BIELKOVINY

 biomakromolekulové látky z aminokyselín

 látkový základ života všetkých
organizmov.
 V tkanivách človeka viac ako 80% z
organických látok.
 Schopnosť tvoriť bielkoviny z
jednoduchých anorganických zlúčenín
(dusičnanov) majú len rastliny.
 Živočíchy a človek prijíma bielkoviny
potravou.
 V tráviacich ústrojoch ich rozkladá na
aminokyseliny, z ktorých si potom tvorí vlastné
špecifické bielkoviny.
 V organizme sa bielkoviny nedajú nahradiť
žiadnymi inými zlúčeninami.
 Bielkoviny obsahujú priemerne 50% uhlíka, 24%
kyslíka, 18% dusíka, 6% vodíka a zvyšok tvorí
síra a ďalšie prvky.
 Funkcia bielkovín:
 stavebná (skleroproteíny) - sú súčasťou
všetkých bunkových membrán.
 metabolická/katalytická - katalyzujú
všetky reakcie, ktoré prebiehajú v bunke,
fungujú ako enzýmy.
 regulačná (hormóny),
 obrannú (protilátky)
 transportnú (hemoglobín)
Predstavujú asi 1/6 našej telesnej
hmotnosti.
 AMINOKYSELINY
 stavebné jednotky bielkovín
 -NH₂ (aminoskupina) má zásadité vlastnosti, lebo na sa
na volný el.pár na dusíku môže viazat proton
 -COOH (karboxylová sk.) má kyslé vlastnosti, lebo sa z
nej môže odštiepit proton
 Keď AK obsahuje jednu aminoskupinu -NH₂ a jednu -
COOH, sú AK neutrálne, keď väčší počet aminoskupín,
sú AK zásadité, pri väčšom počte -COOH skupín sú AK
kyslé.
 Pre bielkoviny sú dôležité tie AK, kt. majú -NH₂ skupinu
viazanú na alfa uhlíku - je chirálny (má na sebe
naviazané 4 rôzne skupiny)
 Od každej AK sa môžu odvodiť optické izoméry s D- a
L- konfiguráciou.
 COOH COOH
│ │
H-C*-NH₂ H₂N-C*-H
│ │
CH2 OH CH2 OH
D- serín L- serín

Príslušnosť AK k D- resp. L- radu sa

odvodzuje od aminokyseliny D- alebo L-
serínu
 poznáme viac ako 300 aminokyselín.
 V bielkovinách sa vyskytuje 22 tzv. proteinogénnych
aminokyselín len v L- konfigurácii.
 V biologicky významných AK sa opakuje základná
štruktúrna časť
R- CH – COOH
│
NH₂
 PRÍKLADY PROTEINOGÉNNYCH AMINOKYSELÍN

α
H-CH-COOH H₃C-CH-COOH
│ │
NH₂ NH₂
glycín Gly alanín Ala

H₃C-CH-CH-COOH H₃C-CH-CH₂-CH-COOH
│ │ │ │
CH₃ NH₂ CH₃ NH₂

valín Val leucín Leu

H₃C-CH₂-CH-CH-COOH HO-CH₂-CH-COOH
│ │ │
CH₃ NH₂ NH₂
izoleucín Ile serín Ser
 AK, kt. organizmus nevie syntetizovať z
iných látok (musia sa nachádzať v potrave)
nazývame esenciálne-nepostrádateľné
(majú rozvetvený reťazec, aromatickú alebo
heterocyklickú štruktúru). Obsah
esenciálnych AK v bielkovinách rozhoduje
o ich biologickej hodnote.
 Tie, ktoré organizmus vie syntetizovať z
iných látok sú neesenciálne
(postrádateľné).
Neesenciálne AK sa môžu v tele utvárať z oxokyselín
transamináciou (výmenou oxo za aminoskupinu).
 Vlastnosti AK

 Vznik peptidov, peptidová väzba
 AK majú schopnosť sa zlučovať do väčších
celkov.
 Pri kondenzácii reaguje COOH skupina
jednej molekuly AK s NH2 skupinou
nasledujúcej molekuly AK, pričom sa
uvoľní voda.
 Navzájom sa môžu viazať rovnaké alebo
rozdielne AK.
 Postupne sa tvorí dipeptid, tripeptid, až
polypeptid. Aminokyselinové zvyšky sa
viažu peptidovou väzbou –CO –NH –
 Prítomnosť peptidovej väzby môžeme dokázať
BIURETOVOU REAKCIOU. K
skúmanej látke pridáme síran meďnatý a
hydroxid sodný. Ak vznikne modrofialové
sfarbenie, reakcia je pozitívna
 Jej názov sa odvodzuje od zlúčeniny biuretu,
ktorý vzniká zohrievaním močoviny a tiež
obsahuje peptidovú väzbu.
 Štruktúra bielkovín

 závisí od druhu a poradia AK, kt. sa spájajú do

polypeptidových reťazcov.
 Od usporiadania AK závisí aj funkcia BK
(rôznym usporiadaním AK vznikajú rôzne
bielkoviny).
 Rozlišujeme primárnu, sekundárnu, terciárnu a
kvartérnu štruktúru bielkovín.
 Primárna štruktúra – je daná poradím AK v
reťazci. Podmieňuje vlastnosti bielkovín aj ich
biologickú funkciu (poradie AK je zakódovane,
stačí zameniť 1 AK a vznikajú vrodené chyby,
choroby...)
 Určuje sekundárnu, terciárnu, príp. kvartérnu
štruktúru.
 Jej základ tvoria peptidové väzby
 Sekundárna štruktúra – je dvojaká, vytvára formu
skladaného listu alebo závitnice – α-helixu, a
okrem peptidových väzieb obsahuje aj
vodíkové mostíky
 Aminokyselinové zvyšky sa orientujú mimo
závitnice, resp. nad a pod rovinu skladaného
listu
 Terciárna štruktúra – dáva molekule bielkoviny
definitívny priestorový tvar α-helixu alebo skladaného
listu, ktorý môže byť: fibrilárny (vláknitý)-tieto
bielkoviny vykonávajú mechanické funkcie alebo
globulárny (tvar klbka)-vykonávajú metabolické funkcie.
 Obsahuje peptidové, vodíkové, ale aj iónové a
disulfidové väzby a van der Walsove sily
 Vláknité štruktúry vznikajú vtedy, keď sa utvoria
vodíkové väzby medzi rôznymi polypeptidovými
reťazcami, globulárne - medzi časťami toho istého
reťazca.
 Priestorové usporiadanie peptidového reťazca sa môže
meniť vplyvom vonkajších podmienok.
 (napr. vplyvom vyššej teploty, účinkom silných kyselín a
zásad, iónov ťažkých kovov)
 Keď je táto zmena vratná, hovoríme o zmene
konformácie molekuly.
 Keď bielkovina pritom stráca svoju biologickú aktivitu,
hovoríme o jej denaturácii.
 Denaturácia bielkovín má praktický význam v
potravinárskom priemysle a v domácnosti pri
uchovávaní potravín. Varom denaturované bielkoviny sú
ľahko stráviteľné, pritom si zachovávajú svoju výživnú
hodnotu. Zanikajú všetky štruktúry, zostáva len primárna
štruktúra, bielkoviny nie sú schopné plniť svoju funkciu.
 Kvartérna štruktúra
 Niektoré bielkoviny sa skladajú z podjednotiek (viacerých
polypeptidových retazcov). Ich vzájomné priestorové
usporiadanie tvorí kvartérnu štruktúru. Sily, ktoré udržujú
túto štruktúru sú slabé,majú nekovalentný charakter,
podjednotky môžu ľahko disociovat a zase sa následne spájať
do príslušnej kvartérnej štruktúry, čiže existuje vratnost a
rovnováha tejto disociácie. Takúto štruktúru má
napr.hemoglobín (obsahuje nebielkovinovú čast hem, kation
železa)a bielkovinovú čast globín