1. Proteini (belančevine) su osnovni sastojci ćelija svih živih organizama.

Makromolekuli
izgrađeni od velikog broja aminokiselina, koje su međ povezane peptidnim vezama.
4. Proteini se prema sastavu i rastvorljivosti dele na jednostavne i slozene
6. Хормони – регулатори метаболизма
7.Протеини могу дејством физичко-хемијских агенаса да изгубе своју биолошку
функцију, ова појава се назива денатурација
8.Ензими повећавају брзину хемијске реакције тако што смањују енергију активације
и утичу на брже успостављање хемијске равнотеже

9. Повећањем температуре за 10º C убрзава реакцију 2 до 4 пута

● Већи број ензима губи своју активност на 40-50º C, тако да сваки ензим има
своју оптималну температуру деловања

10.Конкурентну инхибицију изазаивају једињења која су слична супстрату по

структури, конкуришу му и везују се за активни центар ензима. На овај начин
спречавају везивање супстрата за ензим и смањују брзину реакције

1. Jedinjenja koja u svom sastavu imaju 10 aminokiselinskih ostataka nazivaju

se oligopeptidi

4. Kofaktor = jon metala ili složeno organsko jedinjenje (koenzim)

5. aminokiseline + organsko jedinjenje ili joni metala

6.Deo enzima za koji se vezuje supstrat = vezivni centar

Ovim vezivanjem se ostvaruje blizak kontakt onog dela molekula supstrata na kom
dolazi do hemijske transformacije i ostatka aminokiselina u molekulu enzima, koje
učestvuju u katalizi (katalitički centar) VEZIVNI + KATALITICKI = AKTIVNI

7.Primarna struktura – redosled aminokiselina u polipeptidnom lancu

8.Nekonkurentni inhibitori ne sprečavaju supstrat da se veže za aktivni centar
enzima, već se vezuju za neki drugi deo enzima, menjaju mu konformaciju, a samim
tim i smanjuju aktivnost enzima

9. Oksidoreduktaze – katalizuju reakcije oksido-redukcije

Ligaze (sintetaze) – katalizuju stvaranje novih veza

1.Jedinjenja koja u svom sastavu imaju od 10 do 50 aminokiselinskih ostataka nazivaju se

polipeptidi

4. Proteini koji su izgradjeni samo od aminokiseline

5.nukleoproteini,lipoproteini,glikoproteini,fosfoproteini,hromoproteini

6.Aminokiseline su dobro rastvorne u vodi, a slabo rastvorne u organskim rastvaračima

Povećanjem ugljovodoničnog bočnog niza, rastvorljivost aminokisleina u vodi opada, a u

alkoholu raste

7. nastajanje alfa heliksa- nastaje uvijanjem polipeptidnog lanca oko pokretljivih veza u smeru
kazaljke na satu

8. Tercijarna struktura – način uvijanja i savijanja polipeptidnog lanca u prostoru

(vodonične + intramolekulske jonske veze, hidrofobne i disulfidne veze)

9. holoenzim-aktivan proteinkofaktor komleks, ceo je i potpun

10.U slučaju povratne inhibicije, uklanjanjem inhibitora ponovo se vraća aktivnost

enzima

1.Enzimi (fermenti) = biološki katalizatori koji ubrzavaju hemijske reakcije

3. opsta formula i alfa C

Opticka aktivnost znaci sposobnost organskih supstanci da obrću ravan polarizovane

svjetlosti za odg. ugao u desno (+) ili u levo (-). Uslov za opticku aktivnost je hiralan C atom

5. Podela prema obliku proteina – globularni, fibrilarni / Podela slozenih -

nukleoproteini,lipoproteini,glikoproteini,fosfoproteini,hromoproteini

6. Sekundarna struktura – pravilan raspored polipeptidnog lanca duže jedne ose

(stabilizovan vodoničnim vezama)

7. Za svaki enzim postoji karakteristična pH vrednost, pri kojoj je njegova aktivnost

najveća – optimalno pH

-Kod većine enzima aktivnost je manja iznad i ispod optimalnog pH

-Optimalno pH zavisi od kiselo-baznih osobina enzima i supstrata

8. kod nepovratne inhibicije aktivnost enzima trajno izgubljena

10. Transferaze – katalizuju prenošenje funkcionalnih grupa

Ligaze (sintetaze) – katalizuju stvaranje novih veza

1.Brzina enzimske reakcije može se i smanjiti delovanjem inhibitora

To isto mogu biti organska jedinjenja ili joni metala i utiču na smanjenje enzimske aktivnosti na
različite načine

2. Kad u krvotok dospe neki strani makromolekul, organizam se brani na taj način što sintetiše
specifične proteine, koji se nazivaju antitela

Uloga antitela je da se vežu za antigen i učine ga neškodljivim za organizam

3.Kod velikog broja hemijskih transformacija dolazi do povratne inhibicije prvog enzima u nizu
(E1), kada koncentracija krajnjeg proizvoda (P) dostigne određenu vrednost

Ovo dovodi do delimičnog ili trajnog gubitka aktivnosti ovog enzima

Kada koncentracija proizvoda P opadne, aktivnost enzima E1 se ponovo uspostavlja

6.

7.Aminokiseline koje su neophodne za izgradnju proteina moraju se unositi hranom –

esencijalne aminokiseline

8.Oksidoreduktaze, Transferaze, Hidrolaze, Liaze, Izomeraze, Ligaze

9.ukoliko se na neki pogodan nacin kofaktor odvoji od proteinske komponente, dobija se

neaktivan protein koji se yove apoenzim.

10. Kvaternerna struktura – međusobni odnos i prostorni raspored više polipeptidnih

molekula u oligomernom proteinu (intermolekulske veze)

1. Peptidne veze su veze kod aminoiselina izmedju amino i karboksilne grupe

4. jednostavni enzimi imaju samo proteinsku komponentu, a slozeni proteinsku

komponentu i kofaktor

5. Brzina hemijske reakcije može da se poveća delovanjem različitih agenasa

(organska jedinjenja, joni metala) – aktivatori

6. IET- izoelektricna tacka

Svaki protein se može podešavanjem pH vrednosti, prevesti u oblik u kom je zbir

pozitivnog i negativnog naelektrisanja isti, a protein je u celini nenaelektrisan - ta pH

vrednost je IET

7.Skladišni (rezervni) proteini – imaju ulogu depoa aminokiselina (ovoalbumin –

belance, kazein – mleko)

8.po bioloskoj f-ji: enzimi, skladišni, strukturni, transportni, kontraktilni,zaštitni, hormoni, toksini

9.Izomeraze – katalizuju reakcije izomerizacije Hidrolaze – katalizuju proces hidrolize

10. Alfa heliks i beta konformacija