1.

Proteini struktura proteina, denaturacija, klasifikacija (znati sve klasifikacije i makar

jedan protein koji pripada određenoj grupi.
Proteini su polimeri (makromolekuli, makropolipeptidi) od 100 do približno 1.000
aminokiselinskih ostataka. Nastaju povezivanjem ostataka aminokiselina peptidnom
vezom (-CO-NH-) u obično duge polipeptidne lance.
Struktura proteina
S obzirom na to da su proteini makromolekuli, pojam strukture je kompleksniji u
poređenju s prostim organskim molekulima i obuhvata hijerarhijsku strukturnu
organizaciju u četiri nivoa:
primarna,
sekundarna,
tercijarna i
kvaternerna struktura.
Prostorna građa molekula proteina se određuje fizičkim ili fizičko- hemijskim
metodama, najčešće rendgeno-strukturnom analizom. Opisivanje ovih struktura
obuhvata dva aspekta:
opisivanje konformacije molekula i
sila koje uslovljavaju pojedine strukture.
Primarna struktura –jednodimenzionalna struktura (predstavlja prvi stepen u
specifičnoj trodimenzionalnoj strukturi proteina) označava vrstu i redosljed (sekvencu)
aminokiselina i položaj –S-S- veza, a po noovijem i udio pojedinih aminokiselina u
polipeptidnom lancu. Osim toga konfiguracija i stabilnost proteina izgrađenog iz više
peptidnih lanac uslovljena je i sekundarnim (bočnim) vezama. Ove veze se nazivaju
sekundarnim jer osnovnu, primarnu vezu prestvalja peptidna veza, kojom su
aminokiseline povezane u duge polipeptidne nizove. Polipeptidni nizovi posjeduju
bočne funkcionalne grupe koje reaguju sa bočnim funkcionalnim grupama drugog (ili
ako je savijen istog) niza, gradeći sekundarne veze (hidrogenove, disulfidne, jonske,
hidrofobne..).
Sekundarne veze kod proteina: 1 hidrogenova veza između peptidnih veza; 2 –
disulfidna veza između dva cisteinska ostatka; 3 jonsko privlačenje između bočnih
grupa Asp i Lys; 4 hidrofobna veza između valinskog i izoluecinskog ostatka; 5 estarska
veza.
Prvi peptid kome je određena primarna struktura bio je insulin (Sanger, 1953), a prvi
protein ribonukleaza iz pankreasa (Hirs, Stein i Moor, 1959.)
Sekundarna struktura- predstavlja način uvijanja (nabiranja) polipeptidnog lanca u
prostoru. Način nabiranja je uslovljen sekvencom aminokiselinskih ostataka, kao i
silama koje povezuju različite odsječke polipetidnog lanca. Postoji nekoliko tipova
sekundarne strukture proteina od kojih je naročito stabilni su: alfa-heliks, beta-plisirana
struktura i beta-obrt. Dijelovi proteina koji se ne umotavaju ni u jedan oblik sekundarne
strukture nazvani su „random coil“ ili struktura slučajnog namotavanja klupčeta,
neuređena struktura.
Alfa-heliks je najpoznatiji oblik sekundarne strukture koju je identificiro Linus Pauling
1951. g. i ona uključuje strukturu u prostoru samo jednog polipeptidnog lanca. Kičma
lanca je aranžirana u heliks sa 3,6 aminokiselinskih ostataka u svakom obrtu. U alfa-
heliksu svaka peptidna amino grupa (-NH-) jedne peptidne veze je povezana
vodoničnom vezom za peptidnu karboksilnu grupu (>C=O) neke susjedne peptidne
veze. Hidrogenove veze se stvaraju između pojedinih navoja što daje ovoj strukturi
posebnu stabilnost.
Tercijarna struktura (trodimenzionalna struktura) predstavlja viši oblik organizacije
proteina u prostoru u kojoj se nabiru segmenti heliksa, plisirane strukture i beta-obrta
peptidnog lanca u trodimenzionalnu strukturu nativnog proteina ili proteinske
subjedinice stvarajući globule ili fibrile. Tercijarna struktura proteina zahtjeva potpuno
uređen trodimenzionalni raspored svih atoma u molekulu proteina. Ova struktura
stabilizovana je pored hidrogenovim i drugim još povoljnijim sekundarnim hemijskim
vezama između R ostataka aminokiselina u polipeptidnom lancu kao što su jonske,
kovalentne, hidrofobne veze i disperzne sile.
Tercijarna struktura proteina se određuje rendgeno-strukturnom analizom i ustanovljena
je za veći broj proteina (imunoglobulina, mioglobina, hemoglobina, lizozima).
Promjena tercijarne strukture uslovljava promjenu bioloških i fizičkih osobina proteina.
Proteini se klasifikuju na osnovu tercijarne strukture na globularne (koji mogu biti
loptasti ili elipsoidni) i fibrilarne (koji mogu biti jednostruki, dvostruki ili višestruki).
Fibrilarni (fibrilni, linearni, lančasti) proteini su strukturni proteini kod kojih su odnosi
osa (dužina : širina) veći od 10:1. to su proteini kose, vune, kože, kreatin, miozin..
fibrilarni proteini su jako izduženi oni grade vlakna od kojih su neka ugrađena u matrice
od organskog ili neorganskog materijala što dodatno doprinosi čvrstoći bioloških
struktura u kojima se ovi molekuli nalaze. Fibrilarni proteini, imaju strukturnu i zaštitnu
ulogu i predstavljaju ključne komponente u biološkim strukturama kao što su koža,
vezivno tkivo kosti.. Primjeri fibrilarnih proteina: alfa-keratin (koža, nokti, dlaka),
kolagen (kosti, koža, ekstracelularni matriks, krvni sudovi), elastin (krvni sudovi,
ligamenti).
Beta-globularni (sferoidni) proteini su proteini kod kojih su odnosi njihovih osa
(dužina:širina) manji od 10:1. sastoje se iz peptidnih lanaca koji su izuvijani i namotani
na kompaktan način. Kod životinja globularni proteini su mioglobin, albuminska i
globulinska frakcija plazme, enzimi i drugi brojni biološki aktivni proteini.
Kvarterna struktura je finalni oblik strukture proteina nastala interakcijom različitih
polipeptidnih lanaca. Najbolje je proučena kvaterna struktura hemoglobina (Hb) kao
model strukture globularnog proteina.
Denaturacija proteina pod utjecajem različitih faktora (kiseline, baze, promjena pH,
visoke temperature i sl.), trodimenzionalna struktura proteina se može narušiti pri čemu
dolazi do odmotavanja lanaca. Ta promjena se naziva denaturacijom proteina.
Denaturacija može biti: reverzibilna (uzrokuju je razrijeđeni alkoholi i soli lakih metala)
ireverzibilna (uzrokuju je UV i X zračenja, organska otapala, jake kiseline i baze, visoka
temperatura i soli teških metala.
Klasifikacija proteina Iz organizma životinja je izolovano oko 200 struktura određena
samo za nekoliko desetina. Pošto hemijski sastav za većinu proteina nije poznat, oni se
najčešće klasifikuju na osnovu njihove:
- Funkcije
- Rastvorljivosti i
 - Složenosti

Prema funkciju koju imaju u organizmu životinja proteini se mogu podjeliti u više
grupa: strukturne, rezervne, biokatalizatore, transportne, zaštitne i kontraktilne proteine

Strukturni proteini – su fibrilarni proteini i obuhvataju više funkcionalno različitih

proteina : kolageni, alfa i beta-keratini, elastin, tropomiozin..

Reverzni proteini – su po hemijskom sastavu fosfoproteini od kojih izdvajamo: kazein

mlijeka i ovovitelin žumanceta jajeta.

Transportni proteini – su hemoglobin, mioglobin, serumalbumini..

Zaštitni proteini – su imunoglobulini, fibrinogen i trombin. Imunoglobulini stvaraju

komplekse sa stranim tijelom. Fibrinogen je prekursor fibrina pri zgrušavanju krvi, dok
je trombin komponenta u zgrušavanju krvi.

Prema složenosti proteini se mogu klasifikovati u dvije grupe : prosti (nekonjugovani)

i složeni (konjugovani) proteini.

Prosti proteini – potpunom hidrolizom daju samo aminokiseline. U ovu grupu proteina
životinjskog porijekla ubrajaju se: protamini, histoni, albumini, globulini i
skleroproteini.

Složeni proteini – sadrže pored proteinskog i neproteinski dio koji se naziva

prostetičnom grupom. Prema prirodi prostetične grupe složeni proteidi dijele se na
nekoliko grupa: nukleoproteine, glikoproteine, lipoproteine, hromoproteine,
metaloproteine i fosfoproteine.

2. Hemoglobin struktura, tipovi Hb, biosinteza porfirina (gdje se odvija, koji je polazni
spoj, alifatski i aromatski prekursori), funkcija Hb, faktori koji utiču na krivu
disocijacije, prenos kisika, mjesta vezivanja kisika, mjesta vezivanje ugljen dioksida,
Bohrov efekat, derivati Hb.
Hemoglobin (Hb) je složeni protein koji se ubraja u hromoproteide (obojene proteine).
Neproteinsku (prostetičku) grupu u molekuli Hb čini hem, pa zbog toga pripada
hemohromoproteidima, gdje se još svrstavaju: mioglobin, citohromi, katalaza,
peroksidaza, lipooksigenaza, ciklooksigenaza, citohromoksidaza i triptofanpirolaza.
Ovi spojevi se razlikuju po proteinskoj komponenti, a prostetička grupa im je hem.
Molekula Hb sastoji se iz jedne molekule globina (što čini oko 96% težine Hb) i četiri
molekule hema (oko 4% težine Hb). Oko 0,35% težine Hb čini Fe(II). Humani Hb ima
molekulsku masu od oko 68 000 daltona. Po hemijskoj strukturi Hb je tetramer
sastavljen iz četiri subjedinice, od kojih svaka sadrži po jedan peptidni lanac i jedan
hem. Spoj izgrađen iz četiri pirolova prstena međusobno povezana metinskim
mostovima u tetrapirolski prsten zove se porfin (po novom porfirin). U centralnom
dijelu tetrapirolske jezgre smješten je jon Fe(II), koji je sa dvije kovalentne veze spojen
sa atomima azota B i D pirolovog prstena, a sa dvije koordinativne veze sa N atomima
A i C pirolovog prstena. Preostala dva mjesta Fe(II) iz hema koristi za spajanje sa
globinom (preko histidina), odnosno sa kiseonikom

Hem je nosilac fiziološke aktivnosti Hb u prenosu O2, dok globin određuje specifiènost
Hb i ima regulatornu ulogu. U Hb odraslih osoba, globin je izgrañen iz dva α i dva neka
druga peptida: β ili δ (po dva identièna peptidna lanca). U postnatalnom periodu u
eritroblastima koštane srži najviše se stvaraju α i β peptidi, u maloj kolièini δ, a najmanje
γ. Povezivanjem četiri subjedinice formira se kvaterna struktura Hb, sfernog oblika, na
čijoj površini se nalaze polarne AK, koje reagiraju sa vodom, omogućavajući tako
hidrofilnost Hb u eritrocitima.
Tipovi hemoglobina Prema vrsti peptida koji ulaze u sastav globinske komponente
razlikuje se više tipova hemoglobina, od kojih su najvažniji adultni HbA ili HbA1,
HbA2, fetalni HbF i “primitivni” HbP.
Biosinteza porfirina Procijenjeno je da se najveći dio (oko 85%) od ukupne količine
hema u organizmu stvara u koštanoj srži, a drugo mjesto po intenzitetu biosinteze
hema zauzimaju hepatociti jetre. Za sintezu hema u organizmu ljudi, ne koriste se
porfirinski derivati unešeni hranom, niti degradacioni proizvodi hema, veæ se pirolovi
prstenovi formiraju iznova, a zatim kondenziraju u porfirine. Kao polazni materijal za
sintezu hema služi glicin i sukcinil-CoA, koji potiče iz citratnog ciklusa.
Regulacija biosinteze hema Glavni enzim regulacije sinteze hema u koštanoj srži je
ferohelataza (hem-sintetaza), a u jetri 5-aminolevulinat-sintetaza (ALA-sintetaza).
Biosintezu inhibira slobodni hem, koji je i alosterièki inhibitor enzima. Osim što vrše
direktnu inhibiciju ALA-sintetaze, hem i hemin usporavaju i sintezu novih molekula
ovog enzima, a takoñer inhibiraju transport novonastalog enzima od ribozoma u
mitohondrije. Smanjena sinteza hema najèešæe je posljedica niže aktivnosti ALA-
sintetaze i/ili ferohelataze, a može biti i posljedica neodgovarajuæeg pretvaranja
piridoksina u piridoksal-fosfat.
Biosinteza Hb se vrši u eritroblastima koštane srži iz hema i globina. Normalno
stvaranje ove dvije komponente je uravnoteženo i koordinirano.
Funkcije hemoglobina Hemoglobin (Hb) je glavni funkcionalni sastojak eritrocita. Pri
njihovoj hemolizi prelazi u plazmu i veže se za proteine haptoglobine. U sastavu
eritrocita Hb vrši brojne uloge, od kojih su najvažnije:
transport O2 od pluæa do tkiva;
učešće u prenosu CO2 od tkiva do pluća;
puferska uloga u regulaciji pH krvi.
Hb ima sposobnost da reverzibilno veže O2 u ovisnosti o njegovom parcijalnom tlaku.
Svaki mol hema može da veže 1 mol O2, što znaèi da 1 mol Hb veže 4 mol O2.
Međusobna zavisnost stepena zasićenja Hb kiseonikom i njegovog parcijalnog pritiska
(pO2) definira se kao kriva disocijacije oksihemoglobina i ima sigmoidalni izgled, jer
je proces vezivanja O2 za Hb podložan alosterièkoj regulaciji. Afinitet O2 za Hb
kontrolira se globinskom komponentom, èija se tercijarna struktura mijenja pod
uticajem regulatornih faktora. Na krivu disocijacije oksihemoglobina utièe veæi broj
faktora: parcijalni tlak CO2 (pCO2), pH krvi, koncentracija 2,3-BPG, koncentracija
ATP, adrenalina itd. Kriva se pomjera udesno (povećava se oslobađanje O2 od Hb) pri
porastu pCO2, smanjenju pH krvi (acidozi), povećanju konc. 2,3-BPG itd. U
fiziološkim uslovima oko 97% ukupno udahnutog O2 (iz zraka) prenosi se iz pluća do
tkiva u eritrocitima arterijske krvi u obliku kompleksa sa Hb. Preostalih 3% O2 prenosi
se u rastvorenom obliku u krvnoj plazmi i krvnim stanicama.

O2 se prenosi u molekulskom obliku, jer pri vezivanju za Hb ne prelazi u jonsko stanje.

Prenos O2 sa Hb omogućen je razlikama pO2 u kapilarima plućnih alveola i kapilarima
tkiva. U plućnim kapilarima, gdje je pO2 visok (13,33 kPa), Hb veže O2 prelazeći u
oksihemoglobin (HbO2), a u tkivnim kapilarima, gdje je pO2 nizak (5,34 kPa) HbO2
otpušta O2 prelazeći u dezoksihemoglobin (Hb). Vezanje i otpuštanje O2 nije praćeno
promjenom oksidacionog stanja Fe2+ u hemu, te zato ovaj proces ne predstavlja
oksidoredukciju, već oksigenaciju i dezoksigenaciju Hb.
Bohr-ov efekat Hb pored O2 i CO2, prenosi i H+. Vezivanje CO2 i H+ je u suprotnoj
korelaciji sa vezivanjem O2.
U toku normalnih procesa katabolizma organskih tvari u tkivima se javlja znatna
količina CO2.
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3-
Razgradnjom karbonatne kiseline dolazi do porasta koncentracije H+ jona, i snižavanja
pH u tkivu (7,2).
Pri relativno niskom pH i visokoj konc. CO2 u perifernim tkivima, afinitet Hb prema
O2 se smanjuje, a kako se H+ i CO2 vežu, O2 se otpušta u tkiva. Obratno, u kapilarima
pluća, kako se CO2 otpušta, a pH krvi stoga raste, afinitet Hb za O2 raste, veže se više
O2 i prenosi do perifernih tkiva. Ovaj efekat pH i konc. CO2 na vezivanje O2
hemoglobinom i njegovo otpuštanje nazvan je Bohr-ov efekat (po danskom fiziologu
Christian Bohr-u, ocu fizièara Niels Bohr-a). O2 i H+ se ne vežu na istoj poziciji Hb
(O2 se veže na Fe2+, a H+ na bilo koji od nekoliko aminokiselinskih ostataka u globinu.
Najveći doprinos vezanju H+ (Bohr-ovom efektu) ima His146 (His HC3) β subjedinica.
Derivati hemoglobina Karboksihemoglobin je spoj Hb sa CO u kome se CO veže
umjesto O2. Afinitet Hb prema CO je preko 200 puta viši od afiniteta prema O2.
Ukoliko se veæa kolièina HbO2 zamijeni sa HbCO, može doæi do smrtnog ishoda.

Sulfohemoglobin je derivat dezoksi-Hb za koji je vezan H2S. Kao i

karboksihemoglobin, ni sulfohemoglobin ne može prenositi kisik.

Methemoglobin (MetHb) je derivat Hb koji umjesto fero-jona sadrži feri-jon (hem

pretvoren u hemin). Ni MetHb ne može prenositi kisik.
Cijanmethemoglobin je derivat Hb u kome je željezo u Fe3+ obliku, a za hemin je
vezana cijanidna grupa (CN-). Toksièni efekti cijanida zasnivaju se na njihovom
vezivanju sa citohromima i hemin-enzimima, naročito sa citohrom-oksidazom. Cijanidi
spriječavaju redukciju Fe3+ u Fe2+, blokirajući tako funkciju ovih sastojaka stanice,
što može uzrokovati i smrt.
3. Hormoni definicija hormona, shematski prikaz endokrinog regulacijskog sistema,
žlijezde, podjela hormona, objasniti svako vezivanje za receptore, biosinteza, negativni
mehanizam povratne sprege (znati predstaviti i objasniti na primjeru kortizola)

Hormoni su hemijski, hranom neuneseni, međućelijski prenosioci informacija, koji su

aktivni u mikromolarnim i manjim koncentracijama. Hormon je hemijsko jedinjenje
koje ćelija ili grupa ćelija luči u telesne tečnosti da bi kontrolisala druge ćelije tela.

Najvažniji segmenti tog sistema su stanice (u

žlijezdama) koje luče hormon, krv kao prenosno
sredstvo, stanice ciljnog tkiva (ciljni organ) i na
kraju organ u kome se inaktiviraju i eliminiraju
suvišne količine hormona.

Žlijezde Velike endokrine žlezde kod čovjeka

1 epifiza (melatonin)
2 hipofiza (hormon rasta)
3 štitna žlijezda (toriksin, trijodtironin)
4 grudna žlijezda
5 nadbubrežna žlijezda (estrogen, testosteron, adrenalin, nonadrenalin)
6 gušterača (insulin, glukagon)
7 jajnik
8 sjemenik
Podjela hormona
Podjela prema hemijskoj prirodi:
Steroidne hormone (svi koji imaju hemijsku strukturu slični holesterolu ili nastaju iz
njega)
Derivate amino kiseline tirozina
Proteine ili peptide ili njihove neposredne derivate
Podjela prema rastvorljivosti u vodi:
Hidrofobni (liposolubilni)
Hidrofilni
Podjela prema mjestu djelovanja:
Lokalni hormoni (djeluju u svojoj neposrednoj blizini na mjesu na kojem su izlučeni)
Opšti hormoni (djeluju u čitavom organizmu, prenose se putem krvi)
U odnosu na mjesto vezivanja za receptor, imamo hormone čije je vezivanje u:
vezivanje u staničnoj membrani:
vezivanje u citoplazmi (steroidni hormoni);
vezivanje u jedru (hormoni štitne žlijezde).

Vezivanje u staničnoj membrani

1.Receptor + jonski kanal – hormon se veže za odgovarajući receptor, te izaziva
otvaranje jonskih kanala npr. djelovanje noradrenalina i acetilholina na rad srca.

2.Receptor + G-protein – Mehanizam drugog glasnika - hormon, koji je u ovom

slučaju prvi glasnik, veže se za odgovarajući receptor. Nastali kompleks
hormon/receptor, veže se za G-protein u staničnoj membrani, koji aktivira enzim
adenil ciklazu. Ona prevodi ATP u cAMP, koji predstavlja drugi glasnik. Drugi
glasnik, u ovom slučaju cAMP, uzrokuje određene hemijske promijene, dolazi do
lučenja odgovarajućih enzima koji obavljaju funkciju koju je trebao obaviti sam
hormon.
3.Receptor + enzim-za odgovarajući receptor, veže se npr. enzim leptin, ovaj
kompleks aktivira enzim janus-kinazu, čija se funkcija ogleda u sintezi i fosforilaciji
proteina u stanici, čime se obavlja funkcija hormona koji koristi ovaj mehanizam.
Biosinteza hormona
Biosinteza hormona odvija se u stanicama specifičnih endokrinih žlijezda. Nastanak i
lučenje hormona strogo su regulirani, ali postoje razlike između peptidnih i steroidnih
hormona.
Kod biosinteze peptidnih i proteohormona nastaju prvo duži polipeptidni lanci
(preprohormoni), koji na svom N-terminalnom kraju imaju hidrofobni signalni peptid.
Odcjepljenjem signalnog peptida nastaje prohormon. Proteolitičkim cijepanjem
(endoproteazama) u endoplazmatskom retikulumu prohormon se cijepa, kovalentno
modificira i uvija u konačnu strukturu koja će biti izlučena kao hormon
 Regulacija hormonske sekrecije
Sinteza i sekrecija hormona od strane endokrinih žlijezda je dinamički proces koji
varira kao odgovor na unutrašnje i vanjske stimulanse.
Primarni mehanizam kojim organizam održava nivo cirkulirajućih hormona u
fiziološkim granicama je mehanizam povratne sprege (“feed-back” mehanizam). Ovaj
mehanizam je sistem kod kojeg dvije varijable međusobno zavise u odnosu na
količinu i funkciju. U prirodi postoje dva glavna tipa ovog mehanizma: pozitivni
(rjeđi) i negativni (češći).
U negativnom mehanizmu povratne sprege povećanje varijable B izaziva smanjenje
varijable A. Ova dva sistema (pozitivni i negativni) mogu da se kombiniraju u
kontinuirani kružni sistem, npr. spoj A izaziva povećanu sintezu spoja B, koji potom
uzrokuje pad sinteze spoja A, težeći pri tome da se spriječi primarna promjena
(efekat). Ovi mehanizmi koriste se za kontrolu sistema u kojima učestvuju
hipotalamus – hipofiza – ciljna endokrina žlijezda
4. Metode ispitivanja proteina znati ih nabrojati, objasniti PAGE elektroforezu i
izolektrično fokusiranje
Metode ispitivanja proteina :
Kolorimetrijske metode (metoda po bradfordu, metoda po Lowryu)
Elektroforeza
Nativna poliakrilamidna gelska elektroforeza (nativa PAGE)
Izoelektrično fokusiranje
PAGE elektroforeza Elektroforetski razdvojene čestice u slobodnoj se tekućini, zbog
difuzije, opet izmiješaju čim prestane djelovanje električnog polja. Stoga se koriste
nosači (supporting matrix) koji omogućuju da razdvojene komponente ostanu u oštro
odvojenim zonama. Najčešće rabljeni nosači su papir, škrob, celuloza acetat, agaroza i
akrilamid.
Metodom nativne PAGE proteini se razdvajaju na osnovu naboja i veličine njihovih
molekula. Pri tome se struktura proteinskih molekula ne mijenja, ona ostaje nativna, što
znači da proteini pri ovoj elektroforezi ne gube svoje biološke funkcije.
Izoelektrično fokusiranje Izoelektričnim fokusiranjem proteini se elektroforetski
razdvajaju na osnovu razlika u rezultirajućem naboju njihovih molekula tj. na osnovu
razlika u izoelektričnoj tački. Nativna konformacija ostaje očuvana. Izoelektrična tačka
proteina (pI) je pH kod kojeg je rezultirajući naboj na molekuli proteina jednak nuli, pa
je i elektroforetska pokretljivost proteina jednaka nuli.
 Prvi korak jeste uspostavljanje pH gradijenta na gelu, zatim nanošenje uzorka. Zavisno
od predznaka svog rezultirajućeg naboja (koji se mijenja pri različitim pH) proteini će
putovati prema jednoj ili drugoj elektrodi. Kada dospiju u zonu na gelu čiji je pH jednak
njihovoj izoelektričnoj tački zaustaviće se. Kod tog pH molekula proteina nema
rezultirajući naboj i prestaje se kretati u električnom polju.

5. Purin i pirimidin uloga i značaj, nabrojati baze i znati njihove strukture, nukleozid i
nukleotid, mjesta vršenja katabolizma i anabolizma, šta su produkti razgradnje purina i
pirimidina, 2 načina biosinteze objasniti ih, prvi korak „de novo“ biosinteze kod purina
i pirimidina – koji spojevi nastaju, odakle potiču C i N atomi kod purina, prvi nukleotidi
koji nastaju kod njihove biosinteze, objasniti sintezu AMP i GMP iz IMP.