1

Χημεία Μικροβιολογία και Αρχές

Συντήρησης Τροφίμων
● εμβαθύνει τις γνώσεις στην Επιστήμη των Τροφίμων, που αποτελεί τομέα
αιχμής για το Χημικό Μηχανικό.
● καλύπτει τη μελέτη των συστατικών των τροφίμων, τις φυσικοχημικές,
βιολογικές και λειτουργικές τους ιδιότητες, τις χημικές και μικροβιολογικές
δράσεις, την ποιότητα και ασφάλεια, τις αλλοιώσεις τους και τη συμπεριφορά
τους κάτω από το εύρος των συνθηκών που συναντούν κατά τις διεργασίες
παραγωγής και κατά τη συσκευασία και συντήρηση τους.

τρόφιμο = πολύπλοκο υλικό + βιολογικά ενεργό σύστημα

 2

Χημεία Μικροβιολογία και Αρχές

Συντήρησης Τροφίμων

εμβαθύνει τις γνώσεις στην Επιστήμη των Τροφίμων, που αποτελεί

τομέα αιχμής για το Χημικό Μηχανικό.

καλύπτει τη μελέτη των συστατικών των τροφίμων, τις φυσικοχημικές,

βιολογικές και λειτουργικές τους ιδιότητες, τις χημικές και μικροβιολογικές
δράσεις, την ποιότητα και ασφάλεια, τις αλλοιώσεις τους και τη συμπεριφορά
τους κάτω από το εύρος των συνθηκών που συναντούν κατά τις διεργασίες
παραγωγής και κατά τη συσκευασία και συντήρηση τους.

τρόφιμο = πολύπλοκο υλικό + βιολογικά ενεργό σύστημα

 3

Χημεία Μικροβιολογία και Αρχές

Συντήρησης Τροφίμων
Το περιεχόμενο του μαθήματος καλύπτει:

το τρόφιμο ως πρωτογενές υλικό

(βασικά συστατικά, δομή, φυσικοχημικές ιδιότητες, οργανοληπτικά
χαρακτηριστικά, διατροφική και βιολειτουργική αξία),

τη μικροβιολογία των τροφίμων

το σχεδιασμό και τη συντήρηση προϊόντων τροφίμων.

 4
ΔΙΔΑΚΤΙΚΕΣ ΕΝΟΤΗΤΕΣ

1. Το τρόφιμο από πρωτογενές υλικό σε επεξεργασμένο τελικό προϊόν: Βασικά

συστατικά, δομή, φυσικοχημικές ιδιότητες, οργανοληπτικά χαρακτηριστικά,
διατροφική και βιολειτουργική αξία. Αρχές νομοθεσίας τροφίμων.
2. Πρωτεΐνες τροφίμων- Υδατάνθρακες τροφίμων- Λιπίδια τροφίμων: Χημεία-
λειτουργικές ιδιότητες-θρεπτικότητα- βιοδραστικότητα- Ενδογενείς και
πρόσθετες- Ρόλος στο σχεδιασμό και την επεξεργασία κυρίων κατηγοριών
τροφίμων.
3. Νερό - Βιταμίνες - Ένζυμα - Ιχνοστοιχεία - Πρόσθετα - Αρωματικές, χρωστικές
ενώσεις - Ειδικά συστατικά: υδροκολλοειδή, διαιτητικές ίνες, αντιοξειδωτικά,
προβιοτικά, εναλλακτικά γλυκαντικά, β-γλυκάνες, ω3. Χημεία-λειτουργικότητα-
θρεπτικότητα - Ρόλος στο σχεδιασμό και την επεξεργασία κυρίων κατηγοριών
προϊόντων. GMOs. Αλλεργιογόνα και επιβλαβή συστατικά και παράγωγα.
4. Το τρόφιμο ως υλικό – Ρεολογία - ιξωδοελαστικότητα - Υφή - Δομή σε μάκρο,
μίκρο και νάνο επίπεδο.
 5
ΔΙΔΑΚΤΙΚΕΣ ΕΝΟΤΗΤΕΣ

5. Μικροβιολογία τροφίμων - Παθογόνοι και αλλοιογόνοι παράγοντες-

Πρότυπες και νέες μέθοδοι - Ταχείες και μοριακές τεχνικές.
6. Μικροβιολογία τροφίμων - Παράμετροι και έλεγχος μικροβιολογικών
δράσεων - Τεχνολογία εμποδίων - Προρρητική μικροβιολογία - Νέα
υπολογιστικά εργαλεία - Ανάλυση επικινδυνότητας και διαχείριση
ασφάλειας τροφίμων.
7. Χημικές, φυσικοχημικές, ενζυμικές και μικροβιολογικές δράσεις στα
τρόφιμα - Κινητική και έλεγχος - Διατηρησιμότητα - Προσδιορισμός
εμπορικής διάρκειας ζωής - Επισήμανση - Διαχείριση της αλυσίδας
τροφίμων από την πρωτογενή παραγωγή μέχρι την κατανάλωση.
8. Βασικές αρχές σχεδιασμού και συντήρησης προϊόντων τροφίμων-
Επίδραση σύστασης και μεθόδων επεξεργασίας- Νέες τάσεις: Καινοτoμία,
εξατομικευμένη διατροφή, αειφορία, ενεργειακή και περιβαλλοντική
βελτιστοποίηση, κυκλική οικονομία.
 6

Συγγράμματα – Σημειώσεις –
Εργαστηριακοί οδηγοί
 7

Εργαστηριακές Ασκήσεις – Θέματα 8ο Εξάμηνο

●Προσδιορισμός συστατικών τροφίμων και επίδραση διεργασιών επεξεργασίας &
συντήρησης
●Πρωτεΐνες: Λειτουργικότητα και αλληλεπιδράσεις σε συστήματα τροφίμων
●Υδατάνθρακες: Μελέτη φυσικοχημικών και λειτουργικών ιδιοτήτων. Ζελατινοποίηση.
Γλυκαιμικός δείκτης.
●Μελέτη ρεολογικών ιδιοτήτων των τροφίμων – Βασικές αρχές ανάλυσης του προφίλ
υφής των τροφίμων – Επίδραση από την επεξεργασία
●Μελέτη αντιοξειδωτικής και αντιμικροβιακής δράσης βιοδραστικών συστατικών σε
συστήματα λιπαρών και σε τελικά προϊόντα τροφίμων
●Εργαστηριακές τεχνικές μικροβιολογικής ανάλυσης των τροφίμων – Υπολογιστικά
εργαλεία & προσδιορισμός της διάρκειας ζωής προϊόντων τροφίμων σε πραγματικές
συνθήκες της αλυσίδας τροφίμων
●Κινητική μελέτη κυρίων αντιδράσεεων στα τρόφιμα – Μαθηματική περιγραφή &
μελέτη αντίδρασης Maillard σε πρότυπο σύστημα & πραγματικό τρόφιμο- Ανάπτυξη
και εφαρμογή απλού λογισμικού
●Σχεδιασμός καινοτόμου τροφίμου: Διαδραστική ανάλυση ιδεών και εφαρμογή στην
παραγωγή προτύπου προϊόντος.
 8

ΣΧΕΔΙΑΣΜΟΣ ΤΡΟΦΙΜΩΝ-ΦΟΙΤΗΤΙΚΗ ΚΑΙΝΟΤΟΜΙΑ

Εθνικός Διαγωνισμός ECOTROPHELIA

●1o βραβείο (2017 & 2012)
●2ο βραβείο (2011 & 2015)
●3ο βραβείο (2012 & 2017)
●βραβείο “FoodPrint” (2017)

Ευρωπαϊκός Διαγωνισμός ECOTROPHELIA

●1o βραβείο (2017 & 2012)

●Έπαινος Καινοτομίας (ΣΕΒ, Eurobank 2013)

●Βραβείο Καινοτομικού προϊόντος (ΜΑΡΙΝΟΠΟΥΛΟΣ, 2013)
 9
Top 10 Most Significant Food Inventions
10 The plow 5 Irrigation

Milling/Grinding
9 Machine
4 The oven

Selective
8 Breeding/Strains
3 Canning

7 Pasteurization/Sterilizatio
Baking 2 n

Combine Harvester
6 (Threshing Machine)
1 Refrigeration
The Royal Society, U.K.'s national academy of science, 2012

“Some items that didn't quite make the top 10 were the Food preservation technologies
microwave oven at No. 19, and eating utensils and the knife at
Nos. 16 and 15, respectively. Fermentation was just barely
edged out of the top 10, filling the No. 11 slot”

Laboratory of Food Chemistry & Technology

School of Chemical Engineering - National Technical University of Athens
 10

Food engineering
“Food Engineering covers the study, modeling and design of ingredients
and foods at all scales using technological innovations and engineering
principles in the development, manufacturing, use, understanding and
optimization of existing and emerging food processes, food packaging and
food materials from food production to digestion and satiation enabling
development and design, production, and availability of sustainable, safe,
nutritious, healthy, appealing and affordable supply of high quality
ingredients and foods”
EAFE 2013

Laboratory of Food Chemistry & Technology

School of Chemical Engineering - National Technical University of Athens
 11

ΤΡΟΦΙΜΑ
ΑΣΦΑΛΕΙΑ
μικροβιολογική, χημική, φυσική
ΕΠΕΞΕΡΓΑΣΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ
ΠΟΙΟΤΗΤΑ
 12

ΠΟΙΟΤΗΤΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ
Το σύνολο των χαρακτηριστικών που επιτρέπουν τον
διαχωρισμό του και καθορίζουν το βαθμό αποδοχής
του από τον καταναλωτή ή τον χρήστη
 Τρόφιμο= Φυσικοχημικά και βιολογικά
ενεργό σύστημα

Ποιότητα= Δυναμική κατάσταση κινούμενη προς
φθίνουσα κατεύθυνση

26/2/2019
 13

ΔΙΑΤΗΡΗΣΙΜΟΤΗΤΑ ή χρόνος ζωής (Shelf-life):

η χρονική περίοδος κατά την διάρκεια της οποίας η κατανάλωση
του τροφίμου είναι ασφαλής και η ποιότητα του αποδεκτή από
το καταναλωτικό κοινό.
Χρόνος Υψηλής Ποιότητας (High Quality Life, HQL)
Χρόνος πρακτικής Διατήρησης (Practical Storage Life, PSL)
Χρόνος Ανιχνεύσιμης Διαφοράς (Just Noticeable Difference,
JND)
Χρόνος Ελάχιστης Διατηρησιμότητας (Time Minimum
Durability, 89/395/ΕΕC)

ΔΙΑΤΗΡΗΣΙΜΟΤΗΤΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ
26/2/2019
 14

ΔΙΑΤΗΡΗΣΙΜΟΤΗΤΑ SHELF -LIFE

 ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΙΚΕΣ/MIΚΡΟΒΙΟΛΟΓΙΚΕΣ
MEΤΡΗΣΕΙΣ
ΥΠΕΡ: ΑΚΡΙΒΕΙΑ - ΠΟΣΟΤΙΚΟΠΟΙΗΣΗ - ΚΟΣΤΟΣ -ΑΠΟΔΕΚΤΟΤΗΤΑ

ΚΑΤΑ: ΣΥΣΧΕΤΙΣΗ, ΣΧΕΣΗ ΜΕ ΟΡΓΑΝΟΛΗΠΤΙΚΗ ΠΟΙΟΤΗΤΑ

 ΟΡΓΑΝΟΛΗΠΤΙΚΗ ΑΞΙΟΛΟΓΗΣΗ
ΥΠΕΡ : ΑΜΕΣΗ ΜΕΤΡΗΣΗ

ΚΑΤΑ: ΜΕΘΟΛΟΓΙΑ (κλίμακα-όρια-ομάδα)-ΚΟΣΤΟΣ-ΑΝΤΙΚΕΙΜΕΝΙΚΟΤΗΤΑ- ΚΑΤΑΝΑΛΩΤΗΣ ΣΤΟΧΟΣ

ΕΙΣΑΓΩΓΗ-ΒΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ
26/2/2019
 15

ΕΜΒΑΘΥΝΣΗ ΣΤΗ ΧΗΜΕΙΑ

ΤΡΟΦΙΜΩΝ
 16

ΠΟΛΥΠΛΟΚΟΤΗΤΑ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ

ΕΙΣΑΓΩΓΗ-ΒΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ
26/2/2019
 17

ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ
➢ΒΑΣΙΚΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΥΔΑΤΑΝΘΡΑΚΕΣ – ΛΙΠΙΔΙΑ - ΝΕΡΟ

ΒΙΤΑΜΙΝΕΣ-ΑΝΟΡΓΑΝΑ

ΕΝΖΥΜΑ – ΜΚΡΟΒΙΟΛΟΓΙΚΗ ΧΛΩΡΙΔΑ

ΑΡΩΜΑΤΙΚΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ (flavors) -ΧΡΩΣΤΙΚΕΣ- ΑΝΕΠΙΘΥΜΗΤΑ
ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ
ΠΡΟΣΘΕΤΑ

ΣΥΝΘΕΣΗ + ΔΙΕΡΓΑΣΙΕΣ 
ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΙΚΑ - ΘΡΕΠΤΙΚΑ – ΟΡΓΑΝΟΛΗΠΤΙΚΑ
ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΤΙΚΑ
 18

ΡΟΛΟΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΣΤΑ ΤΡΟΦΙΜΑ

Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΟΤΗΤΑ

Α. Ν2 και αμινοξέα για σύνθεση πρωτεϊνών και άλλων

Ν-ενώσεων.
Πρωτεΐνες σώματος: 10-12kg/70kg
Καταβολισμός – Αναβολισμός
Ανάγκες σε πρωτεΐνη: 0.8g/kg/day ή 56g/70kg
Συνιστώμενη Ημερήσια Δόση: ΣΗΔ (RDA)  1g/kg/day

Δυτική δίαιτα: 150-200g/day  11-14% θερμίδων από

πρωτεΐνες (4kcal/g).
 Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ
19

Οι φυσικοχημικές ιδιότητες που καθορίζουν τη συμπεριφορά

των πρωτεϊνών στα συστήματα τροφίμων, κατά την παραγωγή,
αποθήκευση, προετοιμασία και κατανάλωση, και κατά συνέπεια
επηρεάζουν την ποιότητα και την αποδοχή του τροφίμου.
➢ Επίδραση H2O - πρωτεΐνης
➢ Επίδραση πρωτεΐνης - πρωτεΐνης
➢ Επιφανειακές Ιδιότητες
 20

ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΣΧΗΜΑΤΙΣΜΟΥ ΖΥΜΗΣ

Πρωτεΐνες γλουτένης  Ισχυρά συνεκτική και βισκοελαστική «πάστα» (ζύμη)
κατά την ανάμιξη και μηχανική ζύμωση, παρουσία νερού και σε Τ περιβάλλοντος.
Δίκτυο που συγκρατεί τα υπόλοιπα στοιχεία του αλεύρου.

Γλοιαδίνη (gli)
▪ MW, λίγα πολικά αμινοξέα  μικρή διαλυτότητα σε ουδέτερο pH
+
▪ Γλουταμίνη (33%),-ΟΗ αμινοξέα (Ser, Thr, Tyr)  δεσμοί –ΟΗ
Γλουτενίνη
(glut) ▪ μη πολικά α.α, υδρόφοβα αμινοξέα. π-π δεσμοί, δεσμοί λιπαρών
▪ ικανότητα σχηματισμού – S-S

Glut ελαστικότητα, συνοχή

Βέλτιστη αρτοποιητική ικανότητα  
Gli εκτατικότητα, ρευστότητα

26/2/2019
 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ
21

Δομικά στοιχεία
κολλαγόνο, κερατίνη, ελαστίνη
> 50% ξ.β. ζώντων κυττάρων Ένζυμα (>2000)

Βιολογική δράση
Ορμόνες (ινσουλίνη,σωματοτροπίνη), συστολικές (μυοσίνη,ακτίνη),
μεταφοράς(αιμογλοβίνη, μυογλοβίνη) , τοξίνες (μικροβιακές τοξίνες),
αποθηκευτικές (οβαλμπουμίνη,γλιαδίνη,ζείνη), ανοσολογικές (ανοσογλοβουλίνες)

C = 50-56 % , Η = 6,5-7 % , Ν = 15-17,6 %

Ο = 19-24 % , S = 0.3-2.3 % (P, Fe, Cu, Zn)
Πρωτεΐνη = Ν × 6.25
 22

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

Υδρόλυση

L-α-αμινοξέα
 23

ΑΜΙΝΟΞΕΑ
Τα περισσότερα αµινοξέα αποτελούνται από ένα άτοµο άνθρακα
συνδεδεµένο οµοιοπολικά µε τέσσερα μέρη, ένα άτοµο υδρογόνου, µια
καρβοξυλοµάδα (-COOH), µια αµινοµάδα (-NH2) και µια πλευρική οµάδα (-
R).
Τα αμινοξέα κατατάσσονται σε:
 ανάλογα με την υποκατάσταση R της
πλευρικής αλυσίδας υδροξυ (ΟΗ),
βασικά (ΝΗ2) και όξινα (COOH),
αντίστοιχα.
 ανάλογα με τη φύση του
υποκαταστάτη, τα αμινοξέα
διακρίνονται και σε αλειφατικά,
αρωματικά και ετεροκυκλικά.

Η διαφορετικότητα των αµινοξέων βρίσκεται στην πλευρική οµάδα (R).

 24
Οξεοβασικές Ιδιότητες Αμινοξέων
Τα αμινοξέα είναι αμφολύτες.
➢ Επειδή περιέχουν μια καρβοξυλομάδα και μια αμινομάδα εμφανίζουν -ανάλογα
με το περιβάλλον-όξινες ή βασικές ιδιότητες, δηλαδή είναι αμφολύτες.

➢Σε μια ορισμένη τιμή του pH, η οποία είναι χαρακτηριστική για κάθε αμινοξύ, το
υδρογόνο της καρβοξυλομάδας μεταπηδάει στο άζωτο της αμινομάδας και
σχηματίζεται ένα δίπολο (Zwitterion).
 25

Αμφολύτες Zwitterion:

ΒΑΣΗ Δέκτης
(H+ )(αμινοξυ - )
pKa2 = -log
(αμινοξυ ± )
(9-10) Δότης
ΟΞΥ Δέκτης
(H+ )(αμινοξυ ± )
pKa1 = -log
(αμινοξυ + )
(2-3) Δότης

[δέκτηςΗ+ ]
log = pH - pKa
[δότηςΗ ]
+
 26
Οξεοβασικές Ιδιότητες Αμινοξέων

Το σημείο που το φορτίο του αμινοξέος Καμπύλη ογκομέτρησης

είναι μηδέν (0) ονομάζεται ισοηλεκτρικό γλυκίνης

σημείο (pI).

pK 1  pK 2
pI 
2
όπου pK1 και pK2 η διάσταση της
καρβοξυλικής ομάδας και της αμινομάδας
αντίστοιχα.

Το pI αποτελεί πολύ χρήσιμη ιδιότητα στην

τεχνολογία και επιστήμη τροφίμων και
βρίσκει ιδιαίτερες εφαρμογές στην
επεξεργασία και συντήρηση (πχ παραγωγή
τυριών, ικανότητα συγκράτησης νερού σε
κρέας κλπ).
 27
Αμινογράφημα
Αμινογράφημα των ουδέτερων και όξινων αμινοξέων της πρωτεΐνης των
σπορίων τομάτας.
Στήλη 70 cm. Ρητίνη JEOL-LC-R-I). Ρυθμιστικά διαλύματα pH 3,31 και 4,25.
Χρόνος αλλαγής 140 min. Θερμοκρασία 55°C.
1. Ασπαραγινικό οξύ
2. Θρεονίνη
3. Σερίνη
4. Γλουταμινικό οξύ
5. Προλίνη
6. ΓΛυκίνη
7. Αλανίνη
8. Κυστεΐνη
9. Βαλίνη
10. Μεθειονίνη
11. Ισολευκίνη
12. Λευκίνη
13. Τυροσίνη
14. Φαινυλαλανίνη
 28
ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ

➢ R = αλειφατικό
➢ R = αρωματικό ή ετεροκυκλικό
1. R = μη πολικό, υδρόφοβο (Gly, Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Pro, Trp, Val)
2. R = πολικό, υδρόφιλο (μη ιοντικό)
Ser, Thr, Tyr (-OH)
Asn, Gln (-CO-NH2)
Cys (-SH)
3. R = θετικά φορτισμένο (σε pH = 7)
Lys, His, Arg
4. R = αρνητικά φορτισμένο (σε pH = 7)
Asp, Glu
SEtOH
Υδροφοβικότητα : ΔG = -RTln
o

SH2O
 ΑΜΙΝΟΞΕΑ 29

Αμινοξύ Μοριακό Όνομα Δομή

βάρος
Όνομα Σύμβολο
pI – pka1 pka2 3ή1
γράμματα
Αλανίνη Ala A 89.1 a-amino-propionic acid
6,02 – 2,35 9,69

Αργινίνη Arg R 174.2 a-amino-δ-

10,76 – 2,17 9,04 ureinovalerianic acid
12,48
Ασπαραγίνη Asn N 132.1 amide of Asp
5,41 – 2,02 8,80

Ασπαρτικό οξύ Asp D 133.1 a-amino-succinic acid

2,97 – 2,09 9,82 3,86

Κυστεΐνη Cys C 121.1 a-amino-β-

5,07 – 1,96 10,28 mercaptopropionic
acid
8,18
Γλουταμίνη Glu Q 146.1 amide of Glu
5,65 – 2,17 9,13
 ΑΜΙΝΟΞΕΑ 30

Αμινοξύ Μοριακό Όνομα Δομή

βάρος
Όνομα Σύμβολο
3ή1
γράμματα
Γλουταμινικό Glu E 147.1 a-amino-glutaric acid
οξύ 4,25
3,22 – 2,19 9,67
Γλυκίνη Gly G 75.1 a-amino-acetic acid
6,06 – 2,34 9,78

Ιστιδίνη His H 155.2 a-amino-β-imidazol

7,58 – 1,82 9,17 propionic acid
6,00
Ισολευκίνη Ile I 131.2 a-amino-β-methyl
6,02 – 2,36 9,68 valerianic acid

Λευκίνη Leu L 131.2 a-amino-isocaproic

6,00 – 2,36 9,64 acid

Λυσίνη Lys K 146.2 a-ε-diamino-caproic

9,74 – 2,18 8,95 acid
10,53
 ΑΜΙΝΟΞΕΑ 31

Αμινοξύ Μοριακό Όνομα Δομή

βάρος

Όνομα Σύμβολο
3ή1
γράμματα
Μεθειονίνη Met M 149.2 a-amino-α-methyl
5,75 – 2,28 9,21 thiol-n-butyric acid

Φαινυλαλανίνη Phe F 165.2 a-amino-β-phenyl

5,53 – 1,83 9,24 propionic acid

Προλίνη Pro P 115.1 Pyrrolidine-2-

6,30 – 1,99 10,6 carboxylic acid

Σερίνη Ser S 105.1 a-amino-β-hydroxy

5,68 – 2,21 9,15 propionic acid

Θρεονίνη Thr T 119.1 a-amino-β-hydroxy n-

6,16 – 2,71 9,62 butyric acidisocaproic
acid
Τρυπτοφάνη Trp W 204.2 a-amino-β-3-indolyl-
5,89 – 2,38 9,39 propionic acid
 32
ΑΜΙΝΟΞΕΑ

Αμινοξύ Μοριακό Όνομα Δομή

βάρος

Όνομα Σύμβολο
3ή1
γράμματα
Τυροσίνη Tyr y 181.2 a-amino-β-(ρ-
5,65 – 2,20 9,11 hydroxy-phenyl
propionic) acid
10,07

Βαλίνη Val V 117.1 a-amino-

5,97 – 2,32 9,62 isovalerianic acid
 33

Ο χαρακτηριστικός πεπτιδικός δεσμός (CO-NH) σχηματίζεται από την

καρβοξυλομάδα (COO−) του ενός αμινοξέος με την αμινομάδα (NH3+)
ενός άλλου αμινοξέος και με απομάκρυνση ενός μορίου νερού.

• Διπεπτίδιο: Ένα μόριο που

αποτελείται από δύο αμινοξέα
ενωμένα με ένα πεπτιδικό δεσμό.
•Πολυπεπτίδιο: Ένα μόριο που
αποτελείται από πολλά αμινοξέα
ενωμένα με πεπτιδικούς δεσμούς.
• Πρωτεΐνη: Ένα βιολογικό
μακρομόριο που αποτελείται από
τουλάχιστον 40 αμινοξέα ενωμένα
με πεπτιδικούς δεσμούς.
 34
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ- ΠΡΩΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ (primary structure)

✓ Γραμμική αλληλουχία των αμινοξέων

Χαρακτηριστικά πεπτιδικού δεσμού:

▪ ο C–N δεσμός έχει 40% χαρακτήρα
διπλού δεσμού και ο C=O 40%
χαρακτήρα απλού δεσμού
▪ -ΝΗ- δεν πρωτονιώνεται για pH = 0-
14
▪ C-N- δεν περιστρέφεται, πολύ
σταθερός ( > 400 kJ/mol)
▪ 4 άτομα του δεσμού +α άνθρακες
στο ίδιο επίπεδο
▪Ο πεπτιδικός δεσμός
σταθεροποιείται με συντονισμό
δύο μεσομερικών μορφών
 35

Η πολυπεπτιδική αλυσίδα αποτελείται από μια σειρά άκαμπτων επιπέδων

και των ομάδων –HCR-

➢ Δομή ενός τμήματος μιας α-L-πολυπεπτιδικής αλυσίδας (διαμόρφωσης trans).

➢ Ενδοατομικές αποστάσεις (Å) και γωνίες μεταξύ δεσμών (°).
➢ Τα έξι άτομα στα τετράγωνα είναι στο ίδιο επίπεδο.
➢ Το φ και ψ είναι οι δυνατές γωνίες συστροφής περί τον α-άνθρακα.
➢ Ο καθένας από τους πεπτιδικούς δεσμούς αμφίπλευρα του α-άνθρακα είναι σε
ένα επίπεδο.
➢ Τα R1, R2, R3 είναι σε θέση trans. (φ=ψ=180°C)
 36
Πρωτοταγής δομή β-λακτογλοβουλίνης

Πρωτοταγής δομή λυσοζύμης

 37
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ- ΔΕΥΤΕΡΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ

Τρισδιάστατος τρόπος διάταξης κατά

τον άξονα :

Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες δεν είναι

ευθείες αλλά συσπειρώνονται κατά
συγκεκριμένο τρόπο και αποκτούν µια
ειδική τρισδιάστατη δοµή.

Σημαντικότερες και συνηθέστερες

δευτεροταγείς δομές:
• α-έλικας (α-helix)
• β-πτυχωμένα φύλλα (β- pleated
sheets)
• β-κάμψεις (β- bends)
• 310-έλικας, υπερέλικας κολλαγόνου
 38
α-έλικας ( α-helix)
α-έλικας: Είναι μία δεξιόστροφη περιέλιξη των
αμινοξέων που αποτελούν την πολυπεπτιδική
αλυσίδα.
Κάθε στροφή αποτελείτε από 3 έως 6 αμινοξέα.
Η έλικα μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας γύρω από
τον άξονά της επιφέρει το σχηματισμό δεσμών
υδρογόνου μεταξύ αμινοξέων.
Ενδιάμεσα στα αμινοξέα που σχηματίζουν
δεσμούς υδρογόνου, παρεμβάλλονται 3 αμινοξέα.

Φυσική διαμόρφωση (native) : ΔG = min

▪ α-έλικας ( α-helix) … -P-N-P-P-N-N-P- …
3,6 αμινοξέα / περιστροφή, δεξιόστροφος

Δεσμοί Η2 μεταξύ πεπτιδικών δεσμών

➢ υψηλή σταθερότητα
➢ μεγάλη «πυκνότητα»
➢ μικρές επιδράσεις με άλλα μόρια Η2Ο
 39

Προλίνη μη συμβατή με a-έλικα, διακόπτει δομή

Τμήματα τυχαίας σπείρας π.χ. καζεΐνη
Τυχαία σπείρα (random coil) επίσης λόγω φορτισμένων ή ογκωδών αλύσων)
 40
β-πτυχωμένα φύλλα (β- pleated sheets)
Σε αυτή τη δευτεροταγή διαμόρφωση, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες είναι εκτεταμένες πλήρως
και συνδέονται παράλληλα μέσω δεσμών υδρογόνου που ενώνουν τη μια αλυσίδα με την άλλη.
Έτσι οι αλυσίδες αποκτούν πτυχωτή διαμόρφωση.

 Δομή ζιγκ-ζαγκ, πιο τεντωμένη από α-έλικα.

 Πεπτιδικές αλυσίδες σχηματίζουν με ενδοαλυσικούς δεσμούς Η2 πτυχωμένα φύλλα:
παράλληλα ή αντιπαράλληλα
 R-ομάδες: πάνω και κάτω από τα φύλλα (εκτός Asn, Glu, His, Lys, Pro, Ser)
 41
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ- ΤΡΙΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ

Η τριτοταγής δοµή είναι αποτέλεσμα της

τελικής αναδίπλωσης της πολυπεπτιδικής
αλυσίδας στο χώρο.
Τρισδιάστατη οργάνωση μεγάλων τμημάτων
της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που περιέχει
περιοχές σαφώς καθορισμένης
δευτεροταγούς δομής και περιοχές με ασαφή
ή χωρίς δομή.

▪ Ινώδεις πρωτεΐνες (κυρίως α-έλικες)

▪ Σφαιροειδείς (globular).
▪ Υδατοδιαλυτές σφαιρικές Πρωτεΐνες

Υδρόφοβα α. Οξέα στο εσωτερικό και Δεσμοί που υπάρχουν

στην τριτοταγή δοµή
υδρόφιλα ομοιόμορφα στην επιφάνεια. μιας πρωτεΐνης
 42
Ανθρακική ανυδράση- Καζεΐνες-
Τριτοταγής δομή Τριτοταγής δομή
 43
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ-ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ

Είναι αποτέλεσμα συσχετισμού πρωτεϊνικών μονάδων, όχι απαραίτητα με

καθορισμένη συμμετρία. Οι πρωτεΐνες που αποτελούνται από δυο ή
περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες έχουν και τεταρτοταγή δοµή.
Ίδιες δυνάμεις ή δεσμοί ως τριτοταγή δομή + δισουλφιδικοί δεσμοί (-s-s-).
 44

ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ

 Τεταρτοταγής δομή:
• Είναι το ανώτερο επίπεδο οργάνωσης των πρωτεϊνών.
• Τεταρτοταγή δομή έχουν οι πρωτεΐνες που αποτελούνται από δύο ή
περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες.
• Η τεταρτοταγής δομή καθορίζεται από δύο παράγοντες: από την
διαμόρφωση, στον χώρο, των υπομονάδων της πρωτεΐνης μεταξύ τους και
από τη δομή της κάθε υπομονάδας.
 45
Ακτομυοσίνη : Μυοινίδια
(myofibrils)

•Μυοσίνη 55% : 475,000 , 6

υπομονάδες
•Ακτίνη 20% : G-ακτίνη,
σφαιροειδής 42,000
•F-ακτίνη, ινώδης
•Τροπομυοσίνη, τροπονίνες

Σχηματική αναπαράσταση
της τεταρτοταγούς δομής των
μυοινικών πρωτεΐνών:
(a-e) Υπομονάδες της μυοσίνης
και των μορίων της
(f) Τεταρτοταγής δομή της
F-ακτίνης
 46

ΠΡΩΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ Η γραμμική αλληλουχία των αμινοξέων μίας

πρωτεΐνης

ΔΕΥΤΕΡΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ
Οι αναδιπλώσεις που μπορεί να έχουν τα
διάφορα τμήματα μίας πολυπεπτιδικής
αλυσίδας

ΤΡΙΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ Ο τρόπος αναδίπλωσης ολόκληρης της

πρωτεϊνικής αλυσίδας

Το τελικό σχήμα που αποκτά το πρωτεϊνικό

ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ σύμπλοκο στο χώρο, το οποίο προκύπτει από
τη συνένωση όμοιων ή διαφορετικών
πολυπεπτιδικών αλυσίδων στον χώρο
 47
Διαμόρφωση πρωτεϊνών στον χώρο
Τα τέσσερα επίπεδα
οργάνωσης των πρωτεϊνών
48
 49
Ιδιότητες δομής σημαντικών πρωτεϊνών τροφίμων
 50

ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΚΑΙ ΔΕΣΜΟΙ ΠΟΥ ΚΑΘΟΡΙΖΟΥΝ ΤΗΝ ΠΡΩΤΕΪΝΙΚΗ

ΔΟΜΗ

1. Στερεοχημκοί περιορισμοί

2. Ηλεκτροστατικές Αλληλεπιδράσεις (42-84 kJ/mol)

• Πρωτεΐνες = πολυηλεκτρολύτες λόγω ιοντικών R των αμινοξέων (Asp,
Glu, Tyr, Lys, His, Arg, Cys): 30-50%
• pI πρωτεϊνών : μέσο φορτίο = 0
• Αναλόγως το pH, φορτία μεταβάλλονται και επηρεάζουν τη
διαμόρφωση
• Επίσης, επιδράσεις ιόντων-πρωτεϊνών, π.χ. πρωτεΐνη - Ca2+ - πρωτεΐνη
στα μικύλια καζεΐνης
 51

3. Δεσμοί Υδρογόνου (1.75Å, 8-40 kJ/mol)

Σταθεροποίηση δευτεροταγούς,
τριτοταγούς δομής με μόρια H2O.

4. Υδρόφοβες Αλληλεπιδράσεις (4-12 kJ/mol)

Μη πολικά R τείνουν να “συσχετίζονται”
σε εσωτερικές υδρόφοβες περιοχές της
πρωτεΐνης.

5. Δισουλφιδικοί Δεσμοί (330-380 kJ/mol)

Ομοιοπολικοί δεσμοί μεταξύ –SH της κυστεΐνης. Πολύ σταθεροί.
Πρωτεΐνες με > 5 Δ.δ. ανά 100 αμινοξέα πολύ ανθεκτικές σε
μετουσίωση.
 52

ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΚΑΙ ΔΕΣΜΟΙ ΠΟΥ ΚΑΘΟΡΙΖΟΥΝ ΤΗΝ ΠΡΩΤΕΪΝΙΚΗ

ΔΟΜΗ
 53

ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ – H2O

Δεσμοί διπόλου–διπόλου, υδρογόνου με πεπτιδικούς δεσμούς και

ομάδες R.
 54

ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ – H2O

 Διαλυτότητα: Παράγοντες pH, ιοντική ισχύς, διαλύτης, Τ

α) pH

• pH> pI, Αρνητικό φορτίο πρωτεΐνης

• pH < pI, Θετικό φορτίο πρωτεΐνης
φορτίο   διαλυτότης
• pH= pI, min διαλυτότητα, συχνά
καταβύθιση
 55
1
β) ΙΟΝΤΙΚΗ ΙΣΧΥΣ 
2
i i
c  z 2

 ηλεκτρικής έλξης
 Εναλάτωση: 0.5-1Μ S 
 διαλυτοποίησης
Εξαλάτωση: >1Μ
log S  log S0  k '
 (Ανταγωνισμός για μόρια H2O)
k’=σταθερά εξαλάτωσης

SO42- < F- < CH3COO- < Cl- < Br- < NO3- < I- < ClO4- <
εξαλάτωση

< SCN- < NH4+ < K+ < Na+ < Li+ < Mg2+ < Ca2+
εναλάτωση

γ) EtOH, ακετόνη   S ( διηλεκτική σταθερά)

δ) Τ : 0-50C   S, > 50C   S
 56

ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ
Με κριτήριο τα προϊόντα υδρόλυσής τους οι πρωτεΐνες διακρίνονται σε

ΑΠΛΕΣ ΣΥΝΘΕΤΕΣ
(ομοπρωτεΐνες) (ετεροπρωτεΐνες)

1. Γλοβουλίνες
Όξινη ανίδραση. Αδιάλυτες σε H2O. Διαλυτές σε αραιά δ. αλάτων
(pH=7).  με (NH4)2SO4 (ή οξίνιση). Περιέχουν Gly.
Γαλακτο-, ωο-, ορογλοβουλίνη, μυοσίνη, αποθεματικές φυτών

2. Αλμπουμίνες
Διaλυτές σε H2O (pH=6.6).  με (NH4)2SO4 . Δεν περιέχουν Gly,
αλλά Cys.
Γαλακτο-, ωο-, ορό
 57

3. Πρωταμίνες
Απλές, λίγα αμινοξέα,  Arg όχι Cys ή αρωματικά αμινοξέα
Ζωϊκές κυρίως ψάρια. Κλουπεΐνη (ρέγγα), Σαλμίνη (σολωμό)

4. Ιστόνες
Στους κυτταρικούς πθρήνες ωσ νουκλεοπρωτεΐνες.

5. Γλοιαδίνες
Αδιάλυτες σε H2O, EtOH. Διαλυτές σε 50-90% EtOH.  Pro και Glu.
Γλοιαδίνη σίτου, σίκαλης. Ζεΐνη καλαμποκιού. Χορδεΐνη κριθαριού

6. Γλουτελίνες
Διαλυτές σε αραιά δ. οξέων και βάσεων (pH=2 και 12).
Γλουτελίνη + Γλοιαδίνη  ΓΛΟΥΤΕΝΗ
 58

 Σκληροπρωτεΐνες (σκελετικές)
Συνεκτικές και ανθεκτικές  μέσο στήριξης

 Κολλαγόνο: συνδετικοί ιστοί, χόνδροι, οστά. Με βρασμό σε

ελαφρά όξινο  ζελατίνη
 Ελαστίνη: ελαστικές ίνες. Δεν δίνει ζελατίνη
 Κερατίνη: Επιδερμίδα,νύχια, μαλλί, φτερά, κέρατα. Υψηλό
ποσοστό κυστίνης.
 59
ΣΥΝΘΕΤΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

▪ Φωσφοπρωτεΐνες: + ορθοφωσφορικό οξύ (0.7%).

Σχεδόν αδιάλυτες σε H2O, διαλυτές σε αραιά αλκάλια π.χ. Καζεΐνη:
κολλοειδές δ. μικυλίων καζεϊνικού Ca

▪ Νουκλεοπρωτεΐνες: + νουκλεϊνικά οξέα

▪ Γλυκοπρωτεΐνες: + ετεροπολυσακχαρίτες (4-70%)

Εξοζαμίνες + μονοσακχαρίτες. Βλεννοπρωτεΐνες.

▪ Χρωμοπρωτεΐνες: + χρωστικές με Fe, Mg.

Αιμοσφαιρίνη, μυοσφαιρίνη, χρωμοπλαστίνη

▪ Λιποπρωτεΐνες: + λιπίδια. Συστατικά κυτταρικών μεμβρανών, μεταφορείς

λιπιδίων. HDL, LDL, VLDL.
 60

ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ (denaturation)

Κάθε μεταβολή της διαμόρφωσης της φυσικής

Active protein
πρωτεΐνης (δευτεροταγής, τριτοταγής ή
τερτατοταγής δομή) που δεν ενέχει διάσπαση Ovalbumin
πεπτιδικών δεσμών (πρωτοταγής δομή).

Μπορεί να φτάσει μέχρι πλήρες ξετύλιγμα της

αλύσσου.
Αντιστρεπτή (unfolding) ή
αναντίστρεπτη (denaturation).

Παράγοντες: Φυσικοί & Χημικοί

Denatured protein
Θερμότητα, μηχανική καταπόνηση, υψηλή
πίεση, οξέα, βάσεις, πυκνά άλατα, διαλύτες,
ακτινοβόληση, ρόφηση σε επιφάνειες.
 61
Συνέπειες:

1.  S (λόγω έκθεσης υδρόφοβων δεσμών)

2. Μεταβολή ικανότητας ρόφησης H2O
3. Απώλεια βιολογικής δράσης (ενζυμικής ή ανοσολογικής)
4. Αυξημένη ευπάθεια σε πρωτεολυτικά ένζυμα
5. Αυξημένο ιξώδες
6. Απώλεια ικανότητας κρυσταλλώσης

 Μετουσίωση συμβαίνει σε στενό θερμοκρασιακό εύρος.

Μικρή ΔΤ  μεγάλο Δk (ρυθμό μετουσίωσης)
Π.χ.   550 KJ / mol για συναλβουμίνη αυγού, 57-67 C
k67 C 365  k57 C
 62

ΑΝΙΧΝΕΥΣΗ & ΠΡΟΣΔΙΟΡΙΣΜΟΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ

Αντιδράσεις καταβύθισης

Με μετουσίωση Χωρίς μετουσίωση

Ανόργανα οξέα, άλατα EtOH, ακετόνη
βαρέων μετάλλων Εξαλάτωση [π.χ. (NH4)2SO4]

Χρωστικές αντιδράσεις
 Αντίδραση διουρίας: + 0.1-1% CuSO4 + 20%NaOH  ιώδες

Δύο πεπτιδικοί δεσμοί Σύμπλοκο διουρίας

σε πολυπεπτιδική αλυσίδα Ιώδες χρώμα
 63

 Ξανθοπρωτεΐνη: + π.HNO3  κίτρινο

(λόγω νιτροπαραγωγών αρωματικών αμινοξέων, π.χ. Phe, Typ)
Αρωματικό αμινοξύ

Άχρωμο Κίτρινο χρώμα Πορτοκαλί χρώμα

 Νινυδρίνης: + νινυδρίνη  μπλε

 Millon: οξείδωση τυροσίνης με Hg(NO3)2 σε κιτρικό οξύ  κόκκινο

Ποσοτικός προσδιορισμόσ Kjeldahl (1883)

π. H2SO4 + πρωτεΐνη καταλύτης διάσπαση, Ν  ΝΗ3
Ν x 6.25
(6.37 για καζεΐνη, 5.55 για ζελατίνη, 6.67 για κρόκο)
 64

ΡΟΛΟΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΣΤΑ ΤΡΟΦΙΜΑ

Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΟΤΗΤΑ

Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ
Ν2 και αμινοξέα για σύνθεση πρωτεϊνών και άλλων
Ν-ενώσεων.
Πρωτεΐνες σώματος: 10-12kg/70kg
Καταβολισμός – Αναβολισμός
Ανάγκες σε πρωτεΐνη: 0.8g/kg/day ή 56g/70kg
Συνιστώμενη Ημερήσια Δόση: ΣΗΔ (RDA)  1g/kg/day

Δυτική δίαιτα: 150-200g/day  11-14% θερμίδων από

πρωτεΐνες (4kcal/g).
 65

Γραφική παράσταση των θερμίδων που παίρνουμε αντίστοιχα από 1g

λιπαρών ουσιών, 1g υδατανθράκων και 1g πρωτεϊνών
 66

Απαραίτητα αμινοξέα
8 + His για τα βρέφη
Ile Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val

Περιοριστικό αμινοξύ: Απαραίτητο. Στην πρωτεΐνη, σε αναλογία

μικρότερη απ’ την αντίστοιχη της πρότυπης πρωτεΐνης αναφοράς
του FAO

Ποιότητα πρωτεΐνης
συγκρ. Ν
Βιολογική Αξία (BV) = % (85-98)
 . Ν
αύξηση βάρους
Συντελεστής Αποτελεσματικότητας (PER) = (2.5)
βάρος πρωτεΐνης
συγκρ. Ν  Ν body 
Καθαρή Χρησιμοποιήσιμη Πρωτεΐνη (NPU) = %  = / N i

Ν τροφίμου  N bodyfr 
(mg/g πρωτεΐνης) περιοριστικού α.ο.
Χημικό Σκορ (Chemical score) =
mg ιδίου α.ο. / g πρωτεΐνης FAO
 Συνήθης Πρόσληψη Αμινοξέων: 100g/day 67

Ανακύκλωση πρωτεϊνών πλάσματος

Έκκριση Πρωτεΐνες 20g/day
Ενδογενούς Σώματος Ανακύκλωση WBC πρωτεϊνών
Πρωτεΐνης: 20g/day
10-12kg
70g/day Ανακύκλωση αιμογλουβίνης: 8g/day
Γαστρεντερική οδός

Ανακύκλωση μυϊκών πρωτεϊνών

75g/day
Σύνθεση Καταβολισμός
300g/day 300g/day

Δεξαμενή Απώλεια
Απορρόφηση Ελεύθερων Υποβάθμιση και απώλεια σώματος
Αμινοξέων: Αμινοξέων: Αμινοξέων :70g/day (ως πρωτεΐνη):
160g/day 70g 60g απαραίτητα α.ο. 2g/day
10g μη απαραίτητα α.ο.

Περιττωματικό άζωτο Ουρητικό άζωτο

(ως πρωτεΐνη): 10g/day (ως πρωτεΐνη): 20-80g/day

Δεξαμενές πρωτεϊνών και αμινοξέων και η καθημερινή τους

μετακίνηση σε έναν άνθρωπο 70kg
 16
68
Ανθρώπινες Απαιτήσεις σε Απαραίτητα Αμινοξέα

Απαιτήσεις για Προσωρινά Απαιτήσεις για Προσωρινά Απαιτήσεις για Προσωρινά

Πρότυπα Πρότυπα Πρότυπα
Αμινοξέα νεογνά Μοντέλα mg/g
παιδιά Μοντέλα mg/g
ενήλικες Μοντέλα mg/g
mg/day/kg πρωτ. mg/day/kg πρωτ. mg/day/kg πρωτ.

Ιστιδίνη 28 14 0 0 0 0
Ισολευκίνη 70 35 30 37 10 18
Λευκίνη 161 80 45 56 14 25
Λυσίνη 103 52 60 75 12 22
Μεθειονίνη 58 29 27 34 13 24
Φαινυλαλανίνη
(+ τυροσίνη)
125 63 27 34 14 25
Θρεονίνη
87 44 35 44 7 13
Τρυπτοφάνη
17 8,5 4 4,6 3,5 6,5
Βαλλίνη 93 47 33 41 10 18

Συνολικά
Απαραίτητα 742 372.5 261 325.6 83.5 151.5
Αμινοξέα

Συνολική 550
Απαίτηση 570: άνδρες
Πρωτεϊνών 2000 800
520: γυναίκες
 17
69
Περιεχόμενα Απαραίτητα Αμινοξέα σε ορισμένα Πρωτεϊνικά Τρόφιμα

ΠΡΟΤΥΠΗ Ανθρώπινο Αγελαδινό Αυγά Βοδινό

Αμινοξέα FAO γάλα γάλα Κότας κρέας

Ιστιδίνη 0 26 27 22 34
Ισολευκίνη 40 46 47 54 48
Λευκίνη 70 93 95 86 81
Λυσίνη 55 66 78 70 89
Μεθειονίνη + κυστεΐνη 35 42 33 57 40
Φαινυλαλανίνη + τυροσίνη 60 72 102 93 80
Θρεονίνη 40 43 44 47 46
Τρυπτοφάνη 10 17 14 17 11
Βαλλίνη 50 55 64 66 50
Συνολικά απαραίτητα αμινοξέα (χωρίς His) 434 477 490 445

Πρωτεϊνικό περιεχόμενο % 1.2 3.5 12 18

Χημικό Σκορ 100 94 100 100

Συντελεστής Αποτελεσματικότητας (PER) (4) 3.1 3.9 (3)

Βιολογική Αξία (BV) (95) 84 94 74

Καθαρή Χρησιμοποιήσιμη Πρωτεΐνη (NPU) (87) 82 94 67

 18
70
Περιεχόμενα Απαραίτητα Αμινοξέα σε ορισμένα Πρωτεϊνικά Τρόφιμα

ΠΡΟΤΥΠΗ
Αμινοξέα Ψάρια Σιτάρι Ρύζι (καφέ) Σόγια
FAO
Ιστιδίνη 0 35 25 26 28
Ισολευκίνη 40 48 35 40 50
Λευκίνη 70 77 72 86 85
Λυσίνη 55 91 31 40 70
Μεθειονίνη + κυστεΐνη 35 40 43 36 28
Φαινυλαλανίνη + τυροσίνη 60 76 80 91 88
Θρεονίνη 40 46 31 41 42
Τρυπτοφάνη 10 11 12 13 14
Βαλλίνη 50 61 47 58 53
Συνολικά απαραίτητα αμινοξέα (χωρίς His) 450 351 405 430

Πρωτεϊνικό περιεχόμενο % 19 12 7.5 40

Χημικό Σκορ 100 56 73 40

Συντελεστής Αποτελεσματικότητας (PER) 3.5 1.5 2 2.3

Βιολογική Αξία (BV) 76 65 73 73

Καθαρή Χρησιμοποιήσιμη Πρωτεΐνη (NPU) 79 40 70 61

 71

Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ

Οι φυσικοχημικές ιδιότητες που καθορίζουν τη συμπεριφορά των

πρωτεϊνών στα συστήματα τροφίμων, κατά την παραγωγή,
αποθήκευση, προετοιμασία και κατανάλωση, και κατά συνέπεια
επηρεάζουν την ποιότητα και την αποδοχή του τροφίμου.

➢ Επίδραση H2O - πρωτεΐνης

➢ Επίδραση πρωτεΐνης - πρωτεΐνης
➢ Επιφανειακές Ιδιότητες
 72

1. Ικανότητα διαβροχής και διασποράς (wettability and dispersibility)

Παράγοντες: C, pH, T, t, μ, other compounds
2. Διόγκωση (swelling)
(swelling μέθοδος: συσκευή Baumann)
3. Διαλυτότητα (solubility)
4. Αλληλεπιδράσεις σε ξηρή κατάσταση με H2O ισόθερμος ρόφησης
(protein-water interactions in the dry state)
5. Ιξώδες και πάχυνση (viscosity and thickening)
(ιξωδομετρία) ψευδοπλαστικά, θιξοτροπικά
6. Απορρόφηση νερού και λιπαρών (water and fat absorption)
φυγοκέντρηση
7. Συνάφεια και συνεκτικότητα (adhesion and cohesion)
8. Ζελοποίηση και πήξη (gelation and coagulation)
σχηματισμός τακτικού “δικτύου” Τ, Τ, οξίνιση, ιόντα
 73

9. Γαλακτοματοποιητικές ιδιότητες (emulsifing properties)

10.Αφριστικές ιδιότητες (foaming properties)
11. Δέσμευση γευστικών/ αρωματικών ουσιών (flavor
binding)
12.Ικανότητα δημιουργίας φιλμ (film formation)
13.Αναδιαμόρφωση (texturization)
 Λειτουργικές Ιδιότητες Πρωτεϊνών σε Συστήματα Τροφίμων 74

Γενική Ιδιότητα Λειτουργικά Χαρακτηριστικά

Οργανοληπτική Χρώμα, γεύση, οσμή
Κιναισθητική Υφή, απαλότητα, στοματική αίσθηση, κοκκωδης
αίσθηση, θολότητα
Ενυδάτωση Διαλυτότητα, διαβρεκτικότητα,απορρόφηση νερού,
διόγκωση, πάχυνση, ζελοποίηση,συναίρεση, ιξώδες
Επιφανειακή Γαλακτωματοποίηση, αφρισμός, σχηματισμός μεμβράνης
Δέσμευση Δέσμευση λιπαρών, γευστικών-οσμηρών ουσιών
Δομική Ελαστικότητα, συνεκτικότητα, κατάλληλο για μάσηση,
συνάφεια, δημιουργία πλέγματος, συσσωμάτωση,
σχηματισμός ζύμης και ινών, ικανότητα
αναδιαμόρφωσης και εκβολής
Ρεολογική Ιξώδες, πήξη
Ενζυμική Πρόσδοση τρυφερότητας,ωρίμανση
Αναμιξιμότητα Συμπληρωματικότητα
Αντιοξειδωτική Παρεμπόδιση ανάπτυξης δυσάρεστης γεύσης-οσμής
 75
ΖΕΛΟΠΟΙΗΣΗ (σχηματισμός πήγματος)

Προϋπόθεση: Μετουσίωση και ξετύλιγμα αλύσσου. Κατόπιν

σχηματισμός δικτύου, αποτέλεσμα ισορροπίας των π- H2O
και π-π αλληλεπιδράσεων, δηλ. ελκτικών και απωστικών
δυνάμεων μεταξύ αλύσσων.

Υδρόφοβες,
Ηλεκτροστατικές (γέφυρες Ca2+), Ηλεκτροστατικές, π- H2O
δεσμοί Η2, δεσμοί S-S

➢ Παράμετροι: συγκέντρωση, MW, pH

 76

Σχηματισμός πήγματος: Θέρμανση  Ψύξη (ζελατίνη)

Ελαφρά οξίνιση και Ca2+ ενισχύει (π.χ. σόγιας, ορρού γάλακτος)

Επίσης με ενζυμική υδρόλυση (μικύλια καζεΐνης, λευκό αυγού)

➢ Αντιστρεπτά (βασίζονται σε δεσμούς Η2 π.χ. ζελατίνη)

➢ Αναντίστρεπτα (δεσμοί S-S π.χ. ωοαλβουμίνη, β-
γαλακτογλοβουλίνη)
Μεγάλη κατακράτηση φυσικά εγκλωβισμένου H2O
(10g H2O ως 50g H2O/g πρωτεΐνης)

Συναίρεση: σταδιακός διαχωρισμός του κατακρατημένου H2O

από το πήγμα
 77
ΖΕΛΟΠΟΙΗΣΗ (σχηματισμός πήγματος)

Φαινόμενο αποβολής υγρού από πηκτή

Η διαδικασία της αυτόματης συρρίκνωσης του πρωτεϊνικού πλέγματος που

συνοδεύεται από την αποβολή μέρους του εγκλωβισμένου νερού είναι
γνωστό ως συναίρεση. Στην περίπτωση πήγματος, το οποίο παράγεται από
τις πρωτεΐνες του ορού γάλακτος, το υγρό που αποβάλλεται ονομάζεται
τυρόγαλα, το δε πήγμα έχει ελαστική δομή και δεν θρυμματίζεται
 78

Μικρογράφημα από ηλεκτρονικό μικροσκόπιο (SEM)

πήγματος tofu από πρωτεΐνη σόγιας
 79
ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΑ - ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΟΠΟΙΗΤΕΣ

▪ Ορισμός: Σύστημα δύο μη αναμίξιμων υγρών φάσεων με τη μία

διασπαρμένη στην άλλη υπό μορφή σταγονιδίων 0,1 – 50μ.

O/W και W/O

 n και  d  A

1mL έλαιο: d = 1μ  n = 1.9*1012 και Α = 6m2

Φ = 2-3% - 65-80%
W = α . ΔΑ
 80
▪ Παράγοντες αποσταθεροποίησης γαλακτωμάτων:
α. Καθίζηση ή σχηματισμός κρέμας 2r 2 gΔρ Νόμος Stokes
β. Συσσωμάτωση
V=
9μ
γ. Συνένωση σταγονιδίων

▪ Σταθεροποίηση των γαλακτωμάτων:

- Μείωση διεπιφανειακής τάσης με γαλακτωματοποιητές
- Άπωση ηλεκτροστατικής φύσεως (DLVO θεωρία)
- Λεπτοδιαμερισμένα στερεά
- Μακρομόρια
- Υγροί κρύσταλλοι
-Αύξηση ιξώδους συνεχούς φάσης

▪ Σύστημα επιλογής γαλακτωματοποιητών (HLB):

HLB = 3 – 6  W/O HLB = 8-18  O/W
 ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΟΠΟΙΗΣΗ
81

Γαλακτωματοποιητική Ικανότητα (Emulsion Capacity):

0.65 < φ < 0,85

Σταθερότητα Γαλακτώματος (Emulsion Stability):

Vf ×100 max ES για 0,77 < φ < 0,88

ES =
Vi
Εκτός γαλακτωματοποιητικής ικανότητας πρωτεΐνης, άλλες παράμετροι που
επηρεάζουν το γαλάκτωμα: Ενέργεια ανάμιξης, ρυθμός προσθήκης λαδιού, Φ, Τ, pH,
μ, παρουσία σακχάρων, παρουσία τασιενεργών χαμηλού MW, τύπος λαδιού,
συγκέντρωση αδιάλυτης πρωτεΐνης.
 82
Schematic
conformation of a
protein at an interface:
(A) globular native
protein immersed in an
aqueous solution,
(B) globular protein
close to the interface,
(C) adsorbed, unfolded
and hydrated protein
molecule
 83
Ηλεκτρονικό μικρογράφημα γαλακτώματος μαγιονέζας
 84

Καλοί γαλακτωματοποιητές = εύκαμπτες πρωτεΐνες ικανές να ξετυλιχθούν και να

σχηματίσουν υδρόφοβους δεσμούς στην επιφάνεια σταγονιδίων λίπους.

Σφαιρικές πρωτεΐνες, όχι καλές ( ωοαλβουμίνη, πρωτεΐνη ορού)

Καζεϊνικά, υψηλό EC: S , φυσικά «ξετυλιγμένη» δομή,  υδρόφοβα τμήματα

Επίσης: ακτομυοσίνη, υπερσυμπυκνώματα σόγιας, πλάσματος

26/2/2019
 85

ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΑΦΡΙΣΜΟΥ (FOAMING)

Foam = Διασπορά φυσαλίδων αέρα σε συνεχή υγρή φάση ή ημιστερεή φάση

περιέχουσα διαλυτή επιφανειακά ενεργή ουσία (surfactant).
Π.χ. παγωτά, μαρέγκες, mousse, αφρός μπύρας, σουφλέ, κέικ και ψωμί

Καλοί αφροποιητές: χαμηλή επιφανειακή τάση, υψηλό ιξώδες συνεχούς φάσης,

ισχυρά, ελαστικά προσροφημένα φιλμ.

Πρωτεΐνες λευκώματος αυγού, αλβουμίνη πλάσματος, ζελατίνη, πρωτεΐνες

ορού γάλακτος, μικύλια καζεΐνης, πρωτεΐνες σόγιας.

26/2/2019
 86
ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΑΦΡΙΣΜΟΥ (FOAMING)

Foam formation

Foam breakdown

26/2/2019
 87

ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΣΧΗΜΑΤΙΣΜΟΥ ΖΥΜΗΣ

Πρωτεΐνες γλουτένης  Ισχυρά συνεκτική και βισκοελαστική «πάστα» (ζύμη)
κατά την ανάμιξη και μηχανική ζύμωση, παρουσία νερού και σε Τ περιβάλλοντος.
Δίκτυο που συγκρατεί τα υπόλοιπα στοιχεία του αλεύρου.

Γλοιαδίνη (gli) ▪ MW, λίγα πολικά αμινοξέα  μικρή διαλυτότητα σε ουδέτερο pH

+ ▪ Γλουταμίνη (33%),-ΟΗ αμινοξέα (Ser, Thr, Tyr)  δεσμοί –ΟΗ

Γλουτένη (glut) ▪ μη πολικά α.α, υδρόφοβα αμινοξέα. π-π δεσμοί, δεσμοί λιπαρών
▪ ικανότητα σχηματισμού – S-S

Glut ελαστικότητα, συνοχή

Βέλτιστη αρτοποιητική ικανότητα  
Gli εκτατικότητα, ρευστότητα

26/2/2019
 88
ΧΡΗΣΗ – ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΩΣ ΠΡΟΣΤΙΘΕΜΕΝΟ
ΣΥΣΤΑΤΙΚΟ

Λειτουργία Εφαρμογή Τύπος Πρωτεΐνης

Θρεπτικότητα Παιδικές τροφές, τρόφιμα Πρωτεΐνες σόγιας, γάλακτος
εμπλουτισμένα με πρωτεΐνη
Διαλυτότητα Υγρά τρόφιμα, αναψυκτικά Πρωτεΐνες ορού, σόγιας

Ιξώδες Σούπες, σάλτσες, Dressing, Καζεϊνικά ορού, σόγιας

γιαούρτια
Κατακράτηση νερού Προϊόντα κρέατος και ιχθυρών, Πρωτεΐνες κρέατος, αυγού,
αρτοσκευάσματα, γιαούρτι γάλακτος, σόγιας
Ζελοποίηση Προϊόντα κρέατος, ζελέδες Ζελατίνη αυγού, σόγιας, γάλακτος
αρτοσκευάσματα,γαλακτοκομικά
Συνάφεια/ συνεκτικότητα Κρέατα, αλλαντικά, ζυμαρικά, Κρέατος, γάλακτος, αυγού, σόγιας
αρτοσκευάσματα
Γαλακτωματοποίηση Αλλαντικά, dressings,μαγιονέζα, Κρέατος, γάλακτος, αυγού, σόγιας
σάλτσες, αρτοσκευάσματα
Αφρισμός / φιλμ Ζαχαρωτά, αρτοσκευάσματα, Αυγού, γάλακτος και σόγιας
mousse, παγωτά
 89

ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΠΡΩΤEΪΝΩΝ

Οι πρωτεΐνες διακρίνονται σε διάφορες κατηγορίες, με πολλά

κριτήρια, όπως:

❖ Με κριτήριο τη μορφή τους, διακρίνονται σε ινώδεις και σε

σφαιρικές πρωτεΐνες.
❖ Με κριτήριο τη σύνθεσή τους, διακρίνονται σε απλές (όταν
αποτελούνται μόνο από αμινοξέα) και σε σύνθετες (όταν υπάρχουν
και μη πρωτεϊνικά μόρια).
❖ Με κριτήριο τον αριθμό και το είδος των αμινοξέων που
περιέχουν, χωρίζονται σε πρωτεΐνες υψηλής και χαμηλής βιολογικής
αξίας.
❖ Με κριτήριο τη λειτουργία τους, διακρίνονται σε δομικές και
λειτουργικές.
 90

ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΠΡΩΤEΪΝΩΝ

• Η ταξινόμηση των πρωτεϊνών γίνεται μάλλον εμπειρικά και βασίζεται

κυρίως σε εξωτερικά χαρακτηριστικά όπως η προέλευση, η
διαλυτότητα ή η λειτουργικότητα.
• Με βάση τη δομή, οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε δύο μεγάλες κατηγορίες:
✓ τις απλές και
✓ τις σύνθετες ή συζευγμένες πρωτεΐνες ανάλογα με το αν περιέχουν
στο μόριό τους μόνο αμινοξέα ή και άλλες ομάδες (προσθετικές
ομάδες) (π.χ. λιπίδια, υδατάνθρακες, χρωστικές, βιταμίνες κ.α.).
• Οι απλές πρωτεΐνες ταξινομούνται ανάλογα με τη διαλυτότητά τους σε
νερό, υδατικά διαλύματα αλάτων, οξέων ή βάσεων,
• ενώ οι σύνθετες με βάση τα χαρακτηριστικά της προσθετικής ομάδας.
Άλλη κατηγορία πρωτεϊνών είναι οι σκελετικές.
 91

ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΠΡΩΤEΪΝΩΝ

• Επίσης οι πρωτεΐνες αυθαίρετα μπορούν να ταξινομηθούν

σε τρεις βασικές κατηγορίες ανάλογα με τη λειτουργικότητά
τους:
α) δομικές, που περιλαμβάνουν κύρια τις σκελετικές
πρωτεΐνες,
β) πρωτεΐνες με βιολογική δράση, όπως τα ένζυμα, οι
ορμόνες, διάφορες αποθεματικές πρωτεΐνες, πρωτεΐνες με
τοξική δράση κ.ά. και
γ) πρωτεΐνες των τροφίμων ή της διατροφής (Food proteins) οι
οποίες δεν αποτελούν μία αυστηρά καθορισμένη ομάδα,
καθότι περιλαμβάνουν και δομικές πρωτεΐνες ή πρωτεΐνες
με βιολογική δράση.
 92

Φυσικές ιδιότητες πρωτεϊνών

● Ισοηλεκτρικό σημείο:
● Περισσότερες όξινες ομάδες  χαμηλό.
● Περισσότερες βασικές ομάδες  υψηλό.

● Διαλυτότητα:
● pH.
● Άλατα (εναλάτωση, εξαλάτωση).
● Οργανικοί διαλύτες.
● Θερμοκρασία.

● Υδρόλυση:
● με οξέα, βάσεις ή ένζυμα,
● θέρμανση.
 93

Φυσικοχημικές ιδιότητες πρωτεϊνών

● Διαλυτότητα
● Μετουσίωση.
Αλλαγή μοριακής δομής χωρίς διάσπαση
πεπτιδικών δεσμών.

● Ζελατινοποίηση:
❖ Κολλαγόνο:
▪ Θέρμανση, οξύ ή αλκάλι
▪ Προσθήκη ζεστού νερού  διόγκωση
ζελατίνης.
▪ Συγκράτηση μεγάλης ποσότητας νερού
στο πλέγμα.
▪ Θέρμανση  υδρόλυμα
▪ Ψύξη  πηκτή.
 94

ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ (denaturation)

• Οι πρωτεΐνες που υπάρχουν στους ιστούς των ζωντανών οργανισμών, είτε

βρίσκονται μέσα στα κύτταρα είτε στα υγρά τους, βρίσκονται σε φυσική
(native) κατάσταση.
• Τα πρωτεϊνικά μόρια είναι ευπαθή (ευαίσθητα) και πολλοί παράγοντες ή
συνθήκες, όπως η θερμοκρασία, ισχυρά χημικά μέσα ή ένζυμα, μπορούν να
προκαλέσουν αλλαγές (μικρές ή μεγάλες) στη δομή και τη διαμόρφωσή τους
(ξεδίπλωμα πρωτεϊνικού μορίου).
• Το φαινόμενο καλείται "μετουσίωση" (denaturation) και έχει ως
αποτέλεσμα τη μεταβολή των ιδιοτήτων των πρωτεϊνών.
• Πρέπει να σημειωθεί ότι κατά τη μετουσίωση επέρχονται μεταβολές στη
δευτεροταγή, τριτοταγή και τεταρτοταγή δομή των πρωτεϊνών, όχι όμως και
στην πρωτοταγή, δηλαδή δεν διασπώνται οι πεπτιδικοί δεσμοί των
πρωτεϊνικών αλυσίδων.
• Η καλά οργανωμένη δομή της φυσικής πρωτεΐνης αλλάζει με τη μετουσίωση
προς μία μορφή ανοργάνωτη και καθαρά τυχαία.
• Όσο η παραμόρφωση αυτή γίνεται μεγαλύτερη τόσο λιγότερο αντιστρεπτή
είναι η μετουσίωση. Συνήθως η μετουσίωση είναι πρακτικά αναντίστρεπτη,
αλλά με εξαιρετικά ήπιες συνθήκες μπορεί να γίνει και αντιστρεπτή
μετουσίωση - πρακτικά αναντίστρεπτη σημαίνει ότι η αντίστροφη πορεία
(renaturation) είναι πολύ πιο βραδεία.
 95

ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ (denaturation)

➢ Κάθε μεταβολή της διαμόρφωσης της

φυσικής πρωτεΐνης (δευτεροταγής,
τριτοταγής ή τερτατοταγής δομή) που
δεν ενέχει διάσπαση πεπτιδικών δεσμών
(πρωτοταγής δομή).

➢ Μπορεί να φτάσει μέχρι πλήρες

ξετύλιγμα της αλύσσου.
➢ Αντιστρεπτή ή αναντίστρεπτη.
 96

ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ- Παράγοντες

Στους συνήθεις παράγοντες που προκαλούν μετουσίωση των

πρωτεϊνών περιλαμβάνονται:

➢ η θερμότητα (αύξηση της κινητικής ενέργειας που οδηγεί σε

διάσπαση δεσμών υδρογόνου και διακοπή υδρόφοβων
επιδράσεων),
➢ οι υψηλές πιέσεις,
➢ οι ακραίες τιμές pH (διάσπαση ιοντικών δεσμών από οξέα ή
βάσεις),
➢ οι υψηλές συγκεντρώσεις αλάτων (salting out effect),
➢ η μετάβαση σε διεπιφάνεια νερού/λαδιού ή νερού/αέρα,
καθώς και
➢ η παρουσία ενώσεων που διασπούν τους δεσμούς υδρογόνου
ή διακόπτουν την υδρόφοβη αλληλεπίδραση (οργανικοί
διαλύτες, άλατα, ουρία, υδροχλωρική γουανιδίνη,
απορρυπαντικά όπως το δωδέκυλο θειικό νάτριο-SDS, κλπ.).
 97
ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ- Φυσικοί παράγοντες

❖ Θέρμανση (θ↑ 10°C⇒↑ 600 φορές ρυθμός μετουσίωσης)

❖ Περιεχόμενη υγρασία (χαμηλή υγρασία, μεγαλύτερη ανθεκτικότητα)
❖Υψηλή πίεση
❖ Σχηματισμός αφρού (διεπιφάνειες κατά μήκος των οποίων τείνουν να
διαχωριστούν υδρόφοβες από υδρόφιλες ομάδες)
 98

ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ- Χημικοί παράγοντες

❖ pH (πρωτεΐνες σταθερές σε στενή περιοχή pH)

❖ Άλατα ουρίας (διάσπαση δεσμών Η),
❖ Απορρυπαντικά (γέφυρες μεταξύ υδρόφιλου‐υδρόφοβου)
❖ Οργανικοί διαλύτες
 99

ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ (denaturation)

Όταν σπάζουν οι δεσµοί µεταξύ των πλευρικών οµάδων, καταστρέφεται η
τρισδιάστατη δοµή της πρωτεΐνης, η οποία χάνει τη λειτουργικότητά της, π.χ.
το ασπράδι του αυγού κατά τη θέρµανση.
Ορισµένες φορές, όταν ο παράγοντας που προκαλεί µετουσίωση πάψει να
υφίσταται, η πρωτεΐνη επανέρχεται στη λειτουργική της µορφή
(επαναδιατάσσεται).

Η αύξηση της θερμοκρασίας κατά το τηγάνισμα του αβγού έχει «ορατά»

αποτελέσματα.
 10
0
ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ

The protein albumin in the egg white undergoes denaturation and loss of solubility
when the egg is cooked. (Bottom) Nitinol paperclips provide a visual analogy to
help with the conceptualization of the denaturation process.
 10
Επίδραση του φαινομένου της μετουσίωσης- 1

Επίδραση στις λειτουργικές ιδιότητες του μορίου της πρωτεΐνης

❖ Η φυσικοχημική συμπεριφορά των πρωτεϊνικών μορίων, και κατ’ επέκταση

οι λειτουργικές ιδιότητές τους, επηρεάζονται από τις δομικές αλλαγές που
προκαλούν εξωτερικοί φυσικοί ή και χημικοί παράγοντες.
❖ Υπό κανονικές συνθήκες, το πρωτεϊνικό μόριο εμφανίζει αυστηρά
καθορισμένη τρισδιάστατη διαμόρφωση που εξαρτάται από την αλληλουχία
των αμινοξέων στην πρωτεϊνική αλυσίδα.
❖ Η διαμόρφωση αυτή αποτελεί τη σταθερότερη (θερμοδυναμική) μορφή
του πολυμερούς, χαρακτηριζόμενη ως "φυσική κατάσταση" του μορίου.
❖ Κάθε μεταβολή στις ανώτερες δομές του πρωτεϊνικού μορίου (ιδίως στην
τριτοταγή) που οδηγεί σε καταστροφή της φυσικής κατάστασης,
χαρακτηρίζεται ως "μετουσίωση".
❖ Η διάσπαση δευτερευόντων δεσμών στο πρωτεϊνικό μόριο οδηγεί
συνήθως σε ξεδίπλωμα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας και μπορεί να
συνοδεύεται από μεταβολές της διαλυτότητας της πρωτεΐνης και του ιξώδους
των διαλυμάτων της, της ικανότητας να συγκρατεί νερό, της καταλυτικής της
δράσης (όταν πρόκειται για ένζυμο), κλπ.
 10
2

Επίδραση του φαινομένου της μετουσίωσης-

Επίδραση στις λειτουργικές ιδιότητες του μορίου της πρωτεΐνης

❖ Η μετουσίωση των πρωτεϊνών κατά την επεξεργασία των τροφίμων

αποτελεί σύνηθες φαινόμενο,

✓άλλοτε επιθυμητό (π.χ. αύξηση του ιξώδους σε σούπες, σάλτσες και

salad dressings, σχηματισμός συμπαγούς πλέγματος κατά την
τυροκόμηση του γάλακτος) και

✓ άλλοτε ανεπιθύμητο (πήξη του γάλακτος, εξασθένηση των

ιξωδοελαςτικών ιδιοτήτων της γλουτένης).
 10
3

Μεταβολές των πρωτεϊνών κατά την επεξεργασία των τροφίμων

• Από όλες τις βασικές επεξεργασίες των τροφίμων, η

θερμική κατεργασία έχει τις σημαντικότερες επιπτώσεις
στην ποιότητα των πρωτεϊνών.
• Ανάλογα με την ένταση της θερμικής κατεργασίας
μπορεί να καταλήξουν επιβλαβείς για την ποιότητα των
τροφίμων και ειδικά των πρωτεϊνών.
• Έτσι αύξηση της θερμοκρασίας και του χρόνου της
θερμικής κατεργασίας έχει ως αποτέλεσμα μεγαλύτερη
επίπτωση στην ποιότητα των πρωτεϊνών τόσο ως προς τη
θρεπτικότητα όσο και ως προς τη λειτουργικότητα.
 10
4

Μεταβολές των πρωτεϊνών κατά την επεξεργασία των τροφίμων

• Κατά την εφαρμογή χαμηλών θερμοκρασιών για τη συντήρηση των
τροφίμων π.χ. με ψύξη ή με κατάψυξη καθυστερεί ή παρεμποδίζεται η
αλλοίωση των πρωτεϊνών, ενώ επιβραδύνονται παράλληλα και οι
μικροβιακές αλλοιώσεις, η ενζυμική δραστικότητα και οι χημικές
αντιδράσεις.

• Κατά τη συντήρηση σε ψύξη (περίπου στους 0°C) οι πρωτεΐνες

διατηρούνται σταθερές, αν και μπορεί να συμβεί μεταβολή τους σε
περίπτωση που υπάρχει ανάπτυξη ψυχρόφιλων μικροοργανισμών.

• Στην κατάψυξη (περίπου -18°C) πρακτικά οι πρωτεΐνες παραμένουν

αναλλοίωτες.

• Κατά την ξήρανση των τροφίμων όπου με απομάκρυνση του

μεγαλύτερου μέρους του νερού του τροφίμου επιτυγχάνεται
συντήρησή του, μπορεί να συμβεί μεταβολή στις πρωτεΐνες
εξαρτώμενη από τη μέθοδο ξήρανσης και ειδικότερα από τη
θερμοκρασία ξήρανσης, τη διάρκεια και την επίδραση ατμοσφαιρικού
αέρα.
 10
5
Μεταβολές των πρωτεϊνών κατά την επεξεργασία των τροφίμων

• Συνοπτική αναφορά στις διεργασίες που ευθύνονται για τις

μεταβολές στο ξινισμένο γάλα.
• Τι αντιπροσωπεύει το ίζημα και τι το αιώρημα στην κορυφή του
μπουκαλιού;
Η ζύμωση του γαλακτοσακχάρου (λακτόζη) σε
γαλακτικό οξύ μειώνει το pH του μέσου
διασποράς και οδηγεί την καζεΐνη πλησίον του
ισοηλεκτρικού της σημείου (pH ≈ 4.6, ηλεκτρική
ουδετερότητα μορίου).
Η προκαλούμενη μείωση των απωστικών
δυνάμεων μεταξύ πολυπεπτιδικών αλυσίδων της
καζεΐνης επιτρέπει την προσέγγιση των
συσσωματωμάτων, τα οποία, ερχόμενα σε επαφή,
συνδέονται μη-αντιστρεπτά.
Τελικά, η κροκιδωμένη (μετουσιωμένη) καζεΐνη
καθιζάνει, ενώ το λίπος που ελευθερώνεται
λόγω καταστροφής του γαλακτώματος ανέρχεται
στην επιφάνεια (μικρότερο ειδικό βάρος).
 10
6
Μεταβολές των πρωτεϊνών κατά την επεξεργασία των τροφίμων
Επίδραση της μορφής Mb και του pH στις χρωματικές μεταβολές κατά
το μαγείρεμα
Η θερμική επεξεργασία προκαλεί
μετουσίωση της σφαιρίνης και οξείδωση του
σιδήρου (μετουσιωμένη met-Mb),
προσδίδοντας καφετί χροιά στο κρέας.
Οι χρωστικές δεν επηρεάζονται ταυτόχρονα,
(1) Deoxy-Mb (2) MbO2 (3) Met-Mb ούτε στον ίδιο βαθμό, κατά το μαγείρεμα
(διαφορετική χροιά, ανάλογα με την τελική
θερμοκρασία).
Οι χρωματικές μεταβολές εξαρτώνται από τη
χημική κατάσταση της Mb και από το pH του
ωμού προϊόντος. Η deoxy-Mb αποτελεί τη
θερμικά σταθερότερη μορφή της πρωτεΐνης.
Κρέας με υψηλό pH (1) πρέπει να μαγειρευτεί σε υψηλότερη θερμοκρασία για να
αποκτήσει ίδια εμφάνιση με το κανονικό κρέας (2, 3).
Στη διαμόρφωση της χροιάς του μαγειρεμένου κρέατος συμβάλλουν, σε μεγάλο
βαθμό, αντιδράσεις μη-ενζυμικής αμαύρωσης (Maillard).
 10
Λειτουργικές Ιδιότητες Πρωτεϊνών σε Συστήματα Τροφίμων 7

Γενική Ιδιότητα Λειτουργικά Χαρακτηριστικά

Οργανοληπτική Χρώμα, γεύση, οσμή
Κιναισθητική Υφή, απαλότητα, στοματική αίσθηση, κοκκωδης αίσθηση,
θολότητα
Ενυδάτωση Διαλυτότητα, διαβρεκτικότητα, απορρόφηση νερού,
διόγκωση, πάχυνση,, ζελοποίηση, συναίρεση, ξώδες
Επιφανειακή Γαλακτωματοποίηση, αφρισμός, σχηματισμός μεμβράνης
Δέσμευση Δέσμευση λιπαρών, γευστικών-οσμηρών ουσιών
Δομική Ελαστικότητα, συνεκτικότητα, κατάλληλο για μάσηση,
συνάφεια, δημιουργία πλέγματος, συσσωμάτωση,
σχηματισμός ζύμης και ινών, ικανότητα αναδιαμόρφωσης
και εκβολής
Ρεολογική Ιξώδες, πήξη
Ενζυμική Πρόσδοση τρυφερότητας, ωρίμανση
Αναμιξιμότητα Συμπληρωματικότητα
Αντιοξειδωτική Παρεμπόδιση ανάπτυξης δυσάρεστης γεύσης-οσμής
 10
ΧΡΗΣΗ – ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΩΣ ΠΡΟΣΤΙΘΕΜΕΝΟ 8

ΣΥΣΤΑΤΙΚΟ

Λειτουργία Εφαρμογή Τύπος Πρωτεΐνης

Θρεπτικότητα Παιδικές τροφές, τρόφιμα Πρωτεΐνες σόγιας, γάλακτος
εμπλουτισμένα με πρωτεΐνη
Διαλυτότητα Υγρά τρόφιμα, αναψυκτικά Πρωτεΐνες ορού, σόγιας

Ιξώδες Σούπες, σάλτσες, Dressing, Καζεϊνικά ορού, σόγιας

γιαούρτια
Κατακράτηση νερού Προϊόντα κρέατος και ιχθυρών, Πρωτεΐνες κρέατος, αυγού,
αρτοσκευάσματα, γιαούρτι γάλακτος, σόγιας
Ζελοποίηση Προϊόντα κρέατος, ζελέδες Ζελατίνη αυγού, σόγιας, γάλακτος
αρτοσκευάσματα,γαλακτοκομικά
Συνάφεια/ συνεκτικότητα Κρέατα, αλλαντικά, ζυμαρικά, Κρέατος, γάλακτος, αυγού, σόγιας
αρτοσκευάσματα
Γαλακτωματοποίηση Αλλαντικά, dressings,μαγιονέζα, Κρέατος, γάλακτος, αυγού, σόγιας
σάλτσες, αρτοσκευάσματα
Αφρισμός / φιλμ Ζαχαρωτά, αρτοσκευάσματα, Αυγού, γάλακτος και σόγιας
mousse, παγωτά
Περιεχόμενες πρωτεΐνες σε δώδεκα διαφορετικά τρόφιμα
10
9
ΠΕΡΙΕΚΤΙΚΟΤΗΤΑ ΔΙΑΦΟΡΩΝ ΤΡΟΦΙΜΩΝ ΣΕ ΠΡΩΤΕΪΝΗ11
0

Τρόφιμο Πρωτεΐνη Τρόφιμο Πρωτεΐνη Τρόφιμο Πρωτεΐνη

(%) (%) (%)
Λαχανικά και φρούτα Όσπρια και ελαιούχοι σπόροι Δημητριακά
Πατάτες 2 Μπιζέλια 20-25 Σίτος 12-15
Τομάτες 1 Σόγια 32-46 Βρώμη 10-12
Μαρούλι 1 Φασόλια 19-25 Κριθή 12-13
Πορτοκάλια 1 Φυστίκια 21-36 Σίκαλη 11-12
Ζωικά Ηλιόσπορος 25-27 Ρύζι 7-9
Τυρός 25 Σησαμόσπορος 24-26 Καλαμπόκι 9-10
σκληρός
Κρέας (ωμό) 20-25 βαμβακόσπορος 17-22
Ψάρι (ωμό) 14-18 Διάφορα
Αυγά 12 Ψωμί 8
Γάλα 3 Μακαρόνια 12
 11
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΔΙΑΦΟΡΩΝ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 1

➢ Φυτικές
▪ Φρούτα – λαχανικά (<6%)
▪ Δημητριακά 10 –15%
▪ Σίτος: 80% πρωτεϊνών  ΓΛΟΥΤΕΝΗ (Γλοιαδίνη / Γλουτενίνη = 1/1).
Καθορίζει αρτοποιητική ικανότητα αλευριού. Πλούσια σε Gln,Pro. Πολυπεπτιδικές
άλυσοι
20–100.000 Dalton συνδεόμενες με –S-S  1.000.000 Dalton,  με ζύμωση
Γλουτενίνη  ελαστικότητα, συνεκτικότητα, αντοχή
Γλοιαδίνη  ρευστότητα, «φούσκωμα»
Υστερεί σε λυσίνη
▪ Όσπρια – Ελαιούχοι σπόροι
Άλευρα (50%) – Συμπυκνώματα (70%) – Υπερσυμπυκνώματα (90%)
Texturized. Ινώδης δομή
Πρόβλημα: Αντιθρεπτικούς παράγοντες, τοξικές ουσίες

Αναστολείς ενζύμων, αιματογλουτινίνες, σαπωνίνες

➢Ζωικές 11
2

▪ Γάλα (3,5 – 4,0%)

80% καζεΐνη: αs1, as2, β, κ. Μυκίλια
20% Πρωτεΐνες ορού: β-γαλακτογλοβουλίνη, α-γαλακτοαλβουμίνη
Καθίζηση καζεΐνης με οξίνιση ή ρεννίνη  παρα-καζεϊνικό ασβέστιο  ΤΥΡΙ

▪ Αυγά (12%) ▪ Κρέας (18-20%)

- κίτρινο (35%) - Σαρκοπλασμικές
* λιποβιτελίνη, βιτελίνη - Συσταλτικές (μυοσίνη, ακτίνη)
* λιποβιτελινίνη, βιτελινίνη - Πρωτεΐνες συνεκτικού ιστού
- λευκό (65%) (κολλαγόνο, ελαστίνη)
* ωοαλβουμίνη 54%
* κοναλβουμίνη 13%
* ωομυκοειδές 11%
* λυσοζύμη (3,5%)
* ωομυκίνη, αβιδίνη
 11
3
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΔΙΑΦΟΡΩΝ ΤΡΟΦΙΜΩΝ- ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΟΤΗΤΑ

➢ Πρωτεΐνες του γάλακτος ➢ Πρωτείνες του αλεύρου

▪Άρωμα γαλακτοκομικών προϊόντων
▪ Εγκλωβισμό αέρα (παραγωγή
παγωτού)
▪ Αύξηση ικανότητας προσρόφησης
νερού του αλεύρου
▪ Πήξη του γάλακτος
➢Πρωτεϊνες του κρέατος
▪ Ικανότητα συγκράτησης νερού
(τρυφερότητα)
▪ Καθορισμός αρτοποιητικής
ικανότητας (γλουτένη)
➢ Πρωτεΐνες των αυγών
▪Σχηματισμός αφρού
▪ Κατακράτηση αέρα
▪ Γαλακτωματοποιητική ικανότητα
(μαγιονέζα)

➢ Πρωτείνες φυτικών σπόρων (π.χ σόγιας στην επεξεργασία του

κρέατος)
 11
Πρωτεΐνες γάλακτος 4

 Η περιεκτικότητα του γάλακτος σε πρωτεΐνες κυμαίνεται από 3,3 g/100 mL έως

3,9 g/100 mL, με μέσο όρο περίπου 3,5 g/100 mL.
 Οι κύριες ομάδες πρωτεϊνών είναι η καζεΐνη, οι πρωτεΐνες του ορού και οι
ανοσοσφαιρίνες.
 Περίπου το 80% των πρωτεϊνών του γάλακτος αποτελεί η καζεΐνη

❖ Καζεΐνη: είναι η κύρια πρωτεΐνη του γάλακτος.

▪ Θεωρείται η δεύτερη σε βιολογική αξία μετά την πρωτεΐνη του αυγού.
▪ Είναι το κλάσμα των φωσφοπρωτεϊνών που καθιζάνει ύστερα από οξίνιση σε pH 4,6 ,
σε θερμοκρασία 20°C με την πρωτεάση ρεννίνη. Βρίσκεται στο γάλα υπό μορφή
καζεϊνικού ασβεστίου
▪ α (αs-, κ), β, γ
▪ Περιέχει φωσφορικό οξύ, ασβέστιο και μικρή ποσότητα υδατανθράκων
▪ Είναι υδρόφοβη, έχει υψηλό φορτίο και περιέχει πολλές προλίνες και λίγα τμήματα
κυστεΐνης. Το υψηλό φορτίο διατηρεί το μοριο σε διασπορά
▪ Μετουσιώνεται πολύ δύσκολα καθώς διαθέτει πολύ μικρή δευτεροταγή και τριτοταγή
δομή
 11
5
Καζεΐνη: η παρουσία των φωσφορικών
ομάδων κάνει το ισοηλεκτρικό σημείο των
καζεϊνών να είναι πιο όξινο από το
συνηθισμένο (pΙ =4.6).
Επειδή το παρατηρούμενο pH του γάλακτος
είναι ψηλότερο από το pΙ, οι φωσφορικές
ομάδες βρίσκονται σε μορφή ανιόντων (δηλ.
αρνητικά φορτισμένες).

Οι φωσφορικές ομάδες της καζεΐνης έχουν κάποιους σημαντικούς ρόλους:

(α) επειδή στο pH του γάλακτος απαντώνται σε μορφή ανιόντος, μπορούν και σχηματίζουν
άλας (καζεϊνικό ασβέστιο) με τα ιόντα του ασβεστίου που υπάρχουν στο περιβάλλον τους,

(β) η παρουσία των φορτίων στα φωσφορικά ανιόντα σε μια από τις πολλές μορφές
καζεΐνης στο γάλα (την κ- καζεΐνη) προκαλεί τη δημιουργία μικκυλίων,
Στο pH του γάλακτος, τα μικκύλια της καζεΐνης είναι αρνητικά φορτισμένα και συνεπώς
απωθούνται, Γι’ αυτό το λόγο γάλα δεν περιέχει ίζημα (δηλαδή είναι ένα σταθερό
γαλάκτωμα).
 11
6
Δομή μικκυλίου καζεΐνης όπως προτάθηκε από τον Morr (1967). Οι
σιγμοειδείς γραμμές παριστάνουν τους δεσμούς φωσφορικού ασβεστίου
μεταξύ μικρών σφαιρικών συμπλεγμάτων των αs1, β και κ-καζεΐνης.
11
7
 11
8
Μοντέλο μικκυλίου καζεΐνης όπως προτάθηκε από τον Schmidt (1982).
Σχηματική απεικόνιση ενός υπομικκυλίου (Α) και ενός καζεϊνικού μικκυλίου
αποτελούμενο από υπομικκύλια (Β).
 11
9
Πρωτεΐνες γάλακτος

❖ Γαλακτογλοβουλίνες
▪ Δυσδιάλυτες στο νερό
▪ Δεν πήζουν με ρεννίνη
▪ Χρησιμεύουν ως φορείς αντισωμάτων

❖ Γαλακταλβουμίνες
▪ Διαλυτές στο νερό
▪ Πήζουν κατά τη θέρμανση
▪ Δεν πήζουν με ρεννίνη
 12
0
Πρωτεΐνες γάλακτος

Αποβουτυρωμένο αγελαδινό γάλα (πλάσμα)

Οξύνιση pH = 4,6, 20ο C διήθηση

Ίζημα Διήθημα
2,6%, καζεΐνη 0,6%, «πρωτεΐνη του ορού»

pH=6,8-7,2 και MgSO4 μέχρι κορεσμού

και ακολούθως διήθηση

Ίζημα 0,45% γαλακταλβουμίνες

0,15%, γαλακτογλοβουλίνες
 12
1
Πρωτεΐνες γάλακτος και τρόφιμα

Απαραίτητες στα τρόφιμα:

(α) βιολογική αξία
(β) προσδίδουν επιθυμητές ιδιότητες (θρόμβωση, σχηματισμός πηκτών,
γαλακτωμάτων)

1. Παρασκευή τυριού
πρώτο στάδιο= θρόμβωση καζεΐνης (οξίνιση λόγω γαλακτοβακίλλων,
πρωτεολυτικά ένζυμα)

2. Άρωμα γαλακτοκομικών προϊόντων

3. Εγκλεισμός αέρα ⇒ αφρισμός ⇒ παρασκευή παγωτού και κρέμας

4. Ζαχαροπλαστική, αρτοποιία
Πρωτεΐνη γάλακτος ή απολιπανθείσα σκόνη γάλακτος⇒ Αύξηση ικανότητας
προσρόφησης νερού από το αλεύρι⇒ βελτίωση αρτοποιητικής ικανότητας,
διευκόλυνση ζυμώματος
 12
2
Πρωτεΐνες γάλακτος και τρόφιμα

✓ Υδρόλυση κ-καζεΐνης από χυμοσίνη (ένζυμο 4ου στομάχου βοοειδών) στο

Phe105-Met106. Δίνει την αδιάλυτη και υδρόφοβη παρα-κ-καζεΐνη και ένα διαλυτό
γλυκομακροπεπτίδιο.

Μετά την υδρόλυση του δεσμού αυτού και επειδή το γάλα περιέχει ιόντα
ασβεστίου, όλες οι καζεΐνες καταβυθίζονται: τυρόπηγμα, βασική πρώτη ύλη για
την κατασκευή τυριών.
Στο τυρόγαλα οι διαλυτές πρωτεΐνες του ορού (απαραίτητα αμινοξέα):
παρασκευή τυριών όπως μυζήθρα, ανθότυρο, μανούρι.
 12
3
Πρωτεΐνες κρέατος
Η σύσταση του κρέατος είναι σχετικά σταθερή για ένα ευρύ φάσμα ειδών
ζώων ενώ διαφορές σημειώνονται όσον αφορά το περιεχόμενο λίπος.
➢ Περίπου το 50-80 % του ξηρού βάρους κρέατος είναι πρωτεΐνη και το
υπόλοιπο κυρίως λίπος.
➢ Ο άπαχος μυϊκός ιστός περιέχει κατά μέσο όρο 70-75% νερό, 19-23%
πρωτεΐνες, 3-5% λίπος καθώς και μεταλλικά συστατικά και σάκχαρα σε
ποσοστό 1% το καθένα.
Το κρέας εύλογα θεωρείται ως ένα τρόφιμο υψηλής πρωτεϊνικής αξίας.
➢ Από το συνολικό περιεχόμενο του μυός σε άζωτο, το 95% είναι πρωτεΐνες
και το 5% είναι μικρότερα πεπτίδια, αμινοξέα και άλλες ενώσεις.
➢ Η ποιότητα της πρωτεΐνης είναι πολύ υψηλή και το είδος και η αναλογία
των αμινοξέων είναι παρόμοια με αυτά που απαιτούνται για την
συντήρηση και την ανάπτυξη του ανθρώπινου ιστού.
➢ Από τα απαραίτητα αμινοξέα το κρέας περιέχει μεγάλες ποσότητες
λυσίνης και θρεονίνης και επαρκείς ποσότητες μεθειονίνης και
τρυπτοφάνης, παρόλο που το περιεχόμενο αυτών των αμινοξέων στο
κρέας είναι σχετικά χαμηλό.
 12
Πρωτεΐνες κρέατος 4

➢ Μυοϊνώδεις πρωτεΐνες ή πρωτεΐνες μυϊκής συστολής: 50 % των πρωτεϊνών του κρέατος

▪ Ακτίνη: σφαιρική πρωτείνη 46 kDa που ονομάζεται G-ακτίνη. Παρουσία ATP και ιόντων
μαγνησίου η G ακτίνη πολυμερίζεται προς F-ακτίνη

▪ Μυοσίνη: έχει ΜΒ 500 kDa, και στο μυϊκό ιστό είναι οργανωμένη σε πυκνά
μυονημάτια. Αποτελείται από 2 αλυσίδες μεγάλου ΜΒ (200 kDa), βαρειές αλυσίδες, και
στο ένα άκρο έχει σφαιρική διαμόρφωση (κεφαλή). Η κεφαλή αποτελείται από 4
μικρές πρωτεΐνες (περίπου 20 kDa) και έχει καταλυτική δράση. Τα σαρκομερίδια είναι η
επαναλαμβανόμενη λειτουργική μονάδα των μυοινιδίων. Στα σαρκομερίδια υπάρχει
συνδυασμένη διάταξη των πυκνών και λεπτών μυονηματίων.
▪ Τροπομυοσίνη: επιμήκης πρωτείνη 70 kDa. Σχηματίζει ινίδια που περιβάλλουν την F-
ακτίνη
▪ Τροπονίνη: σύμπλεγμα τριών πρωτεϊνών. Συνδέονται στα λεπτά νημάτια με την ακτίνη
και την τροπομυοσίνη

Οι πρωτεΐνες της μυϊκής συστολής συγκροτούν τα μυοϊνίδια, που είναι οι δομές της μυϊκής
ίνας. Κατά το μηχανισμό της μυϊκής συστολής απελευθερώνονται ιόντα ασβεστίου από το
σαρκοπλασματικό δίκτυο. Το ασβέστιο δεσμεύεται στην τροπονίνη, επιτρέποντας τη
σύνδεση ακτίνης και μυοσίνης.
 12
5
Πρωτεΐνες κρέατος
➢ Σαρκοπλασματικές υδατοδιαλυτές πρωτεΐνες :
▪ Αιμογλοβίνη και Μυοσφαιρίνη
▪ Η μυοσφαιρίνη αποτελείται από πεπτιδική αλυσίδα 16,8 kDa, που είναι
συνδεμένη με μία ομάδα της αίμης, και η σύνδεση αυτή εξασφαλίζει στην αίμη
υδρόφοβο περιβάλλον.
Η μία από τις 6 θέσεις συναρμογής του κεντρικού ατόμου του σιδήρου μπορεί να
καλυφθεί από ποικιλία ομάδων που περιέχουν οξυγόνο. Έτσι, η αίμη και κατά
συνέπεια η μυοσφαιρίνη μπορεί να έχει στο μυϊκό ιστό διαφορετικές χημικές δομές,
και σε αυτό οφείλονται τα διαφορετικά χρώματα του κρέατος (Οξυμυοσφαιρίνη –
μεταμυοσφαιρίνη)

✓ Κόκκινο χρώμα: συνύπαρξη μυοσφαιρίνης και οξυμυοσφαιρίνης.

✓ Θανάτωση ζώου ⟹ έλλειψη οξυγόνου ⟹ κυριαρχεί η μυοσφαιρίνη: χρώμα ιστού
σκουραίνει (σκουρόχρωμη μεταμυοσφαιρίνη)
✓ Μαγείρεμα κρέατος ⟹ μετουσίωση της μυοσφαιρίνης ⟹ χρώμα μαγειρεμένου
κρέατος.
✓ Με τη μυοσφαιρίνη αλληλεπιδρούν τα νιτρώδη, που χρησιμοποιείται ως πρόσθετο σε
κρεατοσκευάσματα ⟹ σχηματίζεται νιτροζυλομυοσφαιρίνη που είναι ανθεκτική στην
οξείδωση, και με θέρμανση δίνει το ανοικτό κόκκινο χρώμα των αλλαντικών.
 12
6
Πρωτεΐνες κρέατος
➢ Πρωτεΐνες συνδετικού ιστού ή αδιάλυτες πρωτεΐνες:
▪ Κολλαγόνο: βασική μονάδα του κολλαγόνου είναι το τροποκολλαγόνο, που είναι
κυλινδρική πρωτεΐνη 3 πεπτιδικών αλυσίδων, και έχει ΜΒ 300 kDa. Η δεξιόστροφη έλικα
του τροποκολλαγόνου αποτελείται από δύο όμοιες και μία ανόμοια. Το 1/3 των
αμινοξέων του είναι η γλυκίνη. Στη συγκρότηση της έλικας συμμετέχουν γενικά δεσμοί
υδρογόνου, και δεσμοί υδρογόνου που συμμετέχουν οι υδροξυλομάδες της
υδροξυπρολίνης, που κρατούν τις τρεις αλυσίδες μαζί.
• Συνδετικός ιστός. Με θέρμανση  διάσπαση δεσμών-Η  ζελατίνη  ψύξη –
επαναδιάταξη  συγκράτηση νερού  πηκτή
• Η πιο χαρακτηριστική μεταβολή που υφίσταται το κολλαγόνο είναι η μετατροπή του σε
ζελατίνη. Με θέρμανση του κολαγόνου παρουσία νερού (με νερό) συμβαίνει διάσπαση
μέρους των δεσμών υδρογόνου (μερική μετουσίωση). Προκύπτει η ζελατίνη, που είναι
δομή με τυχαίες υδατοδιαλυτές έλικες (άμορφη δομή). Με μείωση της θερμοκρασίας
συμβαίνει μερική ανασύνθεση του κολαγόνου. Κατά το μαγείρεμα του κρέατος με τη
μετατροπή του κολαγόνου σε ζελατίνη, και την ακόλουθη ψύξη προκύπτει η
ζελατινοειδής όψη του κρέατος. Έτσι, η τρυφεροποίηση του κρέατος κατά το μαγείρεμα
οφείλεται στις πρωτεΐνες του συνδετικού ιστού (αντίθετα, η τρυφεροποίηση του κρέατος
κατά το σίτεμα οφείλεται στις πρωτεΐνες του μυϊκού ιστού).
 12
7
Πρωτεΐνες κρέατος
➢ Πρωτεΐνες συνδετικού ιστού ή αδιάλυτες πρωτεΐνες:
▪Ελαστίνη: αποτελείται από ίνες που φέρουν διακλαδώσεις, και παρουσιάζει μεγάλη
ελαστικότητα.
• Δεν επηρεάζεται με το βρασμό του κρέατος, παραμένει δυσδιάλυτη. Για το λόγο
αυτό τα τμήματα με υψηλή ελαστίνη όπως οι χόνδροι απομακρύνονται από το κρέας
πριν από το μαγείρεμα.
• Στις αρτηρίες του κυκλοφορικού

Λειτουργικές ιδιότητες πρωτεϊνών κρέατος

Οι πιο σημαντικές λειτουργικές ιδιότητες των πρωτεϊνών του κρέατος είναι:
▪ η ικανότητα συγκράτησης νερού,
▪ η ικανότητα σχηματισμού πηκτής: οι μυοϊνώδεις πρωτεΐνες θεωρούνται οι
πιο σημαντικές στη σταθεροποίηση της δομής του κρέατος. Η μυοσίνη και η
ακτομυοσίνη δίνουν πηκτές με τη μεγαλύτερη πηκτικότητα.
▪ η ικανότητα πρόσδεσης με άλλα μόρια,
▪ ο σχηματισμός αφρού και
▪ οι γαλακτωματοποιητικές ιδιότητες.
 12
8
Πρωτεΐνες κρέατος
➢ Φωσφορικά αλάτα (max 0.5%) σε συνδυασμό με NaCl (0.5±2.0%) χρησιμοποιούνται
συχνά στην τεχνολογία κρέατος καθώς συμβάλλουν στην βελτίωση της Ικανότητας
Συγκράτησης Υγρασίας του κρέατος (ΙΣΥ) και κατ’ επέκταση της απόδοσης σε προϊόν
(επεξεργασμένα προϊόντα κρέατος, ζαμπόν, αλλαντικά, παρασκευάσματα κρέατος).
➢ Λειτουργικά, τα φωσφορικά άλατα υποστηρίζουν την χαλάρωση της δομής της
πρωτεΐνης, που επιτρέπει την δέσμευση περισσότερης ποσότητας νερού με την βοήθεια
γεφυρών υδρογόνου αλλά και την σταθεροποίηση του προϊόντος. Προκαλούν διόγκωση
των μυοϊνιδίων λόγω αύξησης της ηλεκτροστατικής απώθησης των πρωτεϊνών στο
εσωτερικό τους.
➢ Σε επεξεργασμένα προϊόντα κρέατος και πουλερικών η ποσότητα πρόσθετων
φωσφορικών έχει αναφερθεί ότι μπορεί να είναι διπλάσια από το φυσικά ενυπάρχον
περιεχόμενο φωσφόρου

➢ Τα προϊόντα κρέατος θερμικής επεξεργασίας υφίστανται θερμική επεξεργασία με

αποτέλεσμα την πήξη των πρωτεϊνών μέχρι του κέντρου του προϊόντος.
 12
Πρωτεΐνες αυγού 9

1. Περισσότερες από 40 πρωτεΐνες στο άσπρο του αυγού

▪ Οβαλβουμίνη: Κύρια πρωτεΐνη τους άσπρου (60-65%), φωσφογλυκοπρωτεΐνη. Περιέχει
πολλές σουλφυδρυλομάδες (-SH). Θρομβώνεται εύκολα μετά από μηχανικό χτύπημα
▪ Κοναλβουμίνη: Αντιμικροβιακή: δεσμεύει σίδηρο και άλλα μεταλλοϊόντα
▪ Οβομουκοΐδη: Γλυκοπρωτεΐνη, αναστολέας της θρυψίνης, θερμοανθεκτική,
αλκαλοευαίσθητη
▪ Λυσοζύμη: Υδρολύει τους υδατάνθρακες της μεμβράνης των μικροοργανισμών: μεγάλη
αντοχή στους μικροοργανισμούς
▪ Οβομουκίνη: Ινώδης γλυκοπρωτεΐνη, θερμοανθεκτική
Σχηματίζει αφρό μετά από μηχανικό χτύπημα

2. Κρόκος
50% στερεά από τα οποία το 1/3 πρωτεΐνες, τα 2/3 λιπίδια
Πρωτεΐνες κρόκου

▪ Λιποπρωτεΐνες: λιποβιτελλίνη και λιποβιτελλινίνη

Ο κρόκος χρησιμοποιείται ως γαλακτωματοποιητής: σταθεροποιεί τη διασπορά λίπους-
νερού, πιθανότατα λόγω λιποπρωτεϊνών και φωσφολιπιδίων
 13
0
Πρωτεΐνες αυγού και τρόφιμα

1. Διευκολύνουν σχηματισμό πηκτών,

γαλακτωμάτων, ιζημάτων

2. Σχηματισμός αφρού, βελτίωση

ζυμωτικής ικανότητας

3. Θέρμανση ⇒ συγκράτηση αέρα λόγω

θρόμβωσης σφαιρινών, αλβουμινών
και συγκράτηση υγρασίας λόγω
επιφανειακού στρώματος
μετουσιωμένης πρωτεΐνης (κέικ,
μαρέγκες, σουφλέ)

4. Κρόκος αυγού⇒ λιποπρωτεϊνες

(λεκιθίνες) ⇒ προσροφώνται στη
διεπιφάνεια νερού‐λίπους ⇒
σταθεροποίηση γαλακτωμάτων
(μαγιονέζες, salad‐dressings)
 13
1
Πρωτεΐνες αυγού και τρόφιμα
13
2
 13
Πρωτεΐνες Δημητριακών 3

 Οι σπόροι των δημητριακών είναι σημαντικές πηγές πρωτεϊνών.

Όμως, έχουν μικρή θρεπτική αξία, χαμηλότερη από αυτή των
περισσότερων ζωικών πρωτεϊνών, καθόσον υστερούν σε απαραίτητα
αμινοξέα κυρίως σε λυσίνη.

 Τα δυο βασικά είδη των πρωτεϊνών του αλεύρου είναι

▪ η μη-γλουτένη (15%, δεν σχηματίζει ζυμάρι) Αλβουμίνες (60%),

και σφαιρίνες (40%) και
αμινοξέα

γλοιαδίνες (χαμηλού MΒ) και

▪ η γλουτένη (85%, σχηματίζει ζυμάρι) γλουτενίνες (υψηλού ΜΒ)
 13
4
Πρωτεΐνες Δημητριακών

 Οι πρωτεΐνες των δημητριακών διακρίνονται σε 4 κλάσματα

ανάλογα με τη διαλυτότητά τους.
▪ Οι διαλυτές πρωτεΐνες είναι οι αλβουμίνες και οι γλοβουλίνες
▪ Οι αδιάλυτες είναι οι προλαμίνες και οι γλουτελίνες.
▪ Οι αλβουμίνες και οι γλοβουλίνες βρίσκονται σε τμήματα του καρπού
▪ Οι προλαμίνες και οι γλουτελίνες είναι πρωτεΐνες αποθήκευσης.

 Το σιτάρι, το καλαμπόκι και το κεχρί έχουν υψηλά επίπεδα σε

προλαμίνες, ενώ το ρύζι χαμηλά.
 Η σίκαλη έχει υψηλά επίπεδα σε αλβουμίνες και το καλαμπόκι χαμηλά.
 Το ρύζι έχει υψηλά επίπεδα σε γλουτελίνες και η σίκαλη χαμηλά.
 Όλα τα δημητριακά έχουν σχετικά χαμηλά επίπεδα σε γλοβουλίνες.
 13
Πρωτεΐνες Δημητριακών 5
 Οι προλαμίνες είναι πρωτεΐνες διαλυτές σε αιθανόλη 60-70% w/v, και στα διάφορα
δημητριακά έχουν διαφορετικές ονομασίες.
▪ Οι προλαμίνες του σιταριού (32,6%), ονομάζονται γλοιαδίνες και είναι οι α-, β-, γ- και ω-
γλοιαδίνες. Διαφέρουν μεταξύ τους ως προς το μοριακό τους βάρος, που είναι 30.000-40.000
(<100.000). Οι α-, β- και γ- έχουν ενδομοριακούς –S-S-.
▪ Οι προλαμίνες του καλαμποκιού (47,9%), ονομάζονται ζεΐνες.

 Οι γλουτελίνες είναι διαλυτές σε αραιά οξέα και βάσεις, και στα διάφορα δημητριακά
έχουν διαφορετικές ονομασίες.
▪ Οι γλουτελίνες του σιταριού (45,7%), ονομάζονται γλουτενίνες. Έχουν την τάση να
δημιουργούν συσσωματώματα με δεσμούς υδρογόνου, υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις και
διαμοριακούς –S-S-. To μοριακό βάρος των συσσωματωμάτων είναι μέχρι 1.000.000 (>100.000).
Με διάσπαση των –S-S- λαμβάνονται προϊόντα με ΜΒ 20.000-130.000. Οι –S-S- είναι πολύ
σημαντικοί για τις περισσότερες ρεολογικές ιδιότητες των αλεύρων.
▪ Οι γλουτελίνες του ρυζιού που αποτελούν το 77,3% των συνολικών του πρωτεϊνών
ονομάζονται ορυζενίνες (η περιεκτικότητά τους σε λυσίνη είναι σχετικά υψηλή).

 Οι αλβουμίνες και οι γλοβουλίνες είναι διαλυτές σε αραιά διαλύματα αλάτων, περιέχουν

δισουλφιδικούς δεσμούς και ελεύθερες σουλφυδρυλομάδες.
 Οι πρωτεΐνες που δεν συμμετέχουν στο δίκτυο της γλουτένης είναι το περίπου 15%. Είναι
κυρίως οι αλβουμίνες και οι γλοβουλίνες, αλλά και πεπτίδια και αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες που
συμμετέχουν στο δίκτυο της γλουτένης είναι το περίπου 85 %, και είναι οι γλοιαδίνες
(προλαμίνες) και οι γλουτενίνες (γλουτελίνες).
 13
Πρωτεΐνες Δημητριακών 6
Δημητριακά 10-15% πρωτεΐνες. Μικρή θρεπτική αξία (όχι λυσίνη)
Σιτάρι 13%
Ρύζι, αραβόσιτος 9%
1. Πρωτεΐνες σιταριού:
➢ γλοιαδίνες και γλουτενίνες
Βρίσκονται σε αναλογία 1:1 και αποτελούν το 80-85% της ολικής πρωτεΐνης του ενδοσπερμίου
του σιταριού. Το υπόλοιπο 15% της ολικής πρωτεΐνης του ενδοσπερμίου του σιταριού
αποτελείται από αλβουμίνες και γλοβουλίνες.

▪ Γλοιαδίνες (αλκοολοδιαλυτές)
α-, β-, γ- και ω-γλοιαδίνες. Μοριακό βάρος από 30-40.000 Da.
Οι α-, β- και γ- παρουσιάζουν ενδομοριακές δισουλφιδικές γέφυρες (S-S) που σταθεροποιούν
τη δομή τους.
▪ Γλουτενίνες (αδιάλυτες στην αλκοόλη)
Τα ανηγμένα μονομερή έχουν μοριακά βάρη από 20-130.000 Da.
Στο ενδοσπέρμιο, τα μονομερή σχηματίζουν μέσω ενδο- και διαμοριακών δισουλφιδικών
δεσμών (S-S) συσωμματώματα μέχρι 1.000.000 Da. Οι δεσμοί αυτοί είναι υπεύθυνοι για
αλλεργίες.
Όταν υγρανθούν με νερό και αναμειχθούν οι γλοιαδίνες και γλουτενίνες σχηματίζουν ελαστική
συμπαγή μάζα τη γλουτένη: Γλουταμίνη 37%, προλίνη 15%. Η γλουτένη μπορεί να δεσμεύει
λιπίδια.
Επιθυμητά χαρακτηριστικά ζύμης: πλαστικότητα, μηχανική αντίσταση, ελαστικότητα.
13
7
 13
8

Τι είναι η γλουτένη;

 Η γλουτένη είναι ένα σύνολο από πρωτεΐνες που βρίσκεται στο σιτάρι και στα
προϊόντα του. Επίσης υπάρχει στη σίκαλη, το κριθάρι, και σε μικρότερο βαθμό
στη βρώμη. Σε αυτή οφείλεται το φούσκωμα της ζύμης. Η γλουτένη δεν υπάρχει
στο ρύζι ή στο καλαμπόκι.

 Ευθύνεται για το σύμπλεγμα που σχηματίζεται κατά τη διαδικασία

παρασκευής ψωμιού. Λόγω της κολλοειδούς δομής της δημιουργεί
συσσωματώματα με τους κόκκους του αμύλου και με τη δράση των ζυμομυκήτων
δημιουργούνται μικροί θύλακες αέρα (διοξειδίου του άνθρακα). Είναι υπεύθυνη
για τη σκληρή δομή της ζύμης.

 Η γλουτένη είναι ένα μείγμα από μια σειρά πρωτεϊνών που κατατάσσονται σε
δυο κατηγορίες, τις προλαμίνες και τις γλουτελίνες. Η κύρια πρωτεΐνη στην
κατηγορία των προλαμινών, η γλοιαδίνη, φαίνεται να δημιουργεί το μεγαλύτερο
πρόβλημα στην κοιλιακή πάθηση ή στη δυσανεξία στη γλουτένη.
 13
9
Η ενυδάτωση των πρωτεϊνών γλοιαδίνης και γλουτενίνης,
ΓΛΟΥΤΕΝΗ δημιουργεί το συνεκτικό, ελαστικό, τρισδιάστατο δίκτυο
της γλουτένης.
❖ Οι γλοιαδίνες συμβάλουν στο ιξώδες (εκτατή ζύμη), ενώ
❖ οι γλουτενίνες στην ελαστικότητα της ζύμης.
❖ Η γλουτένη αποτελείται από πρωτεΐνες (90%), λιπίδια (8%) και υδατάνθρακες (2%).
❖ Κατά την παρασκευή του ζυμαριού (αρτόμαζα) η γλουτένη απορροφά σημαντικές
ποσότητες νερού, περίπου το διπλάσιο του βάρους τους. Συμβαίνουν αλληλεπιδράσεις
μεταξύ των πρωτεϊνών με αποτέλεσμα τη δημιουργία του δικτύου της γλουτένης.
❖ Οι ιδιότητες της γλουτένης που προκύπτει, είναι παρόμοιες με εκείνες της γλοιαδίνης
και της γλουτενίνης.

Σχηματισμός γλουτένης από τη γλοιαδίνη και τη γλουτενίνη

 14
0

ΓΛΟΥΤΕΝΗ

Ενυδάτωση γλουτένης
Στη δομή της γλουτένης υπάρχουν διάφορα είδη αλληλεπιδράσεων μεταξύ πρωτεϊνών-
πρωτεϊνών. Σχηματίζονται –S-S- δεσμοί, όπως και δευτερεύοντες, δεσμοί υδρογόνου,
ιοντικοί, υδρόφοβοι.

Δεσμοί αλληλεπιδράσεων πρωτεϊνών-πρωτεϊνών

στη γλουτένη
 14
ΓΛΟΥΤΕΝΗ 1

Στο αλεύρι των δημητριακών οι ιδιότητες συνοχής και ελαστικότητας της

ενυδατωμένης γλουτένης παίζουν σπουδαίο ρόλο στη διόγκωση της αρτόμαζας
για λήψη αποδεκτού ψωμιού.

➢ Τα μόρια της γλουτένης στο αλεύρι βρίσκονται στενά συνδεμένα με δεσμούς

υδρογόνου, διαμοριακούς δισουλφιδικούς δεσμούς και ιοντικούς δεσμούς.
➢ Με το νερό η γλουτένη ενυδατώνεται, διογκώνεται δυνάμεις συνοχής των
πρωτεινικών μορίων εξασθενούν. Ως αποτέλεσμα τα πρωτεινικά μόρια
ξεδιπλώνονται. Παράλληλα σχηματίζονται διαμοριακοί δισουλφιδικοί δεσμοί με
οξείδωση των σουλφυδρυλομάδων των αμινοξέων.
➢ Αποτέλεσμα είναι η δημιουργία τρισδιάστατου πλέγματος με ελαστικές και
συνεκτικές ιδιότητες. Με την ωρίμανση της αρτόμαζας, το διοξείδιο του άνθρακα
που παράγεται διογκώνει την αρτόμαζα, για να προκύψει το διογκωμένο ψωμί.
➢ Κατά το ψήσιμο του ψωμιού, η ζελατινοποίηση των πρωτεϊνών και του αμύλου
συντελεί στη απόκτηση της τελικής δομής του προϊόντος.

➢ Ο σχηματισμός γλουτένης δεν μπορεί να επιτευχθεί από όλα τα δημητριακά. Έτσι,

για την παρασκευή ζύμης στην αρτοποιία χρησιμοποιείται κυρίως το σιτάρι και σε
έναν πολύ μικρό βαθμό η σίκαλη. Όταν χρησιμοποιείται αλεύρι από σίκαλη,
συνήθως προστίθεται και σιτάρι ώστε να βοηθήσει στο φούσκωμα του ψωμιού.
 14
ΓΛΟΥΤΕΝΗ 2

Στο αλεύρι των δημητριακών οι ιδιότητες συνοχής και ελαστικότητας της ενυδατωμένης
γλουτένης παίζουν σπουδαίο ρόλο στη διόγκωση της αρτομάζας για λήψη αποδεκτού
ψωμιού.
➢ Τα μόρια της γλουτένης στο αλεύρι βρίσκονται στενά συνδεμένα με δεσμούς
υδρογόνου, διαμοριακούς δισουλφιδικούς δεσμούς και ιοντικούς δεσμούς.

Γλουτένη + Νερό
ενυδάτωση και διόγκωση

εξασθένιση δυνάμεων συνοχής πρωτεινικών μορίων

ξεδίπλωμα πρωτεινικών μορίων
σχηματισμός διαμοριακών δισουλφιδικών δεσμών

δημιουργία τρισδιάστατου πλέγματος με ελαστικές & συνεκτικές ιδιότητες

παραγωγή CO2
διόγκωση αρτομάζας
διογκωμένο ψωμί

Κατά το ψήσιμο του ψωμιού, η ζελατινοποίηση των πρωτεϊνών και του αμύλου συντελεί
στη απόκτηση της τελικής δομής του προϊόντος
 14
3

ΓΛΟΥΤΕΝΗ

Aμέσως μετά ζύμωμα: Δύο ώρες μετά το ζύμωμα:

μεγάλες και μικρές οπές στη ζύμη από τη
διαφυγή αερίων
πλήρης ανάπτυξη του δικτυωτού πλέγματος
γλουτένης,
συγκρατεί αέρια (CO2 ζύμωσης και
εξατμιζόμενου νερού ⇒ διόγκωση ζύμης ⇒
προϊόντα μικρού ειδικού βάρους
 14
Δυσανεξία στη γλουτένη 4

Για τους περισσότερους ανθρώπους η γλουτένη είναι μια κανονική πρωτεΐνη η

οποία αφομοιώνεται εύκολα από το γαστρεντερικό σωλήνα. Παρόλα αυτά ένα
μικρό μέρος του πληθυσμού δεν μπορεί να αφομοιώσει τη γλουτένη. Αυτοί οι
άνθρωποι έχουν δυσανεξία στη γλουτένη, η οποία συνήθως αναφέρεται ως
ασθένεια κοιλιοκάκη.
. Γενικά .
1 στα 100-200 άτομα
στις ΗΠΑ και Ευρώπη
❖ Παθολογική κατάσταση του λεπτού εντέρου. Η πάθηση αυτή είναι γνωστή και
ως κοιλιοκάκη- spreu ή εντεροπάθεια ευαίσθητη στη γλουτένη.
❖ Οφείλεται σε μόνιμη υπερευαισθησία στη γλουτένη
❖ Αυτοάνοση νόσος- το ανοσοποιητικό σύστημα του ίδιου του οργανισμού
προκαλεί βλάβες. Όταν άτομα με αυτή την κοιλιακή πάθηση καταναλώνουν
τρόφιμα που περιέχουν γλουτένη, το ανοσοποιητικό τους σύστημα
ανταποκρίνεται τραυματίζοντας το λεπτό έντερο.
❖ Συγκαταλέγεται επίσης στις ασθένειες δυσαπορρόφησης επειδή τα συστατικά
δεν απορροφούνται.
❖ Η μόνη γνωστή αποτελεσματική θεραπεία είναι μία δια βίου δίαιτα χωρίς
γλουτένη.
 14
5
ΚΟΙΛΙΟΚΑΚΗ-ΘΕΡΑΠΕΙΑ

 Δίαιτα ελεύθερης γλουτένης εφ’ όρου ζωής

 Επιτρέπονται τα λαχανικά, τα κρέατα, τα ψάρια, το γάλα και τα

προϊόντα του, το ρύζι, το καλαμπόκι, το λάδι, το βούτυρο, και όλα τα
σκευάσματα που αναγράφεται ελεύθερα γλουτένης.

 Απαγορεύονται ενδεικτικά όλα τα δημητριακά, τρόφιμα με αλεύρι,

ζυμαρικά, κάποιες κονσέρβες, έτοιμα ροφήματα και καρυκεύματα,
αλκοολούχα ποτά (μπύρα, ουίσκι, βότκα, τζιν)

 Η λήψη ακόμα και μικρών ποσοτήτων γλουτένης ακόμα και χωρίς

κλινικές εκδηλώσεις, έχει μακροχρόνιες συνέπειες (κίνδυνος
ανάπτυξης αυτοάνοσων νοσημάτων και κακοήθειας)
 14
Gluten-Free Haircare Soy and Gluten Free Beauty 6

Gluten often finds its way into haircare products that rely
on ingredients like wheat protein to nourish strands. But
more than ever before, gluten-free hair options abound Wheat and Gluten Free Dough
Gluten-Free Crayons
14
7
 14
8
Πρωτεΐνες Δημητριακών

2. Πρωτεΐνες αραβοσίτου:
Οι πρωτεΐνες του καρπού χρησιμεύουν στην παρασκευή φαρμακευτικών και
βιομηχανικών προϊόντων, όπως αντιβιοτικά, βιοπλαστικά, αλλά και το λάδι του
καρπού είναι επίσης κατάλληλο για διάφορες βιομηχανικές χρήσεις στη
σαπωνοποιία, στην επεξεργασία δέρµατος κ.ά

➢ Κατά 50% προλαμίνες (δεν έχουν λυσίνη και τρυπτοφάνη).

➢ Η ποικιλία opaque-2 έχει υψηλή περιεκτικότητα σε λυσίνη και τρυπτοφάνη (70
και 20%).

3. Πρωτεΐνες ρυζιού:
➢ 80% γλουτενίνες, 5% προλαμίνες. Καλή περιεκτικότητα σε λυσίνη.

4. Πρωτεΐνες ελαιούχων σπόρων:

➢ Έως και 15%. Γλοβουλίνες όπως αραχίνη και κοναραχίνη (φυστίκια).
➢ Πιθανή τοξικότητα από τον αναστολέα θρυψίνης (σόγια, ηλιόσποροι, αράπικα
φιστίκια κα). Εξαλείφεται με θερμική κατεργασία.
 14
9
Ζεΐνη αραβοσίτου
Η Ζείνη ανήκει στις προλαμίνες και αποτελεί την
πρωτεΐνη του αραβοσίτου.
Η καθαρή ζεΐνη είναι διαφανής, άοσμη, άγευστη,
σκληρή, υδατοδιαλυτή και εδώδιμη πρωτεΐνη, η οποία
έχει ποικίλες χρήσεις στη βιομηχανία (πλαστικά,
μεμβράνες, ίνες) και στα τρόφιμα.

Chematic presentation of usages developed from zein

film for drug delivery and biomedical applications.
 15
Ζεΐνη αραβοσίτου 0

Structural model of zein molecule: a) helical wheel for 18-residue repeat sequence in Z19 and Z22 zein
type, b) a possible nine-helical zein protein structural model. ALA, LEU, etc. are initial letters of amino
acids. Z19 and Z22 refer to zein with molecular mass of 19 000 and 22 000 Da, respectively. Up refers to a
helical propagation towards the viewer from the NH 2 to COOH terminus, while Dn indicates the opposite
direction
 15
Ζεΐνη αραβοσίτου- χρήσεις 1

Zein-based food glaze for confectionery products

 15
Η σόγια (επιστημονική ονομασία: είναι φυτό ιθαγενές της 2
Ανατολικής Ασίας.
Χωρίς λιπαρά το σογιάλευρο είναι μια πρωτογενής, χαμηλού
κόστους, πηγή πρωτεΐνης για προσυσκευασμένα γεύματα και
ζωοτροφές. Το σογιέλαιο είναι ένα άλλο πολύτιμο προϊόν της
επεξεργασίας της καλλιέργειας σόγιας.

Προϊόντα σόγιας όπως το TVP (textured vegetable protein), για

παράδειγμα, είναι σημαντικά συστατικά σε πολλά κρέατα και
ανάλογα γαλακτοκομικά προϊόντα.
Παραδοσιακές χρήσεις της σόγιας περιλαμβάνουν το γάλα
σόγιας, και από αυτό παρασκευάζονται το τόφου και το δέρμα
tofu ή Yuba.

Εφαρμογές προϊόντων σόγιας

• Υποκατάστατο κρέατος ή κρεατοσκευασμάτων (κιμάς, μπιφτέκι)
• Υποκατάστατα γάλακτος & γαλακτοκομικών π.χ γάλα σόγιας
• Παραγωγή ψωμιού & αρτοσκευασμάτων με άλευρα σόγιας-
πλουσια σε Lys
• Υλικά συσκευασίας - εδώδιμα & βιοαποικοδομήσιμα
• Πρόσθετα τροφίμων (λεκιθίνες σόγιας, πρωτεΐνες σόγιας)
• Σογιέλαιο!
 Table 2: Amino acid composition of soybean seed 15
3

Η σόγια είναι ένα όσπριο που δεν

περιέχει χοληστερόλη και έχει
χαμηλή περιεκτικότητα
σε κορεσμένα λιπαρά.
Eίναι η μόνη φυτική τροφή που
περιέχει όλα τα απαραίτητα
αμινοξέα.
Οι σπόροι σόγιας είναι επίσης μια
καλή πηγή ινών, σιδήρου,
ασβεστίου, ψευδαργύρου και
βιταμινών Β.

Γλοβουλίνες:
• γλυκινίνη
• β-conglycinin
 15
4

Εφαρμογές προϊόντων σόγιας

• Υποκατάστατο κρέατος ή κρεατοσκευασμάτων π.χ κιμάς, μπιφτέκι
• Υποκατάστατα γάλακτος & γαλακτοκομικών π.χ γάλα σόγιας
• Παραγωγή ψωμιού & αρτοσκευασμάτων με άλευρα σόγιας – πλουσια σε Lys
• Υλικά συσκευασίας – εδώδιμα & βιοαποικοδομήσιμα
• Πρόσθετα τροφίμων (λεκιθίνες σόγιας, πρωτεΐνες σόγιας)
• Σογιέλαιο!
15
5
 15
6
Οι πρωτεΐνες στην παρασκευή τροφίμων
Συνοπτική αναφορά της λειτουργικότητας των πρωτεϊνών στα
τρόφιμα
Μεταξύ των λειτουργικών ιδιοτήτων που εμφανίζουν οι πρωτεΐνες
στα τρόφιμα περιλαμβάνονται:
✓ η δέσμευση νερού με δεσμούς υδρογόνου (κρέας, λουκάνικα,
ψωμί, κέικ),
✓ η αύξηση του ιξώδους με δέσμευση του ελεύθερου νερού
(σούπες, σάλτσες, salad dressings),
✓ ο σχηματισμός πηκτών με τη δημιουργία τρισδιάστατου
πλέγματος (λουκάνικα, τυριά, γιαούρτη),
✓ η εξασφάλιση ελαστικότητας με τη βοήθεια υδρόφοβων
επιδράσεων και δισουλφιδικών δεσμών (αρτοσκευάσματα, κρέας),
✓ η γαλακτωματοποίηση του λίπους (λουκάνικα, σούπες),
✓ η δημιουργία αφρού (μαρέγκα, επιδόρπια) και
✓ η δέσμευση αρωματικών ουσιών (αρτοσκευάσματα).
15
7
 15
8
Επίδραση επεξεργασίας
στις λειτουργικές και θρεπτικές ιδιότητες των πρωτεϊνών

• Από όλες τις βασικές επεξεργασίες των τροφίμων, η

θερμική κατεργασία έχει τις σημαντικότερες επιπτώσεις
στην ποιότητα των πρωτεϊνών.
• Ανάλογα με την ένταση της θερμικής κατεργασίας
μπορεί να καταλήξουν επιβλαβείς για την ποιότητα των
τροφίμων και ειδικά των πρωτεϊνών.
• Έτσι αύξηση της θερμοκρασίας και του χρόνου της
θερμικής κατεργασίας έχει ως αποτέλεσμα μεγαλύτερη
επίπτωση στην ποιότητα των πρωτεϊνών τόσο ως προς τη
θρεπτικότητα όσο και ως προς τη λειτουργικότητα.
 15
9
Θέρμανση

❖ Μέτρια θέρμανση: θετική επίδραση

1. Η μερική μετουσίωση πρωτεϊνών διευκολύνει την υδρόλυση+απενεργοποιούνται
παράγοντες που παρεμποδίζουν τα ένζυμα (πχ παράγων αναστολής θρυψίνης)
Π.χ. αλεύρι/ψωμί: θέρμανση ↑ διαθεσιμότητα Τrp, Thr, Μet

2. Απενεργοποιούνται αντι-θρεπτικοί παράγοντες που παρεμποδίζουν πρωτεολυτικά

ένζυμα κατά την πέψη.
π.χ. Απενεργοποίηση αναστολέων θρυψίνης (trypsin inhibitors) στα όσπρια
Επίσης μερική προστασία βιταμινών:
• απενεργοποίηση θειαμινάσης (ψάρια)  προστασία βιταμίνης Β1
• απενεργοποίηση αβιδίνης (αυγά)  προστασία βιοτίνης (βιταμίνη)

3. Με θέρμανση (blanching) απενεργοποιούνται ένζυμα που μπορεί να οδηγήσουν σε

αμαύρωση κατεψυγμένων λαχανικών κατά την απόψυξη.

!!! Mε ψύξη ή κατάψυξη καθυστερεί ή παρεμποδίζεται η μεταβολή των πρωτεϊνών, ενώ

επιβραδύνονται παράλληλα και οι μικροβιακές αλλοιώσεις, η ενζυμική δραστικότητα και
οι χημικές αντιδράσεις.
 16
Θέρμανση 0

❖ Υψηλή θέρμανση: αρνητική επίδραση, ελάττωση διατροφικής αξίας

πρωτεϊνών

1. Oξείδωση και αντιδράσεις που προκαλούν αλλαγές δεσμών και

παρεμποδίζουν την υδρόλυση αμινοξέων

2. Αντιδράσεις: Μaillard (μη ενζυμική αμαύρωση), συχνά μέσω Lys, με ανάγοντα

σάκχαρα ή καρβονυλικά προϊόντα οξείδωσης λιπών. Οδηγούν σε παραγωγή μη
διασπώμενων προϊόντων
▪ Μπορεί να αλλάξει λειτουργικές ιδιότητες των πρωτεϊνών
▪ Αλλάζει χρώμα (αμαύρωση), γεύση
▪ Μειώνεται η διατροφική αξία – καταστροφή αμινοξέων

3. θερμική επεξεργασία(>200 ° C) μειώνει δραστικά την διαλυτότητα της

πρωτεΐνης και τη λειτουργικότητα και μπορεί να δώσει μειωμένη πεπτικότητα/
βιοδιαθεσιμότητα
▪ Πυρόλυση
▪ Υποβάθμιση της κυστεΐνης – παραγωγή υδρόθειου
 16
1

Θέρμανση γάλακτος

➢ Θέρμανση >75 oC οδηγεί σε μετουσίωση β-λακτοσφαιρίνης και

σχηματισμός συμπλόκου καζεΐνης / πρωτεΐνη ορού γάλακτος μέσω S-S.
Αυτό εμποδίζει τη δράση της πυτιάς (ένζυμο ρεννίνη) και την επακόλουθη
θρόμβωση της καζεϊνης κατά την παρασκευή τυριού.

➢ Θερμική επεξεργασία προκαλεί επίσης καθίζηση του διαλυτού

φωσφορικού ασβεστίου, πιθανον ως Ca3(PO4)2, με την ταυτόχρονη
απελευθέρωση Η+ και μια μείωση στο pΗ.

➢ Τα μικκύλια καζεΐνης είναι πολύ σταθερά στη θέρμανση και

θρομβούνται μόνο μετά από θέρμανση στους 140 oC για 15-20 min.
 16
2
Θέρμανση

Α. Παστερίωση:
Θερμική κατεργασία σε συγκεκριμένη θερμοκρασία και για συγκεκριμένο χρόνο
ακολουθούμενη από γρήγορη ψύξη.
Αποβλέπει στην δραστική μείωση του αριθμού των μικροοργανισμών, ώστε να
καταστούν τα τρόφιμα ακίνδυνα για τη δημόσια υγεία και να παραταθεί ο χρόνος
αποθήκευσής τους χωρίς υποβάθμιση της ποιότητάς τους.

❖ Παστερίωση Κρέατος:
Η τελική εσωτερική θερμοκρασία κυμαίνεται από 66-74 oC.
• Στα πρώτα στάδια (30-50 oC) έχουμε μερική διάσπαση των πεπτιδικών αλυσίδων,
μερική μετουσίωση.
• Σε 61-63 oC για το κρέας και 45 oC για τα ψάρια το κολλαγόνο μετατρέπεται σε
ζελατίνη
• Οι σαρκοπλασματικές πρωτεΐνες μετουσιώνονται  δυσκαμψία των ιστών και
απώλεια νερού.
• Η απώλεια νερού μεγαλύτερη όταν υπάρχει και αλάτι. Τα περισσότερα ένζυμα
καταστρέφονται (θερμική μετουσίωση).
 16
Θέρμανση 3

❖ Παστερίωση Γάλακτος:
Διαφορετικές παστεριώσεις:
63 οC για 30 min
5-10 % μετουσίωση πρωτεϊνών ορού
72 οC για 15 sec

• Καταστροφή παθογόνων μικροοργανισμών, ενζύμων μικροοργανισμών και φυσικών

ενζύμων (εξαιρουμένης της λιπάσης) .

• 85 οC για 20 sec  μετουσίωση πρωτεϊνών ορού σε μεγαλύτερη έκταση

• Παραγωγή ομάδων -SH από τη β-λακτογλοβουλίνη, χαρακτηριστική οσμή

• Ελάττωση διαλυτότητας όλων των πρωτεϊνών του ορού λόγω μετουσίωσης, σύνδεσή
τους με τα μικκύλια των καζεϊνών.

• Θέρμανση >75 οC οδηγεί σε μετουσίωση β-λακτοσφαιρίνης και σχηματισμός

συμπλόκου καζεΐνης / πρωτεΐνη ορού γάλακτος μέσω S-S. Αυτό εμποδίζει τη δράση της
πυτιάς (ένζυμο ρεννίνη) και την επακόλουθη θρόμβωση της καζεϊνης κατά την
παρασκευή τυριού.
•Τα μικύλια καζείνης είναι πολύ σταθερά στη θέρμανση και θρομβούνται μόνο μετά από
θέρμανση στους 140 0C για 15-20 min
 16
4
Θέρμανση

❖ Παστερίωση Αυγών
Ιδιαίτερος κίνδυνος επιμόλυνσης: 60 οC για 3,4-5 min

• Το ασπράδι πιο ευαίσθητο στη θέρμανση, ο κρόκος πιο ανθεκτικός λόγω

λιποπρωτεϊνών των οποίων τα λιπίδια δίνουν θερμοαντοχή στη μετουσίωση
• Θέρμανση αλβουμινών άνω των 57 οC  μειώνει την ικανότητα αφρισμού
• Στους 58 οC για 2 min ή στιγμιαία στους 60 οC  αύξηση ιξώδους και
θολερότητας, ελλάτωση όγκου (αλληλεπιδράσεις -SH ομάδων οβαλβουμίνης,
δημιουργία νέων S-S)
• Υγρασία: κανονικά πήξη οβαλβουμίνης στους 56 οC. Με υγρασία 18% πήξη
στους 85 οC
• pH: πιο σταθερή η οβαλβουμίνη σε pH 6,5 απ’ ότι σε pH 8,5
• Κοναλβουμίνη: πλέον ευαίσθητη, γρήγορη θρόμβωση στους 58 oC ειδικά για
pH 6 με 7
• Οβομουκοΐδη, οβομουκίνη, λυσοζύμη: σταθερές σε θέρμανση και pH 9 S-S
δεσμοί στην λυσοζύμη
 16
Θέρμανση 5

Β. Αποστείρωση: μακροχρόνια φύλαξη, καταστροφή όλων των μικροοργανισμών

❖Αποστείρωση Κρέατος:
• Αποστείρωση κονσερβών. Συνδυασμοί θερμοκρασίας χρόνου ανάλογα με το είδος του
προϊόντος.
• Η αποστείρωση άνω των 100 oC συνεπάγεται μετουσίωση μυϊκών ινών
• Οξείδωση σιδήρου μυοσφαιρίνης, σχηματισμός μετα-μυοσφαιρίνης
• Οξείδωση θειολών σε δισουλφίδια
• Μείωση θρεπτικής αξίας απαραίτητων αμινοξέων λόγω αντιδράσεων Maillard
• Μετατροπή του κολλαγόνου σε ζελατίνη. Το χοιρινό κρέας είναι ιδιαίτερα ευαίσθητο
στην αποστείρωση.

❖Αποστείρωση Γάλατος:
• 110 oC για 30 min
• 130 oC για 30 sec
• 145-150 oC για 2-3 sec

Μη αντιστρεπτές μεταβολές στις πρωτεΐνες.

Μετουσίωση πρωτεϊνών ορού, αλληλεπίδραση λακτόζης-πρωτεϊνών.
Αποφωσφορυλίωση καζεϊνών.
Μεταβολές στη γεύση, οσμή, διαιτητική αξία
16
6
 16
7

Μεταβολές των πρωτεϊνών κατά την επεξεργασία των τροφίμων

• Κατά την εφαρμογή χαμηλών θερμοκρασιών για τη συντήρηση των
τροφίμων π.χ. με ψύξη ή με κατάψυξη καθυστερεί ή παρεμποδίζεται η
αλλοίωση των πρωτεϊνών, ενώ επιβραδύνονται παράλληλα και οι
μικροβιακές αλλοιώσεις, η ενζυμική δραστικότητα και οι χημικές
αντιδράσεις.

• Κατά τη συντήρηση σε ψύξη (περίπου στους 0°C) οι πρωτεΐνες

διατηρούνται σταθερές, αν και μπορεί να συμβεί μεταβολή τους σε
περίπτωση που υπάρχει ανάπτυξη ψυχρόφιλων μικροοργανισμών.

• Στην κατάψυξη (περίπου -18°C) πρακτικά οι πρωτεΐνες παραμένουν

αναλλοίωτες.

• Κατά την ξήρανση των τροφίμων όπου με απομάκρυνση του

μεγαλύτερου μέρους του νερού του τροφίμου επιτυγχάνεται συντήρησή
του, μπορεί να συμβεί μεταβολή στις πρωτεΐνες εξαρτώμενη από τη
μέθοδο ξήρανσης και ειδικότερα από τη θερμοκρασία ξήρανσης, τη
διάρκεια και την επίδραση ατμοσφαιρικού αέρα.
 16
8
Μεταβολές των πρωτεϊνών κατά την επεξεργασία των τροφίμων
Επίδραση της μορφής Mb και του pH στις χρωματικές μεταβολές κατά
το μαγείρεμα
Η θερμική επεξεργασία προκαλεί
μετουσίωση της σφαιρίνης και οξείδωση του
σιδήρου (μετουσιωμένη met-Mb),
προσδίδοντας καφετί χροιά στο κρέας.
Οι χρωστικές δεν επηρεάζονται ταυτόχρονα,
(1) Deoxy-Mb (2) MbO2 (3) Met-Mb ούτε στον ίδιο βαθμό, κατά το μαγείρεμα
(διαφορετική χροιά, ανάλογα με την τελική
θερμοκρασία).
Οι χρωματικές μεταβολές εξαρτώνται από τη
χημική κατάσταση της Mb και από το pH του
ωμού προϊόντος. Η deoxy-Mb αποτελεί τη
θερμικά σταθερότερη μορφή της πρωτεΐνης.
Κρέας με υψηλό pH (1) πρέπει να μαγειρευτεί σε υψηλότερη θερμοκρασία για να
αποκτήσει ίδια εμφάνιση με το κανονικό κρέας (2, 3).
Στη διαμόρφωση της χροιάς του μαγειρεμένου κρέατος συμβάλλουν, σε μεγάλο
βαθμό, αντιδράσεις μη-ενζυμικής αμαύρωσης (Maillard).
 16
9
Φυσικοχημικές μεταβολές κατά το μαγείρεμα του κρέατος

Α Β Γ
Α. Στο νωπό κρέας οι ίνες του κρέατος
(κόκκινες) χωρίζονται από κολλαγόνο
(κίτρινο)

Β. Με σύντομη θέρμανση, το κολλαγόνο

αρχίζει να διαχωρίζεται

Γ. Το καλά μαγειρεμένο κρέας είναι

τρυφερό, επειδή σχεδόν όλο το
κολλαγόνο έχει μετατραπεί σε ζελατίνη
και έχει διαχωρισθεί.
 17
Μεταβολές των πρωτεϊνών κατά την επεξεργασία των τροφίμων 0

Η θερμική μετουσίωση του ασπραδιού (λευκό του αυγού) εκτεταμένο ξεδίπλωμα των
πολυπεπτιδικών αλυσίδων της φυσικής ωοαλβουμίνης.
Μεγάλα τμήματα γειτονικών μορίων
αποκτούν παράλληλη διάταξη. Αυξάνει ο
αριθμός αδέσμευτων σουλφιδικών (–SH)
ομάδων που εκτίθενται στο περιβάλλον των
πρωτεϊνικών μορίων.
Ευνοείται εκτεταμένη διαμοριακή σύζευξη,
μέσω δισουλφιδικών δεσμών (γέφυρες S–S).

Η διαδικασία αυτή οδηγεί σε:

▪  διαλυτότητας πρωτεϊνικών μορίων και
▪ σχηματισμό ενός συνεχούς, συμπαγούς
πήγματος, το οποίο εγκλωβίζει όλη την
ποσότητα νερού του ασπραδιού.
Το αρχικό ρευστό αιώρημα αποκτά τη μορφή στερεού (πηκτής).
 Η σκληρότητα του πηγμένου ασπραδιού αυξάνει με αύξηση της θερμοκρασίας ή και της
διάρκειας της θέρμανσης.
 Η σύναψη ασθενών δεσμών μεταξύ πρωτεϊνικών αλυσίδων οδηγεί στη δημιουργία
πηκτών με μαλακότερη, πιο ελαστική δομή, ενώ οι πολλαπλές συνδέσεις ισχυροποιούν τη
διαμοριακή σύζευξη και παράγουν σφιχτότερη, πιο εύθραυστη δομή.
 17
1
Ψύξη

❖ Κρέας:
o Μετατροπή μυοσφαιρίνης σε μεταμυοσφαιρίνη (ψυχότροφοι
μικροοργανισμοί).
o Αποδιάταξη πρωτεϊνών σε υψηλή ψύξη και χαμηλό pΗ.
o Απόψυξη: ανάπτυξη μικροοργανισμών στη βρεγμένη επιφάνεια,
διόγκωση κολλαγόνου.

❖Γάλα:
o Μεταβολές στα καζεϊνικά μικκύλια: μέρος της καζεΐνης αποχωρίζεται από
το μικκύλιο και μεταφέρεται στη διαλυτή φάση.
o Ακολουθεί πρόσληψη νερού και διάλυση του φωσφορικού ασβεστίου των
μικκυλίων.
o Επιμήκυνση του χρόνου πήξεως με πυτιά, ελάττωση της συνεκτικότητας
του τυροπήγματος, μείωση της απόδοσης σε τυρί.
 17
2
Κατάψυξη
❖ Κρέας:
-10 έως -30 οC, συνήθως -18 οC
▪ Στους -10 ºC: δημιουργία κρυστάλλων πάγου που αυξάνουν τη συγκέντρωση
αλάτων στην υδατική φάση.
▪ Διάρρηξη δεσμών πρωτεϊνών νερού ⟹ μείωση ποσότητος νερού, μετουσίωση
πρωτεϊνών, υποβάθμιση θρεπτικής τους αξίας
Γενικά:
Όσο μεγαλύτερη η διάρκεια κατάψυξης, τόσο μεγαλύτερη η έκταση της
μετουσίωσης.
Όσο χαμηλότερη η θερμοκρασία συντήρησης, τόσο μικρότερη η έκταση της
μετουσίωσης, μεγαλύτερη η δυνατότητα εκχύλισης και συγκράτησης νερού κατά
την απόψυξη

❖ Γάλα:
Οι πρωτεΐνες δεν επηρεάζονται σημαντικά.
▪ Η κατάψυξη εβαπορέ και ζαχαρούχου ενδέχεται να προκαλέσει
αποσταθεροποίηση των καζεϊνών, οπότε δημιουργείται ίζημα: πρόβλημα κατά
την κατάψυξη συμπυκνωμένου γάλακτος
▪ Αστάθεια καζεΐνης: βαθμός συμπύκνωσης, παστερίωσης, θερμοκρασία και
χρόνος αποθήκευσης, κρυστάλλωση της λακτόζης.
 17
3

Κατάψυξη

❖ Αυγά:
Το ασπράδι γενικά αναλλοίωτο, μεταβολές στον κρόκο μετά την απόψυξη.
Κατά την κατάψυξη στους -6 ºC, το 81 % του νερού του κρόκου υπό μορφή
παγοκρυστάλλων, αυξάνεται η συγκέντρωση των αλάτων. Καταστροφή
λιποπρωτεϊνών κατά την κατάψυξη. Προσθήκη σακχάρων ή μαγειρικού
άλατος προστατεύουν τις από το ψύχος προκαλούμενες αλλοιώσεις.

❖ Ψάρια:
Η μυοσίνη μετουσιώνεται και συνδέεται με την ακτίνη που δεν
μεταβάλλεται: ψάρια στεγνά και μαλακά μετά την απόψυξη
 17
4
Απόψυξη

❖ Κρέας:
Ο τρόπος επηρεάζει την θρεπτική αξία του κρέατος.
▪ Σε βύθιση στο νερό: Απώλεια ουσιών από επιφανειακά στρώματα, κίνδυνος
μικροβιακής επιμόλυνσης
▪ Απόψυξη με επαφή με τον αέρα: Ανάπτυξη μικροοργανισμών.
Σχετίζεται με εξωτερική θερμοκρασία, υγρασία ατμόσφαιρας, ταχύτητα κίνησης
του αέρα.
Κατά την απόψυξη εξέρχεται οπός:
Μείωση θρεπτικής αξίας (πρωτεΐνες, βιταμίνες, άλατα),
Ευνοείται η ανάπτυξη μικροοργανισμών (υγρή επιφάνεια)
Ελαττώνεται το βάρος

❖ Αυγά:
Το ασπράδι γενικά αναλλοίωτο, μεταβολές στον κρόκο που μετά την
απόψυξη από -6 οC μοιάζει με πηκτή δηλ. αυξημένο ιξώδες-ζελατινοποίηση.
Απώλεια γαλακτωματοποιητικής ικανότητας.
 17
5
Μεταβολές των πρωτεϊνών των τροφίμων

• Συνοπτική αναφορά στις διεργασίες που ευθύνονται για τις μεταβολές στο
ξινισμένο γάλα.
• Τι αντιπροσωπεύει το ίζημα και τι το αιώρημα στην κορυφή του μπουκαλιού;

Η ζύμωση του γαλακτοσακχάρου (λακτόζη) σε

γαλακτικό οξύ μειώνει το pH του μέσου
διασποράς και οδηγεί την καζεΐνη πλησίον του
ισοηλεκτρικού της σημείου (pH ≈ 4.6, ηλεκτρική
ουδετερότητα μορίου).
Η προκαλούμενη μείωση των απωστικών
δυνάμεων μεταξύ πολυπεπτιδικών αλυσίδων της
καζεΐνης επιτρέπει την προσέγγιση των
συσσωματωμάτων, τα οποία, ερχόμενα σε επαφή,
συνδέονται μη-αντιστρεπτά.
Τελικά, η κροκιδωμένη (μετουσιωμένη) καζεΐνη
καθιζάνει, ενώ το λίπος που ελευθερώνεται
λόγω καταστροφής του γαλακτώματος ανέρχεται
στην επιφάνεια (μικρότερο ειδικό βάρος).
 17
Νέες πηγές πρωτεϊνών 6

Έλλειψη εδωδίμων πρωτεϊνών ⇒ ανάγκη για νέες, μη συμβατικές πηγές

 Μια μεγάλη ποικιλία εναλλακτικών πηγών φυτικής προέλευσης είναι

διαθέσιμες στην αγορά όπως
▪ seitan (σεϊτάν): υποκατάστατο ζωϊκής πρωτεϊνης φτιάχνεται από σιτάρι
ολικής αλέσεως και νερό-υψηλή περιεκτικότητα σε πρωτεϊνη, και χαμηλό σε
υδατάνθρακες
▪ tofu , soy meat, tempeh: προϊόντα σόγιας
▪ lupin (λούπινα): είναι οι σπόροι του φυτού Λούπινο, είναι στρογγυλά και
πλατιά. Με επεξεργασία ο καρπός γίνεται αλεύρι (λουπινάλευρο) με
περιεκτικότητα 50 % σε πρωτεΐνες.

Σόγια Λούπινα
 17
7
Νέες πηγές πρωτεϊνών
 Έντομα: όπως ακρίδες, γρυλίδες, κάμπιες, σκαθάρια,
μυρμήγκια, μέλισσες/ σφήκες, σκόρος, κ.α., αποτελούν
βασικό κομμάτι της διατροφής σε Αφρική, Ασία και
Λατινική Αμερική. Επομένως μπορούν να αποτελέσουν
εναλλακτική πηγή πρωτεϊνών για τον άνθρωπο.
 Έχουν χαρακτηριστεί ως «συμπυκνώματα
πρωτεϊνών», με ποσοστό πρωτεΐνης που κυμαίνεται
από 30 έως 82%, ανάλογα το είδος του εντόμου.
 17
8

Προϊόντα από έντομα

 17
Νέες πηγές πρωτεϊνών 9

 Άλγη (φύκη): Chlorella (χλωροφύκος), Spirulina (κυaνοφύκος)

▪ Μικροφύκη (συνήθως χρησιμοποιούνται για συμπληρώματα σε μορφή
ταμπλετών) και φύκη (seaweeds) τα οποία διατίθενται σε πολλές μορφές
▪ 50% πρωτεΐνη επί ξηρού, με απαραίτητα αμινοξέα, όχι Met
 18
0

Νέες πηγές πρωτεϊνών

 Συνθετικό κρέας που έχει καλλιεργηθεί στο

εργαστήριο. Μυϊκά κύτταρα απομονώνονται από
βοοειδή, χοίρους, πουλερικά ή ψάρια και
αφήνονται να πολλαπλασιαστούν πάνω σε λεπτές
μεμβράνες, το φύλλο μυϊκού ιστού μπορεί
τοποθετείται πάνω σε άλλα ίδια φύλλα, ώστε να
δημιουργηθεί ένα παχύτερο στρώμα που θυμίζει το
φυσικό κρέας.

 Το υλικό που προκύπτει θυμίζει κιμά και θα

μπορούσε να χρησιμοποιηθεί στην παρασκευή
μπιφτεκιών και άλλων προϊόντων επεξεργασμένου
κρέατος.
 18
1
Νέες πηγές πρωτεϊνών
Πηγές πρωτεϊνών από μικροοργανισμούς, όπως: Μυκοπρωτεΐνη

 Quorn: υποκατάστατο κρέατος, το οποίο προέρχεται από μυκοπρωτεΐνη (ένα

είδος μύκητα- Fusarium graminearum).

▪Η μυκοπρωτεΐνη αποτελεί μια

διατροφικά υγιεινή πρωτεϊνική πηγή και
παράγεται μέσω μιας
διαδικασίας ζύμωσης, ανάλογη με αυτή
που πραγματοποιείται και στο προζύμι
του ψωμιού.

▪ Τα προϊόντα που φτιάχνονται με

μυκοπρωτεΐνη έχουν τη γεύση, την
εμφάνιση και την υφή του κρέατος.