1.

Siła katalityczna enzymów, specyficzność działania enzymów,

Enzymy to biokatalizatory, które odznaczają się specyficznością działania. Oznacza

to, że określony enzym jest w stanie katalizować jeden dany typ reakcji biochemicznej i
oddziałuje na jeden określony substrat. Enzymy składają się z grupy czynnej dzięki której
możliwe jest łączenie enzymu z substratem. W białkach prostych grupą czynną są
ugrupowania aminokwasów. Natomiast w białkach złożonych część niebiałkowa czyli
koenzym. Część białkowa zwana jest apoenzymem. Jeżeli chodzi o aktywność katalityczną
to takie właściwości posiada jedynie kompleks apoenzymu z koenzymem czyli holoenzym.
Apoenzym warunkuje specyficzność substratową działania enzymu. Dzieje się tak ponieważ
wskazuje on powinowactwo substratu. Koenzym natomiast odpowiada za określenie typu
katalizowanego procesu, pośredniczenie lub uczestniczenie w przekazywaniu elektronów
oraz jest ostatecznym akceptorem.
Enzymy powodują przyspieszenie reakcji, które są termodynamicznie możliwe.
Obniżają energię aktywacji. W mechanizmie działania ważnym momentem jest utworzenie
przejściowego połączenia substratu z enzymem- połączenie ES. W nim następuje
rozluźnienie niektórych wiązań. Temu procesowi towarzyszy aktywacja substratu i
zwiększenie łatwości wejścia w reakcje. Połączenie ES występuje jedynie w centrum
aktywnej części enzymu. Centrum aktywne to obszar enzymu w którym zachodzi kataliza.
Istotne właściwości nadają enzymom struktury dwu-, trzy-, i czterorzędowe. Przestrzenne
ułożenie substratu względem centrum aktywnego umożliwia swobodne przemieszczanie się
elektronów w obrębie substratu. Aktywne centrum dopasowuje się poprzez zmianę
konfirmacji dla danej konfiguracji substratu.P

2. Przyspieszenie reakcji przez stabilizację stanu przejściowego, tworzenie kompleksu

enzym – substrat, cechy wspólne miejsce aktywnych enzymów,

Enzymy przyspieszają reakcje przez obniżenie bariery aktywacji. Połączenie

substratu z enzymem stwarza nową drogę reakcji, w której energia stanu przejściowego jest
niższa aniżeli w reakcji zachodzącej przy braku enzymu. Istotą katalizy jest specyficzne
wiązanie stanu przejściowego. Co więcej enzym nie przesuwa stanu równowagi tylko
przyspiesza jego osiągnięcie.

Substrat ulega silnie selektywnemu związaniu w korzystnej orientacji przestrzennej w

kompleksach enzym-substrat w specyficznym regionie enzymu, który nazywa się miejscem
aktywnym. Katalityczna specyficzność enzymów zależy głównie od specyficzności procesu
wiązania substratu. W ten sposób może przebiegać również kontrola aktywności
enzymatycznej. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji zwiększa się wraz ze
wzrostem stężenia substratu, aż do osiągnięcia maksymalnej szybkości reakcji. W

3. Model Michaelisa-Menten (jako opis właściwości kinetycznych wielu enzymów),

Dla wielu enzymów szybkość katalizy V zmienia się ze stężeniem substratu (S). V jest
definiowane jako liczba moli produktu utworzonego w czasie 1 sekundy. Przy stałym
stężeniu enzymu, V prawie liniowo zależy od (S), kiedy S jest małe. Przy dużym S, V jest
prawie niezależne od S. W 1913 roku leonor michaelis i maud menten zaproponowali prosty
model odpowiadający takiej charakterystyce kinetycznej. Podstawową cechą jego modelu
jest założenie, że kompleks es jest koniecznym etapem pośrednim procesu katalitycznego.

4. Znaczenie wartości KM i V (Vmax),

Km - stała michaelisa

V - prędkość z jaką zachodzi reakcja enzymatyczna

Vmax - teoretyczna prędkość maksymalna z jaką zachodzić może reakcja enzymatyczna

5. Kinetyczna różnica w inhibicji kompetycyjnej i niekompetycyjnej,

Inhibicja kompetycyjna - W tym rodzaju inhibicji, inhibitor ma strukturę podobną do substratu

konkretnego enzymu. Dochodzi do współzawodnictwa inhibitora z substratem enzymu o
miejsce aktywne enzymu. W momencie gdy dojdzie do zwiększenia stężenia jednego z nich,
następuje przesunięcie szybkośći reakcji w kierunku tego, który zwiększył stężenie. Jeżeli w
reakcji jest większe stężenie substratu, szybkość reakcji nie ulegnie zmianie, natomiast
jeżeli swoim stężeniem przewyższa inhibitor, reakcja ulegnie zatrzymaniu. W tym rodzaju
inhibicji powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu, dlatego stała Michaelisa
(Km ) rośnie.

Inhibicja niekompetycyjna

Inhibitor wiąże się w innym miejscu enzymu niż miejsce aktywne. Wówczas dochodzi do
zmiany kształtu enzymu. W inhibicji niekompetycyjnej zwiększenie stężenia substratu nie
spowoduje przezwyciężenia efektu inhibicji. Powinowactwo enzymu do substratu nie zmienia
się, dlatego wartość stałej Michaelisa (Km ) nie zmienia się.

6. Enzymy allosteryczne, jako przykład enzymów działających niezgodnie z kinetyką

Michaelisa – Menten,

Enzymy allosteryczne – enzymy, w których poza centrum aktywnym występuje również

miejsce (centrum) allosteryczne (allosteryczny pochodzi od greckiego „inna przestrzeń”).
Kiedy substancja przyłączy się do centrum allosterycznego, konformacja białka (struktura
trzecio- lub czwartorzędowa) zmienia się modyfikując aktywność enzymu. Substancje te
nazywa się regulatorami/efektorami allosterycznymi Enzymy regulowane allosterycznie
działają niezgodnie z kinetyką Michaelisa-Menten.

7. Izoenzymy

Izoenzymy – homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę

samą reakcję, ale różnią się sekwencją aminokwasową. Zazwyczaj wykazują odrębne
właściwości kinetyczne, takie jak wartości Km i Vmax oraz inne właściwości regulacyjne.
Izoenzymy ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach w różnych stadiach
rozwojowych. Są kodowane przez geny zajmujące różne loci, które zwykle powstają w
wyniku duplikacji genu i dywergencji. Izoenzymy można często odróżnić od siebie na
podstawie właściwości biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.