1. Wiązanie amidowe, peptydowe (definicja, narysować kawałek łańcucha).

Wiązanie peptydowe – umowna nazwa wiązania amidowego występującego

między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-
aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.

Wiązanie peptydowe

Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym

wyróżnić można dwie formy mezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot
częściowy charakter wiązania podwójnego. Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie
hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast
jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi.

2. Definicja kątów: psi, mi.

PARAM OPISUJĄCE OLIGOPEPTYDY:

 omega – kąt pomiędzy węglem alfa jednostki i-tej a węglem alfa jednostki i+1;

 kąt fi – kąt pomiędzy azotem jednostki i-tej a azotem jednostki i+1;

 kąt psi – kąt pomiędzy gr. karbonylową jednostki i-tej a gr. karbonylową jednostki i-1;

 ponad to opisujemy pętle czyli zgięcia:

 - beta zgięcie tworzy się pomiędzy 1 i 4 jednostką aminokwasową – pierścień 10
członowy;

- gamma zgięcie między jednostką 1 i 3 – pierścień 7 członowy;

 opisujemy również warstwy równoległe i antyrównoległe:

 antyrównoległe stabilizują wiązanie NHO powstają dwa pierścienie R10 i R14,

 równoległe stabilizują wiązanie H-H między równoległymi fragmentami

oligopeptydów powstaje pierścień R12;

 oligopeptydy mogą tworzyć struktury: alfa helisy i beta harmonijki.

3. W jaki sposób opisujemy struktury białek: beta-kartka, alfa-harmonijka,

(gamma??).

4. Mapa konformacyjna Ramachandrana (do czego służy, definicja, co się tam

zaznacza).

KONFORMACJA PEPTYDÓW:

Cechą charakterystyczną wiązania peptydowego jest możliwość sprzęgania wiązania

karbonylowego z aminowym atomem N. Na skutek rezonansu dlugości wiązań są inne niż w
układzie niesprzężonych. Długość w C-O wynosi 1,19 A, natomiast C –N w aminach ok. 1,4 A.

PEPTYD:

1. Wydzielenia jednostek aminokwasowych i, i-1,i+1.

2. Zaznaczenie C i N końców peptydu.

3. Podanie sekwencji aminokwasów zaczynając od N końca.

4. Określenie konformacji na wiązaniach peptydowych, podając wartości kątów torsyjnych.

5. Opisanie konformacji tripeptydu podając omega, fi, psi.

Mapa Ramachandrana jako narzędzie służące do określenia jakości wygenerowanej
struktury pokazuje czy konformacja łańcucha głównego białka jest poprawna. Często są to
różnice bardzo subtelne, mające jednak wpływ na całkowitą energię cząsteczki. Otrzymana w
wyniku obliczeń struktura może być nie do końca zrelaksowana co przy dużej cząsteczce
peptydu lub białka jest niezauważalne gdy ogląda się strukturę pdb. Wiele zawad
sterycznych jest wynikiem błędnej konformacji łańcucha głównego biopolimeru. Mapa
Ramachandrana jest jednym z najprostszych, najszybszych, a zarazem najbardziej
popularnym narzędziem służącym do oceny jakości otrzymanego modelu peptydu lub białka.