Nutrició Humana i Dietètica i Fisioteràpia

Biologia

Martina Garcés Xarau

Marta Llovera Tomàs
2022-2023
Índex
1 LA CÈL·LULA COM A UNITAT ESTRUCTURAL I FUNCIONAL DEL COS
HUMÀ .................................................................................................................................. 1
1.1 CONCEPTE DE CÈL·LULA......................................................................... 1
1.2 CARACTERISTIQUES DE LES CÈL·LULES.......................................... 1
1.2.1 CARACTERÍSTIQUES ESTRUCTURALS ............................................... 1
1.2.2 CARACTERÍSTIQUES DIFERENCIALS I FUNCIONALS .................. 2
1.3 CLASSIFICACIÓ DELS ÉSSERS VIUS .................................................... 2
1.4 DIVERSITAT CEL·LULAR: MIDA, FORMA I FUNCIÓ ..................... 5
1.4.1 ELS VIRUS ....................................................................................................... 5
1.5 DESCOBRIMENT I CONEIXEMENT HISTÒRIC DE LES
CÈL·LULES ..................................................................................................... 7
1.6 ELS PRINCIPIS DE LA TEORIA CEL·LULAR ...................................... 8
2 L’ENTORN CEL·LULAR. LA MATRIU EXTRACEL·LULAR (MEC) ...... 15
2.1 COMPOSICIÓ MOLECULAR DE LA MEC .......................................... 16
2.1.1 FUNCIONS DELS FIBROBLASTS ......................................................... 17
2.2 PROTEÏNES ESTRUCTURALS .............................................................. 18
2.2.1 COL·LAGEN.................................................................................................. 18
2.2.2 ELASTINA..................................................................................................... 22
2.3 PROTEÏNES ADHESIVES........................................................................ 22
2.3.1 PROTEÏNES ADHESIVES. FIBRONECTINA ..................................... 22
2.3.2 PROTEÏNES ADHESIVES. LAMININA ............................................... 24
2.4 POLISACÀRIDS .......................................................................................... 26
2.4.1 GLICOSILAMINOGLICANS (GAGs) ..................................................... 26
2.4.2 PROTEOGLICANS ...................................................................................... 28
3 BIOMEMBRANES ................................................................................................. 30
3.1 MEMBRANA PLASMÀTICA ................................................................... 31
3.2 MODEL DEL MOSAIC FLUID: ESTRUCTURA MEMBRANA ...... 32
3.3 BICAPA LIPIDICA...................................................................................... 33
3.3.1 ELS FOSFOLIPIDS I ESTRUCTURA DELS FOSFOGLICERIDS .. 33
 3.3.2 ESFINGOLÍPIDS I ELS SEUS DERIVATS ........................................... 34
3.3.3 GLICOLÍPIDS ............................................................................................... 35
3.3.4 COLESTEROL .............................................................................................. 35
3.4 PROPIETATS DE LES MEMBRANES .................................................... 2
3.4.1 FLUIDESA DE LES BIOMEMBRANES ................................................... 3
3.5 PROTEÏNES DE MEMBRANA .................................................................. 5
3.6 GLICOCÀLIX O COBERTA CEL·LULAR ............................................. 10
4 MEMBRANA CEL·LULAR: ASPECTES FUNCIONALS ............................. 15
4.1 TRANSPORT ACTIU ................................................................................. 18
4.2 TRANSPORT PASSIU ............................................................................... 18
4.3 CANALS ......................................................................................................... 21
4.3.1 CANALS DEPENDENTS DE LLIGAND ............................................... 22
4.3.2 CANALS DEPENDENTS DE VOLTATGE ........................................... 23
4.3.3 CANALS ACTIVATS MECÀNICAMENT ............................................. 24
4.4 TRANSPORTADORS................................................................................. 25
4.4.1 UNIPORTADORS. GLUT1 ....................................................................... 25
4.4.2 TRANSPORTADORS ACTIUS PRIMARIS.......................................... 26
4.4.3 TRANSPORT ACTIU SECUNDARI ....................................................... 26
4.4.4 ÒSMOSI ......................................................................................................... 32
4.5 ADEHSIÓ CEL·LULAR ............................................................................. 33
4.5.1 UNIONS D’OCLUSIÓ O HERMÈTIQUES ............................................ 38
4.5.2 UNIONS D’ANCLATGE ............................................................................ 38
4.5.3 UNIONS DE COMUNICACIÓ .................................................................. 41
5 EL CITOPLASMA COM A LLOC DE RESERVA ENERGETICA .............. 45
5.1 INCLUSIONS CITOSOLIQUES ............................................................... 46
5.1.1 GRÀNULS DE GLICOGEN ....................................................................... 46
5.1.2 GOTES LIPÍDIQUES .................................................................................. 54
5.2 COMPLEXES PROTEICS ......................................................................... 55
5.2.1 EL PROTEOSOMA ..................................................................................... 55
5.2.2 EL RIBOSOMA ............................................................................................ 58
6 EL MITOCONDRI .................................................................................................. 60
7 INTERACCIÓ DE LES CÈL·LULES AMB EL SEU ENTORN .................... 73
7.1 TIPUS DE SENYALITZACIÓ .................................................................. 75
7.2 TIPUS DE RECEPTORS ........................................................................... 78
7.2.1 SENYALITZACIÓ A TRAVÉS DE CANALS IÒNICS REGULATS
PER LLIGAND ........................................................................................................ 82
7.2.2 RECEPTORS ACOPLATS A PROTEINES G ....................................... 83
7.2.3 RECEPTORS DE SUPERFICIE ASSOCIATS A UNA ACTIVITAT
ENZIMATICA .......................................................................................................... 86
8 SISTEMA ENDOMEMBRANÓS I VIA SECRETORA, SECRECIÓ
CEL·LULAR I DIGESTIÓ INTRACEL·LULAR ...................................................... 89
8.1 RETICLE ENDOPLASMÀTIC ................................................................. 92
8.1.1 RER: SÍNTESI DE PROTEÏNES ........................................................... 94
8.1.2 RER: MODIFICACIÓ DE PROTEÏNES ............................................. 97
8.1.3 RER: TRANSPORT DE PROTEÏNES ................................................ 98
8.1.4 RELL: BIOSÍNTESI DE LÍPIDS ............................................................ 98
8.1.5 RELL: DETOXIFICACIÓ........................................................................... 99
8.1.6 RELL: DEGRADACIÓ DE GLUCOGEN ..............................................100
8.1.7 RELL: REGULACIÓ CALCI INTRACELULAR .................................100
8.2 APARELL O COMPLEX DE GOLGI ....................................................101
8.2.1 FUNCIONS DE L’AG: SÍNTESI DE CARBOHIDRATS ..................102
8.2.2 FUNCIONS DE L’AG: DISTRIBUCIÓ DE PROTEÏNES.................103
8.3 LISOSOMA..................................................................................................110
11 CITOESQUELET ..................................................................................................112
11.1 FILAMENTS ...............................................................................................113
11.1.1 MICROTUBULS ......................................................................................114
11.1.2 MICROFILAMENTS O FILAMENTS D’ACTINA .........................119
11.1.3 FILAMENTS INTERMEDIS ................................................................126
12 MOVIMENT I CITOESQUELET ......................................................................129
13 EL NUCLI ...............................................................................................................134
1 LA CÈL·LULA COM A UNITAT ESTRUCTURAL I
FUNCIONAL DEL COS HUMÀ

1.1 CONCEPTE DE CÈL·LULA

Les cèl·lules són unitats petites envoltades de membrana que contenen
en el seu interior una solució aquosa (citosol) amb una alta concentració
de molècules químiques diverses i que tenen la extraordinària capacitat
de reproduir-se.
La cèl·lula és la unitat
estructural i funcional dels
éssers vius.
La cèl·lula pot definir-se
com la part més simple de
la matèria viva capaç de
realitzar totes les activitats
necessàries per la vida.

1.2 CARACTERISTIQUES DE LES CÈL·LULES

1.2.1 CARACTERÍSTIQUES ESTRUCTURALS
• Membrana cel·lular que separa i comunica amb l’exterior.
• Genoma (DNA), material hereditari que conté els gens i les
instruccions per al funcionament de la cèl·lula.
• RNA que expressa la informació continguda en el DNA.
• Proteïnes que fan funcionar la maquinària cel·lular.
• Citoplasma, medi hidrosalí en el qual es troben immersos els
orgànuls i una gran varietat de biomolècules.
1.2.2 CARACTERÍSTIQUES DIFERENCIALS I FUNCIONALS
Característiques que permeten diferenciar les cèl·lules dels sistemes
químics no vius (p.e. un virus):
1. Tenir una organització precisa.
2. Dur a terme una varietat de reaccions químiques que denominem
metabolisme.
3. Tenir capacitat de mantenir un medi intern apropiat tot i els canvis
que tenen lloc en el medi extern, procés anomenat homeòstasi.
4. Capacitat de moviment.
5. Capacitat de resposta a estímuls físics, químics, etc.
6. Creixement.
7. Reproducció.
8. Herència. És capaç de transferir el material genètic a les cèl·lules
descendents.
9. Adaptació als canvis de l’ambient (p.e. Tº).

1.3 CLASSIFICACIÓ DELS ÉSSERS VIUS

SEGONS EL NÚMERO DE CÈL·LULES
Unicel·lulars: cèl·lules multifuncionals capaces de sobreviure de
manera més o menys independent d’altres cèl·lules. P.e. bacteris.
Colonials: formats per múltiples cèl·lules similars que s’agrupen entre
elles per viure juntes, cooperant entre elles, però mantenint la
individualitat. P.e. algues.
Pluricel·lulars: comunitats de cèl·lules especialitzades en diferents
funcions que actuen de manera coordinada gràcies a l’existència d’un
complex sistema de senyalització intercel·lular. L’ésser humà és un
organisme pluricel·lular format per uns 220 tipus de cèl·lules diferents.
P.e. animals, plantes, etc.
SEGONS LA COMPLEXITAT ESTRUCTURAL
Existeixen dos tipus bàsics de cèl·lules: procariotes i eucariotes
o Procariotes: Són cèl·lules estructuralment simples. Contenen el
material genètic dispers en el citoplasma. Només es troben formant
éssers unicel·lulars o colonials. Són procariotes tots els organismes
que s’inclouen dins dels dominis Archaea i Eubacteria.

o Eucariotes: Són cèl·lules estructuralment més complexes amb nucli

i orgànuls envoltats de membrana. Existeixen organismes
eucariotes unicel·lulars, però també n’hi ha de colonials i
pluricel·lulars. Són eucariotes tots els organismes que s’inclouen
dins del domini Eukarya.
CÈL·LULES EUCARIOTES
Les cèl·lules eucariotes estan formades per diferents orgànuls que
desenvolupen diverses funcions:

1. Nuclèol 8. Reticle endoplasmàtic llis

2. Nucli cel·lular 9. Mitocondri
3. Ribosoma 10. Vacuola
4. Vesícules 11. Citoplasma
5. Reticle endoplasmàtic rugós 12. Lisosoma
6. Aparell de Golgi: on maduren 13. Centríol: Dirigeixen el
les proteïnes. Es formen moviment dels filaments del
glucolípids. Segregació citoesquelet i els microtúbuls,
dirigida de les proteïnes encarregats de separar els
distribuïdes en vesícules de cromosomes durant la mitosi i la
transport. meiosi.
7. Microtúbuls
Específics de les cèl·lules vegetals:
 1. Cloroplast
2. Paret cel·lular

1.4 DIVERSITAT CEL·LULAR: MIDA, FORMA I FUNCIÓ

ORGANISMES PROCARIOTES
Tot i que els organismes procariotes són estructuralment simples,
metabòlicament són molt diversos i això els proporciona una gran
capacitat d’adaptació a ambients molt diferents.
TOTES LES CÈL·LULES SÓN MOLT DIFERENTS EN QUANT A MIDA,
MORFOLOGIA I FUNCIÓ.

1.4.1 ELS VIRUS

• No tenen metabolisme
propi, no produeixen
energia.
• Material genètic propi.
• No tenen maquinària
molecular per
interpretar material
genètic.
• No tenen vida pròpia.
• Les proteïnes que hi ha
a la membrana dels
virus serveixen per
detectar la cèl·lula
hoste.
LES CÈL·LULES SÓN MOLT
SIMILARS PEL QUE FA A LA
SEVA COMPOSICIÓ QUÍMICA
Totes les cèl·lules actuals han
evolucionat a partir d’un
ancestre comú. A partir d’un
LUCA (organisme original
primitiu) va esdevenir una
arqueà i una bacteria, i aquests
van donar lloc a una cèl·lula
eucariota.

*LUCA: Last Universal Common Ancestror

1.5 DESCOBRIMENT I CONEIXEMENT HISTÒRIC DE LES
CÈL·LULES
El 1665 Robert Hooke va publicar els resultats de les seves observacions
sobre teixits vegetals com el suro, realitzades amb un microscopi de 50
augments construït per ell mateix. Aquest investigador va ser el primer
en veure que en aquells teixits hi havia unes unitats que es repetien
com les cel·les d’un panell a les quals va anomenar cèl·lules (prové del
llatí i vol dir: petit compartiment). Però Hooke només va poder observar
cèl·lules mortes fet pel qual no va poder descriure les estructures del seu
interior.
A partir d’aquest descobriment, altres investigadors van observar el nucli
cel·lular, el citoplasma, els mitocondris...
Segle XIX: El botànic Schleiden i el zoòleg-fisiòleg Schawnn van
concretar la declaració formal dels postulats de la Teoria Cel·lular.
• La cèl·lula és la unitat estructural i funcional dels éssers vius.
• Tots els organismes (animals i vegetals) estan formats per cèl·lules.
No obstant, encara faltava per resoldre quin era l’origen de les cèl·lules.
Louis Pasteur (1860): va acabar amb la idea de la generació
espontània (aquesta teoria diu que la vida sorgeix de manera espontània
a partir de la matèria inerta).
Fleming va descriure el comportament dels cromosomes durant la
mitosi en cèl·lules animals.
Rudolf Virchow: “Omnis cellula e cellula” (tota cèl·lula prové d’una
altra cèl·lula).
1.6 ELS PRINCIPIS DE LA TEORIA CEL·LULAR
1. Tots els éssers vius estan formats per una o més cèl·lules.
2. Totes les cèl·lules provenen de cèl·lules pre-exisistents.
3. Totes les funcions vitals dels organismes tenen lloc a l’interior de les
cèl·lules.
4. Les cèl·lules contenen la informació hereditària necessària per la
regulació de les funcions cel·lulars i per la transmissió de la
informació a les següents generacions de cèl·lules.
LA CÈL·LULA ÉS LA UNITAT VITAL, MORFOLÒGICA, FISIOLÒGICA I
GENÈTICA DELS ÉSSERS VIUS!
La invenció del microscopi electrònic (Erns Ruska, 1930) va permetre
descobrir que existien dos tipus d’organització cel·lular: el procariota i
l’eucariota.
ORGANISMES QUE S’UTILITZEN EN LA INVESTIGACIÓ
Biòlegs cel·lulars i moleculars investiguen en un petit nombre (6, 1
procariota + 5 eucariota) d’organismes per tenir un marc on comprendre
els processos bàsics que comparteixen la majoria d’organismes, en
especial els humans.
a. Escherichia coli: Mecanismes replicació, transcripció i traducció.
b. Saccharomyces cerevisae: Identificació de gens. Moltes prot
homòlogues a les humanes.
c. Arabidopsis thaliana: Planta petita i de generació ràpida.
d. Caenorhabditis elegans: Fàcil cultiu i maneig anàlisi genètic, petit.
e. Drosophila melanogaster: petit, però complex. Genètica i
desenvolupament.
f. Mus musculus: mamífer, fàcil criar.
MIDES AMPRADES EN L’ESTUDI DE LES CÈL·LULES
HI HA ALGUNA RELACIÓ ENTRE LES MALALTIES I LES CÈL·LULES?
CÀNCER: Cèl·lules descontrolades que poden estar dividint-se
contínuament i que poden migrar i establir-se en regions del cos que no
són la seva ubicació natural.
DIARREA: Es desregula el transport de ions en les cèl·lules de l’epiteli
intestinal, fet que comporta una pèrdua d’aigua del cos a través de
l’intestí.
PARKINSON: Mort cèl·lules substancia nigra (regió cervell) que
produeixen dopamina, un neurotransmissor fonamental per regular
neurones implicades en la coordinació de moviment.
GRIP: Alteració funcions cel·lulars causada pel virus influença (grip) que
afecta principalment a vies respiratòries .
DE QUÈ ESTAN FORMADES LES ESTRUCTURES DE LA CÈL·LULA?
Qualsevol estructura cel·lular resulta de la combinació de biomolècules.
SÓN TOTES IGUALS LES CÈL·LULES DEL NOSTRE COS?
• En els organismes pluricel·lulars existeixen diferent tipus de
cèl·lules.
• Existeix una estreta correlació entre la funció i la forma de les
cèl·lules “La cèl·lula és la unitat estructural i funcional del nostre
cos”

QUÈ SÓN LES CÈL·LULES MARE?

DIFERENCIACIÓ CEL·LULAR
Les cèl·lules mare tenen la capacitat d’autorenovar-se de manera
indefinida. Aquestes poden donar lloc a qualsevol tipus de teixit. P.e. el
zigot.
Els diferents tipus de cèl·lula del nostre cos tenen el mateix DNA i gens,
però a nivell d’expressió son diferents, és a dir, cadascuna expressa gens
diferents i això fa que les cèl·lules siguin molt diferents fenotípicament.
Hi ha una estreta correlació entre la funció i la forma cel·lular: Les
cèl·lules de l’intestí han de transportar, les cèl·lules neurolas han de fer
sinapsis, les musculars s’han de moure, els adipòcits han de reservar
energia.

Les cèl·lules mare tenen la capacitat de dividir-se indefinidament i

donaran lloc a altres cèl·lules que seran capaces de diferenciar-se
(expressen diferents gens i per aquesta raó fenotípicament sorgeixen
diferents físics i funcions).
Això permet la diferenciació entre diferents teixits (nerviós, epitelial,
connectiu i muscular).
UTILITZACIÓ DE CÈL·LULES MARES EN LA TERÀPIA DE LA LEUCÈMIA.
• Primer destrucció cèl·lules del moll de l'ós mitjançant quimioteràpia
o radioteràpia
• Extracció de cèl·lules del moll de l’ós d’un donant, cordó umbilical o
d’altres
• Transplantament al receptor.
2 L’ENTORN CEL·LULAR. LA MATRIU
EXTRACEL·LULAR (MEC)
És l’entorn en el que es troben les cèl·lules amb composició diversa.
✓ Important per moltes funcions:
o Suport i anclatge
o Separació teixits
o Regulació comunicació intercel·lular
✓ Essencial per diversos processos:
o Proliferació cel·lular
o Wound healing & fibrosis (acumulació de teixits cicatritzants).
Importància de la MEC en la dinàmica de la invasió tumoral i la metàstasi.
A l’hora d’expandir-se els tumors segreguen enzims per degradar les
matrius extracel·lulars per poder viatjar i envair un altre òrgan.

MICROSCOPIS ELECTRONICS
N’hi ha de dos tipus: Microscopi electrònic de transmissió / de rastreig

2.1 COMPOSICIÓ MOLECULAR DE LA MEC

La substància fonamental amorfa també són polisacàrids i col·lagen.

La proporció en la qual es presenten els diferents components dona lloc
als diferents tipus de matriu extracel·lular:
• TENDONS: Abundància de proteïnes fibroses
• CARTÍLAG: Abundància de polisacàrids
• ÓS: Matriu endurida degut al dipòsit de cristalls de fosfat de calci
• LÀMINA BASAL: La seva estructura laminar es deu a la presència de
components específics.
El fibroblast és la cèl·lula que trobem en els teixits connectius, és la seva
unitat bàsica. En funció del lloc on es troben (és a dir, en funció del tipus
de teixit connectiu) reben noms diferents. Els fibroblasts sintetitzen
components de la matriu extracel·lular. Podem trobar osteoblasts (com a
cèl·lula bàsica dels ossos) condroblasts (del cartílag). Tots fan les
mateixes funcions: sintetitzar els elements de la MEC i mantenir la seva
integritat.

2.1.1 FUNCIONS DELS FIBROBLASTS

• Mantenir integritat de la matriu extracel·lular
• Síntesi de Col·lagen
• Glicosaminoglicans
• Fibres elàstiques
• Glicoproteïnes
La matriu extracel·lular també serveix com a dipòsit de factors de
creixement i això el que fa es reduir el temps de resposta de les cèl·lules.
Si la cèl·lula no té el factor sintetitzat, tardaria més temps, però si allò ja
ho te a la matriu, llavors el procés que s’hagi de dur a terme anirà mes
ràpid.
2.2 PROTEÏNES ESTRUCTURALS
2.2.1 COL·LAGEN
La cadena d’aminoàcids del col·lagen és rica en prolina i glicina. Sempre
trobarem: glicina- aminoàcid – aminoàcid. La glicina facilita
l’empaquetament d’aa. Això vol dir que 1 de cada 3 aminoàcids és glicina.
Les molècules de col·lagen s’ajunten i formen fibril·les i moltes fibril·les
s’ajunten i formen fibres. El col·lagen és la proteïna més abundant del cos.

El col·lagen el trobem en el teixit connectiu i per tant és la proteïna més

abundant del cos. Una de les aplicacions del col·lagen és en la formació
de gelatines.
La cadena vermella és una cadena de col·lagen simple, la glicina i la
prolina és el que permet aquesta triple hèlix de la dreta (3 cadenes
d’aminoàcids -col·lagen-). Sense la prolina l’hèlix no s’estabilitzaria, i
sense la glicina no s’empaquetarien. Parlo de la imatge de la pàg. Anterior.

1. 2.

3. .4

5.
1. Mol·lècula 2. Agrupació 3. Fibrila 4. Aspecte estriat 5. Fibra
de de de de les fibriles de de
tropocolage molecules colagen colagen colagen
n de colagen

Hi ha molts tipus de col·lagen. El col·lagen tipus 1 s’associa en forma de

fibra i el col·lagen tipus 4 i 7 s’associen formant xarxes.
SÍNTESI DE LES FIBRES DE COL·LAGEN
Té lloc tan a dins com a fora de la cèl·lula (la part final passa fora, ja que
el col·lagen el volem a la MEC!). El RNA es troba al citoplasma. La síntesi
comença amb els ribosomes a través de la transcripció i la traducció per
donar lloc als aminoàcids. Segueix en el reticle endoplasmàtic i
posteriorment a l’aparell de golgi.
Primer de tot hi ha una seqüència proteica (cadena alfa) enganxada a la
membrana del reticle endoplasmàtic feta pel ribosoma. També hi ha una
seqüència senyal que ha portat la proteïna cap al R.E. Aquesta seqüència
proteica entra al reticle i comencen les modificacions postraduccionals
MODIFICACIONS POSTRADUCCIONALS PAS A PAS
2. Hidroxilació de les lisines i prolines (addició d’un grup OH).
3. Glicosilació de les hidroxilisines. Addició d’un carbohidrat (CH2O).
4. Les tres cadenes pro-α (alfa) es poden autoensamblar i formar la
triple hèlix de procolagen. Això es dona al reticle i a l’aparell de golgi.
5. Formació de la triple hèlix de procol·lagen.
6. Hi ha una part que té lloc en el medi extracel·lular. Es fa la secreció
de la molècula: La molècula es posa en una vesícula de secreció i
s’exporta cap a l’exterior de la cèl·lula
7. Hidròlisi dels extrems de la cadena anomenats pro pèptids, aquest
era important per a l’ensablatge de les cadenes de colàgen i la síntesi
de la triple hèlix, però amb prolases s’hidrolitza a posteriori per
tenir la molècula madura de tropocol·lagen.
8. Fora de la cèl·lula es forma la fibrilla de col·lagen amb la unió
covalent entre molècules de topocol·lagen. L’aspecte és estriat.
9. Finalment s’associen moltes fibril·les de col·lagen i formen la fibra
de col·lagen.
2.2.2 ELASTINA
La trobem en la matriu extracel·lular. És el component principal de les
fibres elàstiques. S’uneixen mitjançant enllaços covalents i permeten que
la matriu en la qual es troben es pugui estirar i contraure.
ESTRUCTURA MOLECULAR
• Component principal: elastina.
• Proteïna altament hidrofòbica
d’uns 750aa.
• Rica en glicina i prolina no
glicosilada (no hi ha
modificacions
postraduccionals tal com n’hi
ha en el col·lagen).
• Unides per enllaços covalents
• Donen elasticitat a teixits com
la pell, els vasos sanguinis o
pulmons

2.3 PROTEÏNES ADHESIVES

2.3.1 PROTEÏNES ADHESIVES. FIBRONECTINA
Dominis (regió de la molècula que té una funció determinada) funcionals
separats per regions flexibles de cadenes polipeptídiques (no
idèntiques). Cada cadena té uns 2500aa (5-6 dominis).
La seqüència RGD és molt important perquè la cèl·lula interaccioni amb
la matriu. La Arg, la Gly i la Asp són els tres aminoàcids importants per
realitzar-ho.
LÀMINA BASAL
• És una especialització de la MEC
• Fina, resistent i flexible.
• Formada per Col·lagen IV i
Laminina.
• La podem trobar a la base dels
epitelis, recobrint cel musculars,
en el ronyó, i sota el tx epitelial.

FUNCIONS:
• Polaritat. Per col·locar bé les cèl·lules.
• Metabolisme.
• Supervivència cel·lular.
• Proliferació cel·lular.
• Diferenciació cel·lular.
• Guia en la migració.
2.3.2 PROTEÏNES ADHESIVES. LAMININA
ESTRUCTURA MOLECULAR
• Forma part de la lamina basal.
• Proteïna gran i flexible.
• Tres cadenes polipept α β i γ (1500aà).
Forma una creu.
• Ponts disulfur entre les 3 cadenes.
• 45 isoformes diferents de laminina (vol dir
que en podem trobar de molts tipus).
• Es poden trobar en bases dels epitelis, al voltant de les cèl·lules
musculars i al voltant de les cèl·lules endotelials:
MODEL DE L’ESTRUCTURA MOLECULAR DE LA LÀMINA
BASAL:
Interaccions específiques entre laminina, col·lagen IV,
nidogen i perlecan. Aquests es troben en la lamina basal i
interaccionen amb la laminina i el col·lagen.
En la imatge, la base representa la membrana plasmàtica i els
elements colorits representen l’estructura molecular de la
làmina basal (No ho hem de saber).
2.4 POLISACÀRIDS
2.4.1 GLICOSILAMINOGLICANS (GAGs)
ESTRUCTURA MOLECULAR
Formats per unitats repetitives de disacàrids sense ramificar on un dels
sucres és una hexosamina (N- acetilglucosamina o N-
acetilgalactosamina) i l'altre és un àcid urònic (sucre carboxilat, o una
hexosa). A més estan sulfatats (ió sulfat). Càrrega negativa.
El dermansulfat i el hidrulà són dos exemples d’aquests peptidoglicans.
Les càrregues negatives (perquè tenen molts sulfats) fan que les
molècules siguin més hidrofíliques i això ens interessa per al
manteniment de la viscositat del MEC.
FUNCIONS:
• Molècules ↑ hidrofíliques, gràcies a les càrregues negatives (perquè
tenen molts sulfats).
• Manteniment viscositat MEC.
• Turgència teixits, manté la forma.
• Hidratació entorn

Dermatansulfat
Hialurònic
2.4.2 PROTEOGLICANS
ESTRUCTURA MOLECULAR
• Cadenes de GAGs units a un centre proteic.
• Mantenir entorn cel·lular
hidratat.
• Filtració selectiva entre
compartiments.
• Facilitar migració cel·lular
• Resistència a la comprensió a
les articulacions
• Emmagatzemar hormones i
factors de creixement

UNIÓ DE LES CADENES DE GAG A LA CADENA POLIPEPTÍDICA D’UN

PROTEOGLICÀ
• Unions covalents.
• Enllaç tetrasacàrid entre el GAG i el core.
• Punt unió → Ser (Ser-Gly-X-Gly)
• Cadenes llargues i carregades negativament.
• La unió entre el centre proteic i el GAG es dona amb una serina.
• Per tal que es pugui unir la serina amb el GAG, hi ha d’haver un
tetrasacarid.
MEDICINA REGENERATIVA. Importància de la MEC
3 BIOMEMBRANES
MEMBRANES CEL·LULARS
• Les membranes són un component comú a tots els éssers vius.
• Envolten les cèl·lules i separen el contingut cel·lular de l’entorn
exterior.
• Les membranes també formen espais especials, o compartiments,
dins del citoplasma que separen determinats processos cel·lulars
(en el medi extracel·lular, en el citoplasma o en orgànuls).
• Sense membranes, la vida com la coneixem no existiria.
LA MEMBRANA PLASMÀTICA és la que separa la cèl·lula de
l’entorn. També rep el nom de membrana cel·lular.
LES ENDOMEMBRANES són les que separen els diferents orgànuls .

3.1 MEMBRANA PLASMÀTICA

Totes les cèl·lules dels organismes vius estan envoltades per una
membrana. Controla el bescanvi de molècules com nutrients i residus
entre la cèl·lula i el seu entorn, donat que té permeabilitat selectiva, és a
dir, no pot entrar qualsevol tipus de molècula.
A més té altres funcions importants:
1. Senyalització cel·lular: A la membrana es troben proteïnes
transmembrana que tenen factors d’unió a factors de creixement,
hormones, etc. Són receptors implicats en la resposta d’estímuls.
2. Reconeixement cel·lular (per altres cèl·lules, hormones o
anticossos)
3. Permet reaccions biològiques que requereixen un entorn
hidrofòbic (reaccions associades a membrana)
3.2 MODEL
DEL MOSAIC FLUID: ESTRUCTURA
MEMBRANA
Aquests dos senyors (Singer and Nicolson, 1972) van dir que la
membrana estava formada per carbohidrats, proteïnes i bicapa lipídica.

COMPOSICIÓ DE LA MEMBRANA PLASMATICA

3.3 BICAPA LIPIDICA
Molècules amfipàtiques (part polar formada per glicerol, fosfat i grup
polar i part apolar formada per àcids grassos). Els fosfolípids en un
entorn aquós tendeixen a formar micel·les o bé bicapes en funció de la
seva estructura Quan es forma una bicapa lipídica, aquesta tendeix a
tancar-se formant una vesícula o liposoma.

3.3.1 ELS FOSFOLIPIDS I ESTRUCTURA DELS

FOSFOGLICERIDS
Els lípids més abundants de la membrana són els fosfolípids.
• Formen espontàniament pel·lícules fines a
la superfície de l’aigua.
• Són molècules amfipàtiques amb un cap
hidrofílic i dos cues hidrofòbiques.
• Es poden moure a través de la membrana.
• El grau d’insaturació dels àcids grassos de choline
les cues és variable.
• Un major grau d’insaturació es correspon
amb una major fluïdesa de la membrana a
temperatures més baixes.
• Els fosfolípids es poden moure per la
membrana a partir de dos moviments.
 • ESTRUCTURA: 2 àcids grassos, glicerol, fosfat i grup polar i enllaç
fosfodièster.
Poden tenir una forma més cilíndrica o més cònica (quan es formen
miscel·les -vesícules-) segons el medi on es troben i a causa de la seva
qualitat hidròfoba (imatge de la pàgina anterior).

3.3.2 ESFINGOLÍPIDS I ELS SEUS DERIVATS

Els esfingolípids són diferents que els fosfoglicèrids. Aquests estan
formats per una ceramida (l’esfingosina unida a un àcid gras), unida al
grup polar (color blau de sobre, un glúcid). L’esfingolípid no té glicerina.

La fosfatidiletarnolamina és coneguda també com a cefalina perquè es

troba en les cèl·lules nervioses. Tot i això, els esfingolípids també són
molt abundants en les membranes neuronals.
ALTRES LÍPIDS DE MEMBRANA

3.3.3 GLICOLÍPIDS
• Derivats de l’esfingosina unida a un
glúcid senzill (cerebròsids) o
complex (gangliòsids, a partir de
15 monosacàrids).
• Presents només en la monocapa
externa de la membrana.
• Contribueixen a la formació del
glicocàlix.
• Són importants per reaccions de
reconeixement, per això els trobem
fora.
• Glicolípids senzills – cerebròsids
• Glicolípids més complexos sempre tenen una molècula d’àcid siàlic
que aporta carrega negativa-
gangliòsids
• Es troben únicament en la cara
externa de la membrana
plasmàtica, mai a la cara interna.

3.3.4 COLESTEROL
• Estructura en anell plana (esteroide).
• S’insereix entre les molècules de fosfolípids.
• Disminueix la fluïdesa de les membranes.
• Confereix rigidesa a la membrana, tot i que si tenim canvis de
temperatura pot fer augmentar la fluïdesa de la membrana.
• Absent en les membranes de les cèl·lules procariotes.
FUNCIÓ:
El colesterol és una molècula d’estructura molt rígida que s’intercala
entre els fosfolípids, reduint la mobilitat de les cues apolars:
o Ajuda a compactar les cues d’àcids grassos mantenint un
estat ordenat però fluid.
o Redueix la permeabilitat.
ELS FOSFOLÍPIDS I GLICOLÍPIDS CONTENEN DIFERENTS TIPUS
D’ÀCIDS GRASSOS
• Els àcids grassos més saturats tendeixen a formar micel·les (els
fosfolípids formen com cons).
• Els àcids grassos amb més dobles enllaços (insaturats) s’associen en
forma de bicapa.
Cal tenir clar quins tipus d’àcids grassos es crearan segons les condicions
ambientals (ja ho treballarem), en relació a la quantitat de dobles
enllaços i l’allargada de la cadena:
DIFUSIÓ LATERAL DELS LÍPIDS
• És el mes comú i són moviments
ràpids per la membrana: Difusió
ràpida dels lípids dins de la
mateixa cara de la membrana.
• El moviment es restringeix per
les estructures cel·lulars:
o Orgànuls (en membranes dels orgànuls)
o Unions cèl·lula-cèl·lula
o Elements del citoesquelet

MOVIMENT TRANSVERSAL DELS LÍPIDS

El moviment dels lípids
d’una cara de la bicapa a
l’altra per difusió és lent
(Flip-Flop). El “flipping”
dels lípids és catalitzat
per proteïnes
anomenades Flipases.
DISTRIBUCIÓ DELS LIPIDS EN ELS ORGANULS (No s’ha de saber)

La distribució dels fosfolípids és asimètrica entre les dues capes:

CÀRREGUES I GRUIX DE LES MEMBRANES

• Els lípids carregats negativament principalment els trobem a la cara
interna
• Els lípids carregats positivament principalment els trobem a la cara
externa.
3.4 PROPIETATS DE LES MEMBRANES
En funció dels tipus de fosfolípids i de la longitud i el nombre
d’insaturacions dels àcids grassos el gruix de la membrana pot variar .
• Com més saturats els àcids grassos
dels fosfolípids més gruix tindrà la
membrana.
• El colesterol també fa augmentar
el gruix de la membrana.
• Balses lipídiques / Lipid rafts –
regions on hi ha moltes molècules
de senyalització - són zones més
gruixudes i rígides on hi trobem més esfingolípids i colesterol.

PROPIETATS DE LA MEMBRANA
1. Fluïdesa
2. Estabilitat
3. Flexibilitat (capacitat de canviar de forma)
4. Impermeabilitat a molècules hidrofíliques.
3.4.1 FLUIDESA DE LES BIOMEMBRANES
• Els lípids presenten una transició de fase en funció de la temperatura:
líquid cristal·lí (líquid-desordenat)  → gel sòlid (sòlid-ordenat)
• Les biomembranes que contenen barreges de lípids existeixen en un
estat líquid-ordenat.
• La cèl·lula canvia la composició de la bicapa lipídica per a mantenir
aquest estat.
• La fluïdesa depèn de la composició dels lípids a més de la
temperatura.
• La fluïdesa depèn dels àcids grassos. Àcids grassos llargs i saturats
menys fluïdesa. Àcids grassos curts i insaturats més fluïdesa.
Per funcionar les membranes s’han de trobar en l’estat líquid-ordenat.
La cèl·lula respon als canvis de temperatura regulant la seva composició
lipídica: modifica els ac:

Els esterols (colesterol) s’empaqueten amb els àcids grassos i els

compacta, incrementant la rigidesa i l’ordre. Tot i això, quan baixa la Tº
es produeix colesterol perquè aquest ajuda a mantenir la fluïdesa de la
membrana perquè impedeix que els àcids grassos cristal·litzin (a baixes
temperatures el colesterol augmenta la fluïdesa tot i que en condicions
normals el que fa es mantenir la rigidesa de la membrana).

3.5 PROTEÏNES DE MEMBRANA

CLASSIFICACIÓ EN FUNCIÓ DE COM S’ASSOCIA LA PROTEÏNA A LA
MEMBRANA
TRANSMEMBRANA: atravessen la bicapa (1,2,3). Ho pot fer travessant-
la 1 vegada o múltiples vegades.
ASSOCIADES A LA MEMBRANA: que nomes travessa una bicapa (la
interna o la externa) (4)
UNIDA A LIPIDS: units amb enllaços covalents. Anclen les proteïnes a la
membrana mitjançant un lípid
UNIDES A PROTEÏNES: proteïnes de la membrana se li uneixen altres
proteïnes amb unions no covalents.
UNA ALTRA CLASSIFICACIÓ
INTEGRALS:
• Enganxades covalentment als
lípids o insertades en la
membrana (de l’1 al 6 de
l’imatge anterior).
• La seva extracció requereix
d’agents que interfereixen amb
les interaccions hidrofòbiques
(ex. detergents)
• Transmembrana, associada a
membrana, unida a lípids amb
enllaços covalents
PERIFÈRIQUES:
• Interaccions no covalents amb proteïnes integrals (7 i 8).
• Es poden extreure amb mètodes suaus que trenquen interaccions
iòniques i ponts d’hidrogen.
• unides a proteïnes i a lípids però amb enllaços no covalents.

PROTEÏNES INTEGRALS: EXEMPLES. NO CAL SABER-HO!!!

GLICOFORINA BACTERIORHODOPSIN
• Proteïna transmembrana de tipus I • Proteïna amb 7
• Domini amino-terminal amb aminoàcids passos
polars i glicosilat (domini extracel·lular) transmembrana,
• Domini transmembrana amb aminoàcids • Dominis plegats en
hidrofòbics hèlix α
• Domini carboxi-terminal amb aminoàcids • Bomba de protons
polars (domini citoplasmàtic) que s’activa amb la
• Abundant en la membrana plasmàtica dels llum.
eritròcits. Impedeix adhesió a altres cèl o
paret dels vasos.
PROTEÏNES INTEGRALS UNIDES A LÍPIDS:
PRENILACIÓ, ACILACIÓ O ENLLAÇ
GLICOSILFOSFATIDILINOSITOL
La funció d’aquests enllaços és hidrofobitzar la
proteïna (és una modificacions
postraduccionals) per tal de que es pugui unir als
lípids de la membrana (a la bicapa).

SOLUBILITZACIÓ DE LES PROTEÏNES INTEGRALS DE MEMBRANA

AMB DETERGENTS
Les molècules de detergent tenen part hidrofòbica i hidrofílica i
s’utilitzen per solubilitzar els complexos de proteïnes i lípids. El
detergent permet separar al laboratori les proteïnes de les membranes
d’algunes cèl·lules. Aquest procés només es fa de manera exògena en la
investigació per tal de detectar proteïnes, identificar-les, etc. L’SDS
desnaturalitza la proteïna, per tant en algunes ocasions és millor utilitzar
el detergent tritó.

- Detergents iònics: tenen ions, són més potents, separen les

proteïnes transmembrana,
 - Detergents no iònics: solubilitzen proteïnes perifèriques (són
menys potents) o que no estiguin tan encorades a la membrana.
DIFUSIÓ DE LES PROTEÏNES PER LA BICAPA
Les proteïnes també es poden
moure per la membrana.
EXPERIMENT: Es posen
anticossos que reconeixen la
cèl·lula humana i altres que
reconeixen la del ratolí.
S’incuba i s’observa al cap
d’una estona que s’han mogut
totes les proteïnes.
Algunes proteïnes tenen
limitada la seva capacitat de
difusió en el pla de la bicapa
(imatge esquerra).
Aquesta distribució asimètrica
resulta essencial per la funció
de l’epiteli (es poden posar en
zones d’unió entre cèl·lules
etc) -imatge dreta-.
LES PROTEÏNES SÓN RESPONSABLES DE LA MAJORIA DE FUNCIONS
DE LA MEMBRANA
Representen d’un 25% a un 75% de la massa de la
membrana
1. Transportadors
2. Connectors/unions
3. Receptors
4. Enzims
ESTRUCTURA DELS “LIPID RAFTS” (No és rellevant)
✓ Microdominis de la
superfície de la
membrana plasmàtica
més rígids i gruixuts
✓ Rics en esfingolípids i
colesterol.
✓ Resistents a la
solubilització.
✓ Acumulen proteïnes
enganxades a lípids
importants en la senyalització cel·lular
✓ La caveolina (invaginacions) es concentrà en aquestes regions.
Aquestes fan diverses funcions cel·lulars: caveoles (estructura on
es troba la proteïna), endocitosi, oncogènesi, i la captura de
determinats bacteris patògens i virus...

3.6 GLICOCÀLIX O COBERTA CEL·LULAR

Zona rica en carbohidrats que envolta la membrana plasmàtica de les
cèl·lules animals, equivalent a la paret cel·lular (cel·lulosa) de plantes.

Composició:
• Cadenes d’oligosacàrids de glicoproteïnes integrals, glicolípids i
proteoglicans.
• Glicoproteïnes i proteoglicans secretats i reabsorbits a la superfície
cel·lular.
Funcions:
• Protecció de la membrana.
• Funció absorbent: reté molècules a prop de la membrana
• Intervenció en processos enzimàtics
• Influència en fenòmens de permeabilitat.
• Intervenció en fenòmens d’adhesivitat cel·lular.
• Intervenció en fenòmens de reconeixement cel·lular (antígens de
superfície).
Grups sanguinis ABO estan determinats per carbohidrats de la
membrana:

L’antigen són CH de la membrana (glicoproteïnes o glicolípids). El grup

0 té el glucolípid bàsic. En canvi, els grups A i B tenen enzims afegeixen
un CH a la seqüència, per tant, són capaços de reconèixer tant del grup 0
com del seu propi grup.
MICROSCÒPIS DE FLUORESCÈNCIA I
MEMBRANES PLASMÀTIQUES
Amb el microscopi òptic no podem observar la
membrana, però podem localitzar-la a través de
tècniques de marcatge específiques amb
fluorocroms (com anticossos amb fluorocroms)
selectius per a components de la membrana, i
d’aquesta manera es poden veure amb
miscrosopis de fluorescència.

ASIMETRIA DE LES MEMBRANES. MARCADORS DE LA MORT

Intro de la Wikipedia:

L’apoptosi és una forma de mort cel·lular programada (MCP) en els

organismes pluricel·lulars. Inclou una sèrie d'esdeveniments
bioquímics que porten a una morfologia cel·lular característica i a la
mort. En termes més específics, es tracta d'una sèrie
d'esdeveniments bioquímics que duen a una varietat de canvis
morfològics, incloent-hi blebbing, canvis en la membrana
cel·lular com ara una pèrdua de la simetria i l'ancoratge, un
empetitiment de la cèl·lula, fragmentació del nucli, condensació de
la cromatina, i fragmentació de l'ADN cromosòmic. Uns processos
d'expulsió dels vestigis cel·lulars, el resultat dels quals no malmeten
l'organisme, distingeixen l'apoptosi de la necrosi.

La phosphatidylserina és un fosfolípid que només es troba en la capa

interna de la membrana plasmàtica. És asimètrica, però quan es troba
simètrica (també a la capa externa), és quan mostra la mort de la cèl·lula
i és eliminada pels macròfags.
4 MEMBRANA CEL·LULAR: ASPECTES FUNCIONALS
TRANSPORT A TRAVÉS DE LES MEMBRANES CEL·LULARS
• Les cèl·lules adquireixen les molècules i ions que necessiten del fluid
extracel·lular.
• Existeix un tràfic intens de molècules i ions (ex: glucosa, Na+, Ca++)
a través de la membrana plasmàtica.
• També existeix trànsit de molècules a través de les membranes que
delimiten els diferents compartiments cel·lulars.

DOS ASPECTES A CONSIDERAR

1. Les molècules i ions es
mouen espontàniament per
difusió a favor del seu
gradient de concentració.
Una molècula o ió sempre
tendeix a moure’s del
compartiment que esta mes
concentrat cap al que esta
més diluït.

2. Les molècules i ions també poden ser transportats en contra del

seu gradient de concentració consumint energia (normalment
ATP) gràcies a una proteïna transportadora. Aquest transport
s’anomena transport actiu.
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES DE MEMBRANA

PERMEABILITAT DIFERENCIAL I SELECTIVA DE LA MEMBRANA

Només deixa passar un tipus concret de molècula. Molècules grans i
carregades (ions) no poden
travessar x difusió simple
(memb. impermeable),
necessitarem proteïnes
perquè puguin entrar.
La cèl·lula ha de ser
elèctricament neutre, les
càrregues han d’estar
compensades. K + abundant
a dins. Na + abundant fora.
Els ions són molècules amb càrregues.
PROTEÏNES TRANSPORTADORES DE MEMBRANA
Són molt selectives i sovint transporten un sol tipus de molècula, per
tant cada tipus de membrana cel·lular té un conjunt de proteïnes
transportadores i són diferents per cada tipus de molècula.

Perquè el lisosoma pugui degradar les substàncies cal que el PH de

l’interior del lisosoma sigui més àcid, i ho fa introduint protons.
4.1 TRANSPORT ACTIU
És en contra gradient i es necessita energia.
o BOMBES O ATPASES
o COTRANSPORTADORS
o SIMPORTADOR
o ANTIPORTADOR

4.2 TRANSPORT PASSIU

És a favor de gradient i no es necessita energia.
o DIFUSIÓ FACILITADA: necessitem transportadors que no
necessiten energia → CANALS I UNITRANSPORTADORS
Contingut que queda a part, no és un transport però el poso aquí:

DIFUSIÓ SIMPLE
Difusió: moviment de les molècules de solut a favor de gradient de
concentració (NO ÉS TRANSPORT) → les molècules travessen la
membrana lliurement, no es considera transport perquè no hi ha una
proteïna que reguli aquest pas, sinó que s’ocasiona de manera
espontània.
✓ no mediada per proteïnes
✓ no requereix despesa energètica
✓ moviment de soluts per a disminuir el
gradient de concentració
✓ taxa de difusió és proporcional al
gradient de concentració i a la
hidrofobicitat de la molècula, per tant és
lineal.
✓ el pas limitant és el creuament de la part
hidrofòbica de la membrana.
✓ a major hidrofobicitat de la molècula, més
ràpidament difon a través de la bicapa
lipídica.
✓ Tipus de molècula limitat per les propietats de la membrana.
✓ Taxa de traspàs lenta i lineal en relació al gradient de concentració.
DIFUSIÓ FACILITADA
Mediada per un transportador:
PROTEÏNES ESPECIALITZADES
TRANSPORTEN MOLÈCULES A TRAVÉS
DE LES MEMBRANES
o No limitat per la mida, càrrega o
hidrofília de la molècula.
o És selectiu per molècules necessàries
o Taxa de transport ràpida i no lineal
Quan tots els transportadors estiguin
ocupats arribarem a la velocitat màxima
(gràfic difusió facilitada). En quant a
rapidesa, la simple es més lenta que la
facilitada. Tot i això, tal com es mostra a la
gràfica, quan s’està transportant una molècula els transportadors estan
ocupats, per tant no poden transportar més d’una molècula a la vegada
(per això no és un transport lineal, sinó que s’atura contínuament).

GRUPS DE PROTEÏNES QUE PARTICIPEN EN EL TRANSPORT

CANALS: faciliten la difusió de la molècula a través d’uns porus quan un
canvi conformacional obre el pas a través del canal.
TRANSPORTADORS: alguns faciliten la difusió i altres utilitzen un
gradient d’un altre solut per a transportar molècules contra gradient.
Han d’unir-se al solut per a iniciar un canvi conformacional.
BOMBES O ATPASES: transporten molècules contra gradient mitjançant
l’energia que els aporta l’ATP o la llum.
4.3 CANALS
CANALS IÒNICS I D’AIGUA (AQUAPORINES)
Proteïnes transmembrana o complexes proteics que formen un canal.
Són molt selectius per un tipus d’ió o
molècula concreta: mida i càrrega.

EXEMPLE: Canals de K+ (El Na+ és

més petit que el K+ i té la mateixa
càrrega: el canal disposa d’un filtre)
REGULACIÓ DEL CANAL
A la part interna del canal hi ha uns aminoàcids que faran de filtre per
deixar passar un tipus d’ió o un altre. En funció de com es regula la
obertura del canal trobem diferents tipus; voltatges, lligand (s’uneix una
molècula que provoca l’obertura i el tancament) i mecànic (hi ha una
estractura que estressa físicament tensant el canal):
Alguns canals estan oberts constitutivament (p.e. el canal de K+), però no
és recurrent.

4.3.1 CANALS DEPENDENTS DE LLIGAND

Una substància química o molècula s’uneix al receptor i obra la comporta
del canal.

LLIGANDS EXTRACEL·LULARS
• ACETILCOLINA (ACH): En certes sinapsis aquest neurotransmissor
obre canals de Na+ iniciant l’impuls nerviós o contracció.
• GAMMA AMINO BUTYRIC ACID (GABA): La unió del GABA en
determinades sinapsis del SNC provoca l’entrada de ions Cl- a la
cèl·lula inhibint la creació de l’impuls nerviós.
LLIGANDS INTRACEL·LULARS
Missatgers secundaris com l’AMP cíclic (AMPc) i el GMP cíclic (GMPc)
poden regular canals que inicien impulsos en les neurones com a
resposta a olors o a la llum.

4.3.2 CANALS DEPENDENTS DE VOLTATGE

Depenen d’un canvi en el potencial elèctric o la diferència de potencial de
membrana: les molècules entren per gradient i càrrega elèctrica.
Presents en la membrana plasmàtica de les neurones i de les cèl·lules
musculars (cèl·lules “excitables”). Exemple unió neuromuscular:

L’impuls que arriba a la neurona provoca una reducció del potencial de

membrana de la zona. Aquest canvi activa els canals dependents de
voltatge adjacents i en conseqüència l’entrada de Na+ a la neurona i la
propagació de l’impuls nerviós.
A la zona d’unió neuromuscular hi trobem molts canals d’aquests.
S’obren canals de calci regulats per voltatge. Passa l’acetilcolina que
s’unirà a receptors i també hi haurà canvis de potencial que faran que
s’obrin altres canals de sodi per exemple.
Aquesta tècnica de laboratori s’utilitza per a saber els canvis de voltatge
que ocorren en aquests tipus de canals.

4.3.3 CANALS ACTIVATS MECÀNICAMENT

Dependents d’impulsos mecànics. P.e. Les ondulacions provocades per
les ones sonores en els cilis de les cèl·lules de l’oïda interna obren canals
que inicien impulsos que el cervell tradueix en sons.
4.4 TRANSPORTADORS
1. UNIPORTADOR: transporta un únic tipus de molècula i a favor
gradient (transport passiu) ex: uniportador de glucosa. Quan
s’uneix el solut a la proteïna hi ha un canvi de conformació. El
trobem als canals (a la difusió facilitada).
2. SIMPORTADOR: dos tipus de
molècula diferents en la
mateixa direcció. S’utilitza
l’energia de l’altre molècula.
3. ANTIPORTADOR: dos tipus de
molècula diferents en
direccions oposades.
Simportadors i antiportadors fan transport actiu. Alguns transporten +
d’1 molèc. de cada tipus per cicle.

4.4.1 UNIPORTADORS. GLUT1

La unió de glucosa canvia la conformació del transportador. La nova
conformació allibera la glucosa a l’altra banda de la membrana.
L’alliberament permet que el transportador torni a la conformació inicial
i tornar a iniciar el cicle.
4.4.2 TRANSPORTADORS
ACTIUS PRIMARIS
Requereixen ATP o energia en
forma de llum. Una molècula és
transportada en contra del
gradient de concentració.

4.4.3 TRANSPORT ACTIU SECUNDARI

Energia en forma de gradient de concentració perquè un
dels soluts anirà a favor gradient i això li donarà energia a
l’altre solut per poder passar. No utilitza ATP.

SIMPORTADOR DE SODI GLUCOSA

Utilitza l’energia en forma de gradients electroquímics. Aprofita l’entrada
de sodi (favor gradient) perquè pugui passar la glucosa (en contra
gradient). Això ho trobem a la mucosa intestinal. Per tant estem parlant
de transport actiu secundari.

Trobem aquests simportadors als epitelis, per exemple a l’intestinal.

Mucosa intestinal (enteròcits):
BOMBA DE SODI POTASSI
• Bombeja 3 ions Na+ fora de la cèl·lula i 2 ions K+ cap a l’interior
generant gradient Na+/K+ .
• Manté els gradients membranals de Na+ i K+ (potencial de
membrana).
• Regula l’osmolaritat de la cèl·lula.
• Cada cicle
utilitza una
molècula d’ATP,
100 cicles/sec.
• Gasta ¼ de
l’energia de la
majoria de
cèl·lules, ¾ de
les neurones
(gasta molta
energia).

És una ATPasa tipus P. Està formada per diferents subunitats. En

aquestes subunitats hi ha diferents dominis. La subunitat alfa te un
domini on s’hi unirà un ATP. Els dos sodi i potassi els volem transportar
en contra gradient. S’uneix l’ATP i això permet que s’uneixi el sodi. Quan
es fosforila l’ATP es produeix un canvi de conformació i això permet que
s’uneixi el potassi. S’allibera el sodi. El fosfat que quedava es fosforila i
així permet que es desprengui el potassi. Aquest bombeig d’ions Na+ i K
+ en contra del gradient de concentració genera un gradient
electroquímic. Resum: bomba que es regula a través de fosforilacions. I
estem parlant de transport actiu primari.
L’ATPasa és una bomba que es regula (a nivell morfològic) per la seva
unió amb una molècula d’ATP:
1. La forma inicial de la bomba permet l’entrada de 3 ions de Na de
l’interior de la cèl·lula a la bomba -l’estructura, la proteïna-.
2. Al entrar en contacte amb l’ATP, es trenca aquesta molècula i el
fòsfor s’afegeix a la proteïna (es perd E). Al forsforilar la proteïna
hi ha un canvi conformacional que permet l’entrada dels 2 ions de
K de l’interior de la proteïna i sortir els 3 ions de sodi (que es
troba dins la bomba) cap a l’interior de la cèl·lula.
3. Amb aigua s’hidrolitza el fosfat i ocorre una desfosforilació de la
proteïna (el P es desenganxa) i el potassi pot sortir de la bomba
cap a l’exterior.
GRADIENT ELECTROQUÍMIC
És com una manera d’emmagatzemar energia. Quan s’ha de transportar
un solut concentrat s’ha de tenir en compte el potencial de membrana
(esquema de les fletxes).
Un gradient electroquímic és una variació espacial tant del potencial
elèctric com de la concentració de molècules a través d'una membrana,
sovint és generat per gradients d’ions (normalment protons):
• Els ions es volen moure a favor de gradient.
• Aquests ions també es volen moure cap a les càrregues oposades
que es troben a l’altra banda de la membrana.
• Aquesta atracció per les cares oposades de la membrana (potencial
de membrana) es pot utilitzar per a fer treball.
Els gradients electroquímics són “bateries”, és a dir una forma física
d’emmagatzemar energia elèctrica.

Un gradient electroquímic té dos components que són importants al’hora

de transportar un solut carregat.
El potencial de membrana suposa en general (entre totes les molècules)
quin tipus de càrrega hi ha a l’interior i a l’exterior de la membrana.
Per moure un ió d’una banda a una altra hem de tenir en compte la
càrrega de la molècula i el potencial de membrana. En el primer cas les
molècules es mouen a causa de la càrrega de la molècula. La segona
difusió és molt més ràpida a causa del potencial de membrana, que és
oposat a l’altra banda. La velocitat, però, es disminueix molt quan el
potencial de membrana és positiu a l’interior i suposa una repulsió de les
molècules positives que volen entrar a la cèl·lula.
LA BOMBA NA+/K+ CONTRIBUEIX A MANTENIR L’EQUILIBRI
OSMÒTIC
La pressió osmòtica és la pressió que es fa a l’interior de la cèl·lula per tal
que hi hagi la mateixa quantitat de solut en les dues dissolucions (tant a
l’interior com a l’exterior).
EN LES CÈL·LULES ANIMALS (ajuda a les cèl·lules a protegir-se de la
pressió osmòtica).
4.4.4 ÒSMOSI
Difusió de l’aigua a través de les membranes.
• Tot i que és una molècula polar i pot travessar la bicapa, la membrana
conté canals específics per l’aigua (aquaporines) que permeten
accelerar el procés.
• L’aigua difon d’on està més concentrada a la regió on ho està menys.
• L’aigua no es transporta
mai activament (en contra
de gradient), encara que
la direcció en la que es
mou es pot regular
modificant la
concentració de soluts.
Ex: En el transport actiu
del Na+ des dels túbuls
renals cap a la sang el que provoca la reabsorció d’aigua que acompanya
al transport de l’ió.
IMPORTÀNCIA DE L’ÒSMOSI PER A LES CÈL·LULES ANIMALS
En les cèl·lules animals serveix per mantenir l’estructura i per tal que no
explotin o quedin ben arrugades.
La pressió osmòtica de l’eritròcit correspon a
la d’una solució de 0.9 % de NaCl.
• Solució isotònica: 0.9 % de NaCl
• Solució hipotònica: < 0.9 % de NaCl a
l’exterior de la cèl·lula → Hemòlisi. L’aigua entrarà a la cèl·lula per
igualar les concentracions.
• Solució hipertònica: > 0.9 % de NaCl → Arrugament de les cèl·lules
(Plasmòlisi en cèl·lules vegetals).
PRESENCIA DE CANALS AQUOSOS A LA MEMBRANA PLASMÀTICA
La imatge de la dreta és un experiment invitro en el qual s’injecta el gen
de l’aquaporina, i al no estar regulat, la membrana es trenca perquè entra
aigua sense parar.

4.5 ADEHSIÓ CEL·LULAR

L’ adhesió cel·lular és el conjunt de mecanismes que mantenen la cohesió
entre les cèl·lules i que permeten que se comuniquin i interaccionin entre
elles i amb la matriu extracel·lular. Les interaccions i unions entre
cèl·lules es fan mitjançant l’expressió d’un tipus de proteïna o un altre.

L’adhesió és important per mantenir les estructures dels òrgans. En els

organismes pluricel·lulars, les cèl·lules s’agrupen en teixits i els teixits en
òrgans.
ADHESIÓ CEL·LULAR EN
CÀNCERS. METÀSTASI
En les cèl·lules del tumor
(cèl·lules metastàtiques)
s’alteren els mecanismes
d’adhesió i se’n poden
anar cap als vasos
sanguinis i crear tumors
secundaris en altres
teixits.
Els organismes pluricel·lulars, les cèl·lules s’agrupen en teixits i els teixits
en òrgans:

TIPUS DE PEOTEÏNES D’ADHESIÓ CEL·LULAR → CAMs

(UNIÓ CEL-CEL I CEL-MATRIU EXTRACEL·LULAR)
• Cadherines: Interaccions homofíliques (interaccionen 2 proteïnes
iguals)
• Immunoglobulines d’adhesió
o N-CAM (homofíliques, s’uneixen amb el mateix tipus de
proteïnes)
o I-CAM (uneix integrines)
• Selectines: Uneixen carbohidrats (heterofílica)
• Integrines: Formades per una subunitat α i una β (dímers).
Interaccions heterofíliques amb varis lligands.
COMPONENTS DE LS
UNIONS CEL·LULARS
Les unions cel·lulars estan
formades per múltiples proteïnes i
complexos proteics:
• CAMs, de color verd
• Citoesquelet, vermell
• Molècules accessòries, blau
UNIONS CEL – CEL
Unions d’oclusió o hermètiques:
• Unions estretes
• Unions o cinturons d’adhesió (uneixen dues memb
• Desmosomes
• Unions gap
• Plasmodesmes (cel vegetals)
UNIONS CÈL·LULA-MATRIU EXTRACEL·LULAR
• Hemidesmosomes
• Contactes focal
4.5.1 UNIONS D’OCLUSIÓ O HERMÈTIQUES
UNIONS ESTRETES O TIGHT JUNCTIONS (HERMÈTIQUES)
• Estan mediades per l’ocludina i la claudina (dues cadherines -
homofíliques-).
• No permet el pas de molècules entre les cèl·lules. Això és degut a
que els dominis extracel·lulars són molt curs, estan molt juntes.
• Bloquegen la lliure difusió de proteïnes i lípids en el pla de la
membrana.
• La unió és entre proteïnes transmembrana. Aquestes proteïnes
transmembrana es podran unir a les fibres d’actina per l’interior de
la cèl·lula.

4.5.2 UNIONS D’ANCLATGE

CINTURÓ ADHESIÓ
Unions cèl·lula-cèl·lula. Les cadherines estan a la part extracel·lular i
serveixen per unir una cèl·lula amb una altre. A l’espai intracel·lular hi ha
les cathenines que permeten que la catherina s’uneixi a fibres d’actina
(anclatge al citoesquelet).
ADHESIONS FOCALS
• Adhesió cèl·lula-matriu
extracel·lular:
integrines (subunitats
alfa i beta)
• Anclatge al citoesquelet:
filaments d’actina
La integrina interacciona mb
la fibronectina de l’espai
extracel·lular. De molècula
accessòria trobem la
vinculina. S’uneix a les fibres
d’actina.
DESMOSOMES
• Adhesió cèl·lula-cèl·lula: cadherines
(desmogleïna i desmocolina)
• Anclatge al citoesquelet: filaments
intermedis
A l’espai intracel·lular hi ha la placa globina i
la desmoplaquina (són molècules
accessòries) que interaccionen amb els
filaments intermedis.

HEMIDESMOSOMES
• Adhesió cèl·lula-matriu extracel·lular: integrines (subunitats alfa i
beta)
• Anclatge al citoesquelet: filaments intermedis
Proteïnes implicades: integrines. Molècula accessòria: plectina. La
integrina s’uneix amb la fibronectina (matriu extracel·lular).
Els pacients de pemphigoid envien anticossos i generen una resposta
inflamatòria (per tant destrucció d’aquest espai) contra les proteïnes
dels hemidesmosomes. Es formen butllofes.

4.5.3 UNIONS DE COMUNICACIÓ

UNIONS DE COMUNICACIÓ (GAP JUNCTIONS)
Connecta els citoplasmes de les dues cèl·lules. Proteïnes implicades:
connexines. Les connexines formen uns canals a través del qual poden
passar molècules però petites. Els conjunts de connexines que formen els
canals s’anomenen conexomes o conexons.
Els connexons estan formats per 6 connexines (que poden ser del mateix
tipus de connexines -homotípics- o de diferents tipus de connexines -
heterotípic-. El pas de molècules es pot regular per neutrotrasmissors
com la dopamina (que inhibiria el pas de molècules).
RESUM DELS DIFERENTS MECANISMES D’ADHESIÓ DE LES
CÈL·LULES ANIMALS
 5 EL CITOPLASMA COM A LLOC DE RESERVA
ENERGETICA
• CITOPLASMA: tot el
que hi ha entre la
membrana plasmàtica
i el nucli, incloent els
orgànuls. Inclou tot el
contingut cel·lular
menys el nucli.
• CITOSOL: El fluid,
citoesquelet i
ribosomes. És on es
donaran processos
metabòlics i senyalització. Hi ha un 20 – 30% de proteïnes. En els
procariotes el citoplasma i el citosol és el mateix, no estan diferenciats.
PRINCIPALS COMPONENTS DEL CITOSOL
5.1 INCLUSIONS CITOSOLIQUES
5.1.1 GRÀNULS DE GLICOGEN
Polímer esfèric de glucosa organitzat en capes concèntriques formades
per cadenes B ramificades que es troben en les capes internes i cadenes
A sense ramificar que es troben en la capa més externa.
Grànul de glicogen = 10-44 nm de diàmetre (7-8, fins a 12 capes).
Enllaços alfa 1-4 i ramificacions alfa 1-6. Gran capacitat
d’emmagatzematge de glucosa (energia) en el volum més petit amb
mínims efectes en l’osmolaritat. Fàcil i ràpida metabolització pels
enzims que utilitzen glucosa (molts extrems lliures).
• Glicogenina: enzim que catalitza les primeres reaccions de síntesi
del glicogen. Es troba en la regió catalítica
 • Glicogensintetasa (encarregat de la síntesi-glucòlisi).
Glicogenfosforilasa (degradar glicogen a glucosa – glicogenòlisi).
Son enzims que es troben associats al grànul i que fan de barrera.
Cèl·lules que produeixen grànuls de glicogen:
✓ Hepatòcits: pot arribar al 8% del pes fresc del fetge
✓ Fibres musculars: pot arribar a l’1% del pes fresc del múscul
✓ En menor quantitat en ronyó, cèl·lules glials i glòbuls blancs

GLICOGEN SINTETASA I GLICOGEN FOSFORILASA. COM ES REGULEN

AQUESTS ENZIMS?
La part blava representa la molècula de glicogen i té punts d’unió del
substrat. A la part externa hi ha la part reguladora, els enzims
glicogensintasa i la glicogen-fosforilasa. Aquests es regulen mitjançant
processos de fosforització i desfosforilització (regulació per modificació
post-traduccional). La glicogensitetasa quan està desfosforilitzada és
activa. Al afegir o treure un fosfat es produeix un canvi de conformació i
activació i desactivació de la proteïna.
En una situació anabòlica o quan sobra glucosa en sang es requereix
sintetitzar glicogen. Cal activar la glicogen sintetasa i desactivar la
glicogen fosforilasa. Passa el contrari en una situació catabòlica.
La glicogen sintetasa, per estar activa, ha d’estar desfosforilada (com a
excepció), mentre que la glicogen fosforilasa (com el 98% de les
proteïnes), requereix estar fosforilada per estar activa.
QUÈ LI PASSA AL COS DESPRÉS DE MENJAR? GLICOGÈNESI
Després de menjar els nivells de glucèmia augmenten (hiperglucèmica).
El pàncrees segrega insulina i els músculs i el fetge tenen receptors
d’insulina en les seves membranes. La unió de la insulina al receptor
permet que s’obrin canals i que la glucosa entri dels vasos sanguinis cap
a dins les cèl·lules (entra per canals uniportadors). S’activa la fosfatassa
i desfosforila la glicogen sintetasa (activant-la) i la glicogen fosforilasa
(descativant-la) sintetitzant glicogen. Aquest s’emmagatzema a través
dels grànuls de glicogen.
Això es la glucogènesi (síntesi de glicogen). Passa a cèl·lules musculars i
al fetge.
EL NOSTRE COS A PRIMREA HORA DEL MATÍ
A primera hora del matí tenim hipoglucèmia. El glucagó és la molècula
senyal. S’uneix al receptor i activa la senyalització. S’activaran les
quinases que fosforilen proteïnes (la sintetasa i la fosforilasa). La
sintetasa s’inhibirà. La fosforilasa s’activarà. Això passa al fetge. Es
degradarà el glicogen i s’allibera la glucosa en sang – glicogenòlisi. El
múscul no pot alliberar la glucosa en sang!
El glucagó s’adhereixen al receptor i s’activen les cinases, les quals
fosforilen proteïnes (la fosforilasa i la sintetasa) activant la glicogen
fosforilasa i hidrolitzant el glicogen per obtenir una glucosa + P.
DIABETIS

Quan els sistema insulina – receptor no funciona bé i produeix uns nivells

de glucosa elevats en sang.
 ✓ TIPUS 1: Problema autoimmune on les cèl·lules pancreàtiques no
secreten suficient insulina. Hi haurà nivells alts de glucosa en sang
sempre. Cal aportar insulina de forma exògena.
✓ TIPUS 2: Els teixits muscular i els hepatòcits es tornen resistents a
la insulina: la insulina entra en contacte amb el receptor però no
s’activen els sistemes de senyalització o problemes amb el receptor
de la insulina, no la detecten. Però el pàncrees funciona bé.

Si comparem un hepatòcit i una cèl·lula muscular en hipoglucèmia

(degradant glucosa) veiem que en ambdós casos s’activa la cinases i
s’activen les fosforilases. En el cas de l’hepatòcit excepcionalment, quan
la glucosa està fosforilada es desfosforila amb un enzim que hi ha al fetge
(una fosfatassa) que no es troba en altres llocs. Per tant, en el cas de la
cèl·lula muscular com que no es pot desfosforilar, tota la glucosa-1-p
s’utilitza en la glucòlisi.
5.1.2 GOTES LIPÍDIQUES

Tot l’adipòcit està format per vacuoles de lípids o gotes lipídiques. Els
nuclis són on hi ha les fletxes negres i en el cercle blanc de l’esquerra.
Estructures capaces d’emmagatzemar lípids (les cèl·lules del teixit
adipós). Gotes lipídiques formades per:
• Triglicèrids – 3 àcids grassos units a una
molècula de glicerol
• Fosfolípids (negre)
• Proteïnes (blau) – perilipines (recobreixen les
gotes lipídiques per evitar que les lipases
degradin els triacilglicèrids, és com una protecció).
Lipases: enzims que poden arribar als triglicèrids i els poden degradar.
PERILIPINES
Part exterior de la imatge (hexàgons).
• Recobreixen les gotes lipídiques.
• Eviten la degradació dels triglicèrids per les
lipases
• Fosforilació de les perilipines per tal que
s’apartin i les lipases puguin acudir a l’interior. D’aquesta manera
es poden degradar els triacilglicèrids.

5.2 COMPLEXES PROTEICS

5.2.1 EL PROTEOSOMA
No són orgànuls com a tal.
FUNCIÓ: Degradació de proteïnes
innecessàries, danyades o amb
conformació estranya per proteòlisi,
una reacció que trenca els ponts peptídics entre aa fins a pèptids de 8aa.
ESTRUCTURA: forma de barril, subunitat 20S (és on hi ha proteases), 2
subunitats 19S (regions que reconeixen les proteïnes que han de ser
degradades).
DEGRADACIÓ DE PROTEÏNES CITOSÒLIQUES:
Les proteïnes mal plegades o que han de ser degradades pel proteasoma
són conjugades a Ubiqüitina, el senyal que les marca per la seva
degradació. La ubiquitinització de proteïnes és una modificació post-
traduccional que té lloc en tres passos a través de 3 enzims que formen
un complex:
✓ Activació: L’E1 s’uneix a la ubiqüitina gràcies a la hidròlisi d’ATP.

✓ Conjugació: E1 transfereix la ubiqüitina a E2.

✓ Lligació: (DEFECTES EN EL PROTEOSOMA) L’E3 pot reconèixer el

substrat que ha d’ubiquinitzar i s’hi uneix.

Per a poder-ho fer cal abans eliminar els glicans (els polisacàrids de la
membrana de la proteïna). Es fa a través de la N-glicanasa:

ESTRÉS OXIDATIU: s’acumulen radicals lliures. S’ha d’intentar fer una

dieta antioxidant. Quan hi ha defectes en el proteosoma es poden generar
problemàtiques. Ex:
Malalties
degeneratives;
parquinson.
Els
proteosomes
no són capaços
d’eliminar les
proteïnes que
no serveixen,
que estan mal
plegades.
Un altre tipus de digestió és la digestió lisosomal a través dels lisosomes
que degraden proteïnes extracel·lulars o de membrana. Aquests orgànuls
tenen un PH àcid a l’interior.
5.2.2 EL RIBOSOMA
• Necessari per produir proteïnes. Es poden trobar lliures pel citosol
o associats a la membrana del reticle endoplasmàtic o nuclear.
• Formats per dues subunitats: per molècules de RNA (part nuclear)
i de ribonucleoproteines (part proteica).
• Funció: traduir el RNA a proteïna:
• Ribosomes lliures del citosol fan proteïnes citoplasmàtiques
i d’altres orgànuls.
• Ribosomes del RE fan proteïnes de secreció (per altres
cèl·lules).
• Els podem trobar formant estructures de múltiples ribosomes. Això
incrementa la velocitat de traducció d’una proteïna. Són unes
estructures circulars (imatge del final de la pàgina) que permeten
tenir més proteïnes de la molècula amb menys temps.
• Hi ha varietat entre eucariotes i procariotes:

S= MIDA. Els ribosomes es sintetitzen:

- Part proteica: al citoplasma
- Part nucleica: Al nucli.
S’ensabla al nuclèol. A posteriori el ribosoma va al citoplasma.
6 EL MITOCONDRI
Orgànul membranós especialitzat en produir energia. Genera ATP a
través de la respiració cel·lular. N’hi ha en cèl·lules animals i vegetals.
• Glucòlisis (a partir d’una glucosa n’obtindrem piruvat)
• Oxidació del piruvat: n’obtindrem acetil coa que anirà al cicle de
krebs i poder reductor que anirà la cadena respiratòria.
• Cicle de krebs: bàsicament n’obtindrem poder reductor.
• Fosforilació oxidativa (cadena respiratòria): se’n obtindrà aigua i
ATP, hi haurà intercanvi de p i e
Mida del mitocondri similar a un bacteri. En un microscopi òptic es
veuran puntets, necessitarem un microscopi electrònic.
CARACTERISTIQUES COMPARTIDES DE MITOCONDRIS I BACTERIS
• Doble membrana
• Mida
• Ribosomes
• DNA
• Porines a la membrana externa (proteïnes)
TEORIA ENDOSIMBIÒTICA
Fagocitosi de bacteri aeròbic amb una cèl·lula procariota. La cèl·lula no
va digerir el bacteri i això li va permetre a la cèl·lula poder obtenir
energia. És a dir l’origen del mitocondri, prové d’un bacteri. Els altres
orgànuls es van anar obtenint a partir d’invaginacions de la membrana
plasmàtica.
Les principals funcions dels mitocondris son la respiració cel·lular i la
producció d’energia. A partir de la degradació de molècules orgàniques i
oxigen, CO2, aigua i ATP.

DISTRIBUCIÓ I ESTRUCTURA DELS MITOCONDRIS

En funció de les cèl·lules on es troben els mitocondris, aquests es troben
en un lloc o en un altre (distribucions diferents) i en una quantitat o altre.
Per exemple, en els adipòcits es troben als extrems de les gotes lipídiques
per a poder obtenir energia a través d’aquests. Són les parts fosques:

La cua dels espermatozoides està plena de mitocondris

perquè el moviment requereix de molta energia:

ESTRUCTURA

• Membrana
externa
• Membrana
interna
• Crestes
• Matriu

MEMBRANA EXTERNA
 ✓ Permeable a molècules petites.
✓ La composició de l’espai intermembrana és el mateix que el citosol.
✓ Recoberta per proteïnes (porines: canals que permeten pas de
molècules petites), enzims i maquinaria per a la translocació de
proteïnes del citoplasma a la mitocòndria (proteïnes TOM),
recordar la o de out.

ESPAI INTERMEMBRANA: La seva composició és similar a la del citosol

MEMBRANA INTERNA
Més proteïnes que a la membrana
externa. És on hi ha les proteïnes que
formen la cadena respiratòria. Es formen
crestes per tal de tenir més superfície per
a la cadena transportadora d’electrons i
així es pot fer més energia.

• CRESTES: No sempre són

transversals, també en podem
trobar de longitudinals, tubulars, i
de forma prismàtica.

• CARDIOLIPINA: Fa que la
membrana interna sigui
impermeable a ions. Aquesta és un
fosfolípid de 4 ag.

CADENA RESPIRATORIA O
TRANSPORTADORA D’ELECTRONS
4 complexes proteics amb funció enzimàtica. El primer complex és el més
gran (45 subunitats) i es diu NAD deshidrogenasa. Hi ha unes molècules
que serveixen per transportar electrons d’un complex a un altre.
Aquestes s’oxiden i es redueixen per tal de poder fer el transport
electrònic.
• CITOCROM C: proteïna transportadora d’electrons del complex 3 al
4. El citocrom es troba per fora de la membrana, no està enganxat
sinó que tan sols es troba associat.
• UBIQUINONA: Petita i soluble, transporta electrons del complex 1
al 3

Tot el moviment d’electrons genera un canvi de potencial i llavors es

generarà un gradient electroquímic mitjançant el transport de protons
que passaran a l’espai intermembrana.
En el cas del NADH s’utilitzen els complexes I, III i IV que són bombes de
protons, per tant es produeix més ATP (3 molècules) que en el cas del
FADH, que utilitza els complexes II, III i IV, on el II no bombeja protons,
per tant genera menys energia (2).
ATP SINTETASA
Proteïna transmembrana (en la membrana interna). És un complex
format per moltes subunitat. Fragment o subunitat 0 anclat a la
membrana i fragment 1 a la matriu mitocondrial. Els protons que s’han
acumulat a l’espai intermembrana els utilitza per a formar ATP. Els
protons passen a traves d’un canal. Fa que roti la F0 i això provoca un
canvi de conformació de la F1. La síntesi d’ATP té lloc a la subunitat beta
del F1. L’acceptor final d’electrons és l’oxigen.
CITOCROM C I APOPTOSI
El Citocrom C, a part de ser transportador d’electrons dins la cadena
transportadora d’electrons, també té una funció en l’apoptosi. És un
factor proapoetotic. En els estressos oxidatiu (quan s’acumulen radicals
lliures a dins la cèl·lula) s’obren uns canals: Citocrom C surt del
mitocondri cap al citoplasma i això provoca que s’activin vies de
senyalització i es mor la cèl·lula.

DESACOBLAMENT DE LA CADENA RESPIRATORIA

Pot haver un desacoblament de la cadena respiratòria per motius de
supervivència. Hi ha situacions que el nostre organisme no ha de gastar
ATP, per exemple en la hibernació o en els nounats. Però si es vol generar
calor troben una proteïna (termogenina) en els mitocondris del teixit
adipós marró que desequilibra el potencial de membrana movent els
protons. Utilitza els protons que s’han generat en la cadena
transportadora d’electrons per formar calor enlloc de formar ATP i així
poder mantenir la temperatura. Aquest procés està regulat
hormonalment en un procés constitutiu.

MATRIU MITOCONDRIAL
• Hi trobem DNA circular
• Hi trobem Ribosomes que fan les proteïnes d’aquest DNA.
• S’hi produeix el Cicle de Krebs. Entra una molècula d’AcCoA i
s’expulsen 2CO2. És on obtenim principalment el poder reductor.
• S’hi produeix la B oxidació.
L’acetil COA pot venir de la beta oxidació dels àcids grassos i llavors
l’acetil COA s’utilitzarà en el cicle de Krebs.
CARNITINA
Molècula (compost derivat de l’amoni) important per transportar els
àcids grassos dins la mitocòndria. Els àcids grassos no poden travessar la
membrana. Gràcies a una acilCOA sintetasa s’uneix l’àcid gras amb un
COA i llavors tindrem un acilgras COA. Això es fa mitjançant enzims.
Llavors l’àcid gras es pot unir a la carnitina formant l’acilcarnitina i
entrarà a dins l’espai intermembrana. El COA s’allibera a l’exterior i es
reutilitza. Amb un transportador l’acilcarnitina travessa la membrana
interna i llavors es desconjuguen. La carnitina se’n va i l’acilCOA es
convertirà en acetil COA gràcies a la beta oxidació i llavors l’acetil COA
anirà al cicle de krebs.

RESUM: A través de la carnitina s’uneix l’acid gràs i pot entrar al

mitocondri, que es conjugarà a un grup CoA per fer el cicle de krebs. És
rica en la carn vermella.
LLANÇADORA DE MALAT –ASPARTAT
Llançadora: Formada per dos anitportadors que utilitza la cèl·lula per
poder entrar el NAD citosòlic a la matriu mitocondrial i poder-se utilitzar
com a poder reductor a la cadena respiratòria.

El NADH citosòlic no pot entrar per si sol dins el mitocondri. S’incorpora

a la mitocòndria a través d’un sistema d’antiportadors o llançadora de
Malat-Asparta. Mitjançant les reaccions de malat i aspartat (i passant per
oxaloacetat) aconsegueix fer-lo entrar. En el citosol s’oxida la molècula
per tal que pugui entrar amb el malat mentre surt el cetoglutarat, i a dins,
a través de reaccions enzimàtiques es torna a reduir. Per poder sortir del
mitocondri cal que el poder reductor es torni a oxidar. Passa a través de
la membrana amb l’aspartat mentre que el glutamat entra.
DNA MITOCONDRIAL
- DNA circular sense histones.
- Codifica per 37 gens i per a 13 proteïnes mitocondrials. No totes les
proteïnes mitocondrials estan codificades en el ADN mitocondrial,
sinó que algunes estan codificades en el ADN nuclear.
- Al voltant del DNA es troba en blau els gens que codifiquen pel
ribosoma del mitocondri, en vermell el RNA de traducció i lo verd
són proteïnes.

RNAr 2 gens

TRANSPORT MITOCONDRIAL
Per transportar les proteïnes mitocondrials dins la mitocòndria es
necessiten una sèrie de transportadors. Per això les proteïnes s’han de
marcar amb un pèptid senyal i gracies al complex TIM-TOM entren i
surten de la matriu mitocondrial.

REPRODUCCIÓ MITOCONDRIAL
Es divideix en funció dels requeriments energètics de la cèl·lula. Si es
necessita més ATP es pot dividir pel sistema de fissió. El DNA
mitocondrial és només matern perquè les mitocòndries que provenen de
l’esperma es degraden totes.
7 INTERACCIÓ DE LES CÈL·LULES AMB EL SEU
ENTORN
Una mateixa senyal pot donar lloc a respostes diferents.
COMUNICACIÓ CEL·LULAR
Fa molts anys les cèl·lules ja necessitaven senyalització, però quan
apareixen éssers pluricel·lulars encara es necessita més.

Dins de la cèl·lula receptora es poden activar vies de transmissió de

senyals que activen diferents molècules efectores i provoquen respostes
diferents que modificaran la conducta cel·lular.
La senyalització és la secreció de molècules o la presentació d’aquestes
en la membrana de la cèl·lula senyalitzadora. Segons el tipus de senyals i
receptors s’activen unes vies determinades. Falta de senyals: mort cel
La molècula senyal s’uneix al receptor per tal de produir un canvi en el
comportament de la cèl·lula. Es poden activar 2 vies de resposta
intracel·lular:
- Canvis en la proteïna ràpids: Modifiques la funció de la proteïna,
produint canvis en el mecanisme citoplasmàtic i alteren el
comportament de la cèl·lula (es dividirà, morirà, etc.).
- Canvis intracel·lulars lents: Canvis en l’expressió gènica.
Provoquen una alteració en el DNA que acabarà modificant la
proteïna. Altera la síntesi de proteïnes, i acaben també alternat el
comportament de la cèl·lula.

MOLÈCULES QUE PODEN ACTUAR COM A SENYALS

Proteïnes (majoritàriament), Pèptids, Nucleòtids, Aminoàcids,
Esteroides, Gasos, etc.
COMPONENTS DE LA COMUNICACIÓ CEL·LULAR
• Senyal
• Receptor
• Procés de transducció de la senyal (procés a partir del qual a través
d’una senyal, es van modificant varis elements (proteïnes) fins a
acabar tenint una resposta).
• Efector
• Resposta

7.1 TIPUS DE SENYALITZACIÓ

DEPENDENT DE CONTACTE: la cèl·lula senyal i la cèl·lula diana han
d’estar en contacte.
PARACRINA: La cèl·lula que sintetitza la molècula senyal només és capaç
d’enviar la senyal a les cèl·lules veïnes que tinguin la molècula que pugui
detectar la senyal.
SINÀPTICA: hi està implicada la neurona. Distància curta entre la cèl·lula
diana i la zona on es secreta la senyal (per tant és paracrina). La molècula
senyal és un neurotransmissor i la cèl·lula diana podria ser una cèl·lula
muscular per exemple.
AUTOCRINA: La mateixa cèl·lula és la que sintetitza i rep la senyal. És
important a nivell de desenvolupament embrionari i del càncer. La senyal
autocrina pot ser més dèbil (si només hi ha una cèl·lula que secreta la
senyal) o més forta.

La senyalització autocrina pot coordinar el destó de grups de cèl·lules

idèntiques.
UNIONS GAP
Permet passar molècules petites
d’una cèl·lula a una altre. És a dir
permeten l’intercanvi de senyals
entre molècules veïnes de
citoplasma a citoplasma
directament.

UN MATEIX SENYAL POT INDUIR DIFERENTS RESPOSTES EN TIPUS

CEL·LULARS DIFERENTS
Exemple: una molècula senyal podria ser la acetilcolina. En el múscul
cardíac l’acetilcolina produirà la relaxació, en el cardíac la contracció i en
les glàndules salivals provoca la secreció. Això és degut a que els
receptors són molt diferents. Les cèl·lules estan exposades a molts
senyals diferents, la resposta és a causa d’una multifactorialitat, no a una
senyal aïllada. Nosaltres ho simplifiquem i atribuïm una senyal a un
procés, però realment no és així.
7.2 TIPUS DE RECEPTORS
- RECEPTORS DE SUPERFÍCIE CEL·LULAR: senyalitzarà amb molècules
hidrofÍliques que no poden travessar la membrana cel·lular.
- INTRACELULARS: molècula hidrofòbica i petita perquè d’aquesta
manera podran travessar la membrana. Els únics senyalitzadors
intracel·lulars són els esteroides i gasos.

Exemple de senyalització intracel·lular: GAS AMB ACCIÓ

PARACRINA: L’ÒXID NITRIC (NO)
L’acetilcolina s’uneix a un receptor (cèl·lula endotelial) i s’activa la
fosfolipasa C que gracies a una sèrie de processos provoca la alliberació
de calci. El calci actua com a missatger secundari i acaba activant la NO
sintetasa. Com que és molècula petita i hidrofòbica pot anar al receptor
intracel·lular d’una cèl·lula muscular llisa i aquest múscul s’acabarà
relaxant i es vasodilataran els vasos.
*Recordem que les kinases són les proteïnes encarregades de forsforilar
(al contrari de les fosfatasses).
HORMONES
Algunes poden travessar la membrana plasmàtica i normalment serà
senyalització lenta perquè s’ha d’entrar a dins del nucli. Alguns exemples
d’hormones: cortisol, testosterona. El cortisol travessa la membrana,
s’uneix a un receptor intracel·lular i entra al nucli a on modifica la
regulació d’algun gen:

RECEPTORS DE SUPERFICIE CEL·LULAR

• Acoplats a canals ionics
• Proteines g
• Activitats enzimàtiques
UN MATEIX SENYAL POT
INDUIR DIFERENTS
RESPOSTES EN
DIFERENTS TIPUS
CEL·LULARS
Això és degut als tipus de
receptor i amb que estan
acoblats aquests receptors.
MECANISMES D’ACTIVACIÓ DE PROTEïÏNES
La fosforilació de les proteïnes es un procés reversible. Les proteïnes
fosforilades són actives (normalment). Hi ha molts processos cel·lulars
regulats per fosforilació (div cel·lular, metabolisme...). Hi ha dos sistemes
diferents:
A través d’enzims:
• Quinasses: enzims que fosforilen proteïnes (els hi transfereixen
grups fosfats de l’ATP a la cèl·lula diana).
• Fosfatases: els hi treuen el fosfat (s’hidrolitza el fosfat). Tirosina,
serina, threonine – son aminoàcids fosforilables
Unió al GTP i GDP:
• Proteïnes unides a la GTP: són actives
• Quan s’hidrolitza la GTP no són actives
7.2.1 SENYALITZACIÓ A TRAVÉS DE CANALS IÒNICS
REGULATS PER LLIGAND
Canals que tenen el receptor
a la zona intra o
extracel·lular. S’hi uneix un
lligand, un
neurotransmissor que farà
que canviï la conformació
del canal, i aleshores s’obrirà
o tancarà el canal i podran
passar ions.
7.2.2 RECEPTORS ACOPLATS A PROTEINES G
Proteïna transmembrana amb
domini intra i extracel·lular
• Domini extracel·lular:
receptor que
interacciona amb la
senyal.
• Domini intracel·lular: hi
haurà la proteïna G
inactivada i al arribar la
senyal s’activa. La
subunitat alfa de la
proteïna G s’inactiva
quan el GTP que porta
unit és hidrolitzat a GDP.
S’activa el receptor de
membrana i llavors s’activa la
proteïna G perquè s’uneix a la
GTP a la subunitat alfa i això
activa el complex beta i
gamma. Aquest complex
activarà altres proteïnes. Es fa
la hidròlisis del GTP, la
proteïna G s’inactiva i torna a
la seva posició inicial.
L’activació de proteïnes a
traves de proteïnes G pot provocar la síntesis de missatgers secundaris.
Per exemple: se sintetitza AMP cíclic (missatger secundari) Així
s’activarà una quinasa ja que necessita un AMP per activar-se. Llavors la
quinasa podrà fosforilar una altra quinasa i així successivament fins que
se sintetitzi la resposta.
HEM D’ENTENDRE que hi ha unes molècules senyals que activen uns
receptors de membrana que per la seva part interna s’activen les seves
subunitats que activen el GTP i aquests últims van a activar la proteïna
diana gastant energia → GDP.
MISSATGERS SECUNDARIS
Els missatgers secundaris són intermediaris de les vies de transmissió de
senyals. Es poden unir a altres proteïnes o no.

LA VIA DEL FOSFOTIDILINOSITOL

És un missatger secundari i el diacilglicerol també juntament amb el calci.
S’activa la via amb una senyal, s’activa la proteïna G, això activa l’enzim
(fosfolipasa), FALTA
7.2.3 RECEPTORS DE SUPERFICIE ASSOCIATS A UNA
ACTIVITAT ENZIMATICA
Parlarem de tipus de receptors associats a una activitat enzimàtica:
7.2.3A. RECEPTOR: TIROSINA QUINASA.
Transmembrana. Per activar-se els receptors formen dímers (dimeritza
-dues molècules s’ajunten formant un dímer- quan una molècula senyal
s’uneix al receptor). Llavors s’activa el domini intracel·lular (el que té
ralletes alarmants vermelles) que té una activitat quinasa i per tant
fosforilarà tirosines del domini intracel·lular del receptor. Això farà de
senyal que farà que s’atreguin altres molècules adaptadores que el que
provocaran és una senyalització a nivell intracel·lular.
PROTEÏNA RAS REGULADORA DE LA PROLIFERACIÓ CEL·LULAR
La proteïna ras activarà una via de transmissió de senyals. Per exemple:
activarà una cascada de fosforilació de MAP-quinassa. RAS a vegades té
mutacions i sempre està activa, no necessita molècula senyalitzadora
extracel·lular i
llavors això pot
provocar
càncers (les
cèl·lules no
paren de
proliferar).
3B
RECEPTORS
ASSOCIATS A TIROSINA CINASA CITOPLASMÀTICA
No tenen domini quinasa a l’interior que fosforili. El què fosforila són
unes molècules (proteïnes JAK) que trobem al citoplasma. Es
fosforitzen de manera creuada (els JAK) això els activa i poden
fosforilar els receptors.
JAK: proteïnes citoplasmàtiques amb activitat quinasa que es
troben al domini intracel·lular.
Aquestes tirosines fosforilades atreuen unes molècules activadores
(stat). La proteïna stat es fosforila (està activa) i es dimeritza amb
una altra stat .Entra al nucli i s’activa la transmissió de gens concrets.

3C RECEPTORS SER/THR CINASA

Els residus que es fosforilen són serines i trigonina. Hi estan implicades
unes proteïnes que es diuen SMAD. Exemple TGB – factor de creixement
Receptor → SMAD → transcripció de nous gens.
És el mateix procés que abans.
Les vies de senyalització estan interconnectades. Activen diferents vies
però s’acaben intercreuant i acaben modulant la resposta de la cèl·lula en
resposta a múltiples senyals.

8 SISTEMA ENDOMEMBRANÓS I VIA SECRETORA,

SECRECIÓ CEL·LULAR I DIGESTIÓ INTRACEL·LULAR
SISTEMA ENDOMEMBRANÓS
Aquest sistema d’endomembranes només el trobem en cèl·lules
eucariotes i són un conjunt de membranes internes que formen
compartiments funcionals i estructurals dins la cèl·lula.
És un sistema de transport i de síntesi de lípids i proteïnes.
Les endomembranes constitueixen la major superfície de membranes de
la cèl·lula. Depèn del tipus de cèl·lula la distribució dels percentatges de
membranes és diferent. En els hepatòcits hi ha més superfície de
membrana mitocòndria que en una cèl·lula pancreàtica. I per exemple el
pàncrees te més r.e.
COMPONENTS DEL SISTEMA ENDOMEMBRANÓS

• Reticle
• Golgi
• Lisosomes
• Vesícules de secreció
• Endosomes

Els mitocondris no formen

part del sistema
endomembranos.

ORIGEN DEL SISTEMA ENDOMEMBRANÓS

Es creu que el sistema endomembranós s’ha originat a partir
d’invaginacions de la membrana endoplasmàtica durant l’evolució de la
cèl·lula eucariota.
TIPUS DE TRANSPORT DEL
SISTEMA ENDOMEMBRANÓS
• ANTEROGRAD: De l’interior
de la cèl·lula cap a la
membrana (via secretora)
• RETROGRAD: Des de la
membrana cap a l’interior
(endocitosi). Quan volem
captar molècules de la
membrana o de l’exterior.

8.1 RETICLE
ENDOPLASMÀTIC
Es pot dir substancia cromidial,
cromòfilia, ergatoplasma i Cossos
de Nissl i rep aquests noms pels efectes que fan els colorants bàsics en el
reticle endoplasmàtic.
És la xarxa del voltant del nucli:

CLASSIFICACIÓ REL RETICLE ENDOPLASMÀTIC

• R.e. LLIS
• R.e. RUGÓS. N’hi ha més de rugós que de llis normalment.
Es diferencien per la presencia de ribosomes en la membrana (citosòlica)
del reticle endoplasmàtic rugós, ja que està molt especialitzat en la síntesi
proteica. En canvi el llis està més especialitzat en la síntesi de lípids i la
detoxificació. A més a més, el llis és poc abundant excepte en cèl·lules
especialitzades.
CARACTERÍSTIQUES DEL RETICLE ENDOPLASMÀTIC
• Extensa xarxa de túbuls envoltats de membrana.
• Es pensa que aquests túbuls estan interconnectats formant un
continu.
• El RE es continua amb la membrana nuclear.
• Més de la meitat de la membrana d’una cèl·lula pertany al RE.
 • Tradicionalment es classifica en llis i rugós tot i que actualment es
considera el mateix compartiment.
FUNCIONS DEL RETICLE ENDOPLASMÀTIC
• Síntesi / Modificació proteïnes (RER)
• Biosíntesi de lípids (RELL)
• Detoxificació (RELL)
• Degradació glucògen (RELL)
• Regulació calci intracel·lular (RELL)

8.1.1 RER: SÍNTESI DE PROTEÏNES

La síntesi proteica té lloc als ribosomes de la membrana. Els ribosomes
que hi ha al citoplasma són idèntics als de la membrana. Hi ha síntesi de
proteïnes al citosol (per a proteïnes de la pròpia cèl·lula) i al RE (per a
proteïnes secretades). Les proteïnes que es formen a la membrana del RE
són els que aniran a la via secretora.
La proteïna es
comença a
sintetitzar al
citoplasma. Un
ribosoma tradueix
un RNAm. Un cop
tradueix la
seqüencia senyal
(pèptid format
d’aminoacils) hi
ha una proteïna
SRP o PRS
(partícula de
reconeixement de
senyal) que reconeix la seqüencia senyal i aleshores s’acobla amb el
ribosoma i el porta cap a la membrana del reticle on hi ha un receptor de
la PRS. Al costat del receptor hi ha un porus sec61 (proteïna
translocator de l’esquema de dalt) s’obre, i es queda el ribosoma acoblat
a la membrana formant una unió on continua la traducció. La proteïna es
va traduint i entra cap a dins del lumen del reticle (la sec 61 reté la
seqüencia senyal i permet el pas de la resta de la cadena polipeptídica).
Llavors la SRP se’n va a buscar alguna altra seqüencia senyal.
L’enzim peptidasa (groc en l’esquema) talla la proteïna per la seqüència
senyal (la part vermella) alliberant la proteïna de la membrana del
reticle. Al RE seguirà el procés de plegament de la proteïna per adquirir
l’estructura tridimensional funcional.
Les proteïnes que es sintetitzen al citoplasma, les que no han de ser
secretades, faran el mateix procés però tenen una seqüència de parada
que indica al traslocador que ha de parlar la translocació, queda una part
de la proteïna a l’exterior del RE i una a l’interior. La peptidasa elimina la
seqüència senyal i s’obrirà de manera lateral el poro traslocador perquè
la proteïna es quedi integrada a la membrana del RE. Aquests han de ser
hidrofòbics perquè pugui tenir contacte amb el citosol.

8.1.2 RER: MODIFICACIÓ DE PROTEÏNES

Al Golgi també es fan modificacions postraducionals igual que al RER.
MODIFICACIONS POSTTRADUCIONALS:
1. La Glicosilació comença en el reticle i
consisteix en la unió de carbohidrats a
una asparagina (aminoàcid) de la
proteïna. Els carbohidrats venen d’un
lípid de la membrana. Aquesta cadena
que s’uneix sol ser comú en moltes
proteïnes, però llavors poden anar
patint canvis.
2. Hidroxilació: introducció grups –OH (lisina i prolina del col·lagen).
3. Unions covalents a lípids.
4. Ponts disulfur entre cadenes d’aà.
8.1.3 RER: TRANSPORT DE PROTEÏNES
Vesícula que es
forma en el reticle
que contindrà
proteïnes per tal de
poder sortir del
reticle i anar cap a
l’aparell de golgi. Una
proteïna important
per a la formació
d’aquesta vesícula és
la copII. COP2 es
troba en transport
anterogrado. Les
vesícules que
entraran cap al reticle (retogrado) tindran la proteïna COP1.

8.1.4 RELL: BIOSÍNTESI DE LÍPIDS

És el lloc on es sintetitzen fosfolípids, o més ben dit és on s’ensemblen.
Els àcids grassos es sintetitzen al citosol, aquests s’incertarà en el RE i es
modificarà per tal de que sigui un fosfolípid. La flipasa mourà
transversalment els àcids grassos.
• Un ácido graso se une con un Acetil-Coa gracias a una enzima
citosólica llamada Acil-CoA sintetasa, esta unión da lugar a un Acil-
CoA.
• L’acil COA se une a un glicerol fosfato y gracias a l’Acil-transferasa se
libera el CoA dando lugar a un ácido fosfatídico.
• La fosfatasa hidroliza el P de la molécula y se libera un diacilglicerol
al que se le añade una colina y un P gracias a la colina-
fosfotransferasa.
• Esto hace que se forme una fosfatidilcolina que es transportada por
una flipasa al interior del RE.
 • Para la síntesis de colesterol se unen un Acetil-CoA y un acetoacetil-
CoA y después de una serie de reacciones enzimáticas se produce
colesterol.
També se sintetitzarà el colesterol en el RELL i es transporta per
vesícules sobretot a la membrana plasmàtica. A partir del colesterol
també es creen hormones esteroideas en el RE. La glàndula adrenal
produirà hormones esteroides a partir del colesterol.

8.1.5 RELL: DETOXIFICACIÓ

Es donen una sèrie de reaccions enzimàtiques sobre el tòxic. L’enzim
citocrom P450 oxidasa convertirà aquest compost a través de reaccions
d’hidroxilació (afegir grups hidroxils) que farà més hidrofílics (més
solubles en aigua) els productes tòxics per tal de que puguin ser
eliminades pels ronyons excretats en la orina.
El benzopirè (el cremat de la carn) és una molècula que es detoxifica
d’aquesta manera. També es poden detoxificar fàrmacs i alcohols.
La cèl·lula augmenta la quantitat de reticle endoplasmàtic llis per tal de
detoxificar quan estem molt exposats a elements tòxics.

8.1.6 RELL: DEGRADACIÓ DE GLUCOGEN

La glucosa 6 fosfatasa és un enzim que es troba a la membrana del RELL
de les cèl·lules hepàtiques. Aquest treu un fosfat a la glucosa 6 fosfat (la
glucosa fosforilada de dins el lumen del reticle) per tal que pugui
traspassar la membrana plasmàtica i ser alliberada (gràcies al
transportador) al torrent sanguini. Al múscul no existeix la glucosa 6
fosfatasa i per tant la glucosa no surt del múscul.

8.1.7 RELL: REGULACIÓ CALCI INTRACELULAR

Hi ha bombes i transportadors de calci en molts llocs de la cèl·lula. Però
les bombes que trobem en el reticle són importants per mantenir les
diferencies de calci entre l’espai intracel·lular i el reticle endoplasmàtic.
En les fibres musculars hi ha el reticle sarcoplasmàtic i reten calci que
serà important per el cicle de contracció muscular.
8.2 APARELL O COMPLEX DE GOLGI
L’aparell de golgi està polaritzat: hi ha una cara cis (toca al RE i al nucli,
rep el nom de formació o entrada, és convexa) i una cara trans (de sortida,
on es formen les vesícules). La cis: està tocant al nucli i al reticle
endoplasmàtic (la més interna) és per on entren les proteïnes del RE. La
cara trans és on maduren i és per on surten i està orientada cap a la
membrana plasmàtica.
• Conjunt de 4 a 6 vesícules aplanades (cisternes) envoltades de
membrana
• Les cisternes presenten una sèrie de vesícules al voltant
• Dictiosoma: conjunt de vàries cisternes
• Les cisternes tenen continguts enzimàtics diferents
Las proteínas pasan del RE al AG, y en función del movimiento de estas
hay dos tipos de transporte: anterógrado (del RE a la membrana para la
maduración de proteínas) y retrógrado (retorno al RE para el reciclaje de
proteínas).
FUNCIONS APARELL DE GOLGI
• Síntesi de carbohidrats:
o De la matriu extracel·lular (glucosaminoglicans)
o Glicosilació de proteïnes (N-glicosilació i O-glicosilació)
• Distribució de proteïnes provinents del RE:
o Cap a la membrana plasmàtica
o Cap als lisosomes
o Cap a vesícules de secreció
8.2.1 FUNCIONS DE L’AG: SÍNTESI DE CARBOHIDRATS
• Síntesi de Carbohidrats de la matriu extracel·lular
(glicosaminoglicans)
• També hi ha processos de glicosilació de proteïnes (se segueixen
modificant proteïnes que venen del RE)
• Distribució de proteïnes provinents del RE

N-GLICOSILACIÓ
Es modifica el carbohidrat que s’havia unit en el reticle. Si no es modifica
el carbohidrat tindrem un
oligosacàrid ric en manoses i
si es modifica serà un
oligosacàrid (sucre) complex.
Que es modifiqui o no es
modifiqui depèn de la posició
en la que es trobi la
glicosilació.
Cada compartiment del golgi
està especialitzat en una o
varies reaccions
enzimàtiques de glicosilació i
desglicocilació.

Glicosilada vol dir que té una

sèrie de carbohidrats
concrets.
LA FUNCIÓ DE LA
GLICOSILACIÓ ÉS DESCONEGUDA EN GRAN MESURA:
• Aproximadament el 50% de les proteïnes estan glicosilades
 • S’ha relacionat la glicosilació amb senyalització cel·lular i
reconeixement de molècules
• Pot estar involucrada en un correcte plegament d’algunes proteïnes
• Pot conferir resistència a la digestió per proteases
El fet que un glòbul vermell tingui un carbohidrat o un altre vindrà
determinat per la presència o absència de glicosiltransferases en l’aparell
de golgi quan es modifiqui aquella proteïna. Això determina el grup
sanguíni.

8.2.2 FUNCIONS DE L’AG: DISTRIBUCIÓ DE PROTEÏNES

Distribueix les proteïnes que venen del reticle cap a diferents destins.
També trobem el transport anterograd (maduració de proteïnes) i el
transport retrògrad (reciclatge i repesca).
El golgi distribueix proteïnes cap a tres destins diferents: lisosomes,
membrana i secreció. La manosa 6 fosfat marca les proteïnes que han
d’anar cap al seu destí: al lisosoma.
Quan les proteïnes han d’anar cap a la membrana i són secretades formen
vesícules que s’alliberen al medi extracel·lular. Hi ha dos tipus de vies:
• La via constitutiva: No requereix senyal. Ex: albúmina, proteïnes
transmembrana
• La via regulada necessita
senyals. Ve una senyal des de
l’exterior de la cèl·lula que s’uneix
a un receptor de membrana i això
provoca tota una cascada de vies
senyalització intracel·lular i això
farà que la vesícula al final surti a
l’exterior (exocitosi).
SECRECIÓ CEL·LULAR
Les cèl·lules especialitzades en secretar reben el nom de glàndules i
aquestes es poden definir en funció de diferents conceptes.
Segons el nombre de cèl·lules: poden ser unicel·lulars o pluricel·lulars.
Destí de les secrecions: glàndules exocrines (p.e. saliva. No secreten
hormones, sinó que sintetitzen altres productes i fan servir conductes o
cavitats) i endocrines (secrecions hormonals i que van cap al torrent
sanguini).
Tipus de secreció:
• Merocrina: secreta els productes formant vesícules (exocitosi
mitjançant vesícules). La membrana de la vesícula es queda a la
membrana plasmàtica. P.e. pàncrees o Gl salivals.
• Apocrina: perd una part apical de la cèl·lula ja que s’utilitza la
membrana de la cèl·lula per alliberar els productes acumulats
(perdent-se una part de la membrana). P.e. Gl sudodíperes.
• Holocrina: acumula els productes i llavors es trenca i s’allibera el
contingut. P.e. Gl sebàcies.

Ex. En un mastòcit quan allibera de

histamina, secreció holocrina:
SECRECIÓ D’INSULINA I GLUCAGÓ
La insulina i el glucagó són
secretats de manera regulada
pels illots de Langerhans del
pàncrees. Aquestes hormones
són molt importants per a la
regulació dels nivells de glucosa
de l’organisme i la seva secreció
està regulada mitjançant vies de
senyalització intracel·lular.
La secreció dʻinsulina està
regulada per la glucosa. Quan els
nivells de glucosa augmenten, a
causa del gradient (hi ha més
glucosa a fora de la cèl·lula que a
dins) aquesta entra dins la
cèl·lula a través d’un
uniportador GLUT2. Ja a l'interior
cel·lular, la glucosa fa la glicòlisi i es
produeix ATP, que inhibeix els canals
de K (trencant-los). Això genera una
despolarització de la membrana, per la
qual cosa s'obren els canals de Ca, i
entra calci a l'interior cel·lular. Aquest
interactua amb una proteïna i s'activa el
procés de fusió de les vesícules
d'insulina que contenen GLUT4 amb la
membrana cel·lular, alliberant insulina.
A la membrana de la vesícula hi ha unes
proteïnes anomenades v-SNARE,
aquestes es fusionen amb t-SNARES
que són a la membrana plasmàtica gràcies a la unió d'una SNAP.
A nivell de cèl·lula receptora, mitjançant un receptor tirosina-kinasa, la
insulina activa una via de senyalització que acaba promovent un canvi en
l'expressió gènica per l'activació d'una kinasa i de la glucogen sintetasa.
La pròpia insulina causa la fusió de les vesícules amb GLUT4 a la
membrana de la cèl·lula, per la qual cosa els transportadors s'integren a
la membrana de la cèl·lula facilitant l'entrada de glucosa a l'interior.
ENDOCITOSI
Es poden endocitar des de macromolècules fins a cèl·lules senceres. És el
procés pel qual les cèl·lules agafen el material extracel·lular i el
transporten al seu interior. Implica la creació d’una invaginació que
finalment se separa de al membrana per
formar una vesícula.
FAGOCITOSI: ho duen a terme els
macròfags i neutròfils i eliminen
patògens, cèl·lules velles i apoteòtiques.
Els processos de fagocitosi sempre esta
implicat el citoesquelet d’actina. Les
partícules són més grans de 250nm
(cèl·lules).
ENDOCITOSI: Podem trobar endocitosi
amb vesícules de clatrina o amb caveoles segons el que s’endociti:
• VESICULES CAVEOLES: Estan formades per una proteïna que es diu
caveolina i a part de ser important per formar vesícules, la caveola
també és important en processos de senyalització cel·lular.
• VESÍCULES DE CLATRINA: És el principal mecanisme
d’incorporació (són les que endociten més coses). Per formar la
clatrina necessitem 36 trisquèlions. Fan una estructura
tridimensional.
ENDOCITOSI MEDIADA PER RECEPTOR: Hi ha un receptor que reconeix
la molècula que s’ha d’endocitar, una adaptrina (molècula de transició
entre l’adhició i la claptina) s’uneix a aquest. Es forma una vesícula de
clatrina i llavors hi ha una proteïna que permet que la vesícula entri.

Endocitosi de LDL
Hi ha un receptor de LDL que la cèl·lula envia a la mp quan necessita
colesterol extracel·lular. Transporten el colesterol cap als teixits. La LDL
s’uneix al receptor, es forma una vesícula de clatrina i aquesta vesícula es
fusiona amb l’endosoma, llavors allà es recicla el receptor. La LDL s’envia
als lisosomes on el colesterol s’allibera i pot ser utilitzat per la cèl·lula.
Las disfunció del receptor de LDL causa aterosclerosi i mort prematura
per atac de cor:
• Podem trobar cèl·lules que no tinguin
receptor. No es pot fer vesicules ni utilizar
colesterol.
• Receptor defectiu en la unió a LDL. Pot passar
que hi hagi receptor però que no sigui
funcional, per tant, no es forma vesícula.
• Defecte a nivell intracel·lular. Pot ser que el
receptor tingui un defecte en la unió a
l’adaptina. La LDL no s’uneix al receptor, no es forma la vesícula.

Les disfuncions:
8.3 LISOSOMA
Compartiments envoltats de membrana, carregats amb enzims
hidrolítics (>40 enzims) per digerir diferents tipus de molècules.
L’ATPasa de la membrana bombeja protons a dins del lisosoma per tal de
mantenir el pH àcid, ja que els enzims hidrolític funcionen a pH àcid (es
sintetitzen al RE, per tant és important que només siguin actius en àcid).
Els enzims que van al llisosma per saber que hi han d'anar s'han de
marcar i es marquen al golgi. Això ho fan unes fosfotransfereses del golgi
(addició d’un fosfat). Com que tenen el fosfat, aquests poden reconèixer
el receptor del lisosoma i hi poden anar.
El senyal de manosa 6-fosfat concentra els enzims hidrolítics en
aquestes vesícules. La vesícula entra a dins el lisosoma i aquesta es
desfarà a causa del ph àcid i ja tindrem l’enzim a dins del lisosoma.

MALALTIES
Els enzims hidrolítics no van cap a les vesícules perquè no han estat ben
marcats i llavors se’n van directament cap a la sang. I productes que
haurien de ser degradats en lisosomes, no ho son i s’acumulen al citosol.

FORMACIÓ DE LISOSOMES
Els lisosomes (secundaris) es formen per la fusió de vesícules provinents
del Golgi amb:
1) Fagosomes: partícules grans - Fagolisosoma
2) Endosomes tardans: macromolècules
3) Autofagosomes: orgànuls no funcionals – Autofagolisosoma
AUTOFÀGIA
Els autofagosomes són vesícules que contenen orgànuls de la cèl·lula i es
formen quan la cèl·lula detecta una falta de nutrients o altres coses.
Envolta els orgànuls i els fusiona amb el lisosoma i llavors queda un cos
residual. D’aquesta degradació s’obtindran nutrients.

11 CITOESQUELET
FUNCIONS DEL CITOESQUELET
És una xaraxa de túbuls o filaments proteics. Funcions:
• Dona forma a la cèl·lula
 • Aporta resistència mecànica → Les proteïnes de dins els plasma
permet que la cèl·lula pugui resistir a pressions mecàniques
(traccions i compressions).
• Transport de vesícules. Aquestes s’ancles als
filaments. Imatge en blanc i negre:
• Moviment cel·lular
• Maté la citoarquitectura, mantenir
l’organització del citoplasma i els seus orgànuls.

COMPONENTS DEL CITOESQUELET

11.1 FILAMENTS
1. MICROTÚBULS: filament més gran. Són tubs buits que estan
formats per tubulina i aquesta necessita energia per tant tindrà
GTP.
 2. ELS MICROFILAMENTS: els més petits. Filaments en forma d’hèlix
formats per actina i també tenen un nucleòtid unit que serà el ATP.
3. FILAMENTS INTERMEDIS: no hi ha cap nucleòtid unit.

11.1.1 MICROTUBULS
FUNCIONS:
• Fixació d’orgànuls i transport vesicular.
• Formació de fus mitòtic que serveix per separar cromosomes en la
mitosis (divisió cel·lular).
• Formació de cilis i flagels que serviran per moure’s pel medi, per
captar nutrients…
ESTRUCTURA:
• Tubs buits formats per 13 protofilaments.
• Unitat bàsica del miscrotúbul: Heterodímers
d’alfa i beta tubulina.
• Enllaços no covalents entre els dímers de
tubulina
• Tenen polaritat: a l’extrem + trobarem la beta
tubulina (s’hidrolitza) i a l’extrem - trobarem
l’alfa tubulina (polimeritza).
Perquè es produeixi la polimerització trobarem
un nucleòtid GTP:
o DÍMERS T: subunitat alfa i beta tenen GTP.
o DÍMERS D: s’ha hidrolitzat el GTP de la unitat
beta i la trobem unida a GDP.
FALTA
Extrem + hi ha beta → extrem que es pot hidrolitzar. A mesura que es va
afegint, es va hidrolitzant. En mom tenim dimer T es forma casquet GTP
que dona estabilitat al microtúbul, passa
quan v d’addicio de dimers T és mes gran
que v hidròlis del GTP. El microtúbul creix,
polimeritza. Microtubuls són estructures
dinàmiques tambe despolimeritzen i ho
poden ser pels dos extrems pero es mes
rapid pel més/beta.
Els microtúbuls poden polimeritzar i
despolimeritzar pels dos extrems però
tindran més afinitat a fer-ho per l’extrem +.
CASQUET DE GTP (cap): trobem tubulina
en forma de dímer T. Això proporciona
estabilitat al microtúbul. Si la velocitat
d’addicció de dímers és mes gran que la
hidrolització del GTP trobem dímers T (casquet de GTP) i aleshores el
microtúbul creix. Quan la velocitat d’addició de dímers T és més petita
que la d’hidrolització aleshores començaran a haver-hi GDP i es
començaran a despolaritzar.
INESTABILITAT DINÀMICA: propietat dels microtúbuls. És el fet de
poder polaritzar i despolaritzar. El punt en el que es passa d’un procés de
polimerització a despolimerització s’anomena catàstrofe. El rescat és a la
inversa. En la polimerització s’allarga un microtúbul, despolaritzar vol
dir degradar (que es faci més curt).
Els dímers de GDP lliures poden convertir-se en dímers de GTP.
MAPS Microtubule Associated Proteins
Proteïnes associades que trobem als microtúbuls i el que fan és
estabilitzar-los. S’uneixen al GTP del microtúbul i l’estabilitzen. Això fa
que els microtúbuls siguin menys dinàmics i inhibeix les catàstrofes i per
tant no pot despolaritzar i continuarà creixent.
 1. Aquesta unió permet controlar processos de polimerització o
despolimerització.
2. Servirà per la organització dels orgànuls a la cèl·lula
3. Interaccionen amb l’extrem +. L’extrem C terminal interacciona
amb la tubulina. L’extrem N terminal interacciona amb altres
elements.
4. MAP2 i TAU són importants en cèl·lules nervioses.
Les MAPS són controlades per processos de fosforilació. Quan la MAP
està desfosforilada és quan estarà activa incrementant la estabilitat.
Quan està fosforilada, es produeix un canvi de configuració, se separarà
de la tubulina, s’inactivarà i per tant deixarà de donar l’efecte
d’estabilització i començarà a haver-hi catàstrofes i per tant augmentarà
la inestabilitat dinàmica.
ELS MICROTÚBULS ES TROBEN ANCORATS ALS CENTRES
ORGANITZADORS DE MICROTÚBULS PEL SEU EXTREM MENYS
Centrosoma: format per dos centríols i material pericentriolar (gamma
tubulina). Bola de color verd que interacciona amb la microtubulina.
S’ocupen d’organitzar-los dins la cèl·lula.
La gamma tubulina (proteïna accessòria de
color blau en la imatge) interacciona amb els
microtúbuls per organitzar el seu creixement
des del centrosoma i sempre reaccionarà amb
l’extrem menys del microtúbul.

CENTROSOMES I
CORPUSCLES
BASALS
Són els principals
MTOC*.
Corpuscles: els
trobem en cèl·lules
epitelials i fan la
mateixa funció que
els centrosomes.

DROGUES I *MicroTubule Organizing Center

QUIMIOTERÀPIA
El citoesquelet s’utilitza com a diana de molts qumioterapèutics perquè
aquest té molta importància en mitosi i meiosi (per tant, en la
proliferació). Hi ha molècules que tenen com a diana la tubulina del
citoesquelet. El que acaba succeint és que les cèl·lules que s’estan dividint
no poden fer- ho. Hi ha drogues que ataquen a la tubulina per impedir la
seva replicació. Inhibeixen la mitosi perquè no permeten la
polimerització dels microtúbuls.
PROTEÏNES MOTORES DELS MICROTÚBULS
Quinesines (+) i
dineïnes (-): proteïnes
motores dels
microtúbuls.
Responsables del pas de
vesícules des del RE al
Golgi, llisquen pels
microtúbuls.
Les proteïnes motores proporcionen la força motriu per a la separació
de les cromàtides germanes durant la mitosi.
Moviment causat pels microtúbuls:
cilis i flagels
Estructures que contenen MTs
delimitats per membrana plasmàtica:
• Flagel: moviment ondulatori
repetitiu. Perpendicular. Cua
espermatozou.
• Cili: més curts i nombrosos que
flagels. Paral·lel. Epiteli
respiratori.
Contenen anxonemes i la dineïna és la responsable dels seus moviments.

11.1.2 MICROFILAMENTS O FILAMENTS D’ACTINA

FUNCIONS:
• Donar forma a la cèl·lula
• Implicades en el moviment i contracció muscular
ESTRUCTURA:
• Doble espiral de monòmers d’actina
 • Trobem majoritàriament beta actina, però en les cèl·lules
musculars hi haurà més abundància d’alfa actina.
• Component més dinàmic del citoesquelet. Necessitem un nucleòtid
perquè es dugui a terme la polimerització → ATP. Tindrem un
extrem + i un extrem -. El solc d’unió determina la polaritat dels
microfilaments, que és on estarà unit d’ATP. Els microfilaments
polimeritzen per tots dos extrems, però ho fan més ràpid per
l’extrem “+”.

L’actina es pot trobar en dos formes: F-actina (en forma de filament), G-

actina (quan la trobem lliure pel citoplasma).

COMPLEXES ARP p.27

Necessitem unes molècules
accessòries. Els complexes Arp estarà
format proteïnes i les necessitem
perquè interaccionen amb filaments d’actina que ja estan polimeritzant.
Interactuen per l’extrem menys.
Els monòmers d’actina no s’ensamblen espontàniament -Necessitat
proteïnes nucleadores (motlle del nou filament).
CURIOSITAT: Alguns paràsits utilitzen els filaments d’actina de la
cèl·lula hostes per tal de poder-se moure i colonitzar les cèl·lules veïnes.
PROTEÏNES ACCESSORIES
Hi ha proteïnes accessòries que interaccionen amb la
actina:
La tropomodulina i la cap Z. Per l’extrem + trobaríem la
CapZ i per l’extrem – trobaríem la tropomodulina. El que fan
és estabilitzar la polimerització i despolimerització del
filament d’actina del sarcòmer bloquejant els extrems.

Filamina, estan implicades en la organització més tridimensionals de

l’actina. L’actina pot formar feixos i també xarxes i això ho regulen les
proteïnes accessòries. La filamina regula que la actina formi xarxes.
La fimbrina i actinina: agrupen els microfilaments en forma de feix.
Les cel·lules eucariotes unicel·lulars es mouen mitjançant el citoesquelet
d’actina on es troben filipodis (prolongacions fines i primes) i
lamelipodis (prolongacions aplanades).
EL SARCÒMER
El sarcòmer és la unitat funcional del múscul esquelètic.
 • Filament gruixut: miosina
• Filament prim: actina
• Zona H: només miosina visible.
• Banda I: actina
Contracció → lliscament miofilaments miosina sobre els d’actina (Ca).
Desapareix la zona H i es comprimeix la banda I.
El cap globular de la miosina té activitat motora in vitro
• ATPasa: hidròlisi ATP genera energia contracció muscular.
• Estructura: 2 cadenes pesades, 4 cadenes lleugeres i regió globular
de doble cap. NO SORTIRÀ A L’EXAMEN

L’activitat motora de la miosina és la base de la contracció muscular. És

la proteïna motora associada als filaments d’actina. És una atpasa.
• Tropomiosina: unida hèlix α actina
• Troponina: unida a la tropomiosina
 • Inhibir la unió miosina-actina (unless ↑ [Ca2+])
http://www.youtube.com/watch?v=gJ309LfHQ3M&feature=PlayList&p=61DFE5CA5E2EFE56&in

La troponina està unida a la tropomiosina. Quan no hi ha Ca està la unió

bloquejada (boleta petita taronja). Quan augmenta la concentració de Ca
la boleta se’n va la miosina es pot unir a l’actina. La troponina ha canviat
la conformació. Les boletes tronjes són el lloc d’unió la miosina a l’actina.
11.1.3 FILAMENTS INTERMEDIS
FUNCIONS
• Aportar suport mecànic a la cèl·lula.
• Forma una xarxa que posa en contacte el nucli amb la perifèria de
la cèl·lula.
• Els trobem en unions com ara contactes focals, desmosomes i
hemidesmosomes.
• Anclatge amb molècules de senyalització.
• Forma la làmina nuclear.
• Abundants en teixit muscular, epitelial i nerviós.
Trobem molts tipus de filaments intermedis. Però tots comparteixen una
estructura. Totes tenen una regió N terminal i C terminal i una regió
central en forma d’hèlix alfa.
• CITOQUERATINES: cèl·lules epitelials (filaments interm. class I i II)
• VIMETIN cèl·lules d’origen enquimals -adipòcits, teixit connectiu,,
de la capa embrionària que procedeixen - (class III)
• DESMINA: múscul (class III)
• GFAP: marcadors o senyalitzadors inetmedis de les cèl·lules glials
(class III)
• NEUROFILAMENTS: Proteïnes a les neurones (class IV)
• LÀMINES NUCLEARS: Formen la lamina nuclear del nucli (Class V)
a la membrana interna del nucli. És el més dinàmic.
POLIMERTIZACIO DE FILAMENTS INTERMEDIS
No hi ha cap nucleòtid unit i no hi ha extrems + i -. No es gasta energia. Es
forma un dímer mitjançant interaccions hidrofòbiques. Aquest dímer
interacciona amb un altre dímer i es formarà un tetràmer i la unió de
tetràmers formarà un protofilament. 8 protofilaments formaran un
filament intermedi final. No hi ha despesa energètica per realitzar aquest
procés. Són tot reaccions hidrofòbiques fins a formar l’estructura final.
L’EMBOLCALL NUCLEAR ES DESFA GRÀCIES A LA FOSFORILACIÓ DE
LAMINES NUCLEARS
Quan la cèl·lula es divideix el nucli (la làmina nuclear) s’ha de desfer per
poder cedir la seva informació genètica. Quan la cèl·lula entra en mitosi
la membrana es desfarà a través de la fosforilació de les làmines nuclears.
Quan les làmines es desfosforilen les làmines es tornen a unir.
Aquest procés regula l’ensamblament de les làmines nuclears.
12 MOVIMENT I CITOESQUELET
TOT EL TEMA 12 ESTÀ REPETIT, PERÒ PER REPASSAR:
La part del citoesquelet que esta implicada en el moviment cel·lular es
l’actina Es formen dues estructures:
• FILICPODIS: prolongacions llargues i primes
• LAMELIPODIS: prolongacions més grans i aplanades.
REPTACIÓ: La cèl·lula utilitza aquestes estructures per moure’s per
reptació.
SARCOMER
Contracció - lliscament miofilaments miosina sobre els d’actina.
Desapareix la zona H i es comprimeix la banda I. El sarcòmer s’escurça
quan es contrau.
ESTRUCTURA:
• Filament gruixut: miosina (proteïna que necessita ATP per
poder-se moure pel filament d’actina.)
• Filament prim: actina
• Zona H: nomes miosina
• Banda I: nomes actina
ESTRUCTURA MIOSINA: caps globulars, dos cadenes pesades i 4
lleugeres.
FUNCIONAMENT: Quan s’hidrolitza el ATP permet que es puguin
interaccionar actina i miosina. I està regulada pel calci i trobarem la
tropomiosina i la troponina.
L’ACTIVITAT MOTORA DE LA MIOSINA ÉS LA BASE DE LA
CONTRACCIÓ MUSCULAR
Proteïnes que ajuden en la contracció:
• Tropomiosina: unida hèlix α actina
 • Troponina: unida a la tropomiosina
PATOLOGIES
Mutacions en la miosina o proteïnes del sarcòmer i això produeix una
hipertrofia a nivell cardíac i son una causa de mort súbdita en gent jove.
MICROTUBULS
Proteïnes motores dels microtúbuls: quinesines (mov retrògrad: cap a
l’extrem – des microtúbuls) i dineines (anterograd: cap a l’extrem +)
Els microtúbuls estaran implicats en el moviment d’orgànuls i transport
de vesícules dins la cèl·lula.
Aquestes proteïnes també estan implicades en les neurones ja que
permetran el moviment de vesícules. Per tant el transport anterograd
serà important en la funció neuronal.

PATOLOGIA
Si tenim mutacions en proteïnes implicades en el transport anterograd
trobarem pacients amb distròfies o malalties neuronals.
Hi hauria un canvi puntual en la cadena de DNA i això produirà un canvi
en els aminoàcids i això farà que la proteïna es vegi afectada la seva
activitat motora i això acaba portant dèficits a nivell neuronal.
• Reducció activitat ATPasa (motora)
• Reducció transport anterògrad vesícules sinàptiques
• Reducció nombre sinapsis i densitat vesícules
• Disfunció i atròfia muscular
MOVIMENT CAUSAT PELS MICROTÚBULS: CILIS I FLAGELS
✓ Flagel: moviment ondulatori repetitiu. Perpendicular. Cua
espermatozou.
 ✓ Cili: més curts i nombrosos que flagels. Paral·lel. Epiteli respiratori.
Els microtúbuls i quinesines i dinesines també estan implicats en el
moviment dels cilis i flagels. És a dir els cilis i flagels estan formats per
microtúbuls amb una estructura d’axonema.
Els cilis i flagels tenen una estructura comuna formada per microtúbuls:
l’anoxema. L’axonema esta format per parelles microtúbuls i també dos
microtúbuls interns. També pot estar format per triplets de microtúbuls
i no trobar-ne cap d’intern.
LA DIENINA ES LA RESPONSABLE DEL MOVIMENT DE CILIS I
FLAGELS
Proteïnes accessòries: dineina i nexina. El que fan
és mantenir units els microtúbuls dels axonemes
perquè quan les proteïnes motores es moguin
enlloc de desplaçar els microtúbuls, es corbin. I
aquesta curvatura ens permetrà el moviment (com
es mou la cua d’un
espermatozoide).
Interior del
microtubul:

PATOLOGIA

B: Kartagener syndrome cilia

No tenen dineines. I això farà que tinguem cilis o flagels immòbils i per
exemple tindrem homes estèrils i infeccions en les vies respiratòries
perquè és una zona on són importants els cilis.
PAS DE VESICULES DES DL RE AL GOLGI
El pas de vesícules des del Reticle endoplasmàtic fins l’aparell de golgi té
lloc gràcies a proteïnes motores que llisquen pels microtúbuls. És a dir,
el moviment de vesícules i orgànuls també hi estan implicats els
microtúbuls i les seves proteïnes associades.

LES PROTEÏNES MOTORES PROPORCIONEN LA FORÇA MOTRIU PER

A LA SEPARACIÓ DE LES CROMÀTIDES GERMANES DURANT LA
MITOSI
Hi ha una estructura que trobem als cromosomes que es el cinetocor. És
una estructura proteica del cromosoma i es on s’associen els microtúbuls
del fus mitòtic durant la mitosi.
13 EL NUCLI
• És el centre de control de les activitats cel·lulars
• Estructura més gran de la cèl·lula (aprox un 10% de la
cèl.)
• Normalment nomes trobarem un sol nucli i te una
forma esfèrica
• El nucli és un orgànul molt important que permet
l’empaquetament dels gens i la compartimentació dels
factors que controlen la seva replicació i expressió.
LES SEVES FUNCIONS PRINCIPALS:
1. Mantenir els gens i el DNA intacte.
2. Organitzar els gens dins dels cromosomes per tal de
permetre la divisió cel·lular.
3. Transportar els factors reguladors i els productes dels
gens a través dels porus nuclears
4. Produir els ARN missatgers (mRNA) que codifiquen per
proteïnes
5. Produir les subunitats ribosòmiques en el nuclèol.
6. Organitzar el desplegament del DNA per a permetre la
replicació dels gens.
EL NOMBRE DE GENS EN DIFERENTS GENOMES
CEL·LULARS
En el cas dels humans tenim una gran quantitat de DNA que
no és codificant. Tot i que la mida del genoma és molt diferent
entre humans i Ecoli podem veure que el nombre de gens no
és tan diferent. Així doncs la mida del genoma i nombre de
gens no és proporcional.

ESTRUCTURA
• Nuclèol
• DNA: en forma de cromatina
• Histones, proteïnes per l’empaquetament
• Membrana nuclear interna i externa
• Lamina nuclear: és un tipus de filament intermedi
• Porus nuclears
EMBOLCALL NUCLEAR
o És una doble membrana que envolta al nucli
o La membrana externa normalment presenta ribosomes i
és una continuació del reticle endoplasmàtic rugós.
o El lumen de l’embolcall nuclear és una continuació del ER
o La membrana interna està unida a la làmina nuclear
o Les dues membranes es fusionen en punts on complexos
proteics formen els porus nuclears.
o Els porus nuclears controlen l’entrada i la sortida de
molècules entre l’interior del nucli i el citoplasma.

LÀMINA NUCLEAR
Esta formada per una proteïna anomenada lamina. La funció
de la lamina nuclear és ser un anclatge al DNA i a nivell
estructural dins de la lamina nuclear trobaríem dos tipus de
lamines. La xarxa de filaments que formen la lamina nuclear
esta unida a la membrana nuclear interna a través de
proteïnes.
LAMINOPATIES: quan hi ha mutacions en les lamines. No es
formarà bé la envoltura nuclear i tindrem nuclis que no seran
funcionals. En humans esta relacionat amb un síndrome per
exemple l’envelliment prematur.
La lamina nuclear es pot desensemblar i per tant el nucli es
pot trencar quan la cèl·lula sesta replicant en mitosis o
meiosis.
Durant la profase les proteïnes lamines es fosforilen
(desensambrar-se). Les lamines s’hauran desfosforilar per
tornar-se a ensamblar i formar les cèl·lules filles.
Hi ha dos tipus de làmines: La A i C, i la B1 i B2 que estan
farmesilades (modificació postraduccional per fer-les més
hidrofòbiques per poder travessar la membrana).
La xarxa de filaments que formen la làmina nuclear està unida
a la membrana nuclear interna a través de proteïnes (LAP1,
LAP2, etc). LAP = lamina-associated polypeptide
PORUS NUCLEARS
Serveixen per transportar
proteïnes i molècules entre
citoplasma i nucli.
ESTRUCTURA: 2 anells (un de
mes interior i l’altre més
exterior), també trobarem un
transportador entre els anells i
regularà el pas de les proteïnes i
molècules. També trobarem proteïnes d’anclatge i un anell
radial que uniria tots aquests components mencionats. També
trobarem fibres en la banda citoplasmàtica i en la banda del
nucli.
QUÈ ES POT TRASNPORTAR A TRAVES DELS PORUS?
o Del nucli al citoplasma: RNA que s’han transcrit.
o Del citoplasma al nucli: proteïnes que s’hagin de
transcriure, proteïnes ribosomals, proteïnes necessàries
per a la replicació de cromosomes.
Aquest transport pot ser passiu o actiu. Proteïnes petites
podran difondre ràpidament, però si trobem proteïnes més
grans ja s’haurà de realitzar transport actiu.

BUSCAR VIDEOS DE TRANSCRIPCIÓ I PRODUCCIÓ DE RNA

Difusió passiva fins a 60.000 daltons
COM ES CONTROLA L’ENTRADA I SORTIDA DE PROTEINES
AL NUCLI?

• Les proteïnes que han d’entrar al nucli portaran una

seqüencia senyal / de localització nuclear (trobarem
aminoàcids bàsics).
o NLS (Nucleal Localitzations Signal)
• Les proteïnes que han de sortir del nucli porten una
senyal d’exportació nuclear (trobarem aminoàcids
hidrofòbics). NES.
Hi ha proteïnes que han d’entrar i sortir i per tant en una
mateixa proteïna podrem trobar les dos seqüencies.
EXPERIMENT PERR DETERMINAR QUINES SEQÜÈNCIES
TROBEM
Tenim una proteïna que normalment trobem als nuclis. Per
comprovar quina seqüencia té, es muta un aminoàcid concret
i veurem que llavors aquesta proteïna la trobarem al
citoplasma ja que com que se li ha mutat un aminoàcid ara no
pot entrar a dins el citoplasma.

ELEMENTS QUE PARTICIPEN EN EL TRASPORT ACTIU

NUCLEAR DE PROTEINES
Hi estan implicats dos elements: les Ran-GTPasa i les
carioferines (importines o exportines). Son proteïnes unides
a GTP o GDP implicades en el transport de molècules entre el
nucli i el citoplasma.
De ran GTPasa les podem trobar unides a GTP o a GDP. Les
ranGTP les
trobarem al nucli
normalment. I Ran
GDP al citoplasma
normalment.
També hi ha altres
proteïnes (ranGEF
i ranGAP)
implicades en la
transició de
 ranGTP a Ran GDP. RanGEF ho trobaríem al nucli i ranGAP al
citoplasma.
IMPORTACIO NUCLEAR DE PROTEINES:
1. La proteïna que volem transportar té seqüencia senyal de LN.
2. La importina que reconeixe la seqüencia senyal i s’unirà a la proteïna.
3. Aquest complex pot travessar el poru i llavors ja tenim la proteïna a
dins el nucli i encara esta unida a la importina.
4. GTPases separen la proteïna de la importina.
5. La ranGTP competeix amb la importina per desplaçar-la de la
proteïna.
6. La importina quedarà unida a ran GTP i això tornarà al citoplasma.
• Quan entra la
importina
amb la
proteïna
també entra la
ranGDP.
• La ranGEF el
que farà es
que canviarà
de ranGDP a
ranGTP. L
• llavors al
citoplasma
tindrem la
ranGAP
hidrolitza el
GTP i tindrem
ranGDP

EXPORTACIO NUCLAR DE PROTEINES

1. Dins el nucli hi huna prote. amb una senyal d’exportació.
2. Tenim les exportines que reconeixen la seqüencia i
s’uneixen a la proteïna i també s’unirà a RanGTP i
formaran un triplet.
 3. Aquest triplet pot sortir del nucli i llavors al citoplasma
trobarem a ranGAP i hidrolitzarà la ranGTP a ran GDP i al
fer això es dissociarà el complex.
4. La proteïna ja estarà al citoplasma i llavors la exportina i
la ranGDP tornaran a entrar dins el nucli.
5. Dins el nucli tindrem la ranGEF que convertirà la ranGDP
en ranGTP.

MECANISME DE REGULACIÓ DE L’ENTRADA DE

PROTEINES AL NUCLI
Tenim una proteïna que ha d’entrar al nucli però la mateixa
proteïna en un altre moment també ha d’estar al citoplasma.
Per tant presentarà les dues seqüencies. Llavors hi ha
mecanismes que regularan quina senyal estarà activa. Quan la
proteïna esta fosforialda estarà activat el de senyalització
extracel·lular. Quan esta desfosforilada esta activada la
senyalització nuclear.
És a dir hi ha processos que regulen els processos de visibilitat
de les seqüencies.

EXPORTACIÓ NUCLEAR INDEPENDENT DE RAN:

TRANSPORTINES DELS ARNm
L’ARNm sortirà al citosol i necessita unes proteïnes concretes:
cap i poly-a i el que fan es que permeten que l’ARNm surti del
nucli i anirà al citoplasma i podrà ser traduït a proteïna.

No totes les molècules s’exporten del nucli mitjançant

exportines (atpases) i ran, sinó que també poden sortir amb
altres tipus.
LA CROMATINA
El DNA el trobem en la cromatina i la cromatina està dins el
nucli i es troba en dos estats:
- HETEROCROMATINA: més densa i està en les
perifèries serà transcripcionalment inactiva.
- EUROCROMATINA: més laxa i en l’interior del nucli i és
la que serà transcripcionalment activa.
EMPAQUETAMENT DE L’ADN
La cromatina està formada per cadenes
d’ADN i aquestes estan enrotllades a les
histones i això juntament amb DNA
formarà els nucleosomes.
CROMOSOMA
o El cromosoma és el nivell més organitzat i compactat del
material genètic, al moment d’iniciar la mitosi. Està
format per dues cromàtides (dues còpies idèntiques de
l’ADN i proteïnes associades -histones-).
o Cada cromàtide conté una única llarga cadena d’ADN i les
proteïnes associades.
o Els cromosomes es fan visibles únicament quan la cèl·lula
s’està dividint (mitosi o meiosi)
COM ESTAN DISTRIBUÏTS ELS CROMOSOMES DINS DEL
NUCLI EN INTERFASE?
En el nucli interfàsic hi ha dos teories en com estan els
cromosomes.
o COM EN UN BOL D’ESPAGUETIS
o FORMANT TERRITORIS
Els cromosomes en la cèl·lula estan dividits en territoris dins
del nucli. No es barregen entre ells.
NUCLEOL
És on es produeixen els ribosomes (fabrica de ribosomes).
També hi trobem cossos de cajal, GEMS tenen una funció de
formar unes molècules que permetran la síntesis de RNA.
Els nuclis de cèl·lules de mamífer normalment tenen de 1 a 4
nuclèols. Per microscòpia electrònica es diferencien tres
regions:
1. El centre fibril·lar (FC) que conté els gens dels rRNA
2. El component fibril·lar dens (DFC) que conté els
gens dels rRNAs que s’estan transcrivint i els transcrits
3. El component granular (GC) on té lloc el processament
final dels rRNA i l’ensamblatge amb les proteïnes
ribosomals
EL NUCLEAL ÉS UNA FABRICA DE RIBOSOMES