NỘI DUNG CHƯƠNG

CHƯƠNG 2  ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN

 AMINO ACID
PROTEIN  PEPTIDE

 PROTEIN

ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN PROTEIN CÓ Ở ĐÂU?

 PROTEIN LÀ GÌ?  TRONG TẾ BÀO

 VAI TRÒ CỦA PROTEIN

 VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG CÔNG

NGHỆ THỰC PHẨM

CHỨC NĂNG SINH HỌC CỦA PROTEIN VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM

 VAI TRÒ DINH DƯỠNG

 Xúc tác phản ứng

 Cấu trúc tế bào

 Bảo vệ cơ thể

 Điều hòa, dự trữ dinh dưỡng, vận tải, vận

động, dẫn truyền xung động thần kinh…

1
VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM NGUỒN GỐC PROTEIN

 VAI TRÒ TRONG CHẾ BIẾN THỰC PHẨM  TỪ ĐỘNG VẬT: hơn 70% khối lượng khô: các loại
 Tạo cấu trúc thịt gia súc, gia cầm, cá, tôm, trứng, sữa; cua, cáy, tép,
động vật nhuyễn thể…
Thịt heo, thịt bò… Giò lụa, giò chả
Sữa Phô mát  TỪ THỰC VẬT: hạt các loại đậu (đậu tương)

Đậu nành Đậu hũ, tàu hũ

 TỪ VI SINH VẬT: tảo (Chlorella, Scenedesmus,
……. Spirulina...), nấm men và vi khuẩn (protein đơn bào
 Giữ hương, giữ bọt… SCP – single cell protein)

CÁC NGUYÊN LIỆU ĐƯỢC SỬ DỤNG ĐỂ THU

NHẬN PROTEIN

 PROTEIN CONCENTRATE: Protein được thu
nhận bằng cách trích ly từ nguyên liệu
 PROTEIN ISOLATE: Protein được trích ly, sau
đó đông tụ nhiệt hoặc kết tủa đẳng điện
 Protein được sử dụng để tăng cường giá trị dinh
dưỡng và cải thiện các tính chất chức năng của
protein thực phẩm
 Lúa mì và bắp: gluten được xem làm phụ phẩm của quá
trình sản xuất tinh bột
 Khoai tây: từ phần nhựa còn lại sau quá trình sản xuất tinh
bột (phương pháp đông tụ nhiệt)
 Trứng: bột trứng, long đỏ và long trắng trứng
 Sữa: Casein và whey protein
 Cá: Sau tách béo thu được protein concentrate
 Huyết động vật: bột protein, huyết thanh concentrate,
globin isolate
 Các loại cỏ (cỏ linh lăng alfalfa): sản xuất protein
concentrate từ nhựa cây bằng đông tụ nhiệt

AMINO ACID CẤU TẠO AMINO ACID

 CẤU TẠO & PHÂN LOẠI  CẤU TẠO Nhóm

hydrocarbon – R
 TÍNH CHẤT

 CÁC KIỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO

ACID

 TỔNG HỢP ACID AMIN ĐỂ TĂNG GIÁ TRỊ SINH

HỌC CỦA THỰC PHẨM

Nhóm amin –NH2 Nhóm carboxyl –COOH

2
 L và D – amino acid
Trong tự nhiên, các amino acid tồn tại dạng L
PHÂN LOẠI THEO CẤU TẠO
(20 acid amin )
 Nhóm 1: Monoamino monocarboxylic – 7 acid amin
 Nhóm 2: Diamino monocarboxylic – 2 acid amin
 Nhóm 3: Monoamino dicarboxylic – 2 acid amin
 Nhóm 4: Amide của amino acid dicarboxylic – 2 acid
amin
 Nhóm 5: Acid amin chứa S – 3 acid amin
 Nhóm 6: Acid amin nhân thơm – 2 acid amin
 Nhóm 7: Acid amin dị vòng – 2 acid amin
TÍNH CHẤT ACID AMIN
 TÍNH HOẠT QUANG
PHÂN LOẠI AMINO ACID
 PHÂN LOẠI THEO CẤU TẠO
 PHÂN LOẠI THEO GIÁ TRỊ DINH DƯỠNG
PHÂN LOẠI THEO GIÁ TRỊ DINH DƯỠNG
 Acid amin thay thế: Glycine, Alanine, Serine,
Cysteine, Proline, Tyrosine, Asparagine, Glutamine,
Acid aspartic, Acid glutamic.
 Acid amin không thay thế: tự bản thân sinh vật
không tự tổng hợp được cho bản thân.
 Người lớn: 8 acid amin không thay thế: Valine,
Leucine, Isoleucine, Threonine, Methionine, Lysine,
Phenylalanine, Tryptophane.
 Trẻ em: thêm 2 acid min cần thiết là Arginine,
Histidine.
L và D – amino acid
Trong tự nhiên, các amino acid tồn tại dạng L
3
 TÍNH CHẤT ACID AMIN

 TÍNH ĐIỆN LY LƯỠNG TÍNH

Amino acid có tính chất lưỡng tính

R CH COOH R CH COO-

NH2 NH3+

Phân tử glycine không có C*

 Trong môi trường acid  Điểm đẳng điện: pI (pHi)

R CH COO- H+ R CH COOH
(cation)
NH3+ +

pH A  pH B
NH3

 Trong môi trường base pI 

R CH COO- OH- R CH COO-
+ H2O
2
NH3+ NH2 (anion)
pHA : pH tại đó acid amin bắt đầu tích điện ( + )
pHB : pH tại đó acid amin bắt đầu tích điện ( – )

TÍNH CHẤT ACID AMIN TÍNH CHẤT ACID AMIN

 TÍNH HÒA TAN  PHỔ HẤP THU

 Dễ tan trong dung môi phân cực (nước, Đa số các amino acid có phổ hấp thu tử
ethanol…) ngoại (240 – 280nm)
 Không tan trong dung môi không phân cực
(benzen, ether…)
 TÍNH CHẤT CẢM QUAN
Acid amin là nhân tố tạo vị cho sản phẩm

4
 CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC
TÍNH CHẤT HÓA HỌC CỦA AMINO ACID CỦA AMINO ACID

 PHẢN ỨNG DO NHÓM α-CARBOXYL VÀ  LIÊN KẾT PEPTIDE

α-AMINE
PHẢN ỨNG NINHYDRIN: phản ứng định tính
α amino acid
Dấu hiệu nhận biết: phức chất màu xanh tím
 PHẢN ỨNG CỦA NHÓM α-CARBOXYL
 PHẢN ỨNG CỦA NHÓM α-AMINE
 PHẢN ỨNG DO GỐC R

CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC
CỦA AMINO ACID CỦA AMINO ACID

 LIÊN KẾT PEPTIDE  LIÊN KẾT PEPTIDE:

Là liên kết được tạo thành từ nhóm -NH2 của acid amin Có tính thuận nghịch
này với nhóm -COOH của acid amin khác

Dạng biuret

CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC

CỦA AMINO ACID LIÊN KẾT HYDRO

 LIÊN KẾT HYDRO Là ái lực giữa các nhóm tích điện

trái dấu nhau

Đặc điểm:
- Kém bền (8 – 12 KJ/mol)
- Số lượng rất lớn

5
 CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC
CỦA AMINO ACID CỦA AMINO ACID

 LIÊN KẾT DISULFIDE (CẦU DISULPHUA)  LIÊN KẾT ION (LIÊN KẾT TĨNH ĐIỆN)

Được tạo ra bởi các gốc mang điện

Đặc điểm:
- Rất bền (300 KJ/mol)
- Số lượng ít Đặc điểm:
- Khá bền (160 KJ/mol)

CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC

CỦA AMINO ACID
1-?

 LIÊN KẾT VAN DER WAALS

2 -? 3
-
Tương tác giữa các nhóm kỵ nước (nhóm R) ?
4
-
Đặc điểm: ?
Năng lượng: 4 – 8.5 KJ/mol

5-?

NỘI DUNG CHƯƠNG PEPTIDE

 ĐỊNH NGHĨA:
 ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN PEPTIDE là chuỗi acid amin liên kết với nhau bằng
liên kết peptide
 AMINO ACID

 PEPTIDE 1 2 3 4

 PROTEIN

6
 PEPTIDE TÍNH CHẤT PEPTIDE
 DANH PHÁP:  PHẢN ỨNG BIURET
 Xảy ra đối với peptide có từ 2 liên kết peptide trở lên
Glycine + Alanine  GlycylAlanine  PHẢN ỨNG SANGER

Alanine + Glycine  AlanylGlycine  PHẢN ỨNG EDMAN

 PHẢN ỨNG THỦY PHÂN
Acid amin nào có nhóm carboxyl tham gia
trong liên kết peptide  đuôi đổi thành “yl”

 LIÊN KẾT PEPTIDE AMINO ACID

Là liên kết được tạo thành từ nhóm -NH2 của acid amin
này với nhóm -COOH của acid amin khác
 PEPTIDE
Dạng biuret
 PEPTONE

 PROTEIN

PROTEIN
 PHÂN LOẠI:
 PHÂN LOẠI DỰA VÀO THÀNH PHẦN HÓA HỌC
PROTEIN THUẦN: albumin, globulin, prolamin,
glutelin, histone…
PROTEIN PHỨC TẠP: do protein kết hợp với
nhóm ngoại.
 PHÂN LOẠI DỰA VÀO HÌNH DẠNG
Hình hạt, hình bầu dục, hình cầu

7
 CẤU TRÚC PROTEIN CẤU TRÚC CỦA PROTEIN

 CẤU TRÚC BẬC 1

 Là chuỗi các acid amin liên kết với nhau
bằng liên kết peptide

 Là bản phiên dịch mã di truyền  Thể hiện

quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa

CẤU TRÚC CỦA PROTEIN CẤU TRÚC XOẮN α

 CẤU TRÚC BẬC 2

 Làcấu trúc không gian của chuỗi peptide,
nhờ liên kết hydro giữa các amino acid gần
nhau.

 Hai dạng:
xoắn alpha (α) & gấp khúc beta (β)

Cấu trúc xoắn 

 Là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo.

 Mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid (18 gốc thì tạo
được 5 vòng)
 Đường kính biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các
mạch bên R) vào khoảng 0,6nm.
 Khoảng cách giữa các vòng (hoặc là 1 bước) là 0,54nm.
 Góc xoắn là 260. Có thể có xoắn phải và xoắn trái (ngược
chiều kim đồng hồ)

8
CẤU TRÚC GẤP NẾP β
 Được tạo thành nhờ liên kết Hydro được tạo thành giữa
các nhóm –NH– và –CO– trên 2 mạch polypeptide khác
nhau, ở kề nhau

CẤU TRÚC BẬC 2 CẤU TRÚC BẬC 2

CẤU TRÚC BẬC 3 CẤU TRÚC BẬC 4

9
CẤU TRÚC
CỦA CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
BẬC 1
PROTEIN:
4 BẬC HÌNH
BẬC THÀNH PHẦN LIÊN KẾT
DẠNG
CHUỖI DÀI
1 AMINO ACID PEPTIDE
POLYPEPTIDE
BẬC 2 XOẮN α
2 AMINO ACID HYDRO
GẤP NẾP β
HYDRO, ION,
DISULFIDE,
3 AMINO ACID DẠNG CUỘN
VAN DER
BẬC 3 WAALS

HYDRO, ION,
BẬC 4 DẠNG CẦU,
4 CÁC CHUỖI PEPTIDE VAN DER
DẠNG SỢI…
WAALS

55

TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN

 PHỤ THUỘC:  KHỐI LƯỢNG & HÌNH DẠNG:

 THÀNH PHẦN & TRÌNH TỰ ACID AMIN  KHỐI LƯỢNG RẤT LỚN

 LIÊN KẾT PEPTIDE  HÌNH DẠNG: HÌNH CẦU (HẠT, BẦU DỤC),

 CẤU TRÚC KHÔNG GIAN HÌNH SỢI

TÍNH LƯỠNG TÍNH TÍNH QUANG HỌC

ACID AMIN PROTEIN ACID AMIN PROTEIN

 Có tính lưỡng tính  Có tính lưỡng tính Đa số các amino acid Dung dịch protein có
 pI
có phổ hấp thu tử phổ hấp thu tử ngoại
R CH COOH R CH COO-
ngoại (240 – 280nm) 180 – 220nm
NH2 NH3+  Ở pH = pI  protein kết
tụ &
 pI  TÁCH RIÊNG  ĐỊNH LƯỢNG 250 – 300nm
pH A  pH B
pI  PROTEIN RA KHỎI  ĐỊNH LƯỢNG
2
HỖN HỢP

10
 TÍNH HÒA TAN
TRONG
ACID AMIN PROTEIN PROTEIN:
-- NHÓM KỴ
 Dễ tan trong dung
môi phân cực
HÌNH DẠNG NƯỚC: QUAY
VÀO TRONG
(nước, ethanol…)  DẠNG TỦA: -- NHÓM ƯA
 Không tan trong  THUẬN NGHỊCH NƯỚC: TRÊN
dung môi không  KHÔNG THUẬN BỀ MẶT PHÂN
phân cực (benzen, NGHỊCH TỬ
ether…) -BỊ HYDRATE

TÍNH KẾT TỦA CỦA PROTEIN

KHÔNG
THUẬN NGHỊCH THUẬN NGHỊCH

Protein bị các phân tử nước bao quanh

 DUNG DỊCH KEO

 1: Amino acid là gì?

SỰ BIẾNTÍNH  2: Tham gia vào thành phần cấu tạo protein trong tự nhiên có tất cả bao
nhiêu acid amin?
 3: Amino acid không thay thế là gì?
 4: Các amino acid trong tự nhiên tồn tại dạng đồng phân nào?
 5: Một chuỗi polypeptide gồm 24 amino acid, chuỗi này có bao nhiêu liên
kết peptide ?
 6: Cấu trúc bậc 1 của protein là gì ?
 7: Kể tên các amino acid có chứa lưu huỳnh?
 8: Hemoglobin là protein có chức năng gì?
 9: Chế biến đậu hũ, sữa chua là dựa trên tính chất chức năng nào của
protein?
 10: Protein có chức năng xây dựng tế bào và mô gọi là gì?
 11: Cấu trúc bậc II của protein ngoài liên kết peptide còn có liên kết nào?
 12: Bọt CO2 trong bia được giữ bền là do yếu tố nào?
 13: Phản ứng Ninhydrin đặc trưng cho chất nào?
 14: Phản ứng Biuret dùng để nhận biết chất nào?
 15: Điểm đẳng điện của protein là gì?

11
 16: Nếu dung dịch protein pHi = 5,3 thì tại môi trường pH nào sau đây
sẽ cho kết tủa nhiều nhất ? a. 4,3 b. 3,4 c. 5,0 d. 2,6
 17: Thế nào là kết tủa thuận nghịch protein?
 18: Sau khi loại bỏ yếu tố gây kết tủa, protein không trở lại trạng thái
keo bền, điều này chứng tỏ protein bị kết tủa gì?
 19: Protein khi bị biến tính, cấu trúc bậc mấy bị phá vỡ ?
 20: Gluten trong bột mì có bản chất là gì?
 21: Chất lượng protein được đánh giá theo hàm lượng của chất nào?
 22: Nguồn protein thực vật có rất nhiều ở các loài nào?
 23: Liên kết đóng vai trò quan trọng trong cấu trúc bậc II của phân tử
protein là gì?
 24: Một chuỗi peptide có n liên kết peptide thì chuỗi đó có bao nhiêu
amino acid?
 25: Một bước xoắn trong cấu trúc xoắn  có kích thước bằng bao nhiêu?
 26: Trong dung dịch, protein tồn tại trạng thái nào?
 28: Màu của phản ứng Ninhydrin khi có mặt α-amino acid ?
 29: pI của amino acid là gì? Công thức tính.
 30: Cấu trúc bậc III của protein được tạo ra nhờ liên kết/ tương tác nào?

12