J.

U Srednja Medicinska skola Tuzla

2019/20

Biohemija
(klinicka Biohemija)

Ucenik: Prof/ca:

Mrakanovic Ibrahim 3-i Mersida Suljagic

Bjelančevine
ili proteini su, uz vodu, najvažnije tvari u tijelu. Najvažniji su čimbenik u rastu i razvoju svih
tjelesnih tkiva. Glavni su izvor tvari za izgradnju mišića, krvi, kože, kose, noktiju i unutarnjih
organa, uključujući srce i mozak. Sastavni su dijelovi svake stanice, što ih čini
osnovom života na Zemlji. Izgrađene su od aminokiselina koje su međusobno
povezane peptidnom vezom.

Bjelančevine su kemijske tvari koje upravljaju svim životnim procesima stanice. No, one se ne
mogu same umnožavati. Izgrađene su od dvadeset različitih aminokiselina, međusobno
povezanih poput karika u lancu. Redoslijed i broj tih karika određuje specifične osobine svake
bjelančevine. U biosferi je broj različitih molekula bjelančevina neograničen. No, u jednoj stanici
neke vrste ih može biti oko tisuću. Određena smjesa različitih molekula bjelančevina upravlja
svim biološkim funkcijama određene stanice i specifična je za određenu vrstu živog organizma
(npr. za amarilis, krumpir, vjevericu, purana, medvjeda...). Promjenom redoslijeda samo jedne
karike u lancu, nastat će nova bjelančevina, potpuno novih osobina. Dakle, za neku specifičnu
vrstu živog bića, osnovno je odabrati redoslijed karika (aminokiselina) u lancu bjelančevina. Tu
zadaću ima DNK.
Aminokiseline u bjelančevinama mogu biti dvovrsne:

 esencijalne aminokiseline, koje se ne mogu samostalno obnavljati u organizmu pa ih

moramo uzimati u ishrani.

 neesencijalne aminokiseline, koje se organizam može stvoriti ili iz ugljikohidrata, ili iz

esencijalnih aminokiselina.
Ribosomi su "tvornice bjelančevina". U njima se povezuju karike (aminokiseline) u polipeptidni
lanac molekule bjelančevine. Tako nastala bjelančevina preuzima namijenjenu joj zadaću
izgradnje određenih struktura, katalizatora određenih metaboličkih procesa ili proizvođača
mehanokemijske energije potrebne, recimo, za pokretanje krila leptira.

Podjela bjelančevina
Po složenosti
 Jednostavne bjelančevine(proteini) – sastavljene samo od aminokiselina (npr.: histoni i
protamini)
 Složene bjelančevine (proteidi) – sastoje se od proteinskog (polipeptidni lanac) i
neproteinskog dijela
(npr. glikoprotein, nukleoprotein, kromoprotein (hemoglobin + Fe, hemocijanin + Cu),
različiti enzimi)
Po vrsti
Strukturne bjelančevine – oblikuju kosti, mišiće, korijenje, listove,

 Hormoni – reguliraju metaboličke procese u organizmu (neki hormoni su proteini, neki

steroidi)
 Antitijela (imunoglobulini) – obrambeni proteini
 Prijenosne bjelančevine – prenose druge tvari; na primjer, hemoglobin prenosi O2
 Enzimi – ubrzavaju i kataliziraju kemijske reakcije u organizmu
 Fibrilne bjelančevine – strukturne bjelančevine u animalnom tkivu, netopive u vodi; na
primjer keratin (kosa), kolagen (tetive), fibroin (svila), miozin (mišići)
 Globularne bjelančevine – kompleksna struktura, topive u vodi, osjetljive na promjene
temperature; na primjer enzimi, antitijela, hemoglobin, albumin
Osnovni kemijski spojevi od kojih se sastoje svi proteini nazivaju se aminokiseline.

Aminokisaline
Svu složenost i raznolikost proteinskih struktura ljudskog tkiva sačinjava samo dvadesetak
aminokiselina od kojih se samo devet smatra prijeko potrebnim ili esencijalnim. Gledajući iz ove
perspektive naša potreba za proteinima u prehrani zapravo se svodi na potrebu za esencijalnim
aminokiselinama.
Esencijalne aminokiseline su: leucin, lizin, izoleucin, treonin, triptofan, metionin, valin, fenilalanin i
histidin. Histidin je nekad smatran esencijalnim samo kod dojenčadi ali novija istraživanja
pokazuju da bi mogao biti esencijalan i kod odraslih. Nabrojenih devet aminokiselina tijelo ne
može proizvesti samo nego ih mora unijeti putem hrane zbog čega se i nazivaju esencijalnim.
Sve ostale aminokiseline mogu se sintetizirati od navedenih devet. Slično kao što slova tvore
riječi, a riječi rečenice i čitave knjige, tako i devet prijeko potrebnih aminokiselina sačinjava
preostale. S njima se u bezbrojnim kombinacijama povezuje u duge peptidne lance. Neki su dugi
od nekoliko stotina ili tisuća aminokiselina i tvore različite proteinske strukture našeg tijela.

U tijeku je izbor jubilarnog 213.000. članka.

Enzimi
Enzim je biološki katalizator, protein tj. može utjecati na brzinu kemijske
reakcije.Enzim acetilkolinesteraza se nalazi u krvi i živčanim stanicama
Enzimi su neophodni za život kakav poznajemo, jer su mnoge reakcije koje se odvijaju
u stanicama organizma prespore te bi vodile do bitno drugačijih produkata koje organizmu ili ne
trebaju, ili bi štetili.
Pogreška (genetske mutacije, nedovoljna proizvodnja, ili hiperprodukcija enzima) jednog
jedinog enzima može biti glavni uzrok teških genetskih poremećaja. Tako je, primjerice,
poremećaj fenilketonurija rezultat pogreške enzima fenilalanin hidroksilaza, koji katalizira prvi
korak u degradaciji aminokiseline fenilalanina. Ako ovaj enzim ne radi kako treba, i ne degradira
aminokiselinu na predviđeni način, neograničena proizvodnja fenilalanina će dovesti do mentalne
retardacije. Postoji i još čitav niz oboljenja, pod zajedničkim nazivom enzimopatije, čiji je uzrok
mutacija gena, a posljedica nedostatak nekog enzima.
Kao i svi katalizatori, enzimi funkcioniraju na način da snižavaju energiju
aktivacije pojedine reakcije, te je na taj način ubrzavaju, i do nekoliko milijuna puta. Enzim ostaje
nepromijenjen čitavim trajanjem reakcije na koju utječe što mu omogućava da, kad se jedna
reakcija privede kraju, uključi u drugu potpuno nepromijenjen.
Enzimi ne utječu na relativnu energiju između reagenata i produkata, pa niti na odnosne
reakcije. Međutim, ono što enzim ističe među svim ostalim katalizatorima je njegova specifičnost
u pogledu stereokemije, kemijske selektivnosti i specifičnosti. Osnovna ideja enzima je
povezivanje molekula u reakciji na koju djeluje stvaranjem kompleksa.
Na aktivnost enzima mogu utjecati različite molekule. Inhibitori, prirodni ili umjetni
stvoreni u laboratoriju, su molekule koji ili umanjuju aktivnost enzima, ili je potpuno
uništavaju. Aktivatori su pak molekule koje povećavaju aktivnost enzima. Inhibitori
samoubojice su inhibitori koji se sami ugrade u enzim i zauvijek ga deaktiviraju. Mnogi lijekovi su
ustvari inhibitori enzima.
Npr. aspirin je inhibitor enzima koji rezultira stvaranjem prostaglandina (inflamantorna
molekula), te tako stopira bol i inflamaciju. Otrov cijanid deaktivira enzim citokrom C oksidazu i na
taj način blokira stanično disanje.

Dugo se smatralo da su svi enzimi po kemijskom sastavu proteini. Međutim, kao što u
biokemiji često biva, imamo izuzetak u vidu nekoliko vrsta ribonukleinskih kiselina (RNK) koje se
specifično nazivaju ribozimi. Smatra se da su RNK vjerojatno bile i prvi katalizatori u evoluciji žive
tvari.
Što se proteinskih enzima tiče, oni čine veliku većinu enzima u ljudskom tijelu te je njihova
funkcija, kao kod svih proteina, određena strukturom. Enzim može biti:

 Monomeran - sadrži samo jedan polipeptidni lanac, obično od sto ili

više aminokiselina,
 Oligomeran - sadrži veći broj polipeptidnih lanaca, koji mogu biti jednaki ili se
razlikovati, bez obzira funkcionirajući zajedno kao cjelina.
Monomer je dugačak linearni lanac aminokiselina, koji se uvija na određeni način i
rezultira stvaranjem trodimenzionalne strukture.
Većina enzima je veći od molekula na koje djeluju, i svega desetak aminokiselina enzima
dođe u direktan kontakt s molekulom koja biva transformirana. Područje na kojem dolazi do
izravnog spoja enzima i molekule se naziva aktivno mjesto. Veći broj enzima ima i dodatna
područja za kofaktore koji su potrebni pri katalizaciji reakcije. Kontakti između molekula na koje
djeluju i postojećih kofaktora ubrzava ili usporava aktivnost enzima po potrebi.

Specifičnosti
Enzimi su uglavnom vrlo specifični kad su u pitanju reakcije koje koriste u dodiru s
molekulima na koje djeluju, na što prvenstveno utječe njihov oblik, struktura, nabijenost, hidrofilna
i hidrofobna svojstva.
Najuočljivija karakteristika enzima je njihova specifičnost. Emil Fischer je 1890. godine
konstatirao da je ova hipoteza korektna uslijed specifičnosti oblika enzima i molekula na koje oni
djeluju. Svaka molekula na koju određeni enzim utječe, ima točno određeni oblik, pomoću kojeg
se molekula poveže na baš taj enzim. Na primjer, ako je molekula na koju enzim utječe u obliku
kocke, a sam enzim ima dio u obliku trokuta na koji bi se molekula trebala nadovezati, do
povezivanja neće doći, jer u tom slučaju enzim nije namijenjen za tu molekulu. Ova hipoteza se
zato i naziva hipoteza Ključ i brava, jer je svaki ključ specifičan za svaku bravu koju
otključava.Godine 1958. Daniel Koshland je predložio modifikaciju hipoteze Ključ i brava koja je
nazvana hipoteza Induciranog prilagođavanja (eng. Induced-Fit-Model). Enzimi su vrlo
fleksibilne strukture. Aktivni dio enzima može biti modificiran kako bi došlo do interakcije molekula
i enzima. Lanci aminokiselina se mogu preklapati na taj način koji bi odgovarao enzimu, kako bi
došlo do interakcije, i na taj način enzim mogao izvršiti svoju katalitičku funkciju. U jako rijetkim
slučajevima, molekula se pri ulasku u aktivni dio može prilagoditi enzimu, kako bi došlo do
interakcije enzima i molekule. Analogija slična ovoj je na primjer kada oblačimo rukavicu, i kako
se rukavica prilagođava našoj ruci, kako bi se savršeno prilagodila ruci.

Kofaktori
Neki enzimi su kao samostalne jedinice same sebi dovoljne da bi bile potpuno aktivne, tj.
nisu potrebni dodatni faktori da bi se ta aktivnost postigla. Međutim, nekim enzimima su potrebne
molekule koje bi pomogle pri aktiviranju enzima. Te molekule se zovu kofaktori. Kofaktori mogu
biti neorganskog porijekla, kao na primjer ioni metala, ili mogu imati organsko porijeklo, i kao takvi
se nazivaju koenzimi.
Enzimi kojima su potrebni kofaktori, a trenutno ih nemaju nazivaju se apoenzimi. Enzim
koji je povezan sa svojim kofaktorom, naziva se holoenzim, i taj oblik predstavlja aktivni oblik
enzima. Većina kofaktora nije kovalentno povezana s enzimima, ali ima i onih koji su kovalentnim
vezama povezani za enzim. Takvi kofaktori se nazivaju prostetska grupa. Npr. kofaktor hem je
povezan kovalentnom vezom za hemoglobin.
Većina kofaktora su ili regenerirani ili kemijski nepromijenjeni tijekom i nakon reakcije u
kojoj sudjeluju. Veliki broj kofaktora su derivati vitamina i služe kao transportna tijela za
transport elektrona, atoma ili funkcionalnih grupa, od enzima k molekuli. Najčešći primjeri su i
NADP, koji su transportna tijela za elektrone.