m CRISPR-cas9 게놈 편집 시스템의 3D 일러

스트레이션. 이 효소와 RNA 조합은 DNA에

서 특정 서열을 찾아 절단하는 데 사용된다.
Meletios Verras/Shutterstock

제 25 장

합성 및 천연 유기 고분자
Synthetic and Natural Organic Polymers

차례

25.1 고분자의 성질 25.3 단백질

25.2 합성 유기 고분자 25.4 핵산
1082 레이먼드 창의 일반화학

고 분자(polymer)는 수백~수천 개의 원자를 포함하는 대단히 큰 분자이다. 인류는 선

사 시대 이래로 고분자를 사용해 왔으며, 화학자들은 지난 세기 동안 고분자를 합성
하였다. 천연 고분자는 모든 생명 과정의 바탕이 되며, 우리 기술 사회는 합성 고분자에
크게 의존하고 있다.
이 장에서는 중요한 합성 유기 고분자의 제조와 성질에 대해서 설명한다. 또 생명계
에 필수적인 자연에 존재하는 두 가지 고분자인 단백질과 핵산에 대해 토의한다.

25.1 고분자의 성질
학습 목표
∙ 고분자를 정의할 수 있다.

고분자(polymer)는 몰질량이 큰 수천 ∼수백만 그램인 많은 반복 단위로 구성된 분자 화

합물이다 . 거대 분자(macromolecule)라고 하는 이들의 물리적 성질은 일반적인 작은 분
자의 성질과는 매우 다르며, 이들에 대한 연구도 특별한 기술이 요구된다.
자연에 존재하는 고분자에는 단백질(protein), 핵산(nucleic acid), 셀룰로스(cellu-
lose, 다당류), 고무(폴리아이소프렌) 등이 있다. 대부분의 합성 고분자는 유기 화합물
이다. 우리에게 친숙한 예로, 나일론[nylon, poly(hexamethylene adipamide)], 다크론
[Dacron, poly(ethylene terephthalate), 루사이트(Lucite) 또는 플렉시글라스[Plexiglas,
poly(methyl methacrylate)] 등이 있다.
고분자 화학은 1920년대에 목재, 젤라틴, 면, 고무 등을 포함하는 재료의 복잡한 성
질을 연구하면서 발전하기 시작하였다. 예를 들면, 실험식 C5H8인 고무를 유기 용매에 녹
였을 때 이 용액은 점성도가 높고, 삼투압이 낮으며, 어는점 내림이 무시할 수 있을 정도
인 것과 같은 몇 가지 특이한 성질을 나타내었다. 이러한 관찰은 몰질량이 매우 큰 기질이
존재할 것이라는 것을 암시하고 있지만, 당시 화학자들은 이러한 거대 분자가 존재한다는
개념을 받아들일 자세가 되어 있지 않았다. 대신, 그들은 고무와 같은 재료들이 C5H8 혹은
C10H16과 같은 작은 분자 단위가 분자간 힘에 의해 응집체(aggregate)를 구성한다고 가정
하였다. 이 잘못된 개념은 상당히 오래 지속되었다. 슈타우딩거†(Hermann Staudinger)는
이 응집체가 실제로는 수천 개의 원자가 공유 결합에 의해 연결된 거대 분자임을 밝혔다.
이러한 거대 분자의 구조가 알려지자 고분자 제조의 문이 열려 우리 일상생활 곳곳에
영향을 주었다. 오늘날 생화학자를 포함한 화학자의 90% 정도가 고분자 분야에서 일하고
있다.

개념과 사실 요약하기
∙ 고분자는 단위체라고 하는 작은 반복 단위로 구성된 큰 분자이다.
∙ 단백질, 핵산, 셀룰로스, 고무는 천연고분자이다. 나일론, 다크론 및 루사이트는 합성 고분자의 예이
다.

†
슈타우딩거(Hermann Staudinger, 1881∼1963)는 독일의 화학자로 고분자 화학의 창시자이며, 1953년 노벨
화학상을 수상하였다.
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1083

25.2 합성 유기 고분자
학습 목표
∙ 단위체를 정의할 수 있다.
∙ 첨가중합의 메커니즘을 설명할 수 있다.
∙ 첨가 중합체와 축합 중합체를 구별할 수 있다.
∙ 동종 중합체와 공중합체를 구분할 수 있다.

고분자는 매우 큰 분자이기 때문에 수천 개의 탄소와 수소 원자를 포함하는 분자로 되어

있어서 수많은 구조 이성질체와 기하 이성질체(CC 결합이 있다면)가 있을 것이라고 예
측할 수 있다. 그러나 이들 분자는 단위체(monomer), 즉 단순한 반복 단위 로 이루어지고,
이러한 구성이 결국 가능한 이성질체의 수를 크게 제한한다. 합성 고분자는 단위체를 첨
가 반응과 축합 반응으로 한 번에 하나씩 연결되어 생성된다.

첨가 반응
첨가 반응은 이중 결합(CC)이나 삼중 결합(CC)을 갖는 불포화 화합물에서 일어난
다. 알켄과 알카인의 수소화 반응과 할로젠화 수소와의 반응은 첨가 반응의 예이다.
포장 랩에 사용되는 매우 안정한 고분자인 폴리에틸렌(polyethylene)은 에틸렌 단위
체가 첨가 반응 메커니즘을 통해 만들어진다. 먼저, 개시제 (initiator) 분자(R2)를 가열하
면 두 개의 라디칼이 생긴다.

반응성이 큰 라디칼은 에틸렌 분자와 결합하여 새로운 라디칼을 생성한다.

새로운 라디칼은 다른 에틸렌 분자와 반응하고, 연속적으로 같은 반응이 반복된다.

결국, 긴 CH2 기 사슬이 매우 빠르게 형성되고, 긴 사슬형 라디칼 두 개가 만나 고분자인

폴리에틸렌이 되면서 이 과정은 종결된다.

여기서 는 고분자에서 반복되는 단위를 나타내는 편리하고 간결한 규약

이다. n 값은 수백이 되는 큰 수이다.
폴리에틸렌의 각 사슬은 잘 쌓일 수 있는데, 사슬이 쌓이면 물질이 결정성을 갖도록
한다(그림 25.1 참조). 폴리에틸렌은 주로 냉동 음식의 포장과 다른 물질의 포장에 쓰인

m 미국의 이 우편 봉투는 타이벡(Tyvek)

으로 만든 것이다.
m 그림 25.1 폴리에틸렌(polyethylene)의 구조. 각
Ken Karp/McGraw-Hill
탄소 원자는 sp3 혼성화되어 있다.
1084 레이먼드 창의 일반화학

다. 타이벡(Tyvek)으로 알려진 특수 처리된 폴리에틸렌은 가정용 단열재로 사용된다.

폴리에틸렌은 한 가지 형의 단위체로만 이루어진 고분자 인 동종중합체(homopoly-
mer)의 한 예이다. 라디칼 메커니즘으로 합성된 다른 동종중합체로는 테플론(Teflon,
polytetrafluoroethylene, 그림 25.2), 폴리(염화 바이닐)[poly(vinyl chloride), PVC]이 있다.

테플론

출발 단위체가 비대칭이면, 고분자 화학은 매우 복잡하다.

m 그림 2 5 . 2 실버스톤( S i l v e r -
stone)으로 코팅된 이 요리 기
H 3C H CH3 H
구는 폴리테트라플루오로에틸렌
(polytetra-fluoroethylene)을 포 C C C C
함하고 있다. H H
Ken Karp/McGraw-Hill
H H n
propene
프로펜 polypropene
폴리프로펜

프로펜(propene)이 첨가 반응을 하면 몇 가지 기하 이성질체가 생긴다(그림 25.3). 첨가

반응이 무질서하게 일어나면 서로 잘 뭉쳐지지 않는 혼성배열 (atactic) 폴리프로펜이 만들
어진다. 이러한 고분자는 고무와 비슷하며, 무정형이고, 비교적 약하다. 다른 두 가지 가능
성은 비대칭 탄소에 붙은 R 기가 전부 같은 쪽으로 배향하는 동일배열 (isotactic) 구조와
비대칭 탄소에 붙은 R기가 오른쪽과 왼쪽으로 교대로 배향하는 교대배열 (syndiotactic)
구조이다. 이들 중 동일배열 이성질체가 녹는점이 가장 높고 결정성이 가장 크며, 기계적
물성이 우수하다.
초기 고분자 산업에 직면한 주요 과제는 다른 생성물의 오염 없이 어떻게 동일배
열과 교대배열 고분자를 선택적으로 합성하는가에 있었다. 나타†(Giulio Natta)와 치글

c 그림 25.3 고분자의 입체 이성질

체. R 기(노란색 구 )가 CH3인 고분
자는 폴리프로필렌(polypropyl-
ene)이다. (a) R 기가 모두 사슬의
한 방향에 있으면 동일배열(isotac-
tic) 고분자이다. (b) R 기가 사슬의 (a)
한쪽과 다른 쪽에 번갈아 있으면 교
대배열(syndiotactic) 고분자이다.
(c) R 기가 무질서하게 배치되면 혼
성배열(atactic) 고분자이다.

(b)

(c)

†
나타(Giulio Natta, 1903∼1979)는 이탈리아의 화학자로, 1963년에 입체 선택성 고분자 촉매의 발견한 공로로
노벨 화학상을 수상하였다.
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1085

b 그림 25.4고무나무로부터 채취
되는 라텍스(고무 입자의 수용 현탁
액).
Suphatthra China/Shutterstock

러†(Karl Ziegler)는 트라이에틸알루미늄[triethylaluminum, Al(C2H5)3]과 삼염화 타이타

늄[titanium trichloride, TiCl3] 같은 촉매를 사용하면 특정 이성질체만 생성한다는 것을
입증하였다. 나타-치글러 촉매(Natta-Ziegler catalyst)를 사용하여 화학자들은 어떤 목적
에 부합하는 고분자를 만들 수 있었다.
고무는 가장 잘 알려진 유기 고분자로 자연에 존재하는 유일한 탄화수소 고분자이다.
이 고분자는 아이소프렌(isoprene) 단위체를 라디칼 첨가 반응시켜 생성된다. 실제 중합
에서는 반응 조건에 따라 폴리-cis-아이소프렌이나 폴리-trans-아이소프렌 혹은 두 가지의
혼합물이 생길 수 있다.

and/or
및/또는
n n
isoprene
아이소프렌 poly-cis-isoprene
폴리-cis-아이소프렌 poly-trans-isoprene
폴리-trans-아이소프렌

cis 이성질체는 CC 결합에 대해 두 개의 CH2 기가 같은 쪽에 있으며, trans 이성질체는

같은 기가 서로 반대쪽에 있음을 주목하라. 천연 고무는 폴리-cis-아이소프렌인데, 고무나
무(Hevea brasiliensis)에서 추출한다(그림 25.4).
고무의 특이하고 매우 유용한 성질은 탄성이다. 고무는 10배 길이로 늘어나고, 풀리
면 원래 상태로 돌아갈 수 있다. 이에 비해 구리선은 수 퍼센트 정도만 늘어나며, 역시 원
래 크기로 되돌아간다. 늘어나지 않은 고무는 규칙적인 X 선 회절 형태가 나타나지 않으
며, 무정형이다. 그러나 늘어난 고무는 상당히 결정성이고, 질서정연하다.
고무의 탄성은 고무의 긴 사슬형 분자의 유연성 때문이다. 그러나 움직임이 없는 고
체 상태(bulk state)에서 고무는 고분자성 사슬이 뒤엉킨 상태이고, 외부의 힘이 충분히 크
면 각 사슬이 미끄러져 탄성이 없게 된다. 1839년 굿이어‡(Charles Goodyear)가 천연 고
무에 황을 첨가하면 사슬 사이가 연결되어 사슬들의 미끄러짐을 막을 수 있음을 발견하였

†
치글러(Karl Ziegler, 1898∼1976)는 독일 화학자로, 1963년 고분자 합성에 대한 공헌으로 나타와 노벨 화학상
을 공동 수상하였다.
‡
굿이어(Charles Goodyear, 1800∼1860)는 미국의 화학자로 생고무를 실용화하였다. 그의 고온 유황 처리법은
여러 방면으로 고무의 용도를 확장시켰고, 자동차 산업의 발전을 가져 왔다.
1086 레이먼드 창의 일반화학

다(그림 25.5 참조). 가황 (vulcanization)으로 알려진 그의 과정은 자동차 타이어와 틀니

(denture)와 같이 고무를 실용적이고 상업적으로 이용할 수 있는 길을 열었다.
제2차 세계대전 당시 미국에서는 천연 고무가 부족하게 되어 합성 고무 생산에 대
한 집중적인 연구 계획을 마련하게 하였다. 대부분의 합성 고무(탄성중합체 , elastomer라
부름)는 에틸렌, 프로펜, 뷰타다이엔과 같은 석유 생성물에서 만들었다. 예를 들면, 클로
(a) 로프렌(chloroprene)은 쉽게 중합되어 네오프렌 (neoprene)으로 알려진 폴리클로로프렌
(polychloroprene)이 된다. 이것은 천연 고무와 대등하거나 더 우수한 성질을 갖기도 한
다.

Cl

Cl n
chloroprene
클로로프렌 polychloroprene
폴리클로로프렌
(b)

스타이렌에 뷰타다이엔을 3:1의 비로 첨가 반응시키면 다른 중요한 합성 고무인 스타이

렌-뷰타다이엔 고무(SBR)가 합성된다. 스타이렌과 뷰타다이엔이 다른 단위체이기 때문
에 SBR은 공중합체(copolymer)라고 부르는데, 이는 두 개 이상의 다른 단위체가 포함된
중합체 를 말한다. 표 25.1에 첨가 반응에 의해 생성된 한 개의 공중합체와 동종중합체를
실어 놓았다.

축합 반응
(c)
가장 잘 알려진 고분자 축합 과정 중 하나는 그림 25.6에서 보인 바와 같이 헥사메틸렌다
m 그림 25.5 고무 분자는 원래 구 이아민과 아디프산 사이의 축합 반응이다. 나일론 66(헥사메틸렌다이아민과 아디프산에
부러져 있고 말려 있다. (a)와 (b)는
가황 전과 후의 긴 사슬을 나타낸다. 각각 탄소 원자 6개씩 있음)으로 알려진 생성물이 1931년 듀퐁(Du Pont)사의 캐러더스†
(c)는 늘어났을 때 분자의 배열을 나 (Wallace Carothers)에 의해 제조되었다. 나일론의 용도는 매우 다양하여 연간 수십억 파
타낸다. 가황 과정이 없었다면 이들
분자는 빠르게 다른 쪽으로 이동하
게 되어, 고무는 탄성을 잃게 된다.
H2 N (CH 2 )6 NH 2 + HOOC (CH 2 ) 4 COOH

Hexamethylenediamine
헥사메틸렌다이아민 Adipic
아디프산 acid
Condensation
축합 반응

O
H2N (CH 2 ) 6 N C (CH 2 ) 4 COOH + H2O
H

Further condensation
이어지는 축합 반응 reactions

O O O
(CH 2 ) 4 C N (CH 2 )6 N C (CH 2 ) 4 C N (CH 2 ) 6
H H H

m 그림 25.6 헥사메틸렌다이아민과 아디프산의 축합 반응에 의한 나일론 합성.

m 합성 스타이렌-뷰타다이엔 고무가 포
함되어 있는 풍선껌.
Purestock/Alamy Stock Photo
†
캐러더스(Wallace H. Carothers, 1896~1937)는 미국 화학자로, 나일론에 관한 그의 연구 업적은 슈타우딩거
(Staudinger)의 고분자 구조와 물성 연구에 필적한다. 그는 사업 실패와 여동생의 죽음을 비관하여 41세에 자살
하였다.
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1087

표 25.1 몇 가지 단위체와 이들의 일반적인 합성 고분자

단위체 고분자

화학식 이름 이름과 화학식 용도

H2CCH2 에틸렌 폴리에틸렌 플라스틱 관, 병, 전기 절연체,

장난감
H
H2C C 프로펜 폴리프로펜 포장 필름, 카펫, 음료수병, 바
CH3 CH CH2 CH CH2 구니, 실험기구, 장난감

CH3 CH3 n

H
H2C C 염화 바이닐 폴리(염화 바이닐, PVC) 파이프, 판자벽, 홈통, 바닥 타
Cl ( CH2 CH )n 일, 옷, 장난감

Cl
H
H2C C 아크릴로나이트릴 폴리아크릴로나이트릴(PAN) 카펫, 니트웨어
CN CH2 CH
CN n

F F 테트라플루오로에틸렌 폴리테트라플루오로에틸렌(테플론) 요리 용구, 코팅, 전기 절연체,

C C 베어링
F F
O 메타크릴산메틸 폴리(메타크릴산 메틸) (플렉시글라스) 광학 기구, 가정용 가구
H C O COOCH3
C C CH3 ( CH2 C )n
H CH3 CH3
H 스타이렌 폴리스타이렌 용기, 열 절연체(얼음통, 아이
H2C C ( CH2CH )n 스박스), 장난감

H 뷰타다이엔 폴리뷰타다이엔 타이어 접지면, 코팅용 수지

H2C C
C CH2
H
위의 구조 참조 뷰타다이엔과 스타이렌 스타이렌-뷰타다이엔 고무 합성고무
( CH CH2CH2CH CH CH2 )n

운드의 나일론과 이와 관련된 물질을 생산한다. 그림 25.7은 나일론 66이 실험실에서 어

떻게 제조되는지를 보여준다.
축합 반응은 다크론(폴리에스터) 제조에도 이용된다.
1088 레이먼드 창의 일반화학

O O O O
nHO C C OH + nHO (CH2)2 OH C C O CH2CH2 O + nH
n
terephthalic
테레프탈산 acid 1,2-ethylene glycol
1.2-에틸렌글라이콜 Dacron

O O O O
nHO C C OH + nHO (CH2)2 OH C C O CH2CH2 O + nH2O
n
terephthalic acid 1,2-ethylene glycol Dacron
다크론

폴리에스터는 섬유, 필름, 플라스틱 병 등의 원료로 쓰인다.

개념과 사실 요약하기
∙ 유기 고분자는 첨가 반응이나 축합 반응을 통해 합성할 수 있다.
m 그림 25.7 나일론 줄(rope) 뽑아 ∙ 비대칭성 단위체로 이루어진 고분자의 입체이성질체는 출발 단위가 어떻게 연결되어 있느냐에 따라
내기. 사이클로헥세인에 염화 아디 성질이 다르다.
포일(adipoyl chloride, 아디프산
∙ 합성 고무에는 폴리클로로프렌과 스타이렌과 뷰타다디엔의 공중합체인 스타이렌-뷰타다이엔 고무
에서 OH 기를 Cl로 치환한 것)을 녹
가 있다.
인 용액을 헥사메틸렌다이아민 수용
액에 가하면, 두 용액은 섞이지 않고
분리된다. 두 용액의 경계면에서 나
일론이 형성되는데, 이 나일론은 실
로 뽑아내어 감을 수 있다.
Charles D. Winters/McGraw-Hill
25.3 단백질
학습 목표
∙ 단백질이 무엇인지 설명할 수 있다.
∙ 펩타이드 결합을 요약할 수 있다.
∙ 단백질 4가지 구조를 설명할 수 있다.

단백질(protein)은 아미노산으로 이루어진 고분자 이다. 단백질은 거의 모든 생물학적 과

정에서 중요한 역할을 한다. 생화학 반응의 촉매 역할을 하는 효소는 대부분 단백질이다.
단백질은 생명 유지에 필요한 물질의 수송과 저장, 둘 이상의 근육계를 사용할 수 있는 운
동(coordinated motion), 기계적 지지대, 질병에 대한 방어 등과 같은 다른 광범한 기능을
용이하게 한다. 인체에는 약 100,000개의 다른 종류의 단백질이 있으며, 각각은 특정 생
리 기능이 있다. 이 절에서는 복잡한 천연 고분자의 화학적 성분과 구조가 그들의 특이성
에 근거가 됨을 알게 될 것이다.

아미노산
1
H 2 13 14 15 16 17
18
단백질은 대략 5000 g∼1 × 107 g의 큰 몰질량을 가진다. 단백질 내 각 원소의 질량 조성
C N O
S 백분율은 상당히 일정하여, 탄소 50∼55%, 수소 7%, 산소 23%, 질소 16%, 황 1%이다.
단백질의 기본 구조 단위는 아미노산이다. 아미노산(amino acid)은 적어도 한 개의
아미노 기 (amino group, NH2)와 적어도 한 개의 카복실 기 (carboxyl group, COOH
m 단백질에 있는 원소들 기 )를 포함하는 화합물 이다.
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1089

H O
N C
H O H
amino
아미노 group
기 carboxyl
카복실group
기

20개의 아미노산이 인체 내의 모든 단백질의 구성 요소이다. 표 25.2에 이 중요한 화합물

의 구조를 약자와 함께 나타내었다.

표 25.2 생명체에 필수적인 20개의 아미노산*

이름 약자 구조

글라이신 Gly O–
+
NH3

O O

글루타민 Gln H2N O–

+
NH3

O O

글루탐산 Glu –
O O–
+
NH3

O
+
H3N
라이신 Lys O–
+
NH3

류신 Leu O–
+
NH3

O
S
메싸이오닌 Met O–
+
NH3

발린 Val O–
+
NH3

세린 Ser HO O–
+
NH3
(계속 )
*
음영으로 처리한 부분이 아미노산의 R 기이다.
1090 레이먼드 창의 일반화학

표 25.2 생명체에 필수적인 20개의 아미노산* (계속)

이름 약자 구조

시스테인 Cys HS O–
+
NH3

시스테인 Cys HS O–
+
NH3
+
NH2 O
아르지닌 Arg H2N N O–
H +
NH3

O
H2N
아스파라진 Asn O–
+
O NH3

O
–
O
아스파트산 Asp O–
+
O NH3

아이소류신 Ile O–
+
NH3

알라닌 Ala O–
+
NH3

타이로신 Tyr O–
+
NH3
HO
OH O

트레오닌 Thr O–
+
NH3

트립토판 Trp O–
+
NH3
N
H
(계속 )
*
음영으로 처리한 부분이 아미노산의 R 기이다.
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1091

표 25.2 생명체에 필수적인 20개의 아미노산* (계속)

이름 약자 구조

페닐알라닌 Phe O–
+
NH3

프롤린 Pro O–
NH
+ 2

히스티딘 His O–
N +
NH NH3

중성 pH의 용액에서 아미노산은 카복실기에 있는 양성자가 아미노 기로 이동하여 쌍

극자 이온 (dipolar ion)으로 존재한다. 가장 간단한 글라이신(glycine)에 대해 생각해 보
자. 글라이신의 이온화되지 않은 형태(form)와 쌍극자 이온을 다음에 나타낸다.

NH2 NH+3
–
H C COOH H C COO
H H
un-ionized
이온화되지 않은form
형태 dipolar이온
쌍극자 ion

단백질 분자의 합성에서 첫 단계는 한 아미노산의 아미노 기와 다른 아미노산의 카복실

기 사이의 축합 반응이다. 두 개의 아미노산 사이에 생긴 분자를 다이펩타이드 (dipeptide)
라 부르고, 이를 연결하는 결합이 펩타이드 결합 (peptide bond)이다.

O O O R2
R R R1 O–
O– + O– N + H2O
+ + + H O
NH3 NH3 NH3
peptide
펩타이드bond결합

여기서 R1과 R2는 H 원자나 다른 기를 나타내며, CONH를 아마이드 기(amide

group)라고 한다. 두 개의 아미노산이 연결되는 반응의 평형은 왼쪽으로 기울어져 있어서
이 과정은 ATP의 가수분해 반응과 짝지어져 있다(17.6절 참조).
다이펩타이드의 양 말단은 다른 아미노산과 축합 반응하여 트라이펩타이드 (tripep-
tide), 테트라펩타이드 (tetrapeptide) 등이 된다. 최종 생성물인 단백질 분자는 폴리펩타이
드 (polypeptide)이며 아미노산의 고분자라고 생각할 수 있다.
폴리펩타이드 사슬에서 아미노산 단위를 잔기 (residue)라고 한다. 전형적으로 폴리
펩타이드 사슬은 아미노산 잔기 100개 이상을 포함한다. 폴리펩타이드 사슬에서 아미노
산 서열은 규약에 의해 왼쪽에서 오른쪽으로 쓰며, 아미노 말단 잔기로 시작하여 카복실
말단 잔기로 끝난다. 글라이신과 알라닌으로 구성되어 있는 다이펩타이드를 생각해 보자.
그림 25.8에서 알라닐글라이신(alanylglycine)과 글라이실알라닌(glycylalanine)은 서로
1092 레이먼드 창의 일반화학

O O
+
H3N + +
O
– H 3N –
O

Alanine
알라닌 Glycine
글라이신

O O
+ – + –
H3N O H 3N O
N N
H H
O O

Alanylglycine
알라닐글라이신 Glycylalanine
글라이실알라닌

m 그림 25.8
두 종류의 다른 아미노산으로부터 형성된 두 종류의 다이펩타이드. 알라닐글라이신과 글라이실알라닌은 서로 다른데, 알라닐글라이신에서는
아미노 기와 메틸 기가 같은 탄소 원자에 결합되어 있다

다른 분자임을 보여준다. 20개의 아미노산이 2개씩 결합하면 202, 즉 400개의 다이펩타이

드가 생길 수 있다. 50개의 아미노산 잔기를 갖는 인슐린과 같은 아주 작은 단백질이라도
화학적으로 다른 구조가 2050, 즉 1065!개나 된다. 우리 은하계의 전체 원자 개수가 1068개
정도라는 것을 생각할 때 이 수는 믿어지지 않는 큰 수이다. 단백질 합성에서 그렇게 많은
가능성이 있는데, 세포가 세대를 이어서 특이한 생리적 기능을 하는 똑같은 단백질을 생
성한다는 것은 경이로운 일이다.

단백질 구조
주어진 단백질에 있는 아미노산의 종류와 수뿐만 아니라 아미노산이 연결될 때의 순서가
단백질 구조를 결정한다. 1930년대 폴링(Linus Pauling)과 공동 연구자들은 단백질 구조
에 대한 체계적 연구를 수행하였다. 처음에 그들은 기본 반복 단위체인 아마이드 기의 기
하구조를 연구하였다. 아마이드 기는 다음과 같은 공명 구조로 나타낸다.

–
O O
+
C N ⟷ C N
H H

단일 결합보다 이중 결합은 뒤틀리기가 더 어렵기 때문에(많은 에너지가 필요) 아마이드

m 그림 25.9단백질에서 평면 아마
이드 기. 아마이드 기에서 펩타이드
결합은 이중 결합의 성격을 가지고
있어서 펩타이드 결합의 회전은 방
해를 받는다. 검은색은 탄소, 푸른색
은 질소, 붉은색은 산소, 녹색은 R
기, 회색은 수소를 나타낸다.
결합에서 4개의 원자가 같은 평면에 고정된다(그림 25.9). 그림 25.10은 폴리펩타이드 사
슬에서 반복되는 아미노 기를 나타낸다.
분자 모형과 X 선 회절 자료로부터 근거하여 폴링은 단백질 분자에 대한 두 가지 공
통되는 구조인 α-나선 구조(α-helix)와 β-병풍 구조(β-pleated sheet)라는 구조가 있다고
추론하였다. 폴리펩타이드 사슬의 α-나선 구조를 그림 25.11에 나타내었다. 이 나선 구조
는 주사슬에 있는 NH와 CO 기가 분자내 (intramolecular) 수소 결합을 하여 안정화되고,
전체적으로 막대와 같은 모양이 된다. 각 아미노산의 CO 기는 서열로 보아 네 번째 아미
노산의 NH와 수소 결합을 한다. 이와 같은 방법으로 모든 주사슬의 CO와 NH가 수소 결
합을 한다. X-선 연구 결과, 마이오글로빈(myoglobin)과 헤모글로빈(hemoglobin)을 포
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1093

O R O R b 그림 25.10
폴리 펩타이드 사슬.
H
N 아미노 기의 반복 단위를 주목하라.
N N 기호 R은 각각의 다른 아미노산의
H H 구조 특성 부분을 나타낸다. 즉, R이
R O R
H인 것은 글라이신이다.

b 그림 25.11 폴리펩타이드 사슬의

α-나선 구조. 회색 구가 수소 원자
이다. 분자간의 수소 결합에 의해 구
조의 위치가 정해진다. 수소 결합은
점선으로 나타내며, 색 구별은 그림
25.9와 같다.

(a) (b)

함한 많은 단백질의 구조가 상당한 정도로 α-나선 구조임이 밝혀졌다.

β-병풍 구조는 막대 구조보다는 접은 종이와 같다는 점에서 α-나선 구조와는 현저히
다르다. 폴리펩타이드 사슬이 거의 완전히 펼쳐져 있고, 각 사슬은 이웃한 사슬과 분자간
(intermolecular) 수소 결합을 많이 한다. 그림 25.12는 두 가지 β-병풍 구조인 평행 (par-
allel)과 역평행 (antiparallel) β-병풍 구조를 나타낸다. 비단(silk) 분자는 β-구조로 존재한
다. 비단 분자의 폴리펩타이드 사슬은 이미 펼쳐진 형으로 되어 있어서 탄력과 신축성이
없으나, 분자간 사이에 많은 수소 결합 때문에 매우 강하다.
보통 단백질 구조를 네 가지 정도로 나눈다. 1차 구조 (primary structure)는 폴리펩타
이드 사슬의 특정 아미노산의 서열을 나타낸 것이다. 2차 구조 (secondary structure)는 골
격의 CO와 NH가 정규적인 수소 결합에 의해 안정화되는 폴리펩타이드 부분을 말한다.
예를 들어, α-나선 구조는 단백질의 2차 구조이다. 3차 구조 (tertiary structure)라는 용어
는 분산력, 수소 결합, 다른 분자간 힘에 의해 안정화되는 3차원 구조에 붙인다. 3차 구조
는 폴리펩타이드 사슬에서는 매우 멀리 떨어진 아미노산이 가까이서 상호작용한다는 점
에서 2차 구조와 다르다. 어떤 단백질 분자는 둘 이상의 폴리펩타이드 사슬로 구성될 수
도 있다. 따라서 2차 구조와 3차 구조가 생기게 하는 한 개의 사슬 안에서 일어나는 많은
상호작용 이외에, 사슬 사이의 상호작용도 고려해야 한다. 폴리펩타이드 사슬들의 모든
배열을 나타낸 구조를 4차 구조 (quaternary structure)라고 한다. 예를 들면, 헤모글로빈
(hemoglobin) 분자는 네 개의 분리된 폴리펩타이드 사슬인 소단위체 (subunit)로 구성되
어 있다. 이 소단위체가 반 데르 발스(van der Waals) 힘과 이온 간의 힘에 의해 붙잡혀 있
1094 레이먼드 창의 일반화학

c 그림 25.12 수소 결합. (a) 모든

폴리펩타이드 사슬이 같은 방향으
로 배열되어 있는 평행 β-병풍 구조.
(b) 인접한 폴리펩타이드 사슬이 반
대 방향으로 있는 역평행 β-병풍 구
조의 색 구별은 그림 25.9와 같다.

(a) (b)

다(그림 25.13).
폴링(Pauling)은 단백질 화학에서 큰 업적을 이루었다. 처음으로 기본 구성 요소인 아
미노산의 기하 구조에 관한 지식만으로 하나의 단백질 구조를 어떻게 예측할 수 있는지를
보였다. 그러나 α-나선 구조나 β-병풍 구조가 아닌 단백질이 많다. 이와 같은 생체고분자

HN
R
O
NH
R
O
HN α-Helix
α-나선
R
O
NH
R
O β-병풍sheet
β-Pleated Three-dimensional
폴리펩타이드 사슬의 shape
of polypeptide
삼차원적인chain 모습
Protein complex
폴리펩타이드 사슬의of
polypeptide
단백질 복합체 chain

Amino
아미노산acid sequence
계열

Primary
1차 structure
구조 Secondary
2차 구조structure Tertiary structure
3차 구조 Quaternary
4차 구조structure

m 그림 25.13 헤모글로빈(hemoglobin) 분자의 1차, 2차, 3차, 4차 구조.

 생활 속의 화학 CHEMISTRY in Action

낫세포 빈혈증－분자병
(hydrophobic) 상호작용이라고 한다(제12장 참조). HbS 분자가 점
낫 세포 빈혈증은 비정상인 모양의 적혈구 세포가 인체의 중요한
기관에서 혈액의 자유로운 흐름을 방해하는 유전병이다. 이 질 점 많아지면 “초고분자(superpolymer)”를 형성하면서 응집된다.
병은 종기가 생기고, 심한 통증이 있고, 많은 경우 생명을 단축시킨
H3C
다. 현재로서는 이 질병에 대한 치료 방법은 없으나, 이 통증의 증상
CH
이 헤모글로빈 결함, 즉 적혈구 세포 내에 산소 이동 단백질의 결함
H3C
때문이라고 알려져 있다.
헤모글로빈 분자는 몰질량이 65,000 g 정도 되는 커다란 단백
물질의 용해도에 관한 일반 법칙은 분자가 점점 커지면 용해도는 점
질이다. 정상적인 인간의 헤모글로빈(HbA)은 각각 141개의 아미노
점 감소해 간다고 한다. 분자의 표면적이 증가함에 따라 용해 과정이
산을 포함하는 두 개의 α 사슬과 각각 146개의 아미노산을 포함하는
어렵기 때문이다. 이런 이유 때문에 일반적으로 단백질은 물에 잘 녹
두 개의 β 사슬로 구성되어 있다. 이 네 개의 폴리펩타이드 사슬, 즉
지 않는다. 따라서 응집된 HbS 분자는 결국 용액에서 침전한다. 이
소단위체들이 이온 결합과 반 데르 발스 힘에 의해 연결되어 있다.
침전이 정상 디스크 모양의 적혈 세포를 초생달 혹은 낫 모양이 되
HbA의 서열과는 다른 아미노산 서열을 가지는 돌연변이 헤모
게 한다(7.4절 생활 속의 화학 “전자 현미경” 그림 참조). 이 변형된
글로빈 분자가 많이 있다. 대부분의 돌연변이 헤모글로빈은 무해하
세포가 미세한 혈관을 막아 인체의 기관에 혈액의 흐름을 방해한다.
지만, 낫세포 헤모글로빈(HbS) 및 다른 것들은 심각한 질병을 유발
혈액의 흐름이 낮아지면 낫세포 빈혈의 증후가 나타난다. 일찍이 그
한다고 알려져 있다. HbS는 HbA와는 아주 작은 부분만 다르다. 두
고통에 대한 중요한 연구를 한 바 있는 폴링(Linus Pauling)이 낫세
β 사슬 각각에 글루탐산(glutamic acid) 대신 발린(valine)으로 바뀌
포 빈혈증을 분자병(molecular disease)이라고 이름을 붙였다. 그 파
어 있다.
괴적 행위가 분자 수준으로 일어나며, 그 병은 분자 결함(molecular
H H defect)에 기인하기 때문이다.
H3C
요소와 사이안산 이온과 같은 몇 가지 물질은 HbS 분자의 소수
HOOC CH2 CH2 C COO – CH C COO –
 성 결합을 파괴할 수 있고, 적혈구 세포가 낫 모양으로 되는 것을 막
NH +3 H3C NH 3
+
는 데 이용되었다. 이러한 접근은 낫세포 빈혈 환자의 고통을 줄이지
glutamic
글루탐산 acid valine
발린 만, HbS가 더 만들어지는 것을 막을 수는 없다. 낫세포 빈혈을 치료
하지만 이 작은(292개 아미노산 중 2개) 변화가 용액 중 HbS의 안 하려면 HbS의 형성을 지시하는 유전 메커니즘을 변화시키는 방법을
정성에 큰 영향을 미친다. 발린 기들은 각 β 사슬 위에 쑥 내민 “열쇠 찾아야 한다.
(key)”를 형성하여 그 분자의 밑 부분 바깥쪽에 위치해 있다. 발린의
비극성 부분이 이웃한 HbS의 α 사슬에 있는 다른 비극성 부분을 분
산력으로 당길 수 있다. 이와 같은 비극성 부분 간의 인력을 소수성 요소 사이안산 이온

(a) (b)

m 헤모글로빈의 전체 구조. 각 헤모글로빈 분자는 두 개의 α 사슬과 두 개의 β 사슬을 포함한다. 네 개의 사슬 각각의 마이오글로빈 분자와 구조적으로 비슷하고, 각
각은 산소와 결합하는 헴 기를 포함한다. 낫 세포 헤모글로빈에서 결함 영역(발린 기)은 점으로 표시되어 있는 β 사슬의 끝 부분에 위치한다.
1096 레이먼드 창의 일반화학

수소 결합 수소 결합
수소 결합
NH3+

CH3
CHO HOCH2
H
O
CH2C
NH2 O=C
C=O H–N

수소
O 결합
+
(CH2)4NH3 CCH2
–
O

H 3C
수소 결합 CH2CH(CH3)2 CH–
H3C H 3C
COO–
CH2 CHCH2
H3C 나선 구조
이온간 힘

분산력 분산력

m 그림 25.14 단백질 분자에서의 분자간 힘: (a) 이온간 힘, (b) 수소 결합, (c) 분산력, (d) 이중극자-이중극자간 힘.

(biopolymer)의 3차원적 구조는 수소 결합 이외에 몇 가지 형태의 분자간 힘에 의해 유지

된다는 것을 알고 있다(그림 25.14). 다음 예를 보면, 여러 상호작용의 미묘한 균형을 이
해할 수 있다. 헤모글로빈에서 네 개의 폴리펩타이드 사슬 중 두 사슬에 있는 아미노산 잔
기들 중 글루탐산(glutamic acid) 하나가 발린(valine)으로 바뀌면 그 단백질 분자는 불용
성의 고분자로 응집되고, “낫세포 빈혈증(sickle cell anemia)―분자병(A Molecular Dis-
ease)”이라는 병이 유발된다(앞페이지의 “생활 속의 화학” 참조).
단백질 구조에 안정성을 주는 여러 가지 힘에도 불구하고 대부분의 단백질은 어느 정
도의 유연을 가지고 있다. 예를 들면, 효소는 기질의 크기와 모양에 알맞도록 그 구조가
변할 만큼 유연하다. 단백질의 유연성을 보여주는 다른 흥미로운 예는 헤모글로빈이 산소
와 결합할 때 볼 수 있다. 헤모글로빈에 있는 네 개의 각 폴리펩타이드 사슬은 산소 분자
한 개와 결합할 수 있는 헴(heme) 기를 갖는다(23.6절 참조). 산소가 결합되지 않은 헤모
글로빈에서 산소에 대한 각 헴 기의 산소에 대한 친화력은 대략 같다. 그러나 헴 기 중 한
개가 산소와 결합하자마자 산소에 대한 다른 세 개 헴 기의 산소에 대한 친화력은 크게 증
가한다. 협동성 (cooperativity)이라고 하는 이 현상은 헤모글로빈이 폐에서 산소를 잘 받
아들이는 아주 적당한 물질로 만들어준다. 마찬가지로, 산소로 포화된 헤모글로빈 분자가
일단 산소 한 분자를 방출하면(조직 내에서는 마이오글로빈으로), 다른 세 개의 산소 분자
도 더 쉽게 떠날 수 있다. 결합의 협동성이 산소 분자의 존재(혹은 무존재)에 대한 정보가
그 폴리펩타이드 사슬들을 따라 한 소단위체에서 다른 소단위체로 전달되며, 3차원적 구
조의 유연성을 가능하게 한다(그림 25.15). Fe2+ 이온은 반지름이 너무 커서 산소가 결합
되지 않은 헤모글로빈에서 포피린(pophyrin) 고리에 맞지 않다. 그러나 O2가 Fe2+ 이온에
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1097

O2

(a) (b)

m 그림 25.15 헤모글로빈(hemoglobin)의 헴(heme) 기가 산소 분자에 결합되었을 때 생기는 구조 변화. (a) 데옥시헤모글로빈(deoxyhemoglobin)

에 있는 헴 기. (b) 옥시헤모글로빈(oxyhemoglobin).

결합하면 그 이온이 고리면에 들어갈 수 있도록 약간 수축한다. 이온이 그 고리 안으로 들

어감에 따라 그 이온이 히스티딘(histidine) 잔기를 고리 쪽으로 잡아당겨서 하나의 소단
위체에서 다른 소단위체로 구조적 변화가 차례차례로 일어나게 된다. 그 변화에 대해 상
세히 알려져 있지는 않지만, 생화학자들은 한 헴 기에 산소 분자의 결합이 다른 헴 기에
영향을 미친다고 생각하고 있다. 그 구조 변화가 산소 분자에 대한 나머지 헴 기와의 친화
력에 크게 영향을 끼친다.
단백질을 체온 이상의 온도로 가열하거나, 특정한 산이나 염기 조건에 노출하거나,
변성제 (denaturant)로 알려진 특별한 시약으로 처리하면, 단백질은 2차와 3차 구조의 일
속도
부나 전부가 파괴된다. 예를 들어, 달걀을 세게 삶으면 달걀 흰자위의 단백질이 변성된다.
변성 단백질(denatured protein)이라고 부르는 이 상태의 단백질은 더 이상 정상적인 생물
최적 온도
학적 활성을 나타내지 못한다 . 그림 25.16은 온도 변화에 따라 전형적인 효소촉매 반응의
반응 속도가 어떻게 변하는지를 보여준다. 처음에는 예상대로 온도가 증가함에 따라 반응 온도
속도가 증가한다. 그러나 최적 온도를 넘어서면 효소가 변성되기 시작하고, 속도가 급격 m 그림 25.16
효소 촉매화 반응 속
히 감소한다. 온화한 조건에서 단백질이 변성되면 변성제를 제거하거나 온도를 정상 조건 도의 온도 의존성. 효소는 가장 효과
적으로 촉매 작용을 하는 최적 온도
으로 원상 복귀하면 종종 그 단백질의 원래 구조로 재생될 수도 있다. 이 과정을 가역 변 이상에서는 변성이 일어나서 효소의
성 (reversible denaturation)이라고 한다. 활성도가 감소한다.

개념과 사실 요약하기
∙ 단백질 구조가 단백질의 기능과 성질을 결정한다. 수소 결합과 분자 간에 작용하는 힘이 단백질의
구조를 크게 결정한다.
∙ 단백질의 1차 구조는 그 단백질의 아미노산 서열이다. 2차 구조는 아미노산 골격의 CO와 NH 기
간에 존재하는 수소 결합에 의해 생기는 모양이다. 3차 및 4차 구조는 수소 결합과 다른 분자간 힘
에 의해 안정화되는 단백질의 3차원적으로 접힌 구조이다.
1098 레이먼드 창의 일반화학

25.4 핵산
학습 목표
∙ 두 종류의 핵산을 비교할 수 있다.
∙ DNA 구조에서 염기쌍의 역할을 설명할 수 있다.

핵산(nucleic acid)은 단백질 합성에서 필수적인 역할을 하는 몰질량이 큰 고분자 이다.

핵산의 두 가지 형태 는 데옥시라이보핵산(deoxyribonucleic acid, DNA)과 라이보핵산
(ribonucleic acid, RNA)이다. DNA 분자는 알려진 가장 큰 분자 중 하나로 몰질량이 수
십억 그램이나 되는 것도 있다. 이에 비해 RNA는 크기가 매우 다양하며, 어떤 것은 몰질
량이 25,000 g이다. 20여 종의 아미노산으로 구성된 단백질과 비교하면 핵산은 조성은 꽤
m DNA 분자의 전자 현미경 사진. 이중 단순하다. DNA나 RNA 분자는 단 4가지 형태의 조립 단위, 즉 퓨린(purine), 피리미딘
나선 구조가 명백하다. 만일 모든 인간
세포의 DNA 분자를 끝과 끝을 연결하 (pyrimidine), 퓨라노스 당(furanose sugar), 인산(phosphate)기를 포함한다(그림 25.17).
여 늘여 놓으면 그 길이가 지구에서 태 각각의 퓨린이나 피리미딘을 염기 (base)라 부른다.
양까지의 거리에 100배 가량이 된다.
Lawrence Berkeley National Laboratory 1940년대에 차가프†(Erwin Chargaff)는 여러 출처에서 얻은 DNA 분자를 연구하여

c 그림 25.17 핵산인 DNA와 RNA DNA에서만 발견됨 DNA와 RNA 모두에서 발견됨 RNA에서만 발견됨
의 성분.
NH2 O

N N
N NH
퓨린류

N N N N NH2
H H
아데닌 구아닌

O NH2 O
피리미딘류

NH N NH

N O N O N O
H H H
타이민 사이토신 유라실

HO HO
O OH O
당류

HO HO OH
데옥시라이보스 라이보스

O
–
O P O–
인산

O–
인산

†
차가프(Erwin Chargaff, 1905∼2002). 오스트리아 태생의 미국 생화학자로, 다른 생체에는 다른 종류의 DNA
가 있다는 것을 처음 발견하였다.
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1099

어떤 규칙성을 관찰하였다. 그의 발견으로 알려진 차가프 규칙(Chargaff’s rule)은 다음과

같다.

1. 아데닌(adenine, 퓨린)의 양은 타이민(thymine, 피리미딘)의 양과 같다. 즉, A = T 또

는 A∕T = 1.
2. 사이토신(cytosine, 피리미딘)의 양은 구아닌(guanine, 퓨린)의 양과 같다. 즉, C = G
또는 C∕G = 1.
3. 퓨린 염기의 총 개수는 피리미딘 염기의 총 개수와 같다. 즉, A + G = C + T.

화학 분석과 X-선 회절 측정으로 얻은 정보를 바탕으로 하여 1953년 왓슨†(James Wat-

son)과 크릭‡(Francis Crick)은 DNA 분자에 대한 이중 나선형 구조를 제안하였다. 왓슨
과 크릭은 DNA 분자가 두 개의 나선 가닥을 가지고 있음을 확인하였다. 각 가닥은 뉴클
레오타이드(nucleotide)로 구성되어 있고, 뉴클레오타이드는 염기 , 데옥시라이보스 , 인산
기가 서로 연결되어 구성된다 (그림 25.18).
DNA의 이중 나선형 구조에서 중요한 점은 한 분자의 두 가닥에 있는 염기들 사이에
수소 결합을 형성한다는 것이다. 염기쌍 (base pair)이라 부르는 어떤 두 염기 사이에도 수
소 결합이 형성될 수 있지만, 가장 좋은 쌍을 이루는 것은 아데닌(A)과 타이민(T), 사이토
신(C)과 구아닌(G) 사이라는 것을 왓슨과 크릭이 발견하였다(그림 25.19). 이 구조는 차
가프 규칙과도 일치한다. 그 이유는 모든 퓨린(purine) 염기는 피리미딘(pyrimidine) 염
기와 수소 결합하며, 그 반대의 경우에도 성립한다(A + G = C + T). 염기쌍 사이에 쌍극
자-쌍극자 상호작용과 반 데르 발스 힘과 같은 다른 인력도 역시 이중 나선 형태를 안정화
시키는 데 도움이 된다.
RNA의 구조는 몇 가지 점에서 DNA 구조와는 다르다. 첫째, 그림 25.17에서 본 바
와 같이 RNA에서 발견되는 4가지 염기는 아데닌(adenine), 사이토신(cytosine), 구아닌
(guanine), 우라실(uracil)이다. 둘째, RNA는 DNA의 2-데옥시라이보스가 아니고 라이보
스 당을 포함한다. 셋째, 화학 분석 결과 RNA의 성분은 차가프 규칙과 맞지 않는다. 다시
말해 DNA와는 달리 피리미딘 대 퓨린의 비가 1이 아니다. 이 사실과 다른 증거들로부터
이중 나선형 구조를 배제할 수 있다. 사실, RNA 분자는 한 가닥의 폴리뉴클레오타이드로
존재한다. 실제로 세 가지 형태의 RNA, 즉 전령 RNA(messenger RNA, mRNA), 라이보

NH2 b 그림 25.18 DNA의 반복 단위

중 하나인 뉴클레오타이드(nucleo-
N O
N tide)의 구조.
O P O–
N N O –
Adenine
아데닌
O
unit
단위 Phosphate
인산 단위
unit
HO
Deoxyribose
데옥시라이보스
unit
단위

†
왓슨(James Dewey Watson, 1928∼ ). 미국의 생물학자. 왓슨은 20세기 생물학의 획기적 발전을 이룰 수 있었
던 DNA의 구조를 밝힌 공로로, 크릭 및 윌킨스(Maurice Wilkins)와 함께 1962년에 노벨 생리학상을 공동 수상
하였다.
‡
크릭(Francis Harry Compton Crick, 1916∼2004). 영국의 생물학자. 크릭은 물리학자였지만 슈뢰딩거(Erwin
Schrödinger)의 “생명이란 무엇인가 ?(What Is Life?)”라는 책을 읽고 생물에 관심을 가졌다(제7장 참조). 1962
년 노벨 생리의학상을 공동 수상한 DNA의 구조를 밝히는 것 외에도 Crick은 분자 생물학에 많은 중요한 공헌
을 했다.
1100 레이먼드 창의 일반화학

Adenine
아데닌 Thymine
타이민

Guanine
구아닌 Cytosine
사이토신
(a) (b)

(a) 아데닌(adenine)과 타이민(thymine) 사이와 사이토신(cytosine)과 구아닌(guanine) 사이에 형성된 염기쌍. (b) DNA 분자의 이중
m 그림 25.19
나선축은 염기쌍 A-T와 C-G 사이의 수소 결합(그리고 다른 분자간 힘)에 의해서 결합되어 있다.

솜 RNA(ribosomal RNA, rRNA), 전달 RNA(transfer RNA, tRNA)가 있다. 이들 RNA

는 유사한 뉴클레오타이드를 가지고 있으나, 몰질량, 전체적인 구조, 생물학적 기능이 서
로 다르다.
DNA와 RNA 분자는 세포에서 단백질의 합성을 지시하는데, 이 내용은 이 책의 범위
를 넘는다. 생화학 입문서와 분자생물학에서 이 과정을 다루고 있다.
생활 속의 화학 “DNA 지문”은 DNA 서열의 지식을 근거로 한 범죄 수사의 기술을
설명하고 있다.

개념과 사실 요약하기
∙ 핵산(DNA와 RNA)은 세포에서 단백질 합성을 위한 유전적 지시를 전달하는 몰질량이 큰 고분자
이다. 뉴클레오타이드는 DNA와 RNA의 구성 성분이다. 각 DNA 뉴클레오타이드는 퓨린 또는 피
리미딘 염기, 데옥시라이보스 분자 및 인산 기를 포함한다. RNA 뉴클레오타이드는 유사하지만 데
옥시라이보스 대신 다른 염기와 라이보스를 포함한다.
 생활 속의 화학 CHEMISTRY in Action

DNA 지문
간의 유전체인 게놈 (genome)은 대략 30억 개의 뉴클레오타
인 이드로 구성되어 있다. 이 30억 단위는 23쌍의 염색체로 이
루어져 있으며, 이 쌍들은 5천만에서 5억 개의 뉴클레오타이드
를 갖는 DNA의 연속된 가닥이다. 단백질 합성에 대한 지시가 이
DNA에 암호화되어 있고, 유전자 (gene)라는 단위 안에 저장되어
있다. 초위성 (minisatelite)이라고 일컫는 이 서열이 특정 유전자
에만 있는 것이 아니고 다른 곳에서도 자주 나타나기 때문에 흥
미롭다. 더욱이 각 개인은 독특한 반복 수를 갖는다. 다만 똑같은
쌍둥이만 이 초위성 서열의 수가 같다.
1985년, 영국 화학자 제프리스(Alec Jeffreys)는 이 초위성
서열이 지문과 같이 확인하는 수단이 될 수 있다고 제안하였다.
법집행관들에게는 DNA 지문 (DNA fingerprinting)이 범죄 수사
방법에 탁월함이 인식되고 있다.
DNA 지문을 확인하기 위해서는 혈액이나 정액과 같은 어
떤 조직을 시료로 채취해야 한다. 심지어 머리카락과 타액에도
DNA가 존재한다. 세포핵으로부터 DNA을 추출하고, 제한 효소
(restriction enzyme)를 첨가하여 DNA를 조각낸다. 음으로 하
전된 이 조각을 젤 상태에서 전기장으로 분리한다. 큰 조각보다
는 작은 조각일수록 빠르게 이동하여, 결국 띠(band)로 분리된
다. DNA 조각의 띠가 젤에서 플라스틱 막으로 이동되며, 그 위
치가 고정된다. DNA 탐침(probe), 즉 방사성 동위원소로 표시된
DNA 조각을 넣으면 이것은 상보성 DNA 서열을 갖는 조각하고
만 결합한다. 플라스틱판 위에 X-선 필름을 둔다. 탐침에 의해 인
식된 조각에 상당하는 위치에서 띠가 필름에 나타난다. 한 개인
의 특이한 분석표를 얻기 위해서는 대략 4개의 다른 탐침이 필요
하다. 무작위로 택한 두 사람의 DNA에서 동일한 무늬(pattern)
를 발견할 확률은 100억분의 1 정도로 계산된다.
1987년 미국에서 처음 DNA 지문의 도움으로 한 범인을 기
소한 예가 있다. 오늘날 많은 법정에서 DNA 지문을 증거로 채택
하고 있다. 오늘날 DNA 지문은 법 집행에서 없어서는 안 될 방
법이 되고 있다.

2. 제한 효소로 DNA를 3. 젤 전기 영동으로

조각내기 조각을 분리

1. 혈액 시료에서
DNA 추출

DNA 시료

6. X-선 필름은 방사성

무늬를 검출한다. 그
다음 이들 무늬를
원래 시료와 비교한다. 5. 방사성 DNA 탐침이
특정 DNA 서열과 결합 4. 띠 무늬를 나일론
막으로 이동

DNA 지문

m DNA 지문을 얻는 절차. 현상된 필름은 알려진 대상의 무늬와 비교되는 DNA 지문을 보여준다.
1102 레이먼드 창의 일반화학

요약_Chapter Summary
합성 유기 고분자 여러 화학 공정으로 많은 유기 고분자가 합성되었다. 이들 합성 유기 고분자는 자연에 존재하는 고분자의
특성을 모방하고 때로는 능가한다. 나일론은 모든 합성 유기 폴리머 중에서 가장 잘 알려져 있다. (25.1, 25.2절)
단백질 단백질은 아미노산으로 이루어진 천연 고분자이다. 그들은 촉매 작용, 필수 물질의 수송 및 저장, 조정된 운동, 질병
으로부터 보호를 포함한 많은 기능을 수행한다. 단백질의 복잡한 구조는 1차, 2차, 3차, 4차 구조의 관점에서 분석되었다.
단백질 분자의 3차원적 구조의 유연성은 다양한 분자간 힘과 수소 결합에 의해 유지된다. (25.3절)
핵산 데옥시라이보핵산(DNA)은 모든 유전 정보를 전달하고 라이보핵산(RNA)은 단백질 합성을 제어한다. DNA의 이중
나선 구조의 해명은 20세기 과학의 주요 업적 중 하나였다. (25.4절)

주요 용어_Key Words
고분자 단백질 동종중합체 아미노산
공중합체 단위체 라이보핵산(RNA) 핵산
뉴클레오타이드 데옥시라이보핵산(DNA) 변성 단백질

연습 문제_Questions and Problems

붉은색 번호의 문제는 학생용 문제 풀이집에 풀어 놓았다. 다. 이것은 다음과 같은 두 단위체 사이의 축합 중합
으로 합성된다.
25.2 합성 유기 고분자
O O
복습 질문
H2N NH2
25.1 다음 용어를 설명하라. 단위체 , 중합체 , 단일 중합체 , HO OH
공중합체 .
몇 개의 단위체를 보이는 고분자 사슬 구조의 일부분
25.2 합성 유기 고분자를 포함하는 10가지 물체의 이름을
을 그려라. 축합 반응에 대한 전체 반응식을 써라.
써라.
25.10 폴리스타이렌 형성 과정을 설명하라.
25.3 폴리에틸렌((CH2CH2)n) 시료의 몰질량을 계
25.11 다음 반복 단위를 갖는 고분자의 단위체를 추론하라.
산하라(단, n = 4600).
(a) ( CH2 CF2 )n
25.4 유기 고분자의 합성에 대한 두 가지 주요한 메커니즘
을 써라. O O
25.6 나타-치글러(Natta-Ziegler) 촉매와 고분자 합성에서 (b) C C NH NH
촉매의 역할을 설명하라. n

25.6 제12장에서 용액의 총괄성에 대해 공부하였다. 어떤 25.12 다음 반복 단위를 갖는 고분자의 단위체를 추론하라.
고분자의 몰질량을 결정하는 데 적합한 총괄성은 무
엇인가? 이유는 무엇인가?
문제
25.3 단백질
25.7 테플론(Tef lon)은 단위체 테트라플루오로에틸렌
(tetrafluoroethylene)의 라디칼 첨가 중합으로 합성 복습 질문
된다. 이 반응의 메커니즘을 써라. 25.13 아마이드 기의 특성과 단백질 구조에서 아마이드기
25.8 염화 바이닐(H2CCHCl)과 1,1-다이클로로에틸렌 의 중요성을 설명하라.
(H2CCCl2)을 공중합시키면 사란(Saran)이라고 하 25.14 단백질 구조에서 α-나선 구조란 무엇인가?
는 상품명의 고분자가 된다. 단위체 단위가 반복되는 25.15 몇몇 단백질에 존재하는 β-병풍 구조를 기술하라.
고분자의 구조를 그려라. 25.16 생명계에서 단백질의 주요 기능은 무엇인가?
25.9 케블라(Kevlar)는 방탄조끼에 사용되는 공중합체이 25.17 헤모글로빈 분자의 결합 산소에서 나타나는 협동성
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1103

현상을 간단히 설명하라. 방울을 첨가하면 갈변 반응이 지연되거나 없어진다.

25.18 낫세포 빈혈을 분자 질병으로 부르는 이유는 무엇인 이러한 작용의 화학적인 근거는 무엇인가?
가? 25.32 칠면조 고기는 “암갈색 고기”와 “흰색 고기”가 있다.
문제 왜 다른 색이 생길까? (힌트 : 활발한 근육일수록 신진
대사가 빠르고, 산소가 많이 요구된다.)
25.19 아미노산인 글라이신과 알라닌 사이의 반응에서 생
성되는 다이펩타이드의 구조를 그려라. 25.33 나일론은 강산에 쉽게 파괴된다. 파괴에 대한 화학적
인 근거를 설명하라. (힌트 : 생성물은 중합 반응이 개
25.20 아미노산인 글라이신과 라이신 사이의 반응에서 생
시 물질이다.)
성될 수 있는 다이펩타이드의 구조를 그려라.
25.34 공상 소설을 읽거나 공포 영화를 본 일이 있겠지만,
25.21 아미노산인 글라이신은 폴리글라이신 고분자로 축합
곤충이 인간 크기로 성장하는 것은 불가능하다. 그
될 수 있다. 반복 단위체를 그려라.
이유는 무엇인가? (힌트 : 곤충 혈액에는 헤모글로빈
25.22 다음 자료는 어떤 효소 촉매 반응에 의한 생성물 형
이 없다.)
성 속도이다.
25.35 라이신과 알라닌에 의해서 얼마나 많은 다른 트라이
생성물의 펩타이드가 생성될 수 있는가?
온도(°C) 생성 속도(M/s)
25.36 화학 분석에 의하면 헤모글로빈에는 Fe이 0.34%(질
량으로) 있다. 헤모글로빈의 가능한 최저 몰질량은
얼마인가? 실제 몰질량은 이 최저 몰질량의 4배이다.
이 자료에서 어떤 결론을 얻을 수 있는가?
25.37 폴리펩타이드 사슬의 겹쳐짐은 아미노산 서열에 의
존할 뿐만 아니라 용매의 성질에도 의존한다. 물 분
온도 변화에 따른 속도 의존을 설명하라. (계산은 필 자와 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 사이에 일어날
요하지 않다.) 수 있는 상호작용의 종류를 설명하라. 어떤 기가 물
과 접하고 있는 단백질 표면에 노출되어 있고, 어떤
25.4 핵산 기가 단백질 내부에 감추어져 있는가?
복습 질문 25.38 낫세포 빈혈증이 되게 하는 헤모글로빈의 회합에는
25.23 뉴클레오타이드의 구조를 설명하라. 어떤 분자간 힘이 작용하는가? (힌트 : 25.3절의 생활
25.24 라이보스와 데옥시라이보스의 차이는 무엇인가? 속의 화학의 “낫세포 빈혈증−분자병“ 참조)
25.25 차가프 규칙(Chargaff’s rule)이란 무엇인가? 25.39 다음 성분을 포함하는 뉴클레오타이드의 구조를 그
25.26 DNA 이중 나선 구조를 유지하는 데 수소 결합의 역 려라. (a) 데옥시라이보스와 사이토신, (b) 라이보스
할에 대해 설명하라. 와 우라실.
25.40 쥐의 뇌에서 분리한 노나펩타이드(아미노산 9개의
추가 문제 잔기로 됨)를 가수분해하여 다음과 같은 작은 조각의
25.27 생물계에서 수소 결합의 중요성을 단백질과 핵산을 펩타이드를 얻었다. Gly-Ala-Phe, Ala-Leu-Val, Gly-
예를 들어 설명하라. Ala-Leu, Phe-Glu-His, His-Gly-Ala. 이 노나펩타이
25.28 단백질의 구조는 다양한데, 핵산의 구조는 단순하다. 드의 아미노산 서열을 결정하라. 그 이유를 써라. (펩
그 차이를 설명하라. 타이드를 나타내는 규칙을 기억하라.)
25.29 104°F 이상의 열은 왜 뇌손상을 일으키는가? 25.41 중성 pH에서 아미노산은 쌍극자 이온으로 존재한다.
25.30 DNA 분자의 “녹는점”은 이중 나선 가닥이 풀어지는 글라이신을 예로 카복실 기의 pKa가 2.3이고, 암모늄
온도이다. 두 가지의 DNA 시료가 주어졌다고 가정 기의 pKa가 9.6일 때, pH 1, 7, 12에서 분자의 중요
하자. 하나는 45%의 C-G 염기쌍을 포함하고, 다른 모양을 예측하라. 식 (16.4)를 이용하여 그 해답을 증
하나는 64%의 C-G 염기쌍을 포함한다. 염기의 총 개 명하라.
수는 같다. 어느 것이 녹는점이 높겠는가? 이유는 무 25.42 루이스 캐롤(Lewis Carroll)의 동화 “거울 나라의 앨
엇인가? 리스”에서 앨리스는 거울 반대쪽의 우유를 마실 수
25.31 사과, 배와 같은 과일을 자르면 잘린 부분은 갈색으 있을까라고 생각하였다. 카이랄과 효소에 대한 지식
로 변한다. 이것은 과일에 존재하는 효소 촉매로 인 으로 앨리스의 관심에 대해 설명하라.
산 산화 반응의 결과이다. 잘린 부분에 레몬주스 몇 25.43 나일론은 합성 비단으로 설계되었다. (a) 나일론 66
1104 레이먼드 창의 일반화학

의 평균 몰질량이 12,000 g/mol일 때, 얼마나 많은 (ΣNiMi로 주어짐)을 분자의 전체 개수로 나눈 것으

단위체 단위가 이 시료에 있는가? (b) 나일론 구조 로 정의한다.
의 어느 부분이 폴리펩타이드 구조와 같은가? (c) 얼
마나 많은 서로 다른 트라이펩타이드가 비단에 있는
대부분의 아미노산으로 설명되는 아미노산 알라닌
여기서 Ni는 몰질량 Mi인 분자의 개수이다. 다른 중
(Ala), 글라이신(Gly), 세린(Ser)으로부터 만들어질 요한 정의는 다음과 같이 정의되는 가중 평균 몰질량
수 있는가?
( w)이다.
25.44 어떤 단백질의 변성 엔탈피 변화는 125 kJ/mol이다.
만일 엔트로피 변화가 397 J/K·mol이라면, 단백질이
자발적으로 변성하게 될 최소 온도를 계산하라.
이 두 정의의 차이는 w가 분자 크기에 영향을 받
25.45 데옥시헤모글로빈 결정체가 산소에 노출되면 파괴
는 실험적 측정에 근거한 것이라는 것이다. (a) 몰질
된다. 반면 데옥시마이오글로빈 결정체는 산소에 영
량 1.0, 3.0, 4.0, 4.0, 6.0 kg/mol인 분자 5개를 포함
향을 받지 않는다. 이것에 대해 설명하라. (마이오글
하는 용액을 생각해 보자. n과 w를 모두 계산하
로빈은 헤모글로빈 속에 네 개의 소단위체 하나 또는
라. (b) 정의에서 제곱한 항 때문에 w는 n보다 항
폴리펩타이드 사슬로 구성되어 있다.)
상 크다. 하지만 분자가 모두 몰질량이 같다면 n =
25.46 α-나선 구조와 β-병풍 구조는 단백질에서 일반적이
w이다. 몰질량이 모두 5 kg/mol로 같은 분자 4개를
다. 구조들이 이 규칙으로 그들을 안정화시킬 수 있
가지고 이 경우를 설명하라. (c) 이 두 평균 몰질량을
는 공통적인 구조는 무엇일까?
비교하여 폴리에틸렌과 폴리(염화 바이닐) 같은 합
25.47 단백질 합성에서 특별한 아미노산의 선택은 소위 말
성 고분자의 크기의 분포에 대해 어떤 정보를 줄 수
해 유전코드 또는 DNA의 세 개의 염기 서열에 의해
있는지 설명하라. (d) 마이오글로빈이나 사이토크롬
결정된다. 단지 두 개의 염기 서열이 단백질에서 발
(cytochrome) c와 같은 단백질은 n과 w이 같은
견되는 20개 아미노산의 선택을 명확하게 결정할 것
반면 헤모글로빈은 그렇지 않다. 설명하라.
인가를 설명하라.
25.51 아래의 왼쪽 그림은 효소 라이보뉴클리아제(ribonu-
25.48 완전히 양성자화된 아미노산 발린(valine)을 생각해
clease)의 고유 형태 구조를 나타낸다. 3차원 단백질
보자.
구조는 아미노산 사이의 이황화 결합(SS)에
+ 9.62
의해 부분적으로 유지된다(색 있는 구는 S 원자를 나
CH3 NH3
2.32 타낸다). 어떤 변성제를 사용하면 단단한 구조가 파
H C C COOH 괴되어 이황화물 결합이 화살표 오른쪽에 보인 것과
CH3 H 같이 SH 기(sulfhydryl group)로 변화된다. (a) 혼
성화에 의해 이황화 결합에 있어서 결합 도식을 그려
pK a 값이 숫자로 나타내져 있다. (a) 두 작용기
라. (b) 표 25.2에서 어느 아미노산이 SH 기를 포
( 또는 COOH) 중 어느 것이 더 산성인가? 함하는가? (c) 변성 과정에 대한 ΔH와 ΔS의 부호를
(b) pH 1.0, 7.0, 12.0에서 발린(valine)의 주된 형태 예측하라. 만일 변성이 온도 변화에 의해서 일어난다
를 계산하라. (c) 발린의 등전점을 계산하라. (힌트 : 면, 왜 온도를 올리는 것이 변성이 유리하게 하는지
연습 문제 16.137 참조.) 를 설명하라. (d) SH 기는 산화되어(H 원자가 제
25.49 이량체 단백질의 생성을 생각해 보자. 거되어) 이황화 결합이 형성될 수 있다. 만일 이황화
결합의 형성이 어떤 두 SH 기는 사이에서 전체적
으로 무작위로 일어난다면, 원래 형태와 일치하는 새
25°C에서 ΔH° = 17 kJ/mol과 ΔS° = 65 J/K·mol이
로 만들어진 단백질 구조의 분율은 얼마인가? (e) 스
다. 이 온도에서 이량체(dimerization) 반응이 잘 일
컹크에 의해 방사된 물질로 뒤덮어 쓴 개를 탈취시키
어나겠는가? 온도를 낮출 때에 미치는 영향을 설명하
는 효과적인 치료제는 과산화 수소 같은 산화제 용액
라. 어떤 효소는 차가운 온도 조건에서 효소의 활성
으로 오염된 부분을 문지르는 것이다. 이 과정에 대
도를 잃는다. 당신의 결과로 그 이유를 설명할 수 있
한 화학적인 기본 원리는 무엇인가? [힌트 : 스컹크
겠는가?
분비물의 냄새나는 물질은 2-뷰텐-1-싸이올(2-bu-
25.50 몰질량 측정은 고분자 용액의 특성화에서 중요한
tene-1-thiol, CH3CHCHCH2SH이다.]
역할을 한다. 수 평균 몰질량( n )은 전체 몰질량
 제25장 합성 및 천연 유기 고분자 1105

H
H H
H
H
H H

Native
고유 형태 form Denatured
변성 형태 form

설명, 모형화 및 추정 문제_Interpreting, Modeling & Estimating

25.52 각 염기쌍의 수소 결합의 에너지가 10 kJ/mol이라 25.53 DNA의 분자의 축과 평행하게 측정된 염기쌍 간의
고 가정하자. 각 10개의 염기쌍을 포함하는 두 가지 평균 거리는 3.4 Å이다(그림 25.19 참조). 뉴클레오
DNA의 상보가닥이 주어졌다. 300 K에서 용액 속 타이드 한 쌍의 몰질량 평균은 650 g/mol이다. 몰질
에서 수소 결합된 두 개의 나선으로 분리된 두 가닥 량 5.0 × 109 g/mol인 DNA 분자 하나의 길이를 센
의 비율을 측정하라. 단일 염기쌍의 비율은 식 exp 티미터 단위로 추정하라.
(−ΔE∕RT)로 주어지는데, 여기서 ΔE는 각 염기쌍에
대한 수소 결합의 에너지이고, R은 기체 상수, T는 켈
빈 단위의 절대온도이다.

Design elements: Student Hot Spot (pointer with web icon): LovArt/Shutterstock.com