SR Z Bioh

МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ
ЦЕНТРАЛЬНОУКРАЇНСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ ПЕДАГОГІЧНИЙ

УНІВЕРСИТЕТ ІМЕНІ ВОЛОДИМИРА ВИННИЧЕНКА
Завдання і вправи для аудиторної та самостійної роботи з біологічної

хімії
Навчально-методичний посібник
Кропивницький - 2018
УДК
ББК
Навчально-методичний посібник «Методичні рекомендації до самостійної

роботи з біологічної хімії» // Плющ В.М., Клоц Є.О. – Кіровоград:
“Поліграфія”, 2018. – 43 с.
Навчально-методичний посібник складений відповідно до типової

навчальної програми з біологічної хімії для студентів спеціальності 014(06)
Хімія денноі та заочної форм навчання. Дане видання необхідне для
ефективного методичного забезпечення навчального процесу з біологічної хімії.
У посібнику представлені програма навчальної дисципліни, питання і вправи з
теоретичного розділу та лабораторного практикуму, питання до екзамену,
список рекомендованої літератури.
Рецензенти:
Бохан Ю.В., кандидат хімічних наук, доцент, доцент кафедри хімії

Центральноукраїнського державного педагогічного університету імені
Володимира Винниченка.
Голодаєва О.А. кандидат хімічних наук, доцент, доцент кафедри хімії
донецького медичного університету.
Затверджено до друку методичною радою Кіровоградського державного

педагогічного університету імені Володимира Винниченка (протокол № __ від
___ червня 2018 року)
ВСТУП
Біологічна хімія – наука, що вивчає будову, властивості і перетворення

молекул, які входять до складу живих організмів. Вивчення засноване на
знаннях основних властивостей природних органічних речовин, які надходять з
їжею, утворюються в процесі метаболізму живого організму і використовуються
для побудови біополімерів.
Навчально-методичний посібник присвячений організації самостійної
роботи студентів при вивченні ними біологічної хімії відповідно до нової
програми та навчального плану за спеціальністю 014(06) Хімія денноі та
заочної форм навчання..
Оскільки самопідготовка — основний шлях оволодіння знаннями у вищих
навчальних закладах, посібник спрямований допомогти студентам самостійно
засвоїти курс біологічної хімії та готують майбутнього вчителя до професійної
діяльності.
У посібнику наведені всі основні розділи курсу біохімії за єдиним планом,
сформульовані навчально цільові питання, що визначають обсяг, зміст та
оптимальну послідовність засвоєння кожного розділу.
Розділи містять питання для самопідготовки до лабораторних занять,
завдання для самостійної роботи, лабораторний практикум та список
літератури.
При створенні цього посібника були враховані початкові знання, уміння і
навички, необхідні для вивчення біохімії, якими студенти оволоділи під час
вивчення загальної та неорганічної хімії, органічної хімії, аналітичної хімії,
фізики та математики, фізичної та колоїдної хімії, фізіології з основами анатомії
та мікробіології.
Основні вимоги до знань і вмінь студентів з курсу «Біологічна хімія»
Згідно з вимогами освітньо-професійної програми студенти 014(06) Хімія

денноі та заочної форм навчання. повинні:
знати: ..........
- історію розвитку біохімії;
-значення біохімії для розвитку біології, медицини, сільського
господарства, промисловості переробки рослинної і тваринної сировини.
Впровадження ферментативних методів синтезу в хімічне виробництво;
- розділи біохімії: статистичну, динамічну і функціональну біохімії;
загальну біохімію, її предмет і задач; характеризувати розділи біохімічної
науки: біохімії тварин, рослин і мікроорганізмів, медичної та ветеринарної
біохімії, технічної біохімії, порівняльної біохімії, квантової біохімії, біохімічної
генетики, молекулярної біології і ін.;
- методи біохімічних досліджень і їх фізико-хімічні методи аналізу;
- хімічний склад організмів: елементи в складі живої матерії; поняття
про макро-, мікро- і ультрамікроелементи; закономірності розповсюдження
елементів в живій природі; залежність між біологічною роллю елементів і їх
положенням в періодичній системі Д.І.Мендєлєєва; потреба організмів в
хімічних елементах;
- методи встановлення складу та будови білків: елементарний склад
білків; методи виділення білків із біологічного матеріалу; молекулярна маса
білків; методи визначення молекулярної маси білків; форма білкових молекул і
методи її вивчення (подвійне променепереломлення в потоці,
ультрацентрифугування, електронна мікроскопія, рентгеноструктурний аналіз);
амінокислотний склад білків; методи гідролізу білків до амінокислот
(кислотний, лужний, ферментативний, на іонообмінних смолах); селективний
гідроліз білку до пептидів; якісне і кількісне визначення амінокислот в
гідролізатах білків; амфотерність і реакційна здатність білків; ізоелектричний
стан білкової молекули.; спосіб зв’язку амінокислот в білковій молекулі.
- мати загальне поняття про обмін речовин та енергії в організмі:
анаболізм і катаболізм; проміжний обмін речовин; енергетика обміну речовин;
поняття про рівні вільної енергії в органічних сполуках та його змінах в
процесах перетворень речовин; макроергічні сполуки і макроергічні зв’язки;
роль атомів Фосфору і Сульфуру в утворенні макроергічних зв’язків; роль АТФ
в енергетичному обміні; принципова відміна енергетики хімічних реакцій у
живій та неживій природі; трансформація енергії у живих організмах.
- біологічне окиснення: поняття „біологічне окиснення”; історія
розвитку уявлень про механізм біологічного окислення: теорія активування
кисню К. Шенбайна; перекисна теорія А.Н.Баха; концепція дихальних
хромогенів В.І. Паладіна і Х. Віланда; класифікація процесів біологічного
окислення.; два типи оксідоредуктаз в клітині: а) які забезпечують
дегідрірування субстратів і передачу атомів Гідрогену і електронів на кисень і
інші акцептори; б) які каталізують реакції безпосередньо включення в субстрат
кисню (оксигенази і гідроксилази); спряження біологічного окислення з
фосфорилюванням на рівні субстрату (в процесах гліколізу і бродіння) і на рівні
електронно транспортного ланцюга (в митохондріальному апараті); дихальний
ланцюг ферментів, які здійснюють кон’югацію окиснення з фосфорилюванням.
- обмін білків: значення білкового обміну; шляхи розпаду білків;
характеристика ферментів, що забезпечують гідроліз білків до пептидів та
амінокислот: селективний характер дії пептидаз; метаболізм амінокислот;
кінцеві продукти розпаду амінокислот; шляхи зв’язування амоніаку в організмі;
орнітиновий цикл; шляхи утворення амінокислот; первинні і вторинні
амінокислоти; матрічна теорія біосинтезу білків; активування амінокислот;
характеристика АРС-ази: молярна маса, специфічність, лабільність, локалізація
у клітині; аміноацил-тРНК, їх структура, властивості і функції; динамічна
модель рибосоми; роль рибосом у біосинтезі білка; код білкового синтезу.
- обмін нуклеїнових кислот: шляхи розпаду нуклеїнових кислот до
вільних нуклеотидів; фосфодиестерази та їх участь у деструкції нуклеїнових
кислот (специфічні і неспецифічні ендо- та екзонуклеази, дециклізуючі
фосфодиестерази); обмін нуклеозидфосфатів, шляхи їх деструкції; механізм
реакцій розпаду: пуринових основ – до сечової кислоти, алантоїну, алантоїнової
кислоти, гліоксилевої кислоти та сечовини; піримідинових основ – до бета-
аланіну та карбамінової кислоти; біосинтез нуклеотидів; утворення
піримідинового і пуринового кільця; біосинтез УДФ, УТФ, ЦМФ, ЦДФ,
ЦТФ,дТТФ; механізм перетворень ІМФ у АРФ, АДФ, АТФ, дАТФ, ГМФ, ГТФ і
дГТФ; механізм біосинтезу ДНК: ферменти (РНК-полімераза, ДНК-полімераза,
лігаза) та білкові фактори, що приймають участь у реплікації, комплементарний
механізм забезпечення специфічності синтезу первинної структури.,
консервативний і напівконсервативний механізми реплікації, човниковий
механізм біосинтезу ДНК, фрагменти Оказаки, зворотня транскриптаза;
біосинтез РНК (транскрипція): будова, властивості та механізм дії РНК
полімераз, локалізація біосинтезу РНК у клітині.
- обмін вуглеводів: шляхи розпаду полісахаридів і олігосахаридів; обмін
глюкозо-6-фосфату (дихотомічний і апотомічний шляхи, їх співвідношення в
організмі); обмін піровиноградної кислоти; гліколіз і глікогеноліз; хімізм
спиртового бродіння; окислювальне декарбоксилування піровиноградної
кислоти за допомогою мультиензимного комплекса; цикл трикарбонових и
дикарбонових кислот; енергетичний ефект розпаду вуглеводів; біосинтез
вуглеводів; механізм первинного біосинтезу вуглеводів в процесі фотосинтезу и
хемосинтезу; трансглікозування і його роль в біосинтезі оліго- і полісахаридів;
особлива роль нуклеозиддифосфатсахарів в глікозилтрансферазних реакціях,
забезпечення специфічного біосинтезу оліго- і полісахаридів за їх допомогою.
- обмін ліпідів: обмін тригліцеридів: гідроліз їх при участі ліпази і
аліестерази, регуляція активності ліпази при участі цапф; обмін гліцерилу;
альфа- і бета-окиснення вищих жирних кислот: механізм, локалізація в клітці і
співвідношення в тваринному і рослинному царстві; обмін ацетил-КоА;
гліоксілевий цикл; механізм біосинтезу вищих жирних кислот; механізм
біосинтеза тригліцеридів, роль ацилтрансфераз (моно- і дигліцеридтрансацилаз)
в цьому процесі; фосфатидні кислоти – проміжні продукти в біосинтезі
тригліцеридів; обмін фосфоліпідів на прикладі лецитину; енергетичний ефект
окиснення тригліцеридів
- водний і мінеральний обмін: вміст і розподіл води в організмі і клітині;
стан води у тканинах; участь мінеральних речовин у формуванні третинної та
четвертинної структури біополімерів; ферменти – метало протеїди; мінеральні
речовини і обмін нуклеїнових кислот; роль мінеральних елементів в обмінах
білків, вуглеводів, ліпідів.
- взаємозв’язок обмінів білків, нуклеїнових кислот, вуглеводів та
ліпідів: загальні положення про взаємозв’язок обміну речовин в організмі;
центральна роль 3-фосфогліцеринової кислоти; взаємозв’язок обміну
нуклеїнових кислот і білків; взаємозв’язок обміну нуклеїнових кислот і
вуглеводів; взаємозв’язок обміну нуклеїнових кислот і ліпідів; взаємозв’язок
білкового і вуглеводного обміну; взаємозв’язок обміну білків і ліпідів;
взаємозв’язок обміну вуглеводів і ліпідів.
- гормони: номенклатура і класифікація гормонів; стероїдні гормони:
будова, властивості і функціональна активність кортикостерону, альдостерону,
тестостерону, естрадіолу; пептидні гормони, структура і функції (окситоцин,
вазопресин, гастрин, глюкагон, інсулін та ін.); інші гормони: адреналін,
тироксин, ауксин; їх структура, механізм дії, біосинтез.
- регуляцію процесів життєдіяльності: рівні регуляції процесів у живій
природі; метаболітний рівень регуляції; оперонний рівень регуляції; клітинний
рівень регуляції; організмений рівень регуляції; популяційний рівень регуляції.
вміти:
- встановлювати закономірності біохімічних перетворень в організмі
людини в процесі занять фізичними вправами;
- використовувати знання біохімічних закономірностей фізичного
розвитку для керування питанням відбору молоді для занять спортом;
- оцінювати біохімічні фактори, що лімітують рівень спортивних
досягнень;
- оцінювати біохімічні процеси відновлення стану організму після м’язової
роботи та біохімічної адаптації до систематичної м’язової діяльності;
- самостійно працювати з навчальною і довідковою літературою.
- самостійно ставити найпростіший біохімічний експеримент.
- працювати на приладах при виконанні біохімічних дослідів:
фотоелектроколориметрі, рефрактометрі, рНметрі.
- підбирати умови і визначати активність ферментів у біологічних
об’єктах.
- визначати наявність деяких компонентів білкового, вуглеводного і
ліпідного обмінів у біологічних об’єктах; вміст вітамінів у рослинній сировині;
Тема 1. ПРЕДМЕТ І ЗАВДАННЯ БІОХІМІЇ. БУДОВА
АМІНОКИСЛОТ І ПЕПТИДІВ
ТЕОРЕТИЧНІ ЗАПИТАННЯ З ТЕМИ
1. Предмет і завдання біологічної хімії.

2. Основні ознаки живої матерії, її відмінності від неживої матерії.
3. Найважливіші розділи біохімії залежно від підходу до вивчення
живої матерії і від об’єкту вивчення.
4. Прикладні розділи біохімії.
5. Взаємозв’язок біохімії з іншими біологічними дисциплінами.
6. Основні етапи і коротка історія розвитку біохімії.
7. Статична, динамічна і функціональна біохімія.
8. Сучасний етап розвитку біохімії. Молекулярна біологія і генетика—
новий етап у пізнанні живого.
9. Хімічний склад і фізикохімічні властивості клітини.
10. Структурна організація клітини. Особливості субклітинних органел і
внутрішньоклітинних мембран.
11. Значення біохімії.
12. Поняття «білок», його найважливіші функції в організмі.
13. Амінокислоти – структурні мономери білків, їх хімічна
характеристика.
14. Протеїногенні та непротеїногенні амінокислоти.
15. Класифікація амінокислот залежно від природи радикалів.
16. Класифікація амінокислот залежно від полярності радикалів.
17. Формули, раціональні і емпіричні назви амінокислот похідних—
пропіонової кислоти.
18. Формули, раціональні і емпіричні назви амінокислот—похідних
масляної кислоти.
19. Формули, раціональні і емпіричні назви амінокислот—похідних
валеріанової і капронової кислот.
20. Циклічні амінокислоти, їх класифікація, раціональні та тривіальні
назви.
21. Формули, раціональні і емпіричні назви негативно заряджених
амінокислот та їх амідів. Їх фізикохімічні властивості.
22. Формули, раціональні і емпіричні назви позитивно заряджених
амінокислот.
23. Амінокислоти, що містять в радикалі: 1) гідроксильні групи; 2)
метильні; 3) сульфгідрильні; 4) аміногрупи і 5) карбоксильні групи.
24. Пептидний зв’язок і правила його утворення.
25. Nкінцева і Скінцева амінокислоти.
26. Вісь поліпептидного ланцюга.
27. Реакція, що служить для доведення пептидної природи білків.
28. Специфічні реакції, що використовуються для виявлення: α-
амінокислот, сульфурвмісних, циклічних, аргініну, тирозину.
29. Метод хроматографічного розподілу амінокислот.
30. Основні види хроматографії та їх значення.
31. Різноманітність біологічних функцій білків.
33. Формули трипептидів, що складаються із різних амінокислот; масові
частки елементів у них.
ТЕМИ СПІВБЕСІДИ НА ЛАБОРАТОРНОМУ ЗАНЯТТІ
1. Предмет і завдання біохімії, її зв’язок з іншими науками.

2. Загальна характеристика і функції білків в організмі.
3. Хімічний склад і властивості амінокислот.
4. Пептиди—основа будови білків.
5. Амінокислоти, пептиди, гідролізати білків.
ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ ТА ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ
1. За наведеною нижче хімічною назвою напишіть структуру та дайте

повну емпіричну і скорочену назву амінокислот:
α-амінопропіонова кислота;
α-амінооцтова кислота;
α-аміно --оксипропіонова кислота;
α-аміно--тіопропіонова кислота;
α-аміно--оксимасляна кислота;
α-аміно--метилтіомасляна кислота;
α-аміноізовалеріанова кислота;
α-аміно--метилвалеріанова кислота;
α-аміноізокапронова кислота;
α-аміноянтарна кислота;
α-аміноглутарова кислота;
-амід аспарагінової кислоти;
α,ε -діамінокапронова кислота;
α-аміно--фенілпропіонова кислота;
α-аміно--параоксифенілпропіонова кислота;
α-аміно--індолілпропіонова кислота;
α-аміно--імідазолілпропіонова кислота;
піролідинaкарбонова кислота.
2. Визначте, у чому полягає подібність і відмінність будови і властивостей
наведених АК: аланіну, глутамінової кислоти, аргініну, фенілаланіну і
триптофану.
3. Назвіть усі протеїногенні АК, що належать до аліфатичних
(ациклічних) сполук і поділіть їх на три підгрупи в залежності від кислотно-
основних властивостей.
4. Напишіть формули всіх протеїногенних АК, що належать до циклічних
сполук і поділіть їх на дві підгрупи в залежності від характеру циклічної
структури, що міститься в радикалі.
5. Назвіть протеїногенні АК, що не мають заряду (нейтральні), поділіть їх
на дві підгрупи в залежності від спорідненості радикалів до води (полярності).
6. Назвіть АК негативно та позитивно заряджені у водному середовищі.
7. Напишіть формулу трипептиду NH2глуфентриСООН.
8. Напишіть формулу тетрапептиду NH2метлейарггліСООН.
9. Напишіть формулу пентапептиду NH2аласерлейтриаспСООН, назвіть
Nкінцеву та Скінцеву АК. Визначіть значення заряду кожного з названих вище
пептидів.
Тема 2. БУДОВА ТА РІВНІ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКІВ. ЇХ ФІЗИКО-

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ
1. Рівні організації білкової молекули.

2. Методи, що застосовуються для вивчення структури білків.
3. Зв’язки, що обумовлюють структурну організацію білків. Первинна
структура білка.
4. Властивості пептидного зв’язку.
5. Фактори, що обумовлюють стійкість первинних структур білка.
6. Вторинна структура білкової молекули.
7. Зв’язки, що беруть участь в утворенні вторинної структури білка.
8 . Відмінності α і -спіральних структур поліпептидного ланцюга.
9 . Шаруватоскладчасті -структури білків.
10. Третинна структура білка.
11. Внутрішньомолекулярні взаємодії, що обумовлюють формування
третинної структури.
12. Значення конформації білків для біологічної функції.
13. Четвертинна структура білка. Олігомерні білки, особливості їх
структури.
14. Протомери і мультимери. Приклади.
15. Зв’язки, що стабілізують четвертинну структуру білка.
16. . Молекулярна маса білків і методи її визначення.
17. Від яких факторів залежить заряд білка в розчині?
18. Поняття ІЕТ білка.
19. Буферні властивості білків.
20. Електрофорез, фізикохімічні властивості білків, що лежать в основі
електрофорезу. Практичне значення методу електрофорезу.
21. Діаліз.
22. Методи, що використовують для очищення білків від
низькомолекулярних домішок.
23. Особливості розчинів білків.
24. Фактори, що обумовлюють розчинність білка.
25. Реакції осадження білка. Значення ІЕТ для реакції осадження білка.
26. Денатурація білка.
27. Фактори, що викликають денатурацію білка.
28. Властивості денатурованих білків.
29. Висолювання. Значення методу висолювання для розділення і
очищення білків.
30. Оптичні властивості білків.
31. Значення реакції осадження білків.
32. Методи якими можна розділити білки з різною молекулярною масою.
33. Осмотичний і онкотичний тиск.
34. Ознаки, що покладені в основу класифікації білків.
1. Первинна структура білків, її характеристика.

2. Вторинна структура білків, її характеристика.
3. Третинна структура білків, її характеристика.
4 . Четвертинна структура білків, її характеристика.
5. Білки як амфотерні молекули.
6. Електричне поле і його характеристика. Електрофорез білків.
7. Діаліз білків.
8. Розчинність білків.
9. Реакція осаду білків. Процес висолювання та денатурації білків.
10. Значення фізикохімічних властивостей білків для їх
клінікобіохімічних досліджень і для одержання та очистки фармпрепаратів
білкової природи.
11. Класифікація білків.
1. Запишіть у вигляді сходинок формулу поліпептиду складу:

NH2фенглулізцисвалцисСООН і покажіть можливі місця утворення водневих і
дисульфідних зв’язків при формуванні вторинної структури білка.
2. У наведеному в завданні 1 пептиді утворюються всі перелічені зв’язки,
які сприяють вигину та накладанню поліпептидного ланцюга при утворенні
компактної структури. Покажіть, як вони утворюються.
3. У білковій молекулі містяться такі залишки амінокислот: вал, глу, тир,
арг, мет, фен, цис, асп, ліз, лей, цис. Які внутрішньомолекулярні взаємодії
можуть виникнути в цьому поліпептиді?
4. Охарактеризуйте четвертинну структуру білка на прикладі гемоглобіну
і вірусу табачної мозаїки.
5. Які зв’язки беруть участь в утворенні олігомерних білків.
6. ІЕТ білка дорівнює 4,5. Які амінокислоти переважають у ньому і в
якому напрямі будуть переміщатися частинки білка в електричному полі при рН
розчину 8,0?
7. Які висновки можна зробити про особливості амінокислотного складу
білка і його переміщенні в електричному полі, якщо ІЕТ становить 7,0, а рН
розчину 4,0?
8 . Покажіть, як змінюється заряд білка, що має надлишок карбоксильних
груп, при різних значеннях рН розчину.
9. Напишіть формулу тетрапептиду аспглутреала. В якому середовищі
міститься його ІЕТ?
10. Напишіть формулу тетрапептиду лейгісцислей. В якому середовищі
міститься його ІЕТ?
11. До складу двох пептидів входять такі амінокислоти:
NH2гісілеметалалейфентриСООН;
NH2аспаргцисвалтрилізглуСООН.
Яка із них має кращу розчинність і чому?
12. Як зміняться фізикохімічні властивості яєчного білка (за своєю
хімічною природою це кислий білок), якщо до його розчину додати:
а) 10 %вий розчин оцтової кислоти;
б) 1 %вий розчин оцтової кислоти;
в) 10 %вий розчин натрію гідроксиду;
г) ацетон;
ґ) концентровану нітратну кислоту.
13. До розчину додають: а) 30 %вий розчин натрію гідроксиду; б)
концентровану сульфатну кислоту; в) етанол; г) насичений розчин —натрію
сульфату. В якому з цих випадків осадження білка буде носити
взаємнозворотний і в якому—незворотний характер?
14. У чому подібність і відмінність процесів денатурації і висолювання?
15. Якими способами можна одержати фармпрепарати білкової природи?
ВПРАВИ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ.
1. При повному гідролізі 14,6 г природного дипептида розчином натрій

гідроксиду (масова частка лугу 12%, густина розчину 1,2 г/мл) з розчину
виділено 11,1 г солі, масова частка натрію в якій дорівнює 20,72%. Встановіть
можливу структурну формулу вихідного дипептида і обчисліть об’єм розчину
лугу, витраченого на гідроліз.
2. Для повного гідролізу зразка дипептида масою 9,60 г знадобилося 0,90
г води. Встановіть структурну формулу дипептида, якщо відомо, що при
гідролізі утворилася тільки одна амінокислота.
3. Оцініть молекулярну масу білка інсуліну, якщо відомо, що до його
складу входять шість залишків цистеїну, а масова частка сульфуру дорівнює
3,3%.
4. Яка маса води витратиться при повному гідролізі 10,0 г інсуліну (див.
попередню задачу), якщо відомо, що до складу цього білка входить 51
амінокислотний залишок.
5. Визначте послідовність амінокислот в поліпептиді, якщо відомо, що в
нього входять амінокислоти: Асп, Глу, Фен, Гіс, Вал, якщо частковий гідроліз
дає: Вал-Асп, Глу-Гіс, Фен-Вал, Асп-Глу. Складіть структурну формулу
пептиду.
6. Трипсином обробляють наступний пептид: Ліз-Асп-Глі-Ала-Ала-Глу-
Сер-Глі. Потім утворюється фрагмент обробляють 2,4-динітрофторбензолом,
після чого проводять повний гідроліз хлоридною кислотою. Назвіть фрагменти,
які утворюються при цьому. Які амінокислоти будуть містити 2,4-
динітрофторбензольні залишки?
7. У результаті реакції тетрапептида з динітрофторбензолом з наступним
гідролізом хлоридною кислотою утворилося динітрофторбензольне похідне
валіну і три інші амінокислоти. При гідролізі трипсином іншої аліквоти того ж
тетрапептида утворилося два фрагменти, один з цих фрагментів був
відновлений літій боргідридом (реагент на С-кінцевий фрагмент), а потім
підданий гідролізу. У гідролізаті був виявлений етаноламін, а також кислота, що
утворює з нінгідрином продукт жовтого кольору. Встановіть, які амінокислоти
були у вказаному тетрапептиді. Яка їхня послідовність?
8. Обчисліть довжину поліпептидного ланцюга, що містить 105
амінокислотних залишків, якщо:
а) весь ланцюг існує у вигляді α-спіралі;
б) ланцюг повністю витягнутий;
в) ланцюг α-спіралізований на 70%.
9. Обчисліть довжину всіх поліпептидних ланцюгів у клітині кишкової
палички, що містить 106 молекул білка, кожна з яких має вагу 40000. Вважати,
що всі молекули знаходяться в конформації α-спіралі.
10. ІЕТ білка дорівнює 4,7. Які амінокислоти переважають у цьому білку?
11. В білковій молекулі містяться такі амінокислоти: фен, глу, цис, вал,
сер, тир, мет, арг, асп, ліз. Які внутрішньомолекулярні взаємодії можуть
виникати між ними?
12. Як зміняться фізико_хімічні властивості яєчного білка (за своєю
хімічною природою це кислий білок), якщо до його розчину додати:
а) 10 %-вий розчин оцтової кислоти;
б) 1 %-вий розчин оцтової кислоти;
в) 10 %-вий розчин натрій гідроксиду;
г) ацетон;
ґ) концентровану нітратну кислоту.
ТЕМА 3. СКЛАДНІ БІЛКИ

1. Визначення змішаних макромолекул, білокнебілкових комплексів
(протеїнів), їх класифікація.
2. Головні групи протеїнів та їх характеристика.
3. Структура хромопротеїнів—гемоглобінів і міоглобіну та їх біологічна
роль.
4. Похідні гемоглобіну і шляхи їх утворення.
5. Характеристика металопохідних складних білків.
6. Використання хромопротеїнів рослинного походження в медичній
практиці
7. Роль хромопротеїнів—ферментів у життєдіяльності організму і
механізм дії лікарських засобів.
8. Фосфопротеїни, їх структура, властивості і біологічна роль.
9. Ліпопротеїни, їх будова, властивості і основні біологічні функції.
10. Глікопротеїни, їх будова, властивості і основні біологічні функції.
11. Гіалуронова кислота, її будова і біологічна функція. Система
«гіалуронова кислота—гіалуронідаза» та її значення для процесів проникності в
механізмі дії ліків. Препарати: лідаза, ронідаза, їх застосування.
12. Гепарин, його будова, біологічна роль і медичне застосування.
13. Простетичні групи глікопротеїнів, їх застосування в медицині.
Фармпрепарати.
14. Ліпопротеїни і біологічні мембрани.
15. Складні білки та їх компоненти як фармпрепарати.
1. Змішані макромолекули, білок-небілкові комплекси.

2. Класифікація протеїдів.
3. Головні представники хромо, ліпо, фосфо, глікопротеїнів, їх
структурна, біологічна роль.
1. Напишіть формулу гему і покажіть, як він зв’язаний з білком. Чим

відрізняється міоглобін від гемоглобіну за структурою і фізіологічними
функціями?
2. Охарактеризуйте структуру макромолекули гемоглобіну і поясніть
кооперативність дії його чотирьох субодиниць при виконанні дихальної функції.
Яке це має біологічне значення?
3. Назвіть похідні гемоглобіну і охарактеризуйте їх.
4. Що відбувається з молекулою гемоглобіну в присутності окисників,
наприклад натрію нітриту? Які заходи необхідно виконати при отруєнні
нітритами?
5. Чому при лікуванні отруєнь ціанідами застосовують
метгемоглобінутворювачі?
6. Напишіть формулу поліпептидного ланцюга, що містить залишки
амінокислот серину і треоніну. Як до них може приєднатися молекула
фосфатної кислоти та іон кальцію? Поясність значення фосфопротеїнів в
організмі.
7. Наведіть формулу фрагмента гіалуронової кислоти і покажіть, як діє
фермент гіалуронідаза, що при цьому відбувається, і як змінюються фізико-
хімічні властивості гіалуронової кислоти.
8. У чому полягає механізм дії препаратів—ферментів (лідази, ронідази),
гормонів глюкокортикоїдів і лікарських засобів, що містять отруту змій і бджіл?
9. Поясність, чому гепарин застосовується як антикоагулянт.
ТЕМА 4. ФЕРМЕНТИ, ЇХВЛАСТИВОСТІ І ФУНКЦІЇ
1. Поняття «ферменти» та їх значення для життєдіяльності організму.

2. Спільні та відмінні риси (за дією) біологічних каталізаторів (ферментів)
і каталізаторів небілкової природи.
3. Хімічна структура простих і складних ферментів. Їх приклади.Хімічна
природа кофакторів.
4. Кофермент і його роль у функції ферментів.
5. Проферменти, їх фізіологічне значення.
6. Характеристика ізоферментів, їх біологічна роль і значення для
діагностики захворювань.
7. Активний центр ферментів, його утворення.
8. Суть впливу субстрату на фермент.
9. Суть теорії «шаблону» та індукованої відповідності в прояві
специфічності дії ферментів.
10. Основні стадії ферментативного каталізу.
11. Формування активного центру ферменту.
12. Основні закономірності кінетики ферментативних реакцій.
13. Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації
субстрату, температури і реакції середовища.
14. Специфічність дії ферментів. Види специфічності.
15. Алостеричний центр ферменту. Його роль у регуляції активності
ферменту. Речовини, що можуть бути алостеричними ефекторами.
16. Ферменти як лікарські засоби.
1. Молекулярні механізми активації і інактивації ферментів.
2. Визначення і приклади конкурентного і неконкурентного гальмування
активності ферментів.
3. Механізм інгібування ацетилхолінестерази прозерином і
фосфоорганічними сполуками.
4. Основні механізми регуляції активності ферментів у клітині.
5. Методи виділення і очистки ферментів.
6. Умови зберігання ферментних препаратів.
7. Умови заготівлі лікарської сировини рослинного походження.
8. Методи кількісного визначення ферментів.
9. Одиниці активності ферментів.
10. Питома активність ферментів; її розрахунок.
11. Поняття «алостеричний центр», фактори, що призводять до зміни
активності ферментів при дії алостеричних ефекторів.
12. Принципи, що лежать в основі класифікації і номенклатури ферментів.
13. Класи ферментів, їх характеристика і приклади. Шифр ферменту.
14. Ферментипрепарати.
15. Практичне застосування ферментів. Ензимотерапія,
ензимодіагностика та ензимопатологія.
1. Ферменти як біологічні каталізатори, їх значення.

2. Класифікація і номенклатура ферментів.
3. Структурнофункціональна організація ферментів.
4. Механізм дії ферментів.
5. Кінетика ферментативних реакцій.
6. Загальні властивості ферментів.
1. Регуляція активності ферментів. Активатори і інгібітори ферментів.
2. Методи виділення, очистки і кількісного визначення ферментів.
3. Застосування ферментів.
ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ І ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ
1. Як можна відрізнити прості і складні ферменти?

2. Чим відрізняється активний центр від алостеричного?
3. Назвіть та охарактеризуйте основні етапи механізму дії ферментів.
Наведіть приклади.
4. Укажіть і теоретично обґрунтуйте значення структурнофункціональної
організації ферментів: конформаційних змін ферменту
і субстрату при утворенні ферментсубстратного комплексу.
5. Як визначити активність амілази в лікарських засобах? Які умови
необхідно створити для виявлення її активності?
1. Як буде змінюватися активність ферменту сукцинатдегідрогена зи при
інкубуванні:
а) з підвищеною концентрацією малонової кислоти;
б) при збільшенні концентрації янтарної кислоти.
2. Визначте тип інактивації ацетилхолінестерази в присутності прозерину
і діізопропілфторфосфату. Чому при інкубації ферменту в присутності вказаних
інгібіторів з надлишком ацетилхоліну ак тивність зберігається тільки в пробі з
прозерином?
Які з перелічених речовин можуть бути інгібіторами ферментів:
1) коферменти; 2) субстрати; 3) продукти реакції; 4) структурні аналоги
субстратів (антиметаболіти); 5) кінцеві продукти метаболічних шляхів?
3. Які з перелічених сполук можуть бути активаторами ферментів:
1) іони; 2) коферменти; 3) субстрати; 4) продукти реакції; 5) структурні
аналоги субстрату.
4. Поясніть, на чому ґрунтується розподіл інгібіторів на конкурентні і
неконкурентні?
5. При якому типі інгібування активність ферменту відновлюється при
додаванні надлишку субстрату і яке це має значення при використанні
фармпрепаратів як інгібіторів дії ферментів?
ВПРАВИ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ
1. Фермент сахараза може каталізувати наступні реакції:

а) Сахароза + Н2О  Глюкоза + Фруктоза
б) Рафіноза + Н2О  Фруктоза + Глюкоза + Галактоза
Якщо субстратом є сахароза, то Кm = 0,05 ммоль/л, якщо рафіноза, то Кm
= 2,00 ммоль/л.
Зобразіть у вигляді графіків залежність швидкості реакції, що
каталізується сахаразою, в залежності від концентрації субстратів і поясніть:
а) що показує Кm;
б) в якому випадку при однаковій концентрації субстратів швидкість
реакції буде більше;
в) який вид специфічності ферменту до субстрату ілюструє цей приклад.
2. У таблиці представлені дані, що показують залежність швидкості ферментативної реакції від
концентрації субстрату.
Концентрація Швидкість реакції, мкм/хв
субстрата, М
110-6 20
210 -5
32
110-4 39
110 -3
40
Використовуючи дані таблиці:
а) намалюйте графік залежності швидкості реакції від концентрації
субстрату;
б) знайдіть значення Vmax і Кm.
3. Ізоферменти гексокіназа і глюкокінази каталізують одну і ту ж реакцію,
але розрізняються за кінетичними властивостями: глюкокінази має Кm = 10
ммоль/л, а гексокінази Кm = 0,2 ммоль/л. Напишіть реакцію, яку прискорюють
ці ізоферменти і поясніть:
а) для яких органів характерна гексокіназа, а для яких глюкокіназа;
б) у якого ізоферменту спорідненість до глюкози більше, і яке це має
фізіологічне значення.
4. У двох пробах за 10 хв гідролізували рівну кількість крохмалю: в
першій пробі кількістю амілази 2 мг, у другій - 5 мг.
Чи однакова активність амілази в обох пробах?
5. Оптимальне значення рН пепсину 1,5-2,0, а трипсину, який
секретується з панкреатичним соком, 7,8. Намалюйте графіки залежності
швидкості реакції від рН для цих ферментів і поясніть:
а) чому зміна рН призводить до зменшення активності ферменту;
б) яке значення для організму людини має відмінність в рН-оптимуму цих
ферментів.
ТЕМА 5. НУКЛЕОПРОТЕЇНИ, НУКЛЕОПРОТЕДИ, НУКЛЕЇНОВІ

КИСЛОТИ, СТРУКТУРА І ФУНКЦІЇ
ТЕОРЕТИЧНІ ПИТАННЯ З ТЕМИ
1. Нуклеїнові кислоти, їх різновиди; знаходження в клітинах. Біологічна

роль.
2. Напишіть формули нуклеїнових основ, нуклеозидів, мононуклеотидів і
полінуклеотидів і їх назви.
3. Структура і рівні організації нуклеїнових кислот (первинна, вторинна і
третинна; окремо для ДНК і РНК).
4. Комплементарність основ у нуклеїнових кислотах, її значення.
5. Матеріальна основа спадковості та мінливості.
6. Причини і наслідки універсальності, «однотипності» і унікальності
ДНК у зв’язку з проблемою єдності походження та розвитку еволюціонуючих
видів на Землі.
7. Будова і функції ди і трифосфонуклеотидів. Їх утворення на прикладі
АДФ і АТФ.
8. Циклічні нуклеотиди, їх утворення і біологічна роль.
1. Нуклеїнові кислоти ДНК, РНК; їх будова і біологічні функції.

2. Білкові компоненти нуклеопротеїнів.
1. Запишіть формули азотистих основ, що входять до складу нуклеїнових

кислот, назвіть їх та позначте.
2. Охарактеризуйте так звані мінорні нуклеїнові основи. Наведіть
приклади.
3. Напишіть формули нуклеозидів: аденозину, уридину, гуанозину,
тимідину і дезоксигуанозину.
4. Напишіть формули таких нуклеотидів: аденілової, тимідилової,
дезоксицитиділової і дезоксигуанілової кислот. Укажіть, до складу яких
нуклеїнових кислот вони входять.
5. Напишіть формулу тетрануклеотиду такого складу: 5′РАУЦГ3′ОН.
Поясніть, фрагмент якої нуклеїнової кислоти він являє собою та чому.
6. Напишіть формулу тетрануклеотиду такого складу: 5′РТГЦА3′ОН.
Поясніть, фрагмент якої нуклеїнової кислоти він являє собою і чому.
7. Поясніть, у чому полягає біологічна роль ДНК і РНК (інформаційної,
транспортної і рибосомальної).
I0
1. Розрахуйте значення оптичної густини (екстинкцію А  lg ) розчинів
I
(товщина шару в кюветах 1,0 см; рН 7,0; (λ – 260 нм): а) розчин аденіну (3,210-5
моль/л); б) розчин цитозину (47,5 мкмоль/л); в) розчин урацилу (6,0 мкмоль/л).
Молярні коефіцієнти поглинання п’яти основ мають такі значення аденін
13,4103; гуанін 7,2103; цитозин 5,55103; урацил 8,2103; тимін 7,4103.
2. Розчин, який містить суміш АМФ і ГМФ, має оптичну густину 0,652 за λ=0,260 нм і 284 за
λ=280 нм. Розрахуйте концентрацію АМФ і ГМФ у розчині, виходячи з молярних коефіціентів
поглинання цих сполук:
Е260 Е280
АМФ 15,4·1 2,5·103
03
ГМФ 11,7·1 7,7·103
03
3. Розрахуйте середнє число нуклеотидних пар на один мікрометр
подвійної спіралі ДНК.
4. Розрахуйте середнє число нуклеотидних пар на 1·10 6 одиниць маси
подвійної спіралі ДНК.
5. Яку нуклеотидну послідовність мають фрагменти одного ланцюга ДНК,
якщо послідовність нуклеотидів другого: а) АЦТЦТАГГЦ; б) ТТАГАЦЦАЦ;
в) ЦГТ5МЦАГТЦА?
6. Яка нуклеотидна послідовність ділянок молекули РНК, що синтезована
за допомогою РНК-полімерази, якщо затравка має такі нуклеотидні фрагменти:
а)ТАЦЦТТЦАТЦГТ: б)ГЦААТГЦГЦТАТ; в) АЦТГАТЦЦА?
7. Визначте співвідношення А/Т, Г/Ц, (А+Т)/(Г+Ц) у новоутвореному
полінуклеотидному фрагменті після одноразової реплікації олігонуклеотиду
складу АЦАТАЦГАТ, якщо затравкою є всі чотири
дезоксинуклеозидтрифосфати.
8. Розрахуйте нуклеотидний склад ділянки дволанцюговоі ДНК, якщо у
мРНК вміст аденіну, цитозину, гуаніну та урацилу становить 21, 25, 24, 30%
відповідно.
9. Як можна синтезувати полінуклеотид, подібний до мРНК, який би
кодував переважно залишки фенілаланіну та невелику кількість лейцину й
серину? Які ще амінокислоти, але в значно менших кількостях, могли б
кодуватися подібним полінуклеотидом.
КОЛОКВІУМ
«БІЛКИ. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ ФЕРМЕНТИ»
1. Предмет та завдання біологічної хімії.

2. Основні ознаки живої матерії, її відмінності від неживої матерії.
3. Найважливіші розділи біохімії залежно від підходу до вивчення живої
матерії, залежно від об’єкту вивчення.
4. Білок і його найважливіші функції в організмі.
5. Амінокислоти—структурні мономіри білків, їх хімічна характеристика.
6. Будова і класифікація амінокислот. Поняття про замінні та незамінні
амінокислоти.
7. Фізикохімічні властивості амінокислот. Стереоізомерія амінокислот, L і
Dамінокислоти, що зустрічаються в поліпептидах живих об’єктів.
8. Пептидний зв’язок і правила його утворення. Реакції, що служать для
доведення пептидної природи білків.
9. Будова і рівні організації білків. Первинна структура білків, її
характеристика.
10. Вторинна структура білків, її характеристика. Спіральна і
шаруватоскладчаста структури.
11. Третинна структура білка, її характеристика. Глобулярні і фібрилярні
білки.
12. Четвертинна структура білка, її характеристика.
13. Білки як амфотерні макромолекули. Буферні властивості білків.
Електричний заряд, ізоелектрична точка, електрофорез білків.
14. Колоїдноосмотичні властивості білків. Оптичні властивості білків.
Білки і напівпроникні мембрани. Поняття діалізу, його значення для очищення
білків.
15. Гідратація білків і фактори, що впливають на їх розчинність; вплив
нейтральних солей, рН середовища, температури та заряджених речовин.
Процес висолювання і його значення для розділення і очистки білків.
16. Денатурація і ренатурація білків. Характеристика денатуруючих
речовин.
17. Поняття про складні білки, як білок—небілкові комплекси.
19. Нуклеопротеїни. Нуклеопротеїди. Характеристика, будова і функції.
20. Нуклеїнові кислоти: ДНК, РНК. Будова, біологічна роль.
21. Пуринові та піримідинові основи, нуклеозиди, мононуклеотиди і
полінуклеотиди, будова, біологічна роль.
22. Структура і рівні організації нуклеїнових кислот (первинна, вторинна,
третинна).
23. Хромопротеїни. Основні представники: гемоглобін і міоглобін,
особливості будови і функції.
24. Гемоглобін. Механізм зв’язування кисню («дихальний цикл»
гемоглобіну).
25. Фосфопротеїни, будова, властивості, біологічне значення.
26. Коротка характеристика ліпо і глікопротеїнів, структура, властивості,
біологічна роль.
27. Гіалуронова кислота, хондроїтинсульфати, гепарин, структура,
біологічна функція.
МОДУЛЬ 2 ОБМІН РЕЧОВИН ТА ЕНЕРГІЇ
ТЕМА 6. БІОЛОГІЧНЕ ОКИСНЕННЯ. ТКАНИННЕ ДИХАННЯ,

ОКИСНЮВАЛЬНЕ ФОСФОРИЛУВАННЯ
1. Поняття про обмін речовин і енергії.

2. Характеристика обміну речовин і енергії цілісного організму.
3. Методи вивчення обміну речовин і енергії.
4. Суть методу мічених атомів і його перевага над іншими методами
вивчення обміну речовин.
5. Катаболічні, анаболічні і амфіболічні шляхи в обміні речовин, їх
значення і взаємозв’язок.
6. Відмінності організмів за типом живлення і джерел енергії. Автотрофні
і гетеротрофні організми.
7. Біологічне окиснення.
8. Енергетичні ресурси клітин і фази здобування енергії з них.
9. Процес універсалізації «палива».
10. Анаеробне і аеробне окиснення.
11. Структурна організація мітохондрій і локалізація в них ферментів.
12. Ферменти групи окисновідновних ферментів.
13. Поняття про тканинне дихання. Історія вивчення процесів тканинного
дихання.
14. Схема процесів тканинного дихання.
15. Характеристика переносників дихального ланцюга та їх організація у
внутрішній мембрані мітохондрій.
16. Структура нікотинамідних і флавінових ферментів, цитохромів і
цитохромоксидази та їх біологічна роль.
17. Окиснювальне фосфорилування. Внесок вітчизняних і закордонних
вчених у вчення про окиснювальне фосфорилування.
18. Роль протонного потенціалу (електрохімічного градієнту іонів Н+) у
сполученні дихання і фосфорилування.
19. Механізм утворення протонного потенціалу в дихальному ланцюзі.
Значення поперечного розташування дихального ланцюга для утворення
протонного потенціалу.
20. Механізм фосфорилування. Будова і функції протонної АТФ
синтетази.
21. Роз’єднання окиснення і фосфорилування.
22. Роз’єднувачі окиснення і фосфорилування.
23. Фармпрепаратироз’єднувачі і інгібітори окиснювального
фосфорилування.
24. Вільнорадикальне окиснення і його значення.
1. Початкові відомості про обмін речовин і енергії.
2. Біологічне окиснення: окисновідновні ферменти.
3. Мітохондрії, будова, біологічна роль.
4. Сучасна схема тканинного дихання.
5. Будова і біологічна функція ферментів тканинного дихання.
6. Характеристика і роль Н+АТФсинтетази в механізмі утворення АТФ.
Механізм сполучення дихання та фосфорилування в мітохондріях (утворення
протонного потенціалу)—роль внутрішньої мембрани мітохондрій.
7. Нефосфорилувальне окиснення дихального ланцюга.
8. Вільнорадикальне окиснення в клітинах і його значення.
9. Лікарські засоби, що роз’єднують та гальмують тканинне дихання.
1. Запишіть у вигляді таблиці схему процесів універсалізації «палива» на

прикладі харчових і тканинних білків, вуглеводів і ліпідів.
2. Запишіть і охарактеризуйте схему біологічного окиснення з утворенням
води.
3. Запишіть і поясніть схему утворення протонного потенціалу в ході
тканинного дихання.
4. Запишіть і поясніть схему окиснювального фосфорилування в
мітохондріях.
5. Напишіть структурну формулу АТФ, розкрийте її біологічну роль.
6. Поясніть, на чому ґрунтується роз’єднання окиснення та
фосфорилування (утворення АТФ) при дії лікарських засобів: саліцилатів,
антибіотиків (граміцидіну і олігоміцину).
7. Що лежить в основі блокування утворення енергії в клітинах при дії
снотворних барбітурового ряду (барбаміл) та інгібіторів дихання (ціанідів)?
ТЕМА 7. ВУГЛЕВОДИ,СТРУКТУРА І ОБМІН
1. Роль вуглеводів у життєдіяльності людини.

2. Найважливіші представники вуглеводів живого організму, їх хімічна
будова, властивості, біологічне значення і поширення.
3. Основні шляхи перетворення вуглеводів у шлунковокишковому тракті.
4. Енергетична цінність вуглеводів.
5. Добова потреба людини у вуглеводах.
6. Лікарські препарати на основі вуглеводів.
7. Глюкоза крові, методи визначення вмісту глюкози в крові і їх значення.
8. Регуляція вмісту глюкози в крові.
9. Механізм регуляції вуглеводного обміну інсуліном та адреналіном.
10. Цукровий діабет. Антидіабетичні фармпрепарати.
1. Загальна характеристика і функції вуглеводів в організмі.

2. Хімічна будова основних моно, ди, оліго і полісахаридів.
3. Ентеральне перетворення вуглеводів.
1. Гліколіз, його основні етапи.
2. Глікогеноліз, його основні етапи.
3. Пентозофосфатний цикл, його основні стадії.
4. Аеробний шлях перетворення піровиноградної кислоти.
5. Шляхи біосинтезу вуглеводів у тканинах організму.
6. Регуляція вуглеводного обміну.
1. Основні етапи глікогенолізу, гліколізу і спиртового бродіння. Проміжні
продукти і ферменти.
2. Подібність і відмінність процесів гліколізу і спиртового бродіння.
3. Аеробний шлях перетворення піровиноградної кислоти.
4. Вітаміни, що беруть участь у перетворенні піровиноградної кислоти в
аеробних умовах.
5. Шляхи утворення в організмі щавлевооцтової кислоти, її біологічна
роль.
6. Основні перетворення, яких зазнає ацетилКоА в циклі трикарбонових
кислот.
7. Пентозофосфатний цикл. Його основні стадії. Біологічна роль цього
циклу.
8. Основні процеси анаболізму вуглеводів у тканинах.
9. Основні гормони, що беруть участь у регуляції вуглеводного обміну.
10. Глюконеогенез.
11. Основні біохімічні зміни при цукровому діабеті.
12 Механізми регуляції вуглеводного обміну інсуліном.
1. Напишіть рівняння ферментативних реакцій перетворення мальтози,

сахарози в шлунковокишковому тракті.
2. Перелічіть усі ферменти, що беруть участь в ентеральному
перетворенні вуглеводів.
3. У чому суть пристінкового перетравлення олігосахаридів і його
значення?
4. Охарактеризуйте транспорт моносахаридів через мембрани клітин
тонкої кишки.
5. Вміст глюкози в крові становить 8 ммоль/л. Як називається цей стан,
чим він обумовлений?
6. Вміст глюкози в крові становить 3 ммоль/л. Як називається цей стан,
чим він обумовлений?
7. Концентрація глюкози в крові складає 120 мг/%. Скільки це буде в
одиницях СІ (ммоль/л)?
1. Напишіть повну схему процесу гліколізу і опишіть кожну його стадію з
характеристикою ферментів.
2. Що таке фосфороліз? Напишіть рівняння хімічних реакцій, у ході яких
проходить перетворення глікогену до 3фосфогліцеролового альдегіду.
3. Розгляньте хімічні реакції, що характеризують перетворення
3фосфогліцеролового альдегіду до лактату.
4. Чи може напружено функціонувати м’язова тканина, якщо в ній
відсутній фермент лактатдегідрогеназа? Чому?
5. Яку фізіологічну функцію виконує глікогенфосфорилаза в скелетних
м’язах і в тканині печінки?
6. Охарактеризуйте ферментну систему піруватдегідрогенази. Які
продукти утворюються внаслідок її дії на піруват?
7. Напишіть схематично етапи перетворення ацетил КоА до вуглекислоти
і води (цикл Кребса) і покажіть енергетичні можливості цього шляху порівняно
з гліколізом.
1. За аеробних умов окислення 1 моля пірувату до ацетил-S-КоА

супроводжується виділенням 259,56 кДж вільної енергії. Той же процес за
участю системи дихальних ферментів у мітохондріях супроводжується
виділенням 165,06 кДж вільної енергії на 1 моль і спряженим синтезом АТФ.
Розрахуйте частку (у процентах) акумульованої в АТФ енергії.
2. Розрахуйте частку (у процентах) акумульованої в АТФ енергії, якщо
відомо, що під час повного окислення 1 моля глюкози виділяється 2883,3 кДж
вільної енергії та разом із процесом окислення однієї молекули глюкози за
апотомічним шляхом синтезується 35 молекул АТФ.
3. У процесі гліколізу 1 моля глюкози вивільняється 199080 Дж енергії,
внаслідок спиртового бродіння 1 моля – 135 620 Дж. У обох випадках 61 200 Дж
вивільненої енергії запасається в макроергічних зв’язках 2 молей АТФ.
Розрахуйте коефіцієнт корисної дії спиртового бродіння та гліколізу.
4. Повне окислення 1 моля ацетил-КоА в циклі трикарбонових кислот
супроводжується вивільненням 903,84 кДж енергії. У разі спряженого процесу
окислення ацетил-КоА з окисним фосфорилюванням виділяється 516,26 кДж
енергії. Розрахуйте кількість енергії, акумульованої в макроергічних зв’язках
АТФ (а); розрахуйте кількість синтезованих молекул АТФ (б); визначте, яка
частина (у процентах) загальної кількості енергії, що вивільнилася під час
повного окислення ацетил-КоА, акумулюється в АТФ (в)?
5. Визначте кількість молекул АТФ, синтезованих у процесі повного
окислення п’яти молекул глюкози за дихотомічним (пентозофосфатним)
шляхом.
6. Розрахуйте кількість енергії (молей АТФ), яка необхідна для синтеза
глікогену, що складається з 5000 мономерів глюкози.
ТЕМА 8. ЛІПІДИ,СТРУКТУРА І ОБМІН
1. Характеристика і класифікація ліпідів.

2. Будова, властивості, біологічне значення і розповсюдження
триацилгліцеролів в організмі.
3. Перетворення ліпідів в органах травлення.
4. Жовч, її біологічне значення.
5. Жовчні кислоти, будова, властивості, значення.
6. Ресинтез тригліцеридів у стінці кишечнику.
7. Ліпіди крові.
8. Механізм розвитку атеросклерозу.
9. Лікарські засоби на основі жовчі та жовчних кислот.
10. Шляхи перетворення резервних і структурних ліпідів.
11. Тканинний ліполіз і окиснення гліцеролу і жирних кислот.
12. Енергетика і біологічне значення окиснення жирних кислот. Роль
коферментуА, карнітину і АТФ.
13. Характеристика процесу синтезу жирних кислот на поліферментному
комплексісинтетазі жирних кислот. Роль НАДФН(Н+) у цьому процесі і
джерела його утворення.
14. Утворення кетонових речовин і біосинтез холестеролу; роль
βгідроксиβметилглутарилКоА в цих процесах.
15. Регуляція і порушення обміну ліпідів. Вплив гормонів на обмін
ліпідів.
16. Ліпотропні фактори, лікарські засоби з ліпотропним ефектом.
17. Лікарські засоби, що регулюють обмін ліпідів.
1. Будова і властивості ліпідів.

2. Ентеральний обмін ліпідів.
3. Внутрішньоклітинний ліполіз.
4. Окиснення жирних кислот.
5. Регуляція ліпідного обміну.
6. Порушення ліпідного обміну.
1. Основні етапи ентерального обміну білків.
2. Ферментативний гідроліз під впливом протеолітичних ферментів
шлунковокишкового тракту.
3. Перетворення АК в товстому кишечнику.
4. Механізм знешкодження продуктів гниття АК.
1. Напишіть формулу триацилгліцеролу, що містить залишки

пальмітинової, олеїнової і стеаринової кислот.
2. Напишіть структурну формулу лецитину і сфінгомієліну,
охарактеризуйте їх значення для організму.
3. Запишіть формулу холестеролу і його естеру, охарактеризуйте їх роль у
життєдіяльності організму.
4. Запишіть схему ентерального обміну триацилгліцеролів.
5. Запишіть схему перетворення гліцеролу і пальмітинової кислоти до
вуглекислоти і води і вкажіть, де утворюються молекули АТФ.
6. Напишіть схему βокиснення масляної кислоти. Поясніть, що таке
ацетонові (кетонові) «тіла» і коли вони утворюються у вели
кій кількості.
1. Знайдіть незамінні амінокислоти в запропонованому олігопептидіі
напишіть їх структурні формули: Н2NаргсерлізгісвалілефентриметСООН.
2. Укажіть пептидні зв’язки, що підлягають гідролізу під дією пепсину та
гастриксину:
Н2NлізаргфенасптирглуглусерСООН;
Н2NфенгліаспглуфентиртреметСООН.
3. Напишіть структурні формули АК, що утворюють пептидні зв’язки, які
гідролізуються пепсином і гастриксином.
4. Укажіть пептидні зв’язки, які підлягають гідролізу під дією трипсину та
хімотрипсину:
Н2NметфенваллізтритираргаспСООН;
Н2NілеалавалфенглуасптиртреСООН.
5. Напишіть структурні формули АК, що утворюють пептиднізв’язки, які
гідролізуються трипсином і хімотрипсином.
6. Поясніть, як діють карбоксипептидази А і В, дипептидази.
7. Запишіть схему утворення фенолу з тирозину під дією ферментів
мікроорганізмів у товстому кишечнику і покажіть, як він знешкоджується в
печінці за допомогою УДФГК.
8. Як утворюється індол з триптофану? Напишіть схему його
знешкодження за участю ФАФС.
1. Розрахуйте йодне число олії, якщо маса наважки олії 0.375 г, а на

титрування витрачено 5,8 мл розчину гіпосульфіту (0,05 моль/л) у контролі та
3,8 мл – у пробі.
2. Розрахуйте кислотне число олії, якщо маса наважки становить 0,2521 г,
а на титрування витрачено 1,2 мл розчину гідроксиду калію (0,1 моль/л).
3. Напишіть сумарне рівняння біосинтезу пальмітоолеїнової кислоти з
ацетил-КоА, НАДФН2 і АТФ.
4. Скільки високоенергетичних фосфатних зв’язків необхідно для
біосинтезу однієї молекули дипальмітилфосфатидилхоліну з пальмітинової
кислоти, серину, гліцерину та метіоніну?
5. Скільки високоенергетичних фосфатних зв’язків необхідно для
біосинтезу однієї молекули холістеролу?
6. Розрахуйте кількість АТФ, яка утвориться при повному окисленні
трипальмітина.
7. Напишіть сумарне рівняння біосинтезу пальмітинової кислоти і
підрахуйте кількість циклів, необхідних для її синтезу.
8. Напишіть схему, яка ілюструє взаємозв'язок вуглеводного і ліпідного
обмінів.
ЗАЛІКОВІ ПИТАННЯ З ТЕМИ
1. Роль білкових речовин у життєдіяльності організму.

2. Нітрогеновий баланс.
3. Види нітрогенового балансу.
4. Середні норми білка в харчуванні.
5. Біологічний сенс перетравлення білків.
6. Основні етапи ентерального обміну білків.
7. Повноцінні та неповноцінні білки.
8. Незамінні амінокислоти.
9. Напівзамінні та замінні амінокислоти.
10. Ферменти, що беруть участь у перетравленні білків у
шлунковокишковому тракті.
11. Механізм активації пепсиногену.
12. Автокаталітичність процесу активації протеолітичних ферментів.
13. Роль хлоридної кислоти в шлунку.
14. Загальна схема гідролізу білків до АК в шлунковокишковому тракті.
15. Фактори ризику утворення виразки шлунка.
16. Фармакологічні методи корекції дисфункції шлунковокишкового
тракту в процесі травлення.
17. Поясніть, чому протеолітичні ферменти, що беруть участь в
ентеральному обміні білків, синтезуються в неактивній формі.
18. Протеолітичні ферменти кишкового соку.
19. Механізм активації протеолітичних ферментів кишкового соку.
20. Хімічні перетворення АК у товстому кишечнику.
21. Структурні формули УДФГК та ФАФС, їх роль у знешкодженні
токсичних продуктів.
22. За допомогою яких ферментативних перетворень олігопептид:
Н2NарггіслізметаласерглуаспфенлізтритирпроСООН
гідролізується до амінокислот.
23. Препарати АК, пептидів і білків.
ТЕМА 9. ТКАНИННИЙ ОБМІН ПРОСТИХ БІЛКІВ І
АМІНОКИСЛОТ
1. Загальна характеристика проміжного обміну білків.

2. Основні хімічні перетворення АК у процесі проміжного обміну.
3. Утворення амоніаку і основні шляхи його знешкодження.
4. Участь амінокислот в енергетичному обміні.
5. Амінокислоти і продукти їх перетворення як лікарські препарати.
6. Антигістамінні і антисеротонінові фармпрепарати.
7. Фармпрепарати—інгібітори моно і діаміноксидаз.
ЗАВДАННЯ ТА ВПРАВИ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ ТА ПОЗААУДИТОРНОЇ

РОБОТИ
1. Напишіть рівняння реакцій переамінування та дезамінування аланіну і

покажіть його перетворення в енергетичному обміні.
2. Напишіть, які біогенні аміни утворюються в результаті реакцій
декарбоксилування триптофану, гістидину і глутамінової кислоти.
3. Напишіть схеми можливих процесів знешкодження токсичних
продуктів обміну АК.
4. Запишіть рівняння реакцій у циклі Кребса—Гензелейта в процесі
сечовиноутворення. Яку роль відіграє орнітин у цьому циклі?
1. Механізм транспорту амінокислот у клітину.

2. Шляхи перетворення амінокислот у клітинах і в тканинах організму.
Фонд вільних АК.
3. Основні класи органічних сполук, що можуть утворюватися з АК.
4. Рівняння процесу дезамінування амінокислот, біологічне значення
цього процесу.
5. Шляхи дезамінування амінокислот. Механізм окиснювального
дезамінування.
6. Рівняння реакцій трансамінування амінокислот, біологічне значення
цього процесу.
7. Рівняння реакцій різних шляхів знешкодження амоніаку в організмі.
8. Механізм утворення сечовини (орнітиновий цикл).
9. Рівняння реакцій декарбоксилування амінокислот, значення біогенних
амінів в організмі.
10. Лікарські засоби—інгібітори амінооксидаз.
11. Шляхи перетворення безнітрогенних залишків амінокислот.
12. Амінокислоти, що застосовуються як фармпрепарати, їх структурні
формули.
13. Роль біогенних амінів в організмі, їх використання як лікарських
препаратів.
14. Антигістамінні фармпрепарати і механізм їх дії.
ТЕМА 10. ОБМІН СКЛАДНИХ БІЛКІВ
1. Загальна характеристика обміну складних білків.

2. Характерні особливості обміну хромопротеїнів: синтез і розпад
гемоглобіну.
3. Особливості обміну нуклеопротеїнів:
а) синтез і розпад ДНП;
б) синтез і розпад РНП;
в) характеристика ферментів.

1. Напишіть загальну схему розпаду гемоглобіну. Покажіть, з яких сполук
синтезується гемоглобін в організмі людини.
2. Напишіть і поясніть загальну схему розпаду нуклеопротеїнів,
охарактеризуйте місцеві продукти їх розпаду.
3. Поясніть і напишіть схеми біосинтезу пуринових та піримідинових
основ, мононуклеотидів, ДНК і РНК.
1. Під дією трансамінази м’язів щурів у реакції між -кетоглутаратом і

аланіном за 1 год утворилося 110 мг глутамату. Яка кількість глутамату
утвориться за 2 год під дією трансамінази печінки, активність якої до аланіну в
п’ять разів вища, ніж у трансамінази м’язів?
2. До 20 мл розчину овальбуміну додали 1 мл розчину панкреатину.
Суміш інкубували протягом 2 год. Для кількісного визначення амінного азоту
методом формольного титрування Серенсена взяли 10 мл інкубаційного
середовища. На титрування витратили 8,5 мл розчину КОН (0,05 моль/л) після
відняття контролю (1 мл такого розчину КОН відповідає 0,7 мг азоту).
Розрахуйте кількість амінного азоту, яка утворилася в реакційній суміші за 1 год
інкубації.
3. Суміш гліцину, аланіну, глутамінової кислоти, лізину, аргініну та
серину розділяли методом електрофорезу на папері рН 6,0. Які амінокислоти
пересувалися до аноду – А (а), до катоду – К (б), залишалися на мicці старту – С
(в)?
4. Яким чином будуть рухатися пептиди (залишатися на стapтi – С,
переміщуватися до аноду – А, або катоду – К) у процесі електрофорезу за рН
2,0; 3,5; 10: а) ліз-глі-ала-глу; б) глу-глі-ала-глу; в) глі-глі-ала-ліз?
5. У речовині білкової природи за температури 20°С константа
седиментації (S) становить 4,610-13с, коефіцієнт дифузії (Д) – 5,9610-7 см2/с.
Щільність води за температури 20°С дорівнює 0,9982. Розрахуйте молекулярну
масу речовини, якщо відомо, що питомий парціальний об’єм (v) молекули цього
білка (тобто величина, зворотна щільності молекули) становить 0,736.
6. Як діє трипсин (а) та пепсин (б) на пептид ала-фен-ліз-ала-глу-глі?
Кожний утворений фрагмент обробляли 2,4-динітро-1-фторбензолом, після чого
здійснили гідроліз пептидних зв’язків. Назвіть, які похідні амінокислот
утворилися внаслідок цього.
7. Скільки різних трипептидів можна синтезувати з амінокислот лізину,
аланіну та гістидину за умови, що будь-яка амінокислота займає будь-яке
положення й кожну амінокислоту використовують неодноразово.
8. Напишіть реакції дезамінування наступних амінокислот: ала, сер, асп і
гіс. Вкажіть ферменти, коферменти. Назвіть вид дезамінування.
9. Напишіть формулами реакції трансамінування між аспарагіновою
кислотою і α-кетоглутаратом. Вкажіть назви продуктів, ферменту, коферменту.
10. Визначте можливість синтезу: а) аспарагінової кислоти з лактози; б)
холестерину з лейцину; в) глюкози з аланіну. Представити схеми цих процесів,
вказати ферменти, коферменти.
11. Напишіть рівняння реакцій знешкодження індолу і фенолу в печінці.
Які ферменти приймають участь в цих процесах?
1. Перетворення нуклеопротеїнів у шлунковокишковому тракті.

2. Ферменти, що каталізують розщеплення полінуклеотидів у
шлунковокишковому тракті.
3. Ферменти, які каталізують розщеплення нуклеотидів.
4. Тканинне розщеплення і перетворення пуринових і піриміди нових
основ.
5. Схема проміжного обміну пуринових і піримідинових основ.
6. Джерела синтезу пуринових основ.
7. Схема синтезу піримідинових основ.
8. Ентеральний обмін хромопротеїнів.
9. Перетворення гемоглобіну в шлунковокишковому тракті.
10. Перетворення гемоглобіну в тканинах.
11. Білірубін і його фракції. Клінічне значення для діагностики порушень
функцій печінки.
12. Форми жовтяниць.
13. Схема біосинтезу гемоглобіну.
14. Діагностичне значення визначення вільного білірубіну в сироватці
крові.
15. Принцип методу визначення вільного білірубіну.
16. Препарати, що сприяють виділенню сечової кислоти з організму.
ТЕМА 11. ПЕРЕНЕСЕННЯ ГЕНЕТИЧНОЇ ІНФОРМАЦІЇ І

БІОСИНТЕЗ БІЛКІВ (СЕМІНАР)
ТЕМИ СПІВБЕСІДИ НА СЕМІНАРСЬКОМУ ЗАНЯТТІ
1. Характеристика основних етапів передачі генетичної інформації в

клітині:
а) умови і механізм редуплікації ДНК;
б) механізм транскрипції інформаційних РНК;
в) загальна схема трансляції – біосинтез білка.
2. Основні етапи трансляції – переклад «мови» нуклеотидів мРНК на
«мову» амінокислот білків:
а) активація вільних амінокислот;
б) утворення аміноацилтРНК комплексів;
в) рекогніція («впізнавання») амінокислотами своїх тРНК;
г) процеси, які проходять на рибосомах: ініціація, елонгація,
термінація;
ґ) посттрансляційні перетворення поліпептидів.
1. Визначіть послідовність нуклеотидів другого полінуклеотидного

ланцюга ДНК за першим:
АГЦТГААЦТГЦА
2. Визначіть послідовність мРНК, транскрибовану на другому ланцюзі
ДНК.
3. Використовуючи таблицю генетичного коду, запишіть за схемою
утвореної мРНК послідовність амінокислот в олігопептиді.
4. Напишіть загальну схему біосинтезу білків і поясніть її.
5. Що таке генетичний код? Історія його відкриття, особливості і
значення.
6. Структура та значення тРНК.
7. Опишіть у схематичному вигляді структуру АРСаз і позначте активні
центри цього ферменту.
1. Види переносу генетичної інформації.

2. Роль ДНК у процесах збереження, відтворення і передачі інформації в
клітинах.
3. Реплікація, її механізм і біологічне значення. Принцип
компліментарності.
4. Загальна послідовність стадій білкового синтезу. Транскрипція, її
механізм і значення.
5. Стадії: приєднання РНКполімерази, ініціація синтезу, елонгація,
термінація.
6. Необхідні елементи трансляції. Роль ферментів, систем білків
регуляторів (факторів регуляції), макроергів та іонів деяких металів.
7. Роль тРНК у біосинтезі білків. Схематична структура молекули тРНК і
найважливіші функціональні ділянки.
8. Рекогніція («впізнавання»). Найважливіші етапи цього процесу.
Утворення аміноацилтРНК. Субстратна специфічність аміноацилтРНКсинтетаз.
9. Роль матричної (інформаційної) РНК у біосинтезі білків.
10. Кодон, антикодон, кодонантикодонова взаємодія.
11. Рибосома. Відмінності рибосом прокаріотів і еукаріотів.
12. Поняття біологічного коду. Коротка історія розшифровки біологічного
коду.
13. Властивості коду. Лінійність, однонаправленість, безперервність,
універсальність, «виродженість».
14. «Беззмістовні» кодони, їх біологічний сенс.
15. Поняття «ген», «транскрипційна одиниця».
ТЕМА 12. БІОСИНТЕЗ БІЛКА ТА ЙОГО РЕГУЛЯЦІЯ.

МОЛЕКУЛЯРНА ПАТОЛОГІЯ. ГЕННА ІНЖЕНЕРІЯ. (КОЛОКВІУМ)
1. Основні принципи регуляції біосинтезу білків.

2. Оперон. Його складові частини.
3. Синтез ДНК на матриці РНК.
4. Мета і завдання біотехнології.
5. Біохімічні принципи біотехнології.
6. Принципи генної інженерії.
7. Молекулярні хвороби.
8. Причини молекулярних патологій.
9. Мутації, їх види та причини.
10. Природні і штучні фактори мутагенезу.
11. Принципи лікування і профілактики молекулярних хвороб.
12. Механізм дії окремих антибіотиків.
13. Особливості антибіотикотерапії, що вимагають серйозного
відношення з боку лікаря і провізора.
ТЕМА 13. ВІТАМІНИ
1. Ретиноли, хімічна будова, біологічна роль, порушення при

недостатності вітаміну, фармпрепарати.
2. Кальцифероли, хімічна будова, біологічна роль, порушення
принедостатності вітаміну, медичне застосування, фармпрепарати.
3. Нафтохінони, хімічна будова, участь у процесі згортання крові,
фармпрепарати. Антивітаміни.
4. Токофероли, хімічна будова, механізми дії, фармпрепарати.
5. Ненасичені жирні кислоти—вітаміноподібні речовини.
1. Тіамін, хімічна будова, біологічна роль.
2. Рибофлавін, хімічна будова, біологічна роль.
3. Аскорбінова кислота, біофлавоноїди, піридоксин, ціанокобала мін,
біотин, метилметіонінсульфоній, хімічна будова, біологічна роль.
4. Нікотинова, фолієва, пантотенова, пангамова, параамінобензойна
кислоти, хімічна будова, біологічна роль.
5. Вітаміни і вітамінні коферменти як фармпрепарати.
6. Антивітаміни—фармпрепарати, механізм їх дії.
1. Складіть таблицю, яка включає такі графи: назва вітаміну, його хімічна
будова, біохімічна функція вітаміну; недостатність вітаміну; практичне
застосування; фармпрепарати; антивітаміни. Дайте відповідь на запитання
складеної таблиці для вітамінів: ретиноли, кальцифероли, нафтохінони,
токофероли.
2. Вітаміноподібні речовини—ненасичені жирні кислоти.
3. 1. Складіть таблицю, яка відображає: назву вітаміну, його хімічну
будову, біохімічні функції вітаміну, недостатність вітаміну, практичне
застосування; антивітаміни як фармпрепарати.
4. 2. Дайте відповіді по цій таблиці для таких вітамінів і
вітаміноподібних речовин: аскорбінова кислота, біофлавоноїди, тіамін,
рибофлавін, піридоксин, нікотинова кислота, ціанокобаламін, пантотенова
кислота, фолієва і фолінова кислоти, пангамова кислота, біотин, інозит,
параамінобензойна кислота, ліпоєва кислота.
1. Вітаміни: ретиноли, кальцифероли, нафтохінони, токофероли, їх

хімічна будова, біологічна функція, порушення при недостатності вітаміну,
медичне застосування, фармпрепарати.
2. Вітаміноподібні речовини —ненасичені жирні кислоти, їх хімічна
будова, біологічна функція, порушення при недостатності вітаміну, медичне
застосування, фармпрепарати.
3. Гіпервітаміноз ретинолів і кальциферолів.
4. Пероксидне окиснення ліпідів і стан клітинних мембран.
5. Значення пероксидного окиснення ненасичених жирних кислот в
розвитку різних патологій та їх фармакокорекція.
6. Антивітаміни нафтохінонів як лікарські засоби.
1. Вітаміни: тіамін, рибофлавін, піридоксин, ціанокобаламін,
біофлавоноїди, їх хімічна будова, біологічні функції, порушення при
недостатності вітамінів, практичне застосування, фармпрепарати.
2. Вітаміни: аскорбінова, фолієва, пантотенова кислоти, їх хімічна будова,
біологічні функції, порушення при недостатності вітамінів, практичне
застосування, фармпрепарати.
3. Вітаміноподібні речовини (інозит, пангамова, ліпоєва і оротова
кислоти; холін, метилметіонінсульфоній, карнітин, біотин), їх хімічна
структура, біологічні функції, порушення при недостатності вітамінів,
практичне застосування, фармпрепарати.
4. Антивітаміни в утворенні псевдоферментних систем у мікроорганізмах,
значення цього процесу в механізмі дії ліків. Приклади.
ТЕМА 13. ГОРМОНИ
1. Що таке гормони?
2. Назвіть залози внутрішньої секреції.
3. Назвіть основні механізми дії гормонів.
4. Які гормони виробляються в епіфізі?
5. Яка роль мелатоніну?
6. Які гормони виробляються в гіпоталамусі?
7. Яку дію роблять ліберіни? Назвіть їх.
8. Яку дію роблять статини? Назвіть їх.
9. Які гормони виробляються в передній долі гіпофіза?
10. Які гормони накопичуються в задній частці гіпофіза?
11. Яка фізіологічна дія вазопресину?
12. Яка фізіологічна дія окситоцину?
13. Яка роль середньої частки гіпофіза?
14. Перерахуйте гормони гіпофіза, які утворюються з
проопіомеланокортина (ПОМК).
15. Наведіть приклади гормонів гіпофіза, які є протеїнами і
глікопротеїнами.
16. Які гормони синтезуються в щитовидній залозі?
17. Напишіть хімічні формули тиреоїдних гормонів.
18. Яка біологічна дія тиреоїдних гормонів?
19. Який гормон синтезується С-клітинами щитовидної залози? Який
обмін він регулює?
20. Синтез і біологічна роль паратгормону.
21. Який механізм дії паратгормону?
22. Назвіть гормон-регулятор обміну Са2+.
23. Перерахуйте гормони підшлункової залози.
24. Структура і біологічна роль інсуліну.
25. Механізм дії інсуліну.
26. Роль глюкагону в регуляції вуглеводного обміну.
27. Механізм дії глюкагону на ліпідний обмін.
28. Назвіть основні гормони, що синтезуються в надниркових залозах.
29. Які гормони синтезуються в мозковому шарі наднирників? Напишіть
формули.
30. Вплив адреналіну на обмін вуглеводів.
31. Роль адреналіну в регуляції ліпідного обміну.
32. Які метаболічні ефекти глюкокортикоїдів?
33. Яка біологічна роль альдостерону?
34. Які гормони продукуються жіночими статевими залозами?
35. Назвіть чоловічі статеві гормони. Перерахуйте основні фізіологічні
ефекти андрогенів.
36. Естрогени, їх біологічна роль.
37. Структура і біологічна роль прогестерону.
38. Які гормони підвищують вміст глюкози в крові?
39. Які гормони знижують вміст глюкози в крові?
40. Які гормони посилюють протеоліз в тканинах?
41. Які гормони посилюють ліполіз?
42. Які гормони стимулюють ліпогенез?
43. Які гормони стимулюють синтез білка?
44. Що таке гормони місцевої дії (парагормони)?
1. Характеристика і механізм дії гормонів щитоподібної і

паращитоподібної залоз.
2. Зв’язок паратирина з кальцитоніном у регуляції фосфатнокальцієвого
обміну.
3. Роль інсуліну і глюкагону в регуляції вуглеводного обміну.
1. Гормональна регуляція вуглеводного, водносольового та мінерального
обмінів.
2. Дія гормонів гіпофіза на діяльність інших залоз внутрішньої секреції.
3. Гормони гіпоталамуса, їх біологічна функція.
1. Загальна характеристика залоз внутрішньої секреції.

2. Гормони та гормоноподібні речовини (гістогормони).
3. Класифікація гормонів залежно від хімічної будови.
4. Загальні властивості гормонів. Поняття про клітинимішені.
5. Механізм зворотнього зв’язку в регуляції біосинтезу та секреції
гормонів.
6. Механізм регуляторної дії гормонів на клітину. Вплив на мембранні
процеси, активність і синтез ферментів.
7. Роль циклічних нуклеотидів у передачі гормонального сигналу;
механізм регуляції обміну речовин за допомогою іонів кальцію.
8. Цитозольні рецептори та їх функції.
9. Гормони щитоподібної залози: йодотироніни та кальцитонін. Основні
види порушення функцій щитоподібної залози.
10. Гормони паращитоподібних залоз: зв’язок паратирину (паратгормону)
з кальцитоніном у регуляції фосфатнокальцієвого обміну. Ознаки порушень
функції паращитоподібних залоз.
11. Гормони підшлункової залози. Проінсулін та інсулін, глюкагон,
місця їх утворення. Механізми впливу інсуліну і глюкагону на обмін
речовин. Препарати інсуліну.
12. Фармпрепарати гормонів.
13. Можливі механізми дії гормонів.
1. Надниркові залози, їх морфологічна будова і гормональна активність.
2. Гормони мозкової речовини надниркових залоз, їх хімічна природа і
біологічна дія, фармпрепарати.
3. Хімічна природа гормонів кори надниркових залоз—кортикостероїдів.
4. Вплив глюкокортикоїдів на обмін речовин.
5. Вплив мінералокортикоїдів на обмін речовин.
6. Препарати кортикостероїдів та їх застосування в медичній практиці.
7. Гормони гіпоталамуса, хімічна природа і біологічна дія.
8. Гормони гіпофіза: передньої, середньої і задньої часток.
9. Гормони тимуса.
10. Тканинні гормони, їх хімічна природа і біологічна дія;
гормонипептиди, гормони місцевої дії; простагландини.
11. Гормони—фармпрепарати, механізм їх дії.
12. З чим пов’язана необхідність обережного призначення препаратів
глюкокортикоїдів?
1. Напишіть реакцію біосинтезу кортикостероїдів: холестерол → 20-

оксихолестерол → 20,22-діоксихолестерол → прегненолон→прогестерон → 11-
дезоксикортикостерон → кортикостерон → 18-оксикортикостерон →
альдостерон.
2. Напишіть реакцію біосинтезу кортизолу через прегненолон:
прегненолон → 17 -оксипрогненолон → 17 -21-діоксипрегненолон → 17 -
окси-11-дезоксикортикостерон → кортизол.
3. Напишіть схему біосинтезу адреналіну з фенілаланіну. Назвіть
ферменти, які беруть участь у цьому процесі.
4. У надниркових залозах за добу утворюється 0,35 мг альдостерону, що
становить 1,5 % вмісту кортикостероїдів. Розрахуйте кількість кортикостерону
та 17-оксикортикостеорну, якщо відомо, що їх кількість становить 75 % вмісту
кортикостероїдів
5. Визначте кількість адреналіну в об’ємі сечі хворого на цукровий діабет
за добу, якщо добовий діурез становить 1800 мл, Е x та Ес відповідно дорівнюють
38 і 30, а для визначення взято 60 мл сечі. Кількість адреналіну визначають
0,25 Ех 4V
флюорометричним методом і розраховують за формулою: С де С –
EcV1
кількість адреналіну в об’ємі сечі за добу, мкг; Ех – показник флюорометра для
даної проби; Ес – показник флюорометра для стандартного розчину адреналіну;
V – об’єм сечі за добу, мл; V1 – об’єм сечі, яку взяли для аналізу; 0,25 – кількість
адреналіну в 1 мл стандартного розчину, мкг
ТЕМА 14. ВОДНО-МІНЕРАЛЬНИЙ ОБМІН

1. Вміст і роль води в організмі.
2. Потреба у воді і шляхи її виведення з організму.
3. Регуляція обміну води.
4. Порушення водного обміну.
5. Вміст мінеральних елементів в органах і тканинах.
6. Роль мінеральних солей в організмі.
7. Солі і осмотичний тиск.
8. Роль солей в буферній системі організму.
9. Вплив солей на білкові речовини, що знаходяться в організмі в
колоїдному стані.
10. Потреба організму в солях.
11. Всмоктування мінеральних солей.
12. Виділення солей з організму.
13. Порушення мінерального обміну.
ПРОГРАМА ДО ЕКЗАМЕНУ (7 семестр)
1. Методи добування і розділення білків.
2. Молекулярна маса білків, методи її визначення.
3. Хімічний склад білків. Елементний склад.
4. Амінокислотний склад.
5. Характеристика амінокислот.
6. Будова амінокислот. Фізичні властивості. Хімічні властивості.
7. Класифікація амінокислот.
8. Реакції на амінокислоти.
9. Будова білків.
10.Характеристика зв’язків амінокислот у молекулах білка.
11.Пептидний зв’язок.
12.Водневий зв’язок.
13.Дисульфідний зв’язок.
14.Іонний зв’язок.
15.Гідрофобний зв’язок.
16.Структура білків.
17.Первинна структура білків.
18.Вторинна структура білків.
19.Спіральна структура.
20.Пошарово-складчаста структура.
21.Третинна структура білків.
22.Четвертинна структура білків.
23.Фізико-хімічні властивості білків. Білки – амфотерні поліелектроліти.
24.Розчини білків і їх властивості. Колоїдні властивості білків.
25.Форма молекул білків.
26.Класифікація білків.
27.Прості білки.
28.Складні білки.
29.Функції білків в організмі.
30.Хімічна природа ферментів.
31.Прості ферменти.
32.Складні ферменти.
33.Коферменти.
34.Простетичні групи.
35.Активатори ферментів.
36.Активний центр ферментів.
37.Механізм дії ферментів.
38.Ізоферменти.
39.Кінетика ферментативного каталізу.
40.Кінетика гальмування (інгібування) ферментативних реакцій.
41.Властивості ферментів.
42.Активність ферментів. Вплив температури на активність ферментів.
Вплив рН середовища на активність ферментів.
43.Специфічність дії ферментів. Активатори і інгібітори ферментів.
44.Номенклатура і класифікація ферментів.
45.Характеристика окремих класів ферментів.
46.Оксидоредуктази.
47.Трансферази.
48.Гідролази.
49.Ліази.
50.Ізомерази.
51.Лігази (синтетази).
52.Локалізація ферментів у клітині.
53.Використання ферментів.
54.Біосинтетичні процеси у клітині.
55.Загальні уявлення про обмін речовин і енергії.
56.Загальний обмін речовин.
57.Проміжний обмін речовин.
58.Внутрішньоклітинний обмін речовин.
59.Анаболічні реакції. Катаболічні реакції. Асиміляція. Дисиміляція.
Метаболізм.
60.Хімічний склад і будова нуклеїнових кислот.
61.Будова і властивості нуклеїнових кислот.
62.Дезоксирибонуклеїнові кислоти.
63.Первинна структура ДНК.
64.Вторинна структура.
65.Третинна структура ДНК.
66.Рибонуклеїнові кислоти (РНК).
67.Первинна структура РНК.
68.Вторинна структура РНК.
69.Інформаційні, або матричні, РНК.
70.Транспортні РНК (тРНК).
71.Рибосомні РНК (рРНК).
72.Вірусні РНК.
73.Властивості нуклеїнових кислот.
74.Денатурація і ренатурація нуклеїнових кислот. Гібридизація ДНК.
75.Хімічні реакції нуклеїнових кислот. Мутагени.
76.Репарація пошкоджень ДНК.
77.Функції нуклеїнових кислот.
78.Розщеплення нуклеїнових кислот до нуклеотидів.
79.Розщеплення нуклеотидів.
80.Перетворення пуринових і піримідинових основ до кінцевих продуктів.
81.Біосинтез пуринових нуклеотидів.
82.Біосинтез піримідинових нуклеотидів.
83.Синтез нуклеїнових кислот.
84.Матричний синтез нуклеїнових кислот.
85.Синтез ДНК (ініціація, елонгація, термінація).
86.Синтез РНК на матриці РНК.
87.Біосинтез РНК на матриці ДНК.
88.Порушення обміну нуклеїнових кислот.
89.Перетворення білків у травному каналі.
90.Всмоктування продуктів гідролізу білків.
91.Перенесення амінокислот крізь біологічні мембрани.
92.Гниття білків у кишках.
93.Обмін білків і амінокислот у тканинах.
94.Перетворення амінокислот.
95.Перетворення амінокислоти за аміногрупою.
96.Перетворення амінокислоти за карбоксильною групою.
97.Перетворення амінокислот за радикалами.
98.Кінцеві продукти обміну амінокислот.
99.Біосинтез білка.
100. Рекогніція.
101. Трансляція.
102. Елонгація (ріст) поліпептидного ланцюга.
103. Термінація (закінчення синтезу) поліпептидного ланцюга.
104. Молекулярні механізми специфічності біосинтезу білків. Генетичний
код.
105. Особливості генетичного коду.
106. Генна інженерія і біосинтез білка.
107. Регуляція синтезу білка.
108. Порушення обміну білків.
109. Вуглеводи.
110. Моносахариди. Будова. Властивості. Мутаротація.
111. Піранози. Фуранози. Приклади. Епімери.
112. Аміносахари. Будова. Властивості. Біологічна роль.
113. Нейрамінова кислота. Будова. Властивості. Біологічна роль.
114. Сіалові кислоти. Будова. Властивості. Біологічна роль.
115. Олігосахариди. Будова. Властивості. Біологічна роль.
116. Відновлюючі дисахариди. Приклади. Інвертований цукор.
117. Полісахариди.
118. Гомополісахариди. Будова. Властивості. Біологічна роль. Приклади.
119. Гетерополісахариди. Будова. Властивості. Біологічна роль.
Приклади.
120. Крохмаль. Будова елементарної ланки. Амілоза. Амілопектин.
121. Глікоген. Будова елементарної ланки. Властивості. Біологічна роль.
122. Целюлоза. Будова елементарної ланки. Властивості. Біологічна роль.
123. Перетравлювання і всмоктування вуглеводів.
124. Перетравлювання вуглеводів.
125. Перетравлювання клітковини.
126. Всмоктування вуглеводів.
127. Взаємоперетворення моносахаридів в організмі.
128. Розкладання вуглеводів в організмі.
129. Анаеробне перетворення вуглеводів.
130. Глікогеноліз.
131. Гліколіз.
132. Спиртове бродіння.
133. Аеробне перетворення вуглеводів.
134. Цикл трикарбонових кислот (цикл Кребса).
135. Пентозний (апотомічний) цикл перетворення вуглеводів.
136. Співвідношення між аеробним і анаеробним процесами
перетворення вуглеводів в організмі.
137. Біосинтез вуглеводів.
138. Порушення обміну вуглеводів.
139. Класифікація ліпідів.
140. Прості ліпіди. Принципи будови.
141. Нейтральні жири. Склад. Біологічна роль.
142. Стерини. Склад. Біологічна роль.
143. Воски. Склад. Біологічна роль.
144. Складні ліпіди. Принципи будови.
145. Фосфоліпіди. Склад. Біологічна роль.
146. Гліколіпіди. Склад. Біологічна роль.
147. Біологічна роль ліпідів у організмі.
148. Перетравлювання і всмоктування ліпідів.
149. Розщеплення тригліцеридів.
150. Розщеплення фосфоліпідів.
151. Розщеплення стеринів.
152. Всмоктування продуктів розщеплення жирів та ресинтез їх у стінках
кишок.
153. Транспортні форми ліпідів.
154. Внутрішньоклітинний обмін ліпідів.
155. Обмін тригліцеридів.
156. Обмін стероїдів.
157. Обмін фосфоліпідів.
158. Біосинтез ліпідів.
159. Біосинтез гліцерину.
160. Біосинтез жирних кислот.
161. Біосинтез тригліцеридів.
162. Біосинтез холестеринів.
163. Біосинтез фосфоліпідів.
164. Порушення обміну ліпідів.
165. Водний обмін.
166. Вміст і роль води в організмі.
167. Потреба у воді і шляхи її виведення з організму.
168. Регуляція обміну води.
169. Порушення водного обміну.
170. Сольовий обмін.
171. Вміст мінеральних елементів в органах і тканинах.
172. Роль мінеральних солей в організмі.
173. Солі і осмотичний тиск.
174. Роль солей в буферній системі організму.
175. Вплив солей на білкові речовини, що знаходяться в організмі в
колоїдному стані.
176. Потреба організму в солях.
177. Всмоктування мінеральних солей.
178. Виділення солей з організму.
179. Порушення мінерального обміну.
180. Енергетичний баланс організму. Макроергічні сполуки.
181. Фото- і хемотрофи. Автотрофи і гетеротрофи. Органотрофи і
літотрофи.
182. Енергія гідролізу, фосфоролізу різних зв’язків.
183. Термодинаміка живих систем.
184. Розрахунок вільної енергії, ентальпії, ентропії в живих організмах.
185. Процеси обміну енергії та їх характеристика.
186. Пероксидна теорія окислення.
187. Теорія Палладіна-Віланда.
188. Тканинне дихання.
189. Сучасні уявлення про біологічне окислення.
190. Етапи біологічного окислення.
191. Редокс-потенціали основних компонентів дихального ланцюга.
192. Фосфорилююче окислення.
193. Фосфорилююче окислення на рівня субстрату.
194. Фосфорилююче окислення на рівні електронно-транспортного
ланцюга.
195. Коефіцієнт фосфорилювання.
196. Гіпотези механізму фосфорилюючого окислення (хімічна,
конформаційна тощо).
197. Нефосфорилююче окислення.
198. Роз’єднуючі фактори.
199. Співвідношення між фосфорилюючим та вільним окисленням.
200. Роль аденілатної системи в процесах акумулювання, трансформації
та вивільнення енергії.
201. Загальна характеристика гормонів .
202. Номенклатура і класифікація гормонів.
203. Характеристика окремих гормонів.
204. Гормони гіпоталамусу.
205. Гормони гіпофіза.
206. Гормони щитовидної залози.
207. Гормони підшлункової залози.
208. Гормони надниркових залоз.
209. Гормони мозкової частини надниркових залоз.
210. Гормони кори надниркових залоз (кортикостероїди).
211. Статеві гормони.
212. Жіночі статеві гормони.
213. Чоловічі статеві гормони.
214. Тканинні гормони (гормоноїди, парагормони).
215. Гормоноїди травного каналу.
216. Нейрогормони.
217. Гормоноїди – регулятори тиску крові.
218. Простагландини.
219. Метаболічний рівень регуляції процесів життєдіяльності.
220. Метаболіти.
221. Регуляція активності ферментних систем.
222. Оперонний рівень регуляції.
223. Клітинний рівень регуляції.
224. Ядерно-цитоплазматичні взаємовідносини.
225. Посттранскрипційна та посттрансляційна модифікації
макромолекул.
226. Макромолекулярна взаємодія.
227. Транспорт речовин та іонів.
228. Організменний та популяційний рівні регуляції.
Рекомендована література.
1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. ‒ М.:
Медицина, 1990. ‒ С. 337-368.
2. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И.
Олецкий и др.; под ред. А.Д. Тагановича. ‒ Минск:Асар, М.: Издательство
БИНОМ, 2008. ‒ 688 с.
3. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.:
Медицина, 2008. – 704 с.
4. Биохимия: учебник / Под ред. Е. С. Северина. – М.: ГЭОТАР–МЕД,
2009. – 768 с.
5. Возрастная биохимия / под ред. Л.А. Даниловой – СПб. : СОТИС,
2007. – 152 с.
6. Вороніна Л. М., Десенко В. Ф., Мадієвська Н. М. та ін. Біологічна
хімія. ‒ Х.: Основа, 2000. ‒ С. 332-347.
7. Губський Ю.І. Біологічна хімія / Ю.І. Губський. ‒ Київ-Вінниця:
Нова книга, 2007. ‒ 655 с.
8. Жеребцов Н.А. Биохимия: учеб. / Н.А. Жеребцов, Т.Н. Попова, В.Г.
Артюхов. ‒ Воронеж: Изд-во Воронеж. гос. ун-та, 2002. ‒ 696 с.
9. Кнорре Д.Г. Биологическая химия: учеб. для студ. хим., биол. и мед.
спец. вузов / Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина. - 2-е изд. - М.: Высш. шк., 2003. - 479 с.
10. Лабзина Л.Я. Руководство к практическим занятиям по
биологической химии: учеб. пособие / Л.Я. Лабзина, Т.Ф. Атянина, Н.А.
Липатова. – Саранск: Изд-во Мордов. ун-та, 2004. – 224 с.
11. Лабзина Л.Я. Основы биохимии: учеб. пособие: в 2 ч. Ч. 1 / Л.Я.
Лабзина, Э.В. Романова, Э.П. Санаева, Е.Н. Коваленко. – Саранск: Изд-во
Мордов. ун-та, 2010. – 272 с.
12. Лабзина Л.Я. Особенности обмена веществ в детском возрасте:
учеб. пособие / Л.Я. Лабзина, Е.В. Громова, Э.П. Санаева, Е.Н. Коваленко, Э.В.
Романова. – Саранск: Изд-во Мордов. ун-та, 2009. – 332 с.
13. Лабораторні та семінарські заняття з біологічної хімії: Навч. посіб.
для студ. вищ. навч. закл. / Л. М. Вороніна, В. Ф. Десенко, А. Л. Загайко та ін. ‒
Х.: Вид-во НФаУ; Оригінал, 2004. ‒ 384 с.
14. Ленинджер А. Основы биохимии: в 3-х т. / А. Ленинджер. ‒ М.:
Мир, 1985. ‒ 1056 с.
15. Липатова Н.А. Обмен веществ и энергии в организме человека:
учеб. пособие / Н.А. Липатова, Л.Я. Лабзина, Т.Ф. Атянина. Саранск: Изд-во
Мордов. ун-та, 2009. – 196 с.
16. Липатова Н.А. Гормоны. Регуляция обмена веществ и физиологиче-
ских функций: учеб. пособие / Н.А. Липатова, Т.Ф. Атянина, М.В. Лабзина. –
Саранск: Изд-во Мордов. ун-та, 2005. – 116 с.
17. Марри Р. Биохимия человека: в 2томах. Т. 1 / Р. Марри, Д. Греннер,
П. Мейес, В. Родуэлл. М.: Мир, 2008. ‒ 384 с.
18. Марри Р. Биохимия человека: в 2томах.Т. 2 / Р. Марри, Д. Греннер,
П. Мейес, В. Родуэлл. М.: Мир, 2008. ‒ 415 с.
19. Николаев А.Я. Биологическая химия: учебник. М.: Медицинское
информационное агентство, 2004. – 560 с.
20. Основы биохимии: в 3-х т. / А. Уайт [и др.]. - М: Мир, 1981. - 1534
с.
21. Савицкий И. В. Биологическая химия. ‒ М.: Высшая школа, 1992. ‒
С. 131-158.
22. Строев Е. А. Биологическая химия. ‒ М.: Высшая школа, 1986. ‒ С.
283-291.
23. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии: учеб. для студ. хим. и биол.
спец. пед. ун-тов и ин-тов / Ю.Б. Филиппович. - 3-е изд.- М.: Высш. шк., 1993. -
495 с.
24. Чаиркин А.А. Биохимия: учебник. М.: Изд-во Медицинская
литература, 2010. ‒ 608 с.
ЗМІСТ
ВСТУП
Рекомендована
література……………………………………………………………………………
…

SR Z Bioh

Uploaded by

Document Information

Original Title

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

SR Z Bioh

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ

ЦЕНТРАЛЬНОУКРАЇНСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ ПЕДАГОГІЧНИЙ

Завдання і вправи для аудиторної та самостійної роботи з біологічної

Навчально-методичний посібник «Методичні рекомендації до самостійної

Навчально-методичний посібник складений відповідно до типової

Бохан Ю.В., кандидат хімічних наук, доцент, доцент кафедри хімії

Затверджено до друку методичною радою Кіровоградського державного

Біологічна хімія – наука, що вивчає будову, властивості і перетворення

Згідно з вимогами освітньо-професійної програми студенти 014(06) Хімія

ТЕОРЕТИЧНІ ЗАПИТАННЯ З ТЕМИ

1. Предмет і завдання біологічної хімії.

ТЕМИ СПІВБЕСІДИ НА ЛАБОРАТОРНОМУ ЗАНЯТТІ

1. Предмет і завдання біохімії, її зв’язок з іншими науками.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ ТА ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ

1. За наведеною нижче хімічною назвою напишіть структуру та дайте

Тема 2. БУДОВА ТА РІВНІ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКІВ. ЇХ ФІЗИКО-

ТЕОРЕТИЧНІ ЗАПИТАННЯ З ТЕМИ

1. Рівні організації білкової молекули.

ТЕМИ СПІВБЕСІДИ НА ЛАБОРАТОРНОМУ ЗАНЯТТІ

1. Первинна структура білків, її характеристика.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ ТА ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ

1. Запишіть у вигляді сходинок формулу поліпептиду складу:

ВПРАВИ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ.

1. При повному гідролізі 14,6 г природного дипептида розчином натрій

ТЕМА 3. СКЛАДНІ БІЛКИ

ТЕОРЕТИЧНІ ЗАПИТАННЯ З ТЕМИ

ТЕМИ СПІВБЕСІДИ НА ЛАБОРАТОРНОМУ ЗАНЯТТІ

1. Змішані макромолекули, білок-небілкові комплекси.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ ТА ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ

1. Напишіть формулу гему і покажіть, як він зв’язаний з білком. Чим

ТЕМА 4. ФЕРМЕНТИ, ЇХВЛАСТИВОСТІ І ФУНКЦІЇ

ТЕОРЕТИЧНІ ЗАПИТАННЯ З ТЕМИ

1. Поняття «ферменти» та їх значення для життєдіяльності організму.

ТЕМИ СПІВБЕСІДИ НА ЛАБОРАТОРНОМУ ЗАНЯТТІ

1. Ферменти як біологічні каталізатори, їх значення.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ І ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ

1. Як можна відрізнити прості і складні ферменти?

ВПРАВИ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ

1. Фермент сахараза може каталізувати наступні реакції:

ТЕМА 5. НУКЛЕОПРОТЕЇНИ, НУКЛЕОПРОТЕДИ, НУКЛЕЇНОВІ

ТЕОРЕТИЧНІ ПИТАННЯ З ТЕМИ

1. Нуклеїнові кислоти, їх різновиди; знаходження в клітинах. Біологічна

ТЕМИ СПІВБЕСІДИ НА ЛАБОРАТОРНОМУ ЗАНЯТТІ

1. Нуклеїнові кислоти ДНК, РНК; їх будова і біологічні функції.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ ТА ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ

1. Запишіть формули азотистих основ, що входять до складу нуклеїнових

ВПРАВИ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ.

1. Предмет та завдання біологічної хімії.

ТЕМА 6. БІОЛОГІЧНЕ ОКИСНЕННЯ. ТКАНИННЕ ДИХАННЯ,

ТЕОРЕТИЧНІ ПИТАННЯ З ТЕМИ

1. Поняття про обмін речовин і енергії.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ ТА ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ

1. Запишіть у вигляді таблиці схему процесів універсалізації «палива» на

ТЕМА 7. ВУГЛЕВОДИ,СТРУКТУРА І ОБМІН

ТЕОРЕТИЧНІ ПИТАННЯ З ТЕМИ

1. Роль вуглеводів у життєдіяльності людини.

ТЕМИ СПІВБЕСІДИ НА ЛАБОРАТОРНОМУ ЗАНЯТТІ

1. Загальна характеристика і функції вуглеводів в організмі.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЇ ТА ПОЗААУДИТОРНОЇ РОБОТИ

1. Напишіть рівняння ферментативних реакцій перетворення мальтози,

ВПРАВИ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ.

1. За аеробних умов окислення 1 моля пірувату до ацетил-S-КоА

ТЕМА 8. ЛІПІДИ,СТРУКТУРА І ОБМІН