‫الببتيدات و البروتينات‬

‫تعريف بالببتيدات و الروابط الببتدية‬

‫يمكن ان ترتبط األحماض األمينية مع بعضها لتكون سالسل طويلة‬ ‫‪‬‬

‫من األحماض األمينية المتصلة وتسمى ببتيدات‪.‬‬

‫والرابطة بينها تسمى الرابطة الببتدية وتتم بإقصاء جزيء ماء ‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫‪ 3-10‬حمض اميني = ببتيد قليل‬ ‫‪‬‬

‫‪ 10-100‬حمض اميني = عديد الببتيد‬ ‫‪‬‬

‫اكثر من ‪ 100‬حمض اميني = بروتين‬ ‫‪‬‬

‫‪2‬‬
Peptide Bond Formation

3
Peptide Chain

4
 ‫تسمية الببتيدات‬
‫‪ ‬تسمى الببتيدات حسب نوع و ترتيب األحماض األمينية ‪:‬‬
‫‪ ‬تبدا التسمية بالحمض األميني الطرفي الذي يحتوي على‬
‫مجموعة أمين طرفية حرة و التي تظهر بالجهة اليسرى للببتيد‪.‬‬
‫‪ ‬و يضاف المقطع (يل ‪ )yl,‬بنهاية اسم كل حمض اميني ماعدا‬
‫الحمض األميني االخير الذي يحتوي على مجموعة الكربوكسيل‪.‬‬
‫‪ ‬مثل لوسيل جالسيل تايروزيل سيستايين‬
‫‪))Leu-Gly-Tyr-Cys‬‬

‫‪5‬‬
 ‫تعريف البروتينات و تصنيفها‬
‫تعتبر البروتينات ببتيدات عديدة ذات وزن الجزيئي كبير‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫وتنقسم الى قسمين‪:‬‬ ‫‪‬‬

‫‪ -1‬بروتينات بسيطة حيث انها ال تحتوي على اي جزء غير بروتيني‬ ‫‪‬‬

‫وتنقسم الى‪:‬‬ ‫‪‬‬

‫أ‪ -‬البروتينات الليفية وهي على شكل سالسل طويلة مثل الكوالجينات‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫ب‪ -‬البروتينات المكورة او المنطوية وهي ذات اشكال كروية مثل اللبيومينات‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫‪ -2‬البروتينات المعقدة وهي بروتينات مرتبطة مع اجزاء غير بروتينية مثل‬ ‫‪‬‬

‫الاليبوبروتينات‪.‬‬

‫‪6‬‬
 ‫مستويات تركيب البروتينات‬
‫وتنقسم الى اربعة مستويات وهي‪:‬‬ ‫‪‬‬

‫التركيب االولي‪ :‬تسلسل األحماض األمينية في السلسلة او السالسل‬ ‫‪‬‬

‫الببتدية المكونة للبروتين‪.‬‬
‫التركيب الثانوي‪ :‬يبين هذا التركيب الشكل الفراغي للسلسة الببتدية‬ ‫‪‬‬
‫وكيفية التوائها و التفافها‪.‬‬
‫ونظرًا لوجود الروابط الهيدروجينبة فأين جزيء البروتين يأخذ‬ ‫‪‬‬
‫االشكال التالية‪:‬‬
‫أ‪ -‬الشكل اللولبي او الحلزوني المعروف بإسم (الفا هيلكس)‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫ب‪ -‬شكل الصحيفة المستوية او تركيب (بيتا شيت)‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫ج‪ -‬الحلزوني الثالثي الكوالجيني ويقتصر وجوده على بروتين‬ ‫‪‬‬

‫الكوالج‬
‫‪7‬‬
 ‫التركيب الثالثي‪ :‬وهو التفاف و انثناء السلسلة الببتدية و‬ ‫‪‬‬

‫ترابطها حتى تكتسب التركيب المعين للبروتين‪.‬‬

‫ويثبت هذا التركيب القوى و الروابط التالية‪:‬‬ ‫‪‬‬

‫أ‪ -‬الروابط الهيدروجينية‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫ب‪ -‬التجمعات غير المحبة للماء او الكرهة للماء‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫ج‪ -‬الروابط ثنائية الكبريت‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫د‪ -‬الروابط األيونية ‪.‬‬ ‫‪‬‬

‫التركيب الرباعي‪ :‬ارتباط السالسل الببتدية مع بعضها لتكون‬ ‫‪‬‬

‫الشكل النهائي للبروتين في حالة ان لبروتين يتكون من اكثر‬

‫من سلسلة‪.‬‬
‫‪8‬‬
 Primary Structure
primary structure of human insulin
CHAIN 1: GIVEQ CCTSI CSLYQ LENYC N
• linear
CHAIN 2: FVNQH LCGSH LVEAL YLVCG ERGFF YTPKT • ordered
• 1 dimensional
• sequence of amino
acid polymer
• by convention, written
from amino end to
carboxyl end
• a perfectly linear
amino acid polymer is
neither functional nor
energetically
favorable  folding!
9
Secondary Structure
non-linear 

dimensional 3 

localized to regions of an 
amino acid chain
formed and stabilized by 
hydrogen bonding,
electrostatic and van der
Waals interactions

10
 Tertiary Structure

• non-linear
• 3 dimensional
• global but restricted to the
amino acid polymer
• formed and stabilized by
hydrogen bonding, covalent
(e.g. disulfide) bonding,
hydrophobic packing toward
core and hydrophilic
exposure to solvent
• A globular amino acid
polymer folded and
compacted is somewhat
functional (catalytic) and
energetically favorable 
interaction! 11
Quaternary Structure
• non-linear
• 3 dimensional
• global, and across
distinct amino acid
polymers
• formed by hydrogen
bonding, covalent
bonding, hydrophobic
packing and hydrophilic
exposure
• favorable, functional
structures occur
frequently and have been
categorized12