Linia Z formuje rusztowanie i łączy cieńkie filamenty z sąsiednich sarkomerów.

Głównymi
strukturalnymi linii Z są a-aktynina i tytyna. A-aktynina łączy aktynę z sąsiadujących sarkomerów z
linią Z. Dwie izoformy występujące w mięśniach szkieletowych (ACTN2 i ACTN3) są głównymi
komponentami lnii Z. Badanie sprawdzające właściwości kurczliwe ACTN 3 u myszy wykazało
redukcję generowanej siły mięśniowej i większą podatność na uszkodzenia indukowane skurczem
ekscentrycznym. Wskazuje to na ważność tego białka w powtarzalnych silnych skurczach
mięśniowych (Seto 2011).

Meromiozyna tworzy dwie części: lekką (light meromyosin – LMM) i ciężką (heavy meromyosin –
HMM). LMM odpowiada 2/3 łańcucha miozyny, jest odpowiedzialne za samo organizację białek
łańucha lekkiego. HMM podzielone na dwa fragmenty: subfragment 1 (S1) zawierający domenę
ruchową składającą się z głów miozyny i subfragment 2 (S2) korespondujący z pozostałą częścią
długości i stanowiący elastyczne połączenie między S1 a LMM.

Meromiozyna jest podjednostką miozyny. Większość aktywności miozyny jest skupiona wokół
regionu HHM – 1. Tam znajdują się głowy miozynowe wykazujące aktywność ATP-azową i
posiadające ‘’binding sites’’. Determinują one prędkość skurczu mięśniowego podczas rozciągnięcia
mięśnia.

Tytyna (konektyna) – łączy linię Z z liiną M, zapewnia niezbędne napięcie mechaniczne do

przywrócenia sarkomeru do długości spoczynkowej po skurczu. Ta rola związana jest z umiejętnością
tytyny do zwiększania swojej długości podczas bycia eksponowaną na siłę rozciągającą oraz powrotu
do początkowej długości gdy działanie siły ustaje. Zachowuje się jak sprężyna molekularna.
Specyficzne właściwości strukturalne końca N rzutują na sztywność tego białka.

Nebulina – kluczowa w określaniu długości aktyny, zaangażowana w skurcz mięśnia (wykazano że

włókna mięśniowe ze zubożoną zawartością nebuliny generują mniejsze napięcie i wykazują większy
koszt energetyczny skurczu). Ciągnie się od linii Z przez całą długość aktyny. W obwodowych rejonach
linii Z nebulina współdziała z desminą co sugeruje że może być ona jednym z czynników
utrzymujących boczne ułożenie miofibryli – kluczowej wartościdla skoordynowanego i wydajnego
skurczu.

Tropomiozyna – reguluje skurcz mięśiowy poprzez blokowanie miejsc aktywnych miozyny na aktynie.
Zapobiega interakcji miofilamentów podczas spoczynku.

Filamenty pośrednie – poza dwoma liniami trójwymiarowa struktura miofilamentów jest zapewnia
przez zorganizowaną sieć filamentów pośrednich które łączą się z obwodowymi częściami
sarkomerów. Nadają one stabilności mechanicznej sarkomerom formując poprzeczne połączenia
pomiędzy sąsiednimi miofibrylami, łącząc także miofibryle z sarkolemą i jądrem komórkowym.
Najbardziej znanymi filamentami pośrednimi są: wimentyna, synemina, nestyna, synkolina,
skelemina, plektyna i desmina.

Wimentyna – znajduje się między innymi w mięśniach szkieletowych, ma 3 części (centralną helisę,
głowę i ogon). Pełni ważną rolę w kotwiczeniu organelli w cytozolu. Jest połączona z jądrem,
siateczką śródplazmatyczną i mitochondriami. Zapewnia elastyczność i integralność komórce.

Synemina i nestyna – oba białka są połączone z desminą i wimentyną w komórkach mięśniowych.

Synemina jest zlokalizowana na obwodzie linii Z kontaktując z desminą i posiada ‘’binding sites’’ dla
a-aktyniny. Nestyna zanika podczas okresu postnatalnego. Prawdopodobnie asystuje przy łączeniu i
rozłączaniu struktur komórki podczas podziałów komórkowych.
Synkolina – wykazuje wysoką zawartośc w sercu i mięśniach szkieletowych, wspódziała z desminą i
DGC. Synkolina znajduje się na złączu nerwowo mięśniowym, linii Z i sarkolemie. Może być
zaangażowana w organizację filamentów pośrednich i ich połączenia z sarkolemą poprzez DGC.

Skelemina – zlokalizowana w linii M, tam gdzie MYOM 1. Podczas wczesnych stadiów rozwoju
komórki pośredniczy w połączeniu z ECM

Plektyna – łączy filamenty pośrednie z kostamerami, pozwala na połączenie sąsiednich miofibryli do

linii Z i bwodowch sarkomerów do sarkolemy. Poza tym kotwiczy takie organella jak mitochondria i
jądro komórkowe do sieci filamentów pośrednich.

Desmina – główny komponent filamentów pośrednich, jej interakcja z innymi filamentami pośrednimi
zapewnia ciągnącą się sieć pokrywającą cytoszkielet zapewniającą przestrzenną relację pomiędzy
aparatem kurczliwym a innymi organellami. Zapewnia komórce integralność, efektywną transmisję
siły i uczestniczy w sygnalizacji mechanochemicznej. Łączy się również z kostamerami mając wpływ
na organizację i regulację ECM. W komórce mięśnia szkieletowego znajduje się wokół linii Z.

Desmina jest także kluczowa w początkowych stadiach rozwoju komórki definiując strukturę
komórek mięśni i serca. Udowodniono, że utrata desminy powoduje dezorganizację struktury mięśni
szkieletowych, spadek generowanej siły i wydajność jej transferu we włóknie i pomiędzy nimi, co
przekłada się na słabość włókna mięśniowego i jego większą podatność na uszkodzenia.