You are on page 1of 7

Review 

Lecture: 9/19

CBIO 390‐01 Exam 1 in Sep 21, 2016
Instructor: Bekir Cinar, PhD

9/19/2016 CBIO 390‐01/Bekir Cinar 1
Question 1: 
What is the pH of a solution of 100 mL of 0.01 M H3PO4 and 
100 mL of 0.01 M Na3PO4?
Solution 1:
The two reagents will react to give a mixture compose of 0.01 mol NaH2PO4 (weak 
acid) and 0.01 mol Na2HPO4 (conjugate base). 
Using Henderson‐Hasselbalch equation,
pH=pKa + log [A‐]/[HA]
pH=pKa + log 0.01 mol/0.01 mol
pH=pKa + log 1
pH=pKa + 0
pH=pKa

9/19/2016 CBIO 390‐01/Bekir Cinar 2
Question 2:
Calculate the pH of a mixture of 0.25 M acetic acid and 0.10 M 
sodium acetate. The pKa of acetic acid is 4.76.
Solution 2:
pH=pKa + log [A‐]/[HA]
pH=pKa + log [acetate]/[acetic acid]
pH=4.76 + log 0.10/0.25
pH=4.76 + log (0.4)
pH= 4.76 ‐0.40
pH= 4.36

9/19/2016 CBIO 390‐01/Bekir Cinar 3
Question 3:
Calculate the pH of a mixture of 0.10 M acetic acid and 0.25 M 
sodium acetate. The pKa of acetic acid is 4.76.
Solution 3:
pH=pKa + log [A‐]/[HA]
pH=pKa + log [acetate]/[acetic acid]
pH=4.76 + log 0.25/0.10
pH=4.76 + log (2.5)
pH=4.76 +0.40
pH= 5.16

9/19/2016 CBIO 390‐01/Bekir Cinar 4
Question 4:
What the value of [S], as a fraction of Km, is required to obtain 
80% of Vmax? 
Solution 4: 
Use equation for Lineweaver‐Burk Plot 

Vo=80% of Vmax
Assume Vmax=1
Vo=0.8
1/Vo=Km/Vmax x 1/[S] + 1/Vmax >>> y=mx+b
1/0.8=Km/1 x 1/[S] + 1/1
1.25‐1=Km/[S]
0.25=Km/[S]
[S]/Km= 1/0.25=4

9/19/2016 CBIO 390‐01/Bekir Cinar 5
Question 5:
In the following graph, identify the curve that corresponds to 
each of the following conditions: no inhibitor, competitive 
inhibitor, uncompetitive inhibitor and noncompetitive inhibitor. 

1. No inhibitor
2. Competitive inhibitor
3. Noncompetitive inhibitor
4. Uncompetitive inhibitor

9/19/2016 CBIO 390‐01/Bekir Cinar 6
Question 6:
The kinetics of an enzyme are measured as a function of substrate concentration in the presence and absence of 
200uM inhibitor.
A) What are the values of Vmax and Km in the absence and presence of inhibitor? 
B) What type of inhibition is it?
Use Leneweaver‐Burk plot equation, 1/Vo=Km/Vmax x 1/[S] + 1/Vmax >>> y=mx+b, to solve this problem.

Velocity, Vo (uMol Min-1) Lineweaver‐Burk Plot


0.60
y=mx+b
[S], uM No Inhibitor Inhibitor
3 10.4 2.1 No Slop= Km/Vmax= m
y = 1.1084x + 0.1125
5 14.5 2.9 Inhibitor R² = 0.9982
Y‐intercept= 1/Vmax >>Vmax=b
0.50
10 22.5 4.5 Inhibitor X‐intercept= 1/Km>> Km= x
30 38.3 6.8
90 40.5 8.1 0.40
Get the inverse value of each number. A) What are the values of Vmax and Km in the absence and 
1/Vo

No Inhibitor Inhibitor 0.30 presence of inhibitor? 


1/S 1/Vo 1/Vo Vmax and Km for  Vmax and Km for 
0.33 0.10 0.48 0.20 y = 0.229x + 0.021 no inhibitor; inhibitor;
0.20 0.07 0.34 R² = 0.9962 1/Vmax = 1/0.021= 47.62 Vmax? 1/0.1125= 8.88
0.10 0.04 0.22 0.10 Km/Vmax= 0.229 Km/Vmax= 1.108
0.03 0.03 0.15
0.01 0.02 0.12 Km= (Vmax) * (0.229) Km= (Vmax) * (1.108)
0.00 Km= (47.62)* (0.229) Km= (8.88)* (1.108)
Prepare scatter plot of the inverse  0.00 0.10 0.20 0.30 0.40 Km= 10.90 Km= 9.84
number with linear equation of the  1/S B) What type of inhibition is it? 
line. It is an uncompetitive inhibition because Vmax  and Km values are 
lower in the presence of inhibitor than no inhibitor. 
9/19/2016 CBIO 390‐01/Bekir Cinar 7

You might also like