ENZIMI

Enzimi su katalizatori biolokog porekla, sintetiu se u svim ivim organizmima. Ubrzavaju veliki broj reakcija od kojih zavisi ivot i to od 10 6 do 1012 puta u odnosu na nekatalizovanu reakciju, snienjem energije aktivacije. U ivim elijama hemijske reakcije se odvijaju na telesnoj temperaturi, u razblaenim rastvorima, pri atmosferskom pritisku i pri neutralnoj pH uz pomo enzima. Razlika izmeu enzimski katalizovanih i hemijski katalizovanih reakcija, je u uslovima pod kojima se one odvijaju. Kod hemijski katalizovanih reakcija ovi uslovi su drastiniji u odnosu na enzimski katalizovane reakcije.
Energija aktivacije nekatalizovane reakcije

G (promena Gibs-ove slobodne energije)

Nivo energije reaktanata

Energija aktivacije katalizovane reakcije

Ukupna promena slobodne energije

Nivo energije produkata

Tok reakcije

Slika 1. Promene slobodne energije kod katalizovanih i nekatalizovanih reakcija Svi enzimi su proteini i katalitika sposobnost zavisi od precizno definisane konformacije, a promena ove strukture izaziva gubitak aktivnosti. Molekuli na koje enzim deluju nazivaju se supstrati, a molekuli koji nastaju u enzimski katalizovanoj reakciji nazivaju se proizvodi. Proteinski deo molekule enzima naziva se apoenzim, a neproteinski deo kofaktor. Kofaktor moe biti koenzim ili prostetina grupa, a razlikuju se po vrstini veze sa apoenzimom kao i prema specifinosti katalize. Aktivna molekula enzima se naziva holoenzim i sastoji se od apoenzima i kofaktora.
Holoenzim Apoenzim + Kofaktor (koenzim ili prostetina grupa)

Enzimi pokazuju veliku specifinost prema supstratu, zahvaljujui posebnom regionu na povrini enzima koji se naziva mesto za vezivanje supstrata, a to su hemijske grupe koje mogu da se vezuju za specifian supstrat. Osim ovog mesta za vezivanje supstrata, na povrini enzima se razlikuje poseban region koji se naziva aktivni centar. Aktivni centar enzima ine aminokiselinski ostaci koji su prvenstveno zadueni za reakcije prenosa protona i nukleofilnu supstituciju. Za katalizu drugih tipova reakcija enzimi zahtevaju prisustvo neproteinskih kofaktora, koji mogu biti metalni katjoni i koenzimi. Neki kofaktori su samo privremeno vezani za enzim i to su koenzimi, a drugi kofaktori su stalno kovalentno vezani za enzime i to su prostetine grupe. Koenzimi se hemijski menjaju tokom enzimske reakcije u kojoj uestvuju, a nakon zavrene reakcije, vraaju se u prvobitno stanje.

Mesto za vezivanje supstrata je esto u sklopu aktivnog centra, a kod nekih enzima aktivni centar nije u sastavu mesta za vezivanje supstrata. U nekim sluajevima aktivni centar je u udaljenom delu primarne sekvence, ali nakon savijanja proteina, formiranjem tercijarne strukture on je smeten blizu mesta za vezivanje supstrata. Enzimi su prvobitno dobijali nazive, najee, prema supstratu na koji deluju uz dodatak sufiksa -aza- (npr. ureaza). Na predlog Komisije za enzime Internacionalne unije za biohemiju (Enzyme Commission of the International Union of Biochemistry), 1963. godine prihvaena je klasifikacija enzima prema tipu hemijske reakcije koju katalizuje. Prema ovoj klasifikaciji svaki enzim ima odreen broj koji ima 4 cifre. Prva cifra oznaava rod enzima (oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze i liaze), druga cifra oznaava klasu, trea cifra oznaava podklasu, a etvrta, individualni broj enzima. Primer je enzim ureaza iji je enzimski broj E.C.3.5.1.3 i pripada: treem rodu hidrolaza; petoj klasi, jer raskida -C-N vezu koja nije peptidna; prvoj potklasi, jer deluje na linearne amide i ima individualni broj jedan, zato to je prvi otkriveni enzim koji katalizuje napred opisanu reakciju, npr. E.C. 3. 5. 1. 3.

individualni broj enzima potklasa (tip akceptora) klasa (tip donora) rod (tip hemijske eakcije) enzimski broj Tabela 1. Klasifikacija enzima prema rodu, tipu hemijske reacije koju katalizuje i primer enzimski katalizivane reakcije
Rod enzima 1. Oksidoreduktaze Tip hemijske reakcije koju enzim katalizuje i primer Oksido-redukcije alkohol dehidrogenaza [EC 1.1.1.1] etanol + NAD+ acetaldehid + NADN Transfer funkcionalnih grupa izmeu donora i akceptora Heksokinaza [EC 2.7.1.2] D-glukoza + ATP D-glukoza-6-fosfat + ADP Hidrolitiko razlaganje C-O, C-N, O-P i C-S veza Primer: Karboksipeptidaza A [EC 3.4.17.1] [ak-ak]n + H2O [ak-ak]n-1 + ak Adicija ili uklanjanje vode, amonijaka ili ugljen dioksida Piruvat dekarboksilaza [EC 4.1.1.1] piruvat acetaldehid + CO2 Razliite reakcije izomerizacije (cis-trans, aldoza-ketoza...) Glukoza fosfat izomeraza [EC 5.3.1.9] Glukoza-6-fosfat fruktoza-6-fosfat Kondenzacija dva supstrata uz razlaganje ATP-a Piruvat karboksilaza [EC 6.4.1.1] Piruvat + CO2+ATP oksalacetat +ADP + Pi

2. Transferaze

3. Hidrolaze

4. Liaze

5. Izomeraze

6. Ligaze