Proteinen sailkapena

Karbonoz, hidrogenoz, oxigenoz eta nitrogenoz osatutako biomolekula organiko

batzuk dira proteinak baina haibat kasutan fosforoa eta sufrea ere eraman dezakete
ala nola metal batzuk ere, esate baterako burdina eta kobrea.
Lotura peptidikoen bidez lotutako aminoazidoen (aa) polimero lineal ez-adarkatu
batzuk dira eta aminoazidoen kopuruaren arabera peptido edo proteina izan
daitezke.

Peptidoak
Bi eta ehun aminoazido bitarteko kate labur batzuk dira eta aldi berean beste bi
taldeetan bereizten da, oligopeptidoak eta polipeptidoak.

Oligopeptidoak
Bi eta hamar aminoazido bitarteko peptidoak dira eta izendatzen da aminoazido
kopuruaren arabera (dipeptido, tripeptido…).
Honen adibide nagusia, oxitozina da.

Polipeptidoak
Hamar eta ehun aminoazido bitarteko peptidoak dira, eta honen adibide ezagunena
intsulina da, A eta B motakoak bereizten dira, 21 eta 30 aminoazidoz osatuta,
hurrenez hurren, hau da, A motatakoa 21 aminoazido ditu eta B motatako 30
aminoazido ditu.

Proteinak
Ehun aminoazido gorako kate luze batzuk dira, eta bi taldeetan bereizten dira,
homoproteinak eta heteroproteinak.

Homoproteinak
Proteina sinple ere deitzen zaie eta aminoazidoz osatuta egotea da haien
ezaugarria. Hauen adibide ezagunenak, kolagenoa, keratinak eta histonak dira.

Heteroproteinak
Proteina konjugatu ere esaten zaie eta osatuta dago, zati proteiko betez,
apoproteina (aminoazidoz osatuta) eta beste zati ez-proteiko batez (talde
prostetikoa). Honen adibideak, hemoglobuna, glukoproteinak eta lipoproteinak dira.
Aminoazidoak
Aminoazidoak, proteinak eratzen dituzten unitateak edo monomeroak dira.
Aminoazido guztiek formula orokor bera dute: karbono bat, hau da, α karbonoa,
amino talde bati (-NH2) eta karboxiliko talde bati (-COOH) kobalente bati lututa dago.

Aminoazidoaren sailkapena R erradikalaren arabera

Polarrak eta apolarrak bereizten dira eta polarren barruan hiru azpitaldeetan
bereizten dira, neutroak, basikoak eta azidoak.

Apolarrak: Hauen R erradikala kate hidrokarbonatu apolar bat da.

Polarrak: Hauen R erradikala urarekiko afinitatea duten funtzio taldeak dituen kate
hidrokarbonatu bat da.
Neutroak:

Basikoak: Azidoak:
Aminoazidoen propietate fisikoak
Hauek dira aminoazidoen propietate fisikoak:
● Solidoak, kristalinoak eta koloregabeak dira.
● Zapore gozoa dute bakarrik
● Uretan disolbagarriak dira, α karbonoaren amino taldearen eta karboxilo
taldearen ondorioz.
● Isomeria espazioa edo esteroisomeria dute.
● Isomeria optikoa dute

Aminoazidoen propietate kimikoak

Aminoazido bakoitzak bere pH.a du eta horri puntu isoelektriko edo pI deitzen zaio
pH horri. Puntu isoelektrikoan dagoenean, aminoazidoa ioi dipolar neutro edo
zwitterioi bat da, hau da, haren amino eta karboxilo taldeak ionizatuta daude.

Aminoazidoen izaera anfoteroa

Aminoazidoak zeluletako pH-aren erregulatzaile dira protoiak askatu edo hartu
egiten dituzte.
● Ingurune azidoan (pH<pI), aminoazidoak base baten jokaera du eta protoiak
hartzen ditu
● Ingurune basikoan (pH>pI), aminoazidoak azido baten joera du eta protoiak
askatzen ditu.

Lotura peptidikoa
Aminoazidoak lotura peptidikoen bidez lotzen dira. Aminoazido baten α-kaboxilo
taldearen eta beste aminoazido baten α-amino taldearen artean ezartzen den amida
lotura bat da. Ur molekula bat askatzen da erreakzioan eta dipeptido bat da haren
emaitza.

Lotura peptidikoen eraketa

α-amino taldea libre duen peptido baten muturrari amino mutur edo N-mutur
esaten zaio. Katearen beste aldean dagoen muturra, α-karboxilo taldea libre duena,
karboxilo muturra edo C-muturra da. Proteina baten aminoazido sekuentzia
idazteko, N-muturretik hasi eta C-muturrera bitarteko aminoazido guztiak idazten
dira.
Lotura peptidikoen ezaugarriak
1) Lotura kobalente oso egonkorra du, ohikoa baino laburragoa.
α α
2) C-C eta N-C loturek bitatzeko askatasuna dute.
3) Lotura bakoitzen antza du, laua eta zurruna, ez du biratzeko askatasunik.
4) Loturan parte hartzen duten 4 atomoak plano berean daude.

Proteinen maila estrukturala

Proteinak, oso egitura konplexuko makromolekula batzuk dira, beraz la mailatan
aztertzen dira: Egitura primarioak, egitura sekundarioak, egitura tertziarioak eta
egitura egitura kuatrenarioak.

Egitura primarioa
Kate batean dauden aminoazidoen sekuentzia
lineal zehatza da. Beste egitura mailak eta
proteinaren funtzioa horren menpe daude eta
genetikoki zehaztuta dago eta lotura peptidikoei
eskar eusten da, baina hidrolisi azido eta hidrolisi
entzimatikoz apurtu daitezke egitura hauek.
Egitura sekundarioa
Kate polipeptidiko batek ardatz baten inguruan hartzen duten antolaketa espaziala
da aminoazidoen R erradikalek baldintzatuta. Zuntz proteinetan egitura maila
altuena da. Hiru mota desberdinetan bereizten dira: α-helizea, β-orria eta kolageno
helizea.

α-helizea
Katea bere buruaren inguruan kirtibildu egiten da, espiral destrogiro bat osatuz. Bira
bakoitzean 3,6 aminoazido daude. Hidrogeno zubiak elkarren ondoan ez dauden
aminoazidoen artean gertatzen dira. R erradikalak eta H atomoak helizearen
kanpoalderan kokatuta aurkitzen dira. Honen adibidea α-keratina da.

β-orria
Kate polipeptidiko segi-sagan daudenak dira. Kate bat
baino gehiago daude paraleloki. Hidrogeno zubiak kate
desberdineko aminoazidoen artean eratzen dira.
α
C -ak tolesturen ertzetan egiten da. Lotura peptidikoak
ertzen harteko planoetan daude eta R erradikalak
kanporantz begiratzn dute. Honen adibidea β-keratina da.
Kolagenozko helizea
Gly,Pro eta hidroxiPro ugari ditu, eluze lenogieo itsura du eta bira bakoitzen 3
aminoazido daude, eta horrez gain hiru helize bata bestearekin korapilatuta daude.
Honen adibide ezagun bat Kolagenoa da.

Egitura tertziarioak
Egitura sekundarioa espazioan tolestuz eta
birtolestuz eratzen da. Esate baterako, proteina
globularrek dute egitura hau. Hainat lotura mota
dute honen barnean: Difusio loturak, Hidrogeno
zubiak, Van der Waals indarrak, interakzio
hidrofobikoak eta gatz zubiak.
Domeinu estrukturala, proteinaren garrantzia duen
eremua da.

Egitura kuatrenarioa
Egitura tertziarioa duten kate polipeptidiko batzuk espazioan espazioan elkarrekiko
hartzen duten oredenamendua da.
Proteina oligomerikoak deitzen zaie eta osatzen duten kate bakoitzari protomero
deritze naiz eta berdinak edo desberdinak eta kopuru bikoitia dira normalean.
Egitura tertziarioen lotura berdinak dituzte.
Proteinen propietateak
Proteinek zenbait propietate fisiko eta kimiko eta kimiko dituzte, beren egitura
molekularraren ondoriozkoak.

Espezifikotasuna
Proteina baten funtzioa haren aminoazido sekuentziaren araberakoa da; eta
sekuentzia hori, erta berean, jatorrizko konformazioaren araberakoa. Hortaz,
espezifikotasun aminoazido sekuentziaren araberakoa da; espezie espezifikotasuna
edo funtzio espezifikotasuna izan daiteke

Espezie espezifikotasuna
Espezie bakoitzak bere proteinak ditu; porteina horiek beste espezie batzuen
proteina baliokideetatik aminoazido sekuentzian bereizten dira. Espezie desberdinen
funtzio bera duten antzeko proteinei proteina homologo esaten zaie.

Funtzio espezifikotasuna
Proteina bakoitza funtzio batean esoezializatuta daude. Esate baterako
α-glukosidasak ezin dezake β-glukosidasaren funtzioak egin naiz eta egiturari
dagokionez oso antzekoak izan.

Disolbagarritasuna
Faktore askoren mende dago proteinen disolbagarritasuna: haien forma, inguruneko
pH-a, gatz kontzentrazioa.

Ahalmen erreduzitzailea
Proteinek, haiek osatzen dituzten aminoazidoak bezala, anfoteroak dira. Horri esker,
inguruneko pH aldaketak neutraliza ditzakete, azido gisa edo base gisa jardunda.

Desnaturalizazioa
Proteina bat jatorrizko konformazioa galtzen duenean gertatzen da, beraz, proteinak,
haren funtzioa betetzeko gaitasuna galtzen du eta lotura peptidikoak ezik, beste
lotura guztiak puskatzen dira.
Honen eragileak, tenperatura altuak, pHaren aldaketa eta substantzia batzuk
inguruan dira.
Eta bi mota daude, desnaturalizazio itzulezina eta desnaturalizazio itzulgarria.
Desnaturalizazio itzulezina: Proteinak, desnaturalizatu ondoren, ezin dutenean
jatorrizko konformazioa berreskuratu, beraz, ezin du bere funtzionaltasuna
berreskuratu. Honen adibidea arrautza egostean gertatzen da.
Desnaturalizazio itzulgarria: Proteinak bere jatorrizko konformazioa eta bere
funtzionaltasuna berreskuratzen ditu, hasierako kondizio fisiologikoak berrezartzen
direnean birnaturalizazioaren bidez. Honen adibidea, ilea kizkurtu edo lehuntzen
dugunean gertatzen da.

Proteina motak
Proteinak homoproteinak eta heteroproteinak izan daitezke.

Homoproteinak
Aminoazidoak bakarrik dituzte eta beren maila estrukturalaren arabera sailaktzen
dira, bi taldetan: zuntzezko proteinak edo eskleroproteinak eta proteina globularrak
edo esferoproteinak
Zuntzeko proteinak edo eskleroproteinak
● Egitura sekundarioa bakrrik dute.
● Harizpi formakoak dira.
● Oso erresistenteak dira, eta uretan disolbaezinak dira.
● Funtzio estrukturalak dituzte.

Hauek dira darrantzitsuenak:

- Kolagenoa: Hezur ehunetan era ehun konjuntiboaren zelulaz kanpoko
matrizea eratzen du.
- Elastina: Oso proteina malgua da. Odol hodietako ehun konjuntibo malguan
dago.
- α- keratina: Azalean, ilean, artilean, lumetan, adarretan, azazkalean,
apatxetan eta ezkatetan dago.
- β- keratina: Armiarmek eta zeta harrek egiten dituzten zentzetan dago.

Globularrak edo esferoproteinak

● Egitura tertziarioak edo kuaternarioak dute.
● Esfera formakoak dira.
● Uretan eta gatz disoluzioetan disolba daitezke.
● Funtzio aktiboak, garraiokoak, entzimatikoak, erregulatzaileak eta abar
dituzte.

Honako hauek dira garrantzitsuenak

- Albuminak: Osganismo proteina iturri nagusia dira. Talde honetakoak dira,
besteak beste, esnearen laktoalbumina eta arrautza zuringoko oboalbumina.
- Globulinak: γ-globulinak nabarmentzen dira, hots, antigorputzak eratzen
dituzten immunoglobulina batzuk.
- Protaminak eta histonak: DNAri lotuta dauden proteina basiko batzuk dira.
Protaminak espermatozoideetan bakarrik daude.
- Prolaminak eta gluteninak: Landare haizetan dauden erreserba proteina
batzuk dira.
Heteroproteinak edo proteina konjugatuak
Zati proteiko batek (apoproteina) eta ez-proteiko batek (talde prostetikoa) osatutako
proteina globular batzuk dira. Kromoproteinak, Lipoproteinak, Glukoproteinak eta
Nukleoproteinak.

Entzimak
Katalisi prozesuaren bidez, erreakzio kimikoak bizkortu egiten dira, eta
katalizatzaileak esku hartzen du.

Zinetika entzimatikoa
Entzimek katalizatutako erreakzio baten abiadurak (v) adierazten du denbora unitate
bakoitzeko zenbat substratu molekula bilakatzen diren produktu.
Entzima kontzentrazio jakin baterako, erreakzio abiadura handitu egiten da
substratu kontzentrazioa [S] handitu ahala eta balio maximo batera jotzen du, hau
da, erreakzio abiadura maximo batera (vmax); abiadura horrek entzimak substratu
bakoitzeko duen asetasun egoera adierazten du. Entzima gehiago gehituta bakarrik
handitu daiteke abiadura maximo hori.
Entzima bakoitzak bere substratuarekiko duen afinitatea Michaelis-Menten (Km)
konstantearen bidez neurtzen da; abiadura maximoaren erdia lortzeko behar den
substratu kontzentrazioa adierazten du konstante horrek. Zenbat eta txikiagoa izan
Km, handiagoa da entzimak bere substratuarekiko duen afinitatea.
Jarduera entzimatikoari eragiten dioten faktoreak

Tenperatura eta pH-a

Entzima bakoitzak tenperatura eta pH optimo batzuk ditu, eta haietan du jarduera
handiena.
Balio optimo horiek, muturreko aldaketak dituztenean, asko eragiten diote
entzimaren jarduerari; izan ere, proteina desnaturaliza dezakete eta horrek
funtzionaltasuna galaraziko lioke.
Inhibitzaileak
Substantzia batzuk dira, entzimari elkartzen zaizkionak, entzima bere substratura
irits ez dadin. Sarritan, erreakzio metabolikoen kate baten azken produktua izaten da
inhibitzailea; fenomeno horri atzeraelikadura edo feedback esaten zaio.
Zenbait inhibitzaile mota daude:
Inhibitzaile itzuliezinak. Kobalenteki lotzen zaizkio entzimaren zentro aktiboari
eta,han geratzen direnez, zentroa erabiltezin bihurtzen da. Hemen sartzen dira
medikamentu ugari eta pozoiak, hala nola gas neurotoxikoak.
Inhibitzaile itzulgarriak. Lotura ez-kobalenteak eratzen dituzte eta, ondorioz, horien
eragina ez da iraunkorra. Era berean, lehiakorrak edo ez-lehiakorrak izan daitezke.

Inhibitzaile lehiakorrak
Modu ez-kobalentean lotzen zaizkio entzimaren zentro aktiboari, substratuarekin
antzekotasun kimikoa dutelako. Haien eraginak desagertu egiten dira substratuaren
kontzentrazioa handitzen denean.

Inhibitzaile ez-lehiakorrak
Ez-kobalenteki lotzen zaizkio E-S konplexuari eta produktuak eratzea galarazten
dute. Inhibizio mota honi ez dio eragiten substratu kontzentrazioak, inhibitzailea
elkartutakoan entzima erabilezin bihurtzen baita.

Entzimen ezaugarriak
4 ezaugarri dituzte
Espezifikotasuna
Entzimak espezifikoak dira, hau da, entzima bakoitzak substratu jakin bati edo
kimikoki erlazionatutako substratuen talde bati eragiten dio.

Erregulazioa
Jarduera entzimatikoaren aktibazio-desaktibazio mekanismoen bidez gertatzen da
bidezidor metabolikoen erregulazioa.

Eraginkortasuna
Entzimak oso eraginkorrak dira. Entzimek katalizatzen dituztten erreakzioak
entzimarik gabeko erreakzio baliokideak 108-1010 aldiz, batez beste, azkarrago
gertatzen dira.

Errendimendua
Entzimek %100eko errendimendua dituzte. Erreakzio kimiko mota bakar bat
katalizatzen dute eta ez da albo erreakziorik, ez azpiprodukturik sortu.

Entzima simpleak eta konjugatuak. Kofaktoreak

Entzima sinpleak zati proteiko batez osatzen dira eta ez dute interakziorik izan
beharrik beste molekula mota batzuekin edo beste talde kimiko batzuekin, beren
funtzioa egiteko. Alabaina, entzima gehienak entzima konjugatuak edota
holoentzimak dira. Zati proteiko batek, apoentzimak, eta osagai ez-proteiko batek,
kofaktoreak, osatzen dituzte; hain zuzen, zati proteikoak osagai ez-proteikoarekiko
interakzioa izan behar du.
Holoentzima(aktiboa) = Apoentzima(ez-aktiboa) + Kofaktorea

Kofaktoreak
Pisu molekular txikiko ioi edo molekula ez-proteinikoak dira eta beharrezkoak dira
entzima konjugatuen funtzionamendurako, holoentzimaren jarduera kimikoaren
erantzule zuzenak baitira askotan. Era berean, kofaktore ez-organikoak eta
kofaktore organikoak bereizten dira.

Kofaktore organikoak
Ioi metalikoak izaten dira; adibidez, Fe2+, Mg2+ eta Zn2+.

Kofaktore ez-organikoak
Izaera organikoa dute eta bi motatakoak izan daitezke, apoentzimarekin duten
interakzioaren arabera:
● Koentzimak. Apoentzimari lotura ahul ez-kobalenteez lotutako kofaktore
ez-organiko batzuk dira. Halakoak dira NAD+-a, FADa eta A koentzima.
● Talde prostetikoak. Apoentzimari lotura kobalenteen bidez lotutako
kofaktore organiko batzuk dira. Hemo taldea da horien adibide.
Bitaminak
Bitamina hidrodisolbagarriek koentzima gisa edo koentzimen aitzindari gisa jokatzen
dute, eta ezinbestekoak dira metabolismo zelularrak behar bezala funtziona dezan.

Hidrodisolbagarriak Lipodisolbagarriak

• Uretan disolbagarriak • Uretan disolbaezinak

• Askok nukleotidoak dituzte
egituran
• Koentzima gisa jokatzen dute
• Soberakina ez da organismoan
metatzen
• Egunero hartu behar dira
• Disolbatzaile organikoetan
disolbatzen dira
• Lipido prenolikoak(A, E, K) edo
esterolak (D) dira
• Ehun adiposoan eta gibelean
metatzen dira

• Urritasunak berehala eragina • Gehiegi pilatzea toxikoa izan

daiteke
• C bitamina eta B taldekoak (8
• Urritasunak poliki eragiten du
bitamina)

Zer elikagaietan Haren gabeziak

BITAMINA FUNTZIOA dagoen eragiten dituen
gaixotasunak

Koentzia horiek flabina Esnekiak, gibela, Beriberia

B2 bitamina mononukleotida (FMN) eta arrautzak,
flabina dinukleotido (FAD) zerealak eta
dira. lekaleak.

Koentzima horiek Gibela, gihar Pelagra

nikotinamida adenina haragia. zerealak
B3 bitamina dinuleotido (NAD+) eta eta lekaleak
nikotinamida adenina
dinukleotido fosfatoa
(NADF+) dira

A koentzimaren aitindaria Esnekiak, gibela, Parestesia

B5 bitamina da; koentzima horrek arrautzak,
amino taldeak garraiatzen zerealak eta
ditu. lekaleak

Talde monokarbonatuen Jaki integralak, Anemia

B9 bitamina garraiatzaile gisa jokatzen lekaleak eta hosto
dutem koentzimen berdedun
aintzindaria da. barazkiak

B12 bitamina … Haragi gorriak, Anemia

arrautzak eta megaloblastikoa
esnekiak
 Koentzima hau Zitrikoak, hosto Eskorbutoa
C bitamina elektroi-hartzaile gisa berdedun
aritzen da prolina barazkiak eta
hondarren hidroxilazioan tomateak
1. Lau entzimak tenperaturaren eta pH-aren arabera duten aktibitate
katalitikoa adierazten dute alboko grafikoek. Hori kontuan hartuta,
erantzun galdera hauei:
a) Zein da A entzimaren erreakzio-tenperatura
optimoa? Eta B entzimarena? (0,75 p)
b) Zein izango da A entzimaren egoera 0 °C-an?
Eta 50 °C-an? (0,5 p)
c) D entzimari dagokionez, kataliza lezake
erreakzioren bat C entzimaren pH optimoan?
Azaldu zergatik (0,5 p)
d) C eta D entzimak pH azidoa duen ingurunean
kokatuz gero, bietatik zeinek izango luke aktibitate
handiagoa? Arrazoitu erantzuna (0,75 p)

2. Alboan idatzita dauden molekulei dagokienez, erantzun puntu hauei:

a) Sailkatu molekulak R albo kateen arabera (0,75 p)
b) Idatzi Ala eta Gly elkartzeko gertatzen den erreakzioa Nola deitzen da
lortzen den molekula berria? (0,75 p)
c) Zer izen du elkartzen dituen loturak? Zer talde funtzionalen artean gertatzen
da? (0,5 p)
d) Adierazi lotura horren ezaugarri bat (0,5 p)

3. Biomolekula organikoei dagokienez:

a) (0,5 puntu) Marraztu aminoazido baten egitura, eta adierazi zein talde
dituen bereizgarriak
b) (0,5 puntu) Proteinetan zenbat aminoazido dauden adierazten du, eta
ezagutzen dituzun bi aminoazidoren izenak aipatzen ditu.
c) (1 puntu) Zer molekula-mota sortzen dira kimikoki bi elkartzean?
aminoazidoak, eta zer lotura-mota eratzen da? Zer ezaugarri ditu horrek?
lotura?
d) (0,5 puntu) Nola deitzen zaie ehunez osatutako makromolekulei?
aminoazidoak? Zer funtzio betetzen dituzte zelulan?

4. Aminoazidoak:
a) (0,75 puntu) Aminoazido baten egitura marraztu, eta zer egitura duen
adierazi talde funtzional bereizgarrienak.
b) (0,5 puntu). Proteinetan zenbat aminoazido agertzen diren adierazten du
eta ezagutzen dituzunen izenak aipatzen ditu. Zer dira aminoazido
esentzialak?
c) (0,75 puntu) Kimikoki bi aminoazido elkartzen direnean, zein molekulari
lotzen zaizkio? sortzen dute, eta zer lotura-mota eratzen da? Zer propietate
ditu lotura horrek? Nola deitzen zaie ehunka aminoazidoz osatutako
makromolekulei?
5. Aminoazidoak eta proteinak:
a) (0,5 puntu) Marraztu aminoazido baten egitura orokorra. Adierazi zein talde
funtzionalak dira aminoazido guztiak.
b) (0,5 puntu) Zein izen du aminoazidoen arteko loturak? Zer lotura honen
ezaugarriak?
c) (1 puntu) Zer dira egitura tertziario eta kuaternario deritzenak? proteina?
Zeren mende daude egitura horiek?

6. Definitu: gantz-azidoa, glizerola, triglizeridoa eta fosfolipidoa. Arrazoitu

zure erantzunak.

7. Proteinen egitura eta funtzioa:

a) (puntu 1) Bere konposizio kimikoa eta antolaketa adierazten ditu, eta
marrazkiei edo hori azaltzeko eskemak. Labur azaldu zer egitura izan
ditzakeen proteinak aurkeztea
b) (0,5 puntu) Globulu-proteina bat eta zuntz-proteina bat bereizten ditu. Jarri
adibideren bat bi proteina motak, bakoitzaren funtzioak adierazita.
c) (0,5 puntu) Proteinak desnaturalizatzea zer den eta zer den adierazten du
eragileak desnaturalizatu egin daitezke.

8. Biokatalizatzaileak:
a) (0,5 puntu) Zer den entzima eta nola eragiten dion entzima horren
presentziak erreakzio biokimikoak.
b) (0,5 puntu) Substratuaren eta erreakzioaren “espezifikotasuna” dela
adierazten du entzima bat. Nola eragiten diote jarduera entzimatikoari pHak
eta tenperaturak? Arraza zure erantzunak.
c) (1 puntu) Adierazi zer den inhibitzaile entzimatikoa, eta aipatu motak
inhibitzaileak. Arrazoitu zure erantzunak.

9. Ilea zaintzeko produktuei buruzko iragarki batean arginina aipatzen dute.

honela deskribatzen du: “ilea hazteko funtsezko proteina”. Egitura hau da:

a) (0,5 puntu) Zer molekula-mota da arginina? Aipatu propietate nagusiak

molekula mota horietako garrantzitsuak. Zein da deskribapenaren akats
biokimikoa? iragarkiarena?
b) (1 puntu) Zer dira proteinak? Hauen ezaugarri nagusiak aipatzen ditu:
proteinak.
c) (0,5 puntu) Argininaren mota bereko bi molekula elkartzen direnean, zer
mota formaren lotura kimikokoak? Deskribatu lotura-mota horren ezaugarriak.

10. Entzimak eta entzimen jarduera:

a) (0,5 puntu) Deskribatu, labur, zer molekula-mota diren entzimak eta zer
funtzio duten zelulan egiten dute.
b) (0,5 puntu) Zer esan nahi du entzimak “oso espezifikoak” direla? Arrazoitu
zure erantzuna.
 c) (0,5 puntu) Zer da eta zer funtzio du koentzima batek? Esan koentzimaren
bat ezagutzea.
d) (0,5 puntos) En las Figuras (a), (b) y (c) se ilustran el efecto que en la
actividad (v) de un enzima ejercen la concentración de su sustrato, así como
el pH y la temperatura a los que transcurre la reacción. Identifica cuál es el
gráfico que ilustra cada uno de los efectos mencionados. Razona tu
respuesta.

11. Aminoazidoak
a) (0,5 puntu) Marraztu aminoazido baten egitura eta adierazi zein diren haren
taldeak funtzionalik bereizgarrienak.
b) (0,5 puntu) Proteinetan zenbat aminoazido dauden adierazten du, eta
ezagutzen dituzunen izenak aipatzen ditu. Zer dira aminoazido esentzialak?
Gizakientzat funtsezkoa den aminoazidoren baten izena adierazten du.
c) (0,5 puntu) Kimikoki bi aminoazido elkartzen direnean, zer molekulari
ematen diote non eta zer lotura-mota sortzen da? Zer propietate ditu lotura
horrek?
d) (0,5 puntu) Nola dute izena ehunka makromolekulek aminoazidoak eta zer
funtzio dituzte?

12. Aminoazidoak eta proteinak:

a) (0,5 puntu) Azaldu zer duten elkarren artean eta zertan bereizten diren
aminoazidoak proteinetan daude. Marraztu aminoazido baten egitura
orokorra.
b) (0,5 puntu) Zer izenekin ezagutzen da aminoazidoen arteko lotura
eratzeko? proteinak? Zer ezaugarri ditu lotura horrek?
c) (1 puntu) Zer dira egitura tertziario eta kuaternario deritzenak? proteina?
Zeren mende daude egitura horiek? Arrazoitu zure erantzunak.

13. Proteinak:
a) (1 puntu) Nola deitzen zaie elkarri lotzen zaizkion molekulei? proteinak
osatzea? Zein ezaugarri komun dituzte unitate horiek?
b) (1 puntu) Proteinek betetzen dituzten funtzio motak. Jarri adibide bat
horietako bakoitza.

14. a) (0,5 puntu) Nola deitzen da bi aminoazidoren arteko lotura kobalentea?

segidakoak kate polipeptidikoan? Zer ezaugarri ditu lotura horrek?
b) (0,5 puntu) Adierazi funtzio hauetako zein ez duten betetzen proteinek:
mintz biologikoen osagaia, informazio genetikoaren biltegiratzea, erreakzio
metabolikoen katalisia, substantziak mintzen bidez garraiatzea.
c) (puntu 1) Proteinen egitura primarioa, sekundarioa eta tertziarioa. Grafiko
hauek erabiltzen ditu:azaldu.