Enzýmy

- Enzýmy sú biokatalyzátory, ktoré v živých organizmoch urýchľujú premenu určitých látok na

produkty.
Rozdiely oproti bežným chemickým katalyzátorom:
1.) rýchlosť reakcií, ktoré katalyzujú enzýmy, je niekoľkonásobne vyššia
2.) reakcie, ktoré katalyzujú enzýmy, prebiehajú za fyziologických podmienok (teploty do 50ºC,
konštantný tlak, takmer neutrálne pH)
3.) enzýmy sú omnoho špecifickejšie k substrátom
4.) nevznikajú vedľajšie produkty
5.) enzýmové reakcie môžu byť regulované

Zloženie a štruktúra enzýmov

- enzýmy sú látky bielkovinovej povahy
štruktúra enzýmov:
a,) jednoduchá
b.) viaceré podjednotky
rozdelenie enzýmov na základe chemického zloženia:
a.) jednozložkové – len bielkovina (apoenzým)
b.) dvojzložkové – bielkovina + nebielkovinová zložka (kofaktor)

Apoeným + Kofaktor → HOLOENZÝM

Bielkovinová zložka nebielkovinová zložka funkčná forma enzýmu

- kofaktor môže mať charakter:

1. anorganický charakter – ióny kovov (Fe2+, Fe3+, Cu2+,...)
2. organický charakter: a.) slabo viazaná s bielkovinou – koenzým (napr. derivty vitamínov)
b.) pevne viazaná s bielkovinou – prostetická skupina

Aktívne miesto enzýmu

- miesto na povrchu enzýmu, na ktoré sa počas katalytického procesu viaže substrát, sa nazýva aktívne
miesto
- aktívne miesto má tvar malej dutinky
- substrát a enzým do seba zapadnú ako kľúč do zámky

Špecifita enzýmovej katalýzy

Rozlišujeme dve stránky enzýmovej špecifity:

1. substrátová špecifita
 - enzým katalyzuje iba premenu určitého typu substrátu (napr. len bielkoviny alebo len
tukov); niektoré sú prísne špecifické (napr. len premena konkrétnej zlúčeniny)
zodpovedná je bielkovinová časť
2. špecifita účinku
- enzým katalyzuje iba konkrétny typ premeny (napr. iba oxidácie,...)
- zabezpečuje koenzým
Enzýmy reakcie nielen urýchľujú, ale aj regulujú.

Mechanizmus reakcií

- podstata účinku je zníženie aktivačnej energie (minimálna energia potrebná na priebeh reakcie)

1. vznik enzým-substrátového komplexu

3. vznikne komplex enzým-produkt
4. komplex sa rýchlo rozpadne
5. z aktívneho miesta enzýmu sa uvoľnia produkty

Faktory ovplyvňujúce proces enzýmovej katalýzy

- rýchlosť enzýmových reakcií závisí od nasledujúcich podmienok:

a) množstvo substrátu – jeho zvyšovaním urýchlime reakciu, ak je dostatok enzýmu
b) množstvo enzýmu – jeho zvyšovaním urýchlime reakciu, ak je dostatok substrátu
c) pH prostredia – jeho vplyv závisí od konkrétnej enzýmovej reakcie (napr. pepsín funguje najlepšie pri
pH 1 až 2
d) teplota prostredia – jej znižovaním aktivita enzýmu klesá (využitie pri skladovaní potravín), jej
zvyšovaním asi do 45 °C aktivita enzýmu stúpa, pri vyšších teplotách aktivita enzýmu klesá, môže nastať ich
denaturácia
e) prítomnosť katalyzátora alebo inhibítora

Aktivácia a inhibícia enzýmov

1. Aktivácia enzýmov - zrýchľovanie účinku enzýmov
- Látky zvyšujúce katalytickú účinnosť enzýmov nazývame aktivátory (katióny kovov Mn2+ , Mg2+, Ca2+)

2. inhibícia enzýmov - spomaľovanie účinku enzýmov môže byť:

 a.) kompetitívna (konkurenčná): inhibítor má podobné zloženie ako substrát a dochádza súťaženiu
substrátu a inhibítora o aktívne miesta enzýmov
- je to vratný dej, môžeme ju potlačiť zvýšením koncentrácie substrátu
b.) nekompetitívna (nekonkurenčná): inhibítor sa viaže na aktívne miesto enzýmu pevnou väzbou
- spôsobujú ju ióny ťažkých kovov (Hg, Pb, Cu – enzymatické katalytické jedy), - nevratný dej

Tráviace enzýmy

- podieľajú sa na spracovaní prijatej potravy (napr. amyláza, pepsín, trypsín, lipázy,...)

amyláza - štiepi škrob na jednoduchšie sacharidy

- slinné žľazy a podžalúdková žľaza

- v slinách – ptyalín

pepsín- štiepi bielkoviny v žalúdku

- žalúdočná sliznica

trypsín - štiepi bielkoviny v tenkom čreve

- pakreas

lipázy - štiepenie lipidov

- tráviaca sústava, iné živočíšne tkanivá, rastliny, baktérie, huby

Enzýmy sú aj súčasťou mnohých pracích prostriedkov (rozkladajú organické nečistoty – škvrny od potravín,
krvi, ...)