ÉLELMISZER ÉS BIOKÉMIA

HAJAS LÍVIA

hajas.livia@semmelweis.hu
1088 Budapest, Vas u. 17. fszt. 40.
+36-1-486-4822
 KÖVETELMÉNYEK - RÉSZIDŐS KÉPZÉS

Az aláírás feltétele:
 részvétel az előadások legalább 75%-án

Az elméleti részből a számonkérés:

 a vizsgaidőszakban írásbeli vizsga formájában történik

50,00 – 59,99 % elégséges

60,00 – 69,99 % közepes
70,00 – 84,99 % jó
85,00 – 100 % jeles
 KÖVETELMÉNYEK - TELJES IDEJŰ KÉPZÉS

Az aláírás feltétele:
 a laborgyakorlatok legalább 75%-ának teljesítése

Az elméleti részből a számonkérés:

 a vizsgaidőszakban írásbeli vizsga formájában történik

50,00 – 59,99 % elégséges

60,00 – 69,99 % közepes
70,00 – 84,99 % jó
85,00 – 100 % jeles
 ELMÉLETI ÓRÁK TEMATIKÁJA

 Enzimek szerkezete, működése, szabályozása és osztályozása

 Szénhidrátok anyagcseréje
szénhidrátok emésztése és felszívódása, glikolízis, citrátciklus, terminális oxidáció,
oxidatív foszforiláció, glikogénszintézis, fruktóz és galaktóz metabolizmusa, glikogén-
lebontás, glukoneogenezis, klinikai vonatkozások
 Zsírok anyagcseréje
zsírok emésztése, felszívódása és szállítása a keringésben, trigliceridek raktározása és
mobilizálása, zsírsavak oxidációja és de novo bioszintézise, koleszterin metabolizmusa,
ketontestek keletkezése és felhasználása, klinikai vonatkozások
 Aminosavak anyagcseréje
fehérjék emésztése, aminosavak felszívódása, aminocsoport eltávolítása, karbamidciklus,
szénlánc lebontása, klinikai vonatkozások
 Éhezés és jóllakottság metabolikus jellemzői a májban és egyéb szervekben
 Alkohollebontás, túlzott bevitel metabolikus következményei
FELHASZNÁLT ÉS JAVASOLT IRODALOM
 Anyagcsere általános sémája

polimerek

táplálék emésztés

katabolizmus
monomerek polimerek
anabolizmus
(divergens)
katabolizmus de novo
(konvergens) szintézis

CO2, H2O,
prekurzorok

[2] 103. 6
Katabolizmus konvergenciájának egyszerű sémája:

glükóz zsírsavak aminosavak

redukált
koenzimek
anyagcsereutak

acetil-KoA

redukált
citrátciklus
koenzimek CO2

redukált
koenzimek
ADP
oxidált koenzimek terminális oxidáció
O2 ATP oxidatív foszforiláció

H2O
[2] 125-126. 7
Enzimek szerepe az anyagcserében

 „biokatalizátorként” működnek
 az önmaguktól csak igen lassan lejátszódó reakciók
meggyorsítása
 a reakciók elindításához szükséges aktiválási energia
csökkentése

[1] 66. 8
Az enzimműködés termodinamikai aspektusai

 minden kémiai reakció során egy atomok által alkotott

stabil szerkezet (szubsztrát, S) átalakul egy másik stabil
szerkezetté (termék, P)
 az átalakulás során az atomok átmeneti instabil
elrendeződéseken mennek át, amelyek közül a legkevésbé
stabilt tranzíciós állapotnak nevezzük, ekkor a legmagasabb
a Gibbs féle szabadenergia értéke
 az alapállapot és a tranzíciós állapot közötti átmenetben
keletkező energiaváltozás az ún. aktiválási energia
 az enzim stabilizálja a tranzíciós állapotot azáltal, hogy
megköti a S molekulákat és létrehozza az enzim-szubsztrát
komplexet

[2] 22-23. 9
 TRANZÍCIÓS ÁLLAPOT
szabad energia (G)

a katalizált reakció
aktivációs energiája

SZUBSZTRÁTOK

a reakció szabad
energia változása TERMÉKEK

reakció ideje
Enzimek általános tulajdonságai
 a reakció (katalízis) során az enzimekben nem történik
maradandó változás
 szubsztrát- és reakcióspecifitás
 az egyensúlyi állapotot nem változtatják meg, csak lehetővé
teszik annak gyorsabb elérését
 független reakciók összekapcsolása: egy energetikailag
nem preferált (endergonikus) reakciót hozzá tudnak kap-
csolni egy energetikailag preferált (exergonikus) reakcióhoz,
így az endergonikus reakció végbe mehet

[1] 66-67. 11
Enzimek szerkezete
önmagában nincs katalitikus aktivitása
apoenzim
holoenzim (aktív)
kofaktor
nem fehérje jellegű rész, mely részt vesz a katalízisben

- fémionok: pl. Mg, K, Zn, Cu, Fe, Se

- szerves molekulák (= koenzimek): pl. biotin

prosztetikus csoport = a folyamatosan (többnyire kovalensen)

kötődő kofaktor, pl. FAD,TPP
koszubsztrát = az enzimhez reverzibilisen és csak ideiglenesen, a
katalíziskor kapcsolódó koenzim, pl. NAD, KoA
[3] 235-236. 12
Számos koenzim vitaminszármazék:

Koenzim Példa (folyamat és/vagy enzim) Vitamineredet

NAD elektronátvivő redox folyamatokban niacin
nikotinamid- pl. dehidrogenázok (B3-vitamin)
adenin-dinukleotid
FAD elektronátvivő redox folyamatokban riboflavin
flavin-adenin- pl. dehidrogenázok (B2-vitamin)
dinukleotid
KoA acil-transzfer pantoténsav
koenzim A (B5-vitamin)
TPP oxidatív dekarboxiláció tiamin
tiamin-pirofoszfát (B1-vitamin)
PLP aminocsoport transzfer piridoxin
piridoxál-foszfát pl. transzaminázok (B6-vitamin)

[2] 25. 13
Enzimek működése - kötődési modellek
 kulcs-zár
az enzim felülete pont az inverze a
szubsztrát felületének, úgy illesz-
kednek, mint kulcs a zárba

 indukált illeszkedés
az enzim felülete nem pontosan
inverze a szubsztráténak, csak a
kapcsolódás során alakul a szubszt-
rát formájára

 fluktuációs illeszkedés
az enzim konformációja állandóan
változik, csak egy bizonyos térszer-
kezetben képes szubsztrátot kötni

[1] 67-68. 14
Enzimek aktív centruma

 katalízis helye
 gyakran átfed a szubsztrátkötő hellyel
 a felszín által kialakított mélyedésben, árokban vagy zsebben
helyezkedik el
 a polipeptidlánc aminosavainak oldalláncai térben
közel kerülnek egymáshoz, ezáltal lehetővé téve az egymással
és a szubsztrát molekulával történő interakciót

 függ az aminosavszekvenciától, pH-tól, hőmérséklettől és az

ionerősségtől → mutációk vagy nem fiziológiás állapotok
változásokat okoznak az enzim aktivitásában

[1] 69. [4] 24-25. 15

Enzimek működése - katalízis
 nehéz tanulmányozni természetes környezetükben
 legegyszerűbb és legszélesebb körben alkalmazott in vitro
kísérleti összeállítás a Michaelis-Menten modell

 egy szubsztrátot és egy terméket tartalmaz:

az enzim felületén megkötődik a szubsztrát, enzim-szubsztrát
komplex (ES) jön létre, az aktív centrumban S termékké alakul,
majd leválik az E felületéről
𝑬 + 𝑺 ⇄ 𝑬𝑺 → 𝑬 + 𝑷
 a reakciók kezdeti sebességét elemzi különböző [S] mellett,
ahol [E] konstans
 az enzimkinetikai görbe hiperbola alakú

[2] 29-31. 16
 Michaelis-Menten egyenlet:
v: reakciósebesség
𝑆 × 𝑽𝒎𝒂𝒙
v = a termék képződésének
𝑆 + 𝑲𝒎 sebességével mérjük
Kezdeti reakciósebesség

Vmax: maximális sebesség

Vo (μM/min)

akkor érhető el, ha az enzim

teljesen telített a szubsztráttal

Km: Michaelis állandó

az a [S], amelynél a sebesség egyenlő
a Vmax felével

Km Szubsztrátkoncentráció
[S] (mM)
 Kezdeti
reakció- az enzim megközelíti telítettségi állapotát
sebesség ha [S] >> Km v = Vmax

a reakciósebesség csak kismértékben

változik [S] további növelésével

ha [S] << Km v = Vmax × [S] / Km

Vo értéke alacsony [S] esetén

lineárisan emelkedik

Szubsztrát koncentráció
Km érték gyakorlati jelentősége
 az enzim szubsztrát iránti affinitását tükrözi
 alacsony Km érték esetén az enzim affinitása magas a S iránt →
már kis [S]-nál eléri a maximális katalitikus hatását (azaz Vmax-ot)
pl. hexokináz
 magas Km érték esetén az enzim affinitása alacsony a S iránt →
magasabb [S]-nál éri el a Vmax-ot, pl. glukokináz

Példa:
humán szervezetben az acetaldehid-dehidrogenáz izoenzimek
ha a génmutáció következtében a mitokondriális enzim Km értéke
megváltozik → kevésbé aktív → kevesebb acetaldehid alakul
acetáttá, felhalmozódik → arcpír, erős szívdobogás jelentkezik

[3] 247. 19
Enzimaktivitás - környezeti faktorok
 harang alakú görbe szerint változik a pH és a T függvényében

 a hidrogénion koncentráció (pH) változása hatással van például:

a funkciós csoportok protonáltságára, az aktív centrum kölcsön-
hatásaira, a harmadlagos szerkezetre
 a T növelésével nő a reakciósebesség, DE „túl” magas hőmér-
sékeleten az enzim denaturálódni fog (időtől is függ!)

nyálamiláz
Enzimaktivitás

tripszin
pepszin

[2] 25-26. 20
Enzimek gátlása - farmakológiai vonatkozások

 nemcsak a hőmérséklet és pH, hanem egyes molekulák is

képesek csökkenteni az enzimek katalitikus aktivitását
 például gyógyszerek és toxinok jelentős része enziminhibitor,
melyek hatásmechanizmusa és in vivo következményei eltérőek

 a reverzibilis inhibitorok hatásai megszűnnek, ahogy inaktivá-

lódnak a májban vagy kiürülnek a vesén keresztül
 az irreverzibilis gátlószerek tartós inaktivációt okoznak, csak
új enzim szintézisével szüntethető meg
 az ilyen típusú gátlások (22-29. dia) nem részei azoknak a
normál fiziológiai mechanizmusoknak, amelyek az anyag-
csereutakat szabályozzák !!

[2] 42-43. [4] 26-29 21

 Enzimek gátlása - REVERZIBILIS inhibitorok
szubsztrát A) kompetitív inhibitor

Km ↑
enzim

eltérően befolyásolják a szabad E-hez kötődik

kinetikai paramétereket:

B) unkompetitív inhibitor C) non-kompetitív inhibitor

Km ↓
Vmax ↓
Vmax ↓

ES komplexhez kötődik szabad E-hez vagy ES-hez kötődik

[2] 39-41. [3] 253-254. 22
Enzimek gátlása - reverzibilisen

A) KOMPETITÍV inhibitor szubsztrát

 szerkezeti analóg, mely a szubsztráttal „verseng”

 az I bekapcsolódik a szubsztrátkötő helyre → EI komplex jön
létre, ő maga nem alakul át, de a kapcsolódás ideje alatt
megakadályozza a S kötődését → lassabb termékkeletkezés
 a S koncentráció növelésével a gátlás megszüntethető
 megfelelő [S] adásával ugyanazt a Vmax-ot érhetjük el, mint
inhibitor adása nélkül, csak magasabb [S]-nál
 Vmax nem változik, de a Km nő
 pl. a sztatinok gátolják az endogén koleszterinszintézist; a
szulfonamid antibiotikum gátolja a baktériumok B9-vitamin
szintézisét; az etanol bevitele csökkenti a metanol és az
etilénglikol (fagyálló) átalakulását
[1] 78. [2] 39-40. [3] 253. 23
 KOMPETITÍV inhibitor
Kezdeti reakciósebesség

Vmax
2

Km Km
Szubsztrátkoncentráció
24
Enzimek gátlása - reverzibilisen

B) UNKOMPETITÍV inhibitor

 a szabad enzimhez nem, csak az ES komplexhez kötődik

 ESI komplex jön létre → nem keletkezik termék
 a S koncentráció növelésével nem csökkenthető a hatása,
sőt az enzim egyre nagyobb arányban kerül gátolt állapotba,
hiszen egyre több az ES komplex
 telítéshez közeli [S] tartományban hatékonyak
 Vmax és Km is csökken
 pl. a glifozát herbicid gátolja az aromás aminosavak szintézisét

[2] 40. [3] 253-254. 25

kezdeti reakciósebesség UNKOMPETITÍV inhibitor

Vmax
2

Vmax
2

Km Km
szubsztrátkoncentráció
Enzimek gátlása - reverzibilisen

C) NON-KOMPETITÍV inhibitor

 a szabad enzimhez és az ES komplexhez is képes kötődni

 az inhibitor nem a szubsztrátkötő helyhez kapcsolódik
 kötődés hatására az enzim szerkezete megváltozik
 katalitikusan inaktív ESI komplex jön létre
 S hozzáadásával nem kompenzálható
 hatása független a [S]-tól
 a kisebb maximális sebességet ugyanannál a [S]-nál éri el, mint
inhibitor adagolása nélkül
 Vmax csökken, de a Km nem változik
 pl. az allopurinol metabolitja a xantin-oxidáz gátlásával csök-
kenti a húgysav képződését (köszvény kezelésére alkalmazzák)
[1] 78. [2] 41. [3] 254-255. 27
 NON-KOMPETITÍV inhibitor
kezdeti reakciósebesség

Vmax
2

Vmax
2

Km
szubsztrátkoncentráció
Enzimek gátlása - IRREVERZIBILIS inhibitorok

 módosítják az aktív centrumban elhelyezkedő funkciós

csoportot (AS oldalláncot)
 csökkentik az aktív E molekulák számát
 hatásukat nem lehet felfüggeszteni
 Vmax csökken, Km változatlan
 pl. nehézfémionok (Hg2+-vegyületek), melyek az enzimek
szulfhidril csoportjához kapcsolódnak vagy az aszpirin, mely a
ciklooxigenáz aktív helyét acetilálja és ezáltal csökkenti a
prosztaglandinok és tromboxánok szintézisét

[2] 41. [3] 256-258 29

Anyagcsereutak szabályozásának stratégiái
 Az enzimek jó részének működésére hol intenzívebb, hol
kevésbé intenzív mértékben van szükség az adott élettani
szituációtól függően.
 A szabályozott enzimek általában sebesség korlátozó
lépéseket katalizálnak az anyagcsereutak kezdetén.
 A szabályozás lehet aktiváció vagy gátlás (inhibíció).
 Alapvetően négyfajta módon valósulhat meg:

0. Kompartmentalizáció
1. Allosztéria
2. Foszfátcsoport átvitel
3 Proteolitikus hasítás
4. Génexpresszió szabályozásával

[1] 70. 30
 Kooperativitás

 számos multimer (több alegységből álló) enzimnél megfigyelhető

 több aktív centrummal rendelkeznek, amelyek nem egyazon
fehérje alegységeken helyezkednek el
 a regulátor kötődése az egyik alegységhez, megváltoztatja a többi
alegységhez történő kötődést, az újonnan belépő szubsztrát vagy
erősebben (pozitív) vagy gyengébben (negatív) kötődik

 ha a szubsztrát kötődése okozza a változást → homotrop hatás

 ha nem a szubsztrát a regulátor → heterotrop hatás = allosztéria

 az effektorok az allosztérikus kötőhelyekhez kapcsolódnak

[2] 43-45. [4] 29-30. 31

 Enzimkinetikai görbék:
kezdeti sebesség versus szubsztrátkoncentráció

allosztérikus
egyszerű kötődés enzimek
↓ ↓
hiperbola szigmoid

Vo Vo

[S] [S]
[2] 44. 32
Enzimek szabályozása
1. Allosztérikusan
 a szabályzó molekula (regulátor) enzimhez kötődése
megváltoztatja az enzim konformációját reverzibilisen
 pl. az anyagcsereút szubsztrátjai (általában prekurzor
aktiválás) vagy termékei (általában feedback gátlás)
GÁTLÁS: AKTIVÁLÁS:
enzim allosztérikus enzim

aktív
kötőhely módosult
centrum aktív
centrum

inhibitor aktivátor

szubsztrát szubsztrát

módosult aktív centrum aktív centrum

[1] 70. 33
Kovalens módosítások

 egy részük IRREVERZIBILIS az enzim szempontjából, a módo-

sítások a fehérje részleges vagy teljes lebontásával járnak (pl.
ubikvitinálás) → 1 enzim 1 szabályozó eseményben vehet részt

 a CIKLUSOS (reverzibilis) módosítások jóval „gazdaságosabbak”

 ilyenkor a fehérje integritása megmarad, az enzim aktivitása egy
csoport (pl. foszfát) átvitele/eltávolítása hatására változik
 gyakran hormonális kontroll alatt áll
 egyes enzimek esetében az átvitel fokozza az aktivitást, míg más
enzimek az átvitel következtében elveszítik aktivitásukat

[2] 45-46. 34
Enzimek szabályozása
2. Foszfátcsoport átvitellel
 ATP γ-foszfátcsoportjának az enzim szerin, treonin vagy tirozin
oldalláncára kapcsolásával (←kinázok) vagy onnan történő
eltávolításával (←foszfatázok) valósul meg
 az átvitelt specifikus enzimek végzik
kovalens kötést
E1= protein-kináz létrehozó enzim
E2= foszfoprotein-foszfatáz kovalens
E1
kötés
foszfát-
csoport

enzim aktív megváltozott

centrum aktivitású
E2 enzim
CIKLUSOS kovalens kötést
kovalens módosítás hasító enzim
[1] 70. 35
Enzimek szabályozása
3. Proteolítikus hasítással
 enzimek más enzimek (proteázok) segítségével aktiválódnak
 zimogén: a még nem hasított, inaktív proforma
 pl. egyes fehérjebontó enzimek, véralvadási faktorok

Zimogén

polipeptid
aktív centrum
Aktív enzim szabaddá válik

IRREVERZIBILIS
kovalens módosítás
[1] 70. 36
Enzimek szabályozása
4. Génexpresszió szabályozásával
 az adott enzim termelődésének sebessége befolyásolható
 transzkripciós faktorok (DNS-hez kapcsolódó fehérjék)
segítségével gátolható (represszió) vagy elősegíthető (indukció)

 jóval lassabb szabályozási mechanizmus, mint az első három

 de hatása többnyire hosszabb ideig tart

nem az aktivitása, hanem a mennyisége változik

[1] 70. 37
Enzimek osztályozása Példák:

oxidázok
1. dehidrogenázok
Oxidoreduktázok oxigenázok
peroxidázok

elektrontranszfer (négy enzimcsalád tartozik ide)

kinázok
2. foszforiláz
Transzferázok acil-transzferázok
transzketoláz

molekulatöredékek, csoportok áthelyezése egyik molekuláról a másikra

glikozidázok
3. peptidázok
Hidrolázok észteráz
foszfatázok

kötések hasítása víz segítségével

[1] 80-82. 38
Enzimek osztályozása Példák:

szintázok
4. dekarboxilázok
Liázok hidratázok
dehidratázok

kisebb molekulák (pl. H2O, NH3, CO2) addícionálása/eliminálása

izomeráz
5.
mutáz
Izomerázok
epimeráz

molekulán belüli átrendeződés (kémiai csoport vagy kettős kötés)

6. szintetázok
Ligázok karboxilázok

molekulák összekapcsolása nukleozid-trifoszfát egyidejű hasításával

[1] 82-83. 39
Izoenzimek

Ugyanazon reakciót katalizálják, de szerepük eltérő a szervezet

biokémiai folyamataiban.

Különbözhetnek
- sejten belüli elhelyezkedésükben
- szervek vagy sejttípusok közötti eloszlásukban
- szubsztrátspecifitásukban
- szubsztráthoz való affinitásukban
- szabályozásukban

Pl. GLUT1-GLUT4 transzporterek, hexokináz/glukokináz

[1] 83. 40
Az energia forrása
 heterotróf élőlényként az energiát szerves molekulák lebon-
tásából nyerjük
 táplálék formájában jut be a szervezetünkbe

Mire használódik fel az energia?

 mozgás (izom- és intracelluláris mozgások)

 membrántranszport
 jelátvitel (pl. ciklikus AMP szintézise)
 bioszintézis
 hőtermelés (a lebontás során képződött energiaveszteség hő-
mennyisége többnyire elegendő a megfelelő testhőmérséklet
fenntartásához)
[1] 84-85., 92-93. 41
Elektronszállítók, biológiai oxidáció
 A táplálékként felvehető szerves molekulák hidrogénben (elekt-
ronban) gazdagok. Az elektronszállítók energetikai szempontból a
legfontosabb csoportátvivő molekulák (az ATP mellett).
 Az élő szervezet a szerves vegyületet szénatomonként, lépésről-
lépésre oxidálja. Az oxidáció során nyert energia egy részét
kapcsolt reakciók segítségével energiatermelésre/konzerválásra
használja (szubsztrátszintű foszforiláció).
 Az elektronok egy elektrontranszportlánc segítségével jutnak el
az oxigénre (terminális oxidáció). A transzport folyamán
nyerhető energia egy része konzerválódik ATP formájában
(oxidatív foszforiláció).
 A szénvegyületekről az átvivőkre kerülő elektronok nemcsak az
energiatermeléshez, hanem a szervezet saját felépítő folyama-
taihoz és a káros oxidálószerek eliminálásához is szükségesek.
[1] 98-99. 42
 NAD+ = oxidált (szabad) forma
NADH = redukált forma

• lazán kapcsolódik a dehidrogenázhoz

• 2 e- és 1 H+ felvételére képes, a
maradék H+ oldatba kerül

Legfontosabb elektronszállító koenzimek

• többnyire prosztetikus csoportja a

dehidrogenáz enzimeknek
• 1-1 vagy 2-2 e- és H+ felvételére
képes

FAD+ = oxidált (szabad) forma

FADH2 = redukált forma

[1] 99-100. [2] 110-112. 43

Az ATP, mint energiahordozó
 az energia tárolása és felhasználása szempontjából kiemelt
fontosságú a foszforil csoport átvitele
 az ATP molekulában a β és γ csoportok foszfoanhidrid kötéssel
kapcsolódnak, ezek a kötések viszonylag magas energiájúak
 katalizátor (enzim) jelenlétében felhasadhatnak
 ha egy hasad le → ADP-t, ha egyszerre kettő → AMP-t kapunk
 az ATP és az ADP arányából következtethetünk a sejt energia-
töltöttségére
adenozin-trifoszfát

GTP γ β α

UTP
CTP

a nukleozid-trifoszfátok energetikailag egyenértékűek

[1] 91-92. 44
ATP-ADP ciklus
 az ATP hidrolízise energiát szabadít fel, amelyet a sejtek
felhasználnak az energiaigényes folyamataik főbb típusához
 az energiaforrás molekuláiból felszabadult energia ATP-vé alakul

Magas energiájú foszfátok

 az ATP foszfoanhidrid kötésével megegyező energiájú vagy annál
nagyobb energiájú foszfátkötést tartalmazó vegyületek:
pl. foszfoenol-piruvát, 1,3-biszfoszfoglicerát, kreatin-foszfát
 ezek a vegyületek képesek az ADP-t foszforilálni
(ez a folyamat az ún. szubsztrátszintű foszforiláció)

Alapvetően hat csoportba soroljuk azokat az enzimeket, amelyek

valamilyen módon foszforilcsoportok átvitelét katalizálják. Ebből
az első három csoport különösen fontos a foszfátcsoport
átrendeződésével járó energetikai folyamatokban.
[1] 92-93. 45
Foszforilcsoporttal működő enzimek

 kinázok: foszforilcsoport átvitele egyik molekuláról a másikra,

leggyakrabban nukleozid-trifoszfát az egyik reaktáns (transzferáz!)
 foszfatázok: valamilyen organikus foszfát defoszforilációja, a
hidrolízis során inorganikus foszfát keletkezik (hirdoláz!)
 foszforilázok: összetett molekulák kötéseinek bontása egy
inorganikus foszfát segítségével, annak beépítésével az egyik
termékbe (transzferáz!)

 szintetázok: ATP hidrolízisének a terhére két másik molekula

összekapcsolása
 ATP-ázok: az ATP hidrolízise során felszabaduló energiát
valamilyen nem-kötési energiává (transzport, kontrakció) alakítani
 GTP-ázok: jelátviteli útvonalakban játszanak szerepet, a hidrolízis
során a felszabaduló energia nem hasznosul (hővé alakul)
[1] 92. 46
Fontosabb funkciós csoportok és kémiai kötések

tiol
[1] 25-27. 47
Felhasznált és javasolt irodalom
1. Wunderlich, L., & Szarka, A. (2013) A biokémia alapjai. (ekönyv)
Typotex Kiadó.
2. Ádám, V. (szerk.) (2016) Orvosi biokémia. (Negyedik átdolgozott,
bővített kiadás) Semmelweis Kiadó és Multimédia Stúdió.
3. Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J., & Stryer, L. (2019) Biochemistry.
(Ninth edition) Macmillan Learning.
4. Goljan, E. F. (szerk.) (2009). Biokémia. Gyors segítség a sikeres vizsgához.
Medicina Könyvkiadó Zrt.
5. Gilbert, H. F. (2000). Basic concepts in biochemistry: a student's survival
guide. McGrawHill Companies, Inc.