BÀI : PROTID

Mục tiêu:
- Trình bày định nghĩa acid amin, peptid, protein
- Trình bày được đặc điểm cấu tạo và phân loại acid amin, protein
- Trình bày được các tính chất hóa học đặc trưng của các nhóm chức để làm rõ
tính chất hóa học của protein (giải thích được tính phân ly, lưỡng tính của acid amin
và tính keo của protein)
- Mô tả được các liên kết ( bước đầu giải thích các bậc cấu trúc của phân tử
protein)
Protein là những phân tử hữu cơ phong phú nhất của tế bào sống có trong tất cả các
tế bào và thành phần dưới tế bào. Trong tế bào cũng có hàng ngàn loại protein, chếm
khoảng 50% trọng lượng khô của tế bào. Protein là cơ sở cấu trúc của tế bào và mô, là cơ
sở vật chất cho các hoạt động sống của cơ thể sinh học. Protein quy định đặc tính đặc thù
của tế bào đặc thù cá thể và đặc thù thể loại.

Phân tử protein có thể được hình thành từ một hay nhiều chuỗi polipetid. Mỗi chuỗi
polipeptid được hình thành từ nhiều acid amin liên kết với nhau bừng các liên kết peptid.
Acid amin là đơn vị cấu tạo của phân tử peptid và protein.

1. Acid amin

1.1. Định nghĩa, thành phần hóa học của acid amin
Acid amin là những hợp chất tạp chức trong phân tử có chứa: amin (-NH2) và
cacbonxyl(-COOH) cùng gắn với C
R - CH -COOH R - CH - CH2 - COOH
NH2 NH2
Trừ prolin, tất cả các acid amin có công thức cấu tạo chung như trên và chỉ khác
nhau ở gốc R. Thành phần gốc R đơ giản nhất là H, gố R hoặc là gốc hydrocarbon, hoặc
có thêm các nhóm chức: SH, OH, NH2, COOH.
Trong tự nhiên có hơn 300 loại acid amin và 20 loại acif amin thường gặp, chúng
đều có đồng phân quang học (trừ glycine).
Các acid amin trong tự nhiên thường gặp ở dạng đông phân L
1.2. Phân loại acid amin
Dựa vào cấu tạo gốc R để phân loại các acid amin, có 2 cách phân loại:
Cách 1: 20 acid amin phân thành 5 nhóm.
Nhóm 1: Các acid amin gó gố R không phân cực, thuộc nhóm này có 6 acid amin:
Gly(G), Ala(A), Val(V), Leu(L), Ile(I), Pro(P)
 Nhóm 2: các acid amin có gốc R là nhân thơm, thuộc nhóm này có 3 acid amin:
Phe(F), Tyr(Y), Trw(W)
Nhóm 3: Các acid amin có gốc R base(tích điện dương), thuộc nhóm này có 3 acid
amin: Lys (K), Arg(R), His(H)
Nhóm 4: Các acid amin có gốc R phân cực nhưng không tích điện, thuộc nhóm này
có 6 acid amin: Scr(S), Thr(T), Cys(C), Met(M), Asn(N), Gln(Q).
Nhóm 5: các acid amin có gốc R acid (tích điện âm), thuộc nhóm này có 2 acid amin:
Asp(D), Glu(E)
Cách 2 Acid amin được chia thành 2 nhóm là nhóm acid amin mạch thẳng và nhóm
acid amin mạch vòng
Nhóm acid amin mạch thẳng: tùy thuộc vào số lượng nhóm –NH2 và – COOH, gồm
có phân nhóm acid amin trung tính, phân nhóm acid amin acid, phân nhóm acid amin base
Nhóm các acid amin mạch vòng: chia thành acid amin nhân thơm và acid amin dị
vòng.

1.3. Tính chất vật lý của acid amin

Mặc dù amino acid có chứa đồng thời cả hai nhóm chức có tính chất hóa học khác
nhau nhưng chúng có một số tính chất hóa học và vật lý không phù hợp với tính chất này
như

1.3.1 Phân tử acid amin là ion lưỡng cực

- Các acid amin là chất kết tinh không bay hơi, nóng chảy và phân hủy ở nhiệt độ
tương đối cao
- Không tan trong các dung môi không phân cực, dễ tan trong nước
- Dung dịch amino acid trong nước có momen lưỡng cực cao
- Hăng số phân ly acid và base của nhóm COOH và NH2 rất nhỏ.
Tất cả các tính chất này phù hợp với cấu trúc ion lưỡng cực của aminoacid.
Ví dụ: Đối với glycin có Ka=1,6.10-10, Kb = 2,5.10-12
Phần lớn acid carboxylic có Ka  10-5 và các amin không vòng có Kb  10-4
- Acid amin có dạng ion lưỡng cực (muối nội phân tử) có công thức cấu tạo

Trong công thức trên ion NH3+ có tính acid và ion COO- có tính base
Hăng số Ka của glycin chính là lực acid của ion NH3+ và hằng số Kb là lực base
của ion COO-. Giá trị Ka và Kb được tính theo phương trình phân ly ion lưỡng cực trong
dung dịch nước:
 Trong dung dịch nước lực acid và base có mối liên hệ Ka.Kb = 10-14. Khi biết giá
trị Ka của chức acid ta xác định được giá trị Kb của chức amin và ngược lại.
Một base mạnh (OH-) đã lấy proton khỏi ion amoni và chuyển thành một base yếu
là amin

Khi acid hóa dung dịch acid amin, acid mạnh H3O+ nhường proton cho ion
carboxylat và hình thành acid carboxylic yếu hơn.

Như vậy trong những acid amin đơn giản:

- COOH không phải là chức acid mà là nhóm NH3+
- NH2 không phải là một base mà là COO-
Acis amin có tính chất lưỡng tính. Tính lưỡng tính của acid amin được biểu diễn
bằng đường cong chuẩn độ.
Ví dụ: Với glycin

1.3.2. Điểm đẳng điện của acid amin

Khi đặc dung dịch acid amin vào một điện trường có các trường hợp sau:
 - Nêu dung dịch là kiểm mạnh thì nồng độ ion II lớn hơn ion III, acis amin mang
điện tích âm và chuyển dịch về phía anod (cực dương của điện trường)
- Nếu dung dịch là acid mạnh thì nồng độ inon III lớn hơn ion II, acid amin chuyển
dịch về phía catod (cực âm của điện trường)
- Nếu nồng độ ion II và III bằng nhau thì không có sự chuyển dịch nào về hai cực
của điện trường.
Giá trị pH (nồng độ ion H+) không làm chuyển dịch acid amin về các điện cực gọi là
điểm đặng điện của acid amin. Tại giá trị này nồng độ ion âm II bằng nồng độ ion
dương III và độ hòa tan của acid amin vào nước là nhỏ nhất.
Điểm đẳng điện được ký hiệu là PI .
Công thức tính PI khi biết pKa và pKb:

Điểm đẳng điện là tính đặc trưng cho mỗi acid amin
Bảng: Giá trị đảng điện của một số acid amin.

1.4 Tính chất hóa học của acid amin

Các acid amin thể hiện tính chất hóa học đặc trưng của mỗi chức
1.4.1. Tính base của acid amin
Tất cả các acid amin trong dung dịch đều phân ly và tạo cân bằng sau:
 Dung dịch acid amin trong môi trường acid thì acid liên hợp chiếm ưu thế.
Dung dịch acid amin trong môi trường base thì base liên hợp chiếm ưu thế.
1.4.2. Phản ứng loại nước của acid amin
Acid amin dễ tách nước nước từ NH2 và COOH tạo ra amid.
Sản phẩm tạo thành tùy theo vị trí của nhóm NH2 so với nhóm COOH. Ngược lại
các amid cũng dễ thủy phân cho acid amin.
- Phản ứng loại nước của -amino acid
-amino acid dễ tách nước tạo amid vòng dicetopiperazin

- Phản ứng loại nước của -amino acid

-amino acid dễ tách Nh3 tạo a-ethylenic

Với chất hút nước cực mạnh có thể tạo vòng b-lacton (trong penicillin)
- Phản ứng loại nước của - acid amin
Các - acid amin dễ tách nước từ NH2 và COOH trong cùng một phân tử để
tạo thành - lactam (amid nội phân tử)

Phản ứng loại nước giữa các acid amin là cơ sở tạo liên kết amid trong polyamid hoặc
liên kết peptid trong polypeptid và protein.
 1.4.3 Phản ứng tạo màu của acid amin
Các acid amin có khả năng tạo màu với một số hợp chất nhất định. Dùng phản ứng
này để định tính các acid amin.
- Với ninhydrin:
Đun nóng acid amin với dung dịch ninhydrin trong alcol tạo dung dịch màu xanh
tím

- Phản ứng với một số ion kim loại với các chất hữu cơ, vô cơ khác
+ Với Pb2+/OH- cho màu đen khi acid amin chứa lưu huỳnh.
+ Với Hg(NO3)2 + HgNO3, các acid amin có nhân phenol cho màu hồng
+ Với HNO3, các acid amin có nhân benzen cho màu vàng
+ Với HOOC-CHO, các acid amin có nhân indol cho màu xanh tím
+ Với acid diazobenzensulfonic, các acid amin có nhân imidazol sẽ cho hợp chất
azo có màu anh đào.
1.4.4 Tính chất của chức COOH
- Phản ứng với base tạo muối
Acid amin tác dụng với base tạo muối carboxylat. Ngoài ra có thể tạo muối phức với
kim loại nặng:

- Phản ứng tạo ester

Acis amin tác dụng với ROH (có hơi HCl) sẽ tạo ester của acid amin thường ở dạng
muối clorhydrat

Muối thu được ester tự do, cho sản phẩm clorhydrat phản ứng với Ag2O hoặc
N(C2H5)3:

Các ester của acid amin thương là những chất lỏng, dễ cất ở áp suất thấp.
- Phản ứng tạo clorid acid:

- Phản ứng decarboxyl hóa

1.4.5. Tính chất của nhóm NH2
- Tạo muối với các acid
Acid amin tác dụng với acid vô cơ tạo muối:

- Tác dụng với HNO2

Tạo acid a-hydroxylcarboxylic giải phóng N2 và H2O

Van Slyke đã dùng phản ưgs này dùng để định lượng NH2 trong acid amin bằng
cách đo khí N2 giải phóng ra (qua nitơ kế).
- Tạo dẫn xuất N-acyl
Các acid amin phản ứng với tác nhân acyl háo như RCOCl, (RCO)2O,..tạo dẫn xuất
N-acyl

- Tác dụng với aldehyd

Ở môi trường kiềm acid amin ngưng tụ với andehyd tạo base Schiff (liên kết imin)

Sorensen dùng phản ứng này để định lượng nhóm –COOH tự do của acid amin.
- Một số phản ứng với enzym
Khi oxy hóa, acid amin bị loại nhóm NH2 tạo ceto acid:

hoặc có thể do enzym oxydase

acid này bị loại CO2 để tạo thành andehyd

 Nhờ các enzym đặc hiệu, có thể xảy ra phản ứng trao đổi gốc R của các acid amin.

2. PEPTID
2.1 Định nghĩa, cách gọi tên
Peptid là amid được hình thành do các acid và chức amin của acid amin tương tác
với nhau. Chức amid –NHCO- được gọi là liên kết peptid.
Peptid là những hợp chất hữu cơ gồm hai đến vài chục acid amin liên kết với nhau
bằng những liên kết peptid (2-50 acid amin)
Khi nhóm α- amin và α-carboxyl của các acid amin kết hợp lại với nhau tạo thành
liên kết peptid.
Tùy thuộc số gốc acid amin có trong phân tử người ta phân chia các loại peptid:
dipeptid, tripeptid,… polypeptid.
Sự kết hợp của nhiều acid amin tạo thành chuỗi dài acid amin. Khi chuỗi lớn hơn
mười acid amin gọi là polypeptid.
Cách gọi tên:
Theo số acid amin trong chuỗi polypeptid: dipeptid, tripeptid…
Theo gốc acid amin: giữ tên aa có C tận, thay đuôi tận cùng của các aa khác bằng
đuôi yl: Seryl – Alanyl – Methionyl – Valyl - Glycin
Gọi theo tên riêng: Insulin, Glucagon, ACTH…
Trong cơ thể một số peptid có chức năng sinh lý hóa sinh quan trọng

Tên peptid Số acid amin Chức năng

Vasopressin (AHD) 9 Tái hấp thu nước ở ống thận

Methionin-encephalin 5 Ức chế cảm giác đau

Gastrin 17 Kích thích dạ dày bài tiets

HCl

Glucagon 29 Tăng glucose máu

 Bradykinin 9 Hạ huyết áp, giảm đau liều
thấp

Kallidin 10 Hạ huyết áp cơ trơn

Insulin 51 Giảm glucose máu

2.2. Cấu tạo của polypeptid

2.2.1. Cấu tạo
Các phương pháp vật lý đã xác định chức amid (liên kết peptid) có cấu tạo phẳng
và có cấu hình trans.

Có nhiều trường hợp acid amin có 2 nhóm acid hoặc có các nhóm chức khác (OH ,
SH..). Các nhóm chức này có trong gốc R là cơ sở làm cho cấu trúc của protid có hình dạng
khác nhau.

2.2.2 Xác định cấu trúc của peptid

- Có những acid amin nào trong phân tử
- Có bao nhiêu phân tử acid amin trong phân tử
- Trật tự liên kết acid amin trong phân tử.
a. Áp dụng phương pháp xác định các gốc cuối mạch peptid

- Nhóm N-gốc cuối mạch chứa chức amin tự do được xác định với thuốc thử 2,4 –
dinitrofluorobenzen (NO2)2C6H3F hoặc với hợp chất isothiocyanat C6H5SCN.
- Nhóm C- gốc cuối mạch chứa chức acid tự do được xác định nhờ enzym
carboxylpeptidase có trong ruột.
b. Áp dụng phương pháp thủy phân từng phần
Để xác định số lượng và trật tự sắp xếp các acid amin trong phâ tử.

2.3 Tổng hợp peptid

 Phương pháp trùng ngưng acid amin chỉ áp dụng để điều chế các peptid đơn giản.
Phương pháp có hiệu quả là phương pháp ghép lần lượt các acid amin lại với nhau
Có các giai đoạn để thực hiện một quá trình tổng hợp peptid như sau :

2.3.1 Bảo vệ nhóm chức amin

Thực hiện phản ứng acyl hóa bằng carbobezyloxyclorid (bezylcloroformiat)
C6H5CH2OCOCl và chuyển nhóm acid thành clorid acid.

2.3.2 Tạo liên kết peptid

2.3.3 Giải phóng chức amin

Nhà hóa học Du Vigneaud và cộng sự (1963) đã tổng hợp toàn phần phân tử Insulin
có 51 acid amin theo thức tự xác đinh.

3. Protein
3.1 Định nghĩa
Protein là những polypeptid có phân tử lượng lớn (10 000). Protein là tên gọi cho
những phân tử hữu cơ có trên 50 acid amin và có cấu trúc phức tạp.

3.2 Phân loại protein

Có nhiều cách phân loại protein. Người ta có thể phân loại protein tùy theo độ tan
hoặc hình dạng hoặc chức năng hoặc thành phần hóa học.

3.2.1. Phân loại theo tính chất hòa tan

Albumin: tan trong nước và dd muối; Globulin: ít tan trong nước nhưng tan trong
dd muối; Protamin: tan trong ethanol 70-80%, không tan trong nước, ethanol tuyệt đối,
giàu Arginin; Histon: tan trong dd muối; Scleoprotein: không tan trong nước, muối; giàu
glycin, alanin, prolin.

3.2.2. Phân loại theo hình dạng

Dựa theo tỉ lệ giữa chiều dài và chiều rộng của protein:
 Protein hình cầu: (tỉ lệ < 10): Insulin, Albumin và globulin huyết tương, Enzym
Protein sợi: (tỉ lệ >10): Keratin, Myosin

3.2.3. Phân loại theo chức năng

Protein cấu trúc: collagen, proteoglycan…
Protein vận chuyển: hemoglobin, lipoproptein huyết thanh…
Protein xúc tác: enzym

3.2.4 Phân loại theo thành phần hóa học

Protein thuần: Là protein khi thủy phân cho các acid amin: albumin, globulin,
glutein, scleoprotein, histon, protamin.
Protein tạp: trong thành phần hóa học ngoài acid amin còn có những chất không
phải là acid amin: nucleoprotein, glucoprotein, phosphoprotein, chromoprotein,
lipoprotein, metalloprotein

3.3 Cấu trúc phân tử protein

3.3.1. Các liên kết hóa học trong phân tử protein
Liên kết peptid (-CO-NH-): liên kết giữa nhóm carboxyl của acid amin này cới
nhóm amin của acid amin khác
Liên kết disulfura hay dusulfid (-S-S-): liên kết giữa 2 nhóm SH và loại đi 2 ngyên
tử hydro. Liên kết disufura là liên kết đồng hó trị bền vững.
Liên kết hydro: Là lực hút tĩnh điện giữa một bên là nguyên tử hydro thừa điện
dương và một bên là nguyên tử oxy hoặc nitơ thừa điện âm. Liên kết hydro này xảy ra giữa
nhóm imin (-NH-) của một chuỗi polypeptid với nguyên tử oxy của nhomms carbonyl ở
đoạn khác nhau của cùng chuỗi polypeptid hoặc ở một chuỗi polypeptid khác. Liên kết
hydro còn được hình thành bởi sự tương tác giữa các nhóm ưa nước của phân tử protein
với phân tử nước.
Liên kết ion (liên kết muối): là lực hút tính điện giữa các nhóm COO- của các acid
amin acid với nhóm NH3+ của acid amin kiềm trong chuỗi polypeptid.
Tương tác kỵ nước (lực Vander Walls): xảy ra giữa các nhóm không phân cực
trong gốc R của các acid amin (nhân thơm của phenylamin, tyrosin, trytophan).
3.3.2 Các bậc cấu trúc của phân tử protein
Cấu trúc bậc 1: Cấu trúc bậc một của protein biểu thị số lượng, thành phần và trậc
tự sắp xếp của các acis amin trong chuỗi polypeptid hoặc nhiều chuỗi polypeptid của phân
tử protein. Các liên kết peptit quyết định cấu trúc bậc 1: ví dụ cấu trúc bậc 1 của phân tử
Insulin có 51 axid amin gồm 2 chuỗi, chuỗi A có 21 axit amin và chuối B có 30 axit amin;
trong chuỗi A các gốc cysterin ở vị trí 6 và 11 được nối với nhau bằng liên kết disunfua;
giữa chuỗi A và chuỗi B có 2 liên kết disunfua tạo bởi gốc cysterin ở vị trí 7 và 20 của
chuỗi A với gốc cysterin ở vị trí 7 và 19 của chuỗi B
 Cấu trúc bậc 2: cấu trúc bậc hai của protein biểu thị sự xoắn một cách đều đặn
hoặc sự gấp nếp một cách có chu kì của chuỗi polipeptit trong phân tử Protein, cấu trúc bậc
2 cho các liên kết hiđrô quyết định. Cấu trúc bậc 2 của protein gồm Cấu trúc xoắn alpha và
cấu trúc gấp nếp beta
Cấu trúc bậc 3: cấu trúc bậc 3 là cấu trúc không gian ba chiều của phân tử Protein
trong cấu trúc này có sự liên quan giữa các đoạn xa của cấu trúc bậc 1, cũng như sự liên
quan giữa các nhóm bên với nhau trong không gian 3 chiều. Cấu trúc bậc 3 được quy định
bởi liên kết disunfua liên kết ion và tương tác kị nước. Những protein có cấu trúc bậc 3
điển hình là myosin, trypsin và các chuỗi polipeptit của hemoglobin.
Cấu trúc bậc 4: cấu trúc bậc 4 của protein điều trị sẽ kết hợp của nhiều chuỗi
polipeptit có cấu trúc bậc 3 trong phân tử Protein có từ hai chuỗi pôlipeptit trở lên, các
chuỗi pôlipeptit này đều có cấu trúc bậc 2 và bậc 3 có thể giống nhau hoặc khác nhau về
cấu trúc. Sự tương tác giữa các chuỗi pôlipeptit trong cấu trúc bậc 4 nhà các liên kết hiđrô
liên kết ion và tương tác chịu nước một trong những protein điển hình có cấu trúc bậc 4
là hemoglobin - protein vận chuyển oxy của hồng cầu.
3.4 Tính chất của protein
3.4.1 Tính chất hòa tan
Đa số protein tan trong dung dịch muối loãng các protein dạng sợi điều hòa tan
trong dung dịch muối đậm đặc hơn, trong nước protein tồn tại dưới dạng keo bền vững là
hai yếu tố ố nước áo nước (sự hydrat hóa giữa các phân tử nước bám vào các nhóm ưa
nước của phân tử protein như NH2, COOH) và sự tích điện cùng dấu của các tiểu phân
protein.
Khi tan protein là những chất keo, không có nhiệt độ nóng chảy đặc trưng, tạo áp
suất thẩm thấu.
3.4.2 Sựa kết tủa protein
Khi làm mất một trong hai yếu tố lớp áo nước hoặc sự trung hòa điện tích của tiểu
phân protein thì protein sẽ bị kết tủa
3.4.3. Sự biến tính protein
Protein bị biến tính khi thay đổi hoặc đảo lộn cấu trúc bậc 2 bậc 3 4 và các liên
kết trong phân tử protein bị đứt gãy trừ liên kết peptit. Tính chất lý hóa của protein độ nhớt
độ hòa tan bị thay đổi, hoạt tính sinh học của protein giảm hoặc mất, những nguyên nhân
gây biến tính protein có thể là yếu tố vaatjlys như nhiệt độ cao, áp suất cao, tia tử ngoại,
yếu tố hóa học như axit mạnh kiềm mạnh và muối kim loại nặng.
Sau khi laoij bỏ những nguyên nhân gây biến tính nếu phân tử protein kgoong trở
lại trạng thái ban đầu được gọi là biến tính không thuận nghịch, nếu phân tử protein trở lại
trạng thái ban đầu gọi là biến tính thuận nghịch.
3.5 Chức năng của potein
3.5.1 Chức năng xúc tác
 Các enzym đều có bản chất protein, chúng xúc tác phản ứng hóa học trong tế bào.
Một số hormon có bản chất protein. Thông qua vai trò xúc tác của enzym và hormon,
protein đóng vai trò quan trọng trong chuyển hóa của cơ thể.
3.5.2. Chức năng vận chuyển
Trong máu hemoglobin vận chuyển oxy, tranferin vận chuyển sắt, ceruloplasmin
vận chuyển đồng, albumin và globulin vận chuyển một số hormon, lipoprotein vận chuyển
lipid.
3.5.3. Chức năng dự trữ
Feritin dự trữ sắt.
3.5.4. Chức năng vận động
Một số protein giúp cho tế bào và mô có lực để co rút. Thay đổi hình dạng hoặc
chuyển động. Như sự co cơ được thực hiện chuyển động trượt của hai loại protein sợi là
actin vào myosin – thành phần chủ yếu của cơ xương.
3.5.5 Chức năng bảo vệ
Nhiều protein bảo vệ cho tế bào và mô chống lại sự xâm nhập của chất lạ hoặc
tác nhân có hại. Các globulin miễn dịch hoặc các kháng thể là những protein đặc hiệu được
tổng hợp từ các tế bào lympho ở cơ thể động vật có vai trò nhận biết, kết tủa hoặc trung
hòa những vi khuẩn và các rotein lạ xâm nhập vào cơ thể. Interferom là protein chống lại
sự nhiễm khuẩn và nhiễm virut. Fibrinogen và throbin là những protein của máu có tác
dụng làm đông máu khi thành mạch bị tổn thương.
3.5.6. Chức năng cấu trúc
Nhiều protein đóng vai trò như những sợi chống đỡ hoặc bao phụ, có tác dụng làm
bền vững hoặc bảo vệ cấu trúc sinh học của tế bào. Protein sợi collagen có tính co giãn và
bền vững cao là thành phần chủ yếu của mô gân và sụn. Elastin là protein có cấu trúc co
giãn cao, có nhiều trong dây chằng.
Ngoài những protein có cấu trúc trên, protein đóng vai trò rất quan trọng trong
thành phần cấu tạo tế bào, tạo nên đặc thù cho từng tế bào, từng bào quang dưới tế bào.

3.6. Ứng dụng và ý nghĩa y học

Một số polyamit làm sợi nhân tạo là nylon 6.6 hay capron có công thức chung như
sau:
(-NH-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CO-)n
Trong thiên nhiên, axit amin là thành phần cơ bản của protein và một số kháng sinh.
Protein là những hợp chất polyme tự nhiên, được cấu tạo chủ yếu từ nhiều gốc axit
amin. Ngoài chức năng xây dựng nên cơ thể sống, nhiều protein còn đóng vai trò quan
trọng trong hocmon và các enzym.
Ví dụ: Oxitoxin-hocmon của tuyến hậu yên được cấu tạo bởi 9 gốc axit amin:
 H – Xis – Tir – Ile – Glu – Asp – Xis – Pro – Leu – Gli – NH2
Axit amin tồn tại trong các dịch thủy phân các chất chứa protein như thịt, đậu. khô
lạc…
Nhiều axit amin được dùng làm thuốc chữa bệnh như axit glutamic, metionino….
HOOC-(CH2)4-CH-COOH CH3-S-(CH2)2-CH-COOH
Axit glutamic dùng trong điều trị một số bệnh thần kinh, dạng muối natriglutamat (mì
chính) là một loại gia vị.
Metionino có tác dụng hỗ trợ tế bào gan.