Białka – główny budulec organizmu

Ewa Kruminis-Kaszkiel
Białka - proteiny
• Są głównym składnikiem budulcowym komórek i tkanek
• Podstawową jednostką budulcową białek jest AMINOKWAS
Aminokwasy
• Aminokwasy są zbudowane głównie
z węgla (C), wodoru (H), tlenu (O), azotu
(N)
• Pojedynczy aminokwas składa się z
centralnie usytuowanego atomu węgla
połączonego wiązaniami
kowalencyjnymi z grupą aminową,
grupą karboksylową, atomem wodoru
oraz charakterystycznym dla danego
aminokwasu podstawnikiem
 Aminokwasy

Białkowe Niebiałkowe
21 aminokwasów Pozostałe aminokwasy
tworzących peptydy niewchodzące w skład
lub białka białek

np. alanina, cysteina, np. ornityna, cytrulina,

asparagina GABA
Właściwości aminokwasów białkowych
• Aminokwasy są związkami kwasowo-zasadowymi (mają grupę
karboksylową oraz aminową).
Dzięki temu, w zależności od pH środowiska aminokwasy mogą
występować w jednej z trzech form:
• Jony obojnacze – obie grupy są zjonizowane – funkcja buforująca
• Kationy – zjonizowana grupa aminowa
• Aniony – zjonizowana grupa karboksylowa
Podstawniki nadają aminokwasom
charakterystyczne właściwości Kwas
asparaginowy
• aminokwasy kwasowe – obecne dodatkowe grupy karboksylowe w
obrębie podstawnika (np. kwas asparaginowy, kwas glutaminowy)
• aminokwasy zasadowe – obecne dodatkowe grupy aminowe w
obrębie podstawnika (np. lizyna, histydyna, arginina)
• aminokwasy obojętne – mają jedną grupę karboksylową i jedną
aminową (większość aminokwasów białkowych)

• Struktura podstawnika ma wpływ na rozpuszczalność danego

aminokwasu w wodzie:
• Aminokwasy hydrofilowe – łatwo rozpuszczalne w wodzie (np.
lizyna, kwas asparaginowy)
• Aminokwasy hydrofobowe – nie rozpuszczają się w wodzie
(podstawniki zbudowane wyłącznie z węgla i wodoru) (np. glicyna,
alanina)
Wiązania peptydowe
• Aminokwasy mogą łączyć się ze sobą za pomocą wiązania
peptydowego (wiązanie kowalencyjne, towarzyszy mu wydzielenie
cząsteczki wody)
• Uczestniczy grupa karboksylowa jednego aminokwasu i grupa
aminowa drugiego aminokwasu
• Tworzenie wiązań peptydowych wymaga energii i odbywa się na
rybosomach

Multiteka 20
W zależności od liczby aminokwasów w
łańcuchu wyróżnia się:
• Peptydy - zawierają od 2 do 50 aminokwasów w łańcuchu
• Białka (polipeptydy) – zawierają ponad 50 aminokwasów

• Oligopeptydy – zawierają od 2 do 10 aminokwasów

• Polipeptydy – zawierają od 11 do 100 aminokwasów
• Makropeptydy (białka) – powyżej 100 aminokwasów
Poziomy I

organizacji
białek II

Multiteka 22
III

IV
Podział białek ze względu na strukturę przestrzenną
Fibrylarne Globularne
(włókienkowe) (kłębuszkowe)

Keratyny Enzymy trawienne

(składniki skóry, włosów, piór) (funkcja enzymatyczna)

Kolagen Hormony
(składnik tkanki łącznej), (funkcja sygnałowa)

Fibrynogen
Hemoglobina
(z niego powstaje fibryna
(funkcja transportująca)
uczestnicząca w krzepnięciu krwi)

Mioglobina
(funkcja magazynująca)
 odział białek ze względu na obecność
Proste Złożone
(łańcuch aminokwasów) (aminokwasy + część niebiałkowa)

Albuminy Glikoproteiny
(składniki osocza krwi, funkcja transportująca i (cz. niebiałkowa – reszta cukrowa, np. interferon
buforująca) działający p/wirusowo)
ub brak grup dodatkowych

Globuliny Fosfoproteiny
(przeciwciała – rola odpornościowa, transport (cz. niebiałkowa – reszta fosforanowa, np. kazeina,
hormonów steroidowych) wiążąca jony wapnia)

Histony Lipoproteiny
(w jądrze komórkowym wraz z DNA tworzą (cz. niebiałkowa – lipid np. lipoproteiny błon
chromatynę) komórkowych)

Metaloproteiny
Skleroproteiny
(cz. niebiałkowa – jon metalu, np. ferrytyna
(o budowie włóknistej, funkcja budulcowa)
magazynująca żelazo w wątrobie)

Hemoproteiny
Gluteliny
(cz. niebiałkowa – hem np. hemoglobina transportująca
(w nasionach traw pełnią funkcję zapasową)
O2 i CO2)

Nukleoproteiny
(cz. niebiałkowa – kwas nukleinowy, np. białka
rybosomów przeprowadzające syntezę białek)
Wpływ wybranych czynników na białka
• Białka tworzą z wodą roztwór koloidalny. Otoczka wodna
zapobiega agregacji białek i ich wytrącaniu z roztworu w
postaci osadu.
• Po dodaniu soli metali lekkich do roztworu białka zachodzi
koagulacja białka, zwana wysalaniem (odwodnienie białka
i jego agregacja z wytrąceniem osadu)
• Denaturacja białka (zniszczenie struktury przestrzennej II, III i
IV-rzędowej) – zachodzi pod wpływem:
• Czynników fizycznych (temp. powyżej 40°C)
• Czynników chemicznych (stężonych kwasów i zasad,
alkoholi, soli metali ciężkich)
Jest to proces odwracalny, wiele białek ulega renaturacji po
usunięciu czynnika denaturującego.