PROTEINI

Makromolekule graene iz aminokiselina

meusobno povezanih peptidnim vezama.
Posjeduju viestepenu strukturu.
Aminokiseline povezane u polipeptidni
lanac predstavljaju primarnu strukturu
bjelanevina.
Proteini mogu imati i :
1. sekundarnu strukturu
2. tercijarnu strukturu
3. kvaternarnu strukturu
4. suprakvaternarnu strukturu
U stvaranju primarne strukture uestvuju
iskljuivo kovalentne peptidne veze.
U organizaciji natprimarnih struktura
uestvuju slabe veze, prije svega vodikove.
Za razaranje ovih veza, a samim time i za
naruavanje pojedinih stupnjeva strukture
proteina e biti potrebno primjeniti sile
razliite jaine, kao i razliite agense.
Naruavanje strukture proteina
1. Procesi kojima se naruavaju samo
natprimarni stupnjevi strukture proteina
bez naruavanja primarne strukture tj.
osnovnog polipeptidnog lanca.
Ti se procesi ostvaruju primjenom slabijih
sila, a nazivaju se procesima
denaturacije proteina.
Denaturiui agensi mogu biti: zagrijavanje,
djelovanje RTG ili UV zraka,ultrazvuk,
promjena pH dodavanjem baza ili kiselina.
Procesi kojima se naruava primarna struktura
proteina proteoliza ili hidroliza.
Proteolizom nastaju krupniji i sitniji
fragmenti koji se zovu albumoze i
peptoni.
Proteoliza se moe postii djelovanjem
hidrolitikih enzima (pepsin, tripsin), kao i
kuhanjem rastvora proteina uz dodatak
mineralnih kiselina.
Denaturacija proteina moe biti reverzibilna
i ireverzibilna.
Reverzibilna denaturacija predstavlja
prolazno naruavanje natprimarnih
stupnjeva struktura koje se vraaju na
poetni oblik nakon uklanjanja
denaturiueg agensa.
Ireverzibilna denaturacija predstavlja
definitivno naruavanje prirodne strukture
proteina usljed ega se nepovratno
mijenjaju fiziko-hemijska i bioloka
svojstva proteina.
 Proteini denaturisani kiselinama nazivaju
se acid-albumini.
Djelovanjem alkalija nastaju alkali-
albuminati.
Termika denaturacija dovodi do kidanja
sekundarnih veza.
Nakon toga dolazi do interakcije
fragmenata te se stvaraju agregati
koagulum ili ugruak.
Taloenje proteina
Proteini sadre amino (-NH2 ) i
karboksilnu (COOH) grupu pa imaju
svojstva amfotermnih jedinjenja, tj.
mogu da disociraju kiselom i baznom
grupom u zavisnosti od pH sredine i
izoelektrine take.
Molekule proteina se najlake taloe kada
su u jonskom obliku tj. kao Zwitter jon.
Proteini u plazmi su u koloidnom stanju.
Na koloidnim i amfotermnim svojstvima se
baziraju reakcije taloenja proteina.
Taloenje se vri oduzimanjem
hidratacione vode tj. isoljavanjem.
Bojene reakcije na proteine koriste se za
dokazivanje specifinih svojstava proteina,
a bazirane su na prisustvu specifinih
aminokiselina u grai proteina.