Napisz wzorami strukturalnymi:
• Równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego aktywność jest regulowana
przez polimeryzację / depolimeryzację jego cząsteczki. Podaj nazwę i numer
klasy enzymu. .(to pytanie było drugiegoo dnia w czerwcu)
Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział
koenzymów) :
• Równanie reakcji przebiegającej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej
kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zawału mięśnie
sercowego.Podaj nazwę enzymu.
• Równanie enzymatycznej reakcji która może być zahamowana przez acetylosalicylan
Przedstaw graficznie na jednym wykresie:
• Zależność stężenia produktu od czasu dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez
enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) obecności
efektora dodatniego.
• Zmiany aktywności kinazy kreatynowej w surowicy krwi w ciągu 5 dni po zawale
mięśnia sercowego.
• Zależność 1/v od 1/s dla reakcji katalizowanej przez myoinozytolomonofosfatazę,
zachodzącej a) w nieobecności i b)obecności Li+
Narysuj schemat (bez wzorów)
7. Ilustrujący mechanizm reakcji katalizowanej przez aminotransferazę alaninową.
Przedstaw obliczenie:
Jaki procent Vmax osiągnie reakcja enzymatyczna przebiegająca według kinetyki
michaelisowskiej przy stężeniu substratu równym ¼ Km ?
Napisz wzorami strukturalnymi:
• Dipeptyd (powstały w wyniku hydrolizy glikoproteiny) zbudowany z alaniny i
aminokwasu, do którego jest przyłączony wiązaniem N – glikozydowym
odpowiedni monosacharyd .(to pytanie było pierwszego dnia w czerwcu)
• deoksyadenozynę
Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych:
• reakcję katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA .(to pytanie było drugiego
dnia w czerwcu).
• reakcję tworzenia pierwszego wiązania fosfodiestrowego w procesiem transkrypcji
katalizowanej przez polimerazę RNA II
Przedstaw graficznie na jednym wykresie:
• Zależność wysycenia tlenem cząsteczki :a)Hb F i b)Hb A w erytrocytach od pO2.
Zaznacz wartości P50 dla obu Hb. .(to pytanie było drugiego dnia w czerwcu)
Narysuj schemat (bez wzorów)
• Ilustrujący regulację translacji przez hem w komórkach erytropoetycznych. .(to
pytanie było pierwszego dnia w czerwcu)
• Przedstawiający proces naprawy DNA zawierającego 8 – oksogwaninę w swojej
cząsteczce. Podaj pełne nazwy odpowiednich enzymów.
Oblicz
Ile miligramów albuminy znajduje się w 300 mikrolitrach surowicy krwi zdrowego
dorosłego człowieka?
Podaj zakres normy stężenia albuminy w surowicy krwi
• Enzymy przyspieszają szybkość reakcji poprzez:
• wpływ na zmianę energii swobodnej reakcji
• zahamowanie szybkości reakcji przebiegającej w kierunku produkt
substrat
• zmianę stałej równowagi reakcji
• obniżenie energii aktywacji
• selektywne przyspieszanie reakcji przebiegającej w kierunku substrat
produkt
• Przykładem nieodwracalnej regulacji aktywności enzymów jest:
• fosforylacja przez kinazy białkowe
• allosteryczna regulacja przez substraty
• dysocjacja podjednostek enzymów oligomerycznych
• hamowanie przez inhibitory kompetycyjne
• proteoliza enzymów trawiennych
• Stała Michaelisa (Km):
• nie ulega zmianie w obecności inhibitora niekompetycyjnego
• jest to stężenie substratu przy którym V reakcji = ½ Vmax
• jest to punkt przecięcia na osi 1/V w równaniu Lineweavera-Burke’a
• jest równa ½ Vmax
• jest to stała równowagi reakcji dysocjacji ES E + P
• Kaptopril, inhibitor kompetycyjny konwertazy angiotensynogenu, może być
wykorzystany jako lek na nadciśnienie. Inhibitory kompetycyjne zmieniają:
• Vmax reakcji
• Km reakcji
• jednocześnie Vmax i Km reakcji
• specyficzność substratową enzymu
• brak prawidłowej odpowiedzi
• Wybierz prawidłowy opis reakcji enzymatycznej:
• enzym, który katalizuje reakcję A + B C + D przyspiesza prędkość
tej reakcji, ale nie reakcji odwrotnej – C + D A + B
• enzym obniża energię aktywacji reakcji, ale nie wpływa na zmianę
energii swobodnej (G)
• enzym może zmieniać prędkość reakcji nie oddziałując bezpośrednio
z substratami
• enzymy to głównie białka; koenzymy to małe cząsteczki, które
utrzymują strukturę enzymu ale nie są zaangażowane w
przebieg reakcji
• ponieważ enzymy katalizują reakcje chemiczne w podobny sposób
jak katalizatory nieorganiczne, im wyższa jest temperatura
reakcji tym większa jest prędkość reakcji
• Trawienie węglowodanów jest:
• związane ze zwiększonym pobieraniem glicerolu ze światła jelita
przez enterocyty
• związane ze zwiększaniem osmolalności treści jelitowej
• związane ze zmniejszaniem osmolalności treści jelitowej
• rozpoczynane przez enzymy wydzielane przez komórki śluzówki
żołądka
• Laktaza jest produkowana przez komórki śluzówki jelita:
• jako indukowany enzym, którego aktywność zależy od stężenia
laktozy w pokarmie
• produkuje jednakowe ilości galaktozy i fruktozy
• produkuje jednakowe ilości glukozy i galaktozy
• jest odpowiedzialna za transport produktów trawienia do gruczołów
mlecznych
• Który z podanych enzymów jest odpowiedzialny za trawienie białek:
• trypsynogen
• amylaza
• fosfolipaza A2
• pepsyna
• Micelle:
• są tym samym co krople po emulsyfikacji pod względem rozmiaru i
zawartości
• ich tworzenie nie jest zależne od stężenia kwasów żółciowych
• nie są związane z absorpcją lipidów
• ich tworzenie jest zależne od stężenia kwasów żółciowych
• Które ze zdań opisuje cechy enzymu działającego według kinetyki Michaelisa-Menten?
• prędkość reakcji enzymatycznej jest równa ½ prędkości maksymalnej
gdy 100% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem
• prędkość reakcji enzymatycznej jest równa ½ prędkości
maksymalnej gdy 50% cząsteczek enzymu jest wysyconych
substratem
• prędkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna gdy 50% cząsteczek
enzymu jest wysyconych substratem
• prędkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna gdy 100%
cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem
• prędkość reakcji jest niezależna od stężenia enzymu
• Mutacja w cząsteczce trzustkowej heksokinazy spowodowała spadek wartości Km dla
glukozy z 6 mM do 2,2 mM, oraz zmianę wartości Vmax z 93 U/mg białka do 0,2
U/mg białka. Które z podanych zdań najlepiej oddaje porównanie właściwości
zmutowanego enzymu z właściwościami enzymu normalnego?
• enzym zmutowany wymaga mniejszego stężenia glukozy aby mógł
osiągnąć ½ Vmax
• enzym zmutowany pracuje szybciej niż normalny w stężeniach
glukozy mniejszych niż 2,2 mM
• enzym zmutowany pracuje szybciej niż normalny w stężeniach
glukozy większych niż 2,2 mM
• w stężeniach glukozy bliskich całkowitego wysycenia enzymu
potrzeba 90 – 100 razy więcej enzymu niż normalnie do
osiągnięcia zwykłej szybkości fosforylacji glukozy
• gdy stężenie glukozy wzrasta po posiłku z 5 mM do 10 mM szybkość
reakcji katalizowanej przez zmutowany enzym wzrośnie
powyżej szybkości reakcji katalizowanej przez normalny enzym
• Które ze zdań charakteryzuje większość enzymów allosterycznych?
• są zbudowane z jednej podjednostki
• w nieobecności efektorów z reguły działają wg kinetyki Michaelisa-
Menten
• wykazują kooperatywność w wiązaniu substratu
• aktywatory allosteryczne mogą wiązać się w ich centrum aktywnym
• niektóre z ich allosterycznych inhibitorów mogą się wiązać
nieodwracalnie z centrum allosterycznym
• Jeśli enzym katalizuje etap ograniczający danego szlaku metabolicznego,
prowadzącego do przekształcenia toksycznego metabolitu w celu jego wydalenia
z moczem, który z mechanizmów regulacyjnych zapewni najlepszą ochronę
organizmu przed toksycznym działaniem tego metabolitu?
• produkt szlaku metabolicznego powinien być inhibitorem
allosterycznym tego enzymu
• produkt szlaku metabolicznego powinien hamować transkrypcję
genu tego enzymu
• toksyna powinna stymulować transkrypcję genu tego enzymu
• enzym powinien mieć wysoką Km dla toksyny
• produkt pierwszej reakcji szlaku powinien allosterycznie aktywować
następny w kolejności enzym
• Mutacja w cząsteczce enzymu prowadząca do niezdolności wiązania koenzymu
przenoszącego grupy chemiczne prowadzi do:
• braku zdolności wiązania substratu przez enzym
• braku zdolności tworzenia prawidłowego stanu przejściowego
• wykorzystania przez enzym innego koenzymu
• zastąpienia koenzymu przez jeden z aminokwasów położonych w
centrum aktywnym enzymu
• wykorzystania wolnego koenzymu pod warunkiem, że w diecie
znajdzie się odpowiednia ilość jego prekursora
• Zaburzenia funkcji trzustki prowadzą do zmniejszonej zdolności do trawienia:
• skrobi
• laktozy
• celulozy
• sacharozy
• maltozy
• Po zjedzeniu kawałka ciasta, które zawiera w składzie mąkę, mleko i sacharozę we
krwi pojawia się: • Enzymy przewodu pokarmowego człowieka nie katalizują reakcji hydrolizy:
• glukoza • skrobi
• fruktoza i galaktoza • sacharozy
• galaktoza i glukoza • glikogenu
• glukoza, fruktoza i galaktoza • celulozy
• fruktoza i glukoza • laktozy

• Brak zdolności komórek epitelium jelita do produkcji disacharydaz prowadzi do: • Który z wymienionych enzymów nie jest produkowany przez enterocyty:
• obecności maltozy, sacharozy i laktozy w kale • sacharaza
• skrobi w kale • laktaza
• galaktozy i fruktozy we krwi • maltaza
• glikogenu w mięśniach • amylaza
• insuliny we krwi • trehalaza

• Przy zaburzeniach funkcjonowania w enterocytach systemu transportu specyficznego • Każdy z podanych elementów może zostać wyizolowany z wyjątkiem:
dla Leu nie obserwuje się niedoboru tego aminokwasu w białku. Jest tak • wolnego enzymu
dlatego, że: • kompleksu enzym-substrat
• leucyna może być syntetyzowana w organizmie • kompleksu enzym-inhibitor
• nerka prowadzi reabsorpcję leucyny i wysyła ją do innych tkanek • kompleksu enzym-produkt
• istnieje kilka systemów transportu mogących przenosić leucynę • stanu przejściowego
• izoleucyna zastępuje leucynę w białkach
• leucyna nie jest istotnym składnikiem białek • Forma mięśniowa kinazy kreatynowej to izoenzym:
• MB
• Który z enzymów jest aktywowany na drodze autokatalizy? • MM
• enteropeptydaza • BB
• trypsynogen • CK
• pepsynogen
• aminopeptydaza • Który z podanych enzymów występuje w znacznej ilości we krwi w czasie trwania
• proelastaza wirusowego zapalenia wątroby?
• kinaza kreatynowa
• Współczynnik Q10, opisujący wpływ temperatury na reakcję enzymatyczną oznacza: • alkaliczna fosfataza
• ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska • aminotransferaza alaninowa
wzrośnie 10X • 5’-nukleotydaza
• ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska • kwaśna fosfataza
wzrośnie o 10oC
• ile wynosi szybkość reakcji w temperaturze środowiska 10oC • Z podanych stwierdzeń na temat micelli mieszanych wybierz stwierdzenie fałszywe:
• ile razy zmaleje szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska • transportują witaminy rozpuszczalne w tłuszczach
wzrośnie 10X • są absorbowane bezpośrednio do układu limfatycznego
• ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska • zawierają cholesterol
spadnie 10X • zawierają wolne kwasy tłuszczowe
• niepolarne końce lipidów są skierowane do wnętrza micelli
• Wpływ wiązania jednego ligandu na wiązanie cząsteczek innego ligandu to:
• kooperatywność dodatnia • Glukozo-1-fosforan może być przekształcony do glukozo-6-fosforanu w podanych
• antykooperatywność dwóch reakcjach. Jaka jest wartość G0 dla całej przemiany?
• efekt homotropowy
• efekt heterotropowy Glc-1-P Glc-6-P G0 = -1,7 kcal/mol
• kooperatywność ujemna Glc-6-P F-6-P G0 = -0,4 kcal/mol
 • Hamuje ruchy jelit co pozwala na dokładniejsze trawienie białek
• -2,1 kcal/mol
• -1,3 kcal/mol • Izoenzym kinazy kreatynowej pojawiający się w surowicy krwi po zawale mięśnia
• -0,0 kcal/mol sercowego, jest zbudowany z:
• +1,3 kcal/mol • dwóch podjednostek M
• + 2,1 kcal/mol • jednej podjednostki M i jednej B
• dwóch podjednostek B
• Który z podanych mechanizmów nie jest wykorzystany do regulacji aktywności • jednej podjednostki B i dwóch M
enzymów? • jednej podjednostki M i dwóch B
• regulacja ilości enzymu
• regulacja dostępu substratów do odpowiednich kompartymentów • Największa aktywność kinazy kreatynowej występuje w:
komórkowych • nerce
• zmiana G0 poprzez zwiększanie lub zmniejszanie stężenia • mózgu
reaktantów • mięśniu sercowym
• regulacja sprawności katalitycznej enzymu • mięśniach szkieletowych
• zmiana stężenia regulatorów allosterycznych • wątrobie

• Stała Michaelisa (Km): • Alkaliczna fosfataza jest markerem:

• jest liczbowo równa ½ Vmax • zawału serca
• zależy od stężenia enzymu • wirusowego zapalenia wątroby
• jest niezależna od pH • ostrego zapalenia trzustki
• jest liczbowo równa stężeniu substratu, które powoduje przebieg • chorób kości
reakcji z prędkością równą ½ prędkości maksymalnej • choroby Wilsona
• rośnie w obecności inhibitora niekompetycyjnego
• Spośród podanych leków będących inhibitorami enzymów, lekiem
• Inhibitor niekompetycyjny: immunosupresyjnym jest:
• powoduje wzrost Vmax i wzrost Km reakcji • kwas mykofenolowy
• powoduje spadek Vmax • sildenafil
• powoduje spadek Km i Vmax • strofantyna
• powoduje wzrost Km bez wpływu na V max • aspiryna
• zwiększa stężenie kompleksu ES • orlistat

• Które zdanie jest nieprawdziwe?
• reakcje sprzężone to takie, które mają jeden wspólny metabolit
• gdy reakcje są sprzężone niektóre z nich mogą być egzoergiczne
• reakcje mogą być sprzężone poprzez gradient jonów w poprzek
błony
• reakcje są sprzężone jeśli produkt jednej reakcji jest substratem w
następnej
• aby reakcje mogły być sprzężone wszystkie muszą mieć wartości
GO < 0
• Podaj zdanie prawdziwe na temat trypsyny:
• Jest aktywowana przez chymotrypsynę
• Aktywuje pepsynogen do pepsyny
• Aktywuje inne zymogeny trzustkowe
• Aktywuje enteropeptydazę, która aktywuje pozostałe trzustkowe
zymogeny
• Leki obniżające ciśnienie krwi hamują przekształcenie:
• angiotensynogenu w angiotensynę I
• angiotensyny I w angiotensynę II
• angiotensyny II w angiotensynę III
• angiotensyny III w produkty degradacji
• Ilość aktywności, która katalizuje przemianę 1 mola substratu w ciągu minuty, w
optymalnych warunkach reakcji, przy wysycającym stężeniu substratu to:
• jednostka standardowa
• aktywność właściwa
• aktywność molekularna
• stężenie aktywności enzymatycznej
• aktywność standardowa
Napisz wzorami strukturalnymi:
• reakcję katalizowaną przez enzym należący do klasy I, którego izoforma sercowa jest
 hamowana nadmiarem substratu.
Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział
koenzymów)
• równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego Km wyznaczano doświadczalnie
na ćwiczeniach. Podaj nazwę enzymu i zaznacz do której klasy enzymów należy.
• równanie reakcji przebiegającej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej
kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zawału mięśnia
sercowego. Podaj nazwę enzymu.
Przedstaw graficznie na jednym wykresie:
• zależność stężenia produktu od czasu dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez
enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności
efektora ujemnego.
• zależność 1/v od 1/[s] dla reakcji katalizowanej przez enzym allosteryczny wykazujący
dodatni efekt kooperatywny, zachodzącej w obecności nadmiaru efektora
dodatniego
• zależność v od [s] dla reakcji enzymatycznej katalizowanej przez cyklooksygenazę,
zachodzącej a) przed preinkubacją i b) po preinkubacji z kwasem
acetylosalicylowym
Zadanie
• Jaka była aktywność właściwa enzymu (jednostki/mg białka), jeżeli enzym zawarty w
2 ml roztworu w czasie 2 minut przekształcał 20 mikromoli substratu, wiedząc
że 1 ml tego roztworu zawierał 100 mikrogramów białka.
• Czy aktywność molekularna enzymu:
• mówi nam o powinowactwie substratu do enzymu
• ma związek z prędkością maksymalną enzymu
• określa sprawność katalityczną enzymu
• jest równa Km dla danego enzymu
• zmniejsza się w obecności inhibitora niekompetycyjnego
• Ilość jednostek standartowych aktywności enzymatycznej znajdująca się w 1 ml
roztworu (J lub U):
• mówi nam ile mikromoli substratu do produktu może zostać przetworzone
przez enzym w ciągu 1 sekundy
• mówi nam ile mikromoli substratu do produktu może zostać przetworzone
przez enzym w ciągu 1 minuty
• jest również miarą aktywności enzymatycznej
• sama w sobie nie mówi o czystości enzymu
• gdy znamy również ilość białka w roztworze mówi nam o czystości enzymu.
• Na wyniku badania laboratoryjnego enzymów surowicy krwi lekarz otrzymuje
informacje o:
• stężeniu aktywności enzymatycznej badanych enzymów
• Km badanych enzymów
• Ki badanych enzymów
• ilość jednostek enzymatycznych badanych enzymów zawartych w jednostce
objętości
• aktywności molekularnej badanych enzymów
• Efektory allosteryczne:
• w enzymach typu K zmieniają Vmax
• w enzymach typu K zmieniają S0,5
• w enzymach typu V wpływają na aktywność molekularną
• w enzymach typu V wpływają na Km
• w enzymach typu K na ogół wpływają na ich kooperatywność
• Stężenie aktywności enzymatycznej wyznaczamy:
• w warunkach kinetyki I rzędu
• w warunkach kinetyki I rzędu gdy nie nagromadziły się jeszcze produkty
reakcji
• w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem lub substratami
• w warunkach kinetyki 0 rzędu
• w stężeniu substratów znacznie poniżej wartości Km
• Dehydrogenaza mleczanowa:
• posiada kilka izoenzymów
• jest białkiem monomerycznym
• może być tetramerem zbudowanym z jednakowych podjednostek
• zawsze jest tetramerem zbudowanym z dwóch różnych typów podjednostek
• jej izoenzymy posiadają odmienne właściwości kinetyczne
• Aspiryna jest stosowana jako lek przeciwzapalny gdyż:
• jest odwracalnym inhibitorem cyklooksygenazy
• jest nieodwracalnym inhibitorem cyklooksygenazy
• hamuje aktywność reduktaz HMG-CoA
• powoduje acetylację grupy OH seryny w cyklooksygonazie
• stymuluje produkcje prostaglandyn i leukotrienów
• Czy prawdą jest, że
• dehydrogenaza mleczanowa w sercu jest zbudowana z czterech jednakowych
podjednostek
• dehydrogenaza pirogronianowa jest kompleksem enzymatycznym
• syntaza kwasów tłuszczowych jest monomerem posiadającym jeden rodzaj
aktywności
• enzym dostarczający 2,3-bisfosfoglicerynianu w krwinkach czerwonych jest
enzymem wielofunkcyjnym
• pirofosforan tiaminy jest koenzymem dehydrogenazy pirogronianowej
• Czy prawdą jest, że:
• enzymy katalizujące utlenianie alkoholi do aldehydów to oksydoreduktazy
• nazwa syntaza oznacza to samo co syntetaza
• fumaraza to przykład izomerazy
• liazy katalizują hydrolityczny rozpad wiązań estrowych
• za syntezę aminoacylo-tRNA odpowiedzialne są enzymy z klasy transferaz
Napisz wzorami strukturalnymi:
• reakcję katalizowaną przez enzym należący do klasy I, którego izoforma sercowa jest
hamowana nadmiarem substratu.
Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział
koenzymów)
• równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego Km wyznaczano doświadczalnie
na ćwiczeniach. Podaj nazwę enzymu i zaznacz do której klasy enzymów należy.
• równanie reakcji przebiegającej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej
kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zawału mięśnia
sercowego. Podaj nazwę enzymu.
Przedstaw graficznie na jednym wykresie:
• zależność stężenia produktu od czasu dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez
enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności
efektora ujemnego.
• zależność 1/v od 1/[s] dla reakcji katalizowanej przez enzym allosteryczny wykazujący
dodatni efekt kooperatywny, zachodzącej w obecności nadmiaru efektora
dodatniego
• zależność v od [s] dla reakcji enzymatycznej katalizowanej przez cyklooksygenazę,
zachodzącej a) przed preinkubacją i b) po preinkubacji z kwasem
acetylosalicylowym
Zadanie
• Jaka była aktywność właściwa enzymu (jednostki/mg białka), jeżeli enzym zawarty w
2 ml roztworu w czasie 2 minut przekształcał 20 mikromoli substratu, wiedząc
że 1 ml tego roztworu zawierał 100 mikrogramów białka.
• Czy aktywność molekularna enzymu:
• mówi nam o powinowactwie substratu do enzymu
• ma związek z prędkością maksymalną enzymu
• określa sprawność katalityczną enzymu
• jest równa Km dla danego enzymu
• zmniejsza się w obecności inhibitora niekompetycyjnego
• Ilość jednostek standartowych aktywności enzymatycznej znajdująca się w 1 ml
roztworu (J lub U):
• mówi nam ile mikromoli substratu do produktu może zostać przetworzone
przez enzym w ciągu 1 sekundy
• mówi nam ile mikromoli substratu do produktu może zostać przetworzone
przez enzym w ciągu 1 minuty
• jest również miarą aktywności enzymatycznej
• sama w sobie nie mówi o czystości enzymu
• gdy znamy również ilość białka w roztworze mówi nam o czystości enzymu.
• Na wyniku badania laboratoryjnego enzymów surowicy krwi lekarz otrzymuje
informacje o:
• stężeniu aktywności enzymatycznej badanych enzymów
• Km badanych enzymów
• Ki badanych enzymów
• ilość jednostek enzymatycznych badanych enzymów zawartych w jednostce
objętości
• aktywności molekularnej badanych enzymów
• Efektory allosteryczne:
• w enzymach typu K zmieniają Vmax
• w enzymach typu K zmieniają S0,5
• w enzymach typu V wpływają na aktywność molekularną
• w enzymach typu V wpływają na Km
• w enzymach typu K na ogół wpływają na ich kooperatywność
• Stężenie aktywności enzymatycznej wyznaczamy:
• w warunkach kinetyki I rzędu
• w warunkach kinetyki I rzędu gdy nie nagromadziły się jeszcze produkty
reakcji
• w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem lub substratami
• w warunkach kinetyki 0 rzędu
• w stężeniu substratów znacznie poniżej wartości Km
• Dehydrogenaza mleczanowa:
• posiada kilka izoenzymów
• jest białkiem monomerycznym
• może być tetramerem zbudowanym z jednakowych podjednostek
• zawsze jest tetramerem zbudowanym z dwóch różnych typów podjednostek
• jej izoenzymy posiadają odmienne właściwości kinetyczne
• Aspiryna jest stosowana jako lek przeciwzapalny gdyż:
• jest odwracalnym inhibitorem cyklooksygenazy
• jest nieodwracalnym inhibitorem cyklooksygenazy
• hamuje aktywność reduktaz HMG-CoA
• powoduje acetylację grupy OH seryny w cyklooksygonazie
• stymuluje produkcje prostaglandyn i leukotrienów
• Czy prawdą jest, że
• dehydrogenaza mleczanowa w sercu jest zbudowana z czterech jednakowych
podjednostek
• dehydrogenaza pirogronianowa jest kompleksem enzymatycznym
• syntaza kwasów tłuszczowych jest monomerem posiadającym jeden rodzaj
aktywności
• enzym dostarczający 2,3-bisfosfoglicerynianu w krwinkach czerwonych jest
enzymem wielofunkcyjnym
• pirofosforan tiaminy jest koenzymem dehydrogenazy pirogronianowej
• Czy prawdą jest, że:
• enzymy katalizujące utlenianie alkoholi do aldehydów to oksydoreduktazy
• nazwa syntaza oznacza to samo co syntetaza
• fumaraza to przykład izomerazy
• liazy katalizują hydrolityczny rozpad wiązań estrowych
• za syntezę aminoacylo-tRNA odpowiedzialne są enzymy z klasy transferaz
Napisz wzorami strukturalnymi :
• Równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego aktywność jest regulowana
przez polimeryzację/ depolimeryzację jego cząsteczki. Podaj nazwę enzymu i
numer klasy enzymu.
 szybkości reakcji
Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział D. enzym znajduje się w jego natywnym środowisku, wewnątrz
koenzymów):
• Równanie reakcji przebiegającej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej komórki
kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zawału mięśnia E. reakcja zachodzi w obecności efektorów allosterycznych
sercowego. Podaj nazwę enzymu.
• Równanie enzymatycznej reakcji która może być zahamowana przez acetylosalicylan . 3. Enzym katalizujący reakcję połączenia dwóch związków
Podaj nazwę enzymu i aktywności enzymatycznej która jest hamowana. chemicznych z wykorzystaniem ATP jako dawcy energii nosi nazwę:
Przedstaw graficznie na jednym wykresie: A. holoenzym
• Zależność stężenia produktu od czasu dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez B. izoenzym
enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecnosci C. liaza
efektora dodatniego. D. ligaza
• Zmiany aktywności kinazy kreatynowej w surowicy krwi w ciągu 5 dni po zawale
E. transferaza
mięśnia sercowego.
• Zależność 1/v od 1/[s] dla rekcji katalizowanej przez myoinozytolomonofosfatazę, .
zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności Li+. 4. I zoenzym B4 (H4) dehydrogenazy mleczanowej (metabolizujący
pirogronian):
Narysuj schemat : A. jest enzymem allosterycznym
• Ilustrujący mechanizm reakcji katalizowanej przez aminotransferazę alaninową.
B. jego aktywność w komórce jest hamowana produktem reakcji
Przedstaw obliczenie: C. jego aktywność w komórce jest hamowana substratem reakcji
8. Jaki procent Vmax osiągnie reakcja enzymatyczna przebiegająca według D. jego aktywność maleje w osoczu w zawale mięśnia sercowego
kinetyki michaelisowskiej przy stężeniu substratu równym ¼ Km ? E. jest oksydazą

5. Nazwą klasy enzymów (wg I.U.B.) jest:

1. Inhibitor niekompetycyjny: A. Dehydrogenazy
A. nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i nie zmienia B. Oksydazy
maksymalnej szybkości reakcji enzymatycznej C. Kinazy
B. nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i podwyższa D. Liazy
maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej E. Izoenzymy
C. podwyższa wartość stałej Michaelisa i nie zmienia maksymalnej
szybkości reakcji enzymatycznej 6. Nazwę „izoenzymy” stosuje się do białek posiadających taką samą
D. obniżą wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną aktywność enzymatyczną. Nazwa ta dotyczy:
szybkość reakcji enzymatycznej A. wszystkich enzymów alosterycznych występujących w formie R lub
E. nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i obniża maksymalną T
szybkość reakcji B. wszystkich enzymów powstałych z proenzymów
C. wszystkich enzymów występujących w formie ufosforylowanej i
2. Szybkość reakcji enzymatycznej jest proporcjonalna do stężenia defosforylowanej
enzymu (człowieka) gdy: D. enzymów będących heteropolimerami co najmniej dwu
A. enzym jest całkowicie wysycony koenzymem lub aktywatorem polipeptydów związanych niekowalencyjnie
B. gdy reakcja zachodzi w temperaturze 37o przy ciśnieniu 1 atm E. enzymów występujących w formie apo-enzymów i holoenzymów.
C. zwiększenie stężenia substratu lub inych reaktantów nie zwiększa
 • w przypadku aminokwasów hydrofobowych nie wymaga pomocy
• Kwaśne pH środowiska może wpłynąć na reakcję enzymatyczną: białek transportujących
• hamując ją poprzez denaturację enzymu • wymaga udziału pompy sodowo-potasowej
• przyspieszając ją, ponieważ powoduje, że tylko grupy karboksylowe • jest zależne wyłącznie od gradientu stężeń
w cząsteczce enzymu są zjonizowane
• zmieniając stopień jonizacji substratu • -glutamylotranspeptydaza bierze udział w transporcie aminokwasów w:
• przyspieszając ją, ponieważ powoduje, że jednocześnie grupy • wątrobie
aminowe i karboksylowe w cząsteczce enzymu są • mięśniach
zjonizowane • jelicie
• przyspieszyć ją lub zahamować, zmieniając stopień jonizacji grup • neuronach
aminowych i karboksylowych, przy czym jest to zależne od • kanalikach nerkowych
rodzaju enzymu
• Do transportu aminokwasów w kanalikach nerkowych niezbędny jest udział:
• DIPF jest inhibitorem: • glukagonu
• chymotrypsyny • glutationu
• dehydrogenazy aldehydu-3-fosfoglicerynowego • glikogenu
• syntazy ATP • glutaminianu
• acetylocholinoesterazy • glutaminy
• cyklooksygenazy
• Glicyna jest transportowana do wnętrza enterocytów za pośrednictwem transportera
• Do powolnych sposobów regulacji aktywności enzymu zalicza się: dla aminokwasów:
• polimeryzację/depolimeryzację • aromatycznych
• regulację szybkości degradacji enzymu • obojętnych
• regulację stabilizacji mRNA • kwaśnych
• regulację allosteryczną • zasadowych
• regulację translacji • iminokwasów

• Kowalencyjne modyfikacje cząsteczek enzymów to: • Wchłanianie glukozy do enterocytów:

• prenylacja
• regulacja allosteryczna
• polimeryzację/depolimeryzację
• fosforylacja/defosforylacja
• wiązanie z błonami komórkowymi
• Współczynnik kooperatywności:
• jeśli jest równy jeden to oznacza, że stężenie substratu musi
wzrosnąć 81 razy by wysycić enzym z 10 do 90%
• jeśli jest równy jeden to oznacza, że stężenie substratu musi
wzrosnąć 81 razy by wysycić enzym z 0 do 100%
• jeśli jest równy 1 to oznacza, że enzym nie wykazuje
kooperatywności
• inaczej zwany jest indeksem kooperatywności
• jeśli jest mniejszy niż 1 to oznacza, że stężenie substratu musi
wzrosnąć 9 razy by wysycić enzym z 10 do 90%
• Wchłanianie aminokwasów do wnętrza enterocytów:
• wymaga udziału jednego jonu sodowego
• wymaga udziału transportera aminokwasu zużywającego ATP
• zależy od stężenia jonów sodu w tych komórkach;
• zachodzi z udziałem przenośnika GLUT-4;
• jest kotransportem 1 cząsteczki glukozy i 2 jonów potasu;
• jest transportem wtórnie aktywnym.
• Enzymy mogą być zbudowane z:
• białka
• lipidów
• węglowodanów
• DNA
• RNA
• W czasie ciężkiego uszkodzenia wątroby we krwi wzrasta gwałtownie (w porównaniu
do nieznacznego uszkodzenia) aktywność:
• dehydrogenazy glutaminianowej
• kinazy kreatynowej
• aminotransferazy asparaginianowej
• aminotransferazy alaninowej
• dehydrogenazy mleczanowej
• Izoenzymem dehydrogenazy mleczanowej występującym w mięśniu sercowym jest reakcji, katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K, zachodzącej a) w
forma: nieobecności i b) w obecności efektora dodatniego.
• A4
• B4 Narysuj schemat :
• H4 7. przedstawiający mechanizm reakcji wedle którego przebiega reakcja katalizowana
• M4 kinazę kreatyny.
• H3M
Przedstaw obliczenie:
• Holoenzym: 8. Stała równowagi pewnej reakcji enzymatycznej wynosi 0,8. Jaka będzie wartość tej
• jest białkiem prostym stałej gdy podwoimy stężenie enzymu?
• jest białkiem złożonym
• to inna nazwa kofaktora Napisz wzorami strukturalnymi:
• jest zbudowany z kofaktora i apoenzymu 1. Dipeptyd (powstały w wyniku hydrolizy glikoproteiny) zbudowany z alaniny i
• to inaczej apoenzym aminokwasu, do którego jest przyłączony wiązaniem N-glikozydowym odpowiedni
monosacharyd.
• Enzymy wielofunkcyjne: 2. Deoksyadenozynę
• zbudowane są z wielu podjednostek Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych:
• mogą zawierać dwa lub więcej łańcuchów peptydowych 3. reakcję katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA.
połączonych mostkami S-S 4. reakcję tworzenia pierwszego wiązania fosfodiestrowego w procesie transkrypcji
• ulegają polimeryzacji i depolimeryzacji katalizowanej przez polimerazę RNA II.
• to inaczej tzw. kompleksy wieloenzymowe Przedstaw graficznie na jednym wykresie:
• zawierają kilka centrów aktywnych 5. Zależność wysycenia tlenem cząsteczki: a) HbF i b) HbA w erytrocytach od pO2.
Zaznacz wartości P50 dla obu Hb.
• Wiązania powstające pomiędzy enzymem a substratem to wiązania: Narysuj schemat (bez wzorów)
• elektrostatyczne 6. Ilustrujący regulację translacji przez hem w komórkach erytropoetycznych.
• wodorowe 7. Przedstawiający proces naprawy DNA zawierającego 8-oksogwaninę w swojej
• van der Waalsa cząsteczce. Podaj pełne nazwy odpowiednich enzymów.
• hydrofobowe Oblicz
e, kowalencyjne 8. Ile miligramów albuminy znajduje się w 300 mikromolach surowicy krwi zdrowego
dorosłego człowieka? Podaj zakres normy stężenia albuminy w surowicy krwi.
Napisz wzorami strukturalnymi reakcję :
1. katalizowaną przez dowolny kompleks wieloenzymatyczny (zaznacz symbolami > 1. Endonukleaza> - enzym ktory hydrolizuje wiaz fosfodiestrowe wewnatrz kwasu
ewentualny udział koenzymów). Podaj nazwę tego kompleksu. nukleinowego> 2. Ktory z procesow wiaze sie z hydroliza wiazania w aatRNA> -
translacja> 3. Ktore zdania sa prawdziwe:> - u eukariota regiony DNA z aktywnymi
Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych reakcję (zaznacz ewentualny transkrypcyjnie genami zawierajazwykle mneij metylowanych zasad> - metylacje DNA
udział koenzymów): zachodz po a nei w trakcie syntezy DNA> 4 Cechy polimerazy delta> - ma aktywnosc
2. katalizowaną przez enzym, którego Km wyznaczano doświadczalnie na ćwiczeniach. egzonukleazy 3-5 wysoka procesywnosc brak aktywnosciprymazy> 5. Ktory z podanych
Podaj nazwę enzymu i klasę do której ten enzym należy. motywow wystepuje w bialkach i jest charakterystycznydla struktury czynnikow
3. katalizowaną przez enzym, którego aktywność jest regulowana poprzez odwracalne transkrypcyjnych?> - palec cynkowy> - suwak leucynowy> 6. Transkrypt klasy 2. moze
wiązanie enzymu z błonami. ulegac modyfikacjom:> - przylaczanie guanylanu> - metylacja> 7. Ktory z nastepujacych
enzymow katalizuje powstawanie wiazfosfodiestrowego?> - polimeraza DNA alfa> 8.
Przedstaw graficznie: Ktora z wymienionych sekw nukleotydow jest komplementarna do fragm niciDNA:
4. (na jednym wykresie) zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla reakcji GATGCA:> - TGCATC> 9. Degeneracja kodu genetycznego uwarunkowana jest> -
zachodzącej a) w temperaturze 25 oC i b) w temperaturze 35oC, katalizowanej przez wystepowaniem wiecej niz 1 kodonu okreslajacego przylaczenia jednego aa> 10. Jednym
sercową dehydrogenazę mleczanową. z pierwszych etapow replikacji jest:> - rozwijanie nici DNA w celu uwidocznienia zasad
5. zależność odwrotności szybkości reakcji od odwrotności stężenia substratu dla azotowych
enzymu którego indeks kooperatywności wynosi 81. 1.Które sekwencje DNA nie mogą być cięte enzymami restrykcyjnymi uzywanymi na
6. (na jednym wykresie) wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla ćwiczeniach:A.GGTACC/CCATGGB.GCCGGC/CGGCCGC.GGTTGG/CCAAGG
D.TAGCTAGC/ATCGATCG a. Łańcuchy w podwójnej helisie są antyrównoległe
2. Fragmenty OkazakiA. Powstają przez hydrolizę DNA przez RNAzę H1B. Są b. Liczba adenozyn równa się liczbie tymin
syntetyzowane przez polimerze deltaC. Są syntetyzowane 3&#8217;-->5&#8217;D. c. Najczęściej DNA występuje w formie B, ale występuje również w formie Z
Prawidłowe A i B3. Białka szoku termicznego:A. Tworzą prawidłowa strukturę białkaB. d. Im więcej par GC tym wyższa temperatura jest wymagana do denaturacji
Degradują Białka o nieprawidłowej strukturze przestrzennejC. Zwiększają temperaturę e. DNA jądrowy jest zwykle kołowy
ciałaD. Destabilizują strukturę białka4.2,3 BPG:A. Zwiększa powinowactwo tlenu do
hemoglobiny i ułatwia pobieranie tlenu z płucB. Zwiększa powinowactwo tlenu do 5. Które z poniższych twierdzeń dotyczące mRNA jest nieprawdziwe?
hemoglobiny i ułatwia oddawanie tlenu w tkankachC. Zmniejsza powinowactwo tlenu do a. „Ogon poliadenylowy” jest tworzony przy udziale specjalnego enzymu
hemoglobiny i ułatwia pobieranie tlenu z płucD. Zmniejsza powinowactwo tlenu do b. ogon poliadenylowy stabilizuje cząsteczkę RNA
hemoglobiny i ułatwia oddawanie tlenu w tkankach5.Czynniki białkowe inicjujące c. najczęściej ogon poliadenylowy znajduje się na końcu 5’
translację rozpoznają:A. podjednostkę rybosomu, mRNA, Aa tRNAB. podjednostkę d. zwykle ogon poliadenylowy jest skracany w cytozolu
rybosomu, metionylo-t RNAC. podjednostkę rybosomy, mRNA, metionylo tRNA 6. Do
kotranslacyjnego transportu przez błony potrzeba :A. GTP, receptor SRP, SRP, receptor 6. Jeżeli kodonem dla Leu jest CUU, który z następujących antykodonów jest najbardziej
rybosomuB. eIF2, receptorSRP, SRP, peptydaza sygnałowaC. SRP, receptor rybosomy, prawdopodobny?
peptydaza sygnałowaD, GTP, peptydaza sygnałowa7. Do naprawy krótkiej łatki potrzeba: a. GAU
A. glikozydazy, FEN1, polimeraza betaB. Polimeraza beta o aktywności RPAzy, b. GAA
polimeraza deltaC. Polimeraza beta o aktywności RPAzy, polimeraza betaD. Polimeraza c. GTT
beta o aktywności RPAzy, polimeraza beta, RNAzaH18. Redagowanie polega na:A. d. GCC
Wycinaniu intronówB. delecji, insercjiC. ochronie RNA przed nukleazamiD. Zachodzi e. AGG
podczas transkrypcji9. Aby wyizolować DNA z pełnej krwi szczura należy kolejno:
Która z podanych nie jest funkcją albuminy:
1. Które stwierdzenie dotyczące glikoprotein jest prawdziwe? transport hormonów
a. Glikoproteiny zawierają oligosacharydy związane z resztami lizyny lub histydyny. osmoregulacja
b. Glikoproteiny zawierają oligosacharydy związane z resztami seryny, treoniny lub zwiększanie rozpuszczalności glukozy
asparaginy. transport bilirubiny
c. Glikoproteiny zawierają łańcuch oligosacharydowy zakończony resztami glukoz.
d. Glikoproteiny wiążą się na powierzchni komórek wątrobowych z receptorami, które Główne białko surowicy krwi kontrolujące ciśnienie osmotyczne krwi to:
rozpoznają reszty kwasu sjalowego. hemoglobina
e. Glikoproteiny znajdują się głównie z cytozolu komórek. albumina
haptoglobina
2. Dwie lipoproteiny, Apo B100 i Apo B48, są kodowane przez ten sam gen, ale są CRP
produkowane w dwóch różnych tkankach. Który z wymienionych procesów jest
odpowiedzialny za produkcję dwóch różnych białek w tych tkankach? Które z podanych białek nie jest białkiem ostrej fazy:
a. Alternatywne składanie (splicing) RNA w wyniku którego powstają odpowiednie m CRP
RNA z różną kombinacją eksonów 1-antytrypsyna
b. Różne modyfikacje post-translacyjne albumina
c. Redagowanie RNA w enterocytach fibrynogen
d. Redagowanie RNA w wątrobie i enterocytach
e. Użycie różnych promotorów w tych dwóch tkankach Które z białek nie jest syntetyzowane przez wątrobę:
protrombina
3. Zastąpienie trzeciej zasady w kodonach ceruloplazmina
a. Powoduje najczęściej przedwczesne zakończenie syntezy białka immunoglobuliny
b. Zwykle nie zmienia aminokwasu w tej pozycji białka ferrytyna
c. Powoduje zastąpienie aminokwasu polarnego aminokwasem hydrofobowym
d. Często prowadzi do zmiany struktury przestrzennej białka Która z podanych liniowych sekwencji atomów odzwierciedla układ w łańcuchu
e. Prowadzi zwykle do produkcji większych białek polipeptydowym?
–N–C–C–N–C–C–N–C–C
4. Które z poniższych twierdzeń dotyczące DNA jest nieprawdziwe? –N–C–O–N–C–O–N–C–O–
 –N–C–C–O–N–C–C–O–N–C–C–O–
–N–H–C–C–N–H–C–C–N–H–C–C–
–N–H–C–O–H–N–H–C–O–H–N–H–C–C–
Protamina jest białkiem wiążącym insulinę co spowalnia wchłanianie tej drugiej.
Które z podanych zdań najlepiej tłumaczy istotę oddziaływań pomiędzy bogatą w
argininę protaminą a insuliną?
arginina to zasadowy aminokwas, który wiąże ujemnie
naładowane łańcuchy boczne aminokwasów insuliny
arginina to zasadowy aminokwas, który wiąże się do grup
karboksylowych na końcu N cząsteczki insuliny
arginina to duży hydrofobowy aminokwas, który tworzy kompleksy
z leucyną i fenyloalaniną w łańcuchu insuliny
arginina tworzy mostki dwusiarczkowe z resztami cysteiny, które
łączą peptydy A i B w cząsteczce insuliny
łańcuch boczny argininy tworzy wiązanie peptydowe z grupą
karboksylową położoną na końcu cząsteczki insuliny.
Które z podanych zdań prawidłowo charakteryzuje rejony -helisy w cząsteczce
białka?
wszystkie mają tę samą strukturę pierwszorzędową
wszystkie powstają dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy
karbonylowym tlenem jednego wiązania peptydowego a
amidowym wodorem innego wiązania peptydowego
wszystkie powstają dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy
karbonylowym tlenem wiązania peptydowego a wodorem
położonym w łańcuchu bocznym dowolnego aminokwasu
wszystkie powstają dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy dwoma
aminokwasami przylegającymi do siebie w strukturze
pierwszorzędowej białka
wymagają obecności dużych ilości proliny i glicyny
prolina
glutaminian
lizyna
leucyna
arginina
Jaka struktura jest najczęściej spotykana w płytkach amyloidu tworzących agregaty
w neuronach osób chorych na chorobę Alzheimera?
głównie -harmonijka
głównie -helisa
głównie rejony o nieuporządkowanej strukturze
duża ilość mostków disiarczkowych pomiędzy łańcuchami
polipeptydowymi
natywna konformacja o małej zawartości energii
Rozwój szkorbutu jest spowodowany zaburzeniami procesu:
tworzenia mostków disiarczkowych inicjujących powstawanie
tropokolagenu
tworzenia wiązań krzyżowych z udziałem lizyny pomiędzy
cząsteczkami tropokolagenu
sekrecji tropokolagenu do macierzy pozakomórkowej
tworzenia włókien kolagenowych
hydroksylacji proliny, co prowadzi do destabilizacji struktury
kolagenu
Wiązanie N-glikozydowe w białkach tworzą:
reszta asparaginy i N-acetylogalaktoza
reszta glutaminy i N-acetylogalaktoza
reszta glicyny i N-acetyloglikoza
reszta asparaginy i N-acetyloglukozamina
reszta seryny i N-acetylogalaktozamina

Które ze zdań opisuje białko globularne? Który z podanych związków nie bierze bezpośrednio udziału w tzw. efekcie Bohra:
aminokwasy hydrofilowe położone są zazwyczaj we wnętrzu H+
cząsteczki białka CO2
aminokwasy hydrofobowe położone są zazwyczaj na powierzchni anhydraza węglanowa
cząsteczki białka 2,3-BPG
struktura trzeciorzędowa tworzy się dzięki hydrofobowym i HCO3-
elektrostatycznym oddziaływaniom pomiędzy aminokwasami oraz
dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy aminokwasami i między Który z podanych enzymów odgrywa istotną rolę w biosyntezie kolagenu:
aminokwasami a wodą hydroksylaza prolilowa
struktury drugorzędowe tworzą się głównie dzięki oddziaływaniom hydroksylaza tyrozyny
hydrofobowym pomiędzy aminokwasami oksydaza choliny
kowalencyjne mostki disiarczkowe są bezwzględnie niezbędne do monoaminooksydaza
utrzymania stabilnej struktury białka oksygenaza tryptofanu

Który z podanych aminokwasów występuje najprawdopodobniej w domenie N- i C-terminalne peptydy są usuwane z cząsteczki prokolagenu po zadziałaniu
transbłonowej? peptydazy prokolagenowej. Które z podanych zdarzeń poprzedza ten etap?
 synteza łańcuchów peptydowych kolagenu HbA
hydroksylacja reszt lizyny i proliny agregacja cząsteczek jest stymulowana w wysokich stężeniach
tworzenie potrójnej helisy tlenu
sekrecja do przestrzeni pozakomórkowej
tworzenie wiązań krzyżowych między cząsteczkami tropokolagenu Która z witamin jest niezbędna do produkcji kolagenu:
A
Która z podanych cząsteczek tworzy wiązania krzyżowe w kolagenie? C
hydroksylizyna D
prolina biotyna
lizyna fosforan pirydoksalu
asparaginian
desmozyna System kompensacyjny umożliwiający dostarczenie odpowiedniej ilości tlenu w
warunkach zmniejszonego ciśnienia parcjalnego w otoczeniu (np. na dużych
Powinowactwo Hb do O2 rośnie na skutek: wysokościach) to:
tworzenia soli Hb wzrost syntezy 2,3-bisfosfoglicerynianu w erytrocytach
powstania wiązań krzyżowych we Hb spadek syntezy 2,3-bisfosfoglicerynianu w erytrocytach
obniżenia pH wzrost syntezy hemoglobiny w erytrocytach
zmniejszenia stężenia 2,3-BPG spadek syntezy hemoglobiny w erytrocytach
wzrostu ciśnienia parcjalnego CO2 spadek pH krwi

Podana sekwencja to część białka globularnego. Które z podanych zdań najlepiej

opisuje ten peptyd? Czynnikami obniżającymi powinowactwo hemoglobiny do tlenu są:
CO2
Ser-Val-Asn-Asn-Val-Phe-Ser-Glu-Val-Cys-His-Met-Arg wzrost pH
spadek liczby erytrocytów we krwi
w pH 7.4 peptyd nie ma ładunku ujemnego wzrost stężenia 2,3-bisfoglicerynianu
zawiera tylko jeden aminokwas siarkowy
aminokwasy hydrofobowe są w przewadze w stosunku do Podaj zdania prawdziwe na temat syntezy kolagenu:
hydrofilowych hydroksylacja proliny wymaga udziału tlenu cząsteczkowego i -
działanie chymotrypsyny spowoduje powstanie mniejszych KG
fragmentów potrójna helisa jest tworzona po usunięciu globularnych końców
tylko trzy grupy boczne aminokwasów mogą tworzyć wiązania białka
wodorowe glikozylacja następuje przed hydroksylacją
łączenie tropokolagenu we włókna kolagenowe jest niezbędne do
sekrecji poza komórkę
Które z podanych białek ma największe powinowactwo do tlenu? stabilność potrójnej helisy rośnie wraz z rosnącą zawartością
mioglobina hydroksylizyny
HbA + BPG
HbA Białkami ostrej fazy są:
HbA2 2-makroglobulina
HbF ceruloplazmina
transferyna
Które ze zdań na temat HbS jest prawdziwe? 1-antytrypsyna
to normalna hemoglobina występująca u ludzi dorosłych haptoglobina
to Hb zmodyfikowana poprzez dodanie Cys na końcu C
to zmutowana forma Hb, w której kwas glutaminowy w każdym Przyczynami hipoproteinemii są:
łańcuchu  jest zamieniony na walinę rozległe oparzenia
cząsteczka nie tworzy agregatów w erytrocytach tak dobrze jak krwawienia
 odwodnienia
uszkodzenia wątroby
niedożywienie
Wiązania tworzące strukturę czwartorzędową białek to wiązania:
hydrofobowe
peptydowe
disiarczkowe
jonowe
wodorowe
Podaj zdania prawdziwe na temat mioglobiny:
jest to białko złożone
zawiera w swojej cząsteczce jon żelaza
jej właściwością jest to, że tak samo dobrze wiąże jak i oddaje tlen
w czasie wiązania tlenu przez mioglobinę obserwuje się zjawisko
kooperatywności
krzywa wiązania tlenu przez mioglobinę ma kształt sigmoidalny
Dwutlenek węgla jest transportowany z tkanek do płuc pod postacią:
gazowego CO2
karbaminianów
wolnego jonu HCO3-
kwasu węglowego
związanego z jonem żelaza w hemoglobinie jonu HCO3-
Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• reakcję syntezy dipeptydu zbudowanego z aminokwasów charakterystycznych dla
sekwencji sygnałowych białek sekrecyjnych.
• trójpeptyd zbudowany kolejno z dwóch aminokwasów charakterystycznych dla
kolagenu i aminokwasu aromatycznego.
• trójpeptyd zbudowany kolejno z aminokwasu odpowiedzialnego za wiązanie tlenu do
hemu w cząsteczce hemoglobiny, aminokwasu tworzącego wiązania
dwusiarczkowe i fenyloalaniny, nazwij powstały trójpeptyd.
• dipeptyd zbudowany z dwóch różnych aminokwasów tworzących -zgięcie.
• wiązanie glikozydowe powstające pomiędzy aminokwasem a resztą cukrową,
wytwarzane w ER.
• dipeptyd zbudowany z aminokwasów tworzących wiązanie a) N-glikozydowe oraz b)
O-glikozydowe w glikoproteinach.
• aminokwas powstający wskutek działania witaminy K, podaj jego nazwę.
• zmodyfikowany aminokwas zawierający w swojej strukturze atom selenu, podaj jego
nazwę.
Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania
reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• reakcję procesu biosyntezy kolagenu, w której dochodzi do hydroksylacji proliny, podaj
nazwę enzymu i zaznacz udział koenzymów.
• katalizowaną przez białko należące do klasy 2-globulin, zwierające miedź, podaj
nazwę białka.
•
Wymień:
• trzy przykłady rybonukleoprotein i podaj ich funkcje.
• po jednym przykładzie białek należących do 1, 2 i -globulin.
• po jednym przykładzie nukleoproteiny, chromoproteiny i metaloproteiny.
• po jednym przykładzie białka lub peptydu pełniącego funkcję: strukturalną,
magazynującą, hormonalną.
• jakie białko występuje w surowicy krwi w największej ilości i jaka jest jego zawartość
w mg/ml w 15 ml krwi zdrowego człowieka.
• trzy rodzaje wewnątrzkomórkowych modyfikacji posttranslacyjnych białka w procesie
biosyntezy kolagenu.
• wewnątrzkomórkowe modyfikacje posttranslacyjne w procesie biosyntezy kolagenu.
• ważne klinicznie glikoproteiny surowicy krwi.
Przedstaw graficznie:
• wpływ BPG na wiązanie tlenu przez Hb i Mb.
• na wykresie zależność pomiędzy stężeniem parcjalnym tlenu i wysyceniem hemoglobiny
przez tlen przy prawidłowym i obniżonym pH krwi.
• na wykresie wysycenie Hb tlenem, w zależności od ciśnienia parcjalnego tlenu, w
różnych stężeniach CO2.
• zależność wysycenia tlenem cząsteczki a) HbF i b) HbA w erytrocytach od pO2,
zaznacz wartości P50 dla obu hemoglobin.
Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):
• przedstawiający udział hemoglobiny w transporcie gazów oddechowych.
Oblicz:
• ile albuminy znajduje się w 200l surowicy krwi zdrowego człowieka.
Czwartek 8:00 R2/2004-
12-02
Napisz wzorami strukturalnymi reakcję :
1. katalizowaną przez dowolny kompleks wieloenzymatyczny (zaznacz symbolami
ewentualny udział koenzymów). Podaj nazwę tego kompleksu.
Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych reakcję (zaznacz ewentualny
udział koenzymów):
2. katalizowaną przez enzym, którego Km wyznaczano doświadczalnie na ćwiczeniach.
Podaj nazwę enzymu i klasę do której ten enzym należy.
3. katalizowaną przez enzym, którego aktywność jest regulowana poprzez odwracalne
wiązanie enzymu z błonami.
Przedstaw graficznie:
4. (na jednym wykresie) zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla reakcji
zachodzącej a) w temperaturze 25 oC i b) w temperaturze 35oC, katalizowanej przez
sercową dehydrogenazę mleczanową.
5. zależność odwrotności szybkości reakcji od odwrotności stężenia substratu dla
enzymu którego indeks kooperatywności wynosi 81.
6. (na jednym wykresie) wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla
reakcji, katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K, zachodzącej a) w
nieobecności i b) w obecności efektora dodatniego.
Narysuj schemat :
7. przedstawiający mechanizm reakcji wedle którego przebiega reakcja katalizowana
kinazę kreatyny.
Przedstaw obliczenie:
• Stała równowagi pewnej reakcji enzymatycznej wynosi 0,8. Jaka będzie wartość tej
stałej gdy podwoimy stężenie enzymu?
Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• reakcję katalizowaną przez enzym klasy I.
• trójpeptyd uczestniczący w transporcie aminokwasów ze światła jelita do enterocytów.
• reakcję katalizowaną przez enzym klasy IV.
• reakcję katalizowaną przez dowolny kompleks wieloenzymowy, podaj nazwy
uczestniczących koenzymów.
• reakcję katalizowaną przez enzym nabłonka jelitowego biorący udział w końcowym
etapie trawienia skrobi.
Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję
(zaznacz ewentualny udział koenzymów):
1. katalizowaną przez enzym będący markerem zawału mięśnia sercowego.
2. enzymatyczną przebiegającą według mechanizmu sekwencyjnego uporządkowanego.
3. enzymatyczną zachodzącą z udziałem koenzymu będącego pochodną witaminy B12.
4. reakcję hamowaną przez metotreksat.
5. kinazy dehydrogenazy pirogronianowej.
Wymień:
1. trzy leki, których działanie polega na hamowaniu aktywności enzymów, podaj jakie
enzymy hamują.
2. enzymy będące markerami ciężkiego uszkodzenia wątroby.
3. trzy enzymy aktywowane przez nieodwracalną modyfikację proteolityczną.
4. mechanizmy przebiegu reakcji enzymatycznych, podaj po jednym przykładzie enzymu.
5. po jednym inhibitorze: cyklooksygenazy, konwertazy, fosfodiesterazy cGMP.
6. trzy możliwe sposoby regulacji aktywności enzymu polegające na zmianie ilości jego
cząsteczek.
7. podstawowe mechanizmy regulujące w szybki sposób aktywność enzymów.
8. trzy enzymy ściany jelita trawiące cukry.
Przedstaw graficznie:
1. wykres zależności v / [s] dla enzymów wykazujących wartość współczynnika Hilla 1< i
1>.
2. wykres zależności v / [s] przedstawiający regulację aktywności karboksylazy
acetyloCoA w obecności i nieobecności cytrynianu.
3. na wykresie Lineweavera-Burke’a jak zmieni się Km i Vmax enzymu po dodaniu do
mieszaniny reakcyjnej substancji, która wiąże się z wolnym enzymem lub kompleksem
enzym-substrat i zapobiega utworzeniu produktu.
4. zależność 1/v od 1/[s] dla enzymu allosterycznego typu V: a) w nieobecności
efektorów; b) w obecności aktywatora; c) w obecności inhibitora.
5. profil zmian stężenia aktywności aminotransferazy asparaginianowej w osoczu krwi
chorego w czasie pięciu dni od wystąpienia zawału mięśnia sercowego.
6. na wykresie zależność v od [s] dla reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę
bursztynianową inkubowaną z malonianem oraz inkubowaną z jonami rtęci.
7. wykres zależności v od [s] dla reakcji katalizowanej przez enzym wykazujący
kooperatywność dodatnią w nieobecności efektorów oraz w obecności efektora ujemnego
i efektora dodatniego.
Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):
1. wyjaśniający działanie streptokinazy jako leku, zaznacz skutki działania zbyt dużej
dawki.
2. reakcji enzymatycznej typu ping-pong.
3. ilustrujący transport glukozy ze światła jelita do wnętrza enterocyta.
4. ilustrujący działanie kolipazy.
5. ilustrujący działanie -glutamylotranspeptydazy w transporcie aminokwasów do
komórek.
Oblicz:
• ile nanomoli sacharozy uległo rozłożeniu przez 1 ml roztworu sacharazy w ciągu 3
minut, jeśli stężenie aktywności enzymatycznej tego roztworu wynosiło 9
jednostek enzymatycznych na 1 l, oraz przyjmując, że reakcja przebiegała
według kinetyki zerowego rzędu.
DNA
Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• nukleotyd będący częścią DNA, zawierający zasadę azotową komplementarną do
adeniny.
• dinukleotyd zbudowany z nukleotydów, pomiędzy którymi tworzą się w cząsteczce
DNA trzy wiązania wodorowe.
• dinukleotyd zbudowany z nukleotydów: a) najczęściej ulegającego w DNA metylacji i
b) ulegającego uszkodzeniu po wpływem UV.
• dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią DNA, zawierających
zasady purynowe.
• dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią DNA, zawierających
zasady pirymidynowe.
• zasadę azotową, która powstaje na skutek spontanicznej deaminacji 5-metylocytozyny.
• reakcję katalizowaną przez glikozydazę uracylową DNA.
Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania
reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• katalizowaną przez odwrotną transkryptazę.
• katalizowaną przez białko FEN w procesie wycinania startera podczas replikacji DNA
jądrowego
• katalizowaną przez polimerazę DNA.
• katalizowaną przez ligazę DNA.
• katalizowaną przez mitochondrialną polimerazę DNA.
• (przyłączenia jednego nukleotydu) katalizowaną przez polimerazę DNA (delta).
• katalizowaną przez primazę.
• katalizowaną przez 3’ 5’ egzonukleazę DNA.
Wymień:
• nazwy systemów naprawiających DNA i podaj po jednym przykładzie uszkodzenia
przez nie naprawianego.
• etapy izolacji DNA z krwi szczura, napisz dlaczego izolację przeprowadza się w
obecności EDTA.
• składniki nukleosomu.
• trzy białka biorące udział w replikacji, które rozkładają ATP.
• białkowe składniki kompleksu przeprowadzającego inicjację replikacji na nici
wiodącej u eukariontów.
• kolejne enzymy uczestniczące w biosyntezie nici DNA z fragmentów Okazaki.
• trzy główne rodzaje uszkodzeń DNA w wyniku działania reaktywnych form tlenu.
• trzy przyczyny częstszego uszkodzenia mitochondrialnego DNA w porównaniu z
jądrowym.
• trzy transferazy uczestniczące w procesie replikacji DNA.
• trzy hydrolazy uczestniczące w procesie replikacji DNA.
• polimerazy DNA uczestniczące w procesie replikacji DNA jądrowego.
• enzymy uczestniczące w systemie wycinania zasad w DNA zawierającym uracyl.
Przedstaw graficznie:
Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):
• przedstawiający na widełkach replikacyjnych wszystkie etapy procesu syntezy DNA
zachodzącej w komórkach eukariotycznych z uwzględnieniem białek i enzymów
uczestniczących w tym procesie.
• przedstawiający etapy techniki laboratoryjnej umożliwiającej identyfikację
specyficznych sekwencji DNA przy ich jednoczesnym namnożeniu.
RNA
Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• nukleotyd znajdujący się na końcu 3’ dojrzałego transkryptu klasy II.
• kwas 5’-adenylowy, podaj symbol biochemiczny tego związku.
• dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią RNA, zawierających
zasady pirymidynowe.
• trinukleotyd będący produktem transkrypcji na matrycy DNA o następującej sekwencji
– ACT.
• nukleotyd znajdujący się na końcu 5’ dojrzałego transkryptu klasy II.
• reakcję edytowania RNA prowadzącą do pojawienia się w dojrzałym transkrypcie
inozyny.
• reakcję edytowania RNA prowadzącą do pojawienia się w dojrzałym ApoB48
dodatkowego kodonu stop.
• trinukleotyd znajdujący się na końcu 3’ dojrzałej cząsteczki tRNA.
• dinukleotyd tworzący „czapeczkę” na końcu 5’ dojrzałego mRNA.
• dinukleotyd zbudowany z nukleotydów wchodzących w skład sekwencji DNA
determinującej start procesu transkrypcji.
•
Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania
reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• reakcję procesu transkrypcji hamowaną przez -amanitynę.
• dostarczającą energii niezbędnej w procesie syntezy łańcucha RNA na matrycy DNA.
• katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA (niezależną od matrycy).
Wymień:
• rodzaje RNA występujące w mitochondriach.
• modyfikacje jakim może ulec mRNA w komórkach eukariotycznych.
• trzy nietypowe nukleozydy występujące w kwasach rybonukleinowych.
• enzymy uczestniczące w tworzeniu „czapeczki” w pre-mRNA.
Przedstaw graficznie:
Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):
• ilustrujący przebieg modyfikacji transkryptów klasy II.
TRANSLACJA
Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• dwunukleotyd zbudowany z nukleotydów pirymidynowych wchodzących w skład
antykodonu dla kodonu startowego translacji.
• trinukleotyd będący antykodonem do kodonu AGC.
•
Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania
reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• katalizowaną przez peptydylotransferazę.
• aktywacji aminokwasu inicjującego translację w mitochondriach.
• katalizowaną przez peptydazę sygnałową.
Wymień:
• białka uczestniczące w kotranslacyjnym transporcie białek do ER.
• trzy białka biorące udział w translacji, które hydrolizują GTP.
• trzy antybiotyki będące inhibitorami translacji i podaj, które etapy hamują.
• trzy cechy kodu genetycznego.
Przedstaw graficznie:
Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):
• przedstawiający wpływ puromycyny na przebieg translacji.
• przedstawiający terminację translacji.
• kotranslacyjnego transportu białek do ER.
• inicjacji translacji.
• regulację inicjacji biosyntezy globiny przez hem.
• translacyjny cykl elongacyjny.
• regulację inicjacji translacji przez czynniki wzrostowe.
Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• reakcję katalizowaną przez 5’-nukleotydazę z AMP jako substratem.
• reakcję powstawania orotodylo-5’-fosforanu.
• reakcję katalizowaną przez enzym, którego specyficznym inhibitorem jest F-dUMP.
• reakcję redukcji dowolnego rybonukleotydu do odpowiedniej 2’-deoksypochodnej.
Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania
reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):
• katalizowaną przez syntetazę adenylobursztynianową.
• katalizowaną przez kinazę adenozyny.
• katalizowaną przez enzym, którego niedobór wywołuje zespół Lesh-Nyhana.
• przemiany IMP w GMP, podaj nazwę enzymu i zaznacz koenzymy.
• katalizowaną przez enzym, którego brak jest przyczyną niedoboru odporności.
• hamowaną przez metotreksat.
• katalizowaną przez enzym, którego specyficznym inhibitorem jest
fluorodeoksyurydylan, podaj nazwę enzymu.
Wymień:
• trzy enzymy, dla których substratem jest fosforybozylopirofosforan.
• enzymy cyklu nukleotydów purynowych.
• końcowe produkty przemian puryn i pirymidyn.
• trzy związki pełniące rolę drugiego posłańca i zawierające w składzie zasadę purynową
Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):
• przedstawiający działanie allopurinolu.
• ilustrujący pochodzenie atomów azotu i węgla w pierścieniu purynowym.
• ilustrujący pochodzenie atomów azotu i węgla w pierścieniu pirymidynowym.
• biosyntezy dUTP, dCTP i dTTP z UMP.
• cyklu nukleotydów purynowych.
• w formie ciągów reakcji, katabolizmu AMP do kwasu moczowego dwiema
alternatywnymi drogami;
Oblicz:
• ile mikromoli PRPP zużyje się w procesie biosyntezy 0,1 milimola NAD+ z amidu
kwasu nikotynowego.
I KOŁO 1. Strukturalnie nukleotyd znajdujący się na końcu 3’mRNA? 2.
Strukturalnie reakcję katalizowaną przez enzym klasy I? 3. Wykres s od t enzymu
allosterycznego typu K w obecności i nieobecności efektora + i –? 4. Wykres 1/V od
1/A dla aktywatora bezwzglednie koniecznego? TEST 1.Polimeraza RNA DNA
zależna: a) α b)δ c)telomeraza 2.Co potrzebuje polimeraza δ a) primer b)Mg
c)PCNA 3.Do izoenzymów należy… 4.Replikacja zachodzi a)od 5’=>3’ na nici
opóźnionej b) od 5’=>3’ i od 3’=>5’ c) na wielu niciach jednoczesnie 5.Wspólne dla
polimerazy RNA I, II, III są a)UBP b)SR1 6.Glikozy.. AP a)w BER 7. Inhibicja
niekompetycyjna a) maleje stężenie ES b) V maleje K const 8. enzym wystepujący w
osoczu i mający znacznie kliniczne a)Alat b)CPK c)trypsyna d)amylaza e)pepsyna
9.choroby – leki a) inhibitor MAO b) aparaginaza c) inhibitory co obniżaja
krzepliwość 10. Do translacji potrzeba a)rybosom 60 b) 40 c)czynniki elongacyjne
11. do rRNA jądrowego należa a)28S b)5S c)18,5S 12.Co jest w jądrze a)α b)β c)γ 13.
Nić kodująca jest a)komplementarna do antyrównoległej b) mRNA 14. biosynteza w
transkrypcji zachodzi a) 5’=>3’ b) 3’=>5’ 15. Co robi PCNA a) obejmuje pojedyncza
nić DNA b) prowadzi polimerazę δ 16. Telomeraza jest a) rybonukleoprotenina
b)białko proste c) niezbędna do biosyntezy w jądrze
I koło – Aleksandrowicz gr. 6
Napisz wzorami strukturalnymi:
• Dipeptyd (powstały w wyniku hydrolizy glikoproteiny) zbudowany z alaniny i
aminokwasu, do którego jest przyłączony wiązaniem N – glikozydowym
odpowiedni monosacharyd .(to pytanie było pierwszego dnia w czerwcu)
• deoksyadenozynę
Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych:
• reakcję katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA .(to pytanie było drugiego
dnia w czerwcu).
• reakcję tworzenia pierwszego wiązania fosfodiestrowego w procesiem transkrypcji
katalizowanej przez polimerazę RNA II
Przedstaw graficznie na jednym wykresie:
• Zależność wysycenia tlenem cząsteczki :a)Hb F i b)Hb A w erytrocytach od pO2.
Zaznacz wartości P50 dla obu Hb. .(to pytanie było drugiego dnia w czerwcu)
Narysuj schemat (bez wzorów)
• Ilustrujący regulację translacji przez hem w komórkach erytropoetycznych. .(to
pytanie było pierwszego dnia w czerwcu)
• Przedstawiający proces naprawy DNA zawierającego 8 – oksogwaninę w swojej
cząsteczce. Podaj pełne nazwy odpowiednich enzymów.
Oblicz
Ile miligramów albuminy znajduje się w 300 mikrolitrach surowicy krwi zdrowego
dorosłego człowieka?

Podaj zakres normy stężenia albuminy w surowicy krwi

1) Wzorami strukturalnymi: dwupeptyd zbudowany z fenyloalaniny i aminokwasu, który

w łańcuchu bocznym zawiera siarkę.
2) Napisz schemat reakcji syntetyzowanej przez polimerazę delta.

3) Wykres 1/V od 1/S dla enzymu o kooperacji=80 i stałej Hilla=1

4) Scemat reakcji przeprowadzanej przez kinazę kreatynową.
5) Podać wzór strukturalny nukleozydu wchodzącego w skład nukleotydu występującego
na końcu 3' dojrzałego mRNA.
6) Napisać wzorami strukturalnymi reakcję katalizowaną przez enzym II klasy.
7) Narysować wykres [s] od t dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez enzym
allosteryczny bez i w obecności aktywatora.
8) Narysować wykres wysycenia tlenem od pO2 dla HbA i HbF + podać wartości P50 dla
obu.
9) Narysować wzór dipeptydu zbudowanego z cysteiny i proliny.
10) Napisać reakcję katalizowaną przez enzym klasy 6, którego aktywność regulowana
jest przez depolimeryzację/polimeryzację.
11) Wykres V od T dla enzymu typu K bez i z aktywatorem + napisać przykład takiego
enzymu i aktywatora dla niego.
12) Schemat naprawy DNA w którym wystepuje uracyl (model "krótkiej łatki") + nazwy
wszystkich enzymów biorących udział.
13) Wzór strukturalny dipeptydu zbudowanego z tryptofanu i dowolnego aminokwasu
zawierającego w łańcuchu bocznym grupę -OH.
14) Słownie reakcję katalizowaną przez enzym klasy II z glukozą jako substratem.
15) Wykres V od S dla enzymu allosterycznego typu V z i bez efektora dodatniego. Podać
przykład takiego enzymu i efektora.
16) Schemat powstawania Apo48 i Apo100 ( redagowanie).