PROTEIN TRONG SỮA NGUYÊN LIỆU

I. TỔNG QUAN

Sữa là nguồn cung cấp protein quan trọng trong chế độ ăn của con người. Ở
Mỹ, protein trong sữa đóng góp 25% protein hàng ngày của chế độ ăn
uống (Fakye and Shah, 2015). Ngoài ra protein sữa có giá trị dinh dưỡng cao so
với các protein khác vì hàm lượng amino acid thiết yếu tương đối cao và khả năng
tiêu hóa tốt. Protein trong sữa được coi là nguồn peptide hoạt tính sinh học quan
trọng nhất, trong khi ngày càng có nhiều peptide hoạt tính sinh học có trong các
sản phẩm thủy phân protein sữa và các sản phẩm từ sữa. Sữa bò thường chứa
3.2% protein, bao gồm casein (CN), whey protein, protein màng cầu béo
sữa (MFGM) và các enzyme tự nhiên có trong trong sữa (Fakye and Shah, 2015).
Một số nghiên cứu đưa ra các bằng chứng về protein sữa có thể cải thiện hoặc ngăn
ngừa một loạt các tình trạng sức khỏe mãn tính liên quan đến tuổi tác, đặc biệt là
những người liên quan đến sức khỏe trao đổi chất, bao gồm hội chứng chuyển hóa,
bệnh tiểu đường loại 2. Vẫn có những trường hợp dị ứng do protein sữa đặc biệt
phổ biến ở trẻ em, trong đó dị ứng protein sữa bò (CMPA) là thường gặp nhất ảnh
hưởng đến 2-7.5% trẻ em trên thế giới. Phương pháp điều trị chung cho CMPA là
chế độ ăn uống: loại bỏ protein sữa bò và giới thiệu sữa công thức whey hoặc
casein thủy phân rộng rãi, sữa công thức aminoacid và sữa đậu nành. (Solinas et
al., 2010). Trong phần này, chúng em sẽ nói rõ hơn về protein trong sữa, tập trung
chủ yếu vào sữa bò thông qua những phần: phân loại protein, vai trò của protein,
các triệu chứng dị ứng protein sữa và yếu tố ảnh hưởng đến hàm lượng protein
trong sữa.

II. PHÂN LOẠI

 Protein trong sữa có thể chia thành 2 loại. Loại protein quan trọng nhất được
tìm thấy trong sữa là casein (protein không hòa tan) chiếm khoảng 70
80% protein trong sữa bò, liên kết với calcium phosphate tạo thành các hạt casein
micell và whey protein (protein hòa tan) chiếm ~20% tổng lượng protein, chủ yếu
bao gồm α-lactalbumin (α-LA), β-lactoglobulin (β-LG), serum albumin (SA),
immunoglobulin (Igs), ngoài 2 loại protein chính ở trên còn lactoferrin và
lactoperoxidase (Farrell et al.,2004)

Bảng 1. Thành phần protein trong sữa (FAO, 1998)

1. Casein

Casein là các phosphoprotein đông tụ ở pH= 4,6 ở 30℃ , bao gồm α s 1−¿,
α s 2−, β−, γ−, κ-casein những casein này không có cấu trúc bậc 2 và cấu trúc bậc 3.

Casein có nhiều nhóm chức tự do khác nhau như –COOH, -NH2, -OH, -NH-CO-,
-HS,….chính nhờ các nhóm này mà casein có thể tham gia các phản ứng hóa học
với các hợp chất acid, base, kim loại, aldehyde, vv. Casein tham gia phản ứng với
kim loại kiềm, kiềm thổ tạo thành caseinat, caseinat tan trong nước, càng nhiều
nguyên tử kim loại liên kết với casein thì độ hòa tan của casein càng lớn. Trong số
các nhóm chức tự do của casein thì nhóm –COOH, -NH2 có ý nghĩa nhất vì nó
quyết định tính chất của casein. Các casein chính liên kết chặt chẽ với nhau dưới
dạng các hạt keo hình cầu, đường kính ~50-500 nm (trung bình ∼120 nm), và được
gọi là "casein micelles” (Fox and Brodkorb, 2008; McMahon and Oommen, 2008).
Casein micell gồm 400-500 tiểu cầu liên kết với nhau bởi cầu nối Ca 3(PO4)2.
Casein micell đang được nghiên cứu rộng rãi vì tầm quan trọng của nó trong tính
chất của sữa và các sản phẩm từ sữa. Tuy nhiên cấu trúc chính xác và bản chất của
các hạt casein micell vẫn còn đang được tranh luận, các protein casein khác nhau
có các đặc tính chức năng khác nhau do trình tự amino acid chính của chúng trong
micell (Bhat et al.,2016). Chức năng chính của casein micelle là cung cấp tính lưu
loát cho các phân tử casein và giải phóng phosphate và calcium. Tương tác giữa
casein, Ca2+ và CCP (colloidal calcium phosphate) là cần thiết cho sự hình thành và
duy trì các casein micell, độ hòa tan của caseins phụ thuộc vào nồng độ Ca 2+ tương
tác với số lượng nhóm SerP trên mỗi phân tử do đó thứ tự hòa tan là α s2- < αs1- < β-
< κ-CN (Fakye and Shah, 2015).

1.1. α s 1−¿ Casein:

αs-casein chiếm 44-55% casein trong sữa, trong đó α s 1−¿casein ~80% tổng số
αs-casein. Phân tử αs1-CN có khối lượng 23,644 Da, chứa 199 amino acid và 8
nhóm SerP và không chứa Cysteine. αs1-CN là một phân tử lưỡng tính, bị chi phối
bởi một peptide có tính acid ở một đầu, trong khi đầu kia có khả năng hình thành
liên kết kỵ nước.
 Hình 1.1. Cấu trúc sơ cấp của α s 1−¿Casein (Mercier et al., 1971)

1.2. α s 2−¿ Casein

αs2-CN chiếm 9–10% tổng số casein trong sữa bò và chiếm ∼20% tổng số αs-
CN. Phân tử αs2-CN chứa 207 amino acid với khối lượng phân tử trung bình
~25,100 Da. αs2-CN có cấu trúc lưỡng cực với nồng độ điện tích dương gần đầu C
và điện tích âm gần đầu N. Phân tử có chứa hai Cysteine và có 10-13 nhóm SerP
nằm trong 3 vùng tích điện, 8-16, 56-61 và 129-133. Vùng kị nước mạnh của αs2-
CN ở 160-207, vùng kị nước yếu ở giữa 90-120 (Fox và Mulvihill, 1982)
 Hình 1.2. Cấu trúc sơ cấp của α s 2−¿Casein (Farrell et al., 2004)

1.3. β−Casein:

β−Casein chiếm ~25-35% tổng số casein trong sữa bò, gồm 209 loại amino acid

với khối lượng phân tử là 23,980 Da. β-CN chứa năm nhóm SerP, không có Cys và
17% Pro phân bố đều dọc polypeptide. β-CN kết tủa khi có Ca 2+ và độ hòa tan của
nó phụ thuộc mạnh vào nhiệt độ, ví dụ như β-CN hòa tan hoàn toàn khi có Ca 2+ ở
nhiệt độ thấp (0–5◦C). Tại 30◦C, 80% β-CN kết tủa trong 8-10 mM Ca 2+. Độ tan
của β-CN trong 0,01 M CaCl 2 là 0,3 g/L (Zittle và Walter, 1963). Ngoài ra liên kết
của β-CN cũng phụ thuộc vào nhiệt độ, đây là điểm khác biệt giữa β-CN và α-CN.
 Hình 1.3. Cấu trúc sơ cấp của β−Casein (Farrell et al., 2004)

1.4. γ −Casein :

Các γ-casein, chiếm ∼5% casein, có nguồn gốc từ sự phân giải hạn chế β-CN
bởi proteinase có trong sữa, các nhà nghiên cứu cho rằng β-CN được thủy phân bởi
proteinase tại 3 vị trí tiếp giáp gốc Lys 28, 104 và 106 tạo ra γ −Casein và protease
peptone. Các γ-casein có độ phân cực rất thấp và cực kỳ kỵ nước, các phân tử này
có thể được hòa tan bởi rượu etylic và các dung môi khác có hằng số điện môi
thấp.

1.5. κ-Casein:

κ-CN bao gồm 169 amino acid trong đó 11,8% là Pro và có khối lượng phân tử là
19,005 Da. Protein duy nhất có thể chứa glucid, κ-Casein chính không chứa
carbohydrate nhưng κ-Casein phụ là glycoprotein là dạng glycosyl hóa của k-CN
chính .Các glucid này chủ yếu ở dạng trisaccharide và tetrasaccharide bao gồm N-
acetylneuraminyl, β-galactosyl, N-acetylgalactosamine liên kết với k-CN ở Thr
131, 133 và 135. Protein này đặc biệt ở chỗ nó có thể hòa tan trong các dung dịch
calci.

Hình 1.5. Cấu trúc sơ cấp của κ-Casein (Farrell et al., 2004)

2. Casein micell

Các protein casein trong sữa được tìm thấy dưới dạng hạt keo có đường kính từ
20-300nm  và trọng lượng phân tử khác nhau từ 10 6 đến > 109 Da (trung bình
≈108 Da) (Fox and Brodkorb, 2008) được gọi là micelle casein. Được bao quanh
bởi “serum” bao gồm lactose, whey protein, các khoáng chất và vitamin hòa tan.
Các micell là tập hợp các siêu micell có đường kính từ 15-20nm.
 Hình 3.1. Ảnh hiển vi điện tử của casein micell (McMahon, 2012)

2.1. Thành phần muối của micell:

o Calci phosphate ở dạng apatit ở trạng thái keo.
o Calci ở dạng citrate được liên kết một phần với casein thông qua nhóm
phosphate.
o Magie cũng tạo ra muối tương tự như calci.
o Tricalcium Phosphate Ca3(PO4)2 dưới dạng vô định hình.
2.2. Thành phần hữu cơ của micell:
Các casein liên kết với nhau tạo thành phức khi có mặt calci và sẽ kết tủa xuống
nếu không có k-casein. Các siêu micell tồn tại nhờ có mặt của k-casein (Lam,
2003).
2.3. Cấu trúc của micell:
Các siêu đơn vị được hợp thành từ các casein: α s 1−¿Casein, α s 2−¿Casein,
β−Casein và k-casein có đường kính khoảng 20nm được sắp xếp đầu kị nước

hướng vào trong và đầu ưu nước của casein và k-casein hướng ra ngoài.
Các siêu micell được liên kết với nhau bởi calci phosphate thông qua nhóm
phosphate. Khi bề mặt micell được bao phủ bởi lớp k-casein thì hạt micell ngừng
tăng trưởng (McMahon et al., 1984). Caseinoglycopeptide đầu tận cùng C háo
nước nên dễ tạo thành từng sợi giống bộ rễ dày khoảng 7nm nổi trong dung dịch
sữa (Lam, 2003).
Do giàu glucid trong phân tử nên k-casein có tính chất ưa nước giúp đảm bảo
độ bền cho micell. Micell càng giàu k-casein thì kích thước càng nhỏ và độ bền
càng cao.

Hình 3.3. Sơ đồ tổ chức micell

3. Whey protein

Whey protein là nhóm protein sữa vẫn hòa tan sau khi kết tủa casein bằng acid
(ở pH 4,6 và 30◦C). Sữa chứa ∼0,6–0,7% whey protein, chiếm ∼20% tổng số
protein sữa. Whey protein bao gồm bốn các phân đoạn chính và sáu phân đoạn
nhỏ. Tính nhạy cảm của protein whey đối với sự biến tính (tức là mất khả năng hòa
tan ở pH 4,6) trong phạm vi pH 5,2-8,8 theo thứ tự Igs > SA/LF > β-LG > α-LA
(Law and Leaver, 2000). Ngoài 4 loại protein chủ yếu, còn có proteose peptone khi
thủy phân casein bằng plasmin, giúp ổn định hệ nhũ tương trong sữa (Dang, 2020).

3.1. β-Lactoglobulin
 β-LG là loại protein phổ biến nhất trong whey protein. Chiếm 10% tổng lượng
protein sữa hoặc khoảng 58% whey protein, β-LG gồm 162 amino acid có khối
lượng 18,300 Da. Dưới pH 3,5 và trên pH 7,5, β-LG tồn tại dưới dạng monome,
chúng có thể tự liên hợp tạo thành các dime, octame (Lam, 2003). β-LG có 2 liên
kết disulfide –S-S- nằm ở các gốc Cys-106 đến Cys-119 và Cys-66 đến Cys-160,
một nhóm –SH tự do và không có phosphorus.

Hình 2.1. Cấu trúc sơ cấp của β-Lactoglobulin (Farrell et al., 2004)

3.2. α-Lactalbumin

α-LA tồn tại ở dạng dung dịch thực trong sữa. Nó là protein chiếm ưu thế thứ
hai trong whey và chiếm ∼2% tổng lượng protein sữa và ∼13% tổng lượng whey
protein. α-LA là một protein hình cầu bao gồm 123 amino acid (Brew et al., 1970)
và có phân tử trọng lượng 14,146 Da. α-LA được ổn định bởi bốn liên kết S-S,
không chứa nhóm SH tự do (Brew and Grobler, 1992) do đó tương đối ổn định
nhiệt. Khi có mặt của Ca 2+, α-LA bền với nhiệt hơn, do calci thúc đẩy sự hình
thành các liên kết chéo giữa các phân tử ion với hầu hết các protein, các liên kết
chéo giữ các phân tử ở gần do đó làm tăng khả năng kết tụ khi gia nhiệt (Fakye and
Shah, 2015). Ngoài ra α-LA đóng một vai trò quan trọng trong quá trình sinh tổng
hợp lactose vì nó kết hợp với β 1,4-galactosyltransferase tạo thành enzyme tổng hợp
lactose.

Hình 2.2. Cấu trúc sơ cấp của α-Lactalbumin

3.3. Serum albumin:  

SA chiếm khoảng 8% tổng số whey protein trong sữa, là một polypeptide đơn
gồm 582 gốc amino acid có khối lượng phân tử là trong tổng số 66.433 Da (Hsia et
al., 1984). Phân tử SA không chứa phosphorus, gồm 17 liên kết –S-S- nằm ở các vị
trí (1) 77-86; (2) 99-115; (3) 114-125; (4) 147-192; (5) 191-200; (6) 223-269; (7)
268-276; (8) 288-302; (9) 301-312; (10) 339-384; (11) 383-392; (12) 415-461; (13)
460-471; (14) 484-500; (15) 499-510; (16) 537-582; (17) 581-590 và một nhóm –
SH. Trong huyết tương, SA bò là chất mang acid béo. Phân tử có các vị trí liên kết
với các phân tử kỵ nước và có thể liên kết chúng trong sữa.

3.4. Immunoglobulins:
 Immunoglobulins được tiết ra trong sữa non và là một yếu tố chính cung cấp
bảo vệ miễn dịch cho trẻ em. Các chất này bao gồm ít nhất 2% tổng số protein và
∼10% whey protein trong sữa (Fakye and Shah, 2015). Bao gồm: lgG, lgA, và lgM
(Dang, 2020), IgG1 có M=153,000-163,000Da chiếm 0.3-0.6g/l sữa đã tách bơ,
IgG2 có M=146,000-154,000 chiếm 0,05-0,1g/l sữa tách bơ, IgA có khối lượng
phân tử ~385,000-417,000Da và IgM có trọng lượng ~1,000,000Da chiếm 0.05-
0.1g/l sữa đã tách bơ. Có thể kết tủa các globulin miễn dịch bằng magnesium
sulfate, ammonium sulfate (Lam, 2003).

3.5. Proteose Peptone

Bao gồm những phân đoạn protein khác nhau. Được phân loại theo sản phẩm
của quá trình phân giải từ β−¿casein bởi plasmine. Các sản phẩm chính của quá
trình phân giải protein trong phần này là peptone protein 5 (PP5) là đoạn f1-
105/107 trong chuỗi β−¿casein, đoạn f29-105/107 là proteose peptone 8 (chậm)
(PP8s) và proteose peptone 8 (nhanh) (PP8f) là đoạn f1-28. Ngoài các proteose
peptone được phân giải từ β−¿casein thì người ta còn tìm thấy được proteose
peptone 3 có trong sữa, protein này được sinh tổng hợp trong tuyến vú. Chuỗi đơn
polypeptide của nó gồm 135 acid amin với 5 vị trí phosphoryl hóa và 3 vị trí
glycosyl hóa. Thành phần đường có trong proteose peptone 3 bao gồm frucose,
mannose, galactose, N-acetylglucosamin, N-acetylgalactosamin và sialic acid
(Deeth and Bansal, 2019; Le, 2010).

3.6. Các whey protein khác

 Hình 2.6. Những protein hòa tan khác trong sữa bò (Le, 2010).

o Các protein liên kết với kim loại như: lactoferrin, transferrin và ceruloplasmin.
Mỗi phân tử lactoferrin có thể liên kết được với 2 nguyên tử Fe, Mỗi mole
transferrin có thể liên kết được với hai mole sắt. Mỗi phân tử ceruloplasmin có
thể liên kết được với 6 nguyên tử Cu.
o Các protein liên kết với vitamin: các protein liên kết với vitamin D là một
glycoprotein có cấu trúc tương tự như albumin, protein liên kết với vitamin B 12
là transcobalamin.

Ngoài các loại protein kể trên, còn nhiều loại protein khác đã được liệt kê trong
hình 2.6.

III. VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG SỮA

Casein sữa và whey protein đã được chứng minh là tiền chất của nhiều peptide
hoạt tính sinh học có lợi được tìm thấy trong các sản phẩm sữa lên men. Peptide
hoạt tính sinh học là các chuỗi amino acid ngắn được mã hóa trong trình tự của
chuỗi protein, trong quá trình tiêu hóa hoặc thông qua thủy phân trong ống nghiệm
bởi protease, trình tự peptide được giải phóng. Những peptide này có khả năng
mang lại một số lợi ích sức khỏe cho vật chủ bao gồm các hoạt động hạ huyết áp,
chống oxy hóa và chống viêm (Hsieh et al., 2015). Mills et al. (2011) đã xem xét
toàn diện các peptit hoạt tính sinh học có nguồn gốc từ sữa liên quan đến sức khỏe
con người thông qua nhiều phản ứng sinh lý bao gồm peptide chống tăng huyết áp,
chống huyết khối peptide, peptide opioid, photphopeptide casein, peptide điều hòa
miễn dịch và peptide kháng khuẩn.
1. Vai trò của casein đối với sức khỏe của con người

Casein được biết đến như một loại photpho protein. Tất cả các amino acid cần
thiết cho con người có trong casein với tỷ lệ cao nên nó có giá trị dinh dưỡng cao.

1.1. Hệ thống tim mạch

Các peptide chức năng có nguồn gốc từ casein, có trong sữa hoặc các sản phẩm
từ sữa, đã được chứng minh là có tác dụng trên hệ thống tim mạch chủ yếu thông
qua việc chống huyết khối và hạ huyết áp.
Peptide chống huyết khối: Casoplatelin, là các peptit có nguồn gốc từ casein là
chất ức chế sự tập hợp của các tiểu cầu nhờ đó ngăn ngừa việc đông máu
Peptide chống tăng huyết áp: Các peptide có nguồn gốc từ các sản phẩm sữa
không mạnh như thuốc thường được sử dụng để điều trị tăng huyết áp; tuy nhiên,
những sản phẩm có hoạt tính sinh học về bản chất như thực phẩm chức năng, vì
vậy chúng có thể dễ dàng đưa vào chế độ ăn uống hàng ngày (Meisel et al., 1997).
1.2. Hệ thần kinh
Người ta thường tin rằng dễ ngủ hơn sau khi uống một ly sữa vào buổi tối và trẻ
được xoa dịu sau khi bú. Các nghiên cứu gần đây đã cho thấy các peptide tồn tại
trong sữa đóng vai trò tích cực đối với hệ thần kinh được gọi là opioid peptide. Các
peptide opioid 'điển hình' trước đây, ví dụ như enkephalin, endorphin và
dynorphin, có nguồn gốc từ các phân tử tiền thân là proopiomelanocortin,
proenkephalin và prodynorphin, tương ứng, và tất cả đều chia sẻ trình tự đầu cuối
N điển hình Tyr-Gly-Gly-Phe. Các peptide opioid thứ hai hoặc 'không điển hình'
được đặc trưng bởi trình tự đầu cuối N riêng biệt.
1.3. Hệ thống miễn dịch
Các peptide kháng khuẩn: Caseicidin, thu được bởi sự phân hủy casein qua
trung gian chymosin ở pH trung tính nó thể hiện hoạt tính chống lại vi khuẩn
Staphylococcus spp., Sarcina spp., Bacillussubtilis, Diplococcus
pneumoniae và Streptococcus pyogenes (Lahov and Regelson, 1996). Hoặc
Lactoferricin có nguồn gốc từ lactoferrin  được chứng minh là có khả năng diệt
khuẩn mạnh.
1.4. Hệ thống dinh dưỡng
Sữa và các sản phẩm từ sữa cung cấp nhiều Ca 2+ có thể tạo thành phức hợp hòa
tan với các photphopeptide đó, do đó tránh được sự kết tủa Ca phosphate (Sato et
al., 1986) và tăng cường hấp thu Ca ở ruột và lưu giữ trong cơ thể. Ngoài ra
Phosphopeptide liên kết Ca có tác dụng kháng sinh thông qua ức chế tổn thương
sâu răng thông qua tái vôi hóa men răng, ứng dụng trong việc điều trị các bệnh
răng miệng như chất phụ gia cho kem đánh răng.
2. Vai trò của Whey protein đối với sức khỏe con người
Whey protein rất giàu một số thành phần dinh dưỡng. Về mặt dinh dưỡng, whey
protein vượt trội hơn so với protein thực vật và được coi là một trong những
protein chất lượng cao trong ngành công nghiệp thực phẩm. Whey protein chứa
hàm lượng chuỗi amino acid phân nhánh cao hơn (BCAA, tức là Leu, Ile và Val)
casein. Leu là cơ quan điều chỉnh toàn bộ cơ thể và chuyển hóa protein cơ xương ở
người (Nair et al., 1992). BCAAs đóng một vai trò quan trọng trong việc tái phát
triển cơ và phục hồi sau thể thao và căng thẳng mệt mỏi (Rieu et al., 2007). Thành
phần amino acid của whey protein rất giống với protein của cơ xương và whey
protein thường cung cấp liều lượng cao hơn các amino acid thiết yếu hơn các
nguồn protein khác. Whey protein rất giàu amino acid chứa lưu huỳnh, Cys, có thể
được sử dụng để tạo glutathione. Glutathione là một chất chống oxy hóa bảo vệ cơ
thể chống lại các gốc tự do thiệt hại và có thể làm giảm nguy cơ ung thư.
2.1. α-Lactalbumin:
Là một nguồn Trp phong phú, đã được chứng minh là giúp cải thiện chất lượng
giấc ngủ, hiệu suất nhận thức khi bị căng thẳng và tâm trạng khi bị căng thẳng
thông qua việc hình thành chất dẫn truyền thần kinh serotonin. Các thử nghiệm lâm
sàng đã chứng minh giảm đáng kể chứng trầm cảm sau khi sử dụng một lượng α-
LA. α-LA cũng có thể tạo điều kiện thuận lợi cho việc hấp thụ các khoáng chất và
phát huy tác dụng kháng khuẩn và miễn dịch. Trong các sản phẩm sữa công thức
cho trẻ sơ α-LA cung cấp một số lợi thế dinh dưỡng và sinh lý. Hàm lượng Cys cao
trong α-LA cũng có giá trị trong việc thúc đẩy hệ thống miễn dịch và thúc đẩy
chữa lành vết thương (Ha and Zemel, 2003).
2.2. β-Lactoglobulin:
Là một nguồn giàu amino acid thiết yếu, đặc biệt là BCAA, đóng một vai trò
quan trọng trong việc tái phát triển cơ bắp và phục hồi từ thể thao và mệt mỏi căng
thẳng. Bên cạnh việc là một nguồn amino acid thiết yếu, protein này có khả năng
điều chỉnh các phản ứng bạch huyết; do đó nó đóng một vai trò quan trọng trong
chức năng miễn dịch trong việc bảo vệ cơ thể chống lại các bệnh nhiễm trùng và
lây lan của các khối u.
2.3. Immunoglobulins:
Immonoglobulin hỗ trợ tăng khả năng miễn dịch thụ động của trẻ sơ sinh. Các
globulin miễn dịch chứa các kháng thể trực tiếp tham gia vào quá trình bảo vệ
chống nhiễm trùng của cả tuyến sữa và trẻ sơ sinh. Globulin miễn dịch chính trong
sữa là IgG1, tiếp theo là IgM, IgA và IgG2. Ngoài việc bảo vệ chống lại mầm bệnh
vi sinh vật, chúng có nhiệm vụ kích hoạt bổ thể, kích thích thực bào, ngăn ngừa sự
kết dính của vi sinh và trung hòa virus và chất độc (Petrotos et al., 2014)
2.4. Serum albumin:
So với α-lactalbumin và β-lactoglobulin, BSA không được tổng hợp ở động vật
có vú nhưng được tìm thấy trong sữa vì rò rỉ thụ động từ máu. Do kích thước lớn
và cấu trúc của nó, BSA có thể liên kết với các axit béo tự do, các chất béo khác và
các hợp chất hương vị. BSA đã được nghiên cứu về khả năng ức chế sự phát triển
của khối u (Madureira et al., 2007).
IV. LƯU Ý KHI SỬ DỤNG

Dị ứng protein sữa CMPA (Cow’s Milk Protein Allegy) là một phản ứng miễn
dịch với một hoặc nhiều protein sữa: α -lactalbumin, β -lactoglobulin, casein, qua
trung gian IgE hoặc không liên quan IgE. Dị ứng đạm sữa bò ảnh hưởng đến 2–
7,5% trẻ em, không phổ biến đối với trẻ trưởng thành (Solinas et al., 2010). Ở Việt
Nam trường hợp dị ứng protein sữa xảy ra ở 2,1% trẻ em (Chu et al., 2013). Các
biểu hiện lâm sàng liên quan có thể được chia thành: phản ứng lâm sàng tức thì
(qua trung gian IgE) và phản ứng chậm (không qua IgE hoặc qua trung gian tế
bào).
Triệu chứng lâm sàng của phản ứng nhanh: sốc phản vệ, phản ứng trên da (nổi
mề đay cấp tính, phù mạch cấp tính và nổi mề đay do tiếp xúc) phản ứng hô hấp
(thở khò khè, viêm mũi, ho khan, phù thanh quản, và hen suyễn cấp tính kèm suy
hô hấp nặng) xảy ra do uống hoặc hít phải protein sữa, phản ứng đường tiêu hóa
(tiêu chảy và nôn mửa, phân có máu, và hội chứng dị ứng miệng). Các phản ứng dị
ứng qua trung gian IgE thường xảy ra trong vòng 10–20 phút sau khi phơi nhiễm,
bắt đầu các triệu chứng nhanh chóng, xảy ra trong vòng vài phút đến một giờ sau
khi tiếp xúc với chất gây dị ứng.
 Phản ứng khởi phát muộn là phản ứng ngoài da (dị ứng viêm da); phản ứng hô
hấp, hội chứng Heiner (bệnh phổi mãn tính do sữa), phản ứng tiêu hóa (tiêu chảy
mãn tính, bệnh ruột mất protein, viêm ruột, táo bón, đau bụng khó chịu, nôn mửa,
bệnh trào ngược dạ dày). Các phản ứng không qua trung gian IgE có xu hướng
chậm, các triệu chứng xảy ra từ vài giờ đến vài ngày sau khi uống sữa.
V. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƯỞNG ĐẾN HÀM LƯỢNG PROTEIN TRONG
SỮA NGUYÊN LIỆU
1. Sự khác biệt về giống

Các giống khác nhau về tỷ lệ tổng số protein sữa và loại protein sữa được tạo ra. 

Hàm lượng protein trong sữa là cao nhất đối với bò Jersey và Guernsey. Tỷ lệ phần
trăm trung bình cao hơn từ 23% đến 26% so với sữa bò Holstein. Mặc dù hàm
lượng protein của sữa Holstein thấp nhất trong số các giống bò sữa, tuy nhiên bò
Holstein thường sản xuất tổng số pound protein cao hơn trong một lần cho con bú
so với các giống khác vì chúng thường sản xuất một lượng sữa lớn hơn (Larson et
al., 1984)

Sự thay đổi của các phần protein chính trong các giống cũng đã được báo cáo
(Rolleri et al., 1956), với sữa Holstein chứa ít casein chính và nhiều gamma-casein
hơn sữa từ các giống khác.

2. Di truyền
Tính di truyền chiếm 55% sự khác biệt được tìm thấy trong tỉ lệ % protein giữa các
con bò (Larson et al., 1984). Chọn lọc di truyền sẽ làm tăng tỷ lệ protein trong sữa
0,075%.

3. Thức ăn và chế độ dinh dưỡng

Ảnh hưởng của dinh dưỡng đến hàm lượng protein trong sữa không nhiều, tỷ lệ
protein hiếm khi thay đổi nhiều hơn 0,1 đến 0,4. Bổ sung chất béo vào khẩu phần
ăn khoảng 5% tổng lượng chất khô có khả năng làm giảm tỷ lệ protein sữa từ 0,1
đến 0,3. Khẩu phần ăn của bò quá nhiều năng lượng có thể làm tăng tỷ lệ protein
sữa từ 0,1 đến 0,2 hoặc nhiều hơn và tăng năng suất sữa. Sự thiếu hụt nghiêm trọng
protein trong khẩu phần ăn của bò có thể làm cho hàm lượng protein trong sữa thấp
và lượng protein khẩu phần vượt quá lượng cần thiết thường không làm tăng tỷ lệ
% protein sữa. Thay thế protein bằng các hợp chất chứa nito phi protein có thể làm
giảm tỷ lệ protein sữa từ 0,1 đến 0,3 (Larson et al., 1984).

4. Môi trường
 Ảnh hưởng tuổi của bò: Tuổi tác có ảnh hưởng đáng kể đến tỷ lệ và thành
phần protein sữa ở bò (Rogers and Stewart, 1982). Sau khi bò được ba hoặc
bốn tuổi, protein sữa sẽ bắt đầu giảm từ từ.
 Hình 4.1. Ảnh hưởng của tuổi tác đến hàm lượng protein trong sữa bò (Larson et
al., 1984)

 Giai đoạn cho bú: Giai đoạn cho con bú có ảnh hưởng đáng kể đến nồng độ
protein trong sữa. Khi bắt đầu cho con bú, sữa non đặc biệt giàu protein có
chứa một lượng lớn các globulin miễn dịch và hàm lượng casein, beta-
lactoglobulin và alpha-lactalbumin. Tỷ lệ phần trăm protein trong sữa tăng
dần trong thời kỳ tiết sữa và khi bò mang thai.
 Hiệu ứng theo mùa: Tỷ lệ protein sữa và năng suất trong mùa thu và mùa
đông cao hơn so với mùa xuân và mùa hè (Linn, 1988). Mức cao nhất vào
tháng 10 và tháng 11 và thấp nhất vào cuối mùa hè (Larson et al., 1984).
 Sức khỏe: Viêm vú ít ảnh hưởng đến tỷ lệ tổng số protein trong sữa; tuy nhiên
nó làm thay đổi đáng kể thành phần của protein sữa. Protein sữa được tổng
hợp trong tuyến vú (casein, beta-lactoglobulin và alpha-lactalbumin) giảm,
trong khi protein huyết thanh (whey protein) lại tăng (Kitchen, 1981). Tỷ lệ
whey protein trên tổng số protein tăng 2,08% và tỷ lệ casein trên tổng số
protein giảm 1,85% (Grappin, 1981).

TÀI LIỆU THAM KHẢO

Tài liệu tham khảo tiếng Việt:

Chu Thị Thu Hà, Lê Thị Minh Hương, Nguyễn Gia Khánh, 2013. Dị ứng đạm
sữa bò ở trẻ nhỏ: tỉ lệ, đặc điểm lâm sàng, cận lâm sàng và một số yếu tố liên
quan.
Đặng Thị Ngọc Dung, 2020. Giáo trình Công nghệ chế biến sữa và các sản
phẩm từ sữa.
 Lâm Xuân Thanh, 2003. Giáo trình Công nghệ chế biến sữa và các sản phẩm từ
sữa.
Lê Văn Việt Mẫn, 2010. Giáo trình Công nghệ sản xuất các sản phẩm từ sữa và
thức uống pha chế.

Tài liệu tham khảo tiếng Anh:

Brew, K. and Grobler, J.A. (1992). α-Lactalbumin. In: Fox, P.F. (ed)
Advanced Dairy Chemistry-1: Proteins (2nd edn). London: Elsevier Applied
Science Publishers, 191–229.
Brew, K., Castellino, F.J., Vanaman, T.C., Hill, R.L., 1970. The complete
amino acid sequence of bovine a-lactalbumin. J. Biol. Chem. 245, 4570-4582.
Deeth, H., Bansal, N., 2019. Whey protein: An Overview. In: Deeth, H.,
Bansal, N. Whey protein, 1-50.
Farkye, N.Y., Shah, N., 2015. Milk protein. Applied Food Protein Chemistry,
427-458.
Farrell Jr., H.M., Jimenez-Flores, R., Bleck, G.T., Brown, E.M., Butler, J.E.,
Creamer, L.K., Hicks, C.L., Hollar, C.M., Ng-Kwai-Hang, K.F., and
Swaisgood, H.E. 2004. Nomenclature of the proteins of cows’ milk—sixth
revision. J. Dairy Sci. 87:1641–1674.
Fox, P.F. and Brodkorb, A. 2008. The casein micelle: historical aspects,
current concepts and significance. Int. Dairy J. 18:677–684.
Fox, P.F., Mulvihill, D.M., 1982. Milk proteins, molecular, colloidal and
functional properties. J. Dairy Res. 49, 679-693.
Grappin, R., V. S. Packard, and R. E. Ginn. 1981. Variability and
interrelationship of various herd milk components. J. Food Prot. 44:69.
Ha, E. and Zemel, M.B. 2003. Functional properties of whey, whey
components, and essential amino acids: mechanisms underlying health benefits
for active people. J. Nutr. Biochem. 14: 251–8.
Hsia, J.C., Wong, L.T., Tan, C.T., Er, S.S., Kharouba, S., Balaskas, E., Tinker
D.O., and Feldhoff, R.C. 1984. Bovine serum albumin: characterization of a
fatty acid binding site on the N-terminal peptic fragment using a new spin-
label. Biochem. 23:5930–5932.
Hsieh, C.-C., Hernandez-Ledesma, B., Ferna´ndez-Tome´, S., Weinborn, V.,
Barile, D., de Moura Bell, J.M.L.N., 2015. Milk proteins, peptides, and
oligosaccharides: effects against the 21st century disorders. BioMed Res. Int.
2015, 146840.
Kitchen, B. J., 1981. Bovine mastitis: Milk compositional changes and related
diagnostic tests. J. Dairy Res. 48:167.
Lahov, E., Regelson, W., 1996. Antibacterial and immunostimulating casein-
derived substances from milk: Caseicidin, isracidin peptides. Food and
Chemical Toxicology, 34(1), 131–145.
Larson, L.L., Owen, F.G., Kubik, D.J., 1984. Factors Affecting Milk Protein
and Related Recommendations for Dairymen.
Law, A.J.R. and Leaver, J. 2000. Effect of pH on the thermal denaturation of
whey proteins in milk. J. Agric. Food Chem. 48:672–679.
Linn, J.G., 1988. Factors affecting the composition of milk from dairy cows.
Designing Food, 224-238.
Madureira, A.R., Pereira, C.I., Gomes, A.M.P., Pintado, M.E. & Malcata, F.X.,
2007. Bovine whey proteins: overview of their main biological properties.
Food Research International, 40, 1197–1211
McMahon, D.J. and Brown, R.J., 1984. Composition, structure, and integrity
of casein micelles: a review. J. Dairy Sci . 67 , 499–512.
McMahon, D.J. and Oommen B.S., 2008. Supramolecular structure of the
casein micelle. J. Dairy Sci. 91:1709–1721.
Meisel, H., Goepfert, A. & Gunther, S., 1997. ACE-inhibitory activities in
milk products. Milchwissenschaft, 52(6), 307–311.
Mills, S., Ross, R.P., Hill, C., Fitzgerald, G.F., and Stanton, C., 2011. Milk
intelligence: mining milk for bioactive substances associated with human
health. Int. Dairy J. 21:377–401.
Nair, K.S., Schwartz, R.G., and Welle, S., 1992. Leucine as a regulator of
whole body and skeletal muscle protein metabolism in humans. Am. J. Physiol.
- Endocrinology and Metabolism 263:E928–E934.
Petrotos, K., Tsakali, E., Goulas, P. and Alessandro, A.G., 2014. Casein and
Whey Proteins in Human Health.  Milk and Dairy Products as Functional
Foods, 94-146.
Rieu, I., Balage, M., and Sornet, C., 2007. Increased availability of leucine
with leucine-rich whey proteins improves postprandial muscle protein
synthesis in ageing rats. Nutrition 23: 323–31.
Rogers, G. L., and J. A. Stewart. 1982. The effects of some nutritional and
nonnutritional factors on milk protein concentration and yield. Aust. J. Dairy
Technol. 37:26.
Rolleri, G. D., B. L. Larson, and R. W. Touchberry. 1956. Protein production
in the bovine. Breed and individual variations in the specific protein
constituents of milk. J. Dairy Sci. 39:1683.
Sato, R., Naguchi, T. & Naito, H., 1986. Casein phosphopeptide (CPP)
enhances calcium absorption from the ligated segment of rat small intestine.
Journal of Nutritional Science and Vitaminology, 32(1), 67–76.
Solinas, C., Corpino, M., Maccioni, R., Pelosi, U., 2010. Cow’s milk protein
allergy. The Journal of Maternal-Fetal and Neonatal Medicine, October 2010;
23(S3): 76–79.
Zittle, C.A. and Walter, M., 1963. Stabilization of β-CN by κ-CN against
precipitation by calcium chloride. J. Dairy Sci. 24:1189–1191.