ENZYMY

- biokatalyzátory – katalyzátory reakcí v živých organismech. Enzymy jsou látky bílkovinné

povahy.
– rozdíly mezi ch.reakcemi v laboratoři (průmyslu) a reakcemi v těle:

1,

Struktura enzymu

Rozlišujeme enzymy:
1, jednosložkové – tzv. APOENZYM – tvořen jen bílkovinou

2, dvousložkové – HOLOENZYM – má 2 části: apoenzym a kofaktor

Kofaktor: látka nebílkovinné povahy – často ionty kovů: např. Mg +2, Zn +2 nebo organická
molekula. Kofaktor se k apoenzymu může vázat:
a, pevnou kovalentní vazbou – pak mluvíme o tzv. PROSTETICKÉ SKUPINĚ

b, slabou vazbou – pak mluvíme o KOENZYMU. Př. acetylkoenzym A: přenáší acetyl (zbytek
k.octové do Krebsova cyklu) - viz makroergní sloučeniny

Mnohé organismy si neumí nasyntetizovat části kofaktorů, potřebují k tomu VITAMÍNY.

Vitamíny jsou tzv. PREKURZORY koenzymů. Jedná se o vitamíny ve vodě rozpustné (řada B,
C vitamín).... viz vitamíny

pozn: V biochemii se termín prekurzor používá k označení chemické sloučeniny, která předchází
jinou sloučeninu na metabolické dráze.
 Mechanismus působení enzymu

- enzym (KATALYZÁTOR) se váže s molekulou reaktantu – tzv. SUBSTRÁTEM, místo vazby,

kde se substrát váže na enzym: tzv. AKTIVNÍ CENTRUM. Vzniká enzym-substrátový komplex.

Obr.

Enzym-substrátový komplex, který se podle podmínek reakce buď zpět rozpadá na enzym a
substrát, nebo poskytne produkt reakce a enzym – jakožto katalyzátor se uvolní
v nezměněné podobě.

- vazba: enzym – substrát vzniká na základě:

1, teorie zámek – klíč:
 2, teorie indukovaného působení :

Enzymy vykazují:
1, substrátovou specifitu: katalyzují přeměňu JEN konkrétního substrátu
2, specifitu účinku: katalyzují konkrétní reakci

Př:

Názvosloví enzymů
- triviální: př. pepsin, ptyalin, trypsin , chymotrypsin, erepsin….
- systematický: název se volí podle reakce, kterou daný enzym katalyzuje + koncovka áza,

př. glycerol-3P-dehydrogenáza

Základní typy enzymů

Typ enzymu druh reakce, kt. katalyzuje

1, oxidoreduktázy

2, izomerázy

3, transferázy

4, hydrolázy

5, lyázy

Příklady :
6, ligázy = syntetázy
1, oxidoreduktázy - často jsou na nich navázané kofaktory (např. NAD+, NADP+, FAD,
cytochromy....)

př.: laktátdehydrogenáza:
způsobuje dehydrogenaci kys.mléčné za vzniku kys. pyrohroznové

koenzymy oxidoreduktáz:

NAD+: nikotinamidadenindinukleotid, strhne 2 H z kys. mléčné, 1 naváže na sebe (vznik

NADH - redukovaný nikotinamidadenindinukleotid a uvolní se vodíkový kationt)

NADP+: nikotin- amid- adenin- dinukleotid- fosfát. Uplatňuje se u fotosyntézy

(probereme).....

FAD: flavinadenindinukleotid (uplatňuje se u beta-oxidace – odbourávání MK – probereme)

koenzym Q: ubichinon - součást mitochondriálního dýchacího řetězce (probereme)

2, izomerázy: často pracují bez koenzymů.

př.: citrátsyntháza. Tvoří se z kyseliny citronové kyseliny isocitronová. (v Krebsově cyklu -
cyklus kys. citronové)

3, transferázy: katalyzují přenos nejrůznějších funkčních skupin, např. –CH3, -NH2, přenos
glukózy, fosfátu atd.
př: hexokináza: katalyzuje vznik glukoza 6 fosfátu z glukosy (u glykolýzy - budeme brát)

koenzymy transferáz: a, koenzym A - obsahuje SH skupinu, na kt. se váže acyl (zbytek KK),
konkrétně- acetylkoenzym A obsahuje thioesterovou vazbu:

b, ATP, GTP, UTP, CTP - na substrát přenášejí zbytek H3PO4 (fosfát),

pozn: ATP - adenosintrifosfát, GTP - guanosintrifosfát, UTP - uridintrifosfát CTP-

cytidintrifosfát

4, hydrolázy: nejpočetnější skupina enzymů. Způsobují hydrolytické štěpení vazby v

molekule substrátu (reaktantu), vznikají jednodušší sloučeniny.

- Lipázy:
- Proteinázy:

- Peptidázy:

- Nukleázy: štěpí FOSFODIESTEROVÉ vazby mezi jednotlivými nukleotidy)

- amylázy:

5, lyázy : způsobují nehydrolytické nebo neoxidační štěpení vazeb, často za vzniku dvojné
vazby, (eliminační reakce: z jednoduchých vazeb vznikají násobné) a nebo naopak dvojná
vazba zaniká, (adice) Při štěpení se často odštěpuje malá molekula (H2O, CO2, NH3).

př.: aldoláza. způsobuje reakci : Z D fruktóza-1,6-bisfosfát a vzniká dihydroxyaceton fosfát a

glyceraldehyd fosfát. (glykolýza- budeme brát)

6, ligázy - syntetázy: katalyzují vznik energeticky náročných vazeb za současného štěpení

makroergních sloučenin (např. ATP). př: spojení vlákna DNA z Okazakiho fragmentů pomocí
DNA ligázy...

Rychlost enzymatických reakcí

Na rychlost enzymatických reakcí má vliv: množství substrátu, množství enzymu, pH

prostředí, teplota a přítomnost jiných látek v prostředí

1, množství substrátu
2, množství E
3, pH prostředí:
4, teplota prostředí
5, látky v prostředí:
-
 Aktivita enzymů

- jednotka : katal, 1 kal: množství enzymů, kt. způsobí změnu 1 molu

substrátu (reaktantu)

1,aktivace enzymu: neúčinná forma enzymu (tzv. proenzym či zymogen) se mění na

účinnou prostřednictvím aktivátoru. Častými aktivátory bývají ionty kovů – např. Mg či Zn.
Př. aktivace : proenzym – pepsinogen se mění na účinný enzym: pepsin pomocí HCl

2, inhibice enzymu: rozlišujeme několik typů inhibice:

a,kompetitivní
b,nekompetitivní
c,alosterická
d, inhibice substrátem či produktem reakce