4.

Proteini
 Vrste proteina Broj ostataka Broj Mr
aminokiselina polipeptidnih (Da)
lanaca
Glukagon* 29 1 3.500

Insulin* 51 2 5.733

Mioglobin** 153 1 16.890

Hemoglobin** 574 4 64.500

Imunoglobulin** 1.320 4 160.000

Kolagen** 3.000 3 300.000

 4.1 Osobine proteina


 Hidrofilne grupe Hidrofobne grupe
proteina Proteina
Karboksilna (-COOH) Metil (-CH3)
Karbonilna ( C=O) Metilenska (-CH2-)
Hidroksilna (-OH) Etil (-C2H5)
Aldehidna (-CHO) Propil (-C3H8)
Amino (-NH2) Fenil (-C6H5)
Imino ( NH)
Amidna (-CONH2)
Sulfhidrilna (-SH)
 4.2 Strukture proteina



S S veza,
 CH CH CH CH
N C
S CH2 CH C
H O H3C O O
C
1
2 O O CH2
4 CH3 5
S 3 NH3
O H H2C CH3
CH2 CH2)4 CH
C N
CH CH CH CH
-heliks,
Slika 4-5.
Levo i desno orijentisani
heliks

 Slika 4-6.
-nabrana struktura
N-terminalni kraj C-terminalni kraj N-terminalni kraj N-terminalni kra

R CH CH R CH R CH R
C O HN O C O C
HN C O N H N H
R HC R HC
CH R R CH
O C N H C O C O
N H O C HN HN
R CH CH R CH R CH R
C O HN O C O C
HN C O N H N H
CH R R CH R HC R HC

Antiparalelna nabrana struktura Paralelna nabranastruktura

Slika 4-7.
 Tercijarna struktura proteina:
(a) globularna, (b) fibrilarna


 Protein Poreklo Osobine / Funkcija
-Keratin Koža, nokti, dlaka itd. Zaštitne strukture
Kolagen Ekstracelularni matriks, kosti, Elasticnost, jacina
koža, krvni sudovi i dr.
Elastin Krvni sudovi, ligamenti Elasticnost
Spektrin Membrana eritrocita Obezbeduje fleksibilnost
membrane
Lamin Membrana jedra Izgradnja membranske
strukture
Reslin Krila insekata Jacina i fleksibilnost
 ♣ Kvaternarna struktura



 Vrsta proteina Mr Broj
proteina subjedinica

-laktoglobulin 35.000 2
miozin 620.000 3
hemoglobin 64.500 4
heksokinaza 96.000 4
laktat- 150.000 4
dehidrogenaza
ureaza 483.000 6
apoferitin 480.000 20
Slika 4-15.
- - - +
OO C C H2 CH CO O CH CO O + NH 4
-
NH 2 CH CO O

As p a rta t F u m a ra t
1 2 1 2)
i -subjedinice hemoglobina ( 1 2 1 2)
dolazi do odmotavanja lanaca. Ta
promjena se naziva denaturacijom
proteina.
Denaturacija može biti:
- reverzibilna (povratna), a uzrokuju je razrjeđeni alkoholi i soli lakih metala
- ireverzibilna – uzrokuju je UV i X zračenja, organska otapala, jake kiseline i
baze, visoka temperatura i soli teških metala.
 4.3 Klasifikacija proteina

 Iz organizma životinja je izolovano oko 200

strukturno različitih proteina, ali je struktura
određena samo za nekoliko desetina. Pošto
hemijski sastav za većinu proteina nije poznat,
oni se najčešće klasifikuju na osnovu njihove
 funkcije
 rastvorljivosti i
 složenosti


 - strukturne proteine,
 - rezervne proteine,
 - biokatalizatore (enzime; opširnije u
poglavlju 5)
 - transportne proteine,
 - zaštitne proteine i
 - kontraktilne proteine
Slika 4-20. Triplet heliks
tropokolagena






Slika 4-24. Struktura hema (tetrapirolski
helat gvožđa)
CH2

CH CH 3

CH
H 3C I II CH CH2
N N

HC Fe CH

N N
IV III
H 3C CH3
CH

CH2 CH 2

CH2 CH 2

CO O H CO O H
 Slika 4-25.

Osnovna funkcija mu je da
reverzibilno veže O2 i tako
omogući transport kiseonika
putem krv do ćelija i tkiva
(slika 4-25). Hb transportuje
kiseonik iz pluća, ribljeg mehura
ili kože životinja do njenih
kapilara, iz kojih kiseonik prelazi
u ćelije u kojima se koristi u
procesima disanja (oksidacije).
%
80 - M
b
60 - Hb

40 -

20 -

Parcijalni pritisak O2(kPa)

OSNOVNE FUNKCIJE ALBUMINA:
 Slika 4-29.
Filamenti aktina u strukturama citoskeleta


Slika 4-30.
Histon H1 je vezan za DNK na mestu
gde DNK ulazi i napušta nukleozom
