BIELKOVINY

proteíny
 Charakteristika bielkovín
• biomakromolekulové látky - biopolyméry

základné stavebné kamene:

• aminokyseliny
• látkový základ všetkých organizmov
 Bielkovina - makromolekula
• reťazec bielkoviny spravidla obsahuje 50
– 2 000 aminokyselín

AK AK

AK AK AK
AK AK AK AK
AK AK AK AK
AK AK AK AK AK
AK AK AK
 Porovnanie obsahu bielkovín
Živočíchy
Ostatné látky

Rastliny
Bielkoviny 80 %
Ostatné látky

Bielkoviny
 Autotrofný – heterotrofný
organizmus
ŽIVOČÍCHY
– heterotrofné
RASTLINY organizmy
– autotrofné organizmy - musia prijímať
- schopné tvoriť bielkoviny z potravou hotové
jednoduchých bielkoviny,z ktorých
anorganických látok si tvoria vlastné
(dusičnanov) špecifické bielkoviny
 Funkcie bielkovín

• stavebná – skleroproteíny
• katalytická - enzýmy
• regulačná - hormóny
• obranná - protilátky
• transportná – hemoglobín, transferín
 Síra a iné prvky
Vodík 2%
6%

Dusík
18%

Uhlík
50%

Kyslík
24%

Zloženie bielkovín
 Veľkosť bielkovín

Veľkosť molekuly nm 

sacharid/glukóza 0.5
bielkovina 5-100

Bielkoviny majú vlastnosti KOLOIDOV

 AMINOKYSELINY
• základné stavebné jednotky bielkovín
• substitučné deriváty karboxylových kyselín

Delenie aminokyselín
kyslé zásadité

počet COOH> počet NH2 počet COOH < počet NH2

neutrálne
počet COOH = počet NH2
Biologicky významné AK
• α – L – aminokyseliny

α
R – CH - COOH

NH2
 Proteinogénne aminokyseliny
• Dnes poznáme viac ako 300 AK
• V bielkovinách sa vyskytuje 20 tzv.
proteinogénnych aminokyselín v
L
L – konfigurácii
• Nazývame ich aj
kódované AK (sú geneticky kodované)

• Pre človeka je 8 z nich esenciálnych -

• FenylalanínIzoleucínLeucínLyzínMetionínValínTreonínTryptofán
Prehľad AK
Kyslé

Zásadité

Neutrálne

sírne

hydroxy

aromatické

heterocyklické
 Transaminácia
AK sa môžu tvoriť z oxokyselín transamináciou

R1-CH-COOH + R2-C-COOH→
KoenzýmomRje
1-C-COOH
B6 + R2-CH-COOH

NH2 O O NH 2

Esenciálne AK musí človek prijať potravou a

voláme ich aj nepostrádateľné (človek má 8 eAK)
 Prehľad AK
• Všetky AK možno odvodiť od alanínu

CH3 – CH - COOH

NH2
 Názvoslovie AK
• Používa sa triviálne –skratky
• Systémové
 Delenie AK
glycín, alanín, valín,
leucín, izoleucín,
asparagín, glutamín
kyslé neutrálne zásadité
k. asparágová, lyzín, arginín, (histidín)
k.glutámová
s hetero
sírne cyklom
cysteín, metionín
histidín, tryptofán, prolín
s aromatickým
hydroxy jadrom
serín, treonín, fenylalanín, tyrozín
(tyrozín)
 Prehľad neutrálnych AK
H
CH3
R – CH - COOH
glycín
CH3 – CH
NH2 alanín
CH3 valín
CH3 – CH –CH2 leucín
CH3 – CH2–CH
CH3 izoleucín
CH3
 Prehľad kyslých AK

COOH - CH2 R – CH - COOH

HOOC - CH2 - CH2
NH2
Kyselina
asparágová Kyselina
glutámová
 Prehľad amidov kyslých AK

R – CH - COOH
NH2 -CO - CH2

NH2-OC - CH2 - CH2 NH2

asparagín
glutamín
 Prehľad hydroxy - AK

CH3 – CH R – CH - COOH

OH OH
C H2-OH
CH2 NH2
HO
treonín tyrozín serín
 Prehľad sírnych AK
C H2
R – CH - COOH
SH
NH2
CH3-S - CH2 - CH2
metionín cysteín
2 molekuly cysteínu sa môžu oxidovať a spojiť
disulfidovým mostíkom za vzniku CYSTÍNU
 H Prehľad aromatických AK
N
CH2
R – CH - COOH

NH2
CH2

HO CH2 fenylalanín
tryptofán tyrozín
 H
Prehľad
N
CH2 heterocyklických AK

R – CH - COOH
CH2 HN CH2
CH2- N NH2

CH2 histidín prolín

tryptofán
 Prehľad zásaditých AK
HN CH2
R – CH - COOH
N
CH2 – CH2 – CH2 – CH2
NH2
histidín
NH2
NH2
NH=C -NH – CH2 – CH2 – CH2
lyzín arginín
 Vlastnosti AK
• Sú amfolyty, môžu uvoľňovať protón
aj viazať protón COOH

H N C H
2

R
 Správanie sa AK v rôznych
prostrediach
Pri pH<7 tvorí -
COOH COO
amóniový katión
Pri pH>7 tvorí karboxylový anión

H N+ C H H N C H
3 2
COOH
R R

H N C H -
H + 2 OH

R
 Vlastnosti AK
• Amfión – vnútri aminokyseliny sa vytvorí
obojaký ión (zwitterión)
COO-
Karboxylový
anión

H N+ C H
3

Amóniový katión
 Izoelektrický Všeobecné
bod (pI) vlastnosti AK
• Hodnota pH, pri • tvoria ióny
ktorej je • majú vlastnosti
aminokyselina v iónových zlúčenín
podobe
obojakého iónu • sú rozpustné vo
vode
• Navonok AK
nevykazuje nijaký • sú bezfarebné,
náboj, správa sa kryštalické látky
neutrálne • majú vysokú
• Tabuľková teplotu topenia
hodnota
 Vznik peptidov
• Kondenzácia AK
• Reaguje –COOH jednej AK a NH2 druhej AK

tetrapeptid

peptidová väzba/kovalentná

-CO-NH-
Vznik dipeptidu
Tripeptid
Dĺžka väzieb
 Dôkaz bielkovín
• Biuretova reakcia
– Dôkaz prítomnosti peptidovej väzby
(činidlá:roztok síranu meďnatého, roztoku
hydroxidu sodného)
– Vznik modrofialového sfarbenia
• Xantoproteínová reakcia (kyselinou
dusičnou)
• Zrážacie reakcie bielkovín
– Soľami ťažkých kovov, silnými kyselinami,
zvýšenou teplotou
 Štruktúra bielkovín
• Biologickú funkciu bielkoviny plnia len v
určitej špecifickej štruktúre
• Bielkovina je teda biomolekula so štruktúrou
– Primárnou
– Sekundárnou
– Terciárnou
– Kvartérnou
• Pozor, peptid, polypeptid nemožno teda vždy
stotožniť s pojmom bielkovina
 Primárna štruktúra
Postupnosť aminokyselín (sekvencia) v
polypeptidovom reťazci
napr. Ala – Gly – Tyr – Ala - Leu
Vplýva na vlastnosti bielkovín a ich biologickú
funkciu, pri zámene istej AK za inú sa táto zmena
môže prejaviť chorobne
Podmieňuje vyššiu štruktúru bielkovín
 Sekundárna štruktúra
• Znamená geometrické usporiadanie
polypeptidového reťazca
• Môže mať dvojakú formu
Skladaný list
Pravotočivá skrutkovica (α -helix)
• Medzi reťazcami existujú vodíkové väzby medzi
polárnymi skupinami C=O …. H-N
• Aminokyselinové zvyšky R sa orientujú do
priestoru mimo skrutkovice alebo nad a pod
rovinu skladaného listu
 Terciárna štruktúra

 Určuje definitívny priestorový tvar

α –hélixu alebo skladaného listu
• Fibrilárny (vláknitý) tvar
• Globulárny (tvar kĺbka)

Chemická podstata spojenia:

 Vodíkové väzby
 Iónová väzba
 Disulfidové mostíky
 Van der Waalsové sily
 Zmeny v štruktúre bielkovín
• Vplyvom vonkajších podmienok (fyzikálne,
chemické a mechanické faktory) môže sa
meniť priestorové usporiadanie peptidového
reťazca – sekundárna a terciárna štruktúra
• Ide o vratnú zmenu – KONFORMÁCIU
• Pri zmene biologickej aktivity hovoríme o
DENATURÁCII
 Možné príčiny
denaturácie

• Fyzikálne – teplo, rôzne druhy žiarenia,

vysoký tlak
• Chemické –účinok silných kyselín a
zásad – extrémne pH, močovina,
guanidínhyrochlorid, soli ťažkých kovov
• Mechanické –silné trepanie roztokov
 Denaturácia bielkovín
• Zmena sekundárnej a terciárnej
štruktúry
• Žiadúca
– v potravinárskom priemysle a v
domácnosti (uchovávanie
potravín, varenie potravín-sú
ľahšie stráviteľné a zachovávajú si
svoju výživovú hodnotu)
- v medicíne – sterilizácia nástrojov,
ktorou sa ničia choroboplodné
zárody
• Nežiadúca
– poškodenie štruktúry napr. pri
horúčkách
 Denaturácia bielkovín
• Vratná / reverzibilná – môže dôjsť k
obnoveniu štruktúry (renaturácia), napr.
účinkom NaCl
• Nevratná / ireverzibilná – konečná zmena,
napr. účinkami ťažkých kovov
 Kvartérna štruktúra
• Vzájomné priestorové
usporiadanie
podjednotiek
• Sily, ktoré udržiavajú
podjednotky majú
nekovalentný
charakter/hydrofóbne
interakcie
• Kvartérnu štruktúru
majú napr. enzýmy,
hemoglobín
Delenie bielkovín hydrolýzou
• Ak bielkoviny hydrolýzou poskytujú
len AK – ide o jednoduché bielkoviny

• Ak bielkoviny hydrolýzou poskytujú

aminokyseliny a často aj prostetickú
(nebielkovinovú) zložku – lipid,
sacharid, farbivo hem – ide
o konjugované (zložené) bielkoviny
• Podľa tvaru molekuly
 Fibrilárne
 Globulárne
• Podľa rozpustnosti
 Nerozpustné vo vode : fibrilárne bielkoviny
 Rozpustné vo vode, resp. v roztokoch solí:
globulárne bielkoviny – albumíny a
globulíny
• Podľa nebielkovinovej zložky
 Lipoproteíny
 Fosfoproteíny
 Glykoproteíny
 Hemoproteíny
 Metaloproteíny
 Nukleoproteíny
 Podľa tvaru molekuly

 Fibrilárne – SKLEROPROTEÍINY
 vláknitá štruktúra
 podieľajú sa na stavebnej funkcii bunky
 vo vode nerozpustné

KOLAGÉN – v kostiach, chrupkách, koži a

šľachách(varením kolegénu sa získa glej a
želatína)
KERATÍN – vo vlasoch, nechtoch, perí a
vlne
FIBROÍN – v prírodnom hodvábe
 Kolagén

Varením tkanív obsahujúcich kolagén získame želatínu

 Rovný vlas

Kučeravý
vlas

Keratín
Fibroín
Podľa tvaru molekuly
Globulárne – SFÉROPROTEÍNY
 Rozpustné vo vode a v roztokoch solí
 Guľovitý tvar
 Vyskutujú sa vo všetkých tkanivách
 Plnia funkcie enzýmov a protilátok
ALBUMÍNY – v mlieku, krvnom sére, vajcový bielok
-zdroj AK pre organizmus
GLOBULÍNY – v mlieku, vajcový bielok, krvné tkanivo,
pečeňové alebo svalové tkanivo
Gama-globulín – v krvi
FIBRINOGÉN – v krvi a miazge
 fibrín /vláknitá štruktúra vzniká pri zrážani krvi
HISTÓNY – v bunkových jadrách
- Viažu sa na NK
- Obsahujú väčší podiel zásaditých AK
Albumíny
Globulíny
 Globulíny
• Imunoglobulíny pôsobia v organizme ako
protilátky chrániace telo pred cudzorodými
látkami a mikroorganiznami (γ – globulín)
Históny
FIBRINOGÉN / FIBRÍN

Globulárna
štruktúra

Fibrilárna
štruktúra
 Podľa rozpustnosti

Bielkoviny nerozpustné vo vode

Fibrilárne bielkoviny
Bielkoviny rozpustné
Albumíny, históny a fibrinogén
 rozpustné vo vode
Globulíny
 nerozpustné v čistej vode
 rozpustné v zriedených roztokoch solí,
kyselín a zásad
 Podľa nebielkovinovej zložky
• Lipoproteíny
– ako nebielkovinovú zložku majú lipidy
– zúčastňujú sa na stavbe bunkovej membrány
– väzba lipid + bielkoviny umožňuje transport
lipidov vo vodnom prostredi, napr. v krvi
• Glykoproteíny
– Nebielkovinová zložka polysacharid
– Rozpustné vo vode na viskózny roztok
– Výskyt v slinách, sliznici žalúdka(chráni
žalúdkovú stenu pred účinkami enzýmov)
• Fosfoproteíny

– Nebielkovinová zložka – esterovo viazaná H3PO4

– výskyt v mlieku a vo vajcovom bielku
– Zdroj fosforu pre syntézu NK
• KAZEÍN – vápenatá soľ mlieka, zdroj vápnika
pre organizmus
• VITELIN – bielkovina vajcového žĺtka
Podľa nebielkovinovej zložky

• Hemoproteíny

– Obsahuje HEM (porfínová štruktúra)

• HEMOGLOBÍN – transport kyslíka z pľúc do
tkanív
• MYOGLOBÍN – transpost kyslíka vo svaloch,
zásoba kyslíka pri svalovej práci
• CYTOCHRÓMY – katalyzujú oxidačné procesy
v bunkách, sú súčasťou dýchacieho reťazca
 Hemoglobín
• Skladá sa zo 4
podjednotiek
spojených
nebielkovinovovou
časťou HÉMOM

Hém je organický
komplex, ktorý viaže
ión železa
Myoglobín
Cytochrómy
Podľa nebielkovinovej zložky
• Metaloproteíny
FERITÍN – obsahuje 20 % železa
TRANSFERÍN – sprostredkúva prenos
atómov Fe v organizme
ZDROJE BIELKOVÍN
 Niektoré významné peptidy
• Oligopeptidy :
– 2 – 10 aminokyselinových
zvyškov

• Polypeptidy :
– 11 až 100 aminokyselinových
zvyškov
• Glutatión Niektoré významné peptidy
 tripeptid
 udržuje redoxný potenciál v bunke
 nukleofilné činidlo, ktoré ma schopnosť odstraňovať z buniek
ťažké kovy a organické elektrofilné zlúčeniny
• Peptidové hormóny
 Oxytocín - dôležitý pri pôrode
 Antidiuretín – podporuje rezopciu vody v obličkách
 Adrenokortikotropný hormón /ACTH – činnosť nadobličiek
 Inzulín – reguluje hladinu glukózy v krvi
• Antibiotiká
 Toxíny produkované niektorými mikroorganizmami
• Jedovaté peptidy
 Hadie jedy, faloidín muchotrávky hľuznatej
 Starnutie – sme symetrickí?
• V tkanivách dochádza časom k premene
L-aminokyselín na D-aminokyseliny, ktoré
sú biologicky neúčinné, čo je jednou z
chemických podstát starnutia
• Nedávno bol objavený enzým, ktorý je
schopný premieňať látky D-formy späť na
biologicky účinnú L-formu
• ??? Koniec stárnutiu???
 Bezlepková diéta, celiakia
• Bielkoviny pšeničnej múky sa skladajú z GLIADÍNU
a GLUTENÍNU, ktoré po zmiešaní s vodou dávajú
LEPOK
• Celiakia – chronická porucha výživy dojčiat a detí,
ktorú zapríčiňuje nedostatočné vstrebávanie živín,
predovšetkým sacharidov a tukov
• Diagnostika: mikroskopické vyšetrenie vzoriek
sliznice pomocou špeciálnej črevnej sondy
• Liečba: vynechanie potravín s glutenínom,
používanie výrobkov zo zemiakov, ryže, kukurice,
pohánky a sóje, tzv. bezlepková-bezglutémová diéta
 Fenylketonúria
• „Bremeno, ktoré nenesieš“
• Vrodená porucha metabolizmu fenylalanínu, jej
následkom je zvýšenie hladiny fenylalanínu v
tkanivách, v krvi a v ďalších biologických tekutinách
a tvorba abnormálnych metabolitov fenylalanínu
• Klinický obraz: deti s fenylketonúriou sú pri
narodení normálne, okolo 4. mesiaca pri neliečení
dochádza k psychomotorickej retardácií, ktorá
vyústi do OLIGOFRÉNIE a MIKROCEFALIE
• V plienkach typický zápach potu a moču po
myšinciach
fenylalanín
Chýba enzým
FENYLALANÍN-
HYDROXYLÁZA

Hromadenie fenylalanínu
spôsobí, že nedochádza
tyrozín k diferenciácií nervových
buniek a myelinizácií
 Pozor na podobné pojmy!
• Guanidylová skupina • Guanín –
– v arginíne purínová
• Odvodené od báza NK
iminomočoviny

NH2
C = NH
-NH
 Odbúranie dusíkatých látok

človek Plazy,
Dusíkaté látky vtáky

Bielkoviny Purínové látky

Močovina Kys. močová

Diamid kys. uhličitej 2,4,8-trihydroxypurín

 Literatúra
• Chémia pre 3. ročník gymnázia
• Prehľad chémie 2
• Zmaturuj z chémie
• www.google.sk