Professional Documents
Culture Documents
lim
ﻓـــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ
ﻋﯿﺴﻰ اﻷﺳﺘﺎذ ::ﻓـــﺮاح
اﻷﺳﺘﺎذ
ھﻮاري ﺑﻮﻣﺪﯾـﻦ
ﺑﻮﻣﺪﯾـﻦ ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ ھﻮاري
ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ
ﺗـﻨـــــــــــــــــــــــــــﺲ
ﺗـﻨـــــــــــــــــــــــــــﺲ
وﻻﯾــــــــــﺔ اﻟﺸﻠــــــﻒ
اﻟﺸﻠــــــﻒ وﻻﯾــــــــــﺔ
https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/
https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/
ﺗﻌ ﺮض أﺣ ﺪ ﺗﻼﻣﯿ ﺬ اﻟﻘﺴ ﻢ ﻟﺤﻤ ﻰ ﺷ ﺪﯾﺪة أﻟﺰﻣﺘ ﮫ اﻟﻔ ﺮاش ،و ﻋﺮﺿ ﺖ ﺣﯿﺎﺗ ﮫ ﻟﻠﺨﻄ ﺮ ،ﻣﻤ ﺎ دﻓ ﻊ أﺣ ﺪ زﻣﻼﺋ ﮫ
اﻟﻤﻘﺮﺑﯿﻦ ﻣﻨﮫ ﻟﯿﻔﻜﺮ ﺑﺎھﺘﻤﺎم ﺷﺪﯾﺪ ﻋﻦ ﺧﻄﺮ ارﺗﻔﺎع درﺟﺔ ﺣﺮارة اﻟﺠﺴﻢ ﻓﻮق °42م ،ﺗﺸﺎور ﻣﻊ أﺣ ﺪ زﻣﻼﺋ ﮫ
ﻓﻲ اﻟﻘﺴﻢ و ﻗﺮرا اﻟﺒﺤﺚ ﻓﻲ اﻻﻧﺘﺮﻧﺖ ﻋﻦ اﻟﺴﺮ ﻓﻲ ذﻟﻚ ،ﻓﻮﺟﺪا أن أﺣﺪ اﻷﺳﺒﺎب ﯾﺘﻌﻠﻖ ﺑﺘﻌﻄﻞ ﻋﻤﻞ اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت
و ﻛﺎﻧﺖ دھﺸﺘﮭﻤﺎ ﻛﺒﯿﺮة ﻋﻨﺪﻣﺎ ﺗﻮﺻﻼ إﻟﻰ أن ﻛﻞ ﻧﺸﺎطﺎت اﻟﺠﺴﻢ ﻣﺮﺗﺒﻄﺔ ﺑﻌﻤﻞ اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت .اﺳﺘﮭﻮاھﻤﺎ اﻟﺒﺤﺚ
ﻓﻘﺮرا اﻟﺘﻌﻤﻖ أﻛﺜﺮ ﻟﻠﻮﺻﻮل إﻟﻰ إﺟﺎﺑﺔ ﻹﺷﻜﺎﻟﯿﺔ ﯾﻤﺮ ﺣﻠﮭﺎ ﺣﺘﻤﺎ ﺑﺎﻟﻮﺻﻮل إﻟﻰ :
ﻣﻔﮭﻮم ھﺬه اﻟﺠﺰﯾﺌﺎت اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﯿﺔ ،و اﻟﺘﻲ ﺗﺨﺘﻠﻒ أدوارھﺎ ﺑﺎﺧﺘﻼف اﻟﻤﻮاد اﻟﺘﻲ ﺗﺆﺛﺮ ﻋﻠﯿﮭﺎ .
ﻣﺎ ھﻲ ﺧﺼﺎﺋﺺ ھﺬه اﻟﺠﺰﯾﺌﺎت و ﺷﺮوط ﻋﻤﻠﮭﺎ ؟
ﻟﺘﻮﺿﯿﺢ ﻋﻮاﻗﺐ ﻏﯿﺎب ﻧﺸﺎط اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت ﻧﺴﺘﻌﺮض اﻟﺤﺎﻟﺘﯿﻦ اﻟﻤﺮﺿﯿﺘﯿﻦ اﻟﺘﺎﻟﯿﺘﯿﻦ :
ﻋﻨﺪ إﻧﺒﺎت ﺑﺬور اﻟﻘﻤﺢ ﺗﺘﻢ إﻣﺎھﺔ اﻟﻨﺸﺎء اﻟﻤﺪﺧﺮ ﻓﻲ اﻟﺒﺬرة إﻟﻰ ﺳﻜﺮﯾﺎت ﺑﺴﯿﻄﺔ ﯾﺴﺘﻌﻤﻠﮭﺎ اﻟﺠﻨﯿﻦ ) اﻟﺮﺷ ﯿﻢ (
ﻟﻠﻨﻤﻮ .ﺗﺘﻢ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﻣﺎھﺔ ﺑﻌﺪ ﺗﺸﺮب اﻟﺒﺬرة ﻟﻠﻤﺎء .
ﻟﻐﺮض ﺗﺤﺪﯾﺪ ﻧﺎﺗﺞ اﻻﻣﺎھﺔ و إﺛﺒﺎت ﺗﺪﺧﻞ اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت ﻓﻲ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﻣﺎھﺔ ﻧﻘﻮم ﺑﺈﺟﺮاء اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ :
ﻋﻠﻞ ﻋﺪم ﺗﻠﻮن اﻟﻤﻨﺎطﻖ اﻟﻘﺮﯾﺒﺔ ﻣﻦ ﻧﺼﻒ اﻟﺒﺬرة ﺑﺎﻟﻠﻮن اﻷزرق اﻟﺒﻨﻔﺴﺠﻲ ﻓﻲ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ اﻷوﻟﻰ ؟
ﻋﺪم اﻟﺘﻠﻮن ﯾﺸﯿﺮ إﻟﻰ ﻋﺪم وﺟﻮد اﻟﻨﺸﺎء ،وﻋﺪم وﺟﻮد اﻟﻨﺸﺎء ﯾﺸﯿﺮ إﻟﻰ إﻣﺎھﺘﮫ . .
ﻓﺴﺮ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺮﺣﻠﺘﯿﻦ 1و . 2
ﺣﺪﺛﺖ إﻣﺎھﺔ ﺑﻮاﺳﻄﺔ أﻧﺰﯾﻤﺎت ﺗﻢ إﻓﺮازھﺎ ﻣﻦ طﺮف اﻟﺒ ﺬرة واﻧﺘﺸ ﺮت إﻟ ﻰ اﻟﻤﻨﻄﻘ ﺔ اﻟﻤﺠ ﺎورة ﻣﻤ ﺎ ﯾﺆﻛ ﺪه
ﻧﺰع اﻟﺠﯿﻠﻮز اﻟﻤﺠﺎور ﻟﻠﺒﺬرة و اﻟﻜﺸﻒ ﻋﻦ ﻧﻮاﺗﺞ اﻹﻣﺎھﺔ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز .
ﻣﺎذ ﺗﺴﺘﺨﻠﺺ ﻣﻦ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺮﺣﻠﺔ 3؟
اﻟﺠﺰء اﻟﻤﺴﺆول ﻋﻦ إﻣﺎھﺔ اﻟﻨﺸﺎء ھﻮ ﺟﺰﯾﺌﺎت ﻗﺎﺑﻠﺔ ﻟﻠﺘﺮﺷﯿﺢ .
ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﻤﻌﻄﯿﺎت اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ و اﻟﻤﻌﻠﻮﻣﺎت اﻟﻤﻔﯿﺪة ﺣﺪد ﻣﻤﯿﺰات اﻟﺘﺠﺎرب اﻟﻌﺎدﯾﺔ ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل .ExAO
ﯾﻤﻜﻦ ﺗﻠﺨﯿﺺ ﻣﺰاﯾﺎ اﻟﺘﺠﺮﯾﺐ اﻟﻤﺪﻋﻢ ﺑﺎﻟﺤﺎﺳﻮب ﻓﻲ ﻗﯿﺎس ﻧﺸ ﺎط اﻷﻧﺰﯾﻤ ﺎت ﻣﻘﺎرﻧ ﺔ ﺑﺎﻟﺘﺠ ﺎرب اﻻﻋﺘﯿﺎدﯾ ﺔ
ﻓﻲ ﻣﺎ ﯾﻠﻲ :
ﯾﺴﻤﺢ ﺑﺎﻟﻘﯿﺎس اﻟﺴﺮﯾﻊ ﻟﻠﻤﻮاد اﻟﻤﺘﻔﺎﻋﻠﺔ أو اﻟﻨﻮاﺗﺞ ﺑﺪﻗﺔ .
ﯾﺴ ﻤﺢ ﻟﻨ ﺎ ﺑﻤﺘﺎﺑﻌ ﺔ ﺳ ﯿﺮ اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻋﻠ ﻰ ﺷﺎﺷ ﺔ اﻟﺤﺎﺳ ﻮب ﺑﺼ ﻮرة ﻟﺤﻈﯿ ﺔ ) أﻧﯿ ﺔ ( .ﻻ ﻧﻨﺘﻈ ﺮ اﻧﺘﮭ ﺎء
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ ﻟﻠﺤﺼﻮل ﻋﻠﻰ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ .
ﯾﺴﻤﺢ ﻟﻨﺎ ﺑﻤﺸﺎھﺪة ﺗﺄﺛﯿﺮ إﺿﺎﻓﺔ ﻣﺮﻛﺒﺎت أو ﺗﻐﯿﺮات ﻓﻲ ﺷﺮوط اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻣﺒﺎﺷﺮة .
ﯾﺴ ﻤﺢ ﺑﺎﻻﺣﺘﻔ ﺎظ ﺑﺎﻟﻨﺘ ﺎﺋﺞ ﻓ ﻲ ذاﻛ ﺮة اﻟﺤﺎﺳ ﻮب ﻟﻠﺮﺟ ﻮع إﻟﯿﮭ ﺎ ﻓ ﻲ أي وﻗ ﺖ و ﻣﻘﺎرﻧﺘﮭ ﺎ ﻣ ﻊ اﻟﻨﺘ ﺎﺋﺞ
اﻷﺧﺮى ،ﻛﻤﺎ ﯾﻤﻜﻦ إﺟﺮاء رﺳﻢ ﻟﻠﻤﻨﺤﻨﻰ ﻓﻲ ﻧﻔﺲ اﻟﻤﻌﻠﻢ ﻟﻠﺘﺠﺮﺑﺔ اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ ﻟﻐﺮض اﻟﻤﻘﺎرﻧﺔ .
ﯾﺘﻄﻠﺐ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ أﺛﻨﺎء اﺳﺘﻌﻤﺎل ExAOﻣﺘﺎﺑﻌﺔ ﺗﻐﯿﺮات PHاﻟﻮﺳﻂ و درﺟﺔ اﻟﺤﺮارة ،ﻋﻠﻞ ذﻟﻚ .
-ﻷن ﺗﻐﯿﺮات ﻛﻞ ﻣﻨﮭﻤﺎ ﺗﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻨﺘﻈﺮة .
ﻟﺪراﺳ ﺔ ﺣﺮﻛﯿ ﺔ اﻟﺘﻔ ﺎﻋﻼت اﻷﻧﺰﯾﻤﯿ ﺔ وﻗ ﻊ اﻻﺧﺘﯿ ﺎر ﻋﻠ ﻰ أﻧ ﺰﯾﻢ ﻏﻠﻮﻛ ﻮز أﻛﺴ ﯿﺪاز ) ( Glucose Oxidase
) ( GOﻛﻤﺜﺎل ﻟﻠﺪراﺳﺔ .ﯾﻘﻮم ھﺬا اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻛﻮﺳﯿﻂ ﻟﺘﻨﺸﯿﻂ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ اﻟﺘﺎﻟﻲ :
وﻗ ﻊ اﻻﺧﺘﯿ ﺎر ﻋﻠ ﻰ ھ ﺬا اﻷﻧ ﺰﯾﻢ ﻧﻈ ﺮا ﻹﻣﻜﺎﻧﯿ ﺔ ﻣﺘﺎﺑﻌ ﺔ ھ ﺬا اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻋ ﻦ طﺮﯾ ﻖ اﻟﺘﺠﺮﯾ ﺐ اﻟﻤ ﺪﻋﻢ ﺑﺎﻟﺤﺎﺳ ﻮب
ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﻻﻗﻂ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﻷن اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﯾﺆدي إﻟﻰ اﺳﺘﮭﻼك اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ .
ﯾﻤﻜﻨﻨﺎ اﺧﺘﯿﺎر أﻧﺰﯾﻢ اﻟﻜﺘﺎﻻز Catalaseﻟﻨﻔﺲ اﻟﻐﺮض ،ﺣﯿﺚ ﯾﻘﻮم ھﺬا اﻷﻧﺰﯾﻢ ﺑﺘﺤﻔﯿﺰ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ اﻟﺘﺎﻟﻲ :
ﻛــﺘــــــــــﺎﻻز
2H2O2 2H2O + O2 اﻟﻤﻌﺎدﻟﺔ : 2
Catalase
ﻣﻼﺣﻈﺔ :
ﻧﺴﺘﺪل ﻋﻠﻰ اﺳﺘﮭﻼك اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز ﺑﺘﻨﺎﻗﺺ اﻟـ ) O2ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ أﻧﺰﯾﻢ . ( GO
ﻧﺴﺘﺪل ﻋﻠﻰ اﺳﺘﮭﻼك اﻟـ H2O2ﺑﺘﺰاﯾـﺪ اﻟـ ) O2ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ أﻧﺰﯾﻢ اﻟـ . (catalase
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ :1دراﺳﺔ ﺗﻐﯿﺮات ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﺑﺪﻻﻟﺔ اﻟﺰﻣﻦ ﻓﻲ ﻏﯿﺎب و ﻓﻲ وﺟﻮد اﻷﻧﺰﯾﻢ :
ﺗﻤﺖ اﻟﺪراﺳﺔ ﺑﺎﺳ ﺘﻌﻤﺎل ﻣﺤﻠ ﻮل ﻏﻠﻮﻛ ﻮزي ) ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ( Substratﺑﺘﺮﻛﯿ ﺰ ﻣﺤ ﺪد و ﻓ ﻲ درﺟ ﺔ ﺣ ﺮارة
ﺛﺎﺑﺘﺔ ) ° 37م ( و ﻋﻨﺪ درﺟﺔ PHﺛﺎﺑﺘﺔ ) . ( PH = 7ﺑﻌﺪ وﺿ ﻊ ﻋﻨﺎﺻ ﺮ اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻓ ﻲ اﻟﻤﻔﺎﻋ ﻞ ﯾ ﺘﻢ ﺗﺸ ﻐﯿﻞ
اﻟﺘﺮﻛﯿﺐ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﻲ و ﯾﺒﺪأ اﻟﺘﺴﺠﯿﻞ ﻋﻠﻰ ﺷﺎﺷﺔ اﻟﺤﺎﺳﻮب ﺑﻌﺪ ﺗﺸﻐﯿﻞ اﻟﺒﺮﻧﺎﻣﺞ .
ﻋﻨﺪ ز = 30ﺛﺎﻧﯿﺔ ﻣﻦ اﻧﻄﻼق اﻟﺘﺴﺠﯿﻞ ﯾﺘﻢ ﺣﻘﻦ ﺗﺮﻛﯿﺰ ﺛﺎﺑﺖ ﻣﻦ اﻷﻧﺰﯾﻢ ) . ( GO
ﯾﺘﻢ إﺟﺮاء ﻧﻔﺲ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ ﺑﺪون ﺣﻘﻦ ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ .
اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺘﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﻣﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ) . ( 3
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 3ــ
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ :2دراﺳﺔ ﺗﻐﯿﺮات ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﺑﺪﻻﻟﺔ اﻟﺰﻣﻦ ﺑﻌﺪ ﺣﻘﻦ ﻛﻤﯿﺔ ﻗﻠﯿﻠﺔ ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ) اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز (
ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﺗﺮﻛﯿﺰ ﻣﺤﺪد ﻣﻦ اﻷﻧﺰﯾﻢ و ﻓﻲ درﺟﺔ ﺣﺮارة ﺛﺎﺑﺘﺔ ) ° 37م ( و ﻋﻨﺪ درﺟﺔ PHﺛﺎﺑﺘﺔ ) :( PH = 7
ﺗﻢ ﺣﻘﻦ ﻛﻤﯿﺔ ﻣﺘﺴﺎوﯾﺔ ﻣﻦ اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز ﻋﻨﺪ اﻟﺰﻣﻨﯿﻦ ز 1و ز 2ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﺗﺮﻛﯿﺰ ﻣﺤﺪد ﻣﻦ اﻷﻧﺰﯾﻢ . GO
اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﻣﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ) . ( 4
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 4ــ
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ :3دراﺳﺔ ﺗﻐﯿﺮات اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻹﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋﻞ اﻷﻧﺰﯾﻤﻲ ) ( Vi =Vitesse initialeﺑﺪﻻﻟﺔ ﺗﺮﻛﯿﺰ
ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ) اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز ( .
ﺗﻢ ﻓﻲ ھﺬه اﻟﺤﺎﻟﺔ إﺟﺮاء ﺳﻠﺴﻠﺔ ﻣﻦ 5ﺗﺠﺎرب ﺗﻢ ﻓﻲ ﻛﻞ ﺗﺠﺮﺑﺔ اﺳ ﺘﻌﻤﺎل ﻧﻔ ﺲ اﻟﺘﺮﻛﯿ ﺰ ﻣ ﻦ اﻷﻧ ﺰﯾﻢ و ﺗﺮاﻛﯿ ﺰ
ﻣﺘﻐﯿﺮة ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ) اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز ( ﻓﻲ ﻛﻞ ﺗﺠﺮﺑﺔ ) 600 ، 300 ، 70 ، 10 ، 1ﻣﯿﻜﺮوﻣﻮل ﻣﻦ / Sل (.
ﺗﻢ إﺟﺮاء اﻟﺘﺠﺎرب اﻟﺨﻤﺴﺔ ﻋﻨﺪ ﻧﻔﺲ درﺟﺔ اﻟﺤﺮارة ) ° 37م ( و ﻋﻨﺪ ﻧﻔﺲ درﺟﺔ اﻟـ .( PH = 7 ) PH
ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺎرب اﻟﺨﻤﺴﺔ ﻣﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ ﻣﻨﺤﻨﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ) . ( 5ﻛﻤﺎ ﯾﻮﺿ ﺢ اﻟﺠ ﺪول ) ( 1ﻗ ﯿﻢ اﻟﺴ ﺮﻋﺔ اﻻﺑﺘﺪاﺋﯿ ﺔ
اﻟﺘﻲ ﺗﻢ اﺳﺘﺨﺮاﺟﮭﺎ ﻣﻦ ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ) . ( 5
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 5ــ
أرﺳﻢ ﻣﻨﺤﻨﻰ ﺗﻐﯿﺮات ﺳﺮﻋﺔ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﺑﺪﻻﻟﺔ ﺗﺮﻛﯿﺰ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
Vi
40
30
Vi
20 Vi
10
0
0 200 400 600 800
S
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ :4دراﺳﺔ ﺗﻐﯿﺮات ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﺑﺪﻻﻟﺔ اﻟﺰﻣﻦ ﻓﻲ وﺟﻮد اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز أو اﻟﻔﺮوﻛﺘﻮز .
أﻧﺠﺰت ﻓﻲ ھﺬه اﻟﻤﺮة ﺗﺠﺮﺑﺘﯿﻦ ﺗﻢ ﻓﻲ ﻛ ﻞ ﻣﻨﮭ ﺎ ﻗﯿ ﺎس ﺗﻐﯿ ﺮات ﺗﺮﻛﯿ ﺰ اﻷﻛﺴ ﺠﯿﻦ ﻓ ﻲ وﺳ ﻂ اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ اﻟﻤﺤﺘ ﻮي
ﻋﻠ ﻰ ﺗﺮﻛﯿ ﺰ ﺛﺎﺑ ﺖ ﻣ ﻦ اﻷﻧ ﺰﯾﻢ ) ( GOﺑﺎﻹﺿ ﺎﻓﺔ إﻟ ﻰ ﺳ ﻜﺮ اﻟﻐﻠﻮﻛ ﻮز أو اﻟﻔﺮوﻛﺘ ﻮز ﻓ ﻲ درﺟ ﺔ ﺣ ﺮارة ﺛﺎﺑﺘ ﺔ
) ° 37م ( و ﻋﻨﺪ درﺟﺔ PHﺛﺎﺑﺘﺔ ) . ( PH = 7اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ ﻣﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 6ــ .
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 6ــ
ﻓﺴﺮ ﻋﺪم اﺳﺘﮭﻼك اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻟﻔﺮوﻛﺘﻮز ،و اﺳﺘﮭﻼﻛﮫ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز.
ﻋﺪم اﺳﺘﮭﻼك اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﺑﺴﺒﺐ ﻋﺪم ﺣﺪوث اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ وﺟﻮد اﻟﻔﺮوﻛﺘﻮز .
أﻣﺎ اﺳﺘﮭﻼك اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﻓﯿﺪل ﻋﻠﻰ ﺣﺪوث اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ وﺟﻮد اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز .
ﻣﺎذا ﺗﺴﺘﻨﺘﺞ ﻓﯿﻤﺎ ﯾﺨﺺ ﻋﻼﻗﺔ اﻷﻧﺰﯾﻢ ﺑﻤﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ؟
-اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻧﻮﻋﻲ ﻣﺘﺨﺼﺺ .
أ -ﺗﻢ ﻋﻦ طﺮﯾﻖ ﺑﺮﻧﺎﻣﺞ راﺳﺘﻮب ﺗﻤﺜﯿﻞ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻹﻧﺰﯾﻢ اﻟﻠﯿﺰوزﯾﻢ ) ( Eﻓﻲ ﻏﯿﺎب ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ و ﻓﻲ
وﺟﻮدھﺎ ) ، ( ESﻓﺘﺤﺼﻠﻨﺎ ﻋﻠﻰ اﻟﻨﻤﺎذج اﻟﺠﺰﯾﺌﯿﺔ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ) . ( 7
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 7ــ
ﻣﺎذا ﺗﺴ ﺘﻨﺘﺞ ﻓﯿﻤ ﺎ ﯾﺨ ﺺ اﻟﻌﻼﻗ ﺔ ﺑ ﯿﻦ اﻟﺒﻨﯿ ﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿ ﺔ ﻟﻸﻧ ﺰﯾﻢ و ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ اﻧﻄﻼﻗ ﺎ ﻣ ﻦ اﻟﺸ ﻜﻠﯿﻦ ) ب (
و ) ج ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ) ( 7؟
ﯾﻨﺘﺞ ﻋﻦ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻺﻧﺰﯾﻢ ﻣﻮﻗﻊ ﺗﻔﺎﻋﻞ ﯾﺘﻜﺎﻣﻞ ﺑﻨﯿﻮﯾﺎ ﻣﻊ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ
ﻣ ﺎ ھ ﻲ اﻟﻌﻼﻗ ﺔ ﺑ ﯿﻦ أﺷ ﻜﺎل اﻟﻮﺛﯿﻘ ﺔ ) ( 7و ﺛﺒ ﺎت ﺳ ﺮﻋﺔ اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻋﻨ ﺪ اﻟﺘﺮاﻛﯿ ﺰ اﻟﻌﺎﻟﯿ ﺔ ﻟﻤ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻓ ﻲ
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ ) ( 3؟
وﺟﻮد ﻋﺪد ﻣﺤﺪد ﻣﻦ ﻣﻮاﻗﻊ اﻻرﺗﺒﺎط ﻋﻠﻰ اﻷﻧﺰﯾﻢ و ﻋﻨﺪ ﺗﺸﺒﻌﮭﺎ ﺗﺼﻞ ﺳﺮﻋﺔ ﻧﺸﺎط اﻷﻧﺰﯾﻢ إﻟﻰ أﻗﺼﺎھﺎ .
ھﻞ ﺗﺄﻛﺪت إﺣﺪى اﻟﻔﺮﺿﯿﺎت اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﺳﺎﺑﻘﺎ ؟
ﻧﻌﻢ .
اﻗﺘﺮح ﺗﺴﻤﯿﺔ ﻟﻤﻮﻗﻊ ارﺗﺒﺎط ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻣﻊ اﻷﻧﺰﯾﻢ .
اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل .
ﺑﺎﻻﻋﺘﻤﺎد ﻋﻠﻰ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 7ــ ﻗﺪم ﺗﻔﺴﯿﺮا ﻟﻨﺘ ﺎﺋﺞ اﻟﻮﺛﯿﻘ ﺔ ـ ـ 5ـ ـ ،ﻣ ﺪﻋﻤﺎ إﺟﺎﺑﺘ ﻚ ﺑﺮﺳ ﻢ ﺗﺨﻄﯿﻄ ﻲ ﺗﻔﺴ ﯿﺮي
ﯾﺤﻤﻞ ﺟﻤﯿﻊ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت :
ﯾﺘﻢ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﺑﺘﺸﻜﯿﻞ ﻣﻌﻘﺪ " أﻧﺰﯾﻢ ــ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ " ،و ﻋﻨﺪ ﺗﺸﺒﻊ ﺟﻤﯿﻊ اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت اﻟﻤﻮﺟﻮدة ﻓ ﻲ اﻟﻮﺳ ﻂ
ﺑﻤﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ،ﺗﺜﺒﺖ ﺳﺮﻋﺔ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻋﻨﺪ ﻗﯿﻤﺔ ﻗﺼﻮى .
ﻓﺘﺰاﯾﺪ ﻧﺴﺒﺔ اﻟﻨﺸﺎط اﻹﻧﺰﯾﻤﻲ ﯾﻔﺴﺮ ﺑﺰﯾﺎدة ﻋﺪد اﻟﻤﻮاﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎﻟﺔ اﻟﻨﺸﻄﺔ و اﻟﻤﺴﺎھﻤﺔ ﻓﻲ اﺣﺘ ﻮاء اﻟﺮﻛﯿ ﺰة
وھﻮ ﻣﺎ ﯾﺮﻓﻊ ﻣﻦ ﺣﺮﻛﯿﺔ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﺑﻤﺮور اﻟﺰﻣﻦ ،أﻣﺎ اﻟﻮﺻﻮل إﻟﻰ اﻟﻘﯿﻤﺔ اﻷﻋﻈﻤﯿﺔ ﻟﮭﺬا اﻟﻨﺸﺎط وﺛﺒﺎﺗﮭ ﺎ
ﻓﯿﻔﺴ ﺮ ﺑﺎﻟﻮﺻ ﻮل إﻟ ﻰ درﺟ ﺔ اﻟﺘﺸ ﺒﻊ اﻹﻧﺰﯾﻤ ﻲ اﻟﺘ ﻲ ﯾ ﺮﺗﺒﻂ ﺛﺒﺎﺗﮭ ﺎ أﯾﻀ ﺎ ﺑﻮﺟ ﻮد ''ﺗ ﻮازن دﯾﻨ ﺎﻣﯿﻜﻲ ''
أي ﺳﺮﻋﺔ اﺳﺘﮭﻼك اﻟﻤﻌﻘﺪات ﺗﻌﺎدل ﺳﺮﻋﺔ إﻧﺘﺎﺟﮭﺎ .
ﻣﻼﺣﻈﺔ :
اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( اﻟﺸﻜﻞ ) أ (
ﺗﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ،و ﻣﺎذا ﺗﻤﺜﻞ ذرة اﻟﺰﻧﻚ ؟
: 1 أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ : 2 ،ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ : 3 ،ذرة اﻟﺰﻧﻚ ،ذرة اﻟﺰﻧﻚ ﺗﻤﺜﻞ ﻣﻮﻗﻊ اﻟﺘﺤﻔﯿﺰ .
ﻗﺎرن ﺑﯿﻦ اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ " أ " و " ب " :
ﻓﻲ ﻏﯿﺎب ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﺗﺄﺧﺬ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﻟﻠﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل وﺿﻌﯿﺔ ﻓﺮاﻏﯿﺔ ﻣﻌﯿﻨﺔ ﻣﺘﺒﺎﻋﺪة .
ﻓﻲ وﺟﻮد ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﺗﺄﺧﺬ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﻟﻠﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل وﺿﻌﯿﺔ ﻓﺮاﻏﯿﺔ ﻣﺘﻘﺎرﺑﺔ ﻧﺤﻮ ﻣﺎدة
اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
ﻣﺎ ھﻲ اﻷدﻟﺔ اﻟﺘﻲ ﺗﻘﺪﻣﮭﺎ ھﺬه اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ﺣﻮل اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ ؟
ﺗﻐﯿﺮات ﻓﻲ ﺷﻜﻞ و ﻣﻮﻗﻊ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﻟﻠﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﺣﯿﺚ أن :
* اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﺒﯿﻦ أﺣﻤﺎﺿﺎ أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺘﻔﺮﻗﺔ .
* اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﺒﯿﻦ أﺣﻤﺎﺿﺎ أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺘﺠﻤﻌﺔ .
ﻓﻔﻲ وﺟﻮد ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﯾﺘﺜﺒﺖ ﺟﺰء ﻣﻨﮭﺎ ﻣﻊ ﺑﻌﺾ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ) ﻣﻮﻗﻊ اﻟﺘﺜﺒﯿﺖ ( ،و اﻟﺠﺰء اﻵﺧﺮ
ﯾﺘﺜﺒﺖ ﻋﻠﻰ أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ أﺧﺮى و اﻟﺘﻲ ﺗﺸﻜﻞ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﺘﺤﻔﯿﺰي .
ﻗﺪم ﺗﻔﺴﯿﺮا ﻟﻠﺘﻐﯿﺮات اﻟﻤﻼﺣﻈﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ .
ﯾﻌﻮد ﺗﻘﺎرب اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( رﻏﻢ ﺗﺒﺎﻋﺪھﺎ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( إﻟﻰ ظﮭﻮر رواﺑﻂ ﺟﺪﯾﺪة ﺑﻌﺪ
اﻟﺘﻔ ﺎف اﻟﺴﻠﺴ ﻠﺔ ﺣ ﻮل ﺑﻌﻀ ﮭﺎ اﻟ ﺒﻌﺾ و ﺗﺤﻠﺰﻧﮭ ﺎ أدت إﻟ ﻰ ظﮭ ﻮر ﺑﻨﯿ ﺎت ﺛﺎﻧﻮﯾ ﺔ ﺛ ﻢ ﺛﺎﻟﺜﯿ ﺔ ﻣﻤ ﺎ ﯾﺠﻌ ﻞ
اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﻟﻠﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻟﯿﺴﺖ ﻣﺘﺘﺎﻟﯿﺔ ﻓ ﻲ اﻟﺴﻠﺴ ﻠﺔ اﻟﺨﻄﯿ ﺔ ،ﺣﯿ ﺚ ﺗﺴ ﻤﺢ اﻻﻧﻄ ﻮاءات
ﻷﺣﻤ ﺎض أﻣﯿﻨﯿ ﺔ ذات أرﻗ ﺎم ﻣﺘﺒﺎﻋ ﺪة ﻓ ﻲ اﻟﺴﻠﺴ ﻠﺔ اﻟﺨﻄﯿ ﺔ ﺑ ﺄن ﺗﺘﻘ ﺎرب ﻓﻀ ﺎﺋﯿﺎ ﻟﺘﺸ ﺎرك ﻓ ﻲ ﺗﺸ ﻜﯿﻞ ﺑﻨﯿ ﺔ
اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل و ذﻟﻚ أﺛﻨﺎء ﻧﻀﺞ اﻷﻧﺰﯾﻢ .
اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ )أ( ﯾﺘﻐﯿﺮ ﻣﻮﺿﻌﮭﺎ ﻋﻨﺪ اﻗﺘﺮاب ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
أ -ﻣﺎ اﻟﮭﺪف ﻣﻦ ﺗﻐﯿﺮ ﻣﻮﺿﻊ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ؟
أ:اﻟﮭﺪف ﻣﻦ ذﻟﻚ ﻷﺟﻞ ﺗﺤﻘﯿ ﻖ اﻟﺘﻜﺎﻣ ﻞ اﻟﺒﻨﯿ ﻮي ﺑ ﯿﻦ اﻟﻤﻮﻗ ﻊ اﻟﻔﻌ ﺎل وﺟ ﺰء اﻟﺮﻛﯿ ﺰة ﻟﺘﺼ ﺒﺢ اﻟﻤﺠﻤﻮﻋ ﺎت
اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻤﻨﺎﺳﺐ ﻟﻠﺘﺄﺛﯿﺮ ﻋﻠﻰ اﻟﺮﻛﯿﺰة .
ب -ﺳﻢ ﻧﻮع اﻟﺘﻜﺎﻣﻞ اﻟﺬي ﯾﺘﺤﻘﻖ ﻓﻲ ھﺬه اﻟﺤﺎﻟﺔ.
ﺗﻔﺎﻋﻞ ﻣﺤﻔﺰ .
ﻣﺎذا ﯾﻤﻜﻨﻚ اﺳﺘﻨﺘﺎﺟﮫ ﺣﻮل طﺮﯾﻘﺔ ﻋﻤﻞ اﻷﻧﺰﯾﻢ ؟
ﺗﺘﻢ طﺮﯾﻘﺔ ﻋﻤﻞ اﻷﻧﺰﯾﻢ ﺑﺤﺪوث ﺗﻜﺎﻣﻞ ﺑﯿﻦ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻟﻺﻧﺰﯾﻢ و ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻋﻨﺪ اﻗﺘﺮاب ھ ﺬه اﻷﺧﯿ ﺮة
اﻟﺘﻲ ﺗﺤﻔﺰ اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻟﺘﻐﯿﯿﺮ ﺷﻜﻠﮫ اﻟﻔﺮاﻏﻲ ،ﻓﯿﺼﺒﺢ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻣﻜﻤﻼ ﻟﺸﻜﻞ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
- 18 - اﻷﺳﺘﺎذ :ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/
** اﻟوﺣدة اﻟﺛﺎﻟﺛﺔ :اﻟﻧﺷﺎط اﻷﻧزﯾﻣﻲ ﻟﻠﺑروﺗﯾﻧﺎت ** اﻟﻣﺟﺎل اﻷول
:5اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ اﻷﻧﺰﯾﻢ و ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ :
ﻟﺘﻮﺿﯿﺢ أﻛﺜﺮ ﻟﻠﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ اﻷﻧﺰﯾﻢ و ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻓ ﻲ اﻟﺤ ﺎﻻت اﻟﻤﺨﺘﻠﻔ ﺔ ﻧﻘﺘ ﺮح ﻋﻠﯿ ﻚ اﻷﺷ ﻜﺎل اﻟﻤﻮﺿ ﺤﺔ ﻓ ﻲ
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ) . ( 8
ﻣﻼﺣﻈﺔ :
ﺗﺨﺼﺺ ﻧﻮﻋﻲ ﺑﺎﻟﻨﺴﺒﺔ ﻟﻤﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﺗﺨﺼﺺ ﻧﻮﻋﻲ ﺑﺎﻟﻨﺴﺒﺔ ﻟﻨﻮع اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ
دراﺳﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﺗﻐﯿﺮات درﺟﺔ اﻟـ PHاﻟﻮﺳﻂ ﻋﻠﻰ ﻧﺸﺎط اﻷﻧﺰﯾﻤﻲ اﻟﺤﺼﺔ اﻟﺘﻌﻠﻤﯿﺔ 4
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 1ــ
20
15
10
5
0
0 5 PH 10 15
ﻣﻼﺣﻈﺔ :
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 1ــ
30
25
20
Vi
15
10
5
0 )t(C
0 20 40 60 80
اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ 2ــ
ﺣﺪد أوﺟﮫ اﻟﺘﺸﺎﺑﮫ و اﻻﺧﺘﻼف ﻓﻲ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﺤﺮارة و اﻟـ PHﻋﻠﻰ ﻧﺸﺎط اﻷﻧﺰﯾﻢ .
أوﺟﮫ اﻟﺘﺸﺎﺑﮫ :
ﯾﺘﺴﺒﺐ اﻟـ PHﻏﯿﺮ اﻟﻤﻼﺋﻢ و اﻟﺤﺮارة اﻟﻤﺮﺗﻔﻌﺔ ﻓﻲ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل .
ﯾﻔﻘﺪ اﻷﻧﺰﯾﻢ وظﯿﻔﺘﮫ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﺗﻐﯿﺮ ﺑﻨﯿﺘﮫ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﺑﻔﻌﻞ اﻟـ PHﻏﯿﺮ اﻟﻤﻼﺋﻢ و اﻟﺤﺮارة اﻟﻤﺮﺗﻔﻌﺔ.
أوﺟﮫ اﻻﺧﺘﻼف :
ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﺤﺮارة اﻟﻤﺮﺗﻔﻌﺔ ﻋﻠﻰ ﻧﺸﺎط اﻷﻧﺰﯾﻢ ﯾﻜﻮن ﻏﯿﺮ ﻋﻜﻮس ،ﺑﺤﯿﺚ ﻻ ﯾﺴﺘﻌﯿﺪ اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻧﺸﺎطﮫ ﺑﻌﻮدة
اﻟـﺤﺮارة إﻟﻰ ﻗﯿﻤﺘﮭﺎ اﻟﻤﺜﻠﻰ.
ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟـ PHﻏﯿﺮ اﻟﻤﻼﺋﻢ ﯾﻜﻮن ﻋﻜﻮﺳﺎ ،ﺑﺤﯿﺚ ﯾﺴﺘﻌﯿﺪ اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻧﺸﺎطﮫ ﺑﻌﻮدة اﻟـ PHإﻟﻰ ﻗﯿﻤﺘﮫ اﻟﻤﺜﻠﻰ.
ﯾﺆﺛﺮ اﻟـ PHﻋﻠﻰ اﻟﺤﺎﻟﺔ اﻟﻜﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺔ ﻟﻠﻮظﺎﺋﻒ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ اﻟﺤﺮة ﻓﻲ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ .
ﺗﺘﺴﺒﺐ اﻟﺤﺮارة اﻟﻤﺮﺗﻔﻌﺔ ﻓﻲ ﻛﺴﺮ اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﻀﻌﯿﻔﺔ و ﺧﺎﺻﺔ اﻟﮭﯿﺪروﺟﯿﻨﯿﺔ و اﻟﻜﺎرھﺔ ﻟﻠﻤﺎء .
و اﻟﺨﻼﺻﺔ أﻧﮫ ﻣﮭﻤﺎ ﻛﺎن ﻧﻤﻂ اﻟﺘﻐﯿﺮ ﺳﻮف ﯾﺆدي ﻓﻲ اﻟﻨﮭﺎﯾﺔ إﻟﻰ ﻧﻔﺲ اﻟﻨﺘﯿﺠﺔ و ھﻲ ﻓﻘﺪان ﻧﺸﺎط اﻷﻧﺰﯾﻢ.
اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ اﻟﻤﻌﺎرف اﻟﻤﺒﻨﯿﺔ و ﻣﻌﺎرﻓﻚ اﻟﺨﺎﺻﺔ أﻛﺘﺐ ﻧﺼﺎ ﻋﻠﻤﯿﺎ ﺗﻠﺨﺺ ﻓﯿﮫ أھﻤﯿﺔ اﻟﺘﻌ ﺮف ﻋﻠ ﻰ ﺧﺼ ﺎﺋﺺ
اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت و ﺷﺮوط ﻋﻤﻠﮭﺎ ﻣﺒﺮزا اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻨﮭﺎ و ﺑﯿﻦ ﺿﻤﺎن ﺷﺮوط ﺻﺤﯿﺔ ﻟﺤﯿﺎة أطﻮل .
وﺿﻊ ﻗﺎﺋﻤﺔ ﻟﻠﻤﻌﺎرف اﻟﺘﻲ ﺗﻮﺻﻞ إﻟﯿﮭﺎ اﻟﺘﻠﻤﯿﺬ .
ﺷﺮوط ﻋﻤﻞ اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت .
ﻗﺪم ﺗﻌﺮﯾﻔﺎ دﻗﯿﻘﺎ ﻟﻤﻔﮭﻮم اﻷﻧﺰﯾﻢ :
اﻷﻧﺰﯾﻢ وﺳﯿﻂ ﺣﯿ ﻮي ﻣ ﻦ طﺒﯿﻌ ﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻨﯿ ﺔ ﯾﺴ ﺮع ﻣ ﻦ ﺣ ﺪوث اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ،ﯾﺘﻐﯿ ﺮ ﺗ ﺄﺛﯿﺮه اﻟﻨ ﻮﻋﻲ ﺗﺠ ﺎه ﻣ ﺎدة
اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻓﻲ ﺷﺮوط ﻣﻼﺋﻤﺔ ﻟﻠﺤﯿﺎة.
ﻋﻠﻞ ﺗﺴﻤﯿﺔ اﻷﻧﺰﯾﻢ ﺑﻮﺳﯿﻂ ﺣﯿﻮي .
وﺳﯿﻂ :ﻷن اﻷﻧﺰﯾﻢ ﯾﺘﺪﺧﻞ ﻟﯿﺴﺮع اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﻲ ،وﯾﺴﺘﺮﺟﻊ ﺑﻨﯿﺘﮫ و ﻧﺸﺎطﮫ ﻓﻲ ﻧﮭﺎﯾﺔ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
ﺣﯿﻮي :ﻷن اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻣﻦ طﺒﯿﻌﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻨﯿﺔ ﺗﻨﺘﺠﮫ اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ و ﯾﻌﻤﻞ ﻓﻲ ﺷﺮوط ﻣﻼﺋﻤﺔ ﻟﻠﺤﯿﺎة .
ﯾﺮﺗﺒﻂ اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ ﺑﺒﻨﯿﺘﮫ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ) اﻟﺒﻨﯿﺔ ﺛﻼﺛﯿﺔ اﻷﺑﻌﺎد ( .
ﺗﺘﻮﻗﻒ اﻟﺒﻨﯿﺔ ﺛﻼﺛﯿﺔ اﻷﺑﻌﺎد ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ ﻋﻠﻰ ﺗﻤﻮﺿﻊ ﻓﺮاﻏﻲ ﻣﺤﺪد ﻷﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺤﺪدة وراﺛﯿﺎ .
ﺗﺴﻤﺢ ھﺬه اﻟﺒﻨﯿﺔ ﺑﺘﺠﻤﻊ أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﻮﺟﻮدة ﻓﻲ أﻣﺎﻛﻦ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ﻓﻲ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾ ﺔ ﻟﺘﺸ ﻜﯿﻞ ﻣﻮﻗ ﻊ
ﻓﻌﺎل ﯾﺘﻜﺎﻣﻞ ﺑﻨﯿﻮﯾﺎ ﻣﻊ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
ﯾﺮﺗﻜﺰ اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ ﻋﻠﻰ ﺗﺸﻜﻞ ﻣﻌﻘﺪ " أﻧﺰﯾﻢ ــ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ " ،ﺣﯿﺚ ﺗﻨﺸﺄ رواﺑ ﻂ ﺿ ﻌﯿﻔﺔ
) ﻏﯿﺮ ﺗﻜﺎﻓﺆﯾﺔ ( ﺑﯿﻦ ﺟﺰء ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ و اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ اﻟﺬي ﯾﺘﻜﻮن ﻣﻦ ﺟﺰء اﻟﺘﺜﺒﯿﺖ و ﺟ ﺰء
اﻟﺘﺤﻔﯿﺰ .
ﻋﻠﻰ ﺿﻮء دراﺳﺘﻚ ﻟﻤﻮﺿﻮع اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت وﻣﺎ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮫ ﻣﻦ ﻧﺘﺎﺋﺞ أﻛﺘﺐ ﻧﺼﺎ ﻋﻠﻤﯿﺎ ﻣﺨﺘﺼﺮا ﺗﻠﺨﺺ ﻓﯿﮫ
اﻟﻤﻌﻠﻮﻣﺎت اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ :
* ﻋﻼﻗﺔ اﻹﻧﺰﯾﻢ ﺑﻤﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ و ﺑﻨﯿﺘﮫ * اﻟﻌﻮاﻣﻞ اﻟﻤﺆﺛﺮة ﻓﻲ ﻧﺸﺎط اﻹﻧﺰﯾﻢ * ﻣﻔﮭﻮم اﻹﻧﺰﯾﻢ
اﻹﻧﺰﯾﻢ وﺳﯿﻂ ﺣﯿ ﻮي ﻣ ﻦ طﺒﯿﻌ ﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻨﯿ ﺔ ﯾﺴ ﺮع اﻟﺘﻔ ﺎﻋﻼت اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿ ﺔ ﻓ ﻲ ﺷ ﺮوط ﻣﺤ ﺪدة ،وﻻ ﯾﺴ ﺘﮭﻠﻚ
أﺛﻨﺎء اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﯾﻜﻮن ﺗﺄﺛﯿﺮه ﻣﺰدوﺟﺎ ﺗﺠﺎه ﻣﺎدة و ﻧﻮع اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
ﯾﺆﺛﺮ اﻹﻧﺰﯾﻢ ﻏﺎﻟﺒﺎ ﻋﻠﻰ ﻧﻮع واﺣﺪ ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻣﺸ ﻜﻼ ﻣﻌﻘ ﺪا ] إﻧ ﺰﯾﻢ – ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ [ ESﺗﺘﻜ ﻮن
ﺧﻼﻟﮭﺎ رواﺑﻂ ﺿﻌﯿﻔﺔ ﻣ ﻊ ﻣﻨﻄﻘ ﺔ ﺻ ﻐﯿﺮة ﻣ ﻦ اﻹﻧ ﺰﯾﻢ ﺗﻌ ﺮف ﺑ ﺎﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌ ﺎل واﻟ ﺬي ﯾﻜ ﻮن ﺷ ﻜﻠﮫ ﻣﻜﻤ ﻼ
ﻟﺸﻜﻞ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
ﯾﺘﺄﺛﺮ ﻧﺸﺎط اﻹﻧﺰﯾﻢ ﺑﺘﻐﯿﺮات درﺟﺔ اﻟﺤﺮارة ودرﺟ ﺔ اﻟﺤﻤﻮﺿ ﺔ ﺣﯿ ﺚ أﻧ ﮫ ﻟﻜ ﻞ إﻧ ﺰﯾﻢ درﺟ ﺔ ﺣ ﺮارة ودرﺟ ﺔ
ﺣﻤﻮﺿﺔ ﻣﺜﻠﻰ ﯾﻜﻮن ﻧﺸﺎطﮫ ﻋﻨﺪھﺎ أﻋﻈﻤﯿﺎ ،وﯾﻘﻞ ﻧﺸﺎطﮫ ﺑﺎﻻﺑﺘﻌﺎد ﻋﻦ اﻟﺪرﺟﺔ اﻟﻤﺜﻠﻰ .
ﺗﻄﺒﯿﻖ :
ﺗﻌﺮف اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻻﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ﺑﺎﻟﺴﺮﻋﺔ اﻟﺤﺮﻛﯿﺔ ) اﻟﺤﺮﻛﯿﺔ اﻷﻧﺰﯾﻤﯿﺔ ( اﻟﻘﺼﻮى اﻟﻤﺴﺠﻠﺔ ﻓﻲ ﺑﺪاﯾﺔ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻋﻨﺪﻣﺎ
ﺗﻜﻮن ﻛﻤﯿﺔ اﻟﻤﺎدة ﻣﺮﺗﻔﻌﺔ .
ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﻣﻌﺎرﻓﻚ ﻓﻲ ﻣﺎدة اﻟﻜﯿﻤﯿﺎء ﺣﻮل اﻟﺘﻔﺎﻋﻼت اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ،أﺣﺴﺐ اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻻﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋﻞ اﻟﻤﺪروس
و اﻟﻤﻤﺜﻞ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ اﻟﻤﻮاﻟﯿﺔ .
ﻧﻘﯿﺲ ﺳ ﺮﻋﺔ ﺗﻔﺎﻋ ﻞ أﻛﺴ ﺪة اﻟﻐﻠﻮﻛ ﻮز ﺑ ﺄﻧﺰﯾﻢ GOﻓ ﻲ وﺟ ﻮد وﻏﯿ ﺎب ﺳ ﻜﺮ اﻷراﺑﯿﻨ ﻮز .اﻟﻨﺘ ﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼ ﻞ
ﻋﻠﯿﮭﺎ دوﻧﺖ ﻓﻲ اﻟﺠﺪول اﻟﺘﺎﻟﻲ .
200 100 50 20 10 05 02 ﺗﺮﻛﯿﺰ ) ( sﻣﯿﻠﻲ ﻣﻮل /ﻟﺘﺮ
اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻻﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ) ( Viو .ﻣﻮل /د
3.70 3.70 3.53 2.49 1.70 0.97 0.42
ﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻷراﺑﯿﻨﻮز
اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻻﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ) ( Viو .ﻣﻮل /د
2.10 2.10 1.70 1.56 1.50 0.86 0.32
ﻓﻲ وﺟﻮد اﻷراﺑﯿﻨﻮز
ﻋﻠﻰ ﻧﻔﺲ اﻟﻤﻌﻠﻢ ،أرﺳﻢ ﻣﻨﺤﻨﯿﻲ اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻻﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ﺑﺪﻻﻟﺔ ﺗﺮﻛﯿﺰ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .
ﻧﻘﯿﺲ ﺳﺮﻋﺔ ﺗﻔﺎﻋﻞ أﻛﺴﺪة اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز ﺑﺄﻧﺰﯾﻢ GOو ذﻟﻚ ﻋﻨﺪ ﺗﻐﯿﯿﺮ ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻣﻊ ﺛﺒﺎت ﺗﺮﻛﯿﺰ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ
اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ دوﻧﺖ ﻓﻲ ﻣﻨﺤﻨﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ .
ﻧﻘ ﯿﺲ ﺳ ﺮﻋﺔ ﺗﻔﺎﻋ ﻞ أﻛﺴ ﺪة اﻟﻐﻠﻮﻛ ﻮز ﺑ ﺄﻧﺰﯾﻢ GOو ذﻟ ﻚ ﻋﻨ ﺪ ﺗﻐﯿﯿ ﺮ ﺗﺮﻛﯿ ﺰ ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻣ ﻊ ﺛﺒ ﺎت ﺗﺮﻛﯿ ﺰ
اﻷﻧﺰﯾﻢ .اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ دوﻧﺖ ﻓﻲ ﻣﻨﺤﻨﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ .
: ھـ ـ اﻟﺨﻼﺻﺔ
ﺣﯿ ﺚ ﺗ ـﻨﺸﺄ، (ES) ( ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ- ﯾﺮﺗﻜﺰ اﻟﺘﺄﺛﯿﺮ اﻟﻨﻮﻋﻲ ﻟﻺﻧﺰﯾﻢ و ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻋﻠﻰ ﺷﻜﻞ ﻣﻌﻘﺪ )أﻧﺰﯾﻢ-
أﺛﻨﺎء ﺣﺪوﺛﮫ رواﺑﻂ ) ﺿﻌﯿﻔﺔ ( اﻧﺘﻘﺎﻟﯿﺔ ﺑﯿﻦ ﺟﺰء ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ و ﻣﻨﻄﻘﺔ ﺧﺎﺻﺔ ﻣﻦ اﻷﻧ ﺰﯾﻢ ﺗ ﺪﻋﻰ اﻟﻤﻮﻗ ﻊ
.اﻟﻔﻌﺎل
ﯾﺤﺪث اﻟﺘﻜﺎﻣ ﻞ اﻟﺒﻨﯿ ﻮي ﺑ ﯿﻦ اﻟﻤﻮﻗ ﻊ اﻟﻔﻌ ﺎل ﻟﻺﻧ ﺰﯾﻢ و ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻋﻨ ﺪ اﻗﺘ ﺮاب ھ ﺬه اﻷﺧﯿ ﺮة واﻟﺘ ﻲ ﺗﺤﻔ ﺰ-
.اﻧﮫ اﻟﺘﻜﺎﻣﻞ اﻟﻤﺤﻔﺰ: اﻹﻧﺰﯾﻢ ﻟﺘﻐﯿﯿﺮ ﺷﻜﻠﮫ اﻟﻔﺮاﻏﻲ ) ﺑﻨﯿﺘﮫ ( ﻓﯿﺼﺒﺢ ﻣﻜﻤﻼ ﻟﺸﻜﻞ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ
إن ﺗﻐﯿ ﺮ ﺷ ﻜﻞ اﻹﻧ ﺰﯾﻢ ﯾﺴ ﻤﺢ ﺑﺤ ﺪوث اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻻن اﻟﻤﺠﻤﻮﻋ ﺎت اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿ ﺔ اﻟﻀ ﺮورﯾﺔ ﻟﺤﺪوﺛ ﮫ ﺗﺼ ﺒﺢ ﻓ ﻲ-
.اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻤﻨﺎﺳﺐ ﻟﻠﺘﺄﺛﯿﺮ ﻋﻠﻰ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ
. ﺗﺸﻜﻞ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻣﻦ ﻣﻮﻗﻌﯿﻦ أﺣﺪھﻤﺎ ﻣﻮﻗﻊ اﻟﺘﺜﺒﯿﺖ و اﻟﺜﺎﻧﻲ ﻣﻮﻗﻊ اﻟﺘﺤﻔﯿﺰ أو اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ
ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت ﯾﻜﻮن ﻧﻮﻋﯿﺎ و ﻣﺰدوﺟﺎ ) ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻧﻮﻋﻲ ﺑﺎﻟﻨﺴﺒﺔ ﻟﻤﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ و ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻧﻮﻋﻲ ﺑﺎﻟﻨﺴﺒﺔ ﻟﻨﻮع
. اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ
une enzyme fixe un substrat pour le transformer en produit. Ainsi, l'enzyme possède un site actif
formé de l'ensemble des acides aminés qui entrent en contact avec le substrat. Ce site actif est
formé de deux sites :
Le site de fixation du substrat.
Le site catalytique qui va agir sur le substrat et lui faire subir la réaction chimique.
Les acides aminés qui constituent le site catalytique sont en général la sérine, la cystéine,
l'histidine, la tyrosine et la lysine. Le site de fixation du substrat et le site catalytique peuvent
être confondus ou distincts. Les enzymes sont des catalyseurs, c'est à dire :
ils ne sont pas modifiés de point de vue structural suite à la réaction enzymatique.
ils agissent en faible quantité.
ils ne modifient pas l'équilibre d'une réaction réversible mais accélère la réaction.
La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure (secondaire et
tertiaire) d'un site particulier appelé le site actif. Schématiquement, il a la forme
d'une cavité ou d'un sillon dans lequel vont se fixer les substrats grâce à plusieurs
liaisons chimiques faibles. Une fois fixés, les substrats vont réagir et se transformer
en produit.
°37م
ﻣﺎﻟﺘﻮز . ﻧﺸﺎء + H2O +أﻣﯿﻼز
2د
-اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﺒﯿﻦ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﻔﺎﻋﻞ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﻲ ) دون وﺟﻮد أﻧﺰﯾﻢ ( و ذﻟﻚ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﻣﺤﻔﺰ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﻲ ) . ( Hcl
°100م
ﻏﻠﻮﻛﻮز . ﻧﺸﺎء Hcl + H2O +
48ﺳﺎ
ﻗﺎرن ﻓﻲ ﺟﺪول ﺑﯿﻦ اﻟﻤﺤﻔﺰ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﻲ ) ( Hclو اﻟﻤﺤﻔﺰ اﻟﺒﯿﻮﻟﻮﺟﻲ ) اﻷﻧﺰﯾﻢ ( .
ﻟﻤﻌﺮﻓﺔ ﺣﺮﻛﯿﺔ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﺘﻔﺎﻋﻼت اﻷﻧﺰﯾﻤﯿ ﺔ و اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿ ﺔ ،أﺟﺮﯾ ﺖ ﺗﺠ ﺎرب ﻧﺘﺎﺋﺠﮭ ﺎ ﻣﻤﺜﻠ ﺔ ﻓ ﻲ أﺷ ﻜﺎل اﻟﻮﺛﯿﻘ ﺔ
اﻟﻤﻮاﻟﯿﺔ ،ﺣﯿﺚ :
-اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﺒﯿﻦ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ اﻷﻧﺰﯾﻤﻲ و ذﻟﻚ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﻣﺤﻔﺰ ﺑﯿﻮﻟﻮﺟﻲ .
-اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﺒﯿﻦ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﻔﺎﻋﻞ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﻲ و ذﻟﻚ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﻣﺤﻔﺰ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﻲ ) دون وﺟﻮد أﻧﺰﯾﻢ ( .
اﻻﻧﺰﯾﻤ ﺎت وﺳ ﺎﺋﻂ ﺣﯿﻮﯾ ﺔ ذات طﺒﯿﻌ ﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻨﯿ ﺔ ﺗﻌﻤ ﻞ ﻋﻠ ﻰ ﺗﺴ ﺮﯾﻊ اﻟﺘﻔ ﺎﻋﻼت اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿ ﺔ ﻋﻠ ﻰ ﻣﺴ ﺘﻮى
اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ،ﺗﺆﺛﺮ ﻓﻲ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ وﻻ ﺗﺘﺄﺛﺮ ﺑﮫ ) ﻻ ﺗﺴﺘﮭﻠﻚ أﺛﻨﺎء اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ( ،ﯾﻜﻮن ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻻﻧﺰﯾﻢ ﻧﻮﻋﯿﺎ إﺗﺠﺎه ﻧﻮع
ﻣﻌﯿﻦ ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﺣﯿﺚ ﯾﺮﺗﺒﻂ اﻹﻧﺰﯾﻢ ﻣﻊ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻋﺒ ﺮ اﻟﻤﻮﻗ ﻊ اﻟﻔﻌ ﺎل ﻓﯿﺘﺸ ﻜﻞ ﻣﻌﻘ ﺪ Esوﯾﻨ ﺘﺞ
ﻋﻦ ذﻟﻚ ﺗﺸﻜﻞ ﻣ ﺎدة ﻧﺎﺗﺠ ﺔ،Pﯾ ﺆدي ﻏﯿ ﺎب أو ﻧﻘ ﺺ اﻹﻧ ﺰﯾﻢ ﻋﻠ ﻰ ﻣﺴ ﺘﻮى اﻟﻌﻀ ﻮﯾﺔ إﻟ ﻰ ﺣ ﺪوث إﺻ ﺎﺑﺎت
ﻣﺮﺿ ﯿﺔ،ﯾﺘﺄﺛﺮ ﻧﺸ ﺎط اﻹﻧ ﺰﯾﻢ ﺑﻌﻮاﻣ ﻞ اﻟﻮﺳ ﻂ أھﻤﮭ ﺎ درﺟ ﺔ اﻟﺤ ﺮارة ودرﺟ ﺔ ال PHﺣﯿ ﺚ ﯾ ﺆﺛﺮان ﻋﻠ ﻰ
اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ﻓ ﻲ اﻹﻧ ﺰﯾﻢ ﻣﻤ ﺎ ﯾﻐﯿ ﺮ ﻣ ﻦ ﺑﻨﯿﺘ ﮫ اﻟﻔﺮاﻏﯿ ﺔ وﺑﺎﻟﺘ ﺎﻟﻲ ﺷ ﻜﻞ اﻟﻤﻮﻗ ﻊ اﻟﻔﻌ ﺎل ﻓﯿﻔﻘ ﺪ اﻹﻧ ﺰﯾﻢ
ﻧﺸﺎطﮫ.
اﻷﻧﺰﯾﻤﺎت وﺳﺎﺋﻂ ﺣﯿﻮﯾﺔ،ﺗﺘﻤﯿﺰ ﺑﺘﺄﺛﯿﺮھ ﺎ اﻟﻨ ﻮﻋﻲ اﺗﺠ ﺎه ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ) رﻛﯿ ﺰة ( ﻣﻌﯿﻨ ﺔ ﻓ ﻲ
ﺷﺮوط درﺟﺔ ﺣﺮارة ﻣﻼﺋﻤﺔ ﻟﻠﺤﯿﺎة.
ﯾﺮﺗﻜﺰ اﻟﺘﺄﺛﯿﺮ اﻟﻨﻮﻋﻲ ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ و ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻋﻠﻰ ﺗﺸﻜﻞ ﻣﻌﻘﺪ أﻧﺰﯾﻢ ـ ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ،ﯾﻨﺸ ﺄ
أﺛﻨﺎء ﺣﺪوﺛﮫ راﺑﻄﺔ اﻧﺘﻘﺎﻟﯿﺔ ﺑﯿﻦ ﺟ ﺰء ﻣ ﻦ ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ وﻣﻨﻄﻘ ﺔ ﺧﺎﺻ ﺔ ﻣ ﻦ اﻷﻧ ﺰﯾﻢ ﺗ ﺪﻋﻰ
اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل.
ﯾﺤﺪث اﻟﺘﻜﺎﻣﻞ ﺑﯿﻦ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ وﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻋﻨﺪ اﻗﺘﺮاب ھﺬه اﻷﺧﯿﺮة اﻟﺘﻲ ﺗﺤﻔﺰ
اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻟﺘﻐﯿﯿﺮ ﺷﻜﻠﮫ اﻟﻔﺮاﻏﻲ ﻓﯿﺼﺒﺢ ﻣﻜﻤﻼ ﻟﺸﻜﻞ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ:إﻧﮫ اﻟﺘﻜﺎﻣﻞ اﻟﻤﺤﻔﺰ.
إن ﺗﻐﯿﺮ ﺷﻜﻞ اﻷﻧﺰﯾﻢ ﯾﺴﻤﺢ ﺑﺤﺪوث اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻷن اﻟﻤﺠﻤﻮﻋﺎت اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ اﻟﻀ ﺮورﯾﺔ ﻟﺤﺪوﺛ ﮫ
ﺗﺼﺒﺢ ﻓﻲ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻤﻨﺎﺳﺐ ﻟﻠﺘﺄﺛﯿﺮ ﻋﻠﻰ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ.
ﺗ ﺆﺛﺮ درﺟ ﺔ ﺣﻤﻮﺿ ﺔ اﻟﻮﺳ ﻂ ﻋﻠ ﻰ اﻟﺤﺎﻟ ﺔ اﻟﻜﮭﺮﺑﺎﺋﯿ ﺔ ﻟﻠﻮظ ﺎﺋﻒ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿ ﺔ اﻟﺤ ﺮة ﻟﻸﺣﻤ ﺎض
اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺴﻼﺳ ﻞ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾ ﺔ وﺑﺎﻟﺨﺼ ﻮص ﺗﻠ ﻚ اﻟﻤﻮﺟ ﻮدة ﻋﻠ ﻰ ﻣﺴ ﺘﻮى اﻟﻤﻮﻗ ﻊ اﻟﻔﻌ ﺎل
ﺑﺤﯿﺚ:
°ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺤﻤﻀﻲ ﺗﺼﺒﺢ اﻟﺸﺤﻨﺔ اﻟﻜﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺔ اﻹﺟﻤﺎﻟﯿﺔ ﻣﻮﺟﺒﺔ.
°ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ اﻟﻘﺎﻋﺪي ﺗﺼﺒﺢ اﻟﺸﺤﻨﺔ اﻟﻜﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺔ اﻹﺟﻤﺎﻟﯿﺔ ﺳﺎﻟﺒﺔ.
ﯾﻔﻘ ﺪ اﻟﻤﻮﻗ ﻊ اﻟﻔﻌ ﺎل ﺷ ﻜﻠﮫ اﻟﻤﻤﯿﺰ،ﺑﺘﻐﯿ ﺮ ﺣﺎﻟﺘ ﮫ اﻷﯾﻮﻧﯿ ﺔ وھ ﺬا ﯾﻌﯿ ﻖ ﺗﺜﺒﯿ ﺖ ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ
وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﯾﻤﻨﻊ ﺣﺪوث اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ.
ﻟﻜﻞ أﻧﺰﯾﻢ درﺟﺔ ﺣﻤﻮﺿﺔ ﻣﺜﻠﻰ ،ﯾﻜﻮن ﻧﺸﺎطﮫ ﻋﻨﺪھﺎ أﻋﻈﻤﯿﺎ.
ﯾﺘﻢ اﻟﻨﺸﺎط اﻷﻧﺰﯾﻤﻲ ﺿﻤﻦ ﻣﺠﺎل ﻣﺤﺪد ﻣﻦ درﺟﺔ اﻟﺤﺮارة ﺑﺤﯿﺚ :
°ﺗﻘﻞ ﺣﺮﻛﺔ اﻟﺠﺰﯾﺌﺎت ﺑﺸﻜﻞ ﻛﺒﯿﺮ ﻓﻲ درﺟﺎت اﻟﺤﺮارة اﻟﻤﻨﺨﻔﻀ ﺔ ،وﯾﺼ ﺒﺢ اﻷﻧ ﺰﯾﻢ
ﻏﯿﺮ ﻧﺸﻂ .
°ﺗﺘﺨ ﺮب اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨ ﺎت ﻓ ﻲ درﺟ ﺎت اﻟﺤ ﺮارة اﻟﻤﺮﺗﻔﻌ ﺔ) أﻛﺒ ﺮ ﻣ ﻦ ° 40م ( ،و ﺗﻔﻘ ﺪ
ﻧﮭﺎﺋﯿﺎ ﺑﻨﯿﺘﮭﺎ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ اﻟﻤﻤﯿﺰة وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﺗﻔﻘﺪ وظﯿﻔﺔ اﻟﺘﺤﻔﯿﺰ.
°ﯾﺒﻠﻎ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ اﻷﻧﺰﯾﻤﻲ ﺳﺮﻋﺔ أﻋﻈﻤﯿﺔ ﻋﻨﺪ درﺟﺔ ﺣﺮارة ﻣﺜﻠ ﻰ ،ھ ﻲ درﺟ ﺔ ﺣ ﺮارة
اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺨﻠﻮي )°37م ﻋﻨﺪ اﻹﻧﺴﺎن (.
اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ : 1
اﻟﮭﺪف ﻣﻨﮫ ھﻮ اﻟﺘﻮﺻﻞ إﻟﻰ أن اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت ﺗﺨﺘﻠﻒ ﻓﻲ درﺟﺔ pHاﻟﻤﺜﻠﻰ أي أﻧﮭﺎ ﻟﯿﺴ ﺖ ﺑﺎﻟﻀ ﺮورة ﻣﺴ ﺎوﯾﺔ داﺋﻤ ﺎ ﻟ ـ . 7ﻛﻤ ﺎ
ﯾﮭﺪف ﻛﺬﻟﻚ إﻟﻰ دﻓﻊ اﻟﺘﻠﻤﯿﺬ ﻟﻜﺘﺎﺑﺔ ﻧﺺ أو ﻓﻘﺮة ﻋﻠﻤﯿ ﺔ وھ ﻲ ﻓﻘ ﺮة ﯾﻤﻜ ﻦ أن ﺗﻜﻤ ﻞ اﻟ ﻨﺺ اﻟﻌﻠﻤ ﻲ اﻟ ﺬي ﺗﻤ ﺖ ﻛﺘﺎﺑﺘ ﮫ ﻓ ﻲ آﺧ ﺮ
ﻧﺸﺎط ﻓﻲ اﻟﻮﺣﺪة.
اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ : 2
ﯾﮭﺪف إﻟﻰ ﻣﻘﺎرﻧﺔ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﻲ ﺑﺪون ﺗﺪﺧﻞ اﻹﻧﺰﯾﻢ واﻟﺘﻔﺎﻋﻞ اﻹﻧﺰﯾﻤﻲ.
ﯾﮭ ﺪف اﻟﺴ ﺆال 1إﻟ ﻰ اﻟﻮﺻ ﻞ إﻟ ﻰ أن اﻟﺴ ﺮﻋﺘﯿﻦ ﻣﺘﺸ ﺎﺑﮭﺘﯿﻦ ﻓ ﻲ اﻟﻤﺮﺣﻠ ﺔ اﻷوﻟ ﻰ ﻟﻜﻨﮭﻤ ﺎ ﯾﺨﺘﻠﻔ ﺎن ﻓ ﻲ اﻟﻤﺮﺣﻠ ﺔ اﻟﺜﺎﻧﯿ ﺔ ﻷن
اﻹﻧﺰﯾﻢ ﯾﺘﺄﺛﺮ ﺑﺎﻟﺤﺮارة اﻟﻤﺮﺗﻔﻌﺔ اﻟﺘﻲ ﺗﺆدي إﻟﻰ ﺗﺨﺮﯾﺒﮫ.
اﻟﺴﺆال 2ﯾﮭﺪف إﻟﻰ ﺗﻤﯿﯿﺰ درﺟﺔ اﻟﺤﺮارة اﻟﻤﺜﻠﻰ ودرﺟﺔ اﻟﺘﺨﺮﯾﺐ اﻟﻜﻠﻲ ﻟﻺﻧﺰﯾﻢ.
اﻟﺴﺆال 3ﯾﮭﺪف إﻟﻰ دﻓﻊ اﻟﺘﻠﻤﯿﺬ ﻟﻜﺘﺎﺑﺔ ﻓﻘﺮة ﻋﻠﻤﯿﺔ ﺗﻜﻤﻞ اﻟﻨﺺ اﻟﺬي ﺗﻤﺖ ﻛﺘﺎﺑﺘﮫ ﻓﻲ آﺧﺮ اﻟﻮﺣﺪة
اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ : 3
اﻟﮭﺪف ﻣﻨﮫ وﺿﻊ اﻟﺘﻠﻤﯿﺬ أﻣﺎم وﺿﻌﯿﺎت ﺣﻘﯿﻘﯿﺔ ﺗﺤﺪث ﻓﻲ ﺟﺴﻤﮫ وﯾﺤﺎول ﻣﻦ ﺧﻼل اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ﺗﻔﺴﯿﺮ ھﺬه اﻟﻈﻮاھﺮ.
ﯾﺘﻢ ﻟﻔﺖ اﻧﺘﺒﺎه اﻟﺘﻠﻤﯿﺬ إﻟﻰ اﺧﺘﻼف درﺟﺔ pHﻓﻲ أﺟﺰاء ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ﻣﻦ اﻟﺠﮭﺎز اﻟﮭﻀﻤﻲ )اﻟﻤﻌﺪة ،اﻹﺛﻨﻰ ﻋﺸﺮ ،اﻷﻣﻌﺎء اﻟﺪﻗﯿﻘ ﺔ
(...
ﯾﻄﺮح اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ إﻧﺰﯾﻤﯿﻦ ﻣﺨﺘﻠﻔﯿﻦ ﯾﻌﻤﻼن ﻓﻲ درﺟﺎت pHﻣﺨﺘﻠﻔﺔ.
ﯾﮭ ﺪف اﻟﺴ ﺆال 1إﻟ ﻰ اﺳ ﺘﺨﺮاج ﺑﻌ ﺾ ﻣﻤﯿ ﺰات اﻹﻧﺰﯾﻤ ﺎت اﻧﻄﻼﻗ ﺎ ﻣ ﻦ ﻧ ﺺ اﻟﺘﻤ ﺮﯾﻦ وھ ﻲ اﺧ ﺘﻼف pHاﻟﻤﺜﻠ ﻰ ﻟﻠﻌﻤ ﻞ
واﻟﺘﺨﺼﺺ )اﻟﻨﻮﻋﯿﺔ( أي أﻧﮭﺎ ﺗﻌﻤﻞ ﻓﻲ ﻣﻮاﻗﻊ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ داﺧﻞ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ .ﻛﻤﺎ ﺗﺘﻤﯿﺰ إﻧﺰﯾﻤﺎت اﻟﮭﻈﻢ ﺑﺘﻨﺸﯿﻄﮭﺎ ﺑﻌﺪ اﻹﻓﺮاز.
اﻟﺴﺆال 2ﯾﮭﺪف إﻟﻰ ﺗﺤﺪﯾﺪ ﻧﻮاﺗﺞ اﻹﻣﺎھﺔ ﺑﻔﻌﻞ اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت اﻟﻤﺴﺘﻌﻤﻠﺔ
ﻋﻨﺪ ﻣﻌﺎﻣﻠﺔ اﻟﺒﺒﺘﯿﺪ اﻟﺘﺎﻟﻲ:
Ala-Gly-Tyr-Arg-Ser-Phe-Glu-Val-Lys-Leu
ﺑﺈﻧﺰﯾﻢ ﺑﺒﺴﯿﻦ ﯾﻨﺘﺞ 3ﻗﻄﻊ ﺑﺒﺘﯿﺪﯾﺔ 4+3+3 :وھﻲ
Glu-Val-Lys-Leu / Arg-Ser-Phe / Ala-Gly-Tyr
ﻷن اﻹﻧﺰﯾﻢ ﯾﺤﻠﻞ اﻟﺮاﺑﻄﺔ اﻟﺒﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﻋﻨﺪ Tyrو Phe
اﻟﻤﻌﺎﻣﻠﺔ ﺑﺈﻧﺰﯾﻢ ﺗﺮﺑﺴﯿﻦ ﯾﻨﺘﺞ 1+5+4:
Ala-Gly-Tyr-Arg
Ser-Phe-Glu-Val-Lys
Leu
ﻧﻮاﺗﺞ اﻟﺘﺤﻠﻞ ﻓﻲ اﻟﺤﺎﻟﺘﯿﻦ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ
اﻟﺴﺆال 2ﯾﮭﺪف إﻟﻰ ﺗﺤﺪﯾﺪ اﻻﺣﺘﻤ ﺎﻻت واﻟﺘ ﻲ ﺗﺘﻌﻠ ﻖ ﺑﺎﻟﺠﮭ ﺔ اﻟﺘ ﻲ ﯾ ﺘﻢ ﻓﯿﮭ ﺎ اﻟﺘﺤﻠ ﻞ )اﻟﺠﮭ ﺔ اﻟﯿﺴ ﺮى أو اﻟﯿﻤﻨ ﻰ ﻣ ﻦ اﻟﺮاﺑﻄ ﺔ
اﻟﺒﺒﺘﯿﺪﯾﺔ( أي اﻟﺠﮭﺔ اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ أو اﻟﻜﺮﺑﻮﻛﺴﯿﻠﯿﺔ ﻷن اﻟﻨﻮاﺗﺞ ﻓﻲ اﻟﺤﺎﻟﺘﯿﻦ ﺗﻜﻮن ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ.
Ala-Gly-Tyr-Arg-Ser-Phe-Glu-Val-Lys-Leuل ﻣ ﻦ اﻟﺠﮭ ﺔ
ﻓﻲ اﻹﺟﺎﺑﺔ اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ ﺗﻢ اﺧﺘﯿﺎر اﻻﺣﺘﻤﺎل اﻷول ﻣﻦ اﻟﺠﮭﺔ اﻟﯿﻤﻨ ﻰ )اﻟﺠﮭ ﺔ اﻟﻜﺮﺑﻮﻛﺴ ﯿﻠﯿﺔ( أﻣ ﺎ إذا ﻛ ﺎن اﻹﺣﺘﻤ ﺎ
اﻟﯿﺴﺮى )اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ( ﻓﺈن اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ ﺗﻜﻮن:
ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻟﺒﺒﺴﯿﻦ :اﻟﻨﺘﯿﺠﺔ ﺗﻜﻮن 5+3+2
Ala-Gly-Tyr-Arg-Ser-Phe-Glu-Val-Lys-Leu
Ala-Gly
Tyr-Arg-Ser
Phe-Glu-Val-Lys-Leu
ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻟﺘﺮﺑﺴﯿﻦ :اﻟﻨﺘﯿﺠﺔ ﺗﻜﻮن 2+5+3
Ala-Gly-Tyr
Arg-Ser-Phe-Glu-Val
Lys-Leu
ﯾﮭﺪف اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ إﻟﻰ طﺮح وﺿﻌﯿﺔ ﺣﻘﯿﻘﺔ إدﻣﺎﺟﯿﺔ ﯾﺘﻢ ﻣﻦ ﺧﻼﻟﮭﺎ ﻣﺤﺎوﻟﺔ ﺗﻔﺴﯿﺮ أﺳﺒﺎب ظﮭﻮر ﻣﺮض وراﺛﻲ.
ﯾﮭﺪف اﻟﺴ ﺆال 1إﻟ ﻰ دﻓ ﻊ اﻟﺘﻠﻤﯿ ﺬ إﻟ ﻰ إدﻣ ﺎج اﻟﻤﻌﻠﻮﻣ ﺎت اﻟﻤﺨﺘﻠﻔ ﺔ ﻟﻤﺤﺎوﻟ ﺔ اﻹﺟﺎﺑ ﺔ ﻋﻠ ﻰ ﺳ ﺒﺐ ظﮭ ﻮر اﻟﺒﻘ ﻊ ﻋﻨ ﺪ اﻟﺸ ﺨﺺ
اﻟﻤﺼﺎب .اﻹﺟﺎﺑﺔ ﺗﻜﻮن ﻋﻦ طﺮﯾ ﻖ اﻟ ﺮﺑﻂ ﺑ ﯿﻦ ﺗ ﺄﺛﯿﺮ اﻷﺷ ﻌﺔ اﻟﻔ ﻮق ﺑﻨﻔﺴ ﺠﯿﺔ اﻟﺘ ﻲ ﺗﺨ ﺮب ADNوﻏﯿ ﺎب ﻧﺸ ﺎط اﻹﻧ ﺰﯾﻢ ﻓ ﻲ
اﻟﺸﺨﺺ اﻟﻤﺼﺎب ﺑﺴﺒﺐ ﺣﺪوث طﻔﺮة وﻣﻮت اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺘﻲ ﺗﻔﺴﺮ ظﮭﻮر اﻟﺒﻘﻊ اﻟﺒﻨﯿﺔ )ﺧﻼﯾﺎ ﻣﯿﺘﺔ(
ﯾﮭﺪف اﻟﺴﺆال 2إﻟﻰ ﺗﻔﺴﯿﺮ ﻋﺪم ﺣﺪوث اﻟﻤﺮض ﻋﻨﺪ اﻟﺸﺨﺺ اﻟﺴﻠﯿﻢ اﻟﺬي ﯾﻤﻠﻚ اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت اﻟﻼزﻣﺔ ﻟﺘﺼﺤﯿﺢ اﻟﺨﻠ ﻞ ﻓ ﻲ ﺑﻨﯿ ﺔ
ADNﺑﺴﺒﺐ ﺣﺪوث اﻟﻄﻔﺮة .ﻟﺬﻟﻚ ﻻ ﺗﻤﻮت اﻟﺨﻼﯾﺎ وﻻ ﺗﻈﮭﺮ ﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ اﻟﺒﻘﻊ اﻟﺒﻨﯿﺔ.
اﻟﺴﺆال 3ﯾﮭﺪف إﻟﻰ ﺗﺤﺪﯾﺪ اﻟﻘﺎﻋﺪة وھﻲ أن اﻷﺷﻌﺔ ﻓﻮق اﻟﺒﻨﻔﺴﺠﯿﺔ ﺗﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ ADNﻓﻲ ﻛﻞ اﻟﺤﺎﻻت ﻟﻜﻦ اﻟﺨﻠﻞ ﯾﺼﻠﺢ ﻋﻨ ﺪ
اﻟﺸﺨﺺ اﻟﻌﺎدي ﻟﻮﺟﻮد آﻟﯿﺔ ﺗﺼﻠﯿﺢ اﻟﺨﻠﻞ ﻓﻲ ADNﻓﻲ اﻟﺤﺎﻟﺔ اﻟﻄﺒﯿﻌﯿﺔ.
اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ : 5
ﯾﮭﺪف اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ إﻟﻰ ﺗﻮﺿﯿﺢ ﻣﻔﮭﻮم ﺗﺜﺒﯿﻂ ﻋﻤﻞ اﻹﻧﺰﯾﻢ ﻓ ﻲ وﺟ ﻮد ﻣﺮﻛﺒ ﺎت ﻟﯿﺴ ﺖ ﻣ ﻮاد ﺗﻔﺎﻋ ﻞ ﻟﻜﻨﮭ ﺎ ﺗﺸ ﺒﮭﮭﺎ ﻛﺜﯿ ﺮا ﻣ ﻦ ﺣﯿ ﺚ
اﻟﺘﺮﻛﯿﺐ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﻲ.
اﻟﺴ ﺆال 1ﺑﻌ ﺪ ﺗﺤﻠﯿ ﻞ اﻟﻤﻨﺤﻨﯿ ﯿﻦ ﯾﻼﺣ ﻆ اﻟﺘﻠﻤﯿ ﺬ ﺗﻨ ﺎﻗﺺ ﻓ ﻲ ﺳ ﺮﻋﺔ اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ ﻓ ﻲ اﻟﺒﺪاﯾ ﺔ )ﻋﻨ ﺪﻣﺎ ﺗﻜ ﻮن ﺗﺮاﻛﯿ ﺰ ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ
ﻣﻨﺨﻔﺾ ﻧﺴﺒﯿﺎ( ﻟﻜﻦ اﻻﻧﺨﻔﺎض ﻓﻲ اﻟﺴﺮﻋﺔ ﯾﻘﻞ ﻋﻨﺪ ارﺗﻔ ﺎع ﺗﺮﻛﯿ ﺰ ﻣ ﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋ ﻞ )اﻟﻠﻜﺘ ﻮز( ﺛ ﻢ ﯾﺨﺘﻔ ﻲ ﺗ ﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﺜ ﺒﻂ وﺗﺼ ﺒﺢ
اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻟﻘﺼﻮى ﻣﺘﺸﺎﺑﮭﺔ ﻓﻲ ﻛﻼ اﻟﺤﺎﻟﺘﯿﻦ.
ﯾﻘﻮم اﻷﺳﺘﺎذ ﺑﺘﻮﺟﯿﮫ اﻟﺘﻠﻤﯿﺬ إﻟﻰ اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج أن إﺿﺎﻓﺔ ﻣﺎدة ﺛﯿﻮﻟﻜﺘﻮز ﯾﻜﻮن ﻟﮫ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻣﺜﺒﻂ ﻟﻨﺸﺎط اﻹﻧ ﺰﯾﻢ ﻷﻧ ﮫ ﯾﻘﻠ ﻞ ﻣ ﻦ ﺳ ﺮﻋﺔ
اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ.
ﻣﻼﺣﻈﺔ :ﺗﺮﻛﯿﺰ ھﺬه اﻟﻤﺎدة ﻓﻲ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﺛﺎﺑﺖ وﯾﻜﻮن ﻗﻠﯿﻞ.
ﯾﮭﺪف اﻟﺴﺆال 1إﻟﻰ ﺗﻔﺴﯿﺮ آﻟﯿﺔ اﻟﺘﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﺜﺒﻂ ﻟﮭﺬه اﻟﻤﺎدة ﻋﻠﻤﺎ أن اﻟﻤﺎدة ﺗﺸﺒﮫ ﻛﺜﯿﺮا ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ .اﻹﺣﺘﻤ ﺎل اﻷﻗ ﺮب ھ ﻮ أن
ﯾﺮﺗﺒﻂ ھﺬا اﻟﻤﺮﻛﺐ ﺑﺎﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻣﻤﺎ ﯾﻌﯿﻖ ارﺗﺒﺎط ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ وھﻮ ﻣﺎﯾﻌﺮف ﻓﻲ ﻋﻠﻢ اﻹﻧﺰﯾﻤ ﺎت ﺑ ﺎﻟﺘﺜﺒﯿﻂ اﻟﺘﻨﺎﻓﺴ ﻲ .أي أن
اﻟﻤﺮﻛﺐ ﯾﺸﺒﮫ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ وﯾﺤﺪث ﺑﯿﻨﮫ وﺑﯿﻦ ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ اﻟﻄﺒﯿﻌﯿﺔ ﺗﻨﺎﻓﺲ ﻋﻠﻰ اﻻرﺗﺒﺎط ﺑﺎﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل .ﻋﻨﺪﻣﺎ ﯾﻜﻮن ﺗﺮﻛﯿ ﺰ
ﻣﺎدة اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ﻛﺒﯿﺮا ﺗﻜﻮن ھﻲ اﻟﻐﺎﻟﺒﺔ وﯾﻜﻮن ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﺜﺒﻂ ﻣﮭﻤﻼ.
اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ : 6
اﻟﮭﺪف ﻣ ﻦ اﻟﺘﻤ ﺮﯾﻦ ھ ﻮ إﺛﺒ ﺎت ﻗ ﺪرة اﻟﻜﺎﺋﻨ ﺎت اﻟﺤﯿ ﺔ ﻋﻠ ﻰ إﻓ ﺮاز اﻹﻧﺰﯾﻤ ﺎت اﻟﻤﺘﺨﺼﺼ ﺔ ﻋﻠ ﻰ إﻣﺎھ ﺔ اﻟﻤ ﺎدة اﻟﻐﺬاﺋﯿ ﺔ )ﻣﺼ ﺪر
اﻟﻄﺎﻗﺔ(.
اﻟﺘﺠﺮﯾﺔ اﻷوﻟ ﻰ :ﻣ ﻦ ﺧ ﻼل ﺗﺤﻠﯿ ﻞ ﻧﺘ ﺎﺋﺞ اﻟﺠ ﺪول ﯾﺘﻮﺻ ﻞ اﻟﺘﻠﻤﯿ ﺬ إﻟ ﻰ أن اﻟﺨﻤﯿ ﺮة ﺗﻨ ﺘﺞ إﻧ ﺰﯾﻢ اﻟﺴ ﻜﺮاز وإﻧ ﺰﯾﻢ اﻟﻤﺎﻟﺘ ﺎز ﻧﻈ ﺮا
ﻟﻈﮭﻮر ﺳﻜﺮ اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز ﻋﻨﺪ إﺿﺎﻓﺔ اﻟﻤﺴﺘﺨﻠﺺ.
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ :ﻣﻦ ﺧﻼل ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﺑﺘﯿﻦ 1و 2ﯾﺘﻮﺻﻞ اﻟﺘﻠﻤﯿﺬ إﻟﻰ ﻋﺪم إﻣﺎھﺔ ﺳﻜﺮ اﻟﻤﺎﻟﺘﻮز ﻓﻲ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ.
ﺑ ﺎﻟﺮﺑﻂ ﺑ ﯿﻦ اﻟﺘﻐﯿ ﺮ ﻓ ﻲ اﻟﺸ ﺮوط اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿ ﺔ ﯾﺼ ﻞ اﻟﺘﻠﻤﯿ ﺬ أﻧ ﮫ اﻟﺘﺠﺮﺑ ﺔ اﻟﺜﺎﻧﯿ ﺔ ﻟ ﻢ ﯾ ﺘﻢ اﺳ ﺘﻌﻤﺎل ﻣﺴ ﺘﺨﻠﺺ اﻟﺨﻤﯿ ﺮة أﻣ ﺎ ﻓ ﻲ
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ﻓﺈﻧﮫ ﻟﻢ ﯾﺤﺪث اﺳﺘﺨﻼص وإﻧﻤﺎ ﻓﻘﻂ اﻟﻤﺤﻠﻮل اﻟﺨﺎرﺟﻲ )ﻣﺤﻠﻮل اﻟﻮﺳﻂ( ﻣﻤﺎ ﯾﺸﯿﺮ إﻟ ﻰ اﻟﻔ ﺮق ﺑ ﯿﻦ اﻹﻧﺰﯾﻤ ﺎت
اﻟﺪاﺧﻠﯿﺔ ) اﻟﺘﻲ ﺗﻌﻤﻞ داﺧﻞ اﻟﺨﻼﯾﺎ( واﻹﻧﺰﯾﻤﺎت اﻟﺨﺎرﺟﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﺗﻔﺮزھﺎ اﻟﺨﻠﯿﺔ إﻟﻰ اﻟﺨﺎرج ﻟﻐﺮض ﺗﺤﻠﯿﻞ اﻟﻤﺎدة اﻟﻐﺬاﺋﯿﺔ.
اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ اﻟﺜﺎﻟﺜ ﺔ :ﺗﮭ ﺪف اﻟﺘﺠﺮﺑ ﺔ إﻟ ﻰ وﺿ ﻊ اﻟﺘﻠﻤﯿ ﺬ أﻣ ﺎم ﻧﺘ ﺎﺋﺞ ﻣﺘﺤﺼ ﻞ ﻋﻠﯿﮭ ﺎ ﺑﻮاﺳ ﻄﺔ اﻟﺘﺠﺮﯾ ﺐ اﻟﻤ ﺪﻋﻢ ﺑﺎﻟﺤﺎﺳ ﻮب ﻟﻘﯿ ﺎس
اﻟﻨﺸﺎط اﻟﺘﻨﻔﺴﻲ ﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺨﻤﯿﺮة وﻗﺪرﺗﮭﺎ ﻋﻠﻰ اﺳﺘﻌﻤﺎل ﻣﺼﺎدر ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ﻣﻦ اﻟﻄﺎﻗﺔ )ﻣﻮاد ﺳﻜﺮﯾﺔ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ(
ﯾﮭ ﺪف اﻟﺴ ﺆال 1إﻟ ﻰ اﻟﺘﺄﻛ ﺪ ﻣ ﻦ ﻣﻔﮭ ﻮم اﻟﺸ ﺎھﺪ ﻓ ﻲ اﻟﺘﺠ ﺎرب ﻟﻐ ﺮض اﻟﻤﻘﺎرﻧ ﺔ ﻋ ﺎدة وﻟﻤﻌﺮﻓ ﺔ ﻣ ﺎإذا ﻛ ﺎن ھﻨ ﺎك اﺳ ﺘﮭﻼك
ﻟﻸﻛﺴﺠﯿﻦ ﻟﺴﺒﺐ آﺧﺮ.
اﻟﻌﻼﻗﺔ اﻟﻤﺴﺘﮭﺪﻓﺔ ﻓﻲ اﻟﺴﺆال 2ھﻲ أن ﺧﻼﯾﺎ اﻟﺨﻤﯿﺮة ﯾﻤﻜﻨﮭﺎ اﺳﺘﻌﻤﺎل 3أﻧﻮاع ﻣﻦ اﻟﺴ ﻜﺮﯾﺎت ﻛﻤﺼ ﺪر ﻟﻠﻄﺎﻗ ﺔ ﻧﻈ ﺮا ﻟﻮﺟ ﻮد
اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت اﻟﻼزﻣﺔ ﻹﻣﺎھﺔ اﻟﺴﻜﺮﯾﺎت ﻣﺜﻞ اﻟﺴﻜﺮوز واﻟﻤﺎﻟﺘﻮز أو اﻻﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﻤﺒﺎﺷﺮ ﻣﺜﻞ اﻟﻐﻠﻮﻛﻮز.
ﻟﻜﻦ اﻟﺨﻤﯿﺮة ﻻ ﯾﻤﻜﻨﮭﺎ اﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﻠﻜﺘﻮز ﻛﻤﺼﺪر ﻟﻠﻄﺎﻗﺔ ﻟﻌﺪم وﺟﻮد اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت اﻟﻼزﻣﺔ ﻹﻣﺎھﺔ اﻟﺴﻜﺮ .
ﯾﻤﻜﻦ ﻟﻸﺳﺘﺎذ ﺣﺴﺐ ﺗﻮﻓﺮ اﻟﻮﻗﺖ ﺗﻮﺳﯿﻊ اﻟﻤﻨﺎﻗﺸ ﺔ ﻟﺘﺸ ﻤﻞ اﻟﺴ ﺒﺐ ﻣ ﻦ وراء ذﻟ ﻚ واﻟ ﺬي ﯾﺸ ﻤﻞ اﻟﻘ ﺪرة ﻋﻠ ﻰ إدﺧ ﺎل اﻟﺴ ﻜﺮ أم
اﻟﻘﺪرة ﻋﻠﻰ إﻓﺮاز اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت أم ﻟﻌﺪم ﺗﻮﻓﺮ اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت أﺻﻼ ﺑﺴﺒﺐ ﻏﯿﺎب اﻟﻤﻮرﺛﺔ.
Fb : Ferah Aissa
https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/