Professional Documents
Culture Documents
CHNG 2 PROTEIN PDF
CHNG 2 PROTEIN PDF
Axit amin
Công thức chung
Phân loại aa
Tính chất lý hóa
Peptide
Cấu tạo và tính chất
Một số peptide quan trọng
Protein
Định nghĩa, chức năng protein
Liên kết hóa học trong phân tử protein
Cấu trúc phân tử protein
Phân loại protein
Sự biến tính protein
α- Axit amin
• Chức năng
– Đơn vị cấu trúc của protein
– Chất dẫn truyền thần kinh
(neurotransmitter)
• Cấu trúc chung
– Nhóm carboxylic
– Nhóm Amine
– Nhóm ngoại R
– Tại vị trí Cα
• Có 20 axit amin tham gia vào cấu
trúc protein
α-axit amin
• Phân loại axit amin dựa vào:
– Tính phân cực (polarity)
– Nhóm chức năng (functional groups)
– Tính axit-bazơ-trung tính
Tính chất của axit amin
• Hóa học lập thể
– Axit amin là chất hoạt động quang học, có khả năng quay mặt
phẳng ánh sáng
– Hầu hết axit amin của protid thuộc dãy L
Tính chất của axit amin
• Tính lưỡng tính
– Trong môi trường nước, axit amin phân li hoàn toàn
– Tác dụng với axit và bazơ mạnh tạo thành muối
– Điện tích axit amin phụ thuộc vào điện tích của môi trường
– Điểm đẳng điện pI là điểm pH nhất định mà tại đó đt (-) bằng dt (+)
– Axit amin không tồn tại ở dạng tự do mà dưới dạng muối nội
H
H2N C COOH
R
H H - H
-+HO
+
COOH +H NH3 +
+ + -
NH3 C C COO H2N C COO H2O
R R R
Daïng cation pH<7 Ion löôõng cöïc pH=7 Daïng anion pH>7
Bảng 1: Giá trị pKa và pI của các axit amin
R R
HC NH2 + HNO2 HC OH + N2 + H2 O
COOH COOH
• Phản ứng oxy hóa khử nhóm amin tạo thành xetoaxit
COOH COOH
H C NH2 + 1/2 O2 CO + NH3
R R
Phản ứng của nhóm α-carboxyl
R R
-CO2
H C N H2 H C N H2 + CO2
COOH COOH
Peptide
• Cấu tạo
– Phân tử cấu thành từ 2 hay nhiều axit amin liên kết với nhau
bằng liên kết petide
– Vd: Insulin: 51 aa; Lysozyme: 129 aa; trypsinogen: 231 aa
Peptide
• Phân loại
– Dipeptide: 2 aa
– Tripeptide: 3 aa
– Oligopeptide: < 10 aa
– Polypeptide: ≥ 10 aa
Peptide
• Tính chất
– Phản ứng Biure
Cu2+
Protein
Peptide
(≥ 3 aa) OH-
Peptide
• Một số peptide quan trọng
– Carnosine
• Dipeptide: beta-alanin-L-histidine
• Mô cơ và não
• Anti-oxidant, anti-glycation, chelator of metal cation (Cu2+)
– Glutathion
• Tripeptide có công thức: γ-glutamyl-cysteinyl-glycin
• Nhóm hoạt động: nhóm SH của cystein
• Tham gia vào hệ oxy hóa-khử
• Có nhiều ở gan, thận, lá lách
Protein
• Định nghĩa
– Một trong những đại phân tử sinh học không thể thay thế của cơ
thể sống
– Protein có thể gồm một hay nhiều chuỗi polypeptide sắp xếp
theo một trật tự xác định.
– Chuỗi polypeptide là một polymer với đơn vị cấu trúc là các phân
tử axit amin
Protein
• Chức năng
– Xúc tác: enzyme
– Vận tải: hemoglobin
– Chuyển động
• Sự co cơ: chuyển động trượt lên nhau của 2 lạo sợi protein: sợi to-
miozin, sợi mảnh-actin,troponiozin và troponin
– Bảo vệ: kháng thể, interferon
– Truyền xung thần kinh: rodopxin ở màng mắt
– Điều hòa: truyền thông tin, trao đổi chất, biểu hiện gen
– Kiến tạo chống đỡ cơ học: sclerotin trong lớp vỏ ngoài của côn
trùng
– Dự trữ dinh dưỡng: cung cấp aa cho sự phát triển của phôi
Protein
• Tính chất
– Phân tử lượng lớn
– Chất điện li lưỡng tính (nhóm ngoại R)
– pI là pH mà tại đó tổng số đt(-) = đt(+), protein trung hòa về điện
• pH<pI, protein tích điện dương
• pH<pI, protein tích điện âm
– Tinh chất dung dịch keo protein
• Trong nước, protein bi hydrat hóa, vỏ hydrat có bề dày 3Å dung
dịch keo
• Pp thẩm tích tinh sạch protein
• Độ bền dung dịch keo phu thuộc:
– Sự tích điện cùng dấu của protein (pH ≠ pI)
– Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein
• (?) Kết tủa protein
Khối lương phân tử và pI của một số protein
Protein M, dalton pI
– ở điều kiện nhất định, hình thể tự nhiên của phân tử protein tồn
tại sao cho năng lương tự do (G) của hệ thống đạt cực tiểu
Cấu trúc bậc 2 thường gặp
Myoglobin Ribonuclease
Lysozyme
Cấu trúc phân tử protein (tt)
Insulin
Phân loại
• Hình dạng
– Dạng sợi: hình thon dài, không tan, bền trong pH
• Protein cấu trúc
• Collagen
– Cấu trúc xoắn collagen (collagen helix), xoắn trái
– Tropocolagen: 3 chuỗi polypeptide, 1000aa/chuỗi
– Thành phần chính của gân, xương, da, răng và mô xụn
• Silk
– Cấu trúc β-sheet
• Keratin
– Protein thành phân quan trọng trong tóc, tơ, móng vuốt, lông vũ
– Cấu trúc xoắn α hay mảng β
Phân loại (tt)
• Hình dạng
– Dạng hình cầu: dễ tan trong nước, nhạy với pH
• Protein chức năng: enzyme, hormon, kháng thể,…
• Protein cuộn lại, sắp xếp trong không gian, qui dịnh tính chất
sinh học của nó
Phân loại protid
• Protid đơn giản: chỉ cấu tạo từ các axit amin, protein
– Albumin
• tan trong nước, không tan trong (NH4)2SO4
• có nhiều trong huyết thanh, trứng, lúa mì, sữa,…
– Globulin
• Không tan trong nước, tan trong dịch muối loãng
• Có nhiều trong máu, sữa, lòng đỏ trứng, mô cơ,…
– Prolamin
• Không tan nước, cồn tuyệt đối, dịch muối, tan trong cồn 70-80%
– Glutenin
• Tan trong dd NaOH 2%
• Protein của lúa mì
Phân loại protid
• Protid phức tạp (proteic)
– Cấu tạo gồm phần protein (apoprotein) và
nhóm ngoại như lipid, gluxit và
• Lipoprotein = protein + lipid
• Photphoprotein = protein + H3PO4 qua liên kết
ester
• Glucoprotein = protein + gluxit
• Nucleoprotein = protein + acid nucleic
Sự biến tính protein
• Sự thay đổi cấu trúc 2,3,4 của phân tử protein mà không thay đổi
cấu trúc bậc 1 của nó
• Tác nhân gây biến tính
– Vật lý: tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học
– Hóa học: axit, kiềm mạnh, muối kim loại nặng, tanin
• Tính chất protein bị biến tính
– Độ hòa tan giảm, khả năng giữ nước giảm
– Mất hoạt tính sinh học
– Tăng độ nhay với sự tấn công của protease
– Tăng độ nhớt nội tại
– Mất khả năng kết tinh
• Có 2 loại biến tính:
– Biến tính thuận nghịch: là biến tính mà khi loại bỏ tác nhân gây biến
tính, protein sẽ trở lại trang thái ban đầu
– Biến tính bất thuận nghịch