ENZÝMY
· V bunkách dochádza k biochemickým dejom -
premene východiskových látok (substrátov) na
produkty pri pomerne miernej
teplote,tlaku,neutrálnom pH,a vo vodnom
prostredí len za účasti enzýmov
· ENZÝMY - sú biokatalyzátory, ktoré v živých
organizmoch urýchľujú premenu určitých látok
na produkty
Odlišnosť enzýmov od bežných chemických
biokatalyzátorov:
· Vyššia rýchlosť enzýmovo katalyzovaných reakcií
· Fyziologicky prijateľnejšie teploty (do 50 stupňov
Celzia)
· Vyššia špecifickosť k substrátu
· Nevznikajú vedľajšie produkty
· Enzýmové reakcie môžu byť regulované
Zloženie a štruktúra enzýmov
· Enzýmy sú látky bielkovinovej povahy
JEDNOZLOŹKOVÉ – sú tvorené len bielkovinou (len
apoenzým)
DVOJZLOŹKOVÉ - obsahujú aj ďalšiu,nebielkovinovú
zložku – KOFAKTOR
Apoenzým je bez kofaktorovej časti enzýmovo neaktívny.
Kofaktor:
1. Anorganický
METALOENZÝMY – enzýmy, ktoré ako nebielkovinovú
zložku obsahujú kovový katión
pr.katióny kovov Zn2+,Mg2+,Mn2+,Fe2+,Fe3+,Cu2+,Cu+
2. Organický
KOENZÝM - je nebielkovinová zložka enzýmu organického
charakteru,slabo viazaná s bielkovinovou časťou
enzýmu (apoenzýmom),ľahko sa oddelí. Mnohé
koenzými sú derivátmi vitamínov
PROSTETICKÁ SKUPINA – je pevne, kovalentne viazaná s
apoenzýmovou časťou enzýmu
Aktívne miesto enzýmu
· Miesto na povrchu enzýmu, na ktoré sa viažu počas
katalytického procesu substráty – vytvorí sa
aktívny komplex enzýmu so substrátom
· Odráža štruktúru substrátu
· Nachádzajú sa v ňom funkčné skupiny (spojenie
enzým – substrát,katalytické účinky). - NH2
(aminoskupiny), - COOH (karboxylové skupiny)...
· Molekuly s odlišným tvarom substrátu, alebo s
odlišným rozmiestnením funkčných skupín, sa do
aktívneho miesta nemôžu viazať
· Väzba substrátu s enzýmom v AM je slabá
(vodíkové väzby,van der Waalsové
sily,elektrostatické sily)
Hypotéza zámku a kľúča (FISHER, 1894)– aktívne miesto
enzýmu je nemenné (rigidné)a presne odráža
štruktúru substrátu
Hypotéza indukovaného prispôsobenia (KOSHLAND,1959)
– aktívne miesto enzýmu sa prispôsobí (je flexibilné)
substrátu až po jeho naviazaní. Pred naviazaním substrátu
má AME mierne odlišnú priestorovú štruktúru
Špecifita enzýmovej katalýzy
Enzýmy majú špecifický katalytický účinok, reakcie nielen
urýchľujú, ale aj regulujú
Rozlišujeme dve stránky enzýmovej špecifickosti
(špecifity)
SUBSTRÁTOVÁ ŠPECIFICKOSŤ – enzým katalyzuje
biochemickú premenu len určitého substrátu (nie
akéhokoľvek). Pr.glukokináza – katalyzuje len
premenu glukózy,hexokináza – katalyzuje okrem
glukózy aj premenu ostatných hexóz).
FUNKČNÁ ŠPECIFICKOSŤ (ŠPECIFITA ÚČINKU) – enzým
katalyzuje len určitý konkrétny typ reakcie s daným
substrátom (pr.dehydrogenázy – odbúravajú
vodíky,hydrogenázy ich pridávajú,deoxidázy odštiepujú
kyslík,oxidázy ho pridávajú)
Mechanizmus enzýmových reakcií
Aktivačná energia – je minimálna energia, ktorú musia mať
častice , aby po ich zrážke došlo k chemickej reakcii
· Podstatou účinku katalyzátorov, teda aj enzýmov je
zníženie aktivačnej energie potrebnej k uskutočneniu
reakcie, reakcie prebiehajú rýchlejšie
Premena substrátu na produkt prebieha postupne:
ENZÝM-SUBSTRÁTOVÝ KOMPLEX – naviazanie enzýmu so
substrátom
Prebehne vlastná chemická reakcia.
ENZÝM-PRODUKT KOMPLEX
Rozpad komplexu, z AME sa uvoľnia produkty reakcie.
Názvoslovie enzýmov
· Systematické názvoslovie enzýmov od r.1961 – odráža
názov substrátu aj typ reakacie,ktorej substrát podlieha
(pr.laktát – dehydrogenáza)
· 6 základných tried:
– OXIDOREDUKTÁZY – katalyzujú oxidačno –
redukčné procesy
– TRANSFERÁZY – katalyzujú
prenos(transfer)atómových skupín z jedného
substrátu na iný
 – HYDROLÁZY – katalyzujú hydrolytické štiepenie Inhibítor sa neviaže do AME, nekonkuruje substrátu, viaže
väzieb sa mimo AME, vyvoláva štrukturálne zmeny molekuly
– LYÁZY – katalyzujú adičné a eliminačné reakcie enzýmu
– IZOMERÁZY – katalyzujú izomerizačné reakcie NI sú štruktúrne odlišné od molekuly substrátu
(zmeny v rámci toho istého substrátu)
– LIGÁZY – katalyzujú zlúčenie (syntézu) dvoch
molekúl

Faktory ovplyvňujúce proces enzýmovej katalýzy

VPLYV KONCENTRÁCIE SUBSTRÁTU
Rýchlosť enzýmovej reakcie vzrastá so zvyšujúcou sa
koncentráciou substrátu len dovtedy, pokiaľ sa neobsadia
aktívne miesta všetkých molekúl enzýmu
Tráviace enzýmy
– Podieľajú sa na spracovaní prijatej potravy
VPYV KONCENTRÁCIE ENZÝMU
Rýchlosť enzym.reakcie priamo úmerne vzrastá s
AMYLÁZA
množstvom enzýmu
Štiepi škrob na jednoduchšie sacharidy (polysacharid
amylózu)
VPLYV TEPLOTY
Produkovaná slinnými žľazami a pankreasom
Enzýmy sú bielkovinovej povahy – veľmi citlivé na teplotu
Najvýznamnejšia je Alfa - amyláza , nachádza sa v slinách,
Od 10 – 40 C – aktivita enzýmov vzrastá
Ptyalín !
Pri vyšších teplotách sa prudko znižuje – denaturácia
bielkovinovej štruktúry enzýmu
PEPSÍN
hydrolytický enzým, vzniká v bb žalúdočnej sliznice
VPLYV pH
Štiepi peptidové väzby bielkovín
Enzýmy sú bielkovinovej povahy – sú citlivé na zmenu pH –
extrémne hodnoty spôsobujú denaturáciu
TRYPSÍN
Fyziologické pH – 7,4 – väčšina enzýmov je aktívna v tomto
Štiepi peptidové väzby v tenkom čreve, je produkovaný
neutrálnom prostredí
pankreasom
Pr.Pepsín – tráviaci enzým, najaktívnejší v kyslom
prostredí v žalúdku (okolo pH-2)
LIPÁZY
pH Optimum - hodnota pH, pri ktorej je rýchlosť danej
Zabezpečujú štiepenie lipidov
enzýmovej reakcie maximálna
Produkované v tráviacej sústave, živočíšnych tkanivách, bb
rastlín, baktérií a húb
VPLYV AKTIVÁTOROV ENZÝMOV
· Aktivátory – látky zvyšujúce katalytickú účinnosť
Aj pracie prostriedky obsahujú enzýmy – rozkladajú
enzýmov, najmä katióny niektorých kovov
organické nečistoty, ich účinok sa znižuje pri vyšších
(pr.Mg2+)
teplotách (denaturácia)
· Proenzým (zymogén) – neúčinná forma enzýmu,
aby začal plniť svoju funkciu, z jeho neaktívnej
formy sa odštiepi časť jeho polypeptidového
reťazca, čím sa premení na aktívnu formu.

VPLYV INHIBÍTOROV ENZÝMOV

· Inhibítory – látky znižujúce katalytickú účinnosť
enzýmov
· Podľa mechanizmu účinku inhibítora rozlišujeme:
1. Kompetitívna (konkurenčná) inhibícia
Inhibítor sa viaže priamo do AME, čím zabraňuje
naviazaniu substrátu
KI sú štruktúrne podobné molekule substrátu

2. Nekompetitívna (nekonkurenčná) inhibícia