XII београдска гимназија

ПРОТЕИНИ
(беланчевине)

октобар, 2022. година

Протеини су макромолекули који чине
18-20% нашег тела. Налазе се у крви,
мишићима, кожи, костима...
 Пептидна веза

конданзација

глицин фенилаланин пептидна веза

дипептид
(глицилфенилаланин)
 Пептиди
Једињења састављена од два АК-остатка називају се
дипептиди, од три АК-остатка трипептиди ... а
називом олигопептиди означавају се сви пептиди
састављени од 2-10 АК-остатка

Једињења састављена од 10-50 АК-остатка називају

се полипептиди, а она која садрже више од 50 АК-
остатака називају се протеини
 Класификација
протеина
Могу се класификовати према саставу,
растворљивости, биолошкој функцији и
облику молекула
 ПРЕМА ПРЕМА ПРЕМА БИОЛОШКОЈ ПРЕМА
САСТАВУ РАСТВОРЉИВОСТИ ФУНКЦИЈИ ОБЛИКУ
растворни у води ензими
(албумини) (нпр. хидролазе)
растворни у NaCl транспортни
ПРОСТИ (глобулини) (нпр. хемоглобин) фибриларни
(изграђени само од
резервни (складишни) (имају издужен облик)
амино-киселина)
растворни у слабим (нпр. казеин)
киселинама (глутелини) контрактилни
(нпр. миозин)
заштитни
растворни у слабим (нпр. антитела)
СЛОЖЕНИ базама (глутелини) хормони глобуларни
(поред амино-киселина (нпр. инсулин) (полипептидни ланци
садрже и неко друго
растворни у алкохолу токсини су изувијани, па имају
органско једињење или
(проламини) (нпр. змијски отров) сферни облик)
јон)
нису растворни структурни
(колаген, еластин) (нпр. -кератин)
 Класификација протеина
према саставу
Према саставу могу се поделити на једноставне (просте), који
хидролизом дају само АК и њихове деривате, и сложене
(конјуговане), који поред АК садрже и неко друго органско
једињење или јон (простетичку групу)

Сложени протеини се још називају протеиди, а њихова даља подела

се врши према природи непротеинске компоненте (простетичне
групе)
 Класификација једноставних протеина
Група протеина Физичко-хемијске карактеристике

1. Албумини Растворни у води и разблаженим растворима соли

2. Глобулини Нерастворни у води; растворни у разблаженим растворима соли

3. Проламини Нерастворни у води; растворни у смеши етанол-вода (50 -90%)

4. Протамини Садрже 70-80% аргинина

5. Глутелини Нерастворни у води; растворни у киселинама и базама

6. Хистони Висок садржај базних аминокиселина

7. Склеропротеини Структурни протеини везивних и површинских ткива

 Класификација сложених протеина
Назив протеина Простетична група

1. Гликопротеини Угљени хидрати

2. Липопротеини Липиди

3. Нуклеопротеини Нуклеинске киселине

4. Фосфопротеини Фосфорна киселина (у облику соли)

5. Хромопротеини Пигменти или метални јони

Класификација према биолошкој функцији
Назив протеина Пример

1. Ензими оксидоредуктазе, хидралазе

2. Складишни (резервни) овоалбумин, казеин

3. Структурни еластин, колаген, -кератин

4. Транспортни албумин, хемоглобин

5. Контрактилни актин, миозин

6. Заштитни фибриноген, антитела, тромбин

7. Хормони адренокортикотропни, соматотропни

8. Токсини Clostridium botulinum, змијски отров

 Класификација према облику
фибриларни глобуларни
нерастворни у води; растворни у води или воденим
молекули дуги и постављени растворима киселина, база или
тако да граде влакна соли; хидрофобни делови усмерени
ка унутрашњости молекула, а
хидрофилни ка спољашњости
Структура
протеина
При разматрању грађе протеина могу се реазликовати четири нивоа
организације протеинске структуре:
● примарна структура – број, врста и редослед амино-киселина (линеарна

секвенца остатака АК везаних у полипептидни низ), регулисана

ковелентним везама
● секундарна структура – просторни распоред полипептидног низа, тј.

правилно изграђених фрагмената, као последица водоничних веза

● терцијарна структура – просторни распоред полипетида, укључујући и

правилно и неправилно изграђене фрагменте, као последица

нековалентних интеракција АК-остатака у полипептидном низу
● кватернарна структура – карактеристична за протеине који се састоје из

два или више полипептидних низова (субјединица), међусобно повезаних

у агрегате нековалентним везама
 Примарна структура протеина

Означава врсту и редослед (секвенцу) аминокиселина који чине

протеин

Пептид 1:
Пептид 2:

Оба имају исти број и исту врсту АК, али разликују се у редоследу,
односно у примарној структури
 Примарна структура протеина
Стабилизована је пептидним везама и генетски је одређена

Промене у примарној структури, макар се догодиле само у замени

једне АК другом, могу довести до великих промена у 3Д структури
и до поремећаја у биолошкој активности протеина - веома је важна
јер посредно условљава специфичан распоред у простору
полипептидних ланаца

За коначан облик молекула протеина у простору одговорна су

међудејства бочних остатака АК: дисулфидне везе и различите
нековалентне интеракције (водоничне везе, електростатичка
привлачења, интеракције између неполарних (хидрофобних) група)
 Секундарна структура протеина
Представља начин увијања или набирања полипептидног ланца у
простору, односно дуж замишељене осе; увртање амидних равни
око везе која спаја -С-атоме протеинског ланца

Условљена је секвенцом АК-остатака,

као и „силама“ које повезују различите
одсечке полипетидног ланца

Стабилизована је водоничним везама,

које се граде између пептидних веза
које су једна наспрам друге
 Секундарна структура протеина
-хеликс – стабилна структура која настаје увијањем
полипептидног ланца око покретљивих веза у смеру казаљке
на сату
Сваки навој (ход) садржи 3,6
АК-остатака, што значи да је
структура прилично сабијена
Структура је стабилизована
водоничним везама које се
успостављају између О-атома
једног АК-остатка са Н-атомом
четврте АК, у наредном навоју
 Секундарна структура протеина
-набрана структура – образује се када се два или више
антипаралелно оријентисаних полиептидних ланаца, или
сегменти једног истог полипетидног ланца, уздуж повежу
водоничним везама
Секундарна структура протеина
 Tерцијарна структура протеина
Односи се на начин савијања полипептидног ланца (просторни
распоред секундарне структуре и положај бочних остатака АК),
услед чега долази до стварања нових интрамолекулских веза
(водоничне, јонске, хидрофобне и дисулфидне) између
функционалних група из бочних низова аминокиселина

Миоглобин је глобуларни протеин

који садржи један полипептидни
ланац од 153 АК-остатака (највећим
делом у облику -хеликса), и садржи
хем као простетичну групу
миоглобин
 Кватернарна структура протеина
Односи се на међусобне односе и просторни распоред више
полипептидних молекула (субјединица) у олигомерним
протеинима, при чему свака од њих има карактеристичну
терцијарну структуру

Стабилизована је нековалентним
интермолекулским интеракцијама
између субјединица

Хемоглобин је глобуларни протеин

изграђен од по два – и –ланца и
хемоглобин
четири хем групе
 Нивои структуре
организације протеина
https://www.labxchange.org/library/items/lb:LabXchange:f93a9e87:lx_simulation:1
Својства
протеина
● У воденим растворима молекули протеина се налазе као
поливалентни јони (амфотерна једињења - могу отпуштати и
везивати протоне ), због присутних слободних функционалних
група бочних низова АК
● Сваки протеин се подешавањем рН вредности раствора може
превести у облик у коме је збир позитивног и негативног
наелектрисања једнак, па је молекул у целини ненаелектрисан
● Ова рН означава се као изоелектрична рН (изоелектрична тачка,
ИЕТ), а њена вредност је карактеристична за сваки појединачни
протеин
● Већина протеина (осим структурних) добро се растварају у води, граде
колоидне растворе, а растворљивост им је најмања на изоелектричној
тачки, јер не постоје одбојне силе ненаелектрисаних молекула па при
њиховим сударањем долази до агрегације и таложења
● Протеини споро дифундују кроз мембране ћелије и имају низак
осмотски притисак

● Електрофореза - метода одвајања

протеина која се заснива на
чињеници да се наелектрисани
молекули протеина у електричном
пољу једносмерне струје крећу кроз
раствор према супротно
наелектрисаној електроди
● Исољавање – реверзибилан процес таложења протеина помоћу
раствора неутралних соли који одузимају молекуле воде везане за
молекул протеина; најлакше се изводи на изоелектричној тачки

● На сличан начин протеини се могу исталожити и дејством

неутралних органских растварача (нпр. алкохол, ацетон), који се
мешају са водом
● Денатурација – промена у структури протеина која доводи до
губитка његове биолошке активности; најчешће је последица
раскидања водоничних веза или других слабих нековалентних
интеракција – протеински ланац се одмотава, а примарна
структура остаје ненарушена
● Денатурацију могу изазвати
механички фактори, висока
температура (>40-50˚С),
зрачење, соли тешких метала,
јаке киселине или базе
● Обично је праћена смањењем
растворљивости протеина и
појавом талога
● Хидролиза протеина – под утицајем киселина, база или ензима
разлажу се пептидне везе па долази до разлагања протеина на мање
паптиде или амино-киселине
● Хидролиза протеина под утицајем ензима (протеазе) је основни
процес при варењу протеина из хране
● Бојене реакције протеина – одигравају се на слободним бочним
остацима АК:
1) биуретска реакција – доказивање пептидне везе; дејством алкалног
раствора бакар(II)-сулфата на протеине настаје комплексно једињење
љубичасте боје
2) Ксанто-протеинска реакција – доказ ароматичних АК у протеину;
дејством концентроване азотне киселине настаје нитро-производ и
раствор тамножуте или наранџасте боје (* фенилаланин даје слабу или
никакву реакцију, због структуре)


3) Нинхидринска реакција – доказ за све -АК, а користи се и за
изазивање хроматограма АК; све -АК са нинхидрином реагују на рН 4-8
дајући производ љубичастоплаве боје, једино пролин и хидроксипроли
дају производе жуте боје


4) Сакагучијева реакција – доказ за присуство аргинина у протеину;
реакција са -нафтолом у присуству оксидационог средства као што су
бромна вода или натријум-хипохлорит, настаје производ црвене боје


 Професор:
Катарина Михајловић
katarina.mihajlovic@nastava.xiigimnazija.edu.rs

Хвала на
пажњи