Biyokimya I 5.

Proteinler

F. Zihniolu

Proteinler
Amino asitlerin kopolimerleri

20 farkl amino asit: birok kombinasyon Proteinler Ribozomlarda sentezlenirler.

Proteinler
Kataliz Yap Hareket Savunma Reglasyon Transport Depo Strese Yant

PROTENLER
FBRLER PROTEINLER: Yap Destek Kollagen (kemik) Elastin (ba doku) Proteoglikanlar(kemik) Keratin (sa, deri) Gerilme direnci Elastik diren Elastik diren Eksternal koruma

GLOBULER PROTEINLER: Enzimler Tripsin (ince barsak) protein hidrolizi Lizozim (gz ya) Antibactericidal Transporterlar Hemoglobin (kan) Oksijen transport Transferrin (kan) Demir transportu Koruma Immunoglobulinler(kan) mmun cevap Hormonlar Insulin (pankreas) Glukoz dzenleyici Ve DNA-balama, Depo, Toksinler, Hcre Sinyal Mek. , vb HBRiD (Kark) FBRLER-GLOBULER PROTEINLER: Kaslma Aktin (kas) nce filament Miyosin (kas) Kaln filament Koruma Fibrinojen (kan) Phtlama

Protein
Bir veya daha fazla polipeptid zinciri; Bir polipeptid zinciri - monomerik protein Birden fazla - multimerik protein Homomultimer tek tip zincir Heteromultimer iki veya daha fazla farkl zincir. rn:Hemoglobin, heterotetramer iki alfa zinciri iki beta zinciri

Proteinler
SINIFLANDIRMA :
* Farkl tipteki proteinlerin karakterizasyonu * tam olarak doru tek bir sistem yok

Fiziksel; znrlk (tuz zeltilerinde) Kimyasal Yaplarna Gre;

-Basit proteinler sadece amino asitleri ieren -Konjuge proteinler protein olmayan ksmlar ieren; proteid

Proteinlerin yapsnda yer alan dier kimyasal gruplar

Konjge Proteinler
Eer protein olmayan ksm protein fonksiyonunda nemli ise prostetik grup olarak tanmlanr. Glikoprotein, lipoprotein, nkleoprotein, fosfoprotein, metalloprotein, hemoprotein, flavoprotein.

Proteinler
Fonksiyonel Proteinler Biyolojik aktivite a) Pasif Yapsal Proteinler b) Dinamik - enzimler (katalizrler), reseptrler, membran kanallar, transkripsiyon faktrleri, aktivite

Biyolojik fonksiyonlarna gre proteinler;

Membranlarn yapsnda Kas ve ba dokunun yapsnda(aktin, miyosin) Transport mekanizmasnda(hemoglobin, miyoglobin) Kan dolamnda(antikorlar, fibrinojen) Enzimler ve hormonlar (insulin, glukagon)olarak
metabolik olaylarn dzenlenmesinde

Nkleoproteinler olarak genetik yapda Vcut savunma mekanizmasnda Besin ve depo proteinleri olarak(ovalbumin, kazein)

Proteinin ekline Gre Proteinler

1. Skleroproteinler: Suda znmezler, ipliksi ve lifsi yapdadrlar. Destek ve iskelet materyalidirler. (rn: keratin (trnak, sa vb.) 2. Globler proteinler: Ntral tuz zeltisinde znrler, kresel yapldrlar. Saf suda znen globuler proteinler ALBUMN olarak adlandrlrlar.
Hcrelerdeki kimyasal iin(sentez, transport ve metabolizma) ounu kresel yapl globler proteinler gerekletirir. ou, proteine kovalent veya nonkovalent olarak balanan bir prostetik grup tar.

HCRE VE DOKULARIN YAPISAL MATERYAL OLARAK FBRZ (SKLERO)PROTENLER

Fibriler proteinler hayvan hcre ve dokularnda yapsal neme sahiptir. Polipeptid zinciri bir eksen boyunca helezonlar yaparak ya da tabakalar oluturarak uzun fibriler bir yap meydana getirir. Suda ve seyreltik tuz zeltilerinde znmezler. Genelde ba dokunun temel yapsal elementidirler. Fibroin, keratin, kollojen ve elastin rnek verilebilir. Aminoasit ierikleri farkllklar gsterir.

Protein Yapsnn Organizasyonu

Primer Yap (1); Amino asitlerin dizilimi Sekonder Yap (2) R-gruplar dikkate alnmakszn zincirin uzaydaki ynelimi Tersiyer Yap (3) R-gruplar da dikkate alnarak zincirin uzaydaki boyutlu yaps Kuarter Yap (4) Birden fazla polipeptid zincirinin bir arada bulunmasyla oluan yap (alt birim / subunit)

Primer Yap

Sekonder Yap

Tersiyer Yap

Kuarter Yap

Amino asitler

Helix

Polipeptid zinciri

Altbirimlerin biraraya gelmesi

Proteinlerin Primer Yaps

Protein Dizileri
+H N 3 Val Glu Ala Phe COOis not the same as +H N 3 Phe Ala Glu Val COO-

20 farkl amino asit: bir ok kombinasyon

n sayda AA ieren bir protein; 20n mmkn olan dizi!

100 AAlik protein; 20100 olaslk = 1.3 X 10130!

nsan genomu yaklak 30,000-40,000 dizi

Farkl kurallar olmal!

Protein Dizileri - Uzunluk

*Genelde 100-1000 amino asit
Minimum uzunluk; bir fonksiyon yerine getirmek yeteneine baldr: ~40 AA Maksimum uzunluk; komplekslie baldr: DNA kodunun dnm ve protein retimindeki molekler mekanizmalar mkemmel deildir. Eer dizi ok uzun ise katlanmada bir ok hatann olumas sz konusu olabilmektedir.

Bir proteindeki Amino Asit Dizisi

Her bir protein iin karakteristiktir. DNAnn nkleotid dizisi ile ifrelenmitir. Bu nedenle Genetik informasyonun formudur- gen rnleri Amino terminalden balyarak karboksi terminale doru dizi okunur.

Protein Dizilerinin Tabiat

Dizi ve kompozisyon; protein fonksiyonu hakknda bilgi verir Membran proteinleri hidrofobik amino asitlerce zengindir, fibrz proteinler ise atipik dizilere sahiptir. Farkl organizmalardaki Homolog proteinler homolog dizilere sahiptir.

Protein Dizileri - Homoloji

nsan Hemoglobininin b-Zinciri normal VAL-HIS-LEU-THR-PRO-GLU anemik VAL-HIS-LEU-THR-PRO-VAL GLU ve VAL arasndaki fark GLU negatif yk VAL non-polar (su ile ba yapamaz) Farkl yk, proteine farkl yap kazandrr. Hemoglobin kolloid ayn oksijen balama kapasitesine sahip olamaz. (Orak Hcre Anemisi)

Proteinlerin Sekonder Yaps

Polipeptid iskeletinin uzaydaki dzenlenmesi Sekonder yapda balca iki tip tekrarlayan yap vardr. -heliks ve -tabaka. skelet atomlar arasndaki hidrojen balar sekonder yapdan birincil derecede sorumludur.

Proteinlerin Sekonder Yaps

AA zincirinin uzayda dzenlenmesi En kararl yap - dk enerji: tm -NH gruplar, hidrojen ba ile -COgruplarna balanrlar
Tek bir zincirde: --helix Tek bir zincirde: helix ki zincir arasnda: -pleated sheet ki zincir arasnda: -pleated sheet o paralel o paralel o antiparalel o antiparalel

Hidrofobik etkileimler de sekonder yapnn oluumunda etkindir.

Proteinlerin Sekonder Yaps

Linus Pauling 20 amino asidin kristal yaplarnn sistematik analzi sonucu protein yapsnda uyulmas gereken aadaki prensipleri kabullenmilerdir.
Ba uzunluklar ve alar; amino asit ve peptidlerin X-nlar difraksiyon almalarnda bulunan deerlerden mmkn olduunca az sapmaldr. ki atom birbirine van der Waals aplarnn izin verdii kadar yaklaabilir. Amid grubu dzlemsel ve trans konfugurasyonunda olmaldr. Baz kovalent olmayan balanma trleri dzenli bir katlanmaya kararl klmak iin gereklidir. En belirgin olaslk amid protonlar ve karbonil oksijenleri arasndaki hidrojen balardr.

Buna gre mmkn olalan yaplar: -heliks ve -tabaka

Sekonder Yap Tipleri

Heliks Beta Tabaka
Paralel Anti-paralel -heliks 310 heliks

Dzensiz sarmal Beta Dng

 - heliks
ekil; iskeletteki C=O ve N-H gruplar arasndaki hidrojen balar ile salanr R gruplar sarmaln dna doru ynlenirler.

 - heliks

Hidrojen balar heliks yapsnn kararllnda nemlidir.

Helikal Yap
- heliks
AA/dng: 3.6 Ykseklik/AA: 1.5 (0.15 nm) Ykseklik/dng: 5.4 (0.54 nm) ( , )= ~(-60,-45)

n = dngde yer alan AA says p = heliks dng ykseklii = nh heliks ykseklii = 0.15 nm/AA p = 3.6(AA/dnme) x (0.15 nm/AA) = 0.54 nm

Saa ve Sola Dnen Heliksler

L-AA lerden oluan tm heliksler saa dnen helikslerdir. D-AA lerden oluan tm heliksler sola dnen helikslerdir. D- ve L- AA karmlar heliks yaplarn oluturmazlar.

Heliks Yaplar

n = dngde yer alan AA says, p = heliks dng ykseklii = nh

Dng bana den amino asit artklarnn says azaldka, yap derece derece geni heliksten dz kurdele(flat ribbon) formuna dnr. leri aamada ayn yndeki aamal deiim helikslerin ters dnmesine neden olur. Ayn zt dnme dng bana 5 amino asit art sz konusu olduu polipeptid helikslerinden de grlmektedir. Heliks kapal bir halka oluturmak iin geniler. Bu yaplarn hepsi polipeptidlerde bulunmaz. rnein; tek-zincir n=2 yaps doal olarak rastlanan bir yap formu deildir.

Dier Heliksler
Hidrojen balama modelleri

27 kurdele

310 heliks

heliks

heliks

Normal heliks modeli incelenirse, her bir karbonil oksijeninin, heliks zerindeki drdnc amino asit art zerindeki amido protonu ile hidrojen ba yapt grlr. Her bir heliks tipi bu gibi bir hidrojen bal haznede farkl sayda atomlar ierir ve bu say N olarak ifade edilir. Polipeptid heliksini tanmlamada en hzl yol, nN deerinin bulunmasdr. (n; amino asit art/dnme). 310 heliks bu tanmlamaya uymaktadr; dnme bana 3 amino asit art ve 10 yeli hidrojen bal hazne bulunmaktadr. -heliks yaps; 3.613 ve -heliks ise 4,416 heliks olarak bu ekilde ifade edilebilir.

310 zayf kuvvetli zayf

Alfa heliks...

Heliks Kararll
Heliks oluturma yetenei polipeptiddeki amino asitlerin(yan zincirler) ksmi gerginliine baldr. Poliamino asitler ile yaplan almalarda; (poli L, poli K, poli A, poli D) heliks oluturma yetisinin amino asit yan zincir ykne bal olduu bulunmutur. Poli L ve poli A; kuvvetli heliks oluturuculardr. Poli D ve poli E form pH 7.0 da negatif ykleri nedeni ile birbirlerini iterler ve dzensiz yaplar olutururlar. Dk pH da, heliksler olutururlar. Poly K ise sadece pH 11in stnde heliks oluturur;bu pH da yan zincir ntral dir.

Heliks Kararll
Prolin heliks krcdr; CNC etrafndaki snrlanm rotasyon. as, tipik -heliks yaplar ile rtmez. Bu nedenle prolin -heliks kararlln bozan etki gsterir. Glisin; -heliks yaplarnda nadir rastlanan Amino asitlerdendir. R grubunun yokluu nedeniyle peptid balarnda daha fazla esneklik sz konusudur. Bu esneklik heliksi glisin artklarnn olduu blgelerde daha az rijit bir yapda olmasn salayarak heliksin krlmasna neden olur.

Beta-Tabaka(Katlanm Yaprak)
-tabaka yaps; Pauling ve Corey (1951) tarafndan -helikslere alternatif yaplar olarak tanmlanmtr. Doal proteinlerin yapsnda bulunmaktadr. -heliks yaplarnn aksine, -tabakadaki peptid iskeleti yaylm formdadr. Ayrca, -heliks yaplarnn aksine hidrojen balar zincirler arasndadr. Ancak Hidrojen balarnn iskelet amid protonlar ve karbonil oksijenleri arasnda da oluabilecei dikkate alnmaldr. Alfa karbon atomunun tedrahedral tabiat ve peptid bann planar olmas nedeni ile yaylm yap tabakal(katlanm)dr.

-Tabaka
ki veya daha fazla yaylm zincir yapsndan oluur. Her bir AA dierine gre 180 rotasyona sahiptir.

R Gruplarnn peptid iskelet tabakasna dikey konumda olduu ve iskeletin stne ve altna ynlendii; yzeyden yzeye farklanabilecei dikkate alnmaldr.

-Tabaka Tipleri
Zincirler; linear hidrojen balarnn optimizasyonu iin dzenlenirler. Bu dzenlenme, birbirlerine gre ynlenmeleri Paralel veya Antiparalel olabilir.
Paralel

Antiparalel

Antiparalel: Hidrojen balar ile bal zincirler zt yndedir. Biri C N ynnde iken dieri N C ynndedir. Paralel: Zincirler ayn yndedir.

Amid hidrojenleri ve karbonil oksijenleri arasndaki hidrojen balar ile kararllk salanr.

Amid hidrojenleri ve karbonil oksijenleri arasndaki hidrojen balar ile kararllk salanr.
H-ba: Paralel: beta-zincirler (0.325 nm iki amino asit arasnda) Anti-paralel: beta-zincirler (0.347 nm iki amino asit arasnda)
C H N O H N O R3 N H C R2 R3 N H O R2 H N O N O H N O R1 N H R0 N R1 N H O R0 O

C H N O H N R0 R3 N H O N H
N

N O H N R2 R1 O H N O R2
C

R1 N H O

R0 R3 N H O

-Dng(-Turn)

Heliksler ve - tabakalar tek ynelimli sekonder yaplardr. Globular proteinlerde ynelimin deimesi yaplanma iin gereklidir. Bu ise genelde - dngler ile gerekleir. Bir -dngde sk(gergin) bir hazne(loop); peptid iskeleti karbonil ksijeni ve zincir zerindeki 3 AA artnn amid protonu arasnda oluan hidrojen ba ile oluur. Bu durumda 180 lik bir dnme meydana gelir.

-Dng(-Turn)
Prolin ve glisin - dnglerde sklkla grlen AA lerdir. lerdir Prolin; sabit as nedeni ile - dng oluumunu gerekletirebilmektedir. Bu zellikle antiparalel yaplarn oluumunu destekler.
Glisin; yan grubu H olmas nedeni ile bir ok yapya kolaylkla katlabilir. Prolin iermeyen bir ok peptid grubu trans konfigrasyonundadr (>99.95%). Prolin ieren peptid balarnda yaklak 6% cis konfigrasyonu hakimdir ve bu 6%nn ou da -dnglerdir.

Dzensiz Sarmal
Tam olarak gerek bir dzensiz yap deil, sadece tekrarlanmayan yaplar. Dzensiz sarmal herhangi bir proteinde sabit olarak bulunabilir.
Genelde balayc hazne blgesi olarak tanmlanr Yap yan zincirlerin balanma trleri ile belirlenir(rn; hidrojen balar gerekli deil)

Baz polipeptid sekonder yaplarndaki parametreler

a)Balanma

polipeptid zincirleri arasnda b)Sterik olarak mmkn,ancak protein yaplarnda gzlenmez

-Heliks

-tabaka

Amino asitlerin proteinlerin sekonder yaplarnda grlme skl(%)

Spersekonder Yap (2 ve 3 Yap Aras)

Protein Motifleri ve Domainleri
Protein motifleri -helikslerin ve/veya zincirlerin tekrar organize olmalar ile oluan yaplardr (genelde sekonder yaplarn olas agregatlar) Protein domainleri byk proteinlerdeki farklanan blgelerdir ve birbirlerinden bamsz olarak katlanrlar(Yapdan bamsz niteler)

Genel Protein Motifleri

Protein Domainleri

Proteinlerin Tersiyer Yaps

R-gruplar da dikkate alnarak zincirin uzaydaki boyutlu yaps
Sekonder yaplarn/ motiflerin/domainlerin organizasyonu (Sekonder yaplarn katlanmas ve
paketlenmesi: genelde globular ekil)

AA lerin R gruplar arasndaki etkileimler ve balar ile stabilitesini korur optimizasyonu Spesifik 3 boyutlu yaplar

Proteinlerin Tersiyer Yaps

Kararll etkileyen faktrler
Hidrojen balar yonik etkileimler; yon ifti / tuz kprleri Van der Waals etkileimleri: fiks veya
indklenmi dipoller arasndaki zayf, geici elektrostatik etkileimler.

Hidrofobik etkileimler: non-polar R-gruplarnn,

molekln i ksmlarna ynlenmesi ile su entropisinin artmas

Dislfit balar: kovalent etkileimler-dnml

Hidrojen Balar
Donr grupta(-O-H yada N-H gibi) kovalent bal bir H atomu ve bir akseptr grup zerindeki ba yapmayan bir ift elektron arasnda oluur.
1. Peptid ban oluturan C=O ve H-N- gruplar arasndaki hidrojen balar; -heliks veya beta konfigrasyonun oluumunda etkindirler. 2. C=O gruplar ile serin ve treonindeki H-O- gruplar arasndaki hidrojen balar protein yapsnn stabilizasyonunda nemli rol oynar. 3. Hidrojen kpr balar kovalent ban ancak % 5i kadar kuvvetlidir. Ama iki protein molekl(veya ayn molekln farkl blgeleri) arasnda ok sayda hidrojen ba olutuundan ok etkilidirler. 4. 20 doal amino asitten 11i hidrojen ba oluumuna katlr.

Hidrojen Ba
Peptid bandaki karbonil ve Tirozinin fenolik OH grubu arasndaki H ba

Peptid ban oluturan C=O ve H-N- gruplar arasndaki hidrojen balar;

Hidrojen Ba
Hidrojen ba donr olan amino asitler
Triptofan ve Arginin

Hidrojen Ba
Hidrojen ba donr ve akseptr olan amino asitler

Yan zinciri hem hidrojen ba donr hem de akseptr olabilen amino asitler: Serin, treonin, asparagin ve glutamin Lizin, aspartik asit, glutamik asit, tirozin, histidin, N-terminal amino grubu ve C-terminal karboksil grubunun hidrojen ba yapma kapasiteleri pH ile ok deiir. Bu gruplar pH ya baml olarak akseptr veya donr olabilirler

yonik Etkileimler
elektrostatik etkileimler
Negatif ykl asidik amino asitler ile pozitif ykl bazik amino asitler arasnda Coulomb ekmesi sonucu bir etkileim gerekleir.

R gruplar iyonik olan AA ler tuz kprleri zerinden iyonik balar olutururlar.

yonik Etkileimler
elektrostatik etkileimler
Zt ykl Amino asitler arasnda ekim rn; Aspartik asit ve Lizin

van der Waals Etkileimleri

ki atom arasndaki elektron yk dalmnn bir sonucu olarak oluur. permanent dipoleleri olan atomlar iin: Dipol-dipol etkileimleri (potensiyel enerji ~r-3) Dipole-indklenmi dipol etkileimleri (potensiyel enerji ~r-5) permanent dipolleri olmayan atomlar iin: Geici yk dalm tamamlayc yk dalmn indkler (dispersiyon veya London dispersiyon kuvvetleri) (potensiyel enerji ~r-6)
+ +
geici dipol geici dipol

+ -

+ +

geici dipol geici dipol

+ -

ki atom arasndaki itme ancak elektron blutlarnn birbirine akacak kadar yaklatnda sz konusudur.(potensiyel enerji ~r-12)

van der Waals Etkileimleri

r0 = iki atomun van der Waals yaraplar toplam. Van der Waals Kuvvetleri; r> r0 olduunda ekici r< r0 olduund itici
Van der Waals potansiyeli Van der Waals Kuvvetleri

Baz atomlarn Van der waals yar aplar (nm) H 0.1 nm C 0.17 nm N 0.15 nm O 0.14 nm P 0.19 nm S 0.185 nm

r0

r0

Hidrofobik Etkileimler
Polar olmayan R-gruplarnn dispersiyon kuvvetleri ile birbirlerini ekmesi ile oluur. ok zayf, ancak byk alanda kollektif etkileimler yapy kararl klar. Polar ve ykl moleklleri /partiklleri iter pH dan etkilenmez

ki hidrofobik grubun etkileimi

Hidrofobik Etkileimler
Non-polar AA artklarnn solvent ile etkileimlerini minimuma indirir. Bylece biyolojik makromolekllerdeki non-polar blgeler genelde molekl iine doru ynlenirler(gmlrler). Ancak, polar olmayan AA ler proteinin yzeyinde de bulunabilir. Bunlar; proteinprotein etkileimlerinde rol oynarlar.

Hidrofobik blge

Hidrofobik Etkileimler

Dislfit Ba: Kovalent Etkileim

ki sistein amino asidindeki slfr atomlar arasndaki kovalent ba Spesifik enzimler veya oksidasyon ajanlar ile katalizlenir. Proteinin esnekliini salar.
sistein sistein (oksidasyon)

molekler apraz balar inter ve intra

Polimerizasyon Siklizasyon
Dislfit ba sistin

Amino Asitler Arasndaki Etkileim Tipleri

Protein Katlanmas - Chaperones

Proteinlerin sentez srasnda stabilizasyonlar Protein katlanmasna yardmc; doru katlanma
Dzgn katlanmam proteinler baz hastalklara neden olur; deli dana hastal, alzheimer vb.

Protein Katlanmasnda Enerjetik

Bir globler proteinin yap stabilitesinde faktr rol oynar: 1) stemsiz konformasyonel entropi 2) ntramolekler yan grup etkileimlerinden kaynaklanan entalpi 3) Molekl iindeki hidrofobik gruplaradan kaynaklanan istemli entropi

stemli
Internal Etkileimler

stemsiz

H
-TSconf

-TSsolvent (hidrofobik etki)

Gkatlanma

G=H-TS
Net Gkatlanma : Negatif; istemli

Denaturasyon
Peptid balar koparlmadan proteinin doal yapsnn bozulmas, biyolojik zelliklerinin kaybolmas, fiziksel ve kimyasal zelliklerinin deimesine Denaturasyon denir. Denaturasyon ile sekonder/tersiyer yap bozulur. Denaturasyona neden olan faktrler:Denaturantlar
1. Kuvvetli asit veya baz 2. Organik zgenler 3. Deterjanlar 4. ndirgeyici ajanlar 5. Tuz konsantrasyonlar 6. Ar metal yonlar 7. Ar T ve pH 8. Mekanik stres

Ribonuclease Ann Denaturasyonu ve Renaturasyonu

Proteinlerin Kuarter Yap

oklu tersiyer yaplarn tek bir fonksiyonel kompleks oluturmak iin dzenlenmeleri

Birden fazla polipeptid zincirinin tersiyer yapy kararl klan etkileimler (iyonik etkileimler, hidrojen balar, van der Waals etkileimleri, hidrofobik etkileimler ve dislfit balar) ile bir arada bulunmas ile kuarter yapl proteinler oluur. Byle proteinlerdeki her bir peptid zincirine alt birim(subunit) denir.

Kuarter Yap
Protein-protein etkileimleri
Multimerler Homomultimerler/ heteromultimerler

Alt birimler arasndaki etkileimler kooperatif almaya olanak salar (domino etkisi)

Kuarter Yap
Hemoglobin - 4 alt birim. ki identik "alpha" ve "beta" zincirleri (22).

Kuarter Yap
Hemoglobin: 22 veya ()2

+
Tetramer Her bir alt birim: protomer

dimerlerinin dimeri

Kuarter Yap: Multimerik Yaplar

Bir ok farkl olaslk mmkn.

homotetramer 4 hekzamer 33 ; ()

hekzamer 222 Homodimerlerin trimeri

Heterodimerlerin trimeri ()3

Kuarter Yap: Multimerik Yaplar

Glutamine sentetaz Homododecamer (12) Multimer bana 12 aktif blge

Kuarter Yap: Multimerik Yaplar

Bacteriophage phiX174) 120-mer (!)

-Keratin
-Keratinler; sa, yn, trnak, pene, ty,boynuz, hooves, ve derinin d tabakasnda bulunur.
-Keratinin merkez yaps: -heliks ift-sarmal motifi 7 non-polar amino asit segmentinin tekrarlanmas(hidrofobik yzey)

1 zincir 2 zincir

4 zincir

Sa
~32 zincir

Baz keratinler farkl zincirlerde Siteince zengindirler. Bu nedenle dislfit balar ierirler. Sa ta dislfid balarnn durumu san kvrck yada dz olmasn belirler.

pek: Fibroin
Antiparalel -tabaka yaps Hidrofobik yan zincirler tabakann bir yzeyinde, hidrofilik olanlar ise dier yzeyde yer alrlar. Gerilmeye kar direnli pek fibroininde kk R gruplara sahip (Ala ve Gly) AA lerin tekrarlanmas sz konusudur.

KOLLOJEN
Rijit, fibriler protein Ba dokunun (kemikteki kement materyali, deri, tendon, kkrdak doku, di ve kan damarlarnn) nemli bir bileenidir. - heliks yapdadr. Ana birimi tropo-kollojendir. peptid zinciri 3 l heliks yap oluturmak zere sarlr.

Kollajendeki temel amino asitler

Glisin(1/3), prolin ve modifiye amino asitler (4-hidroksi-prolin, 3-hidroksi prolin ve 5-hidroksilizin)
4-hidroksiprolin, 3-hidroksiprolin, ve 5-hidroksilizin

Bu amino asitler translasyon sonras enzimatik olarak sentezlenirler; post-translasyonel modifikasyon

l Heliks

KOLLOJEN
Kollajen fiberleri Lys-lys apraz balar ile yaplarn korurlar.
O H2N CH C OH (CH2)4 NH3 Lysine oxidase H H O H2N CH C OH (CH2)3 C O O Aldehyde derivatives O H2N CH C OH (CH2)3 CH C C (CH2)2 O O H aldol cross-link

NH3 (CH2)4 H2N CH C OH O

(CH2)3 H2N CH C OH O

H2N CH C OH

ELASTN
Yksek oranda elastikiyete sahiptir, ba dokunun ounda ve eklemlerde bulunur. Gly , Val ve Ala ce zengindir. Sklkla Lys yan zincirleri ierir ki bunlarn drd birleip desmozin apraz ba oluturur.