1. Генетичний (біологічний) код: трилетна структура коду, його властивості.

Таблиця генетичного
коду.
Генети́чний код — певна відповідність між послідовністю нуклеотидів в молекулі ДНК і
послідовністю амінокислот в молекулі білка, яка нею кодується.
Триплетність — три послідовно розміщені нуклеотиди кодують одну з 20 амінокислот,
які разом утворюють триплет, або кодон.
Кожен триплет кодує тільки якусь одну амінокислоту
Властивості біологічного коду:
 Універсальність для всіх біологічних систем;
 Однонаправленість-зчитування інформації зліво направо
 Безперервність-кодони не розділяються між собою, інформація зчитується
безперервно
 Виродженість- кожна амінокислота кодується декількома кодонами
Всім амінокислотам відповідає більше одного кодону(крім метіоніну і триптофану)
 Триплетність-три поряд розміщених нуклеотида.
 Код є таким, що перекривається-після зчитування переміщення враво на 3 нуклеотида

2. Рибосомальна білоксинтезувальна система. Компоненти білоксинтезувальної системи

рибосом.

Етапи біосинтезу білка:

I. Активація і відбір амінокислот:

Відбувається у цитозолі. 20 амінокислот приеднуються ефірним зв’язком до відповідних тРНК

Ферменти аміноцил-тРНК-синтетаза

Аміноцил-тРНК-синтетаза має специфічні ділянки для зв’язування амінокислоти, тРНК і АТФ.

Фермент розпізнає послідовність нуклеотидів у дигідроуридиловій петлі тРНК

 II. Аміноацил-тРНК дифундує до рибосом, на яких біосинтез білка
III. Ініціація

Утворення комплексу між малою субчастинкою рибосоми(40S),

молекулами матричної РНК і ініціаторної аміноацил-тРНК

мРНК+рибосома за рахунок спарювання рРНК з которкою ділянкою на 5’кінці мРНК

Ініціаторною аміноцил-тРНК при синтезі будь якого білка

 У прокаріотів N-формілметіонін-тРНК
 У еукаріотів метіонін-тРНК

Ініціаторна аміноацил-тРНК містить антикодон УАЦ- розпізнає ініціаторний кодон АУГ, взаємодія
певної ділянки тРНК з рибосомою у пептидальному центрі рибосоми, що утворюється після
приєднання великої субчастинки рибосоми(60S).

Також відбувається зв’язування і гідроліз однієї молекули ГТФ/

Крім П-центру в рибосомі є аміноацильний(А) центр(утв. При сполученні 40S і 60S субчастинок)

Ініціація П-центр -- метіонін тРНК

IV.Елонгація

Аміноацил-тРНК приєднується в А-центрі

Відбір і приєднання аміноацил-тРНК з антикодоном, комплементарним кодону мРНК

Зв’зування аміноацил-тРНК в А-центрі за участю білка-фактора елонгації і супроводжується

гідролізом ГТФ.

Між метіоніном(формілмтіоніном) і амінокислотою, що знаходиться в А-центрі утворюється

пептидний зв’язок(метіонін взаємодіє з крабоксильною групою, а аміногрупи-вільна).

Синтез поліпептидного ланцюга не з N-кінця, а у напрямку С-кінця

Реакцію утворення пептидного зв’язку каталізує пептидилтрансфераза(входить до складу 60S

субчастинки рибосоми)

В результаті в П-центрі вільна метіонінова тРНК, а в А-центрі дипептидил-тРНК.

Транслокація

Рибосома переміщується вздовж мРНК у напрямку 3’кінця на один кодон, метіонінова тРНК
вивільняється із комплексу, дипептидил-тРНК в П-центр.

Участь другого фактора елонгації і гідоліз ще однієї молекули ГТФ.

У звільненому А-центрі рибосоми до наступного кодону мРНК приєднується аміноцил-тРНК із

відповідним антикодом, цикл повторюється.

Послідовне нарощення поліпептидного ланцюга по одній амінокислоті до порядку кодонів мРНК.

Витрачається 1 молекула АТФ(активація) або 4 високоенергічні зв’язки, 2 молекули ГТФ(елонгація)

Процес елонгації продовжується до тих пір поки в А-центр не потрапив термінальний кодон
мРНК( УАА,УАГ,УГА)-сигнали закінцення синтезу поліпептидного ланцюга. Розпізнаються
специфічними білками-факторами термінації
За допомогою специфічних білків-факторів термінації відбувється гідрролітичне відщеплення
синтезованого поліпептиду від кінцевої тРНК, звільнення його а також кінцеву тРНК і мРНК від
рибосоми, дисоціація рибосоми на субидиниці.

5. Посттрансляційна модифікація пептидних ланцюгів. Молекулярні механізми контролю

трансляції на прикладі біосинтезу глобуліну

Посттрансляційна модифікація пептидних ланцюгів-хімічна модифікація білка після його

трансляції. Це одна з останніх стадій процесу біосинтезу білків для більшості білків.
Посттрансляційна модифікація:
1. Утворення дисульфідних зв’язків між залишками цистеїну
2. Відщеплення одного чи декількох амінокислотних залишків з кінця поліпептидного
ланцюга(метіоніну)
3. Розщеплення певних пептидних зв’язків у молекулі білка-попередника і видалення
фрагмента ланцюга(проінсулін в інсулін)
4. Хімічна модифікація певних амінокислотних залишків(фосфорилювання,
метилювання)
5. Приєднання постетичних груп чи кофакторів(гему, біотину, іонів металів)
6. Утв. Олігомерних білків із декількох поліпептидних ланцюгів, мономерів.
Посттрансляційні модифікації приводять до утворення біологічно активної структури білка.
6.Інгібітори синтезу білків
Стрептоміцин зв’язується з 30S-субчастинкою рибосом прокаріотів, порушує її структуру і
зумовлює помилку при розпізнаванні кодону антикодоном.
Тетрациклін гальмує стадію елонгації блокуючи зв’язування аміноацил-тРНК в А-центрі
рибосом.
Левоміцетин(хлорамфенікол) інгібує активність пептидилтрансферази 50S-субчастинок
прокаріотів.
Циклогексамід інгібує активність пептидилтрансферази 60S-субчастинок прокаріотів.
Пуроміцин перериває елонгацію поліпептидного ланцюга у прокаріотів і еукаріотів.
Пуроміцин подібний до кінцевого аміноациладенілату в складі аміноацил-тРНК(пептидний
ланцюг переноситься на пуроміцин замість аміноацилу-тРНК).
Еритроміцин зв’язується з 50S-субчастинкою рибосом і блокує стадію транслокації
Специфічно гальмує синтез білків у еукаріотів дифтерійний токсин білкової природи.
Білок розщеплюється протеолітичним ферментом на дві частини(фермент АДФ
рибозилтрансфераза, що каталізує перенесення рибозильного залишку з НАД на фактор
елонгації 2—інактивація фактора зупиняє процес трансляції).