Właściwości hemoglobiny i mioglobiny

Wprowadzenie
Przeczytaj
Symulacja interaktywna
Sprawdź się
Dla nauczyciela
 Właściwości hemoglobiny i mioglobiny

W erytrocytach znajduje się wiążąca tlen hemoglobina. Dzięki temu barwnikowi krwinki mogą
transportować tlen po całym organizmie.
Źródło: Pixabay, domena publiczna.

Hemoglobina i mioglobina to barwniki oddechowe występujące głównie u kręgowców:

hemoglobina w erytrocytach, mioglobina w mięśniach poprzecznie prążkowanych
szkieletowych i serca. Związki te zbudowane są z białka − globiny – oraz części
niebiałkowej, hemu. Zawarte w cząsteczce hemu jony Fe2+, przyłączając nietrwale tlen
cząsteczkowy, decydują o biologicznej roli barwników oddechowych.

Twoje cele

Wykażesz związek budowy hemoglobiny i mioglobiny z pełnionymi przez nie

funkcjami.
Dowiedziesz, że hemoglobina jest białkiem allosterycznym.
Wyjaśnisz, jak ciśnienie parcjalne tlenu, temperatura i pH środowiska wpływają na
stopnień wysycenia hemoglobiny tlenem.
Porównasz stopień powinowactwa hemoglobiny dorosłego człowieka, hemoglobiny
płodowej i mioglobiny do tlenu.
Przeczytaj

Porównanie hemoglobiny i mioglobiny

Hemoglobina i mioglobina należą do białek złożonych z grupy metaloprotein.

Źródło: Aza Toth, Richard Wheeler, Wikimedia Commons, licencja: CC BY-SA 3.0.

Cecha Hemoglobina Mioglobina

Rodzaj
tetramer monomer
konstrukcji

Struktura
IV‐rzędowa III‐rzędowa
białka

dwie pary różnych

typów łańcuchów
polipeptydowych:
Część białkowa hemoglobina dorosłego jeden łańcuch polipeptydowy
człowieka α i β,
hemoglobina płodowa α
i γ

Część
hem hem
niebiałkowa

Liczba jonów
Fe2+ w jednej
4 1
cząsteczce
barwnika

Liczba
przyłączanych
1–4 1
cząsteczek
tlenu

Powinowactwo
mniejsze większe
do tlenu
 Cecha Hemoglobina Mioglobina

u kręgowców w postaci
zamkniętej
w komórkach krwi –
Miejsce erytrocytach – lub w mięśniach poprzecznie prążkowanych
występowania w postaci szkieletowych i serca
rozpuszczonej w osoczu
u niektórych
bezkręgowców

rezerwuar tlenu, szczególnie u zwierząt

aktywnych, nurkujących i długo
przebywających pod wodą; w momencie
Rola transport tlenu
uszkodzenia mięśni przedostaje się do
krwi, co jest m.in. markerem badanym
w przypadku podejrzenia zawału serca

Transport tlenu przy udziale hemoglobiny i mioglobiny.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Mioglobina ma dużo większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina dorosłego

człowieka, a nawet hemoglobina płodowa.

Przy ciśnieniu parcjalnym tlenu 30 mm Hg ponad 90% mioglobiny wiąże się z tym
pierwiastkiem. Uwalnianie tlenu z mioglobiny następuje w warunkach znacznego spadku
ciśnienia parcjalnego tlenu. Oksyhemoglobina przy ciśnieniu parcjalnym 22 mm Hg jest
zdysocjowana w 50% – mioglobina osiąga ten stopień rozkładu przy 3 mm Hg, co obrazuje
poniższy wykres.
Porównanie krzywych saturacji mioglobiny z hemoglobiną oraz hemoglobiną płodową. Wykres przedstawia
wysycenie tlenem różnych rodzajów hemoglobiny w zależności od ciśnienia parcjalnego tlenu.
Źródło: Michał Komorniczak, Wikimedia Commons, licencja: CC BY-SA 3.0.

Budowa hemoglobiny powoduje, że – w odróżnieniu od mioglobiny – w jej cząsteczce

występują tzw. oddziaływania allosteryczne, czyli interakcje między podjednostkami
białkowymi tej samej cząsteczki.

Wiązanie tlenu i jego odłączanie jest związane ze zmianami w konformacji przestrzennej

hemoglobiny. Przyłączenie pierwszej cząsteczki tlenu do podjednostki hemu powoduje
nieznaczną zmianę kształtu i rozluźnienie oddziaływań pomiędzy pozostałymi trzema
podjednostkami. To powoduje zwiększenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu (kolejne
trzy cząsteczki tlenu łatwiej łączą się z hemoglobiną niż pierwsza). Odłączenie cząsteczki
tlenu od pierwszej podjednostki jest przyczyną ponownej zmiany kształtu pozostałych
trzech, co zmniejsza ich powinowactwo do tlenu i powoduje, że łatwiej go oddają. Zmiany
konformacji przestrzennej hemoglobiny nazywane są ruchami oddechowymi, ponieważ
towarzyszą przyłączaniu i odłączaniu tlenu w procesie oddychania.

Współpracę białkowych podjednostek w wiązaniu i uwalnianiu tlenu można przedstawić

w postaci krzywej  (w postaci litery S), zwanej krzywą dysocjacji hemoglobiny.

Przebieg krzywej dysocjacji hemoglobiny

Przebieg krzywej dysocjacji zależy od ciśnienia parcjalnego (cząsteczkowego) O2–PO2,
ciśnienia parcjalnego (cząsteczkowego) CO2–PCO2, stężenia jonów wodorowych (pH) oraz
temperatury.

Ciśnienie parcjalne (cząsteczkowe) O2–PO2

W pęcherzykach płucnych, gdzie ciśnienie parcjalne tlenu jest duże (100 mm Hg),
hemoglobina wiąże znaczne ilości tlenu, osiągając 98% wysycenia tym pierwiastkiem.
W tkankach ciśnienie parcjalne tlenu jest niższe (940 mm Hg) i hemoglobina jest
wysycona w 70%. Do aktywnych metabolicznie tkanek (np. podczas wysiłku
fizycznego) hemoglobina może oddawać dodatkowe porcje tlenu.

Zależność między wysyceniem hemoglobiny tlenem a ciśnieniem parcjalnym tlenu.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ciśnienie parcjalne (cząsteczkowe) CO2–PCO2

Stężenie jonów wodorowych (pH)

Temperatura

Słownik
ciśnienie parcjalne

ciśnienie, jakie wywierałby na ścianki naczynia składnik mieszaniny gazów doskonałych,

gdyby sam zajmował całą objętość tego naczynia
efekt Bohra

efekt wzrostu prawdopodobieństwa dysocjacji tlenu z oksyhemoglobiny wraz ze

wzrostem stężenia CO2

grupa prostetyczna

część niebiałkowa enzymu – białka złożonego – trwale z nim związana, znajdująca się
w jego centrum aktywnym i decydująca o rodzaju przyłączanego substratu

hem

barwnik zwierzęcy zbudowany z czterech pierścieni pirolowych (połączonych grupami

=CH-) i żelaza Fe2+ przyłączonego do atomów azotu

hemoglobina (Hb)

białko z grupy metaloproteidów pełniące funkcję czerwonego barwnika oddechowego;

należy do białek złożonych, zawierających żelazo Fe2+; wiąże się nietrwale z tlenem;
występuje u kręgowców w postaci zamkniętej w komórkach krwi (erytrocytach) lub
w postaci rozpuszczonej w osoczu u niektórych bezkręgowców

hemoglobina płodowa (HbF)

białkowy barwnik oddechowy transportujący tlen u płodu, wykazujący większe

powinowactwo do tlenu niż hemoglobina dorosłego człowieka

metaloproteiny

białka złożone, zbudowane z grupy białkowej i niebiałkowej − grupy prostetycznej, którą

stanowią jony lub atomy metali

mioglobina (MioHb)

białko złożone z grupy metaloproteidów, występujące w mięśniach poprzecznie

prążkowanych, zdolne do nietrwałego wiązania tlenu i stanowiące jego magazyn
w tkance mięśniowej poprzecznie prążkowanej

oksyhemoglobina

utlenowana forma hemoglobiny, nietrwale związana z tlenem transportowanym z płuc do

tkanek

saturacja

nasycenie cieczy gazem; w ujęciu medycznym bada się nasycenie płynów ustrojowych,
np. nasycenie krwi tlenem
Symulacja interaktywna

Powinowactwo hemoglobiny i mioglobiny do tlenu w różnych

warunkach

Symulacja 1

Instrukcja

Kliknij szare przyciski pod wykresem, aby zobaczyć, jak zmienia się powinowactwo
hemoglobiny i mioglobiny do tlenu w zależności od warunków środowiska.

Po kliknięciu przycisku „Hemoglobina jako białko allosteryczne” najedź wskaźnikiem myszy na

okręgi na wykresie, aby zobaczyć stopień wysycenia hemoglobiny.

Po kliknięciu przycisków „Temperatura” lub „pH” możesz zmienić wartość tych parametrów,
klikając punkty zaznaczone na suwaku.

Polecenie 1

Wyjaśnij, jak na zdolność wiązania tlenu przez hemoglobinę wpływa wzrost pH i ciśnienia
parcjalnego tlenu.

Wyjaśnij, jak na zdolność wiązania tlenu przez hemoglobinę wpływa wzrost pH i ciśnienia parcjalnego tlenu.

Polecenie 2

Wyjaśnij, która z krzywych dysocjacji – oznaczona kolorem niebieskim czy zielonym –

wskazuje na większe powinowactwo hemoglobiny do tlenu.
Polecenie 3

Wyjaśnij, na czym polega związek między wzrostem temperatury a powinowactwem

hemoglobiny do tlenu.
Sprawdź się

Pokaż ćwiczenia: 輸醙難

Ćwiczenie 1 輸

Na wykresie przedstawiono powinowactwo barwników oddechowych do tlenu.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ćwiczenie 2 輸

Oceń prawdziwość stwierdzeń dotyczących właściwości hemoglobiny i mioglobiny.

Prawda Fałsz
W krwi zwierząt nurkujących i aktywnych jest dużo
 
mioglobiny.
Przyłączenie cząsteczki tlenu powoduje zmianę struktury
 
IV-rzędowej.
Oddziaływania allosteryczne mioglobiny zwiększają jej
 
powinowactwo do tlenu.
Obecność większych ilości CO2 w naczyniach
włosowatych sprzyja uwalnianiu tlenu związanego  
z hemoglobiną.
Ćwiczenie 3 輸

Na wykresie przedstawiono wpływ pH środowiska na stopień wysycenia hemoglobiny tlenem.

Wskaż prawidłowo zestawione wartości pH określające stopień dysocjacji hemoglobiny.

 A − 7,2; B − 7,6; C − 6,8

 A − 7,6; B − 6,8; C − 7,2

 A − 7,6; B − 7,2; C − 6,8

 A − 6,8; B − 7,6; C − 7,6

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ćwiczenie 4 醙

Dokończ zdanie:
Podczas transportu tlenu przez hemoglobinę wartościowość żelaza...

 zmienia stopień utlenienia od +2 do +4.

 zmienia się z +2 na +3.

 nie zmienia się i wynosi +4.

 nie zmienia się wynosi i wynosi +2.

Ćwiczenie 5 醙

Uzupełnij zdania podanymi wyrazami.

Wraz ze spadkiem temperatury w tych samych warunkach ciśnienia parcjalnego tlenu

hemoglobina wiąże tego pierwiastka. Uwalnianie tlenu z mioglobiny następuje
w warunkach znacznego ciśnienia parcjalnego tlenu. W tkankach o dużej
aktywności metabolicznej pH, co powoduje, że hemoglobina oddaje tlen.

spada więcej łatwiej trudniej spadku mniej wzrostu wzrasta

Ćwiczenie 6 醙

Wraz ze spadkiem temperatury w tych samych warunkach ciśnienia parcjalnego tlenu

hemoglobina wiąże więcej tego pierwiastka. Na wykresie przedstawiono przebieg krzywej
dysocjacji hemoglobiny w temperaturze 23°C.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ćwiczenie 7 難

Oceń słuszność stwierdzenia:

Tetrametryczna budowa hemoglobiny pozwala na większą wydajność dostarczania tlenu.

Odpowiedź uzasadnij, podając jeden argument. Uwzględnij budowę cząsteczki hemoglobiny

jako białka allosterycznego.

Ćwiczenie 8 難

Na wykresie przedstawiono krzywą dysocjacji hemoglobiny w zależności od ciśnienia

parcjalnego tlenu w powietrzu, którym oddychają lamy zamieszkujące wysokie par e gór,
a także krzywą dla innych ssaków żyjących na terenach nizinnych.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Wyjaśnij, dlaczego hemoglobina lam wykazuje większe powinowactwo do tlenu niż

hemoglobina innych ssaków. W odpowiedzi uwzględnij zagadnienie ciśnienia parcjalnego
tlenu w powietrzu.
Dla nauczyciela

Autor: Anna Juwan

Przedmiot: Biologia

Temat: Właściwości hemoglobiny i mioglobiny

Grupa docelowa: uczniowie III etapu edukacyjnego – kształcenie w zakresie podstawowym

i rozszerzonym

Podstawa programowa:
Zakres podstawowy
Treści nauczania – wymagania szczegółowe
V. Budowa i fizjologia człowieka.
4. Wymiana gazowa i krążenie. Uczeń:
4) opisuje wymianę gazową w tkankach i płucach uwzględniając powinowactwo hemoglobiny do
tlenu w różnych warunkach pH i temperatury krwi oraz ciśnienia parcjalnego tlenu w środowisku
zewnętrznym; planuje i przeprowadza doświadczenie wykazujące różnice w zawartości
dwutlenku węgla w powietrzu wdychanym i wydychanym;
7) przedstawia rolę krwi w transporcie gazów oddechowych;
Zakres rozszerzony
Treści nauczania – wymagania szczegółowe
XI. Funkcjonowanie zwierząt.
2. Porównanie poszczególnych czynności życiowych zwierząt, z uwzględnieniem struktur
odpowiedzialnych za ich przeprowadzanie.
3) Wymiana gazowa i krążenie. Uczeń:
h) opisuje wymianę gazową w tkankach i płucach, uwzględniając powinowactwo hemoglobiny do
tlenu w różnych warunkach pH i temperatury krwi oraz ciśnienia parcjalnego tlenu w środowisku
zewnętrznym; planuje i przeprowadza doświadczenie wykazujące różnice w zawartości
dwutlenku węgla w powietrzu wdychanym i wydychanym,
k) przedstawia rolę krwi w transporcie gazów oddechowych,

Kształtowane kompetencje kluczowe:

kompetencje cyfrowe;
kompetencje osobiste, społeczne i w zakresie umiejętności uczenia się;
kompetencje matematyczne oraz kompetencje w zakresie nauk przyrodniczych,
technologii i inżynierii.

Cele operacyjne ( językiem ucznia):

 Wykażesz związek budowy hemoglobiny i mioglobiny z pełnionymi przez nie
funkcjami.
Dowiedziesz, że hemoglobina jest białkiem allosterycznym.
Wyjaśnisz, jak ciśnienie parcjalne tlenu, temperatura i pH środowiska wpływają na
stopnień wysycenia hemoglobiny tlenem.
Porównasz stopień powinowactwa hemoglobiny dorosłego człowieka, hemoglobiny
płodowej i mioglobiny do tlenu.

Strategie nauczania:

konstruktywizm;
konektywizm.

Metody i techniki nauczania:

z użyciem komputera;
ćwiczenia interaktywne;
symulacja;
śniegowa kula;
gra dydaktyczna;
mapa pojęć.

Formy pracy:

praca indywidualna;
praca w parach;
praca w grupach;
praca całego zespołu klasowego.

Środki dydaktyczne:

komputery z głośnikami, słuchawkami i dostępem do internetu;

zasoby multimedialne zawarte w e‐materiale;
tablica interaktywna/tablica, pisak/kreda.

Przed lekcją:

1. Przygotowanie do zajęć. Nauczyciel loguje się na platformie i udostępnia uczniom

e‐materiał „Właściwości hemoglobiny i mioglobiny”. Prosi uczestników zajęć
o rozwiązanie ćwiczenia nr 1 z sekcji „Sprawdź się” na podstawie treści w sekcji
„Przeczytaj”.

Przebieg lekcji

Faza wstępna:
 1. Nauczyciel wyświetla i odczytuje temat lekcji oraz zawarte w sekcji „Wprowadzenie”
cele zajęć. Prosi uczniów lub wybraną osobę o sformułowanie kryteriów sukcesu.
2. Raport z przygotowań. Nauczyciel, za pomocą dostępnego w panelu użytkownika
raportu, sprawdza, którzy uczniowie zapoznali się z udostępnionym e‐materiałem
i wykonali zadane ćwiczenie. Jeśli odpowiedzi uczniów bardzo się różnią lub
ćwiczenie okazało się trudne, nauczyciel omawia je na forum.

Faza realizacyjna:

1. Kula śniegowa. Nauczyciel informuje uczniów, że będą pracować metodą kuli

śniegowej, poszukując w udostępnionym e‐materiale odpowiedzi na następujące
pytania:
– Jaki związek ma budowa hemoglobiny i mioglobiny z funkcją pełnioną przez te
białka?
– Jakie cechy hemoglobiny wskazują na to, że jest to białko allosteryczne?
– W jaki sposób ciśnienie parcjalne tlenu, temperatura i pH środowiska wpływają na
stopnień wysycenia hemoglobiny tlenem?
– Czym różni się stopień powinowactwa hemoglobiny dorosłego człowieka,
hemoglobiny płodowej i mioglobiny do tlenu?
– Czy słuszne jest twierdzenie: „Tetrametryczna budowa hemoglobiny pozwala na
większą wydajność dostarczania tlenu”?
Nauczyciel objaśnia wspomnianą wyżej metodę i wynikające z niej kolejne etapy pracy:
1) najpierw uczniowie będą indywidualnie opracowywać odpowiedzi na zadane
pytania;
2) potem połączą się w pary i porównają swoje propozycje, a na osobnej kartce zapiszą
wspólne odpowiedzi;
3) kolejnym krokiem będzie połączenie się par w czwórki, które – jak poprzednio –
skonfrontują swoje odpowiedzi;
4) uczniowie utworzą 8‐osobowe zespoły i znów porównają swoje propozycje;
5) przedstawiciele poszczególnych zespołów 8‐osobowych zaprezentują na forum klasy
uzgodnione w grupie odpowiedzi.
2. Praca z multimedium („Symulacja interaktywna”). Nauczyciel wyświetla symulację
interaktywną i wspólnie z uczniami dokonuje jej analizy. Prosi podopiecznych, by
pracując w parach, sformułowali wyjaśnienie, która z krzywych dysocjacji – oznaczona
kolorem niebieskim czy zielonym – wskazuje na większe powinowactwo hemoglobiny
do tlenu. Następnie uczniowie konsultują swoje rozwiązania z inną, najbliżej siedzącą
parą.
3. Utrwalenie wiedzy i umiejętności. Nauczyciel dzieli klasę na 4‐osobowe grupy.
Uczniowie rozwiązują ćwiczenia interaktywne od 2 do 6 z sekcji „Sprawdź się”, od
najłatwiejszego do najtrudniejszego. Grupa, która poprawnie rozwiąże zadania jako
pierwsza, wygrywa.

Faza podsumowująca:
 1. Klasa wspólnie wykonuje mapę pojęć podsumowującą zajęcia.
2. Na koniec zajęć nauczyciel raz jeszcze wyświetla na tablicy interaktywnej lub przy
użyciu rzutnika temat lekcji i cele zawarte w sekcji „Wprowadzenie”, w tym kontekście
podsumowuje pracę uczniów na zajęciach.

Praca domowa:

1. Wykonaj ćwiczenie nr 8 z sekcji „Sprawdź się”.

Materiały pomocnicze:

Neil A. Campbell i in., „Biologia Campbella”, tłum. K. Stobrawa i in., Rebis, Poznań 2019.
„Encyklopedia szkolna. Biologia”, red. Marta Stęplewska, Robert Mitoraj, Wydawnictwo
Zielona Sowa, Kraków 2006.

Dodatkowe wskazówki metodyczne:

Treści w sekcji „Symulacja interaktywna” można wykorzystać na lekcji jako

podsumowanie i utrwalenie wiedzy uczniów.