Aminokwasy/białka

Wszystkie białka są zbudowane z aminokwasów, niektóre zawierają część niebiałkową- są to wtedy białka
złożone, reszta składa się tylko z części białkowej- białka proste.

Aminokwasy są zbudowane z węgla, wodoru, tlenu, azotu i nieliczne z siarki- mamy 20 aminokwasów
białkowych (tabela strona230/231) i około 300 niebiałkowych, mają dwie grupy funkcyjne
aminową (zasadową) : NH2 i grupę karboksylową (kwasową) : COOH. Aminokwasy białkowe mogą łączyć
się tworząc białka i peptydy, aminokwasy niebiałkowe, które nie wchodzą w skład białek.

Właściwości aminokwasów białkowych:

grupy funkcyjne nadają aminokwasom charakter kwasowo-zasadowy:
aminokwasy mają zarówno grupę kwasową i zasadową- grupy kwasowe może oddać proton (H +), a grupa
zasadowa może przyjmować protony (H+). Dzięki temu, w zależności od środowiska, aminokwasy mogą
tworzyć 3 rodzaje jonów:
jony obojnacze, w których oby dwie grupy, są zjonizowane
kationy, w których tylko grupa aminowa jest zjonizowana
aniony, w których tylko grupa karboksylowa jest zjonizowana

Rodzaje aminokwasów
obojętne, mają one jedną grupę karboksylowa i jedną aminową, są to głównie kwasy białkowe (jony
obojnacze, zerowe)
kwasowe, mają one dodatkową grupę karboksylową, która jest zlokalizowana w obrębie podstawnika np.
kwas asparaginowy i glutaminowy (aniony, ujemny)
zasadowe, mają dodatkową grupę aminową, która jest zlokalizowana w obrębie podstawnika np. lizyna,
histydyna, arginina (kation, dodatni)
wyróżniamy również aminokwasy hydrofilowe i hydrofobowe:
hydrofobowe, glicyna, alanina, walina, fenyloalanina, leucyna, izoleucyna, prolina, tryptofan, metionina
hydrofilowe, cysteina, seryna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, glutamina, asparagina, lizyna,
histydyna, arginina, tyrozyna, treonina

Wiązania peptydowe
Aminokwasy białkowe mogą łączyć się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych, które należą do wiązań
kowalencyjnych. Wiązanie te powstają między grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową
drugiego aminokwasu. Tworzenie wiązań peptydowych wymaga nakładu energii i odbywa się na
rybosomach. W zależności, z ilu aminokwasów składa się łańcuch, wyróżnia się:
peptydy, zawierają od 2 do 50 aminokwasów
białka (polipeptydy), zawierają ponad 50 aminokwasów

Poziomy organizacji białek

Struktura pierwszorzędowa, zależy od liczby i kolejności aminokwasów występujących w łańcuchu

polipeptydowym, strukturę tą utrzymują wiązania peptydowe

Struktura drugorzędowa, łańcuchy polipeptydowe tworzą układ przestrzenny alfa-helisa lub

beta-harmonijkę, struktura powstaje na skutek wytwarzania się wiązań wodorowych,
między atomami wodoru grup N-H, a atomami tlenu C=O
 Struktura trzeciorzędowa, powstaje w wyniku pofałdowania łańcucha o strukturze drugorzędowej. Określa
kształt białka. Odpowiada za aktywność białka- jej zniszczenie powoduje utratę właściwości białka,
stabilizatory to, oddziaływania hydrofobowe, wiązania wodorowe i jonowe i mostki dwusiarczkowe

Struktura czwartorzędowa, występuje w białkach zbudowanych z minimum

dwóch podjednostek, czyli łańcuchów o strukturze trzeciorzędowej, utrzymuje
się dzięki oddziaływaniom hydrofobowym, wiązaniom wodorowym i jonowym i mostkom
dwusiarczkowym

Właściwości białek
białka dzielimy ze względu na skład chemiczny, mamy białka proste, które są zbudowane wyłącznie z
aminokwasów i białka złożone, które oprócz aminokwasów zawierają również część niebiałkową

białka proste to np. histony, keratyny, albuminy, globuliny

białka złożone to np. mioglobina, fibrynogen, hemoglobina, kolagen

Keratyny, są składnikami włosów, paznokci, pełni funkcję ochronną przez dużą odporność na działanie
czynników chemicznych i fizycznych
Kolagen, w jego skład oprócz aminokwasów wchodzą reszty cukrowe, buduje on kości, skórę i chrząstki,
dodaje też dużo odporności na rozerwanie, nadaje tkankom wytrzymałość mechaniczną
Histony, występują w jądrze komórkowym, wraz z DNA tworzą chromatynę, tworzą wiązania jonowe z
ujemnie naładowanymi cząsteczkami DNA, ponieważ są białkami zasadowymi o dodatnim ładunku
elektrycznym
Fibrynogen, należy do glikoprotein, w składzie ma aminokwasy i reszty cukrowe, jest składnikiem osocza
krwi, powstaje z niego fibryna, która uczestniczy w procesie krzepnięcia krwi
Mioglobina, w jej skład wchodzi również cząsteczka czerwonego barwnika- hemu, występuje w mięśniach i
magazynuje tlen
Hemoglobina, w jej skład wchodzi również cząsteczka czerwonego barwnika- hemu, występuje ona w
erytrocytach i odpowiada za transport tlenu
Globuliny, należą do nich m.in przeciwciała występujące w osoczu krwi, przeciwciała biorą udział w w
procesach odpornościowych organizmu.
Przemiany białek
Wysalanie, proces odwracalny, polega na odwodnieniu białka i jego wytrąceniu się z roztworu, zachodzi pod
wpływem dodania soli metali lekkich np. NaCl (koagulacja)
 Denaturacja, proces zazwyczaj nieodwracalny, spowodowany zmianą struktury przestrzennej białka,
zachodzi pod wpływem czynników fizycznych np. temperatura lub chemicznych np. kwasy, sole mineralne
ciężkich zasad

Białka w organizmie (funkcje)

Strukturalne, keratyna
Maganizujące, hemoglobina
Enzymy, pepsyna
Odpornościowe, globuliny
Hormony, insulina?
Receptorowe, heroina, morfina?