Handbook of Biochemistry and

Molecular Biology Roger L. Lundblad

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BIOCHEMISTRY and
MOLECULAR BIOLOGY
Fifth Edition
Handbook of
BIOCHEMISTRY and
MOLECULAR BIOLOGY
Fifth Edition

Edited by
Roger L. Lundblad
Fiona M. Macdonald
CRC Press
Taylor & Francis Group
6000 Broken Sound Parkway NW, Suite 300
Boca Raton, FL 33487-2742

© 2018 by Taylor & Francis Group, LLC

CRC Press is an imprint of Taylor & Francis Group, an Informa business

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Printed on acid-free paper

International Standard Book Number-13: 978-1-138-03309-2 (Hardback)

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Library of Congress Cataloging‑in‑Publication Data

Names: Lundblad, Roger L., editor. | Macdonald, M. (Fiona), 1960- editor.
Title: Handbook of biochemistry and molecular biology / editors, Roger L. Lundblad,
Fiona M. Macdonald.
Description: Fifth edition. | Boca Raton : Taylor & Francis, 2018. | Includes
bibliographical references and index.
Identifiers: LCCN 2017055451 | ISBN 9781138033092 (hardback : alk. paper)
Subjects: | MESH: Biochemical Phenomena | Tables
Classification: LCC QH345 | NLM QU 16 | DDC 572--dc23
LC record available at https://lccn.loc.gov/2017055451

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This work is dedicated to the many scientists of the “The Greatest Generation” who
contributed to the base of our knowledge of biochemistry and molecular biology.

Roger L. Lundblad, Ph.D.

Dedicated to James Ivan Yanchak, my husband

Fiona M. Macdonald, Ph.D., F.R.S.C.

 TABLE OF CONTENTS

Preface...................................................................................................................................................................................................................................xi
Acknowledgments........................................................................................................................................................................................................... xiii
Editors..................................................................................................................................................................................................................................xv

SECTION I: AMINO ACIDS, PEPTIDES, AND PROTEINS

Properties of Amino Acids.................................................................................................................................................................................... 2
Data on the Naturally Occurring Amino Acids............................................................................................................................................... 6
Coefficients of Solubility Equations of Certain Amino Acids in Water....................................................................................................31
Heat Capacities, Absolute Entropies, and Entropies of Formation of Amino Acids and Related Compounds................................32
Heat of Combustion, Enthalpy, and Free Energy of Formation of Amino Acids and Related Compounds......................................34
Solubilities of Amino Acids in Water at Various Temperatures.................................................................................................................36
Heats of Solution of Amino Acids in Aqueous Solution at 25° C...............................................................................................................37
Free Energies of Solution and Standard Free Energy of Formation of Amino Acids in Aqueous Solution at 25° C.......................39
Far Ultraviolet Absorption Spectra of Amino Acids.....................................................................................................................................40
UV Absorption Characteristics of N-Acetyl Methyl Esters of the Aromatic Amino Acids, Cystine, and of N-Acetylcysteine........42
Numerical Values of the Absorbances of the Aromatic Amino Acids in Acid, Neutral, and Alkaline Solutions...........................43
Hydrophobicities of Amino Acids and Proteins.............................................................................................................................................48
Partial Volumes of Amino Acids........................................................................................................................................................................63
Deamidation of Asparagine.................................................................................................................................................................................66
Michael Reactions of Proteins.............................................................................................................................................................................70
Molecular Weights of Proteins and Some Other Materials Including Sedimentation, Diffusion, and Frictional
Coefficients and Partial Specific Volumes........................................................................................................................................................ 74
1%
Molar Absorptivity and A1cm Values for Proteins at Selected Wavelengths of the Ultraviolet and Visible Region......................111
Temperature Coefficients of Apparent Partial Specific Volumes of Proteins Expressed in ml/g/deg (dV/dT)..............................225
Protein pK Values.................................................................................................................................................................................................226
Intrinsic Viscosity of Proteins.......................................................................................................................................................................... 230
Infrared Spectra of Proteins..............................................................................................................................................................................232
Volume Changes for Some Macromolecule Association Reactions.........................................................................................................233
Assay of Solution Protein Concentration...................................................................................................................................................... 234
Spectrophotometric Determination of Protein Concentration in the Short-Wavelength Ultraviolet.............................................239

SECTION II: ENZYMES

Turnover of Enzymes in Tissues...................................................................................................................................................................... 242
Molecular Turnover of Cytochromes in Animals....................................................................................................................................... 246
Matrix Metalloproteinases................................................................................................................................................................................247
Proteases in the Interstitial Space....................................................................................................................................................................259
Enzymes in Synthetic Organic Chemistry.....................................................................................................................................................267
Therapeutic Enzymes..........................................................................................................................................................................................278
Protease Inhibitors and Protease Inhibitor Cocktails.................................................................................................................................282

SECTION III: LIPIDOMICS AND LIPIDOMES

Evolution of the Classification and Nomenclature of Lipids......................................................................................................................296
A Brief Glossary for Lipidomics........................................................................................................................................................................297
A Comprehensive Classification System for Lipids......................................................................................................................................298
Properties of Fatty Acids and Their Methyl Esters......................................................................................................................................322
Densities, Specific Volumes, and Temperature Coefficients of Fatty Acids from C8 to C12................................................................324
Composition and Properties of Common Oils and Fats.............................................................................................................................325
Spectral Properties of Fatty Acids...................................................................................................................................................................329
IR Active Bands of Phosphatidylethanolamines (PE)..................................................................................................................................336
Concentration of Some Fatty Acids in Human Blood, Blood Plasma or Blood Serum....................................................................... 340
Some Unusual Fatty Acid Structures............................................................................................................................................................. 346

SECTION IV: VITAMINS AND COENZYMES

Properties of Vitamins........................................................................................................................................................................................352
Biological Characteristics of Vitamins...........................................................................................................................................................362
Vitamers.................................................................................................................................................................................................................365
Vitamin Names Discarded................................................................................................................................................................................373

vii
viii Table of Contents

SECTION V: NUCLEIC ACIDS

Some Definitions for Nucleic Acids ................................................................................................................................................................376
UV Spectral Characteristics and Acidic Dissociation Constants of 280 Alkyl Bases, Nucleosides, and Nucleotides................ 380
Ultraviolet Absorbance of Oligonucleotides Containing 2′-O-Methylpentose Residues....................................................................387
Spectrophotometric Constants of Ribonucleotides.................................................................................................................................... 388
Purines, Pyrimidines, Nucleosides, and Nucleotides: Physical Constants and Spectral Properties................................................391
Chemical Modification of Nucleic Acids........................................................................................................................................................479
Polymerase Chain Reaction...............................................................................................................................................................................492
Gene Editing.........................................................................................................................................................................................................495

SECTION VI: GLYCOSCIENCE

Nomenclature of Carbohydrates..................................................................................................................................................................... 500
Chemical Modification of Carbohydrates......................................................................................................................................................507
Some Properties of Glycosaminoglycans.......................................................................................................................................................516
Sugar Mimetics.....................................................................................................................................................................................................522
Intrinsic Viscosity of Polysaccharides.............................................................................................................................................................525

SECTION VII: CHEMICAL BIOLOGY AND DRUG DESIGN

Unnatural Amino Acids for Incorporation into Proteins...........................................................................................................................530
Structures and Symbols for Synthetic Amino Acids Incorporated into Synthetic Polypeptides......................................................532
Properties of the α-Keto Acid Analogs of Amino Acids............................................................................................................................ 540
α,β-Unsaturated Amino Acids........................................................................................................................................................................ 542
Amino Acid Antagonists................................................................................................................................................................................... 543
Particle Diameter................................................................................................................................................................................................ 549
Weights of Cells and Cell Constituents..........................................................................................................................................................550
Click Chemistry...................................................................................................................................................................................................551
A Listing of Log P Values, Water Solubility, and Molecular Weight for Some Selected Chemicals.................................................555

SECTION VIII: PHYSICAL AND CHEMICAL DATA

IUBMB-IUPAC Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) Recommendations for Nomenclature and
Tables in Biochemical Thermodynamics....................................................................................................................................................... 560
Standard Transformed Gibbs Energies of Formation for Biochemical Reactants................................................................................572
Enthalpy, Entropy, and Free Energy Values for Biochemical Redox Reactions......................................................................................575
Oxidation-Reduction Potentials, Absorbance Bands, and Molar Absorbance of Compounds Used in Biochemical Studies......576
Calorimetric ΔH Values Accompanying Conformational Changes of Macromolecules in Solution...............................................583
Free Energies of Hydrolysis and Decarboxylation........................................................................................................................................594
Deci-Normal Solutions of Oxidation and Reduction Reagents.................................................................................................................598
Guidelines for Potentiometric Measurements in Suspensions Part A — The Suspension Effect.......................................................599
Ionization Constants of Acids and Bases...................................................................................................................................................... 606
Guidelines for NMR Measurements for Determination of High and Low pKa Values....................................................................... 647
Measurement and Interpretation of Electrokinetic Phenomena............................................................................................................. 654
Measurement of pH Definition, Standards, and Procedures.....................................................................................................................682
General Comments on Buffers..........................................................................................................................................................................699
List of Buffers........................................................................................................................................................................................................701
Brønsted Acidities...............................................................................................................................................................................................713
Buffer Solutions....................................................................................................................................................................................................714
Amine Buffers Useful for Biological Research..............................................................................................................................................718
Preparation of Buffers for Use in Enzyme Studies.......................................................................................................................................719
Indicators for Volumetric Work and pH Determinations..........................................................................................................................723
Acid and Base Indicators....................................................................................................................................................................................725
Specific Gravity of Liquids.................................................................................................................................................................................729
Properties of Some Solvents..............................................................................................................................................................................733
Chemicals Commonly Used in Biochemistry and Molecular Biology and their Properties..............................................................737
Common Detergents Used in Biochemical Research..................................................................................................................................797
Some Properties of Detergents and Surfactants Used in Biochemistry and Molecular Biology.......................................................799
Some Biological Stains and Dyes..................................................................................................................................................................... 806
Mordant Dyes.......................................................................................................................................................................................................829
Metal Chelating Agents......................................................................................................................................................................................832
Metallomics: Guidelines for Terminology and Critical Evaluation of Analytical Chemistry Approaches
(IUPAC Technical Report)................................................................................................................................................................................ 840
Water......................................................................................................................................................................................................................847
General Information on Spectroscopy........................................................................................................................................................... 849
Plastics....................................................................................................................................................................................................................851
Table of Contents ix

Chemical and Physical Properties of Various Commercial Plastics........................................................................................................857

Chemical Resistance of Plastics........................................................................................................................................................................858
Generic Source-Based Nomenclature for Polymers.................................................................................................................................... 860
Definitions of Terms Relating to Reactions of Polymers and to Functional Polymeric Materials................................................... 866
Definitions of Terms Related to Polymer Blends, Composites, and Multiphase Polymeric Materials.............................................874
Terminology for Biorelated Polymers and Applications (IUPAC Recommendations 2012).............................................................. 885
Intrinsic Viscosity of Poly(ethylene glycol)....................................................................................................................................................901
International Union of Pure and Applied Chemistry................................................................................................................................. 903
Organic Name Reactions Useful in Biochemistry and Molecular Biology.............................................................................................917
Brief Guide to the Nomenclature of Inorganic Chemistry ....................................................................................................................... 944
Properties of Fluorescent Probes Commonly Used for Membrane Studies...........................................................................................951
Chromatography..................................................................................................................................................................................................953
Blotting Technologies.........................................................................................................................................................................................971
Oxidation of Thiols..............................................................................................................................................................................................973
Partial Volumes for Some Selected Compounds..........................................................................................................................................976

Appendix: Abbreviations and Acronyms...................................................................................................................................................................979

Index...................................................................................................................................................................................................................................993
 PREFACE
This is the fifth edition of the Handbook of Biochemistry and
Molecular Biology. The first edition was published as a single
volume in 1968 under the guidance of Herbert Sober. The
second edition appeared in 1970 and the third, with Gerald
Fasman as editor, appeared in eight volumes published in
1975–6. This increase in size reflected the rapid advances in
knowledge in the then relatively new field of molecular biology.
The 4th edition of the Handbook of Biochemistry and Molecular
Biology was published in 2010 with the goal of retaining mate-
rial from the previous editions as well as incorporating some
new material.
It is intended that current Handbook of Biochemistry
and Molecular Biology be a companion volume to the CRC
Handbook of Chemistry and Physics—a single volume ready-
reference work that will find a home on the bookshelves of
biochemists and molecular biologists everywhere. We have
retained material from the fourth edition as well as including
a large amount of material from the third edition. It is recog-
nized that some of this material is dated but it was our intent to
convert this material to electronic copy with the goal of revising
such for the 6th edition. We do not expect to go back again to
previous volumes for additional material. It is intended that
the Handbook of Biochemistry and Molecular Biology serve as
repository of data on the properties of biochemicals and it is
not intended to serve as textbook. As such, some exciting areas
of molecular biology are not included. There is comfort in that
such work is extensively covered in other reviews. The advent
of electronic media allows for more frequent updating and it is
hoped that any infelicities in our selection may be readily recti-
fied. Additionally, suggestions on new topics for this Handbook
and notification of errors are always appreciated. Address all
comments to Editor, Handbook of Biochemistry and Molecular
Biology, Taylor & Francis Group, 6000 Broken Sound Parkway
NW, Suite 300, Boca Raton, FL 33487.
Roger L. Lundblad
University of North Carolina
Fiona M. Macdonald
University of London
xi
 ACKNOWLEDGMENTS
This work would not have been possible without the outstand-
ing support of the various research librarians at the University
of North Carolina at Chapel Hill. The work of Max Bowman and
her colleagues in Interlibrary Loan was critical. Danielle Zarfati
of CRC Press pulled all the “stuff” together for production and
without the skill and arduous work of Glenon Butler, also of CRC
Press, production would not have happened. Professor Bryce
Plapp of the University of Iowa provided insight and support. We
also acknowledge the useful comments of Professor Ed Dennis
of the University of California at San Diego as well as Professor
Michael Boutros of the German Cancer Research Center and
Heidelberg University. However, the editors take all responsibil-
ity for the selection of content.
xiii
 EDITORS
Roger L. Lundblad is a native of San Francisco, California.
He received his undergraduate education at Pacific Lutheran
University and his PhD in biochemistry from the University
of Washington. After postdoctoral work in the laboratories of
Stanford Moore and William Stein at the Rockefeller University,
he joined the faculty of the University of North Carolina at Chapel
Hill. He joined the Hyland Division of Baxter Healthcare in 1990.
Currently Dr. Lundblad is an independent consultant and writer
in biotechnology in Chapel Hill, North Carolina. He is an adjunct
professor of pathology at the University of North Carolina at
Chapel Hill. He is the author of more than 150 journal publications
and a number of reference texts and an editor of several books. He
is the past editor-in-chief of several biotechnology journals.
Fiona M. Macdonald received her BSc in chemistry from
Durham University, UK. She obtained her PhD in inorganic bio-
chemistry from Birkbeck College, University of London, studying
under Peter Sadler. Having spent most of her career in scientific
publishing, she is now at Taylor & Francis Group and is involved
in developing chemical information products.
xv
Section I •
Amino Acids, Peptides, and Proteins

Properties of Amino Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 2

Data on the Naturally Occurring Amino Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6
Coefficients of Solubility Equations of Certain Amino Acids in Water . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 31
Heat Capacities, Absolute Entropies, and Entropies of Formation of Amino Acids and
Related Compounds . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 32
Heat of Combustion, Enthalpy and Free Energy of Formation of Amino Acids and
Related Compounds . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 34
Solubilities of Amino Acids in Water at Various Temperatures . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36
Heats of Solution of Amino Acids in Aqueous Solution at 25° C . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37
Free Energies of Solution and Standard Free Energy of Formation of Amino Acids in
Aqueous Solution at 25° C . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39
Far Ultraviolet Absorption Spectra of Amino Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40
UV Absorption Characteristics of N-Acetyl Methyl Esters of the Aromatic Amino Acids,
Cystine, and of N-Acetylcysteine . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42
Numerical Values of the Absorbances of the Aromatic Amino Acids in Acid, Neutral and
Alkaline Solutions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43
Hydrophobicities of Amino Acids and Proteins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48
Partial Volumes of Amino Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63
Deamidation of Asparagine . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 66
Michael Reactions of Proteins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 70
Molecular weights of proteins and some other materials including sedimentation,
diffusion and frictional coefficients and partial specific volumes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 74
Molar Absorptivity and A1% 1 cm Values for Proteins at Selected Wavelengths of the
Ultraviolet and Visible Region . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 111
Temperature Coefficients of Apparent Partial Specific Volumes of Proteins Expressed in
ml/g/deg (dV/dT) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 225
Protein pK Values . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 226
Intrinsic Viscosity of Proteins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 230
Infrared Spectra of Proteins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 232
Volume Changes for Some Macromolecule Association Reactions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 233
Assay of Solution Protein Concentration . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 234
Spectrophotometric Determination of Protein Concentration in the
Short-Wavelength Ultraviolet . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 239
 PROPERTIES OF AMINO ACIDS

This table gives selected properties of some important amino
acids and closely related compounds. The first part of the table
lists the 20 “standard” amino acids that are the basic constitu-
ents of proteins. The second part includes other amino acids and
related compounds of biochemical importance. Within each part
of the table the compounds are listed by name in alphabetical
order. Structures are given in the following table.
Symbol: Three-letter symbol for the standard amino acids
Mr: Molecular weight
tm: Melting point
pKa, pKb, pKc, pKd: Negative of the logarithm of the acid dis-
sociation constants for the COOH and NH2 groups (and, in
some cases, other groups) in the molecule (at 25°C)
pI: pH at the isoelectric point
S: Solubility in water in units of grams of compound per
kilogram of water; a temperature of 25°C is understood
unless otherwise stated in a superscript. When quantita-
tive data are not available, the notations sl.s. (for slightly
soluble), s. (for soluble), and v.s. (for very soluble) are used.
V20: Partial molar volume in aqueous solution at infinite dilution
(at 25°C)
Data on the enthalpy of formation of many of these compounds
are included in the table “Heat of Combustion, Enthalpy and Free
Energy of Formation of Amino Acids and Related Compounds” on
p. 69 of this Handbook. Absorption spectra and optical rotation
data can be found in Reference 3. Partial molar volume is taken
from Reference 5; other thermodynamic properties, including
­solubility as a function of temperature, are given in References 3
and 5. Most of the pK values come from References 1, 6, and 7.
References
1. Dawson, R. M. C., Elliott, D. C., Elliott, W. H., and Jones, K. M.,
Data for Biochemical Research, Third Edition, Clarendon Press,
Oxford, 1986.
2. O’Neil, Maryadele J., Ed., The Merck Index, Fourteenth Edition,
Merck & Co., Rahway, NJ, 2006.
3. Sober, H. A., Ed., CRC Handbook of Biochemistry. Selected Data for
Molecular Biology, CRC Press, Boca Raton, FL, 1968.
4. Voet, D., and Voet, J. G., Biochemistry, Second Edition, John Wiley
& Sons, New York, 1995.
5. Hinz, H. J., Ed., Thermodynamic Data for Biochemistry and
Biotechnology, Springer–Verlag, Heidelberg, 1986.
6. Fasman, G. D., Ed. Practical Handbook of Biochemistry and
Molecular Biology, CRC Press, Boca Raton, FL, 1989.
7. Smith, R. M., and Martell, A. E., NIST Standard Reference
Database 46: Critically Selected Stability Constants of Metal
Complexes Database, Version 3.0, National Institute of Standards
and Technology, Gaithersburg, MD, 1997.
8. Ramasami, P., J. Chem. Eng. Data, 47, 1164, 2002.

V20/cm3
Symbol Name Mol. Form Mr tm/°C pKa pKb pKc pKd pI S/g kg−1 mol−1
Ala l-Alanine C3H7NO2 89.09 297 2.33 9.71 6.00 166.9 60.54
Arg l-Arginine C6H14N4O2 174.20 244 2.03 9.00 12.10 10.76 182.6 127.42
Asn l-Asparagine C4H8N2O3 132.12 235 2.16 8.73 5.41 25.1 78.0
Asp l-Aspartic acid C4H7NO4 133.10 270 1.95 9.66 3.71 2.77 5.04 74.8
Cys l-Cysteine C3H7NO2S 121.16 240 1.91 10.28 8.14 5.07 v.s. 73.45
Gln l-Glutamine C5H10N2O3 146.14 185 2.18 9.00 5.65 42.5
Glu l-Glutamic acid C5H9NO4 147.13 160 2.16 9.58 4.15 3.22 8.6 89.85
Gly Glycine C2H5NO2 75.07 290 2.34 9.58 5.97 250.2 43.26
His l-Histidine C6H9N3O2 155.15 287 1.70 9.09 6.04 7.59 43.5 98.3
Ile l-Isoleucine C6H13NO2 131.17 284 2.26 9.60 6.02 34.2 105.80
Leu l-Leucine C6H13NO2 131.17 293 2.32 9.58 5.98 22.0 107.77
Lys l-Lysine C6H14N2O2 146.19 224 2.15 9.16 10.67 9.74 5.8 108.5
Met l-Methionine C5H11NO2S 149.21 281 2.16 9.08 5.74 56 105.57
Phe l-Phenylalanine C9H11NO2 165.19 283 2.18 9.09 5.48 27.9 121.5
Pro l-Proline C5H9NO2 115.13 221 1.95 10.47 6.30 1622 82.76
Ser l-Serine C3H7NO3 105.09 228 2.13 9.05 5.68 250 60.62
Thr l-Threonine C4H9NO3 119.12 256 2.20 8.96 5.60 98.1 76.90
Trp l-Tryptophan C11H12N2O2 204.23 289 2.38 9.34 5.89 13.2 143.8
Tyr l-Tyrosine C9H11NO3 181.19 343 2.24 9.04 10.10 5.66 0.46
Val l-Valine C5H11NO2 117.15 315 2.27 9.52 5.96 88 90.75
N-Acetylglutamic acid C7H11NO5 189.17 199 s.
N 6-Acetyl-l-lysine C8H16N2O3 188.22 265 2.12 9.51
β-Alanine C3H7NO2 89.09 200 3.51 10.08 723.6 58.28
2-Aminoadipic acid C6H11NO4 161.16 207 2.14 4.21 9.77 3.18 2.240

2
Properties of Amino Acids 3

PROPERTIES OF AMINO ACIDS (Continued)

V20/cm3
Name Mol. Form Mr tm/°C pKa pKb pKc pKd pI S/g kg−1 mol−1
dl-2-Aminobutanoic acid C4H9NO2 103.12 304 2.30 9.63 6.06 210 75.6
dl-3-Aminobutanoic acid C4H9NO2 103.12 194.3 3.43 10.05 7.30 1250 76.3
4-Aminobutanoic acid C4H9NO2 103.12 203 4.02 10.35 971 73.2
10-Aminodecanoic acid C10H21NO2 187.28 188.5 167.3
7-Aminoheptanoic acid C7H15NO2 145.20 195 v.s. 120.0
6-Aminohexanoic acid C6H13NO2 131.17 205 7.29 863 104.2
l-3-Amino-2-methylpropanoic acid C4H9NO2 103.12 185 s.
2-Amino-2-methylpropanoic acid C4H9NO2 103.12 335 2.36 10.21 5.72 137 77.55
9-Aminononanoic acid C9H19NO2 173.26 191 151.3
8-Aminooctanoic acid C8H17NO2 159.23 192 136.1
5-Amino-4-oxopentanoic acid C5H9NO3 131.13 118 4.05 8.90
5-Aminopentanoic acid C5H11NO2 117.15 157 dec s. 87.6
o-Anthranilic acid C7H7NO2 137.14 146 2.05 4.95 3.514
Azaserine C5H7N3O4 173.13 150 8.55 v.s.
Canavanine C5H12N4O3 176.17 172 2.50 6.60 9.25 7.93 v.s.
l-γ-Carboxyglutamic acid C6H9NO6 191.14 167 1.70 9.90 4.75 3.20
Carnosine C9H14N4O3 226.23 260 2.51 9.35 6.76 322
Citrulline C6H13N3O3 175.19 222 2.32 9.30 5.92 s.
Creatine C4H9N3O2 131.13 303 2.63 14.30 16
l-Cysteic acid C3H7NO5S 169.16 260 1.89 8.70 1.30 v.s.
l-Cystine C6H12N2O4S2 240.30 260 1.50 8.80 2.05 8.03 0.11
2,4-Diaminobutanoic acid C4H10N2O2 118.13 118.1 1.85 8.24 10.44 9.27 s.
3,5-Dibromo-l-tyrosine C9H9Br2NO3 338.98 245 2.72
3,5-Dichloro-l-tyrosine C9H9Cl2NO3 250.08 247 1.97
3,5-Diiodo-l-tyrosine C9H9I2NO3 432.98 213 2.12 9.10 6.16 0.62
Dopamine C8H11NO2 153.18 10.36 8.88 s.
l-Ethionine C6H13NO2S 163.24 273 2.18 9.05 13.10
N-Glycylglycine C4H8N2O3 132.12 263 3.13 8.10 225
Guanidinoacetic acid C3H7N3O2 117.11 282 2.82 5
Histamine C5H9N3 111.15 83 9.83 6.11 v.s.
l-Homocysteine C4H9NO2S 135.19 232 2.15 8.57 10.38 5.55 s.
Homocystine C8H16N2O4S2 268.35 264 1.59 9.44 2.54 8.52 0.2
l-Homoserine C4H9NO3 119.12 203 2.27 9.28 6.17 1100
3-Hydroxy-dl-glutamic acid C5H9NO5 163.13 209 3.28
5-Hydroxylysine C6H14N2O3 162.19 2.13 8.85 9.83 9.15
trans-4-Hydroxy-l-proline C5H9NO3 131.13 274 1.82 9.47 5.74 361 84.49
l-3-Iodotyrosine C9H10INO3 307.08 205 2.20 9.10 8.70 sl.s.
l-Kynurenine C10H12N2O3 208.21 194 sl.s.
l-Lanthionine C6H12N2O4S 208.24 294 1.5
Levodopa C9H11NO4 197.19 277 2.32 8.72 9.96 11.79 520
l-1-Methylhistidine C7H11N3O2 169.18 249 1.69 8.85 6.48 200
l-Norleucine C6H13NO2 131.17 301 2.31 9.68 6.09 15 107.7
l-Norvaline C5H11NO2 117.15 307 2.31 9.65 107 91.8
l-Ornithine C5H12N2O2 132.16 140 1.94 8.78 10.52 9.73 v.s.
O-Phosphoserine C3H8NO6P 185.07 166 2.14 9.80 5.70
l-Pyroglutamic acid C5H7NO3 129.12 162 3.32
Sarcosine C3H7NO2 89.09 212 2.18 9.97 428
Taurine C2H7NO3S 125.15 328 −0.3 9.06 105
l-Thyroxine C15H11I4NO4 776.87 235 2.20 10.01 6.45 sl.s.
4 Handbook of Biochemistry and Molecular Biology

STRUCTURES OF COMMON AMINO ACIDS

O NH O O O
H2N O
OH H2N N OH OH HO
NH2 H O NH2 NH2 OH
NH2
L-Alanine (Ala) L-Arginine (Arg) L-Asparagine (Asn) L-Aspartic acid (Asp)

OH OH
O NH2 OH
O O O
HS OH O O
NH2 H2N
NH2 NH2 OH
l-Cysteine (Cys) l-Glutamine (Gln) L-Glutamic acid (Glu) Glycine (Gly)

O
O O O
HO N
H2N
NH2 OH OH OH
N
H NH2 NH2 NH2
L-Histidine (His) L-Isoleucine (Ile) L-Leucine (Leu) L-Lysine (Lys)

O O O
S OH OH
OH N HO OH
NH2 NH2 H O NH2
L-Methionine (Met) L-Phenylalanine (Phe) L-Proline (Pro) L-Serine (Ser)

O
OH O O
O
OH
OH OH
NH2 OH
NH2 N NH2
H HO NH2
L-Threonine (Thr) L-Tryptophan (Trp) L-Tyrosine (Tyr) L-Valine (Val)

O NH O O OH
HO OH O O
HO N OH O
H NH2 OH
O O NH2 H2N OH
N-Acetylglutamic acid N 6-Acetyl-L-lysine β-Alanine 2-Aminoadipic acid

OH NH2 O OH OH
NH2 H2N H2N
OH O O
DL-2-Aminobutanoic acid DL-3-Aminobutanoic acid 4-Aminobutanoic acid 6-Aminohexanoic acid

O NH2
OH O
H 2N OH H2N OH H2N OH
O
L-3-Amino-2-methylpropa- 2-Amino-2-methylpropanoic O O
noic acid acid 5-Amino-4-oxopentanoic acid 5-Aminopentanoic acid

OH
OH OH
O O N O NH O N
N O O O H2N NH
HO O HO N NH2 N
H H2N H
NH2 NH2 O OH O
Azaserine Canavanine L-γ-Carboxyglutamic acid Carnosine
Properties of Amino Acids 5

STRUCTURES OF COMMON AMINO ACIDS (Continued)

O O NH2 O NH2 O
HO N NH2 OH O HO S
H HN N S OH S OH
NH2 HO
O O NH2 O NH2
Citrulline Creatine L-Cysteic acid L-Cystine

O
Br
I NH2
O OH
H2N HO OH NH2
OH HO HO
NH2 O NH2 Br I OH
2,4-Diaminobutanoic acid 3,5-Dibromo-L-tyrosine 3,5-Diiodo-L-tyrosine Dopamine

O OH NH2 H2N
H N
S N OH
OH H2N O HN N
H N
NH2 O O H
L-Ethionine N-Glycylglycine Guanidinoacetic acid Histamine

HO
O O NH2 O
HS S OH HO OH
OH HO S OH N
NH2 NH2 O NH2 H O
L-Homocysteine Homocystine L-Homoserine trans-4-Hydroxy-L-proline

O O
O NH2
OH O O OH
OH
NH2 NH2
HO HO S H HO
O
I NH2 NH2 NH2 OH
L-3-Iodotyrosine L-Kynurenine L-Lanthionine Levodopa

HO N O O O
NH2 OH OH
N H2N OH
NH2 NH2 NH2
L-1-Methylhistidine L-Norleucine L-Norvaline L-Ornithine

O O
P OH O H2N O
HO O OH O H S
HO N OH
NH2 H O N O
OH
O-Phosphoserine L-Pyroglutamic acid Sarcosine Taurine

O I
I OH
HO
NH2
O I
I
L-Thyroxine
 DATA ON THE NATURALLY OCCURRING AMINO ACIDS
Elizabeth Dodd Mooz
The amino acids included in these tables are those for which reli-
able evidence exists for their occurrence in nature. These tables are
intended as a guide to the primary literature in which the isolation
and characterization of the amino acids are reported. Originally,
it was planned to include more factual data on the chemical and
physical properties of these compounds; however, the many dif-
ferent conditions employed by various authors in measuring these
properties (i.e., chromatography and spectral data) made them dif-
ficult to arrange into useful tables. The rotation values are as given
in the references cited; unfortunately, in some cases there is no
information given on temperature, solvent, or concentration.
The investigator employing the data in these tables is urged
to refer to the original articles in order to evaluate for himself
the reliability of the information reported. These references are
intended to be informative to the reader rather than to give credit
to individual scientists who published the original reports. Thus
not all published material is cited.
6
The compounds listed in Sections A to N are known to be
of the l configuration. Section O contains some of the d amino
acids which occur naturally. This last section is not intended
to be complete since most properties of the d amino acids cor-
respond to those of their l enantiomorphs. Therefore, emphasis
was placed on including those d amino acids whose l isomers
have not been found in nature. The reader will find additional
information on the d amino acids in the review by Corrigan 263
and in the book by Meister.1
Compilation of data for these tables was completed in
December 1974. Appreciation is expressed to Doctors L. Fowden,
John F. Thompson, Peter Müller, and M. Bodanszky who were
helpful in supplying recent references and to Dr. David Pruess
who made review material available to me prior to its publica-
tion. A special word of thanks to Dr. Alton Meister who made
available reprints of journal articles which I was not able to
obtain.
 DATA ON THE NATURALLY OCCURRING AMINO ACIDS (Continued)

References
Isolation and Chroma-
No. Amino Acid (Synonym) Source Formula (Mol Wt) Melting Point °Ca [α]Db pKa Purification tography Chemistry Spectral Data

A. L-MONOAMINO, MONOCARBOXYLIC ACIDS

1 Alanine (α-aminopropionic acid) Silk fibroin C3H7NO2 (89.09) 297° +1.825 (c 2, H2O) (1) 2.34 2 3 4 4
+14.625 (c 2, 5 N HCl) (1) 9.69
2 β-Alanine (β-aminopropionic acid) Iris tingitana C3H7NO2 (89.09) 196° (dec) – 3.55 5 5 5 –
10.24
3 α-Aminobutyric acid Yeast protein C4H9NO2 (103.12) 292° (dec) +20.525 (c 1–2, 5 N HCl) (290) 2.29 6 7 6 –
9.83
+9.325 (c 1–2, H2O) (290)
+4225 (c 1–2, gl acetic) (290)
4 γ-Aminobutyric acid (piperidinic acid) Bacteria C4H9NO2 (103.12) 203° (dec) – 4.03 8–10 9, 10 11 –
10.56 (290)
5 1-Aminocyclopropane-1-carboxylic acid Pears and apples C4H7NO2 (101.11) – – – 11 11 12 12
6 2-Amino-3-formyl-3-pentenoic acid Bankera fulgineoalba C6H9NO3 (143.15) – – – 13 13 13 13
Data on the Naturally Occurring Amino Acids

(a mushroom)
7 α-Aminoheptanoic acid Claviceps purpures C7H15NO2 (145.21) – – – 14 14 – –
7a 2-Amino-4,5-hexadienoic acid Amanita solitaria C6H9NO2 (127.16) 200° (dec) (14a) – – 14a – – 14a
8 2-Amino-4-hexenoic acid Ilamycin C6H11NO2 (129.17) – – – 15 15 – –
8a 2-Amino-4-hydroxyhept-6-ynoic acid Euphoria longan C7H11NO3 (157.19) – 20 20
−27 (c 2, H2O) −8 (c 1, 5 N HCl) – 15a 15a – 15a
(15a)
8b 2-Amino-6-hydroxy-4-methyl-4-hexenoic acid Aesculus California C7H13NO3 (159.21) – −3120 (c 2.2, H2O) – 23b 23b – 15b
seeds
+220 (c 1.1, 5 N HCl) (23b)
8c 2-Amino-4-hydroxy-5-methylhexenoic acid Euphoria longan C7H11NO3 (157.19) – −2720 (c 2, H2O) −1320 (c 1, 5 N HCl) – 15a – 15a 15a
(15a)
8d 2-Amino-3-hydroxy-methyl-3-pentenoic acid Bankera fuligineoalba C6H11NO3 (145.18) 160–161° (dec) +18225 (c 0.8, H2O) – 13 13 13 13
(13)
+20125 (c 0 8, 0 3 N HCl) (13)
9 α-Aminoisobutyric acid Iris tingitana, muscle C4H9NO2 (103.12) 200° (dec) – 2.36 16 16 – –
protein 10.21 (290)
10 β-Aminoisobutyric acid Iris tingitana C4H9NO2 (103.12) 179° (17) −2126 (c 0.43, H2O) (17) – 17 17 17 17
10a 2-Amino-4-methoxy-trans-3-butenoic acid Pseudomonas C6H9NO3 (131.15) – – – 17a 17b – 17a, 17b
aeruginosa
11 γ-Amino-α-methylenebutyric acid Arachis hypogaea C4H9NO2 (115.13) 152° (18) – – 18 18 18 –
(groundnut plants)
12 2-Amino-4-methylhexanoic acid Aesculus californica C7H15NO2 (145.21) – −220 (c 1, H2O) (19) +2420 – 19 19 19 19
(homoisoleucine) seeds (c 0.87, 5 N HCl) (19)
13 2-Amino-4-methyl-4-hexenoic acid Aesculus californica C7H13NO2 (143.19) – −6120 (c 2.4, H2O) (19) −36 – 19 19 19 19
seeds (c 1.2, 6 N HCl) (19)
13a 2-Amino-4-methyl-5-hexenoic acid Streptomyces species C7H13NO2 (143.21) 260° (dec) (19a) −9.6° (c 1.78, H2O) +5.7° – 19a 19a – 19a
(c 0.7, 1 N HCl) (99a)
7
 8
DATA ON THE NATURALLY OCCURRING AMINO ACIDS (Continued)

References
Isolation and Chroma-
No. Amino Acid (Synonym) Source Formula (Mol Wt) Melting Point °Ca [α]Db pKa Purification tography Chemistry Spectral Data
14 2-Amino-5-methyl-4-hexenoic acid Leucocortinarius C7H13NO2 (143.19) 260–270° (dec) −45.923 (c 0.47, H2O) −723 (c 0.4, 1 – 22, 22a 22a – 22a
bulbiger (22a) N HCl) (22a)
14a 2-Amino-4-methyl-5-hexenoic acid Euphoria longan C7H11NO2 (141.19) – −3320 (c 2, H2O) −2720 (c 1, 5 N HCl) – 15a – 15a 15a
(15a)
15 α-Aminooctanoic acid Aspergillus atypigue C8H17NO2 (159.23) – – – 23 23 23 23
15a 2-Amino-4-pentynoic acid Streptomyces sp. #8–4 C5H7NO2 (113.13) 241–242° (dec) −31.125 (c 1, H2O) −5.525 (c 1, 5 N – 23a 23a 23a 23a
(23a) HCl) (23a)
15a′ cis-α-(Carboxycyclopropyl)glycine Aesculus parviflora C6H9NO4 (159.16) – +2520 (c 1, H2O) +58 (c 0.5, 5 N HCl) – 23a′ 23a′ – 23a′
(23a′)
15b trans-α-(Carboxycyclopropyl)glycine Blighia sapida C6H9NO4 (159.16) – +10720 (c 2, H2O) +14620 (c 1, 5 N – 23a′ 23a′ – 23a′
HCl) (23a′)
15b′ trans-α-(2-Carboxymethylcyclopropyl)glycine Blighia unijugata C7H11NO4 (173.19) – +1220 (c 1, H2O) +4520 (c 0.5, 5 N – 99a 99a – 99a
HCl) (99a)
15c γ-Glutamyl-2-amino-4-methylhex-4-enoic acid Aesculus californica C12H20N2O5 (272.34) – +1720 (c 3, H2O) (23b) – 23b 23b – –
seeds

B. L-MONOAMINO, DICARBOXYLIC ACIDS

16 Glycine (α-aminoacetic acid) Gelatin hydrolyzate C2H6NO2 (75.07) 290° (dec) (1) – 2.35 24 3 25 25
9.78 (290)
17 Hypoglycin A [α-amino-β-(2-methylene Blighia sapida C7H11NO2 (141.18) 280–284° (26) +9.2 (c 1, H2O) (26) – 26 26 27 27
cyclopropyl)propionic acid]
18 Isoleucine (α-amino-β-methylvaleric acid) Sugar beet molasses C6H13NO2 (131.17) 284° (1) +39.525 (c 1, 5 N HCl) (290)+12.425 2.36 3 9 29 1
(c 1, H2O) (290) 9.68
19 Leucine (α-aminoisocaproic acid) Muscle fiber, wool C3H13NO2 (131.17) 337° (1) −1125 (c 2, H2O)+1625c 2, 5 N HCl) 2.36 30 3 31 31
(1) 960 (1)
19a N-Methyl-γ-methyl-alloisoleucine Etamycin C8H17NO2 (159.26) – – – 31a 31a – –
19b β-Methyl-β-(methylenecyclopropyl)alanine Aesculus californica C8H13NO2 (155.22) – 1.520 (c 2, H2O)+4520 (c 1, 5 N HCl) –960 (1) 23b 23b – 15b
seeds (23b)
20 α-(Methylenecyclopropyl)glycine Litchi chinensis C6H9NO2 (127.15) – +4322.5 (c 0.5, 5 N HCl) (32) – 32 32 32 32
21 Aesculus californica – 20 20 – 19 19 19 19, 21
β-(Methylenecyclopropyl)-β-methylalanine C8H13NO2 (155.19) +1.5 (c 2, H2O)+45 (c 1, 5 N HCl)
21a β-Methylenenorleucine Amanita vaginata C7H13NO2 (143.21) 171° (35a) +15820 (c 0.51, 1 N HCl)+14920 – – 35a 35a –
(c 0.56, H2O) (35a)
22 Valine (α-aminoisovaleric acid) Casein C5H11NO2 (117.15) 292–295° (1) +28.325 (c 1, 2, 5 N HCl)+5.6325 2.32 35 3 35, 36 36
(c 1–2, H2O) (290) 9.62 (1)
23 α-Aminoadipic acid Pisum sativum C6H11NO4 (161.18) 195° (37) +3.225 (c 2, H2O (290)+2322 (c 2, 6 N 2.14 37 37 37 –
(HCl) (37) 4.21
9.77 (290)
24 3-Aminoglutaric acid Chondria armata C5H9NO4 (162.13) 280–282° (38) ±0c (c 2, 5 N HCl) (38) – 38 38 38 38
25 α-Aminopimelic acid Asplenium C7H13NO4 (175.19) 204° (39) – – 39 39 39 –
septentrionale
26 Asparagine (α-aminosuccinamic acid) Asparagus C4H8N2O3 (132.12) 236° (1) +5.0625 (c 2, H2O) (290)+33.2 2.02 40 3 41 42
(3 N HCl) (1) 8.80 (1)
Handbook of Biochemistry and Molecular Biology
 DATA ON THE NATURALLY OCCURRING AMINO ACIDS (Continued)

References
Isolation and Chroma-
No. Amino Acid (Synonym) Source Formula (Mol Wt) Melting Point °Ca [α]Db pKa Purification tography Chemistry Spectral Data
27 Aspartic acid (α-aminosuccinic acid) Conglutin, legumin C4H7NO4 (133.10) 270° (1) +5.0525 (c 2, H2O)+25.425 (c 2, 1.88 43 3 41 41
5 N HCl) (1) 3.65
9.60 (1)
28 Ethylasparagine Ecballium elaterium, C6H12N2O3 (160.19) – – – 45 45 45 45
Bryonia dioica
29 γ-Ethylideneglutamic acid Mimosa C7H11NO4 (173.18) – +2120 (c 2.8, H2O) (47)+38.320 – 46 46 – 46
(c 1.4, 6 N HCl) (47)
30 N-Fumarylalanine Penicillium recticulosum C7H9NO5 (187.16) 229° (48) – – 48 – 48 –
31 Gluten-fibrin 25 28 2.19 49 3 50 50
Glutamic acid (α-aminoglutaric acid) C5H9NO4 (147.13) 249° (1) +12 (c 2, H2O)+31.8 (c 2,
hydrolyzates 5 N HCl) (1) 4.25
9.67 (1)
32 Glutamine (α-aminoglutaramic acid) Beet juice C5H10N2O3 (146.15) 185° (1) +6.325 (c 2, H2O)+31.825 2.17 51 3 50 50
(c 2, 1 N HCl) (1) 9.13 (1)
33 N5-Isopropylglutamine Lunaria annua C8H16N2O3 (188.23) – +7.122 (c 1.7, H2O) (53) – 53 53 53 –
Data on the Naturally Occurring Amino Acids

34 N4-Methylasparagine – C5H10N2O3 (146.15) 241–244° (54) −4.2 (c 5.5, H2O) (54) – – 54 – –

35 β-Methylaspartic acid Clostridium C5H9NO4 (147.13) – −10 (c 0.4, H2O)+12.4 (c 3, 3.5 55 55 55 –
tetanomorphum 1 N HCl)+13.3 (c 3, 5 N HCl) (55) 9.9 (290)
36 γ-Methylglutamic acid Phyllitis scolopendrium C6H11NO4 (141.17) – – – 56 56 – –
37 γ-Methyleneglutamic acid Arachis hypogaea C6H9NO4 (159.15) 196° (57) – – 57 57 57 –
38 γ-Methyleneglutamine Arachis hypogaea C6H10N2O3 (158.17) 173–182° (57) – – 57 57 57 –
39 Theanine (α-amino-γ-N-ethylglutaramic acid) Xerocomus hadius C7H14N2O3 (174) – – – 59 59 59 59
39a β-N-Acetyl-α, β- diaminopropionic acid Acacia armata seeds C5H10N2O3 (146.17) – −8720 (c 8, H2O)−3520 (c 4, 6 N HCl) – 59a 59a 59a 59a
(β-acetamido-L-alanine) (59a)

C.L-DIAMINO, MONOCARBOXYLIC ACIDS

40 N-Acetylornithine Asplenium species C7H14N2O3 (174.11) 200° (dec) (60) – – 60 60 60 –
41 α-Amino-γ-N-acetylaminobutyric acid Latex of Euphorbia C6H12N2O3 (160.18) 220–222° (dec) – 4.45 (33) 61 61 – –
pulcherrima (61)
42 N-ε-(2-Amino-2-carboxyethyl)lysine Alkali-treated protein C9H19N3O4 (233.28) – – 2.2 6.5 62 62 62 –
8.8
9.9 (62)
43 N-δ-(2-Amino-2-carboxyethyl)ornithine Alkali-treated wool C8H17N3O4 (273.72) – – – 63 63 63 –
44 2-Amino-3-dimethylaminopropionic acid Streptomyces C5H12N2O2 (117.15) – 25
−17.8 (c 1, H2O)+18.1 (c 1, HCl – 64 64 64 64
neocaliberis pH 3) (64)
45 α-Amino-β-methylaminopropionic acid Cycas circinalis C4H11N2O2 (105.15) 165–167° (65) – – 65 65 65 65
45a α-Amino-β-oxalylaminopropionic acid Crotalaria C5H8N2O5 (176.15) – – – – 65a – –
46 Canaline Canavalia ensiformis C4N10N2O3 (134.14) – – 2.40 66 – 67 –
3.70
9.20 (20)
46a threo-α,β-Diaminobutyric acid Amphomycin C4H10N2O2 (118.16) 213–214° (dec) +27.125 (c 2, 5 N HCl) (67a) – 67b 67b 67a 67b
hydrolyzate (67a)
9
 DATA ON THE NATURALLY OCCURRING AMINO ACIDS (Continued)
10

References
Isolation and Chroma-
No. Amino Acid (Synonym) Source Formula (Mol Wt) Melting Point °Ca [α]Db pKa Purification tography Chemistry Spectral Data
47 α,γ-Diaminobutyric acid (γ-aminobutyrine) Glumamycin C4H10N2O2 (134.14) – +7.225 (c 2, H2O) 1.85 68 68 68 –
10.50 (20)
+14.618 (c 3.67, H2O)g (290) 8.28
+14.610 (c 3.67, H2O)g (290)
48 3,5-Diaminohexanoic acid Clostridium stricklandii C6H14N2O2 (146.19) 204–208° (69) – – 69 69 69 69
48a 2,6-Diamino-7-hydroxyazelaic acid Bacillus brevis (edeine A C9H18N2O15 (234.29) – – – 69a 69a 69a –
and B)
49 α,β-Diaminopropionic acid (β-aminoalanine) Mimosa C3H8N2O2 (104.11) – – 1.23 70 70 70 –
6.73
9.56 (20)
49a N ε,N ε-Dimethyllysine Human urine C8H18N2O2 (174.28) 214–216° (dec) – – 70a 70a – 70a
(70a)
49b N 5-Iminoethylornithine Streptomyces broth C7H15N3O2 (173.25) 226–229° (70b) +20.625 (c 1, 5 N HCl) (70b) 1.97 70b 70b – 70b
8.86
11.83 (70b)
50 Lathyrus factor (β-N-(γ-glutamyl) Lathyrus pusillus C8H13N3O3 (199.22) 193–194° (72) +2818 (c 1, 6 N HCl) (72) 2.2 71 72 72 72
aminopropionitrile) 9.14
51 Lysine (α,ε-diaminocaproic acid) Casein C6H14N2O2 (146.19) 224–225° (dec) +14.620 (H2O) (73) 2.16 74 3 75 –
(73) 9.18
10.79 (290)
52 β-Lysine (isolysine; β,ε-diaminocaproic acid) Viomycin C6H14N2O2 (146.19) 240–241° (76) – – 76 76 76 76
53 Lysopine N 2-(d-1-carboxyethyl)-lysine Calf thymus histone C9H18N2O4 (204.25) 157–160° (77) +18 (c 1.4, H2O) (77) – 78 78 77 77
54 ε-N-Methyllysine Calf thymus histone C7H16N2O2 (160.23) – – – 79 79 – 79
55 Ornithine (α,δ-diaminovaleric acid) Asplenium nidus C5H12H2O2 (132.16) – +12.1 (c 2, H2O) 1.71 60 60 81 81
8.69
+28.4 (c 2, 5 N HCl) (1) 10.76 (290)
55a 4-Oxalysine Streptomyces C5N12N2O3 (148.19) – – – 81a 81a – 81a
56 β-N-Oxalyl-α,β-diaminopropionic acid Lathyrus sativus C5H8N2O3 (176.13) 206° (dec) (82) 27
−36.9 (c 0.66, 4 N HCl) (82) 1.95 82 82 82 82
2.95
9.25 (82)
56a β-Putreanine [N-(4-aminobutyl)-3- Bovine brain C7H16N2O2 (160.25) 250–251° (dec) – 3.2 82a 82a – 82a
aminopropionic acid] (82a) 9.4
11.2 (82a)

D. L-DIAMINO, DICARBOXYLIC ACIDS

57 Acetylenic dicarboxylic acid diamide Streptomyces C4H4N2O2 (112.09) 216–218° (dec) – – 83 83 83 83
chibaensis
58 α,ε-Diaminopimelic acid Pine pollen C7H14N2O4 (190.20) – +8.125 (c 5, H2O) 1.8 84 84 85 –
2.2
+4526 (c 1, 1 N HCl) 9.9
8.8 (290)
+45.124 (c 2.6, 5 N HCl) (290)
Handbook of Biochemistry and Molecular Biology
 DATA ON THE NATURALLY OCCURRING AMINO ACIDS (Continued)

References
Isolation and Chroma-
No. Amino Acid (Synonym) Source Formula (Mol Wt) Melting Point °Ca [α]Db pKa Purification tography Chemistry Spectral Data
59 2,3-Diaminosuccinic acid Streptomyces rimosus C4H8N2O4 (148.10) 240–290° (dec) – – 86 86 86 86

E. L-KETO, HYDROXY, AND HYDROXY SUBSTITUTED AMINO ACIDS

60 O-Acetylhomoserine Pisum C6H11NO4 (161.17) – – – 87 87 87 –
60a Threo-α-amino-β,γ-dihydroxybutyric acid Streptomyces C4H9NO4 (135.14) 210°(dec) −13.325 (c 1, H2O) – 87a – – –
−1.125 (c 1, 2.2 N HCl) (87a)
61 2-Amino-4,5-dihydroxypentanoic acid Lunaria annua C5H11NO4 (149.15) – – – 88 88 88 –
61a 2-Amino-3-formyl-3-pentenoic acid Bankera fuligineoalba C6H9NO3 (143.16) – – – 88a 88a 88a 88a
62 α-Amino-γ-hydroxyadipic acid Vibrio comma C6H11NO5 (177.17) – – – 89 – – –
63 2-Amino-6-hydroxyaminohexanoic acid Mycobacterium phlei C6H14N2O3 (162.19) +6.320(c 5, H2O)+23.910 (c 5.1, – 90 90 90 –
1 N HCl) (90)
64 α-Amino-γ-hydroxybutyric acid Escherichia coli mutants C4H9NO3 (119.12) 199° (91) – – 91 91 91 –
65 γ-Amino-β-hydroxybutyric acid Escherichia coli mutants C4H9NO3 (119.12) – – – – 92 – –
Data on the Naturally Occurring Amino Acids

66 2-Amino-6-hydroxy-4-methyl-4-hexenoic acid Aesculus californica C7H13NO3 (159.19) – −3020(c 2.2, H2O) – 19 19 19 19, 21
+220 (c 1.1, 5 N HCl (19)
67 2-Amino-3-hydroxymethyl-3-pentenoic acid Bankera fuligineoalba C6H11NO3 (145.17) 160–161° (13) +18225 (c 0.8, H2O) – 13 13 13 13
+20125 (c 0.8, 0.3N HCl (13)
68 α-Amino-γ-hydroxypimelic acid Asplenium C7H13NO5 (191.19) – – – 96 96 – –
seplentrionale
69 α-Amino-δ-hydroxyvaleric acid Canavalia ensiformis C5H11NO3 (133.15) 216° (dec) (97) +625 (c 2.65, H2O) – 97 97 97 97
+2.4 25
365 (c 2.65, H2O) (97)
70 α-Amino-β-ketobutyric acid Mikramycin A C4H7NO3 (117.11) – – – 98 – – –
71 α-Amino-β-methyl-γ, δ-dihydroxyisocaproic Phalloidin C7H15NO4 (177.21) 208–210° (99) – – 99 99 99 99
acid
71a 2-Amino-5-methyl-6-hydroxyhex-4-enoic acid Blighia unijugata C7H13NO3 (159.21) – – – 99a 99a – 99a
72 O-Butylhomoserine Soil bacterium C8H17NO3 (175.23) 267° (100) – – 100 100 100 100
72a Dihydrorhizobitoxine[O-(2-amino-3- Rhizobium japonicum C7H16N2O4 (192.25) – – 7.2 100a – – 100
hydroxypropyl)homoserine) 8.6 (100b)
73 β,γ-Dihydroxyglutamic acid Rheum rhaponticum C5H9NO6 (179.13) – – – 101 101 101 –
74 β,γ-Dihydroxyisoleucine Thiostrepton C6H15N04 (165.20) – – – 102 – – –
75 γ,δ-Dihydroxyleucine Phalloin C6H13NO4 (163.18) – – – 103 – 103 103
75a δ,ε-Dihydroxynorleucine Bovine tendon C6H13NO4 (163.20) – – – 103a – 103a –
76 O-Ethylhomoserine Soil bacterium C6H13NO3 (147.18) 262° (100) −1430 (c 2.5, H2O) (100) – 100 100 100 100
76a β-Guanido-γ-hydroxyvaline Viomycin C6H14N4O3 (190.24) 182°(dec) (104a) – – – – – 104a
77 Homoserine (α-amino-γ-hydroxybutyric acid) Pisum sativum C4H9NO3 (119.12) – 25
−8.8 (c 1–2, H2O) 2.71 105 105 – –
9.62 (290)
+18.326 (c 2, 2 N HCl) (290)
11
 DATA ON THE NATURALLY OCCURRING AMINO ACIDS (Continued)
12

References
Isolation and Chroma-
No. Amino Acid (Synonym) Source Formula (Mol Wt) Melting Point °Ca [α]Db pKa Purification tography Chemistry Spectral Data
78 α-Hydroxyalanine Peptides of ergot C3H7NO3 (105.10) – – – 106 – – –
79 α-Hydroxy-γ-aminobutyric acid E. coli mutants C4H9NO3 (119.12) – – – 91 91 – –
80 β-Hydroxy-γ-aminobutyric acid Mammalian brain C4H9NO3 (119.12) – – – – 108 – –
81 α-Hydroxy-ε-aminocaproic acid Neurospora crassa C6H13NO3 (147.18) – – – 109 109 – –
82 β-Hydroxyasparagine Human urine C4H8O4N2 (148.12) 238–240° (dec) – 2.09 110 110 110 110
(110) 8.29 (20)
83 β-Hydroxyaspartic acid Azotobacter C4H7NO5 (149.10) – +41.4 (c 2.42, H2O) 1.91 111 111 – –
+53.0 (c 2.46, 1 N HCl) (290)d 3.51
9.11 (20)
83a N-(2-Hydroxyethyl)alanine Rumen protozoa C5H11NO3 (133.17) – – – 111a – – 111a
84 4 20 – 112 112 112 112
N -(2-Hydroxyethyl)asparagine Bryonia dioica C6H12N2O4 (176.20) 199–200° (112) −2.9 (c 5, H2O) (112)
85 N5-(2-Hydroxyethyl)glutamine Lunaria annua C7H14N2O4 (190.23) – +5.819 (c 1.8, H2O) (88) – 88 88 88 –
86 β-Hydroxyglutamic acid Mycobacterium C5H9NO5 (163.13) 187° (dec) (290) +8.69 (H2O)+30.820 (c 2, 20% HCl) – 114 114 – –
tuberculosis (290)d
87 γ-Hydroxyglutamic acid Linaria vulgaris C5H9NO5 (163.13) – – – 115 115 115 –
88 γ-Hydroxyglutamine Phlox decussata C5H10N2O4 (162.15) 163–164° (dec) – – 116 116 116 –
(116)
89 ε-Hydroxylaminonorleucine (α-amino-ε- Mycobacterium phlei C5H12N2O3 (148.17) 223–225° (dec) +6.320 (c 5, H2O)+23.918 (c 5.1, – 117 117 117 –
hydroxyaminohexanoic acid) (117) N HCl) (117)
89a 4-Hydroxyisoleucine Trigonella C6H13NO3 (147.20) – +3120 (c 1, H2O) (117a) – 117a 117a – 117a
foenumgraecum
90 δ-Hydroxy-γ-ketonorvaline Streptomyces C5H9NO4 (147.13) – −8.217 (c 3.4, H2O) (118) 2.0 118 118 118 118
akiyoshiensis novo 9.1
91 δ-Hydroxyleucenine (δ-ketoleucine) Phalloidin C6H11NO3 (145.17) – – – 119 119 119 119
92 β-Hydroxyleucine Antibiotic from C6H13NO3 (147.17) – – – 16 16 16 –
Paecilomyces strain
93 δ-Hydroxyleucine Paecilomyces C6H13NO3 (147.17) – – – 121 121 121 121
94 threo-β-Hydroxyleucine Deutzia gracilis C6H13NO3 (147.17) – – – 122 122 122 122
95 α-Hydroxylysine (α,ε-diamino-α- Silvia officinalis C6H15N2O3 (162.19) – – 2.13 123 123 – –
hydroxycaproic acid) 8.62
9.67 (20)
96 δ-Hydroxylysine (α,ε-diamino-δ- Fish gelatin C6H15N2O3 (162.19) – – – 124 111 – –
hydroxycaproic acid)
96a β-Hydroxynorvaline Streptomyces species C5H11NO3 (133.17) 244° (dec) (124a) – – 124a 124a – 124a
97 γ-Hydroxynorvaline Lathyrus odoratus C5H11NO3 (133.15) – +2220 (c 5, H2O)+32 (c 2.5, gl. – 126 126 126 –
acetic) (126)
98 γ-Hydroxyornithine Vicia sativa C5H12N2O3 (148.16) – – – 127 127 – –
99 α-Hydroxyvaline Ergot C5H11NO3 (133.15) – – 2.55 106 – – –
9.77 (20)
Handbook of Biochemistry and Molecular Biology
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appel.
C’est une seconde horde qui arriva, venant du sud, et qui menait
grand train un autre caribou, qu’elle rabattait vers le lac gelé. La nuit
était presque aussi lumineuse que le jour et Kazan vit la bête
traquée, une femelle, qui sortait d’un bois de sapins, les loups à ses
trousses. Ils étaient au nombre d’une douzaine environ, divisés en
deux groupes qui s’avançaient en formant un fer à cheval, chaque
groupe conduit par un chef et resserrant peu à peu l’étau commun.
Poussant un glapissement aigu, Kazan, lorsque le caribou passa
à proximité de lui, s’élança comme un trait et prit aussitôt la
poursuite, collé aux sabots de la bête. Au bout de deux cents
yards [10] , le caribou fit un crochet vers la droite et vint se jeter vers
un des chefs de la meute, qui lui barra la route, de ses mâchoires
ouvertes. Le caribou s’arrêta, le temps d’un éclair, et Kazan en
profita pour lui sauter à la gorge.
[10] Le yard vaut 0 m. 91 (914 mm.).

Tandis que le reliquat des loups accourait en hurlant, la bête

vaincue s’écroula sur le sol, écrasant à moitié sous son corps
Kazan, dont les crocs ne firent que s’enfoncer davantage dans la
veine jugulaire. Malgré le poids qui pesait sur lui et l’étouffait, il ne
lâcha point son emprise. C’était sa première grosse proie. Son sang
brûlait, plus ardent que du feu, et il grognait entre ses dents serrées.
Pas avant que le dernier spasme de l’agonie n’eût abandonné le
caribou, Kazan ne se dégagea de la lourde poitrine. Il avait, dans la
journée, tué et mangé un lapin, et n’avait pas faim. Il se recula donc
et, s’asseyant dans la neige, regarda tranquillement la horde
déchiqueter le cadavre.
Comme le festin tirait à sa fin, il se hasarda parmi ses nouveaux
frères, farfouilla du museau entre deux d’entre eux, et en reçut, en
guise de bienvenue, un coup de dent.
Tandis qu’il se retirait un peu en arrière, se demandant s’il
convenait d’insister, une grosse louve, se détachant de la bande,
bondit soudain vers lui, droit à sa gorge. Il eut tout juste le loisir de
parer l’attaque, en se couvrant de son épaule, et les deux bêtes
allèrent rouler et rouler encore dans la neige.
A peine Kazan et la louve s’étaient-ils remis sur leurs pattes que
l’excitation de cette brusque bataille détourna vers eux l’attention
des autres loups. Abandonnant les restes du caribou, ils firent
cercle, découvrant leurs crocs, hérissant comme des brosses leurs
dos d’un gris jaunâtre, tandis qu’un des deux chefs s’avançait vers
Kazan, pour le défier. Dès que les deux bêtes furent aux prises,
l’anneau fatal se referma complètement autour des combattants.
Ce genre de tournoi en champ clos n’était pas nouveau pour
Kazan. C’était le mode de combat ordinaire des chiens de traîneaux,
lorsqu’ils vidaient leurs querelles. Si l’homme n’intervenait pas avec
un fouet ou un gourdin, la bataille se terminait infailliblement par la
mort d’un des deux champions. Parfois ils y laissaient la vie l’un et
l’autre.
Il n’y avait pas à compter ici sur l’intervention de l’homme. Rien
que le cordon des diables aux crocs aigus, qui attendaient avec
impatience le résultat du combat, prêts à sauter sur le premier des
deux adversaires qui culbuterait sur le dos ou sur le flanc, et à le
mettre en pièces. Kazan était un étranger parmi la horde. Il n’avait
rien à craindre cependant d’une attaque partant des rangs des
spectateurs. La loi du combat était, pour chaque adversaire, une
justice égale.
Kazan n’avait donc à s’occuper que du grand chef gris qui l’avait
provoqué. Épaule contre épaule, ils tournaient en cercle, guettant
l’un et l’autre le moment d’une prise de corps propice. Là où,
quelques instants auparavant, claquaient des mâchoires et
craquaient les os et la chair, le silence s’était fait.
Des chiens dégénérés de la Terre du Sud, aux pattes faibles et à
la gorge tendre, auraient en pareille occurrence grogné leurs
menaces, en se montrant les dents. Kazan et le grand loup, au
contraire, demeuraient calmes, en apparence tout au moins. Leurs
oreilles, pointées en avant, ne se repliaient pas peureusement, ni le
panache de leurs queues touffues, qui flottait au vent, ne se rabattait
entre leurs pattes.
Tout à coup, le loup esquissa sa première attaque que Kazan
évita de bien peu. Les mâchoires du loup se refermèrent l’une contre
l’autre, avec un bruit d’acier, et Kazan en profita pour lancer sa
riposte. Les couteaux de ses dents balafrèrent le flanc de son
adversaire. Après quoi, les deux bêtes se remirent à tourner en rond,
accotées l’une à l’autre.
Leurs yeux devenaient plus ardents, leurs lèvres se plissaient et
se retroussaient. Ce fut au tour de Kazan de jeter son attaque et
d’essayer de l’emprise mortelle à la gorge. De bien peu, lui aussi, il
manqua son coup et le mouvement giratoire recommença.
Le sang coulait abondamment du flanc blessé du grand loup et
rougissait la neige. Brusquement (c’était une vieille ruse qu’il avait
apprise dans sa jeunesse), Kazan se laissa tomber sur le sol, les
yeux mi-clos. Le grand loup, étonné, s’arrêta aussi et tourniqua
autour de lui. Kazan, qui l’observait, profita de ce que la gorge
ennemie était à sa portée pour tenter à nouveau de la saisir. Mais,
cette fois encore, il y eut un inutile claquement de mâchoires. Avec
l’agilité d’un chat, le loup avait déjà pivoté sur lui-même et fait volte-
face.
Alors commença la vraie bataille. Les deux bêtes bondirent l’une
contre l’autre et se rencontrèrent, dans leur élan, poitrine contre
poitrine. Kazan, dont le but était toujours l’emprise à la gorge,
l’essaya derechef. Il la manqua encore, de l’épaisseur d’un cheveu,
et, tandis qu’il avait la tête baissée, le loup le happa à la nuque.
L’attaque fut terrible et Kazan se sentit saisi d’une terreur intense.
La douleur qu’il ressentait était vive aussi. Il réussit pourtant à tirer
en avant la tête du grand loup, dont il agrippa, au joint du corps, une
des deux pattes de devant.
L’os de la patte craqua sous sa mâchoire, solidement incrustée
dans le poil et dans la chair, et le cercle des loups devint plus
attentif. Le dénouement approchait. Lequel des deux combattants
lâcherait le premier son emprise et roulerait sur la neige, pour être
dévoré ?
Ce fut Kazan qui, réunissant toutes ses forces en un effort
désespéré, réussit à se redresser sous l’étreinte de son adversaire
et, d’un mouvement violent, à s’arracher de ses mâchoires.
Puis, sitôt qu’il fut libre, il s’élança contre le grand loup qui, la
patte cassée, se trouvait en un équilibre instable. En une botte
pleine d’à-propos, il le frappa en plein flanc. L’animal perdit pied,
roula sur le dos, et la horde aussitôt bondit sur lui, hâtive de se
repaître de son ancien chef dont le pouvoir et la force n’étaient plus.
Laissant la meute hurlante, aux lèvres sanglantes, dévorer le
vaincu, Kazan se retira à l’écart, haletant et fort mal en point lui-
même. Sa faiblesse était extrême et son cerveau tant soit peu
trouble.
Il éprouvait le besoin de se coucher sur la neige. Mais l’atavique
et sûr instinct de sa conservation l’avertissait de ne pas
s’abandonner à ce désir.
Comme il était là, il vit une jeune louve grise qui, souple et svelte,
s’avançait. Elle commença par se coucher devant lui, d’un air de
soumission, puis se releva vivement et se mit à renifler ses
blessures.
C’était une jolie bête, bien découplée. Mais Kazan ne lui prêta
point attention. Il était bien trop occupé à regarder disparaître
l’ancien chef, dont craquaient les os, comme avaient craqué ceux du
caribou, et dont la chair et la peau s’en allaient en lambeaux.
Un orgueil montait en lui, qui lui disait qu’il était digne désormais
des nouveaux frères qu’il s’était donnés. Désormais, quand il
lancerait son hurlement à la lune et aux étoiles, parmi le grand
Désert Blanc, les sombres chasseurs aux pattes rapides ne
manqueraient plus de lui répondre et d’accourir !
Comme ses forces étaient un peu revenues, après un dernier
coup d’œil vers la horde attablée, il regagna, en trottant, les plus
proches sapins. Avant de s’y enfoncer, il se retourna et s’aperçut
que Louve Grise, c’est ainsi que nous l’appellerons désormais, le
suivait.
Elle n’était qu’à quelques yards de lui et continuait à avancer,
avec un peu de timidité. Quelque chose qui n’était ni l’odeur du
sang, ni le parfum des baumiers [11] , ni l’arome résineux des pins,
flottait dans l’air, sous les claires étoiles, dans le calme apaisant de
la nuit. Et ce quelque chose émanait de Louve Grise.
[11] On donne ce nom à des arbres qui sécrètent le
« baume », espèce de résine particulièrement
odoriférante.

Il la regarda dans les yeux et il vit que ces yeux paraissaient

l’interroger. Elle était à peine adolescente. Sur sa tête et sur son dos
brillaient, sous la lune, ses poils lisses et soyeux. Elle lut, dans le
regard étincelant de Kazan, son étonnement, et gémit doucement.
Kazan fit quelques pas en avant. Il appuya sa tête sur le dos de
Louve Grise et sentit qu’à son contact elle tremblait. Le mystère de
la nuit et des astres était sur eux. Maintenant elle avait tourné son
museau vers les plaies de Kazan et les léchait, pour en apaiser la
douleur. Il songea à d’autres caresses qui lui avaient été
bienfaisantes aussi.
Bientôt, le dos fièrement hérissé, la tête haute, il s’enfonçait, côte
à côte avec Louve Grise, plus avant sous les sapins.
 VI
L’ATTAQUE DU TRAINEAU

Tous deux, cette nuit-là, trouvèrent un paisible abri sous les

baumiers et les sapins épais. Le sol, tapissé de fines aiguilles que la
neige n’avait point recouvertes, leur offrit pour s’y étendre son
moelleux capiton. Louve Grise pelotonna son corps chaud contre
celui de Kazan, en continuant à lécher ses blessures.
Au point du jour, une neige épaisse et veloutée tomba, voilant le
paysage autour d’eux, comme d’un rideau. La température s’était
radoucie et l’on n’entendait rien, dans l’immense silence, que le
volètement des blancs flocons. Toute la journée, Kazan et Louve
Grise coururent de compagnie. De temps à autre, Kazan tournait la
tête vers la crête qu’il avait franchie l’avant-veille et Louve Grise ne
pouvait s’expliquer les sons étrangers qui roulaient dans sa gorge.
Vers le soir, le couple n’ayant rencontré aucun gibier, Kazan
ramena Louve Grise au bord du lac, vers les débris du double festin
du jour précédent qui pouvaient encore subsister.
Quoique Louve Grise n’eût point fait directement connaissance
avec les viandes empoisonnées, avec les appâts savamment
disposés par l’homme sur le feuillage des fosses invisibles et
traîtresses, et sur les pièges d’acier, l’éternel instinct du Wilderness
était dans ses veines et lui enseignait qu’il y avait péril à toucher aux
chairs mortes, lorsqu’elles étaient devenues froides.
 Kazan, au contraire, était mieux renseigné qu’elle. Il avait côtoyé,
avec ses maîtres, maintes vieilles carcasses inoffensives, en même
temps qu’il les avait vus disposer leurs pièges et rouler de petites
capsules de strychnine dans les boyaux de bêtes mortes, qui
servaient d’appât. Une fois, même, il s’était, par mégarde, laissé
happer la patte par une trappe et il en avait ressenti l’étreinte
cuisante. Mais il savait que nul homme n’était venu ici depuis la
veille et il invitait Louve Grise, demeurée sur le bord du lac, à
s’aventurer avec lui parmi les gros blocs de glace entassés [12] .
[12] Ces blocs, les hummocks, proviennent de la
pression de la glace sur elle-même, lorsque se congèle
l’eau des lacs.

Elle se décida à l’accompagner. Mais elle était dans un tel état

d’agitation qu’elle en culbuta lourdement sur le derrière, tandis que
Kazan creusait avec ses pattes, dans la neige fraîche, afin d’en
extraire les débris du caribou, qui s’y étaient bien conservés. Elle
refusa obstinément d’y toucher et Kazan, finalement, ne réussissant
pas à la décider, prit peur lui aussi et agit comme elle.
Ils se dirent bien d’autres choses durant les jours et les nuits qui
suivirent. Au cours de la troisième nuit, Kazan, lançant son appel,
réunit autour de lui la même horde et prit la direction de la chasse.
Trois fois il en fut de même durant le mois, avant que la lune
décroissante eût quitté les cieux. Et, chaque fois, il y eut une proie.
Puis il chassa dans la seule compagnie de Louve Grise, qui était
pour lui une société de plus en plus douce, et ils vécurent de lapins
blancs.
Quel que fût l’attrait de sa compagne, il arrivait souvent que
Kazan montât avec elle sur la crête qui dominait la vaste plaine, dont
il ne s’était pas éloigné, et il tentait de lui expliquer tout ce qu’il avait
laissé derrière lui. Cet appel du passé était si fort, parfois, qu’il avait
grand peine à résister au désir de s’en retourner vers la tente de
Thorpe, en entraînant Louve Grise à sa suite.
Puis un événement inattendu se produisit. Comme le couple
errait un jour au pied d’un petit chaînon montagneux, Kazan aperçut,
sur la pente qui le dominait, quelque chose qui arrêta brusquement
les battements de son cœur. Un homme, avec un traîneau et son
attelage de chiens, descendait dans leur monde.
Le vent, qui était contraire, ne l’avait point averti, ni Louve Grise,
et Kazan vit tout à coup un objet qui, sous le soleil, étincelait dans
les mains de l’homme. Il n’ignorait point ce qu’était cela, c’est-à-dire
l’objet qui crache le feu et le tonnerre, et qui tue.
Il donna l’alerte, aussitôt, à Louve Grise et ils filèrent ensemble, à
toutes pattes. Mais une détonation retentit et, tandis que Kazan
grognait furieusement sa haine à l’objet qui tuait et aux hommes, un
sifflement passa au-dessus de sa tête.
Puis il y eut une seconde détonation et Louve Grise, cette fois,
poussant un glapissement de douleur, s’en alla rouler dans la neige.
Elle se releva aussitôt et, escortée de Kazan, reprit sa course
vers l’abri d’un petit bois. Là, elle fit halte afin de lécher son épaule
blessée, tandis que Kazan continuait à observer.
L’homme au fusil avait pris leur piste. Il s’arrêta à la place où
Louve Grise était tombée et examina la neige. Puis il continua à
avancer.
Kazan, de son museau, aida Louve Grise à se remettre sur ses
pattes. Ils filèrent rapidement et trouvèrent un refuge plus sûr dans
l’épaisse végétation qui bordait les rives du lac. Toute la journée,
tandis que Louve Grise était étendue sur la neige, Kazan demeura
aux aguets, retournant furtivement en arrière pour observer, et
flairant le vent. Mais l’homme avait abandonné.
Le lendemain, Louve Grise boitait. En explorant avec soin tous
les replis du terrain, le couple arriva aux restes d’un ancien
campement. Les dents de Kazan se découvrirent et il grogna sa
haine de l’homme qui, en s’en allant, avait laissé son odeur. Le désir
croissait en lui de venger la blessure de Louve Grise. Ses propres
blessures, mal fermées, augmentaient son irritation. Le museau au
ras du sol, il s’efforçait à découvrir, sous la neige nouvelle, la
direction que l’ennemi avait prise. Il en oubliait le fusil.
 Trois jours durant, Kazan et Louve Grise, celle-ci en dépit de sa
boiterie qui continuait, coururent à l’aventure, droit devant eux, et
parcoururent un chemin assez considérable. La nuit du troisième
jour, qui était celle où apparaissait le premier quartier de la nouvelle
lune, Kazan rencontra une piste fraîche.
Si fraîche était-elle qu’il s’arrêta net, aussi soudainement que si
une balle l’avait frappé dans sa course. Chaque muscle de son
corps se mit à frémir et ses poils se hérissèrent.
C’était la piste de l’homme. Il y avait et les empreintes du
traîneau, et celles des pattes des chiens, et celles aussi des
raquettes de l’homme, qui allait à pied.
Alors Kazan leva son museau vers les étoiles et de sa gorge
jaillit, roulant au loin, parmi le Wilderness, l’appel sauvage et
farouche à la horde de ses frères. Jamais encore cet appel, qu’il
répéta à plusieurs reprises, n’avait été aussi infernal et sinistre.
Il fut entendu et un premier cri lui répondit, puis un second, puis
un troisième, puis d’autres encore. Si bien que Louve Grise s’assit à
son tour sur son derrière et mêla sa voix à celle de Kazan.
Et là-bas, sur la neige blanche, l’homme, livide et hagard, fit halte
avec ses chiens, pour écouter, tandis qu’une faible voix qui venait du
traîneau disait :
— Père, ce sont les loups. Est-ce qu’ils nous poursuivent ?
L’homme se taisait. Il n’était plus jeune. La lune brillait sur sa
longue barbe blanche et rendait plus fantomatique sa haute stature.
Sur le traîneau était une jeune femme, qui leva la tête, d’une peau
d’ours où elle s’appuyait, comme sur un oreiller. Les yeux de la
jeune femme s’illuminèrent de la clarté lunaire qu’ils reflétèrent. Elle
était pâle, elle aussi. Ses cheveux retombaient sur ses épaules en
une tresse épaisse et soyeuse, et, contre sa poitrine, il y avait
quelque chose qu’elle pressait.
L’homme, au bout de quelques instants, répondit :
— Ils suivent une piste, sans doute celle d’un renne ou d’un
caribou.
 Il fixa du regard la culasse de son fusil et ajouta :
— Ne t’inquiète pas, Jeannie ! Nous camperons au prochain
bouquet d’arbres où nous pourrons trouver assez de bois sec pour
établir notre feu. Allons, les chiens ! Remettons-nous en route, les
amis ! Ah ! ah ! ah ! ah ! Kouche ! Kouche !
Et le fouet claqua au-dessus de l’attelage. Du paquet que la
jeune femme tenait serré sur sa poitrine, sortit un petit cri plaintif,
auquel semblèrent répondre les voix dispersées des loups.
Kazan, cependant, songeait qu’il allait bientôt pouvoir prendre sa
vengeance sur un de ces hommes qui l’avaient si longtemps mis en
servage. Il se remit à trotter lentement, côte à côte avec Louve
Grise, s’arrêtant seulement, tous les trois ou quatre cents yards,
pour renouveler son appel.
Une forme grise et bondissante, qui arrivait par derrière, ne tarda
pas à rejoindre le couple. Une autre suivit. Puis deux autres, à droite
et à gauche. Et au cri d’appel de Kazan succéda, entre les loups
rassemblés, un jacassement varié de voix rauques. La petite troupe
s’accrut peu à peu et, à mesure qu’elle devenait plus nombreuse,
son allure se faisait plus rapide. Quatre, six, sept, dix, quatorze…
La bande ainsi constituée, qui atteignait l’espace découvert où se
trouvait le traîneau et que balayait le vent, était composée de bêtes
adultes et fortes. Louve Grise était la plus jeune parmi ces hardis
chasseurs et son museau ne quittait pas l’épaule de Kazan.
La horde était devenue silencieuse. On n’entendait que le
halètement des respirations et le battement mou des pattes sur la
neige. Les loups allaient très rapidement, en rangs serrés. Et
toujours Kazan les précédait, de la longueur d’un bond, avec Louve
Grise à son épaule.
Pour la première fois de sa vie, il ne redoutait plus l’homme, ni le
gourdin et le fouet, ni la chose mystérieuse qui crachait au loin le feu
et la mort. Et, s’il courait si vite, c’était afin de surprendre plus tôt son
vieil ennemi, de plus tôt lui livrer bataille. Toute la compression de sa
fureur, durant quatre ans d’esclavage et d’abus de la force, se
détendait à travers ses veines, en courants de feu. Et, quand enfin il
avait aperçu au loin, sur la plaine neigeuse, de petits points noirs qui
se mouvaient, le cri qui sortit de sa gorge avait été si étrange que
Louve Grise n’avait pas compris ce qu’il signifiait.
A toute vitesse, les loups foncèrent, et sur les petits points noirs,
et sur la mince charpente de bois du traîneau, qui se profilait sur la
neige. Mais, avant qu’ils n’eussent atteint leur but, le traîneau s’était
arrêté et avaient apparu soudain ces langues de feu intermittentes,
si redoutées de Kazan, qui fusaient dans l’air en sifflant, ces
piquantes abeilles de la mort.
Dans sa folie de meurtre, Kazan cependant ne se laissa pas
effrayer et, ni lui, ni ses frères ne ralentirent leur élan.
Les abeilles de la mort, une, deux, trois, quatre, cinq, passaient,
cependant, impétueuses comme l’éclair. Déjà trois loups avaient
roulé sur la neige et les autres s’écartaient de droite et de gauche.
La seconde des balles de l’homme qui tirait, avait, une première fois,
dans l’ombre noire, frôlé Kazan de la tête à la queue, rasant le poil
sur son passage. Au dernier coup de feu, il sentit la chose brûlante
qui longeait son épaule et piquait ensuite dans sa chair. Mais il
continua à avancer quand même, seul avec Louve Grise, qui
fidèlement le suivait.
Les chiens du traîneau avaient été détachés des harnais et,
avant qu’il pût atteindre l’homme qu’il avait devant lui, Kazan se
heurta à leur masse combattante. Il lutta comme un démon, et il y
avait en lui la force de deux loups, tandis qu’il jouait follement des
crocs.
Deux de ses frères vinrent le rejoindre et se précipiter dans la
mêlée. Et, deux fois encore, il entendit retentir le fusil terrible, deux
fois encore il vit les deux bêtes s’abattre, l’échine brisée. L’homme
avait pris son fusil par le canon et le tenait comme un gourdin. Vers
le gourdin tant haï, Kazan redoubla ses efforts. Voilà ce qu’il voulait
atteindre !
Se dégageant de la meute des chiens, il bondit soudain jusqu’au
traîneau. Alors seulement il s’aperçut qu’il y avait là un autre être
humain, enveloppé dans des fourrures. Ses dents s’enfoncèrent
dans le poil épais.
Et il entendit une voix, une voix dont le timbre doux le fit
tressaillir. C’était sa voix, sa voix à elle ! Chaque muscle de son
corps se bloqua et il parut comme pétrifié.
En même temps, la peau d’ours s’écarta et, dans la lueur lunaire,
sous la clarté diffuse des étoiles, il découvrit qui était celle qui parlait.
Il s’était trompé. Ce n’était pas elle. Mais la voix était toute
pareille à la sienne. Mais, dans le blanc visage de femme qu’il avait
là, devant ses prunelles ardentes comme des braises, il y avait
comme une mystérieuse image de celle qu’il avait appris à tant
aimer. Et, contre sa poitrine, cette forme tremblante pressait un autre
être, plus petit, qui émettait un cri singulier, un vagissement
frémissant.
Plus prompt que le raisonnement humain, l’instinct avait joué
chez Kazan. En moins d’une seconde, faisant volte-face, il fit claquer
ses dents vers Louve Grise, si férocement que celle-ci en recula,
avec un glapissement d’effroi. Puis, tandis que l’homme, à demi-
renversé, vacillait avec son fusil, Kazan, lui passant sous le nez, se
rua contre ce qui restait de la bande des loups. Plus sauvagement
encore qu’il n’avait lutté tout à l’heure contre les chiens, il combattait
à présent, à côté d’eux, ses crocs taillant et coupant comme des
couteaux. Et l’homme chancelant, tout couvert de sang,
s’émerveillait de ce qui advenait. Louve Grise elle-même s’était
rangée au côté de Kazan, en bonne compagne, et, quoique sans
comprendre, faisait face aux hurlements ennemis, donnant de la
gueule de son mieux.
Lorsque la bataille fut terminée, Kazan et Louve Grise étaient
seuls sur la plaine neigeuse. Le traîneau avait disparu.
Kazan et Louve Grise étaient blessés, et lui plus gravement
qu’elle. Il était tout saignant et déchiré. Une de ses pattes était
profondément entaillée. A la lisière d’un bois, un feu brillait. Il vit ce
feu et un impérieux désir le saisit de ramper vers lui, de sentir sur sa
tête passer la caresse de la main de la femme qu’il savait là, comme
il avait jadis senti l’autre main. Vers cette caresse il serait allé, en
tâchant de décider Louve Grise à le suivre. Mais, près de la femme,
il y avait un homme. Il se prit à gémir.
Il sentait qu’il était désormais un paria dans le monde. Il avait
combattu contre ses frères sauvages, qui jamais plus désormais ne
viendraient à son appel, quand il pousserait vers le ciel son
hurlement. Ce ciel, la lune et les étoiles, et les vastes plaines
neigeuses étaient contre lui maintenant. Et vers l’homme il n’osait
pas non plus retourner.
Avec Louve Grise il se dirigea vers le bois, loin du feu brillant. Si
mal en point était-il qu’à peine l’eut-il atteint, il dut se coucher sur le
sol. Les relents du campement arrivaient cependant jusqu’à lui et
Louve Grise, se serrant câlinement contre son corps, s’efforçait de
calmer, de sa tendre langue, ses blessures saignantes, tandis que,
soulevant sa tête, il gémissait doucement aux étoiles.
 VII
KAZAN RETROUVE LA CARESSE DE
JEANNE

A la lisière du petit bois de cèdres et de sapins, Pierre Radisson,

le vieux trappeur, après avoir dressé la tente, chargeait son feu. Il
saignait par une douzaine de blessures, morsures dans sa chair des
crocs des loups, et il lui semblait que se rouvrait dans sa poitrine une
autre plaie ancienne, dont lui seul connaissait toute la terrible
gravité.
L’une après l’autre, il traînait les bûches qu’il avait coupées et les
amoncelait sur celles qui brûlaient déjà, tandis que la flamme
montait à travers les minces brindilles qui y attenaient encore. Puis il
fit, avec d’autres bûches, une provision de bois pour la nuit.
Du traîneau, sur lequel elle était restée, Jeanne suivait du regard
les mouvements de son père, les yeux encore dilatés d’effroi, et
toute tremblante. Sur sa poitrine elle pressait toujours son bébé, et
ses longs cheveux noirs luisaient aux reflets du feu. Son visage était
si jeune, si ingénu, qu’à peine aurait-on pu croire qu’elle était mère.
Lorsque le vieux Pierre eut lancé sur le foyer sa dernière brassée
de bois, il se retourna vers Jeanne, haletant, et se mit à rire.
 — Il s’en est fallu de peu, ma chérie [13] , dit-il, tout oppressé,
dans sa barbe blanche, que nous n’y restions tous deux ! Nous
avons, là, vu la mort de plus près que jamais, avant notre heure
dernière, nous ne la reverrons, j’espère. Maintenant nous sommes
tirés d’affaire et au chaud, bien confortablement. Tu n’as plus peur,
au moins ?
[13] Les mots en italique sont en français dans le
texte.

Il vint s’asseoir près de Jeanne et, doucement, écarta la fourrure

qui enveloppait l’enfant. De petites joues roses apparurent. Quant
aux yeux de Jeanne, ils luisaient dans la nuit comme deux étoiles.
— C’est le bébé qui nous a sauvés, murmura-t-elle. Les loups
avaient dispersé les chiens et déjà ils bondissaient sur nous deux,
quand l’un d’eux, les précédant, atteignit le traîneau. J’ai cru d’abord
que c’était un de nos chiens. Mais non, c’était bien un loup ! Une
première fois, il essaya de nous mordre. Mais ses dents se perdirent
dans la peau de l’ours. Il s’élança de nouveau et était presque à ma
gorge, lorsque bébé cria. Alors il arrêta son élan à un pouce de
nous, et j’eusse juré que c’était un chien. Presque aussitôt, il se
retourna et combattit pour nous. Je l’ai vu terrasser un de ses frères
qui allait nous dévorer.
— C’était bien un chien, ma chérie, répondit Pierre en étendant
ses mains vers la chaleur du feu. Il arrive souvent que des chiens
s’éloignent des postes et vont se mêler aux loups. Je l’ai constaté
moi-même, à mes dépens. Mais un chien reste chien toute sa vie.
Même s’il a été maltraité, même en la compagnie des loups, sa
nature primitive demeure. Il était venu pour tuer, mais une fois à
portée de le faire…
— Il est redevenu notre défenseur, notre sauveur. Oui la pauvre
bête, ajouta-t-elle avec un soupir, s’est battue pour nous. Elle a été
même cruellement blessée. Je l’ai vue partir en traînant tristement la
patte. Père, elle doit être quelque part, à cette heure, en train
d’agoniser.
 Elle se redressa, mince et svelte, de toute sa taille, dans la
lumière du foyer, et s’étira les membres après avoir passé le bébé à
Pierre Radisson. Mais elle dut bientôt le reprendre, car une toux
profonde, qu’il essayait en vain d’étouffer, se prit à secouer le vieux.
L’incarnat qui apparut alors sur les lèvres de son père, Jeanne ne le
vit pas. Elle avait ignoré que, depuis les six jours où ils marchaient
dans le Désert Blanc, Pierre avait secrètement senti son mal
s’aggraver. Pour cela surtout il avait, chaque journée, pressé la
marche.
— A cette pauvre bête, dit-il, lorsque la quinte se fut apaisée, j’ai
pensé moi aussi. Blessée comme elle paraissait l’être, elle n’a pas
dû aller bien loin. Veille sur le bébé et chauffe-toi au feu, en
attendant mon retour. Je vais tenter de la trouver.
Il revint sur ses pas, dans la plaine découverte, jusqu’au lieu du
combat. Sur la neige gisaient les quatre chiens, dont pas un n’avait
survécu. La neige était rouge de leur sang et ils étaient déjà raidis.
Pierre eut un frisson en les regardant. S’ils n’avaient pas reçu le
premier choc de la horde, que serait-il advenu de lui, de Jeanne et
de l’enfant ? Il détourna la tête et reprit sa recherche, dans un nouvel
accès de la toux qui injectait ses lèvres de sang.
Après avoir soigneusement observé la neige, il reconnut la piste
de leur mystérieux sauveur. Plutôt qu’une piste, c’était un long sillon,
que Pierre se mit à suivre, ne doutant pas qu’il ne trouverait à son
extrémité la bête morte.
Il revint ainsi à l’orée du bois, où il rencontra Kazan étendu sur le
sol, l’œil et les oreilles aux aguets, tellement faible, quoiqu’il ne
souffrît pas beaucoup, qu’il ne pouvait se tenir sur ses pattes. Il était
comme paralysé. Louve Grise était couchée à son côté.
Tous deux, échoués dans cet abri, ne cessaient point d’observer,
à travers les ramures clairsemées des sapins et des cèdres, le feu
qui brillait et dont la lueur arrivait jusqu’à eux. Ils humaient l’air
nocturne et savaient que les deux êtres humains étaient là.
Et le même désir persistait chez Kazan d’aller vers ce feu,
entraînant avec lui Louve Grise, et de rejoindre la femme et sa
caresse. La même crainte subsistait aussi de l’homme qui
accompagnait cette femme, car l’homme avait toujours été pour lui
synonyme de gourdin, de fouet, de douleur et de mort.
Louve Grise, de son côté, pressait Kazan, en le poussant
doucement, de s’enfuir avec elle, plus loin du feu et plus
profondément dans le bois. Comprenant qu’il n’était pas en état de la
suivre, elle avait couru nerveusement de tous côtés, songeant, sans
pouvoir s’y décider, à fuir seule. De ses empreintes, la neige, autour
d’eux, était toute maculée. Mais toujours son instinct de femelle avait
été le plus fort et chaque fois, elle était revenue vers Kazan.
La première, elle vit Pierre Radisson qui avançait sur la piste.
Kazan, qu’elle avait averti par un grognement, aperçut la forme
ombreuse qui venait dans la clarté des étoiles. Son premier
mouvement, fut de fuir et il tenta de se traîner en arrière.
Mais il ne gagnait que quelques pouces de terrain, tandis qu’au
contraire l’homme se rapprochait rapidement. Il vit, dans sa main,
scintiller le canon du fusil. Il entendit la toux creuse et le crissement
des pas sur la neige.
Louve Grise se blottit d’abord contre Kazan, tremblante et
grinçant des dents. Puis, quand Pierre ne fut plus qu’à quelques
pieds, l’instinct de la conservation l’emporta et elle disparut,
silencieuse, parmi les sapins.
Les crocs de Kazan se découvrirent, menaçants, tandis que
Pierre continuait à marcher sur lui, puis, s’arrêtant, le fixait. Il fit un
nouvel effort pour se traîner sur ses pattes. Mais ses forces le
trahirent et il retomba sur la neige.
L’homme déposa son fusil, qu’il appuya contre un jeune sapin, et
se pencha sur l’animal, sans manifester la moindre crainte. Avec un
grognement féroce, Kazan tenta de happer dans ses dents la main
qui se tendait.
A sa grande surprise, l’homme ne ramassa ni bâton, ni gourdin.
Au contraire, il tendit sa main à nouveau, prudemment toutefois, et
lui parla avec une voix exempte de dureté. Kazan, pourtant, fit
encore claquer ses dents et grogna.
 Mais l’homme persistait, lui parlant toujours. De la mitaine dont
sa main était couverte, il lui toucha même la tête, puis la retira assez
rapidement pour échapper aux mâchoires. A trois reprises
différentes, Kazan sentit le contact de la mitaine ; contact où il n’y
avait ni menace ni douleur. Cela fait, l’homme lui tourna le dos et
repartit.
Lorsque Pierre se fut éloigné, Kazan jeta un cri plaintif et le poil
qui s’était dressé en crête, tout le long de son échine, s’aplatit. Il
regardait ardemment vers la lumière du feu. L’homme ne lui avait fait
aucun mal. Il eût souhaité pouvoir courir après lui.
Louve Grise, qui n’avait pas été loin, était revenue lorsqu’elle
avait vu que Kazan était seul à nouveau et elle se tenait devant lui,
les pattes raides.
C’était la première fois, sauf lors de l’attaque du traîneau, qu’elle
avait été si proche du contact de l’homme. Elle comprenait mal ce
qui se passait. Tout son instinct l’avertissait que l’homme était en ce
monde l’être dangereux entre tous, celui qu’il lui fallait redouter plus
que les animaux les plus forts, plus que les tempêtes, les
inondations, la famine et le froid. Et cependant l’homme qui était là
tout à l’heure n’avait fait aucun mal à Kazan. Elle renifla le dos et la
tête de son compagnon, là où la mitaine l’avait touché.
Puis, une fois encore, elle se sauva dans l’épaisseur du bois, en
trottant dans les ténèbres. Car elle avait vu, sur la lisière de la
plaine, que des mouvements suspects recommençaient.
L’homme revenait, et avec lui la jeune femme. Lorsqu’elle fut à
portée de Kazan, celui-ci entendit derechef le timbre harmonieux et
doux, et il éprouva comme une exhalaison de tendresse et de
douceur qui émanait d’elle. Quant à l’homme, il se tenait visiblement
sur ses gardes, mais n’était point menaçant.
Il avertit la jeune femme :
— Jeanne, fais attention !
Elle s’agenouilla sur la neige, devant l’animal, hors de la portée
de ses crocs.
 Puis elle lui parla, avec bonté :
— Viens, mon petit ! Allons, viens !
Elle tendait la main vers lui.
Les muscles de Kazan se contractèrent. D’un pouce de deux
pouces, il réussit à ramper vers elle.
Dans les yeux qui le regardaient, il retrouvait l’ancienne clarté, et
tout le clément et consolateur amour qu’il avait connu jadis, alors
qu’une autre femme, avec des cheveux aussi beaux, des yeux aussi
brillants, était entrée dans sa vie.
— Viens, murmurait-elle, tandis qu’il s’efforçait d’avancer.
Elle aussi avança un peu et, tendant davantage sa main, la lui
posa sur la tête. Pierre s’était, à son tour, agenouillé près de Jeanne.
Il offrait quelque chose, et Kazan flaira de la viande. Mais c’était la
main de Jeanne qui, surtout, l’occupait. Sous sa caressante
pression, il tremblait et semblait grelotter. Et, lorsque Jeanne, s’étant
relevée, l’invita à la suivre, il réunit toutes ses forces, mais ne put
réussir à obéir.
Alors seulement Jeanne s’aperçut du triste état d’une de ses
pattes. Oubliant toute prudence, elle vint tout près de lui.
— Il ne peut marcher ! Père, regardez ! s’écria-t-elle avec un
frémissement dans la voix. Vois quelle terrible entaille ! Il nous va
falloir le porter.
— J’y avais songé, répondit Pierre Radisson, c’est pourquoi j’ai
apporté cette couverture.
A ce moment, de l’obscurité du bois, s’éleva un cri sourd, un
gémissement lamentable.
— Mon Dieu ! Jeannie ! dit Pierre, écoute cela.
Kazan avait soulevé sa tête et un pleurnichement éploré répondit
à la plainte nostalgique qui retentissait. C’était Louve Grise qui
l’appelait.
Jeanne et son père enveloppèrent Kazan dans la couverture et,
la prenant chacun par un bout, emportèrent avec eux l’éclopé,
jusqu’au campement. Ce fut miracle que l’opération s’accomplît sans
autre révolte de l’animal, et sans égratignure ni morsure.
Kazan fut couché devant le feu et, au bout de quelques
moments, ce fut encore l’homme qui apporta près de lui l’eau tiède
qui servit à laver la blessure de sa patte, à enlever le sang coagulé,
puis qui étendit sur la plaie quelque chose de doux et qui calmait et
qui lia le tout, finalement, avec une bande de toile.
Puis encore ce fut l’homme qui lui offrit un succulent gâteau, fait
de graisse et de farine, et qui l’invita à manger, tandis que Jeanne lui
parlait, assise devant lui, son menton entre les mains. Après quoi, se
sentant tout à fait réconforté, il n’eut plus peur du tout.
Un cri faible et très étrange, qui sortait du paquet de fourrures
demeuré sur le traîneau, lui fit dresser la tête, d’un mouvement
saccadé. Jeanne vit le mouvement, et entendit le grognement qui
roulait dans sa gorge. Elle courut près du paquet, lui parla avec des
modulations câlines et, le prenant dans ses bras, écarta la peau de
lynx afin que Kazan pût voir.
Kazan n’avait encore jamais vu d’enfant d’aussi près. Jeanne
tendit vers lui le bébé, pour qu’il le regardât bien en face et admirât
quelle merveilleuse petite créature c’était là. Le visage rose semblait
fixer la bête, les mains mignonnes s’allongeaient vers elle, et un
jacassement partit à son adresse. Puis, tout à coup, ce fut une
agitation générale du menu corps et comme un éclat de rire. Kazan,
rassuré, détendit ses muscles et vint se traîner aux pieds de la mère
et de l’enfant.
— Vois donc, mon père ! s’exclama Jeanne. Il a pris déjà l’enfant
en affection. Oh ! la bonne bête ! Il nous faut, sans tarder, lui choisir
un nom. Mais lequel ?
— Demain matin nous chercherons cela plus à loisir. Il se fait tard
dans la nuit. Rentre sous la tente et dors. La prochaine journée sera
rude. Nous n’avons plus de chien maintenant et il nous faudra tirer
nous-mêmes le traîneau.
Comme elle allait pénétrer sous la toile, Jeanne s’arrêta.
— Il est, dit-elle, venu avec les loups. Appelons-le « Loup ».