고등학교

고급
생명과학
이길재 | 홍준의
권영식 | 김대준 | 권영식
김윤희 | 김윤희
홍준의
 생명체의 신비로운 생명 현상을 탐구하는 생명과학은 인류의 출현과 함께 시작되었을 만큼 어느 과학 분야보다도

그 역사가 오래되었으며, 현재 가장 빠르게 발전하는 역동적인 과학 분야이기도 하다. 그만큼 생명 현상은 아직도 밝

혀내야 할 내용이 많고, 생명 현상에 대한 새로운 발견들은 우리의 삶에 많은 영향을 미쳐 오고 있다. 특히 생명과학은

유전자의 본체인 DNA의 2중 나선 구조가 밝혀진 이후 생명 현상에 대한 분자 수준에서의 이해가 가능해졌고, 2001

년 처음 발표된 사람 유전체 정보에 의해 지금까지와는 또 다른 방향으로 혁명적인 발전을 약속하고 있다.

‘고급 생명과학’은 ‘생명과학Ⅰ’, ‘생명과학Ⅱ’를 통하여 생명 현상 전반에 대한 기초 개념을 습득한 과학 계열 고등학

교 학생이나 일반계 고등학교에서 과학 과목 중점 교육과정을 이수하는 학생을 대상으로 한다. 최신 생명과학을 접

하고, 보다 전문적인 생명과학 개념을 분자적 수준에서 통합적으로 이해하며, 관심 있는 생명과학 주제에 대해 과

학적으로 탐구하는 능력을 길러 앞으로 연구 분야에 생명과학 지식을 활용할 수 있도록 준비하는 과목이다.

이 교과서의 내용은 크게 세포의 에너지, 생물의 조절과 방어, 유전자의 구조와 발현, 생명공학의 기술과 응용

의 4개 영역으로 나누어지고, 각 영역은 다시 몇 가지 핵심적인 주제로 구성된다. 내용 수준은 대학의 생명과학 분야

전공과목을 이수하는 데 필요한 지식 및 탐구 방법을 습득하도록 구성했으며, 전체적으로는 생명과학의 종합적인

학문적 특성을 이해하고 다른 분야의 교과 영역과 어떤 연계성이 있는지를 통합적으로 이해하도록 하여 통섭의 시

대, 생명과학의 시대에 대비한 기초 과학 소양을 기를 수 있도록 구성했다. 또 이 교과서에서는 다양한 탐구 중심

학습이 이루어지도록 했는데, 기본 개념의 통합적인 이해 및 과학의 탐구 경험을 통하여 201 5개정 교육과정에서 강조

하는 과학적 사고력, 과학적 탐구 능력, 과학적 문제 해결력, 과학적 의사소통 능력, 과학적 참여와 평생 학습 능력

등의 과학과 핵심 역량을 함양하도록 했다.

이 교과서로 학생들이 생명과학에 흥미와 호기심을 가지고 전문적인 생명과학 개념을 통합적으로 이해하며, 생명과

학의 주제에 대해 과학적으로 탐구하는 능력을 길러 생명과학의 지식을 과학, 기술, 사회 문제를 합리적으로 해결하는

데 사용할 수 있게 되기를 저자 일동은 진심으로 바란다.

지은이 씀
이 책의 구성과 특징
이 교과서는 교육과정에 제시된 학습 내용을 4개 단원으로 엮었다. 각 단원은 다양한 탐구 중심으로 학습이 이루어지고

기본 개념의 통합적인 이해 및 과학 탐구 경험을 바탕으로 과학적 사고력, 과학적 탐구 능력, 과학적 문제 해결력, 과학

적 의사소통 능력, 과학적 참여와 평생 학습 능력 등 과학과 핵심 역량을 함양할 수 있도록 구성했다.

이 책의 구성과 특징
단원의 시작이며 단원의 내용을 한눈에 알 수 있는 대

표적 사진이 두 쪽에 펼쳐진다. 중단원 제목도 같이 제

시하여 어떤 내용으로 대단원이 구성될지 알 수 있다.

1 0μm

I 단원 열기

생물은 세포라고 하는 독특한 구조를 지닌 단위로 구성되어 있으며, 세포는 생물과 무생물을 구분하는 중요한

세포의 에너지
특징이다. 생물이 생명 활동을 유지할 수 있는 이유는 생명 활동이 일어나는 부분을 외부와 구분하고 있
기 때문인데, 내부와 외부의 경계를 짓는 것이 바로 세포막이다. 세포막으로 둘러싸인 세포 안에서는 안정

엽록체 적인 조건을 유지하면서 생명 활동을 하느라 끊임없이 에너지를 생산한다. 이를 위해 세포에서는 미토

콘드리아와 엽록체 등 세포 소기관이 활발하게 움직이며, 모양이 변화하기도 하고, 자신을 복제하기도
한다. 이 외에도 여러 세포 소기관은 자신의 역할을 통해 하나의 생명 단위인 세포의 활동을 돕고 있다.
1 세포의 구성 분자 2 광합성 3 세포 호흡
이 단원에서는 세포를 이루고 있는 분자들과 함께 세포가 에너지를 전환하는 대표적인 과정인 광합성과 호흡
미토콘드리아 에 대해 살펴보고자 한다.

중단원 도입
I 세포의 에너지

유기 화합물

1
01 학습 목표 ■ 세포를 구성하는 유기 화합물의 독특한 화학적 특성을 설명할 수 있다.
■ 유기 화합물의 특성을 결정하는 기능기의 종류와 기능을 설명할 수 있다.

중단원의 시작으로 소단원 제목이 제시되어 있고 중단 세포의 구성 분자

살아 있는 모든 생명체에서 가장 핵심적인 원소는 무엇일까? 생명체는 주로 탄소 탄소
( C ), 수소( H ), 산소( O ), 질소( N )라는 원소로 구성되어 있다. 생명체를 구성하는 원소 기호 C , 원자 번호 6 , 원
01 유기 화합물 이 원소들은 서로 결합하여 고분자 화합물을 이루어 생명 활동에 필요한 여러 가지 작 자량 12.0107g/mol , 전자 배
열은 1s 2 2s 2 2p 2 이다.

원을 대표하는 사진이 한눈에 볼 수 있도록 펼쳐진다.

02 탄수화물 용을 하는데, 이러한 원소들 중에서 특히 탄소가 핵심 역할을 한다. 이렇게 생명체에
서 탄소를 중심으로 이루어진 화합물을 유기 화합물이라 부른다.
03 지질 전자
자

04 단백질 1 탄소 원자가 생화학 반응에서 주된 역할을 한다

05 핵산 낫 모양 적혈구 생명체를 구성하는 유기물의 기본 골격을 이루는 탄소는 매우 다양한 특성을 나타

핵

낸다. 원소의 화학적 성질은 최외각에 있는 전자에 의해서 결정된다. 탄소는 전자 6개

생각 열기에서는 단원의 내용에 대한 호기심을 일으킬 를 가지고 있는데, 첫 번째 전자 껍질에 2개, 두 번째 전자 껍질에 4개가 들어 있다. 탄
소 원자 하나는 전자를 최대 8개 가질 수 있는 최외각 전자 껍질에 4개를 가지고 있다.
탄소는 다른 원소와 전자 4개를 공유하여 전자 8개를 채워 탄소 원자는 최대 네 방향으
로 가지를 뻗을 수 있다.
정상 적혈구
가장 간단한 탄소 화합물은 메테인( CH4 )이며, 수소 원자 4개가 탄소와 공유 결합

수 있는 물음이 있다.
을 하고 있고, 가상의 사면체에서 4개 꼭짓점에 위치한다. [그림Ⅰ- 1 ]은 단일 결합을
하고 있는 메테인의 구조를 나타낸 것이다. 그런데 탄소 원자가 이중 결합을 할 때에는
다른 결합각과 모양이 생긴다. 커다란 유기 분자는 매우 정교한 구조를 가질 수 있다.

생각 열기 H
그림은 낫 모양 적혈구 빈혈증 환자의 적혈구 구조(왼쪽)와 정상인 적혈구 구조(오른쪽)를 공간 채움 모형으로 나
타낸 것이다. 단지 6번째 아미노산의 변화로 기능적으로 큰 차이를 나타내는 단백질의 모습을 전형적으로 보여 준 H C H
다. 지구상에 존재하는 생명체는 기본적으로 동일한 몇 가지 원소로 이루어져 있다. 이 구성 원소들의 일부만이
이온이나 작은 분자 형태로 존재하며, 대부분은 서로 결합해 고분자를 형성한다. 생명체의 구조적, 기능적 단위인 H
세포를 구성하는 원소는 주로 C , H , O , N 으로 구성되어 있다. 모든 생명체에서 이 원소들은 중요한 생명
분자인 탄수화물, 지질, 단백질, 핵산을 구성한다. 이들은 C 를 중심으로 고유의 분자 구조를 이루고 있으며,
고분자 화합물을 이루고 있어 거대 분자라고 불린다. 이 단원에서는 세포를 구성하는 유기 화합물의 핵심 원소 [ 그림 I - 1 ] 메테인의 구조

인 탄소의 특징, 다양한 유기 화합물의 구조와 기능을 알아보자.

13

소단원 학습
I 세포의 에너지
[그림Ⅰ- 21 ]은 물에서 NADP+ 로의 전자 전달에 관여하는 틸라코이드 막의 모든
전자 전달계와 ATP 합성
03
전자 전달자를 수평적으로 배열한 것이다. 이러한 Z형 구도는 광합성의 전자 전달자
구성 성분들의 동역학적이고 열역학적인 정보를 함께 나타낸다.
학습 목표 ■ 엽록체의 틸라코이드 막에서 빛에너지가 흡수되면서 일어나는 에너지 전달 과정과 전자
전달 과정을 설명할 수 있다. 전
압
■ 순환적 광인산화와 비순환적 광인산화가 어떻게 일어나는지 설명할 수 있다.

소단원은 실제 학습 내용과 방법이 제시되어 있다. 먼저

(V )
P700*
-1.2 A0
A1
- 0. 8 Ax
P680* Pheo
FA/F
FB
- 0. 4 QA Fd NADP+

틸라코이드 0 Cytb
b6
1 반응 중심은 광화학 반응의 중심이다 QB PQ
0. 4 FeS Cytf PC P700 광계 I

광합성이 일어날 때 엽록소는 빛에너지를 받으면 0. 8 H2O

Mn Z

제목과 학습 목표가 제시되고 소단원을 대표하는 그림과

1 P680 광계 II hv
광자 스트로마 화학 반응을 나타내는 특성이 있어, 결국 흡수된 빛에 1.2 O
2 2
광계 +
2H+
2H
1 차 전자 너지의 일부는 최종적으로 화학 에너지의 형태로 저 hv
수용체
집광 복합체들 반응 중심 복합체
장한다. 이러한 에너지 전환 반응은 많은 색소 분자와 [ 그림 I - 21 ] 산소를 발생하는 광합성 생물체의 구체화된 Z 구조

여러 전자 전달계의 단백질들 사이의 협조에 의해 일

어난다. 대부분의 색소가 안테나로 작용하여 빛을 흡 [그림 Ⅰ- 21 ] 은 산소를 발생하는 광합성 생물의 구체화된 Z구조 명반응의 모든 화

수하여 반응 중심으로 보내면 그곳에서 에너지를 저 학적 과정을 크게 4개의 주된 단백질 복합체로 나타낸 것이다. 즉, 광계 Ⅱ와 사이토크롬
틸라코이드 막

글로 시작된다.
e -

장하기 위한 화학 반응이 시작된다. 복합체, 광계 Ⅰ과 ATP

P 합성 효소로 나타낸 것이다.
반응 중심 주위는 많은 색소 분자로 둘러싸여 있는 틸라코이드 막에 배열되어 있는 막단백질 복합체에 의해 H2O 가 틸라코이드 막 안

데, 각각의 색소 분자는 빛에너지를 흡수하여 들뜬상 쪽 공간인 루멘에서 산화되고, NADP+ 가 스트로마 쪽에서 NADPH
H로 환원되며, 루 루멘
틸라코이드 내부 공간
태가 되고, 그 에너지를 인접한 색소 분자에 전달한다 멘에서 스트로마 쪽으로 이동하는 양성자가 가진 에너지에 의해 스트로마에서 ATP가
에너지의 전달 색소 분자들
[그림Ⅰ- 20]. 그 결과 색소 분자들 사이로 전달되는 생성된다.
특수한 엽록소 a 분자들
틸라코이드 공간 에너지는 반응 중심에 모여 반응 중심을 들뜨게 한다.
(틸라코이드 내부)

실제 수업 시간을 고려한 분량이고 학습 목표를 이루기

반응 중심을 둘러싼 색소 분자와 단백질들을 집광 복 3 전자의 이동은 산화 환원 반응을 유발한다
[ 그림 I - 20 ] 반응 중심에서의 에너지 전달
합체라고 부른다. 집광 복합체는 빛을 받아서 반응 중
반응 중심의 엽록소는 전자를 잃은 후 전자 공여체에 의해서 다시 환원되기 전에 일
심에 에너지를 전달하는 역할을 한다.
시적으로 산화 상태에 있게 된다. 광계 Ⅰ의 반응 중심 엽록소는 환원 상태에서 700 nm
반응 중심에 에너지를 전달하는 과정은 틸라코이드 막에서의 전자 전달 과정으로 이
의 빛을 최대로 흡수하기 때문에 광계 Ⅰ의 반응 중심 엽록소를 P700이라고 한다. 광계
어진다. 전자가 전달되면서 막을 가로질러 양성자의 이동이 일어나고 그 결과 ATP
P와 Ⅱ의 반응 중심 엽록소는 680 nm 의 빛을 최대로 흡수하기 때문에 광계 Ⅱ의 반응 중심
NADPH가 만들어진다. 엽록소는 P680이라고 한다. P680
0과 P7000은 빛을 받으면 전자를 잃게 되고, 그 전자는

위한 학습 내용, 탐구 활동, 그림, 확인 학습 등으로 구성

다음 전자 수용체가 받게 되므로 일련의 전자 전달 과정이 일어나게 된다.
2 광계 Ⅰ과 광계 Ⅱ로 나뉜다 광계 Ⅱ는 여러 가지 단백질로 구성되어 있으며, H2 O 를 O 2 로 산화시킨다.

광합성계는 엽록소에서 시작된 전자의 이동에 의해 사이토크롬을 산화시키는 반응

2H 2 O → O 2 4H + 4e -
과 사이토크롬을 환원시키는 반응이 있으며, 이들 두 가지 광화학 반응을 수행하는 틸
라코이드 막의 구성 성분을 광계 Ⅰ과 광계 Ⅱ라고 구분한다. 광계 Ⅰ은 680 nm 이상인 광합성 과정 중 H 2 O 의 산화에 의해 2H 2 O 로부터 전자( e - ) 4개가 나오는 화학적
적색광, 광계 Ⅱ는 680 nm 이하인 적색광을 잘 흡수한다. 기작은 아직도 밝혀지지 않은 부분이 많다.

34 35
했다.
 확인 학습
I 세포의 에너지
루비스코는 RuBP의 카복실화 반응
[엽록체]
C 4, CAM 식물
05
을 촉매할 뿐만 아니라 산소 결합 반응
RuBP
P 도 촉매한다. 식물 종에 관계없이 모든
O2 3-PG
GA 학습 목표 ■ C 3 식물, C 4 식물, C A M 식물의 특징을 기술할 수 있다.
루비스코는 RuBP의 산소 결합 반응 을
포스
스포글리
리콜산
산 ■ 진화적 관점에서 C 4, C A M 식물을 설명할 수 있다.
AD
DP
ATP
AT
TP 촉매할 수 있다. 루비스코의 이러한 특
H2O

소단원에서 학습한 내용을 스스로 확인해 볼 수 있는 1 ~ 3개 물음

P1 성으로 인하여 CO 2 와 O 2 는 루비스코
글리콜
글 리콜산 글리세르
세르산산
에 대한 기질로서 RuBP와의 결합 반응

글리콜산
[퍼옥시좀] 에 경쟁한다. 왜냐 하면 카 복실화 반응 광합성을 하는 진핵 식물들은 캘빈 회로를 거쳐 CO 2 를 직접적으로 편입하여 첫 번
글리세르산
O2 NAD
D+ 과 산소 결합 반응이 이 효소의 같은 활 째 안정된 3 - PGA 를 생산하기 때문에 C 3 식물이라고 한다. C 4 식물은 C 4 광합성
H2O2 NADH
H
글리옥실산
산 하이드록
록시피루브산 성 부위에서 일어나기 때문이다. 광호흡 탄소 축적 회로를 갖는 식물들인데, C 3 식물과 비교해 보면 잎 구조의 해부학적 특징
글루탐산
에서 탄소 대사는 상반되지만 서로 연관 이 다르다. C 4 식물은 엽육 세포 외에 유관속초 세포가 발달되어 있다.
a- 케토글루타르산
글리신 세린 되어 있는 두 회로의 적절한 균형에 의해 지구상의 식물들이 항상 광호흡을 하는 것은 아니다. 그 이유는 식물이 가지고

또는 활동이 있다.
서 이루어진다. 광합성 탄소 환원 회로 있는 루비스코가 O 2 보다 CO 2 와 잘 결합하는 성질을 가지고 있어서가 아니라, 많은

[미토콘드리아
[미토콘드리아] 세린 는 독립적으로 작동할 수 있지만, 광호 식물이 루비스코 주변에 CO 2 를 C 3 화합물이 아닌 다른 물질로 저장하는 특별한 기작
글리
리신 H2O
+ 흡 회로는 RuBP
P를 제공하는 광합성 탄 을 가지고 있기 때문이다. 그 결과 충분히 높은 농도의 CO 2 를 유지할 수 있는 조건을
NAD
AD
D+ 글리신
NAD
DH 소 환원 회로와 의존 관계에 있다. 만들 수 있기 때문에 루비스코의 산소 결합 반응을 억제할 수 있다.
CO2 NH3 루 비 스 코 가 O2 와 결 합 하 는 경 우
RuBP에 산소 원자가 첨가되어 생성된 포 1 C 4 광합성 탄소 축적 회로는 무엇인가?
[ 그림 I - 28 ] 광호흡 회로
스포글리콜산은 바로 글리콜산으로 전환
되어 이웃하는 퍼옥시좀과 미토콘드리아
C 4 광합성 탄소 축적 회로는 그림과 같이 크게 네 단계로 진행된다. 첫째, 공기 중
CO 2 의 식물체 내에 들어와 포스포 PEP
를 거치면서 C 3 광합성 탄소 환원 회로에서 합성되는 3- PGA
A를 만들게 된다. 포스포에놀피루브산
에놀피루브산((PEP
P)과 결합하여 말
이 과정에서 CO 2 가 나오므로 전체 과정을 광호흡이라고 부른다. 회로에서 2분 C4 경로 엽육 세포 CO2
PEP 카르복실화 효소
산이나 옥살아세트산과 같은 4탄소
자의 포스포글리콜산은 한 분자의 3- PGA
A와 CO2 로 전환되는 것을 알 수 있다. 즉,
유기산으로 되는 카복실화 반응 과
일부 탄소는 광호흡 회로에 의해서 다시 C 3 광합성 탄소 환원 회로로 들어간다. 결국
옥살
살아세트산(4
아세 산(4C) PEP (33C)
정이다. 이 과정은 식물의 엽육 세 ADP
ADP
광호흡은 탄소 화합물을 생성하는 것이 아니라 식물이 가지고 있던 유기물을 분해하
포에서 일어난다. 둘째, 이 유기산 말산(
말 산(4C) ATP
ATP
P
는 과정이다.
이 유관속초 세포로 수송된다. 셋
유관속
유관
관속초
관속속초
초 세포
세포 피루브산
피루브
루브산(3
산(3
3 C)
째, 유관속초 세포에서는 유기산에 CO2

확인 문제 결합되어 있던 CO 2 가 떨어져 나오
캘빈 회로
로
는 탈카복실화 반응이 일어나고, 이
01 CO 2 를 환원시키는 물질은 무엇인지 쓰시오.
CO 2 는 광합성 탄소 환원 회로에서
당
02 루비스코의 정의와 특징을 설명하시오. 사용된다. 마지막은 탈카복실화 반
응에서 생긴 3탄소 유기산인 피루 관다발
다발 조
조직
03 광호흡이 일어나는 이유는 무엇인지 설명하시오.
브산이 다시 엽육 세포로 수송되어
P를 만드는 과정이다.
PEP [ 그림 I - 29 ] C 4 광합성 탄소 축적 회로

40 41

탐구 활동
I 세포의 에너지
[그림Ⅰ- 1 7]은 육상 식물에서 볼 수 있는 엽록소의 구조를 나타낸 것이다. 엽록소 2 엽록소는 빛을 받으면 광화학 반응이 일어난다
a, b는 모두 헤모글로빈과 사이토크롬에서 볼 수 있는 포피린과 같은 복잡한 고리 구
엽록소 분자가 빛을 받으면 에너지 상태가 변한다. 에너지가 가장 낮아 안정된 상태,
조를 가지고 있으며, 이 고리 구조에 탄화수소 꼬리가 붙어 있다. 소수성 탄화수소
즉 바닥상태에 있던 엽록소 분자가 빛을 흡수하면 들뜬상태의 분자로 전이된다.
꼬리가 틸라코이드 막 내부의 소수성 부분에 위치하므로 엽록소가 막에 고정되고,
친수성인 고리 구조는 외부에 노출된다. 고리 부분은 탄소와 탄소 원자 간의 이중 결합 엽록소 + 빛에너지 → 엽록소*(엽록소가 들뜬상태)

조사, 발표, 토의, 실험, 자료 해석 등 다양한 형태의 탐구 활동이

과 단일 결합이 교대로 나타나는 구조를 하고 있기 때문에 가시광선을 흡수하여 엽록소
분자가 들뜬상태로 전이될 수 있다. 광자는 전자 하나를 보다 더 높은 위치 에너지를 지닌 전자 궤도로 올린다.

고등 식물의 엽록소는 지구상에 도달하는 태양 광선의 가시광선 영역에서 녹색광을 만일 분리된 상태의 엽록소 분자에 빛을 쪼이면, 엽록소 내 전자는 들뜬상태가 되고,

반사하는 대신 적색광과 청색광을 잘 흡수하며, 엽록소가 잘 흡수하지 못하는 영역 이후 즉시 바닥상태로 떨어지며 잉여 에너지는 열과 형광으로 방출된다. 청색광 혹은

은 카로티노이드와 같은 보조 색소들이 흡수한다. 카로티노이드는 탄소 원자와 탄소 자외선에 의해 들뜬 엽록소 용액은 적색- 오렌지색의 형광을 나타낸다[그림Ⅰ- 1 9].

원자 간의 이중 결합과 단일 결합이 교대로 나타나는 긴 직선형의 분자이다. 카로티 들뜬 상태

e-
노이드는 400 ~ 550 nm 근처의 빛을 흡수하며, 오렌지색이나 노란색을 띤다[그림Ⅰ

모든 소단원마다 포함되어 있다. 탐구 활동으로 과학적 사고력, 과

- 1 8]. 빛을 많이 흡수하는 파장에서 광합성 양도 많다. 열

전자의 에너지
광
합 엽록소 a
엽
성 록소 b
엽록소
색
소 광자(형광)
에
의 카로티노이드
한 광자 바닥 상태
엽록소 분자
빛
의
흡
수
(a ) 분리된 엽록소 분자의 흥분 (b ) 형광

학적 탐구 능력, 과학적 문제 해결력, 과학적 의사소통 능력, 과학

400 500 600 700
[그림 I - 1 9] 엽록소의 형광 반응
빛의 파장(n m)
(a ) 흡수 스펙트럼

3 틸라코이드에 있는 색소와 단백질들은 전자를 전달한다

광
합
성 엽록체의 틸라코이드 막에 있는 엽록소는 빛에너지를 받아 흥분된 전자를 방출하여
률

(
화학 에너지로 전환할 수 있도록 한다. 이러한 과정을 광합성의 명반응이라고 하며 광
방
출
량 합성 색소뿐만 아니라 여러 종류의 효소에 의해 수행된다. 틸라코이드 막에는 광합성

)
적 참여와 평생 학습 능력 등 과학과 핵심 역량을 기를 수 있도록
색소와 막단백질들이 함께 있다. 엽록소 a를 중심으로 하는 반응 중심에서 빛에너지에
400 500 600 700
빛의 파장(n m) 의해 전자가 방출되면, 전자들은 전자 전달계를 따라 이동한다. 이때 전자 전달계의 구
(b ) 작용 스펙트럼
성 성분들은 모두 단백질로 되어 있다. 전자 전달계를 구성하는 단백질들은 전자를 주
[ 그림 I - 1 8 ] 흡수 스펙트럼과 작용 스펙트럼
고받는 산화 환원 효소로 작용한다.

탐구 엽록소의 형광 반응 확인 문제

01

했다.
[실험]
1 . 식물의 잎을 갈아서 비커에 담는다. 02 광합성에서 엽록소 분자의 역할은 무엇인가?

2. 엽록소가 함유된 잎의 색소 추출물에 청색광을 비추어 보고 색깔의 변화를 관찰한다. 03 틸라코이드 막에 존재하는 효소들을 산화 환원 효소라고 부르는 이유는 무엇인가?

32 33

중단원 마무리
I 세포의 에너지

중단원 마무리 읽기 자료

탐구(토의・ 발표) 근육 세포의 물질대사

다이어트 약이 독극물?

중단원 학습을 마무리하는 단계이며, 각 소단원을 대표하는 그림

[실험 과정]

(가) 유산소 조건에서 근육 세포를 배양하면서 세포 내의 과당- 1 , 6- 이인산과 포도당- 6- 인산의 농도 변화를 관찰했다.
최근에 우리나라 식품 의약품 안전처는 해외에서 미국 머슬팜(Muscle pharm)사가 제
(나) 무산소 조건으로 바꾼 후 1 분 동안 이 근육 세포 내의 과당- 1 , 6– 이인산과 포도당- 6- 인산의 농도 변화를 관찰했다.
찰
조한 식이 보충제인 ‘Arnold Iron Dream’을 섭취하고 사망하는 등 중독 사고가 발생

[실험 결과] 했다는 해외 위해 정보에 따라 인터넷을 통해 해당 제품을 구입하지 말아 줄 것을 당부한

다는 신문 기사가 나왔다.
상
댓 해당 제품은 식품의 원료로 사용할 수 없는 디나이트로페놀(2 , 4 - Dinitrophenol ,
값

이 있다. 그림으로 중단원 내용을 한눈에 확인할 수 있게 구성했다.

DNP) 성분이 함유되어 있으며, DNP 함유 식이 보충제를 섭취하고 사망한 사고는 영
국, 아일랜드, 독일, 노르웨이 등에서 10 여 건에 달한다.

DNP는 1930 년대 비만 환자가 이 약을 복용하면 신진대사가 활발해지면서 다이어트에

[토의]
효과적이라고 하면서 시판되었다. 그러나 섭취 후 불규칙한 심장 박동, 체온 상승, 탈수
1 . 위 실험 중 무산소 조건에서 세포에서는 어떤 일이 일어날지 추론해 보자.
등의 부작용이 나타나자 결국 1938년 생산이 중지되고 사용이 금지된 물질이다. 1940
2. 무산소 조건에서 지방산을 첨가하면 과당- 1 , 6- 인산은 ⓐ처럼 유지될 수 있는가?
년대에는 의사들이 DNP가 체세포에 지방과 같은 저장 물질뿐 아니라 섭취한 영양분을
3. 과당- 1 , 6- 이인산의 농도가 증가한 이유는 무엇인가?
분해하게 하여 체중을 줄이는 효과를 주므로 체중을 빼기 위한 수단으로 미량의 DNP를

처방했다.
중단원 요약 DNP가 체내에 들어가면 화학 삼투 현상을 제외한 세포 호흡의 모든 단계가 계속적으로
작동하므로 연료를 소비하지만 대부분 에너지가 열로 발산되어 결국 개체는 기진하여 죽
세포는 유기물을 분해할 때 방출되는 에너지를 ATP 형태로 저장하며, ATP에 저장된 에너지는 에너지를 필요로 하는 모 게 된다.
든 생명 활동에 이용된다.
현재까지 해당 제품이 국내에 수입 신고된 사례는 없으며, 방송 통신 위원회와 관세청에
해당 작용에서 포도당은 3 탄당인 피루브산 2 분자로 쪼개지면서 ATP 2 개와 NADH 2 개가 만들어진다. 인터넷 판매 차단과 통관 금지 조치 등을 요청했다.

해당 작용에서 만들어진 피루브산은 산소가 있으면 미토콘드리아로 들어가서 이산화 탄소 1분자와 아세틸기 1분자로 분해된 후 참고로 독일 연방 위해 평가원(BfR)은 DNP가 함유된 식이 보충제를 섭취하면 심한 경

에, TCA
A 회로에서 산화되면서 전자는 NAD+와 FAD
D로 전달되고, 기질 수준의 인산화에 의해서 1분자의 ATP가 생성된다. 우 사망까지 유발할 가능성이 있다며 DNP 함유 제품 섭취를 즉시 중단할 것을 지난

세포 호흡 과정에서 생성된 NADH와 FADH 2 는 전자 전달계에 전자를 전달하고, 전자 전달계를 통해 전자가 산소까지 2015 년 7 월 21 일에 권고한 바 있다.
전달되는 동안 발생되는 에너지는 미토콘드리아 내막과 외막 사이로 양성자를 펌프하여 양성자 기울기를 만든다. 양성자 식약처는 해외 인터넷에서 판매하는 다이어트, 성 기능 강화, 근육 강화 등 제품의 경우

기울기는 ATP 합성 효소에 의해서 ATP를 합성하는 에너지원으로 사용된다. 유해 성분이 함유될 수 있어 구입 시 주의해 줄 것을 당부한다고 밝혔다.
출처 ▶ 의・ 약학 경제 전문지 <doc tor W>
세포 호흡 과정에서 생성된 ATP는 에너지를 필요로 하는 물질 합성, 근육 수축, 물질 수송, 그리고 생물 발광과 같은 모든 세포
(h ttp : / / www. d oc torw.
활동에 에너지로 사용된다.
c o. k r/ n e ws / a rtic le V ie w.
h tml? id xn o= 43951 )에서 일부 발췌
발효는 산소가 없는 상태에서 에너지를 계속 생산하기 위한 것으로, 해당 작용에서 생성된 NADH를 NAD + 로 전환하는
반응을 해당 작용에 추가한 것이다.

64 65

대단원 마무리
I 세포의 에너지

대단원 종합 문제

1 다당류를 이루는 단당류는 몇 가지 되지 않지만 다당류의 종류는 다양하다. 그 이유를 설명하시오. 5 포도당 1 몰이 완전히 산화될 때의 화학 반응식은 다음과 같다.

대단원 학습이 마무리되는 단계이다. 스스로 학습 내용을 정리하 2 다음은 엽록소를 가지고 수행한 흡수 스펙트럼과 작

성
색
소
에
엽록소 a
엽 록소 b
엽록소
작용 스펙트럼을 나타낸 것이다. 흡수 스펙트럼과 작용
스펙트럼이 차이가 나는 이유를 빛을 흡수하는 색소와 관련지어 설명하시오.

광
합
광
합
성
률
C 6 H 12 O 6

달계를 거쳐 생성되는 ATP는 몇 몰인가?

6O 2 6H 2 O → 6CO 2

(1 ) 생물체 내에서 포도당 1 몰이 산소 호흡으로 분해될 때 ATP 38몰이 생성되는데, 이 중에서 전자 전

12H 2 O 686kcal

카로티노이드 (2) 생물체 내에서 A TP 1 몰로 열량 7.3 kcal 이 생성된다고 가정하자. 그렇다면 산소 호흡의 효율은 얼
(

의
한 방
빛 출
의
흡
량 마인가?
)

400 500 600 700 400 500 600 700

(3) 한 사람이 하루에 필요로 하는 열량이 1,800 kcal 이라고 가정할 때 하루에 한 사람에게 필요한 포도

고 창의력과 응용력을 기르며 대단원의 내용을 종합적으로 점검

빛의 파장(n m) 빛의 파장(n m)
(a ) 흡수 스펙트럼 (b ) 작용 스펙트럼
당은 몇 g인가?

3 그림은 음식물에 들어 있는 영양소가 세포

포 호흡에 이용되는 과정이다.
이 자료에 대한 설명으로 옳은 것은? 음식물 6 다음은 광합성의 전체 과정을 간단히 나타낸 그림과 빛과 CO 2 조건에 따른 포도당 생성 속도와 엽록체

① 활성 아세트산은 포도당보다 더 많은 ATP

P를 생성할 수 탄수화물
화 지방 단백질 틸라코이드 내부의 pH 변화를 나타낸 것이다.

있다. 글리세롤 지방산

방 아미노산
노 물 (가) I II III
② 지방 분해 산물은 해당 작용에 이용되지 않는다. 빛 없음 빛 있음 빛 없음
A TP C O 2 있음 C O 2 없음 C O 2 있음
③ 단백질 분해 산물이 TCA
A 회로에 이용되는 것을 질소 동화
포도당 피루브산 활성 아세트산 TC A 전자 전달계 A DP
회로 포도당 1

할 수 있는 문제로 구성했다.
<명반응> <암반응>
>
작용이라고 한다. 생성 속도
A TP
(나) (상댓값) 0
④ 아미노산은 간에서 탈아미노 작용 후 호흡 과정에 이용될 수 있다. (다)
pH 1 0
P를 생산할 수 있다.
⑤ 아미노산은 포도당이 생산하는 양과 같은 ATP
(라) 엽록체 포도당
4

4 그림은 다양한 생체 내 탄수화물 구조를 나타낸 것이다. 이에 대한 설명으로 옳은 것을 <보기>에서 모두

(1 ) (가), (나), (다), (라)에 해당하는 물질의 이름을 차례대로 쓰시오.
고른 것은?
C H 2OH
(2) 실험 Ⅲ에서 광합성이 지속되지 못하는 이유를 서술하시오.
OH
O
O
(3) 암반응이 지속되지 않으면 명반응도 중단된다. 그 이유를 서술하시오.
OH
OH O
O
OH
H C H 2OH

C H 2OH OH
O
OH O
아밀로스 OH
O O

7
OH C H 2OH
아밀로펙틴 트레마톨( Trematol)은 어떤 풀의 뿌리에서 추출한, 대사 장애를 일으키는 독성 물질이다. 소가 이 풀을

녹말 글리코젠 셀룰로스 뜯어 먹게 되면 우유에 트레마톨이 농축된다. 트레마톨은 간에서 젖산을 제거하는 데 중요한 역할을 하는

보기 효소의 작용을 억제하는 것으로 밝혀졌다. 만일 어떤 사람이 트레마톨이 많이 농축된 오염된 우유를 먹고

ㄱ. 녹말은 다수의 -OH 기를 가지고 있어서 물에 잘 녹는다. 중독을 일으켰다고 하자. 그 사람이 육체적으로 힘든 운동을 하면 트레마톨에 의한 독성 증상이 심화되는데,
ㄴ. 혈당이 증가하면 간에서 글리코젠 형태로 저장하는데, 이는 혈액의 삼투압을 감소시키기 위함이다. 그 이유는 무엇인지 생각해 보자. 그리고 트레마톨에 중독된 사람은 혈액의 pH 가 정상보다 낮아지는 이유
ㄷ. 식물, 진균, 세균(박테리아) 등에서 발견되는 세포벽의 주요 구성 성분이다.
를 설명하시오.
ㄹ. 녹말은 글리코젠보다 곁가지가 조밀하여 쉽게 분해될 수 있다.

①ㄱ ②ㄴ ③ㄷ ④ ㄱ, ㄴ ⑤ ㄱ, ㄷ

66 67
 I 세포의 에너지
12 1 . 세포의 구성 분자
13 1 . 유기 화합물
12
16 2. 탄수화물
19 3. 지질
21 4. 단백질
24 5. 핵산

28 2. 광합성
28
29 1 . 광합성의 원료와 생성물
31 2. 엽록체의 미세 구조
34 3. 전자 전달계와 A TP 합성
38 4. 캘빈 회로
41 5. C 4, C A M 식물

44 3. 세포 호흡
45 1 . 해당 작용
49 2. TC A 회로
52 3. 전자 전달계와 A TP 합성
56 4. 탄수화물, 지방, 단백질의 산화 물질 생합성
58 5. 세포의 에너지 이용
62 6. 호흡과 발효
 Ⅱ 생물의 조절과 방어
70 1 . 신경에 의한 조절
71 1 . 신경 세포의 구조
70
75 2. 신경 세포의 막전위 변화
79 3. 흥분의 전도와 전달
87 4. 시냅스와 신경 전달 물질
89 5. 학습과 기억의 원리

92 2. 화학적 조절
92
93 1 . 신호 전달과 조절 방식
96 2. 동식물 호르몬의 종류와 기능
100 3. 호르몬의 작용 메커니즘
102 4. 식물의 광주기성

106 3. 면역
106
107 1 . 병원체와 림프구
111 2. 비특이적 방어와 특이적 방어
116 3. 면역 기능 이상 질환
119 4. 면역 반응의 이용
121 5. 식물의 방어 작용
 Ⅲ 유전자의 구조와 발현
128 1 . 염색체
129 1 . 세포 분열 시 염색체의 행동
128
132 2. 세포 주기의 조절
136 3. 염색체의 구성과 구조

142 2. 유전자의 구조와 역할

143 1 . 유전 물질의 규명
142 146 2. 유전자의 역할
148 3. 핵산의 구조
151 4. 유전 정보의 복제
157 5. 유전체의 구성

162 3. 유전자의 발현과 조절

163 1 . R NA 종류와 합성
173 2. 유전부호와 단백질 합성
178 3. 유전자 발현의 조절
186 4. 유전자 변이와 유전체의 진화

194 4. 발생과 유전자 발현

195 1 . 발생과 유전자의 활동
198 2. 형태 형성
206 3. 발생과 유도 작용
208 4. 세포의 분화
213 5. 생장과 노화
 Ⅳ 생명 공학의 기술과 응용
220 1 . 생명 공학의 기술
221 1 . 세포 공학
220
226 2. 유전 공학
233 3. 유전체의 해독
237 4. 생물 정보학
241 5. 생체 공학

246 2. 생명 공학과 인류의 미래

246
247 1 . 생명 공학의 전망
254 2. 생명 윤리
 I
세포의 에너지
1 세포의 구성 분자 2 광합성 3 세포 호흡
단원 열기 1 0μm

생물은 독특한 구조를 가진 세포라는 단위로 구성되어 있으며, 세포는 생물과 무생물을 구분하는 중요한
특징이다. 생물이 생명 활동을 유지할 수 있는 이유는 생명 활동이 일어나는 부분을 외부와 구분하고 있
기 때문인데, 내부와 외부의 경계를 짓는 것이 바로 세포막이다. 세포막으로 둘러싸인 세포 안에서는 안

엽록체 정적인 조건을 유지하면서 생명 활동을 하느라 끊임없이 에너지를 생산한다. 이를 위해 세포에서는 미토
콘드리아와 엽록체 등 세포 소기관이 활발하게 움직이며, 모양이 변화하기도 하고, 자신을 복제하기도
한다. 이 외에도 여러 세포 소기관은 자신의 역할을 통해 세포의 생명 활동을 돕고 있다. 이 단원에서는
세포를 이루고 있는 분자들과 함께 세포가 에너지를 전환하는 대표적인 과정인 광합성과 호흡에 대해 살
미토콘드리아 펴보고자 한다.
1 세포의 구성 분자

01 유기 화합물
02 탄수화물
03 지질
04 단백질
05 핵산 낫 모양 적혈구

정상 적혈구

생각 열기
그림은 낫 모양 적혈구 빈혈증 환자의 적혈구 구조(왼쪽)와 정상인 적혈구 구조(오른쪽)를 공간 채움 모형으로 나
타낸 것이다. 단지 6번째 아미노산의 변화로 기능적으로 큰 차이를 나타내는 단백질의 모습을 전형적으로 보여 준
다. 지구상에 존재하는 생명체는 기본적으로 동일한 몇 가지 원소로 이루어져 있다. 이 원소들은 이온이나 작은 분
자 형태로 존재하며, 대부분은 서로 결합해 고분자를 형성한다. 생명체의 구조적, 기능적 단위인 세포를 구성하
는 원소는 주로 C , H , O , N 으로 구성되어 있다. 모든 생명체에서 이 원소들은 중요한 생명 분자인 탄수
화물, 지질, 단백질, 핵산을 구성한다. 이들은 C 를 중심으로 고유의 분자 구조를 이루고 있으며, 고분자 화합
물을 이루고 있어 거대 분자라고 불린다. 이 단원에서는 세포를 구성하는 유기 화합물의 핵심 원소인 탄소의 특
징, 다양한 유기 화합물의 구조와 기능을 알아보자.
 I 세포의 에너지

유기 화합물
01 학습 목표 ■ 세포를 구성하는 유기 화합물의 독특한 화학적 특성을 설명할 수 있다.
■ 유기 화합물의 특성을 결정하는 기능기의 종류와 기능을 설명할 수 있다.

살아 있는 모든 생명체에서 가장 핵심적인 원소는 무엇일까? 생명체는 주로 탄소 탄소

( C ), 수소( H ), 산소( O ), 질소( N )라는 원소로 구성되어 있다. 생명체를 구성하는 원소 기호 C , 원자 번호 6 , 원

이 원소들은 서로 결합하여 고분자 화합물을 이루어 생명 활동에 필요한 여러 가지 작 자량 12.0107g/mol , 전자 배

열은 1s 2 2s 2 2p 2 이다.
용을 하는데, 이러한 원소들 중에서 특히 탄소가 핵심 역할을 한다. 이렇게 생명체에
서 탄소를 중심으로 이루어진 화합물을 유기 화합물이라 부른다.
전자

1 탄소 원자가 생화학 반응에서 주된 역할을 한다

핵
생명체를 구성하는 유기물의 기본 골격을 이루는 탄소는 매우 다양한 특성을 나타
낸다. 원소의 화학적 성질은 최외각에 있는 전자에 의해서 결정된다. 탄소는 전자 6개
를 가지고 있는데, 첫 번째 전자 껍질에 2개, 두 번째 전자 껍질에 4개가 들어 있다. 탄
소 원자 하나는 전자를 최대 8개 가질 수 있는 최외각 전자 껍질에 4개를 가지고 있다.
탄소는 다른 원소와 전자 4개를 공유하여 전자 8개를 채워 탄소 원자는 최대 네 방향으
로 가지를 뻗을 수 있다.
가장 간단한 탄소 화합물은 메테인( CH4 )이며, 수소 원자 4개가 탄소와 공유 결합
을 하고 있고, 가상의 사면체에서 4개 꼭짓점에 위치한다. [그림Ⅰ- 1 ]은 단일 결합을
하고 있는 메테인의 구조를 나타낸 것이다. 그런데 탄소 원자가 이중 결합을 할 때에는
다른 결합각과 모양이 생긴다. 커다란 유기 분자는 매우 정교한 구조를 가질 수 있다.

H C H

[ 그림 I - 1 ] 메테인의 구조

13
 2 탄소 골격의 다양성은 생명의 다양성과 관계가 있다

유기 분자에서 탄소 원자가 다른 탄소 원자와 결합하여 만들어진 긴 원자 사슬을 탄

소 골격이라고 한다. 탄소 골격은 길이가 다양할 뿐 아니라, 가지가 있는 것도 있고
없는 것도 있다. 탄소 골격은 이중 결합을 하고 있는데 수와 위치가 다양하게 나타날
수 있으며, 일부 탄소 골격은 고리 모양을 하고 있다. 동일한 분자식을 가지고 있지만
서로 다른 구조적 배열을 하는 화합물을 이성질체라고 한다[그림Ⅰ- 2]. 이성질체는
하나의 탄소 원자에 결합한 네 부분의 결합 차이에서 만들어질 수 있다. 이러한 형태
의 이성질체는 한 가지 약물에 있는 두 가지 이성질체의 효과가 동일하지 않거나 이들
이 서로 다른 효과를 가질 수 있기 때문에 제약 산업에서 특히 중요하다. 이러한 탄소
골격의 특성이 생명체를 구성하고 있는 분자의 다양성과 복잡성을 만들어 낸다.

H
H C H
H H H H H H H H
H C C C C C H H C C C C H

H H H H H H H H H

(a ) 구조 이성질체 (b ) C is - tra n s 이성질체

C O 2H C O 2H

C C
H NH 2 NH 2 H

C H3 C H3

L 이성질체 D 이성질체

(c ) 거울상 이성질체

[ 그림 I - 2 ] 여러 가지 이성질체

남성 호르몬과 3 기능기는 유기 화합물의 독특한 성질을 나타나게 한다

여성 호르몬의 구조
유기 화합물의 독특한 성질은 탄소 골격에 결합되어 있는 기능기라고 하는 원자의
OH
에스트로젠 CH 3 그룹에 의해서 결정된다.
생명체의 화학 반응에서 중요한 역할을 하는 기능기는 수산기, 카보닐기, 카복실기, 아미
노기, 설프하이드릴기, 인산기, 메틸기 등 일곱 가지로 나뉘며, 대부분 극성을 나타낸다. 이
OH
들 극성기를 가진 화합물은 친수성이어서 물에 잘 용해된다. 메틸기는 비극성이며 반응성

테스토스테론 OH 이 없지만, 분자의 구조에 영향을 미쳐 기능에도 영향을 준다[그림Ⅰ- 3].

CH 3
화학적 기능기의 작은 차이로 인해 신체의 형태와 행동에 큰 차이가 생길 수 있다.
CH 3

예를 들어 여성 호르몬과 남성 호르몬은 기능기의 일부만 다른데 이 때문에 암수가

O
서로 대비되는 차이가 나타난다.

14
 I 세포의 에너지

수산기(하이드록시기)
OH 수산기(-OH )에서 수소 원자는 산소 원자에 결합되어 있고, 이는 다시
유기 분자의 탄소 골격에 결합되어 있다(이 기능 그룹을 수산화 이온인

OH - 와 혼동하지 말 것. ) - HO로도 쓸 수 있다.

O
카보닐기
C

카보닐기( C = O)는 이중 결합에 의해 산소와 연결된 탄소로 구성된다.

카복실기
O 탄소 원자에 산소 원자가 이중 결합으로 연결되어 있고, 동시에 수산기
C

OH ( -OH ) 가 결 합 되 어 있 을 때 원 자 들 의 전 체 배 열 을 카 복 실 기
( -COOH )라 한다.

아미노기
H

N 아미노기( -NH 2 )는 질소 원자가 수소 원자 2개와 탄소 골격에 연결

H
되어 있다.

설프하이드릴기
SH
설프하이드릴기( -SH )는 황 원자가 수소 원자에 결합된 형태이며, 모
양은 수산기와 유사하다. - HS로도 쓸 수 있다.

인산기
O 인산기에는 인 원자가 산소 원자 4개에 결합되어 있다. 산소 1 개
O-
O P
는 탄소 골격에 결합되어 있고, 산소 2개는 음전하를 띤다. 인산기
O-

( -OPO 32 - , 약칭하여 P )는 인산 그룹( -OPO 3 H 2 : 수소 2개에 주

목)이 이온화된 형태이다. .

메틸기
H

C H 메틸기( -CH 3 )는 탄소 원자 하나에 수소 원자 3개가 결합된 형태이다.

H
메틸기는 탄소나 다른 원자에 부착된다.

[ 그림 I - 3 ] 유기 화합물의 기능기

확인 문제

01 탄소 원자가 생물체를 구성하는 유기물의 중심 원소로 기능하는 이유는 무엇인지 쓰시오.

02 동일한 분자식을 가지지만 구조가 다른 화합물을 무엇이라고 하는지 쓰시오.

03 기능기의 종류에 따라 산 혹은 염기로 작용하는 이유는 무엇인지 쓰시오.

15
 탄수화물
02 학습 목표 ■ 탄수화물의 기본 단위와 결합 방식의 차이에 따른 다양성을 설명할 수 있다.
■ 다당류의 종류별 구조와 기능을 구분하여 설명할 수 있다.

H O 탄수화물은 생명체의 주요 에너지원이며 몸을 구성하는 물질이다. 탄수화물은 가

1 C
장 단순한 형태의 작은 분자인 단당류와, 수많은 단당류가 중합체를 이룬 다당류가
2
H C OH
있다. 탄수화물은 음료수나 과일에 있는 포도당, 과당과 같은 단당류와 밥, 빵, 옥수수,
3
HO C H
감자 등에 있는 녹말 등 커다란 다당류에 이르기까지 종류가 다양하다.
4
H C OH
5
H C OH
6 1 탄수화물을 이루는 기본 단위는 단당류이다
H C OH

H 탄수화물의 가장 단순한 형태인 단당류는 일반적으로 CH2 O 의 배수가 되는 분자

포도당
식을 갖고 있다. 탄수화물이라는 이름도 탄소( C )와 물( H 2 O )이 결합한 것처럼 보이
H
기 때문에 붙여진 이름이다. 대표적인 단당류인 포도당의 분자식은 C6 H 12 O 6 이다.
H C OH
포도당은 구조적으로 많은 수산기( -OH )와 하나의 카보닐기( > C = O )를 가지고
C O
있는 것이 특징이다. 수산기는 알코올의 성질을 갖게 하고, 카보닐기의 위치에 따라
HO C H
서 알데하이드(알도스)나 케톤(케토스)이 된다.
H C OH
[그림Ⅰ- 4] 에서와 같이 포도당과 과당의 분자식은 모두 C 6 H 12 O 6 으로 같지만
H C OH
원자의 배열이 다른 이성질체이다. 포도당은 알도스이지만 과당은 케토스인데, 서로
H C OH
특성이 달라서 과당은 포도당보다 단맛이 훨씬 더 강하다.
H
포도당과 과당은 탄소 골격이 탄소 6 개로 이루어져 6 탄당이라고 하며 가장 흔한 당
과당
이다. 3 탄당과 5 탄당도 흔하다.
[ 그림 I - 4 ]
포도당과 과당의 구조 당의 구조를 그릴 때 직선처럼 탄소 골격을 그리는 것이 편리하지만, 수용액에서
대부분의 단당류는 포도당에서처럼 고리 구조를 형성한다[그림Ⅰ- 5].

H O
1C 6 CH OH
2
6 CH OH
2
2
H C OH 5C O H 5C O
H H H H
3
HO C H H H
4C 1C 4C 1C
4 OH H OH H
H C OH O
OH 2 OH 2
5 3C C 3C C OH
H C OH
6 H OH H OH
H C OH

[ 그림 I - 5 ] 포도당의 선형 구조와 고리 구조

16
 I 세포의 에너지
단당류, 특히 포도당은 세포 활동의 주요 에너지원이다. 포도당은 분해될 때 에너
지를 방출하기 때문에, 세포는 세포 호흡 과정을 통하여 포도당 분자를 분해하여 에
너지를 얻는다. 또 단당류, 특히 포도당은 아미노산과 지방산 같은 여러 종류의 유기
분자를 합성하는 원료로 이용된다. 세포에서 즉시 이용되지 않는 단당류들은 보통
이당류와 다당류가 된다.

2 이당류는 단당류 2개가 결합한 것이다

이당류는 단당류 2개가 탈수 축합하여 만들어져서 붙여진 이름이다. 엿당으로 알

려진 맥아당(maltose)은 포도당 두 분자가 연결되어 만들어진 것이며, 맥아 분유 셰
이크・ 맥아 분유 사탕 등을 만드는 데 사용한다. 이당류는 하나의 단당류에서 수산 이당류
기를 내놓고 다른 단당류는 수산기에 있는 수소 원자를 내놓는다. H 2 O 가 방출되면 엿당 = 포도당 + 포도당
설탕 = 포도당 + 과당
서 산소 원자가 하나 남으며, 이 산소가 단당류 2개를 연결한다. 가장 흔한 이당류인
젖당 = 포도당 + 갈락토스
설탕(sucrose)은 포도당과 과당으로 이루어져 있는데, 식물은 광합성을 하지 않는 곳
으로 체관을 통해 탄수화물을 설탕 형태로 보낸다[그림Ⅰ- 6].

CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH 2OH

1-4
H O H H O H H O H 글리코사이드 H O H
H H H 1 결합 4 H
OH H OH H OH H OH H
OH HO OH HO
HO O OH

H OH H OH H OH H OH
H 2O
포도당 포도당 엿당

CH 2OH CH 2OH
CH 2OH 1-2 CH 2OH
H O H O H H O H 글리코사이드 O H
H H 1 2
OH OH 결합
H H HO H H HO
OH HO HO
HO CH 2OH O CH 2OH
H OH OH H H OH OH H
H 2O
포도당 과당 설탕

[ 그림 I - 6 ] 엿당과 설탕의 형성

3 다당류는 기본 구성 물질은 같지만 결합 방식에 따라 다양하다

다당류는 단당류 수백 또는 수천 개가 연결된 고분자 화합물이다. 다당류는 저장

물질이나 세포 또는 생명체 전체를 보호하는 구조물을 이룬다. 식물과 동물 모두 나중
에 사용하려고 탄수화물을 다당류 형태로 저장한다. 일반적으로 식물은 녹말과 셀룰
로스, 동물은 글리코젠이라는 다당류를 가지고 있다.
녹말은 포도당으로만 이루어진 다당류이며, 식물에서 과립 형태로 저장한다. 녹말은
포도당 단량체가 연결될 때 결합 각도 때문에 나선형으로 꼬여 있으며, 가지가 없는
것과 있는 것으로 나뉜다.

17
 셀룰로스는 단단한 식물 세포벽의 주성분이다. 셀룰로스는 녹말처럼 포도당으로 이
루어진 중합체이지만, 포도당 단량체가 서로 다른 방향으로 결합하여 나선 구조를 형성
하지 않고 가지가 없는 막대형이다. 셀룰로스 분자들이 평행하게 배열되어 입자들이 수소
결합으로 서로 연결되어 미세 섬유라는 단위로 묶여 있다. 이런 밧줄과 같은 미세 섬유가
식물을 지탱하는 견고한 구조 물질로 목재 구조물을 이루는 강한 물질을 만든다.
글리코젠은 동물에서 여분의 당을 저장하는 다당류이다. 글리코젠은 녹말보다 가
지가 더 많다. 글리코젠은 대부분 포도당이 필요할 때 가수 분해되어 포도당을 방출하
며 간이나 근육 세포에 과립 형태로 저장된다.

α 포도당과 β 포도당 H O
a 포도당과 b 포도당은 구조 CH2OH C CH2OH
H H H OH
O H C OH O
이성질체이다. 1 번 탄소에 붙어 H H
4 1 4 1
있는 – H 와 – O H 의 위치가 OH H HO C H OH H
HO OH HO H
반대이다. H C OH
H OH H OH
H C OH
H C OH
a 포도당 H b 포도당

(a ) a 포도당과 b 포도당의 고리 구조
상호 전환이 가능한 두 포도당의 형태는 1 번 탄소에 붙는, 파란색으로 강조된 수산기 위치가 서로 다르다.

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O O
1 4
OH OH OH OH
HO O O O OH

OH OH OH OH

(b ) 녹말: a 포도당 단위체의 1 - 4 결합

모든 단위체가 동일한 위치에 놓여 있다. 노란색으로 강조된 수산기의 위치가 셀룰로스의 수산기와 다르다.

CH2OH OH CH2OH OH

O O
O OH O OH
OH 1 4 O OH O
HO O O

OH CH2OH OH CH2OH

(c ) 셀룰로스: b 포도당 단위체의 1 - 4 결합

셀룰로스의 경우, b 포도당 단위체의 위치가 매번 이웃한 포도당 단위체의 위치에 대해 뒤집히게 된다.

[ 그림 I - 7 ] 녹말과 셀룰로스의 구조

확인 문제

01 단당류 중 6탄당에서 분자식은 같지만 구조와 기능이 다른 화합물을 제시하시오.

02 이당류의 종류와 결합 방식을 설명하시오.

03 식물의 다당류인 녹말과 셀룰로스의 분자 구조는 어떻게 다른지 설명하시오.

18
 I 세포의 에너지

지질
03 학습 목표 ■ 지질을 이루는 기본 단위와 기능을 설명할 수 있다.
■ 지질의 분자 구조나 결합 방식에 따른 기능의 차이를 설명할 수 있다.

지질은 물과 잘 섞이지 않는 특징을 가진 다양한 화합물로 구성되어 있다. 지질은 주

로 비극성 공유 결합으로 연결된 탄소와 수소 원자로 이루어져 있다. 지질은 탄수화물
이나 단백질 등과 달리 소수성을 나타낸다. 또 지질은 커다란 고분자가 아니고, 작은
단량체로 만들어진 중합체도 아니라는 점이 특징이다.

1 지방은 지방산과 글리세롤로 이루어진다

지방은 [그림Ⅰ- 8 ]과 같이 지방산과 글리세롤로 이루어진 커다란 지질 분자이며,

주로 에너지를 저장하는 데 사용된다. 글리세롤은 수산기를 가지는 탄소 3 개로 구성된
알코올이다. 지방산은 하나의 카복실기에 보통 탄소 원자 16 개 또는 18 개를 가지는
탄화수소 사슬이 연결된 구조로 되어 있다. 지방이 소수성을 가지는 것은 바로 이 탄
화수소 사슬 때문이다. 지방산의 탄화수소 사슬을 이루고 있는 탄소 원자 간에 수소
원자가 최대한으로 붙어 있으면 수소가 포화되어 있다고 하여 포화 지방산이라 하고,
탄소 원자 간에 수소 원자가 제거되어 이중 결합이 있으면 불포화 지방산이라 부른다.
대표적인 중성 지방인 트라이글리세라이드는 글리세롤 한 분자에 지방산 3 개가 결
합된 구조이다. 트라이글리세라이드에 있는 지방산이 모두 포화 지방산으로 되어 있
으면 포화 지방이라 하고, 불포화 지방산을 가지고 있으면 불포화 지방이라 부른다.
불포화 지방산은 이중 결합이 있는 부분에서 꺾이기 때문에 실온에서 지방산 분자들
이 서로 촘촘하게 뭉칠 수 없어 쉽게 응고되지 않는다. 따라서 불포화 지방산이 많은
옥수수유・ 올리브유와 같은 식물성 지방은 실온에서 액체이고, 버터나 삼겹살의 지방
과 같은 동물성 지방은 포화 지방산이 많기 때문에 실온에서 빽빽이 결합하여 고체 상
태로 있다.
글리세롤
H O
지방산
H C O C CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH3
O
H C O C CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH3
O
H C O C CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH
2 CH2 CH
2 CH2 CH
H
2 CH2 CH
2 CH3

[ 그림 I - 8 ] 지방(트라이아실글리세롤)의 구조

19
 2 세포막에서 인지질은 친수성과 소수성을 모두 가지고 있다

CH2 - N(CH3)3
세포막의 주성분은 인지질과 단백질이다. 인지질은 지방과 비슷한 구조
CH2
콜린
O
O P O-
인산염
이지만, 지방산을 2 개만 가지고 있고, 글리세롤 3 번 탄소에 인산기가 결합
O
CH2
O
CH
O
CH2
글리세롤 되어 있다. 이러한 구조를 가지고 있어서 인지질은 독특한 특성을 가진다.
C O C O
세포막에서 여러 분자의 친수성 말단과 소수성 말단이 모여 막을 이루는 인
소수성 꼬리

지방산 지질 이중층을 형성한다. 지방산의 긴 탄화수소는 물을 싫어하는 소수성

말단이 되고, 인산기와 그곳에 결합되어 있는 작은 분자들은 물을 좋아하
는 친수성 말단이 된다. 인지질은 양친매성 때문에 물에 들어가면 소수성
(a ) 구조식 (b ) 공간 채움 모형
말단이 물에 접하지 않고, 친수성 말단이 물과 접할 수 있도록 두 층으로
[ 그림 I - 9 ] 인지질의 구조
된 지질 이중층을 형성한다.

세포의 안과 밖 3 왁스와 스테로이드도 지질의 일종이다

세포 밖
친수성 머리
왁스는 지방산과 알코올이 결합되어 있는 지질의 한 종류다. 왁스는 사과와 배 등
과 같은 과일의 껍질 표면에 피막을 형성하고, 곤충은 왁스층을 가지고 있어 몸이 건
조해지는 것을 방지한다.
스테로이드는 콜레스테롤에서 볼 수 있는 것처럼 육면체 고리 3 개와 오면체 고리 1

소수성 꼬리 세포 안 개가 합쳐진 탄소 골격을 갖고 있는 지질이다[그림Ⅰ- 1 0]. 콜레스테롤은 동물 세포막

을 구성하는 성분이며, 성호르몬을 비롯하여 다양한 스테로이드 호르몬을 만드는 원
곤충의 왁스층 료 물질이다. 따라서 콜레스테롤은 인체에서 중요한 역할을 하는 물질이지만 혈중 콜
레스테롤 함량이 너무 높으면 동맥 경화의 원인이 되기도 한다.

H3C CH3

CH3
CH3

CH3

HO

[ 그림 I - 1 0 ] 콜레스테롤의 구조

확인 문제

01 포화 지방과 불포화 지방은 분자 구조가 어떻게 다른지 설명하시오.

02 인지질이 세포막의 주요 성분이 될 수 있는 이유는 무엇인지 쓰시오.

03 지질(lip id )과 지방(fa t)의 차이는 무엇인지 쓰시오.

20
 I 세포의 에너지

단백질
04 학습 목표 ■ 단백질의 기본 단위와 결합 방식을 설명할 수 있다.
■ 단백질의 구조적 특징을 단계별로 설명할 수 있고 그 기능을 설명할 수 있다.

단백질은 생명체 구성 물질이면서 에너지원으로 쓰이는 고분자 화합물이다. 단백

질은 생물의 구조와 기능에 필수적인 생명 분자로, 세포의 건조 중량의 대략 절반
정도를 차지한다.

1 단백질은 체내에서 다양한 기능을 한다

단백질은 생명체 내에서 일어나는 모든 일에 관여한다. 단백질의 중요한 기능 중

하나는 효소로 작용하는 것이다. 효소는 생체 촉매이며, 세포 내에서 일어나는 모든
생화학 반응을 촉진하여 물질대사를 조절한다.
단백질은 세포 골격을 이루고 머리카락이나 인대와 같이 섬유를 통해서 지지 역할
을 하는 구조 단백질, 근육을 수축해 운동이 일어나도록 하는 수축 단백질, 달걀흰자
의 난백 알부민과 같은 저장 단백질, 혈액을 통해 근육 등 각 조직 세포에 산소를 공
급해 주는 헤모글로빈과 같은 운반 단백질 등으로 나뉜다. 그 밖에 혈당을 조절하는
인슐린과 같은 호르몬 단백질, 다른 조직 세포에서 방출되는 신호 단백질이 되기도
하고, 이를 감지하는 수용체 단백질, 항체와 같이 외부 물질이 침입하면 신체 방어를
담당하는 방어 단백질 등이 있다. 이와 같은 다양한 기능은 단백질의 다양한 구조에
서 비롯된다.

2 단백질의 기본 단위는 아미노산이다

단백질은 모든 생물 분자 중에서 가장 정교하고 다양하다. 단백질은 매우 다양한

구조와 기능을 가졌지만, 모든 단백질은 공통적으로 아미노산 20종류가 펩타이드 결
합으로 연결된 고분자 화합물이다. 아미노산은 모두 공통된 구조를 나타낸다. [그림
Ⅰ- 1 1 ]과 같이, 아미노산은 비대칭 알파 탄소라 불리는 중심 탄소에 아미노기와 카
복실기가 붙어 있고, 수소 원자와 R 로 표시한 화학기 20종류가 붙어 있다. 곁사슬
이라 부르는 R 에 따라서 아미노산의 종류가 결정되고, 각 아미노산의 독특한 성질
이 나타난다.

21
 CH3 OH
S
CH2 SH
CH2 CH2 CH2
H H H
H N C C N C C OH H N C C OH
곁사슬(R 기)
H O H O H O
펩타이드 결합
R H 2O

α 탄소 새로운 펩타이드
CH3 OH 결합의 생성

H O S
곁사슬 CH2 SH
N C C
CH2 CH2 CH2
H OH H H H
H
골격 H N C C N C C N C C OH
아미노기 카복실기 H O H O H O

아미노 말단 펩타이드 결합 카복실 말단

(N- 말단) (C - 말단)

[ 그림 I - 1 1 ] 아미노산의 구조 [ 그림 I - 1 2 ] 펩타이드 결합

아미노산과 아미노산 사이의 결합을 펩타이드 결합이라고 한다. 펩타이드 결합은

한 아미노산의 카복실기와 다음에 오는 아미노산의 아미노기가 공유 결합을 하여 물
분자 하나가 빠져나가면서 이루어진다[그림Ⅰ- 1 2 ]. 이러한 과정이 반복되면서 많은
아미노산이 펩타이드 결합으로 연결되어 폴리펩타이드가 만들어진다. 폴리펩타이드
사슬의 한쪽 끝에는 아미노기( N - 말단)가 있고, 다른 쪽 끝에는 카복실기( C - 말
단)가 있다. 폴리펩타이드의 길이는 아미노산 약 50 개부터 1 , 000 개 또는 그 이상의
아미노산까지 매우 다양하다. 이러한 아미노산이 어떻게 연결되느냐에 따라서 다른
단백질이 되기 때문에, 아미노산 20 종류에서 만들어질 수 있는 단백질의 종류는 무
한에 가깝다.

3 단백질은 4단계 구조로 이루어졌다

단백질의 기능은 단백질의 독특한 모양에 의해서 결정되므로, 단백질이 변성되어

모양이 변하면 기능을 상실한다. 단백질은 구성하는 아미노산과 그 아미노산들 간의
결합 방식에 따라 다양한 구조를 나타낸다. 단백질의 구조는 네 단계로 이루어져 있다.
첫째, 단백질 1차 구조는 그 단백질을 구성하는 아미노산 서열을 말한다. 단백질
마다 아미노산의 종류와 수, 배열 순서가 각각 다르다. 아미노산의 배열 순서는 단
백질의 종류를 나타내며, 아미노산 서열에서 하나만 변해도 단백질의 모양과 기능에
심각한 영향을 미칠 수 있다. 단백질의 아미노산 서열은 유전 정보에 의해서 결정
된다.
둘째, 단백질 2 차 구조는 폴리펩타이드의 일부가 꼬이거나 접혀 나타나는 일정한
패턴을 의미한다. 단백질 2 차 구조에는 α 나선 구조와 β 병풍 구조가 있다. α 나선 구
조는 폴리펩타이드 사슬의 일부가 꼬여서 나선을 형성하는 것이며, 아미노산의 R 기

22
 I 세포의 에너지
가 인접해 있는 아미노산 사이에서 나선 구조가 만들어진다. β 병풍 구조는 인접한 폴
리펩타이드 사슬들 사이에 접힌 구조의 일부 사이에서 나타난다. 단백질 2 차 구조는
펩타이드 결합을 이루고 있는 분자들 사이의 수소 결합에 의해서 형성된다. 폴리펩
타이드 사슬의 중간에 2 차 구조들이 형성되어 있다.
셋째, 단백질 3 차 구조란 단백질의 3 차원적 형태를 말하며, 구형이나 섬유 모양을
하고 있다. 이러한 단백질 3 차 구조가 단백질의 기능을 결정한다. 구형 단백질은 수
용액 속에서 α 나선 구조와 β 병풍 구조들이 조밀하게 서로 꼬이고 접혀서 독특한 모
양의 3 차원적 형태를 갖는다. 단백질 3 차 구조는 폴리펩타이드를 구성하고 있는 아미
노산의 R 기 간의 상호 작용과 R 기와 물의 상호 작용에 의해서 결정되며, 이황화 결
합에 의해서 단백질의 3 차원적 모양이 더욱 강화된다.
넷째, 일부 단백질은 폴리펩타이드 하나 이상으로 이루어져 하나의 기능적 거대
분자를 형성하고 있는데, 이를 단백질 4 차 구조라 부른다. 예를 들어, 산소를 운반하는
헤모글로빈 단백질은 α 사슬 2개와 β 사슬 2개, 모두 폴리펩타이드 4 개로 구성된다.

O H O H O O H
H
C N
N C C N C CN C C CN C C N C C N C
C N
C C
C
O H O O H
H H O

O C H O C O C H O H
H C
C C N C CN C
C N N C N N C C N C C N
C O C H O H H O
H
2차 구조(β 병풍 구조)

류신
린-
발 린- 글 리 신 - 세

1 차 구조
(아미노산 배열) C
C H H
N C
O C N
O C
H H C
N C C N
C O
C HO 3차 구조
H
N C C
O
N
O
H C
H C
C N
N C
O
O
2차 구조(α 나선 구조)
4차 구조

[ 그림 I - 1 3 ] 단백질의 구조

확인 문제

01 단백질의 종류가 다양하게 나올 수 있는 이유는 무엇인지 쓰시오.

02 단백질이 생물체 내에서 어떤 역할을 하는지 설명하시오.

03 단백질이 기능을 발휘하는 데 단백질의 모양이 중요한 이유는 무엇인지 쓰시오.

23
 핵산
05 학습 목표 ■ 핵산의 기본 단위와 결합 방식의 차이에 따른 다양성을 설명할 수 있다.
■ 세포 내 DNA 와 R NA 의 구조와 역할을 구분하여 설명할 수 있다.

핵 속의 핵산은 유전 정보를 저장하고 전달하는 중요한 역할을 담당한다. 핵산은

DNA (Deoxyribonucleic acid )와 RNA (Ribonucleic acid )로 나뉜다. 핵
산은 뉴클레오타이드라고 하는 단량체들의 중합체로 이루어진 고분자 화합물이다.

1 핵산의 구성 성분은 뉴클레오타이드이다

핵산은 구성하고 있는 뉴클레오타이드는 [그림Ⅰ- 1 4]에서와 같이 당을 중심으로 염

기와 인산이 결합되어 있다. 당은 5탄당인데, RNA는 리보스를, DNA는 2번 탄소의
-OH 기에서 산소가 빠진 디옥시리보스를 가지고 있다. 5탄당의 5번 탄소에 인산기가
붙어 있고, 5탄당의 1번 탄소에 질소 염기가 결합되어 있다. DNA는 질소 염기로 아데
닌(adenine, A), 구아닌(guanine, G), 사이토신(cytosine, C), 타이민(thymine, T)을
가지고 있다. RNA는 DNA와 마찬가지로 A, G, C를 가지고 있고, DNA의 타이민
대신에 유라실(uracil, U)을 가지고 있다.

2 핵산은 당- 인산 골격을 형성한다

핵산은 뉴클레오타이드의 중합체로 이루어져 있으며, 뉴클레오타이드들의 탈수

축합 반응에 의해서 연속적으로 연결되어 있다. 뉴클레오타이드 하나의 당에 새로
운 뉴클레오타이드의 인산기가 결합한다. 뉴클레오타이드 2개 이상에서는 새로운 뉴
클레오타이드가 기존 뉴클레오타이드의 당에 인산기를 결합시키면서 신장된다. 그
결과 [그림Ⅰ- 1 4]와 같이 당- 인산 결합이 골격을 형성한다. 폴리뉴클레오타이드
의 한쪽 말단에는 당의 5′ 탄소에 인산기가 있고, 다른 쪽 말단에는 3′ 탄소에 수산기
( -OH )가 있다.
NH2
인산기 7N 6C
5
C N1 질소 함유 염기
HC
O O O 8 (아데닌을 예시함)
C CH
9N 4
3N
2
-
O P O P O P O 5′CH2 O

4′C 1′
O- O- O- H H C 당(리보스 또는 디옥시리보스)
H 3′C C 2′ H
OH 리보스
HO
H 디옥시리보스

[ 그림 I - 1 4 ] 핵산의 구조

24
 I 세포의 에너지
RNA는 대개 폴리뉴클레오타이드 한 가닥으로 되어 있고, DNA는 폴리뉴클레
오타이드 두 가닥이 서로 꼬인 이중 나선 구조를 이루고 있다[그림Ⅰ- 1 5]. DNA의
두 가닥은 5´ → 3´ 방향으로 서로 반대 방향으로 달리고 있어서 역평행 배열을 하
고 있다. DNA에서 뉴클레오타이드에 결합되어 있는 질소 염기는 당- 인산 골격의 나
선 구조 안쪽에 위치하고, 항상 아데닌은 타이민과, 사이토신은 구아닌과 짝을 이루
며 수소 결합으로 그 구조를 유지하고 있다. 따라서 한쪽 가닥의 염기 서열을 알고 있
다면 다른 쪽 가닥의 염기 서열도 알 수 있다. 예를 들어, DNA 한 가닥의 염기 서
열이 5´ - ATCCAGT- 3´ 라면, 이와 짝을 이루고 있는 가닥의 염기 서열은 3´ -
TAGGTCA- 5´ 가 된다. 이와 같이 DNA의 이중 나선은 서로 상보적이어서, DNA
가 복제될 때 각 가닥은 주형이 되어 새로운 상보적인 가닥을 만들기 때문에 유전자의
정확한 복제가 가능하다.
DNA 분자는 수십 수만개의 염기쌍으로 이루어져 있다. DNA 분자 하나에는 많은
유전자가 있고, 각각의 유전자는 뉴클레오타이드를 구성하는 수백 혹은 수천 개의 독
특한 염기 서열을 가진다. 유전자 내의 뉴클레오타이드 서열에 따라서 단백질의 1차 구
조, 즉 아미노산 서열이 결정된다.

3′
5′ 당・ 인산 골격

수소 결합

T A

수소 결합으로
연결된 염기쌍
G C
C G
A T
C G G
G C
U C
T A A

3′
5′ 수소 결합으로
연결된 염기쌍

[ 그림 I - 1 5 ] D N A 와 R N A 의 분자 구조

확인 문제

01 핵산의 단위는 무엇이고 이들이 어떤 방식으로 결합하는지 설명하시오.

02 DNA 의 구조적 특징을 5가지 이상 제시하시오.

03 DNA 와 R NA 의 화학적 구조의 차이를 설명하시오.

25
 중단원 마무리

탐구(토의・ 발표하기) 막단백질은 이동하는가?

[실험]
존스 홉킨스 대학교의 프리에와 에디딘은 생쥐와 사람 세포의 세포막 단백질을 각각 두 가지로 다르게 표지하고 세포
들을 융합한 후 현미경을 사용하여 잡종 세포에 있는 표지된 단백질을 관찰했다.
[결과]
막 단백질들

1 시간 후의 혼합된
단백질들
생쥐 세포
인체 세포 잡종 세포

[토의]
1 . 이 실험 결과에서 도출할 수 있는 막의 기능은 무엇인가?
2. 단백질은 세포막에 어떻게 위치하고 있는가?

중단원 요약

유기 화합물은 살아 있는 생명체를 구성하고 있는 화합물이며, 주로 탄소 원자를 기본 골격으로 한다. 유기 화합물은 메테

인( CH 4 )과 같이 탄소 하나로 이루어진 분자에서 탄소 수천 개로 이루어진 거대한 단백질까지 크기가 매우 다양하다.

탄수화물은 세포의 주요 에너지원이며, 구성 성분이다. 탄수화물을 이루는 기본 단위는 단당류이고, 단당류가 글리코사이
드 결합에 의해서 이당류와 다당류를 형성한다.

지질은 탄화수소를 기본으로 하는, 물에 녹지 않는 비극성 분자이며, 다양한 종류가 있다. 중성 지방은 글리세롤에 세 분자
의 지방산이 결합된 것이고, 인지질은 친수성과 소수성 부분을 함께 갖고 있어 세포막의 주성분이 된다.

단백질은 아미노산 20종류가 펩타이드 결합에 의해서 만들어진다. 단백질의 구조는 네 단계로 구성되어 있고, 단백질의 3
차 구조가 단백질의 고유한 특성을 결정한다.

핵산은 DNA 와 R NA 로 나뉜다. 염기와 당과 인산기로 이루어진 뉴클레오타이드 사이의 당과 인산기 사이의 공유 결합에
의해서 핵산 사슬을 형성한다. DNA 는 뉴클레오타이드 사슬 두 가닥이 이중 나선으로 서로 감으며 두 기둥을 이루고 있다.
A - T, C - G 사이에 상보적인 염기쌍을 이루고 있는 것이 DNA 의 복제나 전사 과정을 이해하는 데 중요하다.

26
 I 세포의 에너지

읽기 자료

방탄복보다 가볍고 센 첨단 ‘거미줄 군복’…곧 등장

미래 전장에서 군인들의 몸을 보호해 줄 방탄 군복의 재질은 기존의 특수 가공된 나염 원

단이 아니라 ‘거미줄’이 될 수도 있다. 미국 과학 전문 매체 <라이브 사이언스닷컴>은 미
시건 기반 크레이그 바이오크래프트 연구소(K ra ig B ioc ra ft La bora torie s )가 개발한
‘첨단 거미줄 소재’를 소개했다. 거미줄은 가볍고 유연하며 강철보다 강한 천연 섬유 중
하나이다. 자연 생태계에 처음 등장한 후 현재까지 약 1 억 4, 000만 년에 달하는 오랜
역사를 버텨 온 거미줄은 혹독한 자연 생태계에서 거미들의 안전한 피난처와 사냥 도구로
활용되며 최근 ‘의류 재질로 응용될 수 있지 않을까? ’ 하는 가능성이 꾸준히 제기되어 왔다.
특히 거미줄이 응용될 수 있는 분야는 군복으로 꼽힌다. 수많은 위험에서 군인의 몸을 보
호해야 하는 군복을 거미줄 소재로 만들면 굳이 무거운 방탄조끼를 입지 않아도 충분히
보호 작용을 할 수 있는 획기적인 발명품이 될 수 있지만 문제는 대량 생산을 할 수 있을
정도로 거미줄을 구하기 어렵다는 것이다. 거미 수십만 마리를 사육해 일일이 거미줄을
채집할 수도 없는 상황이다.
이에 크레이그 바이오크래프트 연구소는 다른 방법을 발견했다. 미국 애리조나 대학 등
에서 2000년대 초반부터 진행되어 온 ‘거미줄 단백질 분자 구조 연구’를 의류 소재 제작
으로 응용하는 연구를 진행한 것이다. 연구소는 노트르담 대학에서 진행된 연구에 주목
해, 유전자 변형 누에에 거미줄 생산 단백질을 주입하는 방식으로 거미줄 소재를 지속적
으로 생산할 수 있게 했다. 크레이그 바이오크래프트 연구소는 해당 연구에서 가능성을
유전자 변형 누에가 생산한 거미줄
발견, 노트르담 대학 연구진을 연구소 개발 부서로 초빙해 군복 소재 제작을 계속 진행해
실크로 만든 군용 장갑(확대 모습)
출처 ▶ 나우뉴스 201 4년 6월 26 왔다.
일 (h ttp : / / n own e ws . s e ou l. 연구소에 따르면, 이 거미줄 실크의 제작 비용은 k g 당 1 5 0달러로, 경쟁 소재인
c o. k r/ n e ws )
E.coli 섬유의 1 30, 000달러와 비교하면 매우 저렴하다. 우선적으로 201 5년까지 총규모
50억 달러에 달하는 일반 의류 섬유 시장 안착이 목표이며 2차적으로는 유연하고 강한
군용 속옷, 장갑 생산을 계획하고 있다.
크레이그 바이오크래프트 연구소의 최고 경영자 킴 톰슨은 ‘거미줄은 그 어디에서도 볼
수 없는 독특하고 강한 소재다. 특히 군인들에게 방탄복보다 가벼우면서 성능은 뛰어난
새로운 유형의 군복을 제공할 수 있을 것’ 이라고 밝혔다.

27
2 광합성

01 광합성의 원료와 생성물

02 엽록체의 미세 구조
03 전자 전달계와 A T P 합성
04 캘빈 회로
05 C 4식물과 C A M 식물

생각 열기
지구상에 존재하는 생명체는 생활하는 데 필요한 에너지를 직접 생산하기도 하고 다른 생물이 가지고 있는 에너지
를 섭취하여 이용하기도 한다. 식물은 태양에서 무한히 제공되는 태양 에너지를 이용하여 직접 자신에게 필요한
에너지를 얻는다. 가시광선은 식물에 흡수되어 생명 활동에 필요한 에너지를 만들 수 있도록 해 준다.
이 단원에서는 광합성의 두 단계, 즉 빛에너지를 화학 에너지로 전환시키는 명반응과 그 화학 에너지를 이용해
유기 분자를 합성하는 캘빈 회로를 알아보기로 하자.
 I 세포의 에너지

광합성의 원료와 생성물

01 학습 목표 ■ 광합성의 원료와 생성물이 무엇인지 밝혀낸 역사적 과정을 이해하고 설명할 수 있다.

식물 세포는 태양의 빛에너지를 받아들여 화학 에너지로 전환할 수 있다. 식물은

광합성을 통해 이산화 탄소와 물에서 유기물을 만들고 산소를 방출한다. 광합성 생물
은 거의 모든 생명체에 필요한 유기물질을 만들어 내는 궁극적인 생산원이다. 이처럼
광합성 생물은 생물권에 필요한 에너지원을 공급하기 때문에 생산자라고 부른다.

1 광합성 결과 생기는 유기물은 탄소에서 온다

고대 서양에서는 식물이 자라는 원리를 4원소설로 설명하려 했으며, 그 전통은 중

세까지 이어졌다. 1700년대까지 과학자들은 물과 공기가 식물의 영양을 위해 필요 잉엔하우스의 실험
빛이 들어가면 쥐는
한 원료 물질이라는 사실을 이해하고 있었다. 1779년 잉엔하우스(Ingenhousz, J. , 계속 산다.

1730~ 1799)는 동물의 호흡에 필요한 공기가 식물에 의해 채워지고, 동물이 방출한 기
체를 식물이 이용하는 것과 같은 상보적인 과정을 기록했다. 그는 녹색 식물이 빛이 있
을 때는 대기에서 CO 2 를 흡수하고, 빛이 없는 밤에는 CO 2 를 방출한다는 것을 증명
했다. 즉, 햇빛이 광합성의 에너지원이며, 낮 동안에 흡수한 CO 2 는 식물의 영양을 위
한 탄소원으로 이용되고, 밤에 방출된 CO 2 는 호흡의 산물임이 입증되었다. 광합성 반
응식의 중요한 성분은 스위스의 화학자 소쉬르(Saussure, N. T. , 1767~ 1845)에 의해
서 추가되었다. 소쉬르는 식물이 탄수화물을 생산하는 데 CO 2 와 H 2 O 를 이용한다고 빛이 들어가지 않으면
쥐가 죽는다.
주장했다. 덮개

2 광합성에서 생산되는 산소는 물에서 온 것이다

1800년대의 과학자들은 광합성 과정에서 이산화 탄소가 분해되어 산소가 방출되고,

물에 탄소를 더해서 당이 만들어진다고 생각했다.

빛에너지
6CO 2 + 6H 2 O C 6 H 12 O 6 + 6O 2
엽록체 (포도당)

그러나 1950년대에 이르러 과학자들은 산소의 동위 원소인 18

O 를 이용하여 광합성이
일어나는 동안 산소 분자의 경로를 추적하는 실험으로 ‘식물이 광합성을 할 때 물이 분해되
어 산소가 방출되고 수소가 당에 결합한다’는 반 닐의 가설을 조사했다.

29
 실험 1 : 6C 18O 2 + 12H 2O → C 6H 1218O 6 + 6O 2 + 6H 218O

실험 2 : 6CO 2 + 12H 218O → C 6H 12O 6 + 6 18O 2 + 6H 2O

이 실험 결과는 광합성 과정에서 발생되는 산소가 이산화 탄소에서 온 것이 아니라

물에서 온 것임을 증명해 준다. 최종적으로 산소의 출처가 밝혀짐으로써 광합성 반응
식은 다음과 같이 쓰는 것이 정확한 표현으로 정리되었다.

빛에너지
6CO 2 + 12H 2 O C 6 H 12 O 6 + 6O 2 + 6H 2 O
엽록체 (포도당)

3 광합성 과정에서 산화 환원 반응이 일어난다.

영양분을 합성하는 광합성은 에너지를 필요로 하는 산화 환원 반응이라고 할 수 있다.

광합성 과정에서 전자가 물에서 이산화 탄소로 이동하는 동안 가지고 있는 에너지가
증가한다. 이때 엽록체에 들어 있는 엽록소에서 포획된 빛에너지가 전자에 제공된다.
광합성은 빛에너지를 화학 에너지로 전환해 포도당 분자의 화학 결합 형태로 저장
하는 과정이며, 다음과 같은 특징을 갖는다.
첫째, 광합성은 흡열 반응이다. 저에너지 상태인 이산화 탄소와 물에서 고에너지
상태인 포도당을 생산할 때 외부에서 빛에너지가 흡수되기 때문이다. 둘째, 광합성은
탄소 화합물인 이산화 탄소에 수소가 첨가되어 환원되면서 포도당이 합성되는 과정이
다. 이때 수소 공급원으로 물이 사용된다. 물에 포함된 수소가 포도당 합성에 이용되
기 때문에 산소가 발생하는 것이다.

반응물: 6 CO2 12 H2O

생성물: C6H12O6 6 H2O 6 O2

확인 문제

01 하나의 씨앗이 큰 목재로 자라는 데 어떤 물질이 관여했을까?

02 1 800년대에 제안된 광합성 화학식의 문제점이 무엇인지 설명하시오.

03 에너지 대사와 관련하여 광합성을 설명하시오.

30
 I 세포의 에너지

엽록체의 미세 구조
02 학습 목표 ■ 엽록체의 구조와 기능, 광합성 색소의 역할을 설명할 수 있다.
■ 엽록소의 형광 발생 실험을 통해 엽록체의 틸라코이드 막에서 빛에너지가 흡수되는 과
정을 설명할 수 있다.

식물은 빛을 받으면 어떻게 물질을 합성할 수 있는 것일까? 빛을 직접 이용하여 물

질을 합성하는가, 아니면 다른 기작이 있는가?

1 엽록체는 럭비공처럼 생겼다

식물 잎의 엽육 세포와 공변세포, 어린줄기의 표피 세포에서는 현미경을 이용하면

엽록체라는 녹색 알갱이를 관찰할 수 있다. 엽록소는 엽록체 안에 있으며, 식물의 잎을
녹색으로 나타나게 한다. 식물의 엽록소는 광화학 반응을 일으키는 색소이며 빛에너지
를 화학 에너지로 전환시키는 작용을 한다. 식물은 대부분 잎에 엽록체가 가장 많기 때
문에 주로 잎에서 광화학 반응이 일어난다.
엽록체는 럭비공처럼 생겼으며 두께 2. 5 n m , 길이 5 n m 인 외막과 내막의 이중막
으로 싸여 있다. 엽록체에는 핵과 다른 자신의 DNA와 리보솜이 있어서 스스로 복제
할 수 있다. 엽록체 내부는 틸라코이드 막 여러 겹으로 이루어진 구조물과 기질로 구분
된다. 틸라코이드 막이 겹쳐져 마치 동전을 쌓아 놓은 것과 같은 라멜라 구조를 하고
있는데 이들을 그라나라고 하며 그라나 사이는 틸라코이드로 연결되어 있다. 기질 부
분은 스트로마라고 한다[그림Ⅰ- 1 6]. 광합성 색소는 틸라코이드 막에 분포하며, 고등
식물에는 엽록소 a, 엽록소 b, 카로틴, 잔토필 등이 있다.
CH2 CH3 엽록소 a
엽록체 엽육 세포 CH3 CHO 엽록소 b
잎의 횡단면 CH H
잎맥 C C C
H3C C C C C CH2 CH3
엽육 세포 C N N C
H C Mg C H
H3C C N N C
5 ㎛
C C C C CH3
기공 CO2 O2 H
C C C
CH2 H
엽록체 막 사이 공간 H C C

외막 CH2 C O O

C O O
그라나 O
내막 CH3
CH2
그라나 스트로마 1 ㎛
스트로마 틸라코이드 틸라코이드 공간

[ 그림 I - 1 6 ] 식물의 광합성이 일어나는 장소를 확대한 그림 [ 그림 I - 1 7 ] 엽록소의 구조

31
 [그림Ⅰ- 1 7]은 육상 식물에서 볼 수 있는 엽록소의 구조를 나타낸 것이다. 엽록소

a, b는 모두 헤모글로빈과 사이토크롬에서 볼 수 있는 포피린과 같은 복잡한 고리 구

조를 가지고 있으며, 이 고리 구조에 탄화수소 꼬리가 붙어 있다. 소수성 탄화수소
꼬리가 틸라코이드 막 내부의 소수성 부분에 위치하므로 엽록소가 막에 고정되고,
친수성인 고리 구조는 외부에 노출된다. 고리 부분은 탄소와 탄소 원자 간의 이중 결합
과 단일 결합이 교대로 나타나는 구조를 하고 있기 때문에 가시광선을 흡수하여 엽록소
분자가 들뜬상태로 전이될 수 있다.
고등 식물의 엽록소는 지구상에 도달하는 태양 광선의 가시광선 영역에서 녹색광을
반사하는 대신 적색광과 청색광을 잘 흡수하며, 엽록소가 잘 흡수하지 못하는 영역
은 카로티노이드와 같은 보조 색소들이 흡수한다. 카로티노이드는 탄소 원자와 탄소
원자 간의 이중 결합과 단일 결합이 교대로 나타나는 긴 직선형의 분자이다. 카로티
노이드는 400 ~ 550 nm 근처의 빛을 흡수하며, 오렌지색이나 노란색을 띤다[그림Ⅰ
- 1 8]. 빛을 많이 흡수하는 파장에서 광합성 양도 많다.

광
합 엽록소 a
성 엽록소 b
색
소
에
의 카로티노이드
한
빛
의
흡
수

400 500 600 700

빛의 파장(n m)
(a ) 흡수 스펙트럼

광
합
성
률
(

방
출
량
)

400 500 600 700

빛의 파장(n m)
(b ) 작용 스펙트럼

[ 그림 I - 1 8 ] 흡수 스펙트럼과 작용 스펙트럼

탐구 엽록소의 형광 반응

[실험]
1 . 식물의 잎을 갈아서 비커에 담는다.
2. 엽록소가 함유된 잎의 색소 추출물에 청색광을 비추어 보고 색깔의 변화를 관찰한다.

32
 I 세포의 에너지
2 엽록소는 빛을 받으면 광화학 반응이 일어난다

엽록소 분자가 빛을 받으면 에너지 상태가 변한다. 에너지가 가장 낮아 안정된 상태,

즉 바닥상태에 있던 엽록소 분자가 빛을 흡수하면 들뜬상태의 분자로 전이된다.

엽록소 + 빛에너지 → 엽록소*(엽록소가 들뜬상태)

광자는 전자 하나를 보다 더 높은 위치 에너지를 지닌 전자 궤도로 올린다.

만일 분리된 상태의 엽록소 분자에 빛을 쪼이면, 엽록소 내 전자는 들뜬상태가 되고,
이후 즉시 바닥상태로 떨어지며 잉여 에너지는 열과 형광으로 방출된다. 청색광 혹은
자외선에 의해 들뜬 엽록소 용액은 적색- 오렌지색의 형광을 나타낸다[그림Ⅰ- 1 9].

들뜬 상태
e-

열
전자의 에너지

광자(형광)

광자 바닥 상태
엽록소 분자

(a ) 분리된 엽록소 분자의 흥분 (b ) 형광

[그림 I - 1 9] 엽록소의 형광 반응

3 틸라코이드에 있는 색소와 단백질들은 전자를 전달한다

엽록체의 틸라코이드 막에 있는 엽록소는 빛에너지를 받아 흥분된 전자를 방출하여

화학 에너지로 전환할 수 있도록 한다. 이러한 과정을 광합성의 명반응이라고 하며 광
합성 색소뿐만 아니라 여러 종류의 효소에 의해 수행된다. 틸라코이드 막에는 광합성
색소와 막단백질들이 함께 있다. 엽록소 a를 중심으로 하는 반응 중심에서 빛에너지에
의해 전자가 방출되면, 전자들은 전자 전달계를 따라 이동한다. 이때 전자 전달계의 구
성 성분들은 다양한 유기분자와 단백질로 되어 있다. 전자 전달계를 구성하는 단백질
들은 전자를 주고받는 산화 환원 효소로 작용한다.

확인 문제

01 엽록체의 막 구조 중 광합성 색소가 위치하는 부분은 어디인가?

02 광합성에서 엽록소 분자의 역할은 무엇인가?

03 틸라코이드 막에 존재하는 효소들을 산화 환원 효소라고 부르는 이유는 무엇인가?

33
 전자 전달계와 ATP 합성
03 학습 목표 ■ 엽록체의 틸라코이드 막에서 빛에너지가 흡수되면서 일어나는 에너지 전달 과정과 전자
전달 과정을 설명할 수 있다.
■ 순환적 광인산화와 비순환적 광인산화가 어떻게 일어나는지 설명할 수 있다.

틸라코이드
1 반응 중심은 광화학 반응의 중심이다

광합성이 일어날 때 엽록소는 빛에너지를 받으면

광자 스트로마 화학 반응을 나타내는 특성이 있어, 결국 흡수된 빛에

광계
1 차 전자 너지의 일부는 최종적으로 화학 에너지의 형태로 저
수용체
집광 복합체들 반응 중심 복합체
장한다. 이러한 에너지 전환 반응은 많은 색소 분자와
여러 전자 전달계의 단백질들 사이의 협조에 의해 일
어난다. 대부분의 색소가 안테나로 작용하여 빛을 흡
수하여 반응 중심으로 보내면 그곳에서 에너지를 저
틸라코이드 막

e-
장하기 위한 화학 반응이 시작된다.
반응 중심 주위는 많은 색소 분자로 둘러싸여 있는
데, 각각의 색소 분자는 빛에너지를 흡수하여 들뜬상
태가 되고, 그 에너지를 인접한 색소 분자에 전달한다
색소 분자들
에너지의 전달 [그림Ⅰ- 20]. 그 결과 색소 분자들 사이로 전달되는
특수한 엽록소 a 분자들
틸라코이드 공간 에너지는 반응 중심에 모여 반응 중심을 들뜨게 한다.
(틸라코이드 내부)
반응 중심을 둘러싼 색소 분자와 단백질들을 집광 복
[ 그림 I - 20 ] 반응 중심에서의 에너지 전달
합체라고 부른다. 집광 복합체는 빛을 받아서 반응 중
심에 에너지를 전달하는 역할을 한다.
반응 중심에 에너지를 전달하는 과정은 틸라코이드 막에서의 전자 전달 과정으로 이
어진다. 전자가 전달되면서 막을 가로질러 양성자의 이동이 일어나고 그 결과 ATP와
NADPH가 만들어진다.

2 광계 Ⅰ과 광계 Ⅱ로 나뉜다

광합성계는 엽록소에서 시작된 전자의 이동에 의해 사이토크롬을 산화시키는 반응

과 사이토크롬을 환원시키는 반응이 있으며, 이들 두 가지 광화학 반응을 수행하는 틸
라코이드 막의 구성 성분을 광계 Ⅰ과 광계 Ⅱ라고 구분한다. 광계 Ⅰ은 680 nm 이상인
적색광, 광계 Ⅱ는 680 nm 이하인 적색광을 잘 흡수한다.

34
 I 세포의 에너지
[그림Ⅰ- 21 ]은 물에서 NADP+ 로의 전자 전달에 관여하는 틸라코이드 막의 모든
전자 전달자를 수평적으로 배열한 것이다. 이러한 Z형 구도는 광합성의 전자 전달자
구성 성분들의 동역학적이고 열역학적인 정보를 함께 나타낸다.

전
압
(V )
P700*
-1.2 A0
A1
- 0. 8 Ax
P680* Pheo
FA/FB
- 0. 4 QA Fd NADP+
0 Cytb6
QB PQ
0. 4 FeS Cytf PC P700 광계 I
0. 8 H2O
Mn Z
1 P680 광계 II hv
1.2 O
2 2
+
2H+
hv

[ 그림 I - 21 ] 산소를 발생하는 광합성 생물체의 구체화된 Z 구조

[그림 Ⅰ- 21 ] 은 산소를 발생하는 광합성 생물의 구체화된 Z구조 명반응의 모든 화

학적 과정을 크게 4개의 주된 단백질 복합체로 나타낸 것이다. 즉, 광계 Ⅱ와 사이토크롬
복합체, 광계 Ⅰ과 ATP 합성 효소로 나타낸 것이다.
틸라코이드 막에 배열되어 있는 막단백질 복합체에 의해 H2O 가 틸라코이드 막 안
쪽 공간인 루멘에서 산화되고, NADP+ 가 스트로마 쪽에서 NADPH로 환원되며, 루 루멘
틸라코이드 내부 공간
멘에서 스트로마 쪽으로 이동하는 양성자가 가진 에너지에 의해 스트로마에서 ATP가
생성된다.

3 전자의 이동은 산화 환원 반응을 유발한다

반응 중심의 엽록소는 전자를 잃은 후 전자 공여체에 의해서 다시 환원되기 전에 일

시적으로 산화 상태에 있게 된다. 광계 Ⅰ의 반응 중심 엽록소는 환원 상태에서 700 nm
의 빛을 최대로 흡수하기 때문에 광계 Ⅰ의 반응 중심 엽록소를 P700이라고 한다. 광계
Ⅱ의 반응 중심 엽록소는 680 nm 의 빛을 최대로 흡수하기 때문에 광계 Ⅱ의 반응 중심
엽록소는 P680이라고 한다. P680과 P700은 빛을 받으면 전자를 잃게 되고, 그 전자는
다음 전자 수용체가 받게 되므로 일련의 전자 전달 과정이 일어나게 된다.
광계 Ⅱ는 여러 가지 단백질로 구성되어 있으며, H 2 O 를 O 2 로 산화시킨다.

2H 2 O → O 2 + 4H + + 4e -

광합성 과정 중 H 2 O 의 산화에 의해 2H 2 O 로부터 전자( e - ) 4개가 나오는 화학적

기작은 아직도 밝혀지지 않은 부분이 많다.

35
 그러나 간접적인 증거로 어두운 곳에 적응된 틸라코이드 막에 아주 짧고 강한 섬광
을 조사하면 산소 발생의 전형적인 방식을 볼 수 있다.

O2
발
생
량

(
상
댓
값

)
0 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20 22 24
섬광을 비춘 횟수(회)

[그림 I - 22] 섬광에 의한 산소 발생

H 2 O 의 산화로 생성된 양성자( H + )는 틸라코이드 막의 공간(루멘)으로 방출되는

데, 이는 H 2 O 의 분해에 따르는 O 2 발생이 틸라코이드 막의 안쪽 표면에서 일어나기
때문이며 그 이후 H + 은 ATP합성효소를 통해 스트로마로 빠져 나간다.

4 전자 전달 과정에서 A T P 가 합성된다

광계 Ⅱ의 반응 중심인 P680 을 떠난 전자는 [그림Ⅰ- 23]과 같은 경로로 이동한다.

이 전자는 플라스토퀴논(Pq )이라는 전자 전달자가 받아서 사이토크롬 복합체에 전달
한다. 이 과정에서 전자 2 개가 플라스토퀴논을 통해 차례로 사이토크롬 복합체에 전
달된다.
사이토크롬 복합체는 철과 황을 포함한 단백질을 가지며 일련의 복잡한 과정을 거
치면서 전자를 다음 전달자인 플라스토사이아닌(Pc )에 전달하여 광계 Ⅰ의 P700 에
전달하게 된다.

사이토크롬
스트로마(낮은 H + 농도) 광계 II 광계 I
복합체 빛
빛 4H + NA DP+
환원 효소
Fd ❸
NA DP + + H+

Pq NA DPH

Pc
e -- e
-
❷
H 2O
❶ 1
2 O2
틸라코이드 공간 +2 H+ 4 H+
(높은 H + 농도)

캘빈
회로로
이동

틸라코이드 막 ATP
합성 효소
A DP
+ ATP
P i
H+

[그림 I - 23] 전자 전달 과정

36
 I 세포의 에너지
전 과정을 보면 2e - 가 P700 으로 전달되면 4H + 가 스트로마에서 루멘으로 수송되
어 들어온다. 이 H + 와 광계 Ⅱ의 루멘 쪽에서 H 2 O 의 산화로 발생한 H + 로 인하여
루멘에는 많은 H + 가 축적되어 바깥쪽 스트로마보다 H + 농도가 높다. 이러한 H + 농
도 기울기는 루멘에서 스트로마 쪽으로 H + 가 빠져나가게 한다.
H + 는 틸라코이드 막에 있는 ATP 합성 효소의 통로를 거쳐 스트로마 쪽으로 빠져 순환적 전자 전달 과정
식물이 필요로 하는 경우 드
나가면서 ADP와 인산을 ATP로 합성하도록 한다. 한편, P680을 떠나 P700으로 전
물게 일어나는 현상. 식물이
달된 전자는 광계 Ⅰ의 여러 전자 전달자를 거쳐서 스트로마에 있는 NADP+ 에 전달된
NADPH는 충분히 가지고 있
다. 결국, 광계 Ⅱ의 P680을 떠난 전자는 최종적으로 NADP+ 에 전달되는데, 이러한 지만, ATP가 더 필요한 경우에
는 순환적 전자 전달 과정을 거쳐
전자 전달 과정을 비순환적 전자 전달 과정이라고 부른다. 왜냐하면 광계 Ⅱ를 떠난 전
ATP만 얻게 된다.
자가 되돌아오지 않는 전자 전달 과정이기 때문이다.
때로는 P700을 떠난 전자가 NADP+ 에 전달되기 전에 사이토크롬 복합체로 되돌아
오는 경우가 있다. 이때 전자는 다시 일련의 사이토크롬 복합체의 전자 전달자를 거쳐
서 플라스토사이아닌으로 전달된 후 다시 P700으로 되돌아온다. 이러한 전자 전달 과
정을 순환적 전자 전달 과정이라고 부른다[그림Ⅰ- 24]. 비순환적 전자 전달 과정에서
는 NADPH의 생성뿐만 아니라 ATP의 생성도 이루어진다. 반면, 순환적 전자 전달
과정에서는 NADPH가 생성되지 않지만, 사이토크롬 복합체를 거치면서 H + 의 수송
이 이루어지므로 ATP는 합성된다.

환원력
(V )
e-
P 700* e-
fd H+
C y tb / f

광자 e-

e-
P 700

전자의 이동

[ 그림 I - 24 ] 순환적 전자 전달 과정

확인 문제

01 반응 중심에서는 어떤 일이 일어나는지 설명하시오.

02 광합성계에서 광계 Ⅰ과 광계 Ⅱ의 중심이 되는 엽록소는 무엇인가?

03 순환적 광 인산화가 일어나는 때는 언제인가?

37
 캘빈 회로
04 학습 목표 ■ 캘빈 회로를 이해하고 이 회로를 밝혀낸 과정을 설명할 수 있다.
■ 광호흡이 일어나는 이유와 그 의미를 설명할 수 있다.

명반응 산물인 ATP, NADPH가 공급되면 스트로마에서 CO 2 가 탄수화물로 환

원되는 과정이 일어나는데 이 과정을 캘빈 회로(Calvin cycle )라고 한다.

1 캘빈 회로에서 포도당이 만들어진다

1946년 캘빈(Calvin, M. , 1911~ 1997)과 그의 동료들은 방사성 동위 원소가 들어 있

는 14
CO 2 를 클로렐라에 공급하고 광합성을 시키면서 일정한 시간 간격으로 반응을 정
지시켰다. 이어 클로렐라에서 14
C 가 발견되는 물질을 찾아 CO 2 가 고정된 후 포도당
이 합성되는 중간 산물을 찾아냈다. 다음은 시간 간격에 따라 나타난 중간 산물이다.
RuBP
RuMP
포도당 포도당
PGAL PGAL PGAL
14
CO 2 PGA PGA PGA PGA

0 1 2 3 4 5 6 7 60(초)

[ 그림 I - 25 ] C O 2가 고정된 후 생성되는 중간 산물

캘빈과 그의 동료들은 이 실험을 토대로 광합성을 하는 진핵생물들이 CO 2 를 탄수

R uB P
ribulose - l , 5 - bisphos
pate
R U B is c o
RuBP carboxylase
oxygenase
루비스코는 RuBP 를 CO2와 결
합시키는 작용을 하는 효소인데,
O2와의 결합 반응도 촉진한다.
화물로 환원시키는 C 3 광합성 탄소 환원 회로를 완성하고 캘빈 회로라고 명명했다.
C 3 광합성 탄소 환원 회로는 카복실화 과정, 환원 반응, 재생성 반응의 세 단계로 나
눌 수 있다.
첫 번째는 리불로스 2 인산(RuBP )의 카복실화 과정이며, RuBP 가 CO 2 와 결합
하여 안정된 중간 대사산물인 포스포글리세르산(3 - PGA ) 2 분자를 만든다. 두 번째
는 3 - PGA 가 글리세르알데하이드- 3 - 인산(G3P ) 형태의 탄수화물로 되는 환원 단
계가 이어진다. 이 과정은 3 - PGA 가 인산화되어 1 , 3 - 비스포스포글리세르산으로
되고, 다시 명반응에서 생성된 NADPH 를 이용하여 G3P 로 환원된다. 세 번째는
G3P 가 다시 RuBP 를 재생성하는 단계이다. CO2 가 RuBP 와 반응하여 2 분자의
3 - PGA 를 생성하는 반응은 루비스코에 의하여 이루어진다.
RuBP 3분자가 3분자의 CO2 와 카복실화 과정을 하고 다시 환원 반응을 거쳐 6
분자의 G3P가 생성되어 그중 5분자가 3분자의 RuBP를 재생성하는 반응의 전 과
정에서, 한 분자의 G3P 는 녹말로 저장되거나 설탕으로 전환되어 식물의 다른 조직으
로 이동된다. 이 회로의 중요한 특성은 다음의 전체 반응식으로 정리할 수 있다.

38
 I 세포의 에너지
빛 H 2O C O2

NA DP+
A DP
캘빈 유입
명반응 회로
A TP 3
NA DPH C O2

O2 C H 2O (당) 1 단계: 카복실화 과정

루비스코
3Ⓟ Ⓟ 6 Ⓟ
리불로스 2인산 포스포글리세르산
(R u B P ) 6 A TP
6 A DP
3 A DP
캘빈 회로
3 A TP 6Ⓟ Ⓟ
1 , 3- 비스포스포글리세르산
6 NA DPH
6 NA DP+
6Ⓟi
5 Ⓟ
6 Ⓟ
G 3P
글리세르알데히드 3인산
(G 3P )
3단계: 재생성 반응 2단계: 환원 반응

1 Ⓟ
G 3P 당과 그 외의
(포도당)
유기 물질
생산

[ 그림 I - 26 ] 캘빈 회로(C a lv in c y c le )

6CO 2 + 12H 2 O + 12NADPH + 18ATP $

과당- 6 -인산 +12NADP + + 6H + + 18ADP + 17 인산

즉, 한 분자의 포도당 혹은 과당- 6- 인산을 합성하기 위해 6분자의 CO 2 가 18분자

의 ATP와 12분자의 NADPH를 이용하여 고정된다. ATP와 NADPH에 의해 소모
되는 에너지는 3, 126 KJ 이고, 과당 한 분자의 에너지가 2, 800 KJ 이므로 에너지 효율
은 약 90 % 에 해당된다.

2 광호흡은 이화 작용이다 포스포글리콜산

O2
광호흡은 언제 일어날까? 광호흡은 강한 광선 O2

이 비추고 높은 온도를 나타내는 열대 지역에서 발

캘빈 회로 RuBP 광호흡 회로
생하는데, 이런 조건에서 광합성이 활발하게 되어
CO2
CO 2 농도가 낮아졌을 때 주로 일어나는 것으로 밝 CO2

3-PGA
혀졌다. 이것은 루비스코라는 효소의 특이한 성질
로 인한 것이다. [ 그림 I - 27 ] 캘빈 회로와 광호흡 회로

39
 루비스코는 RuBP의 카복실화 반응
[엽록체]
을 촉매할 뿐만 아니라 산소 결합 반응
RuBP 도 촉매한다. 식물 종에 관계없이 모든
O2 3-PGA
루비스코는 RuBP의 산소 결합 반응 을
포스포글리콜산 ADP
ATP 촉매할 수 있다. 루비스코의 이러한 특
H2O
P1 성으로 인하여 CO 2 와 O 2 는 루비스코
글리콜산 글리세르산
에 대한 기질로서 RuBP와의 결합 반응
[퍼옥시좀] 에 경쟁한다. 왜냐 하면 카 복실화 반응
글리콜산 글리세르산
O2 NAD+ 과 산소 결합 반응이 이 효소의 같은 활
H2O2 NADH
글리옥실산 하이드록시피루브산 성 부위에서 일어나기 때문이다. 광호흡
글루탐산
에서 탄소 대사는 상반되지만 서로 연관
a- 케토글루타르산
글리신 세린 되어 있는 두 회로의 적절한 균형에 의해
서 이루어진다. 광합성 탄소 환원 회로

글리신 [미토콘드리아] 세린 는 독립적으로 작동할 수 있지만, 광호

H2O
+ 흡 회로는 RuBP를 제공하는 광합성 탄
NAD+ 글리신
NADH 소 환원 회로와 의존 관계에 있다.
CO2 NH3 루 비 스 코 가 O2 와 결 합 하 는 경 우
RuBP에 산소 원자가 첨가되어 생성된 포
[ 그림 I - 28 ] 광호흡 회로
스포글리콜산은 바로 글리콜산으로 전환
되어 이웃하는 퍼옥시좀과 미토콘드리아
를 거치면서 C 3 광합성 탄소 환원 회로에서 합성되는 3- PGA를 만들게 된다.
이 과정에서 CO 2 가 나오므로 전체 과정을 광호흡이라고 부른다. 회로에서 2분
자의 포스포글리콜산은 한 분자의 3- PGA와 CO 2 로 전환되는 것을 알 수 있다. 즉,
일부 탄소는 광호흡 회로에 의해서 다시 C 3 광합성 탄소 환원 회로로 들어간다. 결국
광호흡은 탄소 화합물을 생성하는 것이 아니라 식물이 가지고 있던 유기물을 분해하
는 과정이다.

확인 문제

01 캘빈 회로에서 CO 2 를 환원시키는 물질은 무엇인지 쓰시오.

02 루비스코의 정의와 특징을 설명하시오.

03 광호흡이 일어나는 이유는 무엇인지 설명하시오.

40
 I 세포의 에너지

C 4, CAM 식물
05 학습 목표 ■ C 3 식물, C 4 식물, C A M 식물의 특징을 기술할 수 있다.
■ 진화적 관점에서 C 4, C A M 식물을 설명할 수 있다.

광합성을 하는 진핵 식물들은 캘빈 회로를 거쳐 CO 2 를 직접적으로 편입하여 첫 번

째 안정된 3 - PGA 를 생산하기 때문에 C 3 식물이라고 한다. C 4 식물은 C 4 광합성
탄소 축적 회로를 갖는 식물들인데, C 3 식물과 비교해 보면 잎 구조의 해부학적 특징
이 다르다. C 4 식물은 엽육 세포 외에 유관속초 세포가 발달되어 있다.
지구상의 식물들이 항상 광호흡을 하는 것은 아니다. 그 이유는 식물이 가지고
있는 루비스코가 O 2 보다 CO 2 와 잘 결합하는 성질을 가지고 있어서가 아니라, 많은
식물이 루비스코 주변에 CO 2 를 C 3 화합물이 아닌 다른 물질로 저장하는 특별한 기작
을 가지고 있기 때문이다. 그 결과 충분히 높은 농도의 CO 2 를 유지할 수 있는 조건을
만들 수 있기 때문에 루비스코의 산소 결합 반응을 억제할 수 있다.

1 C 4 광합성 탄소 축적 회로는 무엇인가?

C 4 광합성 탄소 축적 회로는 그림과 같이 크게 네 단계로 진행된다. 첫째, 공기 중

CO 2 의 식물체 내에 들어와 포스포 PEP
포스포에놀피루브산
에놀피루브산(PEP)과 결합하여 말 C4 경로 엽육 세포 CO2
PEP 카르복실화 효소
산이나 옥살아세트산과 같은 4탄소
유기산으로 되는 카복실화 반응 과
옥살아세트산(4C) PEP (3C)
정이다. 이 과정은 식물의 엽육 세 ADP

포에서 일어난다. 둘째, 이 유기산 말산(4C) ATP

이 유관속초 세포로 수송된다. 셋

유관속초 세포 피루브산(3C)
째, 유관속초 세포에서는 유기산에 CO2

결합되어 있던 CO 2 가 떨어져 나오
캘빈 회로
는 탈카복실화 반응이 일어나고, 이
CO 2 는 광합성 탄소 환원 회로에서
당
사용된다. 마지막은 탈카복실화 반
응에서 생긴 3탄소 유기산인 피루 관다발 조직

브산이 다시 엽육 세포로 수송되어

PEP를 만드는 과정이다. [ 그림 I - 29 ] C 4 광합성 탄소 축적 회로

41
 C 4 식물은 조류(algae)나 수목에는 없고, 사탕수수와 옥수수 등과 같은 열대성 초본
류에서 주로 발견된다. 그 외에도 쌍떡잎식물과 외떡잎식물에서도 발견된다. 잔디, 바랭
이, 비름과・ 국화과・ 남가샛과 등의 일부 식물을 포함한 200 여 종에서 발견되고 있다.
C 4 식물의 잎에서 카복실화 반응은 루비스코가 아닌 PEP 카복실화 효소에 의하여
촉매된다. C 4 식물 유관속초 세포 내의 CO 2 농도는 C 3 식물 잎의 CO 2 농도보다 약
10배 높다. 그러나 유관속초 세포에서 CO2 를 농축시키는 기작에는 에너지가 필요하므
로 C 4 식물은 CO 2 를 고정하기 위해 C 3 식물보다 더 많은 에너지를 소모한다.
이 외에도 건조한 환경에 적응된 식물에서는 특별한 CO 2 고정 반응이 일어난다. 이
들은 CAM 식물이라 불리며 선인장과 식물 외 돌나무과・ 백합과・ 난초과・ 선인장과・

CAM 파인애플과・ 명아주과 등 25개 과의 속씨식물과 1개의 과의 겉씨식물, 그리고 2개의 양

Crassulacean 치식물에서도 발견된다. CAM은 여러 면에서 CO 2 회로와 유사하지만, CAM 식물은
Acid Metabolism
C4 식물과 같은 특별한 잎 형태를 가지고 있지 않다. 그러므로 CO2 광합성 탄소 축적
회로와 달리 CAM 식물의 반응은 엽육 세포 내에서 낮과 밤에 따라 다르게 일어난다.
선선한 밤에 CAM 식물은 기공을 열어 CO 2 를 흡수하고 PEP가 이 CO 2 를 받아서 말
산으로 전환된다. 말산은 덥고 건조한 낮 시간에 탈카복실화 반응에 의해 CO 2 를 방출
하는데, 이 CO2는 낮에 캘빈 회로에서 사용된다.

CO2 CO2

밤
엽육 세포 C4 경로 C4 경로

CO2 CO2 엽육 세포

유관속초 세포 캘빈 회로 캘빈 회로 낮

포도당 포도당

C 4 식물 C A M 식물

[ 그림 I - 30 ] C 4 식물과 C A M 식물

확인 문제

01 최초의 식물이 C 3 형태였다면, C 4 식물, C A M 식물이 생긴 이유를 설명하시오.

02 C 3 식물과 비교했을 때 C 4 식물의 장단점을 설명하시오.

03 C A M 식물과 같은 탄소 축적 경로가 생기게 된 이유를 설명하시오.

42
 I 세포의 에너지

중단원 마무리

탐구(자료 해석・ 토의) 엽록체에서 A TP 는 어떤 조건에서 생성되는가?

[실험]
(실험 1 ) 엽록체를 배양액에 넣고 빛을 쪼이면 배양액의 pH 가
p H 상승
pH 4
상승한다.
빛
(실험 2) pH 4의 엽록체를 ATP 와 P i 가 포함된 pH 8의 p H 미터

배양액에 넣으면 ATP 가 생성된다.

p H 전극 A DP+Pi A TP
엽록체 pH 8
[토의]
1 . 실험 결과를 근거로 엽록체에 빛을 쪼이면 나타나는 현상은 무엇인가?
2. 엽록체에서 ATP 가 생성되는 조건은 무엇인가?

중단원 요약

명반응은 빛에너지를 화학 에너지로 전환시키는 반응이고, 탄소 고정 반응은 이 화학 에너지로 포도당과 같은 유기물을 합

성하는 과정이다.

광계 Ⅱ의 P680 을 떠난 전자는 전자 전달계를 거쳐 플라스토퀴논- 사이토크롬 복합체- 플라스토사이아닌을 거쳐 광

계 Ⅰ의 P700 으로 전달된다. P700 을 떠난 전자는 광계 Ⅰ의 전자 전달계를 거쳐 최종적으로 NADP+ 에 전달되어
NADPH를 생성한다.

순환적 전자 전달 과정에서는 광계 Ⅰ의 P700 을 떠난 전자가 사이토크롬 복합체를 거쳐 광계 Ⅰ로 되돌아온다. 이 과정에

서는 ATP의 합성만 이루어진다.

광계 Ⅱ에서 물의 산화 결과로 생성되거나 루멘 안으로 수송된 양성자(H + )는 ATP 합성 효소의 통로를 거쳐 스트로마로
빠져나가면서 ATP를 합성하는 데 활용된다.

C 3 환원 회로는 카복실화 과정과 환원 반응, 재생성 반응으로 나눌 수 있다.

C 4 식물은 엽육 세포에서 이산화 탄소가 PEP 와 결합하여 말산과 같은 4 탄소 유기산으로 된 후 유관속초 세포에서 이산
화 탄소를 방출하면 C 3 회로에 이용된다.

CAM 대사는 C 4 광합성 축적 회로와 유사하지만 엽육 세포 한 종류 안에서 낮과 밤에 카복실화 과정과 탈카복실화 과

정이 교대로 일어난다.

43
3 세포 호흡

01 해당 작용
02 T C A 회로
03 전자 전달계와 A T P 합성
04 탄수화물, 지방, 단백질의 산화
물질 생합성

05 세포의 에너지 이용
06 호흡과 발효

생각 열기
생물이 살아가려면 에너지를 이용해야만 한다. 포식자가 사냥을 할 때나 피식자가 생존을 위해 전력을 다해 도망
을 다닐 때 모두 에너지가 필요하다. 이러한 에너지는 움직임이 현저히 보이는 동물뿐만 아니라 식물, 미생물에서
도 필요하다. 생물이 에너지를 꺼내 쓰는 과정이 세포 호흡이며, 세포 호흡 과정은 해당 작용, T C A 회로, 전자
전달계로 나뉜다.
이번 단원에서는 세포에서 일어나는 세포 호흡 과정, 즉 생물들이 에너지를 어떻게 꺼내 쓰는지 알아보자.
 I 세포의 에너지

해당 작용
01 학습 목표 ■ 미토콘드리아의 구조와 기능을 이해하고 설명할 수 있다.
■ 세포 호흡의 해당 작용에서 포도당이 어떻게 분해되는지 설명할 수 있다.

생물이 생명 활동을 하려면 에너지가 필요하다. 생명체는 물질대사라는 생화학 반

응으로 에너지를 생산한다. 그렇다면 생명 활동에 이용되는 에너지는 무엇이고 어떻
게 만들어질까?

1 미토콘드리아에서는 세포 호흡이 일어난다

미토콘드리아는 세포 소기관인데 이중막으로 되어 있으며 자신만의 DNA와 리

보솜을 가지고 있어 스스로 증식할 수 있다. 미토콘드리아의 중요한 기능은 유산소
세포 호흡 과정을 거치며 생명 활동에 필요한 에너지를 가진 ATP를 생산하는 것
이다.
미토콘드리아는 길이가 2~ 3 n m , 두께가 1 n m 정도 되는, 매우 작지만 세포 호흡
에 적합한 구조를 갖춘 세포 소기관이다. 엽록체와 마찬가지로 미토콘드리아도 내막과
외막의 이중막으로 되어 있다. 내막은 주름이 많은 크리스타(crista) 구조로 되어 있는
데, 그것은 내막의 표면적을 늘리기 위한 것이다. 내막 속에는 전자 전달계와 ATP 합
성 효소가 들어 있다.
미토콘드리아
따라서 미토콘드리아 내막
의 크리스타 구조는 에너지 생
산 능력을 극대화하기 위한 것
으로 볼 수 있다. 미토콘드리아
내막 안쪽은 기질이라고 하며, 외막
막 사이 공간
이곳에는 TCA 회로와 관련된
많은 효소가 들어 있다.
어떤 세포 속에는 미토콘드
리아가 10~ 20개 정도 있지만 내막

에너지를 많이 소모하는 근육 크리스타

세포와 같은 곳에는 수천 개가 기질

들어 있다. 1 μm

[ 그림 I - 31 ] 미토콘드리아의 구조

45
 2 인체는 산소 없이도 에너지를 생산한다

사람은 산소가 없으면 숨을 쉴 수 없고, 충분한 에너지를 생산하지 못하기 때문에 살

수 없다. 그러나 인체에는 산소가 없어도 에너지를 만들어 내는 과정이 있다. 그것이
바로 세포 호흡의 해당 작용이다.
세포 호흡의 첫 번째 단계인 해당 과정은 우리말이나 영어 모두 ‘당을 분해한다’는 뜻
이 담겨 있다. 해당 과정에서는 6탄당인 포도당 한 분자가 3탄당인 피루브산 두 개로 분
해되면서 2ATP와 2NADH가 만들어진다.
포도당 C6
해당 과정은 생명체가 에너지를 획득하는 가
A TP

1 단계 장 기본적이고 보편적인 과정이다. 지구상에 서식

A DP
하는 모든 생물의 세포에서는 해당 과정이 일어난
포도당- 6- 인산 C6 - P
다. 해당 과정은 세포질에서 산소가 없는 상태에
2단계 서 일어나며 유기 호흡과 무기 호흡 모두에서 일어

과당- 6- 인산 C6 - P
나는 과정이다.

A TP [그림 Ⅰ- 32] 는 해당 과정을 구성하는 주요

3단계
화학 반응 8단계를 요약한 것이다. 포도당은 해
A DP
당 과정에서 최종적으로 피루브산 2개로 분해된
과당- 1 , 6- 이인산 P - C6 - P
다. 포도당과 피루브산을 제외한 화학 물질들을
4단계 중간 산물이라 부른다. 각 화학 반응은 연쇄적으로

2× 글리세르알데하이드- 3- 인산 P - C3
일어나기 때문에 이전 반응의 생성물은 다음 반
G 3P 응의 반응물이 된다. 즉, 1단계의 생성물인 포도
2 NA D+
5단계 2P 당- 6- 인산이 2단계의 반응물이 된다.
2 NA DH
DPG 해당 과정에서 포도당을 활성화하면서 시작된
2× 글리세르산- 1 , 3- 이인산 P - C5 ~ P 다. 해당 과정을 구성하는 초기의 세 반응 단계가
DPG 2 A DP 이에 해당하며, 이 단계에서는 고에너지 인산 화
6단계
3- P G A
2 A TP 합물인 과당- 1, 6- 이인산을 만든다.
2× 글리세르산- 3인산 P - C3 포도당의 6 번 탄소가 ATP에 의해서 인산이
PGA 결합하여 포도당- 6 - 인산이 되고, 포도당- 6 -
7단계 H 2O 인산은 이성질화 효소에 의해서 구조가 비슷한
과당- 6 - 인산이 된다. 계속해서 과당- 6 - 인산
2× 포스포에놀피루브산 P ~ C3

PEP
에 ATP 한 분자가 더 소비되면서 과당- 1 , 6 -
2 A DP
8단계 이인산이 된다. 세포는 이러한 준비 과정에서 2
2 A TP
분자의 ATP를 투자하고 활성화된 과당- 1 , 6 -
2× 피루브산 C3
이인산을 만든다.
해당 과정의 4 단계 반응에서는 6 탄당인 과
[ 그림 I - 32 ] 해당 작용

46
 I 세포의 에너지
당- 1 , 6 - 이인산이 3 탄당 2 개로 분해된다. 과당- 1 , 6 - 이인산은 반응성이 매우 높고 G 3P
글리세르알데하이드- 3- 인산
불안정하기 때문에 알돌레이스(aldolase )라는 효소에 의해 3 탄당인 G3P 로 분해된
다. 해당 과정에서는 포도당 하나에서 G3P 2 개가 만들어진다.
지금까지의 해당 과정 단계에서 1 분자의 포도당이 2 분자의 G3P 를 만들었고, 이
과정에서 2 분자의 ATP가 사용되었다. 해당 과정의 5 단계 반응부터는 에너지를 획
득하는 단계이다. 이 단계의 반응에서 G3P 는 NAD+ 를 NADH로 환원시킨 다음, DPG
(1 , 3- diphospho
무기 인산과 결합하여 에너지가 높은 중간 산물인 DPG가 된다.
glycerate ): 글리세르
6 단계에서 8 단계 반응이 이어지면서 반응 물질에서 인산이 떨어져 나오면서 ATP 산- 1 , 3- 이인산
가 생성되고 최종 산물로 피루브산이 만들어진다. DPG로부터 인산 하나가 떨어져
나와 3 - PGA로 되면서 ADP가 ATP로 인산화된다. 이어 3 - PGA 는 2 - PGA로
전환되고, 1 분자의 물( H 2 O )이 떨어져 나오면서 PEP가 된다. PEP도 DPG처럼 3- P G A
고에너지 인산 화합물이기 때문에 ADP를 ATP로 인산화하면서 피루브산이 된다. (3-phosphoglycerate)
글리세르산- 3인산
이와 같이 세포질에서 일어나는 해당 과정에서 ATP가 만들어지는 것을 기질 수준
의 인산화라고 한다. 2- P G A
(2-phosphoglycerate)
글리세르산- 2인산

PEP
phosphoenolpyruvate
효소 포스포에놀피루브산

DHA P
디하이드록시아세톤- 인산
~ P P ~ P 아데노신 과당- 1, 6- 이인산이 분해되어
생기는 3탄당이며, 이성질화 효
ADP
소에 의해 G3P로 쉽게 전환 가
유기 분자(기질) 능하다.

+ P ~ P ~ P 아데노신

새로운 유기 분자 A TP
(생산물)

[ 그림 I - 33 ] 기질 수준의 인산화

47
 3 해당 작용에서 2A T P 가 생성된다

해당 작용의 전 과정에서 포도당 1 분자가 2 분자의 피루브산으로 분해되면서 모두

4 분자의 ATP 와 2 분자의 NADH 가 생산된다. 그러나 포도당 한 분자가 해당 과정
에서 2 분자의 ATP 를 이용하기 때문에 결국 해당 과정에서 순수하게 생산되는 것은
2ATP 와 2NADH 이다.

[ 표 I - 1 ] 해당 과정의 에너지 득실

투입된 물질 최종 산물
1 포도당 2피루브산
2NA D +
2NA DH
2A TP 4A TP

세포가 포도당 한 분자에서 얻을 수 있는 전체 에너지는 686 kcal 이다. 그런데 해당

과정에서는 2ATP가 생산되므로 에너지 생산량은 전체의 약 2%에 지나지 않는다.
또 산소가 없는 상태에서는 에너지를 얻을 수 있는 방법이 더는 없다.
효모와 같이 구조와 기능이 단순한 일부 생물들은 해당 과정에서 생산되는 ATP만
으로도 살 수 있지만, 복잡한 생명 활동 기작을 가지고 있는 생물들은 대부분 해당 과
정에서 생성된 피루브산을 다시 분해하여 에너지를 생산해야 한다.
해당 과정에서 생성된 피루브산은 무산소 상태에서 젖산으로 환원된다. 이러한 현상
은 근육 세포에서 산소 공급이 부족할 때 일어난다. 그러나 산소가 충분하면 피루브산
은 미토콘드리아로 들어가서 세포 호흡의 다음 단계인 TCA 회로를 통해 완전히 산화
되면서 더 많은 에너지를 방출한다.
포도당
2A D P + P i 2N A D +

과당- 1, 6- 이인산
2A T P 2N A D H
2피루브산
산소가 없을 때 산소가 있을 때

젖산 발효 알코올 발효
TC A
회로
2N A D H 2N A D H

전자 전달계
2N A D + 2N A D +

2젖산 2C O 2 + 2에탄올 6C O 2 + 1 2H 2 O

[ 그림 I - 34 ] 피루브산의 운명

확인 문제

01 해당 작용에서 포도당이 분해되어 최종적으로 생산되는 물질은 무엇인가?

02 해당 작용 이후에 산소가 있을 때 일어나는 변화를 설명하시오.

48
 I 세포의 에너지

TCA 회로
02 학습 목표 ■ TC A 회로의 각 경로에서 생성되는 중간 산물의 화학적 특성을 설명할 수 있다.
■ TC A 회로의 중간 산물의 생성과 변화를 제시할 수 있다.

대부분의 다세포 생물은 생명 활동에 필요한 에너지를 얻으려면 산소를 이용하여

포도당을 분해해야 한다. 생물체가 산소 호흡을 통해 포도당을 어떻게 분해하여 에너
지를 얻는지 알아보자.

1 미토콘드리아에서는 세포 호흡이 일어난다

해당 과정에서는 포도당이 가지고 있는 에너지 중 극히 일부분만 사용한다. 즉, 세포 호흡 장소

포도당 1분자의 해당 과정 결과 생겨난 2분자의 피루브산에는 아직도 많은 에너지가 1 ) 해당 작용
- 세포의 기질
저장되어 있다.
2 ) TCA 회로
산소가 충분한 경우에 피루브산은 미토콘드리아로 들어가 분해 과정을 거친다. 우 - 미토콘드리아

선, 미토콘드리아를 통과한 피루브산은 아세틸 CoA로 전환된 후, 좀 더 복잡한 분해 3 ) 전자 전달계

- 미토콘드리아 내막
과정이 일어나는 TCA 회로에 들어가게 된다. 피루브산이 아세틸 CoA로 전환될 때
다음과 같이 세 단계 과정을 거친다.

첫째, 피루브산에서 CO 2 가 제거되면서 2탄소 화합물이 된다.

둘째, 피루브산에서 H+ 이 제거되어 산화되면서 NAD+ 한 분자가 NADH로 환원된다.
셋째, 피루브산에서 탄소 원자, 수소 원자 하나가 제거되고 남은 아세틸기에 CoA
가 결합하여 활성 아세트산인 아세틸 CoA가 만들어진다.

[세포질] [미토콘드리아]

수송 단백질

NA D + NA DH + H +
O- S C oA
②
C O C O
① ③
C O CH3
C O2 C oA
아세틸 C oA
CH3
피루브산

[ 그림 I - 35 ] 피루브산에서 아세틸 C o A 로 전환

49
 아세틸 CoA 는 연료 물질이 대부분 TCA 회로 속으로 들어가는 기본적인 분자
형태이다. 전체 반응을 요약하면 다음과 같다.

피루브산 +NAD + + CoA → 아세틸 CoA + NADH + CO 2

보조 인자 이러한 세 가지 반응은 여러 효소와 보조 인자에 의해서 수행된다. 효소는 피루브

보조 인자들은 리포산(lipoate), 산 탈탄산 효소, 디하이드로리포일 아세틸기 전달 효소, 디하이드로리포일 탈수소
조 효 소 A ( CoA ) , FAD ,
효소 등으로 피루브산이 아세틸 CoA로 산화되는 각 반응을 촉매한다. 보조 인자 중
NAD+, 파이로인산( TPP)인
데, 이들은 모두 비타민의 유도체 리포산은 전자와 아세틸기를 운반한다. CoA는 비타민의 일종인 판토텐산의 유도
이다.
체로 아세틸기를 운반한다. 리보플래빈(비타민 B2 )의 유도체인 FAD와 니코틴산의
티아민 결핍증 유도체인 NAD+ 는 전자를 운반한다. 티아민 유도체인 티아민 피로인산(TPP)도 피
티아민(비타민 B 1 )이 결핍될 경우, 루브산의 산화에 매우 중요한 영향을 미친다.
TPP 의 부족으로 피루브산의
피루브산으로부터 아세틸 CoA가 생성되는 반응에서 1분자의 NADH가 생성되
산화가 정상적으로 일어나지 않
기 때문에 체내에 피루브산이 축 는데, 이것은 전자 전달계로 전달되어 ATP를 생성한다. 아세틸 CoA는 피루브산의
적된다. 신경 세포는 필요한 에 산화에 의해서 만들어지기도 하지만, 지방과 단백질의 분해 과정에서도 만들어진다.
너지를 포도당 산화에 전적으로
따라서 아세틸 CoA는 다양한 이화 작용에서 공통적으로 생겨나는 물질이다.
의존하고 있다. 따라서 피루브산
을 산화하지 못하면 심각한 질병 아세틸 CoA는 여러 물질의 이화 작용의 결과로 만들어질 수 있지만, 아세틸 CoA
이 발생한다. 비타민 B 1 부족으 를 사용하는 과정은 한정되어 있다. 아세틸 CoA는 대부분 지방산 합성 원료로 사용
로 발생하는 각기병이 대표적인
예이다.
되어 에너지를 저장하거나, TCA 회로를 거쳐서 CO 2 로 산화되면서 ATP를 생산
하는 데 이용된다. 세포의 ATP 수준에 따라 아세틸 CoA가 두 가지 경로 중 어떤
경로로 갈 것인가가 결정된다. ATP 수준이 높으면 아세틸 CoA는 지방산 합성 경
로로 들어간다. 이 때문에 과식을 하면 체중이 늘어난다. 반면, ATP 수준이 낮으면
산화 경로가 활성화되어 아세틸 CoA는 TCA 회로로 들어가게 된다.

2 T C A 회로는 8가지 반응의 연속으로 구성된다

TCA 회로는 총 8가지 반응으로 구성되며, 각 반응은 미토콘드리아 기질에 있

는 특정한 효소들에 의해서 촉매된다. [그림Ⅰ- 36]은 TCA 회로가 일어나는 8가지
반응을 나타낸 것이다. 피루브산으로부터 생성된 아세틸 CoA( C2 )는 옥살아세트
산( C4 )과 결합하면서 TCA 회로에 참여한다. 이 과정에서 시트르산( C6 )을 만들고
CoA가 방출된다. CoA는 아세틸기를 TCA 회로까지 운반한다. 그리고 시트르산은
CO 2 를 방출하면서 옥살아세트산으로 되돌아가는데, 시트르산에서 옥살아세트산이
만들어지는 반응 단계들이 TCA 회로를 구성한다.
이어서 TCA 회로에서 최초로 생성된 시트르산이 아이소시트르산( C6 )으로 전환

50
 I 세포의 에너지
된다. 아이소시트르산에서 CO 2 가 빠져나가고 NADH가 생성되면서 α- 케토글루타
르산( C5 )이 된다.
a -케토글루타르산( C 5 )은 H 가 제거되면서 NADH를 생성하고, CoA가 들
+

어가면서 CO 2 한 분자를 방출하여 숙시닐 CoA가 된다. TCA 회로에 들어간 아

세틸 CoA가 숙시닐 CoA로 되는 과정에서 탄소는 모두 2분자의 CO 2 로 방출된다.
숙시닐 CoA는 GTP 1분자를 생산하면서 숙신산이 된다. GTP는 ADP와 반응하
여 ATP로 전환될 수 있다. 숙
S-CoA
신산( C4 )은 푸마르산, 말산을 C O
CH3
거 쳐 다 시 옥 살 아 세 트 산 ( C4 )
아세틸 C o A
이 된다. 그 과정에서 1분자의 CoA-SH

NADH와 1분자의 FADH2 가 NADH O C COO -

생성된다. + H+ CH2 1 COO-
+ H O
NAD COO- COO-
2
CH2
이와 같이, 회로가 한 회전을 8 옥살아세트산 HO C COO CH2
2 HC COO-
할 때마다 1분자의 아세틸기( C2 COO- CH2
HO CH COO- HO CH
)가 들어오고, 2분자의 CO 2 가 말산 시트르산 COO-
CH2
아이소시트르산
COO
방출되며 아세틸기와 결합하여 NAD+
NADH
시트르산을 생성했던 옥살아세 TC A 3
7 + H+
회로
H O
트산은 재생산된다. 2
COO- CO2
HO CH
COO-
TCA 회 로 의 산 화 단 계 에 HC
푸마르산
CoA-SH CH2
서 방출되는 에너지는 대부분 COO- a- 케토글루타르산
CH2
4
C
O
NADH 형태로 저장된다. 하나 6
COO-
CoA-SH COO - COO-

의 아세트산이 CoA에 의해서 FADH2 CH2 5 CH2

CO2
CH2 CH2 NAD+
FAD
TCA 회로에 들어가면 3분자의 COO- C O
숙신산 NADH
P S-CoA
NADH가 만들어지고, 1분자의 +
GTP GDP 숙시닐 C o A +H
FADH2 가 만들어진다.
ADP
그리고 해당 과정에서와 같이
ATP
기질 수준의 인산화에 의해서
1분자의 ATP가 직접 만들어지
[ 그림 I - 36 ] T C A 회로
기도 한다.

확인 문제

01 피루브산이 TC A 회로에 들어가기 직전에 어떤 물질이 되는지 설명하시오.

02 포도당 1 분자가 분해되어 TC A 회로를 거치면서 생성되는 물질은 무엇인지 쓰시오.

51
 전자 전달계와 ATP 합성
03 학습 목표 ■ 전자 전달계와 화학 삼투에 의한 산화적 인산화 과정을 제시하고 설명할 수 있다.
■ A TP 합성 효소에 의한 A TP 합성 원리를 설명할 수 있다.

지구상의 모든 생물은 생명 활동을 하는 데 ATP에 저장된 화학 에너지를 이용한다.

해당 작용과 TCA 회로에서 생성된 NADH 와 FADH 2 로부터 어떻게 ATP가
어떻게 만들어지는 것일까?

1 전자 전달계에서 A T P 가 생성된다

ATP ATP ATP

포도당이 해당 과정과 TCA 회로를 거치면서 분해될 때, 많은 에너지가 고
NADH 에너지 전자의 형태로 NADH와 FADH2 에 저장된다. 이 에너지는 전자가 전
50
2 e- NAD +

FADH2 자 전달계를 통해서 전달되면서 ATP의 화학 에너지로 전환된다.

2 e- FAD 다중 단백질
40 FMN Ⅰ
Fe・ S Ⅱ 복합체 전자 전달계는 미토콘드리아 내막 속에 있는 NADH 탈수소 효소 복합체,
Fe・ S
Q Ⅲ
Cyt b 사이토크롬 b- c 복합체, 사이토크롬 c 산화 효소 복합체라는 거대한 전자 수
30 Fe・ S
Cyt c
Cyt c
Ⅳ
용체 3개와 그 사이를 연결하고 있는 유비퀴논과 사이토크롬 c로 구성되어 있
Cyt a
Cyt a3
20 다. 이들은 전자가 차례로 흘러갈 수 있도록 미토콘드리아 내막 속에 규칙적으
로 배열되어 있다. 산소는 전자에 친화력이 매우 높기 때문에 전자 전달계에서
10 2 e-

최종 전자 수용체로 작용한다. 따라서 세포 호흡에서 산소는 전자 전달 과정에

1
0 2H ++
2
O2 이용된다.

H2O
전자 전달계에서 고에너지 전자를 갖고 있는 NADH와 FADH2 는 단백질
복합체 속에 있는 FMN이나 철- 황 복합체(FeS)와 같은 전자 수용체에 전자를
[ 그림 I - 37 ] 전자 전달 과정에서
자유 에너지의 변화
전달하고 NAD+ 와 FAD로 산화되어 다시 해당 과정과 TCA 회로에 참여한다.
NADH는 NADH 탈수소 효소 복합체에게 전자를 전달하고, 전달된 고에너지
전자들은 일련의 전자 수용체를 따라 전달된다. 전자 전달계의 전자 수용체들은 산
화 반응과 환원 반응을 반복하면서 전자를 다음 전자 수용체에게 전달하고, 이때
전자가 가지고 있는 에너지가 방출된다. 에너지를 소모한 전자가 전자 전달계의 마
지막 수용체인 사이토크롬 c 산화 효소 복합체에 이르게 되면, 전자는 최종적인 전
자 수용체인 O 2 와 결합하여 H 2 O 가 된다. 보통 전자 4개가 산소 1분자를 환원시
키면서 물이 만들어진다.

4H+ + 4e- + O2 $ 2H2O

52
 I 세포의 에너지
미토콘드리아의 크리스타
막 사이 공간
호흡 활동이 활발한 심장이나 근
T C A 회로 A TP 육 세포의 미토콘드리아에 크리
NA DH+H+ 스타가 더욱 발달되어 있는 것
은 크리스타 속에 전자 전달과
H+
H+ ATP 합성에 필요한 단백질이
NA D+
H+ 있다는 것을 의미한다.
H+
전자 전달계

e-
O2 H 2O
A TP

2H + A DP
e-
+Ⓟ
H+

H+ H+ H+

H+
A T P 합성 효소
기질 H + H+
외막
H+
내막

[ 그림 I - 38 ] 전자 전달계

2 A T P 합성 원리는 화학 삼투설로 설명할 수 있다

전자 전달계는 직접적으로 ATP를 만들지 못한다. 전자 전달계는 단지 전자가 산

소까지 잘 흘러갈 수 있도록 도와주고, 전자가 가지고 있는 에너지를 단계적으로 방
출하는 역할을 한다. 그렇다면 전자 전달 과정에서 어떻게 ATP 합성이 일어나는지
알아보자.
영국의 생화학자 미첼은 이 과정을 ‘화학 삼투설’로 설명했다. 미토콘드리아는 이중
막 구조인데, 외막은 편평하지만 내막은 주름이 많은 크리스타 구조를 하고 있다. 내막
에는 전자 전달계의 전자 운반 복합체가 들어 있다. 내막의 안쪽인 기질은 아세틸 CoA
생성, TCA 회로, 지방산의 산화 반응 등이 이루어지는 겔 상태인 물질로 채워져 있다.
NADH와 FADH2 의 고에너지 전자는 미토콘드리아 내막의 전자 전달계를 따라
전달되는 과정에서 에너지를 방출한다. 전자 운반 복합체들은 전자 전달 과정에서
방출되는 에너지를 이용하여 H + 을 기질에서 내막과 외막 사이의 공간으로 이동시
킨다. H + 은 내막을 통과하지 못하므로 기질의 H + 농도는 외막과 내막 사이의 공간
보다 낮아지게 되어 내막을 경계로 기질과 간극 사이에 H + 의 농도 경사가 만들어진
다. 이때 H + 의 화학적 농도 경사가 만들어질 뿐 아니라, H + 이 ( +) 전하를 갖고 있
기 때문에 기질은 내막과 외막 사이 공간보다 ( -) 전하를 갖게 되어 내막을 사이에
두고 전기적인 경사도 만들어진다.

53
 막 사이 공간
H + 의 전기 화학적 경사가 생기면, H +
H+ 가 다시 기질로 들어오려는 힘이 생기며,
고정자

회전자 이것이 ATP 합성에 필요한 에너지원으

로 작용한다. 미토콘드리아의 내막에는
+
H 이온이 이동할 수 있는 채널이 있고 이
들은 거대한 ATP 합성 효소와 단백질 복
합체를 이루고 있다.
ATP 합성 효소 복합체에서 막 속에 있
는 실린더 회전자는 H + 가 채널로 들어오
내부축
고, 빠져나가도록 한다. 미토콘드리아의
기질 쪽으로 돌출되어 있는 부분은 ATP
를 합성하는 촉매 마디를 가지고 있다.
H + 가 ATP 합성 효소를 통해서 기질로
A DP
+ 이동할 때 ADP와 인산으로부터 ATP가
Ⓟ 미토콘드리아 기질 ATP 합성된다. 화학 삼투설은 전자 전달 과정
에서 형성된 H + 의 농도 경사가 ATP 합
[ 그림 I - 39 ] 수소 이온 농도 경사와 A T P 합성
성의 직접적인 에너지가 된다는 것이다.
세포 호흡 과정에서 ATP는 해당 과
정과 TCA 회로에서 ATP가 기질로부터 직접 만들어지는 기질 수준의 인산화와
NADH와 FADH2로부터 전자가 전달되는 과정에서 화학 삼투설에 의해 만들어지
는 산화적 인산화 과정을 거쳐 생성된다.

3 세포 호흡의 에너지는 주로 전자 전달계에서 생산된다

포도당 한 분자가 CO 2 와 H 2 O 로 완전히 산화될 때 ATP가 얼마나 생산될까?

포도당 1 분자가 산화될 때 ATP는 기질 수준의 인산화에서 해당 작용에서 2 분자,
TCA 회로에서 2 분자 등 총 4 분자가 생성된다. 산화적 인산화에서는 32 ~ 34 분자
가 생성된다. 따라서 포도당 1 분자에서 생성되는 ATP 는 36 ~ 38 분자이다. ATP
생성률은 세포질의 해당 과정에서 생성된 2 분자의 NADH 가 미토콘드리아로 들
어가는 전자 왕복 기구의 종류에 따라 달라진다. 세포질의 NADH가 미토콘드리아
의 FAD로 전자를 전달하여 FADH 2 를 만들 경우에는 ATP 1 . 5 개만 생성되고,
NAD + 로 전자를 전달하여 NADH를 만들 경우에는 ATP 2 . 5 개가 생성된다.
포도당 한 분자 속에 있는 에너지는 세포 호흡을 통해서 얼마나 유용한 에너지로 전
환될까? 간단한 계산으로 알아보자. 포도당 1 분자가 CO 2 와 H 2 O 로 분해되면 에너
지가 총 686 kcal 방출된다.

54
 I 세포의 에너지

세포질 막에 있는 전자 왕복 기구 미토콘드리아
2 NADH
또는
2 FADH2

2 NADH 2 NADH 6 NADH 2 FADH2

해당 과정
피루브산 산화 TC A 산화적 인산화:
포도당 2 피루브산 2 아세틸 C oA
회로 전자 전달과 화학 삼투

+ 2 A TP + 2 A TP + 약 26 또는 28 A TP
기질 수준 인산화에 기질 수준 인산화에 산화적 인산화에 의해 생성, 세포질의 NA DH
의해 생성 의해 생성 로부터 전자를 수송하는 전자 왕복 기구의
종류에 따라 차이가 있음

포도당 한 분자당 최대:

약 38 A TP

[ 그림 I - 40 ] 포도당 산화의 에너지 생산량

고에너지 인산 결합을 가지고 있는 1 분자의 ATP가 ADP로 분해될 때 에너지

7 . 3 kcal 가 방출된다. 그런데 포도당 1 분자가 완전히 분해되는 동안 ATP 가 32 개
생성된다면 총 233 . 6 kcal 가 이용된 것이므로 에너지 효율은 34 % 가 된다.
나머지 60 % 는 열로 방출되며, 정온 동물은 체온 유지에 이러한 열을 이용한다. 자
동차 엔진이 가솔린을 연소해서 동력을 얻을 때 에너지 효율이 가장 높은 경우는 25%
정도이므로, 세포 호흡의 에너지 효율이 더 높다. 따라서 생명체가 얼마나 효율적인 에
너지 전환 시스템을 갖고 있는지 짐작할 수 있다.
포도당은 산소 호흡을 통해 CO 2 와 H 2 O 로 완전히 산화되면 최대 32개의 ATP
를 만들 수 있지만, 무산소 호흡인 발효를 통해서 포도당을 분해하면 겨우 2개의
ATP만 생산된다. 따라서 유산소 호흡은 무산소 호흡에 비해 16배 이상 에너지 효
율이 좋다.

확인 문제

01 미토콘드리아의 내막에 있는 전자 전달계 수용체의 배열을 설명하시오.

02 만일 산소가 공급되지 않는다면 전자 전달 과정과 ATP 합성은 어떻게 될지 설명하시오.

03 디나이트로페놀(DNP: Dinitrophenol)을 처리하면 전자 전달은 일어나지만 ATP 합

성은 일어나지 않는다. 50년 전 비만 환자를 치료하기 위한 약물로 DNP를 처방한 적이 있었

다. DNP가 어떻게 체중 감소에 기여하는지, 어째서 이러한 처방이 위험한지 설명하시오.

55
 탄수화물, 지방, 단백질의 산화 물질 생합성
04 학습 목표 ■ 포도당 이외 유기 화합물의 분해 및 합성 과정을 기술할 수 있다.
■ 여러 유기 화합물에서 생성된 에너지가 어떻게 이용되는지 설명할 수 있다.

세포 호흡에 주로 이용되는 물질은 탄수화물이지만 지방과 단백질도 이용된다. 세포

호흡 경로에서 에너지원들은 어떻게 분해되며 세포에 필요한 새로운 물질을 합성하는
데 어떻게 이용되는 것일까?

1 탄수화물, 지방, 단백질은 세포 호흡에 관여한다

탄수화물, 지방, 단백질은 3대 영양소라고 불리며, 에너지원이 되고 생명체 구성 물

질로 이용된다는 공통점을 가지고 있다. 이
단백질 탄수화물 지방 들 영양소는 음식으로 체내에 섭취되어 다양
한 경로를 거쳐서 산화된다. 세포 호흡에 이
아미노산 당 글리세롤 지방산 용되는 탄수화물에서 포도당 이외의 6탄당들
은 포도당으로 전환된 다음 산화된다. 설탕

해당 과정 이나 엿당과 같은 이당류 혹은 녹말과 같은

포도당 다당류는 소화 기관에서 효소에 의해서 포도
당으로 분해된 후 흡수된다. 흡수된 포도당
글리세르알데하이드 3- Ⓟ 은 해당 과정과 TCA 회로를 통해서 완전히
산화된다.
NH3
피루브산
단백질도 에너지원으로 사용될 수 있다.
단백질은 먼저 소화 기관에서 아미노산으로
아세틸 C o A
분해되어 흡수된다. 세포에서 아미노산을 대
부분 단백질 합성에 사용하지만 필요 이상의
아미노산은 저장되지 않기 때문에 에너지원
TC A
회로 으로 사용한다. 먼저, 아미노산은 탈아미노
반응을 통해서 아미노기를 제거한다. 이어
아미노산의 종류에 따라 피루브산이나 아세
틸 CoA, 혹은 a -케토글루타르알데하이드
산화적 인산화
와 같은 TCA 회로 구성 성분의 하나로 전환

[ 그림 I - 41 ] 탄수화물, 지방, 단백질의 산화 경로 된 후 세포 호흡 경로에 들어가게 된다.

56
 I 세포의 에너지
지방은 먼저 글리세롤과 지방산으로 분해된다. 분해된 글리세롤은 글리세르알데하
이드- 3 - 인산(G3P )으로 전환되어 해당 과정으로 들어간다. 지방산은 b 산화 과정
을 거쳐 아세틸 CoA로 분해되어 TCA 회로로 들어간다. 지방산이 b 산화될 때 탄
소 원자 2 개가 아세틸 CoA로 떨어져 나가면서 NADH와 FADH 2 가 각각 1 분자씩
생성된다.

2 이화 작용과 동화 작용의 중계소가 있다?

해당 작용과 TCA 회로는 물질을 분 C

・
C
해하는 이화 작용의 중심 경로이면서, 동 ・ 포도당(탄수화물)
C
・ C
시에 고분자 물질의 생합성에 필요한 원 C・
C・

료 물질도 공급한다. 즉, 이화 작용과 동

NH3
화 작용이 만나는 물질대사를 이어 주는 단백질 아미노산 글리세롤 지방
해당
일종의 대사 풀(metabolic pool) 역할을
한다. 이러한 특성 때문에 주요 에너지원 NH3
NH3 C・ C・ C 피루브산
인 탄수화물, 지방, 단백질은 해당 과정과 지방산
C・ C C oA
TCA 회로를 통해서 상호 전환될 수 있 ac etyl C oA

다. 과도하게 섭취한 탄수화물은 글리코 C C

・ ・
젠으로 저장되거나 지방으로 전환되기도 옥살아세트산 ・C C
・
C C・ C 시트르산
・ ・
C C
한다. ・
C

아미노산은 직접 에너지로 사용되거나, TC A

지방이나 탄수화물로 전환되어 저장될 수 회로

있지만, 탄수화물과 지방은 그 자체만으

C
로는 단백질로 전환될 수 없다. 단백질을 ・
C
・
C
・ a- 케토글루타르산
구성하는 아미노산 가운데에는 탄수화물 C
・
C
NH3
과 지방으로부터 만들어질 수 없는 필수 NH3
아미노산 단백질
아미노산이 있기 때문이다.
핵산
DNA RNA

[ 그림 I - 42 ] 세포 호흡 경로에서 탄수화물, 단백질, 지방의 역할

확인 문제

01 포도당 이외의 단당류는 세포 호흡에 어떻게 이용되는지 설명하시오.

02 지방의 분해 산물은 세포 호흡에 어떻게 이용되는지 설명하시오.

03 해당 작용과 TC A 회로가 대사 풀이라고 불리는 이유가 무엇인지 설명하시오.

57
 세포의 에너지 이용
05 학습 목표 ■ A TP 의 화학 에너지가 세포의 생명 활동에 이용되는 다양한 사례를 제시할 수 있다.
■ 생명 활동의 에너지는 A TP 에 저장된 화학 에너지라는 것을 설명할 수 있다.

우리는 일상생활에서 충전기가 없다면 매번 새로운 건전지로 갈아 끼우는 번거로움

을 겪어야 한다. 충전기는 용량과 효율이 좋아야 유용하다. 이와 마찬가지로 생명체
도 다양한 생명 활동에 필요한 에너지 충전 물질로 ATP를 사용한다. 세포 호흡에서
생성된 ATP는 어디에 이용될까?

1 물질의 생합성에 A T P 가 필요하다

생물체를 구성하는 물질을 합성하는 것은 몸을 구성하는 물질을 확보하고, 에너지를

저장하기 위해서이다. 특히, 세포가 활동하고 생장하려면 구성 요소인 DNA와 단백
질, 지방, 탄수화물 등을 합성할 필요가 있다.
생물체는 생명 활동을 하는 데 필요한 에너지로 ATP에 들어 있는 화학 에너지를 이
용한다. 물질 합성은 흡열 반응이므로 세포에서 새로운 물질을 합성하려면 ATP의 에
너지를 이용한다. 생물체에서 ATP는 이화 과정과 동화 과정을 연결해 주는 에너지 매
개체 역할을 한다. 세포에서 포도당이 글리코젠으로 합성되는 것을 생각해 보자. 먼저
ATP가 가수 분해되면서 고에너지 인산기가 포도당으로 전달되어 포도당- 6- 인산이
된다. ATP로부터 인산기를 전달받아 활성화된 포도당- 6- 인산이 글리코젠 분자의 끝
에 첨가되면서 인산이 유리되어 나온다.
CH2OH
O
H H O O O O
H 효소
O O O O
OH H
CH2
O O O O
HO OH O
ATP ADP O
O O O
H OH
[포도당] [글리코젠]

[ 그림 I - 43 ] 글리코젠 합성 과정

ATP는 단백질을 합성할 때도 이용된다. 단백질은 아미노산의 펩타이드 결

합으로 연결되어 있다. tRNA는 mRNA 정보에 따라 아미노산을 운반하며, 각
아미노산마다 tRNA가 다르다. 아미노산이 특정한 tRNA에 결합할 때도 역시
ATP가 필요하다. 그리고 아미노산이 결합하면서 단백질이 신장될 때도 ATP가
사용된다.

58
 I 세포의 에너지
2 근육 운동에서는 A T P 가 이용된다

동물의 대표적인 특징은 운동성이다. 우리가 몸을 움직이려면 뼈를 움직여야 하고, 근절

뼈는 뼈에 붙어 있는 골격근의 수축과 이완을 통해 움직인다. 근원섬유( myofibril )로 이루
어져 있는데, 현미경으로 보면
골격근을 이루고 있는 근세포는 다른 세포와 달리 지름이 5 ~ 100 n m 정도의 미세 밝고 어두운 밴드가 번갈아 나타
한 섬유로 되어 있어서 근섬유라 부른다. 근섬유는 좀 더 가는 근원섬유(myofibril ) 난다. 이를 근절(sarcomere )
이라 하며, 근절 간의 경계를 Z
로 이루어져 있고, 근원섬유는 가는 액틴 필라멘트와 좀 더 굵은 마이오신 필라멘트로
선이라 부른다.
구성되어 있다. 근원섬유에서 어두운 밴드는 마이오신 필라멘트이고 밝은 부분은 액
틴 필라멘트이다.
Z선
근육이 이완되어 있을 때는 액틴 필라멘트와 마이오신 필라멘트가 일부만 겹쳐 있 근육 이완 마이오신
액틴

다. 그러나 근육이 신경으로부터 자극을 받으면 액틴 필라멘트가 마이오신 필라멘트 근육 수축

로 미끄러져 들어가면서 수축한다. 근육 수축

(최대화)

① 근육 수축은 마이오신 머리 부분이 액틴 필라멘트의 결합 부위에 붙으면서 시작

된다.
② 마이오신 머리가 구부러지면서, 액틴 필라멘트를 마이오신 필라멘트 쪽으로 미끄
러져 들어오게 한다.
③ 마이오신 머리가 결합 부위에서 떨어져 나오고 원래 위치로 되돌아갈 때, ATP 가
사용된다.
마이오신 머리

액틴 결합 부위
ATP
[ 그림 I - 44 ] 근수축 과정

운동의 강도에 따라 에너지 공급은 어떻게 일어날까? 지속적으로 가벼운 운동을 하

면 세포 호흡에 필요한 산소를 공급하여 ATP 를 생산하기 위해서 숨이 가빠진다. 한
편, 격렬한 운동을 하는 경우에는 순간적으로 많은 ATP 를 공급해 주어야 한다. 그
러나 근육 속에는 ATP 의 양이 많지 않고, 세포 호흡에 필요한 산소 공급은 빨리 이
루어지지 않는다. 이런 상황에서 근육 세포는 크레아틴 인산을 이용하거나 젖산 발효
를 이용하여 ATP 를 공급한다. 크레아틴 인산은 근육 수축에 필요한 에너지를 직접
공급할 수 없지만 ATP 를 생산할 수 있다.

크레아틴 인산 +ADP → ATP + 크레아틴

운동을 계속해 근육에 저장되어 있는 크레아틴 인산이 모두 소모되면 근육 세포는

젖산 발효로 ATP를 합성한다.

59
 3 물질 수송과 막전위 유지에 A T P 가 필요하다

세포는 생명 활동을 수행하려고 막을 통해 외부 환경과 물질을 주고받는다. 세포막

을 통한 물질 수송에서 수동 수송은 물질이 농도 경사에 따라 확산되어 자발적으로 일
어난다. 그러나 능동 수송은 농도가 낮은 곳에서 높은 곳으로 물질을 수송해야 하기
때문에 에너지를 필요로 한다. 세포가 필요한 물질을 받아들이고, 필요 없는 노폐물
을 배출하려면 농도 경사를 거슬러서 물질을 수송해야 하기 때문에 능동 수송은 생명
활동을 영위하는 데 매우 중요하다. 능동 수송을 하려면 물질을 수송하는 특수한 수송
단백질과 ATP가 필요하다.
능동 수송을 하는 수송 단백질들을 펌프라 부르는데, Na + - K + 펌프(소듐- 포타슘
펌프)가 대표적이다. Na +- K + 펌프를 알아보자.

운반 단백질 (a )
Na +
세포 바깥 ❶ 세포 내부에 있는 Na + 3개가 펌프와 결합
Na +
세포막
한다. A TP 가 가수 분해되면서 A DP 가 떨
(f) Na
(b )
어져 나가고, 인산이 펌프에 결합한다.
+

Na + Na +
Na +
K+ ❷ 펌프의 구조가 변형되면서 Na + 3개를 세포
K+ ATP
P
밖으로 수송한다.
P
세포 안
❸ 세포 밖에 있는 K + 2개가 펌프와 결합하
P
(c ) 면, 펌프의 구조가 변형되면서 K + 가 세포
K+
(e ) K+
P Na +
내부로 수송된다.
Na +
K+
Na +
❹ 인산기가 떨어져 나오고, K + 2개가 세포 내
부로 유리된다.
(d ) K+

[ 그림 I - 45 ] N a + - K + 펌프

세포막을 경계로 Na + - K + 펌프에 의해서 Na + 과 K + 의 농도 경사가 이루어지면

서 전위차가 발생하는데, 이를 막전위라고 한다. 막전위는 신경에서의 흥분 전달과 근
육 수축에서 매우 중요한 역할을 한다. 또 많은 세포가 Na + 의 농도 경사를 이용해서
포도당이나 아미노산과 같은 유용한 물질을 세포 내부로 수송한다.
신경 세포는 Na + - K + 펌프가 매우 활발하기 때문에 Na 과 K + 의 농도 경사를
2
유지하는 데 저장된 ATP 에너지의 약 를 사용하고 있다. 그러나 신경 세포 외의
3
동물 세포 대부분은 저장된 ATP 에너지의 약 1 을 사용한다.
3

4 A T P 를 이용하여 발광과 발전을 하는 생물이 있다

어떤 생물은 ATP 를 이용하여 빛을 내거나 전기를 생산하기도 한다. 반딧불이,

야광충, 바다반디, 쌍편모 조류, 발광 세균 등과 같은 많은 생물이 빛을 낸다. 전기메

60
 I 세포의 에너지
기, 전기뱀장어, 전기가오리 등은 전기를 생산한다. 생물 발광은 ATP의 화학 에너 생물 발광
생물이 빛을 내는 현상을 생물
지를 빛에너지로 전환하는 과정인데, 루시페레이스가 중요한 역할을 한다.
발광이라 하는데, 생물 발광의
특징은 빛을 내지만 열은 발생하
지 않는다는 것이다.

LH 2 + ATP $ LH 2 - AMP + PPi

환원형 루시페린 루시페레이스 활성형 루시페린

2LH2 + O2 $ 2L + 2H2O + 빛
산화형 루시페린

L + NADH $ LH2 + NAD+

반딧불이의 발광에는 효소인 루시페레이스, 기질인 루시페린, 에너지원인 ATP,

산소가 필요하다. 먼저, 루시페린이 ATP에 의해서 활성형 루시페린이 된다. 그런
다음, 산소에 의해 산화되면서 빛이 방출되고, 활성형 루시페린은 산화형 루시페린
이 된다. 산화형 루시페린은 세포 호흡에서 생성되는 NADH에 의해서 환원형 루시
페린이 된다.

[ 그림 I - 46 ] 반딧불이 [ 그림 I - 47 ] 전기가오리

일반적으로 신경 세포는 대략 - 70mV 정도의 휴지막 전위를 유지하고 있다가, 흥

분이 전달되면 + 40mV 정도의 활동 전위를 발생한다. 그렇지만 전기가오리는 30V 정
도, 전기뱀장어나 전기메기는 800V 가 넘는 전기를 순간적으로 발생시킬 수 있다.
발전 생물에서는 발전판에서 Na + 과 K + 의 농도 경사를 만들 때, 전기를 발생시킨
다음 원상 회복할 때 Na + - K 펌프가 작동하면서 ATP가 사용된다.

확인 문제

01 근수축 과정에 필요한 에너지가 어떻게 공급되는지 쓰시오.

02 Na + - K + 펌프 작용이 생명 활동에 중요한 이유는 무엇인지 설명하시오.

03 반딧불이가 빛을 생산하는 과정을 설명하시오.

61
 호흡과 발효
06 학습 목표 ■ 무산소 호흡, 발효의 과정을 설명할 수 있다.
■ 산소 호흡, 무산소 호흡, 발효의 차이를 구분하고 사례를 제시하여 설명할 수 있다.

생물 중에는 산소가 희박하거나 없는 조건에서도 살아가는 종류가 있다. 주로 미생

물인 이러한 생물들은 무산소 호흡으로 유기물을 분해하여 에너지를 이용한다. 무기
호흡을 하는 생물들은 어떤 생화학적 경로를 거쳐 에너지를 생산할까?

1 알코올 발효로 에너지를 생산한다

해당 과정에서는 산소의 유무에 관계없이 포도당을 분해하여 포도당 1 분자당 2 분

자의 ATP를 생산한다. 따라서 무산소 호흡을 하는 생물들은 유기물을 분해하기 위
해 해당 과정을 필요로 한다. 무기 호흡의 생화학 경로에서 해당 과정이 계속해서 일
어나려면 NAD + 를 재생산할 수 있어야 한다. 무기 호흡에서는 해당 과정 결과 생성
된 NADH가 다른 물질을 환원시키면서 NAD + 를 재생산하여 산소가 없는 상태에
서 포도당을 분해하면서 ATP를 생산하게 된다.
발효는 최종 생성물에 따라서 이름이 붙여진다. 대표적인 발효 과정에 알코올 발효와
젖산 발효가 있는데, 이들은 각각 최종 산물이 에탄올과 젖산이어서 붙여진 이름이다.
알코올 발효에서는 해당 작용 이후 피루브산이 두 단계 반응을 거치면서 이산화 탄
소가 방출되고 에탄올로 전환된다. 알코올 발효를 하는 대표적인 생물은 효모이다.
효모는 산소가 풍부한 조건에서는 유산소 세포 호흡을 통해 에너지를 생산하지만, 산
소가 없는 상태에서도 알코올 발효를 통해 에너지를 생산하기도 한다.
해당 과정에서 생성된 피루브산은 이산화 탄소를 방출하고 아세트알데하이드가 된
다. 아세트알데하이드는 NADH로부터 전자를 받아서 에탄올이 되고, NADH는
NAD + 로 산화되어 해당 과정에 다시 이용된다.
포도당 1 분자가 2 분자의 에탄올로 분해되는 과정에서 최종적으로 2 분자의 ATP
가 생성된다. 해당 과정에서 생성된 NADH 는 피루브산이 에탄올로 환원될 때
NAD + 로 다시 산화되기 때문에 NAD + 와 NADH 수의 변동은 없다.
알코올 음료는 피루브산이 효모에 의해서 발효될 때 생성되는 최종 산물인 알코올을
이용한 음료이다. 포도주를 비롯한 과실주와 막걸리나 맥주와 같은 곡주 등 각종 알코
올 음료는 모두 과일이나 곡물에 들어 있는 탄수화물을 효모로 발효시켜 만든 것이다.

62
 I 세포의 에너지
O

CHO HPO 2- C OPO2-

3
4

H C OH H C OH
G3PDH
CH2OPO32- CH2OPO32-

D글리세르알데하이드- 3- 인산 1,3-DPG
O
NAD+ NADH + H+
CH3C COO-

피루브산

CH3CH2OH CH3CHO CO2

에탄올 알코올 분해 효소 아세트알데하이드

[ 그림 I - 48 ] 알코올 발효

2 젖산 발효는 젖산균에 의해 일어난다

젖산 발효는 최종적으로 젖산이 생성되는 과정이다. 젖산 발효에서는 해당 과정에서

생성된 피루브산이 3탄당인 젖산으로 환원된다. 해당 과정에서 생성된 NADH는 피루
브산을 환원시키고 NAD+로 산화되어 해당 과정에 다시 이용된다. 따라서 젖산 발효
에서도 알코올 발효와 마찬가지로 포도당으로부터 ATP 2개가 생성되고 NAD+로부터
NADH가 생산되는 과정은 같다. 그러나 젖산 발효에서는 피루브산이 NADH에 의해
산화되고 추가 과정이 없으므로 이산화 탄소가 발생하지 않고 3탄당인 젖산이 최종 산
물로 남는다.
젖산 발효는 세균의 일종인 젖산균에 의해서 일어나는데, 인류는 오래전부터 젖산
발효를 식품의 생산과 보존에 이용해 왔다. 젖산균은 알코올 발효에서와 같이 최종 생
산물인 젖산이 불필요한 노폐물이기 때문에 외부로 배출한다. 대표적인 젖산 발효 제
품은 우유로 만든 치즈와 요구르트, 우리나라 대표 음식인 김치를 들 수 있다.
근육 세포도 산소가 결핍되면 일시적으로 젖산 발효를 통해서 무기 호흡을 한다.
무기 호흡은 에너지 효율이 낮기 때문에 근육 속에 저장된 글리코젠이 짧은 시간에 고
갈된다. 근육에 젖산 발효 과정에서 생성된 젖산은 근육 세포에서 분해되거나 혈액을
통해 간으로 운반되어 제거된다.

확인 문제

01 발효 과정에서 해당 작용이 끝난 후 발생하는 문제점은 무엇인지 쓰시오.

02 알코올 발효와 젖산 발효에서 NA DH에 의해 산화되는 물질은 각각 무엇인지 쓰시오.

03 세포가 무산소 상태에 있을 경우, 피루브산/ 젖산의 비율이 1 보다 작지만, 산소가 있는

상태에서는 피루브산/ 젖산의 비율이 1 보다 큰 이유를 설명하시오.

63
 중단원 마무리

탐구(토의・ 발표) 근육 세포의 물질대사

[실험 과정]

(가) 유산소 조건에서 근육 세포를 배양하면서 세포 내의 과당- 1 , 6- 이인산과 포도당- 6- 인산의 농도 변화를 관찰했다.
(나) 무산소 조건으로 바꾼 후 1 분 동안 이 근육 세포 내의 과당- 1 , 6– 이인산과 포도당- 6- 인산의 농도 변화를 관찰했다.

[실험 결과]

상
댓
값

[토의]
1 . 위 실험 중 무산소 조건에서 세포에서는 어떤 일이 일어날지 추론해 보자.
2. 무산소 조건에서 지방산을 첨가하면 과당- 1 , 6- 인산은 ⓐ처럼 유지될 수 있는가?
3. 과당- 1 , 6- 이인산의 농도가 증가한 이유는 무엇인가?

중단원 요약

세포는 유기물을 분해할 때 방출되는 에너지를 ATP 형태로 저장하며, ATP에 저장된 에너지는 에너지를 필요로 하는 모
든 생명 활동에 이용된다.

해당 작용에서 포도당은 3 탄당인 피루브산 2 분자로 쪼개지면서 ATP 2 개와 NADH 2 개가 만들어진다.

해당 작용에서 만들어진 피루브산은 산소가 있으면 미토콘드리아로 들어가서 이산화 탄소 1분자와 아세틸기 1분자로 분해된 후
에, TCA 회로에서 산화되면서 전자는 NAD+ 와 FAD로 전달되고, 기질 수준의 인산화에 의해서 1분자의 ATP가 생성된다.

세포 호흡 과정에서 생성된 NADH와 FADH 2 는 전자 전달계에 전자를 전달하고, 전자 전달계를 통해 전자가 산소까지
전달되는 동안 발생되는 에너지는 미토콘드리아 내막과 외막 사이로 양성자를 펌프하여 양성자 기울기를 만든다. 양성자
기울기는 ATP 합성 효소에 의해서 ATP를 합성하는 에너지원으로 사용된다.

세포 호흡 과정에서 생성된 ATP는 에너지를 필요로 하는 물질 합성, 근육 수축, 물질 수송, 그리고 생물 발광과 같은 모든 세포
활동에 에너지로 사용된다.

발효는 산소가 없는 상태에서 에너지를 계속 생산하기 위한 것으로, 해당 작용에서 생성된 NADH를 NAD + 로 전환하는
반응을 해당 작용에 추가한 것이다.

64
 I 세포의 에너지

읽기 자료

다이어트 약이 독극물?

최근에 우리나라 식품 의약품 안전처는 해외에서 미국 머슬팜(Muscle pharm)사가 제

조한 식이 보충제인 ‘Arnold Iron Dream’을 섭취하고 사망하는 등 중독 사고가 발생

했다는 해외 위해 정보에 따라 인터넷을 통해 해당 제품을 구입하지 말아 줄 것을 당부한

다는 신문 기사가 나왔다.

해당 제품은 식품의 원료로 사용할 수 없는 디나이트로페놀(2 , 4 - Dinitrophenol ,

DNP) 성분이 함유되어 있으며, DNP 함유 식이 보충제를 섭취하고 사망한 사고는 영

국, 아일랜드, 독일, 노르웨이 등에서 10 여 건에 달한다.

DNP는 1930 년대 비만 환자가 이 약을 복용하면 신진대사가 활발해지면서 다이어트에

효과적이라고 하면서 시판되었다. 그러나 섭취 후 불규칙한 심장 박동, 체온 상승, 탈수

등의 부작용이 나타나자 결국 1938년 생산이 중지되고 사용이 금지된 물질이다. 1940

년대에는 의사들이 DNP가 체세포에 지방과 같은 저장 물질뿐 아니라 섭취한 영양분을

분해하게 하여 체중을 줄이는 효과를 주므로 체중을 빼기 위한 수단으로 미량의 DNP를

처방했다.

DNP가 체내에 들어가면 화학 삼투 현상을 제외한 세포 호흡의 모든 단계가 계속적으로

작동하므로 연료를 소비하지만 대부분 에너지가 열로 발산되어 결국 개체는 기진하여 죽

게 된다.

현재까지 해당 제품이 국내에 수입 신고된 사례는 없으며, 방송 통신 위원회와 관세청에

인터넷 판매 차단과 통관 금지 조치 등을 요청했다.

참고로 독일 연방 위해 평가원(BfR)은 DNP가 함유된 식이 보충제를 섭취하면 심한 경

우 사망까지 유발할 가능성이 있다며 DNP 함유 제품 섭취를 즉시 중단할 것을 지난

2015 년 7 월 21 일에 권고한 바 있다.

식약처는 해외 인터넷에서 판매하는 다이어트, 성 기능 강화, 근육 강화 등 제품의 경우

유해 성분이 함유될 수 있어 구입 시 주의해 줄 것을 당부한다고 밝혔다.

출처 ▶ 의・ 약학 경제 전문지 <doc tor W>
(h ttp : / / www. d oc torw.
c o. k r/ n e ws / a rtic le V ie w.
h tml? id xn o= 43951 )에서 일부 발췌

65
 대단원 종합 문제

1 다당류를 이루는 단당류는 몇 가지 되지 않지만 다당류의 종류는 다양하다. 그 이유를 설명하시오.

2 다음은 엽록소를 가지고 수행한 흡수 스펙트럼과 작용 스펙트럼을 나타낸 것이다. 흡수 스펙트럼과 작용

스펙트럼이 차이가 나는 이유를 빛을 흡수하는 색소와 관련지어 설명하시오.

광
합 엽록소 a
성 엽록소 b 광
색 합
소 성
에 률

(
의 카로티노이드
한 방
빛 출
의 량

)
흡
수

400 500 600 700 400 500 600 700

빛의 파장(n m) 빛의 파장(n m)
(a ) 흡수 스펙트럼 (b ) 작용 스펙트럼

3 그림은 음식물에 들어 있는 영양소가 세포 호흡에 이용되는 과정이다.

음식물
이 자료에 대한 설명으로 옳은 것은?

① 활성 아세트산은 포도당보다 더 많은 ATP를 생성할 수 탄수화물 지방 단백질

있다. 글리세롤 지방산 아미노산

② 지방 분해 산물은 해당 작용에 이용되지 않는다.

포도당 피루브산 활성 아세트산 TC A 전자 전달계
③ 단백질 분해 산물이 TCA 회로에 이용되는 것을 질소 동화 회로

작용이라고 한다.
A TP
④ 아미노산은 간에서 탈아미노 작용 후 호흡 과정에 이용될 수 있다.

⑤ 아미노산은 포도당이 생산하는 양과 같은 ATP를 생산할 수 있다.

4 그림은 다양한 생체 내 탄수화물 구조를 나타낸 것이다. 이에 대한 설명으로 옳은 것을 <보기>에서 모두

고른 것은?
C H 2OH OH
O
OH O
OH O
O
OH C H 2OH

C H 2OH OH
O
OH O
아밀로스 OH
O O

OH C H 2OH
아밀로펙틴

녹말 글리코젠 셀룰로스

보기

ㄱ. 녹말은 다수의 -OH 기를 가지고 있어서 물에 잘 녹는다.

ㄴ. 혈당이 증가하면 간에서 글리코젠 형태로 저장하는데, 이는 혈액의 삼투압을 감소시키기 위함이다.
ㄷ. 식물, 진균, 세균(박테리아) 등에서 발견되는 세포벽의 주요 구성 성분이다.
ㄹ. 녹말은 글리코젠보다 곁가지가 조밀하여 쉽게 분해될 수 있다.

①ㄱ ②ㄴ ③ㄷ ④ ㄱ, ㄴ ⑤ ㄱ, ㄷ

66
 I 세포의 에너지

5 포도당 1 몰이 완전히 산화될 때의 화학 반응식은 다음과 같다.

C 6 H 12 O 6 + 6O 2 + 6H 2 O → 6CO 2 + 12H 2 O + 686kcal

(1 ) 생물체 내에서 포도당 1 몰이 산소 호흡으로 분해될 때 ATP 38몰이 생성되는데, 이 중에서 전자 전

달계를 거쳐 생성되는 ATP는 몇 몰인가?
(2) 생물체 내에서 A TP 1 몰로 열량 7.3 kcal 이 생성된다고 가정하자. 그렇다면 산소 호흡의 효율은 얼
마인가?
(3) 한 사람이 하루에 필요로 하는 열량이 1,800 kcal 이라고 가정할 때 하루에 한 사람에게 필요한 포도
당은 몇 g인가?

6 다음은 광합성의 전체 과정을 간단히 나타낸 그림과 빛과 CO 2 조건에 따른 포도당 생성 속도와 엽록체

틸라코이드 내부의 pH 변화를 나타낸 것이다.

물 (가) I II III
빛 없음 빛 있음 빛 없음
A TP C O 2 있음 C O 2 없음 C O 2 있음
A DP
포도당 1
<명반응> <암반응>
생성 속도
(나) (상댓값) 0
(다)
pH 1 0
(라) 엽록체 포도당
4

(1 ) (가), (나), (다), (라)에 해당하는 물질의 이름을 차례대로 쓰시오.

(2) 실험 Ⅲ에서 광합성이 지속되지 못하는 이유를 서술하시오.
(3) 암반응이 지속되지 않으면 명반응도 중단된다. 그 이유를 서술하시오.

7 트레마톨( Trematol)은 어떤 풀의 뿌리에서 추출한, 대사 장애를 일으키는 독성 물질이다. 소가 이 풀을

뜯어 먹게 되면 우유에 트레마톨이 농축된다. 트레마톨은 간에서 젖산을 제거하는 데 중요한 역할을 하는

효소의 작용을 억제하는 것으로 밝혀졌다. 만일 어떤 사람이 트레마톨이 많이 농축된 오염된 우유를 먹고

중독을 일으켰다고 하자. 그 사람이 육체적으로 힘든 운동을 하면 트레마톨에 의한 독성 증상이 심화되는데,

그 이유는 무엇인지 생각해 보자. 그리고 트레마톨에 중독된 사람은 혈액의 pH 가 정상보다 낮아지는 이유
를 설명하시오.

67
 II
생물의 조절과 방어
1 신경에 의한 조절 2 화학적 조절 3 면역
 단원 열기

뇌 속 ‘신경망 가지치기’ 결핍이 자폐증 불러

정상적인 뇌 발달을 위해서는 자주 사용되는 신경망은 강화되고 불필요한 신경망은 제거되어야 하는
데, 이 과정에서 불필요한 신경망 제거가 원활하게 이루어지지 않으면 자폐 증상이 나타난다는 사실이
국내 연구진에 의해 밝혀졌다. 국내 연구진은 미세 아교 세포의 자가 포식 작용에서 핵심 역할을 하
는 ‘a tg 7’ 유전자가 결손된 생쥐를 만들어 행동을 관찰한 결과 ‘a tg 7’ 유전자가 결손된 생쥐에게서 대
표적인 자폐 증상인 사회성 결핍과 특정 행동 반복이 나타났다. 또 자폐 증상을 보이는 생쥐의 뇌를 해
미세 아교 세포의 자가 포식 작용 부해 신경망을 분석한 결과, 신경 세포 사이를 이어 주는 ‘가지 돌기 가지’의 개수가 증가되어 있는
결여로 ‘가지 돌기 가지’가 증가된
신경 세포 것을 확인해 신경망의 과도한 연결이 자폐의 원인이라는 기존의 가설을 뒷받침했다.
1 신경에 의한 조절

01 신경 세포의 구조
02 신경 세포의 막 전위 변화
03 흥분의 전도와 전달
04 시냅스와 신경 전달 물질
05 학습과 기억의 원리

생각 열기
존 오키프가 1 971 년 특정 위치에서 활성화되는 위치 세포를 발견한 것을 시작으로 2000년대 중반에 모세르 부부
는 해마에 인접한 내후각피질(e nto rhina l c o rte x) 안의 신경 세포들에서 쥐가 특정한 위치를 지나갈 때마다 활
성화되는 격자 세포를 발견했다. 격자 세포는 위치 세포보다 좀 더 넓은 공간에 대한 기억을 처리하는 세포이다.
스웨덴 노벨 위원회는 몸 안의 지피에스(G P S , 지구 위치 확인 서비스)로 비유되는 뇌의 위치 확인 시스템을 발견
한 공로로 세 사람을 201 4년 노벨 생리의학상 수상자로 선정했다.
 II 생물의 조절과 방어

신경 세포의 구조
01 학습 목표 ■ 신경 세포의 구조와 기능을 설명할 수 있다.
■ 신경 아교 세포의 구조와 종류를 설명할 수 있다.
■ 신경 세포와 신경 아교 세포는 어떤 관련성이 있는지 설명할 수 있다.

21 세기는 생명의 시대 혹은 뇌의 시대라고 한다. 뇌는 감각 기관을 통해 들어온 자

극 정보를 통합하고 판단하여 몸의 운동을 보완하고 조정하도록 적절한 반응 정보를
내보낸다. 이런 모든 활동은 아무리 복잡하더라도 신경 세포에 의해 이루어진다. 신경
세포는 어떤 구조를 가지고 있을까?

1 ‘신경 세포’는 특수화된 세포이다

체내 환경을 적절하게 조절하려면 외부 환경과 관련된 정보를 정확히 받아들인 후

판단해야 한다. 우리 몸에서 이와 같은 기능을 담당하는 정보 전달망을 신경계라고 한
다. 신경계를 이루는 기본 단위는 신경 세포이고, 이러한 신경 세포는 자극을 받아들
이고 전달하기에 알맞게 분화되어 있다.
모든 신경 세포는 신경 세포
수용기 세포 가지 돌기
체, 가지 돌기, 축삭 돌기, 축삭 가지 돌기

돌기 말단을 가진다. 신경 세포
신경 세포체
체는 핵과 많은 세포 소기관으로 축삭 언덕
축삭 언덕
구성되고, 신경 세포의 생명 활 축삭 돌기
신경 세포체
체
동을 유지하는 데 중요한 역할 랑비에 결절
을 한다. 가지 돌기는 신경 세포
신경 세포체 축삭 돌기 축삭 돌기
체에서 뻗어 나온 나뭇가지 모양 말이집
말이집
시냅스
의 짧은 돌기이다. 가지 돌기는
감각 세포 또는 다른 신경 세포
근육 축삭 돌기 말단
에서 보내는 전기・ 화학 신호를
축삭 돌기 말단 축삭 돌기 말단
받아들여 신경 세포체에 전달하 감각 뉴런 연합 뉴런 운동 뉴런
는 역할을 한다. 축삭 돌기는 신 [ 그림 II - 1 ] 신경 세포의 구조와 종류

경 세포체에서 길게 뻗어 나온
돌기로, 축삭 돌기 언덕(axon hillock )에서 생성된 활동 전위를 다른 신경 세포, 근
육, 분비 조직으로 전달한다. 축삭 돌기는 많은 가지로 갈라져 있고, 끝부분에는 부풀
어 오른 구조인 축삭 돌기 말단이 있다.

71
 신경 세포는 슈반 세포가 축삭 돌기를 감싸 형성된 말이집의 유무에 따라 말이집 신경과
민말이집 신경으로 나눌 수 있다. 이러한 말이집은 축삭 돌기 전체를 감싸고 있지 않으며,
말이집과 말이집 사이의 축삭 돌기가 노출된 부분을 랑비에 결절이라고 한다. 이 부분에는
전압- 개폐성 Na+ 통로가 집중적으로 분포하고 있다. 따라서 말이집이 있는 신경 세포에서
는 도약 전도가 일어나므로 말이집이 없는 민말이집 신경보다 신호 전달 속도가 빠르다.
신경 세포는 기능에 따라 감각 뉴런, 연합 뉴런, 운동 뉴런으로 나뉜다. 구심성 뉴
카밀로 골지 런인 감각 뉴런은 감각 수용기에서 수집한 자극들을 연합 뉴런으로 보내고, 연합 뉴런
Camillo Golgi
[ 1843 ~ 1926 , 이탈리아 ]
은 적절히 반응하도록 정보를 통합한다. 감각 뉴런은 감각을 수용하기에 유리하도록
신경계의 구조에 관한 연구로 가지 돌기가 비교적 길게 발달하였고, 그 끝이 피부나 눈, 귀, 혀, 코 등 감각 기관에
1906 년 노벨 생리의학상을 수 분포되어 있다. 연합 뉴런은 중추 신경계를 구성하는 신경 세포이며, 사람과 일부 다
상함.
른 영장류들에서 신경 세포의 99 % 를 차지한다. 이러한 연합 뉴런에 의한 결과는 원
심성 뉴런인 운동 뉴런을 통해 근육이나 분비 조직과 같은 효과기가 반응할 수 있도록
전기적 신호로 전달된다. [그림 Ⅱ- 2 ]는 자극에 대한 반응 경로인 신경 회로를 나타낸
것이다.
한 신경 세포의 축삭 돌기 말단은 다음 신경 세포와 시냅스(synapse)를 형성한다.

감각 뉴런 연합 뉴런 운동 뉴런

감각 기관 신경 세포체
운동 기관
자극 반응

축삭 돌기 축삭 돌기
가지 돌기
가지 돌기
시냅스 신경 세포체

[ 그림 II - 2 ] 자극에 대한 반응 경로

일반적으로 시냅스의 형성은 [그림

가지 돌기
Ⅱ- 3 ]과 같이 한 개의 축삭 돌기 말단
이 다음 신경 세포와 직렬적인 구조로 축삭 돌기 말단

연결되는 것이 아니고 많은 신경 세포 축삭 돌기

와 병렬적으로 매우 복잡하게 연결된

말이집
찰스 스콧 셰링턴 다. 또 시냅스의 형성은 고정된 것이
C h a r le s S c o tt 시냅스
아니라 자극에 따라 연결의 수와 민감 시냅스 소포
S h e r r in g to n
[ 1 857~ 1 952 , 영국 ] 도가 변할 수 있다.
생물에서 반사 현상의 원인을 밝 이와 같이 시냅스 가소성에 의해 인
히고 신경 세포의 복합적인 작용
간은 단순한 자극에 대한 반응부터 복잡
을 규명함. 신경 세포의 기능으
로 1932 년 노벨 생리의학상 수 한 과제 수행을 위한 정보 처리, 기억, 학 [ 그림 II - 3 ] 많은 시냅스의 형성

상함. 습, 감정 표현 등을 할 수 있다.

72
 II 생물의 조절과 방어
2 ‘아교 세포’는 신경 세포를 구조적・ 기능적으로 지지한다

신경계에는 신경 세포만 존재하는 것이 아니다. 특히 인간의 뇌를 보면 신경 세포

보다 아교 세포가 더 많다. 신경 세포처럼 아교 세포도 형태와 기능이 다양하다. 아
교 세포는 희소 돌기 아교 세포, 슈반 세포, 별 아교 세포, 미세 아교 세포 등으로 나
뉜다.
[그림 Ⅱ- 4 ]는 다양한 아교 세포를 나타낸 것이다. 신경 세포 주변에는 많은 아교
에드거 더글러스
세포가 존재한다. 에이드리언
E d g a r D o u g la s A d r ia n
[ 1 889~ 1 977 , 영국 ]

감각 기관과 중추 기관의 연결
미세 아교 세포
관계에 관하여 연구함으로써 신
신경 세포
경 원리와 감각 기관의 적응성을
규명하는 데 기여함. 1932 년
노벨 생리의학상을 수상함.
별 아교 세포

희소 돌기 아교 세포 모세 혈관

말이집 뇌실막 세포

뇌실

[ 그림 II - 4 ] 뇌 안의 신경 세포, 아교 세포, 모세 혈관

중추 신경계에 존재하는 희소 돌기 아교 세포는 신경 세포의 축삭 돌기를 감싸 말이

집을 만들어 전기 신호를 빨리 전달하게 한다. 별 아교 세포는 신경 세포 주변의 이온
농도를 조절하고, 이 세포의 돌기는 모세 혈관 속의 영양소를 신경 세포에 제공하는
역할을 한다. 미세 아교 세포는 대식 세포처럼 행동하며 뇌 속에 침입한 세균이나 바
이러스를 없앤다.
말이집은 말이집 형성 세포의 원형질막이 여러 층으로 둘러싸서 만들어지므로 지질
함량이 높다. 높은 지질 함량 때문에 말이집은 전기적으로 절연체로서 작용한다.
슈반 세포는 말초 신경계에서 말이집을 형성한다.
특히, 뇌 속에서 희소 돌기 아교 세포는 아이 때부터 성인이 될 때까지 말이집을 계
속 만들 수 있다. 따라서 사람이 계속 공부하고 연습하면 뇌에서 희소 돌기 아교 세
포에 의해 말이집이 많이 만들어지므로 나이가 들어도 자극에 대한 정보 처리 속도가
빨라질 수 있다.

73
개구리 배의 신경배 그렇다면 수많은 신경 세포와 아교 세포로 구성된 복잡한 신경망은 어떻게 형성되
신경주름
신경 주름 신경판
신경판 었을까?
뇌 발생은 외배엽, 중배엽, 내배엽 중 외배엽에서 시작한다. 외배엽의 한 부분이
척삭
척삭
두꺼워지면 신경판이 형성되고, 신경판이 접히면서 신경관이 만들어진다.
외배엽
외배엽
중배엽
중배엽 신경관에서 비신경 전구 세포(nonneural precursor)들이 분열하면서 신경 세포가 만들
내배엽
내배엽
어진다. 이들의 신경 세포들은 근처의 신경 세포들에서 분비하는 화학 물질에 의해 유도
원장
원장
되어 축삭 돌기를 상대방 쪽으로 뻗어 가면서 다른 신경 세포와 만나는 부위에서 시냅스
를 형성한다. 이 과정을 축삭 돌기 유도(axonal guidance)라고 한다. 축삭 돌기 유도 과정
을 통해 신경관 세포는 중추 신경계를 형성하고, 신경릉 세포는 말초 신경계를 형성한다.
그리고 발생 과정 중 신경 세포들이 시냅스를 형성하지 못하면 신경 세포는 사멸하
신경판에서 신경관 고, 형성된 시냅스도 지속적인 자극이 주어지지 않으면 연결이 약해져 퇴화된다. 결
형성 과정
과적으로 외부에서 주어지는 적절한 자극에 반응하여 만들어지는 시냅스에 의해서 각
신경 주름 신경판
각 독특한 신경망이 형성된다.

신경 세포의 생성 가지 돌기와 축삭 돌기의 생장 시냅스의 형성 신경 조직망의 성숙

성장 원추

신경릉 세포

외배엽의 외부층

[ 그림 II - 5 ] 축삭 돌기 유도에 의한 새로운 시냅스의 형성과 신경 조직 간의 성숙

신경릉 세포
신경관
인간의 뇌는 1. 0× 109~ 1011개의 신경 세포로 구성되어 있다. 대부분 신경 세포
는 보통 1, 000개 또는 그 이상의 시냅스로부터 정보를 받으므로 우리 뇌에는 1. 0× 1014
개에 이르는 시냅스가 존재한다. 따라서 우리 뇌가 처리하는 정보 처리 능력은 매우 엄
청나다. 또 신경망의 복잡성은 시냅스 가소성과 함께 단순한 자극에 대한 반응부터 복잡
한 과제의 수행을 위한 정보 처리, 기억 및 학습, 감정 표현 등을 가능하도록 한다.

확인 문제

01 신경 세포에서 신경 세포가 생장하도록 하고, 물질대사가 활발히 일어나는 부분을 쓰시오.

02 말이집 부위가 전기적으로 절연체로서 작용하는 이유를 서술하시오.

03 아교 세포의 종류와 역할을 서술하시오.

74
 II 생물의 조절과 방어

신경 세포의 막전위 변화
02 학습 목표 ■ 신경 세포의 막전위 변화를 세포막에서의 이온 이동을 중심으로 설명할 수 있다.
■ 네른스트 방정식을 설명할 수 있다.

세포막은 어떤 이온은 투과시키지만 다른 이온들은 인지질 이중층에 박혀 있는 단

백질 채널을 통해서만 투과시키도록 하는 선택적 투과성(selective permeability)
을 가진다. 세포막에서 이루어지는 이온의 선택적 투과성에 의해 축삭 돌기에서는 막
전위가 형성된다.

1 ‘휴지 전위’는 자극받지 않은 신경 세포에서의 막전위이다

막전위는 전극으로 측정할 수 있으며, 자극을 받지 않은 상태에서 신경 세포가 갖는

막전위를 휴지 전위(resting potential )라고 한다. 휴지 전위는 신체 내에 있는
신경 세포의 경우는 -50 ~ -60 mV 사이로 측정되고, 분리된 신경 세포의 경우는
– 70 mV 로 측정된다. 막전위가 음의 값을 갖는 것은 세포 외부에 비해 내부의 값이
상대적으로 음의 값을 가지기 때문이다.

오실로스코프가 세포 밖 완충 용액
전압을 기록한다

세포 밖
완충 용액의
대조 전극

미세 전극
축삭 돌기 안

[ 그림 II - 6 ] 막전위 측정 방법

그렇다면 휴지 전위는 어떻게 생성되는 것일까? 휴지 전위는 세포막의 선택적 투과

성에 따라 세포 안과 밖에 나타나는 Na + 과 K + 의 불균등 분포로 인해 생긴다. 세포
막에 박혀 있는 Na+-K+ 펌프는 ATP 를 가수 분해하여 얻은 에너지로 Na + 3개를 세
포 밖으로 내보내고 K + 2 개를 세포 안으로 동시에 이동시킨다. 그 결과 동물의 경우
일반적으로 세포 내부 K + 의 농도가 150 mM 정도로 외부의 5 mM 보다 훨씬 높고,
Na + 은 반대로 세포 외부가 150 mM 정도로 안쪽의 농도 15 mM 보다 높게 유지되면
서 세포 바깥쪽이 양전하를 띠게 한다.

75
 또 세포 안쪽에는 단백질, 아미노산, 핵산과 같이 음전하를 띠는 분자를 많이 포함
하고 있기 때문에 세포 안쪽은 더욱더 음전하를 띤다.

N a +/ K + N a + 3개가 전압 개폐성 전압 개폐성 축삭 돌기 원형질막

펌프 밖으로 나옴 K + 채널(닫힘) N a + 채널(닫힘)

K+ Na +
+ + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + +

전하를 띤 입자들의 농도(mM )

A-
A-
A -
K + Na +
안 밖
K + 2개가 축삭
A- Na + 15 1 50
안으로 들어감 A-
A- A- K+ 1 50 5
A - A - A -

A - 1 00 0

+ + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + +

막을 통과하지 못하는 음이온들

(음전하를 띠는 단백질, 아미노산
그리고 다른 분자들)

[ 그림 II - 7 ] 휴지 전위인 -70 mV를 만드는 축삭 돌기의 안과 밖에서의 이온들의 분포

세포막을 통해 이온을 이동시키는 힘은 전기적인 기울기와 이온의 농도 기울기에

의해 결정된다. 따라서 이온의 농도 기울기와 전기적인 기울기가 정확히 평형을 이루면
세포막을 통한 이온의 순확산은 사라지게 된다. 평형 상태에서 막전위의 세기를 평형 전
위(equilibrium potential )라고 하며 네른스트 방정식으로 계산한다. 사람의 체
온과 같은 37 c C 에서 Na + 나 K + 와 같이 +1 의 전하를 가진 이온에 대한 네른스트 방
정식은 다음과 같다.

c0 C 0 는 외부의 이온 농도
E ion = 62mV log 10 c
i C i 는 내부의 이온 농도

네른스트 방정식은 한 가지 종류의 이온에만 선택적인 투과성을 보이는 막에는 모

두 적용할 수 있으며, 세포 외부에 대한 내부의 이온 농도 비율을 아는 경우 이론적인
휴지 전위를 계산할 수 있다. 네른스트 방정식에 의하여 [그림 Ⅱ- 7]에 있는 K + 에 대
한 평형 전위를 구해 보면 -90 mV 가 된다. 음의 부호는 세포 안이 90 mV 만큼 음전
하를 띠게 되면 K + 가 평형 상태에 도달하게 되는 것을 의미한다. Na + 에 대한 평형 전
위를 구해 보면 +62 mV 가 된다. 그렇다면 K + 의 평형 전위가 – 90mV 임에도 불
구하고 휴지 전위는 왜 - 70mV 를 나타내는 것일까? 이것은 신경 세포가 자극을 받지
않을 때 Na + 채널을 통해 그 양은 적지만 Na +가 세포 안쪽으로 확산되어 들어가 세포
안의 음전하를 상쇄하기 때문이다.

76
 II 생물의 조절과 방어
2 ‘활동 전위’ 동안 막전위는 음전하에서 양전하로 바뀐다

신경 세포의 가지 돌기 또는 신경 세포체의 막이 자극되어 탈분극이 일어나면 막전위 전압 개폐성 이온 채널

세포막에 걸린 전압의 변화에 의
는 국부적인 전류 흐름에 의해 축삭 돌기 언덕(axon hillock)으로 퍼지며, 이때의 막전
해 개폐가 결정됨
위는 자극의 세기와 강도에 따라 전류의 크기가 달라지는데 이를 수용기 전위라고 한다.
수용기 전위는 열려 있는 통로를 통한 이온의 누출로 인해 자극이 주어진 지점으로부터
멀어짐에 따라 크기가 점점 감소한다. 신경 세포의 축삭 돌기 언덕에서는 수용기 전위를
종합하여 활동 전위를 생성하게 된다.
[표 Ⅱ- 1 ]은 활성화 게이트와 불활성화 게이트라고 하는 2개의 문을 가진 전압 개폐성
Na + 채널과 활성화 게이트 하나만 가진 전압 개폐성 K + 채널의 변화에 의한 활동 전위
생성 과정을 나타낸 것이다.

[ 표 II - 1 ] 전압 개폐성 N a + 채널과 K + 채널의 개폐와 막전위의 변화 활동 전위에서의 막전위

변화
N a + 채널 세포 밖 K + 채널
불응기
활성화 게이트 N a + 활성화 게이트
Na + Na + K+ ③
막 + 30 활동 전위의 최곳값
전 + 20
위 +1 0
② ④
(mV ) 0

탈분극

재분 극
- 10
Na + K+ Na + Na + K+ - 20
- 30
불활성화 게이트 ⑤
- 40 역치 전위
- 50
① 자극이 막전위를 역치까지 상 ② 역치 이상이 되면 더 많은 Na ③ 활동 전위가 최고치에 도달하 + -
-
60
70
① 휴지 전위 ⑥
⑤
승시킨다. Na + 채널의 활성화 채널이 열리고 막전위가 활동 면 Na +채널의 불활성화 게이
- 80
과분극
게이트가 열린다. 전위의 최곳값까지 올라간다. 트가 닫히고 K +채널의 활성화 0 1 2 3 4 5 6

자극 시간(ms e c )
게이트가 열리면서 K +이 밖으
로 확산된다.

Na + Na +
Na + Na + K+ Na + Na +

K+ K+

④ 농도 기울기에 따른 K +의 세포 ⑤ 막전위가 휴지 전위에 도달하면 ⑥ K +채널의 활성화 게이트가 닫

밖으로의 확산으로 인해 막전위 Na +채널의 활성화 게이트가 히면 막전위는 휴지 전위로 되
가 떨어지기 시작한다. 닫히고 불활성화 게이트가 열린 돌아 온다.
다. K +의 활성화 게이트가 서
서히 닫힌다.

신경 세포에 주어진 자극에 의해 축삭 돌기 언덕에서 탈분극이 일어나면 1밀리초

(msec) 정도의 잠깐 동안 전압 개폐성 Na + 채널의 활성화 게이트가 열려 Na + 이 유입
되고 막전위는 상승한다.

77
 막전위의 상승은 더 많은 전압 개폐성 Na + 채널을 열리게 한다. 그 결과 막전위가
-50 ~ -55 mV 정도 되는 역치 전위(threshold potential)까지 올라가고, 더 많은
전압 개폐성 Na + 채널의 활성화 게이트가 열려서 Na + 들이 농도 기울기를 따라 축삭
돌기 안으로 이동하면서 막전위는 활동 전위의 최고치인 +30mV 까지 올라간다. 그
후 전압 개폐성 Na + 채널의 불활성화 게이트가 닫히고 Na + 가 세포 안으로 유입되지
않는 불응기(refractory period)가 시작된다. 동시에 전압 개폐성 K + 채널의 활성화
게이트가 열리기 시작하여 K + 들이 농도 기울기를 따라 빠른 속도로 축삭 돌기 밖으로
흘러 나간다. 결과적으로 K + 는 불응기에 기여하고 Na + 가 안으로 들어오는 것을 보
상하여 막전위를 휴지 전위로 되돌아가게 한다. 휴지 전위가 다시 형성되면, 전압 개폐
성 K + 채널의 활성화 게이트도 닫히고, 전압 개폐성 Na + 채널의 불활성화 게이트가
열리면서 신경 세포가 불응기를 끝내고 또 다른 자극에 의해 막이 활동 전위를 형성할
수 있도록 한다.
일부 신경 세포들에서는 전압 개폐성 K + 채널의 문이 느리게 닫히고, 세포막이 휴
지 전위에 도달한 후에도 잠깐 동안 K + 가 밖으로 계속해서 빠져나간다. 이런 과도한
K + 의 유출은 막전위가 휴지 전위 아래로 잠시 내려가는 과분극을 일으킨다. 활동 전
위의 끝에서 세포막은 휴지 상태의 이온 분포로 돌아가기 위해 Na+-K+ 펌프가 Na +
와 K + 이온들을 원래 위치로 돌아가게 한다.
그렇다면 활동 전위의 크기로 서로 다른 자극의 세기를 구별할 수 있을까? 활동 전
위는 실무율(all- or- none law)에 따라 역치 이상의 자극에 대해 동일한 크기의 반응이
나타난다. 활동 전위는 대부분 1~ 2 msec 로 지속되기 때문에 신경 세포는 1초에 수백
번의 높은 빈도로 활동 전위를 생성할 수 있다. 따라서 활동 전위의 발생 빈도는 자극
의 세기가 커질수록, 그리고 역치 이상의 자극이 주어지는 시간에 따라 증가한다.

막 +30 막 +30
전 전
위 위 역치 전위
- 50 - 50
(mV ) - 70 (mV ) - 70

자 자
극 극
의 의
강 강
도 1 0 m sec 1 0 m sec 20 m s e c 도 역치 미만의 역치 역치 이상의 자극
역치 미만의 자극 역치 자극 역치 자극 자극 자극

[ 그림 II - 8 ] 자극의 지속 시간과 자극의 세기에 따른 활동 전위 발생 빈도

확인 문제

01 자극이 없을 때 신경 세포의 내부에 많이 분포하며 휴지 전위에 영향을 주는 이온의

종류를 쓰시오.
02 전압 개폐성 Na + 채널에 의한 탈분극 과정을 설명하시오.

03 역치 이상 자극의 세기에 따른 활동 전위의 발생 빈도를 설명하시오.

78
 II 생물의 조절과 방어

흥분의 전도와 전달
03 학습 목표 ■ 흥분의 전도와 전달 과정을 비교하여 설명할 수 있다.
■ 흥분성 시냅스와 억제성 시냅스를 설명할 수 있다.
■ 시냅스 후 신경 세포에서의 시간합과 공간합의 개념을 설명할 수 있다.

신경 세포들 사이에서 신호의 전달은 전기적 신호의 직접적인 흐름이나 신경 전달

물질(neurotransmitter)을 통해 일어난다. 전기적 시냅스와 화학적 시냅스에서 어
떻게 신호가 전달되는지 알아보자.

1 ‘활동 전위’는 축삭 돌기를 따라 이동한다

활동 전위가 축삭 돌기 언덕에서 생성되면 축삭 돌기를 따라 빠르게 이동해야 한

다. [그림 II- 9]에서 보는 것과 같이 전압 개폐성 Na + 채널을 통해 Na + 가 세포 안
으로 들어옴으로써 전기적인 변화가 국소적으로 퍼지게 된다. 이 변화에 의해 활동 전
위가 생성된 바로 우측 막에 있는 전압 개폐성 Na + 채널이 열리고, 그 결과 두 번째
활동 전위가 생성된다. 똑같은 방법으로 각 활동 전위는 축삭 돌기를 따라 또 다른
활동 전위를 발생시키게 된다.
시간 = 0 탈분극이 퍼져 나가는
활동 전위 인접 불활성화 부위: 축삭 돌기 말단
최고치에서의 곧 역치에 아직 휴지 전위에 머물고
가지 돌기 활성화 영역 도달하게 된다. 있는 축삭 돌기의 나머지 부분

Na +
- - - - - - + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + +
+ + + + + - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
인접 불활성화 부위를 휴지 전위에서
Na + 역치 전위까지 탈분극시키는 국부 전류의 흐름
+ + + + + - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
- - - - - - + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + +
활동 전위의 전도 방향
막 +30
전 0
위
(mV ) - 50
- 70
01 2345 6 01 2345 6 01 2345 6
시간(ms e c )

시간 = 1 휴지 전위로 돌아가국부 전류의 흐름에 탈분극이 퍼져

기 이전에 활성화 의해 역치에 도달 나가는 불활성화
되었던 부분: 불응 한 인접 부위: 이 부위:
기 때문에 더는 제 활동 전위가 곧 역치에 도달 아직 휴지 전위에 머문
활성화되지 않음 최고치에서 활성화 축삭 돌기의 나머지 부분

K+ Na +
+ + + + + + - - - - - - + + + + + + + + + + + + + + + + + +
- - - - - + + + + + + - - - - - - - - - - - - - - - - -

K+ Na +
- - - - - + + + + + + - - - - - - - - - - - - - - - - -
- - - - - - + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + +

막 +30
전 0
위
(mV ) - 50
- 70
0 1 2 3 4 5 6 0 1 2 3 4 5 60 1 2 3 4 5 6 01 2345 6
시간(ms e c )

[ 그림 II - 9 ] 축삭 돌기 언덕에서 발생한 활동 전위의 전도

79
 그렇다면 축삭 돌기 언덕에서 형성된 활동 전위가 어떻게 축삭 돌기의 한쪽 방향으
로만 이동하는 것일까?
축삭 돌기 내에서 국소 부위의 전기적인 변화는 축삭 돌기의 양쪽 방향으로 퍼져 나
간다. 그러나 이러한 국소 부위의 전기적인 변화로는 불활성화되어 있는 전압 개폐성
Na + 채널을 다시 열 수가 없기 때문에 활동 전위를 만들 수 없다. 그러므로 오직 축삭
돌기 말단 쪽의 전압 개폐성 Na + 채널들만 열리고 그 결과 활동 전위가 축삭 돌기 말
단을 향해 이동하게 된다. 이때 활동 전위의 크기는 수용기 전위와 달리 축삭 돌기를
따라 이동하면서 크기가 일정하게 유지된다.
활동 전위의 전도 속도는 축삭 돌기의 지름에 따라 증가한다. 그러나 척추동물에서
자연 선택은 활동 전위가 랑비에 결절에서만 발생하는 도약 전도를 통해 신경 충격을
빠르게 전달하도록 진화했기 때문에 지름이 작아도 적응할 수 있도록 하였다.
[그림 II- 1 0]은 도약 전도의 발생과 이동에서 이온의 이동을 나타낸 것이다.

도약 전도

말이집 전압 개폐성
Na + 채널과 K + 채널
시간= 0 활동 전위의 전도 방향

활동 전위 최고치에서 탈분극이 퍼져나가는 활성화되지 않은 아직 휴지 전위에 머문

축삭 활성화된 결절 인접 결절: 곧 역치에 도달하게 됨 축삭의 나머지 부분

Na +

랑비에 결절 - - - - + + + + + + + +

+ + + + - - - - + + + +
인접 불활성화 부위를 휴지 전위에서
Na +
역치 전위까지 탈분극시키는 국부 전류의 흐름
+ + + + - - - - - - - -
- - - - + + + + + + + +

시간= 1
휴지 전위로 돌아가기 이전에 국부 전류의 흐름에 의해 탈분극이 퍼져나가는
활성화되었던 결절: 불응기 역치에 도달한 인접 결절: 활성화되지 않은 새로운
때문에 더는 활성화되지 이제 활동 전위가 인접 결절: 곧 역치에
않음 최고치에서 활성화됨 도달하게 됨

K+ Na +

+ + + + - - - - + + + +

- - - - + + + + - - - -

K+ Na +

- - - - + + + + - - - -
+ + + + - - - - + + + +

[ 그림 II - 1 0 ] 도약 전도의 발생과 이동

80
 II 생물의 조절과 방어
전압 개폐성 Na + 와 K + 채널들이 밀집해 있는 랑비에 결절에서 활동 전위가 생성
된다. Na + 의 안쪽으로의 이동은 탈분극을 만들지만 들어온 과도한 Na + 는 말이집에
의해 덮인 막 부위를 통해 축삭 돌기 밖으로 빠져나갈 수 없다. 따라서 유입된 Na + 는
빠르게 다음 랑비에 결절로 확산되어 그곳에서 탈분극을 일으키기 때문에 활동 전위
가 빠르게 축삭 돌기를 따라 도약할 수 있다. 말이집이 없는 같은 지름의 축삭 돌기에
서 활동 전위의 전도 속도는 1 m/sec 이고 도약 전도의 속도는 130 m/sec 정도이다.

2 ‘전기적 시냅스’에서는 막의 직접적인 접촉으로 흥분이 전달된다

전기적 시냅스는 시냅스 전 신경 세포와 시냅스 후 신경 세포 사이의 간극 연접으로

이루어져 있다. 간극 연접에서 두 세포는 3 . 5 nm 정도 떨어져 있으며, 두 세포의 막을
가로지르는 많은 간극 연접 채널을 가지고 있다. 채널 구멍의 크기는 1 . 2 ~ 2 . 0 nm 이
므로 이온들이나 신호 분자 같은 중간 크기의 분자도 한 세포에서 다른 세포로 통과할
수 있을 정도로 크다. 따라서 한 세포의 전위가 바뀌면, 이온들은 한 세포에서 다른
세포로 이동하면서 시냅스 후 신경 세포를 탈분극시키게 된다. 한 개체에는 전기적 시
냅스와 화학적 시냅스가 모두 존재하는데, 화학적 시냅스와 비교했을 때 전기적 시냅
스는 자극을 더 빠르게 전달하지만 화학적 시냅스와 달리 시냅스 후 신경 세포의 신호
는 원래의 신호보다 크기가 항상 더 작다.
일반적으로 전기적 시냅스에서는 양쪽 방향으로 이온들이 이동할 수 있다. 하지만
어떤 전기적 시냅스에서는 전위에 민감한 채널을 가지고 있어 탈분극 시에 열리게 되
고 양쪽 방향 중에서 한쪽 방향 흐름을 차단하여 한쪽 방향으로만 전달을 허용한다.
전기적 시냅스는 군소가 위험에 닥쳤을 때 빠르게 먹물을 많이 뿌려 적의 시야를 흐리게
하는 반응에 관여하며, 망막이나 척추동물의 대뇌 겉질에서 많이 발견된다. 군소

시냅스 전 신경 세포
세포질

미토콘드리아

학명: Aplysia kurodai

시냅스 후 신경 세포
우리나라의 군소는 대부분 진한
갈색에 흰 점이 따닥따닥 있다.
간극 연접
간극 연접 채널을 통한 바위나 암초 지역을 천천히 기어
시냅스 전 신경 세포막 이온의 이동
다니며 주로 해초류를 뜯어 먹으
면서 산다. 수심이 얕은 해안에서
3. 5n m 20n m
생활하며 지상에서도 볼 수 있다.

시냅스 후 신경 세포막 간극 연접 채널

[ 그림 II - 1 1 ] 전기적 시냅스에 의한 흥분의 전달

81
 3 ‘화학적 시냅스’에서는 신경 전달 물질에 의해 흥분이 전달된다

화학적 시냅스는 전기적 시냅스보다 더 흔하게 발견된다. 화학적 시냅스에서는 시

냅스 전 신경 세포와 시냅스 후 신경 세포의 세포막은 약 25nm의 시냅스 틈으로 분
리되어 있다. 시냅스 전 신경 세포의 축삭 돌기 말단의 세포막에 있는 능동 수송 단백
질은 Ca 2+ 를 계속해서 세포 밖으로 내보내기 때문에 Ca 2+ 의 농도는 세포 안보다 밖
에서 더 높게 유지된다. 그런데 활동 전위가 축삭 돌기 말단에 도달하면, 전압 개폐성
산티아고 라몬 이 카할
Ca 2+ 채널의 문을 열어서 Ca 2+ 가 축삭 돌기 말단 안으로 확산되어 들어가게 한다.
S a n tia g o R a m n y C a ja l
[ 1 852~ 1 934, 스페인 ] 축삭 돌기 말단 내의 Ca 2+ 의 농도 증가는 신경 전달 물질을 담고 있는 시냅스 소포 막
신경계의 구조에 관한 연구로 에 있는 단백질을 활성화시켜 시냅스 소포막과 축삭 돌기 말단의 세포막을 융합해 시
1 906년 노벨 생리의학상을 수
냅스 틈으로 세포 외 배출(exocytosis )을 촉진한다.
상함.

시냅스 전 신경 세포 시냅스 후 신경 세포

축삭 돌기

신경 전달 물질이
들어 있는 시냅스
소포
시냅스 틈
시냅스 후 신경 세포막

시냅스 전
신경 세포막

K+

C a 2+

전압 개폐성 리간드 개폐성

C a 2+ 채널 이온 채널
Na +

❶ 활동 전위가 ❷ 탈분극에 의해서 ❸ C a 2+ 농도가 높아지면 ❹ 신경 전달 물질이 시냅스 후 신경

시냅스 전 신경 말단의 전압 개폐성 C a 2+ 채널이 시냅스 전 신경 세포막과 시냅스 세포막에 존재하는 리간드 개폐성
세포막을 탈분극시킴 열려 C a 2+ 가 유입 소포가 융합되어 시냅스 이온 채널의 수용체와 결합하면,
소포로부터 신경 전달 물질이 방출 이온 채널이 열리면서 Na + 와 K + 가 이동

[ 그림 II - 1 2 ] 화학적 시냅스에 의한 흥분의 전달

82
 II 생물의 조절과 방어
예를 들어 시냅스 한 종류에서 활동 전위 하나가 도착하면 시냅스 소포 약 300 개가
아세틸콜린이라고 하는 신경 전달 물질을 분비하며, 각 소포는 신경 전달 물질 약 1 만
분자를 저장하고 있다.
활동 전위가 축삭 돌기 말단에 도달하는 것이 멈추면, 축삭 돌기 말단에 있는 전압
개폐성 Ca 2+ 채널이 닫히고 축삭 돌기 말단의 세포막에 있는 능동 수송 단백질은 세
포질에 있던 Ca 2+ 를 빠르게 세포 밖으로 내보낸다. 세포질에서 Ca 2+ 의 감소는 시냅
스 소포가 시냅스 전 신경 세포의 세포막과 융합하는 것을 방해하기 때문에 신경 전달
물질들은 더 방출되지 않는다. 시냅스 틈에 남아 있던 신경 전달 물질들은 빠르게 확
산되어 시냅스 틈에 있는 효소에 의해 분해되거나 능동 수송에 의해 축삭 돌기 말단이
나 신경 아교 세포로 흡수되어 재활용되거나 에너지원으로 이용되거나 신경세포로 재
순환되기도 한다. 그 결과 시냅스 후 신경 세포는 더 이상 탈분극되지 않는다.

4 ‘신경 전달 물질’은 리간드 개폐성 이온 채널에 영향을 준다

화학적 시냅스에는 대부분 신경 전달 물질과 직접적으로 결합하여 활성을 나타내 흥분성 시냅스 후 전위
는 리간드 개폐성 이온 채널이 있다. 신경 전달 물질이 이온 채널의 특정 부위인 수용 e x c ita to r y p o s ts y n a p tic
p o te n tia l, E P S P
체에 결합하면 이온 채널이 열려 특정 이온이 시냅스 후 신경 세포막을 통과한다. 그
결과 시냅스 후 신경 세포의 막전위가 변하여 시냅스 후 전위가 생성된다. 예를 들어,
어떤 시냅스에서는 신경 전달 물질이 Na + 와 K + 를 동시에 통과시킬 수 있는 이온 채 억제성 시냅스 후 전위
널과 결합하면 채널이 열린다. 이온 채널이 열리면 시냅스 후 신경 세포는 탈분극된 in h ib ito r y p o s ts y n a p tic
p o te n tia l, IP S P
다. 탈분극이 일어나 역치 전위 이상에 이르면 활동 전위가 발생하는데, 이를 흥분성
시냅스 후 전위(EPSP )라고 한다.
시냅스에 존재하는 또 다른 종류의 신경 전달 물질이 K + 나 Cl - 에 대한 투과성을
가진 이온 채널과 결합하면서 각각의 이온 채널이 열리면서 K + 가 세포 밖으로 확산되 글루타메이트
g lu ta ma te
고, Cl - 가 세포 내로 확산되면서 막전위가 오히려 과분극된다. 이러한 과분극은 막전위
를 역치로부터 멀어지게 하여 시냅스 후 신경 세포에서 활동 전위가 발생되지 않도록 한
다. 이것을 억제성 시냅스 후 전위(IPSP)라 한다. 즉, 흥분성 신경 세포의 축삭 돌기 말 c -아미노부티르산
단에서 분비되는 신경 전달 물질들은 시냅스 후 신경 세포의 활동 전위의 생성을 촉진하 c - a min o b u ty r ic a c id ,
GABA
며, 억제성 신경 세포의 축삭 돌기 말단에서 분비되는 신경 전달 물질들은 시냅스 후 신
경 세포의 활동 전위가 생성되지 못하도록 한다.
대표적인 흥분성 신경 전달 물질인 아세틸콜린과 글루탐산에 대한 수용체들은 Na +
채널을 열어 Na + 이 확산에 의해 유입되도록 하여 시냅스 후 신경 세포를 탈분극시켜
활동 전위를 생성하도록 한다. 반대로 억제성 신경 전달 물질인 c - 아미노부티르산
(GABA )과 글리신(Glycine )에 대한 수용체들은 Cl - 채널들을 열리도록 하여 시
냅스 후 신경 세포에서 Na + 의 유입에 의해 일어나는 탈분극의 효과를 상쇄해 탈분극
을 어렵게 함으로써 활동 전위의 생성을 억제한다.

83
 흥분성
흥분성 시냅스 신경 전달 물질

Na +

++++++ ++++++ + + + + + +
활성화

- - - - - - - - - - - - - - - - - -

Na + 의 유입으로 막이 탈분극되면
활동 전위가 점화될 가능성이 높아짐

억제성 시냅스 억제성

신경 전달 물질 C l-

++++++ ++++++ ++++++ ++++++

활성화

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

C l - 의 유입으로 분극 상태가 유지되어

활동 전위가 생성될 가능성이 낮아짐

[ 그림 II - 1 3 ] 리간드 개폐성 이온 채널에 의한 이온의 이동

5 ‘시냅스 후 신경 세포’에 수용된 신호들은 통합되어 활동 전위를 생성한다

일반적으로 하나의 신경 세포는 시냅스 전 신경 세포들의 축삭 돌기 말단들에 의해

형성된 수백에서 수천 개의 화학적 시냅스를 가진다.
그렇다면 시냅스 후 신경 세포에서는 어떻게 활동 전위가 생성되는 것일까? 그 답은
시냅스 전 신경 세포들에서 방출되는 신경 전달 물질들에 의한 시냅스 후 신경 세포의 종
합적인 변화로 설명할 수 있다. [그림 II- 1 4]는 흥분성 시냅스 후 전위들(EPSPs)과 억제
성 시냅스 후 전위(IPSP)에 의해 막전위가 어떻게 변하는지 보여 준다. 시냅스 전 신경
세포의 축삭 돌기 말단에서 분비된 신경 전달 물질에 의해 역치에 도달할 만큼 막전위 변
화가 충분하지 않아도 연속된 흥분성 시냅스 후 전위(EPSP)에 의해 탈분극이 발생한다.
이 경우 흥분성 시냅스 후 전위가 중첩되는데, 이를 시간합이라고 한다. 시냅스 후 신경
세포는 서로 다른 시냅스 전 신경 세포들이 분비한 신경 전달 물질들에 의해 발생한
시냅스 후 전위들의 합에 의해서도 탈분극이 발생하는데, 이를 공간합이라고 한다.
시간합과 공간합 현상에 의한 시냅스 후 신경 세포에서의 막전위 변화는 억제성 시냅
스 후 전위(IPSP )에서도 마찬가지이다.
그리고 하나의 시냅스에 의해서는 흥분성 시냅스 후 전위(EPSP)를 생성하고, 다른
시냅스에 의해서는 억제성 시냅스 후 전위(IPSP )를 생성할 때, 두 시냅스에 의한 동
시 자극은 시냅스 후 신경 세포의 막전위에 아무런 변화도 일으키지 않는다.

84
 II 생물의 조절과 방어
시냅스 전 신경 세포

N1
측정된
막전위
N2

N3 축삭 언덕

시냅스 후 신경 세포
합이 없음 시간합 공간합 E P S P - IP S P 소거
시
냅
스
후
막 + 30
전
위 0
(mV )

- 50 역치 전위
- 70 휴지 전위

N1 EPS P N1 EPS P N1 EPS P N1 EPS P N 3 IP S P

+
N1 EPS P N1 EPS P N2 EPS P N1 EPS P
+
N 3 IP S P
시간 (ms e c )

[ 그림 II - 1 4 ] 시냅스 후 신경 세포에서의 E P S P 와 IP S P 의 합

결과적으로 시냅스 전 신경 세포의 자극에 의해 시냅스 후 신경 세포에서는 수용기

전위가 생성된다. 생성된 수용기 전위에 의해 전압 개폐성 Na + 채널의 밀도가 높은
축삭 돌기 언덕에서 탈분극이 일어나 활동 전위가 발생하고 그 활동 전위는 축삭 돌기
을 따라 시냅스를 형성한 곳으로 전도된다.
여기서 중요한 또 하나의 사실은 우리의 신경망을 구성하는 시냅스는 경험이 변함에
따라 새롭게 형성되고, 기존의 시냅스는 제거됨으로써 새로워질 수 있다. 이러한 신경
망에 의해 사람의 의식, 감정, 추론, 창의력을 포함한 인간의 복잡한 행동이 형성된
다. 이러한 시냅스 변화를 시냅스 가소성(synaptic plasticity )이라고 한다.

확인 문제

01 전기적 시냅스에 의한 흥분의 전달 과정을 설명하시오.

02 흥분성 시냅스와 억제성 시냅스에서의 시냅스 후 신경 세포에서의 막전위 변화를 설

명하시오.
03 시냅스 후 신경 세포에서의 시간합과 공간합 개념을 설명하시오.

85
 읽기 자료

흥분 전달 방해 물질에는 어떤 것들이 있는가?

CH3 자극에 대한 정보는 시냅스를 통해서 전달되어 우리가 효과적으로 반응할 수 있도록
N 한다. 그러므로 시냅스에서 정보를 전달하는 기능에 문제가 생기면 심각한 문제를 일으
H3C CH3
H3C O 킬 수 있다. 보툴리누스톡신, 무스카린, 테트로도톡신, 신경가스 등은 인체에 치명적인
문제를 일으킨다.
보툴리누스톡신은 클로스트리디움 보툴리누스균이 만드는 매우 강력한 신경독이며,
OH
무스카린 특이하게 분자량이 큰( 149,320 C 6760 H 10447 N 1743 O 2010 S 32 ) 단백질이다. 포유
동물의 시냅스 전 신경 세포의 축삭 돌기 말단에 작용하여 시냅스 소포의 세포 외 배출을

OH 억제한다. 특히, 보툴리누스톡신은 말초 신경이 근육과 만나는 접합부에 작용하여 근육

의 마비를 초래해 이 독소에 감염된 환자는 호흡 근육이 마비되어 사망한다. 그러나 최근
O O
HO
OH 에는 질병을 치료하는 획기적인 약물로 활용되고 있다. 보툴리누스톡신은 근육이 과도하
게 수축되어 발생되는 인체의 모든 이상 상태에 효과적으로 투여할 수 있는 획기적인 치
HO OH
HN 료 약물로 연구 개발되었다. 대표적으로 보톡스는 아세틸콜린의 분비를 억제하여 근육의
N OH
HN H
움직임을 마비시킨다. 그 덕분에 주름이 제거되는 것이다.
테트로도톡신
무스카린은 산림지에 자생하는 광대버섯이 만드는 유독 성분이다. 무스카린은 부교
감 신경의 신경절 이후 신경 세포에 의해 영향을 받는 홍채의 수축근에 있는 무스카린 수
용체를 활성화해 동공 크기를 작게 한다. 또 심장의 박동 수나 혈액 박출량을 감소시킨
다. 한편 위장 운동을 촉진시키며, 눈물・ 침・ 땀의 분비를 촉진시키고, 순환성 쇼크를 일
으켜 끝내는 경련・ 혼수 상태로 사망하게 한다. 해독제로는 아트로핀이 사용된다.

테트로도톡신은 복어에 함유되어 있는 맹독 성분이다. 일반적으로 산란기(겨울~

봄)의 난소에 가장 많다. 신경 세포의 전압 개폐성 Na + 채널을 방해하여 신경 세포 또는
심장 세포의 정상 활동을 차단하며, 근육이 뒤틀리고 이어서 전신 마비가 온다. 의약품
으로는 신경통・ 관절통・ 류머티즘의 진통제로 사용된다.

신경가스인 V X 는 신경계에서 아세틸콜린 에스테라제 억제제로 작용하며, 가장독

성이 강한 물질이다. 따라서 VX에 노출되면 수분 만에 목숨을 잃을 수 있다. 인체에 침
투하는 경로는 호흡기, 직접 섭취, 눈, 피부 등이다. VX는 액체와 기체 상태로 존재하
며 주로 중추 신경계를 공격해 두통과 통증을 유발한다. 자율 신경으로 조절되는 불수의
근에 손상을 입혀 호흡을 할 수 없게 한다.

86
 II 생물의 조절과 방어

시냅스와 신경 전달 물질
04 학습 목표 ■ 시냅스에서 작용하는 다양한 종류의 신경 전달 물질을 설명할 수 있다.
■ 다양한 신경 전달 물질의 생성 과정을 설명할 수 있다.

과학자들에 의해 알려진 신경 전달 물질은 100 여 종 이상으로 아세틸콜린, 아미노 L - D o p a (L - D ih y d r o x y

p h e n y la la n in e )
산, 생체 아민, 신경 펩타이드, 기체성 신경 전달 물질로 나뉜다. 뇌의 신경 세포에서
L - 디하이드록시
는 어떤 과정을 거쳐서 신경 전달 물질이 합성되는지 알아보자. 페닐알라닌

1 ‘아미노산’에 의해 다양한 신경 전달 물질이 만들어진다

[그림 II- 1 5]는 아미노산인 페닐알라닌으로부터 유래된 타이로신이 L - Dopa 로

전환되고, L - Dopa 는 도파민이 되고, 도파민은 에피네프린(아드레날린)이 되는 과
정을 나타낸 것이다. 이 과정에는 다양한 효소가 관여한다.
+
C OO- C OO- C OO- H 3N - N H 2
+ + + +
H 3N - C H H 3N - C H H 3N - C H H 3N - C H 2 C H2
C H2 C H2 C H2 C H2 OH CH

OH OH OH
OH OH OH OH

에피네프린
페닐알라닌 타이로신 L- Dopa 도파민
(아드레날린)

[ 그림 II - 1 5 ] 페닐알라닌에 의한 신경 전달 물질의 합성 과정

중뇌에서 도파민의 합성이 낮으면 파킨슨병이 나타나며, 이 병을 치료하기 위해서

는 L - Dopa를 투여한다. 그 이유는 L - Dopa가 모세 혈관과 뇌 사이의 장벽을 뚫
고 빠르게 뇌의 신경 세포로 들어가 도파민으로 전환되기 때문이다.
[그림 II- 1 6]은 아미노산인 트립토판으로부터 5 - 하이드록시트립토판으로 전환되고,
5 - 하이드록시트립토판은 세로토닌으로 전환되는 과정을 나타낸 것이다.
+ O2 + +
H 3N C H2 H 3N C H2 OH H 3N C H2 OH
CH CH C H2

C OO- C OO-
N N C O2 N

트립토판 5- 하이드록시트립토판 세로토닌

[ 그림 II - 1 6 ] 트립토판에 의한 신경 전달 물질의 합성 과정

세로토닌의 매우 낮은 농도는 우울증과 관련이 있고, 아주 높은 농도의 세로토닌

은 실제로 열광의 상태에 이르게 한다.

87
우울증 그 외의 신경 전달 물질로는 아스파르트산, 글루탐산, 글리신, c - 아미노부티르산
침울한 감정, 수면, 식욕, 활력
(GABA )이 있다. 특히 세로토닌, 노르에피네프린, 에피네프린, 도파민은 생체 아
에 있어서 비정상적인 증상을 보
이는 정신 질환
민류라고 하고, 뇌의 생체 내 아민류의 활성을 높이는 약물들은 조울증이나 우울증을
치료하는 약물로 사용될 수 있다.
약물 중독은 약물을 충동적으로 소비하고 양적으로 남용하는 증세를 보이는 신경
조울증 질환이다. 중독성을 가진 약물에는 코카인, 암페타민, 헤로인, 알코올, 니코틴 등이
기분이 고조된 상태와 저조한 상
있다. 이 약물들은 즐거움, 동기 유발, 학습에 관여하는 도파민 경로를 활성화해 즐거
태의 양극단을 오가는 정신 질환
움을 느끼도록 하여 계속해서 약물을 찾도록 한다.

2 ‘펩타이드’에 의해 신경 전달 물질이 만들어진다

펩타이드계 신경 전달 물질에는 엔케팔린, 물질 P 가 있다. 엔도르핀은 몸에서 합

성되는 진통제로, 엔도르핀의 한 종류인 엔케팔린은 통증 감각을 조절한다. 이 외에
도 통각을 전달하는 물질 P (substance P )가 있다.

3 ‘신경 전달 물질’의 작용은 수용체의 종류에 따라 달라진다

아미노산, 펩타이드, 기체성 신경 전달 물질인 산화 질소(NO )가 유도하는 반응은 시

냅스 후 신경 세포가 어떤 수용체를 발현하느냐에 달려 있다. 신경 전달 물질 한 종류는
서로 다른 수용체 10 여 종과 결합할 수 있다. 특정 신경 전달 물질은 어떤 시냅스 후 신
경 세포는 활성화하지만, 다른 종류의 시냅스 후 신경 세포는 억제하기도 한다.
예를 들어, 아세틸콜린은 척추동물의 경우 두 가지 유형의 수용체에 작용한다. 그
중 하나의 유형은 리간드 개폐성 이온 채널이고, 또 다른 유형은 대사성 수용체이다.
골격근의 세포막은 리간드 개폐성 이온 채널을 갖고 있어 아세틸콜린이 골격근의 리
간드 개폐성 이온 채널에 결합하면 근육 수축이 증가한다. 심장근의 세포막은 대사성
수용체를 갖고 있어 아세틸콜린이 심장근의 대사성 수용체에 결합하면 심장의 박동
수가 감소한다.

확인 문제

01 페닐알라닌으로부터 만들어지는 신경 전달 물질들을 쓰시오.

02 트립토판에 의해 만들어지는 신경 전달 물질들을 쓰시오.

03 아세틸콜린이 골격근과 심장근에 작용할 때의 효과를 비교하여 설명하시오.

88
 II 생물의 조절과 방어

학습과 기억의 원리
05 학습 목표 ■ 중추 신경계에서의 단기 기억과 장기 기억을 설명할 수 있다.
■ 중추 신경계에서 이루어지는 학습과 기억의 원리를 설명할 수 있다.

우리가 학습하고 기억할 때 뇌에서는 어떤 일이 일어나는가? 이 질문에 대한 해답

을 얻기 위해서는 뇌의 구조와 신경 세포, 시냅스를 서로 관련지어 볼 수 있다. 기억
과 학습 시 신경 세포의 변화는 어떻게 일어나는지 알아보자.

1 ‘새로운 시냅스 연결’은 학습과 기억의 기초가 된다

학습은 연습이나 경험의 결과로 생기는 비교적 지속적인 생명체의 대뇌 피질의

행동 변화이며, 기억은 사람이나 동물 등의 생명체가 경험한 것이 어떠 주요 부위와 관련 영역
전 운동 영역 일차 운동 영역
한 형태로 간직되었다가 나중에 재생 또는 재구성되어 나타나는 현상 감각에 따른 운동 자발적인 수의 운동 조절
일차
체감각 정보 처리

전전두엽 체성 감각 영역

이다. 판단, 통찰, 감정 조절,

계획, 추진, 창의력 등
이차
체성 감각 영역

기억은 단기 기억과 장기 기억으로 나뉜다. 단기 기억은 수초, 수분 시각

영역
또는 길어야 한 시간가량 정보를 저장하는 것을 말한다. 장기 기억은 수
일에서 수년 또는 평생 동안 정보를 저장하는 것을 말한다.
브로카 영역
단기 기억은 주어진 사건에 대한 관심, 반복, 경험 정도, 감정적인 말하기와 같은
언어의 표현 청각 연합 영역 베르니케 영역
몰입 등에 의해 장기 기억으로 잘 전환된다. 과학자들은 단기 기억 및 일차 청각 영역 언어를 듣고 이해

청각 정보 처리

장기 기억이 뇌의 어느 부위에 저장되는지에 의문을 가지고 연구해 왔

변연계의 주요 기능
다. 단기 기억은 해마에서의 일시적인 시냅스 연결이고, 장기 기억은
대상회
뇌량 주의 집중, 동기 부여,
이러한 일시적인 연결이 대뇌 피질에서의 연결로 대체되는 현상이다. 좌뇌・ 우뇌를 연결하여
통합적인 정보 전달
인지와 관련된 행동

단기 기억에서 장기 기억으로 정보의 전달은 이미 장기 기억에 존재하

는 정보와 새로운 정보가 연합될 때 잘 일어난다. 그러므로 해마가 손상
되면 단기 기억은 가능하지만 장기 기억으로 정보를 저장할 수 없게 된
다. 일반적으로 정보가 대뇌의 체성 감각 영역에 입력되면 편도체와 해
마를 거쳐 전두엽에 전달된다. 뇌하수체
인지와 학습에 미치는
호르몬 분비

그렇다면 단기 기억과 장기 기억을 다른 방식으로 저장하는 장점은

편도체 해마
부정적 감정, 특히 기억의 분류 및 저장
무엇일까? 아마도 대뇌 피질 내에서의 직접적인 연결 형성을 늦춤으로 공포의 처리와 기억

써 새롭게 형성되는 장기 기억이 기존에 저장되어 있던 지식, 경험과 점

진적으로 통합되어 더욱 의미 있는 연합을 이루게 하는 것으로 추측된다.

89
 2 ‘장기 강화 현상’은 장기 기억을 강화시킨다

장기 강화 현상 신경 과학 분야의 많은 연구가 기억의 형성을 장기 강화 현상으로 설명한다. 장기

lo n g - te r m p o te n tia tio n
(L T P )
강화 현상은 반복적 자극을 단기간 경험한 후 신경 회로의 활성과 연관된 시냅스 강도
가 증가하는 현상으로, 특히 해마 부위에서 잘 나타나는 것으로 알려져 있다.
[그림 II- 1 7]과 같이 장기 강화 현상은 글루탐산과 Ca 2+의 역할로 설명할 수 있다.
시냅스 전 신경 세포가 분비한 글루탐산은 시냅스 후 신경 세포의 AMPA 수용체와
NMDA 수용체를 자극한다. 많은 양의 글루탐산이 AMPA 수용체를 자극하면 채널이
열리면서 Na +이 안으로 확산되어 시냅스 후 신경 세포가 탈분극된다. 이렇게 되면 글루
탐산 자극을 받고 있는 NMDA 수용체의 통로에서 Mg 2+가 제거되면서 개방된 NMDA
수용체 채널을 통해 Na +와 Ca 2+이 확산되어 안으로 유입된다.
유입된 Ca 2+은 세포 내의 단백질을 인산화하고, 인산화된 단백질들의 세포 내 신호
전달을 통해 유전자가 전사되어 새로운 AMPA 수용체가 만들어진다. 그 결과 시냅스 후
신경 세포는 Na +을 더 많이 받아들여 탈분극을 강화하고 Ca 2+의 유입이 지속되어 탈분
극 상태를 오래 유지할 수 있다. 또 탈분극된 시냅스 후 신경 세포는 역으로 시냅스 전 신
경 세포에 신호를 보내 시냅스 전 신경 세포가 글루탐산 분비량을 늘려 시냅스 연결을 더
욱 강화하도록 한다. 과학자들은 시냅스 연결을 유지하기 위해 세포 안에 있는 단백질
을 이용하여 AMPA 수용체를 만드는 초기 장기 강화 현상을 단기 기억, 유전자를 활
성화시켜 새롭게 단백질을 합성해 AMPA 수용체를 계속 만드는 후기 장기 강화 현상
을 장기 기억의 형성으로 본다.

시냅스 전 신경 세포 C a 2+
Na +

❶ ❸
Mg 2+ ❶
글루탐산
❷ ❹
NMDA 활동 전위
NMDA 수용체 저장되어 있는 수용체 ❸ ❷
글루탐산 탈분극
(열림) A MP A 수용체 (닫힘) 세포 내
분비 세포질 단백질
시냅스 후 신경 세포 촉진 물질 인산화 신호 전달

A MP A 수용체 생성됨 유전자 전사 촉진

(a ) 장기 강화 현상(L T P ) 이전의 시냅스.
NMDA 수용체는 글루탐산에 의해 열리지만 Mg 2+ 에
의해 저해된다.
(b ) L T P 의 생성. 글루탐산에 의해 시냅스 후 신경 (c ) L T P 를 나타내는 시냅스. 글루탐산의 방출은
세포막이 탈분극되고 ❶ Mg 2+ 에 의한 저해가 풀린 ❶A MP A 수용체를 활성화시켜 ❷ Na + 가 유입되면서
수용체는 열리고 ❷ Na + 과 C a 2+ 이 세포 안으로 탈분극을 유도한다. ❸ 탈분극에 의해 NMDA 수용체가
유입된다. ❸ C a 2+ 의 유입은 A MP A 수용체가 열린다. ❹ A MP A , NMDA 수용체는 다른 시냅스의
시냅스 후 막으로 이동하는 것을 증가시킨다. 도움 없이도 활동 전위를 만들 수 있을 만큼 충분히
큰 시냅스 후 전위를 유도한다.
[ 그림 II - 1 7 ] 장기 강화 현상과 시냅스

확인 문제

01 장기 강화 현상을 촉진하는 시냅스 전 신경 세포의 신경 전달 물질을 쓰시오.

02 장기 강화 현상을 촉진하기 위해 생성되어야 하는 수용체를 쓰시오.

03 초기 장기 강화 현상과 후기 장기 강화 현상을 비교하여 서술하시오.

90
 II 생물의 조절과 방어

중단원 마무리

중단원 요약

말이집을 갖는 축삭 돌기는 도약 전도로 휠씬 빠르게 축삭 돌기 말단까지 전도한다.

신경 세포와 신경 세포 사이의 시냅스 형성은 고정된 것이 아니라 수많은 병렬적 구조로 매우 복잡한 신경망을 형성한다.
이 신경망은 정보 처리, 기억, 학습, 감정 표현 등을 가능하게 한다.

신경 아교 세포는 영양 공급, 절연과 조절 작용 등으로 신경 세포가 제대로 기능할 수 있도록 돕는다. 희소 돌기 아교 세포,
슈반 세포, 별 아교 세포, 미세 아교 세포 등이 있다.

전압 개폐성 Na + 채널과 K + 채널, 그리고 Na+-K+ 펌프에 의해 신경 세포의 휴지 전위와 활동 전위가 생성된다.

활동 전위의 생성 여부는 축삭 돌기 언덕에서 이루어지는 흥분성 시냅스 후 전위(EPSP)와 억제성 시냅스 후 전위(IPSP )
의 시간적 및 공간적 합에 달려 있다.

신경 전달 물질에는 아세틸콜린, 생체 아민(세로토닌, 도파민, 에피네프린, 노르에피네프린), GABA, 글루탐산 및 글리

신과 같은 아미노산, 펩타이드(엔케팔린, 물질 P ), 일산화 질소 같은 기체 등이 있다.

시냅스 연결의 변화가 기억과 학습의 기초가 되며, 장기 강화 현상(LTP)에 의해 시냅스 후 신경 세포의 AMPA 수용체가 증
가하고 기억은 강화된다.

핵심 역량 c h e c k ! : 활동

1 . 활동 목표
청소년 약물 남용의 위험성을 널리 알리기 위한 공익 광고 포스터를 제작할 수 있다.
2. 문제 상황
중국의 대학 연구 팀은 10 대 청소년 3 , 300 명을 대상으로 한 연구에서 비의학적 이유로 처방 약
물을 사용한 아이들이 향후 자살할 위험이 3 배가량 높고, 마약성 진통제를 남용했던 아이들에게
서 이 같은 위험은 3 배 이상 높은 것으로 나타났다고 발표했다. ‘이 약물들은 자살 충동이 생기
게 하는 방식으로 10 대 청소년의 기분을 바꾸고 억제력을 바꿀 수 있다’고 강조했다.
3. 창작 활동
(1 ) 청소년 약물 남용의 위험성을 알리는 만화를 그려 발표해 보자.
(2) 우리나라 청소년의 약물 남용 위험성을 대해 얼마나 알고 있는지 설문 조사 후 발표해 보자.

91
2 화학적 조절

01 신호 전달과 조절 방식
02 동식물 호르몬의 종류와 기능
03 호르몬의 작용 메커니즘
04 식물의 광주기성

생각 열기
지구상의 모든 생물은 태어나서 자라고 자손을 번식하고 죽는 과정을 되풀이한다. 우리가 쉽게 접할 수 있는 식물
도 예외는 아니다. 식물은 대부분 씨앗에서 싹이 돋아나 생장하며 아름다운 꽃을 피우고 열매를 맺어 번식하는 생
활사를 되풀이한다. 모든 생물은 자극에 반응하기 위해 호르몬의 조절을 받는다. 동물과 식물이 호르몬에 의해 어
떻게 신호가 전달되는지 알아보자.
 II 생물의 조절과 방어

신호 전달과 조절 방식
01 학습 목표 ■ 신경과 호르몬에 의한 다세포 생물의 신호 전달 방식을 알고 이들의 차이점을 설명할 수
있다.

무엇이 우리 몸의 형태를 완전히 변화시키는 변태(metamorphosis)를 표적 세포

야기하는가? 변태를 비롯한 많은 생물학적 과정은 호르몬에 의해 조절

된다. 동물에 존재하는 다양한 화학적 신호 전달 방식을 알고 이들의 분비 세포

차이점을 알아보자. 순환 중인 호르몬은 혈액에

의해 운반되어 멀리 떨어져 혈관 표적 세포
있는 표적 세포의 수용체와
결합한다.

1 ‘분비된 분자’에 의한 세포 간의 신호 전달 방식은 다양하다 내분비 신호 전달

주변 분비 물질은 주변 세포의
여러 화학 물질과 호르몬은 표적 세포의 수용체에 결합하여 특이적 수용체와 결합한다.
자가 분비 신호 전달 주변 분비 신호 전달 수용체
인 세포 반응을 일으킨다.
내분비 신호 전달은 내분비 세포에서 생성된 물질이 세포 외액으로
표적 세포
분비되어 혈액을 통해 이동하여 표적 세포에 전달된다. 대표적인 내분 분비 세포
표적세포가 아님
비 신호 전달 물질은 호르몬이다. 체내 세포들은 대부분 여러 종류의 (수용체가 없음)

자가 분비 물질은 이를 수용체가 없는 세포는

호르몬에 끊임없이 노출되어 있지만 특별한 호르몬이 결합할 수 있는 분비하는 세포에 있는
수용체와 결합한다.
어떤 특정 물질에도
반응하지 않는다.

수용체를 가진 표적 세포들만 반응한다. 자기 분비 신호 전달과 주변 분비 신호 전달

많은 세포는 국소 조절자(local regulator)를 생산하며 확산을 통해

표적 세포에 도달한다. 국소 조절자가 매개하는 신호 전달은 표적 세포 신경 세포가 분비한 신경 전달 물질은
다른 세포의 수용체와 결합한다.

에 따라 주변 분비와 자가 분비로 나뉜다.

주변 분비 신호 전달은 분비된 분자가 주변 세포에 작용하는 것이며, 표적 세포

자가 분비 신호 전달은 분비된 분자가 분비 세포 자신에게 작용하는 것 신경 세포

이다. 주변 분비와 자가 분비 신호 전달은 혈압 조절, 신경계 기능, 생 시냅스의 신호 전달

식과 같은 생리 작용의 조절에 중요한 역할을 한다.

시냅스의 신호 전달은 시냅스 전 신경 세포가 신경 전달 물질을 분비 시상하부
시상 하부

하는 것으로, 시냅스 후 신경 세포의 탈분극을 조절한다.

호르몬 신경신경분비세포
분비 세포
신경 내분비 신호 전달은 신경 세포의 말단에서 분비된 후 혈액을 통 호르몬

뇌하수체 후엽
해 표적 세포에 도달하여 세포 반응을 조절한다. 신경 내분비 신호 전 뇌하수체후엽
혈관
혈관
달 물질의 예로는 항이뇨 호르몬(ADH )이 있다. 항이뇨 호르몬은 시
상 하부에서 합성된 후 뇌하수체 후엽에 저장되었다가 분비되어 혈액 항이뇨
A D H 호르몬

을 통해 이동하여 콩팥에서 작용한다. 신경 내분비 신호 전달

[ 그림 II - 1 8 ] 세포 간 신호 전달 방식

93
 신호 전달 물질이 다양한 신호 전달 방식을 통해 특정한 수용체에 결합하였을 때,
그 신호를 수용하는 표적 세포의 특성에 따라 표적 세포의 형태, 움직임, 물질대사,
유전자 발현 등에서 다양한 효과가 나타난다.
[그림 II- 1 9]는 아세틸콜린에 의해 심장근 세포는 수축 빈도와 강도가 감소하고, 침
샘 세포는 소화액을 분비하고, 골격근 세포는 수축하는 반응을 나타낸 것이다.

(A ) 심장근 세포 (B ) 침샘 세포 (C ) 골격근 세포

수용체
아세틸콜린

수축 빈도와 강도의 감소 소화액 분비 수축

[ 그림 II - 1 9 ] 아세틸콜린에 의한 표적 세포들의 다양한 반응

다양한 신호에 의한 표적 또 세포는 세포막에 여러 종류의 수용체를 가지고 있어 다양한 신호에 반응할 수 있
세포의 반응 다. 그러므로 동물 세포가 적절하게 반응하기 위해서는 많은 종류의 세포 외 신호가
A 필요하다.
B 생존
그렇다면 세포막에 존재하는 수용체는 어떠한 역할을 할까?
C

세포막에 존재하는 수용체는 외부 신호를 받아들이고 세포 내 신호 전달 과정을 활

A

B 분열
성화시켜 세포 내 반응이 일어나도록 한다.
C
E
D 세포 외부 신호 물질

A 수용체
B 분화

C
G
F

예정된
죽음 세포 죽음
세포 내부 신호 전달 단백질

표적 단백질
물질대사 유전자 발현 조절 세포 골격
관련 효소 단백질 단백질

물질대사 유전자 세포 모양 변화
변화 발현 변화 또는 움직임
변화
[ 그림 II - 20 ] 세포 외부 신호 물질에 의한 세포 내부 신호 전달

94
 II 생물의 조절과 방어
2 많은 호르몬이 ‘음성 피드백’ 경로에 의해 조절된다

우리 몸에 있는 내분비 세포는 내부 또는 외부 환경의 자극에 반응하여 특정 호르몬

을 분비한다. 분비된 호르몬은 혈액을 통해 표적 기관으로 운반되며, 표적 기관에서
는 특정한 호르몬에 반응하게 된다.
그렇다면 우리 몸에서 분비되는 많은 종류의 호르몬은 어떻게 조절될까?
일반적으로 호르몬의 분비는 음성 피드백을 통해 조절된다. 즉, 호르몬의 농도가 적
정치에 도달하거나 표적 세포에서의 효과가 충분한 상태에 도달하면 내분비 세포가 분
비를 억제함에 따라 호르몬의 분비 속도가 감소한다. 그러나 호르몬의 농도가 일정 수
준으로 떨어지면 내분비 세포에 대한 억제가 감소하면서 호르몬의 분비가 다시 증가한
다. [그림 II- 21 ]은 갑상샘 호르몬인 티록신의 분비 조절 과정을 나타낸 것이다.
예를 들어, 어린아이의 체온이 떨어지면, 시상 하부는 갑상샘 자극 호르몬 방출 호
르몬(TRH)을 분비하여 표적 기관인 뇌하수체 전엽을 자극한다. 뇌하수체 전엽에서
는 갑상샘 자극 호르몬(TSH)이 분비되며, 갑상샘에서는 갑상샘 자극 호르몬에 반응
하여 갑상샘 호르몬인 티록신을 분비한다. 티록신은 혈액을 통 억제 시상 하부
시상
해 표적 세포에 작용하여 물질대사율을 높여 열에너지를 발생
시켜서 체온을 올린다. 갑상샘 호르몬은 직접 시상 하부와 뇌하
수체 전엽에 작용하여 음성 피드백을 일으키기 때문에 전체적 TRH
음 억제
으로 갑상샘 호르몬의 생성을 저해한다. 성
피
갑상샘 호르몬인 티록신은 아이오딘 원소 4 개를 가지고 있기 드 뇌하수체
백
전엽
때문에 T4 라고도 부른다. 또 갑상샘에서는 매우 유사한 호르몬
인 아이오딘 원소 3 개인 트라이 아이오딘 티로닌( T3 )을 소량 분 TS H
비한다. 이 호르몬들의 원활한 생산을 위해서는 음식물을 섭취해
아이오딘 원소를 공급해 주어야 한다. 이 호르몬은 성장, 발달,
갑상샘
성숙, 물질대사에 필수적이며, 척추동물에서 배아의 뇌발생 과
정 중 신경 세포가 가지치기하는 데도 필요하다. 그러나 이 호르 티록신

몬의 과잉과 결핍은 심각한 대사 질환을 일으킨다. [ 그림 II - 21 ] 갑상샘 호르몬의 음성 피드백 과정

확인 문제

01 세포 간 신호 전달 방식에는 어떤 것들이 있는지 설명하시오.

02 아세틸콜린에 의한 골격근 세포, 침샘 세포, 심장근 세포의 반응을 비교하여 설명하시오.

03 음성 피드백 경로에 의해 호르몬 분비가 조절되는 기작을 설명하시오.

95
 동식물 호르몬의 종류와 기능
02 학습 목표 ■ 동물 호르몬의 종류와 기능을 설명할 수 있다.
■ 식물 호르몬의 종류와 기능을 설명할 수 있다.

초기의 생리학자들은 호르몬이 합성되는 장소와 작용하는 기관이 매우 떨어져 있는

경우가 있어 내분비 기관과 이들이 만들어 내는 호르몬을 밝혀내는 과정에서 많은 어
려움을 겪었다. 동물 호르몬과 식물 호르몬의 종류와 기능을 알아보자.

1 ‘내분비샘’은 다양한 호르몬을 분비한다

현재까지 고등 척추동물의 생리 조절에 관여하는 것으로 알려진 호르몬은 약 30 여

가지이다. 척추동물의 시상 하부는 몸에 넓게 분포하고 있는 신경을 통해 정보를 받으
므로 내분비계와 신경계를 통합하는 중요한 역할을 한다.
[그림 Ⅱ- 22]는 시상 하부와 뇌하수체 구조 및 분비되는 다양한 호르몬을 나타낸 것이다.

시상 하부

뇌하수체
전엽
뇌하수체
후엽

방출 및 억제
호르몬들을 분비하는 항이뇨 호르몬과 옥시토신을
신경 분비 세포 분비하는 신경 분비 세포

시상 하부
시상 하부

시상 하부
모세 혈관 방출 및 억제 호르몬 축삭
혈액 유입 모세 혈관
호르몬을 지닌
소포들

뇌하수체 후엽 뇌하수체 전엽 뇌하수체 후엽

뇌하수체 전엽
모세 혈관 혈액 유출
뇌하수체 전엽
혈액 유출 혈액 유입

프로락틴 생식샘 자극 호르몬 갑상샘 자극 부신 겉질 자극 생장 호르몬 멜라닌 세포 항이뇨 호르몬 옥시토신

(PRL) (FSH and LH) 호르몬(TSH) 호르몬(AC TH) (GH) 자극 호르몬(MSH) (A DH)

[ 그림 II - 22 ] 시상 하부와 뇌하수체의 다양한 호르몬

시상 하부의 내분비 신호에 의해 뇌하수체 전엽에서는 직접 호르몬을 합성하고 분

비하지만, 뇌하수체 후엽에서는 직접 합성하는 것이 아니라 시상 하부에서 생성되어
신경 분비 세포의 축삭 돌기를 따라 이동한 것을 저장한 후 분비한다.

96
 II 생물의 조절과 방어
동물 호르몬은 크게 수용성 호르몬인 펩타이드 호르몬과 지용성 호르몬인 스테로이
드 호르몬으로 구분된다. 펩타이드 호르몬은 특정 아미노산이 배열되어 만들어진 호
르몬이며, 대부분의 호르몬이 여기에 속한다. 펩타이드 호르몬은 세포 내 거친면 소
포체에 있는 리보솜에서 합성된 후 소포체를 거쳐 골지체에서 가공되어 저장되어 있
다가 자극이 주어지면 분비 소포로 떨어져 나와 세포막과 융합하는 세포 외 배출 작용
을 통해 분비된다. 스테로이드 호르몬은 콜레스테롤로부터 매끈면 소포체에서 합성된 콜레스테롤
후 세포막의 인지질 부분을 통해 단순 확산으로 세포 밖으로 분비된다.
[표 Ⅱ- 2]는 사람의 주요 내분비샘과 호르몬의 특징을 나타낸 것이다.

[ 표 II - 2 ] 사람의 주요 내분비샘과 분비하는 호르몬의 특징

내분비샘 호르몬 화학적 분류 주요 작용 아민

갑상샘 자극 호르몬 펩타이드 • 갑상샘 호르몬 분비 촉진 타이로신이나 트립토판에서
유래한 호르몬
• 고환에서 정자 형성 촉진
여포 자극 호르몬 펩타이드
• 난소에서 여포 발달 및 에스트로젠 분비 촉진
뇌하
• 고환에서 테스토스테론 합성 촉진
수체 황체 형성 호르몬 펩타이드 • 난소에서 배란 촉진, 황체 형성 촉진
• 에스트로젠/프로게스테론 분비 촉진
전엽
부신 겉질 자극 호르몬 펩타이드 • 부신에서 당질 코르티코이드 분비 촉진
생장 호르몬 펩타이드 • 생장과 물질대사의 기능을 촉진
타이로신(Tyrosine)
프로락틴 펩타이드 • 젖의 생성과 분비 촉진

뇌하수체 옥시토신 펩타이드 • 자궁과 젖샘 세포의 수축을 촉진

후엽 항이뇨 호르몬 펩타이드 • 신장에서 수분 재흡수 촉진

트라이 아이오딘 티로닌( T3 ),

아민 • 중추 신경계 발달 및 물질대사를 촉진
갑상샘 티록신( T4 )

칼시토닌 펩타이드 • 혈액 내 칼슘 농도를 낮춤

부갑상샘 파라토르몬 펩타이드 • 혈액 내 칼슘 농도를 높임
코르티솔 스테로이드 • 포도당 신생 과정 촉진, 항염증 작용, 면역 억제 작용
부신 겉질 알도스테론 스테로이드 • 콩팥에서 Na + 재흡수와 K +/ H + 배설 촉진 트립토판(Tryptophan)
안드로젠 스테로이드 • 약한 남성 호르몬 작용, 여성의 음모, 겨드랑이 털 발달

• 혈액 내 포도당 농도를 높임
노르에피네프린
부신 속질 아민 • 물질대사 활동을 높임
에피네프린
• 특정 혈관을 수축시킴

인슐린 펩타이드 • 혈액 내 포도당 농도를 낮춤

이자
글루카곤 펩타이드 • 혈액 내 포도당 농도를 높임

• 정자 형성을 도움
정소 안드로젠 스테로이드
• 남성의 2차 성징을 발달시키고 유지함

• 자궁 내막의 생장을 촉진
에스트로젠 스테로이드
난소 • 여성의 2차 성징을 발달시키고 유지함

프로게스테론 스테로이드 • 월경 주기 조절, 유방 발달

97
 2 식물 호르몬인 ‘옥신’을 발견하다

같은 종의 식물이라도 생육 환경에 따라 발아, 개화, 결실의 시기가 각각 다르다.

왜 이런 현상이 일어나는 것일까?
생물의 진화론으로 유명한 찰스 다윈(Darwin , R . C . )과 그의 아들 프랜시스 다
윈(Darwin , F . )은 화분에 심은 식물을 창문 가까이에 놓아두면 식물체가 햇빛이 들
어오는 쪽으로 굽는 것을 관찰한 후 1880 년에 줄기가 빛을 향해 자라는 굴광성에 관
한 최초의 실험들을 수행하였다.
빛

대조군 정단 제거 정단에 정단에 중간 부분을

불투명한 투명한 불투명한 관으로
덮개 덮개 씌움

[ 그림 II - 23 ] 다윈과 그의 아들의 굴광성 실험 및 결과

이 실험 결과를 바탕으로 그들은 특정 물질이 자엽초 정단부에서 생성된 후 신장이

일어나는 부위로 이동한다고 설명하였다.
몇십 년이 지난 1913 년에 보이센- 옌센(Boysen- Jensen, P. )은 정단부와 나머
지 아랫부분을 분리하고 그 사이에 젤라틴 조각을 넣어 세포 간의 접촉을 없애고 물질
의 이동은 일어날 수 있게 하였다.

빛 빛 빛

그늘진 쪽에 운모판 빛을 받는 쪽에 운모판 정단 분리 정단과 자엽초 그루터기 정상적인 굴광성

삽입(비굴곡) 삽입(굴곡) 사이에 젤라틴 삽입 굴곡 가능

[ 그림 II - 24 ] 보이센- 옌센의 굴광성 실험 및 결과

이 실험 결과를 바탕으로, 보이센- 옌센은 굴광성을 일으키는 이 특정 물질은 이동

할 수 있는 화학 물질임을 증명했다.

98
 II 생물의 조절과 방어
1919년 파알( , A. )은 정단을 분리한 후 한 면에 치우치게 정단을 배치하였다.

정단 분리 그루터기의 한 면에 방향성 빛이 없어도

치우치게 정단 배치 생장 굴곡 발생

[ 그림 II - 25 ] 파알의 굴광성 실험 및 결과

파알은 식물에 빛을 비추어 주지 않아도 굴광성이 일어나는 것을 통해 정단에서 생

성되는 생장 촉진 물질이 화학 물질이라는 증거를 얻었다.
1926 년 벤트(Went, F. )는 보이센- 옌센의 실험을 응용하여 굴광성에 관여하는
화학 물질을 추출하였다. 또 생장 촉진 화학 물질이 어린싹의 끝에서 줄기 아래로 확
산된다는 사실을 확인하였다.

45°

젤라틴 위에 정단을 제거하고 각 젤라틴 조각을 자엽초 완전한 암 조건에서 자엽초

자엽초 정단 놓음 젤라틴을 조각으로 자름 그루터기의 한 면에 굴곡 및 굴곡각을 측정
치우치게 배치

[ 그림 II - 26 ] 벤트의 굴광성 실험 및 결과

이 실험에서 벤트는 식물의 생장을 촉진하는 화학 물질이 빛을 비추는 반대쪽에

높은 농도로 존재하여 결국 빛을 향해 휘어진다는 결론을 내렸다. 벤트는 이 화학
물질을 옥신(auxin)이라는 이름을 붙였으며 이는 ‘증가’라는 그리스어 auxein에서
유래하였다.
마침내 1934 년 독일의 쾨글(K ögl , F . )과 동료들은 이 생장 물질을 사람의 오줌
에서 분리하였고, 귀리 자엽초의 굴광성 실험을 통해 그 물질의 활성을 측정하였다.
그 후 이 물질은 인돌아세트산으로 밝혀졌으며 식물체에 존재한다는 사실이 입증되었
다. 그 결과 식물의 생장 과정에서 햇빛이 들어오는 쪽으로 줄기가 굽는 이유를 과학적
으로 설명할 수 있게 되었다. 그 이후 옥신의 생장 촉진 작용에 관한 다양한 연구를 통해
한 식물체에 있어서도 조직에 따라 생장 촉진 효과가 다르다는 사실이 밝혀졌다.

확인 문제

01 뇌하수체 후엽 호르몬의 특징을 서술하시오.

02 빛에 대한 옥신의 특성을 서술하시오.

99
 호르몬의 작용 메커니즘
03 학습 목표 ■ 수용성 호르몬의 신호 전달 과정을 설명할 수 있다.
■ 지용성 호르몬의 신호 전달 과정을 설명할 수 있다.

호르몬은 수용성 호르몬과 지용성 호르몬으로 나뉜다. 이러한 호르몬은 표적 세포

에 있는 수용체 분자와 결합해야만 작용한다. 그렇다면 두 종류의 호르몬은 어떤 방식
으로 표적 세포에 있는 수용체와 결합하고, 신호 전달 경로를 거쳐 세포를 활성화하는
지 알아보자.

1 호르몬은 표적 세포의 ‘수용체 분자’에 결합하여 세포 기능을 조절한다

아데닐산 고리화 효소 호르몬은 대부분 일반적으로 펩타이드 또는 지질의 두 가지 범주 중 한 가지에 속한

(a d e n y la te c y c la s e )
다. 표적 세포는 펩타이드 또는 지질로 된 호르몬에 어떻게 반응하는가? 표적 세포는
ATP를 cAMP로 전환시키는
효소
세포 표면에 수용체를 갖거나 세포질에 수용체를 갖는다.
수용성 호르몬인 펩타이드 호르몬은 표적 세포의 표면에 있는 수용체에 붙은 후 2차
전달자라는 매개체를 통해 세포질에서의 반응을 촉진한다. 즉, 수용성 호르몬이 세포
표면에 있는 수용체에 부착하면, 세포질 내의 비활성화 상태의 효소가 활성화되면서
호르몬에 대한 반응이 시작된다.
[그림 Ⅱ- 27]은 수용성 호르몬인 글루카곤에 의해 간에 저장된 글리코젠이 포도당으
로 전환되는 세포 내 과정을 나타낸 것이다.

글루카곤 혈액 포도당

글루카곤 모세 혈관
수용체
아데닐산 원형질막
고리화 효소

A TP c A MP

c A M P 의존형 키나아제
A TP

인산 분해 효소 인산화 효소 인산 분해 효소 인산화 효소
(불활성) (활성)
A TP
인산 분해 효소 인산 분해 효소
(불활성) (활성)
A TP
글리코젠 포도당- 1 - P O 4
포도당

[ 그림 II - 27 ] 글루카곤에 의한 간세포 내에서의 반응 과정

글루카곤이 간세포 원형질막의 수용체에 부착하면 아데닐산 고리화 효소가 활성화

되면서 세포질에 있는 ATP를 cAMP로 전환한다.

100
 II 생물의 조절과 방어
cAMP는 세포질에 있는 불활성화 상태인 cAMP 의존형 카이네이스(PKA)를 활 인산 분해 효소 인산화 효소
성화한다. 그리고 PKA는 인산 분해 효소 인산화 효소를 활성화한다. 인산 분해 효소 P h o s p h o r y la s e k in a s e

인산화 효소는 인산 분해 효소를 활성화하고, 활성화된 인산 분해 효소는 글리코젠을

포도당- 1- 인산으로 분해한다. 포도당- 1- 인산은 포도당으로 전환되어 세포 밖으로 인산 분해 효소
P h o s p h o r y la s e
방출된다.
수용성 호르몬에 의한 세포 내 반응은 2차 전달 과정에서 증폭이 일어
분비 세포
남으로써 훨씬 빠른 반응이 진행될 수 있다. 호르몬이 수용체에 부착하는
초기 반응 단계에서는 아주 소수만 반응에 참여하지만 단계가 진행됨에
따라 점점 다수의 분자가 관여한다. 예를 들면, 소수 분자의 글루카곤이
원형질막에 부착하여 다수의 cAMP 분자를 활성화하고, 각 cAMP 분자
는 다시 다수의 효소를 활성화한다.
지용성
[그림 II- 28]은 지용성 호르몬인 스테로이드 호르몬의 작용 과정을 나타 호르몬

낸 것이다.
지용성 호르몬인 스테로이드와 갑상샘 호르몬은 원형질막을 통과한 뒤
핵이나 세포질에 존재하는 내부의 수용체와 결합한다. 호르몬의 결합은
수용체를 활성화하고 활성화된 수용체는 특정 유전자들의 조절 부위에 결
합하여 유전자의 전사를 일으킨다. 전사된 mRNA는 번역되어 폴리펩타
운반 단백질
이드가 만들어지고 여러 종류의 폴리펩타이드가 모여 효소를 이루어 세포
표적 세포
반응을 조절한다. 그러나 활성화된 수용체가 조절 부위에 결합함으로써
유전자의 전사를 억제할 수도 있다.
수용체
결론적으로 수용성 호르몬이 원형질막 수용체에 결합하면, 신호 전달
경로에 의해 세포질에 있는 주요 단백질이 인산화되면서 세포의 생화학적
반응을 일으킨다. 반면에, 지용성 호르몬과 갑상샘 호르몬은 표적 세포의
세포질 또는 핵에 존재하는 수용체와 결합한 후 유전자의 발현을 조절하
여 생성되는 효소의 합성을 조절함으로써 생화학적 반응을 일으킨다.
세포질 반응 유전자 조절

[ 그림 II - 28 ] 스테로이드 호르몬의 작용 기작

확인 문제

01 글루카곤이 간세포의 원형질막에 있는 수용체에 결합하면 활성화되는 물질을 쓰시오.

02 수용성 호르몬에 의한 세포 내 반응은 2차 전달 과정에서 증폭이 일어난다. 증폭의

개념을 설명하시오.
03 수용성 호르몬과 지용성 호르몬의 신호 전달 과정에서의 차이점을 서술하시오.

101
 식물의 광주기성
04 학습 목표 ■ 파이토크롬과 광주기성을 이해하고 식물의 화학적 조절 메커니즘을 설명할 수 있다.
■ 식물 종자 발아에 관여하는 파이토크롬의 역할을 설명할 수 있다.

1 식물에도 ‘광수용체’가 존재한다

우리나라 산에 자생하는 제비꽃은 제비가 돌아올 무렵에 꽃이 피기 때문에, 달맞이

꽃은 밤에 꽃이 피어서, 보춘화는 봄에 꽃이 핀다고 해서 붙은 이름이다. 즉, 꽃피는 시
기가 이름에 반영된 꽃들이다. 그렇다면 식물은 꽃 피는 시기를 어떻게 알 수 있을까?
어떤 신호가 식물의 개화를 조절하며, 식물은 이 신호들을 어떻게 인식할까?
식물에도 빛을 받았을 때 화학 구조가 바뀌어 외부의 환경 변화를 인식하게 하는 광
수용체가 존재한다. 식물에는 세 종류의 광수용체, 즉 청색광 수용체(크립토크롬), 자
외선 광수용체, 적색광 수용체(파이토크롬)가 존재한다. 이 가운데 낮과 밤의 상대적
인 길이를 인식하는 데 사용되는 광수용체가 바로 파이토크롬이다.
[그림 II- 29]에서 알 수 있듯이 파이토크롬이 빛을 받으면 발색단의 화학 구조가 시
스에서 트랜스 형태로 전환된다.
•Pr(적색광 흡수형) 파이토크롬의 가장 뚜렷한 특징 중 하나는 광전환성으로 660nm 의 적색광을 흡수
하면 활성화된 형태인 Pfr 이 되고, 다시 730nm 의 근적외광을 흡수하면 불활성화된
•Pfr(근적외광 흡수형)
형태인 Pr 이 된다. 이러한 광전환성 때문에 광주기 인식에 파이토크롬이 사용된다는
사실이 밝혀졌다.

적색광(660nm) 근적외광(730nm)

R O O H H
S 단백질 O S 단백질
D A O A
NH HN H NH HN H
D
적색광 R
H H
N N N N 반응 : 종자 발아,
C B C B
근적외광 기공이 열림, 개화

COO- COO- COO- COO-

Pr P fr

어둠 속에서 서서히 일어나는

자연적인 전환

[ 그림 II - 29 ] 파이토크롬의 광전환성

102
 II 생물의 조절과 방어
• 광주기성: 낮과 밤의 길이 변
2 ‘광주기성’은 식물이 밤과 낮의 상대적인 길이에 반응하는 현상이다
화에 대한 생물체의 반응

과학자들은 식물의 개화에 영향을 주는 요인을 찾기 위해 많은 노력을 하였다.

1920 년 가너(Wightman Garner)와 알라드(Henry Allard)는 새로 발견된 메릴
랜드 매머드(Maryland Mammoth)로 명명된 담배 돌연변이체의 연구를 통해 낮의
길이가 14 시간보다 짧아지면 꽃이 피는 것을 발견했다. 이들은 낮의 길이가 특정 길
이보다 짧아야 개화되는 식물을 단일 식물이라고 불렀다. 장일 식물
이와 같은 단일 식물에는 국화, 코스모스, 나팔꽃, 도꼬마리 등이 있다. 일반적으 lo n g - d a y p la n t

로 늦여름이나 가을에 꽃이 핀다. 장일 식물로는 시금치, 상추, 붓꽃 등이 있다. 늦봄

이나 초여름에 밤의 길이가 짧아지는 것을 인식하여 개화한다.
단일 식물
해머(Karl Hammer)와 보너(James Bonner)는 단일 식물인 도꼬마리로 다양 s h o r t- d a y p la n t

한 광 조건하에서 실험했다.

낮의 임계 길이 중일 식물
(in te r me d ia te - p la n t)
개화 X 개화 O
밤 낮 밤 낮 낮과 밤의 길이가 같아질 때 꽃이
피는 식물로, 토마토, 민들레,

개화 O 개화 X 목화 등이 있다.
밤 낮 밤 낮

개화 X 개화 O
0 시간 24 0 시간 24

적색광 근적외광

[ 그림 II - 30 ] 다양한 광 조건에서의 도꼬마리 실험 및 결과

해머와 보너는 이 실험에서 도꼬마리의 개화는 마지막 섬광의 파장이 중요하다는 것을 빛 자극에 의해 꽃눈이 형성
발견하였다. 그 이유는 햇빛은 근적외광보다 적색광을 더 많이 포함하므로 저녁 무렵에 잎 되기 위한 세포 내 반응

의 세포막에 있는 파이토크롬은 모두 Pfr 형태이다. Pfr 형태의 파이토크롬은 불안정하므로

꽃눈 물질
암주기가 되면 점차 Pr형태로 전환되거나 분해된다. 따라서 Pfr 형이 일정량 이하로 감소하 일장 자극
효소
mR NA
파이토크롬
피토크롬 DNA
면 단일 식물은 꽃눈을 형성하고, 일정량 이상이 되면 장일 식물은 꽃눈을 형성한다. 또 파 DNA 줄기
mR NA
이토크롬은 종자의 발아에도 관여한다. 상추씨에 빛을 비추어 상추씨의 Pr 형태가 Pfr 형태 효소
체관을 통한 이동
꽃눈 형성 호르몬
로 전환되면 발아에 필요한 여러 세포 내 반응들이 일어나서 발아하게 된다. 적색광을 받은
일장 자극으로 잎에서 개화에
상추씨가 다시 근적외광을 받으면 Pfr 형태는 Pr 형태로 전환되어 발아를 억제하게 된다. 관여하는 유전자(DNA )가 활성화되어
특수한 mR NA 가 형성되고,
효소가 합성됨으로써
꽃눈 형성 호르몬이 만들어진다.
확인 문제

01 적색광을 받았을 때 세포막에 존재하는 파이토크롬 형태를 쓰시오.

02 파이토크롬의 두 가지 중요한 기능을 설명하시오.

103
 탐구(토의・ 발표) 생장 호르몬 치료를 해야 하는가?

다음은 어느 신문 기사의 일부이다.

생장 호르몬이 덜 분비되면 소인증을 유발한다. 유전자 재조합 기술로 생산된 생장 호르몬을 사용하여 소인증
으로 고통받는 어린이들이 정상적으로 성장할 수 있게 되었다. 아직까지 생장 호르몬의 장기적인 합병증은 알려
져 있지 않다. 생장 호르몬을 비교적 값싸고 쉽게 구할 수 있게 되자, 자녀들이 정상적인데도 불구하고 빨리 자
라지 않는다고 생장 호르몬을 이용하여 더 빠르게, 더 크게 키우려는 부모가 종종 있다.
생장 호르몬은 사춘기까지는 성장에 관여하고 이후에는 우리 몸의 물질대사를 조율하는 중요한 호르몬이다.
생장 호르몬은 20 대 이후 매년 14.4% 씩 감소하면서 노화를 유발한다고 알려져 있다. 연구 팀은 노인들에게 관
절 수술 뒤에 투여하는 생장 호르몬 치료가 회복에 큰 도움이 되는 것으로 나타났다고 보고하였다.

[토의]
1 . ‘생장 호르몬을 사용하지 말아야 하는 이유가 있는가? 또는 위험 부담을 갖고서라도 사용해야만 할 좋은 점이 있는
가? ’에 대해 조별로 토의하여 발표해 보자.

2. ‘노인에게 생장 호르몬을 투여하면 노화를 지연 또는 억제한다는 보고가 있다. 이러한 목적으로 노인들도 자유롭게
생장 호르몬을 사용할 수 있는가? ’에 대해 조별로 토의하여 발표해 보자.

104
 II 생물의 조절과 방어

중단원 마무리

중단원 요약

세포 간의 신호 전달 방식에는 내분비 신호 전달, 주변 분비 신호 전달, 자가 분비 신호 전달, 시냅스의 신호 전달, 신경 내

분비 신호 전달이 있다.

아세틸콜린에 의해 심장근 세포는 수축 빈도와 강도가 감소하고, 침샘 세포는 소화액을 분비하고, 골격근은 수축이 일어난다.

시상 하부의 내분비 신호에 의해 뇌하수체 전엽에서는 직접 호르몬을 합성하고 분비하지만, 뇌하수체 후엽에서는 시상 하부에서
생성되어 신경 분비 세포의 축삭 돌기를 따라 이동한 호르몬을 저장하고 있다가 분비한다.

옥신은 어린싹의 끝에서 생성되어 줄기 아래로 확산되며, 식물이 빛 쪽으로 굽어 자라는 굴광성을 일으킨다.

수용성 호르몬인 펩타이드 호르몬은 표적 세포의 표면에 있는 수용체에 붙은 후 2 차 전달자라는 매개체를 통해 세포질에서
의 반응을 촉진한다.

지용성 호르몬인 스테로이드 호르몬은 호르몬에 의해 활성화된 수용체가 유전자의 발현을 조절해 효소의 합성을 조절함으
로써 생화학적 반응을 조절한다.

파이토크롬은 잎의 세포막에 있는 광수용체로서 식물의 개화와 발아를 조절한다.

핵심 역량 c h e c k ! : 활동

1 . 활동 목표
갱년기 장애 극복을 위한 호르몬 치료 요법의 특징을 이해한다.

2. 문제 상황
영국 암 연구소가 폐경 여성 약 3 만 9 , 000 명을 조사한 자료를 분석한 결과 폐경과 함께 나타나는 갱년기 장애 치
료를 위해 합성 호르몬 제제를 투여하는 호르몬 대체 요법(HRT: hormone replacement therapy)이 유방암 위
험을 3 배 가까이 높였다고 하였다. 대체 요법이 유방암 위험을 높이는 이유는 여성 호르몬이 유방암 발생을 자극하기
때문이다. 현재 유방암 치료에 사용되고 있는 일부 약제는 여성 호르몬이 암세포로 들어가지 못하도록 암세포의 수용
체를 차단하는 것이다.

3. 더 생각해 보기
(1 ) 갱년기 장애 치료를 위해 투여하는 복합 호르몬 제재는 어떤 성분인지 조사하여 발표해 보자.
(2) 여성 호르몬 중에서 어떤 호르몬이 유방암 세포의 증식을 촉진하는지 조사하여 발표해 보자.

105
3 면역

01 병원체와 림프구
02 비특이적 방어와 특이적 방어
03 면역 기능 이상 질환
04 면역 반응의 이용
05 식물의 방어 작용

생각 열기
모든 생명체는 ‘나’와 ‘너’를 구별한다. 단세포 생물들은 생식 가능한 ‘너’와 불가능한 ‘너’를 구별하며, 다세포 생물
은 각 세포들이 모여 ‘우리’를 ‘남들’로부터 분간한다. 저기 있는 세포는 ‘나’와는 다르게 보이는데, 과연 ‘우리’ 중 하
나일까? 아니면 ‘남들’에서 온 것일까? 또 ‘남들’임이 분명한데, 그것은 우리에게 위협을 가져오는 것일까, 무시해
도 좋은 걸까? 생물체의 면역 시스템은 이러한 구별에 관한 문제들과 관련이 있다.
이 단원에서는 외부 물질이 침입하거나 내부에 이상이 생겼을 때 우리 몸에서 일어나는 비특이적, 특이적 면역 반
응을 살펴보고, 이와 관련된 질환과 기술을 알아보자.
 II 생물의 조절과 방어

병원체와 림프구
01 학습 목표 ■ 질병의 의미를 이해하고 감염성 질병과 병원체의 종류를 관련지어 설명할 수 있다.
■ 림프구의 종류와 기능을 세포의 수용체와 관련지어 설명할 수 있다.

우리는 다양한 유기체와 분자에 끊임없이 위협을 받고 있다. 면역계는 이러한 위협

을 감지하고 방어하는 시스템이며, 자기(self)와 비자기(non- self)를 구별하는 능력
을 가지고 있다. 비자기 요소들은 감염성 미생물과 독성 물질과 같이 신체 외부에서
침투하는 것일 수도 있고, 암세포와 같이 체내에서 발생한 것일 수도 있다. 면역계가
비자기를 구별하지 못했을 때 우리는 질병에 걸리게 된다.

1 우리는 어떻게 질병에 걸리게 될까?

질병은 신체의 장애 때문에 정상적인 기능을 할 수 없는 상태를 말하며, 감염성 질병

과 비감염성 질병으로 나눌 수 있다. 감염성 질병을 유발하는 것을 병원체라고 한다.

[ 표 II - 3 ] 사람의 병원체 및 감염성 질병

프라이온(p r io n )
분류 크기 병원체 질병
단백질(protein)과 감염성 입자
프라이온 30~ 30 kD 프라이온 단백질(prion protein) 크로이츠펠트- 야콥병 (infection)의 합성어이다. 프
라이온 단백질의 입체 구조가 변
폴리오 바이러스(poliovirus) 소아마비
바이러스 20~ 300 nm 화되어 단백질 분해 효소에 의해
인간 면역 결핍 바이러스(HIV) A IDS 분해될 수 없으면 질병이 발생한다.

폐렴연쇄상구균(Streptococcus pneumoniae) 폐렴 P rP c P rP sc
세균 0. 2~ 1 5 n m (정상 프라이온) (비정상 프라이온)
결핵균(Mycobacterium tuberculosis) 결핵

칸디다 알비칸스(Candida albicans) 아구창

진균 2~ 200 n m 크립토코커스 네오포르만스
진균성 수막염
(Cryptococcus neoformans)

감비아파동편모충(Trypanosoma gambiense) 수면병

기생충 1 n m~ 1 0 m α 나선 구조
선모충(Trichinella spiralis) 선모충증 β 병풍 구조

PrP (Proteinaceous
Infectious Particle )
병원체가 몸속으로 들어오게 되면 우리 몸속에서는 피부 및 점막, 보체 등을 이용한
면역 반응인 비특이적 반응이 일어난다. 이후 병원체에 대한 항체 단백질을 생성하고,
병원체에 감염된 세포를 죽이는 세포 독성 림프구를 이용하는 특이적 면역 반응이 일어
나 몸을 방어한다.

107
림프구 명칭 유래 비특이적 방어 또는 선천성 방어는 병원체에 대한 제1선의 방어로, 매우 신속하게
글릭( Bruce Glick)은 병아리
작동한다. 이 방어 작용에 관여하는 단백질, 세포 등은 소수의 수용체군을 이용하여 특
를 이용한 실험에서 흉선(thymus)
에서 성숙하는 림프구를 T 세포
정 병원체의 그룹에 공통적으로 존재하는 특징을 인식하고 대응한다. 예를 들어 눈물
라 하고, 배설강인 파브리시우스 의 라이소자임(lysozyme)은 세균 세포벽의 공통 특징을 타깃으로 한다.
낭( bursa of Fabricius )
특이적 방어 또는 후천적 방어는 특정 병원체에 대한 작용 기작으로 척추동물에서만
에서 성숙되는 림프구를 B 세포
라고 명명하였다. 이후 포유류를 나타난다. 이 방어는 무한대의 다양성을 가진 림프구의 수용체를 이용하여 특정 병원
이용한 연구에서 B 세포가 골수 체의 특이적인 특징을 인식한다. 병원체가 이런 방어 작용에도 불구하고 살아남아 증
( bone marrow)에서 성숙한
식하면 우리는 질병에 걸리게 된다.
다는 것을 알게 되었다.

체액성 면역 반응 세포성 면역 반응

기호
항원 첫 노출
자극
먹힘 분화/전환

항원 제시 세포

B세포 보조 T세포 세포 독성 T세포

방어 기능
기억 보조 T세포

항원(재노출)
활성화된
형질 세포 기억 B 세포 기억 T세포
세포 독성 T세포

분비된 항체

항원과 결합하여 세포 바깥에 있는 병원균을 중화시킴 감염 세포나 암세포에 결합하여 용해시킴으로써 이들

으로써 또는 식세포나 보체 단백질에 잘 인식되도록 표적 세포 내부에 존재하는 병원균에 대항한다.
표지함으로써 방어 기능을 수행한다.

[ 그림 II - 31 ] 면역 반응의 개요

2 림프구는 독특한 수용체를 이용하여 방어 작용을 담당한다

혈액 세포는 골수의 조혈줄기세포에서 유래되어 다양한 기능을 수행한다. 그 중에

서 림프구는 병원체를 비자기로 인식하고 특이적 방어 작용을 일으키는 데 있어서 중

108
 II 생물의 조절과 방어
요한 역할을 한다. 림프구는 B 세포, T 세포, 자연 살해 세포(natural killer cell, 조절 T 세포
r e g u la to r T c e ll
NK cell)로 나뉜다. B 세포는 골수에서 성숙되고, 동일한 항원을 인식하는 보조 T
억제 T 세포 (suppressor T
세포(helper T cell; Th )에 의해 항체를 분비하는 형질 세포와 기억 B 세포로 발달
cell)로도 불리며, 자기 또는 이
한다. T 세포는 골수에서 나와서 심장의 윗부분 흉강에 위치한 흉선으로 이동하여 분 식 항원에 대하여 관용을 유지하
고, 면역 시스템을 완화하여 자
화한다. T 세포는 보조 T 세포, 세포 독성 T 세포, 기억 T 세포, 조절 T 세포 등으로
가 면역 질환을 없앤다.
구분된다.
림프구는 어떻게 자기와 비자기를 구별할 수 있을까? 해답은 항원과 림프구의 수용
항원과 항원 결정 부위
체에 있다. (에피토프)

항원인 병원체에는 항원 결정 부위(에피토프)가 여러 개 존재하고, 림프구는 각 에피

토프를 인식하는 수용체를 가지고 있다. 차이가 있다면, B세포는 단백질과 같은 온전
항원 항원
한 항원과 결합하는 반면에, T세포는 항원 제시 세포의 표면에 전시되는 항원의 조각 결정 부위 항원
(에피토프)

과 결합한다.
항체
B세포의 항원 수용체는 세포 표면에 폴리펩타이드 사슬 4개(중쇄 2개, 경쇄 2개)로
구성된 Y자 모양의 분자이다. B세포 수용체의 중쇄에서 불변 영역은 항체의 종류를 결 항원 한 개에는 에피토프 여러 개
정한다. 변이 영역은 항원 결합 부위가 되며, 항체 특이성을 결정한다. 형질 세포로 분 가 존재하여 여러 종류의 항체가
결합할 수 있다.
화된 B세포는 수용성 단백질로 항원 수용체 역할을 하는 항체를 분비한다. 항체는 막
의 B세포 수용체와 항원 결합 부위는 같지만, 중쇄의 불변 영역이 다르다. 이 중쇄의
B 세포 수용체
불변 영역 구조에 따라 항체를 IgM , IgG, IgA , IgE 및 IgD 다섯 종류로 구분한다.
B C R ; B c e ll re c e p tor

T 세포 수용체
항원 결합 부위 항원 결합 부위 항원 결합 부위 TC R ; T c e ll re c e p tor
이황화 결합
V

경쇄
V

변이 영역(v) V V
불변 영역(C )
C

불변 영역(c )
C

C C C C c o n s ta n t r e g io n
세포막 관통부위

세포막 변이 영역(V )
α사슬 β사슬
중쇄 v a r ia b le r e g io n
이황화 결합
B세포 B세포 세포질 T세포 세포질 T세포

(A ) B세포 수용체는 동일한 중쇄 2개와 동일한 경쇄 사슬 (B) T세포 수용체는 α사슬 1 개와 β사슬 1 개가 이황화 결합
2개가 이황화 결합으로 연결되어 있다. 으로 서로 연결되어 있다.

[ 그림 II - 32 ] B 세포 수용체와 T 세포 수용체

T세포 수용체는 B세포 수용체처럼 불변 영역과 변이 영역을 가지며, 항원에 대한

특이성을 가지고 있지만, 폴리펩타이드 사슬 2개로 구성되어 있다는 차이가 있다.

109
 [ 표 II - 4 ] 항체의 종류

종류 구조 특징
혈장에 녹아 있음. 순환하는 항체의 80% 차지. 1 , 2차 면역 반응에서 가장 풍부함. 태
IgG
반 통과 가능

IgM B세포의 표면, 혈장에 녹아 있음. 1 차 면역 반응에서 B세포에서 방출되는 항체

IgD 성숙한 B세포의 세포막 수용체로 형질 세포의 분화에 중요

IgA 침, 눈물, 젖 등에 포함. 점막 표면을 보호하고 상피 세포에 병원체가 붙는 것을 방해함

항원과 결합하여 비만 세포와 호염기성 백혈구로부터 히스타민 분비를 촉진해 염증, 알

IgE
레르기 반응을 일으킴

B 세포 수용체와 T 세포 수용체는 각각 어떻게 항원을 인식할 수 있을까?

항원 제시 세포는 항원 조각을 주조직 적합성 복합체(major histocompatibility
T세포 수용체의 항원 인식 complex; MHC)라고 불리는 유전자에서 발현된 단백질에 결합시켜 T 세포 수용체
C D8 단백질 I형 MHC 에 제시한다. MHC 단백질은 세포막의 당단백질로 사람의 경우에 Ⅰ형 MHC와 Ⅱ
형 MHC 단백질이 있다.
Tc
Ⅰ형 MHC는 핵이 있는 모든 세포의 표면에 존재한다. 세포의 단백질이 프로테
감염된 세포, 종양 세포 아솜(proteasome)에 의해 조그만 펩타이드 조각으로 분해되면, Ⅰ형 MHC는 이
T세포 항원 수용체
항원 조각
중 한 조각과 결합하여 세포막으로 이동한다. 그곳에서 Ⅰ형 MHC는 결합한 펩타이
항원 조각
드 조각을 세포 표면 쪽으로 노출시켜 자신과 펩타이드 조각이 세포 독성 T 세포(T c )
TH

와 상호 작용할 수 있게 한다. 세포 독성 T 세포는 Ⅰ형 MHC를 인식하고 결합하는

C D4 단백질
항원 제시 세포
CD8 이라는 세포 표면 단백질을 가지고 있다.
II형 MHC Ⅱ형 MHC는 B 세포, 대식 세포와 다른 항원 제시 세포의 표면에서 발견된다. 이
들 항원 제시 세포가 세균과 같은 비자기 항원을 삼키면 항원은 식포에서 여러 조각으
로 분해된다. Ⅱ형 MHC는 이들 중 한 조각과 결합하여 세포 표면으로 운반하여 보
조 T 세포에 제시한다. 보조 T 세포( TH )는 Ⅱ형 MHC 를 인식하고 결합하는 CD4
라는 세포 표면 단백질을 가지고 있다.
항원 제시 세포의 MHC 단백질에 결합된 항원 조각에 결합할 수 있는 T 세포 수
용체를 가진 T 세포는 특이적 면역 과정을 일으키게 된다. T 세포 발달 과정에서 자
기 MHC를 인식하지 못하는 T 세포는 제거(양성 선택)되고, 자기MHC 와 자기 항원
과 반응하는 T 세포를 제거(음성 선택)한다. 이 과정에서 문제가 생기면 자가 면역성
(autoimmunity) 질환이 생길 수 있다.

확인 문제

01 우리 몸속에 세균이 침입했을 때 일어나는 비특이적 방어와 특이적 방어 과정의 차이

점을 한 가지 서술하시오.

02 B 세포 수용체가 어떻게 항원을 인식하는지 서술하시오.

110
 II 생물의 조절과 방어

비특이적 방어와 특이적 방어

02 학습 목표 ■ 비특이적 방어와 특이적 방어를 구별하여 설명할 수 있다.
■ 체액성 면역과 세포성 면역을 구분하고, 이들의 유기적 관계를 설명할 수 있다.

인체의 장벽은 1 차 방어를 담당하며 세포나 분자들의 신체 내 침입을 방지하거나

지연시킨다. 피부 각질층의 세포들은 신체의 탈수를 방지하고 피부 표면에 미생물이
살 수 없는 건조한 환경을 조성한다. 또 위산과 질액의 낮은 pH 는 미생물 증식을 억
제하며, 피부의 RNase , DNase 와 눈물의 라이소자임 같은 효소에 의해서도 미생
물 증식은 억제된다. 피부 및 위장관에서 증식하고 있는 공생 미생물들은 잠재적 병원 T o ll 수용체
초파리 초기 배아 발생 과정 중
성 미생물의 정착과 증식을 억제한다. 만약 이런 1 차 방어선이 뚫리면 우리는 어떤 방
축을 결정하는 단백질로 처음 발
법으로 신체를 보호할 수 있을까? 견되었으나 발생뿐 아니라 외부
감염에 의해서도 활성화되어 항
균 단백질 유전자를 활성화하는
1 비특이적 방어는 선천적인 1 차 반응이다 선천적 면역 수용체

비특이적 방어란 병원체가 몸속으로 침입하지 못하게 차단하는 선천적 방어 기작인 T o ll- 유사 수용체
(T L R )
데, 장벽으로서 방법과 세포성 및 수용성 물질에 의한 방법으로 나눌 수 있다.
인체 내에서 존재하는 Toll 수용
비특이적 방어 중 1 차 방어선인 상피 장벽을 뚫고 침입한 병원체에 대해 세포와 혈 체와 유사한 수용체이며, 다양한

장 속의 수용성 물질에 의한 방어 작용이 수분 내에 신속하게 일어난다. 이 반응은 병 TLR 수용체는 각각 특이적인

감염균을 인식하여 선천적 면역
원체의 분자를 인지하는 세포 표면 또는 세포 내 수용체에 의해 유도된다. 예를 들어
반응을 일으킨다.
식세포들은 세포막 표면 또는 엔도솜, 리소좀의 막에 존재하는 Toll - 유사 수용체
사이토카인(c y to k in e )
(Toll - like receptor ; TLR )를 통해 특정 병원체에 공통적으로 존재하는 분자나 면역 시스템에서 세포 간의 소통
3 차 구조를 인지한다. 에 이용되는 분자. 인터류킨
(interleukin, IL)과 종양 괴사
대식 세포, 수지상 세포, 호중성 백혈구 및 B세포와 같은 식세포가 병원체를 인식하
인자(tumor necrosis factor,
여 식세포 작용(phagocytosis)으로 삼키게 되면, 병원체는 라이소자임에 의해 분해되
TNF)와 같은 물질이 있다.
거나 아질산 등의 독성 가스에 의해 죽게 된다. 또 식세포들은 항미생물 성분들을 생산
옵소닌(O p s o n in )
하고, 면역 반응에 관련된 다른 세포들을 유인하고 활성화시키는 사이토카인을 분비한
항원과 결합하여 식세포 작용이
다. 병원체의 표면에 보체와 같은 수용성 단백질이 결합하여 옵소닌화되면, 식세포의 쉽게 일어날 수 있도록 도와주는

옵소닌 수용체에 의해 인지되어 식세포 작용이 더욱 증가될 수 있다. 혈청 속 물질이며, 항체나 보체

등이 옵소닌으로서 작용한다.
대표적인 항미생물 펩타이드인 인터페론(interferon)은 많은 척추동물에서 발견되
며, 바이러스에 감염된 세포에서 분비된다. 주변의 미감염 세포의 원형질막 수용체와
결합하여 나중에 세포가 바이러스에 감염되면 바이러스 증식을 억제하는 신호 전달
경로를 자극한다.

111
보체(c o mp le me n t) 림프구의 일종인 자연 살해 세포(NK cell)는 비정상적인 숙주 세포를 탐지해 파괴
항체의 세균 옵소닌화 기능을 강
한다. 자연 살해 세포는 바이러스에 감염된 세포나 종양 세포를 구별하여 표적 세포
화시켜 항체에 의한 세균의 사멸을
돕는다. 항체의 항균 작용에 대 의 세포 자살을 유도한다.
한 ‘보완 작용’이라고 하여 ‘보체’ 보체(complement)는 비특이적, 특이적 방어와 협동하여 병원체를 제거하는 혈청
로 명명되었다.
단백질을 말한다. 병원체 표면의 물질이나 이미 병원체 표면에 결합한 항체에 결합하
보체의 역할 여 식세포가 미생물을 쉽게 인식하고 파괴하도록 돕는다.
또 보체는 병원체에 막 공격 복합체(membrane attack complex )를 형성해
활성화된
보체 병원체에 큰 구멍을 뚫어서 쉽게 용해되도록 한다.
병원체 감염이나 부상 때문에 조직이 손상되면 염증이라는 반응이 일어난다. 상처 부위에
서 비만 세포는 활성화되어 히스타민을 분비한다. 이들은 국소적으로 혈관 내피 세포
세균에 직접 결합하여 다른 에 작용하여 모세 혈관을 확장해 혈류량을 증가시키고, 혈관의 투과성을 높인다. 혈
종류의 보체 단백질을 활성화
관을 따라 흐르던 세포들은 사이토카인에 의해 염증 반응이 일어나는 부위의 모세 혈

활성화된
관으로 모이고, 모세 혈관 벽을 통과하여 조직으로 이동한다. 또 상처 부위로 항미생
보체
물 펩타이드와 보체 단백질의 공급을 증가시킨다. 이로 인해 식세포 작용이 더욱 활발
항체 하게 일어나게 되고, 새어 나온 체액과 죽은 병원체, 식세포, 손상된 체세포들로 이루
어진 고름을 형성한다.
항체와 결합하여 활성화
식세포의 사이토카인은 뇌로 신호를 보내 열을 내게 하고, 상승한 체온은 림프구

다양한 보체 생산과 식세포 작용을 가속화한다. 일련의 염증 반응으로 인해 염증 부위에는 통증,

발열, 발적, 부기, 기능 상실 현상이 일어난다. 염증 반응 후기에는 감염 부위로부터
병원체 막 공격
세포막 복합체 유입된 항원들에 의해 활성화된 림프구들이 관여하며, 수지상 세포와 같은 면역 세포
막 공격 복합체 단백질
들이 보조 T 세포에 항원을 제시하여 특이적 면역 반응이 활성화되는 데 기여한다.
막 공격 복합체를
형성하여 병원체 용해 촉진

발적(r e d n e s s ) 신호 분자들이 내피 세포들을 자

염증 반응의 결과로 피부 및 점막 극하여 분열을 촉진하고 상처를
이 빨간빛을 띠는 것 회복시킨다.

가시
내피

피부
죽은 식세포
가시와 함께
들어온 세균 보체 단백질

비만 세포 식세포

모세 혈관

[ 그림 II - 33 ] 염증 반응 과정

112
 II 생물의 조절과 방어
2 특이적 방어는 후천적인 2차 반응이다

특이적 방어는 비특이적 방어에 비해 늦게 시작하지만, 항원에 대한 특이성이 훨씬

높은 후천적 면역 반응이다. 이 반응은 체액성 면역과 세포성 면역이 협동하며 유기적
으로 작용한다.
체액성 면역과 세포성 면역 반응이 일어나기 위해서는 공통적으로 보조 T 세포의
활성화가 필요하며 여기에는 항원 제시 세포와의 상호 작용이 있어야 한다. 항원 제시
세포(대식 세포, 수지상 세포)는 병원체를 섭취하여 분해한 후에, Ⅱ형 MHC 에 병원
체의 조각(항원)을 제시한다. 보조 T 세포의 수용체는 보조 단백질 CD4 의 도움으로
Ⅱ형 MHC 에 제시된 항원과 결합한다. 항원 제시 세포는 보조 T 세포에 사이토카인
을 분비하여, 보조 T 세포가 증식하여 활성화된 클론을 이룰 수 있게 한다. 활성화된
보조 T 세포는 같은 항원을 제시하고 있는 B 세포와 결합하여 B 세포를 활성화하거나,
세포 독성 T 세포를 자극하기도 한다.

펩타이드 항원
항원 제시 세포

세균

Ⅱ형 MHC
C D4
TC R(T세포 수용체)
보조 T세포

사이토카인
체액성 면역
세포성 면역
(형질 세포에 의한
(감염된 세포를 공격)
항체 분비)
B세포 세포 독성 T세포

[ 그림 II - 34 ] 보조 T 세포의 활성과 기능

B 세포 또는 T 세포에 의해 매개되는 반응 중 조직액 또는 혈액 내 존재하는 항원에

대하여 항체가 관여하는 반응을 체액성 면역이라고 한다. 체액성 면역에서는 B 세포
수용체에 특이적으로 결합할 수 있는 항원에 대한 특이성을 가진 보조 T 세포가 B 세
포를 활성화시킨다. 활성화된 단일 B 세포는 소수의 기억 세포와 수천 개의 형질 세포
로 분화되어, 분비형 항체를 생산한다.
항원 제시 세포
세균
B세포
항원
펩타이드

Ⅱ형 MHC
단백질 형질 세포의 클론 분비된 항체 분자
TC R C D4
사이토카인

형질 세포의 소포체

보조 T세포 활성화된
기억 B세포의 클론
보조 T세포

[ 그림 II - 35 ] B 세포의 활성과 체액성 면역

2μm

113
 항체는 항원 결합 부위를 2 개 가지고 있으므로, 항원 결정 부위를 다중으로 가진
항원과 큰 복합체를 형성할 수 있다. 이 복합체는 식세포에 의해 쉽게 식세포 작용이
일어날 수 있도록 한다. 이뿐만 아니라 항체는 바이러스나 세균 표면에 존재하는 단백
질에 부착하여 숙주 세포로의 감염을 방해하는 중화 작용을 하거나, 보체계를 활성화
하여 병원체를 제거하기도 한다.

항체 보체 단백질

막 공격 복합체 형성
세균
바이러스
물과 이온 유입

구멍

대식 세포 외래 세포 항원

중화 작용 옵소닌화 보체계 활성화와 구멍 형성

[ 그림 II - 36 ] 항체 매개성 항원 제거 기작

퍼포린(p e r fo r in ) 특이적 방어 중 세포성 면역은 감염된 세포 또는 암과 같은 이상이 생긴 표적 세포

세포 독성 T세포와 NK 세포에
를 찾아 파괴하는 세포 독성 T 세포의 활성화 및 클론 선택 과정을 포함한다. 세포성
서 분비되어 표적 세포에 구멍을
형성하고 그랜자임(granzyme) 면역에서 세포 독성 T 세포가 활성화되기 위해서 보조 T 세포의 신호뿐만 아니라, 항
과 함께 작용하여 표적 세포를 죽
원 제시 세포와의 상호 작용이 필요하다. 종양 세포나 바이러스에 감염된 항원 제시
인다.
세포가 독특한 항원 조각을 Ⅰ형 MHC에 제시한다. 세포 독성 T 세포 수용체는 보
조 단백질 CD8 의 도움으로 Ⅰ형 MHC에 제시된 항원과 결합하여 활성화된다. 활
성화된 세포 독성 T 세포는 동일한 항원을 제시하고 있는 세포를 인식하여 퍼포린
(perforin)을 분비하여 세포를 용해하거나 세포 자살을 유도한다

세포 독성 T세포
세포 독성 T
세포의 이탈

C D8 TC R 감염된 세포의
I형 MHC 퍼포린 사멸
그랜자임

구멍
감염된
세포 펩타이드
항원

[ 그림 II - 37 ] 세포성 면역

하나의 수정란에서 분화된 B 세포에서 어떻게 다양한 종류의 항체를 만들 수 있을

까? 각 항체를 암호화하는 고유한 유전자가 있는 걸까? 만약 그렇다면 아마도 우리 유

114
 II 생물의 조절과 방어
전체는 항체 유전자만으로 이루어져 있어야겠지만, 실제로는 적은 수의 유전자들을
재조합하는 과정을 통해 무한한 종류의 항체를 만들어 내고 있다.
항체를 암호화하는 각 유전자는 한 염색체 상을 따라 여러 군데 흩어져 있는 작은
유전자들의 여러 군으로부터 조립되는 초유전자이다. 예를 들어 중쇄의 변이 영역의
경우 세 가지 유전자군으로 되어 있고, 경쇄는 두 가지 유전자군으로 되어 있다.
각각의 B 세포는 항체를 만들 때 이들 각 군에 들어 있는 유전자를 하나씩 골라내어
최종적인 항체를 암호화하는 서열을 만든다. 따라서 이렇게 무작위적인 재조합에 의
해 만들어지는 사슬들의 다양성은 매우 커진다. 이 외에도 유전자들의 부정확한 재조
합, 터미널 트랜스퍼레이스에 의한 삽입 돌연변이, 항체 유전자 내의 높은 빈도의 자
연 돌연변이에 의해 항체의 다양성은 더욱 커지게 되고, 어떤 항원에 대해서도 항체를
만들어 낼 수 있는 가능성은 더욱 커진다.

미분화 B세포의 V 37 V 38 V 39 V 40 J1 J2 J3 J4 J5 인트론 C

DNA
➊ 특정 V 조각 및 J 조각 사이의 DNA 제거를 통한 연결

분화 B세포의 V 37 V 38 V 39 J 5 인트론 C
DNA
기능 유전자
➋ 재배열된 기능 유전자의 전사

mRNA 전구체 V 39 J 5 인트론 C

➌ RNA 처리(인트론 제거: c a p 및 poly- A ta il 부가)

mRNA C ap V 39 J 5 C Poly- A tail

V V
➍ 번역 V V

C C
경쇄 폴리펩타이드 V C C C
B세포 수용체
변이(V ) 불변(C ) B세포
영역 영역

[ 그림 II - 38 ] B 세포 수용체의 경쇄 유전자 재배열

확인 문제

01 염증 반응의 과정을 서술하시오.

02 체액성 면역에서 체액이 뜻하는 바를 설명하고, 항체가 어떻게 항원을 무력화하는지

서술하시오.
03 특이적 방어 과정에서 보조 T 세포의 역할을 서술하시오.

115
 면역 기능 이상 질환
03 학습 목표 ■ 면역 관련 질병의 다양한 사례와 발병 메커니즘을 설명할 수 있다.
■ 면역 기능 저하에 의한 현상들을 설명할 수 있다.

누드마우스 면역계는 다양한 종류의 병원체로부터 우리를 보호하지만, 종종 이러한 시스템에

도 오류가 생긴다. 자가 면역 질환이나 과민한 면역 반응, 면역계의 세포들을 타깃으
로 하는 바이러스 등에 의한 질병이 이와 관련 있다.

1 자가 면역 질환은 자기와 비자기를 구별하지 못하여 발생한다

털이 없고 흉선이 퇴화되어 선천 인체의 면역계는 자기와 비자기를 구별하여 자신의 항원에는 반응하지 않아야 하
적으로 면역 기능이 저하된 실험
지만, 면역계가 자기 구성 성분들을 위험 인자로 잘못 인지하면 자가 면역 질환이 일
용 쥐이다. 영구적으로 동종 또
는 이종 이식을 수용할 수 있으므 어난다. 예를 들어 자가 면역 질환의 하나인 류머티즘 관절염의 경우엔 환자들의
로 장기 이식과 암 연구에 많이
CTLA- 4(cytotoxic T- lymphocyte- associated protein 4) 활성이 낮다는 공통점이
이용된다.
있다. CTLA- 4는 T세포가 자기 항원에 반응하는 것을 차단하는 억제 단백질인데,
CTLA- 4의 활성이 낮으므로 백혈구가 과도하게 관절로 들어와 염증을 초래한다. 이
외에도 크론병, 하시모토 갑상샘염, 제1형 당뇨병 등도 대표적인 자가 면역 질환이다.

2 알레르기 질환은 면역계의 지나친 반응의 결과이다

아나필락시스 쇼크 알레르기 질환과 천식은 꽃가루, 음식, 동물 털과 같은 흔하고 무해한 환경 항원에

(a n a p h y la x is s h o c k ) 대해 면역 반응이 지나치게 일어나는 과민성 질환이다. 음식, 꽃가루, 곤충의 독 등
전신에 퍼져 있는 비만 세포에서
알레르겐이라 부르는 항원에 알레르기가 있는 사람이 노출되면 IgE 대량 생산이 유
알레르겐에 의한 과민 반응이 동
시다발적으로 일어나 호흡 곤란, 도된다. 이 IgE 에 대한 수용체를 가진 비만 세포와 호염기성 림프구에 IgE 가 결합한
급격한 혈압 저하로 인한 과민성 다. 만일 똑같은 알레르겐에 다시 노출되면, 알레르겐이 IgE 에 결합하고 비만 세포
쇼크를 말한다. 에피네프린을 투
와 호염기성 림프구에서 다량의 히스타민이 신속히 분비된다. 그 결과 혈관의 확장,
여하여 증상을 완화할 수 있다.
염증 및 호흡 곤란이나 아나필락시스 쇼크를 유발하기도 한다.

lg E 수용체
B 세포
알레르겐

lg E
알레르겐이 비만 세포 히스타민
비만 세포 표면의 lg E 에 결합
형질 세포 클론 형성

[ 그림 II - 39 ] 알레르기 반응

116
 II 생물의 조절과 방어
3 선천적 또는 후천적으로 면역 결핍 증상이 나타난다

유전이나 발생적인 결함으로 인한 면역 결핍을 일차 면역 결핍 또는 선천성 면역 결 아데노신 탈아미노 효소

(a d e n o s in e d e a min a s e ;
핍이라고 한다. 예를 들어 IgA 결핍증의 경우 700 명 중 한 명꼴로 발생하며 대부분 A DA )
무증상이지만, IgA 를 주로 분비하는 장소인 기도와 비뇨 생식기 감염에 대한 저항력
이 작은 편이다. 또 아데노신 탈아미노 효소 결핍증은 B 세포와 T 세포를 모두 파괴하 후천 면역 결핍 증후군
(A c q u ir e d Immu n e
여 심각한 복합 면역 결핍이 생긴다. D e fic ie n c y S y n d r o me ;
이차 혹은 후천성 면역 결핍증은 면역 억제제, 감염, 영양실조 등에 의해 일어날 수 A ID S )

있는데, 가장 흔한 것은 후천 면역 결핍 증후군(AIDS )으로 사람 면역 결핍 바이러스

사람 면역 결핍 바이러스
(HIV )의 감염으로 발생한다.
(H u ma n
HIV는 체액(혈액, 정액, 질액 또는 모유)을 통해 사람 간에 전파된다. HIV는 초 Immu n o d e fic ie n c y V iru s
; H IV )
기에 혈액과 조직에 있는 대식 세포, 수지상 세포, 보조 T 세포를 감염시킨다.
HIV 감염 초기에는 면역 반응이 일어나 보조 T 세포가 활성화되지만, 보조 T 세포
도 HIV에 감염되었기 때문에 세포 독성 T 세포에 의해 죽는다. 그래서 감염 후 3 ~ 6
주 동안 급성 HIV 증후군으로 불리는 급성 단계를 거치며 혈장 내 바이러스가 급격 H IV 의 구조
히 증가하고, 보조 T 세포의 수가 급감한다. 이 단계 후, 바이러스는 림프 조직 안으 세포 밖
바이러스
바이러스
막 당단백질
막
로 들어가고, 보조 T 세포가 전구 세포로부터 다시 생산되어 수가 증가하는 임상 잠복 HIV 바이러스

기의 만성 단계에 들어간다. 이때도 바이러스는 지속적으로 분열하면서 면역 세포가 g p41

계속 파괴되므로 면역력은 점차적으로 저하될 수 있다. 이런 상황에서 기회감염, 종 g p1 20

C o- 공동 수용체
양 등이 발생한다면 면역 결핍에 의해 사망에 이를 수 있다. C C R 5(대식 세포)
C D4+ C XC R 4(T세포)

세포막
세포 안

HIV는 막단백질인 gp120 과

HIV 에 처음 감염되면 T세포 농도가 떨어지고 T세포들이 더욱 적어지면 결국 거의 모든 gp41 을 이용하여 숙주 세포 표
면역계가 대부분의 HIV 농도가 증가한다. 면역 기능이 손상되어 자연적인 면역력이
바이러스를 파괴한다. 기회감염이 나타난다. 소실된다. 면에 있는 CD4와 공동 수용체
( CCR5, CXCR4)에 결합한
다. 바이러스가 결합하면 막 융
합이 일어나고 바이러스 유전체
H
I 는 세포 속으로 들어간다.
V
와
T
세
T세포 농도
포 HIV 농도
의
농
도

년
낮은 수준의 HIV 생성의
세트 포인트이다.

[ 그림 II - 40 ] H IV 감염의 경과

117
H IV 의 주요 효소 AIDS 치료는 HIV 생활사를 방해하는 물질을 개발하는 방향으로 이루어지고 있
•역전사 효소(reverse
다. 예를 들어 역전사 효소 활성을 억제하거나, 특정 단백질 분해 효소를 억제하는 약
transcriptase)는 바이러스
RNA에서 cDNA를 합성한다. 물을 개발하고 있다. 그러나 HIV는 역전사 과정에서 돌연변이율이 높아 숙주의 면
역 반응을 회피할 뿐만 아니라 단일 약제 처리 시 금방 내성을 가지게 된다. 그래서
•인터그레이스( integrase)는
숙주 염색체로의 cDNA 삽입
최근에는 3 가지 이상의 약제를 병용하는 고활성 항레트로바이러스 치료제(Highly
을 일으킨다. Active AntiRetroviral Therapy; HAART)를 이용하여 AIDS의 증상을 지연,
개선하는 방법을 이용하고 있다. 이러한 항레트로바이러스제의 도움으로 AIDS는
•단백질 분해 효소(protease)
는 번역 후 만들어진 초기의 거 관리 가능한 질병으로 바뀌어 가고 있다.
대한 단백질 사슬을 조각내어
개별적인 바이러스 단백질들을
만들어 낸다. 4 면역계가 약해지면 암이 발생하기 쉽다

면역계는 세포를 형질 전환하는 바이러스를 파괴하고, 종양을 촉진하는 염증 반응

을 줄이거나, 암세포를 인지하고 제거하는 과정을 통해 암의 발생을 억제한다. 그래
서 면역 능력이 저하된 AIDS 환자나 면역 억제제를 투여받는 조직 이식 수용자의 경
우 정상인에 비해 암 발생 빈도가 매우 높다.
최근에는 면역계와 암의 관계를 이용해 암을 공격하는 우리 몸의 면역계를 활성화
시켜 암을 고치는 방법인 암 면역 요법(cancer immunotherapy)에 관한 연구가 활
발히 진행되고 있다. 종양 세포를 표적으로 하는 단일 클론 항체를 이용하거나 암세포
에 대한 사이토카인이나 종양 특이 T 세포의 수를 늘리는 방법 등이 여기에 해당한다.
실제 암 면역 요법을 다른 항암 화학 물질이나 방사선 치료와 병용하여 치료 효과를
높이기도 한다.
암세포 표면의 특이적인 단백질에 대한 항체를 만들어 암세포만 골라서 죽이는 마
법의 탄환(magic bullet)을 만들 수도 있다. 이런 맞춤형 항체 치료는 다른 세포에는
손상을 주지 않으면서 암세포만 죽일 수 있다는 장점이 있지만, 가격이 너무 비싸고,
환자들마다 특정 항체를 제작해야 하며 돌연변이가 일어날 경우 효과가 떨어진다는
단점이 있다.

확인 문제

01 봄철에 꽃가루에 의해 재채기, 콧물과 함께 피부가 붓고 가려움이 나타나는 알레르기

과정을 서술하시오.

02 HIV 에 의해 후천적 면역 결핍증이 나타나는 이유를 서술하시오.

118
 II 생물의 조절과 방어

면역 반응의 이용
04 학습 목표 ■ 백신의 원리를 능동 면역과 관련지어 설명할 수 있다.
■ 단일 항체를 활용하여 암을 극복할 수 있는 원리를 설명할 수 있다.

우리는 면역에 관한 지식들을 질병을 예방하거나 치료하는 데 적극적으로 활용 백신의 종류

하고 있다. 제너(Jenner, E. , 1749~ 1823)가 우두를 접종해 천연두를 박멸했던 병원체의 독성을 약화시킨 형태
의 생백신, 숙주 내에서 면역 반
것처럼, 다양한 백신과 항체를 이용해 질병을 극복하려는 연구가 활발히 진행되고
응은 증가시키지만 복제는 할 수
있다. 없도록 병원체를 불활성화시킨
사백신 등이 있다. 또 병원체에
서 유래된 거대 분자나 유전자들
1 면역 기억 반응을 이용해 백신을 만들 수 있다
을 백신으로 이용하기도 한다.

면역 과정은 어머니의 태반을 통해 항체를 전달받은 것처럼 수동적으로 일어날 수

도 있고, 후천적 면역 과정과 같이 능동적으로 병원체에 대한 면역을 획득할 수도 있
다.
수동 면역(passive immunity)은 이미 만들어진 항체들을 전달하여 후천적 면역
반응이 일어나기 전에 재빨리 우리 몸을 보호하는 데 쓰인다. 이는 면역계를 활성화
하지 않기 때문에 기억 반응이 일어나지 않으며, 보호 능력도 일시적이다.
능동 면역(active immunity)은 일상에서 병원체에 자연스럽게 감염되어 얻어질
수도 있고, 백신을 투여하여 인위적으로 얻어질 수도 있다. 능동 면역은 면역계가 기
억 세포를 이용하여 다시 병원체에 노출되었을 때 훨씬 면역 반응이 강하게 일어나는
면역 기억의 특징을 이용하여 질병으로부터 보호하는 역할을 한다.

항원 A 에 대한 2차 면역 반응
항원 B에 대한 1 차 면역 반응으로 항체 B 생성
10 4

항원 A 에 대한
항 10
3

체 1 차 면역 반응으로 항체 A 생성
농
도
임 10
2
(

항체 A
의 항체 B
단
위
1 01
)

1 00
0 7 14 21 28 35 49 56
항원 A 주사 항원 A , B 주사 시간(일)

[ 그림 II - 41 ] 면역 기억

119
 2 항원- 항체 반응을 이용해 다양한 치료제를 만들 수 있다

실험용 생물에 인위적으로 항원을 주입하여 면역 반응을 일으켜 얻은 항체는 연구

용, 임상 진단용, 치료제 등 다양하게 이용할 수 있다. 특정 항원을 한 번 이상 투여
한 후 혈액을 채취하면, 그 혈청에는 항원의 다양한 항원 결정기(에피토프)에 대한 다
클론 항체가 포함되어 있다. 이는 큰 항원- 항체 복합체 형성이 필요한 응집이나 면역
침강 등에서 유용하게 사용할 수 있다. 그러나 다클론 항체의 경우 원치 않는 다른 항
원과도 반응할 수 있기 때문에 경우에 따라 단일 B 세포에서 얻어지는 단일 클론 항체
를 이용하기도 한다.
골수종 단일 클론 항체는 정상적으로 항체를 분비하는 B 세포와 골수종(myeloma) 세포
(my e lo ma )
를 융합하여 골수종의 분열 특성과 B 세포의 항체 분비 기능을 모두 가지는 하이브리
골수에 있는 형질 세포가 비정상
적으로 분화하고 증식하여 나타
도마 세포에서 얻을 수 있다.
나는 혈액암. 세포 한 개에서 증 4 에피토프
1
식된 골수종은 동일한 종류의 항 항원
3

체를 생산해 내므로, 혈액 내에 2

비장 세포
특정 항체가 많다는 특징이 있다. H A T 배지를
분리 1
융합
1
이용한 선별
2 + 2

3 3

4 4

H A T 배지 혈청 분리 1
1
2
2
3
3
4
4

형질 세포 골수종 세포 하이브리도마 1 2 3 4
(h y p o x a n th in e 클론
a min o p te r in th y mid in e A b- 4
me d iu m)
항체1 A b- 1
아미노프테린(aminopterin)에 항체2 항체1 항체2 항체3 항체4
항체3 A b- 3
의해 골수종 세포의 경우 DNA
항체4
합성이 되지 않아 하이브리도마 A b- 2

세포만 선택 증식시킬 수 있어 체
다클론 항체 단일 클론 항체
세포 융합 실험 등의 조직 배양에
사용된다. [ 그림 II - 42 ] 다클론 항체와 단일 클론 항체

특히 단일 클론 항체의 경우 암 면역 치료에 유용하게 사용될 수 있어 활발히 연구

중이다. 예를 들어 면역 치료제 중 리툭시맙( Rituximab)은 B 세포에 공통적으로 발
현되는 CD 20 에 대한 항체로, B 세포에 의한 암을 효과적으로 치료할 수 있다. 최근
에는 DNA 재조합 기술을 이용하여 실험 동물을 이용하지 않고, 단일 클론 항체를
제작하는 연구도 진행되고 있다.

확인 문제

01 백신별로 예방 접종의 횟수와 효과 기간이 다른 까닭은 무엇일까?

02 암세포만 골라서 사멸시키는 항체의 원리를 서술하시오.

120
 II 생물의 조절과 방어

식물의 방어 작용
05 학습 목표 ■ 세균이나 해충의 피해를 막기 위한 식물의 방어 수단을 설명할 수 있다.
■ 식물의 방어 작용 중 세포 간의 신호 전달 과정을 설명할 수 있다.

식물은 바이러스, 세균, 곰팡이, 초식 동물 등 다양한 종류의 잠재적인 적으로 둘 식물의 알칼로이드
O
러싸여 있다. 식물은 동물처럼 이동하여 초식 동물이나 병원체를 피할 수 없으므로 대 CH3
H3 O N O
신 다른 방식으로 자신을 보호한다. 1 차적으로는 왁스로 이루어진 큐티클 표면은 수 O

분 손실을 줄이고 병원체의 침입을 막는다. 또 식물의 다양한 2 차 대사 산물도 병원체 코카인 O

와 초식 동물로부터 식물을 보호하는 데 쓰인다. 광범위한 종류의 유기 화합물인 2 차

대사 산물은 탄수화물, 단백질, 핵산, 지질과 같은 1 차 대사 산물과 달리 생장과 발달
N
에 직접적으로 이용되지 않는다는 특징이 있다. N CH3

니코틴

1 식물은 2차 대사 산물과 유도적 방어 기작으로 초식 동물을 방어한다 O CH3

H3 C N
N
식물 2 차 대사 산물 중 페놀 중합체인 타닌(tannin)은 초식 동물의 생장과 생존을
O N N
감소시키는 독소이며, 섭식 퇴치제로도 작용한다. 일부 초식 동물들은 타닌 함량이
CH3
카페인
높아 떫은맛이 나는 식물을 회피한다. 덜 익은 열매는 타닌 수준이 매우 높아, 종자가
산포되기에 충분할 정도로 성숙할 때까지 열매의 섭식을 저지하게 만든다.
질소를 포함한 2 차 대사 산물인 알칼로이드는 사람에게도 영향을 끼칠 수 있으며,
대표적으로 코카인, 카페인, 니코틴 등이 여기에 해당한다. 또 카나바닌과 같은 비단 아르지닌과 카나바닌
백질성 아미노산들도 초식 동물에 독성을 나타내기도 한다. 카나바닌은 아르지닌과
매우 유사하여 곤충의 경우 단백질 합성 과정의 효소가 아르지닌과 카나바닌을 구별
하지 못한다. 그 결과 다른 구조의 단백질이 합성되고, 단백질 기능의 결함으로 인해
곤충이 죽는다.
2 차 대사 산물은 식물에 늘 존재하는 방어 기작들이지만, 식물은 초식 동물에 의해
손상이 일어난 후에 일어나는 유도적 방어 기작도 가지고 있다. 이 방어에는 독성 2 차
대사 산물을 추가로 생산해 내거나 단백질 분해 효소 저해제와 같은 방어 단백질들의
아르지닌
아르지닌 카나바닌
생산이 포함된다. 예를 들어 초식 동물에 의해 조직이 손상된 식물의 경우 식물 호르
몬인 재스몬산의 생성을 유도하여 단백질 분해 효소 저해제를 빠르게 생산한다. 이러
한 방어는 전신성 방어를 유도하여 최초의 섭식 부위에서 멀리 떨어진 부위에서도 일
어난다.

121
엘리시터(e lic ito r ) 2 병원체에 대한 방어는 국부적인 과민 반응과 전신성 저항을 동반한다
식물의 방어 작용을 유발하는 물
질이며, 병원체에서 유래하는 세 초식 동물에 대한 방어 작용과 마찬가지로 식물의 2 차 대사 산물은 병원체에 대해
포벽이나 대사 산물의 성분 또는
서도 방어 기능을 가지고 있다. 식물의 방어 작용을 유발하는 병원체 유래 분자를 엘
병원균의 공격으로 숙주 식물의
이상 대사 작용에 의하여 생성된 리시터(elicitor)라고 한다. 식물은 이 엘리시터를 인식하는 단백질 수용체를 거쳐 병
물질 등을 포함한다.
원체에 대한 방어 작용을 일으킨다. 이 과정은 유전자 대 유전자 저항성(gene- for-
gene resistance)에 의해 일어난다. 병원체는 엘리시터를 암호화하는 비병원성 유
전자(avirulence gene; Avr 유전자)를 가지고 있고, 식물은 엘리시터를 인식하는
수용체를 암호화하는 R 유전자(resistance gene)를 가지고 있다. 이들 간의 관계에
의해 병원체에 대한 식물의 저항성이 결정된다.
병원균의 비병원성 유전자(Avr)에 의해 만들어진 엘리시터에 적절한 R 단백질을
가지고 있지 않은 식물은 그 병원체에 취약할 수밖에 없지만, 적절한 R 단백질을 가
지고 있는 식물은 강력한 방어 작용이 일어난다. R 단백질이 엘리시터를 인식하면 신
호 전달 과정이 시작되어 국부적인 과민 반응과 전신성 획득 저항성이 일어난다.

❹ 감염된 부위의 세포들은

죽기 전에 살리실산으로
추정되는 화학 신호를 분
비한다.

❸ 과민 반응에서 식물 세포
는 향균 물질을 합성하고
감염된 부위의 세포벽을
변형함으로써 그 부위
를 격리시킨 후 파괴한 ❺ 이 신호는 식물 전체
다. 이러한 국부적인 반 ❹ 신호 에 퍼진다.
❺
응은 병터를 남기고 감
염된 잎의 다른 부위들
을 보호한다.
❻
❸ 과민 반응 신호 전달 과정 ❻ 이 화학 물질은 감염
된 부위에서 떨어져
있는 세포에서 신호
❷ 신호 전달 과정 전달을 시작한다.
❼ 획득된
저항성
❷ 이 결합은 신호 전달을
유발한다.
❶
비병원성균
❼ 전신성 획득 저항이
❶ 특이적 방어는 병원균의 활성화된다: 여러 날
리간드와 식물 세포의 수 동안 세포를 다양한
용체 사이의 결합에 의 병원균으로부터 보호
R - A v r 인자와 과민 반응 전신성 획득 저항 하는 물질들이 합성
해 좌우된다.
된다.

[ 그림 II - 43 ] 비병원성균에 대한 방어 작용

확인 문제

01 초식 동물에 대한 식물의 방어 기작 중 2차 대사 산물을 이용하는 경우를 예를 들어

서술하시오.

02 병원체에 감염된 세포가 식물의 다른 부위나 다른 식물에 어떻게 신호를 보내는지 서

술하시오.

122
 II 생물의 조절과 방어

중단원 마무리

중단원 요약

항원의 에피토프와 림프구 수용체 간의 상호 작용으로 자기와 비자기를 구별할 수 있으며, 숙주마다 독특한 주조직 적합성
단백질(MHC )을 가지고 있다.

면역 반응은 병원체의 종류에 관계없이 즉시 작용하는 비특이적 방어(선천적 방어)와 병원체의 종류에 따라 다르게 작용하
는 특이적 방어(후천적 방어)로 나눌 수 있다. 특이적 방어는 감염 후 병원체에 대한 항체 형성(체액성 면역)과 감염 세포를
죽이는 세포 독성 T 세포를 이용하는 세포성 면역을 포함한다.

자기 관용이 무너진 자가 면역 질환, 알레르기와 같은 과민성 반응, 암 등은 면역계의 방어 작용에 이상이 생기면 발병할 수
있다. 또 유전적 요인이나 바이러스에 의해서 면역 결핍증에 걸릴 수 있으며, 이는 기회감염 등의 추가 질병에 취약하다.

면역계의 방어 작용을 이용하여 백신이나 특정 항원에 대한 항체를 만들어 다양한 치료 및 연구 활동에 쓸 수 있다.

식물은 세균이나 해충의 공격을 막기 위해 1 차적인 물리적 장벽 외에도 2 차 대사 산물을 이용한 화학적 장벽 등을 활용한
다. 또 국소적・ 전신성 방어 작용을 통해 병원체에 의한 피해를 막을 수 있다.

핵심 역량 c h e c k !

<Science>는 매년 마지막 호에 ‘올해의 주목할 연구’를 선정해 싣는다. 2013 년 주목할 연구는 ‘암 면역 요법
(Cancer Immunotherapy)’이었다. 암세포 자체를 표적으로 삼는 게 아니라 암을 공격하는 우리 몸의 면역계를 활
성화시켜 암을 고치는 방법을 말한다.

(1 ) 면역계와 암과의 관계를 설명해 보자.

(2) 암 면역 요법으로 개발된 약이 있는지 조사해 보자. 또 단백질 외에 바이오 의약품으로 사용될 수 있는 것에는
무엇이 있을까?
(3) 비만과 같은 대사 증후군과 면역 시스템과 관련 있다고 한다. 면역과 대사 작용은 어떤 관계가 있을까?

123
 대단원 종합 문제

1 신경 세포의 활동 전위는 전압 개폐성 Na+ 채널과 전압 개폐성 막전위

(mV )
+ 30
K+ 채널의 작동에 의해 발생한다. 그림은 신경 세포에서 생성
0
된 활동 전위를 나타낸 것이다. 그림의 (가) 지점에서 일어나는

전압 개폐성 Na+ 채널과 전압 개폐성 K+ 채널과 이온의 이동

에 대하여 서술하시오.
- 70

(가) 시간

2 그림은 간 조직의 세포에 작용하는 글루카곤에 의한 세포 내 신호 전달 경로를 나타낸 것이다.

글루카곤 혈액 포도당

글루카곤 모세 혈관
수용체
아데닐산 원형질막
고리화 효소

A TP c A MP

c A M P 의존형 키나아제
A TP

인산 분해 효소 인산화 효소 인산 분해 효소 인산화 효소
(불활성) (활성)
A TP
인산 분해 효소 인산 분해 효소
(불활성) (활성)
A TP
글리코젠 포도당- 1 - P O 4
포도당

위 신호 전달 경로에 대한 설명으로 옳은 것만을 <보기>에서 있는 대로 고른 것은?

보기

ㄱ. A TP 는 글루카곤의 신호를 전달하는 세포 내 신호 분자이다.

ㄴ. 효소의 단계적 연쇄 반응을 거치는 것은 신호를 증폭하는 방법이 된다.
ㄷ. 글루카곤은 지용성 호르몬이다.

①ㄱ ②ㄴ ③ ㄱ, ㄷ ④ ㄴ, ㄷ ⑤ ㄱ, ㄴ, ㄷ

3 그림은 귀리의 자엽초를 이용하여 옥신에 의한 굴광성을

빛 빛 빛 빛 빛
알아보는 실험을 설계한 것이다. (가)~ (마)의 실험 중에
운모 운모 운모 젤라틴
서 줄기의 끝이 빛을 향해 굽어 자랄 것으로 예상되는 것을 조각 조각 조각 조각

있는 대로 고르시오. (단, (가)~ (다)는 운모 조각을, (라)

는 젤라틴 조각을 줄기의 끝에 각각 다르게 처리하였다. ) (가) (나) (다) (라) (마)

124
 II 생물의 조절과 방어

4 그림은 병원체에 감염된 사람에서 나타나는 림프구 (가)~ (다)의 활성화 과정 중 일부를 나타낸 것이다.

병원균 감염

CD8
항체

CD4
T 세포 수용체
(가) (나) (다)

1 ) (가)의 분화가 일어나는 기관을 쓰시오.

2) 다음 문장을 읽고 O , X 로 표시하시오.
① 하나의 (가)에서 만들어 내는 수용성 단백질은 한 가지 에피토프에 대해서만 반응한다.
② (나)의 T 세포 수용체는 Ⅰ형 MHC 에 결합된 펩타이드 항원을 인식할 수 있다.
③ (다)는 감염된 세포에 의해 활성화되며 그랜자임을 분비할 수 있다.

5 면역 질환을 치료하기 위해 여러 가지 물질을 테스트하던 중 다음 후보 물질들을 발견하였다. 이 물질들

중 자가 면역 질환을 억제하는 데 가장 효과적일 것으로 예상되는 물질은 어느 것인가?

물질 기능
① A1 3 히스타민과 유사하게 작용함
② Q6 세포 독성 T세포의 발달을 촉진함
③ N98 유사 알레르기 유발 물질로, 잠재적인 알레르겐의 역할을 함
④ B 55 특수한 세포 독성 T세포를 억제함
⑤ M31 보조 T세포의 활성을 촉진함

6 철수는 백신 주사를 맞지도 않았는데, 특정 바이러스에 대한 항체를 가지고 있다. 태어나서 한 번도 그 항

원에 노출된 적이 없는데도 항체가 있을 수 있는 것은 우리 몸에서 무한에 가까울 만큼 다양한 항체를 만
들 수 있기 때문이다. 우리 몸에서 다양한 항체를 만들 수 있는 기작을 설명하시오.

125
 III
유전자의 구조와 발현
1 염색체 2 유전자의 구조와 역할 3 유전자 발현과 조절 4 발생과 유전자 발현
단원 열기

유전자는 왜 나를 부모와 다르게 만들까?

자식이 부모를 닮는 것은 부모로부터 유전자를 물려받기 때문이다. 이런 유전 현상에 대한 과학적 설명은
1 865년 멘델의 연구 결과로부터 본격적으로 시작되었다. 멘델은 부모로부터 자손에게 전달되는 유전
형질이라는 겉으로 드러난 표현형을 관찰한 결과를 기초로 유전의 원리를 발견하였다. 그러나 멘델이
주장한 유전 형질의 본체인 유전자에 대한 분자 수준에서의 이해와 그에 따른 유전자 발현에 대한 설명
은 많은 과학자의 노력에 의해 거의 1 00년이 지난 후에나 가능해졌다. 이 단원에서는 유전자의 물질적
본체와 그 발현 과정을 분자 수준에서 설명한다.
1 염색체

01 세포 분열 시 염색체의 행동
02 세포 주기의 조절
03 염색체의 구성과 구조

생각 열기
염색체는 여러 유전자가 담겨 있는 그릇과 같다. 사람은 어머니와 아버지에게 각각 염색체 23개를 물려받아 체세
포마다 핵 속에 염색체 46개를 갖고 있다. 무성 생식을 하는 대장균은 염색체를 하나만 갖고 있다. 그렇다면 사람
이 가장 많은 수의 염색체를 갖고 있을까? 사람보다 염색체 수가 많은 생물이 존재한다. 그렇다면 사람보다 염색
체 수가 많은 생물은 사람보다 유전자를 더 많이 갖고 있을까? 이런 질문에 답하려면, 염색체의 구조와 유전자의
분포에 대한 정보가 필요하다. 1 953년 왓슨에 의해 유전자의 본체인 DNA 의 이중 나선 구조가 밝혀지면서, 이런
질문들에 대한 분자 수준에서의 이해가 가능해지기 시작했다.
 III 유전자의 구조와 발현

세포 분열 시 염색체의 행동
01 학습 목표 ■ 세포 분열 시 염색체가 분리되는 과정을 설명할 수 있다.
■ 세포 주기와 세포 분열의 조절을 설명할 수 있다.

세포 분열은 모든 생물체의 탄생과 유지를 위한 필수적인 현상이다. 세포 분열에는

체세포 분열과 감수 분열이 있으며, 두 세포 분열 과정에서 염색체의 행동은 서로 같은
점도 있고, 다른 점도 있다. 이제 두 세포 분열이 진행되는 과정에서 염색체의 구조
변화와 분리 과정을 알아보자.

1 체세포 분열 시 염색체는 양극으로 이동한다

사람 체세포의 염색체는 염색체 하나에 DNA 분자 하나가 들어 있다. 세포가 분 분열 중인 진핵세포의

열을 하려면 먼저 유전 물질인 DNA 가 복제되어야 하며, DNA 가 복제되려면 염색 염색체 구조
말단 소체
체가 풀어져 복제 관련 효소들이 접근할 수 있어야 한다. 이렇게 분열을 위해 DNA
를 복제하고, 세포의 구성 물질을 합성하고 성장하여 다음 분열을 준비하는 시기를 간기
라고 한다. 하나의 분열과 간기가 반복되는 일련의 과정을 세포 주기라고 한다. 동원체

복제된 DNA 가 응축되면서 염색체의 구조 변화와 이동 준비가 시작되는 분열기

에 들어간다. 분열기의 첫 단계인 전기에 들어간 세포의 염색체는 복제된 두 DNA 가 말단 소체

각각 염색 분체를 이루며 동원체에서 코헤신 단백질에 의해 결합된 상태로 존재한다.

성상체

전기 전중기 중기

[ 그림 III - 1 ] 중심체의 분열, 성상체의 형성, 방추사의 연결

전기가 시작되면서 이미 2 개로 분리되었던 중심체가 성상체라는 독특한 구조를 이

룬다. 각각의 중심체는 세포의 양극으로 나뉘어 서로 반대 방향으로 이동한다. 양극으로
이동한 중심체에서 나온 방추사는 미세소관으로 이루어져 있으며, 계속 신장하여 각
염색체의 동원체에 형성된 방추사 부착점에 연결된다.

129
 방추사는 염색체를 양극으로 이동시킨다. 염색체는 전기에서 중기로 전환되면서 컨덴
컨덴신(c o n d e n s in ) 신(condensin)이라는 단백질에 의해 응축되어 길이가 최대로 축소된다. 이렇게 응축된 염
염색사를 염색체로 응축시키며, 색체들은 각각의 방추사 부착점에 부착된 방추사에 의해 세포 중앙에 모두 배열된다.
유사 분열 및 감수 분열 중 염색
코헤신(cohesin )에 의해 결합되어 있던 염색 분체들이 후기가 되면 세퍼레이스
체 조합 및 분리에 중심적인 역
할을 하는 단백질 복합체. (separase )가 코헤신을 분해함으로써 분리된다. 분리된 염색 분체는 각각 독립된 염

DNA 고리
색체가 되어 방추사에 의해 양극으로 이동한다.

S 기의 주요 사건들 M기의 주요 사건
코헤신
코헤신 방추사 부착점

D N A 복제
미세소관
의 시작 계속 복제
코헤신 분해
결합 형성
미세소관 형성 중심
컨덴신

염색 분체 방추사 부착점의 결합 염색 분체의 분리

[ 그림 III - 2 ] 염색체 분리와 이동 시 코헤신의 작용

말기에는 양극으로 이동한 염색체 주변에 핵막이 다시 형성된다. 이제 응축되었던

염색체는 다시 풀어지고, 세포질이 분열되면 딸세포 2 개가 형성됨으로써 세포 분열이
완료된다.
세포질 분열은 동물과 식물 세포의 구조에 따라 다르게 일어난다. 세포벽이 없는
동물 세포는 액틴과 마이오신 단백질로 구성된 미세 섬유들에 의해 형성되는 수축환
이 세포질을 둘로 나눈다. 식물 세포는 분열 과정에서 소낭으로 존재하던 주머니들이
융합되어 세포 중앙에 세포판이 형성되면서 세포질을 분리한다.

수축환 세포벽 새로운 세포벽

미세 섬유에 의한 수축

딸세포 막 소낭 세포판 딸세포

[ 그림 III - 3 ] 세포질 분열

2 감수 분열 시 염색체는 반감된다

감수 분열은 생식 세포를 만드는 과정으로 생식 세포 분열이라고도 한다. 사람의

정자와 난자는 반수체 세포로서 염색체를 각각 23 개 갖고 있으므로 정자와 난자를 만

130
 III 유전자의 구조와 발현
들기 위해서는 체세포의 염색체 수가 반감되는 감수 분열이 일어나야 한다. 감수 분열
도 체세포 분열처럼 DNA 복제가 우선되어야 한다. 이렇게 복제된 각 염색체는 두
개의 염색 분체가 붙어 있는 상태이므로, 감수 1 분열과 2 분열이 연속적으로 두 번 일
어나야 다시 반수체의 생식 세포가 될 수 있다.
감수 1 분열은 복제된 상태의 상동 염색체가 코헤신에 의해 결합되어 있다가 분리되
어 염색체 수를 반감시킨다. 감수 1 분열의 전기 초반에 상동 염색체끼리 서로 나란히
접합된 상태에서 염색체의 일부를 교환하는 교차가 일어난다. 교차는 두 상동 염색체
의 동일한 위치에서 DNA를 절단 교환하여 다양한 유전자 조합을 갖는 생식 세포를
만드는 중요한 기작이다. 감수 1 분열에 의해 생성된 세포는 염색체 수는 반감되었지
만, 각각의 아직 두 염색 분체가 코헤신에 의해서 결합된 상태이다.

체세포 분열 감수 1 분열 교차점(c h ia s ma )
P1
감수 분열 시 교차가 일어나고
모계 부계 있는 부위의 염색체 구조

M2
M1 P1

(A) 감수 분열 시 교차점이
M1
형성된다
P 2 M2
2 nm
동원체

P2
염색 분체
상동 염색체들이 독립적으로 상동 염색체들이 중기 적도판에서
교차점
중기 적도판에 배열한다 서로 쌍을 이룬다

[ 그림 III - 4 ] 체세포 분열과 감수 분열 시 염색체 행동 비교

감수 2 분열은 복제된 각 염색체의 염색 분체를 결합시키고 있던 코헤신이 분리되는

과정이며, 체세포 분열과 유사한 면이 있다. 그러나 감수 2 분열은 새로운 DNA 복제
없이 바로 염색 분체가 나누어져 4 개의 반수체 세포인 생식 세포를 형성한다.

확인 문제

01 감수 분열 시 코헤신과 컨덴신 단백질은 언제 분리되는지 서술하시오.

02 세포 분열 시 핵막은 어떻게 소실되는지 서술하시오.

03 염색 분체끼리의 교차는 유전자의 다양한 조합을 생성할 수 없는 이유를 설명하시오.

131
 세포 주기의 조절
02 학습 목표 ■ 세포 주기의 단계를 설명할 수 있다.
■ 세포 주기의 조절 과정을 설명할 수 있다.

세포는 종류와 조건에 따라 분열 여부가 결정된다. 수정란에서 태아로 발생하는 과

정과 태어나서 성체로 성장하는 과정에서도 세포 분열은 지속되지만, 신경 세포 등 일
부 세포는 한 번 분화된 후에는 더 이상 분열하지 않는다. 특정 세포가 세포 주기의 어
느 단계에 머물러 있을지, 아니면 새롭게 분열 과정으로 진입할지는 관련된 유전자에
의해 정교하게 조절된다. 만일 세포 주기의 조절에 이상이 생기면 과도한 분열을 일으
켜 암 등이 발생할 수도 있다.

1 세포 주기는 일정한 단계가 있다

진핵세포의 세포 주기는 DNA 복제와 세포의 구성 물질을 합성하는 성장 단계를 간

기(interphase)라고 하며, 염색체의 분배를 동반하는 핵분열과 이어지는 세포질 분열
단계를 분열기(mitosis, M )라고 한다. 간기는 좀 더 세분해서 G1 (gap phase 1)기,
DNA가 복제되는 S(synthesis)기, 그리고 G2(gap phase 2)기 단계로 구분한다.
분열기(M )가 지나고 나면 대사 활동이 활발한 G1기에서 세포 성장이 일어난다. 이
시기에는 세포 내 소기관들과 세포막이 합성되면서 본격적인 세포의 성장이 일어난다.

G 1 동안 세포는
성장한다.

M 검문 지점 세포질 분열
유사 분열과 세포질 분열이
M기에 일어난다. 세포는 비분열 단계인
G 0기로 들어갈 수 있다.
G1 G0
열

G 2/M 검문 지점
분
사

M기:
유

G 2/M 검문 지점을 지나면

핵과 세포질 분열
G 1 /S 검문 지점
세포는 분열을 하게 된다.

G 1 /S 검문 지점을
지나면 세포는
분열 주기로 들어간다.
G2
간기:
G 2기에 세포는 유사
세포 성장
분열을 준비한다.

S기에 DNA는 S
복제한다.

[ 그림 III - 5 ] 세포 주기

132
 III 유전자의 구조와 발현
G 1 /S 검문 지점
S 기에서는 DNA 가 복제된다. DNA 복제가 끝나 세포가 크기와
DNA 의 정확성을 모니터한다.
고 G2 기에 들어가면 세포는 방추사 등 분열을 준비하
세포 주기로의 G1 S
기 위한 단백질 합성의 대사 활동이 계속 활발하게 일 재진입을 결정한다.
어난다. 세포가 간기에서 세포 분열에 필요한 모든 준
비가 완료되면 다시 분열기로 들어간다.

증식
G0

정지기
세포 주기의 각 단계별 시간은 세포의 종류와 조건
에 따라 다르다. 사람의 경우 분열 중인 세포의 G 1 기는 G2
세포 주기에서의 G1
G 2/M검문 지점
5 ~ 6 시간, S 기는 10 ~ 12 시간, 그리고 G 2기는 4 ~ 6 시 이탈을 결정한다. M 세포가 DNA 합성과
간 걸리고, M 기는 가장 짧아서 1 시간 정도밖에 안 된 손상을 모니터한다.
M검문 지점
방추사가 방추사 부착점의
다. M 기가 다른 단계보다 극히 짧은 이유는 DNA 가
부착을 모니터한다.
가장 응축된 상태로서 유전자 발현이 어렵고, 염색체의
[ 그림 III - 6 ] 세포 주기의 검문 지점
이동과 핵막 소실 등 세포 구조의 급격한 변화가 신속하
게 완료되어야 하기 때문이다. 발생 중인 초기 배세포는 G 1 기와 G 2 기가 거의 생략되
어 M 기와 S 기로만 구성된 짧은 세포 주기를 유지함으로써 성장이 없는 분열을 지속
할 수 있다.
세포 주기의 각 단계에서 세포 내 필수적인 구성 성분의 존재 여부, DNA 의 손상
여부 등 세포의 생존에 결정적인 요소들을 확인하는 검문 과정이 존재한다. 이런 검문
과정이 충족되지 않으면 세포는 일반적으로 세포 주기를 지연시켜 필요한 요소를 충
족한 후 다시 세포 주기를 정상적으로 진행한다.

2 세포 주기는 세포 내외부의 신호에 의해 조절된다

세포 주기의 조절은 세포 외부에서 들어오는 신호뿐만 아니라, 세포 내부에서 발생 혈소판 유래 성장 인자

p la te le t- d e r iv e d g r o wth
하는 신호에 의해서도 조절된다. 세포 외부에서 들어오는 신호는 성장 인자와 같은 특 fa c to r

정 단백질 등 다양하다. 혈소판에 저장되어 있다가 혈액

응고 시 분비되어 손상된 조직의
대부분 동물 세포에서 나타나는 세포 주기의 중요한 검문 지점은 G 1 기의 끝에 존재
재성장에 기여하는 단백질
한다. 이 검문 지점은 필요한 영양분의 이용 여부, 성장 인자 등 외부 신호의 존재 여
부, 세포의 크기에 의해서 조절된다. 대부분의 동물 세포는 G 1기에 제한점이라는 특
수 검문 지점을 갖고 있다. 성장 인자와 같은 외부 신호가 존재하면, 세포는 일단 제
한점을 통과하고, 그 다음부터는 다른 성장 요인이 없어도 G 1 기를 마치고, S 기로 들
어가 세포 주기를 진행시킨다. 만일 성장 인자와 같은 외부 신호가 존재하지 않으면
세포는 제한점에서 세포 주기를 멈춘다. 이렇게 세포 주기가 정지된 세포는 G 0 라고
하는 성장 정지 상태에 계속적으로 머물게 된다. G 0 상태에 있는 피부 세포가 상처를
입으면, 상처로부터 유출된 혈소판에서 분비된 혈소판 유래 성장 인자에 의해 자극을
받고 멈췄던 세포 주기가 다시 작동한다.

133
 과학자들은 세포 주기를 조절하는 물질을 찾기 위해 많이 노력했다. G 2 기에 정지
되어 있는 개구리 난모 세포는 프로게스테론이라는 호르몬을 처리하면 M 기로 진행이
유도된다. 마수이 등(1971 )은 M 기에 진입한 세포로부터 세포질을 추출하여 G 2 기에
정지되어 있는 다른 난모 세포에 주입해 G 2 기에서 M 기로 진행되는 것을 확인하였다.
이런 실험 결과는 호르몬이라는 외부 신호를 접한 난모 세포의 세포질에는 세포 주기
를 조절하는 성숙 촉진 인자(maturation - promoting factor , MPF )가 존재한
다는 것을 보여 준다.

G1 S

C DK
사이클린의
M 축적
G2
분해된 사이클린
G2 C DK
검문 지점
사이클린의
분해 사이클린
MP F

[ 그림 III - 7 ] 세포 주기 조절의 분자적 기작

사이클린 의존성 과학자들은 사이클린(cyclin )과 사이클린 의존성 인산화 효소(CDK )의 복합체가

인산화 효소
바로 MPF 라는 사실을 확인하였다. G 1 기로부터 S 기를 거쳐 M 기로 전환되려면 사
C y c lin - D e p e n d e n t
K in a s e 이클린 단백질에 의해 활성화된 CDK 가 세포 분열에 필요한 다른 단백질을 인산화
시켜야 한다. 이렇게 CDK 에 의해 인산화된 단백질은 세포 분열에 필요한 염색질 응
축, 핵막 분해, 방추사 형성 등과 관련된 단백질을 활성화시켜 실질적인 세포 분열을
성숙 촉진 인자 유도한다.
ma tu r a tio n p r o mo tin g
fa c to r , M P F

M G1 S G2 M G1 S G2 M G1

성숙 촉진 인자 활성
사이클린 농도

시간

[ 그림 III - 8 ] 세포 주기에 따른 M P F 활성의 주기적 변화

134
 III 유전자의 구조와 발현
세포 내 CDK 의 농도는 세포 주기의 모든 시기에 일정하지만, 사이클린의 농도는
간기에 증가하여 일정 수준 이상으로 높아져 축적됨으로써 그 시기에서만 CDK 를 활
성화시킨다. 사이클린은 세포 분열기(M )의 말기가 지나면서 분해되어 그 농도가 급
속히 감소하고, 따라서 CDK 역시 활성을 잃게 된다. 동물 세포의 증식은 여러 종류
의 성장 인자에 의해서 조절된다. 세포 주기는 이런 성장 인자의 작용이 없으면 G 1 기
의 제한점에서 멈추고, 결국에는 G 0 상태로 전환되어 계속 정지되어 있다.

세포 분열 단백질 인산화 효소 인산화 효소

단백질에 인산기를 결합시켜
사이클린 그 단백질의 활성을 변화시키는
B 효소
인산화 효소
C DK 1

인산화 효소

염색질 응축 핵막 분해 골지체 분절화 방추사 형성

컨덴신 인산화 핵 라민, 핵공, 골지 기질 단백질 중심체와

핵막 내부 단백질 인산화 방추사 부착 단백질
인산화 인산화
[ 그림 III - 9 ] 세포 분열 시 C D K 에 의해 인산화된 단백질의 역할

이런 세포에 상처 부위의 손상된 모세 혈관에서 흘러나온 혈소판이 분비한 혈소판

유래 성장 인자가 세포 표면의 수용체에 결합하여 신호를 세포 속으로 보내면 G 0기에서
빠져나와 세포 주기가 진행된다. 암세포는 종종 외부에서 오는 신호가 없어도 자신만
의 성장 인자를 만들거나, 성장 인자의 자극이 없어도 분열을 계속하는 경우가 있다.

확인 문제

01 분열 중인 진핵세포의 세포 주기 가운데 M 기가 가장 짧은 이유를 설명하시오.

02 세포 주기의 조절에서 MPF의 구성 요소인 CDK의 직접적인 역할이 무엇인지 설명하시오.

03 S 기에서 DNA 손상이 생겼을 때 세포 주기가 계속 진행될 수 있는지 설명하시오.

04 분열하지 않던 세포가 분열을 시작하기 위해서 혈소판 유래 인자와 같은 물질이 필요한 이유
를 설명하시오.

135
 염색체의 구성과 구조
03 학습 목표 ■ 원핵세포의 염색체 구성과 구조를 설명할 수 있다.
■ 진핵세포의 염색체 구성과 구조를 설명할 수 있다.

한 생물종의 구조와 기능을 결정하는 데 필요한 모든 유전 정보의 총합을 유전체라

고 하며, 유전체는 고유한 수와 구조의 염색체들로 구성된다. 사람의 몸을 구성하고
있는 모든 조직과 기관의 체세포는 배수체로서 선형 염색체를 46 개씩 갖고 있다. 박
테리아와 같은 원핵세포 역시 일반적으로 그 구조와 기능을 결정하는 유전 정보를 담
고 있는 하나의 원형 염색체를 갖고 있다.

1 원핵세포의 염색체 구조

원핵세포는 핵막이 없기 때문에 세포질에 대부분 하나의 원형 DNA 로 이루어진

염색체를 하나 가지고 있다. 그러나 콜레라균과 같은 박테리아는 원형 염색체 2 개를
갖고 있다. 일부 박테리아는 원형이 아닌 선형 염색체를 갖고 있는 경우도 있다. 일
부 원핵세포는 하나 또는 둘 이상의 작은 원형의 플라스미드 DNA 를 부수적으로 더
갖고 있다. 원핵세포의 염색체는 진핵세포와는 다르게 염색체 구조가 뚜렷하지 않다.
단지 DNA 와 단백질의 복합체인 핵양체(nucleoid )라는 덜 구조화된 형태가 세포
질에서 관찰되며, 그 구조는 세포막에 부착되어 있는 것으로 추정된다.

DNA 의 꼬인 루프

핵양체 영역

단백질
[ 그림 III - 1 0 ] 대장균의 염색체 구조

대장균의 염색체 DNA 는 약 4 . 6 ×10 6 염기쌍으로 이루어진 약 1 . 6 mm 길이

원형 구조이며, 이 길이는 약 2 nm 인 대장균 세포 직경보다 약 800 배나 더 길다. 이
초나선 렇게 긴 DNA 가 작은 세포 속에 있으려면, 고도로 접혀 있어야 한다. 실제로 세포
s u p e r c o il
속의 긴 DNA 는 고도로 꼬여 있는 초나선(supercoil ) 상태이다. 그리고 초나선 고
이중 나선의 꼬임이 부족하거나,
넘쳐 이중 나선 자체가 꼬여 있
리들은 단백질로 이루어진 기본 골격(scaffold ) 구조물에 결합되어 그 부피가 훨씬
는 상태 더 작아진 상태로 존재한다.

136
 III 유전자의 구조와 발현
많은 박테리아는 주 염색체 DNA 이외에 부 원형질막
플라스미드
수적으로 원형인 플라스미드 DNA를 가지고
핵양체(DNA )
있다. 플라스미드 DNA는 세포의 주 염색체
리보솜
DNA와는 독립적으로 자기 복제가 가능하며,
박테리아가 분열할 때 모세포에서 딸세포로 전
달된다. 박테리아 세포 하나 속에는 복제된 플
라스미드 DNA 가 여러 개 동시에 존재할 수
있으며, 플라스미드 하나는 단지 몇 종류의 단 세포질

백질에 대한 유전자만 갖고 있다. 이런 유전자

[ 그림 III - 1 1 ] 원핵세포의 D N A
들은 일반적으로 박테리아의 생존에 필수적인
것은 아니지만 박테리아의 특정 생활 조건이나 생장에 필요한 것이다.
일부 플라스미드는 박테리아 사이의 접합을 유도하는데, 그 과정에서 유전자를 전
달하고 교환하는 역할을 담당한다. 그러나 일부 플라스미드는 항생제 등에 대한 내성
유전자를 갖고 있어서 이런 항생제 내성 유전자를 다른 박테리아에 전파시키는 역할
을 수행하기도 한다. 플라스미드는 크기가 작고, 주 염색체와는 독립적으로 복제되어
많은 수로 쉽게 증폭될 수 있기 때문에 유전자 재조합을 위한 운반체로도 널리 이용되
고 있다.

2 진핵세포의 염색체 구조

분열 중인 진핵세포에서 광학 현미경으로 관찰되는 전형적인 염색체 구조는 DNA와

단백질의 복합체가 고도로 응축된 형태이다. 진핵세포에서 이런 염색체 구조가 항상
일정하게 유지되기보다는 세포 주기에 따라 그 길이와 형태에 일련의 변화가 일어난다.
간기에는 DNA 와 단백질의 복합체인 염색질이 핵 전체에 퍼져 있는 느슨한 형태로
보인다.
DNA 가 복제되기 위해서 응축되었던 DNA 가 충분히 풀려야 하고, 세포 분열 시
에는 이동하기 쉽도록 응축되어 길이가 짧아져야 한다. 그러므로 긴 DNA 분자는
세포 주기에 따라 적합한 형태로 구조적 변화가 일어나야 한다.
염색질은 세포 주기에 따라 구조가 응축되거나 느슨하게 풀리는 부분을 진정 염색
질이라고 하고, 세포 주기의 진행과 무관하게 항상 고도로 응축되어 있는 부분을 이
질 염색질이라고 한다. 진정 염색질 부위에 있는 유전자에서는 전사가 일어날 수 있으
나, 이질 염색질 부위에서는 유전자 발현이 거의 일어나지 않는다. 특히 염색체의
동원체 부근과 말단 소체 부위는 이질 염색질로 구성되어 있어서 유전자 발현이 거의
일어나지 않는다.

137
 간기 분열기(중기)

1 0n m 섬유 30n m 섬유
[ 그림 III - 1 2 ] 세포 주기에 따른 염색질의 구조 변화

사람의 성염색체 여성은 남성과 달리 X 염색체를 2 개 갖고 있다. 그러나 2 개의 X 염색체를 가지고

있는 여성에게서 유전자가 남성보다 2 배로 발현되지는 않는다. 그 이유는 여성은 발
X 염색체
생 초기에 X 염색체 하나가 무작위로 이질 염색질로 구조 변화가 일어남으로써 유전
적으로 불활성화되기 때문이다. 결국 여성과 남성의 체세포에서는 X 염색체 하나만
Y 염색체
발현되어 서로 발현되는 유전자의 양이 같아진다. 한편 남성만 갖고 있는 Y 염색체는
대부분 이질 염색질로 구성되어 있어서 소수의 유전자만 발현된다.
염색질을 구성하는 단백질은 주로 염기성을 띠는 히스톤 단백질이다. 히스톤 단백
사람의 X , Y 염색체
질은 H1 , H2A , H2B , H3 , H4 라고 하는 5 종류 단백질로 구성되어 있으며, 이들
가운데 H1 을 제외한 나머지 히스톤 단백질은 진화 과정에서 잘 보존되어 다른 생물
활성 상태의
X 염색체
종에서도 그 아미노산 서열이 매우 유사하다. 히스톤 단백질은 아미노산 가운데 염기
성의 아르지닌과 라이신을 20 ~ 30 % 나 함유하고 있기 때문에 전기적으로 양(+ )전기
를 띤다. 이와 같은 히스톤 단백질의 전기적 특성은 DNA 의 인산- 당 골격에서 인산
바소체 이 띠고 있는 음(-)전하와 중화 작용을 일으켜 안정된 염색체 구조를 만드는 데 중요한
역할을 한다.
여성 세포의 두 X 염색체
[ 표 III - 1 ] 히스톤 단백질의 주요 특징

히스톤 분자량 아미노산 수 라이신과 아르지닌 함유량

H1 22, 500 244 30. 8

H2A 1 3, 960 1 29 20. 2

H2B 1 3, 774 1 25 22. 4

H3 1 5, 273 1 35 22. 9

H4 1 1 , 236 1 02 24. 5

138
 III 유전자의 구조와 발현
염색질은 세포 주기에 따라 또는 염색질의 부위에 따라 여러 단계
의 구조적 변화를 가진다. 가장 기본은 DNA 의 이중 나선 구조로부
터 분열기의 최대로 응축된 형태까지 매우 정교하게 구조적 변화가 나
타난다. 세포로부터 핵 속에 들어 있는 염색질을 추출하여 전자 현미
400b p
경으로 관찰하면 긴 실에 구슬이 달려 있는 것처럼 보인다. 이런 염색
DNA 분해 효소에
질에 DNA 분해 효소를 처리한 후에 아가로스 젤 전기 영동을 실시 의한 부분적 절단

하면, DNA 분자들이 아가로스 젤에 규칙적으로 분리되어 있는 결

과를 얻을 수 있다.
과학자들은 이런 실험 결과로부터 DNA 는 히스톤 단백질과 규
칙적인 복합체를 이루고 있기 때문에 DNA 분해 효소에 의해 무
작위로 분해되지 않고, 규칙적인 양상으로 분해된다는 사실을 밝혀 400b p 200b p
냈다. 과학자들은 추가적인 실험을 통해 DNA 는 약 200 염기쌍마
완전히 절단 겔
다 단백질과 규칙적인 구조를 하고 있으며, 1974 년 콘버그(Roger 전기 영동

Kornberg )는 구슬 모양인 이 구조를 뉴클레오솜(nucleosome)이

- -
라고 명명하였다.
bp bp
1 1 nm
H2A 800
H2A H2B 600
DNA 1 0n m
H2B 400
H3 H3 분리된
분리 된
뉴클레오솜
뉴클레오솜
00
200
중심 입자
H4 H4 연결 DNA 1 47
+ +

[ 그림 III - 1 4 ] 뉴클레오솜의 구성과 전기 영동 분석

히스톤
핵심 입자

[ 그림 III - 1 3 ] 뉴클레오솜의 구성

H2A , H2B , H3 , H4 의 각 두 분자씩으로 구성된 히스톤 핵심 입자는 뉴클레

오솜을 구성한다. 약 147 염기쌍 길이의 DNA 가 이 입자 주위를 감고 있는 형상
을 하고 있다. 한편 연결 히스톤(linker histone)이라 불리는 H1 히스톤 단백질은
핵심 입자를 감는 DNA 의 매듭 부위에 결합되어 있는 형태인데, 이를 크로마토솜
(chromatosome)이라고 한다.
세포 분열의 중기 염색체를 전자 현미경으로 보면 단단하게 꼬여 있는 덩어리 또는
포개져 있는 덩어리 섬유 형태를 볼 수 있으며, 이와 같은 염색질 섬유들은 평균 직경
이 약 30 nm 이다.

139
 1 0nm

뉴클레오솜
활성 상태

히스톤
7 00nm
연결D N A

불활성 상태

1 0nm
30nm 7 0nm 140nm

(a ) 뉴클레오솜 (b ) 30nm 섬유 (c ) 진정 염색질과 (d ) 분열 중인 핵의

이질 염색질 고도로 응축된 염색체

[ 그림 III - 1 5 ] 염색질의 응축 정도에 따른 염색체 구조 변화

비히스톤 단백질 이러한 구조가 어떻게 생기는지 정확히 알려져 있지는 않지만 뉴클레오솜들이 모여
세포 분열 중기 때 관찰되는 응축된
일단 10nm 정도의 섬유를 형성한 다음, 이 섬유가 다시 감겨 30 nm 염색질 섬유를
염색체의 기본 골격(s c a ffold )을
형성하는 단백질 구성할 것으로 추정된다.
한편 30 nm 섬유들이 세포 분열의 중기에서 관찰되는 염색체 구조로 어떻게 더 응
축되는지는 알려져 있지 않다. 복제된 염색체의 염색 분체는 중앙에 비히스톤 단백질
로 구성된 기본 골격이 있으며, DNA는 이 부위에서 매우 많은 수가 고리 모양으로
뻗어 나온다. 이런 상태의 구조가 세포 분열 중기에 관찰되는 염색체의 세부 구조로
추정된다.

확인 문제

01 대장균과 사람의 염색체 구조는 무엇이 다른지 서술하시오.

02 뉴클레오솜은 어떤 단백질로 구성되어 있는지 설명하시오.

03 히스톤 단백질의 아르지닌의 함량이 높으면 어떤 효과가 있는지 설명하시오.

140
 III 유전자의 구조와 발현

중단원 마무리

중단원 요약
진핵세포의 세포 분열 시 염색 분체의 결합과 상동 염색체의 결합은 코헤신에 의해서 일어나고, 염색체의 응축은 컨덴신에
의해서 유지된다.

체세포 분열 시에는 염색 분체가 분리되고, 감수 1 분열 시에는 상동 염색체가 분리된다.

진핵세포의 세포 주기는 사이클린 양의 변화에 따른 CDK 활성 변화에 의해 조절된다.

원핵세포는 일반적으로 원형의 DNA 로 구성된 염색체 하나를 갖고 있으며, 진핵세포는 선형 DNA로 구성된 염색체
를 여러 개 갖고 있다.

뉴클레오솜은 히스톤 단백질 H2A , H2B , H3 , H4 분자가 2 개씩 조합을 이루어 핵심 입자를 구성하고, 여기에 H1 이
결합한 상태에서 DNA 가 감겨 완전한 크로마토솜을 이룬다.

진핵세포의 염색체는 세포 주기에 따라 응축 정도가 여러 단계로 이루어지며, 세포의 종류와 조건에 따라 응축과 풀린 지역
이 다르게 나타난다.

핵심 역량 c h e c k ! : 탐구

1 . 탐구 목표
사람의 체세포에는 어머니와 아버지에게 물려받은 염색체 46개가 들어 있다. 이런 염색체 조성에 이상이 생기면 어떤
질환의 원인이 되는지 이해할 수 있다.

2. 문제 상황
사람의 염색체 가운데 상염색체와 성염색체의 수에 이상이 생기면 발생 과정
에서부터 성장과 신체의 유지 과정에서 다양한 신체적 이상을 일으킨다. 상
염색체와 성염색체 수의 이상은 서로 다른 영향을 미친다.

3. 더 생각해 보기
(1 ) 상염색체 수의 이상은 주로 어떤 신체적 이상을 일으키는지 조사해 보자.
(2) 1 번 염색체와 같이 길이가 긴 염색체의 수가 이상인 경우는 발견하기가 힘들다. 그 이유를 추론해 보자.

141
2 유전자의 구조와 역할

01 유전 물질의 규명
02 유전자의 역할
03 핵산의 구조
04 유전체의 구성
05 유전 정보의 복제

생각 열기
1 9세기에 들어서면서 과학자들은 구조가 다양한 단백질이 DNA 보다 많은 유전 정보를 저장하는 유전 물질로 더
적합하다고 생각하였다.
그러나 D N A 의 분자 구조가 밝혀지고 그 구조 속에 유전 정보가 코드화되어 있다는 사실을 알게 되면서 단순한
구조의 DNA 가 왜 많은 정보를 저장하는 유전 물질인지를 확실하게 알게 되었다.
 III 유전자의 구조와 발현

유전 물질의 규명
01 학습 목표 ■ 유전 물질의 실험적 증명 과정을 설명할 수 있다.
■ 유전 물질의 본체가 DNA 임을 설명할 수 있다.

1900 년대 초 멘델의 유전 원리가 재발견되면서 과학자들은 멘델이 주장한 유전적 유전적 요소

요소, 즉 유전자의 존재를 규명하기 시작했다. 특히 멘델이 주장한 유전적 요소가 입 멘델이 사용한 용어로서, 오늘날
의 유전자에 해당된다.
자성을 띠는 물리적 실체로 인식되면서, 그 요소가 어디에 있으며 어떤 물질로 되어
있는지에 대한 본격적인 탐구가 시작되었다.
1869 년 미셔(Miescher, F. )는 백혈구의 핵 추출 물질에서 뉴클레인이라는 물질
을 발견하였지만, DNA와 연관 짓지 못했다. 염색체의 주성분인 뉴클레인이 DNA
를 포함하고 있다는 사실은 1914 년에 포일겐 염색법으로 확인되었다. 단백질 역시
염색체의 또 다른 주요 성분인 것이 확인되면서 유전 물질이 DNA인지, 아니면 단백
질인지 많은 추측을 낳았다. 한편 과학자는 유전 물질은 자기복제가 가능하고, 많은 정
보를 저장하여 자손에게 전달한 후 표현형으로 잘 발현되어야 한다고 생각했다.
당시의 많은 과학자들은 DNA보다는 단백질이 유전 물질로서 더 적합하다고 생
각했다. 그것은 다양한 유전 정보를 저장하려면 단순한 구조적 특성을 보이는 DNA
보다는 훨씬 다양한 구조적 특성을 가지는 단백질이 더 적합하다고 여겼다.

1 형질 전환 본체의 실험적 규명

유전 물질에 대한 본격적인 탐구는 박테리아의 폐렴에 대한 병원성 연구로부터 시 폐렴연쇄상구균의 R 형과

작되었다. 폐렴 쌍구균(Streptococcus pneumoniae)에는 세포 표면에 다당체의 S형

피막을 형성하여 매끄러운 콜로니를 형성하는 S (smooth)형 균주와 이런 피막을 만들

지 못해 거친 콜로니를 형성하는 R (rough)형 균주가 존재한다. R형 S형

S 형 균주는 다당체 외막 때문에 숙주 생물에 의해 제거되지 않아 증식되어 폐렴을

일으키는 병원성이다. R 형 균주는 다당체 외막을 합성할 수 없어 숙주 생물에 의해
제거되는 비병원성이다. 1928 년 그리피스(Griffith , F . )는 살아 있는 S 형 균주를
쥐에 주사한 결과 쥐는 폐렴에 걸려 죽었고, 죽은 쥐의 혈액에서 S 형 균주를 확인하였
다. 그러나 R 형 균주를 주사하면 쥐가 죽지도 않고, 쥐의 혈액에서 어떤 균주도 발견
되지 않았다. 한편 열처리로 죽인 S 형 균주를 쥐에 주사하면 쥐가 죽지 않고, 쥐의 혈
액에서 S 형 균주가 발견되지 않았다. 그러나 R 형 균주와 열로 죽은 S 형 균주를 함께
쥐에 주사하면 쥐가 폐렴에 걸려 죽었고, 죽은 쥐의 혈액에서는 살아 있는 병원성 S 형

143
 균주가 검출되었다. 죽은 S 형 균주가 다시 살아난 것인가? 아니면 R 형의 균주가 S 형
의 균주로 형질 전환된 것인가? 그리피스는 죽은 S 형 균주의 어떤 물질이, 살아 있는
R 형 균주로 전달되어 병원성을 새롭게 획득하는 유전 형질의 전환이 일어난 것으로
추정하였다. 그는 형질 전환을 일으킨 물질을 형질 전환 본체( transforming
principle)라고 제안하였다. 그러나 그리피스는 형질 전환 본체가 어떤 물질인지는
알지 못했다.

(a ) S 형(병원성) (b) R 형 균주(비병원성) (c ) 열 처리로 죽인 S 형 (d) 열 처리로 (e ) 열 처리로 죽인

죽인 S 형과 S 형의 DNA 와 살아있는 R 형
살아있는 R 형 [이후 실험]

주입 주입 주입 주입 주입

쥐가 죽는다 쥐가 살아 있다 쥐가 살아 있다 쥐가 죽는다 쥐가 죽는다

[ 그림 III - 1 6 ] 그리피스의 형질 전환 실험과 이후 실험

2 형질 전환 본체의 동정

1943 년 에이버리(Avery, O . ) 등은 열처리로 죽인 S 형의 세포에서 세포 추출

액을 분리하였다. 이 추출액에 단백질, 탄수화물, RNA, DNA 를 분해할 수 있는
효소를 처리하여 각각의 물질들을 분해했다. 이렇게 각 효소로 분해한 세포 추출액
을 R 형 균주와 혼합하여 배양시킨 뒤 S 형 균주의 출현을 확인하였다. 세포 추출액에
DNA 분해 효소(DNase)를 처리한 경우에만 S 형 균주로의 형질 전환 능력을 상실
하였다. 에이버리 등의 실험 결과는 DNA가 형질 전환 본체일 가능성을 충분히 제시
했지만, 결정적인 실험 증거가 되지 못했다.
1952 년 허시(Hershey, A . )와 체이스(Chase, M . )는 DNA를 단백질 껍질이
싸고 있는 단순한 구조의 T2 파지가 대장균에 감염되는 과정에서 어떤 물질이 유전
물질로서 대장균 세포 내로 들어가 파지가 증식되는지 확인하는 실험을 설계했다. 그
들은 T2 파지의 외피 단백질은 35 S 로, 그리고 DNA 성분은 32 P 로 각각 표지했다.

144
 III 유전자의 구조와 발현

원심 분리 열로 죽인다 S 형 물질의 여과

S 형 추출물
S 형 배양 [ 에이버리의 형질 전환 실험 ]

D N A 분해 효소 처리 R N A 분해 효소 처리 탄수화물 분해 효소 처리 단백질 분해 효소 처리

R 형에 첨가 R 형에 첨가 R 형에 첨가 R 형에 첨가 R 형에 첨가

형질 전환 실패 형질 전환 성공 형질 전환 성공 형질 전환 성공 형질 전환 성공

R 형만 생존 R 형과 S 형 생존 R 형과 S 형 생존 R 형과 S 형 생존 R 형과 S 형 생존

D N A 가 형질 전환 본체 R N A 는 형질 전환 탄수화물은 형질 전환 단백질은 형질 전환 (대조군)

본체가 아님 본체가 아님 본체가 아님 형질 전환 본체 함유
R형
S형
S 로 표지된 외피
35

[ 그림 III - 1 7 ] 형질 전환 본체의 확인 실험 단백질

32
P 로 표지된 DNA

숙주 세포와
바이러스 혼합

이렇게 표지된 파지를 방사성 동위 원소가 없는 배지에서 배양 중인 대장균에 감 35

S

염시킨 뒤 배양액을 교반기로 흔들어 파지와 대장균을 분리했다. 이렇게 준비된 박 32

P 격렬하게 휘젓기

테리아 배양액을 원심 분리하여 무거운 대장균과 가벼운 파지를 분리하면, DNA를

35
S 로 표지된
32 35
표지시킨 P 의 대부분은 침전된 박테리아 속에 남아 있고, S 의 대부분은 떨어져 ‘속이 빈’ 막 단백질

나온 파지의 껍질 단백질을 함유하고 있는 상등액에서 확인되었다. 그리고 감염된 32

P 로 표지된 DNA

32
대장균에서 새로 증식된 파지의 DNA는 P 로 표지되어 있었지만, 껍질 단백질은
35
S 로 표지되지 않았다. 허시와 체이스는 이런 실험 결과를 토대로 숙주 세포 속으로 바이러스 DNA 의
증가와 새로운
파지의 생산
들어간 파지 DNA 가 새로운 파지의 증식에 기여했다고 주장하였다. 이렇게 허시와
체이스에 의해 유전 물질의 본체는 단백질이 아니고 DNA라는 사실이 명확해졌다.
새로운
자손 입자들의
방출

[ 그림 III - 1 8 ] T 2 파지의
형질 도입 실험
확인 문제

01 그리피스의 형질 전환 실험에서 사용한 S 형과 R 형 균주의 차이를 서술하시오.

02 형질 전환과 형질 도입의 차이점을 서술하시오.

145
 유전자의 역할
02 학습 목표 ■ 선천적 대사 이상과 유전자의 관계를 설명할 수 있다.
■ 1 유전자- 1 효소 관계를 설명할 수 있다.

알캅톤뇨증인의 소변과 과학자들은 유전자의 물질을 규명하는 것뿐만 아니라 유전자가 어떤 역할을 담당하
증상 는지 궁금했다. 1902년 영국 의사 개로드(Garrod, A. , 1857~ 1936)는 몸 밖으로 배
출된 소변이 산화되어 검게 변하고, 귀와 코를 검게 만드는 알캅톤뇨증을 발견하였다.
이 병은 양성 관절염을 유발하고 희귀한 병이지만 치명적이지는 않다. 개로드는 선천
적 대사 이상을 보이는 이 질환은 특히 근친 관계에서 가족력을 보이기 때문에 유전적
결함이라고 생각하였다. 당시에는 대사 과정과 효소에 대한 관계가 명확하지 않았다.
(A ) (B )
정상인의 소변 알캅톤뇨증인의 그러나 개로드는 한 유전자의 결함은 한 대사 과정을 저해한다는 새로운 개념을 제시하
소변
였다. 베이트슨(Bateson, W. , 1861~ 1926) 등 일부 과학자들만이 개롯의 생각을
지지하였을 뿐 제대로 인정받지 못했다.
나중에 과학자들은 페닐알라닌과 같은 아미노산 분해 과정의 중간 산물인 호모겐티
스산이 더 이상 분해되지 않고 조직이나 혈액 속에 축적되어 소변으로 배출되면서 산
소에 의해 산화되어 검은 색으로 변한다는 사실을 밝혀냈다. 이런 선천성 대사 이상은
결국 호모겐티스산을 분해하는 데 필요한 효소 유전자의 결함이 근본 원인이다.
페닐알라닌 페닐피루빅산
(C )
손에 나타난
페닐알라닌
알캅톤뇨증인 증상 페닐케톤뇨증 피부 백변증
하이드록실레이스

타이로신 3, 4 - 디하이드록시 페닐알라닌 멜라닌 색소

타이로시네이스
타이로신 혈증 타이로신 트랜스아미네이스

도파민
P- 하이드록시 페닐피루빅산

P- 하이드록시
페닐피루빅산 옥시테이스

호모겐티스산 옥시데이스
호모겐티스산 말레일 아세트산

알캅톤뇨증

[ 그림 III - 1 9 ] 아미노산 대사 경로에 생기는 선천적 대사 이상

유전자가 효소의 기능과 연관되어 있다는 개롯의 주장은 1941 년 미국의 비들

(Beadle, G . W. , 1903 ~ 1989 )과 테이텀(Tatum, E . L . , 1909 ~ 1975 )에 의해
실험적으로 증명되었다.

146
 III 유전자의 구조와 발현
그들은 돌연변이체의 유발과 분리가 쉬운 붉은빵곰팡이를 실험 재료로 이용했다.
이 곰팡이의 야생형 반수체 세포에 X - 선이나 자외선을 쪼여 대사 과정에 결함이 생긴
돌연변이체를 많이 얻었다. 일부 돌연변이체는 완전 배지에서는 정상적으로 성장하지
만, 최소 배지에서는 성장이 불가능했다. 이들은 이런 돌연변이체에 대사 과정의 특정
산물을 첨가하면 최소 배지에서도 성장이 가능하다는 사실을 확인했다.
이렇게 특정 대사 산물을 필요로 하는 돌연변이체를 영양 요구주라 하며, 이런 돌연변
이체는 성장에 필요한 대사 과정의 특정 효소 유전자에 결함이 생긴 것으로 추정하였다.
비들과 테이텀은 이런 실험 결과를 근거로 1 유전자 1 효소설에 대한 실험적 근거를 제시하
였다. 이후 과학자들은 유전자는 효소뿐만 아니라 헤모글로빈이나 호르몬 같은 단백질
도 암호화한다는 사실을 발견하고 유전자의 역할을 1 유전자 1 단백질설로 수정하였다.
그러나 헤모글로빈처럼 일부 단백질은 종종 하나 이상의 폴리펩타이드 사슬들로 구
성되고, 각각의 폴리펩타이드 사슬은 독립된 유전자에 의해서 암호화된다는 사실이 밝
혀지면서 1 유전자 1 폴리펩타이드설로 발전하였다. 1957 년 영국의 잉그램(Ingram,
V . M . )은 헤모글로빈 단백질을 구성하는 a 와 b 사슬 가운데 b 사슬의 6 번째 아미
노산인 글루탐산이 발린으로 바뀌는 유전자 돌연변이가 생기면 낫 모양 적혈구 빈혈증
이라는 유전 질환이 발생한다는 사실을 실험적으로 증명하였다. 이 실험에 의해 유전
자가 하나의 폴리펩타이드를 합성하는 역할을 한다는 것이 명확해졌다.

X선
최소 배지에서 생존 불가능한
포자를 특정 영양원이
첨가된 최소 배지에서 배양
돌연변이 유발 각각의 포자를 나누어 시험관 배지에 이식

야생형 야생형과 교배

아미노산 바이타민
완전 배지 완전 배지 최소 첨가된 첨가된 완전 배지
배지 최소 배지 최
최소 배지

최소 배지 최소 배지

각종 아미노산 첨가된 최소배지 아르지닌 첨가

성장 불능 배지에서만
생존 가능

[ 그림 III - 20 ] 1 유전자 1 효소설의 실험적 증명

확인 문제

01 페닐알라닌과 타이로신 대사 과정 모두 알캅톤뇨증을 일으키는 이유를 설명하시오.

02 유전자의 역할에 대한 1 유전자- 1 단백질설과 1 유전자- 1 폴리펩타이드설의 차이점을

서술하시오.

147
 핵산의 구조
03 학습 목표 ■ 핵산의 구성 성분을 설명할 수 있다.
■ 핵산과 다양한 DNA 의 구조를 설명할 수 있다.

유전자의 물질은 DNA이고, DNA 는 폴리펩타이드 사슬을 암호화하는 유전 정

보를 갖고 있다. 그렇다면 DNA에 유전 정보가 어떻게 저장되어 있으며, 정보는 어
떻게 복제되어 다음 세대로 전달되고, 어떻게 유전 형질로 발현되는가? 1950 년대에
들어오면서 과학자들은 이런 질문에 구체적인 답을 하려면 DNA 의 화학적 특성과
분자 구조를 밝혀야 한다고 생각했다.

1 핵산의 구성 성분

DNA는 당, 인산, 그리고 4 종류의 질소 염기로 구성된 뉴클레오타이드(nucleotide)

단위체들이 선형으로 연결된 긴 중합체(polymer) 핵산 분자이다. DNA 를 구성하
는 당은 2 번째 탄소 원자에 하이드록시기(- OH) 대
H H
N 신 수소기(- H )로 대치된 5 탄당의 2 ′- 디옥시리보
N
5′ 말단 N
스(2 ′- deoxyribose)이다. 질소 염기들은 타이민
H 아데닌
O
N N
H (thymine: T )과 사이토신(cytosine: C )의 피리
5′
O P O C H2 O H H
미딘 염기(pyrimidine base)와 아데닌(adenine:
O N
3′
H
N A )과 구아닌( guanine : G )의 퓨린 염기( purine
사이토신
O H O base ) 등이 있다. 염기가 당의 1 번 탄소에 결합
N
O P O
5′
C H2 O 된 상태를 뉴클레오사이드( nucleoside )라 하며,
O O
3′ 당의 5 번 탄소에 인산기까지 결합되면 뉴클레오
N H
N 구아닌
H 타이드라 한다. 2 ′- 디옥시리보뉴클레오타이드( 2 ′
H
O N
포스포디에스테르 5′
N N - deoxyribonucleotide)는 2 ′- 디옥시리보스를 당
O P O C H2 O H
결합
O O 으로 포함하고 있으며, DNA 를 구성하는 단량체
3′
H 3C H
N (monomer )이다.
티민
O H O 폴리뉴클레오타이드는 한 뉴클레오타이드의 3 ′-
N
5′
O P O C H2 O 탄소와 다음 뉴클레오타이드의 5 ′ - 탄소가 포스포디
O 3′
에스터 결합(phosphodiester bond )으로 연결된
O 당- 인산 골격을 갖고 있다. 이런 폴리뉴클레오타이
3′ 말단 드의 한쪽 말단은 당의 5 ′- 탄소에 자유 삼인산이 포
[ 그림 III - 21 ] 폴리뉴클레오타이드의 구조 스포디에스터 결합에 참여하지 않고 남아 있기 때문

148
 III 유전자의 구조와 발현
에 5 ′- 말단 또는 5 ′- 인산 말단이라고 한다.
한편 다른 쪽의 말단은 당의 3 ′- 탄소에 결합되어 있는 하이드록시기가 포스포디에
스터 결합에 참여하지 않고 남아 있기 때문에 3 ′- 말단 또는 3 ′- 하이드록시기(OH) 말
단이라 한다.
이와 같이 폴리뉴클레오타이드의 양 말단 구조는 화학적으로 서로 다르기 때문에
폴리뉴클레오타이드는 5 ′→ 3 ′ 또는 3 ′→ 5 ′로의 방향성을 갖는 분자로 표시할 수 있
다. 이와 같은 방향성은 DNA의 복제와 전사 등의 과정에서 매우 중요한 의미를 갖
게 된다.

2 D N A 의 분자 구조
테트라 뉴클레오타이드 모델

1940 년 전까지는 레빈(Levene)이 제안한 네 종류의 뉴클레오타이드가 하 d G MP d C MP

NH2
나씩 원형으로 연결되는 테트라 뉴클레오타이드(tetra- nucleotide) 모델이 NH2

NH

N
N
받아들여지고 있었다. 그러나 이 모델은 DNA의 4 종류 염기가 같은 비율로

N
O

N
N O

O
O P O
존재하지 않을 수 있다는 실험 결과들로 인해 근거를 잃었다. O
O

O
P
O

O
O

O
P
O
O
3´ 5´ O
수소 결합 N
O P O
O

O
1 2A

N
O

N
염기 HN

N2H
작은 홈 (1 . 2 n m )
1 나선 회전= 34 A = ~ 1 0 염기쌍

당- 인산 골격 O

N
d TMP d A MP

22A
큰홈 (2. 2 n m )

A
G
C
3´ 5´ T
H O 포스포에스테르 염기에 있는 P
사슬에 있는 C C와 N
20 A (2 n m )

[ 그림 III - 22 ] D N A 의 이중 나선 구조

그렇다면 DNA 는 폴리뉴클레오타이드 사슬 몇 개로 이루어져 있을까? 여러 사슬

로 되어 있다면 사슬들은 서로 어떻게 연결되어 있을까? 이런 질문과 함께 DNA의
구조는 그 기능을 잘 설명할 수 있어야 했다.

149
 ① D N A 의 이중 나선 구조
왓슨과 크릭은 모든 생물의 아데닌(A )과 타이민(T )의 양이 같고, 구아닌(G )과 사
이토신(C )의 양이 항상 일정하다는 샤가프(Chargaff, E. )의 실험 결과와 윌킨스
(Wilkins, M. )와 프랭클린(Franklin, R. )이 찍은 X - 선 회절 사진에 나타난 3 . 4nm
로 반복되는 구조 등의 데이터를 근거로 DNA의 이중 나선 모델을 제안하였다.
왓슨과 크릭이 제안한 DNA의 이중 나선 구조는 두 개의 긴 폴리뉴클레오타이드
사슬이 중심축을 따라 마주 보면서 오른쪽으로 꼬여 있다. 두 폴리뉴클레오타이드 사
슬의 염기들은 나선의 안쪽에서 서로 마주 보면서 수소 결합을 함으로써 DNA의 이
중 가닥을 형성한다. 반면에 음전하를 띠는 당- 인산 골격은 바깥쪽을 향하고 있다.
DNA의 한 가닥은 5 ′- 말단에서 3 ′- 말단으로 향하고, 다른 가닥은 3 ′- 말단에서 5 ′-
말단으로 향해 서로 역평행을 이루고 있다.
특히 DNA 이중 나선 구조에서 A 와 T , G 와 C 는 서로 상보적인 염기쌍을 형성하
게 되기 때문에 샤가프의 염기 조성의 비가 성립될 수밖에 없다. 왓슨과 크릭은 이와
같은 염기의 상보적 결합 방식을 근거로 DNA가 어떻게 자기 복제되고, RNA로 전
사될 수 있는지에 대한 모델을 제안하였다.

② D N A 의 다양한 구조
왓슨과 크릭이 발견한 DNA 구조는 B 형이라고 하며, 살아 있는 세포가 갖고 있는

B 형 DNA A 형 DNA Z형 DNA

형태라고 추정된다. 그러나 탈수된 상태에서는
B 형과는 다른 A 형 DNA 구조가 관찰된다.
A 형도 B 형과 같이 오른쪽 방향으로 꼬여 있
0. 34 n m

는 나선으로 좀더 짧고 굵은, 치밀한 구조를 갖

고 있다.
한편 1979 년 높은 염분 농도에서 G 와 C 의
염기쌍으로만 합성한 짧은 DNA 구조에서 Z
3. 4 n m

형이라는 독특한 DNA 구조가 발견되었다.

Z 형은 당- 인산 골격 구조가 지그재그 형태이
며, B 형이나 A 형과 달리 왼쪽 방향으로 꼬여
있다. 과학자들은 Z 형 DNA의 유전자 발현
[ 그림 III - 23 ] D N A 의 다양한 구조 과정에서의 역할에 주목하고 있다.

확인 문제

01 DNA 와 RNA 의 구성 성분의 차이는 무엇인지 서술하시오.

02 B 형 DNA 와 Z 형 DNA 의 구조적 차이가 무엇인지 서술하시오.

150
 III 유전자의 구조와 발현

유전 정보의 복제
04 학습 목표 ■ DNA 의 복제 모형의 근거를 설명할 수 있다.
■ DNA 의 반보존적 복제의 실험적 증명 과정을 설명할 수 있다.
■ 진핵세포와 원핵세포의 DNA 복제 과정의 차이점을 설명할 수 있다.

지구상에 존재하는 사람을 포함한 모든 생물종은 자신의 DNA를 구성하는 염기의

수와 서열 순서가 서로 다르다. 결국 DNA의 유전 정보는 염기 서열로 저장되어 있
다가, 정확하게 복제될 수 있어야 한 생물의 탄생과 유지, 그리고 다음 세대에게 전달
되어 그 기능을 제대로 발휘할 수 있다.

1 D N A 의 복제 모형과 실험적 증명

왓 슨 ( Watson , J . D . , 1 9 2 8 ~ ) 과 크 릭 ( Crick , F . H . C . , 기존 가닥 기존 가닥

1916 ~ 2004 )이 제안한 DNA의 이중 나선 구조는 두 개의 선형 단일 폴리뉴 A

G
클레오타이드 가닥이 염기 A 와 T , G 와 C 사이의 상보적 수소 결합에 의 C
T
해서 유지된다. 이중 나선의 두 가닥이 분리되고 분리된 각 가닥을 주형으로
새로운 상보적 염기쌍을 형성하는 반보존적 복제 모형을 제시하였다.

① D N A 의 복제 모형
왓슨과 크릭이 제시한 반보존적 DNA 복제 모형이 실험적으로 증명되기
전에는, 보존적 복제 모형과 분산적 복제 모형 등 여러 가지의 모형이 제안되
었다. 왓슨과 크릭이 제시한 반보존적 복제 모형에 의하면, 이중 나선의 두
폴리뉴클레오타이드 사슬은 복제를 위해 염기쌍을 이루고 있던 수소 결합이
파괴되면서 서로 분리된다.
이렇게 분리된 각 사슬은 상보적인 염기쌍 결합 법칙에 따라 새로 합성되
는 사슬에 대한 상보적인 주형으로 작용한다. 그러므로 복제된 DNA 의 한
가닥은 복제 이전부터 존재하던 사슬이고, 다른 하나는 그 사슬에 대해 상보 기존 가닥 새로운 가닥 새로운 가닥 기존 가닥
적으로 새롭게 합성된 폴리뉴클레오타이드 사슬이다. 결국 새로 합성된 이중
[ 그림 III - 24 ] 왓슨과 크릭이
나선 속에는 복제되기 전 DNA 의 두 가닥 가운데 하나만 보존되어 있다. 제안한 반보존적 복제 모형

보존적 복제 모형에 의하면, 원래 존재하던 DNA는 복제 후에도 그대로 있고, 그와

는 별도로 새로운 이중 나선 DNA는 두 가닥 모두 새로 합성된 분자가 생기는 것이다.
분산적 복제 모형에 의하면 복제 후에 생기는 두 개의 분자 모두 부분적으로 기존의
부분과 새롭게 합성된 부분이 혼합되어 있다.

151
 ② D N A 의 반보존적 복제의 실험적 증명
1958 년 메셀슨(Meselson , M . )과 스탈(Stahl , F . )은 대장균에서 DNA 가
반보존적으로 복제된다는 것을 실험적으로 증명하였다. 그들은 대장균을 무거운 질
15
소 동위 원소가 들어 있는 NH 4 Cl 를 유일한 질소원으로 하는 배지에서 계속 배
15
양하면, 대장균 DNA 두 가닥 모두 질소 염기가 N 으로 표지된다. 이렇게 무거
운 질소로 표지된 DNA(15N- 15N)는 자연에 존재하는 14N으로만 표지된 같은 서열의
DNA(14N- 14N)보다 밀도가 더 크다.
결론
실험 예측 첫 번째 복제 두 번째 복제

➊ 무거운 N-
15 ➋ 박테리아를
배지에서 배양 1 4N- 배지로 보존적 모형
옮김

반보존적 모형
결과
➌ 첫 번째 복제 후 ➍ 두 번째 복제 후 저밀도
DNA 원심분리 DNA 원심분리
결과 결과
고밀도
분산적 모형

[ 그림 III - 25] D N A 의 반보존적 복제의 실험적 증명

그들은 15
NH 4 Cl 배지에서 배양한 대장균을 14
NH 4 Cl 만 들어 있는 배지로 옮
겨 여러 세대 동안 배양하면서 주기적으로 DNA 를 추출하여 초원심 분리했
다. 배지를 옮겨 한 세대만 배양한 후 추출한 DNA의 밀도는 15
N 으로만 표지된
DNA( 15 N - 15 N )와 14
N 으로만 표지된 DNA( 14 N - 14 N ) 밀도의 중간 정도에
서 관찰되었다. 이런 결과는 복제된 DNA 중 원래의 가닥(15 N )과 새로 합성된 가
닥(14 N )으로 이루어졌다는 반보존적 복제 모델을 뒷받침한다. 대장균을 두 세대 정
도 성장시킨 후 추출한 DNA 중 하나는 중간 밀도( 15 N - 14 N )를 갖고 있고, 다른
DNA 는 더 가벼운 밀도( 14 N - 14 N )를 갖고 있었다. 이런 결과는 DNA 복제가 계
속 반보존적으로 이루어지고 있음을 보여 준다.
한편 DNA가 분산적 복제 모형에 따라서 합성된다면 매 세대마다 무거운 DNA
로부터 가벼운 DNA로 밀도가 변화되어야 하며, 항상 중간 밀도를 갖는 한 종류의
DNA만 관찰되어야 한다. 그러나 그들의 결과는 이런 예상과 달리 반보존적 복제 모
델만을 실험적으로 뒷받침하였다.

2 세포의 D N A 복제 과정

세포는 긴 DNA의 어느 지점에서 복제를 시작하며, 복제는 시작 지점에서 어느 방

향으로 진행될까? DNA 의 복제 과정을 통해 DNA 가 어떻게 정확하고 신속하게 복
제되는지 알아보자.

152
 III 유전자의 구조와 발현
① 세포는 어떻게 D N A 복제를 시작할까?
세포는 복제 원점이라고 부르는 DNA의 특정 부위에서 복제 개시를 준비한다. 일
반적으로 진핵세포보다 DNA의 길이가 짧은 원핵세포의 DNA는 하나의 복제 원점
(origin of replication, ori )을 갖고 있다. 반면에 진핵세포의 긴 DNA에는 많은
수의 복제 원점이 존재함으로써 신속하게 DNA가 복제될 수 있다. 개시 인자라고 하
는 특정 단백질이 이 복제 원점에 결합하여 이중 나선 구조가 풀리도록 작용한다.
개시 인자는 헬리케이스( helicase)를 끌어들여 복제 분기점 앞에서 계속적으로
이중 나선을 푼다. 일단 이중 나선이 풀리면, 두 단일 가닥이 다시 원래 상태로 접
히는 것을 막기 위해 노출된 단일 가닥에 단일 가닥 결합 단백질(single - strand
binding protein ; SSBP )이 신속하게 결합한다.

원핵세포의 복제 시작 진핵세포의 복제 시작

복제 원점 단일 가닥 주형 복제 원점 DNA 이중 가닥
새로 합성된
단일 가닥
주형 가닥 새로 합성된 단일 가닥
DNA 이중 가닥 복제 분기점

복제 버블
복제 버블 복제 분기점

복제된
두 DNA 분자
복제된 두 DNA 분자

[ 그림 III - 26 ] 원핵세포와 진핵세포의 복제 시작 과정

일단 복제 원점에서 이중 나선이 풀리면,

선도 가닥 복제 원점 지연 가닥
두 개의 단일 가닥이 생기는 지점이 나타난다.
이 지점을 복제 분기점(replication fork)이라
지연 가닥 선도 가닥
고 하고, 이곳이 DNA가 복제되는 장소이다. 선도 가닥 복제 방향

5´ D N A 중합 효소 Ⅲ
DNA 중합 효소가 분기점의 각 단일 가닥을 3´ 프라이머 프리메이스
3´ 5´
3´
주형(template)으로 새로운 단일 가닥을 합성 부모 D N A D N A 중합 효소 Ⅲ 지연 가닥
5´
D N A 중합 효소ⅠD N A 연결 효소
4 3´
함으로써 이중 나선 구조의 두 DNA 분자를 5´
3 2 1
3´

합성한다. 일단 복제가 시작되면 복제 원점으 5´

로부터 두개의 복제 분기점이 형성되어 양방

향으로 복제가 진행된다. [ 그림 III - 27 ] D N A 복제 과정

153
토포아이소머레이스 ② D N A 중합 효소는 D N A 를 어떻게 합성할까?
(T o p o is o me r a s e )
DNA 중합 효소는 단일 가닥으로만 되어 있는 주형 DNA를 직접 복제할 수 없
DNA 복제가 진행되면서 복제
다. DNA 중합 효소는 단일 가닥 주형에 이미 붙어 있는 짧은 DNA 또는 RNA 단
분기점 앞에 생기는 지나친 꼬임
을 풀어 주는 효소 일 가닥 말단을 연장할 뿐이다. 그러므로 세포 속에서는 프리메이스(primase)라는
RNA 합성 효소가 주형 DNA 가닥의 일부와 상보적인 RNA 조각을 주형 DNA
가닥 위에 먼저 만들어 주어야 한다. 이 RNA 조각을 프라이머(primer)라고 한다.
DNA 중합 효소는 바로 RNA 프라이머의 3 ′- 말단에 이 과정에서 떨어져 나온 피로
인산(pyrophosphate)이 2 개의 인산으로 분해되면서 내는 에너지가 DNA 합성에
이용된다.
5′ 5′
3′ P
아데닌- 디옥시리보오스- 3인산 3′ P DNA 중합 효소는 DNA를 5 ′→ 3 ′ 방향으로만
HO T A 5′ HO T A
A
P P P
합성할 수 있다. 그러나 DNA 중합 효소가 복제 분
P P
P C P C
G G
OH
3′ DNA
기점을 따라 가면서 두 주형 가닥 모두에서 복제가
P P
P T 중합 효소 P T
A A
이루어지려면 한 주형 가닥에서는 5 ′→ 3 ′ 방향으로
피로인산
OH P P P
P T 3′
피로인산
P T A 복제되고, 다른 주형 가닥에서는 3 ′ → 5 ′ 방향으로
분해 효소
P 인산 P
OH
3′
복제되어야 한다.
P
5′ 5′
세포는 이런 모순을 해결하기 위해 한쪽 주형 가
[ 그림 III - 28 ] D N A 의 중합 효소에 의한 뉴클레오타이드의 결합
닥에서는 복제 분기점을 따라 5 ′→ 3 ′ 방향에 맞게
연속적으로 합성하며, 이렇게 합성되는 DNA 가닥을 선도 가닥이라고 한다. 그러
나 DNA 중합 효소가 다른 주형 가닥에서는 복제 분기점과는 반대 방향으로 이동
하면서, 새로운 가닥을 5 ′→ 3 ′ 방향에 맞게 조각조각 합성한다. 이렇게 불연속적으
로 합성되어 그 속도가 지체되는 가닥을 지연 가닥이라고 한다. 1956 년 오카자키
(Okazaki, R . )는 대장균에서 1 , 000 ~ 2 , 000 뉴클레오타이드 길이의 오카자키 조
각의 존재를 실험적으로 증명하였다. 이렇게 불연속적으로 합성된 DNA 조각들은
DNA 중합 효소가 각 조각에 연결되어 있는 RNA 프라이머를 제거하면서 그 자리를
DNA로 대체하고, DNA 연결 효소(DNA ligase)가 최종적으로 각 조각을 연결
한다.
원핵세포의 DNA 복제는 일반적으로 양쪽 방향으로 이동하던 두 복제 분기점이
반대편에서 서로 만나면 복제 종결이 이루어지고, 복제된 두 DNA 분자가 분리되면
복제는 끝난다.

③ D N A 복제 과정에서 생긴 실수는 교정될 수 있을까?

DNA 중합 효소가 아무리 정확하게 복제해도 오류는 발생할 수밖에 없다. 실제로
세포는 복제 과정에서 1 . 0 × 10 5 개의 염기쌍 중 1 개 정도의 실수를 한다. 그러나 복
제가 완료된 후에는 1 . 0 × 10 10 개의 염기쌍 가운데 1 개 정도의 오류만 남는다. 어떻
게 복제 과정에서 이렇게 약 10 만 배나 오류가 감소될 수 있을까?

154
 III 유전자의 구조와 발현
이것은 복제 과정에서 생긴 오류를 DNA 중합 효소 자신이 제거하고 올바른 염기 D N A 수선
쌍으로 교정하는 능력이 있기 때문이다. 5’ 3’

DNA 중합 효소는 복제 과정에서 잘못된 염기쌍이 생긴 3 ′- 말단에서 그 잘못된 3’ 5’

핵산 분해 효소
염기쌍을 바로 제거하는 핵산 말단 분해 효소 활성도 갖고 있다. 그러므로 이 효소는
잘못 삽입된 뉴클레오타이드를 핵산 말단 분해 효소 활성에 의해 스스로 제거하고, 5’ 3’

3’ 5’
중합 효소 활성을 이용해 정확한 뉴클레오타이드를 다시 삽입하는 교정 기능을 수행
한다. 이렇게 DNA 중합 효소의 핵산 말단 분해 효소(exonuclease) 활성을 이용한 DNA 중합 효소

5’ 3’
교정에 의해 복제 오류율은 1 . 0 × 10 7 뉴클레오타이드당 1 개까지 줄일 수 있다. 세포
3’ 5’
는 복제가 완료된 후에도 남아 있는 오류는 수선 기작에 의해 고친다.
DNA 연결 효소

5’ 3’

3 진핵세포의 DNA 복제는 원핵세포와 무엇이 다를까? 3’ 5’

진핵세포의 DNA 복제는 원핵세포보다 훨씬 복잡하다. 진핵세포의 염색체 DNA

의 복제는 세포 주기와 밀접하게 연계되어 일어난다. 그리고 DNA 복제는 세포 주기
의 S 기 동안에 꼭 한 번만 일어나야 한다. 일부가 늦게 복제되거나 너무 빨리 복제되
면, 세포 분열 시 염색체 DNA가 절단되거나 소실될 수 있다. 그러므로 진핵세포의
염색체 DNA는 세포 주기에 맞춰 정확하게 복제 시기와 횟수가 조절되어야 한다.
진핵세포의 염색체 DNA는 히스톤 단백질과 함께 뉴클레오솜(nucleosome) 형
태의 염색질을 이루고 있다. 그러므로 복제가 시작되기 위해서는 먼저 복제 원점에서
뉴클레오솜이 해체되어야 한다. 그리고 복제가 지속되려면 복제 분기점 앞에 있는 뉴
클레오솜은 계속 해체되고, 복제가 끝나면 새로운 뉴클레오솜이 복제 분기점 뒤에서
재조립되어야 한다. 염색질의 구조는 해당 지역에 있는 유전자의 발현 여부에 따라 응
축 정도가 다르다. 그러므로 특정 분화된 체세포의 분열을 위한 DNA 복제는 염색질
의 이런 상태도 유지해야 한다.
진핵세포의 염색체 DNA 는 선형으로 양 말단이 존재한다. 3
4 기존 히스톤

그러므로 새로 복제되는 DNA 가닥의 5 ′- 말단에 붙어 있던 기존의 히스톤:

새로운 히스톤:
H2A
H2A
H2B
H2B
H3
H3
H4
H4

RNA 프라이머가 복제 후 제거되면 더는 DNA 중합 효소가 작 모두 새로운

히스톤

용할 수 없기 때문에 그 자리는 비게 된다. 세포 분열을 할 때마 DNA

복제 방향 어버이
뉴클레오솜
다 새롭게 복제된 DNA의 5 ′- 말단은 프라이머 결합 부위만큼 DNA
복제 기구
짧아지게 되어, 결국에는 말단 근처에 있는 유전자들을 잃게 될 1
4 기존

것이다.
다세포의 초기 배 형성 시에는 독특한 방법으로 이런 말단
복제 문제를 해결한다. DNA 복제가 끝난 최종 말단 부위는 H3・ H4 4량체
H2A ・ H2B 2량체
RNA 프라이머 조각이 제거되어 어느 정도는 복제가 완성되 모두 기존의
히스톤
지 못한 단일 가닥이 노출된다. 진핵세포는 말단 소체 중합 효소 [ 그림 III - 29 ] D N A 복제와 뉴클레오솜의 재형성

155
말단 소체 중합 효소의 작용 (telomerase)를 이용해 염색체 말단 부위를 연장시켜 그 길이를 지속적으
말단 소체
중합 효소 로 안정되게 유지한다. 말단 소체 중합 효소는 단백질과 RNA 의 복합체로
3’
말단 소체
구성되어 있으며, 특히 이 RNA 의 3 ′- 말단 부위의 서열은 지연 가닥을 신
5’ 중합 효소
R NA
장시키는 데 필요한 주형으로 작용한다. 그러므로 이 효소는 자신이 갖고 있
A A UC C C A A UC
5’ TTA G G G TTA G 3’
DNA 합성 는 RNA 를 주형으로 사용하여 상보적인 DNA 서열을 합성하는 역전사
효소로 작용한다.
3’
5’
결과적으로 이 효소의 반복적인 복제 과정이 지속되면 일부 서열이 반복

A A UC C C A A UC
적으로 나타나는 긴 단일 가닥의 DNA 말단을 형성한다. 세포는 이렇게 형
5’ TTA G G G TTA G G G TTA G 3’
자리 옮김
성된 단일 가닥에 대해 다시 프라이머를 합성하고, 이어서 DNA 중합 효
소가 정상적으로 복제함으로써 염색체 말단의 길이를 어느 정도 정상적으로
3’
5’
유지할 수 있다. 특히 사람 염색체의 말단 부위에는 5 '- TTAGGG - 3 ' 서
반복
A A UC C C A A UC 열이 수천 번 반복되어 있다.
5’ TTA G G G TTA G G G TTA G 3’

DNA 합성
염색체 말단의 길이를 일정하게 유지하기 위해 대부분의 단세포 생물에서
는 말단 소체 중합 효소의 활성이 계속 유지된다. 그러나 다세포 생물인 사
3’
5’
람의 체세포에서는 그 활성이 계속 유지되지 않아 인공적으로 배양하는 세
A A UC C C A A UC 포는 20 ~ 50 회 분열 후 죽는다. 일반적으로 대부분의 정상적인 체세포는
5’ TTA G G G TTA G G G TTA G G G TTA G 3’

말단 소체 중합 효소의 활성이 제
부모 DNA 의 선도 가닥
말단 지연 가닥 한되어 있어 분열을 거듭할수록

최종 조각 최종 직전 조각 말단 소체는 짧아진다. 그러나 줄

지연 가닥 RNA 프라이머 기세포, 분열 중인 상피 세포, 림
프구 등에서는 이 효소의 활성이
부모 가닥
RNA 프라이머의 제거와
DNA 로 대체 합성 계속 높은 수준으로 유지된다. 또
한 일부 암세포는 이 효소의 활성
두번째 복제 을 높게 유지함으로써 지속적으로
분열할 수 있고, 결국은 세포의
새로운 선도 가닥
새로운 지연 가닥 성장이 조절되지 않아 종양을 형

계속되는 복제
성한다.

짧아지는 DNA 분자

[ 그림 III - 30 ] 진핵세포 염색체 말단 소체의 복제 문제점

확인 문제

01 DNA 복제를 증명하기 초원심 분리기를 이용한 이유를 서술하시오.

02 DNA 복제 시 한쪽 주형에서는 복제가 지연 가닥으로 합성되는 이유를 설명하시오.
03 선형 DNA 의 복제를 완성하기 위해 말단 소체 중합 효소가 필요한 이유를 설명하시오.

156
 III 유전자의 구조와 발현

유전체의 구성
05 학습 목표 ■ 사람 유전체의 구성을 다른 생물의 유전체와 비교 설명할 수 있다.
■ 유전자 중복에 의한 다유전자군의 형성을 설명할 수 있다.

한 생물의 반수체 세포가 갖고 있는 모든 DNA에 들어 있는 유전 정보를 총괄해서

그 생물의 유전체(genome)라고 한다. 1970 년대 중반부터 시작된 유전자 재조합 기
술과 DNA 염기 서열 분석 방법 개발로 한 생물의 유전체 DNA 의 모든 염기 서열
도 밝힐 수 있게 되었다. 그렇게 함으로써 각 생물의 유전체를 구성하고 있는 유전자
들의 종류, 수, 유전자들의 발현과 관련된 염기 서열의 정보 등 유전체의 구성에 대한
이해가 가능해졌다.
사람 유전체 사업(Human Genome Project )은 1990 년에 시작되었고, 2001
년에 최초의 사람 유전체 정보가 발표되었다. 2003 년에는 1 차 분석 결과의 오류
를 수정해 좀 더 완성된 사람 유전체 정보가 공개되었다. 사람 유전체 계획에 사용된
DNA는 여러 사람에게 추출한 것으로 사람 집단들 사이의 공통적인 요소를 갖는 표
준 유전체 서열로 여겨진다.
기타 세포 부착 세포 골격 단백질 면역글로불린
바이러스 단백질 샤페론 세포외 기질 이온 통로
수송 단백질 이동 모터
전사 인자 근육 구조 단백질
원발암 유전자
핵산 효소 칼슘 결합 단백질 선택
세포 내 수송체
수송체
신호 물질

수용체

인산화 효소

조절 물질 선택
전달 효소
생성 효소, 합성 효소
산화 환원 효소
밝혀지지 않은 분자 기능
분해 효소
연결 효소
이성질화 효소
가수 분해 효소

[ 그림 III - 31 ] 사람 유전체의 유전자 구성 분포

1 사람 유전체의 특성

사람 유전체 사업에서는 1 번부터 22 번까지의 상염색체 DNA 분자들과 X 와 Y

성염색체 DNA 분자들을 대상으로 한 것이다.
사람 유전체는 약 32 억 개의 염기 서열로 구성되어 있으며, 이 중에 단백질을 암호
화하는 서열은 대략 2 % 에 지나지 않는다.

157
 사람 유전체 사업이 시작되기 전에는 약 10 만 개의 유전자가 존재하는 것으로 추정되
었다. 그러나 유전체 계획에서 확인된 것은 약 2만여 개로 추정된다. 유전자의 수가 정확
하게 판명되지 않는 것은 각 유전자로부터 기능을 갖는 단백질의 합성 여부가 명확하게
결정되지 않았기 때문이다. 그런데 왜 유전자의 수가 예측된 수보다 훨씬 적을까?
그 이유 중에 하나는 한 유전자의 비암호화 서열인 인트론을 제거하는 스플라이싱
이 선택적으로 일어나 한 유전자로부터 다수의 단백질이 만들어질 수 있기 때문이다.
사람 유전체가 갖고 있는 유전자를 기능적 범주로 나누어보면, 핵산 대사, 전사 인자,
수용체, 가수 분해 효소, 단백질 인산화 효소, 세포 골격 구조 단백질 등의 유전자들
이다.
사람들끼리는 대략 99 . 9 % 의 염기 서열이 유사하고, 사람 유전체 서열의 약 50 %
는 전이 인자 또는 다른 형태의 반복 서열로 구성되어 있다. 특히 사람 유전자의 반 이
상은 다른 생물의 유전자와 유사한 서열을 갖고 있다.

2 다양한 생물의 유전체 구성 비교

현재까지 수천 개 이상의 생물에 대한 유전체 서열이 분석되었다. 많은 생물의 유

전체 염기 서열을 분석한 결과 일반적으로 진핵생물이 가진 유전체의 크기가 원핵생
물의 것보다 크다. 진핵생물에서는 단순한 생물에서 복잡한 생물로 진화하면서 유전
체의 크기가 일반적으로 커지는 경향성을 보인다. 그러나 진화적으로 유사한 진핵생
물이라도 유전체의 크기는 매우 다른 경우도 많다. 일반적으로 원핵생물은 진핵생물
보다 유전자의 수가 적다. 원핵생물은 1, 500 ~ 7, 500 개 정도의 유전자를 가지며, 진
핵생물은 적게는 약 5, 000 개에서 최대 약 4만 개나 된다. 흥미로운 사실은 사람의 유전
체 크기가 3, 200Mb로 , 초파리의 유전체 180Mb보다 10배나 더 크다는 점이다. 그러나
사람의 유전자 수는 단지 20 , 000 개 정도이며, 초파리의 13, 600개보다 크게 많지 않
다.
유전체의 크기와 유전자의 수를 근거로 유전자 밀도를 계산해 보면, 원핵생물의
유전체는 진핵생물보다 유전자의 밀도가 매우 높다. 유전체의 길이가 약 4 . 6Mb 인
대장균은 평균적으로 1Mb 에 약 950 개의 유전자가 분포한다.
유전자 밀도 반면에 사람 유전체는 1Mb 에 단지 6 개 정도의 유전자만 분포하여 매우 낮은 유전자
유전자의 수/ 염기쌍(bp ) 밀도를 보인다. 또한 사람의 유전자 밀도는 염색체마다 매우 다양하게 나타난다는 특
징이 있다.
사람의 유전자 밀도
원핵생물과 달리 대부분의 진핵생물의 유전자는 인트론을 가지고 있다. 한 유전자
6 . 25 genes / Mb
의 인트론 수는 생물마다 다르고, 유전자마다 다양하다. 효모의 유전체 전체는 단지
박테리아의 유전자 밀도 239 개의 인트론을 가지고 있고, 반면에 사람 유전체는 한 유전자가 100 개 이상의 인
500 ~ 1 , 000 genes / Mb 트론을 가지고 있는 경우도 있다.

158
 III 유전자의 구조와 발현
[ 표 III - 2 ] 생물의 종류에 따른 유전체 크기와 유전자 밀도

대략적인 유전자 수 유전체 밀도

종 유전체 크기(M b )
(개) (유전자/ M b )
원핵생물(박테리아)
Mycoplasma genitalium 0. 58 500 860
Mb (Me g a b a s e p a irs )
Streptococcus pneumoniae(폐렴균) 2. 2 2, 300 1 , 060
Escherichia coli K-12(대장균) 4. 6 4, 400 950 1 , 000 , 000bp
진핵생물
곰팡이
Saccharomyces cerevisiae(효모) 12 6, 300 525
원생동물
Tetrahymena thermophila 1 25 27, 000 220
무척추동물
Caenorhabditis elegans(예쁜꼬마선충) 1 03 20, 000 1 90
Drosophila melanogaster(초파리) 1 80 1 4, 700 82
척추동물
Fugu rubripes(복어) 393 22, 000 56
Homo sapiens(사람) 3, 000 <21 , 000 7
Mus musculus(쥐) 2, 600 22, 000 8. 5
식물
Arabidopsis thaliana(애기장대) 1 20 26, 500 220
Oryza sativa(벼) 430 ~ 45, 000 ~ 1 00
Zea mays(옥수수) 2, 200 >45, 000 >20
Triticum aestivum(밀) 1 6, 000 nd nd
Fritillaria assyriaca(튤립) ~ 1 20, 000 nd nd
nd, 확인 안 됨.

사람 유전체의 염기 서열 가운데 약 2% 정도만

단백질로 암호화된다. 일부 염기 서열은 tRNA,
특이 DNA
조절 부위들
rRNA, 그리고 다양한 작은 RNA 분자로 전사 miR NA
기타 유전자 간
된다. 나머지는 RNA와 단백질 발현 조절에 필
부위 600Mb
요한 서열이거나 반복 서열 또는 유전자와 유전 유전자 간 DNA 미소 부수체
2000Mb 90Mb
자 사이의 비암호화 서열이 차지하고 있다. 특히
2 유전자 범위 반복
옥수수 유전체의 이상이 반복 서열로 구성되
3 1 400Mb

어 있고, 사람 유전체의 거의 1/2이 반복 서열이 사람 유전체 인트론, UTR

3200Mb
다. 진핵생물의 유전체에는 반복 서열의 단위 길
이가 긴 것과 짧은 것 등 다양하다. 관련 서열
유전자 조각
1 1 52Mb
일부 짧은 단순 반복 서열은 주로 염색체의 유전자 및 유전자
관련 염기 서열
말단인 말단 소체나 동원체 등에서 발견된다. 결국 1 200Mb 위유전자

진핵생물이 원핵생물보다 유전체의 크기가 커진 유전자

48Mb
원인은 유전자 수의 증가와 반복 서열을 많이 갖게
된 것이 그 원인으로 추정된다. [ 그림 III - 32 ] 사람 유전체의 염기 구성

159
 3 유전자의 중복에 의한 다유전자군(mu ltig e n e fa mily ) 형성

원핵세포에서와 같이 진핵세포에서도 유전자들은 독특한 서열로 되어 있으며, 한 염색

체에는 유전자가 하나만 존재하는 것이 일반적이다. 그러나 인간 등 많은 동식물의 유전체
에는 동일한 유전자나 유사한 유전자가 여러 개 모여 다유전자군(multigene family)을 구
성하는 경우가 많다. 이런 유전자들은 하나의 조상 유전자가 중복되어 여러 개로 만들어
진 후, 자손에게 전달되면서 돌연변이에 의해 조금씩 서로 달라진 것이다. 결국 하나의 조
상 유전자로부터 동일하지는 않지만, 서로 유사한 DNA 서열을 가져 유사한 기능을 갖는
단백질을 생성하는 다유전자군을 형성한다. 이런 다유전자군을 구성하고 있는 유전자로서
rRNA 유전자와 헤모글로빈을 암호화하는 글로빈 유전자가 잘 알려져 있다.
22번 염색체 1 6번 염색체 1 1 번 염색체 진핵생물의 리보솜을 구성하는 데 필요한 세 종류의
a - 글로빈 b - 글로빈
마이오글로빈 g a2 a1 e G
c A
c d b rRNA 유전자는 하나의 다유전자군을 구성한다. 이 다유
4, 000만 년 전(40my a ) 전자군은 유전체의 한 곳 또는 여러 곳에 많은 수로 존재하
1억 년 전
(1 00my a ) 2억 년 전(200my a ) 며, 한 번의 전사로 세 종류의 rRNA 가 하나의 전사체로
동시에 발현된다. 이렇게 rRNA 유전자가 다유전자군을
5억 년 전(500my a )
구성함으로써 단백질 합성이 필요한 시기에 많은 양의 리
보솜을 신속하게 합성할 수 있다는 장점이 있다.
7억~ 8억 년 전(700~ 800my a )
많은 다유전자군 가운데 구성 유전자들의 기능적 분화
[ 그림 III - 33 ] 글로빈 유전자의 다유전자군으로의 진화 경로
과정이 가장 잘 연구된 것은 사람의 글로빈 다유전자군
이다. 사람 글로빈 유전자는 약 7 ~ 8 억 년 전에 하나의 조상 유전자가 중복되어 근육
에서 산소 운반을 담당하는 마이오글로빈 유전자와 적혈구에서 산소 운반을 담당하는
헤모글로빈을 생성하는 글로빈 조상 유전자로 분화되었다. 글로빈 조상 유전자는 약
5 억 년 전에 다시 중복되어 α- 글로빈 유전자와 β- 글로빈 유전자로 분화되었다. α-
글로빈 유전자와 β- 글로빈 유전자는 다시 중복과 분화 과정을 거치면서 각각 독립적인
다유전자군을 형성하였다. 이렇게 글로빈 유전자가 다양한 다유전자군을 구성하고 있는
것은 태아의 발생과 출생 후 성장 및 성체 시기에 따라 산소에 대한 친화력이 조금씩 다
른 글로빈 단백질을 선택적으로 생성할 수 있게 하는 데 매우 중요한 역할을 하기 때문이
다. 글로빈 유전자와 같은 다유전자군의 진화 양상은 단백질 분해 효소인 트립신- 키모
트립신 다유전자군과 동물의 시각 색소인 로돕신 다유전자군의 구성에서도 발견된다.

확인 문제

01 유전체와 염색체의 차이를 설명하시오.

02 사람 유전체에서 가장 많이 차지하고 있는 유전자들을 기능에 따라 3 개만 서술하시오.

03 다유전자군을 형성하는 유전자들의 유사점과 차이점을 설명하시오.

160
 III 유전자의 구조와 발현

중단원 마무리

중단원 요약

유전자의 본체가 DNA라는 사실은 형질 전환 실험과 형질 도입 실험에 의해서 실험적으로 증명되었다.

유전자는 효소를 만든다는 ‘1 유전자 1 효소설’은 비들과 테이텀에 의해 붉은빵곰팡이 돌연변이체를 이용해 증명되었다.

핵산인 DNA와 RNA의 구성 성분은 인산, 당, 그리고 4 종류의 염기로 구성되어 있다.

핵산은 뉴클레오타이드의 중합체를 이룬 폴리뉴클레오타이드 사슬이며, DNA는 이 사슬 두 개로 구성된 이중 나선 구조

이다.

일반적으로 유전체의 크기가 큰 진핵생물보다 유전체가 작은 원핵생물의 유전자 밀도가 크다.

진핵생물의 유전체에는 원핵생물과 달리 반복 서열이 많고, 다유전자군이 존재한다.

DNA 복제는 왓슨과 크릭이 제시한 상보적 염기쌍 법칙에 따라 반보존적으로 복제된다.

DNA 복제는 복제 원점에서 시작되고, 복제 분기점을 따라 선도 가닥에서는 연속적으로 일어나지만 지연 가닥에서는 조

각조각 불연속적으로 일어난다.

DNA 중합 효소는 복제 시 생기는 오류를 직접 교정한다.

진핵세포는 DNA 복제 시 뉴클레오솜의 해체와 재구성을 통해 염색질 구조를 유지한다.

진핵세포의 선형 DNA는 말단 소체 중합 효소에 의해 말단 소체의 길이가 짧아지는 것을 막을 수 있다.

핵심 역량 c h e c k ! : 탐구

1 . 활동 목표
세포 분열 과정에서 진핵세포의 선형 DNA가 거듭되는 복제에도 짧아지지 않는 이유를 이해할 수 있다.

2. 문제 상황
선형 DNA는 말단 소체 중합 효소에 의해 말단 소체의 길이가 연장되어도, 최종적으로 남는 말단 부위는 단일 가닥
의 사슬이 노출된다. 세포는 이런 구조를 보호하기 위해서 다양한 전략을 사용한다.

3. 더 생각해 보기
(1 ) 진핵세포는 선형 DNA의 말단의 구조를 어떻게 변형시켜 보호할 수 있는지 조사해 보자.
(2) 진핵세포의 말단 소체 길이가 계속 짧아진다면 세포에서는 어떤 일이 일어날 수 있는지 조사해 보자.

161
3 유전자의 발현과 조절

01 R N A 종류와 합성
02 유전부호와 단백질 합성
03 유전자 발현의 조절
03 유전자 변이와 유전체의 진화

생각 열기
사람의 몸을 구성하고 있는 모든 세포의 유전 정보는 동일하다. 그러나 발생 분화 과정을 거치면서 여러 종류의 최
종 분화된 세포로 나누어진다. 이 발생 분화 과정에서 모든 유전자가 발현되는 것은 아니고, 발생 단계에 따라 필
요한 유전자만 발현된다. 면역 세포는 면역 글로빈 유전자가 발현되지만, 간세포나 피부 세포에서는 발현되지 않
는다. 결과적으로 서로 다른 유형의 세포는 다른 유전자 발현 양상을 유지하기 위해 유전자 발현이 정교하게 조절
되어야 한다. 이제 유전자의 구조, 발현, 조절 방법을 알아보자.
 III 유전자의 구조와 발현

RNA 종류와 합성
01 학습 목표 ■ 생명 중심 원리와 유전자 발현의 단계를 설명할 수 있다.
■ 전사에 의해 합성되는 R NA 종류를 설명할 수 있다.
■ 전사 과정을 설명할 수 있다.

유전자의 역할이 폴리펩타이드 사슬을 합성하는 것으로 밝혀지면서, 그 유전 정보

가 어떤 과정을 거쳐 최종적으로 폴리펩타이드로 발현되는지에 대한 여러 가지 제안
이 등장했다.

1 생명 중심 원리(C e n tr a l D o g ma )

1958 년 크릭은 DNA의 유전 정보는 스스로 복제되거나 RNA로 전달되었다

가 최종적으로는 단백질의 아미노산 서열로 발현된다는 생명 중심 원리( central
dogma)를 제안하였다.
DNA 의 염기 서열이 RNA 의 염기 서열로 전달되는 과정을 전사라고 하고,
RNA 의 염기 서열이 다시 단백질의 아미노산 서열로 전환되는 과정을 번역이라고
한다. 이런 생명 중심 원리는 1970 년대에 RNA 를 유전체로 갖고 있는 바이러스가
일단 DNA 로 역전사되거나 RNA 가 직접 RNA 로 복제된다는 현상이 발견되면서
생명 중심 원리는 일부 수정되었다.
유전 정보가 전사와 번역 과정을 거쳐 발현되는 과정은 유전 물질인 DNA 와 그
산물인 단백질 정보 사이에 상호 대응 DNA

관계가 존재한다는 것을 암시하였다.

복제
1964 년 야노프스키( Yanofsky ,
C )는 대장균의 효소 유전자에 생긴 돌
역전사 전사
연변이 실험을 통해 이와 같은 상호 직
선적 대응 관계를 증명하였다. 그는
R NA
일련의 돌연변이가 대장균의 트립토판 복제

합성 효소를 암호화하는 유전자에 돌

번역
연변이가 생긴 위치와 그로 인해 변화
가 생긴 아미노산의 위치가 일대일로
단백질
대응하도록 일치함을 보여주었다.

[ 그림 III - 34 ] 생명 중심 원리

163
 돌연변이
DNA

정상 단백질 Tyr Le u Thr G ly G ly G ly S er

돌연변이에 의한
C ys A rg Ile A rg Val Asp Le u
아미노산 치환

[ 그림 III - 35 ] 돌연변이에 의한 아미노산의 치환

2 R N A 에는 여러 종류가 있다

세포가 전사 과정을 통해 합성하는 RNA 는 단백질을 암호화하는 m R N A

(messenger RNA)와 단백질을 비암호화하는 ncRNA(noncoding RNA)로 나눌
수 있다. 특정 단백질 유전자의 전사에 의해 합성된 mRNA는 그 단백질의 아미노산
을 합성하는 번역 과정에 이용된다. ncRNA인 rRNA와 tRNA는 단백질 합성 과
정에서 중요한 역할을 담당한다. rRNA는 단백질 합성 기구인 리보솜의 구조와 기능을
수행하는 데 주요 역할을 담당한다. 특히 rRNA는 번역 과정에서 펩타이드 결합을
만드는 효소 활성을 갖고 있다. tRNA는 리보솜에서 코돈과 안티코돈의 상호 작용을
통해 mRNA의 염기 서열을 단백질의 아미노산 서열로 전환시키는 역할을 수행한다.
최근 과학자들은 전사 후 RNA 분자의 화학적 변형, RNA 스플라이싱(splicing),
유전자 발현의 조절 과정에 다양한 ncRNA 가 필수적인 역할을 한다는 사실을 발견
하였다. 이 중에는 유전자 발현의 조절에 관여하는 마이크로 RNA (micro RNA,
miRNA)와 소형 간섭 RNA (small interfering RNA, siRNA)가 있다. 또한
mRNA의 전사 후 변형 과정에 관여하는 작은 핵 RNA (small nuclear RNA,
snRNA ), rRNA 와 tRNA 의 염기 구조를 변형시키는 데 관여하는 작은 핵인
RNA(small nucleolar RNA, snoRNA)도 ncRNA이다.

암호화 RNA 비암호화 RNA

특정 유전자 염색질의
단백질 합성에 스플라이솜의 인에서 rRNA 의
아미노산을 침묵 과정에 구조 변화에 관여
관여 기능에 관여 변형에 관여
운반 관여

miRNA s iRNA
유전자 조절에 관여 유전자 조절에 관여

[ 그림 III - 36 ] R N A 의 종류

164
 III 유전자의 구조와 발현
3 원핵세포에서도 R N A 가 합성된다

RNA 를 합성하는 전사 과정은 DNA 복제 과정과 유사하다. DNA의 이중 나선

이 풀리면서 RNA 중합 효소가 한 가닥의 DNA를 주형으로 하여 그와 상보적인 서
열의 RNA 가닥을 합성한다. 그러나 DNA 합성과 달리 RNA 합성 과정에서는 타
이민(T ) 대신에 유라실(uracil, U )이 아데닌(A )과 상보적인 염기쌍을 이룬다. 한편
전사는 DNA 복제와 달리 DNA의 두 가닥 가운데 하나만 주형으로 사용하여 단일
가닥의 RNA를 합성한다.

① 원핵세포의 R N A 중합 효소
원핵세포의 RNA 중합 효소는 DNA 중합 효소와 같이 3´- 말단에 존재하는 뉴클
레오타이드의 하이드록시기(- OH )에 새로운 뉴클레오타이드를 첨가해 5´ → 3´ 방향
으로 RNA를 합성한다. 대장균의 RNA 중합 효소는 소단위체인 a , b , bl , ~ ,
v 의 5 개 소단위체로 구성된다. 특히 a 2 bbl~ 상태의 핵심 효소(core enzyme )에
시그마 인자(sigma factor , δ)가 결합하면 완전 효소를 이룬다.
RNA 중합 효소는 전사를 위해 특정 유전자의 프로모터에 처음 결합하는 과정에
서는 완전 효소 상태이다.
그러나 일단 전사가 시작되면 v 는 떨어져 나가고 핵심 효소만 남아 전사를 계속하
다가 전사 종결 서열에서 전사를 멈춘다. RNA 중합 효소가 전사를 완료하면 RNA
중합 효소와 합성된 RNA가 DNA로부터 분리된다.
대장균의 모든 유전자는 한 종류의 RNA 중합 효소에 의해서 전사된다. 그러나
대장균은 한 종류의 핵심 효소와 다양한 종류의 v 인자를 갖고 있어 완전 효소의 다양
성을 증가시킨다. 열 충격이나 질소원 고갈 등 특별한 환경 조건에서만 활성을 보이는
다양한 종류의 v 인자가 존재한다.
이런 특정 v 인자가 공통적인 핵심 효소와 결합하여 특정 조건에서 필요한 일련의
유전자 집단을 동시에 전사할 수 있다. 그러므로 v 인자에 따라 서로 다른 유전자 집
단이 선별적으로 전사될 수 있다.

D N A 이중 가닥
3´ 비주형 가닥
ω
α α
5´
주형 가닥 3´ β´ β
5´
3´
σ
전사 방향
R N A 5´

[ 그림 III - 37 ] 전사의 방향과 주형 가닥 [ 그림 III - 38 ] 대장균의 R N A 중합 효소

165
 ② 원핵세포의 R N A 합성 과정
공통 서열 RNA 중합 효소가 특정 유전자의 전사 개시를 위해 처음 결합하는 DNA의 위
c ons e ns us s e que nc e
치를 프로모터라고 한다. 과학자들은 전사 개시와 관련된 프로모터 서열을 표시하
유전자의 특정 위치에 가장 많이
존재하는 서열
기 위하여 전사 개시 지점을 +1 로 정하고, RNA로 합성되는 서열은 + 로, 전사 되
지 않는 서열은 - 로 표시한다. 많은 원핵세포 유전자의 프로모터 서열을 분석한 결
과, 서로 다른 유전자들도 진화 과정에서 잘 보존된 공통적인 염기 서열을 보인다.
특히 프로모터의 -10 지역에는 5 ′- TATAAT- 3 ′ 서열이, -35 지역에서는 5 ′
- TTGACA- 3 ′ 서열이라는 공통 서열(consensus sequence)이 존재한다. 일반
적으로 프로모터의 서열이 공통 서열에 가까울수록 전사가 잘 일어난다.

간격

상위 요소 - 35 -10
(A T- 풍부) 지역 지역
+1
5´ 3´
- 60 - 40

[ 그림 III - 39] 박테리아의 전형적인 프로모터 구조

전사 개시 과정에서 RNA 중합 효소의 v 인자가 – 35 지역을 인식하여 완전 효소

를 프로모터에 결합시킨다. 완전 효소가 -35 지역으로부터 내려오다가 AT 서열이
풍부한 -10 지역에 도달하면 DNA의 이중 나선이 풀리고 RNA 합성이 시작된다.
이렇게 전사 개시를 위해 이중 나선이 풀린 프로모터를 열린 프로모터라고 한다.

전사 개시
- 35 서열 공통 서열 - 1 0 서열
유전자

[ 그림 III - 40 ] 원핵세포 프로모터의 공통 서열

RNA 중합 효소는 DNA 중합 효소와 달리 시발체가 없는 상태에서 전사를 시작

할 수 있다. 일단 완전 효소가 전사 개시를 시작하면 v 인자는 완전 효소로부터 떨어
져 나온다. 핵심 효소는 전사를 계속하여 RNA를 신장시키다가 DNA 의 전사 종결
신호에 도달하면 RNA 합성을 멈추고, 합성된 RNA 사슬을 방출한다. 이제 RNA
중합 효소는 DNA 에서 분리되어 또 다른 유전자로부터의 전사 개시를 준비한다.
만일 RNA 중합 효소가 특정 유전자의 전사를 종결할 수 없다면 인접한 유전자의
전사를 계속할 것이다. 그러므로 DNA 에는 RNA 중합 효소로 하여금 전사를 종결
할 수 있는 특정 서열이 존재해야 한다.

166
 III 유전자의 구조와 발현
원핵세포에는 RNA 중합 효소의 전사 과 DNA 에 비특이적으로
결합한 중합 효소
정을 종결하는 신호로 작용하는 2 종류의 종 프로모터
σ
- 35 - 1 0 + 1
결 서열이 존재한다. - 35와 - 1 0 프로모터 서열에
시그마 소단위체의 특이적 결합
첫째는 RNA 중합 효소가 종결 신호에 닫힌- 프로모터 복합체
σ
도달하면 외부적인 요소의 관여 없이 효소 스 - 35 - 1 0+ 1

전사 개시 주변의 DNA 의 풀림
스로 전사를 종결시킬 수 있다. 이 서열이 전 열린- 프로모터 복합체

사되면 새로 합성된 RNA 의 3´ - 말단 근처 - 35

σ
- 1 0+ 1
전사 개시
에 줄기- 고리(stem - loop ) 구조가 형성되
고, 그 뒤에 약 8 개의 UUUUUUUU가 연 σ
+1
속적으로 신장되어 주형 DNA 와 A : U 결
σ
합이 형성된다. 줄기- 고리 구조는 RNA σ의 방출

합성 구조를 교란시키고, 이어지는 8 개의

+1 R NA 사슬의 신장
A : U 결합은 적은 수의 수소 결합으로 인해 R NA

새로 합성된 RNA 가 주형 DNA 로부터 쉽

게 탈락돼 전사가 종결된다. +1

둘째는 전사 종결을 위해 t 인자( R h o

[ 그림 III - 41 ] 원핵생물의 전사 개시 과정
f a c t o r )라 불 리 는 단 백 질 을 필 요 로 한
다. 이 경우의 종결 신호는 줄기- 고리 구조는 존재하지만, 이어지는 약 8 개의
UUUUUUU가 없어 RNA가 DNA 주형으로부터 쉽게 분리되지 않는다. 그러므
로 t 인자가 줄기- 고리에 멈춰 있는 RNA 중합 효소의 구조에 영향을 미쳐 DNA-
RNA 혼성 구조를 해체함으로써 전사를 종결한다.

역반복 서열
5´
DNA 5´ C C C AG C C C G C C TAATG AG C G G G C TTTTTTTTTG AAC AAAA UUUUUUU

G G G TC G G G C G G ATTAC TC G C C C G AAAAAAAAC TTG TTTT 3´

3´

RNA 5´ C C C A G C C C G C C UA A UG A G C G G G C UUUUUUUU 3´

종결 줄기- 고리 구조로 A
접힌 전사체 A U
U G 5´
UUUUUUU
C A 3´
C G
A, U G C
A C C A
U G C A , UC
C C A, U
G C
5 ´C C C A U UUUUU UU 3´ UUUUUUU

5´
G 결실 3´

[ 그림 III - 42 ] 원핵세포의 전사 종결 과정

167
 3 진핵세포의 R N A 합성에는 전자 인자가 관여한다

진핵세포의 전사는 핵 내에서 이루어진다. 진핵세포의 유전체는 원핵세포보다 훨씬

길고, 염색질 구조처럼 복잡한 형태로 존재하기 때문에 전사 개시 과정이 복잡하다. 진
핵세포에서 전사 개시를 위해 우선 응축된 염색질의 구조가 풀어져야 RNA 중합 효소
가 프로모터에 접근할 수 있다. 이렇게 응축된 염색질 구조를 풀고, RNA 중합 효소
의 접근을 유도하기 위해서는 사전에 전사 인자라는 다양한 단백질이 먼저 작용해야 한
다.

① 진핵세포의 R N A 중합 효소
진핵세포는 원핵세포와 달리 3 종류(Ⅰ, Ⅱ, Ⅲ)의 RNA 중합 효소에 의해서 서
로 다른 유전자들이 전사된다. 중합 효소Ⅰ은 리보솜의 구성 요소인 세 종류의
rRNA ( 28S , 18S , 5 . 8S )를 합성한다. 중합 효소Ⅱ는 단백질 합성에 필요한
mRNA 와 유전자 발현에 관여하는 마이크로 RNA (miRNA )를 합성한다. 중합
효소Ⅲ은 5S rRNA 와 tRNA , 스플라이싱에 관여하는 일부 snRNA 를 합성한다.
진핵세포의 세 종류의 RNA 중합 효소는 알광대버섯이라는 독버섯에서 추출한 알
파- 아마니틴( a - amanitin )이라는 독물질과 액티노마이신 D (actinomycin D )
라는 항생제에 대한 효소 활성의 억제 정도로 구별된다. 알파- 아마니틴은 RNA 중
합 효소Ⅱ의 RNA 사슬 연장 작용을 강력하게 저해하지만, 중합 효소Ⅰ의 활성은 전
혀 억제하지 못한다. 반면에 액티노마이신 D 는 이중 가닥 주형 DNA 에 결합하여 이
중 나선을 풀 수 없게 만들어 전사를 방해한다. 특히 중합 효소Ⅰ의 활성이 이 물질에
의해 가장 크게 억제된다. 이런 전사 방해 물질을 이용하여 어느 유전자가 어느 중합
효소에 의해 전사되는지가 밝혀졌다.

[ 표 III - 3 ] 진핵세포의 R N A 중합 효소의 종류와 특성

항생제 액티노마이신 D 에
효소 위치 R N A 산물
대한 민감성

R NA 중합 효소 I 인 rR NA (28S , 1 8S , 5. 8S ) 매우 민감

R NA 중합 효소 II 핵질 mR NA , 마이크로 R NA 약간 민감

R NA 중합 효소 III 핵질 5S rR NA , tR NA , 스플라이싱 관여 일부 s nR NA 약간 민감

② 진핵세포의 R N A 합성 과정
진핵세포의 전사 개시 과정은 원핵세포보다 훨씬 더 복잡하다. 우선 특정 유전자의
전사가 일어나기 위해서는 그 지역의 염색질 구조가 먼저 풀려야 한다.

168
 III 유전자의 구조와 발현
중합 효소 Ⅱ에 의해서 전사되는 유전자들의 프로모터에는 일반적으로 - 26 ~ TF IID
T ra n s c rip tio n F a c to r II D
- 31 지역에 5´- TATAAA - 3´ 서열로 구성된 TATA 상자가 위치한다. 이
일반 전사 인자
TATA 상자를 포함하는 지역을 핵심 프로모터라고 하며, 원핵세포의 – 10 서열과
TF IIB
유사하다. 원핵세포에서는 RNA 중합 효소가 프로모터에 직접 결합하지만, 진핵세
T ra n s c rip tio n F a c to r II B
포에서는 중합 효소가 프로모터에 직접 결합하지 못한다. 일반 전사 인자라고 부르는
TB P
TFⅡD가 먼저 핵심 프로모터에 결합하여 RNA 중합 효소 Ⅱ의 결합을 촉진한다. T A T A b in d in g p r o te in

TATA 결합 단백질

In r
In itia to r
T F IID

BRE
- 37 - 32 - 31 - 26 - 2 +1 +4 + 28 + 32
B r e c o g n itio n e le me n t
5´ BRE TA TA In r DPE 3´
전사 인자 TFI I B 의 인식 부위

T F IIB TB P DPE
D o wn S tr e a m
[ 그림 III - 43 ] 진핵세포의 핵심 프로모터 구조
P r o mo te r E le me n t

전사 개시 여부에는 RNA 중합 효소가 결합하는 핵심 프로모터 서열뿐만 아니라, 하위 프로모터 요소

효율적인 전사에 필요한 다른 DNA 서열 요소들도 중요하다. 이들은 모두 전사 개시

의 효율을 조절하며, 그들의 위치, 서열 구성, 기능에 따라 다양한 종류로 나뉜다.

TA TA In r
DNA
❶ 전사 인자에 의한
+1 R N A 중합 효소의 결합
R N A 중합 효소

전시 개시 복합체
❺ ❷
R N A 중합 효소의 D N A 이중 가닥이
변형 열린다

종결 복합체 전시 개시 복합체

신장 복합체
❹ 신장 ❸ R N A 중합 효소의
변형

RNA

[ 그림 III - 44 ] 진핵세포의 전사 과정

169
 인핸서 Ⅰ은 유전자 A 의 전사를 촉진 인핸서 Ⅱ는 유전자 B 의 전사를
하나, 격리자 때문에 유전자 B 에는 촉진하나, 격리자 때문에 유전자
영향을 주지 못한다. 격리자- A 에는 영향을 주지 못한다.
결합단백질
X X
유전자 A 프로모터 인핸서 Ⅰ 격리자 인핸서 Ⅱ 프로모터 유전자 B

전사 개시점 전사 개시점

[ 그림 III - 45 ] 격리자(in s u la to r )의 위치와 역할

진핵세포에서는 핵심 프로모터에 결합하는 일반 전사 인자들뿐만 아니라 분화된 세

포 종류에 따라 특정 유전자의 인핸서에 결합하는 활성 전사 인자들이 함께 작용한다.
각각의 전사 인자는 프로모터 또는 다른 조절 부위의 특정 염기 서열에 결합하는 단백
질로, RNA 중합 효소 Ⅱ와 상호 작용하여, 특정 종류의 세포 또는 특정 조건하에서
의 전사 개시 여부 또는 전사 수준을 조절한다.
특히 특정 세포에서 특정 유전자가 선택적으로 발현되기 위해서는 이 유전자의 핵심
프로모터에 일반 전사 인자가 결합하고, 수천 염기 서열이나 떨어져 있는 인핸서에 특
정 활성 인자가 결합해야 한다.
인핸서가 핵심 프로모터로부터 수천 염기 서열 이상 떨어져 있는 경우에는 인핸서에
결합하는 활성 인자의 역할이 중요하다. 이 활성 인자가 인핸서에 결합하여 매개자 단백
질 복합체를 통해 핵심 프로모터에 결합하고 있는 일반 전사 인자와 상호 작용한다. 이
런 상호 작용이 중합 효소 Ⅱ로 하여금 그 유전자의 전사 개시와 수준을 결정한다.

진핵생물의 활성 인자 단백질

TA TA 상자 전사 개시
인핸서
(활성 인자 보편 전사 인자, 매개자 및
단백질 결합 부위) R NA 중합 효소의 결합

활성 인자 단백질

매개자

R NA 중합 효소 Ⅱ
전사 개시

[ 그림 III - 46 ] 전사 개시와 인핸서의 역할

진핵세포의 전사 과정은 핵 속에서 일어나고, 번역은 세포질에서 일어나기 때문에

mRNA 합성과 단백질 합성 과정은 공간적・ 시간적으로 격리된다. 다넬(Darnell,
J . ) 등은 1970 년경 세포질에서 단백질 합성에 이용되는 mRNA가 핵 속에서는 더
큰 일차 전사체 분자로 합성된다고 제안했다. 그리고 이런 mRNA의 일차 전사체 분

170
 III 유전자의 구조와 발현
자들은 핵 속에서 성숙한 mRNA로 가공된다고 주장했다.
실제로 핵 속에서 합성된 일차 전사체 mRNA는 세포질로 나가기 전에 여러 단계
의 가공 과정을 거치면서 구조 변화가 일어난다.

신장
개시 모자 씌우기
스플라이싱
p o ly - A 꼬리 달기 종결

TTA TTT

A
인트론 U
A
A
스플라이싱된 A
A

모자 씌우기 효소 인트론
스플라이싱 인자

종결

3´ A A A A A A A A A 5´
p o ly (A ) ta il

[ 그림 III - 47 ] 진핵세포의 전사 후 가공 과정

4 R N A 전사 후에는 가공 과정을 거친다

① 5´ - 모자 씌우기와 p o l y - A 꼬리 달기
제일 먼저 합성되어 나타나는 mRNA 의 5´- 말단 부위에 변형된 구아닌 뉴클레
오타이드가 첨가되어 모자를 쓴 형태와 같은 5´- 모자 구조가 생긴다. 이렇게 형성된
5´- 모자는 mRNA가 핵 속에서 분해되는 것을 막아 주고, 핵공을 통해 세포질로 나
오는 데 중요한 역할을 한다.
진핵세포에서 전사가 완료된 mRNA의 3 ′- 말단 역시 변형된다. mRNA의 3 ′-
말단으로부터 약 20 뉴클레오타이드 위쪽에 AAUAAA 서열이 존재한다. 이 서열
에 특정 효소가 결합하여 약 10 ~ 35 개 염기 서열 아래 지점을 절단하고, 이 절단 부
위에 아데닌 뉴클레오타이드를 약 250 개까지 첨가하여 poly - A 꼬리를 만든다. 이
poly - A 꼬리는 mRNA의 안정성을 유지하는 데 중요한 역할을 한다. 흥미로운 사
실은 이 poly - A 꼬리가 일부 원핵세포의 mRNA에서도 발견되는 반면에, 히스톤
단백질을 암호화하는 mRNA에서는 발견되지 않는다는 것이다.

② 스플라이싱과 세포질로의 수송
1977 년 베게트(Begert, S ) 등은 동물 바이러스 유전자에 단백질의 암호화 서열
로 발현되지 않는 내부 서열이 더 존재한다는 실험적 증거를 제시하였다. 즉 초기 전
사체에 존재하던 이런 내부 서열이 성숙한 mRNA가 되기 전에 제거되고, 이렇게 제
거되는 서열을 인트론(intron)이라고 한다. 반면에 제거되지 않고 성숙된 mRNA에
남아 있는 서열을 엑손(exon)이라고 한다.

171
 엑손1
5´ S S 가지 형성 위치 3´ S S
엑손2
한 유전자 내에 들어 있는 길고 많은 수의 인트론을 제거
5´ GU A AG 3´
하고, 단백질 암호화 서열인 엑손들만 연결하는 스플라이싱
U1
5´ GU A AG 3´ (splicing )은 매우 복잡한 과정이다.

U2
만일 스플라이싱 과정에 이상이 생기면 최종적으로 단백
질의 암호화 서열에 변화가 생겨 정상적인 기능을 갖는 단
UG 백질의 합성이 불가능해진다. 스플라이싱은 스플라이세오
U1

U2 솜(spliceosome)이라는 매우 큰 복합체에 의해서 이루어

A AG 3´
진다. 스플라이세오솜은 소형 핵 RNA(small nuclear
U 4/ U 6 U5 RNA)들이 단백질과 결합한 상태인 소형 핵 RNA 단백질
복합체(small nuclear ribonucleoprotein, snRNP)들

5´ 로 구성되어 있다. snRNP는 유라실(U ) 잔기가 많기 때문

UG
U5 에 U1 , U2 , U4 , U5 , U6 등으로 표기한다.
U1

U2 U 4/ U 6 스플라이세오솜은 인트론과 엑손의 연결 부위에 존재하

A AG 3´
는 공통 서열(consensus sequence)을 정확하게 인식하여
U4 올가미 형태의 절단하고, 엑손의 말단을 서로 연결하여 성숙된 mRNA를
U1 중간 산물 형성
만들어 낸다. 이때 인트론의 5 ′- 말단에 존재하는 GU 서열
U6 과 3 ′- 말단에 존재하는 AG 서열은 스플라이세오솜의 구성
5´

U2
U
G U5
요소인 snRNP가 인트론과 엑손의 연결 부위를 정확하게
A AG 3´
인식하는 데 중요한 역할을 한다. 인트론의 5 ′- 말단이 먼저
인트론 전달
엑손의 연결 절단되어 인트론 내부에 존재하는 분지점의 아데닌(A )에
결합하고, 인트론의 3 ′- 말단이 절단되면서 두 엑손끼리 연
U
G 결된다. 결과적으로 인트론은 올가미 모양으로 떨어져 나와
A AG 5´ 3´
핵 속에서 분해되고, 모든 엑손이 연결된 mRNA가 만들어
[ 그림 III - 48 ] 스플라이싱 과정
진다.
5 ′- 말단에 모자 씌우기, 3 ′- 말단에 poly- A 꼬리 달기,
그리고 인트론 제거하고 엑손 연결하는 스플라이싱 과정 등
모든 전사 후 변형 과정이 끝난 성숙한 mRNA만 핵공을
통해 세포질로 나가 단백질 합성에 이용된다.

확인 문제

01 비암호화 RNA (ncRNA )의 역할을 서술하시오.

02 원핵세포의 전사 개시 과정에서 시그마 인자의 역할을 서술하시오.
03 진핵세포의 전사 과정에서 프로모터에서 매우 멀리 위치한 인핸서가 어떻게 작용하는지 서
술하시오.

04 진핵세포에서 전사 후 변형 과정에는 어떤 것들이 있는지 서술하시오.

172
 III 유전자의 구조와 발현

유전부호와 단백질 합성
02 학습 목표 ■ 유전부호의 실험적 증명 과정을 설명할 수 있다.
■ 유전부호의 보편적 구성과 의미를 설명할 수 있다.
■ 단백질 합성 과정을 설명할 수 있다.

DNA 의 염기 서열이 mRNA 의 염기 서열로 전환되는 전사 과정은 염기의 상보

적 결합 법칙에 따라 DNA 복제 과정과 유사하게 이루어진다. 그러나 RNA 의 염기
서열에 들어 있는 정보는 단백질 합성 과정에서 직접 아미노산 서열로 전환될 수 없
다. 그러므로 정보의 내용과 그 정보를 운반하는 분자가 구조적으로 서로 다른 경우에
는 유전부호와 같은 매개체가 필요하다.

1 유전부호는 3염기로 이루어진다

(a ) 야생형
Wild ty p e
4 종류의 염기로 구성된 mRNA 의 정보가 20 종류의 아미노산으
DN A : A TG C TC C C G A TA A TC G TA TG G C A G G A G
로 이루어진 단백질로 전환되는 단백질 합성이 이루어지려면 적어 단백질: Me t Le u P ro Ile P h e V a l S e r A s p G lu

도 3 개 이상의 염기들의 조합이 이루어져야 한다. 그렇다면 유전부 (b ) 삽입

In s e rtion
A TG G C TC C C G A TA A TC G TA TG G C A G G A G
호는 염기들이 3 , 4 개 아니면 몇 개로 이루어져 있을까? 이 질문에
Me t A la P ro A s p A s n A rg Me t A la G ly
대한 답은 1961 년 크릭 등에 의해서 3 염기로 부호가 구성되어 있다
(c ) De
결실le tion
(T )
는 사실이 실험적으로 증명됨에 따라 알 수 있게 되었다. A TG C TC C C G A TA A TC G TA G G C A G G A G
Me t Le u P ro Ile P h e V a l G ly A rg

(d ) 삽입과
In s e rtion
결실 p lu s d e le tion
① 유전부호의 실험적 규명 (T )
A TG G C TC C C G A TA A TC G TA G G C A G G A G
크릭 등은 cⅡ 파지의 특정 유전자에 대한 염기 결실 또는 염기 삽입 Met A la Pro A s p A s n A rg A rg A s p G lu

돌연변이체를 만들었다. 염기가 한 개 또는 두 개가 삽입되거나 결 (e ) 삼중

T rip삽입
le in s e rtion
A TG G G G C TC C C G A TA A TC G TA TG G C A G G A G
실되면 파지 단백질의 아미노산 서열이 완전히 다르게 나타났다. 한 Me t G ly L e u P ro Ile P h e V a l S e r A s p G lu

편 3 의 배수에 해당되는 염기들의 수가 삽입되거나 결실된 경우에

[ 그림 III - 49 ] 삼중 부호의 증명 실험
는 돌연변이가 일어난 부위를 제외하고는 대부분 원래의 아미노산
서열이 유지되었다. 또한 그들은 이런 돌연변이체에 다시 동일한 돌연변이 물질을 처
리하면 정상적인 아미노산 서열을 보이는 정상적인 번역 틀로 회복되는 것도 확인하
였다. 결국 이와 같은 실험 결과는 유전부호가 3 염기 암호로 구성되어 있다는 것을 증
명해 주었다.
4 종류의 염기로 3 염기 부호를 구성하면 모두 64 개가 가능하다. 그렇다면 64 개
의 부호는 각각 어떤 의미를 갖는가? 1962 년 니런버그(Nirenberg , M . W . ,
1927 ~ 2010 )와 마테이(Matthaei , J . H . )는 5 '- UUUUUUUUUUUUU - 3 '

173
 같은 인공으로 합성한 mRNA, 20 종류의 아미노산, 단백질 합성에 필요한 효소 등
을 이용해 시험관 속에서 단백질 합성을 시도하였다.
이 실험 결과 페닐알라닌이라는 한 종류의 아미노산만 여러 개 연결된 단백질이 합
성되었다. 결국 UUU 는 페닐알라닌을 의미하는 유전부호라는 것이 밝혀졌다. 그리
고 이들이 UG가 여러 번 반복된 5 ′- UGUGUGUGUG- 3 ′ 같은 인공 mRNA를
합성하여 동일한 단백질 합성 실험을 한 결과, 시스테인과 발린이 반복된 단백질이 만
들어졌다. 즉, 이런 mRNA에 존재할 수 있는 3 염기 유전부호는 UGU 또는 GUG

의 2 종류밖에 없으므로 두 암호는 시스테인이나 발린일 수밖

[ 표 III - 4 ] 코돈 에 없다. 이렇게 다양한 염기 조합의 인공 mRNA로부터 모
두번째 mR NA 염기
U C A G 든 유전부호의 의미를 해석해 냈다.
UUU Phe UC U S er UA U Tyr UG U C ys U
UUC Phe UC C S er UA C Tyr UG C S ys C
U
UUA Leu UC A S er UA A S top UG A S top A
UC G Leu UC G S er UA G S top US S Trp G ② 유전부호의 구성과 의미
C UU Leu CCU Pro C AU His CGU A rg U
C UC Leu CCC Pro C AU His CGC A rg C 모든 유전부호를 해석해 본 결과, 64 개의 암호 가운데 61
세번째 mR NA 염기
첫번째 mR NA 염기

C
C UA Leu CCA Pro C AA G ln CGA A rg A
C UG Leu CCG Pro C AG G ln CGG A rg G 개는 특정 아미노산을 암호화하는 코돈들이고, 나머지 3 개는
A UU Ile AC U Thr AAU Asn AG U S er U
A UC Ile AC C Thr AAC Asn AG C S er C
어떤 아미노산도 암호화하지 않는 종결 코돈이다. 그리고 세
A
A UA Ile AC A Thr AAA Lys AG A A rg A
A UG Met AC G Thr AAG Lys AG G A rg G 포 속에서 모든 단백질 합성은 메싸이오닌으로부터 시작되기
G UU Val GCU A la G AU Asp GGU G ly U
때문에 이 아미노산에 대한 코돈인 AUG 를 개시 코돈이라고
G UC Val GCC A la G AC Asp GGC G ly C
G
G UA Val GCA A la G AA G lu GGA G ly A
G UG Val GCG A la G AG G lu GGG G ly G
한다. 3 개의 종결 코돈을 제외한 61 개의 코돈은 20 종류의
아미노산 수보다 많다. 그러므로 특정 아미노산에 대해 코돈
의 수가 둘 이상인 경우가 많다. 특히 코돈의 세 번째 염기가
아미노산
아미노산 AA
어느 것이든 동일한 아미노산을 암호화하는 경우가 흔하다.
아미노산결합부위
아미노산 결합 부위
한 아미노산에 대한 이와 같은 코돈의 중복성은 코돈의 세
어댑터
어댑터
번째 염기에 다른 염기로 바뀌는 돌연변이가 생겨도 단백질
A G A A G G A
C C U C U U C C 의 아미노산 서열에는 변화가 일어나지 않게 한다. 그러므로
mR NA 5 ′ 3′
코돈의 중복성은 돌연변이가 생물에 미치는 치명적인 영향을
한
한 아미노산을
아미노산을
암호화하는
암호화하는코드코드
최소화하는 방향으로 진화된 것으로 추정된다.
[ 그림 III - 50 ] 크릭의 어댑터 가설 지구상에 존재하는 모든 생물은 거의 동일한 유전부호를

사용하고 있다. 이런 유전부호의 보편성은 한 생물의 유전자가 다른 생물의 세포 속에

서도 동일한 아미노산 서열을 가지는 단백질이 합성될 수 있게 한다.
이와 같은 유전부호의 보편성은 사람의 중요한 유전자를 박테리아 세포 속에서 발
현시킬 수 있게 하는 유전 공학의 기초가 된다. 그러나 사람에게 병을 일으키는 바이
러스 유전자도 사람 세포 속에서 동일한 암호의 의미대로 해석되어 바이러스가 증식
되게 만든다.

174
 III 유전자의 구조와 발현
2 단백질이 합성되는 과정이 번역이다

유전자 발현의 최종 과정은 mRNA로부터 단백질이 합성되는 번역 과정이다.

번역이 일어나는 장소는 세포질에 있는 리보솜이다. 리보솜에서 mRNA의 염기
서열에 따라 유전부호의 번역이 이루어지기 위해서는 코돈을 읽어 내는 과정과 그에
따라 아미노산들을 연결시키는 펩타이드 결합을 만드는 과정이 일어나야 한다. 1958
년 크릭은 mRNA의 코돈 순서에 따라 해당되는 아미노산을 리보솜으로 운반해 오는
어댑터 분자가 존재할 것이라고 예측하였다. 1965 년 홀리(Holley, R . )는 크릭이 예
측한 아미노산을 운반하는 어댑터가 tRNA라는 사실을 발견하였다.
O H +
C C NH3
O
① 단백질 합성 기구 R
A TP
리보솜으로 아미노산을 운반해 오는 tRNA는 작은 분자로서 클로버 모양
P P i
의 평면 구조와 ‘L ’자 형태의 입체 구조를 갖는다. tRNA에는 mRNA에 존
재하는 각각의 3 - 염기 코돈을 인식하는 3 - 염기 안티코돈 부위가 존재한다. O H +
C C NH3
그리고 tRNA의 3 ′- 말단에는 아미노산이 결합되는 5 ′- CCA - 3 ′ 서열이 A MP O
R
아미노아실 A MP
존재한다. 아미노아실 tRNA 합성 효소(aminoacyl tRNA synthetase)
는 각각 해당되는 특정 아미노산만 tRNA 에 결합시킨다. 일단 정확한
tRNA와 아미노산이 결합되면 리보솜에서 tRNA의 안티코돈이 mRNA의
해당되는 코돈을 정확하게 인식해야 정확한 번역이 일어난다. tR N A A MP

일반적으로 모든 생물에서 tRNA 의 종류가 코돈의 수보다 적다. 그러

므로 한 아미노산을 운반하는 tRNA 의 안티코돈은 2 개 이상의 다른 코
돈과 상호 인식이 가능하다. 이것은 tRNA 의 안티코돈의 첫 번째 염기와 O H +
CCA C C NH3
mRNA 에 존재하는 코돈의 3 번째 염기 사이의 수소 결합이 처음 두 개의 O
R
염기쌍보다 약하게 결합하기 때문에 가능하다. 아미노아실 tR N A

S er S er
tR N A
[ 그림 III - 51 ] 아미노아실 tR N A 합성

코돈의 세 번째
안티코돈 염기에서의 상보적
결합은 일반적인
원리에서 벗어난다. 유동성 위치
AGG AGG
5´ UC C UC U 3´

코돈
안티코돈에 있는 G 는 . . . 또는 U와
C 와 짝을 이루거나, . . . 짝을 이룬다.

[ 그림 III - 52 ] 동요 염기쌍의 예

175
 크릭은 1965 년 코돈의 3 번째 염기와 안티코돈의 첫 번째 염기 사이에는 염기의 상
보적 결합이 엄격하게 적용되지 않는 동요 가설(Wobble Hypothesis)이 존재한다
는 주장을 한 바 있다.
단백질 합성은 세포질에 있는 리보솜에서 일어난다. 리보솜은 소단위체 2개로 구성
되어 있으며, 각 단위체는 rRNA(ribosomal RNA)와 많은 단백질의 복합체이다.
원핵세포의 리보솜은 진핵세포의 리보솜보다 작다. 리보솜에는 mRNA 결합 부위 하나
와 tRNA 결합 부위(A, P, E) 3개가 존재한다. A (aminoacyl) 부위는 아미노산이 채
워진 tRNA가 들어오는 자리이고, P (peptidyl) 부위는 합성 중인 펩타이드를 부착
하고 있는 tRNA 가 위치하는 자리이며, E (exit) 부위는 펩타이드 결합이 형성된 빈
tRNA가 리보솜을 빠져나오는 통로이다.
리보솜
3´ U C 5´ 큰 소단위
A P 자리
Me t 5´ A U G 3´ Me t
Pi
+ ② 단백질 합성 단계
개시 tR N A G TP GDP

mR NA
E A 단백질 합성이 일어나는 번역 과정은 매우 역
5´ 3´ 5´ 3´
개시 코돈 동적이며 복잡하지만, 번역 개시, 사슬 신장, 번
리보솜
m R N A 결합 자리 작은 소단위 역 종결의 세 단계로 나뉜다. 번역에 참여하지 않
[ 그림 III - 53 ] 번역 개시 준비 과정 는 리보솜은 대단위체와 소단위체가 분리된 상
태로 존재한다. 번역 개시는 개시 인자(initiation factor) 단백질의 도움을 받아 소
단위체의 P - 부위에 메싸이오닌이 채워진 개시 tRNA가 결합하는 것이다. 이때
mRNA의 5 ′- 말단 모자 구조가 소단위체에 의해 인식되어 개시 복합체(initiation
complex)를 형성한다.
특히 원핵세포에서는 mRNA 의 5 ′- 말단 근처에 있는 5 ′- AGGAGGU - 3 ′라
는 리보솜 결합 부위가 리보솜 소단위체의 구성 요소인 16S rRNA 의 3 ′- 말단 근처
의 일부 염기 서열과 상보적으로 결합한다. 이렇게 개시 tRNA 의 안티코돈이 P 부
위에서 mRNA 의 AUG 개시 코돈과 정확하게 자리 잡게 되면 드디어 대단위체까
지 결합된다. 이제 두 번째 아미노산이 채워진 두 번째 tRNA 가 A - 부위에 자리를
잡으면 단백질 합성 기구가 완성된다.
과학자들은 펩타이드 전이 효소의 활성이 리보솜 단백질이 아닌 리보솜의 대단위체
구성 요소인 23S rRNA 의 일부 구조에 존재한다는 것을 확인하였다.
첫 번째 펩타이드 결합이 형성되면 사슬 연장 인자가 GTP 가수 분해로 나오는 에
너지를 이용해 리보솜이 다음 코돈으로 이동한다. 이때 P - 부위에 있던 tRNA 는
E - 부위를 통해 리보솜으로부터 방출되고, 펩티드 사슬이 부착된 A - 부위의 tRNA
는 P - 부위로 이동한다. 이렇게 리보솜이 mRNA 를 따라 이동하면서 펩티드 사슬을
신장시킨다. 리보솜이 펩티드 사슬을 신장하다가 UGA , UAG , UAA 와 같은 종
결 코돈에 도달하면 번역이 멈춘다. 아미노산으로 채워진 tRNA 가 더 들어오지 않

176
 III 유전자의 구조와 발현
아 비워진 A - 부위는 tRNA 구조와 유사한 방출 인 폴리펩타이드의
아미노기 말단
자(release factor )라는 단백질이 들어와 결합한 E 코돈 인식
mR NA 3´
다. 이제 합성된 단백질을 부착하고 있던 P - 부위의 다음 아미노아실 tR N A 를 5´ P A
받을 준비가 된 리보솜 s ite s ite G TP

tRNA 가 방출 인자의 작용으로 리보솜에서 유리되 G D P + Ⓟ1

면 단백질 합성이 완전히 종결된다.

E E

P A P A
방출 인자 떨어진
폴리펩타이드 G D P + Ⓟ1
이동 펩타이드 결합의 형성
G TP
5´

3´ E
5´ 3´ 5´
2 G TP 3´
P A
종결 코돈 2 GDP+ 2 Ⓟ1
(U A G , U A A 또는 U G A )

[ 그림 III - 55 ] 단백질 합성 종결 [ 그림 III - 54 ] 펩타이드 형성과 사슬 신장

이제 리보솜의 소단위체들이 해체되면서 mRNA 가 유리되면, 또다시 새로운 단백질

합성의 과정이 시작될 수 있다.
한 mRNA 분자의 개시 코돈부터 단백질 합성이 진행되면서 mRNA 의 5 ′- 말단
부터 리보솜을 빠져나온다. 이렇게 리보솜에서 빠져나온 mRNA 의 개시 코돈 부위
는 또 다른 리보솜과 결합하여 또 다른 R NA 중합 효소

단백질 합성을 시작할 수 있다. 결과적

DNA
으로 하나의 mRNA 에 많은 수의 리 mR NA

보솜이 결합하여 동시에 동일한 단백 폴리솜

질을 합성하는 폴리솜이 형성된다. 이

전사 방향
런 폴리솜의 형성은 세포가 똑같은 단
백질을 짧은 시간 내에 많은 양으로 합
R NA 중합 효소 DNA
성할 수 있는 방법이다. 특히 원핵세포
에서는 RNA 중합 효소가 전사를 완 폴리솜

료하기 전에 이미 mRNA 의 5 ′- 말단 폴리펩타이드 사슬

부터 여러 개의 리보솜이 결합하여 단 리보솜

mR NA (5´ e n d )
백질 합성을 시작함으로써 전사와 번
[ 그림 III - 56 ] 대장균의 폴리솜 형성
역이 동시에 연계되어 일어날 수 있다.

확인 문제

01 유전부호가 3 개의 뉴클레오타이드로 구성되어 있다는 실험적 증거를 서술하시오.

02 리보솜은 단백질 합성을 하다가 UGA, UAG, UGG 같은 종결 코돈에서 멈추는 이유를 서술
하시오.

03 원핵 세포에서만 DNA 로부터 전사 중인 mRNA 에 폴리솜이 형성되는 이유를 서술하시오

177
 유전자 발현의 조절
03 학습 목표 ■ 원핵세포에서 나타나는 유전자 발현의 조절을 설명할 수 있다.
■ 진핵세포에서 나타나는 유전자 발현의 조절을 설명할 수 있다.

사람의 모든 세포에 있는 약 20 , 000 개의 유전자가 모든 세포에서 항상 발현되는

것은 아니다. 세포의 종류에 따라 어떤 유전자는 발현되고, 어떤 유전자는 발현되지
않고 억제되어 있다. 그리고 동일한 유전자가 모든 종류의 세포에서 항상 동일한 수준
으로 발현되는 것도 아니다. 이렇게 세포의 종류 또는 환경 조건에 따라 발현되는 유
전자의 선택과 발현 수준은 정교하게 조절된다.

1 원핵세포의 유전자 발현 조절에서는 전사 개시가 가장 중요하다

원핵세포와 진핵세포의 유전자 발현 조절에는 공통점도 있지만 차이점도 많다. 두

종류 세포의 구조, 유전체 구성, 유전자의 세부 구조 등 여러 가지가 원인이 되어 유
전자 발현에 차이점이 나타난다. 일반적으로 원핵세포에서는 전사와 번역이 동일한
장소에서 연계되어 일어나기 때문에 유전자 발현 조절에서 전사 개시 단계가 가장 중
요하다.
반면에 진핵세포의 경우 전사는 핵에서, 번역은 세포질에서 일어나므로 전사와 번
역이 공간적・ 시간적으로 분리되어 있기 때문에 전사, 전사 후 변형, 번역 과정 등 다
양한 단계에서 유전자 발현이 조절된다. 특히 진핵세포는 DNA 가 단백질과 복합체
를 구성하고 있는 염색질의 구조가 유전자 발현의 조절에 중요한 역할을 한다.

오페론 ① 젖당 오페론의 조절
op e ron
1961 년 제이컵(Jacob, F . )과 모노드(Monod, J . )는 원핵세포인 대장균이 젖당
폴리펩타이드를 암호화하는 둘
이상의 유전자와 이 유전자들의
의 유무에 따라 적응하기 위해 필요한 유전자들의 조절 현상을 설명하기 위해 오페론
통합적 전사를 조절하는 프로모 (operon) 모형을 주장했다. 대장균을 포도당이 유일한 탄소원인 배양액에서 배양하면,
터와 작동 부위 서열로 이루어진
다른 탄소원을 이용해 에너지를 얻는 대사 과정은 억제된다. 이러한 대장균을 포도당
유전적 단위
이 없고, 젖당이 유일한 탄소원인 배양액으로 옮겨서 배양하면 어떤 일이 일어날까?
젖당이 대장균 속으로 들어오면 젖당 분해 효소에 의해 젖당이 포도당과 갈락토스
로 분해된다. 그러므로 대장균이 젖당을 이용하려면 일단 세포 속으로 수송한 뒤, 분해
하여 포도당을 얻어 해당 작용을 통해 에너지를 얻을 수 있다. 제이컵과 모노는 젖당을 세포
속으로 운반하는 젖당 투과 효소(lactose permease), 젖당을 분 해 하 는 b - 갈락토시데이
스( b - galactosidase), 그리고 아세틸 전이 효소(transacetylase)를 암호화하는 세

178
 III 유전자의 구조와 발현
유전자가 하나의 오페론을 구성하고 있다고 제안했다.
오페론은 세 효소의 아미노산 서열을 암호화하는 세 부위뿐만 아니라, RNA 중합
효소가 결합하는 하나의 프로모터(promoter), 그리고 오페론의 발현 여부를 결정하
는 스위치 역할을 하는 작동 부위(operator)로 구성되어 있다. 이 오페론이 발현되면
세 효소의 아미노산 서열 정보가 하나의 mRNA 분자로 전사된다.
대장균을 젖당은 없고 포도당만 있는 배지에서 배양하면, 대장균은 포도당을 이용
하기 때문에 젖당 오페론을 억제해야 한다. 이런 조건에서는 젖당 오페론의 구성 요소
가 아닌 별개의 조절 유전자의 산물인 억제 물질이 작동 부위에 결합한다. 이런 상태
에서는 RNA 중합 효소가 프로모터에 결합할 수 없기 때문에 젖당 오페론의 발현이
억제된다.
조절 유전자
프로모터
조절 유전자 작동 부위 오페론 밖에 위치하며, 항상 발
현되어 억제 단백질을 합성한다.
DNA lacI lacZ

RNA 가
만들어
3´ 지지
mR NA 않음
5´ R N A 중합 효소

활성화된
단백질 억제자

(a ) 젖당이 없으면, 억제자는 활성화되고 오페론은 불활성화된다.

la c 오페론

DNA lacI lacZ lacY lacA

R N A 중합 효소
3´
mRNA 5´
mRNA 5´

단백질 β- 갈락토시데이스 젖당 투과 효소 아세틸 전이 효소

알로락토오스 불활성화된
(유도체) 억제자

(b ) 젖당이 존재하면, 억제자는 불활성화되고 오페론은 활성화된다.

[ 그림 III - 57 ] 젖당 유무에 따른 젖당 오페론의 조절

대장균을 젖당은 있고 포도당은 없는 배지에서 배양하면, 대장균은 젖당을 이용해야

하므로 젖당 오페론은 높은 수준으로 발현되어야 한다. 이런 경우 세포 속으로 들어온
젖당이 작동 부위에 결합하고 있는 억제 물질에 결합해 구조를 변형시켜 작동 부위에서
이탈하게 만든다. 이제 RNA 중합 효소는 프로모터에 결합하여 젖당 오페론의 전사를
시작함으로써 젖당을 이용할 수 있게 된다. 이 과정에서 젖당은 억제 물질에 결합하여
젖당 오페론의 발현을 유도하기 때문에 유도 물질로 작용한다.

179
 프로모터 젖당 오페론은 세포 내 포도당의 수준에 의해서도 그
발현이 조절된다. 대장균은 cAMP 결합 단백질(cyclic
DNA
lacI lacZ AMP receptor protein, CRP)을 이용해 세포 내 포도당
C R P 결합 부위 RNA 작동자 의 수준을 감지할 수 있다. 포도당은 cAMP 생성에 필
중합 효소가
결합해서 요한 아데닐릴 사이클레이스(Adenylyl cyclase)에 결합
활성화된 전사된다 m R N A 생산
c A MP 해 그 활성을 억제하여 세포 내 cAMP의 수준을 감소시
C RP
킨다. 이렇게 포도당에 의해 cAMP의 수준이 낮아지면
불활성화된
불활성화된
la c 억제자 결과적으로 활성화된 CRP가 부족해진다. 젖당 오페론
C RP
알로락토오스
은 젖당에 의해 억제 물질을 작동 부위에서 떨어뜨려도,
(a ) 젖당 존재, 포도당 결핍(높은 농도의 c A MP )
활성화된 CRP가 프로모터 근처에 결합하지 못하면 젖
프로모터 당 오페론은 거의 발현되지 않는다.
DNA
대장균을 젖당과 포도당이 함께 들어 있는 배지에서
lacI lacZ

작동자
배양하면 대장균은 포도당을 우선적으로 이용하기 위해
C R P 결합 부위
RNA 서 젖당 오페론은 억제시켜야 한다. 그러나 젖당이 이미
중합 효소가 잘
c A MP 결합하지 않음 세포 내에 존재하므로 억제 물질은 작동 부위에 결합할
불활성화된 불활성화된
수 없어 RNA 중합 효소는 프로모터에 결합할 수 있는
C RP la c 억제자
상태이다. 그러나 세포 내 포도당의 존재는 cAMP의 수
(b ) 젖당 존재, 포도당 존재(낮은 농도의 c A MP ) 준을 감소시키고, 이렇게 감소된 cAMP로 인해 CRP가
[ 그림 III - 58 ] 포도당의 농도에 따른 젖당 오페론의 조절 활성화되지 않아 젖당 오페론의 발현은 잘 이루어지지
않는다. 그러나 배양 시간이 길어져 포도당 수준이 감소
하면 아데닐릴 사이클레이스(Adenylyl cyclase)의 활성 억제가 없기 때문에 세포 내의
cAMP 수준이 증가되고, CRP- cAMP 복합체의 양도 증가되면서 활성화된 CRP의
도움으로 RNA 중합 효소가 프로모터에 더 강하게 결합하여 젖당 오페론의 발현을 증
가시킨다. 이렇게 대장균은 젖당의 유무와 포도당의 수준을 감지하는 두 가지 통로를
이용해 젖당 오페론의 발현을 매우 효율적으로 조절할 수 있다.

② 트립토판 오페론의 조절
대장균에는 대사 과정에 필요한 물질에 의해 유도되는 젖당 오페론뿐만 아니라, 억제
되는 오페론도 존재한다. 아미노산의 일종인 트립토판이 세포 내에 충분한 수준으로 있
으면, 트립토판 합성에 필요한 효소를 암호화하는 트립토판 오페론은 억제된다. 이런 경
우에 트립토판은 억제 물질에 직접 결합하여 억제 물질의 구조를 변형해 작동 부위에 더
강하게 결합하게 만들어 트립토판 오페론을 억제한다. 만일 세포 내 트립토판의 수준이
감소하면 억제 물질에 트립토판이 결합할 수 없어 작동 부위에 강하게 결합할 수 없고, 트
립토판 오페론이 발현되어 트립토판 합성이 시작된다. 이렇게 원핵세포에는 유도성 오페
론과 억제성 오페론이 함께 있으며, 각각 대사 과정의 산물들이 유도 물질 또는 억제 물질로
작용함으로써 환경 조건에 적합한 유전자 발현을 조절할 수 있다.

180
 III 유전자의 구조와 발현
2 진핵세포의 유전자 발현 조절에서는 전사 개시 과정이 중요하다
신호
진핵세포에서의 유전자 조절은 원핵세포보다 훨씬 여러 단계에서 복잡하게
일어난다. 핵 속에서 일어나는 전사 개시 과정은 특정 유전자의 발현 여부와 염색질 핵

그 수준을 결정하는 가장 중요한 조절 단계이다. 염색질 변형

DNA
일단 전사가 시작되면 일차 전사체 RNA에 다양한 구조 변형이 일어나며, 유전자가 전사
가능하게 됨
이런 변형 과정의 각 단계는 유전자 발현의 조절 단계가 된다. 이렇게 변형이 끝 전사
RNA
난 성숙된 RNA만이 핵공을 통해 세포질로 수송되는 과정 역시 유전자 발현
의 중요한 조절 단계이다. 진핵세포에서는 세포질에서 단백질 합성의 번역 과 R N A 가공
꼬리
정과 번역 후 변형 과정 역시 조절 단계가 될 수 있다. RNA와 단백질 모두 캡 핵 내의 m R N A
세포질로 운송
어떻게 빨리 분해되는지, 어디로 수송되는지도 조절 단계로서 작용한다. 세포질
세포질 내의 m R N A
번역
m R N A 분해
① 전사 과정의 유전자 조절
폴리펩타이드
진핵세포의 DNA는 히스톤 단백질 등과 강하게 결합한 염색질 상태이다. 염
절단이나 화학적 변형과
같은 단백질 가공
색질은 많이 응축되어 전사가 일어날 수 없는 이질 염색질과 전사가 가능할 정
활성화된 단백질
도로 풀어져 있는 진정 염색질로 구분된다. 세포 분열 중기를 제외하고 세포의 단백질 분해
세포내 목적지로의 운송
염색체는 세포의 종류와 조건에 따라 이질 염색질과 진정 염색질 부위가 다르
세포 내 기능
다. 그러나 일단 전사가 개시되려면 RNA 중합 효소 등이 유전자의 프로모터에 접 (효소 활성이나 세포 지지 등)

근할 수 있도록 염색질이 풀려야 한다. [ 그림 III - 59 ] 진핵생물의 유전자 조절 단계

염색질의 변형은 히스톤 변형, 염색질 리모델링, DNA의 메틸화 등 다양한

DNA 변형 과정을 포함한다. 히스톤 변형은 각 히스톤 단백질의 아미노 말단에 아세
틸, 메틸, 인산기 등을 결합해 히스톤 구조에 변형을 일으킨다. 세포의 종류와 조건에
따라 특정 유전자 부위의 히스톤 단백질에 있는 아미노 말단의 변형 형태가 결정되고,
그에 따라 염색질의 응축 정도가 정해진다. 염색질은 리모델링 복합체가 세포 내외에
서 발생하는 신호에 의해 특정 유전자 부위의 뉴클레오솜을 제
거하고 밀어내거나 재정렬해 전사 인자의 접근을 통제함으로써
유전자 발현을 조절할 수 있다.
염색질의 구조 변형을 통한 유전자 발현의 조절은 DNA 의 프로모터

사이토신과 같은 특정 염기에 메틸기(- CH 3 )를 첨가하여 메틸 염색질 리모델링 복합체

화(methylation)하는 방법도 이용된다. 메틸화되는 CpG 염

기 서열은 진핵세포의 유전체 전반에 걸쳐 존재하기보다는 주
로 유전자의 5 ′ 말단 프로모터에 밀집된 CpG 섬으로 존재함으 열린 고리의 전파

로써 일반적으로 전사를 억제하는 것으로 알려져 있다. 포유동

노출된
물의 암컷 세포에서 관찰되는 불활성화된 X 염색체가 흔히 메 프로모터

틸화가 집중적으로 되어 있다. 이런 메틸화는 조직 특이적이

고, 한 번 메틸화되면 세포 분열 후 딸세포에 전달되는 경향을
보인다. [ 그림 III - 60 ] 염색질 리모델링에 의한 유전자 발현 준비

181
 발현 조절 프로모터 핵심 프로모터

S V 40 초기 프로모터
GC GC GC GC GC GC

(억제)

전사개시점
메틸화
티미딘 인산화 효소 프로모터
OC T GC C AAT GC TATA
(억제)

단백질이
메틸화된
DNA 에
결합 히스톤 H2B 프로모터
(억제) OC T C AAT C AAT OC T TATA

히스톤 크로마틴
탈아세틸화 리모델링
요소 - 1 20 - 1 00 - 80 - 60 - 40 - 20
복합체

유전자가 T A T A 박스 G C 박스
완전히 C A A T 박스 O C T 박스
억제됨

[ 그림 III - 61 ] D N A 메틸화에 의한 유전자 발현 억제 [ 그림 III - 62 ] 진핵생물의 다양한 프로모터 서열 요소

진핵세포의 유전자 조절은 프로모터 근처, 또는 멀리 떨어져 존재하는 독특한

DNA 염기 서열과 이에 결합하는 전사 인자들에 의해 조절된다. 특히 이런 경우에
전사 인자들이 각자 독자적으로 작용하기 보다는 프로모터 위쪽에 존재하는 서열에
전사 인자들이 다양한 조합을 이루어 결합 함으로써 독특한 유전자 발현 양상을 나타
낼 수 있다. 진핵세포는 이런 방법을 이용해 세포 내부 또는 외부에서 오는 여러 신호
를 통합적으로 감지하여 대처할 수 있게 된다.
사람과 같은 다세포 진핵생물에서는 호르몬이나 신경에 의해 특정 유전자의 발현
이 조절될 수 있다. 신호를 전달하는 세포로부터 신호를 전달받는 표적 세포로 단백질
이나 호르몬 등의 신호 물질이 전달되어 표적 세포의 내부로 신호가 전달되면 특정 유
전자의 발현을 조절할 수 있다. 이 신호 물질이 단백질 호르몬처럼 큰 분자인 경우에는
표적 세포의 세포막에 존재하는 특정 수용체 단백질과 결합함으로써 신호를 세포 안으
로 전달한다. 최종적으로는 활성화된 단백질이 전사 인자를 활성화함으로써 특정 유전
자의 전사를 유도하여 단백질 합성을 일으킨다. 스테로이드 호르몬 등 작은 분자들은
표적 세포의 세포막을 통과하여 세포질 속으로 들어가 핵 속에 존재하는 호르몬 수용
체와 결합하여 호르몬- 수용체 복합체가 된다. 이 복합체는 전사 인자들과 결합하여 그
부위에 있는 유전자의 발현을 유도할 수 있다.
진핵세포에서는 특정 신호에 의해 여러 유전자가 동시에 유도 발현될 수도 있고, 하
나의 특정 유전자가 매우 다양한 신호에 의해서 발현될 수도 있다. 진핵세포에서는 열
충격과 같은 하나의 신호가 주어지면 세포 내의 많은 단백질 구조의 변형을 막고, 심하
게 변형된 단백질을 분해해서 처리하는 데 필요한 여러 유전자들이 동시에 발현된다.
또한 특정 유전자가 다양한 신호에 의해서 유도될 수 있다.

182
 III 유전자의 구조와 발현
인핸서 프로모터

조절 부위 알부민 유전자

크리스탈린(C ry s ta llin ) 유전자

간세포의 핵 렌즈 세포의 핵

이용 가능한
이용 가능한
활성 인자
활성 인자

알부민 유전자 억제

알부민 유전자 발현

크리스탈린(C ry s ta llin ) 유전자 억제

크리스탈린(C ry s ta llin ) 유전자 발현

[ 그림 III - 63 ] 진핵세포의 특이적 전사

열 충격 유전자의 일부는 열 충격이라는 신호뿐만 아니라 스테로이드 호르몬과 같은

신호에 의해서도 유도된다. 이렇게 한 신호에 의해서 다양한 유전자가 발현되고, 다양
한 신호에 의해서 한 유전자가 발현되기 위해서는 핵심 프로모터 이외에 다양한 조절
서열이 존재하고, 그 부위에 결합하여 전사를 유도하는 다양한 전사 인자의 조합적인
작용이 있기 때문에 가능하다.
유전자 발현을 조절하는 방법으로서 유전자의 산물인 RNA나 단백질의 양과 활성
도 조절의 중요한 단계이다. 진핵세포에서 RNA의 양을 신속하게 증가시키는 방법으
로는 유전자 증폭이 있다. 개구리와 일부 어류는 수정 후 신속한 세포 분열에 대응하
기 위해 단백질 합성을 급격히 증가시킬 유전자 집단을 집중적으로 증폭해 그 요구에
대처한다. 일부 암세포는 항암제에 저항하기 위해 특정 유전자를 증폭하기도 한다.

② 전사 후 유전자 조절
전사 후 유전자 조절은 RNA 가공 과정에서 단백질 가공에 이르기까지 많은 단계
에서 일어난다. 특히 선택적 스플라이싱은 전사 후 변형 과정 가운데 가장 급격한 조
절의 한 현상이다. 2003 년 사람 유전체 사업이 완성되면서 인간은 유전자 약 2 만
1 , 000 개를 갖고 있다고 추정되었다. 그러나 사람에게서 실제로 발현되는 단백질의
종류는 약 10 만 개가 넘는 것으로 추정된다. 어떻게 유전자 수보다 더 많은 단백질이
만들어질 수 있을까? 그러려면 적어도 일부 유전자는 하나 이상의 단백질을 생성하거
나, 단백질 하나가 여러 개로 나누어질 수 있어야 할 것이다.

183
 1 차 전사체는 대부분 여러 인트론을 포함하고 있으며, 스플라이싱 결과 하나의 최
종 mRNA가 생성된다. 그러나 일부 유전자의 스플라이싱 과정에서 엑손들 가운데
일부가 제거되어 서로 다른 엑손 조합을 갖는 최종 mRNA가 만들어질 수 있다는 사
실이 확인되었다. 이와 같이 하나의 일차 전사체로부터 엑손들 가운데 일부만 선택적
으로 연결되어 다양한 최종 mRNA가 만들어지는 과정을 선택적 스플라이싱이라고
한다. 이렇게 선택적 스플라이싱에 의해 생성되는 단백질들은 일부 아미노산 서열은
서로 같고, 일부는 서로 다르다. 그러므로 유전자 한 개에서 유사하지만 다양한 기능
을 가진 여러 종류의 단백질이 만들어진다. 특히 단백질의 기능에 따라 효소 활성, 수
용체 결합 능력 또는 세포 내 단백질의 위치에도 다른 영향을 미칠 수 있다. 흥미롭게
도 초파리에서는 선택적 스플라이싱에 의해서 성이 결정되기도 한다.
포유류의 근육 단백질인 트로포닌 T 유전자는 모든 엑손과 인트론을 포함하는 1차
RNA 전사체로 전사된다. 1 차 RNA 전사체는 선택적 스플라이싱에 의해 엑손만 갖
는 여러 종류의 성숙한 mRNA가 된다. 성숙한 두 mRNA 에서 만들어지는 엑손 3
개는 공통적이고, 1 개는 서로 다르다. 이렇게 일부 아미노산 서열이 다른 트로포닌 T
는 서로 다른 조직에서 합성될 수 있다.
엑손1 엑손2 엑손3 엑손4 엑손5 엑손6
염색체 D N A 5´
3´
3´
5´
전사
1 차 R N A 전사체 5´ 3´
1 2 3 4 5 6
선택적 스플라이싱
mRNA s

1 2 4 5 6 1 3 5 6 1 3 4 5 6
번역 번역 번역

4 5 5 4 5
단백질 1 1 단백질 2 1 단백질 3 1
2 6 3 6 3 6

[ 그림 III - 64 ] 유전자의 선택적 스플라이싱

현재까지 초파리 유전자의 약 40 %, 사람 유전자의 약 90 %가 선택적 스플라이싱

을 하는 것으로 알려졌다. 대부분은 선택적 스플라이싱에 의해서 2 개의 다른 단백질
이 만들어지지만, 사람 Slo 유전자는 수백 개, 그리고 초파리의 Dscam 유전자는
수천 개의 다른 단백질을 만들어 낸다. 선택적 스플라이싱은 한 유전자로부터 다양한
단백질이 합성되어 많은 유전자를 보유하고 있는 효과를 낼 수 있
다는 장점이 있다. 그러나 정상적인 기능을 갖는 단백질의 합성을
위해서 선택적 스플라이싱의 정확성이 한층 더 보장되어야 한다.
선택적 스플라이싱이 부정확하게 일어남으로써 유발되는 스플
라이싱 이상증이라는 질병들도 확인되고 있다. 근긴장성 이영양증
(myotonic dystrophy, DM1)은 성인의 근육, 심장과 뇌에서
선택적 스플라이싱의 결함으로 인해 생기는 것으로 확인되었다.
[ 그림 III - 65 ] 근긴장성 이영양증의 증상

184
 III 유전자의 구조와 발현
③ 번역과 번역 후 조절
유전자 발현의 최종 단계는 그 산물의 양과 활성도를 조절하는 것이다. 번역 과정
에서 mRNA의 양과 함께 번역의 산물인 단백질의 양과 활성 역시 중요한 조절 방법
이다. 유전자의 산물인 단백질의 양은 그 안정성에 의해서도 크게 영향을 받는다. 특
정 단백질의 양은 합성되는 속도와 분해되는 속도에 의해서 결정된다. 일반적으로 구
조적인 역할을 담당하는 단백질은 아미노산 서열 자체와 번역 후 가공 과정에서 안정
성이 높아져 정상적인 구조와 활성이 오래 유지된다. 반면에 특정 조건에서 일시적으
로 사용되는 전사 인자와 같은 단백질은 안정성이 낮아 신속하게 분해된다.
진핵세포에서 손상되었거나 구조가 변형되어 제 기능을 발휘하지 못하는 단백질
은 유비퀴틴 단백질이 결합한다. 이렇게 유비퀴틴으로 표적화된 단백질은 프로테아솜
(proteasome)이라는 단백질 복합체 기구 속에 집어넣어 가수 분해시킨다. 세포 주
기를 조절하는 데 중요한 역할을 담당하는 사이클린 단백질은 세포 주기의 필요한 단
계에서만 안정성을 유지하다가, 그 시기가 지나면 유비퀴틴과 프로테아솜에 의해서
신속하게 분해된다.
p53 단백질은 전사 인자로서 정상 조건에서는 매우 적은 양만 존재하며 비활성화
된 상태이다. 그러나 세포가 DNA 손상 등 스트레스를 받으면 p53 단백질의 양이
급격히 증가되고, 활성화되어 스트레스에 대응하는 데 필요한 유전자의 전사 인자로
작용한다. 그러나 스트레스 조건이 사라지면 p53 단백질은 유비퀴틴 단백질이 결합
되어 결국 분해된다. 이렇게 번역 후 가공 과정에서 특정 단백질의 안정성과 활성을
조절하는 것은 결국 그 유전자의 발현을 조절하는 효과를 나타낸다.

유비퀴틴 재활용될 프로테아솜과

유비퀴틴
프로테아솜

분해될 단백질 유비퀴틴과 단백질 조각

결합한 단백질 (펩타이드)
프로테아솜으로
들어가는 단백질

[ 그림 III - 66 ] 프로테아솜에 의한 단백질 분해

확인 문제

01 젖당 오페론이 발현된 하나의 mRNA 분자에 3 개의 단백질 암호화 서열이 함께 존재하는

이유를 서술하시오.

02 포도당이 풍부한 배양액에서 대장균은 어떻게 젖당 오페론을 억제하는지 서술하시오.

03 진핵생물에서 선택적 스플라이싱의 효과를 서술하시오.

04 진핵세포에서 RNA와 단백질의 수명이 유전자 발현에 왜 중요한 조절 요인인지 서술하시오.

185
 유전자 돌연변이와 유전체의 변화
04 학습 목표 ■ 유전자 돌연변이와 그로 인한 질병을 설명할 수 있다.
■ 유전체 변화의 원인을 설명할 수 있다.

1 유전자 돌연변이에 의해 질병이 유발된다

DNA의 구조나 염기 서열에 변화가 생겨 정상적인 유전자 발현에 이상이 생기거

나, 그 유전자의 산물인 RNA나 단백질의 구조와 활성에 변화가 생기는 돌연변이는
정상적인 세포의 활동에 여러 가지 문제를 일으킨다. DNA 복제 과정에서 실수로 생
기는 돌연변이는 수선 과정에서 회복되기 때문에 그 효과가 크지 않다. 그러나 다양한
돌연변이 유발원에 의해 유도되는 돌연변이는 그 효과가 커서 때로는 암과 같은 질병
을 유발할 수도 있다.

① 돌연변이에 의한 유전자 변화
호변체 DNA의 구성 요소인 퓨린과 피리미딘은 호변체( tautomer)로 존재할 수 있다.
ta u to me r
그러므로 복제 과정에서 염기의 호변체 변이가 일어나면 정상적인 상보적 염기쌍
분자 내에 양성자의 이동에 따라
에 교란이 생겨 영구적인 점돌연변이가 나타난다. 돌연변이는 화학 물질이나 자
별개의 화학 구조를 갖게 되어, 타
이민과 구아닌의 케토- 에놀형이 외선과 같은 물리적 요인에 의해서도 일어난다. 티민을 제외한 염기에서 탈아민
존재하고, 사이토신과 아데닌의 화가 일어나면 역시 정상적인 염기쌍에 교란이 생겨 점돌연변이가 나타난다. 그
아미노형- 이미노형이 존재한다.
리고 세포가 산소를 이용한 호흡 과정에서 부산물로 생기는 활성 산소 종에 의해
서 염기의 구조 변화, 염기 손실, 단일 가닥 절단 등 DNA에 심각한 변이를 일으
켜 유전자에 이상을 초래한다.
본래의 DNA GGG AGT G TA GAT C GT
염기 서열

하나의 염기 치환이
코돈을 바꾼다.
(a ) 염기 치환
GGG AGT GC A GAT C GT (a ) (b )
자외선
3´
하나의 코돈이 바뀜 3´
TC C A A C G TA G
A G G T=T G C A T C

T
T P T P
(b ) 염기 삽입 티민 염기 공유 결합
GGG AGT G TT AGA TC G T T 5´
T 5´
삽입이나 결실은 해독틀을
변형시켜 많은 코돈을 당- 인산 골격
변화시킬 수 있다.
T
(c ) 염기 결실
GGG AGT GAG A TC GT

[ 그림 III - 67 ] 염기 변화에 의한 유전자 돌연변이 [ 그림 III - 68 ] 자외선에 의한 피리미딘 이합체 형성

186
 III 유전자의 구조와 발현
다양한 화학 물질이 DNA에 돌연변이를 유발하는 것으로 확인되었다. 5 - 브로모
유라실(5 - bromouracil)과 같은 염기 유사체는 DNA 복제 과정에 타이민처럼 끼어
들어 구아닌과 염기쌍을 형성함으로써 A=T 가 G C 로 염기 치환이 일어나 유전자
에 돌연변이를 유발할 수 있다.
일부 화학 물질은 염기를 알킬화하거나, 염기 서열에 끼어들어 정상적인 염기쌍
형성을 방해함으로써 유전자에 돌연변이를 유발하기도 한다. 또한 아크리딘 오렌지
와 같은 화학물질은 DNA의 한 가닥에 쌓여 있는 염기쌍들 사이에 끼어들어 번역
틀 이동과 같은 돌연변이를 유발한다. DNA는 260nm의 단파장 영역의 자외선을
잘 흡수한다. 그러나 이런 단파장의 자외선에 의해서 타이민 등이 피리미딘 이합체
(pyrimidin dimer)를 형성한다. 이런 피리미딘 이합체는 복제 과정을 방해해 중요한
유전자에 돌연변이를 유발한다.

흑포도에서 V v my b A 1 유전자는
안토시아닌 색소 합성을 조절한다.

V v my b A 1

돌연변이

G re t1 R NA 유래 전이 인자 백포도에서는 R NA 유래 전이 인자가
V v my b A 1 유전자 근처에 삽입되어
L TR L TR 안토시아닌이 합성되지 않는다.

V v my b A 1

돌연변이
적포도에서는 두 번째
돌연변이가 일어나 대부분의
R NA 유래 전이 인자가
제거되지만 일부가 남아 있다.
안토시아닌이 일부 합성된다.

V v my b A 1

[ 그림 III - 69 ] 전이 인자의 이동으로 생기는 돌연변이

DNA에 변이를 일으키는 요인은 물리 화학적 요인뿐만 아니라, 생물적 요인도

존재한다. 전이 인자(transposon)는 DNA의 한 위치에서 다른 위치로 이동할 수 있
는 짧은 DNA 서열이다. 이런 전이 인자가 유전자의 암호화 지역에 삽입되면 유전자
의 번역 틀을 교란시켜 활성이 없는 단백질을 만든다. 이런 전이 인자가 특정 유전자
의 조절 부위에 삽입되면 정상적인 유전자 발현에 교란이 생긴다. 또 전이 인자는 역
위나 전좌 등 염색체 돌연변이를 유발할 수도 있다.

187
 ② 돌연변이에 의한 질병
유전자의 구조와 서열에 변화가 생기는 돌연변이는 특정 유전자 발현에 이상을 일
으켜 유전 질환을 일으키거나, 암과 같은 질병의 원인이 될 수 있다. 인간에서 발견되
는 돌연변이 가운데 단일 염기 돌연변이는 약 30 % 차지한다.
이런 단일 염기 돌연변이는 주로 아미노산 서열의 변화, 번역 틀 이동, 스플라이싱
신호 이상, 전사 및 전사 후 가공 과정의 이상, mRNA의 안정성 이상 등을 유발한
다. 특히 최근에는 스플라이싱 이상의 결과로 생기는 유전 질환이 확인되고 있다.
단일 염기쌍 돌연변이로는 낫 모양 적혈구 빈혈증과 b - 탈라세미아라는 유전 질환
이 잘 알려져 있다. 낫 모양 적혈구 빈혈증은 헤모글로빈의 b - 사슬의 여섯 번째 아
미노산인 글루탐산이 발린으로 바뀌어 헤모글로빈의 구조가 변한 것이다. 이렇게 구
조가 바뀐 헤모글로빈은 산소가 부족할 때 서로 달라붙어 적혈구의 모양을 변형시켜
쉽게 파괴시킴으로써 빈혈을 일으킨다. b - 탈라세미아 역시 b - 사슬의 아미노산 서
열에 이상이 생긴 질환이다. 이 질병을 일으키는 돌연변이는 아미노산 서열에 이상이
생기는 경우뿐만 아니라, 전사 효율, 스플라이싱, mRNA의 안정성, 번역의 이상,
단백질의 안정성 이상 등을 일으킨다.
최근 유전체 정보가 축적되면서 과거에는 확인할 수 없었던 새로운 유전 질환이 확
인되고 있다. 다수의 유전 질환을 갖고 있는 사람들의 특정 유전자에 염기 3 개가 반복
되는 횟수가 비정상적으로 많이 나타난다. 이런 질환으로는 취약 X 증후군, 근긴장
성 이영양증, 헌팅턴병 등이 있다. 특히( CAG) n이나 ( CGG ) n 과 같은 세 개의 염
기 반복이 암호화 영역 내에서 비정상적으로 많이 일어나면, 정상적인 단백질 서열 내

[ 표 III - 5 ] 뉴클레오타이드 확장성에 의해 유발되는 유전병 에 긴 글루타민 서열이 생겨 단백질을 응집시키는 부

반복된 복제본의 수
질병 반복 서열
정상 범위 질병 범위
작용을 초래한다. 그리고 이런 반복 서열이 암호화
척수 연수성 근육 위축증 C AG 1 1 ~ 33 40~ 62
(S pina l a nd bulba r 영역 밖에 생기면, 이런 mRNA 는 다른 중요한 단
mus c ula r a trophy)
취약X염색체 증후군 CGG 6~ 54 50~ 1 500 백질과 결합하여 그 단백질의 정상적인 기능을 방해
(Fra g ile - X s yndrome)
야콥센 증후군 CGG 1 1 1 00~ 1 000 한다.
(Ja c obs en s yndrome)
척수 소뇌성 운동 실조증
(S pinoc erebella r a ta xia )
C AG 4~ 44 21 ~ 1 30 DNA 수선 과정에서 중요한 역할을 하는 단백질
우성 유정성 소뇌증 운동 실조증
(A utos oma l domina nt c erebella r
C AG 7~ 1 9 37~ 220 유전자에 돌연변이가 생기면 심각한 질병을 유발한다.
a ta xia )
근육 긴장 퇴행성 위축증 C TG 5~ 37 44~ 3000 자외선에 의한 피리미딘 이합체 형성 등 돌연변이가
(Myotonic dys trophy)
헌팅턴병 C AG 9~ 37 7~ 1 21 생기면, 세포는 뉴클레오타이드 절제 수선 방법에 의
(Hunting ton dis e a s e)
프리이드라이히 운동 실조증 CAA 6~ 29 200~ 900 해 손상된 DNA 부위를 절제한 뒤, DNA 중합 효소
(Frie dreic h a ta xia )
치상핵 적핵 담창구 시상하핵 위축증 C AG 7~ 25 49~ 75 와 DNA 연결 효소가 수선을 완료한다. 그러나 피부
(Denta torubra lpa llidoluys ia n
a trophy)
운베리히트- 룬드보그 근육 수축성 간질 C C C C G C C C C G C G 2~ 3 1 2~ 1 3
암을 일으키는 색소성 건피증은 뉴클레오타이드 절제
(Myoc lonus epileps y of the
Unverric ht- Lundborg type) 수선과 관련된 유전자에 생긴 돌연변이가 원인이다.

188
 III 유전자의 구조와 발현
대장과 직장을 이루는 장벽 세포에 생기는 결장암은 여러 유전자에서 순차적으로 발
생하는 돌연변이의 축적이 원인이다. 결장암의 진행 초기에는 APC 유전자에 돌연변이
가 생겨 불활성화되면 세포 증식 속도가 빨라져 용종이
정상 결장을 통한 절편
생기기 시작한다. 결장암이 오래 진행되면 Ras 유전자
에 돌연변이가 생겨 그 산물인 Ras 단백질이 성장 인
자가 없는 상태에서도 계속적으로 세포 증식 신호를 전
달해 큰 용종이 발생한다. 종양 발생 후반부에는 종양
억제 유전자인 p53 유전자에 돌연변이가 생겨 종양 발
정상 세포
생을 억제할 수 없어 암세포의 전이가 일어난다.
인간 파필로마바이러스는 여성의 난소암을 유발할 정상 종양 억제 유전자인
APC의 소실
수 있고, B형 간염은 간암의 위험률을 증가시킨다.
동물에서 암을 일으키는 많은 바이러스는 RNA를 유 용종(미세 성장)이 장벽에
형성된다.
전체로 갖고 있는 레트로바이러스이다. 이런 바이러
스가 숙주 세포에 감염되어 숙주 세포의 정상적인 유
전암 상태의 양성 종양이
전자에 돌연변이나 유전자 재배열을 유발한다. 성장한다.

이렇게 바이러스가 원발암 유전자(protooncogene)

혈관
옆에 삽입되면 바이러스의 강력한 프로모터가 원발암
돌연변이 R a s
유전자의 발현을 촉진해 과도하게 발현됨으로써 세포 발암 유전자의 활성화

증식을 유발하여 암으로 진행되게 한다.

양성 종양인 선종(아데노마)
이 성장한다.

2 유전체의 변화에 의해 진화가 일어난다

종양 억제 유전자인
한 생물의 유전체는 그 생물의 구조와 기능을 유지 p 5 3의 소실

하는 데 필요한 모든 정보의 총집합을 의미한다. 사

람 유전체 계획의 수행으로 사람 유전체는 염기 서열
악성 종양인 암이 발달한다.
약 32 억 개로 구성되어 있으며, 유전자 약 2 만 1 , 000
개가 있다는 것이 밝혀졌다. 그러나 사람 유전체 사업
다른 변화들: 항전이
에 의해 DNA의 염기 서열은 밝혀졌지만 유전자의 정 유전자의 소실

의, 유전자의 기능 등이 모두 밝혀진 것은 아니다. 그

래도 사람 유전체의 DNA 서열이 밝혀지면서 과거에
암이 전이한다(혈관을 통해
다른 조직으로 퍼짐).
는 알 수 없었던 사람 유전체의 전반적인 구성 내용과
다른 생물 유전체와의 진화적 관계까지도 구체적으로
밝혀지기 시작했다.
[ 그림 III - 70 ] 유전자 돌연변이의 축적에 의한 결장암 발생

189
 ① 유전체의 구성
진핵생물의 유전체는 일반적으로 원핵생물의 유전체보다 크다. 그러나 진화적으로
가까운 진핵생물이라도 유전체의 크기는 크게 다른 경우도 있다. 사람이 가장 큰 유전
체를 갖고 있는 것도 아니고, 가장 많은 유전자 수를 갖고 있는 것도 아니다.
진핵생물의 유전자 밀도도 매우 다양하다. 유전체의 일부 지역에서는 유전자라고
정의할 수 있는 서열이 전혀 존재하지 않는 유전자 사막과 같은 지역도 있다. 사람 유
전체를 분석한 결과 유전자 사막과 같은 지역이 약 500 개나 발견되었다. 그리고 이런
유전자 사막은 사람 염색체 4 , 5 , 13 번 염색체에서 더 흔히 발견된다. 이런 지역은
왜 존재하는가? 과학자들은 아직 명확한 답을 할 수 없지만, 기능성 유전자의 발현을
조절하는 데 관련 있을 것으로 추정한다.
진핵생물 가운데 특히 다세포 생물의 유전체에는 반복 서열이 많은 부분을 차지하
고 있다. 특히 사람 유전체의 약 45 % 는 전이 인자에서 유래한 것으로 추정된다. 이
들은 대부분 전이 인자로서 다른 부위로 이동할 수 있는 능력을 상실했기 때문에 현재
유전체를 옮겨 다닌다고 볼 수는 없다. 특히 진핵생물의 유전체는 원핵생물과 다르게
인트론을 포함하는 유전자들로 구성되어 있다.
사람 유전자의 크기는 유전자 조절 부위, 인트론, 엑손을 포함하여 평균적으로 약
25kb 정도가 된다. 이런 유전자에 의해서 전사되는 RNA의 크기는 3kb 정도이므로
유전자의 극히 일부만 암호화 서열을 갖고 있다. 사람 유전자의 50 % 이상이 다른 생물
체의 유전자와 매우 유사한 서열을 갖고 있으나
세포 밖 구조(3%) 세포 골격(3%)
아직 기능이 밝혀지지 않은 유전자가 거의 40 %
면역 단백질(1 . 3%)
효소 에 이른다.
(1 6. 2%) 알 수 없음
막단백질(2. 4%) (37 . 4%) 사람은 거의 99 . 9 % 의 유사한 유전체 서열
기타(4. 5 %) 을 갖고 있다. 그러나 사람 사이에 존재하는 단
핵산 결합 일 뉴클레오타이드 다형성(single nucleotide
(9. 8%)
전사 인자(7 . 0%) polymorphism, SNP)이 유전적 차이를 설명
수용체(5 . 2%)
해 준다. 특히 과학자들은 이런 SNP 를 이용해
수송 조절 신호 전달
(3. 4%) (4. 1 %) (2. 7 %) 유전병을 진단하고, 치료하는 방법을 찾는 데 실
[ 그림 III - 71 ] 사람 유전체에 존재하는 유전자들의 기능적 분류 마리를 제공할 것으로 추정한다.

② 유전체의 변화
유전체는 정적인 구조가 아니고, 현재도 변화하고 있는 동적인 구조를 갖고 있다. 그러
므로 생물들의 유전체 구조와 염기 서열을 비교해 보면 그 진화 경로를 추적할 수 있다.

190
 III 유전자의 구조와 발현
・ 전이 인자에 의한 유전체 재배열
진화가 일어나려면 우선 DNA 서열에 변화가 (a ) 전이 인자

일어나야 한다. 뉴클레오타이드의 치환, 결실, 삽 A B C D E F G

입 등 점돌연변이에 의한 유전체의 변화는 크지 않

같은 방향으로 존재하는 2개의
다. 돌연변이가 생겨도 수선되어 다음 세대로 전달 전이 인자는 고리 형성을 통해
D
염기쌍이 형성되고, 교차가
일어나며. . .
되는 확률은 매우 낮다. 그러므로 유전체 구성을 바 E F G

A B X
꿀 수 있는 변화는 주로 전이 인자에 의해 일어난
D
것으로 추정된다. 물론 전이 인자의 전이 빈도는 낮
결실된 산물 E C
지만, 그 변화가 유지되고 전달되므로 유전체 구성
A B F G
의 변화를 유도할 수 있다. 특히 전이 인자의 이동
. . . 결실이 생긴다.
은 큰 범위의 결실과 삽입과 같은 돌연변이 효과를
나타낼 수 있다. 전이 인자는 유전체에서 재조합에 (b ) A B C D E F G

참여해 염색체의 결실, 역위, 삽입, 중복 등의 큰 반대 방향으로 배열된 전이 인자는

휘어짐에 의해 염기쌍이 형성되고
돌연변이를 유발할 수 있다. 전이 인자의 지속적인 교차가 일어나며. . .

이런 행동은 유전체의 재배열을 가져온다.

X
・ 배수성에 의한 유전체 크기의 변화
A B E D C F G

진화 과정에서 유전체의 구조에 큰 변화를 일으

. . . 역위가 생긴다.
킨 것은 배수성의 등장이다. 배수성은 유전체 전체
가 중복되는 현상이며, 거의 대부분의 식물 유전 A B C D E F G
(c )
체에서 발견된다. 이렇게 배수성이 일어나면, 모
염색 분체에 위치한
든 유전자의 수가 중복되어 유전체의 크기가 갑자 전이 인자 사이에 배열이
어긋나면 부등 교차가
일어나며. . .
기 두 배로 증가한다. 배수성은 식물에 국한하지 않 D E

고, 일부 동물에서도 일어난다. A B C F G

개구리의 한 종(Xenopus laevis)은 진화적으로 X

A B E F G
매우 가까운 다른 개구리 종(Xenopus tropicalis)
C D
의 유전체 두 개로 구성되어 있다. 과학자들이 두
개구리 종의 염색체를 염색하여 관찰한 결과 염색 A B F G

체의 밴딩 패턴도 모두 동일한 것으로 확인되었다. . . . 결실이 일어난

염색체가 생기고. . .
흥미롭게도 효모의 유전체에서는 과거에 배수성으 A B C D E C D E F G

로 유전체 크기가 커졌다가, 일부 유전자는 결실된

. . . 그리고 중복을 가진
상태인 것도 확인되었다. 이렇게 유전체 전체가 중 염색체가 생긴다.

복되고, 일부는 다시 결실되어 유전체의 구조가 재

배열되는 진화적 경로도 추적할 수 있다. [ 그림 III - 72 ] 전이 인자에 의한 염색체 돌연변이

191
수직적・ 수평적 유전자 ・ 염색체의 재배열에 의한 유전체 변화
전달 비교 한 유전체를 구성하고 있는 염색체들 사이에서 또는 한 염색체 내에서 재배열이 일
(a ) 수직적
어난다. 염색체의 재배열은 염색체 융합, 염색체 분절, 염색체 부분의 재배열 등으로
나뉜다. 이런 염색체의 재배열이 짧은 세대 동안에는 심각한 부작용을 일으킬 수 있지
만, 긴 진화 과정에서는 감수 분열 시 염색체 조성의 변화를 일으켜 염색체 수의 변화
등으로 인해 종 분화의 원인이 되기도 한다. 한 염색체 내에서의 재배열은 유전자 수
와 위치의 변화를 일으킨다. 염색체 재배열에 의해 유전자의 결실, 중복, 역위, 전좌
등이 일어나면 특정 유전자의 수와 위치에 변화가 생긴다. 또한 전좌 역시 종 분화에
기여한다.
진화적으로 거리가 먼 생물들 사이에서는 완전히 새로운 DNA 서열을 수평적으로
전달할 수 있다. 이런 수평적 유전 정보의 전달은 전혀 새로운 유전자를 획득하는 것
으로 수용체 생물에게는 새로운 형질의 획득 과정이 된다. 특히 박테리아에서는 수평
(b ) 수평적 적 유전 정보의 전달 현상이 다양하게 일어난다. 박테리아에서는 다른 생물의 DNA
조각을 그대로 흡수하는 형질 전환, 접합에 의한 전달, 바이러스를 매개로 하는 형질
도입 등 다양한 방법에 의해 수평적 전달이 일어난다.
중복에 의한 유전자 중복은 유전자 집단을 탄생시키며, 글로빈 유전자 집단의 진화
+
에서 가장 잘 확인할 수 있다. 중복된 유전자는 염기 서열이 동일하여 기능도 같지만,
진화 과정에서 각자 독립적 진화 경로를 거치면서 조금씩 달라진다. 결국 유사한 기능
을 수행하는 유전자들이지만, 그 기능에 차이가 생겨 생물이 다양한 환경에 적응할 수
있게 한다.

글로빈 조상 유전자
조상 유전자 중복

진 돌연변이
화 α β
시
간 다른 염색체로 재배치
α β

추가적인
중복과 돌연변이 ζ α ε γ β

ζ ψζ ψα2 ψα1 α 2 α 1 ψα ε Gγ Aγ ψβ δ β
1 6번 염색체의 α- 글로빈 유전자 집단 1 1 번 염색체의 β- 글로빈 유전자 집단

[ 그림 III - 73 ] 글로빈 유전자 집단의 진화 경로

확인 문제

01 단백질의 아미노산 서열에 변화를 일으키는 돌연변이가 왜 질병의 원인이 될 수 있는지 설

명하시오.

02 염색체의 재배열은 유전체 구성에 어떤 변화를 가져오는지 서술하시오.

03 생물들 사이에서 유전 정보가 수평적으로 전달되는 경우를 서술하시오.

192
 III 유전자의 구조와 발현

중단원 마무리

중단원 요약

유전자 발현은 전사와 번역으로 진행되지만, 일부 바이러스에서는 RNA로부터 DNA가 합성되는 역전사로 진행되기도 한다.

대장균의 RNA 중합 효소는 한 종류로서 핵심 효소와 시그마 인자로 구성된다.

대장균 유전자들의 프로모터 부위는 -10 지역과 -35 지역에 공통 서열이 존재한다.

진핵세포에는 세 종류의 RNA 중합 효소를 갖고 있으며, 서로 다른 종류의 RNA를 합성한다.

진핵세포에서는 mRNA의 5 ′- 말단에 모자를 씌우고, 3′- 말단에 폴리(A) 꼬리를 달고, 스플라이싱에 의해 인트론을 제거
하는 전사 후 가공 과정이 있다.

아미노아실 tRNA 합성 효소는 특정 아미노산을 해당되는 tRNA에 부착시킨다.

단백질은 리보솜에서 합성되고, 종결 코돈에 도달하면 합성이 종결된다.

오페론은 전사 한 번으로 여러 개의 단백질 유전자가 하나의 전사 산물로 만들어진다.

진핵세포의 유전자 발현은 염색질 구조의 변화가 선행되고, 세포 내부 또는 외부의 신호에 따라 이루어진다.

진핵세포에서 선택적 스플라이싱은 유전자 하나에서 다양한 단백질을 합성한다.

DNA와 단백질의 분해 속도도 유전자 발현의 조절 요소이다.

핵심 역량 c h e c k ! : 탐구

1 . 탐구 목표
여러 생물이 공통적으로 갖고 있는 유전자의 염기 서열이나 그 산물인 단백질의 아미노산 서열 정보를 이용해 생물들
의 진화적 유연관계를 분석할 수 있다.

2. 문제 상황 양 개 토끼 캥거루
한 과학자가 양, 개, 토끼, 캥거루의 사이토크롬 C 의 아미노 양 0
개 3 0
산 서열을 비교 조사하였다. 네 생물 종이 보이는 아미노산 서
토끼 4 5 0
열의 차이에 대한 정보는 오른쪽 표와 같다. 캥거루 6 7 6 0

3. 더 생각해 보기
(1 ) 이 정보를 이용해 진화적 유연관계를 보여 주는 계통수를 작성하시오.
(2) 계통수 가지의 길이를 정확하게 나타낼 수 없는 이유를 설명하시오.

193
4 발생과 유전자 발현

01 발생과 유전자의 활동
02 형태 형성
03 발생과 유도 작용
04 세포의 분화
05 생장과 노화

생각 열기
나뭇잎 위에 스마일 모양의 귀여운 알들이 옹기종기 붙어 있다. 누구의 알일까? 이 귀여운 알들은 노린잿과 곤충
인 방귀벌레의 알로, 알의 빨간 두 점은 눈으로 발달한다.
정자와 난자의 수정에 의해 만들어진 수정란은 세포 분열을 거듭한다. 분열한 세포들은 각 세포의 운명에 따라 분
명한 기능을 가지게 된다. 이러한 세포들의 운명은 어떻게 결정될까? 하나의 수정란에서 분열한 세포들이 유전자
는 같지만 서로 다른 운명을 갖게 되는 것은 유전자의 차등적 발현과 깊은 관련이 있다.
이 단원에서는 발생의 과정을 유전자의 발현과 연관 지어 이해하고, 세포의 결정과 분화, 형태 형성, 유도 작용,
생장과 노화에 대해 알아보자.
 III 유전자의 구조와 발현

발생과 유전자의 활동
01 학습 목표 ■ 발생의 과정을 유전자의 발현과 관련하여 설명할 수 있다.
■ 물리적・ 화학적・ 생물학적 요인에 의한 유전자의 연속적・ 차등적 발현과 발생의 조절
을 설명할 수 있다.

다세포 생물은 수정란이라는 1 개의 세포에서 시작되어 배아를 거쳐 성체가 되는 일

련의 발생(development) 과정을 거친다. 성체로 다 자란 이후에도 발생 과정은 계
속 진행된다. 성체의 각 세포는 언제, 어떤 방식으로 운명이 결정될까?

1 다세포 생물은 발생 과정을 거쳐 성체가 된다

동물뿐만 아니라 식물을 포함한 다세포 생물들은 수정란에서 개체까지 일련의 세

포 분열을 통해 배아를 거쳐 성숙한 개체가 되는 발생 과정을 거친다. 발생은 결정
( determination), 분화( differentiation), 형태 형성( morphogenesis), 성장
(growth)의 네 단계로 일어난다. 결정은 세포의 종류에 따른 특징이 나타나기 전에
세포가 어떤 종류의 세포가 될 것인지를 정하는 것이다. 결정에 뒤이어 생화학적, 구
조적 및 기능적인 변화인 분화가 뒤따른다. 예를 들어 간충직 줄기세포는 결합 조직이
되도록 결정되고, 이후 근육, 지방, 힘줄 또는 다른 결합 조직 세포로 분화한다. 결
정은 일종의 약속이며, 이 약속의 최종 실현이 분화라고 볼 수 있다. 분화 후 세포들
은 다세포 생물들의 특징인 다양한 기관을 형성하도록 조직화되는 형태 형성 과정을
거친다. 마지막으로 각 기관을 이루는 세포의 분열과 팽창에 의해 몸과 기관의 증가가
일어나는 성장 과정이 일어난다.

동물 발생

접합자
(수정란) 8세포기 포배 낭배 유생 성체 불가사리

식물 발생

배자루

접합자
(수정란) 2세포기 8세포기 ‘구형’ 배 ‘심장형’ 배 ‘어뢰형’ 배 성숙한 식물

[ 그림 III - 74 ] 동물과 식물의 발생 과정

195
 2 세포의 운명은 발생 과정 중 유전자의 발현에 의해 제한된다

세포 운명의 결정과 분화는 선택적 유전자 발현에 의해서 이루어진다. 초기 배아에

서 생성되는 세포들은 외관상 거의 동일한 것처럼 보이지만, 이미 각 세포의 유전체
속에 들어 있는 유전자들의 발현 양상에는 차이가 생기기 시작한다. 이런 차이는 배아
의 외부에서 가해지는 여러 가지 물리적, 화학적, 생물적 요인에 의해 단계적으로 조
절된다. 발생은 이러한 유전자의 활동이 종합적으로 외부로 표출되는 현상이다.
먼저 초기 배아 세포에서 차이를 살펴보자. 초기 발생 과정에 영향을 미치는 난자

미수정란
의 모계 기원 물질들을 세
포질 결정 인자라고 한
정자 핵 유도 인자 분자 다. 수정 후 초기 접합자
의 세포질은 유사 분열
수정
두 개의 서로 다른 전사 인자
세포질 결정 인자
전사 인자 에 의해 분리되는데 난
수용체
자의 세포질이 균일하지
접합자
(수정란)
않으므로, 각 세포는 이
때 접합자의 어느 세포
유사 분열 전사 전사 없음
질 부분을 받느냐에 따라
P ro m o te r
DNA
2세포기
mRNA, 단백질과 같은
mRNA
서로 다른 세포질 결정 인
단백질
자들에 노출된다. 이러한
(A ) 세포질 결정 인자의 불균질한 분포 (B ) 이웃 세포에 의한 유도
세포질 요소의 차이는 세
[ 그림 III - 75 ] 발생 과정에서 선택적 유전자 발현 조절
포의 외관상으로는 구별
되지 않는다. 그러나 세포의 화학적 차이는 후에 발생되는 몸의 위와 아래, 앞과 뒤가
결정되도록 도와준다. 또 각 세포에 존재하는 세포질 결정 인자의 조합은 세포 분화
과정 중 유전자 발현을 조절함으로써 발생의 운명 결정에 영향을 미친다.
세포질 결정 인자뿐만 아니라 세포 주변의 환경도 세포의 운명 결정에 영향을 미친
다. 배아의 세포 수가 증가함에 따라 이웃한 세포에서 주어지는 신호가 많아지게 되고,
이웃 세포 표면 물질과 접촉 및 이웃 세포에서 분비되는 물질들에 의해 각 세포의 운명
은 달라질 수 있다. 이 과정을 유도라고 하며, 유도는 발생 중인 배아의 한 세포가 서로
다른 세포들과 소통하고 영향을 주는 신호 전달 사건을 가리킨다. 예를 들어 발생 중인
배아의 한 세포가 유도 인자를 생산・ 분비하고, 이 유도인자는 확산되어 농도 기울기
를 형성한다. 유도 인자의 농도 기울기에 따라 유도 인자 수용체를 가지고 있는 세포들
은 각각 다른 자극을 받게 된다. 이런 유도 작용은 궁극적으로 유전자 발현을 변화시켜
가시적인 세포 변화를 가져오며, 세포가 특정 발생 경로를 거치도록 한다.

196
 III 유전자의 구조와 발현
생물체의 전체적인 3차원적 구조는 형태 형성 과정으로 만들어진다. 형태 형성은 세 형태 형성 물질
mo r p h o g e n
포질 결정 인자와 세포들 사이의 유도 신호, 즉 형태 형성 물질에 따라 여러 기관과 조
다세포 동물의 형태 형성에서 세
직들이 고유의 특징적인 위치에 공간적으로 배치되는 것이다.
포에 위치 정보를 주는 기능이
모델 생물인 초파리의 체절 형성 과정은 이런 형태 형성 과정을 보여 주는 대표적인 있는 화학 물질. 형태 형성 물질

예이다. 루이스(Lewis , E . )는 무작위적으로 유전자를 돌연변이화하여 생긴 돌연변 을 분비하는 세포 집단에서 주위

의 세포들로 확산하여 농도 기울
이 초파리 중 머리에서 더듬이 대신에 다리가 생긴 기묘한 돌연변이를 통해 체절을 결
기를 형성해 농도에 따라 서로
정하는 혹스(hox ) 유전자들을 밝혀냈다. 이 유전자들은 호메오박스라고 부르는 180 다른 효과를 유발함.

뉴클레오타이드 길이의 특정 염기 서열을 갖고 있으며, 이것은 아미노산 60 개로 이루

어진 호메오 도메인을 암호화하고 있다. 호메오박스
h o me o b o x
정상 초파리 돌연변이 초파리
호메오 유전자나 일부 발생 유전
더듬이 더듬이가 자 내에 존재하는 동물에서 폭넓
있어야 할
자리에 생긴 게 보존되어 있는 180개의 염기
다리 서열. 유사한 염기 서열이 식물이
나 원핵생물에서도 발견된다.

호메오틱 유전자
[ 그림 III - 76 ] 초파리의 호메오틱 돌연변이
h o me o tic g e n e

과학자들은 초파리에서 발견 동물, 식물 및 균류에서 세포군의

초파리 배아
발생 운명을 조절함으로써 몸 체
(1 0 시간)
한 발생의 원리가 인간을 포함 제의 위치와 공간적 구조를 조절
한 다른 여러 종에서도 공통적 lab pb Dfd Scr Antp Ubx AbdA AbdB 하는 주된 조절 유전자의 하나
초파리
으로 적용됨을 발견하였다. 여 Hom- C
b1 b2 b3 b4 b5 b6 b7 b8 b9
러 무척추동물과 척추동물의 호 쥐 Hoxb

메오틱 유전자에서 동일하거나 신경관

쥐 배아
매우 비슷한 뉴클레오타이드 서 (1 2일) 척수
열이 발견되었다. 심지어 척추
동물의 호메오틱 유전자는 염색
체상의 배열까지 초파리의 호메 [ 그림 III - 77 ] 파리와 생쥐의 호메오틱 유전자

오 유전자와 동일하다.

확인 문제

01 발생의 주요 네 과정의 특징을 서술하시오.

02 세포 운명의 결정과 분화에 영향을 끼치는 요인을 서술하시오.

03 배아 세포에서 분비된 신호 물질이 이웃 세포 내로 들어가지 않고도 어떻게 변화를 유도할

수 있는지 서술하시오.

197
 형태 형성
02 학습 목표 ■ 난할의 종류와 과정을 설명할 수 있다.
■ 동물의 기본 구조가 형성되는 형태 형성의 과정을 설명할 수 있다.

분화된 세포들이 규칙적으로 배열되고 공간을 조직화하여 독특한 형태를 지닌 조직

이나 기관으로 발달하는 현상을 형태 형성(pattern formation)이라고 한다. 동물과
식물이 각각 수정란으로부터 다양한 기관을 가진 형태로 어떻게 형성되는지 알아보자.

1 난할 과정을 통해 할구는 조금씩 달라진다

성숙한 생식 세포들이 융합되어 수정이 일어나면 배가 형성되고, 세포 분열이 연속

적으로 빠르게 일어나는데 이를 난할(cleavage)이라고 한다. 난할 중인 세포들은 세
포 분열 주기의 S 기와 M 기만 거치며, 세포의 성장과 단백질 합성이 일어나는 G 1 기
와 G 2 기가 거의 없다. 이후 배아는 많은 작은 세포로 이루어진 공 모양이 된다. 이를
포배(blastula)라 하며, 중심에는 액체로 채워진 포배강(blastocoel)이라는 공간이
있다. 난할에 의해 만들어진 각 세포를 할구(blastomere )라고 하며, 난할의 양상은
난황의 양과 분포에 영향을 받는다.

수정란 4세포기 초기 포배 후기 포배
[ 그림 III - 78 ] 극피동물 배의 난할

동물의 난자는 배 발생에 필요한 양분으로 단백질과 인지질, 지방의 혼합물인 난황

을 갖고 있다. 포유류의 난자는 배 발생 기간 동안 모체의 태반으로부터 직접 양분을
공급받기 때문에 난황이 매우 적다. 반면에 조류와 파충류의 난자는 부화 시기까지 필
요한 난황을 충분히 가지고 있다.
난자의 한쪽 극에 상대적으로 난황이 적을 경우 세포 분열은 반대쪽 극에 비해 더
빠르게 일어난다. 상대적으로 난황이 많은 극은 식물극, 적은 극은 동물극이라 부른
다. 세포 분열에 필요한 방추사에 의해 형성되는 분열 기구는 난황이 적은 동물극 쪽
에 위치하며, 난황은 난할면의 형성을 방해한다. 또한 난할 동안에 방추사의 위치는
모계 유전체에서 만들어져 알 세포질에 저장된 세포질 인자가 정하며, 이 방추사의 방
향에 의해 분열면과 할구의 배열이 결정된다.

198
 III 유전자의 구조와 발현
등황란 중황란 단황란 중심황란

불완전 난할 불완전 난할
완전 난할 완전 난할
- 원반형 난할 - 표할

포배강 포배강

포배강

극피동물 양서류 어류, 파충류, 조류 곤충류

[ 그림 III - 79 ] 난황의 분포와 난할의 양상

성게와 같은 극피동물, 포유류 및 달팽이류의 알은 난황이 적고 균등하게 분포하

기 때문에 등황란이라고 한다. 이들의 알은 수축환에 의해서 만들어지는 분열홈이 알
전체로 뻗는 완전 난할을 한다. 포유류의 경우 다른 생물들에 비해 난할 과정이 천천
히 일어나며, 할구가 동시에 세포 분열을 하지 않기 때문에 배아의 세포 수가 2 , 4 ,
8 , 16 , 32 순으로 증가하지 않는다. 양서류의 경우 난황이 중력에 의해 치우쳐 식물
극 쪽에 많이 분포하는 중황란으로, 완전 난할이지만 동물극 쪽에 치우친 난할이 일어
난다. 반면에 연체동물 중 두족류나 어류, 파충류, 조류는 많은 양의 난황이 알 전체
를 차지하고 있어 단황란이라고 하며, 이들은 세포질의 일부분만 분열하는 불완전 난
할을 한다. 이들 알에서는 난황 입자가 막 형성을 방해하기 때문에 분열홈이 세포질의
난황 부위로 침투할 수가 없다. 그로 인해 난황이 적은 부위가 좁으면 그 부분에서만
접시 모양의 원반형 난할이 이루어진다. 곤충류의 알은 난황이 알의 중심에 있어 중심
황란이라 하는데, 세포질의 분열은 바깥쪽 테두리에서만 일어나는 표할을 한다.
이러한 난할을 통해 수정란은 포배강을 둘러싸고 있는 할구들로 알 세포질의 재분
배를 일으킨다. 할구들은 알에 존재했던 영양소와 세포질 결정 인자를 서로 다르게 가
지게 되면서 조금씩 달라지게 된다. 또 세포들은 이동하면서 서로 간에 새로운 결합을
하고 서로에게 영향을 주며 분화를 시작한다.

199
 2 세포의 이동과 형태 변화에 의해 낭배가 형성된다

포배기 이후에 세포 분열의 속도는 급격하게 떨어진다. 할구들은 단독 또는 집단으

로 움직이며, 상대 위치가 바뀐다. 이러한 일련의 광범위한 세포 재배열 과정을 통해
외부와 통하는 주머니를 내부에 갖는 낭배가 형성된다. 낭배는 체계적인 세포 집단의
움직임과 세포 형태의 변화에 의해 일어나며, 그 결과 외배엽, 중배엽, 내배엽의 3배
엽이 형성된다. 어느 세포가 어떻게 이동할지, 어떤 배엽이 될지 결정하기 위해서는
먼저 몸의 기본이 되는 3개의 축, 즉 앞- 뒤축, 등- 배축, 좌- 우측이 결정되어야 한다.
그렇다면 이 축은 어떻게 결정되는 것일까?

① 배의 극성 결정
회색 신월환 배의 축은 배의 극성을 결정해야 생기는 것이며, 극성이 결정되는 시기는 난자 형
동물 반구의 색소 성, 수정, 난할 또는 후기 발생 기간 등 동물의 종류에 따라 다양하다. 극성 형성 메커
니즘이 잘 밝혀진 개구리를 중심으로 살펴보면, 개구리의 미수정란은 동- 식물 축을
따라 극성을 가지고 있다. 짙은 색의 멜라닌 입자가 동물 반구의 표면 쪽에 많이 분포
하고, 난황은 식물 반구에 더 많이 분포한다. 이러한 미수정란에 정자가 침입하면 알
의 세포질이 재배열되어 개구리의 체축이 결정된다.
등- 배축은 피층 회전에 의해 결정되는데, 이는 정자와 난자의 수정이 일어나면 난
자의 표면이 안쪽 세포질에 대하여 회전하는 현상이다. 수정 후 제1 난할의 중간 시기
회색 신월환 식물 반구 에 수정란의 피층은 내부 세포질에 대하여 30 ° 가량 정자 침입점을 향해 이동하여, 정
자 침입점의 반대편에 회색 신월환이 나타난다. 이후 정자 침입점 쪽은 배아의 배쪽이
되고, 회색 신월환 쪽은 배아의 등쪽이 된다. 낭배기에 도달하면 회색 신월환 바로 아
랫부분에서 낭배 운동이 시작되어 세포의 급격한 이동이 생긴다.
(체축: 올챙이의 3종류 축)
등
우 동물극 피층의 색소
정자 핵의 제1 난할
동물 반구
침입점
앞 뒤
미래의 등쪽

좌 식물 반구
배 식물극 회색 신월환

[ 그림 III - 80 ] 개구리의 등- 배축 결정

② 낭배 형성
포배를 이루고 있던 세포는 낭배 형성 동안에 새로운 위치에 자리 잡으며 동시에 새
로운 이웃 세포를 만나게 된다. 낭배 형성에 의해 생긴 세포층을 배엽이라고 하는데,
중배엽과 내배엽의 기관을 형성할 세포들은 배아의 안쪽으로 들어가며, 피부와 신경
계를 형성할 세포들은 배아의 바깥 표면으로 퍼져 나간다.

200
 III 유전자의 구조와 발현
이런 과정으로 3 종류의 배엽이 만들어지는데, 자포동물이나 일부 방사형 대칭을
가지는 동물의 경우 외배엽과 내배엽만 형성된다. 낭배 형성 과정에서 생겨난 각 배엽
은 성체의 구조 중 특정한 한 부분을 담당하게 된다. 예를 들어 부신의 경우 속질은 외
배엽, 겉질은 중배엽 세포로 구성되어 있다.
성게의 낭배 형성은 식물극 할구들의 모양이 바뀌면서 시작된다. 원래는 입방형이
었던 할구의 모양이 바깥쪽 가장자리는 좁아지고, 안쪽 가장자리는 넓어지면서 쐐기
모양으로 바뀌고, 이로 인해 식물 반구가 편평해지다가 식물극이 안쪽으로 돌출하는
함입 현상이 일어난다. 함입하는 세포는 내배엽이 되어 원장이라 부르는 초기 소화관
을 형성한다. 원장의 열린 쪽을 원구라고 하고, 이는 후에 항문이 된다.

동물 반구 1 차 간충직

외배엽

내배엽

원장

간충직 세포
식물 반구 원구
[ 그림 III - 81 ] 성게의 낭배 형성

양서류의 경우 낭배 형성은 회색 신월환에 있는 병세포(bottle cell)의 모양과 세

포 부착 성질이 바뀌면서 시작한다. 병세포가 포배강 쪽으로 이동하면서 원구의 등쪽
에 두 얇은 입술이 조여진 모양 같은 등쪽 입술(원구 배순부)이 생성된다. 동물극 세
포들은 이 부분을 지나 포배강 안쪽으로 이동하는데, 이 과정을 회절이라고 한다. 회
절 중인 세포들은 내배엽과 중배엽을 형성한다. 원구의 등쪽 입술에 있는 세포질 인자
는 배아의 세포 분화를 조절할 수 있어 등쪽 입술 조직을 1 차 배아 형성체 혹은 형성체
(organizer)라고 한다.

낭배 형성은 회색 신월환의
동물극 세포들은 퍼져 나가면서 표면의 회절은 포배강을 밀어내고 원장을 만든
세포가 안쪽으로 이동하면서
세포를 등쪽 입술을 향해 통과하도록 밀 다. 원구 입술은 세포들이 원구 주위의 사
원구의 등쪽 입술을 형성할 때
어낸다. 이들 세포가 배아의 안쪽으로 방에서 내부로 이동함에 따라 원을 형성한
시작된다.
회절하여 내배엽과 중배엽을 형성한다. 다. 원구에 둘러싸인 난황전이 보인다.

동물극 원장
(장래의 소화관)
외배엽
포배강 원장
중배엽(척삭)
포배강 병세포 중배엽
병세포 포배강은 등쪽 입술
원장 형성 시작 중배엽으로
대치 등쪽 입술
원구의 등쪽 입술 난황전
등쪽 입술 내배엽 원구의 배쪽 입술

식물극

[ 그림 III - 82 ] 개구리 배아의 낭배 형성

201
 파충류와 조류의 경우 난할에 의해 배반이라 부르는, 편평한 원형의 세포층이 형성된
다. 배반의 일부 세포가 움직여 3배엽을 만든다.
원조
수정란
상배엽
원조 미래의
외배엽

배아
할강
난황 내배엽
이동 중인 세포 하배엽
(중배엽) 난황

[ 그림 III - 83 ] 닭 배의 낭배 형성

3 낭배 형성 이후 조직들이 상호 작용하여 기관 형성 과정이 일어난다

낭배 형성 시기에는 대규모 세포 이동이 일어나 세 배엽을 가진 배아가 형성되고,

조직과 세포 모양의 지엽적인 형태 형성 변화가 일어나 다양한 기관이 형성된다. 그러
나 특정 기관이 한 종류의 배엽에서 유래한 세포로 만들어진 것은 아니며, 다른 배엽
에서 유래한 세포와 조직이 포함되기도 한다.

① 외배엽성 기관 형성
척추동물에서 낭배 형성과 직접 관련된 기관 형성 과정의 초기 단계는 신경관 형성
이다. 신경관은 등쪽 입술에서 회절하며 형성된 등쪽 중배엽 세포들이 모여서 척삭을
형성하면서 시작된다. 이들 세포는 배아에 구조적 지지를 제공할 뿐만 아니라, 형성
체로서의 기능을 가져 바로 위에 있는 외배엽을 신경판으로 분화시킨다.
신경판은 곧 원통 모양의 신경관을 형성하고, 신경관의 앞쪽 끝은 팽창해 뇌로, 나
머지는 척수로 발달한다. 신경판의 가장자리에 있던 세포들은 신경관의 일부가 되지
못하고 신경릉 세포로서 배의 여러 부위로 이동하여 말초 신경, 치아, 머리뼈 등 다양
한 세포가 된다. 또 신경관이 형성된 후, 배를 덮고 있던 표피 세포들은 눈의 수정체,
감각 기관의 표면을 둘러싸는 감각 상피나 피부 등을 형성한다.
신경 주름 신경관 체절
신경 주름 신경판

체절이 될
형성 중인 중배엽 조직
신경 주름 신경판 신경릉 세 체절
포

척삭
외배엽 (C ) 체절 형성
중배엽 외배엽의 닭 배아의 체절 형성을 보여 주는
신경릉 세포 외부층
내배엽 주사 전자 현미경 사진.
원장 이 사진은 신경관과 체절을 덮고
신경관 있는 바로 위의 외배엽을 제거한
(A ) 신경판 형성 (B) 신경관 형성 모습이다.

[ 그림 III - 84 ] 신경판, 신경관, 체절 형성 과정

202
 III 유전자의 구조와 발현
② 중배엽성 기관 형성
척추동물에서 신경관 형성 시기의 몸통 중배엽은 네 부위로 나뉜다. 몸통 중배엽의
중심 부위는 척삭 중배엽이다. 이 조직은 일시적 기관인 척삭을 형성한다. 척삭은 신
경관 형성을 유도하고, 몸 앞- 뒤축을 확립한다. 척삭의 양쪽에 인접한 부위는 체절
중배엽이다. 이 부위에서 발생한 조직은 척수 주위로 배아의 등쪽에 위치한다. 이 부
위의 세포는 신경관의 양쪽에 위치하는 중배엽 세포 덩어리인 체절을 형성하고, 이는
뼈, 근육, 연골, 진피 등과 같은 결합 조직을 생성한다. 가장 앞쪽의 체절 중배엽은
분절되지 않고 머리의 골격과 근육, 얼굴과 머리의 결합 조직 등을 형성한다.
중간 중배엽은 신장, 생식소 및 부속관으로 구성된 비뇨 생식계로 발생하며 부신
겉질도 여기서 유래된다. 측판 중배엽은 순환계의 심장, 혈관 및 혈구를 만들 뿐 아니
라, 근육을 제외한 손발의 모든 중배엽 조직과 체강의 내벽을 이루는 조직을 형성한
다. 배아의 양분 수송에 중요한 배외막도 여기서 유래한다.

신경관

중간 중배엽 척삭 중배엽 축 옆(체절) 측판 중배엽

중배엽

척삭 배외막
내장 쪽 중배엽 몸 중배엽
(순환계) (체강, 골반, 팔다리뼈)
콩팥 생식소 머리 체절

뼈 분절(연골) 근육 분절 진피 분절(진피, 골격근)

(골격근)

힘줄 분절(힘줄) 내피세포

[ 그림 III - 85 ] 중배엽성 기관의 발달

203
 ③ 내배엽성 기관 형성
호흡 기관의 발달 성체 양막류에서 내배엽은 산소의 흡수와 음식물의 소화 및 흡수에 필수적인 기관을
(A ) (B ) (C ) 형성하며, 척삭・ 심장・ 혈관 등 일부 중배엽 기관의 형성을 유도한다. 또 척추동물에서
전장 인두
내배엽은 소화관과 호흡관이라는 두 관을 구축한다. 초기의 소화관은 몸 전체 길이로
기관
뻗어 있고, 전장・ 중장・ 후장 세 부분으로 구분된다. 소화관 형성에서 내배엽은 장의

호흡기
내면 상피를 이루며, 소화 기관의 부속 기관인 간・ 이자・ 쓸개 등을 만든다. 소화관
폐 원기
분지
식도 상피의 바깥쪽에는 중배엽에서 유래한 결합 조직，지지 조직，혈관, 근막을 감싸게 되고,

(A ), (B ) 3 주 말 무렵의 측면
외배엽에서 유래된 신경이 소화관 벽에 분포하면서 소화관이 완성된다.
과 배쪽에서 본 모습
(C ) 4주째 배쪽에서 본 모습
호흡관은 소화관의 바깥 성장으로 형성되고 나중에 2 개의 허파를 형성하기 위해 두
갈래로 분지된다. 소화관에서 호흡관이 분지되어 나오는 지점의 앞쪽 부위가 인두가
된다. 인두의 상피 바깥 주머니는 편도, 갑상샘, 흉선 및 부갑상샘으로 발생한다. 이
때 형성되는 기관지는 점차 나뉘어져 가늘어지며, 그 끝에서 폐포가 발달한다.

4 식물의 형태 형성은 일생에 거쳐 일어나며, 주로 위치 의존 기작으로 결정된다

식물도 반수체인 정자와 난자의 수정에 의해 이배체인 접합자가 만들어진다. 속씨

식물의 경우 접합자는 계속 분열을 하여 독특한 모양의 배가 발달하며, 이것이 씨 안
에 자리 잡게 된다. 이배체인 식물의 씨가 휴면 상태에 머무르다가 성장에 적합한 조
건이 되면 발아하여 성장과 형태 형성을 다시 시작한다.
식물은 동물과 달리 일생 동안 지속적인 성장과 이에 따른 형태 형성이 일어난다. 또 동
물에서는 발생 단계의 변화가 생물체 전체에 걸쳐 일어나지만, 식물에서는 정단 분열 조직
안에서만 달라진다. 그뿐만 아니라 식물 세포는 동물 세포와 달리 단단한 세포벽으로 둘러
싸여 있기 때문에 발생 과정에서 세포의 이동에 의한 형태 형성은 일어나지 않는다.
형태 형성이 이루어지는 동안 식물 세포의 운명은 세포질에 포함된 전사 인자의 영
향보다는 배 안에서 세포의 위치에 의존하는 기작에 의해 결정된다. 레이저로 세포들을
파괴하여 세포 위치를 실험적으로 조절해 본 결과 식물 세포의 운명이 발생 후기에 결
정되고 대부분 주변 세포로부터 오는 신호로 이루어진다는 것이 확인되었다.
동물처럼 식물도 뿌리, 줄기, 잎과 같은 기관이 있다. 많은 식물의 꽃은 꽃받침, 꽃
잎, 수술, 암술로 이루어져 있다. 애기장대의 꽃은 줄기 끝이 발달하여 동심원 4 개로
이루어진 원반 모양 세포가 분화함으로써 발달한다. 이때 가장 바깥쪽에 해당하는 동
심원에서 꽃받침이 발생하고, 꽃잎・ 수술・ 암술이 안쪽 동심원에서 발달한다. 각 동
심원의 세포는 어떻게 운명이 결정될까?
과학자들은 이를 ABC 가설로 설명한다. ABC 가설은 기관 결정 유전자라고 부
르는 A , B , C 세 종류의 유전자가 조합을 이루어 발현되면서 동심원의 운명이 결정
된다는 것이다. 이 유전자들의 역할은 돌연변이를 이용한 실험에서 증명되었다.
돌연변이 실험에서 꽃받침 형성을 위해서는 유전자 A , 꽃잎을 위해서는 유전자 A

204
 III 유전자의 구조와 발현
와 B , 수술을 위해서는 유전자 B 와 C , 암술을 위해서는 유전자 C 의 발현이 필요하
다는 사실을 확인했다.
이 세 유전자는 동물의 발생 과정에서 중요한 역할을 하는 호메오 유전자와 같은 종
류로서 이들 중 하나에 돌연변이가 생기면 꽃의 한 부분이 다른 것으로 바뀐다. 예를
들어 유전자 A 에 돌연변이가 생기면 꽃받침과 꽃잎이 형성될 위치에 암술과 수술이
각각 발달한다. 유전자 B 에 돌연변이가 일어나면 꽃잎과 수술이 형성될 위치에 꽃받
침과 암술이 각각 발달한다. 유전자 C 에 돌연변이가 생기면 암술과 수술이 있어야 할
자리에 꽃잎이 생겨서 꽃받침과 꽃잎으로만 구성된 꽃이 형성된다.

꽃 표현형
유전자형 정상 유전자

발현되는 B B
유전자 A A C C

꽃 구조 꽃받침 꽃잎 수술 심피

유전자형 유전자 A 돌연변이

발현되는 B B
유전자 C C C C

꽃 구조 심피 수술 수술 심피

유전자형 유전자 B 돌연변이

발현되는
유전자 A A C C

꽃 구조 꽃받침 꽃받침 심피 심피

유전자형 유전자 C 돌연변이

발현되는 B B
유전자 A A A A

꽃 구조 꽃받침 꽃잎 꽃잎 꽃받침

윤생체 1 윤생체 2 윤생체 3 윤생체 4

[ 그림 III - 86 ] 애기장대 꽃의 기관 결정 유전자

확인 문제

01 난할과 일반적인 체세포 분열의 차이점을 서술하시오.

02 개구리 수정란에서 배의 등- 배축이 결정되는 과정을 서술하시오.

03 동물과 식물의 발생 과정의 차이점을 서술하시오.

205
 발생과 유도 작용
03 학습 목표 ■ 특정 신호에 의한 유도 작용 원리를 설명할 수 있다.

발생 과정에서 세포의 운명은 유전자의 발현에 의해 이루어진다. 동일한 유전체를

가지고 있지만, 유전자의 발현이 달라질 수 있는 것은 세포질 결정 인자와 주변 환경
에 의한 유도 작용 때문이다. 이런 요인들에 의해 세포의 운명이 결정되고, 분화되는
예들을 실제 발생 과정에서 많이 찾을 수 있다.

1 불균등한 세포질 결정소는 극성과 세포 운명을 결정한다

많은 무척추동물의 수정란 세포질에는 여러 종류의 형태 형성 물질이 이미 특정 위

치에 자리 잡고 있다. 이들이 초기 난할이 진행되는 동안 특정 할구에만 들어감으로
써 할구의 발생 능력에 질적인 차이가 발생한다. 따라서 난할이 일어나면서 할구마다
각각 특별한 운명을 갖게 된다. 이때 특정
방법 위쪽(동물극)
알 할구를 제거하면 상실된 특정 세포질 요

아래쪽(식물극) 소에 의해 발생 과정에서 결함이 일어난

수정 및 세포 분열 다.

8 세포기
20세기 초에 이탈리아의 드리슈(Driesh,
배아를 수직으로 반분하여,
배아를 수평으로 반분하여, 각 반구가 위쪽과 아래쪽의 H. )는 성게의 8세포기 배아의 아래쪽 세포
위층 세포와 아래층 세포를 세포를 가지도록 한다.
분리한다. 에는 세포질 결정 인자가 있지만, 위쪽 세
포에는 없다는 것을 확인했다. 그리고 이 세

유리 침 포질 결정 인자의 유무에 따라 정상적인 발생

여부가 결정된다는 사실을 확인하였다. 이
8 세포기 렇게 각 세포가 위치한 국소적 환경 차이는
세포들이 달라지게 하는 데 중대한 영향을
결과
미친다. 예를 들어 양막류에서 발생 초기
내세포들은 배아의 내부에 있는 반면, 영양
세포층의 세포들은 배반포의 바깥 표면에
위쪽 세포는 아래쪽 세포는
배아 상태로 비정상적인
작지만 정상인 2개의 있다. 이러한 두 세포군의 환경적 차이가
유생이 만들어진다.
머무른다. 유생을 만든다.
이들이 서로 다른 운명을 갖도록 결정한다.
[ 그림 III - 87] 성게 초기 배아의 발생 실험

206
 III 유전자의 구조와 발현
2 세포 사이의 신호 전달에 의한 유도 작용은 세포 운명을 결정한다

발생 중인 배를 구성하는 세포들이 특정 세포의 운명으로 결정되면, 이들 세포는

유도 작용을 통해 서로의 운명에 영향을 끼치기 시작한다. 일반적으로 유도 신호를 받
는 세포들이 특정한 조직으로 분화되게 하는 특정 유전자들이 발현된다.
척추동물의 눈에서 수정체가 발달되는 과정은 유도에 의한 세포 운명 결정의 대표
적인 예이다. 개구리 배아에서 수정체는 발달 중인 앞뇌에서 돌출한 눈소포의 유도 작
용에 의해 외배엽에 영향을 미쳐 형성된다.
눈소포가 앞뇌에서 눈소포는 바로 위의 조직이 눈술잔이 형성되고 발생 중인 수정체는
돌출한다. 수정체 기원판을 형성하도록 수정체 형성을 표면 조직에서 분리되고
유도한다. 유도한다. 눈의 바깥 표면인 각막의
형성을 유도한다.

발달 중인 앞뇌 각막
망막

눈술잔 시신경

표면 조직 수정체 기원판 조직 발달 중인 수정체 수정체

개구리 머리(등쪽 모습)

[ 그림 III - 88 ] 개구리의 눈 발생 과정

3 정상적인 발생 과정에서 일부 세포는 사멸하도록 프로그래밍되어 있다

올챙이의 꼬리는 개구리 성체로의 변태 과정에서 예정된 세포사에 의해 없어진다. 세포 예정사에 의한 손의

형성
이와 같이 생물의 발생 과정에서 어떤 세포들은 형태나 위치를 바꾸지만, 어떤 세포들
은 사멸하도록 프로그램되어 있다.
실제로 발생 과정 중 시기에 따라 일부 세포, 세포 집단, 전체 조직들이 발달을 멈
추고 주변 세포에 의해 삼켜진다. 예를 들어 척추동물의 신경계에서는 어린 시기에 성
체에서 필요한 수보다 훨씬 많은 수의 신경 세포가 만들어진다. 이 신경 세포는 기능
적인 연결을 하는 경우가 아니면 사멸함으로써 수가 감소된다.
또 발생 중인 양서류, 조류, 포유류의 배에는 발가락 사이에 물갈퀴가 만들어진다.
이 중 조류와 포유류에서는 예정된 세포사에 의해 물갈퀴가 제거되어 완전한 발가락
이 형성된다.

확인 문제

01 세포질 결정소가 어떻게 수정란에서 극성을 초래하고, 극성은 어떻게 세포 분화에 영향을
주는지 서술하시오.

02 척추동물의 눈에서 유도가 조직 형성에 어떻게 영향을 주는지 서술하시오.

03 동물의 발생 과정에서 세포사는 어떤 역할을 담당하는지 서술하시오.

207
 세포의 분화
04 학습 목표 ■ 특정 신호에 의한 세포 분화의 일반적 원리를 설명할 수 있다.
■ 발생에 관여하는 유전자들이 진화에 중요한 역할을 한다는 것을 설명할 수 있다.

20 세기 초에야 한 생물의 모든 세포는 수정란의 후손이며, 개별 체세포의 핵은

다른 모든 체세포의 핵과 같은 유전자를 가지고 있다는 유전체 등가성(genomic
equivalence )을 가지고 있다는 것을 알았다. 생물학자들은 모든 세포가 같은 유전
자를 가지고 있다면, 어떻게 세포가 서로 다르게 분화되는가에 대해 의문을 품었고,
이를 선택적 유전자 발현 과정으로 해결했다.

1 한 개체 내의 세포들은 유전체 등가성을 지니고 있으나 차등적 유전자

발현에 의해 서로 다른 운명을 지닌다
발생 과정을 거쳐 최종적으로 분화된 세포에서는 크게 두 종류의 단백질이 만들어
진다. 하나는 모든 종류의 세포가 기본적 기능을 수행하기 위해 필요한 기본적인 단백
질이다. 예를 들어 ATP를 생성하는 데 필요한 효소들은 어느 세포에서나 필요하므
로, 관련된 유전자가 모든 세포에서 발현된다. 다른 하나는 신경 세포나 근육 세포 등
세포의 독특한 기능을 각자 수행하기 위해 필요한 특이적인 단백질이다. 세포의 특수
구조와 기능을 유지하기 위해 필요한 단백질이 세포마다 다르게 발현되는 것을 어떻
게 알아냈을까?
적혈구의 헤모글로빈 단백질 성분인 b - 글로빈의 유전자는 포유류 골수에서 적혈
구가 생성될 때 발현된다. 과학자들은 핵산 잡종화 방법을 통해 동일한 유전자가 뇌의
핵산 잡종화 뉴런에도 존재한다는 것을 밝혀냈다. b - 글로빈의 유전자에 대한 탐침자가 뇌세포와
서열이 알려진 단일 가닥 DNA 미성숙 적혈구에서 상보 서열을 찾아 모두 결합하는 것을 관찰했다.
또는 RNA 로 된 탐침자를 변성
반면 b - 글로빈의 탐침자를 두 종류의 세포에서 얻은 mRNA에 적용하면, 탐침
된 DNA 와 섞어 DNA 의 주
형 가닥에 있는 상보적인 암호화 자는 뇌세포가 아닌 적혈구에서만 b - 글로빈의 mRNA에 결합한다. 이를 통해 b -
영역을 찾아내는 방법 글로빈의 유전자는 모든 세포에 있지만, 유전자의 발현은 세포마다 다르다는 것을 알
게 되었다.
또한 복제 양 돌리 실험에서 만약 분화된 젖샘 세포의 핵이 완전한 유전체를 갖추고
있지 못했다면, 완벽한 모습을 갖춘 복제 양의 탄생은 기대할 수 없을 것이다. 따라서
이 실험의 결과는 분화된 세포의 핵도 수정란의 핵처럼 완전한 등가성의 유전체를 가
지고 있음을 보여 준다.

208
 III 유전자의 구조와 발현
식물의 줄기나 뿌리의 세포만으로 완전한 식물체를 재생할 수 있다는 사실도 한 생
물체의 모든 분화된 세포의 유전체는 등가성을 갖는다는 사실을 뒷받침해 준다.

당근의 뿌리 어린 식물
배양 중에 일어나는
세포 분열

하나의 세포

영양 배지에서 배양 중인 뿌리 세포 성체

[ 그림 III - 89 ] 분화된 식물 세포의 전분화능

2 선택적 유전자의 전사는 세포의 운명을 결정하고 분화시킨다

같은 유전자를 가진 세포가 다른 운명으로 결정, 분화되는 대표적인 예로 근육 세

포가 있다.

핵
지배자 조절 유전자 다른 근육 특이 유전자
myoD

DNA
배아
꺼짐 꺼짐
전구 세포

mRNA 꺼짐

근원 세포 MyoD 단백질(전사 인자)

(결정)

mRNA mRNA mRNA mRNA

마이오신, 다른 근육 단백질,
그리고 세포 주기를 중단시키
MyoD 다른 전사 인자 는 단백질
근섬유
(완전히 분화한 세포)

[ 그림 III - 90 ] 근육 세포의 결정과 분화

209
 척추동물 배아에서 골격근 세포는 중배엽에서 기원한다. 이 중배엽 세포에서 전사
인자를 암호화하는 myoD 유전자가 발현되어 근원 세포로 분화가 일어난다. MyoD
단백질은 myoD 유전자를 더욱 자극하고 다른 근육- 특이적 전사 인자들을 암호화하
는 유전자들을 활성화하게 되고, 이러한 근육- 특이적 전사 인자들이 차례로 근육 단
백질의 유전자들을 활성화한다. MyoD 단백질은 세포 주기를 억제하는 유전자들의
발현도 촉진해 세포의 분열을 중단시킨다. 더 분열하지 않는 근원 세포는 서로 융합하
여 근육 섬유라고 불리는 성숙된 다핵성 근육 세포가 된다.
골격근의 발달 과정에서와 같이 발생에서 가장 근본적인 결정을 지시하는 myoD와
같은 유전자는 보통 전사 인자를 암호화하고 있다. 이러한 전사 인자들에 의한 선택적
유전자 전사에 의해 세포의 운명이 결정되어 분화된다.

3 초파리에서 전사 인자의 연쇄 반응이 몸의 체절을 확립한다

발생 과정에서 세포의 운명은 세포의 상대적인 위치에 따라 결정될 수도 있는데,

모계 영향 유전자
이런 공간적 결정은 형태 형성 물질이라 부르는 유도 인자에 의해 나타난다. 형태 형
ma te rna l e ffe c t g e ne
성 물질은 한 세포 집단에서 주위의 세포로 확산하여 농도 기울기를 형성한다. 초파리
난자에 저장되어 있음. 앞- 뒤축
을 결정하고, 세 종류의 체절 형 의 체절 형성 과정과 관련된 연구에서 형태 형성 물질에 반응하여 유전자 발현이 어떻
성 유전자를 유도한다. 게 세포 운명에 영향을 주는지가 알려졌다.
초파리의 머리, 가슴, 복부의 체절을 결정짓는 유전자들은 각각 전사 인자를 암호
간극 유전자
g a p g e ne 화하며, 이들 전사 인자는 다음 단계의 유전자 집단에 작용하는 또 다른 전사 인자의
합성을 조절한다. 이 과정의 연쇄 반응은 마치 신호 전달 연쇄 반응과 유사하다.
돌연변이가 일어나면 체절 형태
에서 간극을 유발함. 간극 유전
자 단백질의 여러 가지 농도와 조
합이 쌍지배 유전자(pair- rule (A ) 모계 영향 유전자
gene )의 전사를 조절하여 배아
를 규칙적인 단위로 분할한다.
(B) 간극 유전자

쌍지배 유전자
p a ir- rule g e ne
배아를 두 체절로 나누고, 앞-
(C ) 쌍지배 유전자
뒤 축을 따라 7 개의 수직 띠로
된 줄무늬 모양으로 발현된다.

체절 극성 유전자
(D) 체절 극성 유전자
s e g me nt p ola rity g e ne
개별 체절의 경계와 앞- 뒤 조직
화를 결정한다.

[ 그림 III - 91 ] 유전자의 연쇄 반응과 초파리 배 형태 형성

210
 III 유전자의 구조와 발현
① 모계 영향 유전자
난자 형성 기간 동안 수정 후 발생 초기에 필요한 요소를 합성하기 위해 모계 영
향 유전자가 발현된다. 난자 형성 기간 중 발현되는 모계 영향 유전자의 산물은 난자
에 축적되어 있다가, 수정란의 발생 과정에서 영향을 발휘하여 발생 초기에 필요한
유전자의 발현에 관여한다. 초파리의 체절 형성에 영향을 주는 모계 영향 유전자 중
에는 배아의 앞- 뒤축을 결정하는 비코이드(Bicoid)와 나노스(Nanos) 유전자가 잘
알려져 있다.
이 유전자들은 장차 난자의 앞쪽 부위가 될 부분을 감싸고 있는 난소 세포에서 전
사된다. 이 전사 산물은 세포질 다리를 통해 난모 세포로 전달되며, 이들의 농도 경
사에 의해 배아의 앞- 뒤축이 결정된다. 특정 비코이드 유전자에 동형 접합 돌연변
이가 생긴 암컷은 머리와 가슴이 없는 유충을 생산한다.

비코이드 mRNA

비코이드 mR NA 는 알의 앞쪽
끝을 둘러싸는 모계 세포에
의해 축적된다.
앞쪽 뒤쪽

번역은 전사 인자인 비코이드

단백질을 생성한다.

비코이드 단백질의
농도 기울기가 형성된다.

높은 농도의 비코이드
단백질은 머리 예정 유
전자를 자극한다.

[ 그림 III - 92 ] 비코이드 단백질의 위치 정보

② 체절 형성 유전자
초파리 유충에서 체절의 수, 경계, 극성은 세 종류의 체절 형성 유전자에 의해서 결
정된다. 체절 형성 유전자에는 초파리의 앞- 뒤축을 따라 넓은 영역을 조직하는 간극
유전자, 배아를 두 체절 단위로 나누는 쌍지배 유전자, 개별 체절의 경계와 앞- 뒤 조
직화를 결정하는 체절 극성 유전자가 있다. 이들은 모계 영향 유전자에 이어 순차적으
로 발현된다. 한편 혹스 유전자(hox gene) 집단은 체절의 역할을 결정한다. 즉, 이

211
 집단의 구성 유전자들을 서로 다르게 조합하여 발현시킴으로써 각 체절 내의 세포 운
명을 결정하게 된다.

4 진화 발생 생물학은 진화적 관점에서 발생을 연구한다

진화 발생 생물학 생물종 간의 형태적 차이는 유전체 차이에서 비롯된다. 하지만 유연관계가 먼 종이

이보디보 e v o - d e v o 라고 하더라도 형태 형성 과정에 쓰이는 조절 서열과 암호화 서열은 비슷하며, 비슷한
생물들 간의 발생 기작의 유사성
분자적 기작을 가진다. 예를 들어 생쥐의 눈을 예정하는 Pax 6 유전자를 장차 다리가
을 비교해 생물들의 공통 조상에
대한 연구를 수행하는 분야 될 초파리 복부 부위에 발현시키면, 다리 대신 낱눈이 출현한다. 이와 같은 연구는 진
화 발생 생물학과 관련 있다.
발생의 분자적 기작이 비슷하다면, 종간의 형태적 차이는 어떻게 생겨나는 걸까?
그 차이는 유전자 발현의 시기와 장소를 결정하는 유전자 스위치의 변화에 의해 생겨
난다. 예를 들어 대부분의 절지동물은 Distal-less(Dll) 유전자가 발현되어 복부 체
절에 다리가 형성된다. 그러나 곤충의 진화 과정에서 Dll 유전자의 발현을 활성화하
는 혹스 유전자인 Ubx에 돌연변이가 생긴다. 이로 인해 곤충류는 변형 Ubx 유전자
를 복부 체절에서 발현하기 때문에 복부 체절에서 다리가 자라지 않는다.

파리
곤충류
모기

나비 곤충류
단백질 구조의 변화
나방

딱정벌레

톡토기

새우

거미
공통 조상 지네
지네

유조류

[ 그림 III - 93 ] 절지동물의 복부 체절 다리의 변화

확인 문제

01 유전체의 등가성을 증명하는 실험을 한 가지 서술하시오.

02 척추동물 배아의 세포가 근세포로 분화되는 과정을 서술하시오.

212
 III 유전자의 구조와 발현

생장과 노화
05 학습 목표 ■ 생장과 노화 과정을 유전자 발현과 관련지어 설명할 수 있다.

배 발생 과정이 완료되면 개체의 기본적 구조는 완성되지만 개체의 각 부위는 출생 전까지

계속 성장한다. 이러한 성장은 출생 후 개체가 성적으로 성숙할 때까지 활발히 일어난
다. 개체의 성장이 멈추면 노화 과정이 서서히 시작된다. 전체적으로 보면 발생, 생장,
노화는 연속적인 생명 현상이며, 각 세포의 유전자 발현 조절로 이루어진다.

1 생장과 노화는 발생의 한 과정이며 유전자 발현으로 조절된다

사람처럼 새끼가 기본적으로 성체의 축소형인 동물도 있지만, 대부분의 동물 종은
유생에서 성체로 이행하는 변태(metamorphosis) 과정을 거친다. 양서류의 변태는
보통 수중 생활에서 육상 생활을 준비하는 형태적 변화와 관련이 있다. 양서류의 변태
는 혈액을 통해 유생의 모든 기관에 전달되는 갑상샘 호르몬에 의해 시작된다. 갑상샘
호르몬은 갑상샘 호르몬 수용체(TR)에 결합하여 유전자 발현을 촉진하여 꼬리의 퇴
화, 아가미의 재흡수, 창자의 재구성과 같은 변태의 주요한 변화를 일으킨다.
곤충도 양서류와 마찬가지로 호르몬에 의해 변태가 일어나지만, 양서류의 변태는
주로 기존 조직의 재구성인 것에 비해, 곤충은 유생 조직을 파괴하고 완전히 다른 세
포 집단으로 교체한다.
곤충의 탈피와 변태는 스테로이드인 엑디손(ecdysone) 뇌

과 지질인 유충 호르몬(juvenile hormone ; JH )의 조절

신경 분비 세포
을 받는다. 예를 들어 누에나방의 경우 뇌의 신경 분비 세포
측심체
에서 전흉선 자극 호르몬(PTTH)을 생산하고, 이는 측심체 PTTH 알라타체

로 운반되어 방출된다. 전흉선 자극 호르몬은 주요 표적 세 전흉선

포인 전흉선에 신호를 보내서 엑디손을 생성하게 한다. 엑디 유충 호르몬

(JH)
손은 분비될 때마다 전사 과정을 조절하여 탈피를 촉진한다. 낮은
엑디손 JH
뇌 바로 뒤에 존재하는 알라타체라는 내분비샘에서 유충 호르
몬이 분비된다. 유충 호르몬이 높게 유지되면 변태를 저해하
기 때문에 엑디손에 의해 촉진된 탈피는 또 다른 유충 단계 초기 유충 후기 유충
고치 성체
로 가도록 한다.
그러나 유충 호르몬이 어느 농도 아래로 떨어지게 되면 다
음번 엑디손에 의해 유도되는 탈피에서 고치가 형성된다. [ 그림 III - 94 ] 곤충의 발생과 변태의 조절

213
 포유류에서는 몸의 각 조직과 기관이 발생 중인 후기 배아 혹은 태아 시기에 급격한
성장이 이루어지며, 출생한 후에도 성장은 계속된다. 따라서 성장은 배 발생 시기를
포함하여 개체가 완전히 성적으로 성숙하기까지 끊임없이 일어나는 발생의 한 과정이
라고 할 수 있다. 사람도 다른 동물과 마찬가지로 호르몬에 의해 성장이 조절된다. 시
상 하부에서 만들어진 성장 호르몬 분비 호르몬과 성장 호르몬 억제 호르몬에 의해 성
장 호르몬의 합성과 분비가 조절되면서 몸의 각 부분의 성장이 조절된다.
노화 현상은 발생과 생장 과정이 함께 연속적으로 일어나는 생물체의 또 하나의 변
화 과정이며, 모든 생명체는 시간이 경과함에 따라 생리적인 기능이 쇠퇴하는 현상을
보인다. 노화의 결과로 각종 스트레스에 대응하는 개체나 세포의 능력은 저하되고,
질병에 걸릴 확률은 증가한다.

90세의 신체 나이를 가지 일반적으로 노화 현상의 메커니즘을 일련의 발생 과정에 뒤따르는 필연적인 현상으
고 있던 1 5세 조로증 소녀 로 보는 견해와 단순히 시간의 경과에 따라 일어나는 장기와 조직의 소모와 손상의 결
과로 보는 견해가 있다. 노화와 관련된 흥미로운 점은 일반적으로 인공 배양 중인 정
상적인 인간 세포의 분열 능력에 한계가 있다는 사실이다. 태아의 섬유 모세포는 60
회 정도 분열 능력을 보이지만, 80 세 된 노인의 섬유 모세포는 30 회 이상 분열하지
못한다. 나이 든 개체의 세포가 젊은 개체의 세포보다 분열 횟수가 더 적은 이유는 무
엇일까? 과학자들은 정상적인 인간 세포는 노화되면서 유전적으로 활성 텔로머레이스
의 생산 능력을 잃어버리도록 프로그램되어 있을 것이라 예상하고 있다.
사람의 노화와 관련 있는 질환에 워너 증후군과 조로증 증후군이 있다. 이 질환의
특징은 여러 가지 조로 현상을 보이는 것인데, 20 대 초반에 노인성 질환이 나타나며
수명이 50 세를 넘지 못한다. 이 증세를 보이는 사람의 섬유 모세포를 분리해 배양해
보면 분열 능력이 떨어져 있음을 알 수 있다. 최근 워너 증후군을 일으키는 유전자가
밝혀졌는데, 이 유전자는 DNA 손상을 복구하는 것이며, 이 유전자에 문제가 생기
면 노화가 가속화된다. 워너 발생 유전자 DNA에 손상이 일어났을 때 그것을 복구
하는 DNA의 복제 과정이 필요한데, 이것을 매개하는 단백질을 만드는 유전자에 문
제가 생겨 나타난다. 이 경우 DNA에 일어난 손상이 회복될 수 없다.
다른 생명 과정과 같이 노화도 어떤 환경적 영향에 의해 촉진될 수도 있고, 각 개체
들 사이에 유전된 차이점에 의해 다양하게 나타날 수 있다. 쥐의 경우, 노화가 엄격한
칼로리 제한으로 지연될 수도 있다는 실험적 증거가 있다. 또한 노화는 호르몬의 변
화, 자가면역 반응 등 면역 체계의 비정상적 기능, 세포 내에 특정 노폐물 축적, 중요
한 단백질과 DNA 손상 등에 의해 촉진될 수도 있다는 증거들이 있다.

확인 문제

01 사람의 노화와 관련된 질환에는 어떤 것들이 있는지 2 가지를 쓰시오.

214
 III 유전자의 구조와 발현

중단원 마무리

중단원 요약

발생은 결정, 분화, 형태 형성, 성장의 네 과정으로 이루어지며, 유전자의 발현에 의해 조절된다.

발생 과정에서 일어나는 유전자의 선택적 발현은 세포질 요소의 불균등한 편재에 따른 내재적 요인과 인접 세포나 조직에서
유래하는 외부적 신호에 따른 유도 작용에 의해 일어난다.

난할은 난황의 양과 분포에 따라 다양한 방식으로 진행되며, 성장기 없이 매우 빠른 속도로 일어난다.

낭배 운동은 세포들의 조직적 이동에 의해 3 배엽의 기본 구조가 만들어지는 과정이다.

외배엽은 신경계와 표피 및 그 부속 기관, 중배엽은 척삭, 골격, 근육, 진피, 배설 기관 및 생식 기관, 순환 기관, 내배엽은
소화 기관 및 호흡 기관 등으로 발달한다.

동물의 기본 구조는 3 개의 축이 형성됨으로써 확립되며, 양서류의 경우 피층 회전에 의해 등배 축과 전후 축이 형성됨으로

써 확립된다.

각 개체를 이루는 세포는 유전체 등가성을 지니고 있고, 세포의 분화는 결정소 또는 유도 작용에 따른 차별적인 유전자 발
현에 의해 이루어지며, 주로 전사 과정이 조절된다.

발생 과정의 주요 유전자들은 생물들 간에 공통되며, 진화 발생 생물학은 이 유전자들에 관한 연구를 다루는 학문이다.

핵심 역량 c h e c k ! : 탐구

1 . 탐구 목표
Meta zoa
2015년 9월. 미국 듀크 대학과 미시건 대학 등 11개 연구 기관 소속 연구
진은 그동안 과학계에서 발표된 수많은 생물종 분류와 진화 계통 자료를 통
합하는 ‘열린 생명의 나무’ 데이터베이스를 구축해 공개했다. ‘열린 생명의 Arc ha ea

나무’ 데이터베이스는 진화 발생 생물학과도 깊은 관련이 있다. Ba c teria

Exc a va ta
Amoebozoa
S AR
Arc ha epla stida
Fung i
2. 더 생각해 보기
‘열린 생명의 나무’ 데이터베이스에 기반해 그린
(1 ) 이보디보를 조사하고 설명해 보자.
진화 계통도 일부
(2) 여러 생물에서 나타나는 호메오 유전자의 발현 특징을 설명해 보자.
(3) 진화 발생 생물학을 통해 어떤 것들을 알아낼 수 있을까?

215
 대단원 종합 문제

1 D N A 복제 과정에서 선도 가닥과 달리 지연 가닥에서는 선도 가닥 복제 원점 지연 가닥

D N A 가 작은 조각들로 합성된 후 다시 연결되는 이유를

설명하시오.
지연 가닥 선도 가닥

2 대장균의 젖당 오페론이 다음 그림과 같이 억제되

프로모터
조절 유전자 작동자
어 있다가 그 발현이 유도되기 위해서는 어떤 일이
DNA
먼저 일어나야 하는지 설명하시오.
R NA 가
만들어
mR NA 지지 않음
R NA 중합 효소

활성화된
단백질 억제자

3 중배엽 조직인 근육이 어떻게 형성되는지를 조사하기 위해 개구리를 재료로 다음과 같은 실험을 하였다.

<실험 1 > 포배기 전기 때의 배를 그림과 같이 동물극, 중간대, 식물극 3부분으로 분리한 후 동물극 쪽
절편과 식물극 쪽 절편을 접촉시킨 후 배양하였다.
<실험 2> 실험 1 의 실험군과 정상적으로 발생한 대조군의 각 부분에서 mRNA를 추출하여 심장
액틴 mRNA의 발현 여부를 조사하였다.

<실험 1 > <실험 2>

실험군
극
대

동물극
물
간

물
동
중

주변
(적도면)
세포
배양
식물극 심장 액틴

위 실험에 대한 설명으로 옳은 것만을 <보기>에서 있는 대로 고른 것은?

보기

ㄱ. 정상적인 배의 중간대에서 중배엽성 조직이 형성된다.

ㄴ. 식물극은 동물극에 작용하여 중배엽을 유도할 수 있다.
ㄷ. 동물극 부분은 포배기 때 이미 외배엽으로의 운명이 결정되어 있다.

①ㄱ ②ㄴ ③ㄷ ④ ㄱ, ㄴ ⑤ ㄴ, ㄷ

216
 III 유전자의 구조와 발현

4 (A )와 같이 초파리의 정상 수정란에서 bcd mRNA는 앞쪽에 편재하고 정상적으로 발생을 하면 머리, 가슴,

배를 갖는 유충이 만들어진다. 그러나(B )와 같은 bcd 돌연변이체는 머리와 가슴이 없다. (C )처럼 정상 수정

란의 앞쪽 세포질을 추출하여 bcd 돌연변이체의 앞쪽에 이식하면 불완전하지만 머리와 가슴의 구조가 나타
난다.

(A )

정상 수정란 정상 유충
(B )

b c d 돌연변이 b c d 돌연변이 유충
(C )

정상 b c d 돌연변이 앞쪽의 일부 구조가 발달함

만일 정상 수정란의 앞쪽 세포질을 추출하여 b c d 돌연변이체의 중간에 이식한다면, 어떤 결과가 나타날지

서술하시오.

5 그림(가)와(나)는 세포 분열 중인 세포를 촬영한 것이다. (가)와(나)에서 초록색으로 표시된 부분은 중심체

와 미세소관이고 (가)의 보라색과 (나)의 주황색은 염색체이다. 물음에 답하시오.

(가) (나)

1 )(가)는 선충의 발생 과정 중 어느 단계에 관한 사진이다. 사진을 통해 알 수 있는 발생 과정의 특징을 서술

하시오.

2)(나)는 성게알의 첫 번째 세포 분열에서 중기를 나타낸 것이다. 이 성게알의 수정 과정에서 나타나는 특징

을 서술하시오.

217
 IV
생명 공학의 기술과 응용
1 생명 공학의 기술 2 생명 공학과 인류의 미래
단원 열기

논란의 유전자 편집 기술, 크리스퍼 유전자 가위

‘3세대 유전자 가위’라 불리는 크리스퍼(C R IS P R ) 유전자 가위는 제한 효소를 비롯한 기존의 유전자
가위보다 정확하고 효율적으로 DNA 의 특정 부위를 잘라내고 새로운 유전자를 삽입시켜 DNA 를 편집
할 수 있는 기술이다. 이 기술을 이용해 사람은 모든 생물의 유전체를 수정할 수 있게 되었으며, 농업・
축산업 등에서 동식물의 품질을 개량할 수 있어 미래의 식량난도 해결할 수 있게 되었다. 그러나 사람
의 유전체도 수정할 수 있게 되면서 이 유전자 가위는 유전자로 모든 게 결정 나는 사회에 대한 우려를
불러일으키고 있다. 따라서 우리는 눈부신 생명 공학의 발전을 가져온 생명 공학 기술을 정확히 이해하
고 이러한 기술이 올바로 응용될 수 있도록 가치 판단을 할 수 있어야 한다.
1 생명 공학의 기술

01 세포 공학
02 유전 공학
03 유전체의 해독
04 생물 정보학
05 생체 공학

500 n m

생각 열기
201 3년에 우리나라의 한 연구팀이 세계 최초로 유전자를 조작한 대장균이 나무껍질, 잡초 등 비식용 바이오매스
로부터 휘발유를 생산할 수 있는 원천 기술을 개발했다. 현대 사회의 과학 기술을 대변하는 생명 공학(B T )은 생명
과학의 전체 분야를 연구하는 기초적 학문과 이를 기반으로 새로운 기술을 개발하는 응용 분야를 모두 포함하며,
정보 통신 기술(IT ), 나노 기술(NT )과 서로 융합되어 발전하고 있다.
 IV 생명 공학의 기술과 응용

세포 공학
01 학습 목표 ■ 세포와 조직을 배양하는 과정에서 염색체나 유전자를 인위적으로 조작할 수 있는 세포
공학 기술을 설명할 수 있다.
■ 식물 조직 배양, 동물의 핵 이식에 관한 연구 사례를 학습하고, 동식물의 복제 원리를
설명할 수 있다.

세포 공학(cell engineering)은 세포나 조직을 배양하고 이 과정에서 세포의 염색

체나 유전자를 인위적으로 조작하여 경제적으로 유용한 세포를 만들거나 유용한 물질
을 생산하는 원리와 기술을 탐구하는 생명 공학의 한 분야이다. 세포 공학에서 사용되
는 대표적인 기술에는 핵 이식, 조직 배양과 유전자 도입, 세포 융합이 있다.

1 ‘핵 이식’은 핵이 제거된 난자에 체세포의 핵을 이식하는 기술이다

핵 이식( nuclear transfer )은 ‘핵 치환’이라고도 하며, 복제 동물 생산을 위 클로닝(c lo n in g )

해 1990년대 후반에 개발된 기술이다. 이 기술에서는 이배체(2n)의 핵이 들어 있는 성체의 체세포 핵 이식으로 발생한 개체
는 핵을 제공한 개체와 유전적
체세포를 핵이 제거된 난자에 이식하여 수정란을 생산하며, 이 수정란을 체내로 이식하여
으로 동일한 클론(clone )이며,
새로운 개체로 발생시킨다. 체세포 핵 이식의 대표적인 사례는 영국 로즐린(Roslin) 이렇게 생물을 복제하는 것을 클
로닝(cloning )이라고 한다.
연구소의 윌머트(Wilmut , I . , 1944 ~ )와 캠벨(Campbell, K. , 1954~ 2012)에
의해 세계 최초로 성숙한 체세포의 핵을 이용해 태어난 복제 양 돌리(Dolly)이다.

복제할 양(핵 제공)

세포
세포 배양 분열이
일어난다.
(2n)
젖샘 세포 젖샘
채취 세포
난할 대리모에게
난모 세포 이식
채취
(2n)
전기 자극으로
핵 제거 무핵 체세포와 무핵 난자를
난자 제공 양 난자 융합하여 핵이식
돌리 탄생

융합된 세포를 태어난 복제 양 복제 양 돌리(Dolly )

6년생 성숙한 검은 얼굴 암양의 전기 자극으로
난할시킨 후 돌리는 핵을
핀도셋 암양의 미수정란을 젖샘 세포와
대리모의 자궁에 제공한 6년생
젖샘 세포(체세포)를 채취한 뒤 무핵 난자를
착상시켜 핀도셋 암양의
채취한 뒤 배양한다. 핵을 제거한다. 융합시킨다.
새끼를 얻는다 클론이다.

[ 그림 IV - 1 ] 복제 양 돌리의 탄생 과정

221
체세포와 탈핵란의 융합 윌머트와 캠벨은 먼저 핀도르셋 암양의 젖샘 세포를 채취하여 기아 상태로 배양했
초기에는 세포 융합을 위해 바이 으며, 검은 얼굴 암양으로부터 난자를 채취한 후 무핵 난자를 만들었다. 이후 젖샘 세
러스 등이 이용되었으나, 현재는
전기 자극을 통해 세포막의 점도
포와 무핵 난자를 전기 충격으로 융합시켜 복제 수정란을 만들었으며, 복제 수정란을
를 변화시켜 융합시키는 방법을 검은 얼굴 양의 자궁에 이식하여 발생시킴으로써 돌리가 태어나게 했다. 돌리의 염색
이용한다.
체 DNA 는 핵을 제공한 핀도르셋 양과 동일하지만, 미토콘드리아 DNA 는 난자를
제공한 검은 얼굴 양과 동일하다. 돌리는 새끼 양 보니(Bonnie)를 출산해 정상적인
생식 능력을 보여 주었으나, 일반적인 양의 수명보다 짧은 6 년 6 개월을 살고 폐 질환
으로 사망했다.
우리나라의 복제 개 이후 쥐, 소, 고양이, 말 등이 차례로 복제되었으며, 우리나라에서는 2005 년에 세
‘스너피’ 계 최초로 체세포 핵 이식을 통해 개와 늑대를 복제했다. 우리나라의 복제 개 '스너피'
는 아프간하운드 종의 체세포를 복제한 수컷인데, 10 년 넘게 살아 복제 동물이 일반
동물보다 수명이 짧다는 주장을 깨기도 했다.
이러한 동물 복제 이외에 체세포 핵 이식 기술이 활용된 사례에는 체세포 복제 배
아 줄기세포가 있다. 줄기세포(stem cell)는 미분화된 상태로 활발하게 분열하며 적
절한 조건하에서 한 종류 이상의 특화된 세포로 분화되는 세포이다. 줄기세포에는 크
배아 줄기세포 게 배아 조직에서 얻는 배아 줄기세포(embryonic stem cell)와 성숙한 인체 조직에
포배 단계의 배반포(blastocyst)에 서 얻는 성체 줄기세포(adult stem cell)가 있다. 배아 줄기세포는 인체를 구성하는
서 내세포괴를 채취한 후 배양한
거의 모든 종류의 세포로 분화될 수 있는 전분화능을 가지고 있다. 미국의 연구팀은
것이다.
2007 년에 붉은털원숭이의 체세포 핵을 이식해 줄기세포를 만들어 영장류의 배아 복
배반포
제에 처음 성공했으며, 우리나라의 연구팀은 2014 년에 성인 피부 세포의 핵을 핵이
제거된 난자에 이식해 사람의 체세포 복제 배아 줄기세포를 만드는 데 성공했다.

내세포괴

1 00μm

<난자 핵 제거 장면> <핵 이식 장면>

난자 핵 제거 기증받은 난자

채취
핵 추출
피부 세포 포배기 형성 체세포 복제 배아 줄기세포 획득
(체세포) 난자에 핵 삽입
핵
[ 그림 IV - 2 ] 체세포 복제 배아 줄기세포의 제작

222
 IV 생명 공학의 기술과 응용
2 '조직 배양'과 '유전자 도입' 기술을 활용해 형질 전환된 세포를 다량으로
얻을 수 있다

조직 배양(tissue culture)은 생물체로부터 분리한 세포나 조직을 무균 상태로 생 페니실린

체 밖에서 유지・ 증식시키는 기술이다. 일반적으로 동물 조직을 배양할 때에는 무균 Penicillium 속에 속하는 푸른
곰팡이가 만들며, 세균의 세포벽
상태로 조직을 떼어 낸 후 트립신(trypsin)과 같은 효소를 처리해 세포 간 연결 단백
합성을 억제하는 물질이다.
질을 분해함으로써 세포를 서로 떨어뜨린다. 이후 원심 분리를 통해 세포를 모은 후
배양하는데, 이때 세포는 배양액에 떠 있는 부유 상태로 존재하거나, 배양 접시 표면 스트렙토마이신
에 접착된 상태로 존재한다. 배양액은 배양 목적이나 배양 세포의 종류에 맞게 선택해 토양 세균인 Streptomyces
griseus 가 만들며, 세균의 리보
사용하며, 일반적으로 배양액에는 무균 조작을 위해 페니실린, 스트렙토마이신 등의
솜에 작용해 개시 tRNA가 리
항생 물질과 함께 성장 인자가 포함된 말의 혈청이나 소의 태아 혈청이 들어 있다. 보솜에 결합하는 것을 억제한다.

[ 그림 IV - 3 ] 세포 배양 과정과 배양된 사람의 상피 세포 30μm

식물 조직을 배양하는 경우에는 전분화능을 가지고 있는 세포를 이용해 한 개의 세

포로부터 완전한 식물체를 발생시킬 수 있어 식물 복제가 가능하다. 일반적으로 식물
조직의 배양에는 싹이나 뿌리에 존재하는 분열 조직이 사용되며, 식물 생장 호르몬인
옥신(auxin)과 사이토키닌(cytokinin)이 첨가된 배양액이 이용된다. 배양 중인 식물
세포는 분열하면서 세포 덩어리인 캘러스(callus)를 형성하며, 캘러스는 적절한 조건
하에서 분화되지 않은 상태로 계속 분열하거나, 호르몬의 존재하에 새로운 식물체로
분화된다.

형성층

캘러스

당근의 뿌리 세포 배양 세포 분열 어린 식물 다 자란 식물

[ 그림 IV - 4 ] 식물 세포의 배양

223
형질 전환( tra n s fo rma tio n )
외부로부터 들어온 DNA 에 의
하여 생물의 유전적인 성질이 변
하는 현상
[ 그림 IV - 5 ] 전기 천공 장치와 전압에 의한 세포막 변화
단일 클론 항체
단일 클론 항체는 생화학적 분석
과 의학적 진단에 새로운 시대
를 열었으며, 쾰러와 밀스테인은
1984 년 노벨상을 공동 수상하
였다.
골수종 세포
림프구가 악성 종양으로 변한 것
인데, 항체를 생산하는 능력을
유지하면서 무한히 증식한다.
224
유전자 도입(transfection )은 원하는 유전자가 포함된 DNA 를 세포 내로 집어
넣어 발현시키는 기술이며, 조직 배양 기술과 함께 사용하면 형질 전환 세포를 얻을
수 있다. 유전자 도입법에는 대표적으로 전기 천공법과 미세 주입법이 있다. 전기 천
공법(electroporation)은 DNA 가 들어 있는 세포 부유액에 고전압 펄스를 걸어 일
시적으로 세포막에 구멍이 생기게 함으로써 DNA 를 세포 내로 도입시키는 방법이
고, 미세 주입법(microinjection)은 현미경과 미세 조작기(micromanipulator)를
이용해 DNA 를 세포 내로 직접 도입시키는 방법이다.
[ 그림 IV - 6 ] 미세 조작기와 미세 주입 장면
2 ‘세포 융합’ 은 두 세포를 하나로 합치는 기술이다
세포 융합(cell fusion) 기술을 이용하면 서로 다른 형질을 가진 두 세포를 하나로
합쳐서 두 세포의 원하는 형질을 모두 나타내는 새로운 잡종 세포를 만들 수 있다.
세 포 융 합 의 대 표 적 인 사 례 는 1 9 7 5 년 쾰 러 ( G e o g e s J . F . K ö hl e r ,
1946~ 1995)와 밀스테인(César Milstein, 1927~ 2002)에 의해 개발된 단일 클
론 항체(monoclonal antibody)이다. 단일 클론 항체는 하나의 B 림프구로부터 분
화된 세포 집단(클론)에 의해 생산되는 항체이며, 동일한 분자 구조와 동일한 항원 특
이성을 지니고 있다. 쾰러와 밀스테인은 먼저 항원을 주사한 생쥐의 지라(spleen)
세포를 얻었는데, 여기에는 항체를 생산하는 B 림프구가 많이 포함되어 있다. 그
런데 B 림프구는 수명이 짧고 분열 능력이 제한되어 있으므로, 여기에 골수종 세포
(myeloma)를 융합하여 잡종 세포인 하이브리도마를 만들었다. 이후 원하는 하이브
리도마를 선별하여 단일 클론 항체를 대량으로 얻을 수 있었다. 두 세포를 융합시킬
때에는 폴리에틸렌글리콜(PEG), 센다이 바이러스와 같은 세포 융합 촉진 바이러스,
고주파의 전기를 이용한 방법 등이 사용된다.
 IV 생명 공학의 기술과 응용

항원 주사 B 세포 골수종 세포
B 세포
분리

세포 융합

선별

단일 클론 항체 생산
하이브리도마
증식

[ 그림 IV - 7 ] 단일 클론 항체의 생산

단일 클론 항체는 특정 항원에만 결합하므로 암을 비롯한 여러 질병의 진단과 치 우리나라에서 개발된 폐암

료, 면역학 연구, 특정 물질의 동정 및 정제 등에 널리 이용된다. 표적 항암제는 단 표적 항암제

일 클론 항체를 이용한 항암제이며, 특정 단백질을 가진 암세포에만 작용해 기존 항

암제와 달리 정상 세포에는 영향을 미치지 않고 효과적으로 암세포를 제거한다. 우
리나라에서는 한 제약 회사에서 폐암 표적 항암제를 개발했는데, 이 표적 항암제는
암세포의 성장에 관여하는 물질인 상피 세포 성장 인자 수용체(EGFR) 돌연변이와
만 결합해 억제한다.

EGFR
Epidermal Growth
Factor Receptor
암 환자에게 투여 암세포
+ 암세포

항암제
암세포에 대한 표적 항암제
단일 클론 항체 암세포와 암세포 파괴
항원 항체 반응

[ 그림 IV - 8 ] 표적 항암제의 원리

이 외에도 임신 진단 키트에는 임신한 여성의 오줌으로 배설되는 인간 융모성 생식 HC G

샘 자극 호르몬(HCG)에 대한 단일 클론 항체가 이용되며, 공기 중의 병원성 세균을 Human Chorionic
Gonadotropin
검출하는 바이오센서에도 단일 클론 항체가 이용된다.
임신한 여성의 태반에서 분비되
며, 난소 안에 있는 황체의 퇴
화를 억제해 임신 상태를 유지
시킨다.

확인 문제

01 복제 양 돌리가 만들어진 과정을 서술하시오.

02 유전자 도입을 위한 전기 천공법과 미세 주입법을 비교하여 서술하시오.
03 단일 클론 항체의 생산 과정에서 세포 융합 기술이 어떻게 사용되는지 서술하시오.

225
 유전 공학
02 학습 목표 ■ 유전자 재조합 기술의 일반적인 과정을 설명할 수 있다.
■ 유전자 재조합 기술에 사용되는 제한 효소의 기능과 종류를 설명할 수 있다.

유전 공학의 발달 유전 공학(genetic engineering)은 DNA 또는 다른 핵산의 변형 및 재조합과 같은 인

1953 년 왓슨(Watson )과 크 위적인 조작을 통하여 생명체의 유전 물질(유전자)을 변화시키는 기술을 포함하는 생명
릭(Crick )에 의해 DNA 의 분
공학의 한 분야이며, 좁은 의미에서는 유전자 재조합 기술을 지칭하기도 한다.
자 구조가 밝혀지고, 1960 년대
니런버그( Nirenberg ) 등에
의해 유전부호가 해독된 이후 유
1 ‘유전자 재조합' 기술로 유용한 형질을 가진 생물을 만든다
전자 재조합 기술이 확립되면서
본격적으로 발전하기 시작했다. 유전자 재조합(genetic recombination) 기술은 일반적으로 특정 유전자를 분리
하여 벡터(vector)와 같은 다른 DNA에 연결하여 재조합 DNA를 만들고, 이것을
숙주 세포 내로 도입해 발현시킴으로써 유전자를 다량 획득하거나 원하는 단백질을
얻는 기술을 모두 포함한다.
플라스미드 목적 유전자가 포함된
대장균 DNA 가 들어 있는 세포

주 염색체 벡터(플라스미드) 분리
DNA 분리

목적
유전자 DNA

제한 효소로
벡터 절단 같은 제한 효소로
DNA 절단

목적 유전자

DNA 연결 효소를 이용해

재조합 목적 유전자 조각과 유전자 획득
DNA 벡터 DNA 연결(재조합) (유전자 클로닝)

재조합 DNA 를
숙주 세포에 도입

단백질 획득

형질 전환체의
선별 및 증식

세포의 클론

[ 그림 IV - 9 ] 유전자 재조합 과정

226
 IV 생명 공학의 기술과 응용
유전자 재조합 과정에서는 먼저 벡터(vector)를 얻어야 한다. 벡터는 목적 유전자 플라스미드
를 자신에게 삽입시킨 후 이것을 숙주 세포 내로 도입시켜 주는 운반체 DNA인데, 주 p la s mid
세균이나 효모가 가지는 작은 원
로 세균의 플라스미드 벡터, 박테리오파지 벡터, 세균 인공 염색체, 효모 플라스미드
형 DNA 이며, 주 염색체와는
벡터, 효모 인공 염색체 등이 이용된다. 벡터는 복제 원점을 가져 독립적인 복제가 가 독립적으로 복제된다. 항생제 저
능해야 하며, 재조합 DNA의 제작이 쉽도록 여러 제한 효소 자리가 있어야 한다. 또 항성, 독소 생성 등과 관련된 유
전자를 포함하고 있다.
재조합 DNA가 도입된 형질 전환체를 쉽게 선별할 수 있도록 항생제 저항성 유전자
등과 같은 선별 표지자(selection marker)도 가지고 있어야 한다.

1 . 복제 원점
T3↓
Sac l
C olE 1 ori Not l
Xb a l
B a m Hl
S ma l
Ec o Rl 1 μm
Ec o RV
p B lu e s c rip t S K lacZ Hin d lll
플라스미드 C la l
Hin c ll
엠피실린 저항성 Acc l
유전자 Sall
2. 항생제
Xho l
저항성
Kpn l
유전자
T7↑
3. 제한 효소 자리 집단
(MC S )

[ 그림 IV - 1 0 ] p B lu e s c r ip t 벡터의 구성

다음으로는 재조합하고자 하는 목적 유전자를 얻어야 한다. 목적 유전자는 세포에서 c DNA

c o mp le me n ta r y D N A
DNA를 분리하여 직접 얻거나, mRNA를 분리한 후 역전사 효소를 이용해 cDNA
mRNA와 상보적인 염기 서열을
를 만들어 얻을 수 있다.
갖는 DNA이다. 역전사 효소를
벡터와 목적 유전자를 포함하는 DNA가 모두 얻어지면 DNA의 특정 염기 서열 이용해 mRNA를 주형으로 상

부위를 절단하는 제한 효소를 처리한다. 이때 일반적으로 벡터는 한 부위가 절단되며, 보적인 단일 가닥 DNA를 합성
한 후, DNA 중합 효소를 이용
DNA는 목적 유전자 부위만 남도록 양쪽이 절단된다. 이후에는 벡터와 목적 유전자 해 이중 가닥 DNA로 만든다.
를 혼합한 후 DNA 연결 효소(DNA ligase)를 처리하여 벡터에 목적 유전자가 삽입
된 재조합 플라스미드를 만든다. DNA 연결 효소는 ATP를 이용해 두 DNA의 말단
에서 한 뉴클레오타이드의 인산기(5'- ⓟ)와 다른 뉴클레오타이드의 5탄당 수산기(3'-
OH) 간의 공유 결합을 촉매함으로써 두 DNA를 하나로 연결시킨다.
재조합 DNA가 만들어지면 이것을 대장균과 같은 숙주 세포 배양액에 넣은 후 열
충격법이나 전기 천공법 등을 이용해 재조합 DNA가 숙주 세포 내로 도입되도록 해
형질 전환을 유도한다.

227
 열 충격법(heat shock method)에서는 세균을 CaCl 2 와 같은 차가운 염 용액에
담가 둔 후 DNA를 첨가하는데, 그러면 DNA가 세포 외부에 부착된다. 이후 온도를
42cC 로 높이면 DNA가 세포 내로 도입된다.

세포 외부에 결합된
플라스미드
C a C l 2 처리 일반 세균

세포로 도입된
플라스미드

42℃ 로 열 처리

형질 전환 세균

[ 그림 IV - 1 1 ] 열 충격법

암피실린 그런데 세포의 형질 전환 효율은 낮으므로 재조합 DNA의 도입을 시도한 후 형질

페니실린 계열의 항생제이며, 전환 세포를 선별해야 한다. 재조합에 사용한 벡터의 종류에 따라 적절한 선별 방법을
세균의 세포벽 합성에 관여하는
이용하는데, 대표적으로 군체의 색깔 변화를 이용하는 방법이 있다. 이 경우 사용되는
트랜스 펩티데이스의 활성을 억
제한다. 플라스미드에는 [그림 Ⅳ- 1 0]과 같이 암피실린 저항성 유전자와 lacZ 유전자가 존재
하며, 목적 유전자는 lacZ 유전자 내부에 재조합된다. lacZ 유전자는 b - 갈락토시
데이스( b - galactosidase)의 a -펩타이드를 암호화한다.
숙주 세포로는 저항성 유전자는 없고, α- 펩타이드를 정상적으로 생산하는 대장균이
IP T G 이용된다. [그림 Ⅳ- 1 2]에서와 같이 재조합되지 않은 플라스미드가 도입된 대장균은 암
이소프로필 β- D- 1- 피실린 저항성을 가지며 b - 갈락토시데이스 활성이 나타나는 반면, 재조합 플라스미
티오갈락토피라노사이드
드가 도입된 형질 전환 대장균은 암피실린 저항성은 가지지만 b - 갈락토시데이스 활
( Isopropyl β- D- 1-
thiogalactopyranoside)의 성은 나타나지 않는다. 따라서 대장균들을 암피실린, X- gal, IPTG가 첨가된 배지
약자이며, 알로락토스와 구조
에서 배양하면 X- gal은 b - 갈락토시데이스에 의해 파란색 물질로 분해되므로 재조
가 유사하여 lacZ 유전자의 발
현을 강력하게 유도한다.
합되지 않은 플라스미드가 도입된 대장균은 파란색 콜로니를 형성하지만, 재조합 플라
스미드가 도입된 형질 전환 대장균은 흰색 콜로니를 형성하게 되어 선별이 가능하다.
이렇게 선별된 형질 전환 세포를 배양하면 증식 과정에서 도입된 목적 유전자가 복
제되므로 목적 유전자를 다량으로 얻거나, 목적 유전자가 발현되면 유용한 단백질을
다량으로 얻을 수 있다. 유전자 재조합 기술을 이용해 유용한 단백질을 얻고자 할 때,
세균, 효모, 포유류의 세포가 이용된다.
세균은 빠르게 증식하므로 특정 단백질을 대량 합성하도록 유도하기 쉬우며, 합성된
단백질을 주변 배지로 분비하는 장점이 있다.

228
 IV 생명 공학의 기술과 응용
대장균 대장균

DNA 가 DNA 가
Lac Z 삽입되지 Lac Z 삽입되지
않은 벡터 않은 벡터

b- 갈락토시데이스의 a- 절편
b- 갈락토시데이스의 ~- 절편
기능을
갖는 효소 X- g a l/ IP TG 배지에서 파란색 콜로니
염색체 염색체

삽입된 DNA 를 삽입된 DNA 를

Lac Z 포함한 벡터 Lac Z 포함한 벡터

b- 갈락토시데이스의
a- 절편이 생성되지 않음

b- 갈락토시데이스의 ~- 절편
기능을 갖지
못하는 효소 X- g a l/ IP TG 배지에서 흰색 콜로니

염색체 염색체

[ 그림 IV - 1 2 ] 군체의 색깔 변화를 이용한 형질 전환 대장균의 선별

효모는 외부 DNA를 자신의 유전체에 삽입시킬 수 있으며, 진핵생물의 단백질을

합성할 때 세균보다 유용하다. 당이 부착된 당단백질의 경우에는 포유류 세포를 이용
해 합성한다.

[ 표 IV - 1 ] 유전자 재조합 기술로 얻는 단백질

산물 생산 균주, 세포 용도

사람 인슐린 대장균 당뇨병 치료

사람 성장 호르몬(HG H) 대장균 성장 결함 치료

표피 성장 인자(E F G ) 대장균 화상이나 궤양 치료

인터루킨- 2(IL- 2) 대장균 암 치료 가능성

소 성장 호르몬(B G H) 대장균 소의 성장 촉진

섬유소 분해 효소 대장균 동물의 사료로 사용하기 위해 섬유소를 분해

탁솔 대장균 난소암 치료

인터페론(알파, 감마) 효모; 대장균 암이나 바이러스 감염 치료 가능성

B형 간염 백신 효모 바이러스성 간염 예방

적혈구 생성 인자(E P O) 포유동물 세포 빈혈 치료

[ 그림 IV - 1 3 ] 대장균이 합성한 사람 혈액 응고 인자 Ⅷ 포유동물 세포 혈우병 치료
인슐린과 사람의 혈장 단백질이 포함된
조직 플라스미노겐 활성 인자(TP A ) 포유동물 세포 심장 마비와 일부의 뇌졸중 치료
우유를 만드는 염소

229
 아그로박테리움 식물 세포에도 새로운 유전자를 도입시킬 수 있는데, 이 경우 주로 토양 세균인 아그
토양에 사는 호기성 세균이며, 로박테리움(Agrobacterium tumefaciens)의 Ti 플라스미드가 이용된다. Ti 플라
식물의 뿌리나 줄기의 상처를 통
스미드의 T DNA 부위에 목적 유전자를 재조합한 후 재조합 플라스미드를 식물 세포
해 감염한 후 식물 세포를 암세
포로 형질 전환시켜 근두암종을 내로 도입시키면 목적 유전자가 식물 세포의 유전체에 삽입되어 형질 전환 식물이 만들
일으킨다. 어진다.

아그로박테리움

목적 유전자 1 0μm
Ti
플라스미드
재조합 Ti
플라스미드

식물 세포에
제한 효소가
도입
자르는 부위

T DNA 식물 세포 유전체에 형질 전환 식물
삽입

[ 그림 IV - 1 4 ] 식물의 형질 전환

2 유전자를 재조합하기 위해서는 ‘제한 효소’가 필요하다

1950년대 초 외부에서 침입한 바이러스(박테리오파지)에 대해 세균이 저항성을 보

제한 효소의 명명 이는 현상이 발견되었는데, 이를 ‘제한 작용’이라고 한다. 이후 1960년대에 아르버
제한 효소의 이름은 세균의 속명 (Werner Arber, 1929~ ) 등이 세균 내로 들어온 박테리오파지의 DNA를 절단하는
첫 글자(대문자) + 세균의 종소명
제한 효소(restriction enzyme)를 발견했다. 제한 효소는 일종의 핵산 내부 가수 분
두 글자(소문자) + 균주명 한 글자
(대문자) + 발견 순서(로마 숫자)로 해 효소(endonuclease)로, Ⅰ~ Ⅲ형의 3가지 종류가 있다. 이 중 Ⅰ형과 Ⅲ형은 절
이루어진다. 예를 들어 대장균에서 단하는 부위가 일정하지 않은 반면, Ⅱ형은 DNA의 특정 염기 서열 부위를 인식해 절
발견된 EcoRI 에서 E는 대장균의
단하므로 유전자 재조합 기술에 유용하게 이용된다. 현재까지 약 1, 200개 이상의 제
속명 Escherichia 를, co 는 종
소명 coli 를 나타낸다. 한 효소가 알려져 있다. 이렇게 제한 효소에 의해 절단되는 염기 서열을 ‘제한 자리
(restriction site)’라고 한다. [표 Ⅳ- 2]에 대표적인 제한 효소와 제한 자리가 나타나
있다.
표에서 볼 수 있듯이 일반적으로 제한 자리는 4~ 8개의 염기로 이루어져 있으며, 두
가닥을 같은 방향으로 읽었을 때 똑같은 염기 서열을 가지는데, 이것을 ‘회문 구조’라고
한다. 제한 효소는 이러한 DNA의 회문성 부위와 결합한 후 DNA를 둘로 절단한다.
제한 효소에 의해 DNA가 절단되면 점착성 말단(sticky end)과 비점착성 말단(blunt
end) 중 하나가 만들어진다.

230
 IV 생명 공학의 기술과 응용
[ 표 IV - 2 ] 대표적인 제한 효소와 제한 자리

효소 이름 인식하는 염기 서열 절단된 절편의 특정 유래된 미생물

5′- G /A A TTC - 3′
EcoR I 점착성 Escherichia coli
3'- C TTA A /G - 5′

5′- G /G A TC C - 3′
BamH I 점착성 Bacillus amyloiquefaciens
3′- C C TA G /G - 5′

5′- A /A G C TT- 3′
Hind III 점착성 Haemophilus influenzae Rd
3′TTC G A /A - 5′

5′G /A NTC - 3′
Hinf I 점착성 Haemophilus influenzae Rf
3′- C TNA /G - 5′

5′- A /G A TC T- 3′
Bgl II 점착성 Bacillus globigil
3′- TC TA G /A - 5′

5′- G A G C T/C - 3′
Sac I 점착성 Streptomyces achromogenes
3′- C /TC G A G - 5′

5′- A G /C T- 3′
Alu I 비점착성 Arthrobacter lutens
3′- TC /G A - 5′

5′- C A G /C TG - 3′
Pvu II 비점착성 Proteus vulgaris
3′- G TC /G A C - 5′

5′- C C C /G G G - 3′
Sma I 비점착성 Serratia marcescens
3′- G G G /C C C - 5′

N: 4염기 중 하나
/: 절단 부위

G A A T T C G G C C

C T T A A G C C G G

Eco Rl H a e lll

G A A T T C C C
G G
+ +
C T T A A G C C G G

<점착성 말단> <비점착성 말단>

[ 그림 IV - 1 5 ] 점착성 말단과 비점착성 말단

점착성 말단은 제한 자리의 두 가닥이 서로 엇갈린 위치에서 절단되어 단일 가닥이 노

출된 말단이며, EcoR Ⅰ, BamH Ⅰ, Hind Ⅲ 등의 제한 효소에 의해 만들어진다. 반
면 비점착성 말단은 제한 자리의 두 가닥이 같은 위치에서 똑바로 절단되어 단일 가닥
이 노출되지 않는 말단이며, Alu Ⅰ, Pvu Ⅱ 등의 제한 효소에 의해 만들어진다.

231
 그런데 점착성 말단의 경우에는 노출된 두 단일 가닥 사이에 상보적 염기쌍이 형성되
므로 동일한 제한 효소로 절단된 두 DNA 조각에 DNA 연결 효소를 처리하면 높은 효
율로 연결된다. 또 같은 제한 효소는 아니더라도 BamH Ⅰ과 Bgl Ⅱ와 같이 제한 자리
가 유사해 같은 염기 서열의 단일 가닥을 노출시키는 경우에도 높은 효율로 연결된다.

G A A TTC
DNA
C TTA A G

제한 자리

제한 효소에 의해
DNA 절단
제한 효소
같은 제한 효소로
절단된 둘 이상의
G A A TTC DNA 조각 혼합
G A A TT C G A A TT C
C TTA A G
점착성 C TTA A G C TTA A G
점착성 말단
말단 목적 유전자
DNA 연결 효소
A A TT C
G DNA 연결 효소에
G 의해 하나로 연결
C TT A A

재조합 DNA

[ 그림 IV - 1 6 ] 제한 효소를 이용한 재조합 D N A 제작 과정

반면, 비점착성 말단끼리는 연결되는 효율이 점착성 말단보다는 낮지만, 서로 다른

제한 효소에 의해 절단된 비점착성 말단끼리도 연결될 수 있다.
세균은 자신의 제한 효소에 의해 자기 DNA 가 절단되지는 않는데, 이것은 세균
이 자기 DNA 에 존재하는 제한 자리의 아데닌(A )이나 사이토신(C ) 염기를 메틸화
( -CH 3 )시켜 제한 효소가 작용하지 못하게 하기 때문이다.

확인 문제

01 유전자 재조합 기술에 사용되는 벡터가 가져야 할 조건을 서술하시오.

02 제한 효소의 특징을 바탕으로 재조합 DNA 를 만드는 과정을 서술하시오.
03 암피실린 저항성 유전자와 lacZ 유전자가 존재하는 벡터를 이용하는 경우, 군체의 색
깔 변화를 통한 형질 전환 대장균의 선별 과정을 서술하시오.

232
 IV 생명 공학의 기술과 응용

유전체의 해독
03 학습 목표 ■ 유전체 해독을 위한 일반적인 접근 방법을 설명할 수 있다.
■ 유전체 해독을 위한 콘티그 방식과 샷건 방식을 비교하여 설명할 수 있다.

유전체(genome)는 한 생물 종의 반수체 세포에 있는 유전 물질의 총 염기 서열이 유전체

며, 유전 정보의 총합이다. 1995년에 생물체 중에는 처음으로 헤모필루스 인플루엔 유전자(gene)와 전체 세트를 의
미하는 ‘o m e ’이 융합된 용어로,
자균(Haemophilus influenzae)의 유전체가 해독된 이후 사람에 이르기까지 다양한
1920년 빙클러(Winkler, H.,
생물종의 유전체가 해독되었다. 1877~1945 )가 만든 말이다.

1 유전체를 해독하기 위해서는 D N A 조각의 염기 서열을 분석한 후 헤모필루스 인플루엔자균

하나로 연결해야 한다 (Haemophilus influenzae)
병원성 세균으로 사람의 수막염,
일반적으로 한 번에 염기 서열을 결정할 수 있는 DNA 의 길이는 400 ~ 1 , 000 염 폐렴, 후두염 등을 일으킨다.

기쌍이다. 그러나 생물의 유전체는 이보다 훨씬 길므로 유전체의 DNA 를 작은 조각

으로 절단하여 각 조각의 염기 서열을 분석한 후 이렇게 얻어진 염기 서열을 정렬하여
전체 염기 서열을 결정해야 한다.

<콘티그 방식> <샷건 방식>

유전체
DNA

초음파 절단
지도 작성 후
정렬

1 , 500k b
젤에서 1 . 5~ 2. 0k b
DNA 분리
플라스미드에 삽입

지도 작성 후
정렬 샷건 클론

40k b 염기 서열 분석

. . . A A A TG G G C TG A TC A TG C TTA A A
TG A TC A TG C TTA A A C C C TG TG C A TTA . . .

지도 작성 후
정렬 각 클론의
서열 연결
염기 서열 분석과 조합
. . . A A A TG G G C TG A TC A TG C TTA A A C C C TG TG C A TTG . . .

[ 그림 IV - 1 7 ] 유전체 해독을 위한 콘티그 방식과 샷건 방식

233
콘티그 이러한 유전체의 해독 방법에는 콘티그 방식, 샷건 방식, 계층적 샷건 방식이 있다.
‘연결된 서열( contiguous 먼저, 콘티그(contig) 방식에서는 유전체의 DNA 를 절단한 후 서로 겹치는 부분
sequence)’을 의미한다.
을 갖는 콘티그(DNA 조각)를 차례대로 정렬한 후 각 콘티그의 염기 서열을 분석해
연결시키면서 유전체를 해독한다. 이 방식은 콘티그들을 차례대로 정렬하기 위해 물
리적인 지도를 만들어야 하므로 지도 기반 접근법으로도 불린다. 콘티그 방식은 체계
적이고 정확하며 반복 서열이 많은 진핵생물의 유전체를 해독하기에 적합한 방법이지
만, 각 콘티그를 정렬하는 데 많은 시간이 걸린다는 단점이 있다.
샷건(shotgun ) 방식에서는 유전체의 DNA 를 무작위로 절단하여 조각을 만들
고, 각 조각의 염기 서열을 분석한다. 그리고 이렇게 얻어진 염기 서열을 컴퓨터를 이
용해 겹치는 부위를 찾아 정렬함으로써 전체 서열을 결정한다. 이 방식은 물리적 지도
를 작성하지 않아도 되므로 시간이 절약된다는 장점이 있지만, 반복 서열이 많은 경우
에는 오류가 생길 수 있다는 단점이 있다.
마지막으로 계층적 샷건 방식은 콘티그 방식과 샷건 방식을 혼합한 것이다. 이 방
식에서는 유전체의 DNA 를 절단해 물리적 지도를 작성한 후, 각 조각의 염기 서열을
샷건 방식으로 결정한 후 물리적 지도와 함께 정렬하여 전체 염기 서열을 결정한다.
[표 Ⅳ- 3]은 이러한 방법들로 유전체가 해독된 생물종의 유전체 크기와 예상 유전
자 수를 나타낸 것이다.

초음파 절단

지도 작성 후 정렬

샷건 클론

염기 서열 분석
. . . A A A TG G G C TG A TC A TG C TTA A A
TG A TC A TG C TTA A A C C C TG TG C A TTA . . .

각 클론의 서열 연결
. . . A A A TG G G C TG A TC A TG C TTA A A C C C TG TG C A TTG . . .

[ 그림 IV - 1 8 ] 계층적 샷건 방식

234
 IV 생명 공학의 기술과 응용
[ 표 IV - 3 ] 여러 생물의 유전체 크기와 예상 유전자 수

생물체 완료된 시기 유전체 크기(염기쌍) 대략적인 유전자 수(개)

Haemophilus influenzae(박테리아) 1 995 1 . 8 × 1 06 1 , 700

Saccharomyces cerevisiae(효모) 1 996 1 2 × 1 06 6, 300

Escherichia coli(대장균) 1 997 4. 6 × 1 06 4, 400

Caenorhabditis elegans(선형동물) 1 998 1 00 × 1 0 6

20, 1 00

Drosophila melanogaster(과일파리) 2000 1 65 × 1 0 6

1 3, 700

Arabidopsis thaliana(겨자식물) 2000 1 20 × 1 0 6

27, 000

Mus musculus(생쥐) 2001 2. 6 × 1 0 9

22, 000

Oryza sativa(벼) 2002 430 × 1 0 6

42, 000

Homo sapiens(사람) 2003 3. 0 × 1 09 21 , 000

Rattus norvegius(실험실 쥐) 2004 2. 8 × 1 09 25, 000

Pan troglodytes(침팬지) 2005 3. 1 × 1 09 22, 000

Macaca mulatta(짧은꼬리원숭이) 2007 2. 9 × 1 09 22, 000

Xenopus tropicalis(개구리) 201 0 1.7 × 10 9

20, 000

2 ‘사람 유전체 사업’을 통해 사람의 유전체가 분석되었다

사람의 유전체를 해독하기 위한 사람 유전체 사업(Human genome project)은

1990 년 10 월에 시작하여 2003 년에 공식적으로 종료되었다. 이 사업의 목적은 사람
유전체에 있는 모든 DNA의 염기 서열 및 모든 유전자의 위치와 서열을 결정하며,
이 정보를 데이터베이스화하여 저장, 정보 분석을 위한 도구를 개발하는 것이었다.
사람 유전체 사업를 통해 우리는 다음의 사실을 알게 되었다.

1 . 사람 유전체는 약 30억 염기쌍으로 구성되며, 개인 사이에 약 99. 9%가 동일하다.

2. 유전체의 약 2%만 단백질, tR N A , rR N A 를 암호화하며, 나머지 98%는 말단 소립 말단 소립
(te lo me re ), 전위 인자(tra ns p o s a b le e le me nt), 조절 서열, 반복 서열 등으로 구성 염색체 끝에 있는 비암호화 부
된다. 위이다.

3. 1 번 염색체에 가장 많은 유전자가 존재하며, Y 염색체에 가장 적은 유전자가 존재한다.

전위 인자
4. 유전자 밀도는 염색체마다 다르며, 1 9번 염색체가 Mb (백만 염기쌍)당 23개 유전자로 가
한 장소에서 다른 장소로 이동하
장 높고, Y 와 1 3번 염색체가 Mb 당 5개 유전자로 가장 낮다.
거나 복제되는 DNA 조각이다.
5. 남성의 돌연변이율이 여성에 비해 2배나 높다.
6. 사람 유전체의 상당 부분이 다른 생물과 유사하다.

이러한 사람 유전체의 해독으로 인해 특정 종의 전체 유전체 서열과 그 안에 담겨진

유전 정보를 총체적으로 연구하는 유전체학(genomics)이 등장하게 되었다. 유전체
학에서는 유전체 서열 결정과 유전자 분석뿐 아니라 유전자들의 상호 관련성에 대해
서도 다룬다.

235
 [그림 Ⅳ- 1 9]는 이러한 사람 유전체 사업을 통해 알게 된 사람 유전체의 구성 비율
을 나타낸 것이다.

엑손(단백질 또는 rR N A 나 tR N A 를
지시하기 위한 유전자 부위)(2%)

인트론과
조절 서열(24%)

전위 인자와
연관된 염기서열을
포함하는
반복 염기 서열(44%)

독특한 비암호
D N A (1 5 %)

전위 인자와
연관이 없는
반복 D N A (1 5 %)

[ 그림 IV - 1 9 ] 사람 유전체의 구성

우리나라의 연구팀은 지난 2016 년에 약 30 억 개의 염기쌍으로 이루어진 한국인

의 유전체 서열을 거의 완벽하게 해독했으며, 이것은 당시까지의 사람 유전체 해독 결
과 중 가장 정확한 것으로 평가되고 있다. 2000 년에 사람 유전체 사업의 결과로 사
람 유전체에 대한 첫 해독 결과가 나왔지만 기술적 한계로 인해 일부 해독되지 못한
공백 부위가 남아 있었다. 그러나 우리나라의 연구팀은 DNA 의 염기 서열을 기존보
다 100 배 길이로 정확하게 분석하는 기법을 적용해 공백으로 남았던 부위 190 곳 중
105 곳을 완전히 해독했으며, 남은 공백 85 곳 중 72 곳은 일부를 해독했다. 이러한 성
과를 바탕으로 한국인의 유전체 정보를 바탕으로 한 정밀 의학이 발전할 수 있는 토대
가 마련되었다고 볼 수 있다.

확인 문제

01 유전체 해독을 위한 콘티그 방식과 샷건 방식의 차이를 서술하시오.

02 사람 유전체 사업의 목적을 서술하시오.
03 사람 유전체 사업을 통해 알게 된 사실을 2가지만 서술하시오.

236
 IV 생명 공학의 기술과 응용

생물 정보학
04 학습 목표 ■ 유전체 분석 자료의 관리 과정을 설명할 수 있다.
■ 유전체 분석 자료를 활용한 프로테오믹스, 시스템 생물학 등의 최신 학문에 대해 설명
할 수 있다.

생물 정보학(bioinformatics )은 생물학과 정보학이 융합된 학문이다. 생물 정보

학은 다양한 생물의 방대한 유전체 염기 서열 정보가 얻어지면서 이것을 체계적으로
모아 저장하고 분석하기 위해 등장하게 되었으며, 컴퓨터를 이용해 생물 정보를 처리
함으로써 생물을 연구하는 분야이다.

1 ‘생물 정보학’은 방대한 생물 정보를 다루는 학문이다

생물 정보학자들은 유전자와 단백질의 서열, 구조, 기능에 대한 정보를 저장하는

데이터베이스(DB )를 구축하고, 사용자에게 제공하기 위한 인터페이스를 개발한다.
또 생물 데이터로부터 유용한 정보를 찾고 이를 분석해 유전자와 단백질의 기능을 예
측하고, 서로 다른 종의 유전체를 비교하여 상동인 유전자를 찾아내거나, 같은 종 내
에서 유전체를 비교해 돌연변이와 질병의 상관성을 밝히기도 한다. 현재는 생물의 유
전 정보 데이터베이스와 분석 프로그램을 제공하는 여러 웹 사이트가 있는데, 대표적 N C B I 웹 사이트
으로 미국의 NCBI (국립 생물 정보 센터)가 있다. www. ncbi. nlm. nih. gov

[ 그림 IV - 20 ] N C B I의 G e n B a n k 에서 사람의 인슐린을 검색한 결과

237
B L A S T (b a s ic lo c a l
a lig n me n t s e a r c h
to o l)
1990년에 알트슐( Altschul),
리프먼( Lipman)과 연구진에
의해 개발되었다.
이곳 웹 사이트를 통해 염기 서열 데이터베이스인 GenBank나 단백질 3 차 구조
데이터베이스인 MMDB (molecular modeling database ) 등을 이용할 수 있다.
생물 정보학에서는 뉴클레오타이드 서열이나 아미노산 서열을 검색해 주는 다양
한 프로그램이 사용되는데, 대표적인 서열 검색 프로그램으로 NCBI 에서 개발한
BLAST가 있다. BLAST는 뉴클레오타이드 서열이나 아미노산 서열을 입력하면
데이터베이스에서 상동성을 가진 서열을 찾아 주는 검색 프로그램이다. [표 Ⅳ- 4]는
BLAST 프로그램에 사람의 인슐린 아미노산 서열을 입력한 후 검색한 결과의 일부를
나타낸 것이다. 사람의 인슐린 아미노산 서열과 상동성이 높은 순서대로 나열되는데,
상동성에 따른 순위가 사람과의 진화적인 유연관계와 잘 들어맞음을 알 수 있다.

[ 표 IV - 4 ] B L A S T 를 이용한 사람의 인슐린 아미노산 서열 검색 결과

순위 상동성(%) 생물종

1 1 00 Homo s a piens (사람)

2 99 P a n pa nis c us (보노보)

3 98 P a n trog lodytes (침팬지)

R hinopithec us roxella na
4 96
(황금들창코원숭이)

5 88 C a nis lupus (개)

6 86 C ric etulus g ris eus (중국 햄스터)

7 81 Felis c a tus (고양이)

8 73 Oc hotona princ eps (아메리카우는토끼)

9 69 Erina c eus europa eus (유럽고슴도치)

10 64 G a llus g a llus (닭)

[ 그림 IV - 21 ] N C B I의 B L A S T 화면

2 사람 유전체 사업 이후 ‘단백질체학’과 ‘시스템 생물학’이 등장하였다

기존의 연구는 연구자가 가설을 세우고, 가설을 검증하기 위해 실험을 하여 결과

를 도출하는 가설 중심 연구인 데 비해, 사람 유전체 사업 이후 등장한 다양한 ‘체학
(omics)’은 가설 이전에 데이터를 분석하는 데이터 중심 연구이다. 여기에서는 연구자
가 컴퓨터 프로그램을 사용하여 방대한 데이터의 패턴을 조사함으로써 유용한 정보를
알아내고, 이로부터 가설을 세운 후 검증하는 실험을 수행하게 되므로 생물 정보학이
필수적이다. [표 Ⅳ- 5]에는 대표적인 체학의 연구 분야가 제시되어 있다.

238
 IV 생명 공학의 기술과 응용
[ 표 IV - 5 ] 체학의 연구 분야

O me 종류 연구 대상 용어 등장 시기

G e nome 유전 물질의 총제 1 953

P rote ome 단백질의 총체 1 995

Tra ns c riptome 전사물의 총체 1 997

P he nome 표현형의 총체 1 989

Inte ra c tome 상호 작용의 총체 1 999

Me ta bolome 대시물의 총체 1 998

P hys iome 생리 현상물의 총체 1 997

Orfe ome OR F (Ope n R e a ding F ra me )의 총체 2002

S e c re tome 분비 단백질의 총체 2000

Morphome 형태학적 특징의 총체 2000

G lyc ome 당류의 총체 2000

R e g ulome 조절 요소의 총체 2004

Func tome 기능적 요소의 총체 2001

C e llome 세포 내 물질의 총체 2002

Tra ns portome 수송 단백질의 총체 2004

R ibonome R NA 관련물의 총체 2002

Ope rome 오페론의 총체 2002

이 러 한 체 학 중 대 표 적 인 것 이 단 백 질 체 학 ( proteomics )이 며 , 단 백 질 체
(proteome)는 전체 유전체에 의해 발현되는 단백질의 전체 집합이다. 단백질체학은
이런 단백질체를 연구하는 학문 분야인데, 유전체에 의해 발현되는 단백질을 동정하고
정량할 뿐만 아니라 단백질의 변형, 세포 내 위치, 단백질 간 상호 작용 등을 연구한다.
일반적으로 한 생물의 유전자 수보다 세포에서 합성되는 mRNA의 종류는 2~ 4배
많으며, 단백질의 종류는 이보다 더 많다. 따라서 유전체만 연구해서는 생물의 작용 기
작을 모두 이해할 수 없으므로 이러한 단백질체에 대한 연구는 매우 중요하다.

단백질체학

단백질 확인 단백질 분석 단백질 기능

단백질 분리
S DS - P A G E 아미노산 서열 분석 세포 내 위치 조사
유전체 정보 단백질 생산
면역 검출 분석 단백질 구조 분석 발현 패턴 연구 생명체 이해
염석 및 초여과
아미노산 서열 분석 단백질 변형 조사 리간드 탐색
크로마토그래피
질량 분석 단백질 중합체 연구 상호 작용 조사

단백질체의 구조 분석 발현 분석

기능적 분석

[ 그림 IV - 22 ] 단백질체학

239
 유전체학과 단백질체학을 비롯한 여러 체학이 발전하면서 개별적인 유전자나 단백
질의 작용이 아닌, 생명 현상을 전체적으로 모델링하고자 하는 시스템 생물학(system
biology)이 등장하게 되었다. 시스템 생물학의 목표는 전체 생명 시스템의 역동적인
상호 작용을 밝히는 것인데, 유전자 회로나 단백질 상호 작용 망 등을 연구한다. 이를
위해 시스템 생물학에서는 고성능 컴퓨터, 수학적 기법, 다양한 프로그램 등 생물 정보
학적 방법이 사용된다. [그림 Ⅳ- 23]은 시스템 생물학에서 연구된 줄기세포에 존재하는
일부 단백질의 상호 작용 망이며, 여러 종류의 단백질이 서로 영향을 미치며 상호 작용
하고 있음을 알 수 있다.

ZFP1 98 KLF2
S UZ1 2
ELYS POU5F1 KLF5
NF45 S P1 ES RRB
C NOT3 NA NOG
RES T

C DK1 PELO
NA C C 1
HDA C 2
EWS S OX2
NA NOG
ZFP21 9 NR0B1
ZFP609 ES RRB
ZFP281
POU5F1 S A LL1 KLF4
RIF1
RYBP S A LL4
WA PL MYBBP RES T
TRIM28 NR0B1
NA C C 1
REQUIEM
A RID3B ZFP42
P66B A RID3A
ZFP42 PHC 1
RA II4 BTBD1 4A
S TA T3
WDR1 8 MYC
RNF2 BA FI55 ZFP281
RNF2
PRMTI YY1 TRIM28
TC F3 EED

[ 그림 IV - 23] 줄기세포에서 나타나는 단백질 상호 작용 망

D N A 마이크로어레이

시스템 생물학의 응용 사례 중 하나로 사람의 전체 유전자를 담고 있는 ‘DNA 마이

크로어레이(microarray)’를 들 수 있다. DNA 마이크로어레이 칩은 아주 미세한
점에 DNA 를 부착시켜 실리콘의 격자에 배열한 것이며, 사람 유전자의 대부분을 대
표하는 염기 서열들이 부착되어 있다. 이러한 마이크로어레이를 이용하여 다양한
질병을 가진 환자들의 유전자 발현을 조사함으로써 맞춤형 의약품을 개발할 수 있다.

확인 문제

01 생물 정보학자가 하는 일을 서술하시오.
02 NC B I에서 개발한 B LA S T 프로그램의 기능을 서술하시오.
03 단백질체학과 시스템 생물학의 개념을 각각 서술하시오.

240
 IV 생명 공학의 기술과 응용

생체 공학
05 학습 목표 ■ 생체 정보와 관련된 인공 장기와 인공 지능에 대해 설명할 수 있다.
■ 생체 공학의 한 영역인 생체 모방 공학에 대해 설명할 수 있다.

생체 공학은 공학의 이론과 기술을 활용하여 자연에서 발견되는 생물의 구조와 기 생체 공학

능을 밝히고, 그것을 연구에 적용하는 학문이며, 현재 기술이나 공학의 디자인 방면에 생명 현상을 연구하기 위해 공학
적 지식을 응용하는 바이오사이버
서 많이 활용되고 있다. 생체 공학이 다루는 분야는 인공 장기를 비롯한 각종 의료 진단
네틱스(biocybernetics)와 생물
및 치료 기기의 개발, 인공 지능, 생체 모방 등으로 매우 다양하다. 학적 지식을 공학에 활용하는 바
이오닉스(bionics)가 있다.

1 인공 장기는 결함이 있는 장기의 기능을 대신하는 장치이다

장기 이식에 필요한 공여 장기가 절대적으로 부족한 상황에서 인공 장기(artificial

organs)는 환자들의 수명을 연장하고 삶의 질을 향상시켜 줄 유력한 대안이며, 생명
공학과 의학의 발달 및 전자・ 전기・ 기계 기술과의 접목으로 빠른 속도로 발전하고 있다.
현재 개발되어 있거나 연구 중인 인공 장기는 [그림 Ⅳ- 24]와 같다.

인공 뇌
시신경을 자극하는
인공 망막

대량 생산
가능한 인공 피부

전자 의수 반영구 사용 가능한
완전 치환형 인공 심장

인공 간 휴대용 이자

근육의 움직임을
탈부착이 그대로 재연하는
가능한 콩팥 인공 지능 의족

[ 그림 IV - 24 ] 인공 장기 개발 현황

그런데 물리적, 기계적 측면에서의 구조 및 기능만 지닌 인공 장기로는 실제 장기를

완전히 대체하는 데 한계가 있으므로 요즘에는 실제 생체 내 환경에서 생물학적 기능을
담당하는 살아 있는 세포를 포함하는 생리 활성 생체 적합성 고분자를 이용한 바이오
인공 장기의 개발이 시도되고 있다.

241
 바이오 인공 장기는 1980년대에 피부 세포와 콜라겐 천연 단백질을 이용하여 인공
피부를 개발한 것을 시작으로, 체내에 존재하는 천연 단백질을 가공하여 사용하거나,
생체 적합성이고 생분해성인 알긴산, 키토산 등 천연 고분자 등을 이용해 개발되고 있
다. 특히 현재는 줄기세포를 이용하여 그 자체를 세포 치료제로 이용하거나, 줄기세포
를 피부・ 연골・ 뼈・ 심장・ 이자・ 콩팥 등 바이오 인공 장기 제조를 위한 세포원으로
이용하려는 연구도 진행 중이다.
여기에 더해 3D 세포 프린팅 기술은 살아 있는 세포와 생체 적합성 재료를 이용해
실제 조직과 유사한 구조를 가진 기능성 인공 조직을 제작하는 기술이다. 최근에는 이
기술을 이용해 인공 장기를 개발하고 있으며, 관절・ 뼈・ 심장까지도 만드는 데 성공했
탈세포화된 조직 다. 우리나라의 한 연구팀은 2014년에 실제 조직과 동일한 성분으로 이루어진 탈세포
실제 조직이나 장기에 여러 가지 화된 조직을 이용하여 인공 조직을 만들 수 있는 3D 세포 프린팅용 바이오 잉크를 개
화학 물질을 처리해 세포만 제거
발하는 데 성공하기도 했다.
한 조직으로, 대부분의 세포외 기
질을 그대로 유지하고 있어 조직
재생을 위한 생체 적합성 재료로
각광받고 있다.

[ 그림 IV - 25 ] 3D 프린터와 이를 이용해 만든 인공 귀와 인공 턱 관절

2 ‘인공 지능’은 최근에 급부상하고 있는 분야이다

인공 지능(artificial intelligence)은 말 그대로 인공적으로 만들어진 지능이며, 미리

정의된 규칙을 이용해서 사람의 지능을 흉내 내는 것뿐 아니라 사람과 같이 행동하고
사고하는 것까지 모두 포함한다. 이러한 인공 지능을 연구하는 인공 지능학은 사람을
비롯한 생물체의 지능적인 행동에 대한 연구이며, 이러한 지능적인 행동이 인공적으로
실행되는 방법을 찾기 위한 과학과 공학이 융합된 학문 분야이다.

[ 그림 IV - 26 ] 인공 지능이 활용된 실시간 번역 서비스

242
 IV 생명 공학의 기술과 응용
인공 지능 기술은 개인 비서, 자율 주행 알고리즘(a lg o r ith m)
자동차의 인지・ 판단 시스템, 지능형 금 어떠한 문제를 해결하기 위한 여
러 동작의 모임이다. 유한성을 가
융 서비스, 게임, 지능형 로봇 등 다양
지며, 언젠가는 끝나야 하는 속성
한 분야에서 널리 활용되고 있다. 인공 을 지니고 있다.

지능에서 사용되는 알고리즘 중에는 지

식 기반 시스템이 있다. 이 시스템은 “만
약(If) 문제가 P라면(then) 답은 A이 [ 그림 IV - 27 ] 이세돌과 알파고의 바둑 경기 장면

다. ”와 같은 전문 지식이 모여 있는 지식 데이터베이스와 지식 데이터베이스를 조사하

는 추론 엔진 등으로 이루어져 있다. 이 시스템은 상황에 적합한 가장 타당한 지식을
찾아내는 것뿐 아니라 불확실한 판단도 내릴 수 있다. 또 다른 인공 지능 알고리즘으로
진화 연산이 있다. 이것은 진화의 기본 원리를 컴퓨터 프로그램에 적용한 것인데, 적합
도 함수를 사용해 각 해답의 적합성을 판단해 우선순위를 매긴다. 그리고 일정 순위 이
상의 해답들만 무작위로 조합해 다시 해답을 만든 후 적합성을 판단하는 과정을 반복하
면서 점점 해답을 진화시킨다.
2016 년에 구글 딥마인드의 인공 지능 바둑 프로그램인 알파고(AlphaGo )와 우
리나라 이세돌 프로 기사와의 대결로 딥 러닝(deep learning ) 알고리즘에 대한 관
심이 높아졌다. 딥 러닝은 컴퓨터가 스스로 훈련하면서 패턴을 찾아내 분류하는 기
계 학습인데, 많은 데이터를 컴퓨터에 입력해 주면 비슷한 것들끼리 분류해서 개를 개
로, 고양이를 고양이로 판독하도록 훈련시키는 방식이다. 딥 러닝은 과거에도 있었지
만 최근에 와서 방대한 데이터를 처리할 수 있는 연산 능력을 가진 컴퓨터가 개발되면
서 더욱 주목받게 되었다.

심층 신경망

출력층
입력층
은닉층 1 은닉층 2 은닉층 3

경계들 경계들의 조합 개체들

[ 그림 IV - 28 ] 딥 러닝의 개념도

243
 3 ‘생체 모방 공학’으로 생물의 우수한 기능을 모방한 제품을 만들 수 있다

생체 모방 공학(biomimetics)은 살아 있는 생물의 오묘한 행동이나 구조, 그들이

만들어 내는 물질 등을 모방함으로써 새로운 기술을 만드는 것이다. 생체 모방 공학의
대표적인 성공 사례 중 하나는 엉겅퀴의 갈고리를 흉내 낸 벨크로 테이프이다. 한 면에
는 고리, 다른 면에는 갈고리를 붙인 벨크로 테이프는 옷뿐 아니라 무중력 상태인 우주
선 안의 도구를 고정시키는 데 이르기까지 다양한 용도로 쓰이고 있다. 이 외에도 상어
비늘에 있는 작은 돌기를 모방해 물의 마찰 저항력을 줄인 최첨단 수영복, 물총새가 공
기 중에서 물속으로 들어갈 때 물방울이 잘 튀지 않는 점에 착안해 물총새의 부리를 모
방해 소음을 줄이고 효율을 높인 고속 전철, 흑등고래가 가진 가리비 모양의 테가 둘러
진 물갈퀴 형태의 돌기를 모방해 물속에서 저항을 적게 받게 만든 고효율 팬 블레이드
등도 모두 생체 모방 공학의 사례이다.
이러한 생체 모방 공학은 기존의 과학적・ 공학적 한계를 뛰어넘게 해 주며, 자동
차・ 로봇・ 항공기・ 의료 등 여러 분야에 활용되고 있다.

[ 그림 IV - 29 ] 생체 모방 공학의 사례

확인 문제

01 바이오 인공 장기의 개념을 서술하시오.

02 인공 지능에서 ‘딥 러닝’은 어떤 학습 방식인지 서술하시오.
03 생체 모방 공학의 사례를 2가지만 서술하시오.

244
 IV 생명 공학의 기술과 응용

중단원 마무리

중단원 요약

핵 이식은 체세포를 핵이 제거된 난자에 이식하는 기술이며, 돌리를 비롯한 복제 동물 생산에 사용된다.

조직 배양은 세포나 조직을 무균 상태로 생체 밖에서 유지・ 증식시키는 기술이다.

유전자 도입은 목적 유전자(DNA)를 세포 내로 집어넣어 발현시키는 기술이다.

세포 융합은 두 세포를 하나로 합치는 기술이며, 단일 클론 항체의 생산에 이용된다.

유전자 재조합은 특정 유전자를 벡터에 연결해 재조합 DNA 를 만든 후 발현시키는 기술이며, 여기에는 DNA 의 특정 염기
서열 부위를 절단하는 제한 효소가 사용된다.

유전체의 해독 방법에는 콘티그 방식, 샷건 방식, 계층적 샷건 방식이 있다.

사람 유전체 사업를 통해 사람 유전체는 약 30억 염기쌍으로 구성되며, 이 중 2 % 만이 단백질, tRNA, rRNA를 암호화
하고 있음이 밝혀졌다.

생물 정보학에서는 유전자와 단백질 서열 등에 대한 방대한 생물 정보를 체계적으로 관리하고 분석한다.

단백질체학에서는 한 생물의 단백질 전체를 연구하며, 시스템 생물학에서는 전체 생명 시스템의 역동적인 상호 작용을 연구한다.

인공 장기, 인공 지능, 생체 모방 공학은 모두 공학의 이론과 기술을 활용하여 생물의 구조와 기능을 밝히는 생체 공학의 연
구 분야이다.

핵심 역량 c h e c k ! : 탐구

1 . 탐구 목표
NCBI 웹 사이트를 활용해 생물 정보 데이터베이스에 접근하고 정보를 분석할 수 있다.

2. 활동 과제(N C B I 웹 사이트 활용법은 부록 270쪽 참고)

(1 ) 검색창에 ‘insulin Homo sapiens’를 입력한 후 사람의 인슐린 유전자 정보를 검색하여 인슐린 유전자의 위치와
염기 서열, 인슐린 단백질의 아미노산 서열을 알아낸다.

(2) BLAST 프로그램을 이용해 아래 제시된 미지의 염기 서열을 검색하여 이 서열이 사람의 어떤 유전자의 서열과
가장 가까운지 알아낸다.

C C C C A G TG C C TC TC C TG G TC G TG G A A G G TG C TA C TC C A G TG C C C A C C A G C

245
2 생명 공학과 인류의 미래

01 생명 공학의 전망
1 0μm

02 생명 윤리

생각 열기
2000년 미국에서는 ‘판코니 빈혈증’이라는 희귀한 유전병에 걸린 딸에게 이식할 탯줄 혈액을 얻기 위해 최초로 착
상 전 수정란 유전 진단법을 이용해 맞춤 아기인 아담이 태어났으며, 영국은 세계 최초로 불치병 치료 등 의료 목
적으로 사용되는, 이른바 맞춤형 아기 출산을 합법화했다. 맞춤 아기는 인간을 비롯한 생명체를 도구로 전락시킨
다는 우려와 함께 윤리적으로 논란을 불러일으키고 있다. 이처럼 생명 공학은 인간의 삶에 많은 혜택과 풍요로움
을 줄 수 있지만, 자칫 잘못 사용하면 예상할 수 없는 피해나 재앙을 초래할 수도 있는 양면성을 지니고 있다.
 IV 생명 공학의 기술과 응용

생명 공학의 전망
01 학습 목표 ■ 유전자 치료 방법을 예를 들어 설명할 수 있다.
■ 유전자 치료 및 사람 유전체 사업의 의미와 문제, 미래에 대한 자신의 견해를 근거를
들어 주장할 수 있다.

세계 경제 포럼은 매년 10대 미래 유망 기술을 선정하여 발표한다. 이 중에는 게놈백 201 9년도

1 0대 미래 유망 기술
신, 전이가능 약물생산 세포, 바이오플라스틱, DNA 데이터 저장 등과 같이 생명 공학
순환경제를 위한 바이오플라스
을 통해 실현 가능한 기술이 포함되어 있다. 이와 같이 생명 공학은 현재뿐 아니라 미래
틱, 소셜 로봇, 소형 장치를 위한
에도 농업, 산업, 의학, 환경 등 인간 생활의 전반에 걸쳐 커다란 영향을 미칠 것이다. 작은 렌즈, 신약타겟으로써의 구
조결함 단백질, 환경오염을 줄이
는 더 스마트한 비료, 협업 텔레
1 생명 공학 기술은 의학적으로 중요하게 활용된다 프레즌스, 고급 식품 추적 및 포
장, 보다 안전한 원자로, DNA
생명 공학의 발달은 의학적으로 활발히 응용되면서 인간의 수명 연장과 함께, 삶의
데이터 저장, 유틸리티 규모의 재
질을 높이기 위한 질병 치료 연구에 힘을 실어 주고 있다. 이러한 연구 중 대표적인 것 생에너지 저장

이 바로 유전자 치료(gene therapy)이다.

유전자 치료는 결함 유전자를 가지는 인간의 세포 내에 정상 유전자를 도입하여 치
료하는 것이며, DNA 재조합 기술의 발달로 세포 내로 유전자를 도입할 수 있게 됨
에 따라 가능하게 되었다. 유전자 치료에는 환자로부터 채취한 비정상 세포에 정상 유
전자를 도입시킨 후 이것을 체내에 넣어 주는 ex vivo법과, 직접 환자에게 정상 유
전자가 포함된 벡터를 주사하여 세포 내로 전달하는 in vivo법이 있다. ex vivo법은
유전자를 도입한 후 유전자 치료가 이뤄진 세포만 선별할 수 있다는 장점이 있지만,
다량의 세포를 얻기에 어려움이 있다. 반면 in vivo법은 방식이 간편하지만 표적 세포
까지 유전자를 전달하기 어렵고, 일부 세포에서만 유전자 치료가 이루어진다는 단점
이 있다.
<in v iv o법> <e x v iv o법>

환자의 비정상 운반체

세포를 꺼낸다. (바이러스)
사람의
정상 유전자
정상 유전자를 가진
바이러스를 환자의
비정상 세포에
사람의 정상 감염시킨다.
유전자를 가진
운반체(바이러스)

정상 유전자를 가진 정상 유전자를 가지게 된

바이러스를 몸에 직접 세포를 환자의 체내에
넣어 준다. 넣어 준다.

[ 그림 IV - 30 ] 유전자 치료의 두 방법

247
레트로바이러스 유전자 치료에서는 유전자 전달 효율이 좋은 바이러스 벡터를 이용한 방법이 가장
RNA 바이러스의 한 유형이다. 많이 활용되고 있는데, 일반적인 과정은 [그림 Ⅳ- 31 ]과 같다. 먼저 정상 대립 유전자
역전사 효소를 가지고 있어 자신
를 클로닝하여 레트로바이러스(retrovirus) 벡터에 삽입(재조합)한다. 그리고 환자의
의 유전 물질인 RNA를 DNA
로 역전사한 후 이것을 숙주의 뼈 속질(골수) 세포를 꺼내어 재조합된 바이러스로 감염시키면 정상 유전자가 포함된
DNA에 끼워 넣는다. 바이러스의 DNA가 환자의 염색체에 삽입된다. 이후 형질 전환된 세포를 환자에게
넣어 주어 성장과 분열이 일어나도록 한다.
유전자 치료에는 레트로바이러스만 벡터로 이용되는 것은 아니며, 아데노바이러
스, 플라스미드, 리포솜 등도 벡터로 이용된다. 레트로바이러스와 아데노바이러스 등
의 바이러스성 벡터는 유전자 전달 효율이 높지만, 병원성이 있는 바이러스이므로 안
전성 문제가 생길 수 있으며, 벡터에 삽입할 수 있는 유전자 크기에도 제한이 있다.
반면, 플라스미드와 리포솜 등의 비바이러스성 벡터는 생산이 용이하고, 벡터에 삽입
할 수 있는 유전자의 크기에 제한이 없으며 안전성 문제가 적지만, 세포 내 도입 효율
이 낮다는 단점이 있다.
이러한 방법으로 2000 년도에 중증 복합 면역 결핍증 환자 10 명을 대상으로 유전
자 치료가 시도되었으며, 이들 중 9 명은 증세가 호전되었다. 그러나 결국 3 명은 백혈
병에 걸렸고, 이 중 1 명은 사망했다. 이를 통해 유전자 치료가 실용화되기 위해서는
아직 해결해야 할 과제들이 남아 있다는 것을 알 수 있다.

클로닝된 유전자
(정상 대립 유전자)

❶ 정상 유전자를
바이러스에 삽입

바이러스 R NA 유전체

레트로바이러스

❷ 바이러스를
뼈 속질 세포에 감염

❸ 역전사로 만들어진
바이러스 DNA 가
염색체에 삽입

환자의 뼈 속질 세포

뼈 속질

❹ 환자에게 세포 주입

[ 그림 IV - 31 ] 유전자 치료 과정

248
 IV 생명 공학의 기술과 응용
탐구(토의・ 발표) 유전자 치료의 미래 전망은 어떠할까?

다음은 유전자 치료에서 해결해야 할 과제를 나타낸 것이다.

다

・ 어떻게 환자에게서 치료 유전자가 적절한 시기에 적절한 양이 발현될 수 있도록 통제될 수 있을까?
・ 어떻게 치료 유전자가 체내의 다른 세포에는 영향을 주지 않고 안전하고 효율적으로 치료 유전자를 필요로 하는
세포에만 작용할 수 있을까?
・ 어떻게 치료 유전자가 유전체의 특정 부위에만 안정적으로 삽입될 수 있을까?
・ 어떻게 유전자 치료가 잦은 시술 없이 지속적으로 영구적인 치료가 될 수 있을까?

[토의]
1 . 각 과제가 해결되지 못할 때 나타날 수 있는 문제점은 무엇일지 조별로 토의하여 발표해 보자.

2. 위 과제 중 하나를 선택한 후, 이 과제를 해결하기 위한 최근의 연구에 대해 조사해 보자.

3. 조사한 내용을 바탕으로 유전자 치료의 미래 전망에 대한 자신의 견해를 근거를 들어 발표해 보자.

꾸준한 연구를 통해 이러한 과제들이 하나씩 해결된다면 유전자 치료는 단일 유전자

의 결함으로 인한 질병 치료에 가장 적합한 방법이 될 수 있을 것이다. [표 Ⅳ- 6]에는
현재 유전자 치료가 시도되고 있는 유전병과 대상 유전자가 제시되어 있다.

[ 표 IV - 6 ] 유전자 치료의 대상

유전병 대상 유전자 표적 세포

중증 복합 면역 결핍증 A DA 유전자 림프구, 골수 세포

Le s c h- Nyha n 증후군 HG P R T 유전자 신경 세포

고셰병 글루코세레브로시데이스 유전자 골수 세포

가족성 고콜레스테롤 혈증 LDL 수용체 유전자 줄기세포

지중해성 빈혈 글로빈 유전자 골수 세포

혈우병 V III, IX 응고 인자 유전자 섬유 아세포, 혈관 내피세포

유전성 각기종 안티트립신 유전자 폐 상피 세포

낭포성 섬유증 C F TR 유전자 폐 상피 세포

사람 유전체 사업의 결과 질병과 관련된 인간의 유전자에 대한 이해가 깊어졌다. 더

나아가 최근에는 다양한 차세대 염기 서열 분석 장비들이 등장하면서 염기 서열 분석
속도가 빨라지고, 비용이 감소하고 있어 앞으로는 저렴한 비용으로 자신의 유전체 정
보를 알 수 있게 되어 맞춤 유전자 의학 시대가 열릴 것으로 기대된다.

249
 이와 관련된 사례 중 하나로 앞에서 살펴본 DNA 마이크로어레이를 들 수 있다. [그
림 Ⅳ- 32]에서 보는 것과 같이 마이크로어레이의 각 격자에는 사람의 2, 400개 유전자
를 포함하는 단일 가닥 DNA 조각이 부착되어 있다.
특정 조직을 파쇄해 mRNA 를 얻고 이것을 형광 표지된 뉴클레오타이드를 이용해
역전사시켜 cDNA 를 만든 후 DNA 마이크로어레이에 처리하면, cDNA 와 상보적
인 염기 서열의 유전자가 부착된 격자에서만 혼성화가 일어나 형광이 방출되므로 특정
조직에서 발현되는 유전자를 확인할 수 있다. 그리고 이 결과는 암 및 질병 관련 유전자
의 진단, 유전자 치료, 신약 개발, 장기 이식을 위한 조직 검사 등에 이용될 수 있다.

염기 서열을 이미 알고 있는
DNA 단일 가닥을
각 지점에 붙인다.

암 조직
역전사
mRNA cDNA
과정

cDNA 절편은 각 형광빛 아래에서 관찰하면 정상 조직에서

정상 조직 다른 색의 형광 지점에 있는 DNA 발현된 것은 녹색, 암 조직에서 발현된 것은
염료로 염색한다. 가닥과 상보적으로 적색, 두 조직에서 공통적으로 발현된 것은
결합한다. 황색으로 나타난다.

[ 그림 IV - 32 ] D N A 마이크로어레이의 활용

유전자 정보 비차별법 그러나 이러한 의학적인 활용 가능성에도 불구하고 사람 유전체에 대한 손쉬운 분석

2008년에 통과되었으며, 건강 보 은 개인의 유전체 정보가 쉽게 파악될 수 있어 자칫 사생활 정보에 대한 침해 문제가 발
험이나 고용에 있어 유전자 정보
생할 수 있으며, 이로 인해 개개인에 대한 유전적 차별이 일어날 수 있다. 따라서 사람
를 이용할 수 없게 한 법이다.
유전체 정보를 바람직하게 활용하기 위해서는 유전체 정보를 분석하는 연구자들뿐 아
니라 사회 전반에 걸쳐 개인의 유전체 정보를 보호해야 한다는 의식을 가져야 하며, 미
국에서 통과된 ‘유전자 정보 비차별법’과 같이 사회적 합의를 통해 이를 제도화하는 장
치가 마련되어야 한다.

2 생명 공학의 여러 기술이 산업적으로 활용되고 있다

생명 공학의 성과는 산업적으로도 다양한 분야에 활용된다. 한 예로 바이오센서

(biosensor)를 들 수 있는데, 바이오센서는 생물의 효소, 항체 등이 특정한 물질에만
반응하는 것을 활용하여 다양한 물질의 농도를 빠르고 민감하게 측정할 수 있는 생물
측정기이다. 바이오센서는 [그림 Ⅳ- 33]과 같이 효소, 항체, 핵산 등의 생체 물질이 고
정되어 있는 생물 수용기(bioreceptor), 생물 수용기에서 감지된 물질의 농도를 다양
한 신호로 변환시키는 변환기, 이러한 신호를 증폭시키는 처리 장치로 이루어져 있다.

250
 IV 생명 공학의 기술과 응용
효소
항체 전기 화학적
핵산 광학적 증폭기
미생물 압전
조직

시료 생물 수용기 변환기 처리 장치

[ 그림 IV - 33 ] 바이오센서

널리 사용되는 혈당 측정기는 효소를 이용한 대표적인 바이오센서이다. 혈당 측정기 포도당 산화 효소

의 생물 수용기에는 포도당 산화 효소나 포도당 탈수소 효소가 고정되어 있으며, 변환 포도당 +H 2 O + O 2 → 글루콘
산 +H 2 O 2 의 반응을 촉매한다.
기는 혈액 속의 포도당이 효소와 반응하여 생성된 산
물의 농도에 따라 빛의 반사도나 전자의 흐름을 전기
신호로 바꾸어 준다. 그러면 이미 알려진 혈당량에
포도당 탈수소 효소
따른 산물의 농도와 비교하여 채혈자의 혈당량이 계 포도당을 산화시키면서 조효소인
산된다. NAD+ 를 NADH로 환원시키
는 반응을 촉매한다. NADH는
산업적으로 다양하게 활용되는 효소 역시 생명
340 nm 에서의 흡광도로 농도를
공학을 활용한 것이며, 현재는 효소를 생체 밖에서 측정할 수 있다.
더욱 안정화하고 세포 내에서와 같이 반복적으로 사
용할 수 있도록 하려는 연구가 이루어지고 있다.
[ 그림 IV - 34] 혈당 측정기

3 생명 공학 기술을 이용해 식량 문제를 해결할 수 있다

지난 40 년 동안 세계 인구는 거의 2 배로 증가했지만, 농경지는 겨우 10 % 정도만

증가했다. 그러나 1 인당 농작물 생산량은 오히려 25 % 증가했는데, 이러한 식량 생
산성 증가를 위해 생명 공학의 여러 기술이 활용되고 있다.
동물의 경우, 유전자 재조합 기술을 이용해 전통적인 교배 육종보다 효율적으
로 육질 생산성이 높은 소, 질병에 저항성을 가진 닭 등 우수한 가축을 개발하고 있
으며, 이에 더해 인간에게 유용한 단백질을 생산하는 살아 있는 공장인 생물 반응기
(bioreactor)나 이종 장기 이식을 위한 장기 생산에도 활용하기 위한 연구가 진행되
고 있다.
동물의 형질 전환 방법은 [표 Ⅳ- 7]에 제시되어 있으며, 이 중 전핵 미세 주입법과
체세포 핵 치환법의 과정은 [그림 Ⅳ- 35]와 같다. 이러한 방법으로 만들어진 형질 전
환 동물은 핵 치환 기술을 이용해 품종을 유지하면서 복제될 수 있다.

251
 [ 표 IV - 7 ] 동물의 형질 전환 방법

유전병 개념

레트로바이러스
목적 유전자가 재조합된 DNA를 갖는 레트로바이러스를 배아에 감염시킨다.
매개성 유전자 이식

목적 유전자를 초기 발생 단계에서 정자와 난자가 융합될 때 정자 또는 난자의

전핵 미세 주입법
핵에 주입한다.

배반포의 내세포괴로부터 만든 배아 줄기세포에 목적 유전자를 도입시킨 후, 형

배아 줄기세포 방법
질 전환된 배아 줄기세포를 개체로 발생시키고자 하는 배아에 주입한다.

배아 줄기세포 또는 체세포에 목적 유전자를 도입시킨 후, 형질 전환된 세포를

체세포 핵 치환법
핵이 제거된 난자에 이식한 후 발생시킨다.

<전핵 미세 주입법>

생쥐 수정란 수컷 전핵에 배반포 시기 대리모에게 이식 체세포나 생식 세포에

출생
DNA 미세 주입 까지 발생 원하는 DNA 가
삽입되었는지 조사

ne o
<체세포 핵 치환법> β- la c tog lob ulin
프로모터

사람 항 α- 1 트립신 유전자 줄기세포에서 핵을

탈핵 난자에 주입

내세포괴
발생

배반포 선발된 배아 줄기세포에서

핵 추출

[ 그림 IV - 35 ] 전핵 미세 주입법과 체세포 핵 치환법

식물의 경우에도 유전자 재조합 기술을 이용해 병충해나 제초제, 기후 등에 저항성

을 가지거나, 유통 및 가공 과정을 편하게 하거나, 사람에게 유용한 성분을 만들어 내
도록 형질 전환되고 있다. 식물의 형질 전환은 앞에서 살펴본 아그로박테리움법 이외
에 유전자 총을 이용해 세포 내로 DNA를 직접 넣는 방법도 많이 사용한다. 형질 전환
식물은 1983년 특정 항생제에 저항성을 갖는 담배의 개발을 시작으로, 1994년에는 잘
유전자 총 무르지 않는 토마토가 개발되어 처음 상품화되었으며, 2000년대에는 베타카로틴이 다
목적 유전자( DNA )를 미세한
량 함유된 황금쌀이 개발되어 저개발 국가에 무상으로 공급되기도 했다.
텅스텐 또는 금 입자에 바른 후
발사하여 유전자를 도입시키는 [그림 Ⅳ- 36]은 유전자 총을 이용한 식물의 형질 전환 과정으로, 이러한 방법을 이용
기구이다. 해 만들어진 유용한 식물은 세포 배양과 분화 기술을 이용해 대량으로 증식될 수 있다.

252
 IV 생명 공학의 기술과 응용
세균

형질 전환 세포 배양
유전자 총으로
DNA 도입
목적 유전자 목적 유전자 분리

유전자
재조합

목적
유전자
텅스텐(또는 금) 입자에
DNA 부착

[ 그림 IV - 36 ] 유전자 총을 이용한 식물 형질 전환 과정

4 생명 공학 기술은 환경 문제 해결에 도움을 줄 수 있다

생명 공학 기술은 산업화에 따른 무분별한 자연 개발 결과 발생한 환경 오염을 해결 석유를 분해하는

하는 데에도 도움을 줄 수 있다. 특히 유전자 재조합 기술을 이용해 바다에 유출된 기 Pseudomonas 균주

름, 살충제, 중금속 화합물 등의 독성 물질을 분해하는 형질 전환 미생물을 개발하고

있다. 한 예로, 차크라바티(Ananda Mohan Chakrabarty , 1938 ~ )는 서로 다
른 4 종류의 Pseudomonas 균주로부터 분리한 유전자를 재조합한 후 다시 세균에 도
입해 석유를 분해하는 새로운 Pseudomonas 균주를 만들었으며, 이 균주는 생명체
로는 처음으로 특허를 부여받았다.
2μm
또 ‘바이오 연료(biofuel)’라고 불리는 무공해 친환경 연료의 개발 역시 생명 공학
기술을 활용해 이루어지고 있는데, 현재 바이오 에탄올과 바이오 디젤이 널리 사용되 인공 증식된 금자란
고 있다.
환경 오염 해결뿐 아니라, 멸종 위기에 처한 생물종을 복원하기 위해서도 생명 공
학이 응용되는데, 우리나라는 핵 이식 기술을 이용해 한국 회색 늑대를 복제하는 데
성공했으며, 조직 배양 기술을 이용해 금자란을 인공 증식하여 자생지인 제주도에 복
원시키기도 했다.

확인 문제

01 유전자 치료의 e x vivo법과 in vivo법을 비교하여 서술하시오.

02 레트로바이러스 벡터를 이용한 일반적인 유전자 치료 과정을 서술하시오.

03 산업적 측면에서 생명 공학이 활용되는 사례를 1 가지만 서술하시오.

253
 생명 윤리
02 학습 목표 ■ 생명 공학의 발달로 초래될 수 있는 윤리적, 사회적 문제점을 제시할 수 있다.
■ 생명 공학의 양면성에 대한 자신의 견해를 근거를 들어 주장할 수 있다.

착상 전 수정란 유전 진단법을 통해 태어난 맞춤 아기의 사례에서와 같이 생명 공학

기술은 긍정적인 측면과 부정적인 측면을 모두 가지고 있다. 따라서 생명 공학 기술의
양면성을 명확히 인식하고, 부정적인 측면을 극복하려는 노력이 필요하다.

1 생명 공학은 양면성을 가지고 있다

아픈 언니의 치료를 위해 유전자 조작으로 태어난 동생이 자기 몸의 권리를 되찾기 위

한 내용을 다룬 소설이나, 장기 이식을 위해 만들어진 복제 인간에 대한 내용을 다룬 영
화는 모두 생명 공학이 가져다줄 수 있는 어두운 면을 그리고 있다.

[ 그림 IV - 37 ] 생명 공학 관련 소설과 영화

핵 이식 기술을 이용한 동물 복제는 불임 문제의 해결, 우수한 형질을 지닌 동물이

나 멸종 위기 동물의 보존 등 여러 이점을 가져다준다. 그러나 핵 이식 과정에서 발생
하는 여러 이상으로 인해 많은 태아가 조기에 유산되며, 복제 태아를 임신한 대리모의
건강과 생명에도 위험을 가져다줄 수 있다. 또 인간의 질병을 치료하기 위해서라고 해
도 생명체를 수단으로 이용하게 되므로 여러 측면에서 생명 윤리에 위배되는 요소가
존재한다. 특히 핵 이식을 통해 복제 인간이 출현하게 되면 전통적인 가족 제도의 붕
괴나 복제 인간의 정체성 혼란 등이 나타나고, 사회 전반에 생명 경시 풍조를 가져올
수 있다.
유전자 재조합 기술로 만든 유전자 변형 생물(GMO) 역시 양면성을 가지고 있다.

254
 IV 생명 공학의 기술과 응용
탐구(토의・ 발표) G MO 의 긍정적 측면과 부정적 측면은 무엇일까?

다음은 G MO의 양면성을 나타낸 것이다.

・ G MO는 질병의 치료, 의약품의 보급 확대, 식량 증산을 통한 기아 문제 해결, 환경 문제 해결 등을 위한 방법이 된다.

・ G MO에서 만들어진 물질은 인류의 건강을 위협할 수 있다. 또 G MO가 생태계에 도입될 경우 기존 생태계를 파괴하고
유전적 다양성을 감소시킬 수 있으며, 재조합된 유전자가 다른 생물체로 도입되어 의도하지 않은 돌연변이가 일어날
수 있다.
・ G MO 에 대한 안전성을 확보하기 위해 2001 년에 유엔(UN)은 카르타헤나 의정서(C a rta g e n a p ro to c o l n o
bios a fe ty)를 채택했다.

[활동 과제]
1 . G MO의 긍정적 측면과 부정적 측면에 대해 토의한 후 자신의 생각을 발표해 보자.

2. 카르타헤나 의정서를 조사한 후, 이러한 국제적 협약이 가지는 의의를 발표해 보자.

배아 줄기세포 기술의 경우도 인간 발생 과정의 연구, 손상된 장기나 조직의 복원

을 통한 인간 생명의 연장 등을 위한 강력한 방법을 제공한다. 그러나 동시에 장차 새
로운 생명체로 발생할 수 있는 배아를 사용해야 하는 윤리적 문제, 인간 복제의 가능
성, 난자의 불법 거래 가능성 등 여러 문제점을 가져올 수 있다.

[ 그림 IV - 38 ] G M O 관련 라벨과 G M O 표시제를 위한 시위 모습

255
 2 생명 공학 기술은 생명 윤리의 토대 위에서 사용되어야 한다

생명 공학은 수명 연장, 식량 및 환경 문제의 해결 등 우리의 삶을 풍요롭게 해 줄 수

있는 잠재력을 가지고 있으므로, 우리는 생명 공학 기술이 가진 어두운 면을 극복하고,
생명 공학 기술을 올바른 방향으로 사용할 수 있는 방안을 마련해야 한다.
이러한 방안의 하나로, 합리적인 의견 수렴을 거쳐 생명 공학의 연구 범위와 생명 윤
리를 제도적으로 규정해 놓고 있다. 1975년에 유전자 재조합 실험의 기준을 마련한 ‘아
아실로마 합의 실로마(Asilomar) 합의’나 우리나라에서 2003년에 제정된 ‘생명 윤리 및 안전에 관한
‘실험실 밖에서는 생존할 수 없는 법률’ 등이 그 예가 된다. 이 법률에서는 인간 복제 행위를 비롯해, 매매의 목적으로 정
생명체에 대해서만 실험한다’, '인
자 또는 난자를 제공하는 행위, 유전 정보를 이용해 사회 활동에서 타인을 차별하는 행
간에게 들어와 활동할 가능성이 있
는 유전자는 실험하지 않는다' 등의 위, 유전자 검사를 강요하거나 유전 정보를 정당한 사유 없이 유출하는 행위 등을 모두
내용을 담고 있다. 금지하고 있다.
그러나 이러한 제도적 장치는 그 자체만으로는 근본적인 방안이 될 수 없다. 더욱 근
본적인 방안은 바로 우리 모두가 올바른 생명 윤리를 가지는 것이다. 모든 생명은 존
귀하며 수단이 아닌 그 자체로서 목적성을 가진다는 것을 인식하고, 인간과 자연의 동
반자적 관계가 바탕이 된 올바른 생명 윤리가 확립되어야 한다. 또 생명 공학의 발달은
생명 윤리의 발달과 함께 이루어져야 한다는 생각이 공유되면 우리는 생명 공학의 발달
이 가져다줄 수 있는 부정적 측면을 최소화하면서 올바른 방향으로 생명 공학 기술을
사용할 수 있게 될 것이다.

[ 그림 IV - 39 ] 올바른 생명 윤리 확립을 위한 다양한 활동

확인 문제

01 핵 이식 기술의 부정적인 측면을 서술하시오.

02 배아 줄기세포 기술의 긍정적 측면과 부정적 측면을 각각 1 가지씩 서술하시오.
03 올바른 생명 윤리란 무엇인지 서술하시오.

256
 IV 생명 공학의 기술과 응용

중단원 마무리

중단원 요약

유전자 치료는 결함 유전자를 가지는 인간의 세포 내에 정상 유전자를 도입하여 치료하는 것이다.

유전자 치료에서는 정상 유전자를 레트로바이러스 벡터에 삽입한 후 환자의 세포를 재조합된 바이러스로 감염시켜 정상 유
전자가 환자의 염색체에 삽입되게 한다.

유전자 치료는 치료 유전자의 발현 시기나 발현량 조절 등 아직 해결해야 할 과제가 남아 있다.

사람 유전체에 대한 손쉬운 분석은 사생활 정보에 대한 침해 문제를 일으킬 수 있으며, 이로 인해 개개인에 대한 유전적 차
별이 일어날 수 있다.

생체 물질의 특이성을 활용한 바이오센서는 생명 공학을 산업적으로 응용한 사례이다.

생명 공학은 동물과 식물을 우수한 형질을 갖도록 형질 전환시켜 식량 문제를 해결하는 데 도움을 줄 수 있다.

핵 이식, 유전자 재조합, 배아 줄기세포 등 생명 공학 기술은 양면성을 가지고 있다.

생명 공학의 연구 범위와 생명 윤리를 제도적으로 규정하고, 생명 윤리에 대한 인식을 확산시킴으로써 생명 공학 기술을 올

바른 방향으로 사용해야 한다.

핵심 역량 c h e c k ! : 활동

1 . 활동 목표
올바른 생명 윤리에 대한 인식을 확대하기 위한 공익 광고 포스터를 제작할 수 있다.

2. 문제 상황

여러분은 공익 광고 개발자입니다. 생명 공학이 빠른 속도로 발달하고 있는 현 상황에서 생

명 공학 기술을 올바른 방향으로 사용할 수 있는 토대를 마련하기 위해 생명 윤리에 대한 대
중의 인식이 확대되어야 할 필요성이 커졌습니다. 이에 여러분은 대중에게 생명 윤리의 중
요성을 재미있고 쉽게 알리기 위한 공익 광고 포스터를 제작하려고 합니다.

3. 더 생각해 보기
(1 ) 자신이 만든 포스터의 장점이나 특징은 무엇인가?
(2) 공익 광고 이외에 생명 윤리에 대한 인식을 확대시킬 수 있는 방법에는 어떤 것들이 있을까?

257
 대단원 종합 문제

1 그림은 형질 전환 염소 D 를 만드는 과정을 나타낸 것이다.

염소 D
사람
출산
목적 유전자 핵에 주입 염소 C 의
자궁에 착상
염소 A 의 체세포 핵

염소 B 의 무핵 난자 핵 배양

이에 대한 설명으로 옳은 것만을 <보기>에서 있는 대로 고른 것은?

보기

ㄱ. D는 A 와 유전적으로 동일하다.
ㄴ. D는 미토콘드리아를 B 와 C 로부터 모두 물려받았다.
ㄷ. D를 만드는 과정에 제한 효소와 DNA 연결 효소가 사용되었다.

①ㄱ ②ㄴ ③ㄷ ④ ㄱ, ㄴ ⑤ ㄴ, ㄷ

2 여러 가지 생명 공학 기술에 대한 다음 설명 중 옳은 것을 2 개 고르면?
① 유전자 재조합 기술에 사용되는 벡터에는 제한 효소 자리가 없어야 한다.
② 단일 클론 항체를 만들 때 B 림프구와 T 림프구를 융합시켜 잡종 세포를 얻는다.
③ 식물은 조직 배양 기술을 이용해 하나의 세포로부터 완전한 식물체를 발생시킬 수 있다.
④ 체세포 복제 배아 줄기세포를 만드는 데 사용된 핵심적인 생명 공학 기술은 유전자 재조합이다.
⑤ 전기 천공법에서는 고전압 펄스를 이용해 세포막에 구멍이 생기게 한 후 DNA 를 도입시킨다.

3 생물의 유전체 정보와 관련된 다음 설명 중 옳은 것을 모두 고르면?

① 시스템 생물학에서는 유전자 회로나 단백질 상호 작용 망 등을 연구한다.
② 생물의 방대한 유전체 정보를 저장하고 분석하기 위해 생물 정보학이 등장했다.
③ 사람 유전체는 약 30 억 염기쌍으로 구성되며, 이 중 50 % 가 단백질을 암호화한다.
④ B LA S T를 이용해 데이터베이스에서 입력한 염기 서열과 상동성을 가진 유전자를 찾을 수 있다.
⑤ 유전체 해독을 위한 샷건 방식에서는 유전체의 DNA 를 무작위로 절단하여 조각을 만들고, 각 조각의
염기 서열을 분석한다.

4 동물의 형질 전환 방법 중 전핵 미세 주입법과 체세포 핵 치환법을 각각 설명하시오.

258
 IV 생명 공학의 기술과 응용

5 생명 공학의 활용과 전망에 대한 설명으로 옳은 것만을 <보기>에서 있는 대로 고른 것은?

보기

ㄱ. 핵 이식 기술은 복제 인간을 만들 수 있는 부정적인 측면을 가지고 있다.

ㄴ. DNA 마이크로어레이는 암 및 질병 관련 유전자의 진단에 이용될 수 있다.
ㄷ. 전핵 미세 주입법을 이용하여 우수한 형질을 가진 형질 전환 동물을 만들 수 있다.

①ㄱ ②ㄴ ③ ㄱ, ㄴ ④ ㄴ, ㄷ ⑤ ㄱ, ㄴ, ㄷ

6 그림은 목적 유전자를 가진 줄기세포를 만들고 선별하는 과정을 나타낸 것이다. 줄기세포 ⓐ는 항생제 B 에
저항성이 없으며, 효소 A 는 물질 X 를 분해해 군체가 푸른색을 띠게 한다.

효소 A 유전자
㉠ 플라스미드
목적 유전자
항생제 B 저항성 유전자

(나) ㉡
항상제 B 와 물질 X가 포함된 배지(ⓑ)
철수의
(가)
체세포 핵

줄기세포(ⓐ)
영희의
무핵 난자

(1 ) (가)와 (나)에서 사용한 생명 공학 기술을 각각 쓰시오.

(2) 목적 유전자는 플라스미드의 ㉠과 ㉡ 중 어느 부위에 삽입되는지 그렇게 판단한 이유와 함께 서술하시오.

7 그림은 어떤 생물의 형질 전환 과정 중 일부를 나타낸 것이다.

(1 ) 이 생물은 식물인지 동물인지, 그렇게 판단한 이유와

재조합 Ti
함께 서술하시오. 플라스미드

(2) 재조합 플라스미드를 도입시키기 위한 방법으로 유전자 세포에 도입

총에 대해 서술하시오.
목적 유전자 유전체에 삽입

8 생명 공학 기술의 전망을 환경적인 측면에서 서술하시오.

9 핵 이식 기술의 양면성을 서술하시오.

10 생명 공학 기술의 올바른 사용을 위해 사회적, 국가적으로 어떠한 노력을 해야 하는지 서술하시오.

259
 정답 및 해설
I. 세포의 에너지
1 . 세포의 구성 분자
확인문제(p . 1 5) - 01 . 유기 화합물
(01 ) 탄소원자는 4개의 최외각 전자를 가지고 있어서 4군데에서 다른
원소들과 공유결합을 할 수 있기 때문이다.
(02) 이성질체
(03) 체내에는 물이 많이 있으며 이들 기능기는 물속에서 수소이온(H + )
-
이나 수산이온(OH )을 받거나 주기 때문이다.
확인문제(p . 1 8) - 02. 탄수화물
(01 ) 포도당과 과당
(02) 설탕 = 포도당 + 과당, 엿당 = 포도당 + 포도당, 젖당 = 포도당
+ 갈락토오스
(03) 포도당은 α 포도당과 β 포도당으로 나눌 수 있으며 이들은 이성질
체이다. 이들은 1 번 탄소에 붙어있는 - H와 - OH의 위치가 반대
이다. 녹말은 α 포도당들이 1 , 4 결합을 하는데 비해 셀룰로스는
β 포도당의 1 , 4 결합으로 이루어진 것이다.
확인문제(p . 20) - 03. 지질
(01 ) 지방은 지방산과 글리세롤로 구성되어 있다. 지방산의 탄화수소
사슬을 이루고 있는 탄소원자 간에 수소 원자가 최대한으로 붙어
있으면 포화지방산이라고 하고, 탄소 원자간에 수소 원자가 제거
되어 이중 결합을 하고 있으면 불포화 지방산이라고 한다. 포화지
방산이 결합된 지방을 포화지방, 불포화지방산이 결합된 지방을
불포화지방이라고 한다.
(02) 인지질은 친수성 말단과 소수성 말단을 모두 가지고 있는 양친
매성 분자이기 때문에 물이 많은 세포막 안팍을 구분 짓는 성분
으로 될 수 있다.
(03) 지질은 지방을 포함한 비극성 공유결합으로 연결된 탄소와 수소원
자가 결합된 화합물을 말한다. 지방은 지방산과 글리세롤로 이루
어진 지질분자이다.
확인문제(p . 23) - 04. 단백질
(01 ) 20종류의 아미노산이 1 00개 내지 200개가 결합된 화합물이기
때문이다.
(02) 단백질의 역할은 머리카락과 인대 등과 같은 구조단백질, 근육 등
과 같은 수축 단백질, 효소와 같은 생체 촉매, 알부민과 같은 저장
단백질, 헤모글로빈과 같은 운반 단백질, 호르몬, 수용체, 항체
등을 만드는 방어 단백질 등 다양하다.
260
(03) 단백질의 구조가 제대로 갖추어져야 본래의 기능을 수행하는데 이
구조가 변형이 되면 그 기능을 상실하게 된다.
확인문제(p . 25) - 05. 핵산
(01 ) 뉴클레오티드. 당을 중심으로 염기와 인산이 결합되어 있다. 뉴클
레오티드 간에는 당과 인산 사이의 결합으로 이루어져 있다.
(02) 이중나선구조, 염기간의 수소 결합, 두 나선간 역평행, 1 회전에
1 0개의 염기쌍, 1 회전에 3. 4nm
(03) DNA 는 이중나선, RNA 는 단일 나선, DNA 를 구성하는 5탄당은
디옥시리보오스이고 염기는 A , G , C , T, RNA 를 구성하는 5탄
당은 리보오스이고, 염기는 A , G , C U이다.
2. 광합성
확인문제(p . 30) - 01 . 광합성의 원료와 생성물
(01 ) C O 2와 H 2O
(02) 광합성 결과 발생하는 산소의 출처가 H 2O이기 때문에 광합성에
필요한 물질로써 H 2O는 포도당 1 분자를 생성할 때 1 2분자가 필
요한데 6분자로 표기한 것이 문제이다.
(03) 광합성은 빛에너지를 생물이 이용할 수 있는 화학에너지로 전환하
는 과정인 명반응과 그 에너지를 이용하여 물질을 합성하는 암반
응으로 구성되어 있다. 광합성은 에너지 대사의 측면에서 흡열반
응이다.
확인문제(p . 33) - 02. 엽록체의 미세 구조
(01 ) 광합성 색소는 내막을 이루는 틸라코이드막에 존재한다.
(02) 엽록소 분자는 빛에너지를 흡수하여 흥분된 전자를 방출하여 화학
에너지로 전환시키는데 중요한 역할을 한다.
(03) 틸라코이드막의 효소들은 물의 광분해 결과 생긴 전자를 받았다가
다시 전달해주기 때문에 산화환원과정이 반복되므로 산화화원 효
소라고 부른다.
확인문제(p . 37) - 03. 전자 전달계와 A TP 합성
(01 ) 반응 중심에는 많은 색소분자들이 있는데 이들은 에너지를 흡수
하여 반응중심복합체에 전달하여 색소분자를 들뜨게 하여 흥분
된 전자를 방출하도록 한다.
(02) 모두 엽록소 a 이다. 그 중 광계 I은 P 680과 P 700 2종류가 있다.
광계 II는 P 700이다.
(03) H + 의 수송은 필요없으면서 A TP 가 많이 필요로 할 때 일어난다.
확인문제(p . 40) - 04. 캘빈 회로
(01 ) RuBP
(02) 루비스코는 R uBP 와 C O 2와의 반응을 촉매하는 효소이다. 루비
스코는 RuBP 와 O 2의 반응을 촉진하기 한다.
(03) 광호흡은 강한 햇빛과 높은 온도를 보이는 열대지역에서 발생한
다. 즉, 광합성이 너무 활발하여 C O 2가 부족해지는 상황이 나타
나고, 그리하여 루비스코가 R uB P 와 O 2 와의 반응을 촉매하여
광호흡이 일어난다.
확인문제(p . 42) - 05. C 4, C A M 식물
(01 ) 진화론적 입장에서 보면 열대지방과 같이 광합성 활발하게 일어나
는 지역에서는 오히려 광호흡이 일어나 생산한 포도당의 손실을
가져온다. 따라서 이 지역에서 C O 2 를 저장할 수 있는 구조를
가진 식물이 탄생하게 된 것으로 설명할 수 있다. 사막지역에서는
낮에는 건조한 기후 때문에 기공을 열 수 없는 문제 때문에 밤중에
액포 등에 C O 2를 저장했다가 낮에 다시 C O 2를 방출할 수 있는
C A M과 같은 식물이 생기게 되었다.
(02) C 4 식물은 C O 2를 저장할 수 있는 공간이 있어서 밤낮을 가리지
않고 C O 2를 확보할 수 있다. 대기 중의 C O 2가 0. 03% 밖에 되지
않는 상황에서 특히 광합성이 활발해졌을 때 C 4식물은 C 3 식물에
비해 광합성 효율이 매우 높게 나타날 수 있다.
(03) 밤에만 기공을 열 수 밖에 없는 건조한 지역에서 밤에 기공을 열어
이산화 탄소를 확보하고 햇빛이 있는 낮에 기공을 열지 않은 상태
에서 광합성을 할 수 있도록 하기 위한 것이다.
3. 세포호흡
확인문제(p . 48) - 01 . 해당 작용
(01 ) 해당작용을 통해 포도당이 분해되면 최종적으로 피루브산이 생성
된다.
(02) 피루브산은 미토콘드리아로 들어가 아세틸코A 가 되었다가 TC A
회로에 들어가 분해된다. 이때 NA D2와 FA DH2를 같이 만들게
되며 이들은 전자전달계를 거쳐 O 2와 결합하여 H 2O를 생성하게
된다.
확인문제(p . 51 ) - 02. TC A 회로
(01 ) 피루브산은 C oA 와 결합하여 아세틸 C oA 가 된다.
(02) 포도당 1 분자가 분해되어 T C A 회로에 들어가면 8분자의
NA DH2와 2분자의 FA DH2, 2A TP 를 생성한다.
확인문제(p . 55) - 03. 전자 전달계와 A TP 합성
(01 ) 미토콘드리아의 내막에는 NA DH 탈수소 효소 복합체, 사이토크
롬 b- c 복합체, 사이토크롬 c 산화 효소 복합체라는 3개의 거대
한 전자 수용체와 그 사이를 연결해 주고 있는 유비퀴논과 사이토
크롬 c 로 구성되어 있다.
(02) 산소가 공급되지 않으면 최종적으로 전자를 수용할 수 있는 물질
이 없어지므로 미토콘드리아에서의 과정이 일어나지 않는다.
(03) 디니트로페놀을 처리하면 전자는 전달하므로 산소는 지속적으로
필요로 한다. 그러나 A TP 는 생산을 하지 않으므로 에너지의 소모
가 많아진다. 즉, DNP 복용 결과 세포의 생화학적 변화를 일으켜
서 산소 섭취를 증가시키고, 수소이온의 미토콘드리아막 투과성을
증가시키고, 대사로부터 얻은 에너지를 열로 전환시켜, 체온상승
을 초래한다. D N P 에 노출된 후 산화적 인산화의 결합저지로
인해 이차적으로 기초대사율이 크게 증가한다. 기초대사율은 증가
하나 A TP 는 생산되지 않으므로 심각하면 죽음에 이를 수 있다.
확인문제(p . 57) - 04. 탄수화물, 지방, 단백질의 산화 물질
생합성
(01 ) 포도당 이외의 단당류는 포도당으로 전환된 후 해당작용- TC A
회로- 전자전달계를 거치면서 세포호흡에 이용된다.
(02) 지방은 글리세롤과 지방산으로 분해되어 해당과정 혹은 아세트산
이나 기타 탄화수소의 형태로 TC A 회로에 이용된다.
(03) 해당 작용과 T C A 회로는 물질을 분해 하는 이화 작용의 중심
경로이면서, 동시에 고분자 물질의 생합성에 필요한 원료 물질도
공급한다. 즉, 이화 작용과 동화 작용이 만나는 물질 대사를 이어
주는 일종의 대사 풀(meta bolic pool)의 역할을 한다.
확인문제(p . 61 ) - 05. 세포의 에너지 이용
(01 ) 지속적으로 가벼운 운동을 하면 세포 호흡에 필요한 산소를 공급
하여 A TP 를 생산하기 위해서 숨이 가빠진다. 한편, 격렬한 운동
을 하는 경우에는 순간적으로 많은 A TP 를 공급해 주어야 한다.
그러나 근육 속에는 A TP 의 양이 많지 않고, 세포 호흡에 필요한
산소 공급은 빨리 이루어지지 않는다. 이런 상황에서 근육 세포에
서는 크레아틴 인산을 이용하거나 젖산 발효를 이용하여 A TP 를
공급한다. 크레아틴 인산은 근육 수축에 필요한 에너지를 직접 공
급할 수 없지만 A TP 를 생산할 수 있다. 운동이 계속되어 근육에
저장되어 있는 크레아틴 인산이 모두 소모되면 근육 세포는 젖산
발효로 A TP 를 합성한다.
(02) 세포막을 경계로 Na + - K + 펌프에 의해서 Na + 과 K + 의 농도 경사
가 이루어지면서 전위차가 발생하는데, 이를 막전위라고 한다. 막
261
 정답 및 해설

전위는 신경에서의 흥분 전달과 근육 수축에서 매우 중요한 역할 4. 정답 ②: 녹말과 글리코젠, 셀룰로스는 모두 포도당으로 이루어져
+
을 한다. 또, 많은 세포들이 Na 의 농도 경사를 이용해서 포도당 녹말만 다수의 - OH기를 가지고 있다고 볼 수 없다. 녹말은 찬물에
이나 아미노산과 같은 유용한 물질을 세포 내부로 수송한다. 잘 안녹는다. 동물체에서는 혈당이 증가하면 글리코젠의 형태로 저
(03) 반딧불이의 발광에는 효소인 루시페레이스, 기질인 루시페린, 에 장하는데 이는 혈액의 삼투압을 조절하기 위함이다. 식물과 균류에
너지원인 A TP , 그리고 산소가 필요하다. 먼저, 루시페린이 A TP 는 셀룰로스가 세포벽의 주성분이지만 세균류에서는 펩티도글리칸
에 의해서 활성형 루시페린이 된다. 그런 다음, 산소에 의해 산화 이라는 다당류가 세포벽의 주성분이다. 글리코젠이 녹말보다 곁가
되면서 빛이 방출되고, 활성형 루시페린은 산화 루시페린이 된다. 지가 조밀하다.
산화 루시페린은 세포 호흡에서 생성되는 NA DH에 의해서 환원 5. (1 ) 포도당 1 몰이 세포호흡에 이용될 때 해당작용에서는 2몰의
형 루시페린이 된다. A TP 가 생성되고 미코콘드리아엣 34몰의 A TP 가 생성된다.
(2) 1 몰의 A TP 가 7 . 3k c a l를 생성한다면 포도당 1 몰로부터는
확인문제(p . 63) - 06. 호흡과 발효 36몰의 A TP 가 생성되므로 1 몰의 포도당에서는 36 × 7. 3
(01 ) 해당작용의 결과 2N A D H 2와 피루브산이 생성된다. 그런데 = 262. 8k c a l을 생성한다. 그런데 포도당 1 몰이 분해되면
NA D는 조효소이므로 빨리 H2를 다른 물질에게 넘겨주어야 하는 686k c a l의 열량을 내므로 산소호흡에서는 (262. 8 / 686) ×
문제가 생긴다. 젖산발효의 경우 NA DH2를 피루브산에 주어 젖 1 00 = 38. 3(%)의 효율로 에너지를 생산한다.
산이되도록 한다. (3) 하루 필요 열량이 1 , 800k c a l이고, 포도당 1 몰은 262. 8k c a l
(02) 알코올 발효- 아세트알데히드, 젖산발효- 피루브산 를 생산한다면 1 , 800÷ 262. 8=6. 85 즉, 하루에 필요한 포도
(03) 세포가 무산소 상태일 때에는 세포에서 해당작용만 일어나므로 젖 당 몰 수는 6. 85몰이다. 그런데 1 몰은 그 분자량의 무게에 해
산이 많아져 피루브산/젖산의 비율이 1 보다 작다. 그러나 산소가 당하므로 6. 85 × 1 80 = 1 , 233(g )의 포도당이 필요하다.
충분할 때는 피루브산이 TC A 전자전달계를 거쳐 분해되므로 젖 6. (1 ) (가) C O2 (나) NA DP H+ H+ (다) NA DP (라) O2
산의 비율이 낮아지고 비율도 1 보다 커진다. (2) 빛이 계속해서 비춰지지 않으므로 명반응을 통해 A T P 와
NA DP H+ H+ 가 공급되지 않기 때문이다.
(3) 암반응이 지속되지 않으면 A TP 가 A DP 로 전환되지 않으며,
대단원 종합 문제(p . 66)
NA DP H+ H+ 가 NA DP 로 전환되지 않아 명반응에서 탈수소작
1 . 단당류의 종류는 적지만 다당류의 종류가 많은 이유는 다당류를 이
용이 일어나지 않기 때문이다.
루는 단당류의 수가 많고, 단당류들의 결합방식이 다양하기 때문이다.
7. 트리마톨은 젖산을 제거하는데 효소의 작용을 억제하므로 트리마톨
2. 흡수 스펙트럼과 작용 스펙트럼을 비교해 보았을 때 가장 큰 차이가
에 중독된 사람이 육체적으로 심한 운동을 했을 때 체내에서 생긴
나타나는 것은 녹색 파장 부근이다. 즉, 흡수되는 빛은 거의 없는
젖산을 효율적으로 제거하지 못하게 되므로 독성증상이 심화되다.
데도 광합성 작용이 잘 일어나고 있는 것이다. 이것은 흡수 스펙트
또, 체내에 젖산이 축적되므로 혈액의 pH는 정상보다 낮아진다.
럼에서 보여진 엽록소 a , 엽록소 b , 카로티노이드에 의해 나타
난 흡수 스펙트럼 이외의 녹색에서 빛을 흡수하는 색소가 존재한
다는 것을 보여주는 것이다.
3. 정답 ④: 아미노산은 중심의 탄소(C )를 중심으로 한쪽에는 카르복
시기가 있고 다른 한쪽에는 아미노기를 가지고 있는 것이 특징이다.
호흡과정에 이용되는 아미노산 분해산물은 간에서 탈 아미노 작용을
거친 후 이용될 수 있다.
오답 해설 : 활성아세트산은 해당작용 이후에 호흡에 이용되므로 포
도당보다 적은 A TP 를 생산한다. 지방분해산물은 해당 작용에도 이
용된다. 질소동화작용은 탄화수소 화합물과 아미노기를 결합시키는
과정이다. 아미노산은 탈아미노 작용이후 피루브산, 활성아세트산
혹은 다른 형태의 탄화수소로 호흡에 이용되므로 포도당 보다 적은
양의 A TP 를 생산한다.

262
Ⅱ. 생물의 조절과 방어
1 . 신경에 의한 조절
확인문제 (p . 74) - 01 . 신경 세포의 구조
(01 ) 신경 세포체
(02) 말이집은 축삭 돌기 바깥쪽을 슈반 세포가 여러 겹으로 둘러싸서
형성된 막으로 지질이 매우 높아서 이온의 이동이 거의 없다. 따라
서 절연체로서의 역할을 한다.
(03) 희소 돌기 아교 세포는 중추 신경계에서 말이집을 형성하고, 별 아
교 세포는 뇌 혈관 속의 양분을 신경 세포에게 공급하고, 미세 아
교 세포는 뇌 속에 침입한 세균이나 바이러스를 제거하고, 슈반 세
포는 말초 신경계에서 말이집을 형성한다.
확인문제 (p . 78) - 02. 신경 세포의 막전위 변화
(01 ) K + , 음이온의 단백질
(02) 전압 개폐성 Na + 채널의 활성화 게이트가 열리게 되어 Na + 가 유
입되고 막전위는 상승하여 약 - 50 ~ - 55mV 정도 되는 역치 전
위(thres hold potentia l)까지 올라가게 되면서 더 많은 전압 개
폐성 Na + 채널의 활성화 게이트가 열려서 Na + 들이 그들의 농도
기울기를 따라 축삭 안으로 이동하면서 막전위는 휴지 전위인
- 70mV 에서 활동 전위의 최고치인 + 30mV 까지 올라가게 된다.
(03) 역치 이상의 자극의 세기에 대해 활동 전위 발생 빈도는 증가한다.
확인문제 (p . 85) - 03. 흥분의 전도와 전달
(01 ) 간극 연접 채널을 통해 이온들이나 신호 분자들이 한 세포에서
다른 세포로 이동하면서 탈분극시키게 된다.
(02) 흥분성 시냅스는 시냅스 후 신경 세포를 탈분극시키며, 억제성
시냅스는 시냅스 후 신경 세포의 탈분극이 일어나지 않도록 한다.
(03) 시냅스 후 신경 세포에서의 시간합은 시냅스 전 신경 세포의 축삭
말단에서 분비된 신경 전달 물질에 의해 역치에 도달할 만큼 충분
하지 않아도 연속된 EP S P 에 의해 탈분극이 발생하는 것이고, 공
간합은 서로 다른 시냅스 전 신경 세포들이 분비한 신경 전달 물질
들에 의해 시냅스 후 신경 세포에서 발생한 E P S P s 의 합에 의해
서도 탈분극이 발생하는 것이다.
확인문제 (p . 88) - 04. 시냅스와 신경 전달 물질
(01 ) L- Dopa , 도파민, 에피네프린(아드레날린)
(02) 5- Hydroxytryptopha n, 세로토닌
(03) 아세틸콜린은 골격근의 수축은 촉진하고, 심장근은 이완을 촉진
한다.
확인문제 (p . 90) - 05. 학습과 기억의 원리)
(01 ) 글루탐산
(02) A MP A 수용체
(03) 초기 장기 강화 현상은 시냅스 후 신경 세포에 있는 단백질을 이용
하여 A MP A 수용체를 만드는 것이고, 후기 장기 강화 현상은 유
전자를 활성화시켜 새롭게 단백질을 합성해 A MP A 수용체를 계
속 만드는 것이다.
2. 화학적 조절
확인문제 (p . 95) - 01 . 신호 전달과 조절 방식
(01 ) 내분비 신호 전달, 주변 분비 신호 전달, 자가 분비 신호 전달, 시
냅스의 신호 전달, 신경 내분비 신호 전달
(02) 심장근 세포의 수축 빈도와 강도가 감소하고, 침샘 세포는 소화액
을 분비하고, 골격근 세포는 수축이 일어난다.
(03) 음성 피드백 경로는 중추에 의해서 최종적으로 분비된 호르몬이나
변화가 중추의 기능을 억제하여 호르몬의 분비량을 일정하게 유지
하는 것이다.
확인문제 (p . 99) - 02. 동・ 식물 호르몬의 종류와 기능
(01 ) 뇌하수체 후엽은 시상 하부에 있는 호르몬 분비 신경 세포에서
합성된 호르몬이 축삭 말단을 따라 이용하여 뇌하수체 후엽에
일시 저장되었다가 필요할 때 분비된다. 따라서 뇌하수체 후엽
은 진정한 내분비샘이 아니다.
(02) 옥신은 빛에 의해 파괴되며, 빛의 반대 방향으로 이동한다.
확인문제 (p . 1 01 ) - 03. 호르몬의 작용 메커니즘
(01 ) 아데닐산 고리화 효소
(02) 호르몬이 수용체에 부착하는 초기 반응 단계에서는 아주 소수만
반응에 참여하지만 단계가 진행됨에 따라 점점 다수의 분자가
관여하여 반응이 훨씬 빠르게 일어나는 것을 의미한다.
(03) 수용성 호르몬이 원형질막 수용체에 결합하게 되면, 신호 전달
경로에 의해 세포질에 있는 주요 단백질이 인산화되면서 세포의
생화학적 반응을 일으키는 것이고, 지용성 호르몬은 표적 세포의
세포질 또는 핵에 존재하는 수용체와 결합한 후 유전자의 발현을
조절함으로써 생성되는 효소의 합성을 조절함으로써 생화학적 반
응을 일으킨다.
확인문제 (p . 1 03) - 04. 식물의 광주기성
(01 ) 식물 세포의 잎의 세포막이 적색광을 받으면 P r 형태의 피토크롬
이 P fr 형태의 피토크롬으로 전환된다.
263
 정답 및 해설

(02) 피토크롬은 식물의 개화와 종자의 발아에 관여한다. (02) 표적 암 치료제는 암세포 특이적 단백질을 인식하는 항체에 항암
효과를 나타내는 약물을 부착해 암세포만을 치료하는 것이다.
3. 면역 단일 클론 항체를 이용하는 경우 항체의 항원 결합 부위에 암세포

확인문제(p . 1 1 0) - 01 . 병원체와 림프구
(01 ) 비특이적 방어의 경우 모든 동물에게서 나타나며, 빠르게 일어난
다. 선천적인 특징을 가지고 있고, 세균의 세포벽과 같이 세균의
공통적인 특징을 인식하고 대응한다. 특이적 방어는 척추동물에게
서 나타나며, 병원체에 노출된 이후 반응하는 데 시간이 걸린다.
후천적인 특징을 가지고 있고, 독특한 항원 결정기를 인식하고
대응한다.
(02) B세포 수용체는 B세포의 표면에 존재하며, 체액에 존재하는 온전
한 항원과 결합한다.
특이적 단백질이 결합하도록 하고, 항체의 불변 부위에 NK c ell
등이 결합할 수 있도록 해서 암세포에 표적 암 치료제가 붙으면,
NK c ell 등을 유인해 암세포가 사멸될 수 있도록 한다.
확인문제(p . 1 22) - 05. 식물의 방어 작용
(01 ) 떫은맛이 나는 탄닌, 독성을 나타내는 알칼로이드, 아미노산 등이
있다. 초식 동물에 의해 손상이 일어난 후 재스몬산 등을 분비해
전신성 방어가 유도되기도 한다.
(02) 감염 부위에서 메틸살리실산이 합성되어 살리실산으로 전환된다.
살리실산은 신호 전달 경로를 활성화해 다양한 P R 단백질을 합성

확인문제(p . 1 1 5) - 02. 비특이적 방어와 특이적 방어
(01 ) 조직 손상 – 손상된 비만 세포가 히스타민 방출 – 모세 혈관 확
장, 투과성 증가 – 상처 부위로 식세포 이동 증가 – 식세포 작용
증가, 죽은 세균이 모여 염증 형성
(02) 체액은 혈액, 림프액, 세포 조직액 등을 말한다. 항체는 항원과 결
합하여 중화(항원이 세포에 접근하는 것을 막아줌), 옵소닌(식세포
작용을 유도), 보체 활성화 등의 역할을 수행한다.
(03) 항원 제시 세포가 제시한 항원 조각을 인식하여 이 항원 조각에
대한 항체를 분비할 수 있는 B 세포나, 사이토카인을 분비할 수
있는 세포 독성 T세포를 활성화한다.
해 병원체에 저항성을 갖도록 한다. 또 감염된 식물 부위에서 살리
실산 메틸이라는 휘발성 물질을 생산하여 주위의 다른 식물에서도
P R 단백질의 합성을 유발한다.
대단원 종합 문제(p . 1 24)
1 . 전압 개폐성 Na + 채널은 닫혀 있으며, 전압 개폐성 K + 채널은 서서히
닫히기 시작한다. 따라서 Na + 는 세포 밖에서 안쪽으로 확산되지
않지만, K + 은 세포 안쪽에서 세포 밖으로 확산되어 나간다.
2. ②: 이런 복잡한 과정을 거쳐 신호 전달을 하는 주요 이유는 (1 ) 신
호를 빠른 시간에 세포 안에서 증폭시키는 효과를 가져올 수 있고,
(2) 중간 단계의 물질이 다시 여러 반응에 관여할 수 있다.

확인문제(p . 1 1 8) - 03. 면역 기능 이상 질환 3. (가), (라), (마)

4. 1 ) 골수 2) ① O ② X(Ⅱ형에 반응) ③ O
(01 ) 꽃가루에 대한 Ig E를 가진 B세포가 형질 세포로 분화 – 이 Ig E에
5. ④: N98은 알레르겐으로서 작용하고, A 1 3은 히스타민과 유사하
대한 수용체를 가진 비만 세포와 호염기성 림프구에 Ig E가 결합
게 작용하여 알레르기 반응을 유발할 것으로 예상된다. 면역 작용을
– 비만 세포와 호염기성 림프구에서 히스타민 분비 – 혈관 확
강화하는 Q6과 N31 은 자가 면역 반응을 더 악화시키게 될 것이다.
장, 염증 등 알레르기 발생
따라서 특수한 세포 독성 T세포를 억제하는 B55가 자가 면역 반응
(02) HIV 는 대식 세포, 수지상 세포, 보조 T세포를 감염시키고, 감염
을 억제하는 가능성 물질로 예상된다.
된 세포는 세포 독성 T세포에 의해 죽는다. 이로 인해 보조 T세포
6. 유전자 재조합, 유전자 결합 시 부정확한 결합, 유전자 자체의 높은
의 수가 줄어들고 특이적 면역에서 B세포, 세포 독성 T세포의 활
돌연변이 등에 의해 다양한 항체가 만들어질 수 있다.
성화를 보조할 수 없게 되어 면역 결핍 현상이 나타난다.

확인문제(p . 1 20) - 04. 면역 반응의 이용

(01 ) 여러 번에 걸쳐 약한 병원균에 노출되면 면역 기억에 의해 충분한
면역 능력을 갖는 데 필요한 기억 세포를 확보할 수 있으며, 독감
백신과 같이 항원 자체의 변이 때문에 자주 맞아야 하는 경우도
있다.

264
III. 유전자의 구조와 발현
1 . 염색체
확인문제 (p . 1 31 ) - 01 . 세포 분열 시 염색체의 행동
(01 ) 두 상동염색체를 붙잡고 있던 코헤신은 감수 1 분열 중기에서 후기
로 전환될 때 분해된다. 그리고 두 자매염색분체를 붙잡고 있던 코
헤신은 감수2분열 후기에 분해된다. 복제된 염색체가 감수 1 분열
전기에서 중기로 전환되면서 염색체를 응축시키기 위해 사용된
컨덴신은 2분열 후 염색체가 이완되면서 분해된다.
(02) 핵막이 작은 소낭으로 나누어지면서 소실된다.
(03) 염색 분체는 하나의 염색체가 복제된 것이기 때문에 유전자의
구성과 형태가 동일하기 때문이다.
확인문제 (p . 1 35) - 02. 세포 주기의 조절
(01 ) 염색체가 최대로 응축된 시기로 유전자의 발현이 거의 일어나지
않기 때문이다.
(02) C D K 는 세포주기의 조절에 관련된 표적 단백질을 인산화시켜
그 활성을 조절한다.
(03) 세포는 S 기의 DNA 복제과정에서 DNA 손상이 일어나면 손상된
부위가 수선될 때까지 주기를 일시적으로 멈춘다.
(04) 세포 분열이 멈춰있던 세포는 혈소판 유래인자와 같은 물질이
세포 표면의 특정 수용체에 결합하여 세포주기를 시작하게 하는
신호가 필요하기 때문이다.
확인문제 (p . 1 40) - 03. 염색체의 구성과 구조
(01 ) 대장균 염색체는 원형의 DNA 로 이루어져 있고, 사람의 염색체는
직선형의 DNA 로 이루어져 있다.
(02) 뉴클레오솜은 히스톤단백질 H1 , H2A , H2B , H3, H4로 구성
되어있다.
(03) 전기적으로 양성인 아르지닌은 전기적으로 음성인 DNA 를 안정화
시킨다.
2. 유전자의 구조와 역할
확인문제 (p . 1 45) - 01 . 유전 물질의 규명
(01 ) 두 균주는 동일한 생물종이지만, 세포 표면에 피막을 형성할 수
있는지 여부에 따라 S 형 형질과 R 형 형질로 나누어진다.
(02) 형질전환은 특정 형질의 정보를 갖고 있는 작은 DNA 조각이 박테
리아의 세포막을 통해 유입되어 새로운 형질을 발현시키는 현상이
고, 형질도입은 바이러스가 특정 형질의 정보를 감염과정을 통해
박테리아에 도입시키는 현상이다.
확인문제 (p . 1 47) - 02. 유전자의 역할
(01 ) 알캅톤 뇨증은 페닐알라닌과 티로신 분해 대사경로 모두의 중간
산물인 호모겐티스산의 축적이 원인이기 때문이다.
(02) ‘1 유전자- 1 폴리펩타이드’ 가설은 헤모글로빈과 같이 여러 폴리펩
타이드가 하나의 단백질을 구성하는 경우, 하나의 유전자는 하나
의 폴리펩타이드만을 암호화한다는 것을 의미한다.
확인문제 (p . 1 50) - 03. 핵산의 구조
(01 ) DNA 는 구성성분의 하나인 5탄당이 2′- 디옥시리보스이고, RNA
는 리보스이다. 그리고 DNA 는 염기 중에 하나가 티민(T)이고,
RNA 는 티민 대신에 유라실(U)이다.
(02) B형 DNA 의 당- 인산 골격은 매끄러운 나선형 구조이지만, Z형
DNA 는 지그재그 형태이다. B형은 두 나선이 오른쪽으로 꼬여있
지만, Z형은 왼쪽으로 꼬여있다.
확인문제 (p . 1 56) - 04. 유전 정보의 복제
(01 ) 복제가 이루어지기 전에 존재하던 DNA 와 새로 복제된 DNA 를
구별하기 위해 각 DNA 의 밀도를 측정하기 위해서이다.
(2) DNA 중합 효소가 복제분기점을 따라 두 주형 DNA 사슬에서 동시
에 5′→ 3′ 방향으로 복제를 진행하기 위해서이다.
(3) DNA 복제 시 5′- 말단에 있던 시발물질이 제거된 부위만큼 짧아지
는 것을 막기 위해서이다.
확인문제 (p . 1 60) - 05. 유전체의 구성
(01 ) 사람을 예로 들어, 유전체는 정자와 난자와 같은 반수체 세포가
갖고 있는 23개의 모든 염색체 속에 들어있는 유전정보의 총
합이다.
(02) 핵산 효소, 수용체, 가수분해 효소
(03) 공통적인 기능을 수행하지만, 진화과정에서 일부 기능적인 차이가
생겼다.
3. 유전자의 발현과 조절
확인문제 (p . 1 72) - 01 . RNA 종류와 합성
(01 ) tR NA 와 rR NA 는 단백질 합성에 필요하고, 나머지 nc R NA 는
스플라이싱 등 mR NA 의 변형과정과 유전자 발현의 조절과정에
작용한다.
(02) 시그마 인자는 RNA 중합 효소의 핵심효소와 결합하여 프로모터
265
 정답 및 해설

로 안내하는 역할을 수행한다. 4. 발생과 유전자 발현

(03) 인핸서 서열에 특수 활성 인자가 결합하여 매개자 단백질 등을 확인문제 (p . 1 97) - 01 . 발생과 유전자의 활동
통해 프로모터에 결합하고 있는 일반전사 인자들과 상호작용하여
(01 ) 발생은 결정, 분화, 형태 발생, 성장의 네 과정으로 이루어진다.
전사 개시를 촉진한다.
결정은 세포의 종류에 따른 특징이 나타나기 전에 세포가 어떤 종
(04) 5′- 말단 모자 씌우기, 3′- 말단 P oly(A ) 꼬리 달기, 그리고 인트
류의 세포가 될 것인지를 정하는 것이다. 이후 생화학적, 구조적
론 제거하기 등이 있다.
및 기능적으로의 변화인 분화가 일어난다. 분화된 세포들은 규칙
적으로 배열하여 공간을 조직화하여 독특한 형태를 지닌 조직이나
확인문제 (p . 1 77) - 02. 유전부호와 단백질 합성
기관으로 발달하는 과정인 형태 형성(발생) 과정을 거친다. 마지막
(01 ) 파지의 특정 유전자에 염기의 결실 또는 삽입 돌연변이를 유발
으로 각 기관을 이루는 세포의 분열과 팽창에 의해 몸과 기관의 증
시킨 후 생성되는 단백질의 아미노산 서열을 분석한 결과, 3의 배
가가 일어나는 성장 과정이 일어난다.
수로 결실 또는 삽입한 경우에만 나머지 부위의 아미노산 서열이
(02) 세포 운명의 결정과 분화는 선택적 유전자 발현에 의해 이루어진
정상적으로 유지된다는 사실을 확인한 것이다.
다. 이러한 발현의 차이는 배아의 세포질 결정 인자와 외부 환경에
(02) 종결 코돈에 해당되는 안티코돈을 갖고 있는 tR NA 가 존재하지
의해 일어난다.
않기 때문이다.
(03) 배아 세포에서 분비된 신호 물질은 이웃 세포의 세포막에 존재하
(03) 원핵세포에서는 전사와 번역이 동일한 장소에서 일어나기 때문
는 수용체와 결합하고, 이 수용체와 연결된 세포 내부의 신호 전
이다.
달 체계에 의해 전사 조절 등 세포 내부의 변화가 유도된다.

확인문제 (p . 1 85) - 03. 유전자 발현의 조절 확인문제 (p . 205) - 02. 형태 형성

(01 ) 하나의 프로모터에 의해 3개의 단백질 암호화 서열이 하나의
(01 ) 난할은 일반적인 체세포 분열과 달리 G 1 , G 2 가 거의 없어 세포
mRNA 로 전사되기 때문이다.
성장 없이 빠르게 분열한다.
(02) 포도당이 풍부하면 포도당에 의해 c A MP 합성이 억제되어, C RP
(02) 난자에 정자가 침입하게 되면, 난자의 표면이 회전하여 회색 신월
가 c A MP 에 의해 활성되지 못한다. 결국 활성화되지 못한 C RP
환이 형성되는데, 정자 침입점 쪽은 배아의 배쪽, 회색 신월환
는 젖당 오페론의 전사를 촉진할 수 없기 때문이다.
쪽은 등쪽이 된다.
(03) 하나의 유전자가 전사되어 하나의 일차 전사체가 생성되지만,
(03) 식물은 일생 동안 지속적으로 성장하며, 정단 분열 조직 안에서
선택적 스플라이싱에 의해 여러 개의 성숙한 mRNA 가 만들어져,
만 분열이 일어난다. 위치 의존 기작에 의해 세포의 운명이 결정된
조금씩 다른 단백질을 여러 개 만드는 효과를 나타낸다.
다. 동물은 발생 과정 중의 변화가 생물체 전체에 일어나며, 세포
(04) 특정한 조건에서 특정 유전자의 발현을 정확한 양만큼 발현시키기
의 이동에 의한 형태 형성이 일어난다. 주변 환경뿐만 아니라, 세
위해서는, 그 유전자의 전사 속도뿐만 아니라, 일단 합성된 RNA
포질의 전사 인자에 의해서 세포의 운명이 결정된다.
와 단백질의 수명도 조절되어야 한다. 더 이상 필요가 없으면 그
유전자의 산물인 RNA 나 단백질이 신속하게 분해되어야 한다.
확인문제 (p . 207) - 03. 발생과 유도 작용
(01 ) 세포질에는 세포질 결정소가 균등하게 분포되어 있지 않다. 예를
확인문제 (p . 1 92) - 04. 유전자 변이와 유전체의 변화
들어 초파리의 경우 모계 mRNA 인 bic oid와 na nos 가 세포질에
(01 ) 단백질의 아미노산 서열이 변하면, 그 서열에 의해 만들어지는
불균등하게 분포되어 있어 배아의 앞뒤축을 결정하고, 체절 형성
단백질의 구조도 변한다. 이렇게 정상적인 구조가 변한 단백질은
유전자의 발현을 조절해 세포 분화에 영향을 준다.
그 기능 역시 정상적으로 수행할 수 없게 되어 질병의 원인이 될
(02) 눈소포가 앞뇌에서 돌출하여, 바로 위의 조직이 수정체 기원판을
수 있다.
형성하도록 유도한다. 그 후 눈술잔이 형성되어 수정체 형성을 유도
(02) 전이인자 등에 의해 염색체의 결실, 삽입, 전좌, 중복 등의 변화를
한다. 수정체가 표면 조직에서 분리되고, 각막 형성이 유도된다.
일으켜 결국 유전체의 재배열을 가져온다.
(03) 조직, 기관의 모양 및 기능 형성 과정에 필요하다. 예를 들어 손의
(03) 형질전환, 접합, 형질도입
형성 과정에 손가락 사이의 물갈퀴를 이루는 세포는 세포사로 없
어진다.

266
확인문제 (p . 21 2) - 04. 세포의 분화
(01 ) 동물의 경우 체세포의 핵을 빼내, 미수정 난자와 핵 치환 후 발생
시켜 체세포와 같은 유전자를 가진 온전한 개체가 발생됨을 확인,
식물의 경우 체세포를 자극해 개체 발생이 가능한지를 확인한다.
(02) 배아 전구 세포에서 myoD 유전자가 발현되어 근원 세포가 된 후,
MyoD 단백질에 의해 근육- 특이적 전사 인자들을 암호화하는 유
전자가 활성화되어 근육 세포가 된다.
확인문제 (p . 21 4) - 05. 생장과 노화
(01 ) 노화 현상과 직접적으로 관련된 질환에는 워너 증후군, 허치슨-
길포드 조로 증후군 등이 있다.
대단원 종합 문제(p . 21 6)
1 . DNA 중합 효소는 5′→ 3′ 방향으로만 합성하기 때문에 선도 가닥에
서는 복제 분기점을 따라가면서 복제할 수 있다. 그러나 지연 가닥
에서는 복제 분기점을 따라 가면서 복제할 수 없기 때문에 분기점 안
쪽에서 바깥쪽으로 5′→ 3′ 방향을 유지하면서 복제하기 때문이다.
2. 젖당이 유도체로서 억제자에 결합하여 억제자의 구조를 변형시켜
작동자로부터 탈락시킨다.
3. ④, 양서류의 운명 예정 배역도를 보면 외배엽은 동물 반구로부터,
내배엽은 식물 반구로부터, 중배엽은 중간대로부터 유래한다. <실
험 2>에서 중간대에서 심장 근육 액틴 mRNA 가 나타났으므로 정상
적인 배의 중간대에서 중배엽성 조직이 형성됨을 알 수 있다. 실험
군에서도 심장 액틴 mRNA 가 발현되므로 식물극은 동물극에 작용
하여 중배엽을 유도하는 것으로 추론할 수 있다. 동물극 부분이 포
배기 때 이미 외배엽으로의 운명이 결정되어 있다면 접합 실험에서
액틴 mRNA 가 발현될 수 없다.
4. 정상 배아에서 bc d mR NA 는 앞쪽에 편재하고, 후방으로 확산해
가면서 농도 구배를 형성한다. 농도가 높은 쪽부터 머리 → 가슴 →
배 구조를 형성한다. 정상 배아의 앞쪽 세포질을 bc d 돌연변이체의
중간에 이식하면 중간 부분의 bc d mR NA 농도가 가장 높으므로
가운데에 머리가 형성되고 양쪽에는 가슴이 형성된다.
5. 1 ) 2세포기에서 4세포기로 난할이 일어나는 과정이다. 각 딸세포의
세포 분열 속도는 같지 않다.
2) 중심체가 4개인 것으로 보아, 2개의 정자가 들어간 중복 수정된
성게알이다. 3배체 DNA 는 정상적인 2개의 세포 대신에 염색체
수에서 불균등하게 4개의 세포로 분배된다.
Ⅳ. 생명 공학의 기술과 응용
1 . 생명 공학의 기술
확인문제 (p . 225) - 01 . 세포 공학
(01 ) 핀도르셋 암양의 젖샘 세포와 검은 얼굴 암양의 무핵 난자를 전기
충격으로 융합시켜 복제 수정란을 만들었으며, 복제 수정란을
검은 얼굴 양의 자궁에 이식하여 발생시켜 돌리가 태어났다.
(02) 전기 천공법은 고전압 펄스를 걸어 일시적으로 세포막에 구멍이
생기게 함으로써 DNA 를 세포 내로 도입시키는 방법이고, 미세
주입법은 현미경과 미세 조작기를 이용해 DNA 를 세포 내로 직
접 도입시키는 방법이다.
(03) 항체를 생산하는 B 림프구와 골수종 세포를 융합하여 잡종 세포인
하이브리도마를 만들 때 세포 융합 기술이 이용된다.
확인문제 (p . 232) - 02. 유전 공학
(01 ) 복제 원점을 가져 독립적인 복제가 가능해야 하며, 여러 제한 효소
자리가 있어야 한다. 또 항생제 저항성 유전자 등과 같은 선별 표
지자도 가지고 있어야 한다.
(02) 벡터와 목적 유전자를 포함하는 DNA 에 특정 염기 서열 부위를 절
단하는 제한 효소를 처리한 후 DNA 연결 효소를 이용해 벡터에
목적 유전자가 삽입된 재조합 플라스미드를 만든다.
(03) 대장균들을 암피실린, X- g a l, IP TG 가 첨가된 배지에서 배양하
면 X- g a l은 β- 갈락토시데이스에 의해 파란색 물질로 분해되므로
재조합되지 않은 플라스미드가 도입된 대장균은 파란색 콜로니를
형성하지만, 재조합 플라스미드가 도입된 형질 전환 대장균은
흰색 콜로니를 형성하게 되어 선별이 가능하다.
확인문제 (p . 236) - 03. 유전체의 해독
(01 ) 콘티그 방식에서는 유전체를 절단한 후 서로 겹치는 부분을 갖는
DNA 조각을 차례대로 정렬한 후 각 조각의 염기 서열을 분석해
연결시키면서 유전체를 해독한다. 반면, 샷건 방식에서는 유전체
를 무작위로 절단하여 조각을 만들고, 각 조각의 염기 서열을 분석
한 후 컴퓨터를 이용해 겹치는 부위를 찾아 정렬함으로써 전체
서열을 결정한다.
(02) 사람 유전체에 있는 모든 DNA 의 염기 서열 및 모든 유전자의
위치와 서열을 결정하며, 이 정보를 데이터베이스화하여 저장,
정보 분석을 위한 도구를 개발하는 것이다.
(03) 사람 유전체는 약 30억 염기쌍으로 구성되며, 개인 사이에 약
99. 9%가 동일하다. 유전체의 약 2%만 단백질, tRNA , rRNA
를 암호화한다. 1 번 염색체에 가장 많은 유전자가 존재하며, Y 염
267
 정답 및 해설
색체에 가장 적은 유전자가 존재한다.
확인문제 (p . 240) - 04. 생물 정보학
(01 ) 유전자와 단백질의 서열, 구조, 기능에 대한 정보를 저장하는 데
이터베이스(DB)를 구축하고, 사용자에게 제공하기 위한 인터페이
스를 개발하며, 생물 데이터로부터 유용한 정보를 찾고 이를 분석
해 유전자와 단백질의 기능을 예측한다.
(02) 뉴클레오타이드 서열이나 아미노산 서열을 입력하면 데이터베이
스에서 상동성을 가진 서열을 찾아 준다.
(03) 단백질체학에서는 유전체에 의해 발현되는 단백질을 동정하고 정
량할 뿐만 아니라 단백질의 변형, 세포 내 위치, 단백질 간 상호
작용 등을 연구한다. 반면, 시스템 생물학에서는 전체 생명 시스
템의 역동적인 상호 작용을 밝히기 위해 유전자 회로나 단백질
상호 작용 망 등을 연구한다.
확인문제 (p . 244) - 05. 생체 공학
(01 ) 실제 생체 내 환경에서 생물학적 기능을 담당하는 살아 있는 세포
를 포함하는 생리 활성 생체 적합성 고분자를 이용하여 만든 인공
장기이다.
(02) 컴퓨터가 스스로 훈련하면서 패턴을 찾아내 분류하는 기계 학습으
로, 많은 데이터를 컴퓨터에 입력해 주면 비슷한 것들끼리 분류해
서 판독하도록 훈련시키는 방식이다.
(03) 엉겅퀴의 갈고리를 흉내 낸 벨크로 테이프, 상어 비늘에 있는 작은
돌기를 모방해 물의 마찰 저항력을 줄인 최첨단 수영복, 물총새의
부리를 모방해 소음을 줄이고 효율을 높인 고속 전철 등
2. 생명 공학과 인류의 미래
확인문제 (p . 253) - 01 . 생명 공학의 전망
(01 ) e x vivo법은 환자로부터 채취한 비정상 세포에 정상 유전자를
도입시킨 후 이것을 체내에 넣어 주는 방법이고, in vivo법은 직
접 환자에게 정상 유전자가 포함된 벡터를 주사하여 세포 내로 전
달하는 방법이다.
(02) 정상 대립 유전자를 레트로바이러스 벡터에 삽입(재조합)한 후 환
자의 세포를 재조합된 바이러스로 감염시킴으로써 정상 유전자가
포함된 바이러스의 DNA 가 환자의 염색체에 삽입되게 한다. 이후
형질 전환된 세포를 환자에게 넣어 주어 성장과 분열이 일어나도
록 한다.
(03) 생물의 효소, 항체 등이 특정한 물질에만 반응하는 것을 활용하여
다양한 물질의 농도를 빠르고 민감하게 측정할 수 있는 바이오센
서를 들 수 있다.
268
확인문제 (p . 256) - 02. 생명 윤리
(01 ) 핵 이식 과정에서 발생하는 여러 이상으로 인해 많은 태아가 조기
에 유산되며, 복제 태아를 임신한 대리모의 건강과 생명에도 위험
을 가져다줄 수 있다. 또 인간의 질병을 치료하기 위해서라고 해도
생명체를 수단으로 이용하게 되므로 여러 측면에서 생명 윤리에
위배되는 요소가 존재한다.
(02) 긍정적 측면에는 인간 발생 과정의 연구, 손상된 장기나 조직의 복
원을 통한 인간 생명의 연장 등을 위한 방법 제공 등이 있고, 부정
적 측면에는 새로운 생명체로 발생할 수 있는 배아를 사용해야
하는 윤리적 문제, 인간 복제의 가능성, 난자의 불법 거래 가능
성 등이 있다.
(03) 모든 생명은 존귀하며 수단이 아닌 그 자체로서 목적성을 가진다
는 것에 대한 인식과, 인간과 자연의 동반자적 관계가 바탕이 된
윤리 의식이다.
대단원 종합 문제(p . 258)
1. ③
D는 사람의 목적 유전자를 가지고 있으므로 A 와 유전적으로 다르
며, 무핵 난자를 제공한 B로부터는 미토콘드리아를 물려받았지만
C 로부터는 미토콘드리아를 물려받지 않았다. 사람의 목적 유전자
가 삽입된 재조합 DNA 를 만들 때 제한 효소와 DNA 연결 효소가
사용되었다.
2. ③, ⑤
유전자 재조합 기술에 사용되는 벡터에는 제한 효소 자리가 있어
목적 유전자를 삽입시킬 수 있어야 하며, 단일 클론 항체를 만들 때
B 림프구와 골수종 세포를 융합시켜 잡종 세포를 얻는다. 체세포
복제 배아 줄기세포를 만드는 데 사용된 핵심적인 생명 공학 기술은
핵 이식이다.
3. ①, ②, ④, ⑤
사람 유전체는 약 30억 염기쌍으로 구성되며, 이 중 약 2%만 단
백질, tR NA , rR NA 를 암호화한다.
4. 전핵 미세 주입법은 목적 유전자를 초기 발생 단계에서 정자와 난자
가 융합될 때 정자 또는 난자의 핵에 주입하는 방법이고, 체세포 핵
치환법은 배아 줄기세포 또는 체세포에 목적 유전자를 도입시킨 후,
형질 전환된 세포를 핵이 제거된 난자에 이식한 후 발생시키는 방법
이다.
5. ⑤
핵 이식 기술은 복제 인간을 만들 수 있는 부정적인 측면을 가지고
있으며, DNA 마이크로어레이는 인간의 전체 유전자를 담고 있어
암 및 질병 관련 유전자의 진단에 이용될 수 있다. 전핵 미세 주입
 법을 이용하여 목적 유전자를 도입시킴으로써 우수한 형질을 가진
형질 전환 동물을 만들 수 있다
6. (1 ) (가) : 핵 이식, (나) : 유전자 재조합
(2) ㉠, 세포를 항생제 B와 물질 X가 포함된 배지에서 배양하므로
형질 전환 세포는 항생제 B 저항성을 가져야 한다. 따라서 목적
유전자는 ㉠에 삽입되며, 이 경우 목적 유전자를 가진 형질 전환
세포는 X를 분해하지 못하므로 군체가 푸른색을 띠지 않는다.
7. (1 ) 식물, 유전자 재조합에 아그로박테리움이 가지고 있는 Ti 플라
스미드를 이용했기 때문이다.
(2) 목적 유전자(DNA )를 미세한 텅스텐 또는 금 입자에 바른 후
발사하여 유전자를 도입시키는 기구이다.
8. 유전자 재조합 기술을 이용해 바다에 유출된 기름, 살충제, 중금속
화합물 등의 독성 물질을 분해하는 형질 전환 미생물을 개발하고,
바이오 연료를 개발하는 등 생명 공학 기술은 산업화에 따른 무분별
한 자연 개발 결과 발생한 환경 오염을 해결하는 데에도 도움을 줄
수 있다.
9. 핵 이식 기술을 이용한 동물 복제는 불임 문제의 해결, 우수한 형질
을 지닌 동물이나 멸종 위기 동물의 보존 등 여러 이점을 가져다준
다. 그러나 핵 이식 과정에서 발생하는 여러 이상으로 인해 많은 태
아가 조기에 유산되며, 복제 태아를 임신한 대리모의 건강과 생명에
도 위험을 가져다줄 수 있다.
1 0. 사회적으로는 올바른 생명 윤리를 가지고 생명 공학 기술을 사용할
수 있도록 다양한 교육, 캠페인 활동 등의 노력을 해야 하며, 국가
적으로는 합리적인 의견 수렴을 거쳐 생명 공학의 연구 범위와 생
명 윤리를 제도적으로 규정해 놓는 노력을 해야 한다.

269
 부록

N C B I 웹 사이트 활용법
1 NC B I(h ttp : / / www. n c b i. n lm. n ih . g ov/ )에 접속한다.

2 특정 유전자를 검색하기 위해서는 맨 위의 검색 항목을 [G e n e ]으로 놓고, 검색창에 유전자의 영

문명을 입력한다. 그리고 오른쪽의 [S e a rc h ] 버튼을 누른다.

3 검색 결과를 살펴보면서 적합한 항목을 찾아 클릭하면 해당 유전자에 대한 정보가 나타난다.

4 미지의 서열 검색을 위해 NC B I 웹 사이트 처음 화면 우측의 ‘B LA S T’ 단추를 누른다.

5 염기 서열 검색 시에는 [N u c le o tid e B L A S T ]를, 아미노산 서열 검색 시에는 [P ro te in

B LA S T]를 선택한다.

6 화면 위의 ‘E n te r ~ F A S T A s e q u e n c e (s )’ 칸에 검색하고자 하는 염기 서열 또는 아미노산
서열을 입력한다.

270
7 화면 아래의 ‘B LA S T’ 단추를 눌러 검색을 시작한다.

8 B LA S T 결과가 나타나면 [De s c rip tion ] 항목에서 지금까지 염기(아미노산) 서열이 밝혀진 유전자(단백질) 중
유사도(Id e n t) 순서로 목록이 나타난다.

271
1 0p 세포의 미세골격 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6 37p 순환적 전자 전달 과정 고급생물 : ㈜현대아트컴, 201 1

1 2p 낫 모양 적혈구 단백질 모형 : http: //w w w. nc b i. nlm. nih. g ov/ 39p 캘빈 회로 : http: //s tudy. zum. c om/b ook /1 3408

1 3p 탄소 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6 39p 캘빈 회로와 광호흡 회로 : http s: //ko. wik ip e dia. org /wik i/%E A%B 4%

1 3p 메테인의 구조 : h ttp s : // w w w. d o o p e d ia . c o. k r/ m o /d o o p e d ia / 91 %E D%98%B 8%E D%9D%A1

ma s te r/ma s te r. d o? _ me tho d = v ie w2& MA S _ IDX= 61 699 40p 광호흡 회로 : http s: //ko. wik ip e dia. org /wik i/%E A%B 4%91 %E D%9

1 4p 여러 가지 이성질체 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6 8%B 8%ED%9D%A1

1 4p 남 성 호 르 몬 과 여 성 호 르 몬 구 조 : h ttp : / / m . b l o g . d a u m . n e t/ 41 p C ₄ 광합성 탄소축적 회로 : http://www. hammiverse. com/lectures/1 0/3. html

id e olo g y/1 21 6757 3 42p C ₄ 식물과 C AM 식물 : http://www. hammiverse. c om/lectures/1 0/3. html

1 5p 기능기의 종류 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6 43p 탐구 실험 : ㈜지엔피링크

1 6p 포도당과 과당의 구조 : http://m. blog. naver. com/ranman/2201 00567449 44p 치타와 영양 : 구글이미지

1 7p 포도당의 선형구조와 고리구조 : http s: // lib re wik i. ne t/wik i/ %E D %83 45p 미토콘드리아의 구조 : http: // b lo g . d a um. ne t/ns p c h o/891 8529
%84%E C %88%98%E D %99%94%E B %A C %B C 46p 해당과정 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6

1 8p 엿당과 설탕의 형성 : http://m. blog. naver. c om/cyonnext/220004838647 47p 기질 수준의 인산화 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 31 88

1 9p 녹말 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6 48p 피루브산의 운명 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6

20p 지방의 구조 : https: //librewik i. net/wik i/%EC %A7%80%EC %A7%88 49p 피루브산에서 아세틸 C oA 로 전환 : ㈜지엔피링크

20p [그림 Ⅰ- 9] 인지질의 구조 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 527 3 51 p TC A 회로 : http: //w w w. wik iwa nd. c om/ k o/ %E C %84%B 8%E D %

20p 세포의 안과 밖 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 45 51 8F %A C _ %E D%98%B 8%E D%9D%A1

20p 곤충의 왁스층 : http s: //w w w. s hutte rs to c k . c om/51 9326974 52p 전자 전달 과정에서의 자유 에너지의 변화 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6

20p 콜레스테롤 구조 : http: //ne ws . joins . c om/a rtic le /21 05 5 845 53p 전자 전달계 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 1 429

22p 아미노산 구조 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 45 51 54p 수소 이온 농도 경사와 ATP 합성 : http://www.pnas.org/content/98/9/4966/F1

22p 펩 타 이 드 결 합 : h ttp : / / k o c . c h u n j a e . c o . k r/ D i c / d i c D e ta il. 55p 포도당 산화의 에너지 생산량 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6

d o? id x = 28661 56p 탄수화물, 지방, 단백질의 산화 경로 : http s: //ko. wik ip e dia. org /wik i/%

23p 단백질의 구조 : 생명과학 라이프사이언스 201 5 EB %AC %B C %E C %A7%88%EB %8C %80%E C %82%AC

24p 핵산의 구조 : http: //m. blog. da um. net/g odurk ha nma ilnet/1 6566035 57p 세포 호흡 경로의 역할 : http://blog. dong a. c om/limkj011 8/arc hives /337

25p DNA 와 R NA 의 분자 구조 : http: //s tudy. zum. c om/b ook /1 31 92 58p 글리코겐 합성 과정 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6

27p 군용장갑 : http: //nownews. s e oul. c o. k r/news 59p 근수축 과정 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 3033

28p 광합성 무지개 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6 60p Na + - K+ 펌프 : http://xn- - hu1boo641bf7o.info/mv.do?id=101013000854539

29p 잉엔하 우 스 의 실험 : h ttp : // k o c . c h u n ja e . c o. k r/ D ic /d ic D e ta il. 61 p 반딧불이 : http s: //w w w. s hutte rs to c k . c om/ k o/

do? idx=1 51 63 61 p 전기가오리 : http s: //w w w. s hutte rs to c k . c om/ k o/

31 p 엽 록 체 의 구 조 : h ttp : / / k o c . c h u n j a e . c o . k r/ D i c / d i c D e ta il. 63p 알 코 올 발 효 : h ttp : // c o s d a . c a fe 2 4. c o m / h tm l/ d o c s / w in e /

do? idx=1 51 63 fe rme nta tion. htm

31 p 엽록소의 구조 : https://ko.wikipedia. org/wiki/%EC %97%BD%EB%A1 64p 젖산 발효 http: //m. b lo g . na ve r. c om/d b ok 1 234/1 1 01 65 45 0698

%9D%E C %86%8C 65p 다 이 어 트 약 이 독 극 물 : h ttp : / / w w w. d o c to r w. c o . k r/ n e w s /

32p 흡수 스펙트럼 : http: //s tudy. zum. c om/b ook /1 2238 a rtic leV ie w. html? id xno = 43951

32p 작용 스펙트럼 : http: //s tudy. zum. c om/b ook /1 2238 71 p 신경 세포의 구조와 종류 : http: // b lo g . e ye wire. org / b e hin d - th e -

33p 엽록소의 형광 반응 : http: //p la ntc e llb iolo g y. ma s te rs . g rk ra j. org / s c ie nc e - the - a na tomy- of- a - ne uron- k or/(L od is h H, B e rk A ,

html/ P la nt_ C e ll_ B io c h e mis try _ A n d _ Me ta b olis m6- P la nt_ C e ll_ Zipursky S L, et al. Molecular C ell Biology. 4th edition. New York:W. H.

Ene rg y _ tra ns duc tions 2- P hotos ynthe s is. htm Freeman; 2000. S ection 21.1)

34p 반응 중심에서 에너지의 전달 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6 72p 카밀로 골지 : http://www.scienceall. com/wp- content/uploads/2014/12/1906golgi_

35p 산소를 발생하는 광합성 생물체의 구체화된 Z구조 생명과학 : 바이오사이언스, 2016 medicine.png

36p 섬광에 의한 산소 발생 고급생물 : ㈜현대아트컴, 201 1 72p 자 극에 대한 반응 경로 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 1 7 7 9

36p 전자 전달 과정 생명과학 : 바이오사이언스, 201 6 72p 찰스 스콧 셰링턴 : http: //te rms . na ve r. c om/e ntry. nhn? d o c Id =1 94
 5 51 1 & c id = 425 67& c a te g ory Id = 425 69 94p 다양한 신호에 의한 표적 세포의 반응 : 필수 세포생물학 3판, 박상대 외

73p 에드거 더글러스 에이드리언 : http: //te rms . na ve r. c om/e ntry. nhn? d 역, 201 0. p. 5 34

o c Id =1 945 51 1 & c id = 425 67& c a te g ory Id = 425 69 94p 세포 외부 신호 물질에 의한 세포 내부 신호 전달 : 필수 세포생물학 3판,

73p 뇌 안 의 신 경 세 포, 아교 세 포, 모 세 혈 관 : h ttp : // d o r im . m o k p o . 박상대 외 역, 201 0. p. 5 35

a c. kr/~ jjkim/Lec ture1 /A nimalphy/A p8N_ network /neuralnet1. htm 95p 갑상샘 호르몬의 음성 피드백 과정 : 켐벨 생명과학 9판, 전상학 외 역,

74p 축삭 유도에 의한 새로운 시냅스의 형성과 신경 조직 간의 성숙 : 이길재 외, 201 3. p. 987

고급생명과학, 서울특별시교육청 96p 시상 하부와 뇌하수체의 다양한 호르몬 : 생명과학- 역동전위 자연과학,

74p 신경판에서 신경판 형성 과정 : 켐벨 생명과학 9판 전상학 역, 201 3. p.1 032 홍영남 외 역, 201 1 , p. 91 4

75p 막전위 측정 방법 : 생명과학- 역동전위 자연과학 홍영남 외 역, 2011, p. 846 98p 다윈과 그의 아들의 굴광성 실험 : 생명과학 이론과 현상의 이해(제3판),

76p 휴지 전위인 - 70 mV 를 만드는 축삭의 안과 밖에서의 이온들의 분포 : 생 김명원외 역, 2001 , p. 5 42

명과학- 역동 전위 자연과학 홍영남 외 역, 201 1 , p. 847 98~ 99p 옥신이 식물 세포의 생장을 조절하는 방법 : 생명과학- 역동전위 자연
77p 전압 개폐성 Na + 와 K + 채널의 개폐와 막전위의 변화 : 생명과학- 역동전위 과학, 홍영남 외 역, 201 1 , p. 800

자연과학, 홍영남 외 역, 201 1 , p. 848~ 849 1 01 p 스테로이드 호르몬의 작용 기작 : 켐벨 생명과학 9판, 전상학 외 역, 201 3. p. 977

77p 활동 전위에서의 막 전위변화 : 생명과학- 역동전위 자연과학, 홍영남 외 1 03p 빛 자극에 의해 꽃눈이 형성되기 위한 세포내 반응 : http://dl. dongascience.

역, 201 1 , p. 847 c om/ma g a zine /vie w/S 1 9941 2N 0461 1 6p d e lp hi a p ollo te mp le

78p 자 극의 지속 시간과 자 극의 세기에 따른 활동 전위 발생 빈도 : h ttp: // http: //www. a thens wa lk ing tours. g r/blog /index. php/201 3/01 /31 /

droua lb. fa c ulty. mjc. edu/C ours e%20Ma teria ls /P hys iolog y%201 01 / delphi- where- heaven- meets - ea rth/

C ha pter%20Notes /Fa ll%202007/fig ure _ 07_1 9_ la beled. jpg 1 07p 프라이온 : Nature Neuroscience 12, 7 - 8 (2009) fig 1. Representation of

79p 축삭 언덕에서 발생한 활동 전위의 전도 : 생명과학- 역동전위 자연과학, the cellular (PrPc) and pathological(PrPS c) isoforms of prion proteins.

홍영남 외 역, 201 1 , p. 85 0 1 08p 면역 반응의 개요 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생명 과학(9판),

80p 도약 전도의 발생과 이동 : 생명과학- 역동전위 자연과학, 홍영남 외 역, 바이오사이언스, p. 944

201 1 , p. 851 1 09p 항원과 항원 결정 부위 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생명 생물의 과학(9

81 p 전기적 시냅스에 의한 흥분의 전달 : 생명과학- 역동전위 자연과학, 홍영남 판), 201 2, p. 880

외 역, 201 1 , p. 845 1 09p B 세포 수용체와 T세포 수용체 : 이길재 외, 고급 생명과학, 서울특별시교

81 p 군소 : http s: //na mu. wik i/w/ %E A%B 5%B 0%E C %86%8C 육청, 201 3, p. 1 45

82p 산티아고 라몬 이 카할 : http: //te rms . na ve r. c om/e ntry. nhn? d o c Id 1 1 0p T세포 수용체의 항원 인식 : B ruc e A lb e rts , Mole c ula r b iolo g y of

=1 945 491 & c id = 425 67& c a te g ory Id = 425 69 the c e ll (5 판), G a rla nd P ub lis hing , 2007, p. 1 5 81

82p 화학적 시냅스에 의한 흥분의 전달 : 켐벨 생명과학 9판, 전상학 외 역, 1 1 2p 보체의 역할 : L a u ra le e S h e rwo o d, H u ma n P hy s io lo g y F ro m

201 3. p. 1 05 5 C e lls to S ys te ms (7 판), T h oms on B ro ok s /C ole, 2007, p. 427

84p 리간드개폐성 이온 채널에 의한 이온의 이동 : 필수 세포생물학 3판, 박상 1 1 2p 염증 반응 과정 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판), 바이오

대 외 역, 201 0. p. 41 6 사이언스, 201 2, p. 423

85p 시냅스 후 신경 세포에서의 E P S P 와 IP S P 의 합 : 생명과학- 역동전위 자 1 1 3p 보조 T세포의 활성과 기능 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생명 과

연과학, 홍영남 외 역, 201 1 , p. 857 학 (9판), 바이오사이언스, p. 941

89p 대뇌 피질의 주요 부위와 관련 영역 : 생명과학- 역동 전위 자연과학, 홍영 1 1 3p B 세포의 활성과 체액성 면역 : 이길재 외, 고급 생명과학, 서울특별시교

남 외 역, 201 1 , p. 871 육청, 201 3, p. 1 5 4

89p 변연계의 주요 기능 : 생명과학- 역동전위 자연과학, 홍영남 외 역, 2011, p. 870 1 1 4p 항체 매개성 항원 제거 기작 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생명 과

90p 장기 강화 현상과 시냅스 : 켐벨 생명과학 9 판, 전상 학 외 역, 2 01 3. 학 (9판), 바이오사이언스, p. 943

p. 1 07 8 1 1 4p 세포성 면역 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생명 과학 (9판), 바이

93p 신경 내분비 신호 전달 : 생명 생물의 과학, Purves외 저, 이광웅 외 역, 2004, 오사이언스, p. 941

p.721 1 1 5p B 세포 수용체의 경쇄 유전자 재배열 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역,

94p 아세틸콜린에 의한 표적 세포들의 다양한 반응 : 필수 세포생물학 3판, 박 생명 과학 (1 0판), 바이오사이언스, p. 938

상대 외 역, 201 0. p. 5 34 1 1 6p 누드 마우스 : http: //w w w. a rc . wa . g ov. a u/ ? p a g e _ id =1 340

1 1 6p 알레르기 반응 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판), 바이오사 1 38p 인간 X, Y 염색체 : http://likesuc c ess. c om/topic s/1 0755/chromosomes

이언스, 201 2, p. 895 1 38p 여성 세포의 두 X 염색체 : http s: //w w w. a s s ig nme nte xp e rt. c om/

1 1 7p HIV 감염의 경과 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판), 바이오 b lo g /a re - c a lic o s - a lwa ys - fe ma le /

사이언스, 201 2, p. 896 1 39p 뉴클레오솜의 구성과 전기영동 분석 : 왓슨 분자 생물학(양재섭 등 역,

1 1 7p HIV의 구조 : S a dava 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(8판), 바이오사이언스, 201 4), p. 21 3

201 0, p. 442 1 39p 뉴클레오솜의 구성 : https://www. researchgate. net/figure/2630971 09_

1 1 9p 면역 기억 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생명 과학 (9판), 바이오 fig 2 _ S c h e ma tic - re p re s e nta tion- of- th e - n u c le o s ome - a n d -

사이언스, p. 940 mammalian- c ore- histone- modific ations- A

1 20p 다클론 항체와 단일 클론 항체 : O we n 외 저, 대한미생물학회 역. K uby 1 40p 염색질의 응축 정도에 따른 염색체 구조 변화 : World of the c e ll(Ha e din

Immunolo g y (7 판), 201 4, p. 635 등 저, 201 2), p. 534

1 21 p 식물의 알칼로이드 : L inc oln Ta iz 저, 전방욱 외 역, 식물생리학 (5 판), 1 41 p 다운 증후군 사진 : h ttp: // w w w. d o w n s - s y n d ro me. o rg . u k / fo r-
라이프사이언스, 201 3, p. 367 p rofe s s iona ls /

1 21 p 아르지닌과 카나바닌 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판), 바 1 42p 왓슨과 크릭 사진 : http s: // b lo g . b o ok s te llyo uwhy. c om/wa ts on-

이오사이언스, 201 2, p. 821 a nd - c ric k- c ontrove rs y- immo d e s ty- a nd - d na

1 22p 비병원성균에 대한 방어 작용 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생명 1 43p 폐 렴 쌍 구 균 의 R 형 과 S 형 : h ttp s : / / w w w . s l i d e s h a r e . n e t/

과학 (9판), 바이오사이언스, p. 847 thelawofscienc e/historic alexperiments- related- to- dna

1 23p s c ienc e 표지 : http: //s c ienc e. s c ienc ema g. org /c ontent/342/61 65 1 44p 그리피스의 형질 전환 실험과 이후 실험 : 콕스 분자 생물학(강성만 등 역,

1 29p 진핵세포의 염색체 : 콕스 분자생물학(강성만 등 역, 201 2), p. 269 201 2), p. 41

1 29p 중심체의 분열, 성상체의 형성, 방추사의 연결 : 필수세포생물학(홍승환 1 45p 형질 전환 본체의 확인 실험 : 유전학 – 개념과 원리(한국유전학회 역,

등 역, 201 6), p. 65 6 201 6), p. 235

1 30p 코헤신과 컨덴신에 의한 염색체의 구조 유지 : http://cc. scu.edu.cn/G2S/ 1 45p 형질 도입 실험 : 왓슨 분자생물학(양재섭 등 역, 201 4), p24.

Template/View. aspx?courseType=1&courseId=17&topMenuId=113306& 1 46p 알캅톤 뇨증의 소변과 증상 : http s: // lro d g e rs 93. word p re s s . c om/

menuType=1&action=view&type=&name=&linkpageID=113784 1 46p 아미노산 대상경로와 선천성 대사 이상 : 유전학 – 개념과 원리(한국유전

1 30p 염색체 분리 : 왓슨 분자생물학(양재섭 등 역, 201 4), p. 21 3 학회 역, 201 6), p. 347

1 30p 세포질 분열 : 고급생물학(이길재 등 저, 201 3), p. 1 80 1 47p 1 유전자- 1 효 소설의 실험적 증명 : h ttp: // w w w. m u n. c a / b io lo g y/

1 31 p 체세포 분열과 감수 분열 시 염색체 행동 비교 : 필수세포생물학(홍승환 s c a rr/F 09- 01 s mc 2. jp g

등 역, 201 6), p. 688 1 48p 폴리뉴클레오타이드의 구조 : 고급생물학(이길재 등 저, 201 3), p. 21 0

1 31 p 감수 분열 시 교차점 형성 : 필수세포생물학(홍승환 등, 역, 201 6), p 689 1 49p D N A 의 이중나선 구조 : 왓슨 분자생물학(양재섭 등 역, 201 4), p. 7 8

1 32p 세포주기 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p. 20 1 49p 테트라뉴클레오타이드 모형 : Tropp의 분자생물학(박영인 등 역, 2011 ), p. 9

1 33p 세포주기의 점검 지점 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p. 20 1 50p D N A 의 다양한 구조 : 왓슨 분자생물학(양재섭 등 역, 201 4), p. 87

1 34p 세포주기 조절의 분자적 기작 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 240 1 51 p 왓슨과 크릭이 제안한 D N A 복제모형 : 왓슨 분자생물학(양재섭 등 역,

1 34p 세포주기에 따른 MP F 활성의 주기적 변화 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 4), p. 31 7

201 2), p. 240 1 52p D N A 반보존적 복제의 실험적 증명 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2),

1 35p 세포 분열 시 C D K 에 의해 인산화된 단백질의 역할 : 세포학(전진석 등 p. 31 2

역, 201 5), p. 671 1 53p 원핵과 진핵 세포의 복제 시작 과정 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2),

1 36p 대장균의 염색체 구조 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p209 http s: // p. 31 3

w w w. k ha na c a d e my. org /s c ie nc e /b iolog y/b a c te ria - a rc ha e a / 1 53p D N A 복제 과정 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 31 4, 31 7

prok a ryote - s truc ture/a /prok a ryote - s truc ture 1 54p D N A 중합 효소에 의한 뉴클레오타이드의 결합 : 왓슨 분자생물학(양재

1 37p 원핵 세포의 D N A : h ttp: // w w w. a lp fm e d ic a l. in fo /c a u s a tiv e - 섭 등 역, 201 4), p. 28

a g e nt/ inte rna ls truc ture s . html 1 55p D N A 수선 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 31 8

1 38p 세포주기에 따른 염색질의 응축 정도와 염색체 구조 : 왓슨 분자생물학 1 55p D N A 복제와 뉴클레오솜의 재형성 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2),

(양재섭 등 역, 201 4), p. 21 3 p. 251

1 56p 진핵 세포 염색체 말단 소체의 복제 문제점 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 1 80p 포도당 농도에 따른 젖당 오페론의 조절 : 캠벨생명과학(전상학 등 역,

201 2), p. 31 9 201 2), p. 35 5

1 57p 사람 유전체 유전자 구성 분포 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p. 393 1 81 p 진핵생물의 유전자 조절 단계 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 35 6

1 59p 생물의 종류에 따른 유전체 크기와 유전자 밀도 : 왓슨 분자생물학(양재 1 81 p 염색질 리모델링에 의한 유전자 발현 준비 : 콕스 분자생물학(강성만 등

섭 등 역, 201 4), p. 203 역, 201 2), p. 31 0

1 59p 사람 유전체의 염기 구성 : 왓슨 분자생물학(양재섭 등 역, 201 4), p206 1 82p DNA 메틸화에 의한 유전자 발현 억제 : 콕스 분자생물학(강성만 등 역, 201 2)

1 60p 글로빈 유전자의 다유전자 군으로의 진화 : 1 82p 진핵생물의 다양한 프로모터 서열 요소들 : 유전학 입문(전상학 등 역,

http s: //p ha rma c e utic a linte llig e nc e. c om/ta g /g lob in- c ha ins / 201 4), p. 309

1 62p 니런버그의 실험 : 1 83p 진핵 세포 특이적 전사 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 361

h ttp : // fe e l. n fe c . g o. k r/ p ro g / n o v e l/ fe e l/ s u b 04 _ 02 / v ie w. 1 84p 유전자의 선택적 스플라이싱 : 세포학- 분자적 접근(전진석 등 역, 201 5), p.1 61

d o? n ove l_ n o = 491 1 84p 근긴장성이양 증 : (M y o to n ic h ttp: // w w w. s c ie lo. b r/a r tic le _ p lu s .

1 63p 생명 중심 원리 : http: //w w w. d e s ig n4e volution. ne t/a - p rimitive - php?pid=S0004- 282Xdystrophy)의 증상 20140011 00895&tlng=en&lng=en

g e nome - from- s c ra tc h 1 85p 프로테아솜에 의한 단백질 분해 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 364

1 64p 돌연변이에 의한 아미노산의 치환 : 세포학- 분자적 접근(전진석 등 역, 1 86p 염기 변화에 의한 유전자 돌연변이 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p. 325

201 5), p. 1 1 2 1 86p 자외선에 의한 피리미딘 이합체 형성 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p. 338

1 64p R N A 의 종류 : 세포학- 분자적 접근(전진석 등 역, 201 5) 1 87p 전이 인자의 이동으로 생기는 돌연변이 : 유전학 입문(전상학 등 역, 2014), p. 327

1 65p 전사의 방향과 주형 가닥 : 콕스 분자생물학(강성만 등 역, 201 2), p. 466 1 88p 뉴클레오타이드 확장성에 의해 유발되는 유전병 : 유전학 입문(전상학 등

1 65p 대장균의 R NA 중합 효소 : 세포학- 분자적 접근(전진석 등 역, 201 5), p. 242 역, 201 4), p. 341

1 66p 박테리아의 전형적인 프로모터 구조 : 고급생명과학(이길재 등 저, 201 3), p. 232 1 89p 유전자 돌연변이의 축적에 의한 결장암 발생 : 유전학 입문(전상학 등 역,

1 66p 원핵 세포 프로모터의 공통 서열 : 콕스 분자생물학(강성만 등 역, 2012), p. 473 201 4), p. 41 4

1 67p 원핵생물의 전사 개시 과정 : 세포학- 분자적 접근(전진석 등 역, 201 5), p. 244 1 90p 사람 유전체에 존재하는 유전자 들의 기능적 분류 : 콕스 분자생물학(강성

1 67p 원핵 세포의 전사 종결 과 정 : 왓슨 분자 생물학(양재섭 등 역, 201 4), 만 등 역, 201 2), p. 243

p. 446, 447 1 91 p 전이 인자에 의한 염색체 돌연변이 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p342

1 68p 진핵 세포의 R N A 중합 효소 : 왓슨 분자생물학(양재섭 등 역, 201 4) 1 92p 수직적 수평적 유전자 전달 비교 : Mole c ula r B iolo g y- P rinc ip le s of

1 69p 진핵 세포 의 핵심 프 로 모터의 구조 : 콕스 분자 생물학 (강성만 등 역, g e n ome fun c tion (C ra ig 등 저, 201 0), p. 686

201 2), p. 482 1 92p 글로빈 유전자 집단의 진화 경로 : Mole c ula r B iolo g y- P rinc ip le s of

1 69p 진핵 세포의 전사과정 : 콕스 분자생물학(강성만 등 역, 201 2), p. 484 g e n ome fun c tion (C ra ig 등 저, 201 0), p. 687

1 70p 사일런스의 위치와 역할 : 유전학의 이해(전상학 등 역, 2008), p. 239 1 94p 방귀벌레 알 : http s: //w w w. hhmi. org /b iointe ra c tive /p e a rls - or-

1 70p 전사 개시와 인핸서의 역할 : 고급생명과학(이길재 등 저, 201 3), p. 237 s tink b ug - e g g s

1 71 p 진핵 세포의 전사 후 가공과정 : 콕스 분자생물학(강성만 등 역, 201 2), p. 497 1 95p 동물과 식물의 발생 과정 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판),

1 72p 스플라이싱 과정 : 세포학- 분자적 접근(전진석 등 역, 201 5), p. 284 바이오사이언스, 201 2, p. 407

1 73p 삼중암호의 실험적 증명 : 콕스 분자생물학(강성만 등 역, 201 2), p. 5 39 1 96p (a ) 세포질 결정 인자의 불균질한 분포 : C A MP B E L L 외 저, 전상화 외

1 74p 코돈 : 콕스 분자생물학(양재성 등 역, 201 4), p. 5 32 역, 생명 과학(9판), 바이오사이언스, p. 368

1 74p 크릭의 어댑터 가설 : 콕스 분자생물학(강성만 등 역, 201 2), p. 5 30 (b) 이웃 세포에 의한 유도 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9

1 75p 아미노아실 tR NA 합성 : 세포학- 분자적 접근(전진석 등 역, 201 5), p. 301 판), 바이오사이언스, 201 , p. 423

1 75p 동요 염기쌍의 예 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p. 27 9 1 97p 초파리의 호메오틱 돌연변이 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9

1 76p 번역 개시 준비과정 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 340 판), 바이오사이언스, 201 2, p. 423

1 77p 펩타이드 형성과 사슬 신장 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 341 1 97p 파리와 생쥐의 호메오틱 유전자 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과

1 77p 단백질 합성의 종결 과정 : 캠벨생명과학(전상학 등 역, 201 2), p. 342 학(9판), 바이오사이언스, 201 2, p. 428

1 77p 대장균의 폴리솜 형성 : 유전학 입문(전상학 등 역, 201 4), p. 286 1 98p 극피동물 배의 난할 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생명 과학 (9

1 79p 젖당 유 무 에 따른 젖당 오 페론의 조절 : 캠벨생명과학 (전상 학 등 역, 판), 바이오사이언스, p. 1 025

201 2), p. 35 4 1 99p 난황의 분포와 난할의 양상 : http://s lideplayer. c om/s lide/1 737347/X42
200p 회색 신월환 : Scott F 저, 강해묵 역, 발생생물학(1 0판), 라이프사이언스, p. 215 21 7p 그림 (가) : h ttp s : // w w w. h h m i. o rg / b io in te ra c tiv e / p e r fe c t-

200p 개구리의 등- 배축 결정 : C A MP B EL L 외 저, 전상학 외 역, 생명 과학(9 d a ug hte rs

판), 바이오사이언스, p. 1 037 21 7p 그림 (나) : S c ott F 저, 강해묵 역, 발생생물학 (1 0판), 라이프사이언스, p.11 9

201 p 성게의 낭배 형성 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판), 바이 21 8p 생명 공학의 기술과 응용 : http://www. nrcmm. cn/article/view- 1 82. html

오사이언스, 201 2, p. 929 21 9p 논 란의 유 전자 편집 기술, 크리스 퍼 유 전자 가 위 : h ttp : // v e c to r.

201 p 개구리 배아의 낭배 형성 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판), c h ild re n s h o s p ita l. o rg / 201 4/ 09/g e n o me - e d itin g - a - c ris p r-

바이오사이언스, 201 2, p. 930 wa y- to- c orre c t- d is e a s e /

202p 닭 배의 낭배 형성 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판), 바이 220p 생명 공학의 기술 : h ttp : // p h y s . o rg / n e w s / 2 01 2- 1 0- s u p e r-

오사이언스, 201 2, p. 934 mic rob e s - world e nvironme nta l- p rob le ms . html

202p 신경판, 신경관, 체절 형성 과정 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생 221 p 복제 양 돌리의 탄생 과정 : 생명과학 8판 20장, http s: //note ve np a s t.

명 과학(9판), 바이오사이언스, p. 1 032, S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생 org /d olly- s he e p - tra ns forms - his tory/
물의 과학(9판), 바이오사이언스, 201 2, p. 936 222p 우리나라의 복제 개 ‘스너피’ : http: //n e ws . d ong a . c om/3/a ll/20060

203p 중배엽성 기관의 발달 : S c ott F 저, 강해묵 역, 발생생물학(1 0판), 라이 309/8282883/1

프사이언스, p. 37 2 222p 배아 줄기세포 : http: //w w w. a d va nc e d fe rtility. c om/re vb la s t. htm

204p 호흡 기관의 발달 : S c ott F 저, 강해묵 역, 발생생물학(1 0판), 라이프사 222p 체세포 복제 배아 줄기세포의 제작 : http: //ne ws . d ong a . c om/ L is t/

이언스, p. 432 3/0807/201 4041 8/6285 645 5/1 #

205p 애기장대 꽃에서 기관 결정유전자 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 223p 세포 배양 과정과 배양된 사람의 상피세포 : http://lifesciences. tecan.com/

과학(9판), 바이오사이언스, 201 2, p. 41 9 applications/cell_biology/ c e l l _ c u l t u r e / 3 d _ c e l l _ c u l t u r e ,

206p 성게 초기 배아의 발생 실험 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9 http: //www. c he m1 7. c om/P roduc t/de ta il/1 4405536. html

판), 바이오사이언스, 201 2, p. 41 4 223p 식물 세포의 배양 : http://blog.daum.net/_blog/BlogTypeView.do?blogid=0S

207p 개구리의 눈 발생 과정 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9판), S i I & a r ti c l e n o = 9 , https://en.wikipedia.org/wiki/Callus_(cell_biology)

바이오사이언스, 201 2, p. 41 5 224p 전기천공 장치와 전압에 의한 세포막 변화 : http://www. sonidel.com/sonidel/

207p 세포 예정사에 의한 손의 형성 : http://s lideplayer. c om/s lide/4693684/ electroporation/nepa21- cuy21sc- and- cuy21edit- multiple- applications-

209p 분화된 식물 세포의 전분화 능 : http: //c ms . d a e g u. a c . k r/s g p a rk / and- ele c tr o d e - r e c o m m e n d a ti o n s / , http://gmcrops.yolasite.com/

life & c he mis try/ %E A%B D %83. htm methods- of- genetic- engineering.php

209p 근육 세포의 결정과 분화 : C A MP B E L L 외 저, 전상학 외 역, 생명 과학 224p 미세 조작기와 미세 주입 장면 : https://online- shop.eppendorf.us/US- en/Cell-

(9판), 바이오사이언스, p. 369 Manipula ti o n - 4 4 5 2 2 . h tm l , http://research.uci. edu/facilities- services/

21 0p 유전자의 연쇄 반응과 초파리 배 형태 형성 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, tmf/services/dna- micro.html

생물의 과학(9판), 바이오사이언스, 201 2, p. 422 225p 단일 클론 항체의 생산 : http://neobiolab. c om/researc h/monoc lonal-

21 1 p 비코이드 단백질의 위치 정보 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학 antibodydefinition

(9판), 바이오사이언스, 201 2, p. 41 4 225p 우리나라에서 개발된 폐암 표적 항암제 : h ttp: // w w w. h e mo p h ilia .

21 2p 절지동물의 복부 체절 다리의 변화 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 c o. k r/ne ws /a rtic leV ie w. html? id xno =1 1 96

과학(9판), 바이오사이언스, 201 2, p. 422 225p 표적 항암제의 원리 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 251 6

21 3p 곤충의 발생과 변태의 조절 : S a d a va 외 저, 강해묵 역, 생물의 과학(9 226p 유전자 재조합 과정 : 201 0_ 캠벨 생명과학 개념과 현상의 이해_ 7 판, 1 2장

판), 바이오사이언스, 201 2, p. 432 227p pB lue s c ript : 벡터의 구성 유전 공학의 이해 제2판, 라이프사이언스, p. 71

21 4p 90세의 신체 나이를 가지고 있던 1 5세 조로증 소녀 : http://www. wikitree. 227p 플라스미드(p la s mid ) : h ttp: // w w w. w h a tis b io te c h n o lo g y. o rg /

c o. kr/ma in/news _view. php?id=247333 s c ie n c e /p la s mid

21 5p ‘열린 생명의 나무’ 데이터베이스에 기반해 그린 진화계통도 일부 : http: // 228p 열 충격법 : c ms . d ong a . a c . k r

s c ie nc e on. ha ni. c o. k r/? mid = me dia & c a te g ory =79& p a g e =1 3& d 229p 군체의 색깔 변화를 이용한 형질 전환 대장균의 선별 : 유전 공학의 이해

oc ume nt_ s rl= 3221 76 제2판, 라이프사이언스, p. 1 02

21 6p 실험 1, 실험 2 : 이길재 외, 고급 생명과학, 서울특별시교육청, 201 3, p. 292 229p 대장균이 합성한 사람 인슐린과 사람의 혈장 단백질이 포함된 우유를 만

21 7p (A ), (B), (C ) : 이길재 외, 고급 생명과학, 서울특별시교육청, 201 3, p. 292 드는 염소 : 201 0_ 캠벨 생명과학 개념과 현상의 이해_ 7 판, 1 2장
229p 유전자 재조합 기술로 얻는 단백질 : 201 0_ 캠벨 생명과학 개념과 현상의 247p 유전자 치료의 두 방법 : http: //s tud y. zum. c om/ b o ok /1 4421

이해_ 7 판, 1 2장 248p 유전자 치료 과정 : 201 0_ 캠벨 생명과학 개념과 현상의 이해_ 7 판, 1 2장

230p 식물의 형질전환 : 생명과학 8판 20장, http://www. genomenewsnetwork. 250p DNA 마이크로어레이의 활용 : http: //s tudy. zum. c om/b ook /1 4421

org/articles/12_ 01 /A _tumefaciens _ genome. shtml 251 p 바이오센서 : https://www. emaze. com/@AOLILRZO/biosensor- ratiba-

231 p 대표적인 제한 효소와 제한 자리 : 유전 공학의 이해 제2판, 라이프사이언스, p. 55 251 p 혈당 측정기 : http: //w w w. a s k na ture. org /p ro d uc t/ b fc f0239c1 c

231 p 점착성 말단과 비점착성 말단 : http: //a me ric a . p ink /s tic k y- a n d - 7 382d1 603f64c71 a1 092f

b lunt- e nd s _ 41 83522. html 252p 전핵 미세 주입법과 체세포 핵 치환법 : 유전 공학의 이해 제2판, 라이프

232p 제한 효소를 이용한 재조합 D N A 제작 과정 : 201 0_ 캠벨 생명과학 개념 사이언스, p. 27 9, 284

과 현상의 이해_ 7 판, 1 2장 252p 유전자 총 : http: // w w w. b io - ra d. c om/e n- us /p ro d uc t/ h e lio s -

233p 유전체 해독 을 위한 콘티그 방식과 샷건 방식 : 유전 공학의 이해 제2 g e ne - g un- s ys te m

판, 라이프사이언스, p. 1 46~ 1 47 253p 유전자 총 을 이용한 식물 형질 전환 과 정 : h ttp: // le a rn. g e n e tic s .

234p 계층적 샷건 방식 : 유전 공학의 이해 제2판, 라이프사이언스, p.1 46~ 1 47 uta h. e d u/c onte nt/s c ie nc e /g mfo o d s /

235p 여러 생물의 유전체 크기와 예상 유전자 수 : 201 0_ 캠벨 생명과학 개념과 253p 석유 를 분해하 는 Pseudomonas 균주 : h ttp s : // w w w. flic k r. c o m /

현상의 이해_ 7 판, 1 2장 p h oto s /97 7 93800@N 00/6924992388

236p 사람 유전체의 구성 : 201 0_ 캠벨 생명과학 개념과 현상의 이해_ 7 판, 1 2장 253p 인공 증식된 금자란 : http: //w w w. p c nt. k r/s ub _ re a d. html? uid = 9

237p N C B I의 G e n B a nk 에서 사람의 인슐린을 검색한 결과 : http: //w w w. 7 07& s e c tion = s c 8& s e c tion2= %C 6%F 7 %C 3%B 5%B1 %B 9%B 8

n c b i. nlm. nih. g ov/nuc c ore /1 036032746? re p ort= g e nb a nk %B 3%B C %F 6%B 8%F1 %B F %F 8

238p N C B I의 B L A S T 화면 : h ttp s : // b la s t. n c b i. n lm. n ih. g ov/ B la s t. 254p 생명공학 관련 소설과 영화 : h ttp s : // w w w. a lle n a n d u nw in. c o m/

c g i? P R O G R A M = b la s tp & P A G E _ T Y P E = B la s tS e a rc h & L IN K _ b rows e / b o o k s / fic tion /p o p ula r- fic tion / My- s is te rs - K e e p e r-

LO C = b la s thome J o d i- P ic o ult- 97 81 741 75 805 4

238p B L A S T 를 이용한 사람의 인슐린 아미노산 서열 검색 결과 : http s : // 255p GMO 관련 라벨과 GMO 표시제를 위한 시위 모습 : http://ecowatch.com/2015/07/14/

b la s t. n c b i. nlm. nih. g ov/ B la s t. c g i dark- act- heads- toho u s e - fl o o r / , http://sustainablepulse.com/2016/03/03/

239p 체학의 연구 분야 : 유전 공학의 이해 제2판, 라이프사이언스, p. 21 4 us- senators- launch- common- sense- gmo- labeling- act/#.V3jLR9SLQ1I

239p 단백질체학 : 유전 공학의 이해 제2판, 라이프사이언스, p. 206 256p 올바른 생명 윤리 확립을 위한 다양한 활동 : http://www.amennews.com/news/

240p 줄기세포에서 나타나는 단백질 상호 작용 망 : h ttp: // w w w. n a tu re. quickViewArticleView. h tm l? id x n o = 65 36, http://www.pbc.co.kr/CMS/newspaper/

c om/nrm/ jo urna l/v1 0/n1 0/fig _ ta b/nrm2766_ F1 . html view_body.php?c id = 37 9292& p a th = 201 1 06, http://www.catholictimes.org/article/

240p D N A 마이크로어레이 : 생명과학 8판 21 장, p. 433 article_view.php?aid=244620

241 p 인공 장기 개발 현황 : http: //ne ws . k mib. c o. k r/a rtic le /v ie w. a s p? 257p 공익 광고 포스터 : http s: //w w w. k ob a c o. c o. k r

a rc id = 0006802021 & c o d e =1 41 30000

242p 3 D 프린터 와 이 를 이 용 해 만 든 인 공 귀 와 인 공 턱 관 절 : h ttp : //

w w w. fifty p lu s . c o. k r/p rin t. p h p? k e y = 847499 + h ttp: // w w w.

me d ic a ltime s . c om/ Ne ws /1 091 835

242p 인공 지능이 활용 된 실시간 번역 서비스 : h ttp: // m. z d n e t. c o. k r/

ne ws _ v ie w. a s p? a rtic le _ id = 201 5 01 1 41 625 36

243p 이 세 돌과 알 파고 의 바 둑 경기 장 면 : h ttp : // e n e w s . im b c . c o m /

N e ws / R e trie ve N e ws Info/1 7 751 5

243p 딥 러닝의 개념도 http: //w w w. a ma x. c om/ b lo g / ? p = 804

244p 생체 모방 공학의 사례 h ttp : / / h s js to r y . tis to r y . c o m / 7 , h ttp : / / w w w h o m

e . p o s te c h . a c . k r / , http://m. blog. daum. net/blue- sky21 /1 581 571 4,

http://www. designmap. or. kr/ipf/IpTrFrD. jsp?p=355

246p 생명 공학과 인류의 미래 : http: //n e wlife fe rtility. c om/ tre a tme nt-

op tions /p re imp la nta tion- g e ne tic - d ia g n o s is - p g d /

 집필진

이길재(한국교원대학교)* 홍준의(서원대학교) 김대준(세종과학고등학교)

권영식(세종과학예술영재학교) 김윤희(경북여자고등학교)
* 표시는 집필 책임자임

인정도서심의회

김영신(경북대학교)* 이윤호(대구일과학고등학교) 조민호(영남고등학교)

정수연(청구고등학교) 정원준(창원과학고등학교) 윤동희(남산고등학교)
* 표시는 심의회 위원장임

심의 기관 대구광역시교육청

감수 기관 한국교원대학교

편찬 기관 (재)한국교과서연구재단

편집 디자인 기관 (주)지엔피링크

고등학교 고급 생명과학 | 교육부의 위임을 받아 대구광역시교육청에서 인정 승인 하였음.

지은이 이길재 외 4인 201 8. 3. 1 . 초판 발행

발행인 대구광역시교육감 2021 . 3. 1 . 4쇄 발행

인쇄인 정가 원

이 교과서의 본문 용지는 우수 재활용 제품 인증을 받은 재활용 종이를 사용했습니다.

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