1. Podział nauk biochemicznych.

 Biochemia strukturalna [statyczna] - skład ilościowy i jakościowy żywej materii

 Biochemia metaboliczna [dynamiczna]- przemiany materii
 Biochemia porównawcza - badająca różnice biochemiczne różnych organizmów, ustalająca
genetyczne powiązania i biochemiczne drogi ewolucji
 Biochemia genetyczna [genetyka molekularna]- molekularne mechanizmy przechowywania
i ekspresji informacji genetycznej
 Biochemia molekularna [początek lata 60. XX wieku]- badania na poziomie molekularnym
2. Wymień przynajmniej 3 zadania biochemii.
 Jaka jest struktura chemiczna składników materii ożywionej?
 W jaki sposób pozyskiwana jest energia niezbędna do podtrzymywania procesów
życiowych?
 Jak wzajemnie oddziałują na siebie składniki materii ożywionej?
 W jaki sposób komórki komunikują się z otoczeniem, z innymi komórkami, organizmami i
otoczeniem zewnętrznym?
 Jak przebiegają procesy chemiczne towarzyszące wzrostowi, reprodukcji, starzeniu się i
śmierci komórki?
 Na czym polega integracja i regulacja procesów biochemicznych ?
3. Metabolizm- podział i charakterystyka energetyczna.
Metabolizm – jest to całość przemian biochemicznych (katabolicznych i anabolicznych) i
towarzyszących im przemian energii, zachodzących w komórkach żywych organizmów.
Anabolizm - grupa reakcji chemicznych, w wyniku których z prostych substratów powstają
związki złożone, gromadzące energię
Katabolizm - ogół reakcji chemicznych metabolizmu prowadzący do rozpadu złożonych
związków chemicznych na prostsze cząsteczki

4. Kto stworzył podstawy kalorymetrii?

Podstawy kalorymetrii stworzył francuski chemik Antoine Laurent Lavoisier [1743 – 1794]
5. Co to jest 1 kcal?
1 kcal – duża kaloria- jest to ilość ciepła potrzebna do ogrzania 1 kg chemicznie czystej wody o
1 stopień C przy ciśnieniu 1 atmosfery 1 kcal = 1000 cal (kalorii)
6. Jak przeliczany kalorie na dżule i dżule na kalorie?
1 kcal = 4,184 kJ - kilodżul [4,2]
1000 kcal = 4,184 MJ – megadżul [4,2]
1 kJ = 0,24 kcal
1 MJ = 239 kcal
7. Co to jest równoważnik energetyczny brutto i netto?
Brutto – fizyczny - Jest to ilość energii jaka się wyzwala podczas spalania 1 g białka, 1 g
tłuszczu, 1 g węglowodanów w warunkach pozaustrojowych, w tzw. bombie kalorymetrycznej.
W wyniku spalenia wszystkich substancji organicznych zawartych w pożywieniu (u człowieka
spalanie nie zachodzi do końca) otrzymuje się następujące równoważniki fizyczne: dla 1 g
białka - 5,65 kcal, dla 1 g tłuszczu - 9,45 kcal, dla 1 g węglowodanów - 4,1 kcal.
Netto – fizjologiczny - Jest to ilość energii jaką organizm człowieka wyzwala z 1 g białka, 1 g
tłuszczu, 1 g węglowodanów. Służy do obliczania wartości energetycznej pożywienia na
podstawie określenia jego składu chemicznego.
8. Z czego składa się całkowita przemiana materii?
Oznacza całodobowe wydatki energetyczne człowieka związane z jego normalnym
funkcjonowaniem w środowisku i pracą zawodową.
Podstawowa przemiana materii + Ponadpodstawowa przemiana materii = CPM
CPM = Podstawowa przemiana materii x współczynnik aktywności fizycznej
9. Wartość współczynnika aktywności w zależności od trybu życia.

10. Co to jest chromatografia?

Chromatografia - technika analityczna lub preparatywna służąca do rozdzielania lub badania
składu mieszanin związków chemicznych
11. Zasługi J.J. Berzeliusa dla biochemii
 Dowiódł, że fermentacja jest procesem enzymatycznym
 Wydzielił kwas mlekowy z mięsa
 Wydzielił kazeinę z mleka
 Wydzielił fibrynę z krwi
 Wprowadził do chemii pojęcia i nazwy: katalizy, alotropii i izomerii
 Opracował metodę pomiaru mas atomowych
12. Skład chemiczny aminokwasów (pierwiastki).

13. Wzory aminokwasów.

14. Podział aminokwasów (IV klasy)

I. Klasyfikacja chemiczna
II. Klasyfikacja ze względu na wartość biologiczną
III. Aminokwasy glikogenne i ketogenne
IV. Aminokwasy endogenne, egzogenne i półegzogenne
15. Klasyfikacja chemiczna aminokwasów
1) Aminokwasy z alifatycznym łańcuchem bocznym (5): Glicyna, Alanina, Walina, Leucyna,
Izoleucyna
1a Z drugorzędową grupą aminową (1):
2) Prolina [łańcuch boczny związany jest nie tylko z węglem α, ale również z grupą aminową]
3) Z alifatycznym łańcuchem bocznym z grupą hydroksylową: (2) Seryna, Treonina
4) Z aromatycznym łańcuchem bocznym (3): Fenyloalanina, Tyrozyna, Tryptofan
5) Z zasadowym łańcuchem bocznym (3): Lizyna, Arginina, Histydyna
6) Z kwaśnym łańcuchem bocznym (2): Asparaginian, Glutaminian
7) Z amidowymi łańcuchami bocznymi (2): Asparagina, Glutamina
8) Z atomami siarki w łańcuchu bocznym (2): Cysteina, Metionina
16. Klasyfikacja aminokwasów ze względu na wartość biologiczną

17. Funkcje poszczególnych niezbędnych aminokwasów egzogennych

Histydyna
 Jest niezbędna dla młodych organizmów do wzrostu.
 Odgrywa istotna rolę w syntezie kwasów nukleinowych i hemoglobiny.
 Z histydyny powstaje w tkankach histamina- działająca na układ nerwowy.
Izoleucyna, Leucyna
 przyspiesza regeneracje mięśni, tkanek, skóry oraz paznokci
 stymuluje syntezę białek mięśni szkieletowych
 wpływa na efektywność produkcji hormonu wzrostu
 wpływa na rozwój masy mięśniowej poprzez wspomaganie syntezy białek w mięśniach i
wątrobie
 pobudza spalanie tkanki tłuszczowej
 bierze udział w detoksykacji odpadów azotowych
Lizyna
 Uczestniczy w budowie białek, głównie w mięśniach i kościach
 Odgrywa istotną rolę przy tworzeniu
 kolagenu – to białko strukturalne tkanki łącznej występujące m.in. w skórze, ścięgnach,
kościach, chrząstce, ścian naczyń krwionośnych. Odpowiada za sprężystość,
elastyczność, jędrność komórek
 enzymów
 hormonów
 przeciwciał
Metionina
 może usprawniać procesy myślowe i pobudzać psychicznie
 ma działanie: przeciwzapalne, przeciwalergiczne, żółciopędne, żółciotwórcze,
przeciwkamicze, odtruwające, lipotropowe,
 zapobiega tworzeniu się złogów w drogach moczowych i żółciowych oraz zapobiega ich
zakażeniu
 działa ochronnie na miąższ wątroby i nerek
 zwiększa wydolność fizyczną
 hamuje wydzielanie łoju
 pobudza procesy regeneracji tkanki łącznej
 działa przeciwmiażdżycowo, przeciwdepresyjnie
 usuwa szkodliwe substancje z organizmu
 poprawia kondycję włosów, skóry i paznokci
Fenyloalanina
 Służy do produkcji adrenaliny, dopaminy oraz noradrenaliny
 W organizmie za pośrednictwem enzymu ulega przemianie do bardzo ważnej dla
organizmu tyrozyny, która jest wyjściowym substratem do produkcji hormonów tarczycy
(tyroksyny) i rdzenia nadnercza (adrenalina, noradrenalina).
 Jest prekursorem barwników (melanin) oraz uczestniczy w budowie innych białek
ustrojowych.
Treonina
Potrzebny naszemu organizmowi do:
 prawidłowego metabolizmu tłuszczów w wątrobie
 utrzymania równowagi białek w organizmie
 tworzenia kolagenu, elastyny,
 utrzymania prawidłowej budowy szkliwa zębów,
 produkcji przeciwciał,
 utrzymania homeostazy ośrodkowego układu nerwowego,
  prawidłowej pracy tarczycy,
 transportu pokarmu w przewodzie pokarmowych,
 przyswajania składników odżywczych.
Tryptofan
 udział w wytwarzaniu serotoniny, melatoniny
 udział w biosyntezie niacyny (witaminy PP)
 zmniejszenie nadpobudliwości i napięcia, regulacja nastroju
 udział w procesie rozmnażania
 wpływ na laktację
 wytwarzanie kinureiny, czyli chemicznego filtra UV produkowanego w gałce ocznej
 udział w syntezie rodopsyny, czyli światłoczułego barwnika umożliwiającego widzenie po
zmroku
 wpływ na pracę układu nerwowego, regulacja poziomu neuroprzekaźników:
noradrenaliny, dopaminy i β-endorfiny
 regulacja przemiany materii i metabolizmu węglowodanów
 poprawa odporności.
Walina
Jest niezbędna w wielu bardzo różnorodnych procesach, m.in.:
 do biosyntezy kwasu pantotenowego, czyli witaminy B5
 do wytwarzania energii w mięśniach
 do utrzymania równowagi hormonalnej – wpływa bowiem na poziom hormonu wzrostu
 do regulacji metabolizmu, zwłaszcza biosyntezy węglowodanów
 do stymulacji wzrostu mięśni
 do prawidłowej pracy układu nerwowego
 do odbudowy tkanek po chorobie, urazach itp
 do prawidłowej pracy systemu immunologicznego
18. Co to jest fenyloketonuria i na czym polega
Fenyloketonuria (hiperfenyloalaninemia) jest wrodzoną chorobą metaboliczną o podłożu
genetycznym. Dziedziczona jest w sposób autosomalny recesywny. Polega na zaburzonej
przemianie aminokwasu fenyloalaniny. Spowodowana jest niedoborem enzymu produkowanego
w wątrobie, a dokładniej hydroksylazy fenyloalaninowej. Sytuacja ta prowadzi do zwiększenia
ilości fenyloalaniny we krwi i tkankach co powoduje zaburzenia neurologiczne oraz
uszkodzenie mózgu.
Nieleczona prowadzi do poważnych uszkodzeń ośrodkowego układu nerwowego, którym
zapobiec można tylko w pierwszych dniach/tygodniach życia.
 Objawy fenyloketonurii są typowe, jednak pojawiają się dopiero ok. 3 miesiąca życia dziecka,
więc w momencie ich zidentyfikowania może być już za późno na cofnięcie zmian, które zaszły
w mózgu dziecka. Wówczas fenyloketonuria objawia się:
 obfitymi, silnymi wymiotami
 charakterystycznym mysim zapachem moczu (obecność w moczu ketokwasów)
 zmianami skórnymi (stany zapalne)
 zaburzeniami w pigmentacji (jasna skóra, włosy, oczy)
 osłabieniem napięcia mięśniowego
 małogłowiem
 trwałym uszkodzeniem OUN (zaburzenia mielinizacji), niedorozwojem umysłowym
 drgawkami
19. Co to znaczy, że aminokwasy są gliko- i ketogenne?
Aminokwasy glukogenne to aminokwasy które mogą być zamienione na glukozę w procesie
glukoneogenezy.
Aminokwasy ketogenne to aminokwasy które mogą być zamienione na ciała ketonowe w
procesie ketogenezy
20. Podział aminokwasów na gliko- i ketogenne.

21. Co to są peptydy?
Połączenia dwóch lub kilku aminokwasów tworzą peptydy
2 aminokwasy – dipeptydy, 3 aminokwasy – tripeptydy, poniżej 10 - oligopeptydy, ponad 10 –
polipeptydy, ponad 100 – makropeptydy, czyli białka
22. Wzór wiązania peptydowego

23. Funkcje wybranych peptydów: insuliny, glukagonu, wazopresyny, kalcytoniny,

cholecystokininy.
I. Insulina
Reguluje poziom glukozy we krwi, stymulując wchłanianie glukozy do komórek.
Bierze udział w przetwarzaniu węglowodanów w tłuszcze
Wzmaga syntezę białka przez przyspieszanie dostarczania aminokwasów
II. Glukagon
Stymuluje wzrost stężenia glukozy we krwi, co jest działaniem antagonistycznym w stosunku
do insuliny.
Wzmaga on procesy glukoneogenezy i glikogenolizy oraz utleniania kwasów tłuszczowych.

III. Wazopresyna
Regulacja gospodarki wodnej ludzkiego organizmu.
Obkurczenia naczyń krwionośnych, a nawet wpływanie na ludzkie zachowania.
IV. Kalcytonina
Bierze udział w regulacji gospodarki wapniowo-fosforanowej.
Pobudza odkładanie wapnia w tkance kostnej oraz proces hydroksylacji metabolitu witaminy
D3 do jej aktywnej postaci.
V. Cholecystokinina
Stymulacja wydzielania żółci i soku trzustkowego (wraz z insuliną).
Dostosowanie składu tego soku do proporcji składników odżywczych w diecie.
Osłabia perystaltykę jelitową, umożliwiając dłuższy kontakt tłustego pokarmu z lipazami.
Ma działanie hamujące uczucie głodu.
24. Podział białek ze względu na budowę i kształt.

25. Wymień przynajmniej 4 właściwości białek prostych

 Włókienkowa struktura;
 Nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalnikach organicznych i roztworze soli;
 Zawierają mało aminokwasów zasadowych, dużo glicyny, proliny i hydroksyproliny;
 Odporne na działanie enzymów trawiennych;
 Występują w organizmach zwierzęcych;
 Białka strukturalne i ochronne;
26. Funkcje albumin
 Wchodzą w skład tkanek i płynów ustrojowych;
 Utrzymują ciśnienie onkotyczne
 Funkcje transportowe – transportują duże ilości hormonów (np. kortyzolu), leków
(np.antybiotyków) oraz witamin, kwasów tłuszczowych i lipidów
 Utrzymują stałe pH krwi
27. Funkcje globulin
 Dzielą się na alfa, beta i gamma (immunoglobuliny)
 Istotny składnik cytoplazmy
 Odpowiedzialne za mechanizmy odpornościowe
 wiążą tłuszcze i glukozę
28. Co to jest gluten?
Gluten – mieszanina białek roślinnych, gluteniny i gliadyny, występująca w ziarnach niektórych
zbóż, np. pszenicy, żyta i jęczmienia
29. Funkcje histonów
 W połączeniu z kwasami nukleinowymi – nukleoproteiny
 Część białkowa hemoglobiny (globina)
 Wchodzą w skład chromatyny (występują w jądrze komórkowym)
 Neutralizują i wiążą kwas deoksyrybonukleinowy (równoważenie kwaśnych reszt
fosforanowych DNA)
30. Podział białek złożonych
1) Nukleoproteidy przy połączeniu z kwasami nukleinowymi (występują we wszystkich
komórkach)
 Deoksyrybonukleoproteidy- występują w jądrze komórkowym (chromosomach)
 Rybonukleoproteidy – w cytoplazmie komórek
2) Fosfoproteidy przy połączeniu z kwasem fosforowym (np. kazeina, witelina)
3) Glikoproteidy przy połączeniu z węglowodanami (np. białko jaja kurzego),
4) Lipoproteidy przy połączeniu z lipidami,
5) Chromoproteidy przy połączeniu z barwnikami (np.: hemoglobina, chlorofil)
6) Metaloproteidy przy połączeniu z jonami metali, np. żelazo, cynk, miedź (np. transferryna,
ceruloplazmina, anhydraza węglanowa)
31. Właściwości skleroprotein
 Włókienkowa struktura;
 Nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalnikach organicznych i roztworze soli
 Zawierają mało aminokwasów zasadowych, dużo glicyny, proliny i hydroksyproliny
 Odporne na działanie enzymów trawiennych
 Występują w organizmach zwierzęcych
 Białka strukturalne i ochronne
32. Co to jest kazeina i witelina?
Kazeina (sernik) – Należy do fosfoproteid. Białko z mleka, które zostaje wyodrębnione w
procesie trawienia poprzez działanie podpuszczki. Występuje w mleku w postaci soli
wapniowej. Pod wpływem enzymu - podpuszczki przechodzi w parakazeinian wapnia.
Witelina – Należy do fosfoproteid. Występuje w żółtku białka.
33. Funkcje lipoproteidów
 Składniki błon biologicznych
 Transportują we krwi lipidy w postaci różnych frakcji: LDL, HDL
 Przenosza witaminy rozpuszczalne w tłuszczach
34. Funkcje transferryny i anhydrazy węglanowej
Transferryna – transportuje żelazo; białko (glikoproteina) regulujące stężenie jonów żelaza w
osoczu krwi i transportujące je do tkanek
Anhydraza węglanowa - zawiera cynk, katalizuje powstawanie kwasu węglowego z dwutlenku
węgla i wody
35. Różnice między białkami fibrylarnymi i globularnymi
Białka fibrylarne Białka globularne
Kształt wydłużony, w postaci włókien zbliżony do kuli
Rozpuszczalność nierozpuszczalne w wodzie i rozpuszczalne w wodzie i wodnych
wodnych roztworach soli i są roztworach soli, tworzą roztwory
wytrzymałe koloidalne

36. Podział białek ze względu na funkcje

a) Strukturalne – kolagen, elastyna,
b) Enzymy
c) Ochronne – immunoglobuliny, fibrynogen, interferon
d) Transportowe- hemoglobina
e) Biorące udział w skurczu- aktyna, miozyna
f) Hormony- insulina, glukagon, parathormon, kalcytonina
g) Białka błon komórkowych
37. Struktury białka- rodzaje wiązań
 I-rzędowa- wiązania peptydowe i dwusiarczkowe;
 II-rzędowa- wiązania wodorowe
 III-rzędowa- wiązania hydrofobowe i jonowe
 III-rzędowa- wiązania hydrofobowe i jonowe
38. Co to jest denaturacja białka?
Denaturacja to proces zniszczenia wtórnej (II, III, IV-rzędowej) struktury białka. Jest on
nieodwracalny i zachodzi pod wpływem wielu czynników. Białko po zajściu denaturacji zatraca
swe właściwości biologiczne. Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w
obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają mostki dwusiarczkowe.

39. Czynniki denaturujące białko

 wysoka temperatura (powyżej 50 st.),
 detergenty,
 alkohole,
 stężone kwasy i zasady,
 promieniowanie rentgenowskie i jonizujące
 duże zmiany pH,
  wysokie stężenia jonów metali ciężkich.
40. Wysalanie białek
Strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem
zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu
pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu
lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu.
Proces ten jest przejściem zolu w żel (koagulacja), nie narusza struktury białka, także czwarto- i
trzeciorzędowej (nie powoduje denaturacji) i jest odwracalny.
41. Co to jest punkt izoelektryczny? (pI, pH(I))
Wartość pH, przy której populacja cząsteczek amfolitycznych, tj. posiadających kationowe i
anionowe grupy funkcyjne (np. aminokwasy białkowe), zawiera średnio tyle samo ładunków
dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero.
Stężenie jonu obojnaczego przyjmuje wtedy maksymalną wartość, a stężenia form anionowej i
kationowej mają jednakowe, minimalne stężenie.
42. Reakcje wykrywania białek.
biuretowa, ksantoproteinowa, z solami ołowiu, Millona
43. Ma czym polega reakcja biuretowa?
W alkalicznym środowisku w obecności soli miedzi białka tworzą fioletowo zabarwiony
roztwór. Barwa ta pochodzi od kompleksowego połączenia miedzi z grupami peptydowymi -
CO-NH. Barwa tworzącego się związku kompleksowego zależy od długości łańcucha
peptydowego: peptydy zbudowane z dwóch reszt aminokwasowych, czyli dwupeptydy dają
zabarwienie niebieskie, trójpeptydy - fioletowe, a peptydy zawierające więcej niż trzy reszty
aminokwasowe - czerwone. Reakcję biuretową dają oprócz białek także inne związki
zawierające grupy -CO-NH-, jak np. biuret H2N-CO-NH-CO-NH2 (stąd nazwa reakcji), amid
kwasu asparaginowego, histydyna oraz związki zawierające grupy -CS-NH-.
44. Ma czym polega reakcja ksantoproteinowa?
Większość białek podczas ogrzewania ze stężonym kwasem azotowym(V) daje żółte
zabarwienie, które po dodaniu zasady lub amoniaku zmienia się na pomarańczowe. Żółta barwa
pochodzi od produktów nitrowania wchodzących w skład białka reszt aminokwasów
aromatycznych (fenyloalaniny i tyrozyny) oraz tryptofanu, zawierającego również pierścień
benzenowy. Reakcji ksantoproteinowej nie dają te białka, w których nie występują trzy
wymienione aminokwasy. Jest to zatem jednocześnie reakcja służąca do stwierdzania obecności
aminokwasów aromatycznych w badanym białku lub peptydzie. Reakcję ksantoproteinową dają
również proste związki aromatyczne, np. fenole
45. Ma czym polega reakcja z solami ołowiu?
Prawie wszystkie białka zawierają aminokwasy siarkowe (cysteinę, cystynę, metioninę), które
podczas ogrzewania z alkaliami i octanem ołowiu odszczepiają siarkę pod postacią
siarkowodoru. Siarkowodór reagując z octanem ołowiu tworzy czarny osad siarczku ołowiu.
Jest to jednocześnie reakcja pozwalająca stwierdzić obecność aminokwasów siarkowych w
badanym białku lub peptydzie.
46. Ma czym polega reakcja Millona?
Odczynnik Millona jest roztworem azotanu rtęci w stężonym kwasie azotowym, zawierającym
nieco kwasu azotawego.
Wiele białek pod działaniem odczynnika Millona barwi się na czerwono. Czerwone
zabarwienie pochodzi od produktów reakcji reszt tyrozyny z kwasem azotawym i rtęcią.
Reakcję Millona dają zatem te białka, które zawierają resztę tyrozyny, a nie dają jej białka, w
których nie ma tyrozyny, np. żelatyna i protaminy.
Jest to zatem jednocześnie reakcja pozwalająca stwierdzić obecność reszt tyrozynowych w
badanym białku lub peptydzie.
47. Występowanie cukrów
Cukry stanowią 80% suchej masy roślin jako:
 polisacharydy (celuloza, skrobia, gumy roślinne, pektyny ...);
 oligocukry (cukroza, laktoza, maltoza ...);
 cukry proste (glukoza, fruktoza ...);
 analogi cukrów (glukozoamina ...);
 pochodne cukrów (glikozydy).
W świecie zwierząt:
 ryboza i deoksyryboza są składnikami RNA i DNA;
 glukoza stanowi główne paliwo mózgu; a ATP jest magazynem energii chemicznej.
Cukry znajdują się też w glikoproteidach, glikolipidach, determinantach grup krwi
48. Funkcje cukrów
 magazyn energii
 materiał budulcowy
 substancje zapasowe
 magazyn i przenośniki informacji
49. Podział cukrów ze względu na rodzaj grupy karbonylowej
Aldozy – homologi aldehydu glicerynowego – np. ryboza, glukoza, mannoza
Ketozy – homologi dihydroksyacetonu – dihydroksyaceton, fruktoza
50. Podział cukrów ze względu na zawartość atomów węgla
triozy, tetrozy, pentozy, heksozy i heptozy
51. Jak dzielimy cukry ze względu na możliwość hydrolizy
 Sacharydy proste – cukry, które nie ulegają hydrolizie.
 Sacharydy złożone – ich hydroliza prowadzi do cukrów prostych
Np. laktoza, maltoza, sacharoza – dicukry
Skrobia, celuloza, pektyny - policukry
52. Na czym polega chiralność cukrów
Chiralność – cecha cząsteczek chemicznych przejawiająca się w tym, że cząsteczka wyjściowa i
jej odbicie lustrzane nie są identyczne w przestrzeni.
Cukry mogą należeć do szeregu D lub L. Przynależność do odpowiedniego szeregu wynika z
konfiguracji ostatniego chiralnego atomu węgla.
Do szeregu D należą te homologi aldehydu D-glicerynowego lub dihydroksyacetonu, w których
grupa -OH przy ostatnim chiralnym atomie C znajduje się po prawej stronie we wzorze wg
projekcji Fischera.
CHO CHO
H C OH HO C H
CH2OH CH2OH

53. Wzory: aldotetroz, aldopentoz i aldoheksoz

54. Wzory: keto pentoz i keto heksoz

55. Rozpuszczalność cukrów (jaki cukier w czym się rozpuszcza)?

 Aldehyd glicerynowy (gliceroza) jest syropem, który łatwo dimeryzuje. Dimer glicerozy jest
krystaliczny, trudno rozpuszczalny w wodzie, dobrze w etanolu i eterze dietylowym.
 Dihydroksyaceton występuje jako krystaliczny dimer, dobrze rozpuszczalny w wodzie, a
trudno w zimnym etanolu i eterze dietylowym.
 Erytroza jest syropem dobrze rozpuszczalnym w wodzie i w etanolu.
 Pentozy i heksozy są związkami krystalicznymi, dobrze rozpuszczalnymi w wodzie, trudno
w etanolu.
 Cukry często trudno krystalizują (tworzą syropy) z uwagi na ich tendencję do izomeryzacji i
tworzenia mieszanin.
56. Na czym polega higroskopijność cukrów i jak wpływają zanieczyszczenia na ten proces
Niektóre krystaliczne monocukry i oligocukry zlepiają się, zbrylają, a nawet rozpływają się na
powietrzu. Zjawisko to jest spowodowane higroskopijnością, czyli pochłanianiem wody z
otoczenia i rozpuszczaniu się w niej. Powinowactwo substancji do wody wynika z jej natury, a
wzmacniane jest często zanieczyszczeniami. Cukry chłoną wodę, dzięki temu, że cząsteczki
HOH tworzą wiązania wodorowe z grupami OH znajdującymi się w cząsteczkach cukru. Jeżeli
wiązania wodorowe wewnątrzcząsteczkowe i międzycząsteczkowe pomiędzy grupami OH
cukru są słabsze niż grup OH z wodą, cukier pochłania wodę z otoczenia. Zanieczyszczenia
osłabiają wiązania pomiędzy grupami OH cukru, przez co rośnie jego powinowactwo do wody,
a tym samym higroskopijność cukru zanieczyszczonego zwiększa się.
 57. Wymień cukry: słabo, srednio i silnie higroskopijne
Cukry słabo higroskopijne: sacharoza, laktoza, glukoza i maltoza
średnio higroskopijne: fruktoza i rafinoza [trisacharyd-glukoza+fruktoza+galaktoza]
silnie higroskopijne: cukier inwertowany i syropy skrobiowe (mieszaniny cukrów).
58. Czy wszystkie cukry maja słodki smak? Wymień cukry o smaku gorzkim, słodko-gorzkim i bez
smaku
Większość mono- i oligocukrów ma słodki smak.
Słodko-gorzki: b-D-mannoza
Gorzki: gencjobioza
Bez smaku: policukry, np. celuloza czy skrobia, ponieważ nie rozpuszczają się w wodzie.
59. Wymień związki, które mimo, że mają słodki smak to nie są cukrami
 niektóre aminokwasy: Gly, Ala i peptydy – dipeptyd aspartam
 alditole (cukry zredukowane do polialkoholi), w tym glicerol.
 niektóre terpeny (hernandulcyna),
 białka (monelina, taumatyna),
 glikozydy (glicyrhizyna, stewiozyd) i inne, np. sacharyna (zw. aromatyczny x 300 -imid
kwasu o-sulfobenzoesowego).
 Niektóre substancje słodkie są toksyczne, np. glikol.
60. Co to jest epimeryzacja i epimery cukrów
Cukry mają tendencje do przekształcania się w izomery (inne cukry), różniące się konstytucją
lub tylko przy C1 lub/i C2. To zjawisko nazywa się epimeryzacją, a tworzące się izomery noszą
nazwę epimerów.
1 CHO 1 CHO 1 CH OH
2
2 2
H OH HO H 2O
HO H HO H HO H
H OH H OH H OH
H OH H OH H OH
CH2OH CH2OH CH2OH

61. Właściwości chemiczne cukrów

 Acylowanie – tworzenie estrów
 Otrzymywanie eterów – estryfikacja
 Nie ulegają mutarotacji
 Są odporne na działanie utleniaczy oraz odczynników reagujących z grupą karbonylową
 Utlenianie
 Redukcja
62. Na czym polega arylowanie cukrów
Arylowanie - wprowadzanie grupy arylowej do cząsteczki związku organicznego w wyniku
reakcji podstawiania lub przyłączania
63. Utlenianie cukrów
Łagodne utleniacze - woda chlorowa czy bromowa, odczynniki Tollensa i Fehlinga utleniają
aldozy do kwasów onowych (kwasów aldonowych) – z grupy aldehydowej powstaje
karboksylowa.
W wyniku utleniania glukozy powstaje kwas glukonowy
Kwasy onowe powstają z aldoz również pod wpływem utleniającego działania soli srebra Ag+
lub soli miedzi Cu+2. Reakcje te zwane testami Tollensa lub Fehlinga zostały wykorzystane
wykrywania aldoz; warto pamiętać, że podobnie reagują aldehydy.
Kwasy uronowe są pochodnymi cukrów, w których reszta -CH2OH przy ostatnim atomie C
została utleniona do grupy –COOH. Z aldoz można je otrzymać po ochronie grupy aldehydowej,
np. przekształcając je w glikozydy.
Utlenianie aldoz silnym utleniaczem, np. HNO3 prowadzi do powstania kwasów zwanych
kwasami arowymi (dawniej kwasami cukrowymi). Kwasy arowe tworzą laktony z uwagi na
zawartość dwóch grup -COOH.
64. Redukcja cukrów
Redukcja aldoz i ketoz prowadzi do polioli (polihydroksyalkanów), zwanych alditolami
Z ketoz tworzą się dwa alditole, ponieważ pojawia się nowe centrum chiralne.
65. Główne źródła glukozy w pożywieniu
Soki owocowe, cukier buraczany, miód, owoce, celuloza-ściany komórkowe roślin, laktoza-
mleko
66. Znaczenie fizjologiczne glukozy
 Większość węglowodanów zawartych w produktach spożywczych wchłania się do
krwiobiegu jako glukoza lub jest przekształcana w nią w wątrobie.
 Z glukozy powstają w organizmie wszystkie cukry: glikogen, ryboza, galaktoza.
 Jest ważnym źródłem energii w tkankach oraz dla płodu.
 W cukrzycy gromadzi się we krwi w nadmiarze prowadząc do hiperglikemii.
67. Źródła fruktozy
Miód, cukier buraczany, soki owocowe, karczochy (inulina - podczas hydrolizy daje tylko fruktozę)
68. Znaczenie fizjologiczne fruktozy
 W wątrobie i jelitach przekształca się w glukozę.
 Dziedziczna nietolerancja fruktozy prowadzi do fruktozemii i hiperglikemii.
 Karczochy mogą być spożywane przez chorych na cukrzycę. Jest także polecany dla
chorych ze schorzeniami wątroby.
69. Występowanie galaktozy
 Występuje w mleku ssaków.
  Jest składnikiem glikolipidów i glikoprotein.
 Źródłem jest też agar występujący w glonach morskich.
70. Co to jest galaktozemia
Galaktozemia – choroba genetyczna, objawiającą się niemożnością przekształcenia galaktozy w
glukozę.
Dzieci dotknięte galaktozemią źle się rozwijają, po spożyciu mleka wymiotują i cierpią na
biegunkę, często mają powiększoną wątrobę, chorują na żółtaczkę.
Zachodzi też możliwość rozwoju zaćmy, upośledzenia umysłowego i przedwczesnego zgonu
wywołanego uszkodzeniem wątroby.
Leczenie choroby polega na wczesnym wykluczeniu galaktozy z diety, co powoduje cofnięcie
się wszystkich objawów z wyjątkiem opóźnienia w rozwoju umysłowym, które jest
nieodwracalne
71. Funkcje pentoz w organizmie człowieka
 Ryboza - składnik strukturalny kwasów nukleinowych - RNA, składnik koenzymów (np.
ATP, NAD, NADP)
 Deoksyryboza – składnik kwasów nukleinowych – DNA
 D-rybuloza - związek pośredni w cyklu pentozowym
 A-arabinoza - Guma arabska jest stosowana w lecznictwie jako środek osłaniający w stanach
zapalnych błon śluzowych, jako pomocniczy surowiec w recepturze aptecznej
 D-ksyloza - składnik glikoprotein; stosowany w dietetycznym leczeniu cukrzycy
 D-liksoza - Występuje w mięśniu sercowym
72. Podział tłuszczów ze względu na budowę
73. Podział tłuszczów jadalnych

74. Podział tłuszczów ze względu na pochodzenie

Tłuszcze roślinne – są to płynne substancje pochodzenia roślinnego, uzyskiwane z różnych
części roślin takich jak nasiona, pestki oraz kiełki. Rośliny, z których pozyskuje się na świecie
najwięcej oleju to: kukurydza, orzeszki ziemne, oliwka, słonecznik, soja.
Tłuszcze zwierzęce – produkty uzyskiwane z organizmów zwierząt. Są to mieszaniny estrów
gliceryny i wyższych kwasów tłuszczowych. Przykładowe tłuszcze zwierzęce: smalec, słonina,
masło, tran
75. Z czego zbudowane są tłuszcze
Tłuszcze (lipidy), są estrami wyższych kwasów tłuszczowych (trzy cząsteczki) i glicerolu
(jedna cząsteczka).
76. Funkcje tłuszczu w organizmie
 Niezbędne przy produkcji błon komórkowych, cząsteczek lipidowych krwi (tłuszcz
organizmu), żółci (emulgator tłuszczu), steroidów oraz witaminy D
 Są jedynym źródłem kwasu linolenowego, który jest niezwykle potrzebny przy wzroście
skóry oraz jej prawidłowym utrzymaniu.
 Są najbardziej skoncentrowanym źródłem energii.
 Są wygodnym i głównym źródłem materiału zapasowego, magazyn energii
 Chronią przed nadmiernym wydzieleniem ciepła – izolacja cieplna,
 Pozwalają na adaptowanie się w niskiej temperaturze,
 Wewnątrz organizmu utrzymują narządy w stałym położeniu, zapobiegają ich
przemieszczaniu się, mechaniczna osłona
 Mieszane tłuszcze pożywienia są źródłem witamin rozpuszczalnych w tłuszczach: A, D, E,
K i NNKT (witamina F), wykorzystywane w ich transporcie i wchłanianiu
 Mają dużą wartość „sytną” - hamują wydzielanie soku żołądkowego, podnoszą smak
potraw.
 Stanowią ważny element wchodzący w skład wielu hormonów, cholesterolu oraz ważnych
substancji wewnątrzkomórkowych.
77. W czym rozpuszczają się tłuszcze
Są nierozpuszczalne w wodzie, natomiast rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych
takich, jak: eter etylowy, eter naftowy, chloroform, benzen, aceton
78. Procentowa wartość energetyczna tłuszczów w dziennej podstawowej racji pokarmowej i
wartość energetyczna tłuszczów
Tłuszcze powinny dostarczać do 25-30% wartości energetycznej dziennej racji pokarmowej
dorosłego człowieka
1 g = 9 kcal (37,6 kJ)
79. Minimalna zawartość tłuszczów w organizmie człowieka dla kobiet i mężczyzn
 Wskazana minimalna zawartość tłuszczu w organizmie to 7% dla mężczyzn, a 12% dla kobiet.
80. Podział tłuszczów ze względu na skupienie w temperaturze pokojowej
Stałe, płynne, półpłynne
81. Tłuszcze widoczne i niewidoczne składników pokarmowych
Tłuszcze niewidoczne - tłuszcze będące składnikami pokarmowymi różnych produktów
spożywczych (ich udział w diecie wynosi ok. 55%) nie kojarzonych bezpośrednio z tłuszczem w
potocznym rozumieniu tego słowa, np. w słodyczach, wypiekach
Produkty spożywcze nazywane tłuszczami należą do tzw. grupy tłuszczów widocznych (ok.
45% diety - masło, słonina, smalec, łój, margaryna, tran, oleje jadalne).

82. Właściwości tranu

 Jedyny olej jadalny pochodzenia zwierzęcego.
 To ciekły tłuszcz otrzymywany z niektórych ryb (rekin) i ssaków morskich (wieloryby,
delfiny, morświny).
 Posiada charakterystyczny zapach i smak.
 Duża zawartość nienasyconych kwasów tłuszczowych, a szczególnie wyjątkowo
wartościowych kwasów omega 3 i witamin (głównie A i D) sprawiła że stosowany jest jako
lek.
 Dawniej używany również jako paliwo do lamp.
83. Co to znaczy, że są „tłuszcze nasycone i nienasycone”
Nienasycone, w których występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu
węglowodorowym wiązania podwójne – głównie roślinne
Nasycone, w których nie występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu
węglowodorowym wiązania podwójne – głównie zwierzęce.
84. Podział i charakterystyka Niezbędnych Nienasyconych Kwasów Tłuszczowych –NNKT
Dzielą się na omega-3 (n-3) i omega-6 (n-6)

85. Źródła NNKT

olej lniany, orzechy włoskie, olej rzepakowy i kukurydziany, oleju słonecznikowym,
rzepakowym, kokosowym, a także w mięsie
86. Źródła omega-6 i omega-3
Omega-6
 tłoczone na zimno oleje sojowy i kukurydziany
 nasiona słonecznika
 nasiona dyni
 nasiona sezamu
  większość orzechów
Omega-3
Żywność pochodzenia morskiego (w rybach, tj. makrela, łosoś, halibut, dorsz, śledź,
sardynka)
87. Funkcje NNKT
 stanowią jeden z niezbędnych składników budulcowych komórek,
 biorą udział w metabolizmie cholesterolu,
 hamują agregację płytek krwi, powodują rozszerzanie naczyń krwionośnych, w tym i
wieńcowych, działają antyarytmicznie,
 biorą udział w transporcie wody i elektrolitów przez błony biologiczne,
 regulują wydalanie jonów sodu z organizmu

88. Skutki niedoboru NNKT

 zahamowanie wzrostu i spadek przyrostu masy
 zmiany skórne i wypadanie włosów
 zwiększoną wrażliwość na zmiany alergiczne i zakażenia bakteryjne
 spadek napięcia mięśnia sercowego (mniejsza siła skurczu, gorsze krążenie, obrzęki)
89. Co to jest utwardzanie tłuszczów
Jeżeli olej poddamy reakcji uwodornienia wiązań nienasyconych powstaje wówczas tłuszcz
stały, czyli związek o pojedynczych wiązaniach w cząsteczce. Reakcja ta stosowana jest w
produkcji margaryny z olejów.
Przemiana tłuszczów ciekłych (olejów roślinnych) w tłuszcze stałe, poprzez ich katalityczne
uwodornienie, które prowadzi do częściowego lub całkowitego wysycenia wiązań podwójnych
pomiędzy atomami węgla w cząsteczkach tłuszczów ciekłych
90. Co to są kwasy tłuszczowe trans
Kwasy tłuszczowe zawierające przynajmniej jedno wiązanie podwójne występujące w
konfiguracji trans.

91. Wpływ kwasów tłuszczowych trans na organizm

Podnoszą w osoczu krwi stężenie cholesterolu całkowitego oraz jego frakcji – LDL (zły
cholesterol), a proporcjonalnie obniżają stężenie cholesterolu – HDL (dobrego cholesterolu).
 Ponadto mogą prowadzić do niedokrwiennej choroby serca oraz nowotworów.
92. Co to jest cholesterol i jego rodzaje
Cholesterol jest tłuszczowym związkiem chemicznym, niezbędnym do życia. Należy do steroli
(a dokładniej sterydów – wielopierścieniowych alkoholi hydroaromatycznych), który pełni
bardzo ważne funkcje w organizmie - znajduje się on w każdej komórce ludzkiego ciała.
Wyróżniamy:
„Dobry cholesterol” to potoczna nazwa lipoproteriny wysokiej gęstości (HDL). Ta frakcja
przenosi cholesterol z organizmu do wątroby.
„Zły cholesterol” (LDL), którego funkcją jest transport cholesterolu z wątroby do komórek w
całym organizmie. Transport cholesterolu nazywanego złym jest bardzo szybki – z tego powodu
zły cholesterol może otaczać ściany naczyń krwionośnych i prowadzić do ich zwężenia. W
konsekwencji rozwija się miażdżyca tętnic.
93. Funkcje cholesterolu w organizmie
 budulec błon komórkowych
 bierze udział w produkcji hormonów płciowych, kory nadnerczy i kwasów żółciowych
 sprawia, że możliwa jest synteza witaminy D3 (pochodna cholesterolu w skórze pod
wpływem promieni słonecznych przekształca się w witaminę D3)
 ułatwia trawienie tłuszczów i wydalanie toksyn
94. Cholesterol egzogenny i endogenny
Endogenny – produkowany w organizmie, głównie w wątrobie, jelicie cienki i skórze. Ludzkie
ciało w skrajnych wypadkach jest w stanie samodzielnie wyprodukować taką ilość cholesterolu,
która jest niezbędna do prawidłowego funkcjonowania
Egzogenny – przyjmowany wraz z pożywieniem
95. Co to są enzymy
Białka roślinne lub zwierzęce zdolne do katalizowania reakcji chemicznych czyli białka zdolne
do przyspieszania reakcji chemicznych. Biologiczne katalizatory. Wytwarzane przez żywe
organizmy. Obniżają energię aktywacji danej reakcji biochemicznej, co skutkuje jej
przyspieszeniem
96. Występowanie enzymów na poziomie organizmu człowieka
Enzymy w komórkach:
 w różnych przestrzeniach komórek (enzymy rozpuszczalne w wodzie)
 w błonach (enzymy nierozpuszczalne w wodzie)
Enzymy w przestrzeniach pozakomórkowych:
 przewód pokarmowy
 krew
97. Wymień rodzaje biokatalizatorów
Enzymy, rybozymy, deoksyrybozymy, synzymy
98. Co obejmuje dwuczłonowa nazwa enzymu

99. Co oznaczają litery w międzynarodowym nazewnictwie enzymów : EC.AA.BB.CC.DD

Numer EC – numer przypisany każdemu enzymowi według zasad klasyfikacji. Numery EC
dzielą wszystkie enzymy na sześć głównych grup ze względu na typ katalizowanej reakcji.
AA – klasa
BB - podklasa
CC - podpodklasa
DD – numer w podpodklasie
100. Klasyfikacja enzymów ze względu na rodzaj katalizowanej reakcji
Oksyreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy
101. Jaką reakcję katalizują oksydoreduktazy
Przenoszą ładunki (elektrony i protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora
(dehydrogenazy, oksydazy)
102. Jaką reakcję katalizują transferazy
Przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową itp.) z cząsteczki jednej substancji na
cząsteczkę innej substancji (transaminazy, kinazy)
103. Jaką reakcję katalizują hydrolazy
Powodują rozpad substratu pod wpływem wody
Rozszczepiają wiązania C-C; C-O; C-N i inne
104. Jaką reakcję katalizują liazy
Powodują rozpad substratu bez hydrolizy.
Rozszczepiają wiązania C-C; C-O; C-N i inne, przez eliminację atomu i wytworzenie wiązania
podwójnego
105. Jaką reakcję katalizują izomerazy
Zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związków
(geometryczne zmiany w obrębie cząsteczki).
106. Jaką reakcję katalizują ligazy
 Powodują syntezę (połączenie) różnych cząsteczek, powstają wiązania chemiczne przy udziale
energii i ATP.
107. Klasyfikacja enzymów ze względu na budowę chemiczna
Enzymy proste, enzymy złożone
108. Budowa enzymu złożonego
ENZYM [HOLOENZYM]= CZĘŚĆ BIAŁKOWA [APOENZYM] + CZĘŚĆ NIEBIAŁKOWA
[KOFAKTOR]
109. Rodzaje kofaktorów
Grupa prostetyczna - kofaktor jest związany na stałe z apoenzymem
Koenzym - kofaktor jest nietrwale związana z apoenzymem

110. Rola części białkowej enzymu

 Specyficzna w stosunku do substratu (decyduje jaki rodzaj substratu ulega przemianie).
 Decyduje o kierunku reakcji.
111. Podaj przykłady enzymów z grupą prostetyczną
katalaza, peroksydaza, oksydaza cytochromowa
112. Właściwości enzymów w których grupę niebiałkową stanowi koenzym
 Obie części dają się łatwo oddzielić
 Żadna z nich nie jest czynna katalitycznie
 Ponowne połączenie przywraca aktywność
113. Przykłady koenzymów
Dehydrogenazy
Koenzym A, koenzym Q10, NAD, NADP, FAD
114. Budowa i funkcje dinukleotydu flawinoadeninowego
Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD – forma utleniona, FADH2 – forma zredukowana) –
organiczny związek chemiczny złożony z mononukleotydu flawinowego (FMN) (pochodnej
ryboflawiny) i adenozynomonofosforanu (AMP).
Koenzym oksydoreduktaz pełniący funkcję przenośnika elektronów i protonów (kationów
wodorowych). Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD
przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH2
115. Budowa i funkcje koenzymu A
Koenzym A (CoA, CoA∼SH) – organiczny związek chemiczny zbudowany z reszt 3′-
fosforyloadenozynodifosforanu, pantotenianu i cysteaminy.
W organizmach żywych służy jako przenośnik grup acylowych, które wiążą się do niego
poprzez grupę tiolową (−SH).
Cząsteczkę koenzymu A związaną z resztą acylową nazywa się acylokoenzymem A (acylo-
CoA). Najważniejszym z takich połączeń jest acetylokoenzym A (acetylo-CoA).

116. Budowa i funkcje koenzymu Q10

Ubichinon (znany też jako koenzym Q10, koenzym Q, ubidekarenon) – organiczny związek
chemiczny z grupy chinonów.
Jest odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym. Po przyłączeniu
elektronów swobodnie porusza się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej umożliwiając
transport elektronów między kompleksami białek łańcucha oddechowego, które wbudowane są
w wewnętrzną błonę mitochondrialną.
 Przenosi elektrony między dehydrogenazą NADH (kompleks I), względnie reduktazą
bursztynian-koenzym-Q (kompleks II) na kompleks cytochromów bc1, jest więc miejscem
zejścia się dróg elektronów pochodzących z NADH oraz
FADH2.

117. Dinukleotyd nikotynoadeninowy – rodzaje i funkcje

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NADH – forma zredukowana, NAD+ – forma
utleniona) – organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach
oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i
protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz.
Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy występuje w organizmach żywych w postaci jonów
(NAD+ i NADP+) oraz w formie zredukowanej (NADH i NADPH).
Rodzaje:
 NAD+ – forma utleniona dinukleotydu
 NADP+ – ester fosforanowy dinukleotydu
 NADH – forma zredukowana NAD+
 NADPH – forma zredukowana NADP+

118. Co to są enzymy monomeryczne i oligomeryczne

Monomeryczne - Zbudowane z pojedynczego łańcucha polipeptydowego (np., lizozym,
elastaza, trypsyna, heksokinaza) oraz zbudowane z dwu lub więcej łańcuchów polipeptydowych
połączonych mostkami S-S np., chymotrypsyna
Oligomeryczne - Zbudowane z dwu lub więcej podjednostek połączonych ze sobą za pomocą
wiązań niekowalencyjnych (np., L- asparaginaza, aldolaza)
119. Funkcje kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej
Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej (PDC) – kompleks trzech enzymów
przekształcający pirogronian w acetylo-CoA w procesie dekarboksylacji pirogronianu.
Powstały acetylo-CoA może być włączony do cyklu kwasu cytrynowego, tym samym reakcja
katalizowana przez PDC łączy szlak glikolizy z cyklem kwasu cytrynowego.
120. Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej
 odpowiednie stężenie substratu
 temperatura – stała (25, 30, 37°C)
 odpowiednio dobrany bufor - stałe, optymalne pH i siła jonowa
 aktywatory i inhibitory
121. Rodzaje jednostek aktywności enzymatycznej
 konwencjonalne – ustalane przez autorów metod
  jednostka aktywności enzymatycznej (katal = kat) – jest to aktywność, która przekształca 1
mol substratów w czasie 1 sekundy (mkat, nkat, pkat)
 bezwzględna międzynarodowa jednostka standardowa enzymu (U lub IU) – jest to
aktywność, która przekształca 1 mmol substratu (lub 1 mmol odpowiednich grup
chemicznych) w ciągu 1 minuty, w temperaturze 30°C i w optymalnych warunkach
(szczególnie pH i stężenia substratu) (U, mU, kU)
122. Podział kliniczny enzymów
enzymy sekrecyjne (wydzielnicze), wskaźnikowe (indykatorowe), ekskrecyjne (wydalnicze).
123. Co to są abzymy i ich funkcje
Abzymy to przeciwciała o charakterze enzymatycznym. Uzyskuje się je w odpowiedzi na
antygeny będące analogami stanu przejściowego danej reakcji enzymatycznej. Przeciwciało może
wtedy związać substrat takiej reakcji, a w wyniku tego wiązania dochodzi do zmiany
konformacyjnej substratu, dzięki której jego kształt przypomina związek przejściowy. Ponieważ
związek przejściowy jest w danej reakcji związkiem o najwyższej energii, może on teraz łatwo
przekształcić się w produkt reakcji. Od zwyczajnych enzymów abzymy różnią się o wiele
mniejszą szybkością reakcji (zwykle 3 - 4 rzędy wielkości), w odróżnieniu od enzymów. Abyzmy
mogą być stosowane tam, gdzie ich zdolność katalityczna jest potrzebna, a np. nie znany jest
enzym, który mógłby przeprowadzić daną reakcję, bądź jest on trudny do wyodrębnienia.
124. Co to są rybozymy i ich funkcje
Substancje zbudowane z kwasu rybonukleinowego (RNA) zdolne do katalizowania pewnych
reakcji chemicznych
 Występują w mechanizmie syntezy białek oraz przemian kwasów nukleinowych
 Transferaza peptydylowa – enzym wchodzący w skład rybosomów, który tworzy wiązania
peptydowe, jest rybozymem (rRNA).
 Wycinanie intronów ze świeżo zsyntetyzowanego mRNA
 Wchodzą też w skład wielu wirusów.
125. Co to jest krzywa Michaelisa – Menten
Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany
szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w jednostce
czasu, można przedstawić w postaci krzywej hiperbolicznej
126. Co to jest stała Michaelisa (Km)
Takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie
szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa
powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe,
natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.
127. Rodzaje spektrofotometrii
Technika pomiarowa polegająca na ilościowym pomiarze transmisji lub odbicia światła przez
próbkę

128. Co to jest kolorymetria

Technika analityczna określania stężenia roztworów barwnych za pomocą wizualnego
porównania intensywności barwy roztworu badanego z intensywnością barwy wzorca
129. Prawo Lamberta-Beera
Opisuje pochłanianie promieniowania elektromagnetycznego przy przechodzeniu przez
częściowo absorbujący i rozpraszający ośrodek.
W ogólnym przypadku prawo to głosi, że absorbancja jest wprost proporcjonalna do stężenia c i
grubości warstwy l roztworu, przez który przechodzi promieniowanie:
A=kcl
A – absorbancja
k – stała proporcjonalności (współczynnik pochłaniania promieniowania, często nazywany
współczynnikiem absorpcji)
 c – stężenie substancji w roztworze
l – grubość warstwy absorbującej (droga jaką pokonuje promieniowanie przechodząc przez
roztwór)
130. Inhibitory enzymów
substancje nisko- lub wysokocząsteczkowe, jony
Inhibitory odwracalne (można je usunąć) – przykłady:
 Ca+2 dla enzymów zależnych od Mg+2
 EDTA dla fosfatazy alkalicznej i kinazy kreatynowej
Inhibitory nieodwracalne (wiążą się kowalencyjnie z enzymem) – przykłady:
 związki fosforoorganiczne dla esteraz
 anty-enzymy – inhibitory o proteolitycznej aktywności hamujące aktywne enzymy np.
inhibitory proteaz serynowych (serpiny)
131. Co to jest substrat samobójczy enzymu
Inhibitor nieodwracalny. Na stałe wiąże się z enzymem i uniemożliwia jego dalsze działanie.
Podobny do substratu właściwego-podobna struktura
132. Co to jest metabolizm
Jest to całość przemian biochemicznych (katabolicznych i anabolicznych) i towarzyszących im
przemian energii, zachodzących w komórkach żywych organizmów.
Odpowiada na pytania:
W jaki sposób komórki zdobywają energię i siłę redukcyjną z otaczającego je świata.
W jaki sposób komórki syntetyzują podstawowe elementy składowe swoich makrocząsteczek.
133. Do czego wykorzystywana jest energia swobodna
 wykonywanie pracy mechanicznej w czasie skurczu mięśni i innych ruchów komórkowych;
 aktywnego transportu cząsteczek i jonów;
 syntezy makrocząsteczek i innych biocząsteczek z prostych prekursorów

134. Źródła energii swobodnej

u organizmów chemotroficznych- w wyniku utleniania pożywienia;
u organizmów fototroficznych- w rezultacie pochłaniania energii świetlnej.
Nośnikiem tej energii jest głównie ATP
135. Budowa ATP
ATP jest nukleotydem składającym się z: adeniny, rybozy, trifosforanu
136. Związki wysokoenergetyczne w komórce
NADH, NADPH, FADH2, Acetylo-CoA, Karboksybiotyna, S-Adenozylometionina,
Urydynodifosfoglukoz
137. Źródła kreatyny
1 g tego związku jest syntezowany przez organizm z aminokwasów,
pozostała ilość powinna być dostarczona w pożywieniu – najlepszymi źródłami kreatyny są
mięso oraz ryby
138. Źródła energii swobodnej u organizmów chemotropicznych
Organizmy chemotroficzne uzyskują energię swobodną w wyniku utleniania cząsteczek glukozy
i kwasów tłuszczowych.
139. Rodzaje przenośników oksydacyjnych
Nukleotydy pirymidynowe, nukleotydy flawinowe

140. Funkcje acetylo-CoA

 Przenosi aktywne grupy acetylowe, podobnie jak ATP przenosi aktywne grupy fosforanowe.
 Bezpośrednio wykorzystywany przez połączenie z kwasem szczawiooctowym do syntezy
kwasu cytrynowego, który rozpoczyna cykl kwasu cytrynowego
 Odgrywa również ważną rolę w metabolizmie lipidów – jest prekursorem cholesterolu, a
tym samym hormonów steroidowych
141. Etapy pobierania energii z pożywienia
 Etap 1:
Duże cząsteczki pożywieni są rozbijane na mniejsze jednostki. Białka są hydrolizowane do 20
aminokwasów, polisacharydy do cukrów prostych, takich jak glukoza, a tłuszcze są rozkładane
do glicerolu i kwasów tłuszczowych.
W tej fazie nie powstaje użyteczna energia.
Etap 2:
Liczne związki niskocząsteczkowe są rozkładane do kilku prostych jednostek odgrywających
główną rolę w metabolizmie.
W rezultacie cukry, kwasy tłuszczowe i kilka aminokwasów przekształcane są do acetylo-CoA.
Na tym etapie powstaje ATP, ale w małych ilościach w porównaniu z ilością uzyskaną w wyniku
całkowitego utleniania acetylowych jednostek acetylo-CoA.
Etap 3:
Cykl kwasu cytrynowego i fosforylacja oksydacyjna, które są wspólnymi szlakami końcowego
utleniania cząsteczek różnych substratów energetycznych.
Acetylo-CoA wprowadza do tego cyklu jednostki acylowe, które są całkowicie utleniane do
CO2. Każda utleniona grupa acylowa dostarcza czterech par elektronów, przenoszonych na
NAD+ i FAD+ .
Podczas przepływu elektronów ze zredukowanych form tych przenośników do O2 następuje
wytwarzanie ATP - fosforylacja oksydacyjna
Ponad 90% ATP wytwarzane przez utlenianie składników pożywienia powstaje na tym etapie.
142. Co to jest glikoliza
Proces enzymatycznego rozkładu cukrów do kwasu pirogronowego, którego celem jest
pozyskiwanie energii pod postacią NADH i ATP.
Ciąg reakcji biochemicznych, podczas których jedna cząsteczka glukozy zostaje przekształcona w
dwie cząsteczki pirogronianu. (Wikipedia)
143. Substraty glikolizy
Glukoza, fruktoza, mannoza, galaktoza, glicerol
144. Rodzaje glikolizy
W warunkach tlenowych – następnie cyk Krebsa
w warunkach beztlenowych – następnie fermentacja

145. Etapy glikolizy

1) Fosforylacja glukozy
2) Izomeryzacja glukozy do fruktozy
3) Druga fosforylacja fruktozy
4) Rozpad na 2 fragmenty trójwęglowe
5) Fragmenty trójwęglowe izomeryzują
6) Odwodornienie i fosforylacja trójwęglowego fragmentu
 7) Utworzenie ATP z ADP- odzysk energii
8) Izomeryzacja
9) Odszczepienie cząsteczki wody- odwodnienie
10) Znów odzysk energii – synteza ATP
146. Bilans energetyczny glikolizy

147. Co to jest cykl Krebsa

Cykl Krebsa (cykl kwasu cytrynowego, cykl kwasów trikarboksylowych,) to cykliczny szereg
reakcji biochemicznych, stanowiący końcowy etap utleniania cząsteczek będących źródłem
energii dla organizmów oddychających tlenem, czyli aerobów. Cykl Krebsa zachodzi w
mitochondriach, a dokładniej: w macierzy mitochondrialnej. W wyniku cyklu Krebsa
wytwarzana jest energia, którą później organizm magazynuje w postaci cząsteczek z
wysokoenergetycznymi wiązaniami, poza tym powstają prekursory ważnych biocząsteczek.
Substratem cyklu Krebsa jest aletylokoenzym-A

148. Etapy cyklu Krebsa

 1) Pirogronian —> Acetylokoenzym A 6) Alfa-ketoglutaran —> bursztynylo-
2) AcCoA —> cytrynian CoA:
3) Cytrynian —> cis akonitan 7) Bursztynylo-CoA —> bursztynian
4) cis-Akonitan —> izocytrynian 8) Bursztynian —> fumaran
5) Izocytrynian —> alfa-ketoglutaran 9) Fumaran —> jabłczan
10) L-jabłczan —> szczawiooctan
149. Co to jest fosforylacja oksydacyjna i gdzie zachodzi
Szlak metaboliczny, w którego wyniku energia, uwalniana podczas utleniania zredukowanych
nukleotydów, przekształcana jest w energię ATP. (Wikipedia)
Podczas fosforylacji oksydacyjnej, w wyniku szeregu reakcji redoks , elektrony przenoszone są
ze zredukowanych nukleotydów, NADH i FADH 2, na pełniący funkcję akceptora elektronów
tlen.
Fosforylacja oksydacyjna zachodzi w błonie wewnętrznej mitochondrium.
150. Co to jest cykl ornitynowy
Cykl ornitynowy (cyklem mocznikowy, mocznikowy cykl Krebsa) – cykl przemian
biochemicznych (reakcji enzymatycznych ) trzech aminokwasów: ornityny , cytruliny i argininy
prowadzący do powstania mocznika . Umożliwia usunięcie z organizmu toksycznego jonu
NH4+, który powstaje podczas deaminacji aminokwasów. Wytwarzanie mocznika zachodzi w
komórkach wątroby.