BG Hóa Sinh 1

Trường Đại học Tây Đô
MỤC LỤC
MỞ ĐẦU ......................................................................................................................... 1
1. Định nghĩa ........................................................................................................... 1
2. Đối tượng nghiên cứu .......................................................................................... 1
3. Lịch sử ................................................................................................................. 2
4. Những đặc điểm cơ bản của cơ thể sống ............................................................. 5
5. Vai trò của hoá sinh ............................................................................................. 6
TÀI LIỆU THAM KHẢO .......................................................................................... 8
Chương 1: GLUCID ...................................................................................................... 9

1. Đại cương ............................................................................................................ 9
2. Phân loại ............................................................................................................ 10
3. Monosaccarid ..................................................................................................... 10
4. Oligosaccharid ................................................................................................... 17
4.1. Disaccarid ....................................................................................................... 17
4.2. Trisaccharid ..................................................................................................... 19
5. Polysaccharid ..................................................................................................... 20
5.1. Polysaccharide thuần ......................................................................................... 21
5.2. Polysaccharide tạp ............................................................................................. 25
TÀI LIỆU THAM KHẢO ........................................................................................ 27
Chương 2: LIPID ......................................................................................................... 28

1. Đại cương .......................................................................................................... 28
1.1. Đặc điểm chung .............................................................................................. 28
1.2.Phân loại .......................................................................................................... 30
i
1.3.Vai trò của lipid ............................................................................................... 31

2. Thành phần cấu tạo ............................................................................................ 31
2.1.Acid béo ........................................................................................................... 31
2.1.1. Đặc điểm chung ........................................................................................................ 31
2.1.2. Danh pháp................................................................................................................... 32
2.1.3. Một số acid béo thường gặp .................................................................................. 33
2.1.4. Vai trò sinh học của acid béo ................................................................................ 34
2.2. Glycerid ............................................................................................................. 35
2.3. Sáp ..................................................................................................................... 38
2.4. Glycerophospholipid (phosphatid) .................................................................... 39
2.5. Sphingophospholipid ......................................................................................... 40
2.6. Steroid và dẫn xuất ............................................................................................ 41
2.7. Terpen ................................................................................................................ 45
Chương 3: PROTID ..................................................................................................... 47

1. Đại cương .......................................................................................................... 47
2. Acid amin ........................................................................................................... 48
2.1. Cấu tạo chung ................................................................................................. 48
2.2. Phân loại acid amin ....................................................................................... 49
2.3. Tính chất ........................................................................................................ 55
3. Peptid.................................................................................................................. 57
3.1. Khái niệm chung ........................................................................................... 57
3.2. Cấu tạo và gọi tên .......................................................................................... 58
3.3. Tính chất hóa học .......................................................................................... 60
3.4. Các peptid thường gặp trong thiên nhiên ...................................................... 61
ii
4. Protein ................................................................................................................ 64
4.1. Định nghĩa....................................................................................................... 64
4.2. Phân loại protein ............................................................................................. 64
4.3. Cấu trúc ........................................................................................................... 66
4.4. Một vài tính chất của protein .......................................................................... 69
4.5. Tính chất và chức năng sinh học của protein.................................................. 73
Chương 4: ACID NUCLEIC ....................................................................................... 77

1. Đại cương ......................................................................................................... 77
2. Thành phần hóa học acid nucleic ..................................................................... 77
3. Nucleosid và nucleotid..................................................................................... 102
4. Một số nucleotid quang trọng ........................................................................... 83
5. Acid nucleic ...................................................................................................... 86
Chương 5: CÁC CHẤT XÚC TÁC SINH HỌC ....................................................... 93

1. Đại cương .......................................................................................................... 93
1.1. Phản ứng hóa sinh ........................................................................................... 93
1.1.1. Định nghĩa .................................................................................................................. 93
1.1.2. Động hóa học............................................................................................................. 94
1.1.3. Năng lượng tự do ...................................................................................................... 95
1.2.Chất xúc tác sinh học ....................................................................................... 95
2. Vitamin .............................................................................................................. 96
2.1.Vitamin tan trong nước .................................................................................... 96
2.2.Vitamin tan trong chất béo............................................................................. 100
3. Hormon ............................................................................................................ 103
iii
3.1.Đại cương ....................................................................................................... 103

3.2.Các hormon quan trọng ................................................................................. 103
4. Enzym .............................................................................................................. 106
4.1.Đại cương ....................................................................................................... 106
4.2.Bản chất hóa học của enzym.......................................................................... 107
4.3.Một số đặc điểm của enzym .......................................................................... 108
4.4.Cơ chế tác dụng ............................................................................................. 109
4.5.Tính đặc hiệu của enzym ............................................................................... 111
4.6.Các yều tố ảnh hưởng đến tốc độ của phản ứng enzym ................................ 112
4.7.Cách gọi tên và phân loại enzym ................................................................... 117
TÀI LIỆU THAM KHẢO ...................................................................................... 118
iv
MỞ ĐẦU
1. Định nghĩa
Hóa sinh là môn học nghiên cứu về thành phần hóa học, cấu tạo, các tính chất vật
lý hóc học, chức năng sinh học của các chất trong cơ thể và quá trình chuyển hóa của
chúng trong cơ thể sống, là lĩnh vực nghiên cứu các hiện tượng sống bằng phương
pháp hóa học.
2. Đối tượng nghiên cứu
Tính chất và phương hướng của hoá sinh học là nghiên cứu trên cơ thể sống, tìm
ý nghĩa chức phận của tất cả các thành phần, các sản phẩm chuyển hoá và trên cơ sở đó
tìm hiểu sâu về:
- Mối liên quan giữa quá trình hoá học và sinh vật học.
- Mối liên quan giữa cấu trúc và chức năng sống của các cơ quan trong cơ thể.
- Cơ chế điều hoà toàn bộ quá trình sống.
Tuỳ theo đối tượng nghiên cứu mà người ta phân chia hoá sinh học thành hoá
sinh động vật, hoá sinh thực vật, hoá sinh vi sinh vật và y hoá sinh. Trên mỗi đối
tượng, hoá sinh nghiên cứu song song hai mặt "tĩnh" và "động".
Hóa sinh tĩnh nghiên cứu các chất cấu tạo có trong thành phần của cơ thể sinh
vật dược vào các phương pháp hóa, lý hiện đại. Hóa sinh tĩnh gắn liền rất mật thiết với
hoá học sinh hữu cơ. Đây chính là hóa sinh mô tả.
Hóa sinh động việc nghiên cứu các chuyển hóa hoá học xảy ra trong quá trình
hoạt động sống của cơ thể nghĩa là nghiên cứu về mặt hoá học của sự trao đổi chất
trong mối liên quan với toàn bộ cơ thể và môi trường xung quanh.
1
Hóa sinh tĩnh và động liên quan với nhau rất chặt chẽ - việc nghiên cứu các quá
trình hóa sinh học sẽ vô nghĩa nếu không có sự nghiên cứu các chất tham gia trong các
quá trình này.
3. Lịch sử
Cuối thế kỷ XIX đầu thế kỷ XX, trước sự phát triển mạnh mẽ của các môn hóa
học và sinh học, dựa vào sự tiến bộ của các ngành khoa học khác (như vật lý, hóa phân
tích) đã xuất hiện một lĩnh vực khoa học mới nghiên cứu thành phần hoá học của cơ
thể sống; những quá trình chuyển hoá hoá học của các chất và của năng lượng trong
quá trình hoạt động sống. Lĩnh vực này được gọi là hóa sinh học (biochemistry).
Hoá sinh học trở thành một khoa học độc lập vào nửa sau thế kỷ XIX mặc dầu từ
thời thượng cổ con người đã làm quen với nhiều quá trình hoá sinh học trong cuộc
sống hàng ngày (nấu rượu, nướng bánh mì, thuộc da, làm dấm, tương, nước mắm...).
Tuy chỉ mới gần đây, tất cả mọi quá trình sinh học này mới được nghiên cứu một cách
khoa học và được giải thích một cách đầy đủ.
Có thể nói rằng, sự xuất hiện môn hoá sinh học là kết quả tất yếu của sự phát triển
và phối hợp giữa hoá học và sinh vật học, là một phần lĩnh vực của khoa học cuộc
sống, có nhiệm vụ nghiên cứu các hiện tượng sống bằng các phương pháp hoá học.
Đây là ngành khoa học trẻ của thế kỷ XX đang phát triển mạnh, đang xâm nhập vào
nhiều lĩnh vực mũi nhọn của sinh vật học, y học và nông học ...
3.1. Trước thế kỷ XX
Gắn liền với những thành tựu của các lĩnh vực nghiên cứu hóa hữu cơ, sinh lý
học, y học, và một số ngành khoa học khác, các nghiên cứu hóa sinh đã bắt đầu từ thế
kỷ XVIII. Hàng loạt các hợp chất hữu cơ đã được tách ra từ thực vật và từ các tổ chức
động vật: citric acid, malic acid, tatric acid, oxalic acid, urea và các alkaloid.
2
Năm 1974, Lavoisier đã giải thích được cơ chế hoá học của sự hô hấp và sự cháy.
Tiếp theo các công trình chiết xuất, tinh chế và phân tích các chất hữu cơ là những
công trình nghiên cứu tổng hợp các chất hữu cơ.
Năm 1828, quan điểm vật chất sống khác với vật chất không sống đã bị đánh đổ
hoàn toàn khi Friedrich Wöhler điều chế được carbamid (urea) bằng phương pháp nhân
tạo từ các chất vô cơ, là bằng chứng cho rằng để tạo nên chất sống không cần phải có
bất kỳ một "lực" sống nào (vis vitalis) và đã mở đường hướng để cho hoá sinh phát
triển. (Thời kỳ này khoa học đi sâu vào sự sống đang bị khống chế và kìm hãm bởi
thuyết "hoạt lực" cho rằng các chất hữu cơ tham gia vào cấu tạo của cơ thể sinh vật chỉ
có thể tạo ra bởi một "đấng siêu tự nhiên").
Trong suốt khoảng hai thế kỷ trước, sự phát triển của hoá sinh học tương đối
chậm. Sự bắt đầu thật sự của hoá sinh học thường được coi là vào năm 1866 khi
Tübigen thành lập bộ môn hoá sinh đầu tiên dưới sự lãnh đạo của Hoppe - Seyler
(Đức). Tiền đề của nó là sự hoạt động của Liebig ở Đức và trường phái hoá học hữu cơ
của ông. Bằng cách sử dụng các phương pháp nghiên cứu mới, Liebig đã xác định
thành phần của nhiều thực phẩm, đã chia các chất chứa trong thực phẩm thành protein,
glucid, lipid và đã xác định hàm lượng nitrogen trong protein.
Sau những công trình nghiên cứu về chất xúc tác sinh học enzyme (Kirchhoff,
Pasteur, Buchner), các công trình về vitamin (Lunin và Funk); nhiều công trình có giá
trị được công bố trong đó có: Fischer đi vào cấu trúc và tổng hợp glucid, lipid, amino
acid và protein; Pavlov nghiên cứu các cơ chế enzyme trong tiêu hóa và Miescher thì
nghiên cứu nucleic acid.
Năm 1886, Charles Alexander MacMunn đã tìm được cytocrom tham gia hệ
thống vận chuyển điện tử ở sinh vật. Năm 1897, Eduard Buchner lần đầu tiên chiết
được enzym thô từ tế bào nấm men có khả năng thủy phân đường.
3
3.2. Từ thế kỷ XX đến nay
Nhiều phát minh và ứng dụng về hóa sinh được công nhận, xác định bản chất của
enzym là protein và kết tinh thành công urease (1926), chiết xuất được ATP (Fiske và
Subbarow, 1929), mô tả vai trò của ATP trong quá trình dự trữ và chuyển vận chuyển
năng lượng (Lipmann, 1940), …
Năm 1937, Hans Krebd tìm ra chu trình acid citric (chu trình Krebs), Lohmann và
Shuster tìm ra vitamin B1 là coenzym của pyruvat decarboxylase.
Năm 1944, Avery, Maclesa và Mac Carty chỉ ra DNA cơ sở của sự di truyền, mở
đầu cho môn hóa sinh di truyền.
Từ năm 1950, việc xác định trình tự của amino acid trong protein và cấu trúc
không gian của protein (Sanger, Perutz và Kendrew) cũng như cấu trúc của nucleic
acid (Chargaff, Watson và Crick), bắt đầu một giai đoạn mới trong sự phát triển của
hoá sinh học - sinh học phân tử. Về cơ bản "sinh học phân tử" chỉ là tên mới, nhưng là
một phân ngành riêng của hoá sinh, có nhiệm vụ làm sáng tỏ các hiện tượng sống cơ
bản trên cơ sở phân tử có nghĩa là trên cơ sở hoá sinh học. Vì vậy theo quan niệm hiện
đại, hoá sinh học là khoa học nghiên cứu cơ sở phân tử của sự sống.
Năm 1961, tìm ra mô hình điều hòa gen tổng hợp protein (Jacob và Monod); các
quá trình tổng hợp purin, acid amin, glicid, lipid cũng được làm rõ.
Từ 1970, bắt đầu nghiên cứu tổng hợp gen bằng phương pháp hóa học và tiếp tục
nghiên cứu các quá trình sinh tổng hợp acid nucleic, protein, sự liên quan giữa biến đổi
di truyền và các bệnh lý y học.
Năm 1980, nghiên cứu hóa sinh của hệ thống miễn dịch học được công bố (
Snell, Bena Cerraf và Dausset) và giải thưởng Nobel cho công trình nghiên cứu gắn
các mẫu DNA của Paul Berg.
4
Năm 1981 – 9182, tổng hợp thành công gen α-interferon gồn 514 cặp base được
thực hiên bởi Leicester.
Năm 1997, công trình nghiên cứu về prion của Staley Prusiner được trao giải
Nobel Y học, một khái niệm mới về “nhiễm khuẩn”, gây bệnh não thể xốp ở người và
động vật.
Trong quá trình phát triển, nhiều ngành nhỏ của hoá sinh đã ra đời. Về hoá sinh
một số chức phận hệ thống quan trọng có hoá sinh miễn dịch, hoá sinh di truyền, đặc
biệt một ngành mới gần đây đã xuất hiện đó là công nghệ hoá sinh. Các lĩnh vực nhỏ
của hoá sinh đã đóng góp một cách tích cực vào thành tích chung của hoá sinh.
4. Những đặc điểm cơ bản của cơ thể sống
4.1. Đặc điểm về thành phần hóa học trong cơ thể sống
Trong cơ thể sống, nước là thành phần quan trọng nhất, là nơi xảy ra các quá trình
hóa học đặc trưng cho sự sống. Ở người, nước chiếm 70% thể trọng (trong tế bào 50%,
ngoài tế bào 20%).
Ngoài ra người ta đã phát hiện được hơn 60 nguyên tố có trong cơ thể sống, với
những lượng rất khác nhau. Trong đó, các nguyên tố C, H, O, N, S, P, Cl, Ca, Mg, K,
Na là những nguyên tố rất cần thiết cho sự sống, 11 nguyên tố này chiếm gần 100%
khối lượng toàn phần của động thực vật.
Trong tế bào và cơ thể sống, chủ yếu là các nguyên tố: C, H, O, N; một số nguyên
tố thường gặp dưới dạng ion như: Na+, Ka+, Ca++, Mg++, Cl-. Ngoài ra những nguyên tố
ở dạng vết được gọi là yếu tố vi lượng Fe, Cu, Co, Zn, Mn, Mo, … cũng có vai trò
quan trọng trong cơ thể sống.
5
4.2. Đặc điểm các phản ứng hóa học trong cơ thể sống
Đặc điểm chung của hầu hết các phản ứng hóa học trong cơ thể sống là đều có
xúc tác của enzym; xảy ra ở điều kiện nhiệt, áp suất bình thường; tốc độ nhanh và
chính xác.
Nhiều phản ứng khác nhau cùng xảy ra trong một thời điểm, liê hệ với nhau theo
một trình tự xác định.
Cơ chế phản ứng tinh vi, phức tạp, được kiểm soát nghiêm ngặt.
Các sản phẩm của phản ứng, sản phẩm trao đổi, sản phẩm trung gian cũng đóng
vai trò trong cơ chế phản ứng, được gọi là cơ chế tự điều hòa.
5. Vai trò của hoá sinh
Những nghiên cứu sinh học ngày nay là nghiên cứu ở mức độ phân tử, hóa sinh là
khoa học nghiên cứu sự sống ở mức độ phân tử, nên có thể nói các chuyên ngành nào
của sinh học như động vật học, thực vật học, vi khuẩn học, sinh lý học, tế bào học, mô
phôi học ... đều cần phải trang bị kiến thức và kỹ thuật hoá sinh để nghiên cứu khoa
học chuyên ngành mình. Do đó khi nói đến các chuyên ngành của sinh học hiện đại thì
trước hết phải nói đến hoá sinh trong những năm gần đây, ngay cả công nghệ gen, công
nghệ enzym.
Trong nông nghiệp, hóa sinh làm rõ các quá trình hóa sinh phát triển như thế nào
trong từng giai đoạn phát triển của cây trồng, vật nuôi. Từ đó chỉ ra các hướng tác động
vào các giai đoạn phát triển của cây trồng, vật nuôi giúp tăng năng suất trong sản xuất
nông nghiệp.
Trong miễn dịch học, một trong những quá trình chống đỡ bệnh tật của cơ thể láự
tạo ra kháng thể có bản chất là protein, nhờ vào hóa sinh cấu trúc và chức năng của nó
đã được xác định rõ.
6
Trong lĩnh vực dinh dưỡng, hóa sinh giúp xây dựng khẩu phần ăn hợp lý trong
tăng giảm glucid, lipid, protid như thế nào, nhu cầu vitamin cần thiết ra sao.
Trong dược lý học, hóa sinh là cơ sở khóa học giúp con người hiểu sâu về cơ chế
tác dụng của thuốc ở mức độ dưới tế bào thông qua các tác dụng của thuốc (kích thích
hay kìm hãm một hay nhiều quá trình chuyển hóa) trên cơ thể sống. Từ đó có khả năng
hiểu chính xác hơn cơ chế tác dụng của thuốc.
Qua các nghiên cứu hóa sinh nội tiết, hóa sinh thần kinh, nhiều cơ chế tác dụng
của thuốc đã được biết và làm rõ, từ đó giúp cho việc nghiên cứu các loại thuốc mới có
tác dụng hiệu quả hơn trong điều trị. Bên cạcnh đó, hóa sinh còn giúp con người hiểu
rỡ hơn cơ chế tác dụng của các thuốc chống virus, ung thư, kháng chuyể hóa, khác
hormon, kháng vitamin.
Đối với y dược học, vấn đề chủ chốt nghiên cứu bệnh nguyên, bệnh lý, chẩn đoán
và điều trị bệnh cũng đều liên quan chặt chẽ đến hoá sinh, tức liên quan đến sự thay đổi
các phân tử bệnh lý xảy ra trong cơ thể và tìm những chất hoạt tính sinh học có tác
dụng phòng chống hoặc chữa khỏi bệnh. Hóa sinh đã đóng góp phần lớn trong việc bảo
về và không ngừng nâng cao sức khỏe con người để thanh toán bệnh tật. Cung cấp kiến
thức giúp con người hiểu biết sâu xa nguyên nhân bệnh tật, giúp công tác chẩn đoán,
theo dõi bệnh tật chính xác, điều chỉnh liều lượng thuốc kịp thời nhờ sử dụng tốt công
cụ hóa sinh lâm sàng.
Hiện nay, với sự phát triển nhanh chóng trên toàn cầu về công nghệ sinh học,
trong đó có công nghệ sinh học dược, bằng cách sử dụng nhiều kỹ thuật hóa sinh và vi
sinh hiện đại đã tạo ra các loại thuốc và chế phẩm sinh học có hoạt tính cao, chất lượng
tốt mà giá thành thấp. Đây cũng là phương hướng mà ngành dược, trong đó có hóa sinh
cần nghiên cứu và phát triển.
7
TÀI LIỆU THAM KHẢO
Tài liệu tiếng Việt
1. Trần Thị Ân (chủ biên). 1979. Hóa sinh đại cương (tập I, II). NxB KH&KT. Hà
Nội.
2. Đái Duy Ban. 2005. Hóa sinh học và hóa sinh y học. Hóa sinh học. 1: 8-13.
3. Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng. 2000. Hóa sinh học. Nxb Giáo dục. Hà Nội.
4. Lê Doãn Diên. 1975. Hóa sinh thực vật. Nxb Nông nghiệp. Hà Nội.
5. Nguyễn Tiến Thắng, Nguyễn Đình Huyên. 1998. Giáo trình sinh hóa hiện đại.
Nxb Giáo dục. Hà Nội.
6. Nguyễn Xuân Thắng, Đào Kim Chi, Phạm Quang Tùng, Nguyễn Văn Đồng,
2004. Hóa sinh học. Nxb Y học, Hà Nội.
Tài liệu tiếng nước ngoài
1. Karlson. P., 1972. Biokémia. Medicina Könyv Kiadó Budapest.
2. Lehninger A.L., 2004. Principle of Biochemistry, 4th Edition. W.H Freeman.
3. Stryer L., 1981. Biochemistry. W.H.Freeman and company. San Francisco.
4. Straub .F. B. 1965. Biokémia. Medicina Könyv Kiadó Budapest.
8
Chương 1: GLUCID
MỤC TIÊU
1. Định nghĩa, phân loại và vẽ được cấu tạo 3 nhóm của glucid.
2. Nếu được tính chất và vai trò của các mono -, oligo -, và poly - saccharid
quan trọng trong cấu tạo tế bào ở người và vi khuẩn liên quan đến chuyển
hóa năng lượng và cơ chế thuốc men.
1. Đại cương
1.1. Định nghĩa
Glucid hay carbohydrat là hợp chất hữu cơ mang năng lượng mà ở đó quang năng
đã chuyển sang dạng hoá năng dễ sử dụng đối với đa số sinh vật. Glucid bao gồm các
hợp chất hữu cơ là monosaccarid haykhi thủy phân cho các monosaccarid hoặc dẫn
xuất của monosaccarid.
Có công thức cấu tạo chung (CH2O)n.
1.2. Vai trò
Ở thực vật, glucid chiềm trên dưới 80% trọng lượng khô, thành phân các mô nâng
đỡ (cellulose) hay ở dạng tích trữ vơi lượng lớn (tinh bột). Ở động vật, hàm lượng
glucid thấp hơn nhiều, thường không quá 2%.
Glucid là thành phần quan trọng trong mọi sinh vật. Trong cơ thể, glucid vừa có
vai trò cấu tạo vừa có vai trò chuyển hóa năng lượng. Nó có thể được tổng hợp từ một
lượng nhỏ lipid và protein, song phần lớn dược cung cấp từ thực vật.
Glucid từ thức ăn được cơ thể hấp thu dưới dạng glucose là nguồn nhiên liệu
chính cung cấp năng lượng cho cơ thể, đồng thời được biến đổi thành các thành phần
9
glucid khác có nhiều chức năng đặc biệt như: glycogen (có vai trò dự trữ); ribose
(trong thành phần của acid nucleic); galactose (trong thành phần lactose của sữa);
peptidoglycan, glycoprotein và glycolipid (trong màng tế bào); glycosaminoglycan và
proteoglycan (trong thành phần matrix ngoài tế bào) …
Có nhiều bệnh liên quan đến glucid như: đái tháo đường, galactose huyết, ứ đọng
glycogen, không dung nạp sữa …
2. Phân loại
- Monosaccarid: (ose, đường đơn) là đơn vị cấu tạo của glucid không bị thủy phân
thành những chất đơn giản hơn, là chất có chứa nhiều nhóm rượu và một nhóm khử
oxy (aldehyd hay cetone).
- Oligosaccarid: là những chuỗi ngắn gồm 2 - 10 monosaccarid nối nhau bằng các
liên kết glycosid. Tùy theo số monosaccarid mà các gọi tên khác nhau. Tuy nhiên,
đơn giản và quan trọng nhất là các disaccarid.
o Disaccarid: saccarose (đường mía), lactose (đường sữa) , maltose.
o Trisaccarose: maltosetriose, rafinose.
o Oligosaccarid trong glycoprotein có thể chứa tới 14 monosaccarid.
- Polysaccarid: là những glucid khi thủy phân cho ra nhiều đơn vị monosaccarid.
Tùy vào bản chất các thành phần tạo ra khi thủy phân mà có các tên gọi khác nhau.
3. Monosaccarid
3.1. Cấu tạo và danh pháp
Tùy theo số C trong mạch hydrocarbon mà có thể gọi tên các đường đơn là:
triose, tetrose, pentose, hexose. Cũng có thể chia monosaccharid thành 2 phân nhóm là
aldose và cetose dựa vào nhóm chức aldehyd hay ceton trong phân tử.
10
- Nhóm khử là aldehyde ta có đường aldose

CHO
có công thức tổng quát:
(CHOH)n
CH2OH
- Nhóm khử là ketone ta có đường ketose

CH2OH
có công thức tổng quát:
C=O
(CHOH)n
CH2OH
Bảng 2.1: Tên gọi của một số monosaccarid theo số C và nhóm chức
Số C Tên gọi theo số C CTPT Aldose Cetose
2 Diose C2H4O2 Aldo-biose Ceto-biose
Glycerose
3 Triose C3H6O3
Aldo-triose Ceto-triose
Erytrose Erytrulose
4 Tetrose C4H8O4
Aldo-tetrose Ceto-tetrose
Ribose Ribulose
5 Pentose C5H10O5
Aldo-penose Ceto-penose
Glucose Fructose
6 Hexose C6H12O6
Aldo-hexose Ceto-hexose
11
3.2. Tính chất của monosaccarid
Các monosaccarid là những chất không màu, không mùi tan trong nước, không
tan trong dung môi hữu cơ, tạo tinh thể khi cô đặc và có vị ngọt; có tính họat quang
(trừ biose vì không có C*).
3.2.1. Tính chất do nhóm aldehyd, ceton
3.2.1.1. Phản ứng với các chất oxy hoá
- Chất oxy hoá nhẹ như nước brom đường aldose sẽ thành aldonic acid, với cetose
phản ứng không xảy ra.
Glucose Acid gluconic
- Chất oxy hoá mạnh như HNO3 đậm đặc có sự oxy hoá xảy ra ở cả chức rượu
bậc một và chức aldehyd, đều chuyển thành acid.
Glucose Acid saccaric
12
- Trường hợp đặc biệt nếu ta bảo vệ nhóm -OH glucoside bằng cách methyl hóa
hay acetyl hoá trước khi oxy hoá bằng nước brom, sản phẩm tạo thành là acid
uronic.
Bảo vệ nhóm Br2

OH glucocid
Acid uronic
- Tác nhân oxy hóa là Cu++: trong môi trường kiềm nóng, các monosaccarid ở
dạng endiols không bền để khử nhanh các ion kim loại nặng (Cu++, Mg++…) có
hoá trị cao thành ion có hóa trị thấp hay các ion kim loại thành kim loại, làm đứt
các nối đôi tạo hỗn hợp đường, acid.
Ví dụ: Cu2+ bị biến đổi thành Cu+ trong phản ứng với thuốc thử Fehling, Ag+ bị
biến đổi thành Ag trong phản ứng tráng gương.
3.2.1.2. Phản ứng với chất khử
- Tạo polyalcohol: dù dạng vòng chiếm tỷ lệ rất lớn trong thành phần, dạng thẳng
chiếm tỷ lệ nhỏ nhưng đủ để cho ta thấy rõ tính chất của một carbonyl thật sự.
Khi bị khử: monose sẽ biến thành polyalcohol.
NaBH4
Hỗn hợp Hg +
Na
Glucose Sorbitol
13
- Tạo ozazon: tác dụng các amin. Các ozazon thường là các chất tinh thể, vì vậy
có thể dựa vào dạng tinh thể tạo thành để nhận ra loại monosaccarid tương ứng.
3.2.2. Tính chất của nhóm -OH
3.2.2.1. Phản ứng tạo furfural
Dưới tác dụng của acid đậm đặc, các aldopentose tạo thành furfural và
aldohexose biến thành hydroxymethylfurfural. Các sản phẩm này khi cho tác dụng với
các phenol cho màu đặc trưng như: α naphthol cho vòng màu tím (Molisch). Đây là
phản ứng để phân biệt đường với các chất khác. Nếu đường 5C sẽ cho màu xanh cẩm
thạch với orcinol (Bial).
3.2.2.2. Phản ứng este hoá
Các gốc rượu của monosaccarid có khả năng kết hợp với acid vô cơ và hữu cơ
như: CH3COOH, H2SO4, H3PO4 … để tạo thành este.
Các este phosphate quan trọng thường gặp trong quá trình chuyển hóa là:
Glucose-6-phosphat, fructose- 6-phosphat, ribose-5-phosphat…
Ribose-5-phosphat
Glucose-6-phosphat
Fructose-1,6-diphosphat
14
3.2.3. Tính chất do nhóm –OH bán acetal, tạo thành liên kết glycosid
Tương ứng với các dạng vòng α, β của monosaccarid có thể thu được các dạng
liên kết α, β glycosid. Sự tạo thành các có thể xảy ra giữa các monosaccarid với nhau
để tạo thành oligo- và polysaccarid.
Liên kết glycosid cũng có thể xảy ra giữa một monosaccarid với một gốc hữu cơ
khác glucid- Agycol (phenol, alcol, accarboxylic, hydroxy khác…) và hợp chất tạo
thành thờ có mùi.
Các glycosid rất phổ biến trên thực vật có dược tính mạnh, như: digitoxin,
digitalin được dùng trong chữa bệnh tim.
3.3. Các monosaccarid quan trọng
* Glucose: còn gọi là dextrose vì làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực về phía phải.
Phổ biến rộng rãi trong thực vật nhất là trong quả nho, nên còn gọi là đường nho.
Người ta sử dụng glucose trong y học như chất tăng lực. Trong máu người có 0.8 - 1,1
g/l, người bị bệnh đái tháo đường có thể đến 2g/l.
* D – Fructose: còn gọi là đường quả, có ở trạng thái tự do trong trái cây chín và mật
ong, là thành phần của disaccharide saccharose. Trong cơ thể, ta còn thấy ở dạng ester
với phosphoric acid đóng vai trò quan trọng trong trao đổi chất. Fructose có độ ngọt rất
lớn, dạng α có độ ngọt bằng 1/3 dạng β.
* D - Galactose: là thành phần của lactose có trong sữa còn gọi là đường não tuỷ, là
thành phần cấu tạo của raffinose, hemicellulose. pectine...
* D - Mannose: ít gặp ở trạng thái tự do, thường gặp trong polysaccharride và

glucoside
15
Bảng 2.2: Các pentose có vai trò sinh lý quan trọng
Đường Nguồn Tầm quan trọng/ hóa sinh Dấu hiệu lâm sàng
Tham gia vào cấu tạo acid

nucleic và coenzym (ATP,
AD, NADP và các
D – Ribose Acid nucleic flavoprotein)
Chất trung gian trong quá

trình thoái hóa glucose theo
con đường oxy hóa trực tiếp
Tạo ra trong các Chất trung gian trong quá

D – Ribulose phản ứng chuyển trình thoái hóa glucose theo
hóa con đường oxy hóa trực tiếp
Gum arabic, gum

D – Arabinose Thành phần của glycoprotein
của mận và anh đào
Gum gỗ,
D – Xylose proteoglycan và Thành phần của glycoprotein
glycoamino-glycan
D – Lyxose Cơ tim
trong nước tiểu của

Chất trung gian trong con đường thoái hóa acid
D – Xylusoe người mắc bệnh
uronic
pentose niệu
16
Bảng 2.3: Các hexose có vai trò sinh lý quan trọng
Đường Nguồn Tầm quan trọng Dấu hiệu lâm sàng
Các dịch, thủy phân Có trong nước tiểu

Đường vận chuyển qua máu
tinh bột, đường người bệnh đái tháo
D – Glucose và là dạng sử dụng chính của
mía, maltose và đường kèm tăng
các tổ chức
lactose glucose/ máu
Các dịch, mật ong, Do không dung nạp

thủy phân đường Có thể biến đổi thành fructose bẩm sinh
D – Fructose
mía và inulin (trong glucose ở gan và ruột gây tích lũy fructose
artichauts) và hạ đường huyết
Có thể biến đổi thành

Không có khả năng
glucose ở gan và được
chuyển hóa gây
chuyển hóa, tổng hợp ở
D – Galactose Thủy phân lactose galactose huyết và
tuyến vú để tạo lactose, là
bệnh đục thủy tinh
thành phần chính của
thể
glycolipid và glycoprotein
Thủy phân mốt số thành phần của nhiều

D - Mannose
gum và nhựa cây glycoprotein
4. Oligosaccharid
4.1. Disaccarid
Công thức chung: C12H22O11
Sự tạo thành disaccharid do sự kết hợp của 2 monose cùng loại hay khác loại nhờ
liên kết glycosid. Liên kết có thể được tạo thành giữa -OH glucosid của monose này
17
với -OH glucosid của monose kia, hay giữa một nhóm -OH glucosid của monose này
với -OH ( không phải -OH glucosid) của monose kia.
Disaccharid chỉ có tính khử khi ít nhất một trong 2 nhóm -OH glucosid ở trạng
thái tự do. Nghĩa là disaccharid sẽ không có tính khử khi 2 nhóm -OH glucosid liên kết
với nhau.
- Disaccharid khử tiêu biểu như maltose, lactose, trong thành phần phân tử còn
chứa nhóm -OH glucosid.
- Disaccharid không khử tiêu biểu như saccarose, lactose, trong thành phần phân
tử không chứa nhóm -OH glucosid.
Các disaccharid có vai trò sinh lý quan trọng:
* Maltose: do 2 phân tử α- D-glucose liên kết với nhau ở vị trí C1 - C4, nhóm -OH
glucosid ở C1 của phân tử này kết hợp với nhóm -OH rượu của phân tử kia ở C4. Vì
vậy, maltose thuộc loại đường khử (yếu hơn glucose 2 lần). Khi thủy phân bằng enzym
amylase hặc kiềm thu được 2 phân tử glucose.
Công thức cấu tạo:
Maltose
α-D-glucopyranosyl - (1-4) - α-D-glucopyranose
-
Maltose it gặp ở trạng thái tự do, thường thu nhận bằng cách thủy phân tinh bột,
có nhiều trong mầm lúa và mạch nha (maltum) nên gọi nó là maltose.
18
* Lactose (đường sữa): do một phần tử β D-galactose và một phân tử β D- glucose kết
hợp với nhau nhờ nhóm ở vị trí C1 - C4. Lactose có trong sữa người và động vật nên
còn được gọi là đường sữa.
Lactose
β -D-galactopyranosyl - (1-4) - β -D-glucopyranose
-
* Saccharose: do một phần tử α D-glucose liên kết với một phân tử β D-fructose qua 2
nhóm -OH glucosid ở vị trí C1-C2, do đó nó không có tính khử.
Sacarose
α-D-glucopyranosyl - (1-2) - β -D-frutopyranosyl
Saccharose còn gọi là đường mía, đường củ cải, rất phổ biến trong thiên nhiên,
có ý nghĩa quan trọng đối với dinh dưỡng của người. Saccharose dễ bị thủy phân khi
đun nóng, dễ bị lên men bởi nấm men.
4.2. Trisaccharid
Là oligosaccharid có chứa 3 monosaccarid, phổ biến trong thiên nhiên là

raffinose, có trong thành phần của hạt bông, của cải đường.
19
Công thức cấu tạo: α-D-galactopyranosyl-(1-2)-α-D-glucopyranosyl-(1-2)-β-D-

fructofuranose. Do có công thức như trên nên không có tính khử oxy.
Raffinose tinh thể không có vị ngọt, hòa tan trong nước, dưới tác dụng của β
fructofuranosidase sẽ tạo thành fructose và melobiose với α galactosidase sẽ tạo thành
galactose và saccharose.
Raffinose không có tính khử, sự phân giải raffinose nhờ vào enzym phân các ở
các vị trí khác nhau như sau:
5. Polysaccharid
Polysaccharid là loại đường đa, có trọng lượng phân tử rất cao, do nhiều gốc
monosaccharid kết hợp với nhau nhờ các kiểu liên kết α- hoặc β-glycosid. Công thức
chung: (C6H10O5)n.
Tùy vào thành phần monosaccharid có trong polysaccharid người ta chia chúng
ra làm: homopolysaccharid – polysaccharid thuần, (chỉ chứa một loại monosaccarid) và
heteropolysaccharid - polysaccharid tạp, dị thể (có ít nhất 2 loại monosaccarid).
Để gọi tên các polysaccharid thuần, người ta dựa vào thành phần các
monosaccharid có trong phân tử mà thay thế đuôi –ose thành –an. Ví dụ, một
polysaccharid được cấu tạo từ một loại đường glucose được gọi là glucan, từ mannose
được gọi là mannan, …
Polysaccharide đóng vai trò quan trọng trong đời sống động vật, thực vật. Tùy
theo nguồn gốc của chúng người ta chia thành các nhóm: polysaccharid thực vạt,
20
polysaccharid động vật, polysaccharid vi sinh vật. Một số polysaccharide thường gặp
như tinh bột, glycogen, cellulose...
5.1. Polysaccharide thuần
5.1.1. Tinh bột
Đây là nguồn glucid quan trọng trong khẩu phần thức ăn của người và động vật.
Tinh bột là một polysaccharide dự trữ của thực vật, có nhiều trong các loại củ, hạt ngũ
cốc…
Tinh bột không tan trong nước, đun nóng thì hạt tinh bột phồng lên rất nhanh
tạo thành dung dịch keo gọi là hồ tinh bột. Phản ứng đặc trưng để nhận biết tinh bột là
tác dụng với iod, cho màu xanh tím.
Tinh bột có cấu tạo gồm hai phần: amylose và amylopectin, ngoài ra còn có
khoảng 2% phospho dưới dạng ester. Tỷ lệ amylopectin/amylose ở các đối tượng khác
nhau là khác nhau. Amylose và amylopectin khác nhau về cấu tạo và tính chất.
5.1.1.1. Amylose
Chiếm 15 - 20% lượng tinh bột, do nhiều gốc α-D-glucopyranose liên kết với
nhau thông qua C1-C4 glucosid tạo thành mạch thẳng không phân nhánh. Trong không
gian nó cuộn lại thành hình xoắn ốc và được giữ bền vững nhờ các liên kết hydro. Theo
một số tài liệu trong amylose còn có chứa các α-D-glucopyranose dạng thuyền.
Amylose bắt màu xanh với iodine, màu này mất đi khi đun nóng, hiện màu trở
lại khi nguội. Một đặc trưng hóa lý khác cần chú ý là nó bị kết tủa bởi rượu butylic.
21
5.1.1.2. Amylopectin
Chiếm 80 - 85 % cấu tạo do các phân tử α-D-glucopyranose liên kết với nhau,
nhưng có phân nhánh ở liên kết C1-C6 glucosidic, mỗi nhánh chứa 24 - 30 gốc glucose
nối với nhau bằng liên kết glucosid C1-C4.
5.1.2. Dextrin
Là sản phẩm tạo thành trong quá trình thủy phân từng phần tinh bột, là sản
phẩm đầu tiên khi cắt một số mạch nhánh của tinh bột. Dung dịch có độ nhớt cao, được
dùng làm chất thay thế huyết tương trong y học.
5.1.3. Glycogen
Là polysaccharide dự trữ ở động vật được tìm thấy trong gan và cơ, hiện nay
còn tìm thấy trong một số thực vật như ngô, nấm.
Có cấu tạo giống amylopectin, nghĩa là trong phân tử có chứa liên kết α-(1-4) và
α-(1-6) glucosid, nhưng phân nhánh nhiều hơn và độ dài mạch nhánh ngắn hơn, mỗi
nhánh gồm 11 - 18 gốc α-D-glucopyranose.
Khi glycogen bị thuỷ phân bởi phosphorylase (có coenzyme là pyrydoxal

phosphate), để cắt liên kết 1 - 6 cần enzyme debranching. Sản phẩm cuối cùng là các
phân tử glucose-1-P.
22
5.1.4. Inulin
Là polysacchride dự trữ của thực vật, có nhiều trong của và rể cây Dahlias
(thược dược), Artichaut. Nó có tên là fructosan thủy phân thu được hoàn toàn fructose.
Người ta xử dụng inulin để sản xuất fructose. Để xác định inulin người ta thủy phân nó
và xác định bằng phản ứng định tính Seliwanoff.
Inulin được cấu thành từ những phân tử β-D-fructose liên kết với nhau bằng liên
kết 1-2 và tận cùng bằng một phân tử saccharose. Inulin được sử dụng trong thử
nghiệm đo tốc độ lọc của cầu thận.
5.1.5. Cellulose
Là thành phần chủ yếu của vách tế bào thực vật, gồm nhiều mạch thẳng chứa
các đơn vị β-D-glucopyranose liên kết với nhau bằng liên kết 1-4 glucosid. Cellulose
có dạng hình sợi dài, nhiều sợi kết hợp song song với nhau thành chùm nhờ các liên kết
hydro, mỗi chùm chứa khoảng 60 phân tử cellulose.
Ở người, cellulose không có giá trị dinh dưỡng vì cellulose không bị thủy phân
trong ống tiêu hóa. Một số nghiên cứu cho thấy nó có vai trò trong điều hòa tiêu hoá.
Động vật ăn cỏ thủy phân được cellulose nhờ enzyme cellulase.
Cellulose không tan trong nước, tan trong dung dịch Schweitzer. Khi đun nóng
với H2SO4, cellulose sẽ bị thủy phân thành các phân tử β-D-glucopyranose. Các gốc -
OH của cellulose có thể tạo ester với acid, như: tạo nitro cellulose với HNO3, tạo acetyl
cellulose với CH3COOH.
5.1.6. Chitin
Chitin có dạng sợi giống cellulose và động vật cũng không tiêu hóa được , là
thành phần cơ bản của lớp vở cứng có ở nhiều loài sinh và ở nấm mốc.
23
Được cấu tạo từ các đơn vị N-acetylglucosanlin nối nhau bằng liên kết β-
glucosid 1-4. Sự khác nhau về mặc hóa học duy nhất với cellulose là sự thay thế nhóm
hydroxyl ở vị trí C2 bằng 1 nhóm đươc acety hóa (CO3-CO-NH-).
5.1.7. Dextran
Được tìm thấy ở vi khuẩn và nấm men, cấu tạo mạch chính là α-D-glucose1-6,
nhánh là α 1-3 và thỉnh thoảng có nhánh α 1-2 hay α 1-4. Do có cấu tạo 1-6 nên đối với
động vật, dextran không bị phân giải hay bị phân giải rất chậm.
Dextran có độ dài và hình dạng giống albumin, người ta thường dùng nhiệt để
thủy phân không hoàn toàn dextran nhằm thay thế protein của huyết tương , dung dịch
10% của nó hoàn toàn trong suốt. Trong công nghệ người ta tổng hợp dextran và được
gọi là sephadex để sử dụng trong tách từng phần protein.
5.1.8. Hemicellulose
Tên gọi chung cho lớp polysaccharide thường đi theo với cellulose trong thực
vật. Hemicellulose không tan trong nước, tan trong dung dịch kiềm và thủy phân bằng
acid dễ hơn cellulose. Khi bị thủy phân tạo thành hổn hợp các hexose và pentose hay
chỉ hexose mà thôi.
Trong hemicellulose khi monosaccarose nào chiếm đa số thì hemicellulose có

tên tương ứng với monosaccarose đó:
Xylose chiếm đa số thì hemicellulose có tên là Xylan.
Arabinose chiếm đa số thì hemicellulose có tên là Araban.
Galactose chiếm đa số thì hemicellulose có tên là Galactan
Xylan có nhiều trong rơm rạ, trong một số cơ quan của thực vật, galactose có
nhiều trong rơm, gổ và các loại hạt.
24
5.2. Polysaccharide tạp
5.2.1. Acid hyaluronic
Acid hyaluronic rất phổ biến và là thành phần quan trọng của mô liên kết, được
tìm thấy trong dịch khớp xương, trong thủy tinh thể mắt, nó tác dụng vận động và bảo
vệ bên trong tế bào để chống lại sự xâm nhập của vi khuẩn cũng như các chất độc
khác. Acid hyaluronic còn là thành phần chính của matrix ngoài tế bào của sụn và gân,
làm tăng tính co giãn của tố chức này, làm trơn giúp cử động khỏi bị đau.
Acid hyaluronic cấu tạo bởi chuỗi disaccarid lặp lại gồm: acid β-glucuronic và
N-acetylgalactosamin (β1-3). Có trọng lượng phân tử rất lớn, có thể lên đến nhiều triệu
và có công thức cấu tại như sau:
N-acetylgalactosamin Acid β-glucuronic
Acid hyaluronic bị thủy phân bởi hyaluronidase, enzyme này được tìm thấy
trong vi khuẩn gây bệnh, trong tinh trùng. Hyaluronidase tạo dễ dàng cho tinh trùng đi
vào noãn của buồn trứng, mặt khác nó cũng là yếu tố giúp cho các chất khác và vi
khuẩn gây bệnh đi vào các mô trong cơ thể.
5.2.2. Chondroitin sulfat
Đươc cấu tạo bởi chuỗi disaccarid lặp lại gồm: acid β-glucuronic và N-
acetylgalactosamin sulfat (β1-3), có công thức cấu tạo sau:
25
N-acetylgalactosamin sulfat Acid β-glucuronic
Chứa nhiều trong mô liên kết, là thành phần không thể thiếu được ở mô xương
sụn dưới dạng phức chất nhầy chondromucoid
5.2.3. Heparin
Là glycosaminoglycan acid, gồm acid iduronic và glucosamin gắn sulfat. Được

tìm thấy đầu tiên ở gan, sau đó là ở cơ, tim, phổi, … có tác dụng chống lại sự đông
máu và ngăn chặn sự biến đổi prothrombin thành thrombin. Được dùng làm chất ổn
định máu và chống đông máu.
Heparin còn có tác dụng giải phóng lipoproteinase từ tổ chức vào huyết tương.
Enzym này xúc tác sự phân hủy các phức hợp lipoprotein trong quá trình vận chuyển
và chuyển hóa lipid.
Glucosamin sulfat Acid iduronic
26
6. Phạm Thị Trân Châu, Trần thi Áng. 1999. Hoá sinh học, NXB Giáo dục,
Hà Nội.
7. Đỗ Quý Hai. 2004. Giáo trình Hóa sinh đại cương, Tài liệu lưu hành nội
bộ Trường ĐHKH Huế.
8. Trần Thanh Phong.2004. Giáo trình Hóa sinh đại cương, Tài liệu lưu
hành nội bộ Trường ĐHKH Huế.
9. Lê Ngọc Tú (chủ biên), Lê Văn Chứ, Đặng Thị Thu, Phạm Quốc Thăng
Nguyễn Thị Thịnh, Bùi Đức Hợi, Lưu Duẫn, Lê Doãn Diên, 2000. Hóa
sinh Công nghiệp, Nxb KH&KT, Hà Nội.
Tài liệu tiếng Anh
1. Gilbert H. F. 1992. Basic concepts in biochemistry, Copyright by the

Mcgraw- Hill companies, Inc.
2. Lehninger A. L. 2004. Principles of Biochemistry, 4th Edition. W.H
Freeman.
27
Chương 2: LIPID
MỤC TIÊU:
1. Vẽ được cấu tạo hóa học và các phân loại 3 nhóm lipid trong cơ thể.
2. Trình bày định nghĩa và đặc điềm các thành phần cấu tạo chính của lipid.
3. Phân loại được các loại lipid về thành phần hóa học và chức năng.
NỘI DUNG
1. Đại cương
Lipid là những chất chuyển hoá của acid béo và tan được trong dung môi hữu cơ.
Lipid rất phổ biến ở động vật cũng như ở thực vật và tồn tại dưới 2 dạng mỡ nguyên
sinh chất (dạng liên kết) và dạng dự trữ (dạng tự do).
- Mỡ nguyên sinh chất: thành phần của màng tế bào cũng như các bào quan khác ví
dụ: ty thể, lạp thể... dạng này không bị biến đổi ngay cả khi con người bị bệnh béo
phì hoặc bị đói.
- Dạng dự trữ (dạng tự do) có tác dụng cung cấp năng lượng cho cơ thể, bảo vệ các
nội quan, là dung môi cần thiết cho một số chất khác.
1.1. Đặc điểm chung
- Lipid là thuật ngữ chỉ các hợp chất hữu cơ rất đa dạng về mặt cấu tạo.
- Lipid là thành phần cấu tạo cơ bản của sinh vật và cũng là thành phần quan trọng
không thể thiếu trong bữa ăn hằng ngày.
28
 Có giá trị dinh dưỡng cao nhất so với glucid và protid (1g lipid, protein,
glucid cug cấp 9,3 Kcal, 4,2 Kcal, 4,1 Kcal).
 Chứa những vitamin tan trong dầu (A, D, E, K).
 Chứa các acid béo chưa bão hòa cần thiết cơ thể không tổng hợp được
- Về cấu tạo hóa học, hầu hết các loại lipid đều có chứa 2 thành phần chính là acol
và acid béo, liên kết nhau bởi liên kết este hoặc liên kết amid. Một số lipid có
chứa acid béo như: glucerid, sáp, phosphatid, sphigolipid; một số khác không
chưa acid béo như sterol (cholesterol).
Alcol Acid béo Aminalcol Acid béo
Liên kết este Liên kết este
- Trong thành phần cấu tạo lipid có rất nhiều nhóm kỵ nước, không có hoặc có rất ít
các nhóm ưa nước như -OH, -NH2, -COOH, do đó lipid không tan hoặc rất ít hòa
tan trong nước và các dung môi phân cực. Trong nước, lipid có khả năng tạo
thành nhũ tương (dung dịch có kích thước hạt phân tán tương đối lớn > 10-5).
Lipid tan được trong dung môi hữu cơ không phân cực như ether, benzen,
chlocroform, methanol.
- Mỡ và dầu (glycerid) đóng vai trò là chất dự trữ năng lượng trong đa số cơ thể
sống. Phospholipid và sterol chiếm hơn nữa thành phần vật chất của màg sinh
học. Các chất lipid còn lại, dù ít về mặc số lượg nhưng lại có vai trò sinh học qua
trọng (hormon steroid trong thông tin sinh học, acid mật trong nhũ tương lipid khi
tiêu hóa lipid,…).
29
- Ngoài ra, lipid còn có thể kết hợp với glucid gọi là glycolipid (có vai trò cấu trúc,
tham gia thành phần cấu tạo màng), protein gọi là lipoprotein (giữ vai trò trog
việc hòa tan, vận chuyển lipid trong cơ thể, máu).
1.2. Phân loại
1.2.1. Lipid thủy phân được (xà phòng hóa được, lipid thật)
Là este của acid béo với các alcol khác nhau, khi bị thủy phân bởi kiềm (NaOH,
KOH) tạo xà phòng.
Đặc điểm chung: chứa liên kết este.
a. Lipid thuần
Các lipid thuần có nhiệm vụ cung cấp năng lượng, hàm lượng luôn thay đổi. Cấu
tạo gồm: acid béo và alcol (chỉ có C, H, O).
- Glycerid: este của acid béo vớiglycerol.
- Sap ong (wax): este của acid béo với alcol có trọng lượng phân tử cao.
- Sterid: este của acid béo với alcol vòng (cholesterol).
b. Lipid phức tạp
Lipid tạp tham gia xây dựng các cấu tử của tế bào, hàm lượng không thay đổi hay
rất ít thay đổi. Là este khi thủy phân giải phóng ngoài alcol và acid béo còn có các
thành phần: acid phosphoric, các monosaccarid… (ngoài C, H, O còn N, P, S, I).
- Alcol mạch dài bậc cao (cetyl 16C, stearyl 18C, ceryl 26C, myricyl 30C).
- Alcol vòng (sterol) và dẫn xuất của muối mật, acid mật, hormon sinh dục,…)
- Terpen (squalen, caroten, quinon)
- Các vitamin tan trong mỡ: A, D, E, K.
30
- Phospholipid: có chứa thêm một hốc acid phosphoric, thông thường kèm theo
các base có nitơ và nhóm thế khác
- Glycolipid (glycosphingolipid): có chứa một acid béo, sphingosin và

carbohydrat.
- Các lipid phức tạp khác: sulfolipid và aminolipid. Lipoprotein cũng có thể xếp
trong nhóm này.
1.2.2. Lipid không thủy phân được (tiền chất của lipid và dẫn xuất của lipid)
Bao gồm các acid béo, glycerol và các alcol khác, steroid, sterol, aldehyd của
chất béo và các thể ceton, hydrocarbon, vitamin tan trong lipid và hormon.
1.3. Vai trò của lipid
- Tham gia cấu tạo màng tế bào và màng các bào quan (các phospholipid và
cholesterol).
- Lipid là nguồn cung cấp năng lượng (chủ yếu là acid béo), triglycerid là dạng dự trữ
(mô mỡ).
- Tham gia cơ chế thông tin: steroid, prostagladin, các glucolipid.
2. Thành phần cấu tạo
2.1. Acid béo
2.1.1. Đặc điểm chung
- Acid béo là thành phần không thể thiếu của tất cả lipid, là đơn vị cấu tạo của lipid.
- Acid béo rất ít ở dạng tự do, phần lớn dưới dạng liên kết este trong phân tử lipid.
- Acid béo thường gặp là những acid béo có số carbon chẵn, mạch thẳng, có thể no
hay không no và chuỗi C xếp theo hình chữ chi.
31
- Trong tự nhiên, acid béo không bão hòa (không no) có nhiều hơn acid béo bão hòa
và có điểm nóng chảy thấp hơn.
Tuy nhiên cũng có những acid béo ngoài nhóm chức acid còn chứa những nhóm chức
khác như rượu, ketone, mạch carbon có vòng hay nhánh.
2.1.2. Danh pháp
- Công thức chung: R – COOH
Ω β α
CH3 – CH2 – CH2 – CH2 – ……. – CH2 – CH2 – COOH
n n-1 n-2 n-3 3 2 1
 Gọi tên theo thông thường:
16C: CH3 – (CH2)14 – COOH  Acid Palmitic
18C: CH3 – (CH2)16 – COOH  Acid Stearic
18C: CH3 – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)7 – COOH  Acid Oleic
 Gọi tên theo hệ thống
Gọi tên của chuỗi hydrocarbon có cùng số C và thêm đuôi OIC.
Acid béo bão hòa 18 C (a. stearic)  Acid octadecanoic.
Acid béo 18C có một liên kết đôi (a. oleic)  Acid octadecenoic.
Acid béo 18C có 2 liên kết đôi (a. linoleic)  Acid octadecedienoic.
Ký hiệu Δ để chỉ liên kết đôi giữa C và C  Δ9,10 : … – C9 = C12 – …
32
2.1.3. Một số acid béo thường gặp
2.1.3.1. Acid béo chẵn, thẳng, no: CH3(CH2)nCOOH
Tên
Số C cấu tạo Tên hệ thống Ghi chú
thông thường
4 CH3-(CH2)2-COOH A. butyric A. butanoic Có nhiều trong cơ.
6 CH3-(CH2)4-COOH A. caproic A. hexanoic Có trong bơ, sữa dê.
8 CH3-(CH2)6-COOH A. caprylic A. octanoic Có trong bơ, sữa dê.
10 CH3-(CH2)8-COOH A. capric A. decanoic Có trong bơ, sữa dê.
14 n=12 A. myristic A. myristic Có trong dầu dừa.
Có trong dầu động

16 n=14 A. palmitic A. palmitic
thực vật.
Có trong dầu động

18 n =16 A. stearic A. stearic
thực vật.
20 n =18 A. arachidic A. arachidic Có trong dầu lạc.
2.1.3.2. Acid béo chẵn, thẳng, không no
a. Chứa một nối đôi (C’):
C’16 (Δ9-10): Acid palmitoleic: Tìm thấy trong dầu thực vật.
CH3-(CH2)5-CH = CH-(CH2)7-COOH
C’18 (Δ9-10): Acid oleic: có ba đồng phân.
CH3-(CH2)7-CH = CH-(CH2)7-COOH
C’18 (Δ6-7): Petroselenic acid.
33
C’18 (Δ11-12): Vaccenic acid.
C’18 (Δ12-13): Heparic acid.
b. - Acid béo có 2 nối đôi (C’’):
C’’18 (Δ9-10, 12-13): Acid linoleic.
CH3-(CH2)4-CH = CH-CH2-CH=CH-(CH2)7 -COOH
Cơ thể không tổng hợp được acid này mà lấy từ ngoài vào. Ngày xưa người ta
quan niệm acid này là vitamin và gọi là vitamin S. Nhưng thực chất đó là một acid
béo mà cơ thể cần với một lượng lớn.
2.1.3.3. Acid béo có chứa chức rượu
Thường gặp trong lipid phức tạp và chứa nhóm rượu gần chức acid nên có tên là
α- hydroxy...
α
R – CH – COOH
OH
2.1.4. Vai trò sinh học của acid béo
- Chính thành phần acid béo góp phần quyết định một số tính chất căn bản của
lipid chứa nó.
- Mạch hydrocarbon quyết định tính kỵ nước của lipid. Chính mạch R của acid
béo trong các phospholipid giữ tầm quan trọng hàng đầu trong quá trình xây
dựng màng tế bào, màng các bào quan. Xếp thành lớp, mạch R còn có tác dụng
cách nhiệt.
- Trong quá trình chuyển hóa, acid béo bị phân hủy, giải phóng rất nhiều năng
lượng cho tế bào, có vai trò dự trữ năng lượng và còn có thể được tổng hợp từ
34
những phân tử nhỏ như CH3COOH hoạt hóa dưới dạng CH3COSCoA
(acetycoenzym A) ở tất cả các tế bào, đặt biệt là ở tế bào mô mỡ, gan.
2.2. Glycerid
2.2.1. Cấu tạo
Glycerid là những este của rượu glycerol và acid béo, Glycerol là triol không
màu, vị ngọt nhờn. Khi đốt glycerol hay lipid có chứa glycerol với chất hút nước sẽ tạo
acrolein có mùi khét. Tùy theo số nhóm hydroxyl của glycerol được este hóa mà ta có
mono, di hay tri-glycerid.
CH2 – OH CH2 – O – CO – R1 CH2 – O – CO – R1 CH2 – O – CO – R1
CH – OH CH – OH CH – O – CO – R2 CH – O – CO – R2
CH2 – OH CH2 – OH CH2 – OH CH2 – O – CO – R3
Glycerol Monoacyl glycerol Diacylglycerol Triacylglycerol

R1, R2, R3 là những acid béo có thể giống hoặc
(Monoglycerid) khác nhau, no hoặc không
(Diglycerid) no, và sắp
(Triglycerid)
xếp bất kỳ không theo luật lệ nào. Các glycerid được gọi tên theo các acid béo cấu tạo.
Các chất béo trong tự nhiên thường là hỗn hợp rất phức tạp của những glycerid.
Trong đó, triglycerid phổ biến và chiếm lượng quang trọng trong dầu thực vật (glycerid
chứa nhiều acid béo không no) và mỡ động vật (glycerid chứa nhiều acid béo no).
2.2.2. Tính chất của acid béo và glycerid
2.2.2.1. Tính chất vật lý:
a. Điểm tan chảy
Điểm tan chảy phụ thuộc vào số C của acid béo, acid béo có chuỗi C dài thì
điểm tan chảy cao và ngược lại. Nhưng acid béo có C lẻ có điểm tan chảy thấp hơn
acid béo có số C nhỏ hơn nó 1 đơn vị.
35
Ngoài ra độ tan chảy còn phụ thuộc vào số nối đôi trong phân tử acid béo, acid
béo chứa nhiều nối đôi thì điểm tan chảy càng thấp. Mỗi loại glycerid có điểm nóng
chảy khác nhau, ở nhiệt độ bình thường, glycerid động vật có nhiều acid béo no nên ở
thể đặc, còn glyceryd thực vật có nhiều acid béo không no nên ở thể lỏng (dầu oliu có
80% acid béo không no).
b. Độ sôi
Acid béo có chuỗi C càng dài thì độ sôi càng cao, thường áp dụng tính chất này
để tách các acid béo ra khỏi nhau.
c. Tính hoà tan
Trong nước: acid béo có chuỗi C ngắn (4, 6, 8) dễ tan, C10 khó tan, C12 không
tan. Nếu acid béo ở dạng muối thì dễ hòa tan hơn.
Các acid béo dễ tan trong dung môi hữu không phân cực như benzen, ether,
ether dầu hoả…, rất ít tan trong dung môi hữu cơ phân cực như aceton,…
Các triglycerid không tan trong nước và các dung môi phân cực, mono- và
diglycerid nhờ còn có nhóm –OH tự do nên có tính phân cực hơn triglycerid để tạo các
mixen tan trong dung môi không phân cực.
d. Mùi vi
Không màu, không mùi, không vị. Nếu có là do các chất khác tan vào (lòng đỏ
trứng, bơ có màu là do có sắc tố xantophin, caroten …)
2.2.2.2. Tính chất hoá học:
a. Sự hydrogen hoá
Acid béo chưa no có thể kết hợp với H2 để tạo thành acid béo no. Người ta
dùng phản ứng này để chế tạo thực phẩm như margarin.
36
R – (CH2)n R – (CH2)n
CH = CH + H2 CH2 – CH2
(CH2)n– COOH (CH2)n – COOH
b. Sự halogen hoá
Acid béo không no kết hợp với các nguyên tố thuộc họ halogen (F, Cl, Br, I) để
tạo thành acid béo no.
R – (CH2)n R – (CH2)n
CH = CH + I2 I – CH – CH – I
(CH2)n– COOH (CH2)n – COOH
Có thể dùng phản ứng này để xác định số nối đôi trong phân tử acid béo. Phản
ứng dễ dàng hay khó xảy ra tuỳ thuộc vào vị trí nối đôi đối với nhóm carboxyl, nối đôi
càng gần nhóm carboxyl phản ứng càng khó xảy ra.
c. Sự thuỷ phân
Khi huỷ phân lipid sẽ thu được rượu glycerol và acid béo. Tác nhân thủy phân là
acid, kiềm, nước hay enzyme.
- Thủy phân bằng nước cần nhiệt độ và áp suất cao.
- Thủy phân bằng kiềm: NaOH hay KOH.
- Thuỷ phân bằng enzyme: trong cơ thể lipid bị thuỷ phân bằng lipase.
 Lipase dịch tràng tác dụng vào vị trí β.
 Lipase tụy tạng tác dụng vào vị trí α và α’.
37
d. Sự ôi hóa
Dầu mỡ để lâu có mùi và vị khó chịu gọi là sự ôi hóa, một trong những nguyên
nhân gây ra là do oxy không khí kết hợp vào nối đôi tạo thành peroxide. Nếu oxy kết
hợp vào nguyên tử carbon đứng cạnh liên kết đôi thì sẽ tạo thành hydrogen peroxide.
Sau đó peroxide và hydrogen peroxide sẽ bị phân giải để tạo thành aldehyde và ketone.
Các aldehyde và ketone này đều là những chất có mùi và vị khó chịu.
2.3. Sáp
2.3.1. Sáp thật (Cerid)
Cũng là este của acid béo no và không no (có độ dài từ 14 – 36 C) với alcol đơn
chức mạch dài (mono hoặc dialcol từ 16 – 30 C). Công thức tổng quát:
R – O – CO – R'
Ở nhiệt độ thường, sáp ở thể rắn, không tan trong nước, ít tan trong rượu, tan
trong dung môi hữu cơ và chỉ thủy phân trong môi trường kiềm. Sáp có điểm sôi trong
khoảng 60 – 100oC, cao hơn triglycerid.
Trong tự nhiên, sáp là chất chống thấm sinh học rất phổ biến có ở động thực vật.
Da của động vật có tuyến sáp giúp bảo vệ tóc và da, làm lông chim không bị thấm
nước. Ở thực vật nó thường tạo thành một lớp mỏng phủ lên lá, thân, quả của cây giữ
cho không bị thâm nước, không bị khô và tránh sự xâm nhập của vi khuẩn gây hại.
Ở một số vi khuẩn (vi khuẩn lao và một số vi khuẩn khác) vỏ có chứa sáp nên
không bị tác động bởi acid và alcol. Ở một số loài động vật và sinh vật phù sinh ở biển,
sáp là chất dự trữ năng lượng chủ yếu.
Trong lĩnh vực dược phẩm và mỹ phẩm, sáp tự nhiên như Lanolin (sáp lông cừu
non), sáp ong, sáp carnauba (từ loại cọ ở Brazil) và sáp cá voi hiện đang được dùng là
sáp bôi, phấn son, phụ gia trong mỹ phẩm, dược phẩm.
38
Sáp ong, sáp cá voi (spermaceti) là este của rượu cetol và palmitic acid. Ngoài ra
trong sáp ong và sáp cá voi còn có rượu tự do, acid béo tự do và hydrocarbon.
2.3.2. Sterid
Sterid là este của acid béo mạch dài với rượu sterol có vòng và este của acid béo
mạch dài với vitamin A, D.
Sterol có trọng lượng phân tử rất lớn tiêu biểu là cholesterol, acid mật. Acid béo
thường là palmitic, oleic, ricinoleic.
2.4. Glycerophospholipid (phosphatid)
2.4.1. Cấu tạo
Glycerophospholipid là diester của phosphoric acid. Một phía phosphoric acid

liên kết với glycerol, phía kia liên kết với X. Tùy cấu tạo của X ta có các loại
glycerophospholipid khác nhau
Chúng ta có thể hình dung cấu tạo chung của glycerophospholipid như sau:
Lecithin: với X là choline nên lecithin còn được gọi là choline phosphatid.
Lecithin có nhiều trong lòng đỏ trứng gà, trong đậu nành, trong máu, trong các
dây thần kinh. Có cấu tạo gồm 2 phần
 Phần phân cực gồm phosphoric acid và base nitrogen ưa nước.
 Phần không phân cực gồm các gốc acid béo, rượu glycerol kị nước.
39
Nhờ đặc tính vừa ưa nước, vừa ghét nước mà phospholipid tham gia trong việc
bảo đảm tính thấm một chiều của các màng cấu trúc dưới tế bào.
- Cephalin: tương tự lecithin, cephalin (X là ethanolamin) cấu tao gồm hai phần
ưa nước và ghét nước, là thành phần của dây thần kinh và có nhiều trong não.
2.4.2. Tính chất
- Các phospholipid tan trong hầu hết các dung môi chất béo (trừ aceton).
- Có tính phân cực, do đó là thành phần quang trọng của cơ cấu màng tế bào.
- Bị phân giải dưới tác dụng của enzym phospholipase.
2.4.3. Vai trò
- Phosphoglycerid là thành phần cấu tạo chính của màng tế bào, gặp nhiều ở mô
thần kinh, lòng đỏ trứng, đậu nành.
- Cephalin giữ vai trò trong sự đông máu ở giai đoạn tạo Thromboplastin.
- Dipalmityl lecithin làm cho các màng phổi không bị dính lại.
2.5. Sphingophospholipid
Đây là lipid phức tạp, trong đó rượu đa nguyên tử là sphingosin. Acid béo liên kết
với rượu sphingosin bằng liên kết peptid. Tùy theo X ta có các loại
sphingophospholipid khác nhau.
Sphingosin
Acid béo
40
2.5.1. Sphingophospholipid
Khi thủy phân cho ra sphingosin, acid béo, H3PO4 và cholin.
Sphingophospholipid quan trọng nhất là sphingomyelin, X là: phosphocholine.

Acid béo trong sphingomyelin là lignoceric, palmitic, 45 stearic hay nervonic.
Sphingophospholipid là diaminophospholipid, khác với phosphatid là
monoaminophospholipid.
Sphingophospholipid không tan trong ethylic ether, dựa vào tính chất này để
tách chúng ra khỏi hỗn hợp lipid.
2.5.2. Glycolipid
Thành phần: sphingosin, acid béo, đường hexose (galactose hay các dẫn xuất
của galactose, đôi khi là glucose), không H3PO4.
- Cerebrosid: cấu tạo gồm sphingosin liên kết với acid béo bằng liên kết peptide,
với galactose (X) bằng liên kết glucosidic. Các cerebrosid khác nhau về thành
phần acid béo, có nhiều trong mô thần kinh, hồng cầu, bạch cầu, tinh trùng…
- Sulfatid: dẫn xuất của cerebrosid, galactose được este hóa ở vị trí C3 với H2SO4.
- Ganglyosid: cấu tạo gồm sphingosin, acid béo và 3 phân tử hexose. Có nhiều
trong não, đầu dây thần kinh, có nhiệm vụ dẫn truyền luồng thần kinh.
2.6. Steroid và dẫn xuất
Steroid là một nhóm tự nhiên gồm các chất lipoic có tính chất chung là không
thủy phân được và có chứa nhân steran.
2.6.1. Nhân steran
Các steroid quan trọng ở động vật gồm các sterol vòng tiêu biểu là cholesterol và
các dẫn xuất như acid mật, muối mật, vitamin D, các hormon steroid.
41
C D
A B
Cylopentanoperhydrophenanthren (Nhân Sterol)
2.6.2. Sterol
Sterol là dẫn xuất của nhà steran với phần lớn mạch nhánh ở C17 có từ 5 – 10 C, gồm:
2.6.2.1. Cholesterol
Cholesterol bao gồm nhân phenanthrene kết hợp với cyclopentan tạo thành
cyclopentanoperhydrophenanthrene. Cholesterol có mang nhóm rượu ở C3, nối đôi ở
C5 – C6 và 2 gốc CH3 ở C10, C13 và một nhánh isooctan ở C17.
Cholesterol là chất tiêu biểu của các sterol chỉ có ở động vật, trong máu có
khoảng 2.10-3, có trong hầu hết các tế bào của cơ thể, đặc biệt là trong mô thần kinh,
mật, sỏi mật, thể hoàng buồng trứng. Những mô ở lá lách, gan, da cũng có chứa
cholesterol hay các chất chuyển hoá của nó. Trong các dịch của cơ thể, cholesterol có
thể ở dạng tự do hoặc este hóa với acid béo (cholesterid hay cholesterol este hóa).
Cholesterol đựơc tìm thấy đầu tiên ở sạn mật, sạn mật là do sự dẫn mật đến ruột
non bị nghẽn, mật chứa nhiều cholesterol nên kết tủa lại thàng sạn mật. Cholesterol là
tiền chất của các steroid có hoạt tính sinh học quan trọng khác (acid mật, muối mật,
vitamin D, hormon vỏ thượng thận, progesterol, oestrogen).
Cholesterol + acid béo Cholesterid
42
21
CH2
18
17 20 22
CH2 11 13
19
14 23
1
2 10 8
24
7
HO 5
25
6
26 27
Cholesterol
Trong thiên nhiên, các sterol ở trạng thái tự do nhiều hơn ở trạng thái sterid. Ở
cơ thể người, chỉ 10% sterol bị ester hóa tạo thành sterid. Tỷ lệ sterol và sterid ở các
mô khác nhau là không giống nhau.
2.6.2.2. Các sterol khác
7- Dehydrocholesterol (có nhiều ở da, dầu cá), Ergosterol (có nhiều ở nấm men, lúa
mạch) là những dẫn xuất của Cholesterol và là tiền chất của Vitamin D.
21
CH2
18
17 20 22
CH2 11 13
19
14 23
1
2 10 8
24
7
HO 5
25
6
26 27
7 - DehydroCholesterol
43
21
CH2
18
17 20 22
CH2 11 13
19
14 23
1
2 8
24
7
HO 5
25
6
26 27
Vitamin D3
21
CH2
18
17 20 22
CH2 11 13
19
14 23
1
2 10 8 24
25
7
HO 5
26
6
27 28
Ergosterol
2.6.2.3. Hormon steroid
Các hormone steroid đều là dẫn xuất của cholesterol, gồm 3 nhóm chính:
- Có 18C – Các Estrogen, hormon sinh dục nữ.
- Có 19C – Các Androgen, hormone sinh dục nam.
- Có 21C – Các Corticosteroid, hormone vỏ thượng thận.
44
2.6.2.4. Acid mật, muối mật
Là dẫn xuất của Acid Cholanic (24C).
Acid mật được tìm thấy trong động vật có vú gồm 3 dạng: cholic acid,
deoxycholic và chenodeoxycholic acid.
Acid mật là chất độc đối với người. Vì vậy trong mật, acid mật liên kết với
acetamin tạo thành một chất ít độc hơn.
Cholesterol Acid Cholanic Các Acid mật
COOH
Acid Cholanic
Tùy vị trí nhóm Hydroxy ở C3, C7, và C12 mà ta có các acid mật hác nhau: Acid
cholic (nhóm OH ở C3, C7, và C12), Acid deoxycholic (nhóm OH ở C3 và C12), Acid
chenodeoxycholic (nhóm OH ở C3, và C7), Acid lithocholic (nhóm OH ở C3)
Các acid trên liên kết amid với Glycin hay Taurin (là một loại acid amin trung
gian trong quá trình chuyển hóa protid) để tạo các acid mật, muối mật tương ứng.
- Với Glycin tạo thành Acid glycocholic, glycocholat.
- Với Taurin tạo thành Acid taurocholic, taurocholat.
2.7. Terpen
Trong nhóm này có các chất quan trọng như: β-caroten (tiền chất của vitamin A),
Vitamin E, K, các chất có vai trò coenzyme (quinon, ubiquinon…).
45
1. Phạm Thị Trân Châu, Trần thi Áng. 1999. Hoá sinh học, NXB Giáo dục, Hà
Nội.
2. Đỗ Quý Hai.2004. Giáo trình Hóa sinh đại cương, Tài liệu lưu hành nội bộ
Trường ĐHKH Huế.
3. Trần Thanh Phong.2004. Giáo trình Hóa sinh đại cương, Tài liệu lưu hành nội
4. Lê Ngọc Tú (chủ biên), Lê Văn Chứ, Đặng Thị Thu, Phạm Quốc Thăng Nguyễn
Thị Thịnh, Bùi Đức Hợi, Lưu Duẫn, Lê Doãn Diên, 2000. Hóa sinh Công
nghiệp, Nxb KH&KT, Hà Nội. Phức hợp ologosaccharide Acid béo
1. LehningerA.L. 2004. Principles of Biochemistry, 4th Edition. W.H Freeman.

2. Mead, Alfin-Slater, Howton & Popják. 1986. Lipids: Chemistry,
biochemistry and nutrion, Plenum, New York.
46
Chương 3: PROTID
MỤC TIÊU
1. Trình bày đúng định nghĩa, vai trò, phân loại protid.
2. Trình bày được cấu tạo, tính chất chung của các acid amin.
3. Nêu được các peptid có chức năng sinh hoc.
4. Trình bày được tính chất và chức năng sinh học của protein.
1. Đại cương
Protid là hợp chất hữu cơ có ý nghĩa quan trọng bậc nhất trong cơ thể sống,
chiếm không dưới 50% trọng lượng khô của tế bào. Protein được tạo thành chủ yếu từ
các acid amin nối với nhau bằng liên kết peptide.
Cấu trúc của protid gồm bốn nguyên tố chính với tỷ lệ C ≈ 50%, H ≈ 7%, O ≈
23% và N ≈ 16%. Đặc biệt tỷ lệ N trong protein khá ổn định (định lượng protein
theo phương pháp Kjeldahl bằng cách tính lượng N rồi nhân với 6,25).
Protid tham gia mọi hoạt động sống trong cơ thể sinh vật như: xây dưng tế bào,
mô, tham gia hoạt động xúc tác và nhiều chức năng sinh học khác. Với sự phát triển
của khoa học, vai trò và ý nghĩa của protein đối với sự sống càng được khẳng định.
Cùng với nucleic acid, protid là cơ sở vật chất của sự sống.
1.1. Định nghĩa
Protid là những hợp chất hữu cơ có thành phần cáu tạo gồm 4 nguyên tố chính: C,
H, O, N. Ngoài ra còn có các nguyên tố khác như: S, P, Fe, Zn, Cu…
47
1.2. Vai trò
Protid là một trong những đại phân tử do tế bào tổng hợp, có hai vai trò chính:
 Tạo năng lượng: cung cấp 12% năng lượng cơ thể.
 Tạo hình: cấu tạo tế bào và mô.
Ngoài ra, protid còn có vai trò khác:
 Tham gia vào các quá trình chuyển hóa (enzyme, hormone), sinh sản (gen).
 Vận động co cơ: tạo sợi myosin, actin.
 Hô hấp: Hb vận chuyển oxy và thải carbonic.
Protein được cấu tạo từ các acid amin liên kết với nhau bằng liên kết peptid tạo
thành một chuỗi polypeptide hoặc protein. Trong cơ thể, protein có thể kết hợp với các
thành phần khác như Hem (Hemoprotein), Lipid (Lipoprotein), acid nucleic
(nucleoprotein).
1.3. Phân loại: có 3 loại chính
 Acid amin: là đơn vị cấu tạo nên protid.
 Peptid: cấu tạo từ 2 đén hang chục acid amin.
 Protein: Gồm hàng trăm đến hàng nghìn acid amin.
2. Acid amin
2.1. Cấu tạo chung
Acid amin là đơn vị cấu tạo protein, thành phần gồm: C, H, O, N (có thể có S).
Acid amin chứa 2 nhóm: Carboxyl (-COOH) và Amin (-NH2), trừ prolin chỉ có
nhóm NH (thực chất là một imino acid). Trong phân tử acid amin đều có các nhóm
COOH và NH2 gắn với carbon ở vị trí α nên được gọi là α-acid amin.
48
Trong tự nhiên có khoảng 300 aa những chỉ có 20 aa tham gia vào cấu trúc
protein, tạo nên các dạng sống của sinh vật. Hầu hết các acid amin thu nhận được khi
thuỷ phân protein đều ở dạng L α-acid amin. Như vậy các protein chỉ khác nhau ở
mạch nhánh (thường được ký hiệu: R).
Hình: 3.1. Công thức cấu tạo chung của các acid amin
2.2. Phân loại acid amin
Hiện nay các acid amin được phân loại theo nhiều kiểu khác nhau, mỗi kiểu phân
loại đều có ý nghĩa và mục đích riêng. Tuy nhiên, đều dựa trên cấu tạo hoá học hoặc
một số tính chất của gốc R.
Ngoài ra, dựa vào tính phân cực của gốc R chia các acid amin thành 4 nhóm:
nhóm không phân cực hoặc kỵ nước, nhóm phân cực không tích điện, nhóm tích điện
dương và nhóm tích điện âm.
2.2.1. Phân loại dựa theo cấu tạo
Có hai loại: acid amin mạch thẳng và acid amin mạch vòng.
 Trong nhóm mạch thẳng lại tuỳ theo sự có mặt của số nhóm carboxyl hay số
nhóm amin mà chia ra thành các nhóm nhỏ: Acid amin trung tính (chứa một
nhóm COOH và một nhóm NH2), Acid amin kiềm (chứa một nhóm COOH và
hai nhóm NH2), Acid amin acid (chứa hai nhóm COOH và một nhóm NH2).
 Trong nhóm mạch vòng lại chia ra thành nhóm đồng vòng hay dị vòng v.v...
49
2.2.2. Phân loại dựa vào gốc R
Hình 3.2. Công thức cấu tạo của các acid amin nhóm I (a), II (b)
Hiện nay cách phân loại các acid amin được sử dụng nhiều nhất là dựa vào gốc
R và được chia làm 5 nhóm:
50
 Nhóm I: Gồm 7 acid amin có R không phân cực, kỵ nước, đó là: glycin, alanin,
prolin, valin, leucin, isoleucin và methionin.
 Nhóm II: Gồm 3 acid amin có gốc R chứa nhân thơm, đó là phenylalanin,
tyrosin và tryptophan.
 Nhóm III: Gồm 5 acid amin có gốc R phân cực, không tích điện, đó là serin,
theonin, cystein, aspargin và glutamin.
 Nhóm IV: 3 acid amin có R tích điện dương: lysin, histidin và arginin, trong
phân tử chứa nhiều nhóm amin.
 Nhóm V: Gồm 2 acid amin có gốc R tích điện âm, đó là aspartat và glutamat,
trong phân tử chứa hai hóm carboxyl.
Hình: 3.3. Công thức cấu tạo của các acid amin nhóm III
51
Hình 3.4. Công thức cấu tạo các acid amin nhóm IV
Hình 3.5. Công thức cấu tạo của các acid amin nhóm V
52
2.2.3. Các acid amin hiện diện trong protein
Có khoảng 20 loại và được thu nhận khi thuỷ phân protein.
Bảng 3.1. Các acid amin thường gặp
Tên acid Tên acid amin Tên Ký Khối lượng

amin gọi theo danh pháp hoá học viết tắt hiệu (MW)
Glycin Acid α-aminoacetic Gly G 75

Alanin Acid α-aminopropionic Ala A 89
Prolin Acid α-pyrolydilcarboxylic Pro P 115
Valin Acid α-aminoisovaleric Val V 117
Leucin Acid α-aminoisocaproic Leu L 131
Isoleucin Acid α-amino-β-metylvaleric Ile I 131
Methionin Acid α-amino-β-etylthiobutyric Met M 149
Phenylalanin A. α-amino-β-phenylpropionic Phe F 165
Tyrosin A. α-amino-β-hydroxyphenylpropionic Tyr Y 181
Tryptophan Acid α-amino-β-indolylpropionic Trp W 204
Serin Acid α-amino-β-hydoxypropionic Ser S 105
Threonin Acid α-amino-β-hydroxybutiric Thr T 119
Cystein Acid α-amino-β-thiopropionic Cys C 121
Aspargin Amid của aspartate Asn B 132
Glutamin Amid của glutamate Gln Q 146
Lysin Acid α, ε diaminocaproic Lys K 146
Histidin Acid α-amino-β-imidazolpropionic His H 155
Arginin Acid α-amino-δ-guanidinvaleric Arg R 174
Aspartat Acid α-aminosuccinic Asp D 133
Glutamat α-aminoglutarate Glu E 147
53
Các acid amin được hình thành bằng nhiều con đường khác nhau, tuy nhiên cơ
thể người và động vật không tổng hợp được tất cả các loại đó mà phải đưa từ ngoài
vào qua thức ăn. Những acid amin phải đưa từ ngoài vào được gọi là các acid amin
không thể thay thế. Có khoảng 8-10 loại acid amin không thể thay thế bao gồm: Met,
Val, Leu, Ile, Thr, Phe, Trp, Lys, Arg và His và ngày nay người ta còn xem Cys cũng
là một acid amin không thể thay thế.
2.2.4. Các acid amin ít gặp
Ngoài các acid amin thường gặp, trong phân tử protein còn có một số acid amin
ít gặp khác, là dẫn xuất của những acid amin thường gặp.
2.2.5. Một số acid amin đặc biệt
Tên acid amin Chức năng
Β-Alanin Một thành phần của coenzyme A

Taurin Kết hợp với acid mật tạo thành muối mật
Acid γ-aminobutyric Chất dẫn truyền thần kinh ở tế bào não
Sản phẩm cuối cùng của sự thoái hóa pyrimidin
Acid β-isobutyric
trong nước tiểu
Homocystein Chất trung gian trong tổng hợp
Citrulin,
Chất trung gian trong sinh tổng hợp urê
Argino-succinat
Chất trung gian trong chuyển hóa Threonin,
Homoserin, Ornithin
Aspartat, Methionin,…
Dopa Tiền chất củaMelanin
3-monoiodo tyrosin
3,5-diiodo tyrosin
Tiền chất của hormone giáp trạng
3, 3, 5-triiodo tyrosin (T3)
Tyrosin (T4)
54
2.3. Tính chất
2.3.1. Tính chất lý học và ứng dụng
Các acid amin thường không màu, nhiều loại có vị ngọt kiểu đường như
glycin, alanin, valin, serin, histidin, tryptophan; một số loại có vị đắng như isoleucin,
arginin hoặc không có vị như leucin. Bột ngọt còn gọi là mì chính là muối của natri với
aicd glutamic (monosodium glutamate).
Các acid amin thường dễ tan trong nước, đều khó tan trong alcohol và ether (trừ
prolin và hydroxyprolin), chúng cũng dễ tan trong acid và kiềm loãng (trừ tyrosin).
Trong y học, người ta dung dung dịch nhiều acid amin truyền cho bệnh nhân thay
thức ăn (dung dịch Moriamin, Nutrisol,…)
2.3.2. Tính chất hóa học
Trong phân tử acid amin có nhóm carboxyl -COOH nên có khả năng nhường
proton (H+) thể hiện tính acid, mặt khác có nhóm amin –NH2 nên có khả năng nhận
proton nên thể hiện tính base. Vì vậy acid amin có tính chất lưỡng tính.
Các acid amin đều có nhóm -NH2 và -COOH liên kết với Cα, vì vậy chúng có
những tính chất hoá học chung. Mặt khác các acid amin khác nhau bởi gốc R, vì
vậy chúng có những phản ứng riêng biệt.
2.3.2.1. Phản ứng do gốc R
Do gốc R mang những nhóm hóa học khác nhau nên có thể dùng để xác định
từng acid amin riêng rẽ nhờ các phản ứng đặc trưng của nó, như phản ứng oxy hoá
khử (do nhóm -SH của cystein), tạo muối (do nhóm -COOH hay -NH2 của glutamat
hay lysine), tạo este do nhóm -OH của tyrosin v.v...
55
2.3.2.2. Phản ứng do cả 2 nhóm α-carboxyl -COOH và α-amin
a. Phản ứng Ninhydrin
Tất cả acid amin trong phân tử protein đều phản ứng với hợp chất ninhydrin
tạo thành phức chất màu xanh tím, riêng imino acid như proline tạo thành màu vàng.
Phản ứng này được ứng dụng rộng rãi trong sắc ký, điện di … để xác định các acid amin
9định tính, định lượng).
Quy trình phản ứng:
 Ninhydrin tác dụng với acid amin (nhiệt độ cao) tạo thành NH3, CO2 và aldehyd
(ngắn hơn một carbon so với acid amin ban đầu); đồng thời ninhydrin bị khử
chuyển thành diceto oxy hindriden.
 Diceto oxy hindriden, NH3 mới tạo thành tiếp tục phản ứng với một phân tử
ninhydrin khác để tạo thành phức chất màu xanh tím.
 Đo phức chất ở bước sóng 570 nm để định lượng acid amin với lượng rất ít (1µg).
Hình 3.8. Phản ứng của protein với ninhydrin
b. Phản ứng tạo lên kiết peptid
Đây là phản ứng quan trọng nhất của các acid amin, xảy ra giữa nhóm α-amin
của acid amin này với nhóm α-carboxyl của acid amin khác, tạo nên liên kết peptid và
giải phóng một phân tử nước.
56
2.3.2.3. Phản ứng do nhóm α-carboxyl
Ngoài các phản ứng thông thường tạo este, tạo amid, tạo muối ... mhóm -
COOH còn có những phản ứng đặc trưng khác như có thể bị khử thành hợp chất
rượu amino dưới sự xúc tác của NaBH4
R - NH2 - CH – COOH R - NH2 - CH – CH2OH
Nhóm -COOH có thể tạo thành phức aminoacyl-adenylat trong phản ứng hoạt
hoá acid amin để tổng hợp protein, hay có thể loại CO2 (thoái hoá acid amin).
2.3.2.4. Phản ứng do nhóm α-amin
Nhiều phản ứng của nhóm amin được dùng để định tính và định lượng các chỉ tiêu
của acid amin như:
 Định lượng nitrogen của acid amin, phản ứng với HNO2 để giải phóng N2.
HOOC – CH – R HOOC – CH – R
NH2 + HNO2 OH + N2 + H2O
 Định lượng acid amin, phản ứng với aldehyd tạo thành base schiff.
 Xác định acid amin đầu N-tận, cho tác dụng với 2-4 dinitrofluobenzen (phản
ứng Sanger) hay phenyliothiocyanat (phản ứng Edman).
3. Peptid
3.1. Khái niệm chung
Peptid là những protein có cấu trúc đoạn ngắn, từ hai đến vài chục acid amin nối
với nhau, có khối lượng phân tử < 6.000.
Peptid có vai trò sinh học quan trọng: hormon, kháng sinh, thuốc chống ung thư.
57
3.2. Cấu tạo và gọi tên
3.2.1. Cấu tạo
Các peptid có thể được tổng hợp trong tự nhiên hoặc được hình thành do sự thoái
hoá protein. Trong các peptid các acid amin liên kết với nhau thông qua liên kết peptide
(hình 3.9).
Trong chuỗi peptid, ở đầu của là acid amin có nhóm α-amin (α-NH2) tự do gọi
là đầu N tận cùng và đầu có nhóm α-carboxyl (α-COOH) tự do gọi là đầu C tận
cùng. Liên kết peptid tạo nên bộ khung chính, còn gốc R tạo nên mạch bên của chuỗi
(hình 3.10).
Như vậy, chuỗi peptid lúc nào cũng có một nhóm α-amin và một nhóm α-
carboxyl tự do. Với n acid amin thì có (n-1) liên kết peptid được hình thành và loại
(n-1) phân tử nước.
Hình 3.9. Sự tạo thành liên kết peptid
58
3.2.2. Cách gọi tên
 Gọi theo số acid amin có trong chuỗi pepetid: dipeptid (2 acid amin),
tripeptid (3 acid amin), …
 Gọi theo gốc acid amin: bắt đầu từ đầu N tận cùng của acid amin đầu tiên
đến đầ C tận cùng của acid amin cuối.
Giữ nguyên tên acid amin có đầu C tận và thay đuôi của các acid amin
khác bằng đuôi YL
Ví dụ: Serin – Alanin – Methionin – Valin – Glycin
Seryl – Alanyl – Methionyl – Valyl – Glycin
 Gọi theo tên riêng:
Ví dụ: Glutathion:tripeptid gồm γ-glutamyl – cysteyl – glycin
Glucagon: polypeptid gồm 29 acid amin
Insulin: polypeptid gồm 51 acid amin
Để biểu thị thành phần và thứ tự acid amin, dùng ký hiệu chữ hoặc một chữ (nếu
chuỗi peptid dài) của acid amin viết liền nhau, từ đầu N tận đến đầu C tận, từ trái qua
phải.
Ví dụ: Alanin – Valin – Leucin – Histidin – Prolin
Ala – Val – Leu – His – Pro
AVLHP
H2N – Ala – Val – Leu – His – Pro – COOH
59
3.3. Tính chất hóa học
Phân tử peptid có các nhóm -NH2 và -COOH tự do có tính chất hóa học như acid
amin nên các phương pháp điện di, sắc ký,… dùng xác định các acid amin cũng được
dùng xác định các peptid.
Các gốc R của peptid cũng cho những phản ứng màu đặc trưng của các acid
amin tự do tương ứng. Một trong những phản ứng màu đặc trưng nhất để xác định
liên kết peptid đó là phản ứng màu Biuret. Biuret là sản phẩm ngưng tụ của 2 phân
tử urê kèm theo sự giải phóng 1 phân tử NH3. Phản ứng này không xảy ra với acid
amin tự do và với dipeptid.
NH2
NH2 NH2 O=C
O=C + O=C NH3 + NH
NH2 NH2 O=C
NH2
Trong môi trường
Urêkiềm mạnh, liên kết
Urêpeptid phản ứng với CuSO 4 tạo phức chất
Biuret
màu tím đỏ (hình 3.11.), hấp thụ cực đại ở bước sóng 540 nm. Đây là phản ứng
được sử dụng rộng rãi để định lượng protein.
Hình 3.11. Phức màu tím đỏ trong phản ứng Biuret
60
Phương pháp xác định protein theo Lowry cũng dựa trên nguyên tắc của phản
ứng này bằng cách thêm thuốc thử Folin-Ciocalteau để làm tăng độ nhạy của phản
ứng sau khi đã thực hiện phản ứng biuret, đồng thời dựa vào các gốc Tyr, Try nhờ
thuốc thử đó để tạo phức màu xanh da trời.
3.4. Các peptid thường gặp trong thiên nhiên
Trong tự nhiên, tồn tại nhiều dạng peptid có chức phận quan trọng liên quan đến
hoạt động sống của cơ thể: hormon, chất kháng sinh, những chất tiền thân của tế
bào vi khuẩn v.v... Bên cạnh đó cũng có những peptid chức phận chưa rõ ràng, có
những peptid là sản phẩm thuỷ phân đang còn dang dở của protein.
3.4.1. Glutathion và các chất tương tự
Glutathion là một tripeptide γ-glutamyl-cysteyl-glycine có công thức cấu tạo

như sau:
NH2 CH2 - SH
HOOC- CH - CH2-CH2 -CO-NH- CH - CO-NH-CH2-COOH
Trong cấu trúc của glutathion, nhóm SH của cystein là nhóm hoạt động, vì vậy
người ta thường viết tắt chữ glutathion là GSH. Đây là glutathion dạng khử.
Trong môi trường hoạt động glutathion có thể nhường hydrogen (H) để thành dạng
oxy hoá (GSSG) và ngược lại có thể nhận H để thành dạng khử:
+ 2H
2 GSH GSSG
+ 2H
Nhờ phản ứng trên, glutathion đóng vai trò là một hệ thống oxy hoá khử (vận
chuyển hydro). Glutathion là một trong những peptid nội bào phổ biến nhất, phân
bố nhiều trong các mô và các cơ quan như: gan, thận, lách, tim, phổi, hồng cầu v.v...
61
3.4.2. Các hormon sinh trưởng (HGH)
Hormon sinh trưởng của người (HGH – human growth hormone) còn gọi STH
(somatotropin hormone) là một chuỗi polypeptid gồm 191 acid amin có khối lượng
phân tử 20.000. Trong cấu trúc có hai cầu disulfua được tạo thành giữa acid amin 53-
165 và giữa acid amin 182-189. Hoạt động sinh học của HGH là ở chuỗi gồm
134 acid amin.
HGH có tác dụng đối với sự tăng trưởng nói chung, kích thích tạo sụn hơn là
tạo xương, đây cũng là một hormon chuyển hoá, kích thích sự tổng hợp protein và
là hormon gây tăng đường huyết đồng thời kích thích sự thoái hoá lipid để đảm bảo
nhu cầu năng lượng cho cơ thể, gây tăng acid béo tự do trong huyết tương.
Trước tuổi dậy thì, thiếu hụt HGH dẫn đến chứng người lùn, thừa HGH sẽ dẫn
đến chứng người khổng lồ, sau dậy thì dẫn đến chứng người bị to cực (phát triển
chiều dày đầu, xương và mặt).
3.4.3. Insulin
Từ 1953, Sanger (giải thưởng Nobel 1958) nghiên cứu, tinh chế và xác định
hoàn toàn cấu trúc của phân tử insulin. Gồm 51 acid amin, khối lượng phân tử 5.700,
cấu trúc gồm 2 chuỗi polypeptide (chuỗi A có 21 acid amin, chuỗi B có 30 acid amin) nối
với nhau bằng 2 cầu disulfua.
Trong chuỗi A cũng hình thành 1 cầu disulfua giữa acid amin thứ 6 và acid amin thứ
11. Phần đặc hiệu (đặc trưng của loài) chỉ tập trung vào các acid amin thứ 8-9-10, 12-14
của chuỗi A và đặc biệt là acid amin thứ 30 của chuỗi B.
Cấu trúc phân tử insulin được giữ vững bởi nhiều liên kết muối, liên kết hydro và
liên kết cầu disulphate giữa chuỗi A và B.
Insulin có tác dụng rõ nhất trong tất cả các hormon của tuyến tụy, đặc biệt đối
62
với quá trình chuyển hoá glucid, có tác dụng hạ đường huyết, kích thích quá trình tổng
hợp và ức chế quá trình thoái hoá glycogen ở cơ, gan và mô mỡ. Đặc biệt, insulin tăng
cường tổng hợp acid béo, protein và kích thích sự đường phân.
Tác dụng quan trọng nhất của insulin là kích thích sự thâm nhập glucose, một
số ose, acid amin trong tế bào cơ, mỡ. Do vậy insulin làm giảm lượng glucose
trong máu. Ngoài ra insulin cũng làm giảm sự tân tạo glucose do làm giảm nồng độ
enzym như pyruvat carboxylase và fructose 1-6 diphosphatase.
3.4.4. Một số peptid có hoạt tính sinh học khác
 Oxytocin: là một peptid có 9 acid amin. Ở động vật có vú, oxytocin chỉ khác ở
sự thay đổi của 2 acid amin: ở vị trí thứ ba (isoleucin) và vị trí thứ tám (leucin).
Oxytocin tác dụng trên cơ trơn của tử cung và tuyến vú, gây co khi tử cung sinh con
và kích thích sự tiết sữa khi cho con bú.
 Vasopressin: là một peptid 9 acid amin. Phần lớn vasopressin ở động vật có vú
có acid amin thứ 3 là isoleucin và acid amin thứ 8 của vasopressin là arginin (arg-
vasopressin), trừ ở lợn và hà mã, acid amin thứ 8 là lysin (lys-vasopressin).
Vasopressin có tác dụng chống lợi niệu, tăng cường tái hấp thu nước ở thận,
đồng thời làm co mạch, do đó có tác dụng tăng huyết áp.
 Glucagon: có 29 acid amin, tác dụng làm tăng đường huyết.
 Bradykinin: là chất gây hạ huyết áp cơ trơn, tăng hoạt động tự kích thích và
phản ứng tự vệ, liều thấp có tác dụng giảm đau.
 Kallidin: tác nhân gây hạ huyết áp cơ trơn.
 Peptid kháng sinh: do vi khuẩn hoặc nấm sinh sản: gramicillin, penicilin,
tyrocidin, bacitracin.
63
4. Protein
4.1. Định nghĩa
Protein là những peptid có phân tử lượng rất lớn (≥10.000) gồm nhiều acid amin
kết hợp với nhau tạo thành một hoặc nhiều chuỗi polypeptid.
4.2. Phân loại protein
Protein là hợp chất đa dạng về thành phần cấu trúc, chức năng; khối lượng
phân tử của chúng cũng rất khác nhau (bảng 3.6). Do đó sự phân loại protein có
thể dựa vào những mục đích khác nhau. Có hai cách phân loại thông thường nhất:
4.2.1. Phân loại theo hình dạng
 Protein sợi tương đối bền vững, không tan trong nước và dung dịch muối
loãng, là cấu trúc cơ bản của mô liên kết ở động vật cao cấp (collagen ở gân và mô
xương, elastin ở mô liên kết đàn hồi, α-keratin ở tóc da v.v…).
 Protein cầu không bền bằng protein dạng sợi, đa số ta trong nước và dễ khuếch
tán, có chức năng hoạt động sống của tế bào (enzyme, hormon, protein vận chuyển như
albumin huyết thanh, hemoglobin v.v...).
 Protein trung gian: vừa có đặc điểm của protein sợi, vừa có đặc điểm của
protein cầu. Ví dụ như myosin (yếu tố cấu trúc và chức năng quan trọng của cơ) có
hình que dài là đặc điểm của protein sợi, tan trong dung dịch muối là đặc điểm của
protein cầu. Ngoài ra, còn có chất tiền thân của fibrin là fibrinogen.
4.2.2. Phân loại theo thành phần hoá học
Protein gồm hàng trăm, hàng ngàn, hàng vạn acid amin nối với nhau bằng liên
kết peptid tạo nên một hay nhiều chuỗi polypeptid cấu trúc rất phức tạp. Căn cứ sự
có hay vắng mặt của một số thành phần có bản chất không phải protein mà người
ta chia protein thành hai nhóm:
64
4.2.2.1. Protein thuần (Protein đơn giản)
Protein đơn giản là những protein mà phân tử của chúng gồm toàn acid amin .
Dựa theo khả năng hoà tan trong nước hoặc trong dung dịch người ta có thể chia
các protein đơn giản ra một số nhóm nhỏ như:
 Albumin: có trong lòng trắng trứng, các dịch và mô sinh vật. Tan trong nước,
đóng vón bởi nhiệt, kết tủa bởi dung dich acid vô cơ đậm đặc và muối bão hòa.
 Globulin: có trong máu, mô và dịch sinh vật. Không tan hoặc tan ít trong nước,
tan trong dung dịch loãng của một số muối trung tính như NaCl, KCl, Na2SO4...,
bị kết tủa ở nồng độ muối (NH4)2SO4 bán bão hoà và bị đóng vón bởi nhiệt.
 Prolamin: giàu Arginin, có tinh kiềm, không tan trong nước hoặc muối loãng,
tan trong ethanol, isopropanol 70-80%.
 Histon: có trong nhân tế báo, tính kiềm dễ tan trong nước và dung dịch muối,
không tan trong dung dịch amoniac loãng.
 Keratin: là protein sợi; có trong lông, tóc, móng. Không tan trong nước, các dung
dịch acid, kiềm, muối và các dung môi hữu cơ.
4.2.2.2. Protein tạp (Protein phức tạp)
Protein tạp là những protein mà phân tử của chúng ngoài các acid amin như
protein đơn giản còn có thêm thành phần khác có bản chất không phải là protein
(nhóm ngoại).
Tùy thuộc vào bản chất của nhóm ngoại mà người ta chia các protein tạp thành
các nhóm nhỏ và gọi tên bằng tiếp đầu ngữ chỉ bản chất nhóm ngoại:
 Lipoprotein: nhóm ngoại là lipid.
 Nucleoprotein: nhóm ngoại là nucleic acid.
65
 Glucoprotein: nhóm ngoại là carbohydrat và dẫn xuất của nó.
 Phosphoprotein: nhóm ngoại là phosphoric acid.
 Chromoprotein: nhóm ngoại là hợp chất có màu. Tuỳ vào tính chất của từng
nhóm ngoại mà có những màu sắc khác nhau như đỏ (ở hemoglobin), vàng
(ở flavoprotein)...
4.3. Cấu trúc
Phân tử protein gồm bốn bậc cấu trúc: I, II, III và IV.
Bậc I Bậc II Bậc III Bậc IV
Hình 3.11. Các bậc cấu trúc của protein
4.3.1. Cấu trúc bậc I
Cấu trúc bậc I biểu thị trình tự các gốc acid amin trong chuỗi polypeptid, cấu trúc
này được giữ vững bằng liên kết peptid (liên kết cộng hóa trị).
Cấu trúc bậc I là phiên bản của mã di truyền, việc xác định được cấu trúc bậc I là
cơ sở để tổng hợp nhân tạo protein bằng phương pháp hoá học hoặc bằng kỹ thuật của
công nghệ sinh học.
Nhiều loại protein đã biết được trình tự các acid amin trong chuỗi polypeptid:
 Ribonuclease là một protein có 124 acid amin được nối với nhau thành
66
chuỗi, có 4 cầu disulfua (hình 3.12).
 Hemoglobin là protein có 4 chuỗi polypeptid, 2 chuỗi ( mỗi chuỗi 141

acid amin ) và 2 chuỗi α (mỗi chuỗi 146 acid amin)
 Trypsinogen bò (229 acid amin), kimotrypsin bò (229 acid amin), alcol

dehydrogenase ngựa (374 aa), glutamate dehydrogenase bò (500 aa) v.v…
4.3.2. Cấu trúc bậc II
Biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptid, là tương tác không gian giữa các gốc acid
amin ở gần nhau trong mạch polypeptid. Cấu trúc này bền nhờ vào các liên kết hydro
được tạo thành giữa liên kết pepti kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định.
Theo Pauling và Cori (1951), cấu trúc bậc II gồm 2 kiểu chính là xoắn α và phiến gấp β.
Xoắn

Liên kết
hydroge
n
Gấp β
Hình 3.14. Các kiểu xoắn trong cấu trúc bậc II của protein
4.3.3. Cấu trúc bậc III
Biểu thị sự xoắn và cuộn khúc của chuỗi polypeptid thành khối, là tương tác
không gian giữa các gốc acid amin ở xa nhau trong chuỗi polypeptid. Đặc trưng cho
potein dạng cầu.
67
Trong protein hình cầu có chứa các gốc Cys tạo nên liên kết disulfua giữa
các gốc Cys xa nhau trong chuỗi polypeptide làm chuỗi bị cuộn lại (hình 3.15). Cấu
trúc bậc III còn được giữ vững bằng các loại liên kết khác như Van der Waals,
liên kết hydrogen, liên kết tĩnh điện giữa các gốc acid amin v.v...
4.3.4. Cấu trúc bậc IV
Các phân tử protein bậc IV này có cấu trúc từ 2 hay nhiều chuỗi protein hình
cầu, tương tác với nhau trong không gian tạo nên cấu trúc bậc IV.
Mỗi một chuỗi polypeptid đó được gọi là một tiểu đơn vị (subunit), chúng gắn
với nhau nhờ các liên kết hydrogen, tương tác Van der Waals giữa các nhóm phân
bố trên bề mặt của các tiểu đơn vị để làm bền cấu trúc bậc IV.
Hình 3.15. Cấu trúc bậc III (myoglobin) và bậc IV (hemoglobin)

4.3.5. Các liên kết trong cấu trúc protein
 Liên kết peptid: là liên kết chính tạo nên chuỗi peptid và protein.
 Liên kết disulfid (disulfua): được tạo nên giữa 2 phân tử Cystein.
 Liên kết hydrogen: được tạo nên giữa nguyên tử Hydro (trong nhóm –NH-) và
nguyên tử Oxy (trong nhóm –CO-).
 Liên kết ion: là lực hút tĩnh điện giữa nhóm COO- và NH3+.
68
 Liên kết giữa các nhóm không phân cực: là sự liên kết giữa các nhóm kỵ nước.
Chuỗi A Cys Glu C
S COO- O R
1 2 3 4
S NH3+ H R
Chuỗi B Cys Lys N
1. Liên kết disulfid 2. Liên kết ion
3. Liên kết Hydro 4. Tương tác giữa các nhóm kỵ nước
4.4. Một vài tính chất của protein
4.4.1. Tính chất lý – hoá
4.4.1.1. Tính tan
Các protein khác nhau có khả năng hoà tan trong một số loại dung môi nhất
định, như: albumin dễ tan trong nước, globulin dễ tan trong muối loãng, prolamin
tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v...
4.4.1.2. Tính ngậm nước
Trong môi trường nước, protein kết hợp với nước trương lên thành dạng keo
(hydrate hoá), các phân tử nước bám vào các nhóm ưa nước trong phân tử protein
như –NH2, –COOH... Lớp áo nước bao quanh phân tử protein là một trong các yếu tố
làm bền vững cấu trúc, ngăn cách các phân tử protein không cho chúng dính vào
nhau để thành tủa.
69
4.4.1.3. Độ nhớt của dung dịch protein
Các protein khác nhau có độ nhớt khác nhau khi hòa tan trong dung dịch (bảng
3.5). Tính chất này dùng để xác định khối lượng phân tử của protein (độ nhớt càng
cao thì khối lượng phân tử càng cao).
4.4.1.4. Hằng số điện môi của dung dịch protein
Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như ethanol, aceton vào dung dịch
protein trong nước thì độ tan của protein giảm và protein sẽ kết tủa do việc giảm
mức độ hydrate hoá của các nhóm ion hoá của protein, các phân tử protein kết hợp
với nhau thành tủa. Như vậy, hằng số điện môi của dung môi làm ngăn cản lực
tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước.
4.4.1.5. Tính chất điện li của protein
Cũng như acid amin, protein là chất điện li lưỡng tính vì trong phân tử có nhiều
nhóm phân cực mạnh (gốc R) của acid amin.
Trạng thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH của môi trường. Ở
một pH nào đó mà tổng điện tích (+) và điện tích (-) của phân tử protein bằng
không, phân tử protein không di chuyển trong điện trường gọi là pHi (isoelectric -
điểm đẳng điện) của protein.
Như vậy protein chứa nhiều Asp, Glu (có tính acid mạnh) thì pHi ở trong vùng
acid, ngược lại nhiều acid amin kiềm như Lys, Arg, His thì pHi ở trong vùng kiềm.
 Ở môi trường có pH < pHi, protein thể hiện tính kiềm, nhận H+, số điện tích
dương lớn hơn số điện tích âm, đa số là cation, tích điện dương.
 Ở môi trường có pH > pHi, protein thể hiện tính acid, cho ion H+, do đó số
điện tích âm lớn hơn số điện tích dương, protein là một đa anion, tích điện âm.
70
Trong môi trường có pH = pHi của protein, protein dễ dàng kết tụ lại với nhau, do
đó, tính chất này dung để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa protein. Mặt
khác do sự sai khác nhau về pHi giữa các protein mà có thể điều chỉnh pH của môi
trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng.
4.4.1.6. Sự kết tủa bằng muối của dung dịch protein
Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hoà tan của protein hình cầu, nồng độ thấp
làm tăng độ hoà tan. Khi tăng nồng độ muối, độ hòa tan giảm và ở nồng độ muối rất cao,
protein có thể kết tủa hoàn toàn.
Các protein khác nhau bị kết tủa ở những nồng độ muối trung tính khác nhau.
Người ta dùng tính chất này để chiết xuất và tách riêng protein khỏi hỗn hợp. Đó là
phương pháp diêm tích (kết tủa protein bằng muối).
4.4.1.7. Sự biến tính
Khi các liên kết (trừ liên kết peptid) trong phân protein bị cắt đứt, làm cấu trúc
protein thay đổi, protein bị biến tính. Hiện tượng biến tính làm giảm độ hòa tan, mất
các hoạt tính sinh học.
Khi bị biến tính, cấu trúc protein đảo lộn, các nhóm kỵ nước quay ra ngoài, các
nhóm ưa nước quay vào trong, sự hydrat hóa giảm, các protein dễ kết hợp với nhau.
Tính chất này được áp dụng trong xét nghiệm protein niệu.
Các tác nhân gây biến tính:
 Vật lý: nhiệt độ, tia tử ngoại, áp suất cao, …
 Hóa học: acid mạnh (a. tricloacetic, a. nỉtic,…), muối kim loại nặng (HgCl2),
kiềm mạnh, alcol, …
Phân biệt 2 loại biến tính:
71
 Thuận nghịch: protein biến tính có thể trở về trạng thái ban đầu (hoàn nguyên).
 Không thuận nghịch: protein biến tính không thể trở về trạng thái ban đầu, như
luộc trứng gà.
4.4.2. Các phản ứng hoá học của protein
Protein có các phản ứng hoá học tương tự các acid amin và peptid: phản ứng của
các nhóm -COOH, -NH2, gốc R và phản ứng tạo màu đặc trưng của liên kết peptid như
phản ứng biuret.
Ngoài ra, còn có một số phản ứng màu đặc trưng khác, có ý nghĩa quan trọng trong
phát hiện protein và các gốc acid amin khác trong chuỗi polypeptid.
4.4.2.1. Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocateau
Thuốc thử Folin-Ciocateau chứa phosphomolipdic acid và phosphovolframic acid.

Các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biuret, mặt khác phản ứng với gốc Tyr và
Trp trong phân tử protein. Các gốc này tham gia tạo phức chất màu xanh da trời.
4.4.2.2. Các phản ứng màu đặc trưng khác
Dùng để phát hiện acid amin, protein trong dung dịch nhớ vào sự có mặt của các
nhóm chức hóa học trong phân tử protein.
 Phản ứng xanthproteic: các gốc acid amin Tyr, Trp, Phe trong protein tác
dụng với HNO3 đậm đặc tạo thành màu vàng và sau khi thêm kiềm sẽ chuyển
thành da cam.
 Phản ứng Pauli: các gốc Tyr, His tác dụng với diazobenzosulfonic acid
tạo thành màu đỏ anh đào.
 Phản ứng Millon: gốc Tyr tác dụng với thuỷ ngân nitrate trong HNO3 đậm
đặc tạo thành kết tủa màu nâu đất.
72
 Phản ứng Saccaguichi: gốc Arg tác dụng với dung dịch kiềm của α-naphtolvà
hypobromite cho màu đỏ anh đào.
 Phản ứng Adamkievich: gốc Trp tác dụng với glyoxylic acid và H2SO4 đặc
tạo thành vòng tím đỏ ở mặt phân cách.
4.5. Tính chất và chức năng sinh học của protein
Protein tham gia mọi hoạt động sống trong cơ thể sinh vật, ngoài vai trò là thành
phần chính trong cấu trúc của tế bào và mô, protein còn có nhiều chức năng phong
phú khác quyết định những đặc điểm cơ bản của sự sống như sự truyền đạt thông tin
di truyền, sự chuyển hoá các chất do các enzym, các kháng thể chống lại bệnh tật, các
hormon dẫn truyền các tín hiệu trong tế bào v.v...
4.5.1. Chức năng tạo hình
Ngoài các protein làm nhiệm vụ cấu trúc như vỏ virus, màng tế bào, còn gặp
những protein thường có dạng sợi như: sclerotin có trong lớp vỏ ngoài của sâu bọ;
fibroin của tơ tằm, nhện; collagen, elastin của mô liên kết, mô xương. Collagen đảm
bảo cho độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết.
4.5.2. Chức năng xúc tác
Hầu hết các phản ứng trong cơ thể đều do các protein đặc hiệu đóng vai trò xúc
tác, được gọi là các enzym.
Đã phát hiện được một loại RNA có khả năng xúc tác quá trình chuyển hoá tiền
RNA thông tin (pre-mRNA) thành RNA thông tin (mRNA), nghĩa là enzym không
nhất thiết phải là protein.
Tuy nhiên, định nghĩa có tính kinh điển: “enzyme là những protein có khả
năng xúc tác đặc hiệu cho các phản ứng hoá học, là chất xúc tác sinh học” vẫn có
ý nghĩa đặc biệt quan trọng.
73
Hiện nay, đã biết được khỏang 3.500 enzym khác nhau, nhiều enzym đã được tinh
sạch, kết tinh và nghiên cứu cấu trúc.
4.5.3. Chức năng bảo vệ
Protein tham gia vào hệ thống miễn dịch, đặc biệt nhiều loại protein thực hiện
các chức năng riêng biệt tạo nên hiệu quả miễn dịch đặc hiệu và không đặc hiệu. Các
protein miễn dịch như: các kháng thể, bổ thể và các cytokin.
Ngoài ra protein còn tham gia vào quá trình đông máu để chống mất máu cho
cơ thể hoặc một số loài có thể sản xuất ra những độc tố có bản chất là protein như
enzym nọc rắn, lectin v.v... có khả năng tiêu diệt kẻ thù để bảo vệ cơ thể.
4.5.4. Chức năng vận chuyển
Trong cơ thể có những protein làm nhiệm vụ vận chuyển: hemoglobin,

myoglobin, hemocyanin vận chuyển O2, CO2 và H+ đi khắp các mô, các cơ quan trong
cơ thể; lipoprotein vận chuyển lipid, ceruloplasmin vận chuyển đồng trong máu…
4.5.5. Chức năng vận động
Nhiều protein làm nhiệm vụ vận động co rút cơ (myosin, actin), chuyển vị trí
của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào
4.5.6. Chức năng dự trữ và dinh dưỡng
Protein dự trữ là nguồn cung cấp dinh dưỡng quan trọng cho các tổ chức mô, phôi
phát triển. Các protein dự trữ như casein của sữa, ovalbumin của trứng, feritin của lách
(dữ trữ sắt) v.v...
4.5.7. Chức năng dẫn truyền tín hiệu thần kinh
Protein tham gia vào việc dẫn tín hiệu thần kinh đồi với các kích thích đặc hiệu
như: sắc tố thị giác rodopsi ở màng lưới mắt.
74
4.5.8. Chức năng điều hoà
Điều hoà quá trình trao đổi chất thông qua tác động lên bộ máy thông tin di
truyền.
Các hormon, các protein ức chế đặc hiệu enzym đều có chức năng điều hoà
nhiều quá trình trao đổi chất, ví dụ như các protein repressor ở vi khuẩn có thể làm
ngừng quá trình sinh tổng hợp enzyme từ các gen tương ứng.
4.5.9. Chức năng cung cấp năng lượng
Protein cũng là nguồn cung cấp năng lượng quan trọng cho mọi hoạt động
sống. Trong cơ thể các protein bị phân giải thành các acid amin, tiếp tục tạo thành
hàng loạt các sản phẩm, trong đó có các ceto acid, aldehyd và carboxylic acid. Các
chất này bị oxy hoá dần tạo thành CO2 và H2O đồng thời giải phóng ra năng lượng.
75
1. Trần Thị Ân, Đái Duy Ban, Nguyễn Hữu Chấn, Đỗ Đình Hồ, Lê Đức Trình
(1980), Hoá sinh học, NXB Y học, Hà Nội.
2. Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng (1999), Hoá sinh học, NXB Giáo dục, Hà
Nội.
3. Nguyễn Lân Dũng, Phạm Văn Ty, Nguyễn Đình Quyến (1999) Vi sinh vật học,
NXB Giáo dục, Hà Nội.
4. Lê Đức Trình (1998), Hormon, NXB Y học. Hà nội.
1. Dennison C (2002), A Guide To Protein Isolation. Kluwer Academic

Publishers, New York, Boston, Dordrecht, Lodon, Moscow.
2. Fersht A. (1998), Structure and Mechanism in Protein Science, W. H. Freeman,

3rd Rev Edit.
3. Lehninger A. L. ( 2004), Principle of Biochemistry, W. H. Freeman, 4th Edition

2004.
4. Liebler D. C. (2002), Introduction to proteomics, Humana Press Inc, Totuwa, New

Jersey.
5. Lodish H. (2003), Molecular Cell Biology, W. H. Freeman.
76
Chương 4: ACID NUCLEIC
MỤC TIÊU
1. Mô tả được cấu tạo của Nucleosid, Nucleotid, Acid Nucleic.
2. Trình bày được công thức Ribose, Deoxyribose, Base purin và base pyrimidin.
3. Viết được cấu tạo và nêu vai trò của một số nucleosid di và triphosphat.
4. Trình bày được vai trò sinh học RNA, cơ cấu tổ chức các loại RNA.
1. Đại cương
Acid nucleic là chất liệu quan trọng nhất, mang thông tin di truyền của sự sống,
là polymer hình thành từ các monomer là nucleotid. Có ở nhân tế bào (DNA,
RNA), bào tương (RNA).
Acid nucleic gồm DNA (Deoxyribose Nuleic Acid) và RNA (Ribose Nuleic
Acid), chiếm 5-10% trọng lượng khô tế bào và ở dưới dạng kết hợp với protein
(nucleoprotein).
2. Thành phần hóa học acid nucleic
Acid nucleic là polymer hình thành từ các monomer là nucleotide, chứa các
nguyên tố C, H, O, N và P (8-10%). Mỗi nucleotid có 3 thành phần kết hợp với nhau,
gồm: Acid phosphoric, đường Pentose và base nitơ (nitrogen).
2.1. Phosphoric acid H3PO4
Là một acid vô cơ, tạo nên tính acid cho acid nucleic. Ký hiệu P (ở trạng thái kết
hợp), Pvc (ở trạng thái tự do).
77
2.2. Đường pentose
Đường pentose 5C có hai loại là đường Deoxyribose và Ribose (là một trong
những đặc điểm để phân biệt DNA và RNA).
Hình 4.1. Công thức cấu tạo của hai loại đường pentose
2.3. Base nitơ
Các base nitơ thuộc phân tử acid nucleic đều là dẫn xuất của base purin hoặc
pyrimidin.
 Base purin gồm:
o Adenin (6-aminopurin).
o Guanin (2-amino-6-aminopurin).
 Base pyrimidin gồm:
o Thymin (2,6-dioxy, 5-methylpyrimidin).
o Cytosin (2-oxy,6- aminopyrimidin).
o Uracil (2,6 dioxypyrimidin).
78
Hình 4.1. Công thức cấu tạo của các base nitơ trong nucleic acid
2.4. So sánh thành phần hóa học của DNA và RNA
Bảng 4.1. So sánh thành phần hóa học của DNA và RNA
Thành phần DNA RNA
Base Purin Adenin Adenin
Guanin Guanin
Base Pyrimidin Cytosin Cytosin
Thymin Uracil
Đường Pentose Deoxyribose Ribose
Acid phosphoric H3PO4 H3PO4
3. Nucleosid và nucleotide
Nucleotid: Base ------ Đường 5C ------ H3PO4
Nucleosid: Base ------ Đường 5C
79
3.1. Sự tạo thành nucleosid
Nucleosid là sản phẩm thuỷ phân không hoàn toàn của nucleic acid, gồm hai
thành phần: đường pentose và base nitơ. Nối với nhau bằng liên kết β N-glycosid.
Liên kết này được hình thành do: C1 của pentose với N9 của base purin, hoặc C1
của pentose với N1 của base pyrimidin.
Lưu ý: khi pentose liên kết với base sẽ được đánh số: C1’, C2’, C3’ …
Hình 4. 3. Cấu tạo hoá học của các nucleosid và nucleotid
80
Bảng 4.2. Cách gọi tên các nucleosid
Base Ribonucleosid Deoxyribonucleosid

A Adenosin DeoxyAdenosin
G Guanosin DeoxyGuanosin
C Cytisin DeoxyCytidin
U Uridin
T DeoxyThymidin
3.2. Sự tạo thành nucleotid
Nucleotid cũng là sản phẩm thuỷ phân không hoàn toàn của nucleic acid, gồm ba
thành phần: đường pentose, một base nitơ và acid phosphoric (Hình 4.3).
- H3PO4 nối với pentose bằng liên kết este, thường là C5’, đôi khi ở C2’ hoặc C3’.
- Nếu liên kết vừa ở C2’ và C3’ hoặc C3’ và C5’ thì mononucleotid ở dạng vòng.
Các mononucleotide là đơn vị cấu tạo của acid nucleic.
- RNA có 4 đơn vị cấu tạo chính: AMP, GMP, CMP, UMP
- DNA có 4 đơn vị cấu tạo chính: dAMP, dGMP, dCMP, dTMP
Ribonucleosid Deoxyribonucleosid
Base
5’-monophosphat 5’-monophosphat
A Adenosin Monophosphat (AMP) DeoxyAdenosinMonophosphat (dAMP)
G Guanosin Monophosphat (GMP) DeoxyGuanosinMonophosphat (dGMP)
C Cytisin Monophosphat (CMP) DeoxyCytidinMonophosphat (dCMP)
U Uridin Monophosphat (UMP)
T DeoxyThymidinMonophosphat (dTMP)
81
3.3. Nucleosid Di- và Tri- Phosphate (NDP và NTP)
Là những nucleosid có gắn thêm 2 hoặc 3 gốc phosphat vào nhóm acol của đường
pentose bằng liên kết pyrophosphat.
Liên kết pyrophosphat
Base --- Pentose --- P --- P --- P

Nucleosid
NMP (Nucleosid Mono-phosphat)
NDP (Nucleosid Di-phosphat)
NTP (Nucleosid Tri-phosphat)
Bảng 4.4. Ký hiệu các Ribonucleosid và Dexoyribonucleosid Mono, Di, Tri-Phosphat
Ribonucleosid Deoxyribonucleosid
Base
Mono-, Di-, Tri- Phosphat Mono-, Di-, Tri- Phosphat
A AMP – ADP – ATP dAMP – dADP – dATP
G GMP – GDP – GTP dGMP – dGDP – dGDP
C CMP – CDP – CTP dCMP – dCDP – dCTP
U UMP – UDP – UTP
T dTMP – dTDP – dTTP
82
4. Một số nucleotid quang trọng
4.1. Dẫn xuất của Adenosin
4.1.1. ADP và ATP
ADP (Adenosin Diphosphat) và ATP (Adenosin Triphosphat) lần lược là cơ chất

và sản phẩm của sự phosphoryl oxy hóa. Hệ thống ADP-ATP có vai trò tích trữ và vận
chuyển năng lượng
ATP là nguồn phosphat cao năng trong tế bào, năng lượng chủ yếu cho các phản
ứng. Nồng độ ATP trong tế bào cao, khoảng 1mm/l.
Hình 4.4. Cấu tạo hoá học của ADP và ATP
4.1.2. cAMP (AMP vòng)
cAMP (Adenosin 3’, 5’-monophosphate) hình thành từ ATP, chỉ tìm thấy ở tế
bào động vật và vi khuẩn. Thường liên kết với màng bào tương của tế bào tham gia
nhiều quá trình chuyển hoá, đóng vai trò là chất thông tin thứ hai trong cơ chế hoạt
động của hormon.
cAMP tạo nên từ ATP, với xúc tác của Adenylat cyclase, nồng độ trong tế bào
khoảng 1μmol/l.
83
4.2. Dẫn xuất của Guanosin
- GDP (Guanosin Diphosphat).
- GTP (Guanosin Triphosphat) là chất cần cho sự hoạt hóa Adenylat cyclase và là
nguồn năng lượng cần cho sự tổng hợp protein ở polyribosome.
- cGMP (Guanosin 3’, 5’-monophosphat) tham gia một số phản ứng ngoài tế bào.
4.3. Dẫn xuất của Cytosin
CDP (cytidindiphosphate) và CTP (cytidintriphosphate) là những dẫn xuất của

cytosin. CTP cũng là hợp chất giàu năng lương, có thể tham gia nhiều phản ứng
khác nhau như: phosphoryl hoá ethanolamin dẫn đến sự sinh tổng hợp cephalin hoặc
phản ứng với phosphate cholin để hình thành cytidindiphosphat-cholin.
4.4. Dẫn xuất của Uracil
UDP (uridindiphosphate) và UTP (uridintriphosphate) là những coenzym quan

trọng trong các phản ứng chuyển hóa trung gian glucose và galactose. Ngoài ra, chúng còn
tham gia trong việc hình thành những hợp chất phosphat giàu năng lượng.
4.5. Các coenzyme nucleotid
Một số nucleotid tham gia cấu tạo nên các coenzym quan trọng, được phosphoryl
hoá khi làm chức phận nhóm ngoại của các enzym trong chuyển hoá trung gian.
- Vitamin B5 (pantothenic acid) trong coezym A (SH-CoA).
- Vitamin B2 (riboflavin) trong coenzym FAD (Flavin Adenin Dinucleotid)
- Vitamin PP (nicotinamid) trong coenzyme NAD+ (Nicotinamid Adenin

Dinucleotid).
- Coenzym NADP+
84
85
5. Acid nucleic
Các nucleotid nối với nhau bằng liên kết phosphodiester nhờ các nhóm OH ở vị
trí C’3 và C’5 của đường pentose để tạo thành một chuỗi dài gọi là polynucleotid. Do
liên kết phosphodiester được tao thành ở vị trí C’3 và C’5 nên chuỗi polypeptid có tính
phân cực: đầu 5’ thường có gốc phosphat và đầu 3’ thường có OH tự do.
Acid nucleic gồm hai loại phân tử có cấu tạo rất giống nhau là DNA
(Deoxyribonucleic acid) và RNA (Ribonucleic acid).
5.1. DNA (Desoxyribonucleic acid)
5.1.1. Cấu trúc
Cytosine (C)
Phosphate
Đường (deoxyribose)
Guanine (G)
Là một chuỗi xoắn kép gồm hai chuỗi đơn nucleotid, có thể lên đến hàng triệu
nucleotid. Mỗi nucleotid gồm ba thành phần: nhóm phosphat, đường deoxyribose và
một trong bốn base A, C, G và T.
Như vậy, đơn vị cấu thành DNA gồm: deoxyadenylat (dAMP), deoxyguanylat
(dGMP), deoxycydilat (dCMP), deoxythymidi.lat (dAMP), nối với nhau bằng những
liên kết 3’ – 5’ phosphodieste.
86
Liên kết hydrogen
1 nm
3,4 nm
0,34 nm
(a) Cấu trúc của DNA (b) Cấu trúc hóa học của một phần DNA
Hình 4.8. Chuỗi xoắn kép của DNA
Hai chuỗi xoắn đôi theo hướng ngược nhau quanh một trục chung với chu kỳ 3,4
nm. Một sợi xoắn theo hướng 5’ – 3’ và sợi kia xoắn theo hướng 3’ – 5’ và kết hợp với
nhau nhờ các liên kết hydro hình thành giữa các base bổ sung nằm trên hai chuỗi: A bổ
sung cho T và C bổ sung cho G.
Như vậy, thứ tự sợi nucleotid này quyết định thứ tự sợi còn lại, thông tin di
truyền nằm trong một sợi gọi là sợi mã hóa.
87
5.1.2. Vai trò của DNA
Thông tin di truyền tích trữ trong DNA được dung là:
- Nguồn thông tin cho sự tổng hợp các phân tử protein của tế bào và cơ thể.
- Nguồn cung cấp thông tin mà các tế bào con cháu thừa hưởng từ tế bào mẹ.
DNA được dùng làm khuôn để:
- Chuyển mã thông tin di truyền cho RNA
- Sao chép thông tin vào phân tử DNA con.
Như vậy, vai trò chính của DNA là:
- Tích trữ thông tin di truyền.
- Làm khuôn cho chuyển mã và sao chép.
5.2. RNA (Ribonucleic acid)
5.2.1. Cấu trúc
Phân tử RNA có cấu tạo tương tự DNA với ba điểm khác biệt:
 Phân tử RNA là chuỗi đơn.
 Đường pentose của phân tử RNA là ribose.
 Base thymin được thay thế bằng uracil trong phân tử RNA.
5.2.2. Các loại RNA
Có 3 loại RNA chính, có các chức năng khác nhau:
 RNA thông tin (mRNA)
Là bản sao của những trình tự nhất định trên phân tử DNA, có vai trò chuyển
thông tin mã hóa từ DNA đến bộ máy giải mã thành phân tử protein tương ứng.
88
Các RNA có cấu trúc đa dạng, kích thước nhỏ hơn so với DNA vì chỉ chứa thông tin
mã hóa cho một hoặc vài protein và chỉ chiếm khoảng 2-5% tổng số RNA trong tế bào.
Quá trình chuyển thông tin được thể hiện như sau:
Phiên mã Dịch mã
DNA RNA Protein
 tRNA (vận chuyển)
tRNA vận chuyển các acid amin hoạt hóa đến ribosom để tổng hợp protein từ các
mRNA tương ứng. Có ít nhất một loại tRNA cho một loại acid amin.
Là phân tử RNA nhỏ nhất, chứa khoảng 75 nucleotid (25 kDa), có cấu trúc dạng
cỏ ba lá, ổn định nhờ các liên kết bổ sung hiện diện ở nhiều vùng của phân tử tRNA.
Hai vị trí không có liên kết bổ sung đóng vai trò đặc biệt quan trọng đối với
chức năng của tRNA:
- Trình tự anticodon gồm ba nucleotide.
- Trình tự CCA, có khả năng liên kết cộng hóa trị với một acid amin đặc trưng.
Amino
Acid amin
acid
Anticodon
anticod
on
Hình 4.11. Mô hình cấu trúc của một tRNA
89
 rRNA (ribosom)
rRNA là thành phần cơ bản của ribosom, đóng vai trò xúc tác và cấu trúc trong sự
tổng hợp protein. Tùy theo hệ số lắng rRNA được chia thành nhiều loại: 28S, 18S,
5.8S, 5S …
rRNA chiếm nhiều nhất trong ba loại RNA (80% tổng số RNA tế bào), tiếp đến là
tRNA và mRNA chỉ chiếm 5%.
Ribosom của mọi tế bào đều gồm một tiểu đơn vị nhỏ và một tiểu đơn vị lớn.
Mỗi tiểu đơn vị có mang nhiều protein và rRNA có kích thước khác nhau.
mRNA tRNA rRNA

(thông tin) (vận chuyển) (ribosom)
Tỉ lệ %
5 10 - 15 80
/tổng RNA
Base A, C, G, U A, C, G, U A, C, G, U
Sợi polynucleotid Sợi polynucleotid

Sợi polynucleotid
Hình dạng cuộn khúc theo có nhiều khúc cuộn
dài
hình lá chẻ ba gồm 2 bán đơn vị
Phân tử > 1000 nucleotid 100 – 1000

< 100 nucleotid
lượng nucleotid
Hệ số lắng
6S – 25S 4S 80S
(Svedberg)
Vận chuyển acid
Chuyển thông tin
amin đến ribosom Nơi tổng hợp
Nhiệm vụ từ DNA đến
để sinh tổng hợp protein
ribosom
protein
Nhân, ty thể,
Nơi tổng Nhân, được chuyển
chuyển ra bào Nhân
hợp ra bào tương
tương
90
 Một số loại RNA khác.
Ngoài ra, còn một số RNA khác, có vai trò nhất định trong bộ máy tổng hợp protein.
- snRNA (small nuclear) là phân tử RNA nhỏ tham gia vào việc ghép nối các exon.
- hnRNA( heterogenous nuclear) là RNA không đồng nhất ở nhân tế bào.
- scRNA (small cytoplasmic) là RNA nhỏ của tế bào chất.
5.2.3. Vai trò sinh học của RNA
Nhìn chung tất cả RNA trong tế bào được tổng hợp nhờ enzym RNA polymerase.
Enzyme này đòi hỏi những thành phần sau đây:
- Một khuôn mẫu, thường là DNA chuỗi đôi.
- Tiền chất hoạt hóa: Bốn ribonucleosid triphosphat: ATP, GTP, UTP và CTP.
Sinh tổng hợp RNA giống DNA ở một số điểm:
- Hướng tổng hợp: 5’3’
- Cơ chế kéo dài: nhóm 3’-OH ở đầu cuối của chuỗi tổng hợp là vị trí gắn kết
của nucleosid triphosphat tiếp theo.
- Sự tổng hợp xảy ra do thủy phân pyrophosphate.
Sự tổng hợp RNA khác DNA ở:
- Tổng hợp RNA không đòi hỏi mồi (primer).
- RNA polymerase không có hoạt tính nuclease để sửa chữa khi các nucleotid
bị gắn nhầm.
Cả ba loại RNA trong tế bào được tổng hợp trong E. coli nhờ một loại RNA
polymerase. Ở động vật có vú các RNA khác nhau được tổng hợp bằng các loại
RNA polymerase khác nhau.
91
4.3. Một số tính chất của nucleic acid
Dung dịch acid nucleic có độ nhớt cao, có hoạt tính quang học (làm quay mặt
phẳng ánh sang phân cực).
Thay đổi nhiệt độ, pH các acid nucleic có thể bị biến tính.
DNA phản ứng với thuốc thử fucsin tạo thành màu đỏ (phản ứng Feulgen), phản
ứng này thường sử dụng trong hoá tế bào.
Phân biệt DNA và RNA bằng các phản ứng đặc trưng với thuốc thử orcin tạo
thành màu xanh lục bền, deoxyribose của DNA phản ứng với diphenylamine tạ thành
màu xanh da trời bền.
1. Trần Thị Ân, Đái Duy Ban, Nguyễn Hữu Chấn, Đỗ Đình Hồ, Lê Đức Trình
(1980), Hoá sinh học, NXB Y học, Hà Nội.
2. Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng (1999), Hoá sinh học, NXB Giáo dục, Hà
Nội.
3. Hồ Huỳnh Thuỳ Dương (1998), Sinh học phân tử. NXB Giáo dục, Hà Nội.
4. Phạm Thành Hổ ( 2001), Di truyền học (tái bản lần thứ 3) NXB Giáo dục, Hà
Nội.
1. Lehninger A.L. (2004), Principle of Biochemistry, 4th Ed., E-book
2. Lodish H. (2003), Molecular Cell Biology, 5th Ed., E-book.
92
Chương 5: CÁC CHẤT XÚC TÁC SINH HỌC
(VITAMIN – ENZYM – HORMOM)
MỤC TIÊU
1. Trình bày được các đặc điểm chung của enzym, vitamin và hormon.
2. Trình bày được danh pháp, phân loại, đặc điểm cấu trúc chung của enzym.
3. Giải thích được cơ chế xúc tác chung của enzym và trình bày được khái niệm về
động học enzym.
4. Nêu được tính đặc hiệu của enzym và các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt động của
enzym.
1. Đại cương
1.1. Phản ứng hóa sinh
1.1.1. Định nghĩa
Phản ứng hóa sinh là tất cả các phản ứng hóa học xảy ra trong cơ thể sống. Phần
lớn, các phản ứng hóa sinh là phản ứng thuận nghịch do các enzym xúc tác.
Tập hợp các phản ứng hóa sinh chính là quá trình chuyển hóa các chất, đáp ứng 2
yêu cầu:
- Tạo ra các chất căn bản xây dựng cơ thể Tạo hình.
- Tạo năng lượng Tạo thân nhiệt.
Tạo công đảm bảo hoạt động sống.
93
1.1.2. Động hóa học
Các phản ứng hóa học được chia làm 2 loại
- Phản ứng 1 chiều không thuận nghịch A B
- Phản ứng 2 chiều chuận nghịch A B
Chất phản ứng k1 thuận Sản phẩm

A+B C+D
Sản phẩm k2 nghịch Chất phản ứng
Với: k1, k2 là hằng số (hệ số) tốc độ của phản ứng.
Tốc độ phả ứng: v1 = k1[A][B] và v2 = k2[C][D]
Ban đầu ta có: [A] và [B] max  v1 max
[C] = [D] = 0  v2 = 0
Khi A phản ứng với B tạo C và D:
[A] và [B] giảm dần  v1 giảm dần
[C] và [D] tăng dần  v2 tăng dần
Đến một lúc nào đó v1 = v2  trạng thái cân bằng động
Ở trạng thái cân bằng động, phản ứng vẫn tiếp tục xảy ra theo hai chiều với tốc độ phản
ứng bằng nhau.
Với: v 1 = v2
k1 [C][D]
 k1[A][B] = k2[C][D]  = = Kcb
k2 [A][B]
Mỗi phản ứng thuận nghịch có hằng số cân bằng (Kcb) riêng.
94
Về mặt nhiệt động học: có 2 loại phản ứng
- Phản ứng phát năng (về nhiệt độ, phản ứng tỏa nhiệt).
- Phản ứng thu năng (về nhiệt độ, phản ứng thu nhiệt).
1.1.3. Năng lượng tự do
Năng lượng tự do là phần năng lượng có thể biến thành Công (năng lượng có thể
sử dụng được).
Xét phản ứng từ A  B, Với năng lượng tự do của A, B là GA và GB (G: Gibbs)
Biến thiên năng lượng tự do: G = GB – GA (Công sinh ra)
- G > 0  GB > GA  phản ứng thu năng.
Phản ứng thu năng là phản ứng không tự xảy ra theo chiều từ A  B, chỉ xảy
ra khi được cung cấp đủ năng lượng (phản ứng tổng hợp trong hóa sinh)
- G < 0  GB < GA  phản ứng phát năng
Phản ứng phát năng là phản ứng có thể tự xảy ra theo chiều từ A  B. Là các
phản ứng thoái hóa trong cơ thể.
Biến thiên năng lượng tự do chuẩn Go: phản ứng xảy ra trong điều kiện chuẩn khi
[A] = [B] = 1 mol/l, T = 25oC, pH = 0.
Với phản ứng hóa sinh xảy ra trong cơ thể thì pH = 7.
1.2. Chất xúc tác sinh học
Phần lớn các phản ứng trong cơ thể đều có chất xúc tác. Chất xúc tác sinh học là
sản phẩm sinh học, có tác dụng làm tăng nhanh phản ứng và giữ nguyên sau phản ứng.
Có 3 loại chất xúc tác sinh học: Vitamin, Enzym, Hormon. Trong đó, enzym có
vai trò quan trọng nhất, là trung tâm trực tiếp tham gia các phản ứng hóa sinh.
95
2. Vitamin
Vitamin là một nhóm chất hữu cơ có tính chất lý, hoá học rất khác nhau, tác
dụng lên cơ thể sinh vật cũng rất khác nhau nhưng đều rất cần thiết cho sự sống của
sinh vật, nhất là đối với người và động vật. Khi thiếu một loại vitamin nào đó sẽ dẫn
đến những rối loạn về hoạt động sinh lý bình thường của cơ thể.
Có nhiều loại Vitamin khác nhau, được gọi tên theo nhiều cách như gọi theo
chữ cái, gọi theo danh pháp hoá học, gọi theo chức năng. Ví dụ Vitamin B1 còn có
tên hóa học là Thiamin, đồng thời theo chức năng của nó còn có tên antinevrit.
Phân loại Vitamin sử dụng phổ biến nhất là dựa vào khả năng hòa tan vào các
dung môi, và được chia làm 2 nhóm: Vitamin tan trong nước và Vitamin tan trong mỡ.
Vitamin tan trong nước chủ yếu tham gia các quá trình liên quan tới giải
phóng năng lượng như quá trình oxi hoá khử, phân giải các hợp chất hữu cơ...
Vitamin tan trong mỡ tham gia vào các phản ứng tạo nên các chất có chức năng
cấu trúc các mô, các cơ quan.
2.1. Vitamin tan trong nước
2.1.1. Vitamin B1 (Thiamin)
NH2
N CH2 N CH3
CH2- CH2OH
H3C N S
Vitamin B1 là loại Vitamin rất phổ biến trong thiên nhiên, đặc biệt trong nấm
men cám gạo, mầm lúa mì ... Trong đó cám gạo có hàm lượng Vitamin B1 cao nhất.
96
Trong cơ thể B1 có thể tồn tại ở trạng thái tự do (Thiamin pyrophosphat), là dạng
liên kết với H3PO4 có vai trò quan trọng trong quá trình trao đổi chất của cơ thể.
Thiamin pyrophosphat là coenzym xúc tác quá trình phân giải các ceto acid như
pyruvic acid, oxaloacetic acid… Thiếu Vitamin B1 sự chuyển hoá các ceto acid bị
ngừng trệ, cơ thể tích luỹ lượng lớn các ceto acid làm rối loạn trao đổi chất và gây
nên các trạng thái bệnh lý nguy hiểm.
Vitamin B1 bền trong môi trường acid, dễ phân hủy trong môi trường kiềm khi
đun nóng. Vitamin B1 hoà tan tốt trong môi trường nước, chịu nhiệt khá nên không
bị phân hủy khi nấu nướng, được tổng hợp chủ yếu ở thực vật và một số vi sinh vật.
Người và động vật không tổng hợp được B1 mà phải nhận từ thức ăn. Nguồn
chứa nhiều Vitamin B1 là cám gạo, ngô, lúa mì, gan, thận, tim, nhất là ở nấm men.
Thiếu B1 có thể phát sinh bệnh beri-beri (bệnh tê phù), do quá trình trao đổi
chất bị rối loạn. Nhu cầu Vitamin B1 tùy vào điều kiện nghề nghiệp, trạng thái sinh lý
cơ thể, lứa tuối. Nhu cầu hàng ngày của người lớn là 1-3mg, của trẻ em 0,5-2mg.
2.1.2. Vitamin B2 (Riboflavin)
Vitamin B2 là dẫn xuất của vòng Isoalloxazin, thuộc nhóm flavin. Trong cơ thể
B2 liên kết với H3PO4 tạo nên coenzyme FMN và FAD (coenzym của hệ enzym
dehydrogenase hiếu khí). Ở trạng thái khô Vitamin B2 bền với nhiệt và acid.
CH2-(CHOH)3- CH2OH
N N
H3C O
H3C NH
N
Riboflavin (Vitamin B2)
97
Vitamin B2 có nhiều trong nấm men, đậu, thịt, sữa, gan, trứng. Khi thiếu Vitamin
B2 sự tổng hợp các enzym oxy hoá-khử bị ngừng trệ ảnh hưởng đến quá trình oxy
hoá- khử tạo năng lượng cho cơ thể. Đồng thời, thiếu Vitamin B2 việc sản sinh tế bào
của biểu bì ruột bị ảnh hưởng gây nên sự chảy máu ruột hay rối loạn hoạt động của dạ
dày, ruột. Ngoài ra, Vitamin B2 giúp cơ thể kháng khuẩn tốt hơn. Nhu cầu Vitamin B2
hàng ngày khoảng 2-3mg.
2.1.3. Vitamin PP (Nicotinic acid, nicotinamid)
Vitamin PP là acid nicotinic và amid của nó là nicotinamid, là thành phần của

coenzym NAD, NADP có trong các enzym thuộc nhóm dehydrogenase kỵ khí.
COOH COONH2
N N
Acid Nicotinic Nicotinamid
Vitamin PP dạng nicotinic acid bền với nhiệt, acid và cả kiềm nên khó bị phân
huỷ, còn ở dạng nicotinamid lại kém bền với acid và kiềm.Vitamin PP không bị
biến đổi khi nấu nướng nên thức ăn giữ được hàm lượng PP qua xử lý.
Vitamin PP có nhiều trong gan, thịt nạc, tim, đặc biệt là nấm men. Thiếu Vitamin
PP ảnh hưởng đến các quá trình oxi hoá- khử.
Có tác dụng ngăn ngừa bệnh ngoài da, sưng màng nhầy ruột, dạ dày, giúp cơ thể
chống lại bệnh pellagra (bệnh da sần sùi, bệnh dẫn đến sưng màng nhầy dạ dầy, ruột,
sau đó sưng ngoài da). Hàng ngày nhu cầu của một người khoảng 15-25mg Vitamin PP.
98
2.1.4. Vitamin B6 (Pyridoxin)
Vitamin B6 tồn tại trong cơ thể ở 3 dạng khác nhau: Piridoxol, Pyridoxal,
Pyridoxamin. Ba dạng này có thể chuyển hoá lẫn nhau.
Vitamin B6 là thành phần coenzym của nhiều enzym xúc tác cho quá trình
chuyển hoá acid amin, là thành phần cấu tạo của phosphorylase... Vitamin B6 có
nhiều trong nấm men, trứng, gan, hạt ngũ cốc, rau, quả ...
Thiếu Vitamin B6 sẽ dẫn đến các bệnh ngoài da, bệnh thần kinh như đau đầu,
rụng lông tóc,... Hàng ngày, người lớn cần 1,5-2,8 mg, với trẻ em cần 0,5-2mg
Vitamin B6.
CH2OH
HO CH2OH
H3C
N
Pyridoxol
2.1.5. Vitamin C (Ascorbic acid)
Trong cơ thể Vitamin C tồn tại ở 2 dạng: dạng khử (acid ascorbic) và dạng oxy
hóa (dehydro ascorbic). Vitamin C tham gia nhiều quá trình sinh lý quan trọng trong cơ
thể:
- Quá trình hydroxyl hoá do hydroxylase xúc tác.
- Duy trì cân bằng giữa các dạng ion Fe+2/ Fe+3, Cu+1/Cu+2.
- Vận chuyển H2 trong chuỗi hô hấp phụ.
- Làm tăng tính đề kháng của cơ thể đối với những điều kiện không thuận lợi của
môi trường, các độc tố của bệnh nhiễm trùng, làm giảm các triệu chứng bệnh
lý do phóng xạ.
99
Ngoài ra Vitamin C còn tham gia vào nhiều quá trình khác có vai trò quan trọng
trong cơ thể. C có nhiều trong rau quả tươi, nhất là quả có múi như cam, chanh, bưởi
cam,... Nhu cầu hàng ngày cần 70-80mg/người. Nếu thiếu Vitamin C sẽ dẫn đến bệnh
hoại huyết, giảm sức đề kháng của cơ thể, chảy máu răng, lợi hay nội quan (bệnh
scorbutus).
CH2OH CH2OH
CHOH CHOH
O O
=O =O
OH OH O O
Acid ascorbic Acid Dehydroascorbic
2.1.6. Vitamin B12 (Cyanocobalamin)
Vitamin B12 có cáu tạo phức tạp, trog thành phần có chứa nhóm C, CO, amin.
Thành phần chính là nhóm porphyrin.
Vitamin B12 giúp cho việc tạo huyết tố cầu và hồng cầu, tham gia vào các quá
trình tổng hợp nucleotide. Thiếu Vitamin B12 gây bệnh thiếu máu ác tính.
Ngoài các loại Vitamin trên, trong nhóm Vitamin tan trong nước còn một số
Vitamin khác như Vitamin B5, Bc, H...
2.2. Vitamin tan trong chất béo
2.2.1. Vitamin A (retinol)
Vitamin A có 2 dạng quan trọng là A1 và A2. Vitamin A được hình thành từ β-caroten là
tiền Vitamin A. Từ một phân tử β-caroten tạo thành 2 phân tử Vitamin A.
Vit A có vai trò quan trọng trong cơ chế tiếp nhận ánh sáng của mắt, tham gia
vào quá trình trao đổi protein, lipid, saccharid. Thiếu Vitamin A bị bệnh quáng gà,
100
khô mắt, chậm lớn, sút cân, giảm khả năng đề kháng của cơ thể đối với các bệnh
nhiễm trùng.
Có nhiều trong dầu cá, lòng đỏ trứng. Trong thực vật có nhiều tiền Vitamin A (β-
caroten) nhất là cà rốt, cà chua, quả gấc, đu đủ. Nhu cầu với người lớn 1-2mg, trẻ em
dưới 1 tuổi 0,5 - 1mg/ngày.
2.2.2. Vitamin D
Trong cơ thể tồn tại nhiều loại vitamin D, quan trọng nhất là D2 và D3. Các
vitamin D là dẫn xuất của các sterol, được tạo ra từ tiền vitamin D, có dưới da, nhờ ánh
sáng mặt trời có tia tử ngoại. Thiếu hoặc thừa vitamin D đều ảnh hưởng đến nồng độ
photpho và canxi trong máu. Thiếu Vitamin D trẻ em dễ bị bệnh còi xương, ở
người lớn bị bệnh loãng xương.
Vitamin D có nhiều trong dầu cá, mỡ bò, lòng đỏ trứng. Tiền Vitamin D có
sẵn trong mỡ động vật. Hàng ngày mỗi người cần khoảng 10-20mg, trẻ em dưới 30
tháng cần nhiều hơn: 20-40mg.
2.2.3. Vitamin E (Tocopherol)
Vitamin E có nhiều dạng khác nhau là α, β, γ, δ... tocopherol. Các dạng này được
phân biệt bởi số lượng và vị trí của các nhóm metyl gắn vào vòng thơm của phân
tử. Trong đó dạng α-tocopherol có hoạt tính cao nhất.
Vitamin E là chất chống oxi hoá, có tác dụng bảo vệ các chất dễ bị oxi hoá trong
tế bào. Vitamin E còn có vai trò quan trọng trong sinh sản. Vitamin E có nhiều ở các
loại rau xanh, nhất là xà lách, ngũ cốc, dầu thực vật, gan bò, lòng đỏ trứng, mầm hạt
hoà thảo ... Nhu cầu Vitamin E hàng ngày khoảng 20mg cho một người lớn.
101
2.2.4. Vitamin K
Vitamin K cần cho quá trình sinh tổng hợp các yếu tố làm đông máu
(prothrombin), thiếu Vitamin K tốc độ đông máu giảm, máu khó đông. Có nhiều loại
Vitamin K, với công thức tổng quát là
Vitamin K có nhiều trong cỏ linh lăng, bắp cải, rau má, cà chua, đậu, ngũ cốc,
lòng đỏ trứng, thịt bò ... Ở người khỏe mạnh, vi khuẩn dường ruột có khả năng cung
cấp khá đủ vitamin K cho cơ thể, chỉ cần bổ sung thêm khoảng 0,2-0,3 mg/ngày.
2.2.5. Vitamin F
Là các acid béo không no như linoleic acid, linolenic acid, arachidonic acid ...
có tác dụng nuôi da, tiêu mỡ. Thiếu Vitamin F động vật chậm lớn, viêm da, rụng lông,
hoại tử đuôi. Có nhiều trong các loại dầu thực vật.
2.2.6. Vitamin Q (Ubiquinon)
Vitamin Q lần đầu tiên được tách từ mỡ động vật vào năm 1955, có cấu trúc và
chức năng tương tự Vitamin K và F, có trong nhiều đối tượng như vi sinh vật, thực
vật, động vật .... Vitamin Q tham gia vào các quá trình oxi hoá-khử của cơ thể với
chức năng thành viên của chuỗi vận chuyển điện tử của ty thể.
2.2.7. Vitamin P (Rutin)
Vitamin P là nhóm Vitamin có cấu trúc từ flavon, thiếu Vitamin P sẽ làm tăng
tính thấm của mao quản, chảy máu bất thường, mỏi mệt, suy nhược cơ thể.
Vitamin P có tác dụng làm giảm tính thấm của thành mao quản. Vitamin P
còn có thể tham gia vào quá trình oxi hoá khử của cơ thể như chức năng của Vitamin
C. Nhu cầu Vitamin P khoảng bằng 50% nhu cầu Vitamin C.
102
3. Hormon
3.1. Đại cương
Hormon là những chất xúc tác sinh học do tế bào đặc biệt sản xuất, có tác dụng
điều hoà các hoạt động sống trong cơ thể. Với một lượng rất thấp, hormon thấm thẳng
vào máu, tới mô đích để kích thích, hoạt hóa những hoạt động sinh lý, sinh hóa đặc
hiệu trong cơ thể mà không tham gia trực tiếp vào các phản ứng.
- Các tế bào đặc biệt có thể tập hợp thành tuyến nội tiết hoặc nằm rãi rác
- Mô đích là những tế bào có khả năng tiếp nhận các hormon tương ứng nhờ
các thụ thể (receptor).
- Hormon kiểm soát và điều hòa các quá trình chuyển hóa và các chức năng
khác trong cơ thể.
Hormon tác động đến tốc độ sinh tổng hợp protein, enzym, ảnh hưởng đến
tốc độ xúc tác của enzym; thay đổi tính thấm của màng tế bào, qua đó điều hoà hoạt
động sống xảy ra trong tế bào.
Hormon có cả ở thực vật và động vật. Ở động vật hormon được sản xuất tại các
tuyến nội tiết và tác động đến các mô khác nơi nó được tạo ra. Hormon từ tuyến nội
tiết được tiết trực tiếp vào máu và được máu vận chuyển đến các mô chịu tác dụng.
3.2. Các hormon quan trọng
Hormon động vật có nhiều loại với cấu tạo và chức năng rất khác nhau. Dựa
vào cấu tạo hoá học có thể chia thành 3 nhóm:
- Hormon steroid là dẫn xuất của cholesterol.
- Hormon là dẫn xuất của amino acid.
- Hormon là peptid hay protein.
103
3.2.1. Hormon steroid
Đây là nhóm hormon có số lượng lớn, có vai trò quan trọng và đa dạng, được
chia thành 5 nhóm nhỏ với nhiều loại khác nhau:
TT Nhóm Đại diện Nơi tạo thành Vai trò
Hormon dưỡng thai, giúp trứng

- Thể vàng
1 Progestagen Progesterol phát triển.
- Vỏ thượng thận
-Kích thích tổng hợp và tích

lũy glycogen ở gan.
Gluco- -Kích thích phân giải protein,
2 Cortisol Vỏ thượng thận
corticoid lipid.
-Chông viêm, tích nước, muối.
Mineral -Tăng hấp thụ Na+, Cl-.

3 Andosterol Vỏ thượng thận
corticoid -Tăng tích nước.
Phát triển các đặc điểm của

4 Androgen Testosterol Tinh hoàn nam giới.
-Phát triển các đặc điểm của nữ

giới.
5 Estrogen Estrol Buồng trứng
-Phát triển niêm mạc tử cung
3.2.2. Hormon là dẫn xuất amino acid
- Adrenalin và noradrenalin (tuyến thượng thận) có tác dụng kích thích sự phân
giải glycogen, làm giảm sự tổng hợp glycogen nên làm tăng hàm lượng glucose
trong máu.
OH OH
. HO CHOH-CH2-NH2
HO CHOH-CH2-NH-CH2
Adrenalin Noradrenalin
104
- Thiroxin (tuyến giáp) có tác dụng tăng cường quá trình trao đổi chất, giúp cho cơ
thể phát triển bình thường. Thiếu thyroxin gây nên trạng thái thiểu năng tuyến
giáp làm cho cơ thể kém phát triển, thấp, đần độn. Thừa thyroxin gây bệnh là
ưu năng tuyến giáp làm cho người cao quá khổ, không cân đối.
I
I NH2
HO CH2CH
COOH
I O
I
Thyroxin (Tetraiodothyronin)
3.2.3. Hormon là peptid hoặc protein
Đây là nhóm hormon có vai trò quan trọng trong quá trình điều hoà trao đổi chất
trong cơ thể, đặc biệt là điều hoà lượng đường trong máu.
Một số hormon là peptid:
TT Hormon Nơi tạo ra Vai trò
1 Tyrocalcitonin Tuyến giáp Giảm hàm lượng Ca++ trong máu
2 Insulin Tuyến tụy Giảm lượng đường trong máu
3 Glucagon Tuyến tụy Tăng lượng đường trong máu
4 Oxytoxin (HGF) Tuyến yên Gây co dạ con, kích thích sinh
5 Vasopressin (ADH) Tuyến yên Tăng áp, chống bài tiết
6 Melanotropin (MSH) Tuyến yên Kích thích tăng sắc tố da
105
7 Somatotropin (STH) Tuyến yên Kích thích tăng trưởng, tăng TĐC
8 Corticotropin (ACTH) Tuyến yên Kích thích tuyến trên thận
9 Thyreotropin (TSH) Tuyến yên Kích thích tuyến giáp
10 Kích nang tố (FSH) Tuyến yên Kích thích tạo estradiol
- Insulin: t iết từ tế bào beta của đảo Langerhans của tuyến tụy. Khi lượng đường
trong máu cao, Insulin kích thích các quá trình tổng hợp và kìm hãm các quá trình
phân giải glycogen ở gan, mô mỡ. Insulin còn kích thích sự phân giải glucose, làm
giảm lượng đường trong máu, do đó chống lại bệnh đái tháo đường.
Insulin có khối lượng phân tử là 5800, gồm 2 chuỗi polypeptid liên kết với
nhau bằng 2 liên kết disunfit. Chuỗi A có 21 acid amin, chuỗi B có 30 acid amin.
Tiền chất của insulin là proinsulin và preproinsulin. Từ preproinsulin biến đổi

thành proinsulin, sau đó l à insulin.
- Glucagon: có tác dụng ngược với insulin. Khi lượng đường trong máu giảm quá
mức cho phép thì tuyến tuỵ sản sinh ra glucagon có tác dụng làm tăng lượng
đường trong máu nhờ kìm hãm quá trình tổng hợp glycogen.
Glucagon có khối lượng phân tử 3.500, gồm 29 gốc acid amin tạo thành chuỗi
polypeptid mạch thẳng.
4. Enzym
4.1. Đại cương
Enzym có bản chất là protein, do mọi tế bào sản xuất ra, do đó nó mang tính chất
của protein. Enzym có khả năng xúc tác đặc hiệu cho các phản ứng hóa học, thúc đẩy
phản ứng xảy ra mà không có mặt trong sản phẩm cuối cùng.
106
Enzym có trong nhiều đối tượng sinh học như thực vật, động vật và môi trường
nuôi cấy vi sinh vật. Người ta đã thu được nhiều loại chế phẩm enzym khác nhau và
sử dụng rộng rãi trong nhiều lãnh vực như y học, nông nghiệp, công nghiệp…
- Khả năng xúc tác của enzyme rất lớn, có thể làm tăng nhanh phản ứng hàng triệu
lần với liều lượng rất thấp.
- Enzym không làm thay đổi hệ số cân bằng mà chỉ làm cho phản ứng mau đạt đến
trạng thái cân bằng.
- Enzym có tính đặc hiệu (chuyên biệt) rất cao, nghĩa là xúc tác những phản ứng
nhứt định với những cơ chất nhất định.
4.2. Bản chất hóa học của enzym
Enzym bị biến tính hay phân tách thành những tiểu đơn vị thì hoạt tính xúc
tác thường mất đi, tương tự protein, enzym bị phân cắt thành những acid amin. Vì
vậy cấu trúc bậc 1, 2, 3, 4 của protein enzym là cần thiết cho hoạt tính xúc tác.
Enzym cũng như những protein khác, có trọng lượng phân tử khoảng 12.000
đến hơn 1000.000. Theo điều kiện hoạt động, người ta chia enzym thành 2 loại:
- Enzym không cần cộng tố: là các enzym có bản chất protein thuần, gồm các
enzym thủy phân: pepsin, trypsin, cathesin...
- Enzym cần cộng tố (cofactor): là các enzym protein tạp gồm 2 phần Protein
thuần + cộng tố (cofactor) = Holoenzym.
o Protein thuần gọi là Apoenzym.
o Cộng tố: + Kim loại (Cu2+, Fe2+/Fe3+, Mn2+, Zn2+,...)
+ Chất hữu cơ: coenzym
+ Kim loại và chất hữu cơ
107
Coenzym là phân tử hữu cơ tương đối nhỏ, có thể thẩm tích được, chịu được nhiệt.
Trực tiếp tham gia vận chuyển điện tử, hydro, các nhóm hóa học,... Các vitamin tan trong
nước thường tham gia cấu tạo và hoạt động của coenzym.
4.3. Một số đặc điểm của enzym
4.3.1. Trung tâm hoạt động (TTHĐ) của enzym
- Một enzym có thể có một hoặc nhiều TTHĐ. Là bộ phận tương đối nhỏ so với
thể tích toàn bộ enzym, liên kết với cơ chất (S) và cộng tố (nếu có)
- Gồm các nhóm chức của acid amin (ngoài ra có thể có cả các ion kim loại và
các nhóm chức của các coenzym), là nhóm xúc tác, trực tiếp tham gia tạo
thành hay cắt đứt các liên kết sulfua. Các acid amin tham gia TTHĐ thường
là: Ser, His, Trp, Cys, Lys, Arg, Glu.
E không cộng tố: TTHĐ chỉ gồm những nhóm chức của các acid amin như nhóm
hydroxy của serin, carboxy của glutamic, vòng imidazol… Các nhóm chức này có thể xa
nhau trong chuỗi polypeptid nhưng nhờ cấu trúc không gian nên nó gần nhau.
E có cộng tố: TTHĐ cũng như trên, các nhóm chức của các acid amin tham gia
tạo thành TTHĐ liên kết với nhau bằng các liên kết hydro. Ngoài ra trong TTHĐ của
loại này còn có sự tham gia của coenzym và có thể cả ion kim loại.
Theo Fisher TTHĐ có cấu trúc cố định, khi kết hợp với cơ chất để tạo phức E-S
ta có thể hình dung giống như chìa khóa và ổ khóa. Ngày nay, đã chứng minh được
TTHĐ của enzym chỉ có cấu tạo hoàn chỉnh khi có sự tương tác với cơ chất (thuyết
tiếp xúc cảm ứng của Koshland).
4.3.2. Dạng không hoạt động và hoạt động
Các enzym thủy phân protein trong dịch tiêu hóa ở dạng không hoạt động gọi là
Zymogen (proE = pre E).
108
Tuyến dạ dày pepsinogen khi mới tạo thành ở dạng không hoạt động, nhớ HCl
trong dịch dạ dày hoạt hóa thành pepsin.
Ở tụy tạng, Trypsinogen không hoạt động được hoạt hóa thành trypsin nhờ tác
dụng của enzym Enterokinase.
4.3.3. Enzym dị lập thể (Allosteric enzym)
Một số enzym có trung tâm dị lập thể (TTDLT) có thể tiếp nhận một phân tử nhỏ
(chất tác dụng) dẫn đến thay đổi cấu trúc bậc III và TTHĐ của enzym, làm ảnh hưởng
đến hoạt tính enzym.
Cơ chế hoạt hóa dị lập thể: chất tác dụng được gọi là chất hoạt hóa dị lập thể khi
gắn vào TTDLT làm enzym dễ nhận cơ chất hơn, làm tăng hoạt tính enzym.
Cơ chế ức chế dị lập thể (Feed back inhibition): cơ chế này có vai trò quan trọng
trong sự chuyển hóa.
E1 E2 E3 En
A  B  C  D  .....  Z
Khi Z tăng cao quá nhu cầu cơ thể sẽ quay lại ức chế E1.
4.4. Cơ chế tác dụng
Enzym (E) tương tác với cơ chất (S) sẽ làm giảm năng lựợng hoạt hóa các
phản ứng hóa sinh. Muốn làm giảm năng lượng hoạt hóa các phản ứng enzym cần
trải qua nhiều giai đoạn trung gian và tạo thành phức chất nhất định giữa E và S.
Khi kết hợp với enzym, do kết quả của sự cực hóa, sự chuyển dịch của các
electron và sự biến dạng của các mối liên kết tham gia trực tiếp vào phản ứng sẽ
làm thay đổi động năng và thế năng nên phân tử cơ chất trở nên hoạt động và dễ
dàng tham gia phản ứng.
Việc tạo thành phức hợp E-S giai đoạn đầu xảy ra rất nhanh và rất không bền.
109
Do đó sau một thời gian dài mới được chứng minh bằng thực nghiệm. Bằng chứng rõ
ràng nhất về sự tồn tại của phức hợp E-S là thành công của hai nhà hóa sinh Nhật
Bản K. Iaglu và T. Ozava là tách được phức E-S trong phản ứng khử amin bằng
cách oxy hóa (loại trừ nhóm amin) một amino acid dãy D do oxydase xúc tác.
Phương trình tổng quát cơ chế tác dụng của enzym lên cơ chất tạo sản phẩm:
E+S« E–S‹ P+E
Giai đoạn 1: E kết hợp với S để tạo thành E-S. Giai đoạn này xảy ra rất nhanh,
nhờ các liên kết không bền như liên kết hydro, tương tác tĩnh diện, tương tác Van der
Waals… Mỗi loại liên kết đòi hỏi những điều kiện khác nhau và chịu ảnh hưởng khác
nhau khi có nước.
Giai đoạn 2: Sau khi tạo phức, cơ chất có những biến đổi nhất định về mật
độ điện tử, cấu hình làm cơ chất trở nên hoạt động hơn, phản ứng được dễ dàng để tạo
thành sản phẩm P.
Năng lượng hoạt hóa là năng lượng cần thiết để nâng phân tử lên trạng thái kết
hợp hay hoạt hóa.
A+B C+D với GAB và GCD
GAB > GCD G = GCD – GAB < 0: trên nguyên tắc, phản ứng có thể tự xảy ra
nhưng thực tế phản ứng chỉ xảy ra được khi cơ chất phản ứng ở trạng thái hoạt hóa
(kích thích).
- Các phân tử hoạt hóa càng nhiều  tốc độ phản ứng càng nhanh.
- Năng lượng hoạt hóa càng thấp  phản ứng càng dể xảy ra.
Sự xúc tác của enzym có tác dụng làm tăng nhanh vận tốc phản ứng là do enzym làm
giảm năng lượng hoạt hóa, enzym kết hợp với cơ chất tạo nên trạng thái chuyển tiếp ít
năng lượng hơn nên phản ứng xảy ra dễ dàng.
110
4.5. Tính đặc hiệu của enzym
Người ta chia tính đặc hiệu ra làm 3 kiểu:
o Đặc hiệu phản ứng
o Đặc hiệu cơ chất
o Đặc hiệu không gian
4.5.1. Đặc hiệu phản ứng:
Là biểu hiện của enzym chỉ xúc tác cho một kiểu phản ứng nhất định. Ví dụ:
- Vận chuyển hydro từ chất cho (rượu bậc nhất, bậc hai) đến chất nhận (NAD+
hay NADP+), nhờ enzym dehydrogenase xúc tác
- Chuyền nhóm amin từ một acid amin đến một ceto acid, nhờ
aminotransferase xúc tác.
4.5.2. Đặc hiệu cơ chất
Tuỳ mức độ người ta chia thành: đặc hiệu tương đối và đặc hiệu tuyệt đối
Đặc hiệu tuyệt đối: Enzym chỉ tác dụng lên một cơ chất nhất định, như:
urease, enzym chỉ phân giải urê
Đặc hiệu nhóm tuyệt đối: Các enzym này chỉ tác dụng lên những chất có cùng
một kiểu cấu trúc phân tử, một liên kết và có những yêu cầu xác định đối với nhóm
nguyên tử đối với nhóm nguyên tử ở gần liên kết chịu tác dụng (maltase chỉ phân
giải liên kết glucosidic được tạo thành từ glucosid của glucose với -OH của monose
khác).
Đặc hiệu nhóm tương đối: Các enzym không có những yêu cầu đối với nhóm chức
ở gần liên kết chịu tác dụng (lipase thuỷ phân lipid).
111
4.5.3. Đặc hiệu không gian
Các enzyme chỉ xúc tác cho một dạng đồng phân nào đó như dạng L hay dạng
D, dạng cis hay trans.
4.6. Các yều tố ảnh hưởng đến tốc độ của phản ứng enzym
4.6.1. Ảnh hưởng của nồng độ enzym [E]
Trong điều kiện thừa cơ chất, nghĩa là [S] >>> [E] thì tốc độ phản ứng phụ
thuộc vào [S].
v= k [E] có dạng y = ax.
Nhờ đó người ta đã đo [E] bằng cách đo vận tốc phản ứng do enzym đó xúc tác.
Tuy nhiên, trong trường hợp trong môi trường có chứa chất kìm hãm hay hoạt
hoá thì vận tốc phản ứng do enzyme xúc tác không phụ thuộc tuyến tính với [E] đó.
4.6.2. Ảnh hưởng của nồng độ cơ chất [S]
Ta khảo sát trường hợp đơn giản nhất : chỉ một cơ chất.
Gọi v1: vận tốc của phản ứng tạo thành phức chất ES.
v-1 là vận tốc của phản ứng phân ly phức chất ES.
v2 là vận tốc của phản ứng tạo thành E và P.
v1 = k1[E][S]
v-1 = k-1 [ES]
v2 = k2 [ES]
112
Khi hệ thống đạt trạng thái cân bằng ta có:
k-1 [ES] + k2 [ES] = k1[E][S]
(k-1 + k2)[ES] = k1[E][S] (1)
Gọi E0 là nồng độ enzym ban đầu, ta có:
[E0] = [E] + [ES] => [E] = [E0] - [ES] (2)
Thay (2) vào (1), ta được
(k-1 + k2)[ES] = k1 ([E0] - [ES]) [S]
k1 [ES] [S]
[ES] =
(k-1 + k2) + k1 [S]
Đặt km = (k-1 + k2)/ k1 (km: gọi là hằng số Michaelis Menten).
Ta có :
[E0] [S]
[ES] = (3)
km + [S]
Mặt khác vận tốc phản ứng tạo thành sản phẩm P là: V = k2 [ES]
Thay (3) vào ta thu được:

k2 [E0] [S] (4)
v=
km + [S]
Qua đây ta thấy nồng độ enzym càng cao thì vận tốc phản ứng enzym càng
lớn. Vận tốc đạt cực đại khi toàn bộ enzym liên kết với cơ chất, nghĩa là:
Vmax = k2 [E0]
113
Thay Vmax vào phương trình (4) ta được:
[S]
v = Vmax
km + [S] (5)
Phương trình (5) gọi là phương trình Michaelis Menten.
km gọi là hằng số Michaelis Menten đặc trưng cho mỗi enzym.
km đặc trưng cho ái lực của enzym với cơ chất, km có trị số càng nhỏ thì ái lực
của enzym với cơ chất càng lớn, vận tốc của phản ứng do enzym xúc tác càng lớn.
[S]
Hình: Biến thiên vận tốc phản ứng theo nồng độ cơ chất.
Khi tăng [S] thì v phản ứng tăng, tăng [S] đến một giá trị nào đó thì v đạt đến giá
trị vmax và sẽ không tăng nữa nếu ta vẫn tiếp tục tăng [S].
Khi km =[S] thì v =1/2 Vmax
4.6.3. Ảnh hưởng của chất ức chế (inhibitor)
Chất ức chế là chất có tác dụng làm giảm hoạt độ hay làm enzym không còn khả
năng xúc tác.
114
4.6.3.1. Ức chế cạnh tranh (competitive inhibition)
Chất ức chế có cấu tạo hóa học giống với cơ chất, kết hợp với TTHĐ tranh chổ
với cơ chất.
Hình 6.4. Kiểu ức chế cạnh tranh
Ức chế cạnh tranh có tính đặc hiệu cao và chỉ ức chế một phần. Khi cơ chất
thừa, nồng độ chất ức chế thấp thì có thể loại bỏ tác dụng của chất ức chế, còn nồng
độ cơ chất thấp và nồng độ chất ức chế cao thì lại có tác dụng ức chế hoàn toàn.
Trường hợp đặc biệt là ức chế bằng sản phẩm, xảy ra khi sản phẩm phản ứng tác
dụng trở lại enzym ở vị trí TTHĐ.
4.6.3.2. Ức chế không cạnh tranh (uncompetitive inhibition)
Chất ức chế chỉ liên kết với phức hợp ES, mà không liên kết với enzym tự do.
Hình 6.6. Kiểu kìm hãm phi cạnh tranh
115
4.6.4. Ảnh hưởng của chất hoạt hóa (activator)
Là chất làm tăng khả năng xúc tác nhằm chuyển hóa cơ chất thành sản phẩm.
Thông thường là những cation kim loại hay những hợp chất hữu cơ như các vitamin
tan trong nước.
Ví dụ: Mg++ hoạt hóa các enzym mà cơ chất đã được phosphoryl hóa như
pyrophosphatase (cơ chất là pyrophosphat), adenosinetriphosphatase (cơ chất là
ATP). Các cation kim loại có thể có tính đặc hiệu, tính đối kháng và tác dụng còn
tuỳ thuộc vào nồng độ.
4.6.5. Ảnh hưởng cuả nhiệt độ
Mỗi enzym có một nhiệt độ tối ưu khác nhau (to optimum), ở nhiệt độ này enzym
có hoạt độ mạnh nhất. Từ 0 - 50oC, hoạt tính enzym tăng dần, cứ tăng 10oC thì hoạt
tính tăng gấp 2 lần.
4.6.6. Ảnh hưởng của pH
Enzym rất nhạy cảm đối với sự thay đổi pH, mỗi enzyme có một pH tối ưu (pHo
optimum), ngoài pHo hoạt tính giảm rất nhanh
4.6.7. Các yếu tố khác
 Ánh sáng: ảnh hưởng khác nhau đến từng loại enzym, các bước sóng khác
nhau có ảnh hưởng khác nhau, thường ánh sáng trắng tác động mạnh nhất, ánh
sáng đỏ yếu nhất.
 Sự chiếu điện: với cường độ càng cao thì tác động phá huỷ càng mạnh, mạnh
hơn với dịch enzyme có nồng độ thấp.
 Sóng siêu âm: Tác động rất khác nhau đối với từng loai enzym, có enzym mất
hoạt tính, có enzym không ảnh hưởng.
116
Nhận xét chung: Độ bền phụ thuộc vào trang thái tồn tại của enzym, càng tinh khiết
thì enzym càng kém bền, dịch càng loãng thì độ bền càng kém, tác động của một số
ion kim loại trong dịch với nồng độ khoảng 103 M như Ca++ làm tăng tính bền.
4.7. Cách gọi tên và phân loại enzym
Dựa vào tính đặc hiệu phản ứng của enzym, người ta chia enzyme ra làm 6 lớp.
Mỗi lớp chia thành nhiều tổ (dưới lớp), mỗi tổ chia thành nhiều nhóm (siêu lớp).
- Oxydoreductase: các enzym xúc tác các phản ứng oxi hoá-khử.
- Transferase: các enzym xúc tác cho các phản ứng chuyển vị.
- Hydrolase: các enzym xúc tác cho các phản ứng thủy phân.
- Lyase: các enzym xúc tác các phản ưng phân cắt không cần nước.
- Isomerase: các enzym xúc tác cho các phản ứng đồng phân hoá.
- Ligase (synthetase): các enzym xúc tác cho các phản ứng tổng hợp có sử
dụng liên kết giàu năng lượng của ATP .v.v.
Tên enzyme thường được gọi: Tên cơ chất đặc hiệu - loại phản ứng xúc tác
cộng thêm tiếp vĩ ngữ ase.
Trước tên enzym thường có 4 con số: số thứ nhất chỉ lớp, số thứ hai chỉ tổ, số thứ ba
chỉ nhóm, số thứ tư chỉ số hạng enzym trong nhóm.
Ví dụ:
(2.6.1.1) L.aspartate: α-cetoglutarat aminotransferase.
Enzym này xúc tác phản ứng chuyển nhóm amin từ L.aspartat đến α-
cetoglutarat.
L.aspartat +α-cetoglutarat « oxaloacetat + glutamate
117
1. Trần Thị Ân (chủ biên) 1979. Hóa sinh đại cương (tập I, II). NXB KH&KT.
Hà Nội.
2. Phạm Thị Trân Châu, Trần thi Áng (1999), Hoá sinh học, NXB Giáo dục, Hà Nội.
3. Đỗ Quý Hai (2004), Giáo trình Hóa sinh đại cương, Tài liệu lưu hành nội bộ
Trường ĐHKH Huế.
4. Trần Thanh Phong (2004), Giáo trình Hóa sinh đại cương, Tài liệu lưu hành nội
5. Lê Ngọc Tú, Lê Văn Chứ, Đặng Thị Thu, Phạm Quốc Thăng Nguyễn Thị Thịnh,
Bùi Đức Hợi, Lưu Duẫn, Lê Doãn Diên (2000), Hóa sinh Công nghiệp, NXB KH&KT,
Hà Nội.
1. Bergmeyer H. U. 1968. Methods of enzymatic analysis, translated from the third

German edition, Acanamic, New York.
2. Copeland R. A. 2000. Enzymes, copyright by Wiley-VCH, Inc.
3. Lehninger A. L. 2004. Principles of Biochemistry, W.H Freeman.
4. Mikkelsen S. R. 2004. Bioanalytical chemistry, copyright by John Wiley & Sons,

Inc.
118
Chương 6: HÓA HỌC PORPHYRIN VÀ HEMOGLOBIN
MỤC TIÊU
1. Phân loại Chromoprotein.

2. Mô tả cấu tạo của HEM (vẽ hình), cấu tạo của GLOBIN.
3. Phân tích sự kết hợp của HEM và GLOBIN.
4. Nêu 5 tính chất của Hemoglobin.
5. Kể tên 3 chất oxy hóa Hemoglobin thành Met- Hemoglobin.
6. Trình bày được vai trò của Hemoglobin trong việc vận chuyển khí.
1. Đại cương
1.1. Chromoprotein
Là một protein tạp có chứa nhóm ngoại là chất màu. Có 2 loại:
- Porphyrinoprotein:có chứa nhóm ngoại là nhân Porphyrin

o Hemoglobin: sắc tố đỏ của hồng cầu.
o Myoglobin: sắc tố hô hấp trong tế bào cơ ở động vật có xương sống.
- Chromoprotein: Chứa nhóm ngoại không có nhân Porphyrin
o Flavoprotein: nhóm ngoại chứa nhóm Riboflavin.
o Ferritin: nhóm ngoại có chứa sắt.
o Hemocyamin: nhóm ngoại chứa đồng.
1.2. Porphyrin
1.2.1. Cấu tạo hóa học của Porphyrin
Porphyrin là hợp chất phức tạp gồm 4 vòng pyrol, liên kết với nhau qua 4 cầu nối
methylen (-CH=) tạo nên porphin, có công thức C20H14N4.
119
Pyrol là một dị vòng có công thức như sau:

HC CH
HC CH
N
1 2 H
I 1 2
N
8 3 8 3
N IV NH HN II
7 4
7 N 4
6 5
III
6 5
Đánh số thứ tự vòng pyrol: I, II, III, IV theo chiều kim đồng hồ.
Đánh dấu cầu nối methylen α, β, γ, δ.
Vị trí các đỉnh của porphin – sau này là vị trí của các nhóm thế 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8.
Porphyrin gồm porphin gắn với các gốc hóa học nhất định ở các vị trí 1, 2, 3, 4, 5, 6,
7,8. Các gốc có thể có như sau :
Gốc Ký hiệu Công thức
Methyl M - CH3
Ethyl E - CH2 - CH3
Hydroxy ethyl E, OH - CH2 - CH2OH
Vinyl V - CH = CH2
Acid acetic A - CH2 - COOH
Acid propionic P - CH2 - CH2 - COOH
120
Công thức cấu tạo của một số porphyrin:
M V A P A P
M M P A A A
P V A P P P
P M P A P A
Uroporphyrin I Uroporphyrin
Protoporphyrin
III
M P M P M E - OH
P M M M M M
M P P P P E-OH
P M P M P M
Coproporphyrin I Coproporphyrin III Hematoporphyrin
III
1.2.2. Tính chất
- Các porphyrin đều có màu.
- Các porphyrin có tính base yếu do có N hóa trị III ở 2 vòng pyrolen.
- Các porphyrin có tính acid do có nhóm –COOH ở mạch bên.
- Điểm đẳng điện (pHi -) trong khoảng 3 – 4,5.
2. Hemoglobin (Hb)
Hemoglobin (huyết sắc tố) là một chromoprotein, màu đỏ, có nhóm ngoại (hem)
là một nhân porphyrin kết hợp với Fe2+ .Hb có trong hồng cầu của động vật cao cấp.
Chính xác hơn, Hemogobin là một porphyrinoprotein, có nhóm ngoại HEM và

phần protein là GLOBIN.
121
Hồng cầu người chứa 32% Hb, tương ứng 15 – 16g/ 100 ml máu.
Vai trò chính của Hb là vận chuyển O2 từ phổi đến tế bào và một phần CO2 từ tế
bào đến phổi.
Trong thiên nhiên có nhiều loại Hb, mỗi loại sinh vật đều có một loại Hb khác
nhau. Sự khác biệt này phụ thuộc vào nhóm protein Globin. Do đó, khi kết tinh, các Hb
sẽ kết tinh dưới dạng những tinh thể khác nhau tùy vào mỗi loài động vật.
2.1. Cấu tạo của Hemoglobin
Hb gồm 2 phần: Globin (protein thuần) và nhóm ngoại Hem liên kết với nhau.
2.1.1. Cấu tạo hem

M V
Gồm một nhân porphyrin liên kết với nguyên tử Fe2+

N
M M
bởi 4 liên kết 4 N của 4 vòng pyrol (2 liên kết cộng hóa trị N Fe N
và 2 liên kết phối trí). P N V
Nhân porphyrin trong cấu tạo hem là protoporphyrin P M
IX gồm porphyrin liên kết với các gốc như sau :
CH2
CH3 CH
I
M V
N
CH3 - CH3
M M
IV NH H N II
HOOC-CH2-CH2 -
P V
N CH=CH2
III
P M
' 2 CH
CH ' 3
' 2
CH
'
COOH
Hình 6.2: Cấu tạo của protoporphyrin IX
122
Hem bị oxy hóa thành Hematin chứa sắt Fe3+ (biến sắt II thành sắt III). Hematin
có thể tách riêng dưới dạng muối clohydrat gọi là Hemin.
Tinh thể Hemin có màu tìm, có thể tạo được bằng cách đun Hb với hỗn hợp muối
NaCl và acid acetic. Tinh thể Hemin được ứng dụng trong pháp y để xác định vết máu
của người hay động vật
2.1.2. Cấu tạo globin
Gồm 4 chuỗi polypeptide, trong đó có:

o 2 chuỗi , mỗi chuỗi gồm 141 acid amin.
o 2 chuỗi , mỗi chuỗi gồm 146 acid amin.
Người ta đã xác định được 4 bậc cấu trúc của Hb và phát hiện hơn 300 đột biến, là
những dạng bệnh của phân tử Hb (bệnh Hemoglobin).
Hb bình thường :
o HbA (Adulte): gồm 2 chuỗi  và 2 chuỗi  ký hiệu 2A2A.

o HbA2: gồm hai chuỗi  và 2 chuỗi  ký hiệu 2A2A chiếm 2, 5% tổng số Hb.
o HbF (Foetal): Hb bào thai, gồm 2 chuỗi  và 2 chuỗi  ký hiệu là 2A 2F.
 Chuỗi  gồm 141 acid amin.
 Chuỗi ,  ,  gồm 146 acid amin và chỉ khác nhau một số acid amin.
Hb bất thường: Do sự phân bố các chuỗi hoặc vị trí các acid amin trong các
chuỗi khác với Hb bình thường.
o HbS (sickle cell): Hb của bệnh thiếu máu hồng cầu hình liềm. Cấu tạo gồm
2A2S, khác với HbA là trong chuỗi  glu vị trí thứ 6 thay bằng Val.
o HbC (Cible cell): cấu tạo gồm 2A2S trong đó Glu trong chuỗi  ở vị trí thứ 6
thay bằng Lys
123
Khi thủy phân Hb bằng Trypsin thành các peptide và phân tích cấu tạo của chúng,
người ta thấy 3 loại HbA, HbS, HbC chỉ khác nhau ở một acid amin trong chuổi
peptide.
2.1.3. Liên kết giữa hem và globin tạo Hemoglobin
Một chuỗi polypeptide của globin kết hợp với 1 hem qua liên kết phối trí giữa
Fe2+ của hem và N của nhân imidazol của Histidin tạo thành một bán đơn vị của phân
tử Hb.
Một nguyên tử Fe trong một bán đơn vị của Hb có 6 liên kết: 4 liên kết với 4 N
của vòng pyrol (2 liên kết phối trí) và 2 liên kết phối trí thứ 5, 6 với N của Histidine.
Vị trí thứ 6 có thể bị chiếm bởi oxy (tạo thành oxyhemoglobin). Lúc này sắt vẫn
có hóa trị II (đây là phản ứng gắn oxy hay oxygen hóa chứ không phải oxy hóa).
Như vậy, một phân tử Hb hoàn chỉnh có hình cầu, đường kính 5,5 nm (55Ao), có
trọng lượng phân tử là 17.000. Gồm 4 bán đơn vị, giống nhau từng đôi một. Mỗi bán
đơn vị gồm một chuỗi polypeptide kết hợp với một hem.
Về mặt không gian, chuỗi globin tự cuộn lại tạo thành một khe nhở chứ Hem, đây
chính là vị trí gắn và nhả oxy. Có 4 vị trí gắn oxy trên toàn phân tử Hb. Tỉ lệ sắt trong
Hb là 0,34%.
N Fe++ N
N
N Hem
NH NH Globin
Hình 6.4: Mối liên kết giữa hem và globin
124
2.2. Tính chất của Hemoglobin

2.2.1. Kết hợp thuận nghịch với Oxy tạo Oxyhemoglobin
Tính chất quang trọng nhất của Hb là khả năng kết hợp với các khí, đặc biệt là với
Oxy. Oxy kết hợp với Hb tạo thành oxyhemoglobin, đây là phản ứng oxygen hóa thuận
nghịch.
Hb + 4O2 Hb(O2) 4
Một nguyên tử sắt của một Hem gắn được với một phân tử oxy, nên một phân tử
Hb gắn được 4 phân tử oxy. Và, 1g Hb gắn được với 1,39 ml Oxy.
N Fe++ N
N O=O
Sự kết hợp và sự phân ly Hb(O2) 4 ở hồng cầu tùy thuộc vào áp suất riêng phần
của Oxy, nồng độ H+ và áp suất riêng phần của CO2.
Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxy ở môi trường
xung quanh Hb.
- Ở phổi, phân áp oxy cao (khoảng 100 mmHg), hầu như toàn bộ Hb kết hợp với
O2 tạo thành Hb(O2) 4 theo dòng máu đến các mô.
- Ở các mô, phân áp oxy thấp, phản ứng xảy ra theo chiều nghịch, Hb(O2) 4 phân
ly, nhả oxy cho mô.
Hb đóng vai trò quan trọng trong hô hấp: vận chuyển Oxy từ phổi đến các mô.
125
2.2.2. Kết hợp với CO2
CO2 là sản phẩm chuyển hóa cuối cùng của sự chuyển hóa ở các mô, được máu
vận chuyển để thải ra ngoài. Hb trược tiếp tham gia vận chuyển khoảng 20% tổng số
CO2 được tạo thành.
Hb kết hợp trực tiếp với CO2 qua nhóm amin tự do (NH2) của globin chứ không
qua Fe2+, tạo thành carbohemoglobin.
RNH2 + CO2 R NHCOOH dẫn xuất carbamyl
Phản ứng này thuận nghịch và xảy ra theo chiều nào là do áp xuất riêng phần của
CO2 và O2. Ở các mô phân áp CO2 cao, phản ứng xảy ra theo chiều thuận, HbCO2 được
tạo thành theo máu đến phổi. Ở phổi, phân áp CO2 thấp, phản ứng xảy ra theo chiều
nghịch, phân ly thành CO2.
Hb vận chuyển CO2 một cách gián tiếp: là dạng vận chuyển CO2 theo con
đường thủy phân hóa, xảy ra nhanh và mạnh trong hồng cầu, nhờ sự có mặt của enzym
Carbonic anhydrase.
CO2 được tái hấp thu vào máu dưới tác dụng của Carbonic anhydrase hồng cầu,
phản ứng xảy ra như sau:
Carbonic
CO2 + H2Oanhydrase H2CO3 2H+ + HCO-
126
2.2.3. Sự kết hợp CO (carbon oxyd)
Carbon monoxyd là một chất khí không màu, không mùi, là sản phẩm của quá
trình đốt cháy không hoàn toàn, hiện diện trong khí thải của động cơ nổ, đám cháy,
khói thuốc là,...
CO gắn vào Hb tại những điểm gắn của Oxy, tạo thành carboxyhemoglobin rất
bền. Không những làm Hb không vận chuyển được oxy mà còn làm cho Hb(O2) 4 khó
nhả oxy hơn.
Hb + 4CO Hb (CO) 4
CO có ái lực với Hb gấp 210 lần so với ái lực của oxy với Hb nên nó đẩy O2 ra
khỏi Hb (O2) 4.
Hb (O2) 4 + 4CO Hb (CO) 4 + 4O2
127
Có nhiều Carboxyhemoglobin trong cơ thể gây ngộ độc nặng, khi pCO = 0,7
mmHg sẽ gây chết người. Muốn đẩy CO phải dùng một lượng lớn O2 do đó để điều trị
ngộ độc CO người ta phải thở hỗn hợp khí gồm 95% O2 và 5% CO2.
2.2.4. Sự oxy hóa Hb
Nhiều chất oxy hóa (Nitrit, Clorat, Ferricyanua, Nitrobenzen,...) và một số thuốc
điều trị (Sodium nitroprusiat, nitroglycerin,...) oxy hóa Fe2+ của Hb thành Fe3+ tạo
thành Methemoglobin (M-Hb).
Hb MetHb + e-
Fe2+ Fe3+ + e-
Bình thường, trong cơ thể có một lượng nhỏ Hb ở dạng MetHb (<1%), MetHb
nhiều gây ngộ độc vì không có khả năng vận chuyển oxy.
Việc duy trì nồng độ MetHb dưới 1% là nhiệm vụ của hệ thống khử ở hồng cầu,
đặc biệt là hệ thống khử NADH dependent methemoglobin reductase. Ngoài ra, MetHb
còn được khử bởi hệ thống NADP/NADPHH+, được tạo ra từ con đường HMP hoặc
các hệ thống khác như acid ascorbic và hệ thống Glutathion, khử MetHb thành Hb.
Bình thường, hồng cầu có khả năng khử rất mạnh nhưng khi có nhiều chất oxy
hóa vượt quá khả năng khử của hồng cầu, MetHb trong hồng cầu sẽ tăng lên, gây tình
trạng thiếu oxy ở mô, MetHb > 1,5% sẽ xuất hiện tím tái.
2.2.5. Tính chất enzym của Hb
Hb có tính chất của một oxydoreductase, xúc tác phản ứng oxy hoá - khử.
o Tính chất của một peroxydase, xúc tác phản ứng:
Hb
AH2 + H2O2 A + 2H2O
128
o Có hoạt tính của catalase yếu, xúc tác phản ứng
Hb
2H2O2 2H2O + O2
3. Một số porphyrinoprotein khác

3.1. Cytocrom: là một sắc tố màu nâu đỏ, có vai trò vận chuyển điện tử trong các
phản ứng oxy hóa khử.
3.2. Peroxydase và catalase: enzym xúc tác phản ứng phân hủy H2O2:
2H2O2 Catalase 2H2O + O2
Peroxydase
AH2 + H2O2 A + 2H2O
129
Chương 7: CHUYỂN HÓA CHUNG CỦA CÁC CHẤT

MỤC TIÊU
1. Giải thích được bản chất của sự hô hấp tế bào.

2. Kể được các liên kết phosphat giàu năng lượng quan trọng trong cơ thể sống.
3. Trình bài được các giai đoạn của chu trình Krebs.
4. Tính được năng lượng giải phóng của sự hô hấp tế bào, chu trình Krebs.
5. Nêu được ý nghĩa của sự hô hấp tế bào, sự phosphoryl hóa và chu trình Krebs.
I . KHÁI NIỆM VỀ CHUYỂN HÓA CÁC CHẤT
1. Đại cương
Trao đổi chất và trao đổi năng lượng là bản chất của hoạt động sống ở mọi cơ thể
sinh vật, là biểu hiện của sự sống. Sự trao đổi chất của cơ thể luôn gắn liền với sự trao
đổi và chuyển hóa năng lượng. Chính vì vậy, trao đổi chất và trao đổi năng lượng là hai
mặt của một quá trình liên quan chặt chẽ với nhau.
Cơ thể sống tồn tại, phát triển trong môi trường và không ngừng liên hệ mật thiết
với môi trường đó. Nó hấp thụ các chất khác nhau từ môi trường ngoài, làm biến đổi
các chất đó và một mặt tạo nên các yếu tố cẩu tạo của bản thân cơ thể sống, mặt khác
thải vào môi trường ngoài các sản phẩm phân giải của chính cơ thể cũng như các sản
phẩm hình thành trong quá trình sống của cơ thể. Quá trình đó thực hiện được là do các
biến đổi hóa học liên tục xảy ra trong cơ thể. Người ta gọi toàn bộ các biến đổi hóa học
đó là sự trao đổi chất.
Sự trao đổi chất bao gồm nhiều khâu chuyển hóa trung gian, tạo nhiều sản phẩm
trung gian. Các quá trình này xảy ra phức tạp trong từng mô, từng tế bào bao gồm 2
130
quá trình cơ bản là đồng hóa (tổng hợp) và dị hóa (phân giải) tạo nên chu kỳ trao đổi
chất liên tục giữa chất nguyên sinh và chất nhận vào.
Tùy theo kiểu trao đổi chất, người ta chia sinh vật ra thành hai nhóm: nhóm sinh vật
tự dưỡng và nhóm sinh vật dị dưỡng.
Nhóm sinh vật tự dưỡng bao gồm tất cả các sinh vật có khả năng tự tổng hợp chất
dinh dưỡng cần thiết cho cơ thể. Để tồn tại và phát triển, nhóm này chỉ cần H2O, CO2,
muối vô cơ và nguồn năng lượng. Có hai hình thức tự dưỡng. Đó là hình thức tự dưỡng
quang hợp và hình thức tự dưỡng hóa hợp. Hình thức đầu thể hiện ở cây xanh và vi
khuẩn tía dùng quang năng để tổng hợp chất hữu cơ. Hình thức sau được thể hiện ở
một số vi khuẩn nhận năng lượng trong quá trình oxy hóa các chất vô cơ.
Nhóm sinh vật dị dưỡng bao gồm các sinh vật không có khả năng tự tổng hợp chất
dinh dưỡng từ các chất vô cơ mà phải sống nhờ vào các chất dinh dưỡng của nhóm
sinh vật tự dưỡng tổng hợp nên.
Hình 7.1. Sơ đồ mối liên quan giữa sinh vật tự dưỡng và sinh vật dị dưỡng
131
Như vậy, quá trình trao đổi chất của thế giới sinh vật liên quan chặt chẽ với nhau,
tạo nên chu kỳ trao đổi chất chung.
2. Quá trình đồng hóa và dị hóa
2.1. Quá trình đồng hóa
Quá trình đồng hóa là sự hấp thụ các chất mới từ môi trường bên ngoài, biến đổi
chúng thành sinh chất của cơ thể; biến đổi các chất đơn giản thành chất phức tạp hơn,
sự tích lũy năng lượng cao hơn. Đây là quá trình biến đổi các chất không đặc hiệu (các
chất hữu cơ của thức ăn như glucid, lipid, protein) từ các nguồn khác nhau (thực vật,
động vật, vi sinh vật) thành các chất hữu cơ đặc hiệu của cơ thể.
Đặc điểm của quá trình này là thu năng lượng. Năng lượng cần thiết cung cấp cho
các phản ứng tổng hợp trên chủ yếu ở dạng liên kết cao năng của ATP.
Quá trình xảy ra qua 3 bước:
- Tiêu hóa: Là quá trình thủy phân các đại phân tử đặc hiệu của thức ăn thành các
đơn vị cấu tạo không đặc hiệu (monosaccarid, acid béo, acid amin, …). Sự tiêu
hóa này nhờ các enzyme thủy phân (amylase, protease, …) trong dịch tiêu hóa.
- Hấp thu: Sản phẩm tiêu hóa cuối cùng (chủ yếu là các đơn vị cấu tạo của
glucid, protid, …) được hấp thu qua niêm mạc ruột non vào máu và bạch huyết
nhờ các quá trình vật lý (sự khuếch tán) và hóa học. Từ đó đưa đến các tế bào và
các mô.
- Tổng hợp: Ở mô, các sản phẩm hấp thu được các tế bào sử dụng để tổng hợp
các đại phân tử có tính đặc hiệu của cơ thể (đặc hiệu về loài, mô). Các đại phân
tử này được dùng để xây dựng tế bào, mô (protein, phospholipid) hoặc để dự trữ
(glycogen, triglycerid) hoặc cần cho các hoạt động sống (các acid nucleic,
enzyme và các protein chức năng).
132
2.2. Quá trình dị hóa
Quá trình dị hóa là quá trình ngược lại của quá trình đồng hóa, là sự biến đổi các
chất phức tạp thành các chất đơn giản và giải phóng năng lượng cần thiết cho hoạt
động sống. Như vậy đây là quá trình phân giải các chất dự trữ, các chất đặc trưng của
cơ thể thành các sản phẩm phân tử nhỏ không đặc trưng và cuối cùng thành những chất
thải (CO2, H2O, urê, acid uric, …) để thải ra môi trường. Năng lượng được tích trữ
trong ATP và được sử dụng cho nhiều phản ứng thu năng lượng khác.
Trong quá trình dị hóa, xảy ra nhiều loại phản ứng hóa học như: oxy hóa – khử,
thủy phân, chuyển nhóm, tách nhóm, … Trong đó, oxy hóa – khử sinh học đóng vai trò
quan trọng nhất trong sự giải phóng năng lượng, một phần được tỏa ra dưới dạng nhiệt
(khoảng 50%), phần còn lại được tích trữ dưới dạng ATP (khoảng 50%).
Năng lượng dự trữ được sử dụng cho các phản ứng tổng hợp và các hoạt động sinh
lý (co cơ, hấp thụ, bài tiết, dẫn truyền xung động thần kinh …).
Hai quá trình đồng hóa và dị hóa xảy ra liên tục liên quan với nhau và không tách
rời nhau. Quá trình đồng hóa là quá trình đòi hỏi năng lượng cho nên đồng thời phải
xảy ra quá trình dị hóa để cung cấp năng lượng cho quá trình đồng hóa. Do đó sự trao
đổi chất và trao đổi năng lượng là hai mặt của một vấn đề.
3. Đặc điểm của quá trình trao đổi chất
Quá trình chuyển hóa trong cơ thể sống mang tính thống nhất và riêng biệt. Nhìn
chung các con đường chuyển hóa lớn trong mọi cơ thể động vật, thực vật, đơn bào, đa
bào đều theo những giai đoạn tương tự nhau. Tuy nhiên, đi sâu vào từng mô, cơ quan,
cá thể từng loài thì lại có những nét riêng biệt.
Các phản ứng hóa học trong cơ thể xảy ra liên tục trong điều kiện pH trung tính,
nhiệt độ 37oC và enzyme xúc tác.
133
Ở động vật, các quá trình chuyển hóa được điều khiển bởi hệ thống thần kinh.
Trao đổi chất và trao đổi năng lượng là bản chất của hoạt động sống ở mọi sinh
vật. Song song với sự trao đổi chất bao giờ cũng có kèm theo quá trình trao đổi năng
lượng.
4. Ý nghĩa của việc nghiên cứu quá trình trao đổi chất đối với y - dược học
- Nắm được quy luật chuyển hóa của vật chất để điều khiển theo hướng có lợi cho
con người.
- Hiểu được nguyên nhân bệnh do rồi loạn chuyển hóa, chẩn đoán bệnh sớm,
chính xác.
- Giải thích được các tác dụng dược lý của thuốc, giúp cho công tác nghiên cứu
thuốc mới hoàn thiện.
II. PHẢN ỨNG OXY HOA – KHỬ
1. Khái niệm oxy hóa – khử
Trao đổi oxy hóa – khử là quá trình trao đổi điện tử giữa các chất tham gia phản
ứng, làm biến đổi số oxy hóa của chúng.
Trong đó:
- Sự oxy hóa là sự tách một hay nhiều điện tử hoặc hydro.
- Sự khử là sự thu điện tử hoặc hydro.
Trong phản ứng oxy hóa – khử, sự oxy hóa và sự khử các chất diễn ra song song vì
điện tử được truyền từ chất bị oxy hóa sang chất bị khử.
2e
2Fe +2 + Cl2 2Fe +3 + 2Cl
134
Phản ứng oxy hóa – khử thực chất gồm hai phản ứng ngược nhau nhưng luôn đi đôi
với nhau. Bao giờ cũng có chất oxy hóa và chất khử, tập hợp nhau thành cặp hay hệ
thống oxy hóa – khử.
2. Thế năng oxy hóa – khử (E)
Tùy theo nhiệt độ các thành phần oxy hóa và khử mà một cặp oxy hóa – khử có xu
hướng nhận e- nhiều hay ít, xu hướng này tạo cho dung dịch một thế năng gọi là thế
năng oxy hóa – khử, được tính theo công thức Nernst:
RT Cox
E = Eo + ln
nτ Ckh
Với: E: thế năng oxy hóa – khử
Eo: thế năng oxy hóa – khử chuẩn
R: hằng số lý tưởng
T: nhiệt độ tuyệt đối
τ: trị số Faraday (96,500 Coulomb hay 23,07 Kcal.vol-1.mol-1)
n: số điện tử trao đổi
Cox: nồng độ chất dạng oxy hóa trong dung dịch
Ckh: nồng độ chất dạng khử trong dung dịch
Ta thấy E phụ thuộc tỷ lệ giữa nồng độ các chất dạng oxy hóa và các chất dạng
khử. Nếu Cox = Ckh thì E = Eo. Vì vậy trong thí nghiệm, muốn xác định Eo ta cho:
[Fe2+] = [Fe3+] = 1 mol
Thế năng oxy hóa – khử biểu hiện sự cho và nhận e- của hệ thống: hệ thống có E
thấp, nồng độ chất khử lớn thì xu hương phóng e- cao nghĩ là hệ thống có E thấp dễ cho
135
e- và hệ thống có E cao dễ nhận e-. Hydro hay e- sẽ di chuyển từ hệ thống có thế năng
thấp đến hệ thống có thế năng cao.
Dựa vào thế năng oxy hóa – khử của hệ thống, có thể xác định vị trí của hệ thống
này trong dây chuyền phản ứng oxy hóa – khử.
Ví dụ: có hai hệ thống oxy hóa – khử:
Akh Aox + e
Bkh Box + e
Thế năng oxy hóa – khử chuẩn của hai hệ thống này là EoA và EoB. Nếu EoA thấp
hơn EoB thì điện tử có chiếu hướng chuyển từ A sang B, nghĩa là A sẽ bị oxy hóa và B
sẽ bị khử. Hệ thống có thế năng oxy hóa – khử cao nhất sẽ là hệ thống oxy hóa mạnh
nhất, nói cách khác, hệ thống có thế năng oxy hóa – khử càng cao bao nhiêu thì khả
năng nhận điện tử của hệ thống càng lớn bấy nhiêu.
Nếu sự chênh lệch giữa hai thế năng EoA và EoB lớn, phản ứng thường là không
thuận nghịch và năng lượng được tỏa ra thành một lượng nhiệt lớn, điều này rất hiếm
thấy trong tế bào sinh vật. Các phản ứng trong tế bào thường có độ chênh lệch nhỏ về
thế năng oxy hóa – khử (các phản ứng có tính thuận nghịch), năng lượng được giải
phóng tương đối ít và nếu năng lượng vượt quá mức nhất định sẽ được tích trữ lại dưới
dạng các liên kết hóa học.
III. SỰ HÔ HẤP TẾ BÀO
Hô hấp tế bào (HHTB) là quá trình đốt cháy các chất hữu cơ trong cơ thể (quá trình
oxy hóa – khử tế bào hay quá trình oxy hóa sinh học) cho sản cuối cùng là CO2 và
H2O. Trong đó, sự kết hợp hydro và oxy tạo thành nước được gọi là sự HHTB.
136
1. Bản chất của sự HHTB
Ngoài cơ thể, oxy không khí trực tiếp tác dụng với carbon và hydro của các chất
hữu cớ để tạo thành CO2 và H2O. Phản ứng xảy ra rất nhanh và mạnh, năng lượng
được giải phóng ngay, tỏa nhiệt mạnh và có thể có ngọn lửa.
C6 H 12O6 + 6O2  6CO2 + 6H2O + 688 kcal
Trong cơ thể, oxy không trực tiếp tác dụng với carbon và hydro của các chất hữu
cơ. Các phản ứng xảy ra qua từng bước, năng lượng được giải phóng dần và được tích
trữ lại, nhiệt độ không tăng cao và không có ngọn lửa.
- CO2 được tạo thành do sự khử nhóm carboxyl của các phân tử hữu cơ dưới tác
dụng của enzyme decarboxylase, phản ứng này không giải phóng nhiều năng lượng.
R – COOH  R – H + CO2
- H2O được tạo qua một dây truyền phản ứng gồm các quá trình tách dần hydro ra
khỏi cơ chất và vận chuyển qua một chuỗi dài các chất trung gian, cuối cùng tới oxy.
Trong quá trình này, hydro và oxy phân tử đều được hoạt hóa thành dạng ion H+ và O2-
dễ dàng kết hợp với nhau tạo thành H2O và giải phóng nhiều năng lượng.
Tóm lại, bản chất của sự HHTB là quá trình vận chuyển hydro từ cơ chất tới oxy
tạo thành nước, là quá trình vận chuyển điện tử và giải phóng năng lượng cho cơ thể.
2. Cơ chế của sự HHTB
Có thể chia chuỗi HHTB ra làm 5 giai đoạn:
- Giai đoạn 1: Chuyển hydro từ cơ chất (AH2) sang NAD+ (Nicotinamid Adenin
Dinucleotid) nhờ enzyme dehydrogenase có coenzyme NAD+:
AH2 + NAD+  A + NADHH+ (phần lớn chuyển cho chuỗi HHTB)
137
- Giai đoạn 2: NADHH+ chuyển hydro cho FAD (Flavin Adenin Dinucleotid
FMN) hoặc FMN (Flavin Mononucleotid) nhờ enzyme dehydrogenase có
coenzyme FAD
NADHH+ + FAD  NAD+ + FADH2
Có trường hợp FAD (FMN) nhận hydro trực tiếp từ cơ chất mà không qua NAD+.
- Giai đoạn 3: FADH2 chuyển hydro cho coenzyme Q
FADH2 + CoQ  FAD + CoQH2
- Giai đoạn 4: CoQH2 nhả hydro và chuyền điện tử đến hệ thống cytocrom (cyt),
từ cyt b  cyt c1  cyt c  cyt a  cyt a3 (cyt a3 còn gọi là cytocrom oxydase hay
enzyme hô hấp warburg).
CoQH2 + 2cyt b Fe3+  CoQ + 2cyt b Fe2+ + 2H+
2cyt b Fe2+ + 2cyt c1 Fe3+  2cyt b Fe3+ + 2cyt c1 Fe2+
2cyt c1 Fe2+ + 2cyt c Fe3+  2cyt c1 Fe3+ + 2cyt c Fe2+
2cyt c Fe2+ + 2cyt a Fe3+  2cyt c Fe3+ + 2cyt a Fe2+
2cyt a Fe2+ + 2cyt a3 Cu2+  2cyt a Fe3+ + 2cyt a3 Cu+
- Giai đoạn 5:
Cyt a3 chuyển điện tử cho oxy phân tử tạo thành ion O2-, O2- gắn với 2H+ từ
CoQH2 tách ra tạo thành phân tử nước:
2 cyt a3 Cu+ + ½ O2  2 cyt a3 Cu++ + O2-
2 H+ + O2-  H2O
138
Thông thường sản phẩm cuối cùng của chuỗi HHTB là H2O, tuy nhiên cũng có
trường hợp xảy ra phản ứng sau:
2 cyt a3 Cu+ + ½ O2  2 cyt a3 Cu++ + 2O-
2 H+ + 2O-  H2O2
H2O2 là một chất độc đối với tế bào, sau khi được hình thành, chất này sẽ bị
thủy phân ngay nhờ enzyme catalase:
H2 O2  H2 O + ½ O 2
Toàn bộ chuỗi hô hấp tế bào từ cơ chất dạng khử AH2 tới oxygen phân tử qua
AD, flavoprotein, coenzyme Q, hệ thống cytochrome được trình bày ở hình 7.2.
Như vậy, quá trình vận chuyển hydrogen đến oxygen tạo ra H2O, thực chất là một
quá trình trao đổi electron (cho và nhận) một cách liên tục. Bản chất của nó là một quá
trình oxy hóa khử. Vì vậy, người ta gọi hô hấp tế bào là oxy hóa – khử sinh học. Quá
trình trên được gọi là chuỗi trung bình, trong một số trường hợp, chuỗi HHTB có thể
kéo dài hay rút ngắn hơn phụ thuộc vào thế năng oxy hóa – khử của cơ chất.
- Khi oxy hóa pyruvat hoặc α – cetoglutarat, hydro tách ra được gắn vào
lipothitamin pyrophosphat (LTPP) rồi mới chuyển tới NAD+, gọi là chuỗi dài:
Cơ chất  LTPP  NAD+  FAD  Cytocrom  Oxy
- Khi oxy hóa acid béo, hydro từ cơ chất được chuyển thẳng tới FAD. Chuỗi
HHTB này được gọi là chuỗi ngắn
Cơ chất  FAD  Cytocrom  Oxy
139
Hình 7.2. Sơ đồ chuỗi hô hấp tế bào
140
3. Rối loạn hô hấp tế bào
Chuỗi HHTB rối loạn do các nguyên nhân sau:
- Thiếu cơ chất cho hydro như:
o Đói.
o Rối loạn chuyển hóa glucid: thiếu oxaloacetat.
o Rối loạn chu trình Krebs: chu trình cung cấp 2/3 cơ chất cho hydro.
- Thiếu enzyme có các coenzyme: NAD+, FAD+, LTPP (thiếu các vitamin
phosphoryl oxy hóa: B2, B1, acid lipoic).
- Thiếu sắc: là thành phần của cytocrom.
- Thiếu oxy: do ngộ độc CO hoặc do các bệnh về hemoglobin.
- Ngoài ra chuỗi HHTB còn bị tác động bởi một số chất ức chế đặc hiệu tại những
vị trí nhất định: rotenon, antimycin, CN-, N3- và CO.
IV. SỰ PHOSPHORYL OXY HÓA
1. Định nghĩa
Sự phosphoryl hóa là sự gắn kết một gốc acid phosphoric (gốc phosphat) vào một
phân tử chất hữu cơ (R – H) dưới xúc tác của enzyme phosphorylase. Phản ứng cần
cung cấp năng lượng để tích trữ trong những liên kết phosphat.
Phosphorylase
R – H + HO – PO3H2 R – PO3H2 + H2O
(kinase)
Sự khử phosphoryl là sự cắt đứt liên kết phosphat nhờ enzyme phosphatase, giải
phóng năng lượng (bằng năng lượng đã tạo thành liên kết phosphat).
Phosphatase
R – PO3H2 + H2O R – H + H3PO4
141
Phosphoryl hóa là một trong những phản ứng quan trọng bậc nhất trong chuyển hóa
các chất, đóng vai trò chủ yếu trong việc tích trữ và vận chuyển năng lượng.
2. Các loại liên kết phosphat
Căn cứ vào năng lượng tự do được giải phóng từ quá trình thủy phân cắt đứt các
liên kết phosphat của những hợp chất phosphat hữu cơ, các liên kết phosphat được chia
làm hai loại: liên kết phosphat nghèo năng lượng và liên kết phosphat giàu năng lượng.
2.1. Liên kết phosphat nghèo năng lượng, ký hiệu: – P
Khi thủy phân cắt đứt liên kết này chỉ có từ 1000 – 5000 calo được giải phóng.
Trong các liên kết phosphat chỉ có este phosphat là nghèo năng lượng.
Ví dụ: liên kết este phosphat

trong phân tử phosphoglyceraldehyd
2.2. Liên kết phosphat giàu năng lượng, ký hiệu: ~ P
Khi thủy phân cắt đứt liên kết này, năng lượng giải phóng lớn hơn 7000 calo. Đây
là loại liên kết lỏng lẻo dễ bị phá vỡ.
Một số liên kết phosphat giàu năng lượng:
- Liên kết pyrophosphat (Anhydrid phosphat):
Adenin – Ribose – P ~ P ~ P (ATP)
142
- Liên kết acylphosphat: R – COO ~ P (tạo thành do gốc acid của chất hữu cơ kết
hợp với gốc acid phosphoric).
Ví dụ: trong 1, 3 diphosphoglycerat
- Liên kết enol phosphat: liên kết này được tạo thành do gốc acid phosphoric kết
hợp với nhóm chức của của chất hữu cơ
Ví dụ: trong phosphoenol pyruvat
- Liên kết Amit phosphat: do gốc acid phosphoric kết hợp với nhóm amin của
chất hữu cơ: R - NH ~ P
Ví dụ: trong creatin phosphat
Chất liên kết phosphat quan trọng nhất của cơ thể là ATP. ATP có một liên kết este
phosphat nghèo năng lượng và hai liên kết pyrophosphat giàu năng lượng.
Ngoài các liên kết phosphat giàu năng lượng còn các liên kết giàu năng lượng khác
như liên kết thioste, ví dụ như trong acetyl coenzyme A (CH3 - CO ~ S CoA).
143
3. Sự phosphoryl oxy hóa và quá trình tích trữ năng lượng
Trong quá trình oxy hóa – khử tế bào, điện tử được vận chuyển từ hệ thống có thế
năng oxy hóa – khử thấp đến hệ thống có thế năng oxy hóa – khử cao. Nếu độ chênh
lệch thế năng giữa hai hệ thống cho và nhận lớn hơn 0,22 volt thì năng lượng giải
phóng ra đủ để tạo một liên kết giàu năng lượng trong ATP, nhờ phản ứng phosphoryl
hóa ADP (cần 7300 calo).
Nếu độ chênh lệch thế năng nhỏ hơn 0,22 volt thì năng lượng giải phóng không đủ
để tạo một liên kết giàu năng lượng trong ATP, sẽ được tỏa ra dưới dạng nhiệt.
Sự phosphoryl hóa ADP thành ATP đi kèm theo sự oxy hóa – khử nên được gọi là
sự phosphoryl oxy hóa.
Trong cơ thể, ATP luôn được tổng hợp và thủy phân, quá trình tổng hợp giúp cơ thể
tích trữ năng lượng và quá trình thủy phân để cung cấp năng lượng cho cơ thể sử dụng.
Trong chuỗi HHTB, 3 phân tử ATP được tạo thành do sự cung cấp năng lượng ở 3
giai đoạn:
- Từ NAD+ đến FAD, tích trữ được 1 ATP.
- Từ cytocrom b đến cytocrom c1, tích trữ được 1 ATP.
- Từ cytocrom (a + a3) đến oxy, tích trữ được 1 ATP.
Quá trình phosphoryl oxy hóa xảy ra ở ty thể.
4. Điều hòa sự phosphoryl oxy hóa
Trong những điều kiện sinh lý, sự vận chuyển điện tử gán liền với sự phosphoryl
hóa nghĩa là điện tử sẽ không được vận chuyển bình thường qua chuỗi HHTB tới oxy
nếu không có sự phosphoryl hóa ADP thành ATP xảy ra song song.
144
Do đó, điều kiện của sự phosphoryl hóa là cần cơ chất, các chất vận chuyển điện tử
trung gian, oxy, ADP và phosphat vô cơ. Trong đó, mức ADP là yếu tố quyết định.
Sự điều hòa tốc độ quá trình phosphoryl oxy hóa bởi mức ADP gọi là quá trình điều
hòa hô hấp.
V. CHU TRÌNH KREBS (Chu trình acid citric, chu trình acid tricarboxylic)
Các chất glucid, lipid, protid đều bị thoái hóa trong tế bào đến một sản phẩm chung
là gốc acetyl coenzyme A (acetyl CoA, công thức: CH3-CO ~ ScoA), chất này tiếp tục
được oxy hóa đến sản phẩm cuối cùng là CO2 và H2O. Quá trình này được thực hiện ở
điều kiện hiếu khí trong ty thể, được gọi là chu trình Krebs.
1. Các giai đoạn của chu trình Krebs
Người ta có thể chia chu trình Krebs thành 8 giai đoạn:
- Giai đoạn 1: ngưng tụ acetyl CoA với oxaloacetat (OOA) tạo thành citrat
- Giai đoạn 2: đồng phân hóa citrat thành isocitrat, qua chất trung gian là cis –
aconitat và được xúc tát bởi enzyme aconitase.
145
- Giai đoạn 3: oxy hóa – khử carboxyl isocitrat thành α – cetoglutarat, qua chất
trung gian oxalosuccinat và enzyme isocitrat dehydrogenase có coenzym NAD+.
- Giai đoạn 4:
146
- Giai đoạn 5: tạo succinat từ succinyl CoA, succinat thiokinase (succinyl - CoA
synthetase) xúc tác và cần một acid phosphoric. Năng lượng giải phóng dưới
dạng GTP, sau đó chuyển thành ATP.
- Giai đoạn 6: oxy hóa succinat thành fumarat, với enzym succinat
dehydrogenase có coenzym FAD xúc tác.
- Giai đoạn 7: hydrat hóa fumarat thành malat, fumarase xúc tác.
- Giai đoạn 8: oxy hóa malat thành oxaloacetat, enzym malat dehydrogenase có
coenzym NAD+ xúc tác. Phản ứng đóng vòng chu trình Krebs và phân tử tiếp
tục trở lại ngưng tụ với một phân tử acetyl CoA mới.
147
Hình 7.3. Sơ đồ chu trình Krebs
2. Năng lượng giải phóng của chu trình Krebs
Kết quả của chu trình là sự oxy hóa hoàn toàn gốc acetyl, tỏng đó có hai phản ứng
khử carboxyl loại carbon dưới dạng CO2 và bốn phản ứng oxy hóa cung cấp 4 cặp
hydro để chuyển đến oxy trong chuổi HHTB tạo thành H2O và năng lượng.
148
Năng lượng đươc tích trữ trong chu trình Krebs bao gồm:
- Giai đoạn 3 giải phóng 1 NADHH+ vào chuỗi HHTB được 3 ATP
- Giai đoạn 6 giải phóng 1 FADH2 vào chuỗi HHTB được 2 ATP
- Giai đoạn 5 giải phóng 1 GTP được 1 ATP
Tổng cộng: 12 ATP
3. Ý nghĩa của chu trình Krebs
Chu trình Krebs giai đoạn thoái hóa chung và cuối cùng của các chất glucid, lipid
và protid trong điều kiện hiếu khí.
Chu trình Krebs cung cấp nhiều cơ chất cho hydro, các chất này được chuyển đến
chuỗi HHTB để tạo năng lượng. Năng lượng tạo thành của chu trình, một phần tỏa ra
dưới dạng nhiệt, một phần tích trữ lại dưới dạng ATP cho cơ thể sử dụng trong các quá
trình tổng hợp và sinh học khác trong cơ thể.
Ngoài ra, chu trình Krebs còn là nơi cung cấp các sản phẩm trung gian cần thiết
như oxaloacetat, α – cetoglutarat, succinyl CoA, fumarat, … dùng cho các phản ứng
tổng hợp, chuyển hóa như: tổng hợp glucid, acid amin, hemoglobin, …
Chu trình Krebs là vị trí nối liền với các quá trình chuyển hóa khác của cơ thể nên
chu trình trở thành vị trí trung tâm điều hòa chuyển hóa các chất.
Chu trình Krebs có mối liên quan với hai quá trình HHTB và phosphoryl hóa: Chu
trình Krebs cung cấp cơ chất cho hydro cho chuỗi HHTB, trong chuỗi HHTB chúng bị
oxy hóa để tạo năng lượng, năng lượng này được phosphoryl hóa để tích trữ năng
lượng dưới dạng ATP.
149
4. Chu trình acid glyoxylic
Một số vi khuẩn và nấm mốc còn có quá trình chuyển hóa trung gian của các hợp
chất carbon bởi một số chu trình hơi khác chu trình Krebs, gọi là chu trình acid
glyoxylic.
Hình 7.2. Sơ đồ chu trình acid glyoxylic
Trong chu trình glyoxylic có hai đặc tính:
- Acid isocitric được phân tách thành acid succinic và acid glyoxylic nhờ enzym
isocitrat lyase
150
- Acid glyoxylic được kết hợp với acetyl CoA tạo thành acid malic, xúc tác bởi
malat synthetase.
Có thể nhận thấy rằng chu trình glyoxylic sử dụng 2 phân tử acetyl CoA. Chu trình
này có vai trò quan trọng trong quá trình chuyển hóa acid béo thành glucid.
- Nguyễn Thị Hiền, Vũ Thy Thư, Hóa sinh học, ĐH Sư phạm, 2007.
- Đỗ Đình Hồ và cộng sự, Giáo trình Hóa sinh, ĐHYD, Tp. HCM, 1996.
- Nguyễn Nghiêm Luật, Hóa sinh, NXB Y học, 2006.
- Nguyễn Xuân Thắng và cộng sự, Hóa sinh học, NXB Y học, 2007.
- Lê Đức Trình và cộng sự, Hóa sinh, NXB Y học, 1991.
151

BG Hóa Sinh 1

Uploaded by

Document Information

Original Title

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

BG Hóa Sinh 1

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

Trường Đại học Tây Đô

Chương 1: GLUCID ...................................................................................................... 9

Chương 2: LIPID ......................................................................................................... 28

1.3.Vai trò của lipid ............................................................................................... 31

Chương 3: PROTID ..................................................................................................... 47

Chương 4: ACID NUCLEIC ....................................................................................... 77

Chương 5: CÁC CHẤT XÚC TÁC SINH HỌC ....................................................... 93

3.1.Đại cương ....................................................................................................... 103

2. Đối tượng nghiên cứu

- Cơ chế điều hoà toàn bộ quá trình sống.

3.1. Trước thế kỷ XX

3.2. Từ thế kỷ XX đến nay

4. Những đặc điểm cơ bản của cơ thể sống

5. Vai trò của hoá sinh

TÀI LIỆU THAM KHẢO

Tài liệu tiếng Việt

Tài liệu tiếng nước ngoài

1. Karlson. P., 1972. Biokémia. Medicina Könyv Kiadó Budapest.

2. Lehninger A.L., 2004. Principle of Biochemistry, 4th Edition. W.H Freeman.

3. Stryer L., 1981. Biochemistry. W.H.Freeman and company. San Francisco.

4. Straub .F. B. 1965. Biokémia. Medicina Könyv Kiadó Budapest.

1.1. Định nghĩa

Có công thức cấu tạo chung (CH2O)n.

1.2. Vai trò

o Disaccarid: saccarose (đường mía), lactose (đường sữa) , maltose.

o Trisaccarose: maltosetriose, rafinose.

o Oligosaccarid trong glycoprotein có thể chứa tới 14 monosaccarid.

3.1. Cấu tạo và danh pháp

- Nhóm khử là aldehyde ta có đường aldose

- Nhóm khử là ketone ta có đường ketose

Số C Tên gọi theo số C CTPT Aldose Cetose

2 Diose C2H4O2 Aldo-biose Ceto-biose

3.2. Tính chất của monosaccarid

3.2.1. Tính chất do nhóm aldehyd, ceton

3.2.1.1. Phản ứng với các chất oxy hoá

Glucose Acid gluconic

Glucose Acid saccaric

Bảo vệ nhóm Br2

3.2.1.2. Phản ứng với chất khử

3.2.2. Tính chất của nhóm -OH

3.2.2.1. Phản ứng tạo furfural

3.2.2.2. Phản ứng este hoá

3.3. Các monosaccarid quan trọng

* D - Mannose: ít gặp ở trạng thái tự do, thường gặp trong polysaccharride và

Bảng 2.2: Các pentose có vai trò sinh lý quan trọng

Tham gia vào cấu tạo acid

Chất trung gian trong quá

Tạo ra trong các Chất trung gian trong quá

Gum arabic, gum

trong nước tiểu của

Bảng 2.3: Các hexose có vai trò sinh lý quan trọng

Đường Nguồn Tầm quan trọng Dấu hiệu lâm sàng

Các dịch, thủy phân Có trong nước tiểu

Các dịch, mật ong, Do không dung nạp

Có thể biến đổi thành

Thủy phân mốt số thành phần của nhiều

Công thức chung: C12H22O11

Các disaccharid có vai trò sinh lý quan trọng:

Công thức cấu tạo:

Công thức cấu tạo:

Công thức cấu tạo:

Là oligosaccharid có chứa 3 monosaccarid, phổ biến trong thiên nhiên là

Công thức cấu tạo: α-D-galactopyranosyl-(1-2)-α-D-glucopyranosyl-(1-2)-β-D-