DIAGN. LAB.

, 1973, IX, Nr 3
=

ZBIGNIEW SAGAN

DIAGNOSTYKA LABORATORYJNA W ZAPALENIU TRZUSTKI

Z Zakładu Diagnostyki Laboratoryjnej Centrum Medycznego Kształcenia
Podyplomowego w Warszawie
Kierownik: prof. dr med. J. Krawczyński

Wraz z rozwojem metod rozpoznawczych, a być może i w związku

z rozwojem cywilizacji liczba przypadków zapalenia trzustki ustawicznie
wzrasta. O'Sulivan i wsp. (30) ustalili, że w Rochester
USA) (Minn.
śmiertelność z powodu zapalenia trzustki wzrosła z 0,6/100
000 mieszkań-
ców w 1940 roku do 1,3/100 000 mieszkańców w roku
1967. Autorzy ci
twierdzą ponadto, że stopień wzrostu śmiertelności
zapalenia z powodu
trzustki wzrósł zwłaszcza w ostatnich latach i przejawia
ciągle tendencję
zwyżkową. Wiele jest znanych czynników usposabiających
do wywołania
zapalenia trzustki. M.in. czynnikiem takim jest przewlekły
alkoholizm,
kamica pęcherzyka żółciowego, choroba wrzodowa żołądka, nagminne
zapalenie przyusznicy, rozsiane sprawy naczyniowe jak periart
eritis no-
dosa lub zator naczyń trzustkowych (20).
Trzustka pełni swą funkcję biologiczną jako narząd
ze- wydzielania
wnętrznego i wewnętrznego. Dlatego też w diagnostyce zapalen
ia trzustki
bada się obie te funkcje.
Diagnostyka laboratoryjna w chorobach trzustki ma ugrunt
owane
i istotne znaczenie. I tak Bhansali i Denshpande (4) opisali 42
przypadki
chorych z ostrym zapaleniem trzustki, w których rozpoz
nanie ustalono
na podstawie: |
samych badań laboratoryjnych — 23 przyp.,
badań laboratoryjnych wraz z laparotomią — 1 przyp.,
badań laboratoryjnych wraz z autopsją — 1 przyp.,
samej laparotomii — 5 przyp.,
laparotomii wraz z autopsją a, — 6 przyp.,
samej autopsji — 6 przyp.
Spośród zaś badań laboratoryjnych największym uznaniem
autorów
cieszy się oznaczanie aktywności amylazy (25 przyp. hiperamylazemi
i).
U 6 chorych, u których znaleziono prawidłowe aktywności amylazy
w jed-
nym wypadku bądanie przeprowadzono po 3—4 dniach od początku
choroby, a w 5 przypadkach stwierdzono rozległą martwicę trzustki
(potwierdzoną sekcyjnie), a zatem niezdolność narządu do produkcji
enzymów. Hiperglikemię na czczo wykazano u 17 chorych. Należy
stwierdzić, że ujawnienie się objawów cukrzycowych w. chorobach
trzustki występuje przy bardzo rozległym uszkodzeniu
aparatu wysep-
kowego, sięgającego ponad 901%/ (wg 17). U 5 chorych
znaleziono obniże-
nie stężenia wapnia w surowicy poniżej 9 mg/100 ml.
Przytoczony przez autorów zestaw badań jest raczej ubogi. Może on
wystarczyć jedynie do rozpoznania ostrego zapalenia trzustki, nigdy zaś
 234 Z. Sagan
Nr 3
do rozpoznania zapalenia przewlekłego. Omawiając
bioche- diagnostykę
miczną chorób przewodu pokarmowego Gibiński stwierdza, że najwartoś-
ciowszymi testami w rozpoznawaniu
zapalenia trzustki są: oznaczanie
aktywności amylazy i lipazy, krzywa
cukrowa, oznaczanie stężenia wap-
nia we krwi. Jako uzupełnienie tych testów wymienia
zawartości tłuszczu w kale lub aktywności autor oznaczanie
tryptycznej. Wreszcie z now-
szych testów wymienia test tolbutamidow
y oraz testy ze stymulacją
trzustki hormonami jelitowymi takie jak
test sekretynowy i sekretyno-
wo-pankreozyminowy (15).
|
Przed szczegółowym omówieniem rodza
jów i wartości diagnostycznej - .
badań laboratoryjnych w zapaleniu trzus
tki warto parę słów poświęcić
funkcji wydzielniczej trzustki i znać skład.
soku trzustkowego. Trzustka
produkuje średnio około 2 500 ml soku na
dobę. Sok trzustkowy jest izo-
osmotyczny z osoczem. Skład elektrolit
owy prawidłowego soku trzustko-
wego jest następujący: Nat -— 140 mmol/
l, К+ — 5 mmoli/l HCO-3 —
wykazuje zmienne stezenia od 25 do
150 mmoli/l, a to zależnie od ilości
wydzielonego soku. Trzeba jednakże stwie
rdzić, że wraz ze zwiększeniem

zwiększeniu (37). Stężenie jonu CI

zależy od stężenia HCO'3 i jest w
sunku do niego odwrotnie proporcjon sto-
alne, co ma na celu zachowanie
w soku trzustko wym zasady elektroobojętności.
Spośród białek należy wymienić przede
trypsyna, chymotrypsyna, amylaza, lipaz wszystkim enzymy takie jak
a, rybonukleaza, karboksypepty-
dazy, elastaza i wiele innych. Z pośró
d tych enzymów w diagnostyce'
laboratoryjnej, jak wyżej wspomniano
ugruntowaną wartość posiadają:
amylaza, lipaza i w mniejszym stopniu trypsyna.

ENZYMY

1. Amylaza
Pierwszym enzy
mem, wykorzystanym do diagnostyki choró
była amylaza. Już w 1908 r. wykryto hiper b trzustki
amylazemię i hiperamylazurię
w przebiegu ostrego zapalenia trzustki.
Od tego czasu znaczenie diagno-
styczne okreś lania aktywności tego enzymu nie straciło wartości. Amy-
lazę oznacza się w surowicy, moczu, soku trzustkowym i płynach z jam
ciała. Należy jednak pamiętać, że są jeszcze inne choroby, mogące
biegać z hiperamylazemią, prze-
jak rak trzustki, nagminne zapalenie
usznicy (która jest drugim źródłem amylazy), przy-
ostre zapalenie pęcherzyka
żółciowego, penetrujący wrzód. trawienny żołądka
i perforacja wrzodu
żołądka. Wzrost aktywności amylazy spostrzega
się także po podaniu prze-
tworów makowca, które obkurczają zwieracz Oddiego, hamując wydzie-
lanie zewnętrzne soku trzustkowego.
Oznaczanie amylazy w surowicy należy przep
rowadzać możliwie wcześ-
nie, gdyż podwyższenie jej aktywności utrzy
muje się przy wydolnych
nerkach do 48—72 godzin, a następnie
dochodzi do normalizacji amyla-
zemii. W moczu aktywność amylazy jest zwykl
e wyższa niż w surowicy,
a ponadto hiperamylazuria utrzymuje się
dłużej niż hiperamylazemia.
Najwyższe aktywności amylazy spotyka się
w płynach wysiękowych,
w których podwyższona jej aktywność utrzy
muje się przez kilka dni.
Jednorazowe oznaczanie aktywności amylazy
w przypadkowej próbce
moczu nie zawsze jest miarodajne dla wykrycia
hiperamylazurii, co ma
 Nr 3 Zapalenie trzustki
235
szczególne znaczenie przy rozpoznawani
u przewlekłego zapalenia trzustki.
Dlatego też zaproponowano oznaczanie godzinnego wydalania amyl
z moczem, co daje znacznie azy
lepsze wyniki, albo nawet wydalania dobo-

równaniu z osobnikami zdrowymi. Dlate

go też autorzy ci zaproponowali
oznaczanie aktywności amylazy w czter
ech 6-godzinnych porcjach mo-
czu. Okazało się, że poza zwiększonym
wydalaniem amylazy u chorych
zarówno z przewlekłym jak i ostrym
zapaleniem trzustki, wystąpiły cha-
rakterystyczne wahania ilości wydalone
j amylazy w poszczególnych 6-go-

12 do 45°/o, podczas gdy w przewlekłym

zapaleniu trzustki wahania były
większe — od 6 do 60%/o, a w ostrym
od 5 до 825.
Wydaje się, że metoda frakcjonowanego
lazy w moczu ma dużą przyszłość jako oznaczania wydalania amy-
lepsza nie tylko od oznaczania

zemii, której przyczyną jest wzrost aktywności amylazy ślinowej. Amy-

nowa (27).
Omawiając hiperamylazemię należy
amylazie. Pojawienie się takiej form poświęcić kilka słów tzw. makro-
y
sze utrzymywanie się wysokiej akty amylazy z reguły powoduje dłuż-
wności amylazy w surowicy, przy
czym nie ma to związku ze stan
em klinicznym chorego, który mimo
hiperamylazemii może być zupełnie
dobry. W większości opisanych przy-
padków makroamylazemii cząsteczka
enzymu tworzyła kompleks z im-

substratu, jakim jest skrobia. Jak wiadomo alfa-amy

zania glikozydowe 1—4, nie mają laza rozszczepia wią-
c wpływu na wiązanie 1-—6, które
powiada za stopień rozgałęzieni od-
a cząsteczki. Różny zatem stopi
łęzienia, różn a liczba eń rozga-
reszt glukozowych w różnych preparatach
stanowiły dużą przeszkodę w stan skrobii
daryzacji warunków oznaczania
uniemożliwiały uzyskanie jednozna i często
cznych wyników.
Wśród metod stosowanych do oznaczania aktywności amylazy od
 236 Z. Sagan
Nr 3
jako endoamylaza rozkłada skrobię nie
zawsze proporcjonalnie do przy-
rostu redukujących cukrów.
Obecnie, coraz powszechniej stosuje
się metody amyloklastyczne z uży-
ciem sztucznie spolimeryzowanej skrobi
i, sprzężonej z barwnikami. Pod
działaniem amylazy te duże, nierozpusz
czalne polimery ulegają rozszcze-

2. Lipaza
Lipaza stanowi drugi enzym trzu
stkowy, który posiada ugruntowaną
wartość diagnostyczną w rozpozna
waniu zapalenia trzustki. O ile jedn
przyjmuje się, że wzrost aktywnoś akże
ci amylazy w ostrym zapaleniu
spotyka się w około 809/ę trzustki
przypadków, to wzrost aktywności lipaz
stępuje tylko w około 50% (20), ale za to podwyższona jej y wy-
utrzymuje się dłużej niż aktywność amylazy. akty wność
jest między innymi Uwalnianie lipazy do krwi
powodem jej lipolitycznego działania na tkan
kę tłusz-

we, co prowadzi ostatecznie do często obser

wapnia w surowicy.
Jednoczesne oznaczanie aktywności amylazy i lipazy daje lepszy wgląd
w patologię trzustki niż oznaczanie
tylko jednego z tych enzymów.
Niemniej jednak i tutaj są trudn
ości i to też ze względu na brak
stan-

3. Trypsyna i inne enzymy proteolityczne

Jak o tym wspomniano na wstępie, trzustka
jest również źródłem enzy-
mów proteolitycznych, takich jak: tryps
yna, chymotrypsyna, karboksy-
peptydazy itp. Jednakże oznaczanie aktyw
ności tych enzymów w suro-
wicy nie znalazło zastosowania w
diagnostyce zapalenia trzustki. Przy-
czyną tego jest tu fakt, że surowica
posiada aktywność proteolityczną nie-
zależną od enzymów trzustki, a zależ
ną m.in. od trombiny, plazminy
i kalikreiny. Ostatnio Gullich (19) wykazal,
tycznych substratów można odróżnić
ze
używając różnych synte-
różne enzymy proteolityczne (6).
Autor sugeruje, że rozkład amidu benzo
iloargininy zachodzi pod wpływem
trypsyny, podczas gdy rozkład estru
etylowego benzoilo-argininy powo-
dowany jest przez inne enzymy.
Drugą przyczyną utrudniającą oznac
zanie trypsyny jest fakt, że w su-
rowicy znajdują się inhibitory tryps
yny i chymotrypsyny z pośród któ-
rych dotychczas poznano cztery: alfar
-antytrypsynę (01-AT), alfas-makro-
globulinę, inter-alfa-inhi bitor i alfa1-antychymotrypsynę. Najwięks
ze zna-
"Nr 3 Zapalenie trzustki 237

czenie posiada a1-AT, a to ze względu na jej duże stężenie, które wynosi

w normie około 250 mg/100 ml osocza (11).
Jak wiadomo, wysóką aktywność enzymów obserwuje się w płynach
wysiękowych. Okazało się, że w ostrym zapaleniu trzustki aktywność
proteolityczna płynów wysiękowych także wzrasta, co stwierd
za się z re-
guły stosując sztuczny substrat paraanilid benzoilo-argininy.
Ponieważ,
podobnie jak w surowicy proteołiza spowodowana jest obecnoś
cią nie tylko
trypsyny, aktywność tę nazwano trypsyno-podobną (trypsin
-like activity).
Jednakż e wartość diagnostyczną oznaczania aktywności proteol
itycznej
płynów wysiękowych zmniejsza fakt, że zawierają
one również swoiste
inhibitory, takie same, jak spotyka się w surowicy, z
wyjątkiem alfa,-
-antychymotrypsyny (5, 12). Adham i wsp. (1) badając dokładniej zjawi-
sko hamowania aktywności trypsyny przez alfas-makroglo
buline stwier-
dzili, że surowica u chorych z ostrym zapaleniem trzustki
cechuje się
zancznie obniżoną zdolnością hamowania aktywności dodanej
y, trypsyn
mimo że nie stwierdza się zmian w stężeniu alfas-makroglobuliny.
Autorzy ci wysunęli więc przypuszczenie, że w ostrym
zapaleniu trzustki
istnieje prawdopodobnie zablokowanie alfas-makroglobuliny.
Być może
idzie tu o zablokowanie tego inhibitora przez własny enzym,
z uszkodzonego
uwolniony
narządu. Wydaje się, że dalsze badania nad zachowaniem
się zarówno enzymów proteolitycznych w surowicy, jak również nad stę-
żeniem i własnościami inhibitorów mogą mieć duże
znaczenie w rozpo-
znawaniu zapalenia trzustki. Jest to o tyle realne,
że oznaczanie takich
frakcji białkowych, jak alfa-antytrypsyna jest
obecnie możliwe przy
pomocy metody immunodyfuzji radialnej, a wprowadzenie
immunologicznych ze względu
metod radio-
na ich wysoką czułość pozwala ną właś-
ciwe oznaczanie nawet takich śladowych frakcji białkowych, jakimi są
enzymy. M.in. opracowano metodę oznaczania alfa-chymotrypsyny
Inni autorzy stwierdzili przy pomocy tych metod, (13).
że w ostrym zapale-
niu trzustki stężenie alfa-chymotrypsyny było 3-krotnie wyższe, niż
u osób zdrowych (12).
ledzenie uwalniania enzymów proteolitycznych
do krwi w przebiegu
zapalenia trzustki może umożliwić też rozróżnienie
poszczególnych form
ostrego zapalenia trzustki. Jak wiadomo, ostre
zapalenie trzustki może
występować w trzech formach: obrzękowej, krwotoc
znej i martwiczej.
Dwie pierwsze formy można od siebie odróżnić
przy pomocy oznaczania
związku, zwanego methemalbuminemią, który
jest wynikiem trawienia
hemoglobiny przez lokalnie uwolnione enzymy
trzustkowe. Wykrycie
methem albuminy świadczy o krwotocznym zapaleniu. W ciężkich przy-
padkach może być tak dużo methemalbuminy, może że kolor surowicy
zmienić się na brunatny. Methemalbumina występu
je jednakże i w in-
nych chorobach, przebiegających z krwawieniami w
jamie brzusznej (cyt.
wg 12).

4. Inne enzymy
Spośród innych enzymów, których aktywność ma być podwyższona
w zapaleniu trzustki można wymienić: gamma-glutamylotranspeptydazę,
aminopeptydazę leucynową, arginazę i wiele innych.
Niemniej wyniki
uzyskiwane przez różnych autorów nie są jednozn
aczne. Ostatnio Kło-
pocki i wsp. (23) zauważyli, że w przypadkach
ostrego zapalenia trzustki
wzrasta aktywność lizozymu w moczu. Należy podkreś
lić, że wobec pra-
widłowej aktywności, wynoszącej od 0 do 2
ug/ml stężenie lizozymu
 238
Z. Sagan
Nr 3
w. moczu chorych z ostrym
zapaleniem trzustki wynosi
Mechanizm prowadzący do od 9 do 21 ug/ml.
nadmiernego wydalania liz
jeszcze jasny, tym bardziej, ozy
że aktywność lizozymu w trzu mu nie jest
wielka. Można jednak przy
puszczać
stce jest nie-
, że enzymy proteolityczne, uwolnione

W stanach zapalnych trzustki

z reguły dochodzi do zwiększen
nościenzymów w surowicy krwi ia aktyw-
i ewentualnie w moczu (o ile jeszcze

cych ze ściany jelit, a mianow

icie sekretyny i pankreozy
niej została zidentyfikowana miny, która póź-
z cholecystokininą (CCK) i cza
jest cholecystykininopankreoz sem nazywana
ymi
Istnieją dość znaczne różnice ng (24).
pomiędzy działaniem obu tych
O ile sekretyna wpływa prze hormonów.
de wszystkim na zwiększenie
dukowanego soku trzustkow
ego
obję tości pro-
i wzrost wydalania (i stęż
glanéw, to pankreozymina enia) dwuwę-
w pierwszym rzędzie sty
wydalania enzymów. Dlateg muluje trzustkę do
o też często używa się do
obu tych hormon ów albo jednocześnie, stymulacji trzustki
albo w odpowiedniej kolejności.

Z reguły podawano w/w hor

mony w jednorazowej dawce,
masy ciała badanego. Ostatnio zależnie od
jednakże stwierdzono, że dużo
wyniki uzyskuje się poda
jąc hormon pewniejsze
fuzji (15, 31). y stymulujące w postaci
ciągłej in-
Wyniki prób ze stymulacj
ą trzustki należy interp
Wzrost np. stężenia dwuwęg retować ostrożnie.
lanów, który powinien
może być zależny od szybkośc przekroczyć 90 meq/l
i „produkcji” soku trzustkow
żej objętości soku, stężenie ego. Przy du-
dwuwęglanów może ulec
świadczy wcale o niewydoln obniżeniu, co nie
ości trzustki. Jak na to wskaza
ł Wormsley (37)

wego, co ilustruje ryc. 1.

Niezależnie od tych zastrzeż
eń zmniejszone wydalanie
i zmniejszenie objętości soku dwuwęglanów
trzustkowego po bodźcu
powszechnie uznanym i prawie sekretynowym jest
niu trzustki, stałym objawem w przewlekłym zapale-
Nr 3 Zapalenie trzustki 239

Sekretyna wpływa również na zwiększenie wydalania enzymów trzust-

kowych, lecz wpływ jej na tę czynność wydzielniczą jest znacznie mniej-
szy niz cholecystokininopankreozyminy lub ceruleiny (34).
Dzialanie pankreozyminy polega przede wszystkim na zwiekszeniu wy-
dzielania enzymów. W wyniku zastosowania tego hormonu u osób z nie-
wydolnością trzustki występuje mniejsza odpowiedź wydzielnicza trzustki.

100 a

HCO, У meg/t

ttre,

.
3
eet
Ryc. 1. Zależność stężenia dwuwę- Z KM
glanów od szybkości wydzielania so- JAZZ ko
ku trzustkowego do dwunastnicy po
stymulacji ac Te,
sekretyną. Górne zazna- rete oye
ezone pole odnosi sie do zdrowych,
dolne zaś do chorych z przewlekłym 50 100 150
zapaleniem trzustki (37). miftomin.

Z reguły jednak aktywność enzymów w surowicy i moczu wzrasta, prze-

kraczając wartości, spotykane u zdrowych.
W poszukiwaniu punktu zaczepienia dla działania hormonów na czyn-
ność wydzielniczą trzustki Grossman (18) przeprowadził badania, które
wykazały, że gastryna (hormon produkowany przez błonę śluzową żołądka
i wpływający przede wszystkim na wydzielanie pepsyny i jonów wodoro-
wych ale także na czynność trzustki) i cholecystokininopankreozymina
działają na jedno i to samo miejsce receptorowe, gdyż podane razem
wykazały kompetytywne zahamowanie wydzielania jonów wodorowych
przez błonę śluzową żołądka oraz kompetytywne zwiększenie wpływu na
czynność wydzielniczą trzustki. Sekretyna zaś działać ma na inne miejsce
receptorowe, gdyż nie udało się wykazać kompetycji przy zastosowaniu
jej łącznie z gastryną lub cholecystokininą. Grossman stwierdził także, że
istnieje duża analogia strukturalna pomiędzy glukagonem a sekretyną
(połowa aminokwasów obu tych związków wykazuje identyczną sekwen-
cję), co pozwala przypuszczać, że glukagon działa na receptor sekrety-
nowy,
To ostatnie doniesienie stanowi jeden z dowodów na wzajemny wpływ
obu czynności trzustki: zewnątrzwydzielniczej i wewnatrzwydzielniczej.
Ten wpływ został potwierdzony przez Banka (2) i Couture i wsp.
(9).
Ci ostatni autorzy stwierdzili, że podanie insuliny szczurom wpływa
na
pobudzenie wydzielania amylazy trzustkowej, przy czym stymulacj
a ta
znajduje się pod kontrolą układu przywspółczulnego. Podobne przykłady
wzajemnej współzależności podał Rehfeld (29), który stwierdził, że po-
danie sekretyny, a więc hormonu, wpływającego na czynność zewnątrz-
wydzielniczą trzustki powoduję także zwiększenie wydzielania insuliny
podczas gdy cholecystokinaza ani gastryna nie dawały takiego efektu.
Stymulację zewnętrzwydzielniczą trzustki można uzyskać nie tylko
poprzez parenteralne podawanie sekretyny lub pankreozyminy. Ostatnio
 stego, a jednocześnie najbardziej wartościo
trzustki w celu rozpoz wego sposobu stymulacji
nawania przewlekłego
jako testowy posiłek jej zapalenia zapropono
żelatynę oraz oznaczani wał
wicy (żelatyna zawier e: stężenia proliny
a 300/09 proliny), wyk w suro-
amylazy i lipazy w sur onanie krzywej akt
owicy oraz oznaczanie ywności
amylązy z moczem. Aut or uznał ten test, który
jednogodzinnego wydala
nia
zapalenia trzustkiodbiegające od normy dał w 910/0 przewlekłego
łatwiejszy do przeprowa wyniki za najlepszy i
dzenia. naj-
Ażeby zaś upewnić się,
z przewodu pokarmowe
że nie był o tru dno ści we wchłanianiu żel
go, w przypadku niedostat atyny
prowadził próbępo raz drugi z zastos ecznej stymulacji prz
owaniem pankreatyny. e-
upośledzenia czynności trz W wypadku
ustki próba z pankreatyną
widłowe, podczas gdy
w przypadku złego wch dawała wyniki pra-
same, nieprawidłowe łaniania uzyskiwano
wyniki jak bez pankre takie
atyny,

METODY RADIOIZOTOPOWE

niki, aczkolwiek obiecu

jące są obarczone błę
pywaniu metioniny prz dem, który polega na wył
ez wątrobę, pokrywają a-
może metody tomografi cą częściowo trzustkę.
czne pozwalą na wyelim Być
wpływu wątroby na wynik inowanie niepożądaneg
o
testu (22).

BADANIA WEWNĄTRZWYDZIELNIC
ZEJ CZYNNOŚCI TRZUSTKI
Spośród testów stosowanych
ności trzustki do badania wewnątrzwydziel
stosuje się powszechnie: niczej czyn-
we krwi na czczo (do oznaczanie stę żen ia glukozy
datnie wyniki tylko w
małym odsetku chorych

nieprawidłowe krzywe
uzyskuje się w znaczn
przewlekłego zapalenia ym odsetku przypadkó
trzustki, a bezpośrednie w
suliny w surowicy metodą oznaczanie stężenia in-
radioimmunologiczną jesz
Szyło wartość tej próby. cze bardziej zwięk-
Joff e i wsp. (21), przy użyciu metody bezpo-
Nr 3 Zapalenie trzustki 241

zało się, że bezpośrednie oznaczanie insuliny w surowicy tych chorych

daje lepsze i wyraźniejsze diagnostycznie wyniki niż określanie krzywej
glikemicznej.

PRÓBY TZW. TRAWIENNE

Spośród prób tzw. trawiennych wymienia się zwykle: poszukiwanie

w kale niestrawionych włókien mięsnych po standardowej diecie Schmid-
ta-Strassburgera, ewentualnie obecność ziarenek skrobi i kropel tłuszczu,
ilościowe oznaczanie tłuszczu w kale, stopień trawienia znakowanego wę-
glem radioaktywnym trójoleinianu itp. (28) Próby te, mimo że w nie-
których wątpliwych wypadkach mogą przyczynić się do rozpoznania prze-
wlekłego zapalenia trzustki, w zasadzie nie mają istotnego znaczenia
w diagnostyce.
Na zakończenie należy stwierdzić, że mimo coraz większego rozwoju
metod laboratoryjnych, rozpoznawanie chorób zapalnych, przede wszyst-
kim zaś przewlekłych chorób trzustki nadal napotyka na wiele trudności.
Należy jednakże mieć nadzieję, że już obecnie sprawnie działające la-
boratorium może wykryć duży odsetek tych chorób. Dalszy rozwój wie-
dzy o patofizjologii trzustki oraz wprowadzanie coraz bardziej czułych
metod laboratoryjnych niewątpliwie doprowadzi do tego, że rozpoznawa-
nie chorób zapalnych trzustki stanie się dużo łatwiejsze niż obecnie.

PIŚMIENNICTWO

1. Adham N.F. Dyce B., Haverbach D. J.: Gastroenter., 1972, 61, 365. — 2. Bank S.:
Scand. J. Gastroenter., 1972, 7, 503. — 3. Barej M., Sagan Z., Krawczyński J.: Diagn.
Labor., 1971, 7, 295. — 4. Bhasali S. K., Deshpande C. K.: Am. J. Gastroenter., 1972,
57, 152. — 5. Bieth J., Barth J.G., Metais P.: Clin. Chim. Acta 1970, 30, 621. —
6. Bieth J., Metais P., Warter J.: Ann. Biol. Clin., 1966, 24, 787. — 7. Ceska M.,
Birath K., Brown B.: Clin. Chim. Acta 1969, 26, 437. — 8. Ceska M., Brown B., Bi-
rath K.: Clin. Chim. Acta 1969, 26, 445. — 9. Couture Y., Dunningam J., Morriset J.:
Scand. J. Gastroenter., 1972, 7, 257. — 10. Espiritu C. R. Rolfs H.E.: Am. J. Dig.
Diseases, 1972, 17, 539.
11. Geary T. D.: Ann. Gen.Pract., 1971, 51. — 12. Geokas M.C., van Łancker J. L.,
Kadell B. M., Machleder N.J.: Ann. Int. Med,, 1972, 76, 105. — 13. Geokas M.C.,
Rayis S.S.: Gastroenter., 1971, 60, 664, — 14. Gibiński K.: Pol. Tyg. Lek., 1972, 27,
649. — 15. Goldberg D. M., Sale J. K., Fawcett N., Wormsley K.G.: Am. J. Dig. Dis.,
1972; 17, 780. — 16. Grabowski T.: Diagn. Labor., 1971, 7, 353. — 17. Grabowski T.,
Dziwiński S., Żuławnik A.: Diagn. Labor., 1968, 4, 119. — 18. Grossman M.J.: Lan-
cet, 1970, 1, 1088. — 19. Gullick S. D.: Clin. Chem., 1972, 18, 1385. — 20. Harrison T. R.:
Principles of Internal Medicine, Mc Grow-Hill Book Co., New York 1966.
21. Joffe B. J., Bank S., Jackson W.P., Vinik A.J. Keller P.: Diabetes, 1969, 18,
499. — 22. Kaplan E.: Gastroenter., 1972, 63, 911. — 23. Kłopocki T., Wysokinska-Bo-
rowicz A., Zenkteller J., Sawicki Z., Krawczyński J.: doniesienie ustne. — 24. Kon-
turek S.: Pol. Tyg. Lek., 1972, 27, 817. — 25.
Konturek $5. J., Biernat J., Grzelec T.:
Am. J. Dig. Dis., 1972, 17, 643. — 26. Krawczyński J.: Diagnostyka enzymologiczna
w medycynie praktycznej -— metodyka badań. PZWL, Warszawa, 1972. — 27. Kraw-
czyński J.: Diagnostyka enzymologiczna w medycynie praktycznej, PZWL, War-
szawa 1970. — 28. Long W.B., Dhodanand Kowlessar O.: Gastroenter., 1972, 63,
564, — 29. Lurie B., Brom B., Bank S., Novis B., Marks I. N.: Scand. J. Gastroenter.,
242
Z. Sagan
Nr 3
1972, 8, 27. — 30. O'Sullivan
J.N., Nobiega F. T., Morlock
tolomew L. G.: Gastroenter., C. G. Brown A. Т., Ват-
1972, 62, 373.
31. Petersen H., Berstal A.: Scand. J. Gastroenter.,
1972, 7, 463. — 39, Rehfeld
Scand. J. Gastroenter., 1972, J. R.:
7, 289. — 33, Sagan Z., Sawicka
Labor., 1970, 6, 363. — 34, Sarle B., Żuławnik W.: Diagn.
s H., Figerella C., Prezelin
Chimie Biol., 1966, 48, 951. G., Gouville C.: Bull. Soc.
— 35, Szataj W., Gabryelewicz
Wewn. — w druku. — 36. Śliw A.: Pol. Arch. Med.
ińska J.: Diagn. Labor., 1967,
K.G.: Brit. J. Clin, Pract 3, 245. — 37. Wormsley
., 1970, 26, 271.
:
Wplynelo dnia 3.1. 1973 r;
Adres autora: Zakład Diagnostyki
Laboratoryjnej, ul. Cegłowska
szawa. 80, 01-809 War-
.