27.10.

2015

PROTEINI

PROTEINI
proteos (gr.) - prvi, najvaniji
prisutni u svim ivim organizmima od virusa do biljaka i
ivotinja
ulaze u sastav svake elije: protoplazama, jedro
(nukleoproteini), membrana
uloga u organizmu:
gradivna (primarna funkcija)
kontraktilna (miogen)
katalitika (enzimi)
regulatorna (hormoni)
transportna (hemoglobin)
imunoloka (antitela)
puferska
energetska (17 kJ/g)

27.10.2015

elementarni sasatav:
C, O, H, N, S, (P)
hemijska definicija:
Proteini su makromolekulska jedinjenja izgraena od
polipeptidnih lanaca koji se sastoje iz -L-aminokiselina
povezanih peptidnom vezom.
Proteini omoguavaju rast i regeneraciju organizma, kao
i pravilan tok metabolikih procesa.
Ljudski organizam moe da izgrauje sopstvene proteine
iz proteina hrane, odnosno aminokiselina.

Distribucija proteina u organizmu (% ukupnih telesnih proteona)

tkivo

krv

10

masno tkivo

3-4

koa

9-9.5

kosti

18-19

miii

46-47

27.10.2015

Sadraj proteina u namirnicama

namirnica

sadraj (%)

meso

18-20

ribe

18-20

jaja

12.5

mleko

3.5

itarice

10-12

suve leguminoze

25-37

svee povre

1-3

svee voe

oko 1

masno voe (lenik, orah, badem i dr.)

15-50

AMINOKISELINE osnovne gradivne jedinice

proteina
Od osobina aminokiselina zavise osobine proteina
aminokiseline su jedinjenja koja sadre najmanje jednu amino i jednu
karboksilnu grupu (prolin i hidroksiprolin sadre imino grupu koja takoe
gradi peptidnu vezu)
sve aminokiseline koje ulaze u satav proteina su -amino-kiseline i mogu da
se prikau formulom:

sve aminokiseline biljnih i ivotinjskih proteina su L-konfiguracije

kapsule nekih bakterija izgraene su od D-aminokiselina, koje digestivni
sokovi ne mogu da hidrolizuju
zbog hiralnog C atoma aminokiseline su optiki aktivne i mogu da budu
dekstrogirne (+) ili levogirne (-)

27.10.2015

-L-AMINOKISELINE PROTEINA (oko 20 aminokiselina)

27.10.2015

Podgrupa aminokiselina razgranate aminokiseline

Valin

Leucin

ine oko 35-40% miia

Esencijelne su

Izoleucin

27.10.2015

Najvanija podela aminokiselina u nutritivnom smislu je prema

mogunosti sinteze u organizmu:
1. esencijalne - u organizmu ne mogu da se sintetiu i moraju da
se unose hranom
2. poluesencijalne - pod odreenim uslovima mogu da zamene
esencijalne aminokiseline, neophodne su u deijem uzrastu
3. neesencijalne - organizam ih sintetie

esencijalne
aminokiseline

poluesencijalne
aminokiseline

neesencijalne
aminokiseline

metionin

arginin

alanin

valin

histidin

fenilalanin
treonin
triptofan
izoleucin
leucin
lizin

asparagin
asparaginska kiselina

(esencijelne za decu
i u specijalnim
cistein
stanjima traume,
cistin
rane, sepsa)
taurin kod
novoroenadi i
tokom rasta
glutamin kod
trauma, kancera, u
imunodeficitnim
stanjima

glutamin
glutaminska kiselina
glicin
prolin
serin
tirozin

27.10.2015

FIZIKE OSOBINE AMINOKISELINA

jedinjenja male molekulske mase 75-240
imaju visoku taku topljenja iznad 200oC, a neke i iznad
300oC, pri emu se zagrevanjem na visokim
temperaturama esto i raspadaju
rastvorljivost u vodi je razliita i zavisi od njihove
izoelektrine take i polarnosti radikala
optiki aktivne (+) i (-) zbog hiralnog C atoma (treonin
ima 2 hiralna C atoma)
veina aminokiselina je slatkog ukusa, leucin je bez
ukusa, a arginin i izoleucin su gorki. Glutaminska kiselina
i njene soli su prijatnog ukusa i koriste se kao pojaivai
aroma.

HEMIJSKE OSOBINE AMINOKISELINA

I Amfoternost aminokiselina
kisela (karboksilna) i bazna (amino) grupa u molekuli
aminokiselina odgovorne su za njihovo ponaanje kao
organskih kiselina i baza
prema Bronsted-u kiselina je svako jedinjenje koje moe
da poslui kao donor, a baza je svako jedinjenje koje
moe da bude akceptor protona.
aminokiseline sadre kiselu karboksilnu grupu koja moe
da otputa proton i baznu amino grupu koja moe da ga
primi.

27.10.2015

otputanjem protona anjonski oblik aminokiseline stie

odlike baze jer moe da primi natrag proton, a isto tako,
primanjem protona u amino grupu katjonski oblik
aminokiseline stie odlike kiseline jer taj proton moe da
otpusti.

H2N-CHR-COOH H2N-CHR-COO- + H+
kiselina

H2N-CHR-COO- + H+ H2N-CHR-COOH
baza

H2N-CHR-COOH + H+

+H N-CHR-COOH
3

baza
+H N-CHR-COOH
3

H2N-CHR-COOH + H+

kiselina

U kristalnom stanju monoamino monokarbonske kiseline

imaju oblik dvopolnog, hibridnog jona - zwitter jon
+H N-CHR-COOH
3

+H N-CHR-COO3

H2N-CHR-COO-

H2N-CHR-COOH
(pH < pI)

(pH = pI)

(pH > pI)

zwitter jon je oblik koji sadri isti broj pozitivnog i

negativnog naelektrisanja, a dipolnost molekule je
izraena samo unutranjim premetanjem protona
zwitter jon se ne kree u elektrinom polju i taloi se iz
rastvora. Ima odlike slabe kiseline zbog jae kiselosti
karboksilne grupe (Ka = 1.6x10-9)
nejonizovani oblik se nalazi samo u tragovima, dok
jonizacija zavisi od pH rastvora.

27.10.2015

dodatkom kiseline u vodeni rastvor aminokiseline suzbija

se disocijacija NH3+ grupe zwitter jona i pomera se
ravnotea u smeru stvaranja katjonskog oblika
aminokiseline:
+H N-CHR-COO3

+ HCl +H3N-CHR-COOH + Cl-

dodatkom baze oslobaa se H+ jon iz NH3+ grupe i

ravnotea se pomera u pravcu nastajanja anjonskog
oblika aminokiseline:
+H N-CHR-COO3

+ NaOH

H2N-CHR-COO- + Na+ + H2O

izoelektrini pH aminokiselina:
neutralne: 4.8-6.3
kisele: 2.7-3.2
bazne: 7.8-10.8
poznavanje vrednosti izoelektrinog pH proteina je
znaajno
za
njihovo
odvajanje
taloenjem
i
elektroforetskim tehnikama
Hemijske osobine aminokiselina ne zavise samo od NH2
i COOH grupe ve i od R

27.10.2015

II Reakcije amino grupe

1. graenje soli
2. alkilovanje
3. arilovanje - koriste se za identifikaciju Nterminalnih aminokiselina peptida

4. dezaminacija u organizmu u enzimski

katalizovanoj reakciji nastaju ketokiseline

III reakcije karboksilne grupe

1. Sorensen-ova formol titracija
Aminokiseline ne mogu da se u vodenom rastvoru
direktno titriraju bazom jer zwitter jon sporo reaguje, a
dodata baza trenutno utie na promenu boje indikatora.
Formaldehid dodat rastvoru aminokiselina u velikom
viku vezuje se za aminogrupu i spreava vezivanje
protona iz karboksilne grupe. Tada aminokiselina moe
da se titrira bazom uz indikator na uobiajen nain.

ova

reakcija se primenjuje za odreivanje proteina u mleku

10

27.10.2015

2. estri aminokiselina
3. hloridi aminokiselina koriste se u sintezi
polipeptida
4. dekarboksilacija nastaju amini
5. stvaranje helata sa metalnim jonima
(prelazni metali)

IV reakcije funkcionalnih grupa sa

sumporom
funkcionalne grupe sa sumporom sadre :
cistein - tiolska (sulfhidrilna) grupa (-SH)
cistin - disulfidna grupa (-S-S-)
metionin - metilovana tiolska grupa (-S-CH3)

1. oksidacija tiola do disulfida

O2

4R-SH 2R-S-S-R + 2H2O

11

27.10.2015

2. formiranje tioestara

3. reakcije disulfida sa tiolima

R-S-S-R + 2R-SH 2R-SH + R-S-S-R
4. reakcije izmene disulfida
R-S-S-R + R-S-S-R R-S-S-R + R-S-S-R

5. formiranje kompleksa sa metalnim jonima

Co2+, Cu2+, Mn2+, Cd2+ i dr.

6. reakcije sa sulfitima
raskidanje disulfidne veze

R-S-S-R + SO32- R-S- + R-S-SO3

veina proteina optimalno uestvuje u ovim reakcijama
tek posle denaturacije, to se objanjava na dva naina:
1. aktivne grupe su skrivene usled konformacije nativne molekule
2. aktivne grupe uestvuju u formiranju labilnih hemijskih veza koje
se raskidaju denaturacijom

12

27.10.2015

PEPTIDI
Peptidna veza nastaje kondenzacijom karboksilne grupe
jedne i amino grupe druge aminokiseline.

Karbonilna (C=O) i imino (N-H) grupa lee u istoj ravni

jer peptidna veza ima delimino karakter dvogube veze
ime je praktino onemoguena rotacija

Kod veine aminokiselina kondenzacija je linearna

Izuzetak je prolin
peptd dobjaju onovno me prema C termnalnoj
amnokeln, a otale amnokelne e znavu k
radkal v od N termnalne amnokelne npr.
trpeptd glutaton je glutaml-ctenl-glcn

13

27.10.2015

tidn nz da bude zltg oblka:

1.
2.
3.

4.

linran
rvt zbog prutva damnomonokarbonkh i monoamnodkarbonkh
kelna
mkln uled tvaranja ntramolekulkh vdninh veza

ciklian usled stvaranja intramolekulskih peptidnih veza

PROTEINI
Proteini su makromolekulska jedinjenja izgraena od
polipeptidnih lanaca koji se sastoje iz -L-aminokiselina
povezanih peptidnom vezom.
Postoje milioni prtoeinskih molekula i sve su izgraene najveim
delom iz 20-tak istih aminokiselina
Raznolikost proteina u ivom svetu je daleko vea od one kod
ugljenih hidrata i lipida
Sekvenca (redosled vezivanja)
odrednica osobina proteina

aminokiselina

je

osnovna

Nivo organizacije proteina u prirodi je veoma sloen i obuhvata

primarnu, sekundarnu, tercijernu i kvaternernu strukturu

14

27.10.2015

TRUKTURA PROTENA
molekule protena atoje e z jednog l v polpeptdnh ln, a
broj amnokelnkh ostataka k e do nekoiko deetna
hljada.
truktura protena da e izuv n t nvoa:

1. rmrn truktura
redoled (ekvenca) amnokelnkh otataka u molekul protena
odrevanje prmarne trukture

N termnalna analza
a)
b)

angerov potupak (dntrofenl potupak)

Edmanova degradacija

C terminalna analiza
a) Enzimska metoda
Enzim karboksipeptidaza
b) Sekvencioniranje DNK
Prvi protein ija je primarna struktura bila potpuno rasvetljena je hormon
insulin

15

27.10.2015

2. Sekundarna struktura
prostorni raspored aminokiselina koje su u primarnoj strukturi blizu
jedna drugoj i periodino ponavljanje strukture.
Postoje tri tipa sekundarme strukture: -plisirani list, -spirala i
slobodni niz
2.

-plisirani list
-spirala

3.

Slobodni niz

1.

3. Tercijerna struktura
- i - strukture, kao i molekule proteina koje nemaju
sekundarnu strukturu mogu da se savijaju i grade
globularne, elipsaste ili vretenaste strukture
savijeni delovi polipeptidnog niza meusobno su
povezani disulfidnim, vodoninim ili jonskim vezama
preko bonih ostataka aminokiselina

16

27.10.2015

4. Kvaternerna struktura
Imaju je neki oligomerni proteini koji predstavljaju asocijaciju nekoliko
globula povezanih vezama koje nisu kovalentne (peptidne ni
disulfidne), npr hemoglobin
Primer: struktura hemoglobina
Primarna struktura: polipeptidni niz se sastoji iz 574 a.k. u odreenom
redosledu
Sekundarna struktura: polipeptidni niz je uvrnut u -spiralu
Tercijerna struktura: -spirala je smotana u klupko
Kvaternerna struktura: 4 klupka formiraju tetramer

Podela proteina
Proteini se klasifikuju na nekoliko naina:
o prema sloenosti molekule (prosti koji sadre samo C, H, O, N i S, tj.
aminokiseline i sloeni koji sadre dodatno P, lipide, proteine, DNK)
o prema rastvorljivosti (analitika podela)
o prema obliku molekule
o prema biolokoj vrednosti

17

27.10.2015

A. Podela proteina prema sloenosti

Prosti proteini (homoproteini) sastoje se iskljuivo iz aminokiselina
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.

Albumini (rasprostranjeni u biljnom i ivotinjskom svetu)

Globulini (u krvi, belancu, mleku)
Prolamini (proteini itarica)
Glutelini (proteini itarica, grade lepak sa prolaminima)
Globini (deo hromoproteina)
Protamini (sadre arginin; bazni, u ikri riba)
Histoni (sadre arginin, bazni, u ikri riba)
Skleroroteini (keratini, kolageni, elastini)

Sloeni proteini (heteroproteini) sastoje se, pored aminokiselina i iz

neproteinskog dela (prostetine grupe):
1. fosfoproteini
sadre fosfornu kiselinu najee vezanu za aminokiselinu serin

kazein (mleko), vitelin, vitelenin i fosfitin (umance jajeta)

kazein se u mleku nalazi kao so Ca-kazeinat. Taloi se
zakieljavanjem mleka do njegove izoelektrine take (pH 4.6)

18

27.10.2015

2. glikoproteini
satoje se iz proteina i heksoza ili heksozamina
teko hidrolizuju
mukoidi (ovomukoid belanceta) i mukoproteini
hrskavice)

(hondro-mukoprotein

3. lipoproteini
kompleksi proteina sa lipidima
znaajni za transport lipida
Lipovitelin, lipovitelenin
4. nukleoproteini
sastoje se iz alkalnih proteina protamina i histona i RNA i DNA
nalaze se u ikri riba, kvascu, klici itarica
5. hromoproteini
sastoje se iz prostih proteina npr. globina i neke obojene supstance
(prostetina grupa)
hemoglobin, mioglobin, citohromi, flavoproteini, hlorofil, rodopsin,
karotenoproteini

B. Primer podele proteina prema rastvorljivosti

1. albumini
rastvorljivi u vodi i razblaenim rastvorima soli
taloe se u zasienom rastvoru amonijumsulfata
koaguliu na toploti
siromani su u glikokolu
rasprostranjeni su u biljnom i ivotinjskom svetu.
2. globulini
nerastvorljivi u vodi, rastvorljivi u razblaenim rastvorima soli
koaguliu na toploti
taloe se dodatkom zasienog rastvora amonijumsulfata
(poluzasienje), kao i uklanjanjem soli iz rastvora (dijaliza)
nalaze se u krvi, belancu jajeta, mleku i dr.

19

27.10.2015

Proteinski sastav nekih namirnica

namirnica

proteini

Vrsta

% u namirnici

meso

miogen
mioalbumin
miozin
aktin
mioglobin
ostali

albumin
albumin
globulin
globulin
hromoprotein
....
ukupno

2.0
1.2
10.4
4.2
0.2
2.0
20.0

mleko

kazein
laktoalbumin
laktoglobulin

fosfoprotein
albumin
globulin
ukupno

2.7
0.2
0.4
3.3

jaje

ovoalbumin
lizozim
ovoglobulin
ovomukoid
vitelin
fosfitin
ostali

albumin
globulin
globulin
glikoprotein
fosfoprotein
fosfoprotein
lipoproteini
ukupno

6.1
0.4
0.4
0.5
5.1
0.4
0.5
13.4

Podela proteina prema obliku molekule:

1. globularni
odnos duina-irina molekule manji od 10
kompaktno izuvijani polopeptidni lanci
insulin, albumini, globulini, enzimi
2. fibrilarni
odnos duina-irina molekule vei od 10
dugaki polipeptidni lanci uvrnuti u spiralu popreno
povezani disulfidnim ili vodoninim vezama
keratin, kolagen, miozin

20

27.10.2015

FIZIKE I HEMIJSKE OSOBINE PROTEINA

Mm peptida: do 10 000
Mm proteina: 10 000 - 25 000 000

Odreivanje Mt proteina:
1. Ultracentrifugiranje (6 000 o/min)
2. SDS PAGE
3. Gel filtracija
prema veliini estica (1-100 m) spadaju u koloide
predstavljaju smeu vie proteinskih frakcija razliitih Mm (npr.
glijadini se nalaze u opsegu Mm 15 90 kD)
za preiavanje proteina koristi se dijaliza. Ne prolaze kroz
polupropustljive membrane creva za dijalizu iji su prenici pora
manji od njihovih prenika.
proteini su koloidni elektroliti i taloe se na izoelektrinom pH.
mogu da se razdvoje elektroforezom. U rastvoru iji je pH manji
od izoelektrine take putuju prema katodi, a kada je pH vii od
izoelektrine take prema anodi.

optike osobine proteina

interakcije proteina ili njihovih konstituenata (aminokiselina
i peptida) i elektromagnetog zraenja deli se na:
1. neapsorptivne interakcije:
(polarizacija, difrakcija x zraka, optika anizotropija,
refrakcija i disperzija, skatering)
2. apsorptivne interakcije
apsorpcija u UV oblasti
apsorpcija u IR oblasti

21

27.10.2015

DIGESTIJA PROTEINA
APSORPCIJA PROTEINA

oko 100 g

Dnevne potrebe za proteinima

Dnevne potrebe za proteinima prema I principu racionalne ishrane su 1215% dnevnih energetskih potreba

Maksimalni dnevni unos ne treba da prekorai 30-35%

Problemi koji nastaju usled prekomernog unosa proteina se jo prouavaju,
ali obuhvataju smanjeni unos drugih nutrimenata (pre svega ugljenih hidrata
i vlakana), poveani pratei unos masti; jetra metabolie poveanu koliinu
proteina, a bubrezi ekskretuju poveanu koliinu azotnih metabolita
Unos od 2,5-5 g/kg TM moe ozbiljno da ugroze zdravlje i bez prateeg
unosa UH i masti moe dovesti do smrti (tzv. gladovanje na zeetini)

22

27.10.2015

Deficit proteina dovodi do ozbiljnog oboljenja rasprostranjenog u nerazvijenim

zemljama kvaiokor i marazmus
Proteinski deficit se javlja u gerijatrijskoj populaciji,
kod bolnikih pacijenata

Kliniki simptomi blaeg proteinskog deficita

o gubitak kose
o smanjenje miine mase
o oteano zarastanje rana
o smanjenje otpornosti organizma

Preporuen dnevni unos (RDA) proteina za razliite starosne grupe i

posebna stanja
starost (godine)
ili stanje

RDA
(g proteina/dan) do 1989.

DRI (g/dan)

0.0-0.5

telesna masa (kg) x 2.2

9,1

0.5-1

telesna masa (kg) x 2.0

11

1-3

23

13

4-6

30

19 (4-8 godina)

7-10

34

34 (9-13 godina)

11-14, mukarci

45

52 (14-18 godina)

15-51+, mukarci (70 kg)

56

56 (18- >70 godina)

46 (14- >70 godina)

11-18, ene

46

19-51+, ene (55 kg)

44

graviditet

+30

71

laktacija

+20

71

U proseku potrebe za proteinima za odraslu osobu iznose 0,8 g/ kg TM

23

27.10.2015

individualni faktori:
1. veliina tela
vilje i krupnije osobe imaju vee potrebe
2. uzrast
za vreme rasta potrebe su 2-3 puta vee po jedinici telesne mase
3. pol
mukarci imaju vee potrebe po jedinici mase jer imaju razvijeniju
muskulaturu
4. nutricioni status
pothranjene osobe i osobe na dijeti sa niskim sadrajem ugljenih
hidrata imaju vee potebe
5. graviditet i laktacija
vee potrebe za razvoj fetusa i sintezu proteina mleka
6. klima
pri niskim temperaturama nije potreban povean unos proteina
ukoliko se energija obezbeuje iz ugljenih hidrata.
pri visokim temperaturama potrebno je malo poveati unos proteina
zbog poveanog gubitka azota tanspiracijom

7. fizika aktivnost
osobe koje treniraju ili se oporavlju posle mirovanja imaju vee potrebe
8. dijetarne komponente ishrane
osobe koje unose proteine niske bioloke vrednosti moraju da ih unose u
veoj koliini (vegetarijanci)
vaan je i odnos ugljenih hidrata i proteina u hrani, jer ugljeni hidrati tede
proteine
9. emocionalna stabilnost
pokazano je da stresna stanja dovode do izluivanja vee koliine azota i
do promena u hormonskom profilu
10. bolesti
uglavnom poveavaju potrebu za proteinima zbog regeneracije tkiva,
poveanog bazalnog metabolizma kod hipertermije, poveane siteze
antitela, perspiracije, osim u sluaju poviene temperature

24

27.10.2015

AZOTNA RAVNOTEA
proteinske potrebe organizma obino se izraavaju
preko azotnog bilansa:
1.

pozitivan azotni bilans - koliina izluenog azota je

manja od koliine unetog. Karakteristian za mlade
organizme, jer se uneti proteini koriste ne samo za
regeneraciju tkiva, ve i za izgradnju novih tkiva poveanja telesne mase

2.

negativan azotni bilans - koliina izluenog azota je

vea nego koliina unetog. Troe se sopstvena tkiva dolazi do smanjenja telesne mase

3.

azotna ravnotea - koliina izluenog azota je jednaka

koliini unetog - telesna masa se ne menja

BIOLOKA VREDNOST PROTEINA

Bioloka vrednost proteina je sposobnost proteina da se nakon apsorpcije
ugrade u proteine organizma
Faktori koji utiu na BV proteina su:
osastav aminokiselina
opromene uslovljene procesima prerade namirnica
Postoji nekoliko naina za procenu BV proteina:
oodreivanje indeksa efikasnosti proteina (Protein Efficacy Ratio)
oodreivanje bioloke vrednosti (BV)
oodreivanje aminokiselinskog skora korigovanog za digestibilnost
proteina (PDCAAS = Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score)
ouporeivanje sadraja aminokiselina u ispitivanom proteinu sa
referentnim sastavom aminokiselina

25

27.10.2015

indeks efikasnosti proteina - PER

pretstavlja sposobnost proteina da u datom momentu regeneriu stara i
izgrauju nova tkiva koristi se od 1913.godine
poveanje telesne mase
PER =
masa unetog proteina
bioloka vrednost proteina - BV
pretstavlja deo iskorienog proteinskog azota u organizmu
koliina zadranog azota
BV =
koliina unetog azota

za odreivanje BV i PER koriste se:

1. bioloke metode - zasnivaju se na praenju azotnog bilansa i
promena telesne mase eksperimentalnih ivotinja
2. hemijske metode - zasnivaju se na odreivanju sadraja
amino-kiselina u hidrolizatu ispitivanog proteina
Formule Block-a i Mitchel-a:
PER = 3.77 - 0.0321 x
BV = 102 - 0.634 x

limitirajui faktor (limitirajua aminokiselina) je ona

esencijalna aminokiselina iji je sadraj najmanji u odnosu na
sadraj iste aminokiseline u ukupnim proteinima jajeta iji se
sadraj dogovorno uzima kao 100%

x - procenat deficita limitirajue aminokiseline - dobija se

oduzimanjem od 100 vrednosti procenta limitirajue
aminokiseline (% od iste amino-kiseline proteina jajeta)

26

27.10.2015

% esencijelnih aminokiselina u proteinima jajeta

(FAO)
Lizin

6,88

Treonin

5,01

Valin

6,75

Metionin

5,71

Izoleucin

8,70

Leucin

6,20

Tirozin

4,10

Fenilalanin

5,65

primer: u proteinima pasulja limitirajua a.k. je metionin

1.92 % (5.71 % u proteinima jajeta)
1.92 100 / 5.71 = 33.6 %
100 - 33.6 = 66.4 - procenat deficita limitirajue a.k.
BV = 102 - 0.634 66.4 = 59.9
PER = 3.77 - 0.0321 66.4 = 1.64

PDCAAS
mg limitirajue AK u 1 g test proteina
PDCAAS =

x % digestibilnosti
mg iste amino kiseline u 1 g test proteina

Prednost ove metode utvruje se na ljudima i uzima se u obzir njihova

prava digestibilnost
Poreenje sadraja AK sa referentnim proteinom
Primer je zahtev za kvalitet AK u formulama za ishranu odojadi
U odnosu na istu energetsku vrednost, poetna formula za odojad mora sadrati najmanje
istu koliinu svih iskoristljivih neophodnih i uslovno neophodnih aminokiselina kao u
referentnim proteinima majinog mleka

Sastav referetnog proteina

majinog mleka

27

27.10.2015

Podela proteina prema biolokoj vrednosti:

1. potpuni proteini (BV > 75)
- omoguavaju normalan rast i regeneraciju organizma
- proteini: mesa (sem proteina vezivnog tkiva), mleka, jaja
2. delimino nepotpuni proteini (BV = 55-75)
- omoguavaju samo odravanje telesne mase
- veina biljnih proteina: proteini itarica su deficitarni u
lizinu, a proteini leguminoza u metioninu
3. nepotpuni proteini (BV < 55)
- ne omoguavaju ni odravanje telesne mase
- proteini vezivnog tkiva: kolagen, elastin.
- zein iz kukuruza je veoma deficitaran u lizinu

Poboljanje bioloke vrednosti proteina

komplementacija kombinovanjem proteina

dodavanje deficitarnih a.k. u dijetetske proizvode
genetske modifikacije hibridi sa veim sadrajem deficitarnih a.k.

28

27.10.2015

Proteini poreklom iz namirnica ivotinjskog porekla obezbeuju sve esencijelne

aminokiseline u potrebnim koliinama i zato se smatraju potpunim proteinima.
Proteini iz namirnica biljnog porekla su uglavnom deficitarni u 1 ili vie
esencijelnih aminokiselina i zato se smatraju nepotpunim proteinima
Ishrana vegetarijanaca moe biti adekvatna po kvalitetu aminokiselina ako se
kombinuju izvori nepotpunih proteina kojima nedostaju razliite esencijelne
aminokiseline
Kombinacije biljnih namirnica koje obezbeuju sve EAK
Kombinacija

Primer

ita i leguminozno povre

(ukljuujui suve leguminoze)

Pirina i pasulj
Supa od graka i tost
Kari sa soivom i pirina

ita i mleni proizvodi

Testenina sa sirom
Sutlija
Sendvi sa sirom

Leguminozno povre i
semenke

Boranija sa susamom
Humus / falafel sa semenkama
bundeve

DIGESTIBILNOST PROTEINA
Faktori koji utiu na digestibilnost proteina:
poreklo (biljni proteini imaju manju digestibilnost zbog manje
digestibilnih elijskih memebrana)
fizikohemijski faktori (konformacija molekula, tipovi veza)
prisustvo sastojaka hrane koji modifikuju digestiju (vlakna, tanini)
prisustvo antifiziolokih faktora koji utiu na digestiju (tripsin
inhibitori, lektini)
termiki tretman (Millard-ova reakcija, stvaranje lizinoalanina,
racemizacija i dr.)

29

27.10.2015

Namirnica

Digestibilnost proteina (%)

Belance jajeta

97

Celo jaje, govedina, ivina, riba

95

Penino belo brano

95

Soja protein izolat

94

Polirani pirina

88

Sojino brano

86

Integralna penica

86

Kukuruzni proizvodi

86

Integralni pirina

84

pasulj

69

UTICAJ TERMIKOG TRETMANA NA

BIOISKORISTLJIVOST PROTEINA
Denaturacija i koagulacija proteina imaju povoljno dejstvo na
digestivnu iskoristljivost proteina zbog promene konformacije
polipeptidnih lanaca to omoguava laki pristup enzimima

30

27.10.2015

Denaturacija proteina
Denaturacija je promena nativne strukture proteina
Faktori koji dovode do denaturacije:
poviena ili sniena temperatura
kiseline ili baze
ultrazvuk
UV svetlost
jonizujua zraenja
teki metali
enzimi
organski rastvarai i dr.

denaturisanjem proteini prelaze iz

visoko organizovanog u
neorganizovano stanje uz
promenu konformacije
(odmotavanje, ispravljanje
molekula)
denaturisani proteini se lake
hidrolizuju dejstvom enzima
pokazuju poveanu optiku
rotaciju i viskozitet
poveana reaktivnost aktivnih
grupa i smanjena rastvorljivost
denaturisani enzimi i peptidi gube
bioloku aktivnost

31

27.10.2015

koagulacija proteina
pojava kada se estice proteina taloe usled smanjenog Braunovog
kretanja
pri manjim koncentracijama estice se taloe, a pri veim dolazi do
ovravanja celog sistema prelazak u gel
denaturacija je jednaka koagulaciji kada nastane talog
neki koagulisani proteini su svarljiviji (npr. ovoalbumin)
koagulacija eliminie antivitaminsko dejstvo avidina (antivitamin vitamina H)
koagulisani gluten ne moe da vee vodu (suenje hleba)

Formiranje unutranjih peptidnih veza izmeu

lizina i amidne karboksilne grupe glutaminske
kiseline pri veoma visokim temperaturama usled
onemoguava pristup digestivnim enzimima.
Digestivna iskoristljivost proteina pasterizovanog
nego UHT sterilizoivanog.

-amino grupe
i asparaginske
sternih smetnji
mleka je vea

Racemizacija aminokiselina usled uticaja alkalne sredine prilikom

tehnolokih procesa pripremanja proteinskih koncentrata (kazeinata,
proteina kvasca, soje) dovodi do smanjenja bioskoristljivosti jer se
D-aminokiseline ne metaboliu u organizmu

32

27.10.2015

interakcija proteina i ugljenih hidrata

Pri zagrevanju dolazi do reakcije neenzimskog tamnjenja - Millard-ove reakcije.

Lizin najvie uestvuje u ovoj reakciji jer su slobodne i terminalne amino grupe
najaktivnije. Zbog toga pri reakciji neenzimskog tamnjenja dolazi do smanjenja
iskoristljivosti proteina jer je deo lizina blokiran.

interakcija proteina i masti

Oksidativnom razgradnjom nezasienih masnih kiselina i holesterola

nastaju proizvodi koji mogu da reaguju sa amino grupama proteina, naroito
lizina, ime se smanjuje njihova iskoristljivost.

Uloga proteina u namirnicama

Fizike osobine proteina i njihove interakcije sa drugim sastojcima namirnica
utiu na senzorne karakteristike namirnica

Protein

Funkcionalne karakteristike u
namirnicama

Mehnizam funkcionalnih
svojstava

Gluten

Elastinost, viskozitet

Vodonine veze; disulfidne veze;

hidrofobno povezivanje

Miozin

Emulgujua svojstva, eliranje

Hidrofobno povezivanje;
disulfidne veze

Kazein

Koagulacija, emulgujua svojstva,

viskozitet

Hidrofobno povezivanje;
elektrostatsko privlaenje

Kolagen

Geliranje, penjenje

Vodonine veze; hidrofobno

povezivanje

33