Rzędowość struktur białkowych

Wprowadzenie
Przeczytaj
Animacja
Sprawdź się
Dla nauczyciela
 Rzędowość struktur białkowych

Czy wiesz, że dzięki białkom chaperonowym inne białka produkowane w organizmie mogą się zwijać do
najkorzystniejszych energetycznie konformacji?
Źródło: Thomas Sple stoesser , licencja: CC BY-SA 3.0.

Wyobraź sobie, że białka to takie małe cegiełki, które budują jeden pokój w wielkiej
rezydencji. Tym pokojem jest każda komórka w Twoim ciele. Pokoje składają się na
domostwo, odpowiadające analogicznie konkretnym narządom. Dopiero po złożeniu
w całość każdego domu w okolicy możemy mówić o mieście, które funkcjonuje we własnym
tempie. Oto Twój organizm. Każda rezydencja specjalizuje się w jakiejś funkcji. Jedna
magazynuje materiały potrzebne do remontów istniejących domów lub budowy nowych,
inna ma za zadanie regulować pracę sąsiada obok. W całym tym zamieszaniu mało kto
pamięta o cegłach budujących miasto. A to one składają się na fundamenty całej metropolii.
Dzisiaj dowiesz się, że każda z tych cegieł to wymyślna struktura, czasami tak
skomplikowana, że trudno niekiedy pojąć jej budowę. Czy zastanawiałeś się kiedykolwiek,
w jaki sposób jest zbudowana?
Twoje cele

Opiszesz ogólną budowę białek.

Zdefiniujesz pojęcie rzędowości struktur białkowych.
Wyjaśnisz określenia: „beta harmonijka” i „alfa helisa”.
Opiszesz i porównasz budowę białek na podstawie rzędowości ich struktur.
Przeczytaj

Białka to ogromne i złożone cząsteczki. Ich masy molowe mieszczą się w granicach od
około 10000 do kilku mln gramów/mol. Białka pełnią wiele znaczących funkcji
w przyrodzie, są kwintesencją życia, bez nich nie istnieją żadne znane ludzkości organizmy
żywe.
Ciekawostka

Białka budują przeciwciała, które biorą udział w procesach immunologicznych oraz

chronią nasz organizm przed chorobami, np. immunoglobuliny z rodzaju G biorą udział
w odpowiedzi wtórnej organizmu. Enzymy, aktywujące liczne procesy zachodzące
w naszym ciele, również zbudowane są z białek. Hydroksylaza fenyloalaninowa jest
enzymem odpowiedzialnym za przekształcenie aminokwasu fenyloalaniny w tyroksynę.
Mutacja w genie kodującym ten enzym, prowadząca do dezaktywacji jego działania,
powoduje chorobę zwaną fenyloketonurią. Jak można się domyślić, cała maszyneria
ludzkiego ciała jest oparta na występowaniu białek w odpowiednich miejscach
i o odpowiednim czasie. Jedną z ich ważniejszych cech jest również prawidłowa budowa,
umożliwiająca ich pełnienie roli w organizmie.

Budowa białek

Białka zbudowane są z reszt aminokwasów – związków organicznych, posiadających co

najmniej dwie grupy funkcyjne: — COOH i — NH2 . Przykładem najprostszego aminokwasu
występującego w przyrodzie jest leucyna. Model kulkowy leucyny wygląda następująco:
Model aminokwasu na przykładzie leucyny. Na modelu zostały zaznaczone grupy funkcyjne dipeptydu:
aminowa i karboksylowa.
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Reszty aminokwasów łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych, które powstają
między grupą karboksylową pierwszego aminokwasu a grupą aminową drugiego
aminokwasu. Można to zobrazować w następujący sposób:

Schemat wiązania się dwóch reszt aminokwasowych przez wiązanie peptydowe, pomiędzy resztą
karboksylową pierwszego aminokwasu a resztą aminową drugiego aminokwasu
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W ten sposób aminokwasy łączą się ze sobą i dzięki temu powstają sekwencje, które
nazywamy białkami. Budowa struktur białkowych wykazuje pewną hierarchię, którą określa
się rzędowością struktur białkowych. Wyróżnia się cztery rodzaje rzędowości:
 pierwszorzędowa;
drugorzędowa;
trzeciorzędowa;
czwartorzędowa.

Struktura pierwszorzędowa

Jest wyznaczona poprzez kolejność aminokwasów w białku, które łączą się ze sobą za
pomocą wiązań peptydowych. Żeby móc to sobie zobrazować, popatrzmy na kolejność liter
w słowie:

Struktura pierwszorzędowa białka to reszty aminokwasowe połączone

wiązaniem peptydowym.

Każda z liter w naszym słowie odpowiada jednemu aminokwasowi, które

łącząc się ze sobą, prowadzą do powstania pierwszorzędowej struktury
białkowej omawianego przez nas białka. Sekwencja aminokwasowa białek jest
determinowana przez sekwencję DNA genu, kodującego nasze białko.
Jakiekolwiek zmiany w materiale genetycznym mogą więc prowadzić do zmian
w budowie białka, a co za tym idzie – do pełnionych przez nie funkcji.

Wyrzucenie tylko jednej litery z naszego słowa sprawia, że traci ono sens i jest
niezrozumiałe. Przykładem struktury białkowej, w której może dojść do mutacji
 i dezaktywacji białka, jest wspomniany wcześniej enzym: hydroksylaza
fenyloalaninowa.

Wystarczy zmiana choćby jednej reszty aminokwasowej, aby zmienić funkcję

całego białka.

Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Struktura drugorzędowa

Powstaje na skutek tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy aminokwasami

oddalonymi od siebie w szeregu aminokwasowym. Dochodzi wtedy do miejscowego
fałdowania i zawijania się sznura aminokwasów. Do zobrazowania tego zagadnienia
popatrzmy ponownie na nasze słowo:
Fałdowanie struktury pierwszorzędowej prowadzi do powstania pomiędzy resztami aminokwasowymi wiązań
wodorowych. Tak tworzą się struktury drugorzędowe.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W przypadku tej struktury, wyróżnia się dwa główne jej rodzaje: alfa helisę i beta kartkę.

Alfa helisa

Struktura α-helisy wygląda jak zwinięta sprężyna. Wiązania wodorowe łączą co

czwarty aminokwas. Powstaje wiązanie pomiędzy grupą —C = O
pierwszego
aminokwasu a grupą — N— H
czwartego aminokwasu.

Schemat struktury alfa helisy

Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
 Beta kartka

Struktura trzeciorzędowa

Ten rodzaj struktury występuje, gdy kilka struktur drugorzędowych (alfa helisa i beta
kartka) zacznie oddziaływać ze sobą nawzajem. Ich ułożenie w przestrzeni jest
determinowane poprzez oddziaływania hydrofobowe, mostki disiarczkowe, wiązania
jonowe lub siły van der Waalsa.

Przedstawienie oddziaływań determinujących kształt struktury białka

Źródło: GroMar Sp.z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Oddziaływania hydrofobowe, wiązania jonowe i siły van der Waalsa biorą udział w tworzeniu struktury
trzeciorzędowej.
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Ciekawostka

Pierwszymi białkami, których strukturę poznano, jest hemoglobina i mioglobina.

Dokonali tego Max Perutz i Sir John Cowdery Kendrew w 1958 roku.

John Kendrew z modelem mioglobiny

Źródło: Dumarest, licencja: CC BY 2.5.
 Struktura przestrzenna mioglobiny
Źródło: AzaToth, domena publiczna.

Struktura czwartorzędowa

Jest to wzajemny układ podjednostek białka w przestrzeni, czyli w momencie, gdy kilka
struktur trzeciorzędowych połączy się razem, mamy do czynienia ze strukturą
czwartorzędową. Podjednostki są osobnymi łańcuchami aminokwasowymi, posiadającymi
już trzeciorzędową strukturę. Również ta struktura jest stabilizowana poprzez
oddziaływania hydrofobowe, wiązania jonowe, siły van der Waalsa czy mostki disiarczkowe.
Nie wszystkie jednak białka tworzą ten rodzaj struktury. Przykładem białka
czwartorzędowego jest hemoglobina, która składa się aż z czterech podjednostek. Jej
funkcją jest wiązanie tlenu i jego transport na duże odległości w organizmie.

Przykładem struktury czwartorzędowej jest hemoglobina.

Źródło: Zephyris, licencja: CC BY-SA 3.0.
Białko jest polimerem. Jest zbudowane z reszt aminokwasów. Pełni wiele funkcji w ciele.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W ten sposób białka fałdują się i przybierają formy, dzięki którym mogą spełniać swoje
funkcje. Zagadnienie rzędowości ich struktur jest bardzo istotne w celu zrozumienia, w jaki
sposób budowa białek wpływa na ich działanie. W dużych i bardziej złożonych białkach,
oprócz łańcuchów aminokwasowych, znajdują się także dodatkowe, niebiałkowe elementy,
np. jony metali, reszty cukrowe, lipidy. Takie niebiałkowe składniki białek nazywane są
inaczej grupą prostetyczną.

Słownik
DNA

kwas deoksyrybonukleinowy, nośnik informacji genetycznej

wiązania wodorowe

wiązania występujące pomiędzy atomem wodoru a elektroujemnym atomem sąsiedniej

cząsteczki
wiązania peptydowe

wiązania występujące pomiędzy grupą aminową — NH2 a grupą karbonylową — COOH

białkach
siły van der Waalsa

oddziaływania między dipolami, cząsteczkami naładowanymi

oddziaływania hydrofobowe

oddziaływanie, które polega na łączeniu się grup hydrofobowych i odpychaniu

cząsteczek wody
 mostki disiarczkowe

wiązania pomiędzy dwoma atomami siarki, wchodzącymi w skład reszt cysteinowych

aminokwas

związek organiczny, posiadający co najmniej dwie grupy funkcyjne: — COOH i — NH2

grupa funkcyjna

grupa atomów wpływająca na specyficzne właściwości

Bibliografia
Doonan S., Zawadzki Z., Białka i peptydy, Warszawa 2008.

Stryer L., Berg J. M.; John L. Tymoczko J. L., Molekularny wzór życia. Część 1. Biochemia,
Warszawa 2009, wyd. 4.
Animacja
Polecenie 1

Zapoznaj się z poniższą animacją i zaznacz prawidłową odpowiedź dotyczącą hemoglobiny.

 Hemoglobina jest tetramerem, czyli białkiem złożonym z czterech podjednostek alfa.

 Hemoglobina jest dimerem złożonym z dwóch podjednostek alfa.

Hemoglobina jest dimerem złożonym z dwóch podjednostek – jednej alfa i jednej


beta.

Hemoglobina jest tetramerem, czyli białkiem złożonym z czterech podjednostek –


dwóch alfa i dwóch beta.

Hemoglobina jest tetramerem, czyli białkiem złożonym z czterech podjednostek


beta.

Film dostępny pod adresem /preview/resource/R17dg6qubUq8K

Animacja pt. „Rzędowość struktur białkowych”

Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Film nawiązujący do treści materiału dotyczącej rzędowości struktur białkowych na
przykładzie hemoglobiny, czyli białka o strukturze czwartorzędowej.

Ćwiczenie 1

Zaznacz oddziaływania stabilizujące strukturę czwartorzędową.

 Wiązania kowalencyjne.

 Oddziaływania jonowe.

 Wiązania wodorowe.

 Oddziaływania van der Waalsa.

 Oddziaływania hydrofilowe.

 Oddziaływania hydrofobowe.

Ćwiczenie 2

Wyjaśnij, czym są mostki disiarczkowe.

Ćwiczenie 3

Wyjaśnij, czym są i w jaki sposób tworzą się alfa helisa i beta harmonijka.
Sprawdź się

Pokaż ćwiczenia: 輸醙難

Ćwiczenie 1 輸
Zdefiniuj pojęcie białka. Napisz, jak rozumiesz ten termin.

Odpowiedź:

Ćwiczenie 2 輸

Z czego zbudowane są białka?

 Z nukleotydów.

 Z kwasów organicznych.

 Z reszt aminokwasów.

Ćwiczenie 3 輸
Wyjaśnij, jak rozumiesz pojęcie rzędowości struktur białkowych?

Odpowiedź:

Ćwiczenie 4 輸
Podaj, jakie rodzaje rzędowości struktur białkowych się wyróżnia?

Odpowiedź:
Ćwiczenie 5 醙

Jak inaczej określisz strukturę pierwszorzędową białek?

 Struktura występująca w niektórych białkach.

 Sekwencja aminokwasów.

 Kolejność występujących po sobie białek.

Ćwiczenie 6 醙

Dopasuj opisy do danej rzędowości struktur białkowych.

Nie występuje w każdym białku – .

Jest wyznaczana przez wiązania peptydowe – .
Wyróżnia się dwa rodzaje: beta harmonijkę i alfa helisę – .
Jest to ułożenie w przestrzeni kilku struktur drugorzędowych – .
Wyznaczana przez sekwencję aminokwasów – .
Jest to ułożenie w przestrzeni kilku podjednostek białka – .
Tę rzędowość posiada hemoglobina – .

struktura czwartorzędowa struktura trzeciorzędowa struktura czwartorzędowa

struktura pierwszorzędowa struktura czwartorzędowa struktura pierwszorzędowa

struktura drugorzędowa
Ćwiczenie 7 醙

Zaznacz, które z poniższych pojęć jest przykładem białka posiadającego strukturę

czwartorzędową?

 Mioglobina.

 Leucyna.

 Hemoglobina.

Ćwiczenie 8 難

Zapoznaj się z poniższym tekstem, a następnie odpowiedz na pytania.

Anemia sierpowata to choroba genetyczna. Jest spowodowana mutacją punktową w genie

kodującym jeden z łańcuchów hemoglobiny. Dochodzi do zmiany pojedynczego aminokwasu

w całej sekwencji białka: kwas glutaminowy jest podmieniony przez walinę. W wyniku
obecności nieprawidłowej hemoglobiny (HbS) czerwone krwinki przybierają kształt
sierpowaty i wykazują tendencję do zlepiania się. U chorych zaobserwowano zwiększoną
odporność na zarodźca malarii.

1. Na podstawie powyższego tekstu napisz, jaką rzędowość wykazuje białko hemoglobiny

i uzasadnij swój wybór.
2. Która ze struktur hemoglobiny ulega zmianom w przypadku anemii sierpowatej?

Odpowiedź:
Ćwiczenie 9 難

Na podstawie rysunków podpisz rzędowości przedstawionych struktur i uzasadnij swój wybór.

Struktura 1
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Struktura 2
Źródło: dostępny w internecie: pl.wikipedia.org, domena publiczna.

Struktura nr 3
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
 Struktura 4
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Odpowiedź:
Dla nauczyciela

Scenariusz zajęć

Autor: Justyna Mikołajczyk, Krzysztof Błaszczak

Przedmiot: chemia

Temat: Rzędowość struktur białkowych

Grupa docelowa: III etap edukacyjny, liceum, technikum, zakres podstawowy i rozszerzony;
uczniowie III etapu edukacyjnego – kształcenie w zakresie podstawowym i rozszerzonym

Podstawa programowa:

Zakres podstawowy

XIX. Białka. Uczeń:

2) opisuje strukturę drugorzędową białek (α- i β-) oraz wykazuje znaczenie wiązań
wodorowych dla ich stabilizacji; tłumaczy znaczenie trzeciorzędowej struktury białek
i wyjaśnia stabilizację tej struktury przez grupy R-, zawarte w resztach aminokwasów
(wiązania jonowe, mostki disiarczkowe, wiązania wodorowe i oddziaływania van der
Waalsa).

Zakres rozszerzony

XIX. Białka. Uczeń:

2) opisuje strukturę drugorzędową białek (α- i β-) oraz wykazuje znaczenie wiązań
wodorowych dla ich stabilizacji; tłumaczy znaczenie trzeciorzędowej struktury białek
i wyjaśnia stabilizację tej struktury przez grupy R-, zawarte w resztach aminokwasów
(wiązania jonowe, mostki disiarczkowe, wiązania wodorowe i oddziaływania van der
Waalsa).

Kształtowane kompetencje kluczowe:

kompetencje w zakresie rozumienia i tworzenia informacji;

kompetencje matematyczne oraz kompetencje w zakresie nauk przyrodniczych,
technologii i inżynierii;
kompetencje cyfrowe;
kompetencje osobiste, społeczne i w zakresie umiejętności uczenia się.

Cele operacyjne:
Uczeń:

opisuje sobie znaczenie białek w przyrodzie;

definiuje pojęcie białka, rzędowości białek;
wyjaśnia istotę budowy struktur białkowych;
wskazuje różnice pomiędzy każdą z rzędowości struktur białkowych;
opisuje charakterystykę budowy dla alfa helisy i beta kartki.

Strategie nauczania:

asocjacyjna;

Metody i techniki nauczania:

burza mózgów;
mapa myśli;
dyskusja dydaktyczna;
analiza materiału źródłowego;
ćwiczenia uczniowskie;
technika zdań podsumowujących.

Formy pracy:

praca w parach;
praca w grupach;
praca zbiorowa.

Środki dydaktyczne:

komputery z głośnikami i dostępem do internetu;

słuchawki;
zasoby multimedialne zawarte w e‐materiale;
tablica interaktywna/tablica;
pisak/kreda;
rzutnik multimedialny.

Przed lekcją

1. Uczniowie mają za zadanie sprawdzić na opakowaniach swoich produktów

żywnościowych czy podana została informacja o ilości białka w 100 g produktu.

Przebieg zajęć

Faza wstępna:
 1. Zaciekawienie i dyskusja. Nauczyciel wykorzystuje pytania zawarte we wprowadzeniu
do e‐materiału, np.: Co oznacza termin białka? Jak można zdefiniować białka? Czy
białka są ważne i dlaczego? Jak są zbudowane? W jaki sposób powstają?
2. Ustalenie celów lekcji. Nauczyciel podaje temat zajęć i wspólnie z uczniami ustala cele
lekcji, które uczniowie zapisują w portfolio.
3. Rozpoznawanie wiedzy wyjściowej uczniów. Burza mózgów wokół pojęcia białka.
Nauczyciel zapisuje na tablicy hasło białka, moderator zapisuje na tablicy pomysły
w formie mapy myśli, uczniowie zapisują w zeszytach ostateczną propozycję mapy
myśli.

Faza realizacyjna:

1. Analiza przez uczniów materiału w różnych źródłach informacji, w tym e‐materiału

oraz z wykorzystaniem animacji 3D, w kontekście struktury drugo-, trzecio-
i czwartorzędowej białek. Chętni lub wskazani uczniowie omawiają rzędowość białek.
Nauczyciel wspiera uczniów i ewentualnie wyjaśnia niezrozumiałe kwestie. Po
omówieniu powrót do do mapy myśli z fazy wstępnej i uzupełnienie o brakujące
elementy.
2. Nauczyciel na podsumowanie wyjaśnia ogólną budowę białek na zasadzie porównania
do liter, słów, zdań i akapitów.
3. Powrót do mapy myśli – uczniowie uzupełniają ją o nowo zdobyte informacje, zgłaszając
swoje pomysły na forum klasy.
4. Uczniowie samodzielnie wykonują ćwiczenia zamieszczone w e‐materiale w zestawie
ćwiczeń sprawdzając swoją wiedzę.
5. Uczniowie w dostępnych źródłach informacji (np. do wykorzystania link w materiałach
pomocniczych) wyszukują znaczenie pojęcia inżynieria genetyczna i biotechnologia,
po czym nauczyciel inicjuje dyskusję na temat „inżynieria genetyczna – szansa czy
przekleństwo?” (Szanse wynikające z rozwoju inżynierii genetycznej dla ludzkości
i zagrożenia, jakie mogą być z nadużycia wiedzy i bezmyślnego jej wykorzystania.)

Faza podsumowująca:

1. Nauczyciel sprawdza wiedzę uczniów, wykorzystując pytania z e‐materiału, np.:

Biorąc pod uwagę rzędowość białek, w jakiej strukturze występuje struktura beta
i helisy?
Na czym polega struktura beta ?
Na czym polega struktura helisy?
Przez co stabilizowane są w strukturze trzeciorzędowej odcinki łańcucha
polipeptydowego?

2. Jako podsumowanie lekcji, nauczyciel może wykorzystać zdania do uzupełnienia, które

uczniowie również zamieszczają w swoim portfolio:
 Przypomniałem sobie, że...
Co było dla mnie łatwe...
Czego się nauczyłam/łem...
Co sprawiało mi trudność...

Praca domowa:

Uczniowie mają za zadanie przygotować krótki “rysopis białek”, odpowiadając na poniższe

pytania: Czy białka pełnią istotne funkcje w świecie przyrody? (należy uzasadnić swoje
zdanie i podać argumenty); Czy prawidłowa budowa białek jest ważna z punktu widzenia
świata przyrody?

Uczniowie mogą dokończyć ćwiczenia zawarte w e‐materiale.

Wskazówki metodyczne opisujące różne zastosowania multimedium:

Animacja 3D może być wykorzystana jako pomoc podczas przygotowywania się do lekcji, do
sprawdzianu.

Materiały pomocnicze:

1. Polecenia podsumowujące (nauczyciel przed lekcją zapisuje je na niewielkich

kartkach):

Biorąc pod uwagę rzędowość białek, w jakiej strukturze występuje struktura beta
i helisy?
Na czym polega struktura beta ?
Na czym polega struktura helisy?
Przez co stabilizowane są w strukturze trzeciorzędowej odcinki łańcucha
polipeptydowego?

2. Materiał dodatkowy dotyczący inżynierii genetycznej:

https://zpe.gov.pl/a/inzynieria-genetyczna-narzedziem-biotechnologii/DLqEITV0v