Białka

-otrzymywanie
Mogą one powstawać z różnych aminokwasów zwanych aminokwasami białkowymi. Aminokwasy w białkach są
połączone wiązaniem peptydowym. Wiązanie to tworzy się pomiędzy grupą karboksylową jednego i grupą aminową
drugiego aminokwasu.

Białka są polimerami kondensacyjnymi aminokwasów – mogą powstawać z 20 różnych

aminokwasów białkowych w wyniku reakcji kondensacji.

-struktura
Struktura cząsteczek białek jest bardzo różnorodna i skomplikowana. Wi ązania
peptydowe między kolejnymi aminokwasami są sztywne. Wokół pozostałych wiązań
łańcuch może się swobodnie obracać. Dzięki temu cząsteczki białek przyjmuj ą ró żne
formy przestrzenne.

Można wyróżnić cztery struktury białka (zależy to tego, jakie aminokwasy tworz ą białko,
w jakiej kolejności są ułożone i jaki kształt ma łańcuch):

a. Struktura pierwszorzędowa - kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym jest ściśle

określona. W strukturze tej występują jedynie wiązania peptydowe.

b. Struktura drugorzędowa – to ułożenie łańcucha polipeptydowego w przestrzeni. Rodzajami struktur

drugorzędowych są alfa-helisa (kształt śruby – występuje np. w keratynie) i beta-harmonijka (kształt harmonijki –
występuje np. w fibroinie). Struktury te stabilizowane są przez wiązania wodorowe.

c. Struktura trzeciorzędowa – ułożenie poszczególnych struktur drugorz ędowych

względem siebie w przestrzeni. Łańcuchy polipeptydowe skręcają się, tworzą zwoje i
kłębki. Przykład – mioglobina (białko szkieletowe)

d. Struktura czwartorzędowa – powstaje w wyniku wzajemnego oddziaływania ze sob ą

skręconych łańcuchów polipeptydowych. Kłębki łączą się ze sobą w tzw.
podjednostki, a podjednostki tworzą zespoły. Przykład – hemoglobina.
-znaczenie dla organizmu
Białka pełnią funkcję budulcową (budują mięśnie, paznokcie, włosy i tkanki). Ich trawienie zachodzi
z udziałem enzymów białkowych. Białko jest głównym składnikiem hemoglobiny zawartej we krwi.
-denaturacja, koagulacja, peptyzacja
Głównym składnikiem białka jaja kurzego jest bezbarwna, ciągnąca się
substancja zwana ALUMINĄ. Tworzy ona w wodzie koloid (zol).

DENATURACJA – nieodwracalny proces ścinania się białka (czyli przemiany zolu w

żel) – pod wpływem soli metali ciężkich – wtedy struktura białka ulega zniszczeniu

KOAGULACJA – odwracalny proces przemiany zolu w żel.(pod wpływem soli metali

lekkich np. chlorku sodu)

PEPTYZACJA – proces przemiany żelu w zol. (proces odwrotny do koagulacji, gdy

do żelu dodamy wody)

-identyfikacja białek – czyli wykrywanie białek

Metody wykrywania białek:

a. Reakcja biuretowa - polega na dodaniu do analizowanej mieszaniny roztworu silnej zasady

NaOH (wodorotlenek sodu) oraz siarczanu miedzi (CuSO4). Jeżeli w roztworze obecne są związki
zawierające wiązania peptydowe (a takie wiązania mają białka), to roztwór zmienia barwę z niebieskiej
na fioletową.

b. Reakcja ksantoproteinowa – pod wpływem stężonego roztworu HNO3

powstają związki chemiczne mające charakterystyczną żółtą barwę – to
świadczy o obecności aminokwasów aromatycznych (np. w twarogu)

-przemiany białek: hydroliza, butwienie, gnicie

Gnicie – w warunkach beztlenowych substancje zawierające białko gniją, czyli ulegają skomplikowanemu
rozkładowi. Jest to proces, który zachodzi m.in. pod wpływem bakterii gnilnych. W jego wyniku powstają
związki chemiczne o nieprzyjemnym zapachu, np. siarkowodór H2S. Końcowymi produktami gnicia są takie
związki jak NH3, CO2, H2O i inne.
Butwienie – rozkład substancji zawierających białko, który następuje w warunkach tlenowych. Produktami
butwienia są m.in. CO2, H2O, NH3. W wyniku butwienia powstaje kompost używany do użyźniania gleby.
Hydroliza – jest to reakcja, w wyniku której struktura łańcucha białkowego zostaje rozbita na mniejsze
elementy (peptydy). Proces ten powoduje zmniejszenie alergenności białka pokarmowego.