ENZIM

☻ Kerja sel hidup dpt dibandingkan dg pabrik kimia yg sangat efisien :

₪ Enzim adalah pekerja dalam pabrik sel
₪ Sibuk memecah bahan baku ( zat gizi yg masuk sel )
₪ Merakit menjadi produk untuk membantu pertumbuhan sel
₪ Memperbaiki sel
₪ Membuat sel baru
₪ Menghasilkan energi
☻ Beberapa enzim pekerja memerlukan peralatan dlm bentuk koenzim
☻ Enzim disintesis/dibuat di dalam sel makhluk hidup
Enzim pertama yang diisolasi (James B Sumner, 1926) adalah : Urease
O
‫װ‬
NH2 – C – NH2 + H 2O 2 NH3 CO2
+
Urea Air Amonia Karbon dioksida

DEFINISI
Enzim adl suatu protein yg berperan sbg biokatalisator dlm reaksi kimia
yg berlangsung dalam sistem biologi ( Amilase, Protease, Lipase, dll ).
₪ Sifat fisik enzim identik dengan sifat fisik umum protein
₪ Enzim dpt mempercepat reaksi (katalis), sedangkan protein tidak
₪ Enzim merupakan biokatalisator yang bersifat “reaction spesific”

KATALISATOR :
adl suatu bahan yang dapat mempercepat laju reaksi kimia, ikut dalam
reaksi, tapi pd akhir reaksi akan terbentuk lagi ( As. Sulfat, Platina, dll ).
Katalisator hanya mempercepat reaksi kimia diluar sistem hidup/Lab.
 Sisi aktif enzim

Sisi alosterik

Active site
Sisi aktif
(daerah berikatan)
SIFAT-SIFAT ENZIM :
₪ Sebagai biokatalisator
₪ Enzim tidak diubah oleh reaksi yang dikatalisnya.
₪ Enzim dapat membantu mempercepat terbentuknya produk, tetapi
akhirnya jumlah produk tetap sama dengan produk yang diperoleh
tanpa enzim

DISTRIBUSI ENZIM :
Enzim terdistribusi di dalam sel, sesuai dgn golongan & fungsinya,
contoh :
₪ Enzim yg mensintesis DNA, terletak di dalam inti sel (nukleus),
₪ Enzim untuk reaksi yg menghasilkan energi, di dalam mitokondria,
₪ Enzim yg mensintesis protein, di dalam Ribosoma,
₪ Enzim yg memecah senyawa asing, di dlm Retikulum endoplasma,
₪ Enzim yg mensitesis Lipid, di dalam Retikulum endoplasma, dll.
 Dua model interaksi enzim-subtrat

1. Lock and key model Emil Fischer (1890)

Enzim mengikat substrat pada sisi aktifnya
Substrat yang diikat, hanya substrat tertentu yang
sesuai dengan sisi aktif enzim
lanjutan

2. Induced fit model Daniel Koshland (1958)

• Enzim bersifat fleksibel, setelah substrat
berikatan dengan enzim  terjadi perubahan
konformasi protein sehingga terjadi kompleks
enzim-substrat yang stabil
 Penggolongan Enzim (6 kelas)

Kelas Reaksi Contoh ensim

1. Oksido reduktase Menyerang gugus : Alkohol, Dehidrogenase, oksidase,

aldehid, keton, amina, H2O2 peroksidase.

2. Transferase Pemindahan gugus dari donor Metil transferase, transami-

ke akseptor (CH3, NH3, PO4) nase, Transfosfatase.

3. Hidrolase Penguraian substrat dengan Glikoksidase, Peptidase,

pengambilan air Esterase

4. Liase Penguraian ikatan : C – C; Dekarboksilase,

C – O; C – N. Aldehidaliase

5. Isomerase Perubahan struktur dalam Rasemase, mutase

substrat dr aldosa ke ketosa

6. Ligase/sintetase Penyatuan 2 molekul dengan Sintetase

bantuan gugus fosfat
 Faktor yang mempengaruhi kerja enzim
☻ 1. SUHU :
₪ Suhu rendah, mendekati ttk beku, tdk merusak enzim, tapi enzim
tidak dapat bekerja.
₪ Enzim tubuh bekerja secara optimum pd suhu optimum ( = 37o C )
₪ Pada suhu di atas optimum, aktifitas enzim akan menurun dan
akan mengalami proses denaturasi pada suhu 60o C
☻ 2. PENGARUH pH :
Enzim bekerja pada pH tertentu, Aktivitas maksimum terjadi pada
pH antara 5 - 9, reaksi enzim mencapai puncaknya pada pH
optimum
Enzim pepsin mempunyai pH optimum 2
☻ 3. PENGARUH KONSENTRASI ENZIM :
₪ Peningkatan konsentrasi enzim, akan meningkatkan kecepatan
reaksi enzimatis.
₪ Kecepatan reaksi (v) berbanding lurus dgn konsentrasi enzim (E)

(v)
☻ 4. PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT :

Bila konsentrasi substrat diperbesar, sedang konsentrasi lainnya

tetap, maka kecepatan reaksi ( v ) akan meningkat sampai batas
kecepatan maksimum (V), krn enzim telah jenuh dengan substrat.
5. EFEKTOR
Efektor dapat diklasifikasikan :
Perbedaan tipe :
• Homotropik efektor : Efektor sama dengan substrat

• Heterotropik efektor : Efektor berbeda dengn substrat

Perbedaan efek :
• aktivator (efektor positif)
– Meningkatkan kecepatan reaksi

• Inhibitor (efektor negatif)

– Menurunkan reaksi
– Menghentikan reaksi enzim
• Irreversible
• Reversible
– Competitive
– Non-competitive
– Uncompetitive
 Mekanisme penghambatan Enzim

I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive

Substrat E
S S E I
S X
E S I I
I
Berikatan pada S I
Inhibitor sisi aktif Sisi yang berbeda

E+S←
→ ES → E + P E+S→ ← ES → E + P E+S→
← ES → E + P
+ + + +
I I I I
↓↑ ↓↑ ↓↑ ↓↑
EI EI + S →EIS EIS
[I] berikatan dgn [E] bebas, [I] berikatan dgn [E] bebas atau [I] berikatan dgn kompleks
dan kompetitif dgn [S];
kompleks [ES] ; peningkatan [ES]; peningkatan [S]
peningkatan [S] akan
[S] tidak dpt menghambat [I] mendukung [I].
menghambat [I]
 Enzim menstabilkan Keadaan Transisi
T = Keadaan Transisi
Perubahan energi
ST
Energi yang dibutuhkan (tanpa katalis)

Energi menurun (katalis)

EST
S

ES
EP P

Jalur reaksi

Fungsi enzim menurunkan energi aktivasi

☻ Enzim mampu menurunkan energi aktivasi jauh lebih besar
daripada katalisator.

Contoh : untuk dekomposisi H2O2 pd t : 20o C adalah sbb. :

H2 O2 2 H2O + O2

Energi yang diperlukan :

Tanpa katalisator : 18 Kcal / mol
Dengan katalisator Pt : 13 Kcal / mol
Dengan enzim katalase : 7 K kal / mol

☻ Pd masa lalu penamaan enzim tdk menunjukkan informasi yg jelas:

Contoh : Tripsin, Pepsin, Ptyalin, Emulsin, dll.

☻ Pd cara baru tata nama enzim adl dg menambahkan akhiran “ase”

pada nama substrat yang dipecah atau nama jenis reaksinya.

Contoh : Urease, lipase, Hidrolase, Amino oksidase, dll

 Metode pemberian nama enzim
1. Metode lama : Pepsin, Renin, Tripsin
2. Metode yg lebih baru : Protease, Lipase, Urease
Masalah ?
(Semakin bertambah banyaknya enzim!!)

3. Nama sistematik (EC = Enzyme Commission number)

berdasarkan IUB (International Union of Biochemistry)
:
Pada nama ada 2 bagian :
Bagian pertama : nama substrat (s)
Bagian kedua : kelas –ase
dibelakang dalam kurung (informasi tambahan) :
L-malate : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi)
 Tiap enzim memiliki EC number
= Enzyme Commission number
Enzyme EC number
Alcohol dehydrogenase 1.1.1.1
Arginase 3.5.3.1
Pepsin 3.4.21.1

Terdiri dari 4 digit :

• Digit pertama = Kelas enzim

• Digit kedua = subkelas

• Digit ketiga = sub-subkelas

• Digit keempat = nama spesifik

 Contoh : E.C.2.7.1.1
Enzyme heksokinase
Code
Sub-subkelas 1 = alkohol (akseptor)
Sub kelas 7 = gugus fosfat (yg ditransfer)

Kelas 2 = Transferase

Nama lengkapnya :
ATP: D-heksosa-6 fosfotransferase (heksokinase)

Catatan :
• Untuk mengetahui nama kelas/sub kelas/ sub-subkelas/nama
lihat pada tabel IUB
 Enzim serum yang digunakan
untuk diagnosa penyakit
ENZIM TEMPAT FUNGSI FAAL KADAR MENINGKAT DALAM

Amilase Kelenjar ludah, Pencernaan amilum Penyakit gondong,

Pankreas penyumbatan/peradangan
pankreas

Peptidase Sal. Pencernaan, Pencernaan Protein Kerusakan jaringan, benturan,

sel jaringan demam, anemia

Lipase Pankreas Pencernaan lemak Kerusakan pankreas

Fosfatase basa Sutul belakang, hati Putusnya ikatan ester Radang tulang, Pelunakan tulang,
fosfat pada pH basa hepatitis, sakit kuning

Fosfatase asam Prostat Putusnya ikatan ester Kanker prostat

fosfat pada pH asam

Transaminase Jantung, hati Pengendali keseim- Hepatitis, infark otot jantung

bangan nitrogen

Dehidrogenase Otot jantung, otot Reaksi oksidasi- Infark otot jantung, hepatitis,
rangka reduksi leukemia akut dan kronis

Kreatin fosfo Otot jantung, otot Pembentukan kreatin Infark otot jantung
kinase rangka fosfat dalam otot
Antony C Wilbraham
 Zimogen (proenzim)
Adalah enzim yang tdk aktif secara faali, kemudian diubah menjadi
enzim aktif seperti yang diperlukan oleh tubuh, Contoh :
ZIMOGEN ENZIM AKTIF DIBENTUK DI AKTIVASI DI PENGAKTIF
Pepsinogen Pepsin Dinding sel Lambung As. Lambung,
lambung autoaktivasi

Tripsinogen Tripsin Sel Pankreas Usus kecil Enterokinase,

autoaktivasi
Kimotripsinogen Kimotripsin Sel pankreas Usus kecil Tripsin
Antony C Wilbraham

☻Ada beberapa enzim masih memerlukan senyawa lain yang bukan protein
agar dpt melaksanakan fungsi katalitiknya, senyawa tsb disebut kofaktor
☻ Kofaktor dapat berupa : logam dan koenzim
☻ Koenzim adalah : senyawa organik non protein
☻Kelas enzim yg butuh koenzim : 1,2,5,6
☻Fungsi koenzim adl sebagai senyawa pembawa antara dr gugus atau atom
tertentu
☻Ikatan antara enzim dengan koenzim disebut Holoenzim
☻Koenzim pembawa atom H : NAD, NADP, FMN, FAD.
☻Koenzim pembawa elektron : Heme, NHI.