ENZİMLER

• Enzimler canlı organizmalardaki kimyasal

reaksiyonları hızlandıran ve hiçbir yan ürün
olmaksızın %100 lük bir verim sağlayan biyolojik
katalizörlerdir.
• Canlı hücrelerde gerçekleşen binlerce biyokimyasal
reaksiyonunun katalizlenmesi enzimler tarafından
gerçekleştirilir.
• Hemen hemen tüm enzimler protein yapısındadır.
Katalitik aktiviteye sahip ribozomal RNA larda
enzim benzeri aktivite gösterirler.
• Enzimler reaksiyon hızının kontrolü ile
hücrenin metabolik ihtiyaçlarının
karşılanmasında önemli rol oynamaktadırlar.
• Enzimler reaksiyonunun denge sabitini
değiştirmezler.
• Sulu çözeltilerde bazı reaksiyonlar çok yavaş meydana
gelir, ya da enerji bakımından meydana gelmesi gerektiği
halde, kendiliğinden oluşmaz. Reaksiyon ortamına bazı
maddeler ilave edilirse reaksiyon hızı artar. Bu gibi
maddelere katalizör denir. Organizmadaki metabolizma
reaksiyonlarının pek çoğunu hızlandıran ve protein
yapısında olan biyolojik katalizörlere ise enzim adı verilir.
• Enzimler iki maddenin birbirleriyle reaksiyona girmesi için
gerekli aktivasyon enerjisini minimum bir düzeye indirir
ve bu biyokimyasal reaksiyonların fizyolojik temperatürde
yani organizmanın koşullarında başlayabilmesini sağlar.
• Enzimlerin bazıları basit proteinlerdir, bunların katalitik
etki gösteren kısmı polipeptid zinciridir. Bazı enzimlerin
katalitik etki gösterebilmeleri için proteinden başka metal
iyonuna, organik bir bileşiğe, bazılarının ise hem organik
bir bileşiğe hem de metal iyonuna ihtiyacı vardır. Bu iyon
veya organik bileşiğe kofaktör denir.
• Organik bileşik veya iyon; enzimin protein kısmı ile
oldukça sıkı birleşmiş veya dissosie olmuyorsa
(ayrılmıyorsa) prostetik grup, sıkı birleşmemiş ve
dissosie olabiliyorsa koenzim adını alır. Enzimlerin
protein kısmına apoenzim denir.
• Kofaktör: Enzimin kataliz edeceği kimyasal
reaksiyonu belirler.
• Apoenzim: Enzimin etki edeceği substratı
belirler.
• Apoenzim ve kofaktörün oluşturduğu yapıya
holoenzim (enzim) denir.
• Apoenzim + kofaktör = holoenzim (enzim)
• Koenzimi nukleotid yapısında olan enzimler: Oksidoredüktazlar (NAD,
NADP)
• Prostetik grubu nukleotid yapısında olan enzimler: Oksidoredüktazlar
(FAD, FMN)
• Kofaktörleri B grubu vitamini olan enzimler:
-ketoasid dekarboksilazlar Tiamin pirofosfat(TPP)(koenzim)
-amino asid dekarboksilazlar Piridoksal fosfat (koenzim)
Transaminazlar

Karboksilazlar Biotin (prostetik grup)

Tek C atomlu birimleri aktaran enzimler Tetrahidrofolik asid (prostetik grup)

• Metal iyonu içeren enzimler
• Cu2+: sitokrom oksidaz, urat oksidaz, tirozinaz
• Ni2+ : üreaz
• Mg2+: heksokinaz, glukoz-6-fosfataz
• Fe-porfirinli enzimler: sitokromlar, katalaz, peroksidaz
• Se: Glutatyon peroksidaz
• Mo: Ksantin oksidaz
• Kofaktör içermeyen enzimler: pepsin, tripsin
Enzimlerin etki ettikleri maddelere substrat adı
verilir. Enzimlerin bir çoğu – az son ekini alır,
bu suretle enzimin substratı konusunda bilgi
edinilebilir. Örneğin, lipaz sözcüğü, enzimin
lipidlere etki ettiğini gösterir. Ancak bazı
enzimler – az sonekini almadıkları gibi,
substratlar konusunda da fikir vermezler.
Örneğin Tripsin.
 ENZİMLERİN SINIFLANDIRILMASI

• Enzimler Uluslararası Biyokimya ve Moleküler

Biyoloji Birliği’nin (IUBMB) Enzim Komisyonu
(E.C.) tarafından 6 sınıfa ayrılmıştır.
1.Oksidoredüktazlar
2.Transferazlar
3.Hidrolazlar
4.Liyazlar (Sentaz)
5.İzomerazlar
6.Ligazlar (sentatazlar)
• Bu altı sınıfın alt sınıfları ve alt alt sınıfları
vardır. Her enzimin bir numarası vardır ve bu
numara E.C. olarak belirtilir.
• E.C.3.1.2.3 Suksinil CoA hidrolaz
• 3.enzim sınıfı: Hidrolaz (ilk altı sınıf)
• 1.enzim alt sınıfı :Ester bağlarını hidroliz eder
(etki ettiği kimyasal yapı ve fonksiyonel grup)
• 2.enzim alt-alt sınıfı: Tioester bağlarını hidroliz
eder (akseptör)
• 3. Enzimin kendi özel numarası,bu enzimin alt
altsınıfta üçüncü enzim olduğunu gösterir (Seri
sıra No).
 ENZİM AKTİVİTESİNİN ÖLÇÜLMESİ
Enzimlerin doku ve hücrelerdeki konsantrasyonları son derece az
olduğundan, miktarlarını ölçmek çok güçtür. Bu nedenle enzimlerin katalitik
aktivitesi ölçülür.

• Bir ünite enzim aktivitesi : 1 micromol (mol) (10-6 mol) substratın

belirli ve özel şartlarda 1 dakikada değişikliğe uğramasını kataliz eden
enzim miktarıdır. (= 1 U; U/l olarak gösterilir.)

• Spesifik aktivite : 1mg enzim proteininin aktivitesidir. U/mg ile gösterilir.

• Katal: IUB’nın yeni önerdiği birimdir. Mol/saniye olarak ifade edilir.

Enzim konsantrasyonu ise katal/L olarak ifade edilir. 1 U = 10-6mol/60 s =
16.7 x 10-9mol/s veya 1n katal/L = 0.06 U/L.
• 1 saniyede 1 mol substratı ürüne dönüştüren enzim miktarı katal adı
verilir.
• Enzim reaksiyonlarının kinetiğini açıklamak için
genel olarak kabul edilen bir teori ve buna bağlı
olarak da bir denklem vardır: Michaelis-Menten
Teorisi ve Michaelis-Menten Denklemi.
•
• Vmax  S 
• V= ------------------
• Km +  S 
• Bu denklem enzimatik bir reaksiyonda V, Vmax
ve S arasındaki bağıntının Km sabitesi ile ifade
edildiğini gösterir.
• Km: Enzimatik reaksiyonun hızı, maksimum
hızın yarısına eşit olduğu andaki substrat
konsantrasyonudur ve molarite olarak ifade edilir.
Her enzim için, spesifik bir Km ve Vmax değeri
vardır. Km sabit bir değer olmayıp substratın
yapısına, pH’ya ve temperatüre göre değişir.
 ENZİMLERE ETKİ EDEN FAKTÖRLER

1.Temperatur etkisi
2.pH nın etkisi
3.Substrat konsantrasyonun etkisi
4.Enzim konsantrasyonunun etkisi
5. Zamanın etkisi
6. Reaksiyon ürünlerinin etkisi
7. Işık ve diğer fiziksel etkenlerin etkisi
8. Hormonların ve diğer biyokimyasal maddelerin
etkisi
 Enzim Substrat Bağlanmasına ilişkin
hipotezler
• Anahtar kilit hipotezi →→ Substrat, enzimin
aktif bölgesi ile, adeta bir anahtarın kilite olan
uyumu gibi tam bir tamamlayıcı uyum ve
gösterir.
• İndüklenmiş uyum (İnduced fit) hipotezi →→
Enzim, substrata bağlanırken enzim aktif
bölgesinde konformasyon değişikliğine
uğrayarak substrata tam olarak uyumlu hale
gelir.
 ENZİM İNHİBİSYONU
• İnhibitör, bir enzimin etkisini azaltan maddelerdir.
İNHİBİSYON

Reversibl İrreversibl
(Geri dönüşümlü) (Geri dönüşümsüz)

Kompetitif Nonkompetitif Ankompetitif

(yarışmalı) (yarışmasız)
Reversibl inhibitörlerle engellenen bir enzimatik
reaksiyon substrat konsantrasyonu arttırılarak veya
inhibitör madde ortamdan uzaklaştırılarak reaksiyon
geri döndürülebilir. İrreversibl inhibisyonda ise substrat
konsantrasyonu arttırılarak reaksiyon geri
döndürülemez.
Kompetitif inhibisyon (yarışmalı): İnhibitör yapısı
substratın yapısına benzediğinden hem substrat hem de
inhibitör madde enzimle bağlanmak üzere yarışırlar.
İnhibitör enzimin aktif merkezine bağlanarak enzimatik
reaksiyon engellenir. Örneğin süksinat dehidrojenazın
malonik asid ile inhibisyonu.
Nonkompetitif inhibisyon (yarışmasız): İnhibitör madde
enzim-substrat kompleksine veya enzime bağlanabilir. Her
iki durumda da inhibitör madde substratın bağlandığı
bölge dışında bir bölgeye bağlanır ve reaksiyonu inhibe
eder. Substrat ve inhibitör madde arasında yarışma söz
konusu değildir. Örneğin CO, CN-, H2S, Fe-porfirin içeren
enzimlerin (sitokromlar, katalaz, peroksidaz) inhibitörüdür.
Ankompetitif İnhibisyon: İnhibitör madde sadece
enzim-substrat kompleksine bağlanır ve kompleksin
ürün vermesini engeller. Örneğin bağırsaklarda alkalin
fosfatazın (ALP) L-fenil alanin tarafından inhibisyonu.

İrreversibl İnhibisyon: İnhibitör madde enzim

aktivitesi için gerekli fonksiyonel gruplara kovalent
bağlanarak etki gösterir. Örneğin Asetil kolin esterazın
sinir gazı zehirleri tarafından inhibisyonu.
Enzim aktivatörleri (proenzim, zimojen, preproenzim)

Bazı enzimler vücutta inaktif halde bulunur. Bu

tür enzimler bazı iyonların, organik maddelerin
veya enzimlerin kendilerinin aktif şekilleri ile
aktive edilirler.
Örneğin;
Pepsinojen H+ ve pepsin ile pepsin
Tripsinojen entereokinaz ile tripsin
İzozimler (izoenzimler)

Bazı enzimler aynı reaksiyonu kataliz ettikleri halde

değişik dokularda farklı molekül yapısında bulunurlar.
Bunlara izozim veya izoenzim denilir. Bunlara örnek
olarak kalp laktat dehidrojenazı ile kasta bulunan laktat
dehidrojenaz verilebilir. İzozimler elektroforez ile
birbirinden ayrılabilirler.