1.

Aminokwasy określa się wzorem

ogólnym RCH (NH2) COOH, są
w nim zawarte dwie grupy funkcyjne:
karboksylowa (-COOH) oraz aminowa
(-NH2).
Pojedynczy aminokwas składa się
z centralnie usytuowanego atomu
węgla, połączonego wiązaniami
kowalencyjnymi z grypami
funkcyjnymi, atomem wodoru oraz
charakterystycznym dla danego
aminokwasu podstawnikiem, czyli grupą boczną, oznaczoną literą R.

2. W powstawaniu wiązań peptydowych uczestniczy grupa karboksylowa

jednego aminokwasu i grupa aminowa drugiego aminokwasu. Wiązanie
peptydowe jest wiązaniem kowalencyjnym, któremu w wytworzeniu
towarzyszy wydzielanie się cząsteczki wody.
3. PEPTYDY
Peptydy dzieli się ze względu na liczbę aminokwasów w łańcuchu na:
- oligopeptydy np. wazopresyna i oksytocyna – hormony wytwarzane w
tylnym płacie przysadki mózgowej (od 2 do 10 aminokwasów w łańcuchu)
- polipeptydy np. insulina hormon wytwarzany przez komórki trzustki,
wpływający na utrzymanie prawidłowego stężenia glukozy we krwi (od 11
do 100 aminokwasów w łańcuchu)
- makropeptydy np. albumina – białko osocza krwi uczestniczące w m.in.
regulacji ciśnienia osmotycznego krwi (białka, zawierające więcej niż 100
aminokwasów)
RODZAJE PEPTYDÓW
- naturalne – powstają w naturalny sposób np. poprzez wytwarzanie
hormonów przez organizm
- syntetyczne – powstają w laboratoryjnych warunkach podczas syntezy
protein

RODZAJE BIAŁEK
Białka proste – zbudowane wyłącznie z aminokwasów. Wyróżnia się:
1. Białka włókienkowe (nierozpuszczalne w wodzie):
• keratyny - wchodzą w skład włosów, paznokci, kopyt, rogów, piór.
• Kolageny - składnik tkanki łącznej (chrząstek, ścięgien, ścian naczyń
krwionośnych)
• fibrynogen - występuje w osoczu krwi,
• fibroina - główny składnik naturalnego jedwabiu,
• elastyna - występuje w ścięgnach, wiązadłach, ścianach naczyń
krwionośnych.
2. Albuminy – rozpuszczalne w wodzie składniki osocza krwi
odpowiedzialne głównie za transport kwasów tłuszczowych
3. Globuliny – odpowiadają m.in. za odporność organizmu (przeciwciała)
Białka złożone (proteidy) – składają się zarówno z części białkowej jak i
grupy protetycznej, która jest składnikiem niebiałkowym
1. glikoproteiny – zawierają w sobie cukry, które znajdują się między
innymi w ślinie oraz płynie torebek stawowych
2. fosfoproteiny – zawierają w budowie resztę fosforową np. w kazeinie
mleka
 3. lipoproteiny – zawierają w budowie tłuszcze, LDL i HDL
transportują cholesterol
4. metaloproteiny – zawierają w budowie atomy metalu np. miedzi,
cynku
5. hemoproteiny – zawierają w budowie barwniki np. hemoglobinę
transportującą tlen i dwutlenek węgla do krwi
6. nukleoproteiny – zawierają w sobie kwasy nukleinowe np. białka
rybosomów, które uczestniczą w syntezie białek
4. Białka stanowią ok. 50% suchej masy komórek, budują struktury
występujące w komórkach i biorą udział w regulowaniu wszystkich
procesów życiowych zachodzących w komórkach. Ze względu na pełnione
funkcje biologiczne białka dzieli się na następujące grupy białek:
• BIAŁKA STRUKTURALNE – odpowiedzialne za utrzymanie
kształty komórek (np. tubulina) i struktur pozakomórkowych (np.
kolagen, elastyna) oraz włosów (keratyna)
• BIAŁKA ENZYMATYCZNE – odpowiedzialne za przyspieszanie
przebiegu reakcji chemicznych (np. pepsyna,trypsyna)
• BIAŁKA ODPOWIEDZIALNE ZA PRZEKAZYWANIE
INFORMACJI – pomiędzy komórkami i w obrębie komórki
(hormony białkowe, np. insulina)
• BIAŁKA MAGAZYNUJĄCE SUBSTANCJE – które są
wykorzystywane w momencie deficytu tych substancji w
organizmie (np. Mioglobina stanowiąca magazyn tlenu w
komórkach i włóknach mięśni)
• BIAŁKA ODPOWIEDZIALNE ZA RUCH KOMÓRKI (np.
aktyna, miozyna)
• BIAŁKA TRANSPORTUJĄCE SUBSTANCJE DO WNĘTRZA I
NA ZEWNĄTRZ KOMÓRKI - związane z błoną komórkową (np.
ATP-aza sodowo-potasowa)
• BIAŁKA TRANSPORTUJĄCE SUBSTANCJE W OBRĘBIE
ORGANIZMU (np. hemoglobina)
• BIAŁKA ODPORNOŚCIOWE – uczestniczące reakcjach
obronnych organizmu (np. przeciwciała)
• BIAŁKA ZAPASOWE – występują głównie w nasionach
5. STRUKTURA BIAŁEK
Wiązania peptydowe między kolejnymi aminokwasami w łańcuchach
polipeptydowych są sztywne. Jednak wokół pozostałych wiązań łańcuch
może się swobodnie obracać. Dzięki temu cząsteczki białek przyjmują
różne formy przestrzenne.
Strukturę pierwszorzędową wyznacza sekwencja aminokwasów w
łańcuchu peptydowym. Struktura ta istnieje tylko dzięki wiązaniom
peptydowym.

Strukturę drugorzędową stanowią łańcuchy polipeptydowe tworzące

strukturę α-helisy i β-harmonijki (pogiętej kartki). Powstaje ona na skutek
wytworzenia wiązań wodorowych miedzy grupą aminową wchodzącą
w skład jednego wiązania
peptydowego a grupą
karboksylową innego
wiązania peptydowego
aminokwasów
znajdujących się blisko
siebie w łańcuchu
polipeptydowym. Struktury
α-helisy i β-harmonijki
czasem nie obejmują
całego łańcucha
polipeptydowego.
Struktura α-helisy powstaje przez prawoskrętne zwinięcie łańcucha
polipeptydowego wokół osi. Co cztery aminokwasy wiązania C=O i N-H
układają się w odległości umożliwiającej powstanie wiązania
wodorowego. Grupy boczne znajdują się na zewnątrz helisy. Przykładem
białka, w którym przeważa struktura α-helisy, jest ferrytyna.
Struktura β-harmonijki powstaje przez ułożenie łańcucha polipeptydowego
na płaszczyźnie. Wiązania wodorowe powstają między wiązaniami
oddalonymi od siebie w łańcuchu. W tej samej płaszczyźnie leżą również
grupy boczne. Struktura tego typu przeważa w białkach zbudowanych z
aminokwasów i niewielkich grupach bocznych (glicyna, alanina, seryna),
np. białkach jedwabiu czy pajęczyny.

Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku pofałdowania łańcucha o

strukturze drugorzędowej. Utrzymuje się dzięki oddziaływaniom
powstającym między łańcuchami bocznymi aminokwasów. Struktura ta
określa kształt białka. Jest stabilizowana przez różne rodzaje wiązań:
wodorowe, oddziaływania elektrostatyczne, oddziaływania hydrofobowe,
mostki dwusiarczkowe oraz siły van der Waalsa.
Struktura czwartorzędowa to
najwyższy poziom organizacji
białek. Powstaje na skutek
połączenia kilku podjednostek białka
o strukturze trzeciorzędowej. Może
też wynikać z połączenia białka z
grupą niebiałkową. Przykładem
białka o czwartorzędowej budowie
jest hemoglobina. Składa się ona z
czterech łańcuchów
polipeptydowych. Każdy z nim
zawiera hem – związek niebiałkowy
wielopierścieniowy z atomem żelaza
w środku.

6. Albuminy – białka występujące w płynach (np. osoczu krwi lub

mleku) oraz tkankach zwierzęcych i nasionach roślin. Dobrze rozpuszczają
się w wodzie (są hydrofilowe). W osoczu krwi są odpowiedzialne m.in. za
transport kwasów tłuszczowych i niektórych hormonów oraz za regulację
ciśnienia osmotycznego krwi. Mają działanie buforujące
Globuliny – odpowiadają głównie za mechanizmy odpornościowe oraz
wiążą tłuszcze i glukozę. Transportują hormony sterydowe. Są białkami
dobrze rozpuszczalnymi w rozcieńczonych roztworach soli, nie
rozpuszczają się w czystej wodzie. Ulegają wytrąceniu już przy 50%
wysycenia roztworu siarczanem amonu.
Histony – występują w jądrze komórkowym, gdzie wraz z DNA tworzą
chromatynę. Białko to neutralizuje i wiąże kwas deoksyrybonukleinowy.
Charakteryzują się dużą zawartością aminokwasów zasadowych,
zwłaszcza lizyny i argininy, co nadaje im właściwości polikationów.
Metaloproteiny - Zbudowane są z części białkowej i grupy prostetycznej.
Grupą prostetyczną tu jest atom lub atomy metali takich jak miedź, wapń,
żelazo itp. W zależności od metalu grupa prostetyczna powiązana jest ze
ściśle określoną funkcją biologiczną. np. ferrytyna jest białkiem
magazynującym żelazo w wątrobie
7. Właściwości fizyczne białek:
• rozpuszczalne w wodzie (z wyjątkiem kolagenu, keratyny, miozyny)
• mają duży współczynnik załamania światła
• lepkie
• podatne na koagulacje i denaturacje
• stanowią materiał budulcowy dla organizmów
Właściwości chemiczne białek:
• mają charakter obojnaczych jonów w warunkach fizjologicznych
• nie posiadają charakterystycznej temperatury topnienia
• ulegają charakterystycznym dla siebie reakcjom: reakcja biuretowa,
reakcja ksantoproteinowa, hydroliza białek

Koagulacja (wysalanie) – po dodaniu do wodnego roztworu białka (zolu)

soli metali lekkich np. NaCl, zachodzi koagulacja biała. Z zolu powstaje
żel. Koagulacja jest procesem odwracalnym, ponieważ nie narusza
struktury przestrzennej białek. Po rozpuszczeniu żelu w wodzie zamienia
się on z powrotem w zol. Odwrotny proces nazywa się peptydacja.
Denaturacja – to nieodwracalny proces zniszczenia struktury białka pod
wpływem temperatury powyżej 40°, promieniowania ultrafioletowego
(czynniki fizyczne) lub stężonych kwasów i zasad, kationów metali
ciężkich, fenolu, chloroformu (czynniki chemiczne) . Skutkiem tego
procesu jest zerwanie wiązań stabilizujących strukturę przestrzenną białek
i tym samym – utrata przez białka właściwości biologicznych i
fizykochemicznych. Przykładem denaturacji białka jest smażenie jajka na
patelni.