Bielkoviny (proteíny)

- Biomakromolekuluvé látky tvorené aminokyselinami

- Predstavujú látkový základ všetkých organizmov
- V tkanivách vyšších organizmov (aj človeka) viac ako 80 %
- V organizme sa nedajú nahradiť inými organickými látkami
- Základné stavebné zlažky oorganizmov
Funkcie
 Stavebná (kolagén, keratín)
 Katalytická (v podobe enzýmov, urýchľujú biochemické procesy)
 Transportná (hemoglobín, myoglobín = prenášajú O2)
 Obranná (imunoglobulíny)
 Zásobná (ovalbumín – vaječný bielok)
 Pohybová (aktín, myozín = podieľajúce sa na sťahu svaloviny)
 Regulačná (hormóny – inzulín)
Bielkoviny sa delia na: jednoduché/ zložené
Jednoduché = zložené len z aminokyselín
Zložené = obsahujú okrem aminokyselín aj iné látky
 Lipoproteíny (obs. Lipidovú zložku)
 Glykoproteíny (obs. Sacharidovú zložku)
 Fosfoproteíny (obs. Zvyšky kys. Fosforečnej)
 Hemoproteíny (obs. Molekulu hému)
 Metaloproteíny (obs. Kovový prvok)
 Nukleoproteíny (vytvárajú komplexy s nukleovými kyselinami)
 Flavoproteíny (obs. Deriváty vitamínu B2 – riboflavínu)
Aminokyseliny (AK)
- Deriváty karboxylových kyselín
- Existuje okolo 300 aminokyselín  z toho 20 bielkovinotvorných
- Vo svojej molekule obsahujú aspoň jednu aminokyselinu (-NH2)
- Majú veľkú relatívnu hmotnosť (5-100 nm)  majú vlastnosti koloidov
- Aminokyseliny kt. Sú schopné vytvárať bielkoviny = proteinogénne
aminokyseliny
- proteinogénne aminokyseliny majú 2 odlišné funkčné skupiny kyslú
karboxylovú kyselinu (-COOH) a zásaditú aminoskupinu (-NH2)
 - aminokyseliny obsahujú α uhlík = chopný optickej izomérie (najmä L-
konf.)
- všetky aminokyseliny sú chirálne

(obr. 4.2)
Z hľadiska významu pre človeka rozdeľujeme : Esenciálne (človek ich musí
prijímať hotové v potrave) / Neesenciálne (telo je schopné ich syntetizovať)
Glycín – nie je opticky aktívny, NEMÁ opticky aktívny uhlík  Nemá 4 rôzne
substituenty
Polárne kyslé aminokyseliny majú vo svojej molekule prevažne COOH skupinu
Polárne zásadité aminokyseliny majú vo svojej molekule prevažne NH2 skupinu

Peptidová väzba
 najvýznamnejšia charakteristika proteinogenných aminokyselín 
schopnosť zlučovať sa
 Peptidová väzba = väzba ktorou sú jednotlivé aminokyselinové zvyšky
spojené (-CO-NH-)
 Spojením aminokyselinových zvyškov peptidovou väzbou vznikajú
Peptidy
(obr 4.3)

Podľa počtu aminokyselinových zvyškov rozlišzujeme :

a) Oligopeptidy – zložené z 2-10 aminokyselin. zvyškov (dipeptid. Tripeptid,
tetrapeptid)
b) Polypeptidy – zložené z 11-100 aminokyselin. zvyškov
c) Bielkoviny – zložené z 100 a viac aminokyselin. Zvyškov
Základom štruktúry biekovín je polypeptidový reťazec = tvorený zvyškami
aminokyselín

Prítomnosť peptidovej väzby je možné dokázať biuretovou reakciou

(lát. s peptidovou väzbou reagujú v alkalickom prostredí s meďou za vzniku fialového
sfarbenia. Biuret vzniká zahrievaním močoviny)
(obr 4.4,5)

Štruktúra bielkovín
- Rozlišujeme 4 úrovne štruktúry bielkovín
1) Primárnu
2) Sekundárnu
3) Terciárnu
4) Kvartérnu
Primárna štruktúra je daná poradím aminokyselinových zvyškov
- Podmieňuje vlastnosti bielkovín a ich biologickú funkciu
- Toto poradie zodpovedá genetickej informácii o postupnosti
aminokyselív v danej bielkovine zakódovanej v príslušnom úseku
molekuly DNA
- Keď nastane zámena aminokyseliny za inú = môže sa prejaviť chorobne
(obr 4.5) , (obr 5.3)