BIOCATALIZADORES

 BIOCATALIZADORES = moléculas que aumentan a velocidade das reaccións

bioquímicas e exercen o control do metabolismo

BIOCATALIZADORES

Enzimas vitaminas Oligoelementos hormonas Ribozimas: molec ARN con

función catalítica
ENZIMAS
• Son biocatalizadores
• Exercen a súa acción a temp amb
• Diminúen a enerxía de activación
= aceleran as reaccións químicas
• Obtense o produto + rápido
• Ao finalizar a reacción quedan
libres.
• Pode actuar repetidamente

Curso da reacción
NATUREZA DAS ENZIMAS

 Só proteínas

 Parte proteica + parte non proteica = enzimas conxugadas ou holoenzimas

Apoenzima Cofactor

Oligoelemento Molécula orgánica = Coenzima

Catións: K+, Na+,
Fe++, ...

Cando o cofactor está unido permanentemente á proteína chámase GRUPO PROSTÉTICO

Centro activo = rexión da enzima (E) onde se une o substrato (S)
A REACCIÓN ENZIMÁTICA
 A substancia sobre a que actúa a enzima é o SUSBTRATO
 A enzima e o substrato únense mediante enlaces débiles formando o complexo enzima-substrato
 Transformación do S en Produto (P) formándose o complexo E-P
 Disociación do complexo E-P
 Finalmente o E queda libre

Cada enzima pode

transformar dende 1000
ata decenas de millóns de
moléculas de S/seg
 ESPECIFIDADE

 Específicas da reacción que catalizan.

Esta especificidade pode ser:

 De acción: Unha enzima só realiza a transformación de todas as que pode sufrir un S

 De S: cada enzima actúa sobre un S ou sobre un nº reducido de S

 Absoluta = a enzima actúa sobre un único S. ureasa
Ex. a ureasa só actúa sobre a urea. Urea CO 2+NH3
 De grupo = a enzima transforma S que presentan un determinado tipo de enlace.
Ex. as descarboxilasas eliminan CO2 dos aa
 Estereoquímica = actúa sobre un dos isómeros pero non sobre o outro.
Ex. aspartasa actúa sobre o L-aspartato pero non sobre o D-aspartato
ESPECIFIDADE
 Debido a estreita relación que hai entre o centro activo do E e o S
 FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

1.- Temperatura,

Con + calor as moléc móvense + aumenta o nº de encontros moleculares

entre E e S aumenta a velocidade de reacción

Hai una temp. óptima para cada encima na que a actividade enzimática é máxima.

Por enriba da temp óptima a

actividade enzimática diminúe =
desnaturalización da prot
FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

2.- pH

O ctro activo pode ter aa con grupos ionizados

Temos un pH óptimo, un pH máximo e un pH mínimo.

 FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
 3.- Inhibidores: substancias que diminúen a actividade dunha enzima ou
impiden completamente a súa actuación.
Inhibición

Irreversible: Os inhibidores
Reversible: Os inhibidores
únense de forma irreversibles
únense de forma temporal
ao centro activo da enzima e o
á enzima
inutiliza. Tamén se chaman
velenos metabólicos
FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

REVERSIBLE

COMPETITIVA = o
NON COMPETITIVA = o inhibidor únese a
inhibidor é una molec que
enzima noutro sitio distinto ó cetro activo,
se asemella ao S e
evitando que a enzima faga a súa función. I
compite con el polo centro
e S poden estar unidos á E ao mesmo
activo da encima
tempo pero a reacción está bloqueada.
 FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

4.- Concentración de substrato

Con baixa concentración de S Hai moito enzima libre

Canto + S + encontros entre E e S + complexos E-S + veloc de reacción

Altas concentracións de S Non hai enzima libre Todo formando complexos E-S
FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

4.- Concentración de substrato Saturación da enzima: As

moléc de E están, xa
ocupadas por moléc de S
en forma de complexos
E-S

Km = concentración de S
para a cal a veloc é a
metade de Vmáx.

Indica o grado de
afinidade da E e o S
FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

KM baixa = necesítase unha

concentración de S baixa para
acadar a Vmax

A E ten alta afinidade polo S

KM alta = necesítase unha

concentración de S alta para acadar
a Vmax

A E ten pouca afinidade polo S

Ecuación de Michaelis e Menten: a

veloc de reacción depende de Vmáx,
concentración de S, e de KM
FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

4.- Concentración de substrato

Nº DE RECAMBIO ou CONSTANTE CATALÍTICA = nº máx de moléc de S que una molécula de E

pode transformar por unidade de tempo, xeralmente nun minuto.

EX.: a catalasa ten un nº de recambio de 2,5 millóns, quere dicir que

un mol de catalasa pode transformar 2,5 millóns de moles de
peróxido de H (H2O2) nun minuto
ALOSTERISMO

A alostería ou alosterismo é un modo de regulación da actividade das

enzimas polo que a unión dunha molécula nunha ubicación modifica as
condicións de unión dotra molécula, noutra ubicación da enzima, distante
da primeira.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS ou REGULADORAS
• Proteínas con estrutura cuaternaria
• 2 ou + subunidades formadas por cadeas polipetídicas
• Ademáis do centro activo teñen 1 ou + ctros alostéricos, onde se poden unir (de forma non
covalente y reversible) efectores ou moduladores

MODULADOR + = activador =
acelera a reacción

MODULADOR - = inhibidor = a
reacción é + lenta
 ENZIMAS ALOSTÉRICAS ou REGULADORAS

Para explicalo, consideramos unha enzima alostérica composta por 2 subunidades cada
unha co seu ctro activo. As subunidades poden adoptar 2 formas interconvertibles: R ou T

T = baixa afinidade polo S R = alta afinidade polo S

ENZIMAS ALOSTÉRICAS ou REGULADORAS

As subunidades están RR ou TT

Se non hai S = en forma T

Se hai S = cambia a R e a outra

subnunidad tb cambia a R

Así a actividade da E é moi grande para concentracións de S relativamente baixas

ENZIMAS ALOSTÉRICAS ou REGULADORAS

Aumenta a
Modulador Favorece afinidade da Acelera á
Pode ser o S
+ paso T a R E polo reacción
substrato
Favorece Diminúe a A reacción
Modulador paso R a T afinidade da E vólvese máis Pode ser o P
- polo substrato lenta
ENZIMAS ALOSTÉRICAS ou REGULADORAS

A veloc comeza a aumentar a partir de

certo umbral de concentración de S. É
debido ao efecto cooperativo
ENZIMAS ALOSTÉRICAS ou REGULADORAS
ENZIMAS ALOSTÉRICAS ou REGULADORAS

EFECTO COOPERATIVO = a unión do S a una das subunidades da E facilita a unión doutras

molec de S aos ctros activos doutras subunidades
REGULACIÓN DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

No metabolismo celular, grupos de enzimas actúan secuencialmente para levar a cabo un

proceso metabólico. O P da reacción é o S da seguinte

E1 E3
E2 C D
A B

A = S inicial
D = P final
Ruta metabólica
REGULACIÓN DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

As enzimas alostéricas adoitan actuar:

• Ao inicio de una ruta metabólica

• Nos puntos de bifurcación

REGULACIÓN DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

As principais formas de regular unha vía metabólica:

1. Regulación polo P final (feed-back ou retroalimentación): A enzima que cataliza a 1ª

reacción adoita ser una E alostérica e o P final pode ser modulador – desta enzima.

2. Por unión covalente de certas molec á E

3. Actividad proteolítica: algunas enzimas sintetízanse en forma inactiva e son activadas nun
lugar fisioloxicamente apropiado. Ex. Pepsinóxeno do estómago

4. Regulación xenética. As E que sintetiza unha célula dependen dos xenes que se expresan
nesa célula.
 CLASIFICACIÓN DAS ENZIMAS

TIPO ENZIMA REACCIÓNS QUE CATALIZAN (FUNCIÓNS) EXEMPLO

OXIDORREDUCTASAS Oxido-redución. Reaccións de Deshidroxenasas
transferencia de e-
TRANSFERASAS Transferencia de grupos funcionais dunha
molécula a outra
HIDROLASAS Rotura de enlaces con participación de Lipasas, amilasas
auga (hidrólise)
LIASAS Ruptura de enlaces (non por hidrólise) e a
separación de grupos funcionais
ISOMERASAS Transformación dun isómero en outro Glicosa isomerasa
LIGASAS OU SINTETASAS Unión de moléculas ou dun grupo
funcional a unha molécula con aporte de
ATP
VITAMINAS
• Biomoléculas indispensables para a vida

• Pertencen a varias clases de principios inmediatos

• Non poden ser sintetizadas polos organismos animais agás excepción, polo
que hai que tomalas na dieta

• Sintetizadas polos organismos vexetais

Avitaminose = ausencia total de 1 ou + vitaminas

Hipovitaminose = presenza insuficiente no organismo dunha determinada vit.

Hipervitaminose = exceso dunha ou máis vitaminas e imposibilidade do

organismo de eliminala
VITAMINAS
Vitaminas

Liposolubles hidrosolubles

Moléculas apolares Natureza polar

Insolubles en auga polo
que son difíciles de
eliminar.
O exceso é tóxico para o
organismo.
Solubles en disolventes
apolares.
Solubles en auga
C e Complexo vitamínico B (B1, B2,
B3, B5, B6, B12), Biotina e ac fólico
O complexo vit. B son coenzimas ou
precursores de coenzimas

A, D, E, K
 VITAMINAS

A (retinol) Hortalizas verdes, Importante no ciclo da Problemas visuais.

visión, no mantemento Cegueira nocturna,
dos epitelios e formación xeroftalmia, fraxilidade
do coláxeno dos ósos nos ósos.
D (calciferol) Ovo, aceite fígado Metabolismo Ca++ Raquitismo (en nenos) e
bacallao, fígado, … Esencial para os ósos osteomalacia (en adultos)
E (tocoferol) Sementes cereais, .. Inhibe a oxidación dos ac Envellecemento celular
graxos insaturados
K Verduras de folla Intervén no proceso de Hemorraxias
escura, brócoli, coles coagulación Retardo da coagulación
de Bruselas,… sanguínea
C Cítricos, kiwi, … antioxidante Escorbuto
(Ac ascórbico) Infeccións diversas