TẠP CHÍ SINH HỌC, 2012, 34(3SE): 84-90

THU NHẬN ENZYME CELLULASE VÀ XYLANASE TỪ GIÁ THỂ TRỒNG NẤM

SAU THU HOẠCH VÀ THỬ NGHIỆM XỬ LÝ RƠM RẠ

Hoàng Quốc Khánh*, Ngô Đức Duy, Đào Thị Thu Hiền, Mai Kim Rí
Viện Sinh học nhiệt đới, Viện Khoa học và Công nghệ Việt Nam, (*)hoangqk@gmail.com

TÓM TẮT: Cellulase và xylanase thu nhận từ giá thể sau thu hoạch của các loại nấm bào ngư, linh chi,
hầu thủ, và nấm rơm từ các trại trồng nấm ở miền Tây Nam bộ. Hoạt tính cellulase của nấm bào ngư trắng
là 39,603 UI/g, bào ngư Nhật Bản 30,635 UI/g, bào ngư xám 16,707 UI/g, hầu thủ 86,151 UI/g, linh chi
84,682 UI/g, nấm rơm 0,754. Hoạt tính xylanase của nấm bào ngư trắng là 75,762 UI/g, bào ngư Nhật Bản
48,118 UI/g, bào ngư xám 29,032 UI/g, hầu thủ 52,778 UI/g, linh chi 69,899 UI/g, nấm rơm 3,226. Điều
kiện pH và nhiệt độ tối ưu cho cellulase của hầu hết các mẫu nấm là trong khoảng pH 5,0-6,0 và 50oC-
60oC. Enzyme cellulase và xylanase thu nhận từ giá thể trồng nấm được ứng dụng để thủy phân rơm rạ tạo
đường trong những điều kiện thủy phân tối ưu như sau: thời gian thủy phân 1 giờ, pH 5,0, nhiệt độ 50oC
đối với nấm bào ngư và hầu thủ, nấm linh chi là 60oC; nồng độ rơm rạ ban đầu là 3%. Lượng đường thu
được từ sự thủy phân rơm rạ của hệ enzyme cellulase và xylanase của nấm linh chi là 10,486 mg/ml, hầu
thủ 10,117 mg/ml, bào ngư trắng 4,649 mg/ml, bào ngư Nhật 2,775 mg/ml, bào ngư xám 1,261 mg/ml.
Từ khóa: bào ngư, enzyme cellulase, hầu thủ, linh chi, rơm rạ, xylanase.

MỞ ĐẦU phương pháp vật lý và hóa học rất tốn kém và

Các loài nấm ăn được biết đến rất nhiều vì
giá trị dinh dưỡng cao của chúng đối với con
người. Trong quá trình sinh trưởng trên những
giá thể có nguồn gốc lignocellulose, nấm ăn
thường sản sinh ra hệ enzyme lignocellulase
ngoại bào (cellulase, xylanase, lignin peroxidase,
laccasse, manganase peroxidase...), có vai trò
phân hủy các cấu trúc lignocellulose thành những
cấu trúc đơn giản hơn như các phân tử đường
glucose, xylose... dễ hấp thu làm nguồn dinh
dưỡng. Vì vậy, từ những giá thể trồng nấm sau
thu hoạch có chứa nhiều enzyme lignocellulase,
người ta có thể thu nhận lại hệ enzyme này để sử
dụng cho những mục đích khác, đồng thời
enzyme lignocellulase từ nấm lớn cũng rất an
toàn khi dùng trong công nghệ thực phẩm
[1, 2].
Việt Nam là nước nông nghiệp với nguồn
phụ phế phẩm giàu chất xơ hết sức phong phú,
nhất là nghề trồng lúa hàng năm thải ra ước
chừng 40 triệu tấn rơm rạ. Trong rơm rạ,
cellulose và hemicellulose là thành phần hữu cơ
chiếm tỷ lệ rất cao và rất khó bị phân hủy bởi cấu
trúc phức tạp của nó. Hai thành phần này nếu
được thủy phân sẽ tạo thành những cấu trúc
đường đơn có giá trị kinh tế và có thể ứng dụng
trong nhiều lĩnh vực khác nhau. Tuy nhiên, việc
phân hủy cellulose và hemicellulose bằng
gây độc hại cho môi trường. Trong khi đó, việc
xử lý các chất thải hữu cơ chứa cellulose bằng
công nghệ sinh học, đặc biệt sử dụng enzym
cellulase và xylanase ngoại bào từ vi sinh vật sẽ
có nhiều ưu điểm về mặt kỹ thuật, kinh tế và môi
trường [3, 4].
Từ vài thập kỷ gần đây, trên thế giới có rất
nhiều nghiên cứu về các enzym thủy phân
cellulose và hemicellulose, nhưng chủ yếu là
enzym có nguồn gốc từ nấm mốc, xạ khuẩn và
vi khuẩn [8, 10]. Trong khi đó, hoạt tính enzym
của ngành nấm lớn như thế nào so với enzym có
nguồn gốc từ nấm mốc, xạ khuẩn hay vi khuẩn
hiện nay vẫn chưa được các nhà nghiên cứu đặc
biệt quan tâm.
Vì những lí do trên, nghiên cứu này được
tiến hành nhằm thu nhận enzyme cellulase,
xylanase từ giá thể trồng nấm sau thu hoạch và
ứng dụng trong xử lý rơm rạ với hy vọng qua
quá trình nghiên cứu và thực nghiệm chúng tôi
sẽ thu được chế phẩm enzyme từ nấm ăn có
hoạt tính cao, làm tăng giá trị kinh tế cho nghề
trồng nấm, đồng thời tận dụng và xử lý nguồn
phụ phẩm rơm rạ sẵn có của địa phương.
PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU
Vật liệu
Rơm rạ được tiền xử lý bằng NaOH; giá thể

84
 Hoang Quoc Khanh, Ngo Duc Duy, Dao Thi Thu Hien, Mai Kim Ri
trồng nấm bào ngư trắng, bào ngư Nhật Bản,
bào ngư xám, hầu thủ, linh chi và nấm rơm sau
khi thu hoạch được lấy từ các trại trồng nấm ở
các tỉnh Tiền Giang, An Giang, Đồng Tháp,
Cần Thơ và tp. Hồ Chí Minh.
Mẫu nấm được kí hiệu như sau: bào ngư
trắng: BT; bào ngư Nhật Bản: BN; bào ngư xám:
BX; hầu thủ: HT; linh chi: LC; nấm rơm: NR.
Phương pháp
Xác định hoạt tính cellulase và xylanase
Phương pháp này dựa vào sự thủy phân cơ
chất CMC và xylan bởi cellulase và xylanase ở
pH 5,0 và 40oC. Lượng đường khử sinh ra phản
ứng với 2-hydroxy-3,5-dinitrobenzoic acid
(DNSA) cho dung dịch có màu vàng cam. Dung
dịch màu này được xác định bằng phương pháp
so màu trên máy quang phổ ở bước sóng 530
nm. Lượng đường khử tạo ra được xác định từ
đường chuẩn glucose và xylose được xây dựng
trước [7].
Đơn vị hoạt tính cellulase/xylanase (UI/g)
được xác định như là lượng enzyme phân giải
tạo ra lượng đường khử tương đương với 1 µg
glucose/xylose trong một phút ở điều kiện pH 5,
40oC.
Xác định hàm lượng protein
Hút 1 ml mẫu vào trong ống nghiệm, tiếp theo
thêm 2 ml thuốc thử coomassie, lắc đều. Đo độ
hấp thu trên máy quang phổ Hewlett-Packard
8453 với chương trình HPUV-vis Chemstations
ở bước sóng 595 nm [1].
Hàm lượng protein (µg/ml) trong mẫu được
xác định từ đường chuẩn albumin.
Khảo sát các điều kiện thích hợp cho quá trình
thủy phân rơm rạ
Bố trí thí nghiệm
Thí nghiệm 1: Khảo sát hoạt tính cellulase,
xylanase thu nhận được từ các giá thể trồng nấm
Thu nhận cellulase và xylanase thô từ giá
thể trồng nấm sau thu hoạch, tiếp theo đem kết
tủa với cồn 99% để loại bỏ tạp chất và thu nhận
lại enzyme dạng bán tinh, sau đó đem xác định
hoạt tính cellulase và xylanase, và hàm lượng
protein của mẫu.
Thí nghiệm 2: Khảo sát ảnh hưởng của pH đến
hoạt tính của cellulase và xylanase thí nghiệm
Thu nhận enzyme thô của mẫu lần lượt với
các loại đệm có pH khác nhau: 2,2; 3; 4; 5; 6; 7;
8 và xác định hoạt tính cellulase và xylanase.
Thí nghiệm 3: Khảo sát ảnh hưởng của nhiệt độ
đến hoạt tính của cellulase và xylanase thí
nghiệm
Dựa trên pH tối ưu được chọn ở thí nghiệm
2 cho phản ứng để xác định hoạt tính cellulase
và xylanase ở nhiệt độ: 40oC; 45oC; 50oC; 55oC;
60oC; 70oC.
Thí nghiệm 4: Khảo sát ảnh hưởng của thời
gian đến khả năng đường hóa rơm rạ đã qua
xử lý của enzyme thí nghiệm
Cho 2 g rơm rạ đã xử lý bằng NaOH phản
ứng với 50 ml dịch enzyme thô, ủ trên máy lắc
với nhiệt độ 40 oC và xác định hàm lượng
đường khử được giải phóng trong phản ứng
theo thời gian 0 giờ, 1 giờ, 2 giờ, 4 giờ, 6 giờ,
8 giờ và 24 giờ.
Thí nghiệm 5: Khảo sát pH và nhiệt độ tối ưu
cho khả năng thủy phân rơm rạ đã qua xử lý
của enzyme thí nghiệm.
Dựa vào kết quả thí nghiệm 2, 3 và 4 để
thiết lập các điều kiện (thời gian, pH, nhiệt độ)
cho quá trình thủy phân.
Cân 0,2 g rơm rạ đã xử lý cùng với 5 ml
dịch enzyme thô với pH vừa thiết lập, ủ trên
máy lắc ở nhiệt độ vừa thiết lập, thời gian thủy
phân được chọn ở thí nghiệm 2. Xác định hàm
lượng đường khử.
Thí nghiệm 6: Khảo sát ảnh hưởng của nồng
độ rơm rạ đến khả năng thủy phân của enzyme
thí nghiệm
Rơm rạ với những hàm lượng khác nhau:
0,05 g; 0,1 g, 0,15 g; 0,2 g; 0,25 g; 0,3 g lần
lượt được ủ với 5 ml enzyme thí nghiệm ở pH,
nhiệt độ, thời gian thích hợp. Xác định lượng
đường khử được giải phóng.
KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN
Xác định hoạt tính cellulase và xylanase của
mẫu nấm
Trong thí nghiệm này, chúng tôi tiến hành
thu nhận enzyme cellulase và xylanase từ các
giá thể trồng nấm, sau đó xác định hoạt tính
enzyme và hàm lượng protein. Kết quả thu được
trình bày ở bảng 1.
85
 TẠP CHÍ SINH HỌC, 2012, 34(3SE): 84-90

Bảng 1. Hoạt tính cellulase và xylanase của các mẫu

Mẫu cellulase (UI/g) xylanase (UI/g) Protein (mg/g)
BT1 32,74 13,94 0,27
BT2 25,64 43,01 0,20
BT3 39,60 75,76 0,34
BT4 16,47 20,03 0,18
BN1 30,64 48,19 0,27
BN2 13,33 21,06 0,20
BX1 16,71 29,03 0,20
BX2 10,12 10,48 0,16
HT 86,15 52,78 0,23
LC1 84,68 69,89 0,34
LC2 48,69 54,93 0,30
NR 0,75 3,23 0,20

Kết quả ở bảng 1 cho thấy, so với các loại
nấm bào ngư và nấm rơm, nấm hầu thủ và linh
chi có hoạt tính cellulase và xylanase cao hơn.
Nấm rơm cho hoạt tính enzyme rất thấp.
Xét kết quả hoạt tính enzyme theo từng
giống nấm thì đã có sự khác biệt giữa các mẫu
chung một loài, như mẫu LC1 có hoạt lực
cellulase cao hơn LC2, mẫu BT3 hoạt lực
cellulase cao hơn BT1, BT2, BT4, mẫu BN1
cao hơn BN2 và mẫu BX1 cao hơn BX2.
Nguyên nhân có thể là do nguồn gốc các mẫu
thu làm thí nghiệm chưa có sự đồng đều cũng
có thể ảnh hưởng đến hoạt tính enzyme, do đó
các mẫu cùng một giống vẫn có sự khác biệt
về hoạt tính enzyme.
Qua thí nghiệm này chúng tôi chọn 5 mẫu
đại diện BT3, BN1, BX1, LC1, HT để tiến
hành khảo sát các thí nghiệm tiếp theo.
Ảnh hưởng của pH đến hoạt tính cellulase và
xylanase thí nghiệm
Trong phản ứng enzyme, pH là một trong
những yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến hoạt
tính của enzyme. Kết quả thí nghiệm khảo sát
ảnh hưởng của pH đến hoạt tính enzyme được
trình bày ở hình 1 và 2.

Hình 1. Ảnh hưởng của pH đến hoạt tính Hình 2. Ảnh hưởng của pH đến hoạt tính
cellulase thí nghiệm xylanase thí nghiệm

Kết quả ở hình 1 cho thấy, cellulase của 5
mẫu thí nghiệm đều cho hoạt tính cao nhất ở pH
5,0. Trong khoảng pH 3,0-5,0, hoạt tính của các
mẫu bắt đầu tăng dần nhưng từ pH 6,0-8,0 giảm
dần. Điều này chứng tỏ pH 5,0 là thích hợp cho
cellulase có nguồn gốc từ các loài nấm lớn.
Kết quả ở hình 2 cho thấy, hoạt tính
xylanase của BT3, BN1, BX1 cao nhất ở
pH 5,0. Hoạt lực xylanase HT, LC1 cao nhất ở
pH 6,0.
Ảnh hưởng của nhiệt độ đến hoạt tính của
cellulase và xylanase

86
 Hoang Quoc Khanh, Ngo Duc Duy, Dao Thi Thu Hien, Mai Kim Ri

Dựa trên pH tối ưu của từng loại nấm, phản ứng
enzyme được thực hiện ở những nhiệt độ khác
nhau và kết quả thí nghiệm thu được trình bày ở
hình 3 và 4.
Kết quả ở hình 3 và hình 4 cho thấy, ở
khoảng nhiệt độ 40 oC đến 50 oC hoạt tính
cellulase và xylanase của các mẫu nấm tăng
dần, hầu hết đạt giá trị cực đại khi nhiệt độ đến
50 oC. Riêng mẫu BX1 cho hoạt tính cellulase
cao nhất ở 45 oC, và HT có hoạt tính xylanase
cao nhất ở 60 oC.

Hình 3. Ảnh hưởng của nhiệt độ đến hoạt tính Hình 4. Ảnh hưởng của nhiệt độ đến hoạt tính
cellulase thí nghiệm xylanase thí nghiệm

Bảng 2. Lượng đường khử trước và sau thủy phân của các mẫu thí nghiệm
Nồng độ đường trong dịch thủy phân rơm rạ (mg/ml)
Mẫu
0 giờ 1 giờ 2 giờ 4 giờ 6 giờ 8 giờ 24 giờ
ĐC 0,00 0,03 0,05 0,05 0,06 0,07 0,05
BT3 4,65 9,27 9,19 9,08 6,96 6,78 6,68
BN1 4,09 7,27 6,64 6,78 6,45 5,90 5,80
BX1 3,61 6,57 6,03 6,00 5,97 5,92 5,84
HT 3,63 12,24 11,68 11,62 10,49 10,35 10,27
LC1 6,32 11,78 11,70 11,59 11,70 8,95 9,51
ĐC: đối chứng.

Hình 5. Ảnh hưởng thời gian phản ứng đến hàm lượng đường khử trong dịch thủy phân rơm rạ

87
 TẠP CHÍ SINH HỌC, 2012, 34(3SE): 84-90

Ảnh hưởng của thời gian đến khả năng thủy
phân rơm rạ đã qua xử lý của enzyme thí
nghiệm
Thí nghiệm này được tiến hành với các
mẫu BT3, BN1, BX1, LC1, HT, phương pháp
tiến hành theo mục thí nghiệm 4. Kết quả thí
nghiệm được trình bày ở bảng 2.
Kết quả hình 5 cho thấy, thời gian 1 giờ
thủy phân cho lượng đường khử là cao nhất,
thời gian thủy phân càng kéo dài thì lượng
đường khử càng có xu hướng giảm. Điều này
có thể do lượng đường sinh ra ở 1 giờ đầu đã
ức chế hoạt lực cellulase và xylanase, do đó
thủy phân ở thời gian 2, 4, 6, 8, 24 giờ là
không tối ưu.
Thời gian 1 giờ là tối ưu để thủy phân rơm
rạ của enzyme thí nghiệm.
Khảo sát pH và nhiệt độ thích hợp cho quá
trình thủy phân rơm rạ đã qua xử lý của
enzyme thí nghiệm
Dựa vào kết quả của thí nghiệm 2, 3 và 4,
chúng tôi tiến hành thủy phân rơm rạ trong
1 giờ, với khoảng pH là 5,0; 5,5; 6,0 và khoảng
nhiệt độ là 50oC; 55 oC; 60 oC. Xác định hàm
lượng đường khử sinh ra trong quá trình thủy
phân. Kết quả được trình bày ở hình 6, 7 và 8.

Hình 6. Ảnh hưởng của pH và nhiệt độ lên khả năng thủy phân rơm rạ của HT và BT3

Hình 7. Ảnh hưởng của pH và nhiệt độ lên khả năng thủy phân rơm rạ của BN1 và BX1

Hình 8. Ảnh hưởng của pH và nhiệt độ Hình 9. Ảnh hưởng của nồng độ rơm rạ
lên khả năng thủy phân rơm rạ của LC1 lên khả năng thủy phân của enzyme thí nghiệm

88
 Hoang Quoc Khanh, Ngo Duc Duy, Dao Thi Thu Hien, Mai Kim Ri
Kết quả hình 6 và 7 cho thấy, các mẫu HT,
BT3, BN1, BX1 cho lượng đường giải phóng
cao nhất khi thủy phân ở pH 5,0 và nhiệt độ
50 oC. Riêng LC1 hàm lượng đường giải phóng
cao khi nhiệt độ tăng đến 60 oC (hình 8).
Vậy pH 5,0 và nhiệt độ 50 oC là những
thông số tối ưu cho quá trình thủy phân rơm rạ
của các mẫu HT, BT3, BN1, BX1. Riêng LC1
thì nhiệt độ 60 oC là tối ưu để thủy phân.
Ảnh hưởng của nồng độ rơm rạ đến hàm
lượng đường khử được giải phóng trong
quá trình thủy phân
Tiến hành thủy phân rơm rạ theo phương
pháp ở mục thí nghiệm 6. Enzyme của mẫu
HT, BT3, BN1, BX1 thủy phân rơm rạ ở pH
5,0 và nhiệt độ 50 oC. Enzyme của mẫu LC1
thủy phân rơm rạ ở pH 5,0 và nhiệt độ 60 oC.
Xác định hàm lượng đường giải phóng
trong quá trình thủy phân. Kết quả thu được
trình bày ở hình 9.
Kết quả ở hình 9 cho thấy, khi nồng độ
rơm rạ tăng từ 1% đến 3% thì khả năng đường
hóa của enzyme cũng tăng, trong đó, lượng
đường giải phóng cao nhất khi cho thủy phân
với nồng độ rơm rạ là 3% (W/V). Ở giai đoạn
đầu, nồng độ rơm rạ thấp tốc độ phản ứng xảy
ra chậm, lượng đường giải phóng thấp. Nồng
độ rơm rạ lớn hơn 3% enzyme vẫn tham gia
phản ứng để tạo sản phẩm nhưng hiệu suất
phản ứng không cao. Như vậy, enzyme thí
nghiệm thủy phân rơm rạ đã qua xử lí với
nồng độ 3% là tối ưu.
KẾT LUẬN
Qua các kết quả thu được của thí nghiệm
này, chúng tôi rút ra một số kết luận như sau:
Dịch ly trích được từ giá thể trồng nấm bào
ngư (Pleurotus sp.), linh chi (Ganoderma
lucidum), hầu thủ (Hericium erinaceus) đều thể
hiện hoạt tính enzyme cellulase và xylanase.
Hoạt tính enzyme cellulase và xylanase của nấm
bào ngư thấp hơn so với linh chi và hầu thủ.
Kết quả khảo sát pH và nhiệt độ tối ưu của
enzyme cellulase và xylanase từ các loài nấm ăn
như sau: Cellulase: pH tối ưu là 5,0 cho tất cả
các mẫu; nhiệt độ tối ưu là 50oC cho mẫu HT,
LC1, BT3, BN1 và 45 oC cho mẫu BX1;
Xylanase: pH tối ưu là 5,0 đối với mẫu BT3,
BN1, BX1 và 6,0 đối với mẫu HT, LC1; nhiệt
độ tối ưu là 50 oC đối với mẫu LC1, BT3, BN1,
BX1 và 60 oC đối với mẫu HT.
Điều kiện tối ưu cho quá trình thủy phân
rơm rạ của enzyme thí nghiệm: thời gian thủy
phân trong 1 giờ; pH 5,0 đối với mẫu HT,
BT3, BN1, BX1 và pH 6,0 đối với mẫu LC1;
nhiệt độ 50 oC đối với mẫu HT, BT3, BN1,
BX1 và 60 oC đối với mẫu LC1; nồng độ rơm
rạ để thủy phân là 3%.
Khả năng thủy phân rơm rạ của mẫu
enzyme LC1 (10,486 mg/ml) là cao nhất, mẫu
HT (10,117 mg/ml) khá cao, các mẫu còn lại
thì thấp: BT3 (4,649 mg/ml), BN1 (2,775
mg/ml), BX1 (1,261 mg/ml).
TÀI LIỆU THAM KHẢO
1. Chang S. C., K. H. Steinkraus, 1982.
Lignocellulolytic Enzymes Produced by
Volvariella volvacea, the Edible Straw
Mushroom, Applied Environmental
Microbiology, 43: 440-446.
2. Collins T., Gerday C., Georges Feller G.,
2005. Xylanases, xylanase families and
extremophilic xylanases, FEMS
Microbiology Reviews, 29: 3-23.
3. Nguyễn Lân Dũng, 2002. Công nghệ nuôi
trồng nấm, tập 1, Nxb. Nông Nghiệp,
Hà Nội, 201 trang.
4. Nguyễn Lân Dũng, 2002. Công nghệ nuôi
trồng nấm, tập 2, Nxb. Nông Nghiệp,
Hà Nội, 245 trang.
5. Gilbert H. J., Hazlewood G. P., 1993.
Bacterial cellulases and xylanases. Journal
of General Microbiology, 139: 187-194.
6. Kimura I., Sasahara H., Tajima S., 1995.
Purification and characterization of two
xylanase and an arabinofuranosidase from
Aspergillus sojae. J. Ferm. Bioeng., 80:
334-339.
7. Kormelink F. J. M., Searle-Van Leeuwen
M. Z. F., Wood T. M., Voragen A. G. J.,
1993. Purification and characterization of
three endo (1,4)-β-xylanase and one
xylosidase from Aspergillus awamori.
Journal of Biotechnology, 27: 249-265.
89
 TẠP CHÍ SINH HỌC, 2012, 34(3SE): 84-90

8. Sohail M., Siddiqi R., Ahmad A., Khan S. Trichoderma reesei (Rut C-30).
A., 2009. Cellulase production from Biotechnology and Bioengineering, 23:
Aspergillus niger MS82: effect of 1837-1849.
temperature and pH. New Biotechnology, 11. Zawadi A. C., James C. P., George S., Lew
25(6): 437-441. C., 2005. Xylanase production by fungal
9. Sunna A., Antranikian G., 1997. strains on spent sulphite liquor. Applied and
Xylanolytic enzymes from fungi and Microbial Biotechnology, 69: 71-78.
bacteria. Critical Reviews in 12. Wong K. K. Y., Tan L. U. L., Saddler J. N.,
Biotechnology, 17: 39-67. 1988. Multiplicity of beta-1,4-xylanases in
10. Tangnu S. K., Blanch H., Wilke C., 1981. microorganisms: functions and applications.
Enhanced Production of Cellulase, Microbiology Reviews, 52: 305-317.
Hemicellulase and β-Glucosidase by

CELLULASE AND XYLANASE OBTAINED FROM MUSHROOM BEDS AFTER

HARVEST AND USED TO HYROLYZE RICE STRAW

Hoang Quoc Khanh, Ngo Duc Duy, Dao Thi Thu Hien, Mai Kim Ri
Institute of Tropical Biologty, VAST

SUMMARY

In this paper, cellulase and xylanase samples were obtained from mushroom beds of Pleurotus florida
(BT), Pleurotus cystidiosus (BN), Pleurotus sajor-caju (BX), Ganoderma lucidum (LC), Hericium erinaceus
(HT), Volvariella volvacea (R) harvested in the Mekong Delta. Cellulase and xylanase activities were as
follows: sample BT: 39.603 UI/g and 75.762 UI/g, BN: 30.635 UI/g - 48.118 UI/g, BX: 16.707 UI/g - 29.032
UI/g , HT: 86.151 UI/g - 52.778 UI/g, LC: 84.682 UI/g - 69.899 UI/g, R: 0.754 UI/g - 3.226 UI/g. Optimal
pH and temperature of cellulase and xylanase of most samples are pH 5.0-6.0, 50oC-60oC. Optimal conditions
for enzymatic hydrolysis producing reduced sugar from rice straw: 1 hour, pH 5.0, temperature 50oC-60oC,
concentration of rice straw 3%. Amount of reduced sugar obtained from hydrolysis of enzymes were as
follows: sample LC 10.486 mg/ml, HT - 10.117 mg/ml, BT - 4.649 mg/ml, BN - 2.775 mg/ml, BX - 1.261
mg/ml.
Keywords: Cellulase, mushroom, rice straw, reduced sugar, xylanase.

Ngày nhận bài: 21-6-2012

90