PROTEINAK

❏ Karbono, hidrogeno, oxigeno eta nitrogenoz osatutakoak. Gainera sufrea, fosforoa,

kobaltoa, magnesioa eta iodo eduki dezakete.

❏ Gorputzaren pisu lehorreko %50a dira.

❏ Aminoazidoak monomeroak dira, eta lotura peptidikoen bidez elkartzen dira,

peptidoak eratuz. Oligopeptido (<10 aa), polipeptido (10-50 aa), proteina (>50 aa).
AMINOAZIDOAK

EGITURA:
. Carboxilo talde bat (-COOH)
. Amino taldea bat (-NH2) Talde guzti hauek karbono bati lotuta
daude, alfa-Karbonoa. Asimetrikoa da
. Hidrogeno atomo bat (glizinan izan ezik)
. Alboko katea, R

- Aminoazido baten formula orokorra honakoa da:

EZAUGARRIAK:
-Solidoak
-Kristalinoak
-Uretan disolbagarriak
-Urtze- puntu altua.
-Isomeria: L (amino taldea ezkerrean, karboxiloa goian kokatuta) eta D konfigurazioak
(amino taldea eskuinean, karboxiloa goian kokatuta). L ohikoena da. Proteinikoak L dira.
Aktibitate optikoa:
Glizina izan ezik, gainontzeko aminoazido proteinikoen α-karbonoa asimetrikoa da,
ondorioz, argi polarizatuaren planoa desbideratzen dute. Eskuinera desbideratzen
dutenek destrogiroak (+) dira, eta ezkerrerantz desbideratzen dutenek, lebogiroak (-).
Portaera anfoteroa:

- Molekula anfoteroak dira, hau da, inguruneko pH-aren arabera azidotzat edo basetzat jo
dezakete.
Inguruneko pH-a azido denean, aminoazidoak base bezala jarduten du, protoi-hartzaile
bezala. Karga positiboarekin geratuz, katioi forma.
Inguruneko pH-a basikoa bada, aminoazidoak azido moduan jarduten du, protoi-emailea
bezala. Karga negatiboarekin geratuz, anioi forma.
Aminoazido bakoitzak pH espezifikoa du (puntu isoelektriko) non molekula guztiak ioi
dipolarrak diren (karga positiboak eta negatiboak neutralizatzen dira), aminoazidoa
neutroa izanik (zwitterion).

-Inguruko pHa konstante mantentzen dute, hortaz, tanpoi efektua dute edo efektu
indargertzailea.
 SAILKAPENA:

- Aminoazidoak beraien artean alboko katean edo R-an desberdintzen dira. Proteinetan
20 Aa desberdin agertzen dira.

- Organismo heterotrofoek aminoazido batzuk ezin dituzte sintetizatu, orduan bere dietan
hartu behar dituzte (funtsezko aminoazidoak edo aminoazido esentzialak). Autotrofoek,
ordez, aminoazido guztiak sintetizatu ditzakete.

-Gizakiontzat esentzialak diren 8 aminoazidoak dira: balina, leuzina, isoleuzina,

metionina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina.

- Aminoazidoak alboko katearen polaritatearen arabera sailkatzen dira:

❏ Apolarrak
❏ Polarrak
❏ Neutroak
❏ Karga negatibokoak
❏ Karga positibokoak
LOTURA PEPTIDIKOA

❖ Aminoazidoak elkarrekin lotzen duen lotura da, peptidoak eratuz.

❖ Aminoazido baten karboxilo taldea hurrengo aminoazidoaren amino taldearekin
elkartzen da, ur molekula bat askatuz. Amida motako lotura da.
❖ Lotura peptidikoak izaera partzial bikoitza du, ez da erabat bakuna, baina ezta bikoitza
ere. Horregatik lotura eratzen duten atomoak plano berean kokatzen dira eta ez dute
biratzeko gaitasunik.

Aminoazidoek lotura peptidikoen bidez elkar lotzean peptido izeneko kateak sortzen
dituzte. Bi Aa, dipeptidoa; hiru Aa, tripeptidoa, lau Aa, tetrapeptidoa, ...

Katearen mutur batean aminoazidoak amino taldea aske izango du. Amino talde horri
amino muturra edo N-muturra esaten zaio. Katearen beste aldean aldiz, karboxilo taldea
dago aske, hortaz, karboxilo muturra edo C-muturra izango da.

PROTEINEN EGITURA

Proteina baten antolamendua lau mailatan banaturik dago eta hauetako bakoitzak
aurrekoaren egitura espazioan nola antolatzen den azaltzen du. Egitura primarioa,
egitura sekundarioa, egitura tertziarioa eta egitura kuaternarioa deitzen dira.
● Egitura Primarioa

- Kate polipeptidikoen barruan aminoazidoek duten segida linealari deitzen zaio, beraz,
zein aminoazidok osatzen duten eta hauek zein sekuentziatan (ordenetan) dauden
adierazten digu.
Lehen aminoazidoak amino taldea aske dauka, eta azkenekoak, karboxilo taldea.
Izendatzerakoan amino muturretik (N-muturra) hasten da, karboxilo muturrean (C-
muturra) amaitzeko.

- Genetikoki zehaztuta dago.

- Beste egiturak baldintzatzen ditu.

- Lotura peptidikoek mantentzen dute egitura hau.

- Dauden 20 aminoazido desberdinekin

sekuentzia asko sortu daitezke.

● Egitura sekundarioa
- Egitura honek egitura primarioa espazioan nola kokatzen den zehazten du.
- Katean dauden aminoazidoen artean hidrogeno zubiak sortzen dira. Hauen arabera,
katean espazioan antolamendu bat edo beste izan dezake.
- Hiru motatakoak izan daiteke: α-Helizea, β- Konformazioa, Kolageno helizea

α-Helizea

● Proteina gehienek hartzen duten itxura da. Aminoazidoen kateak ardatz baten
inguruan biratzen du, baina beti eskuin alderantz (destrogiroa), helize baten itxura
hartuz. Oso erregularra da eta beti neurri berdinak izaten ditu, bira bat osatzeko 3,6
aminoazido hondar behar dira.
● Erradikalak helizearen kanpoalderantz kokatzen dira eta –NH eta –CO taldeak
norabide kontrakoak izaten dituzte.
● Hidrogeno zubiek mantentzen dute egitura hau. Aminoazido baten -CO- taldearen
oxigenoaren eta hurrengo laugarren aminoazidoaren -NH- taldearen artean eratzen
dira hidrogeno zubiak.

β- Konformazioa edo β- orriaren egitura

● Hemen aminoazidoen kateak ez du biratzen. Tolestu egiten da sigi-saga moduan.

Zati desberdinak edo kate desberdinak elkartu egiten dira eta β-orri tolestura izena
hartzen duen egitura bat sortzen da.
● Egitura hau ere hidrogeno zubiek mantentzen dute, baina interkatenarioak dira.
● Kateak bi modutan lotu daitezke: paraleloki edo antiparaleloki.
Kolageno helizea
● Kolagenoa hiru aminoazidoz eratzen da, glizina, prolina eta hidroxiprolina, ondorioz,
egitura berezia du.
● Hiru helize lebogiroz osatutako superhelize bat da. Bira bakoitzean 3 aminoazido-
hondar daude.
 ● Egitura tertziarioa

➢ Polipeptido baten egitura sekundarioak bere buruarekiko tolestean espazioan

hartzen duen antolamendua da egitura tertziarioa. Konformazio globularra da, non
erradikal apolarrak barnealderantz orientatzen diren, eta polarrak, berriz,
kanpoalderantz.

➢ Antolamendu honi esker, proteina globular asko disolbagarriak dira uretan.

➢ Egitura hau aurreko egiturek baldintzatzen dute, era berean proteinak beteko duen
funtzio biologikoa baldintzatzen du.

➢ Konformazio globularrak egonkor irauten dute, aminoazidoetako erradikalen arteko

loturei esker:

➢ Lotura sendoak:

○ Disulfuro-lotura

➢ Lotura ahulak:

○ Hidrogeno-zubiak

○ Elkarrekintza ionikoak

○ Van der Waalsen indarrak

○ Elkarrekintza hidrofobikoak
 ➢ Maila honetan bi konformazio mota aurki ditzakegu:
➢ Globularra: Egitura sekundarioa tolesten da forma tridimentsional trinkoa sortuz
○ Uretan nahiz gatz-disoluzioan disolbagarriak dira.
○ Atal zuzenek egitura sekundarioa dute, alfa-helizeak edo beta-
konformazioak; birak edo ukondoak dauden guneek aldiz, ez dute
egitura sekundariorik.
➢ Harikarak: Egitura tertziariorik egitera iristen ez diren proteinak.
o Uretan disolbaezinak izaten dira.
o Egitura luzangak sortzen dituzte.
o Gehienetan egiturazko funtzioa dute.

Pisu molekular handiko proteinetan domeinuak agertzen dira. α-Helize eta β-

Konformazioaren konbinazioak dira, oso egonkorrak eta proteina askotan errepikatzen
direnak. (Domeinuak oso garrantzi handia eduki dute eboluzioan; proteina desberdinetan
agertzen diren “klixeak” dira eraginkortasun biologiko handia baitute).
● Egitura kuaternarioa

➢ Egitura tertziarioa dute bi kate edo gehiago elkartzean sortzen den goi-mailako
egitura da. Kate polipeptidiko bakoitza protomero deritzo. Kateak berdinak edo
desberdinak izaten dira.

➢ Egitura tertziarioan agertzen diren loturak ematen dira.

➢ Dimeroak (intsulina), trimeroak (kolagenoa), tetrameroak (hemoglobina),

pentameroak (RNA polimerasa), etab. dira.
PROTEINEN PROPIETATEAK (aminoazidoetako erradikalen araberakoak)

▪ Disolbagarritasuna

Konformazioaren araberakoa da. Zuntzezko proteinak disolbagaitzak dira uretan, eta

proteina globularrak disolbagarriak dira (erradikal polarren proportzioaren araberakoa).
Masa molekular handia dutenez, dispertsio koloidalak eratzen dituzte.

▪ Espezifikotasuna

Oso antzekoak diren molekulak bereizten dituzte: entzimek, hormona proteinikoek

(intsulina), eta antigorputzek. Bestalde, proteina homologoek (espezie batean edo
gehiagotan funtzio bera duten proteinek) oso antzeko egitura dute, ez bera. Hortaz,
egitura desberdina izan dezakete, funtzio bera burutuz. Eboluzioan mota askotako
molekula proteinikoak eratu dira, bai espezie baten eta banako baten ere. Honek
organo-transplanteen errefusa gertatzea dakar.

▪ Ahalmen indargertzailea

Proteinak aminoazidoz osatuta daude, eta hauek molekula anfoteroak direnez, pH-aren
aldaketak neutralizatu dezakete.

▪ Desnaturalizazioa

Inguruko pHa edo tenperatura aldatzean proteinaren egitura tridimentsionala galtzea

(sekundarioa, tertziarioa edo kuaternarioa), mantentzen zuten loturak apurtzen direlako.
Ondorioz, proteinak bere funtzio biologikoa galtzen du.

Proteinaren egitura primarioari (lotura peptidikoen bidez aminoazidoak elkartzen dituenari)

desnaturalizazioak ez dio eragiten, ez ditu lotura peptidikoak suntsitzen.
Kasu gehienetan desnaturalizazioa itzulezina da. Zenbait kasutan, baina,
desnaturalizazio prozesua arina bada, itzulgarria izan daiteke. Aldaketa eragin duten
faktoreak desagertuz gero, proteina birnaturalizatu egiten da, berriro tolestu eta jatorrizko
konformazioa berreskuratzen du, eta baita bere funtzio biologikoa ere.
PROTEINEN FUNTZIOAK

Mintzak osatzen dituzten glukoproteinak

Kromosomak osatzen dituzten histonak
Egiturazkoa Kolagenoa, ehun konektiboan
Epidermiseko keratina azkazalak, ilea, narrastien ezkatak, animalien
adarrak, …

Uzkurdura Aktina eta miosina muskuluen uzkurduran parte hartzen dute.

Intsulina eta glukagoia, odoleko glukosaren metaketa erregulatzen dute.

Hormonala Hazkuntzaren hormona, hezurren eta kartilagoen hazkuntza erregulatzen
ditu.

Immunoglobulinak edo antigorputzak: organismoa erasotzaile

Babestea
patogenoetatik babesten du.

Barruko ingurunearen baldintzak edo parametroak iraunkor mantentzen

Homeostatikoa
dute.

Hemoglobina: oxigenoa garraiatzen du odolean

Hemozianina: oxigenoa garraiatzen du ornogabeetan
Garraioa Zitokromoak: elektroiak garraiatzen dituzte (mitokondrioetan eta
kloroplastoetan).
Lipoproteinak: fosfolipidoak eta kolesterola garraiatzen dute odolean.

Erreserba Odolaren eta arraultzen albuminak, aminoazidoen iturri dira.

Entzimak biokatalizatzaile modura jokatzen duten proteinak dira; hau da;

Entzimatikoa bizidunetan gertatzen diren erreakzioak errazten dituzte, beharrezkoa den
energia kantitatea txikituz.
PROTEINEN SAILKAPENA

Proteinen osaketaren arabera bi talde nagusitan banatzen dira:

● Holoproteinak:

Aminoazidoz soilik osatuta daude.

Formaren arabera bi taldetan sailkatzen dira:

Proteina harikarak: uretan disolbagaitzak dira, zuntzezkoak dira, eta egiturazko

funtzioak betetzen dituzte:

o Kolagenoa: ehun konektibo eta kartilaginosoan.

o Keratinak: epidermisean.
o Elastinak: tendoietan.
o Miosinak: muskuluetan.

Proteina globularrak: Itxura esferikoa dute eta uretan disoluzio koloidalak osatzen
dituzte. Gehienak uretan disolbagarriak.

o Protaminak: espermatozoideen nukleoan, DNA trinkotzeko.

o Histonak: zelula eukariotoen (espermatozoideetan izan ezik) nukleoan,
DNA paketatzeko.
o Albuminak: erreserbarako.
o Globulinak: hemoglobinan eta immunoglobulinetan.
● Heteroproteinak: aminoazidoaz gain proteinak ez diren beste molekulak ere
badituzte. Zati peptidikoa ez denari talde prostetikoa deritzo. Talde prostetikoaren
arabera honako talde hauek bereizten dira:

Kromoproteinak:
Talde prostetikoa koloredun molekula edo pigmentu bat da eta bi mota bereizten dira:
o Porfirinikoa: talde prostetikoa porfirina eraztuna da eta hau, katioi bati
lotuta egoten da. Ad. hemoglobinak eta mioglobinak duten hemo taldea,
Fe+2 atomo bati lotuta dago.

o Ez porfirinikoa: talde prostetikoa katioiak ditu baina ez da porfirina

eraztuna. Ad. hemozianina (kobrea du eta horregatik da urdina), oxigenoa
garraiatzen du krustazeo eta moluskuetan.

Glikoproteinak:
Talde prostetikoa gluzido bat da.
Mintz plasmatikoen osagaiak dira, glikokaliza osatzen dute. Immunoglobulinak.

Apolipoproteinak:
Talde prostetikoa lipido bat da.
Mintz plasmatikoaren osagaiak dira. Odol plasman ere badaude, hauek lipidoak
garraiatzen dituzte heste mehetik gibeleraino edo ehun adiposora.
LDL lipoproteinak (dentsitate baxuko lipoproteinak, kolesterol txarra), kolesterola
garraiatzen dute gibeletik ehun desberdinetara.
HDL lipoproteinak (dentsitate altuko lipoproteinak, kolesterol ona), garraiatzen dute
kolesterola gibelera, odol hodietatik gutxituz.

Fosfoproteinak:
Talde prostetikoa azido fosforikoa da. Ad. esnearen kaseina.

Nukleoproteinak:
Talde prostetikoa azido nukleiko bat da. Ad. kromatina zuntzak.