255117511485916/ - Aissa


‫ ﻓـــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ‬: ‫اﻷﺳﺘﺎذ‬
‫ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ ھﻮاري ﺑﻮﻣﺪﯾـﻦ‬
‫ﺗـﻨـــــــــــــــــــــــــــﺲ‬
‫وﻻﯾــــــــــﺔ اﻟﺸﻠــــــﻒ‬
https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/
-1- https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/ ‫ ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ‬: ‫اﻷﺳﺘﺎذ‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2019 : 36‬ع ت‬
‫ﺗﺴﺘﮭﺪف اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻨﺪ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﻓﺘﻮﻗﻒ ﻧﺸﺎطﮭﺎ و ﺗﻤﻨﻊ ﺗﻜﺎﺛﺮھﺎ ‪ ،‬و ﻟﺬا ﺗﺴﺘﻌﻤﻞ ﻛﺄدوﯾﺔ‬
‫ﻟﻠﻘﻀﺎء ﻋﻠﻰ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ اﻟﻀﺎرة ‪.‬‬
‫ﻟﺘﺤﺪﯾﺪ ﻣﺴﺘﻮﯾﺎت ﺗﺄﺛﯿﺮ ھﺬه اﻷدوﯾﺔ ﺗﻘﺘﺮح اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫اﻟﺠﺰء اﻷول ‪:‬‬
‫ﺗﻮﺿﻊ ﻛﻤﯿﺔ اﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ﻣﻦ ﺑﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ) س ( ﻓﻲ أوﺳﺎط ﺑﮭﺎ ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ) ‪ ، ( Rifamycine‬ﺗﺤﻀﻦ‬
‫ﺿﻤﻦ ﺷﺮوط ﻧﻤﻮ ﻣﻨﺎﺳﺒﺔ ﺛﻢ ﺗﻘﺎس ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺑﺪﻻﻟﺔ اﻟﺰﻣﻦ ‪ .‬ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻘﯿﺎس ﻣﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ‬
‫اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪ ،‬أﻣﺎ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻓﯿﻤﺜﻞ رﺳﻤﺎ ﺗﺨﻄﯿﻄﯿﺎ ﯾﺒﯿﻦ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب (‬ ‫اﻟﺸﻜﻞ ) أ (‬
‫اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ‬
‫‪ - 1‬ﺣﻠﻞ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬

‫‪ – 2‬اﻗﺘﺮح ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﺛﻼث ﻓﺮﺿﯿﺎت ﺗﺤﺪد ﻣﻦ ﺧﻼﻟﮭﺎ ﻣﺴﺘﻮى ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد‬
‫اﻟﺤﯿﻮي ) ‪ ( Rifamycine‬ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫اﻟﺠﺰء اﻟﺜﺎﻧﻲ ‪:‬‬
‫ﯾﻠﺨﺺ ﺟﺪول اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﺷﺮوط و ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﺠﺮﯾﺒﯿﺔ ﻟﺜﻼﺛﺔ أوﺳﺎط ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ‪ ،‬أﻣﺎ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻓﯿﻤﺜﻞ‬
‫ﻧﺘﺎﺋﺞ ﻗﯿﺎس اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻻﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ﻟﻨﺸﺎط أﻧﺰﯾﻢ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ﺑﺪﻻﻟﺔ ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟﻮﺳﻂ ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي‬
‫) ‪ ( Rifamycine‬ﻓﻲ ﺷﺮوط ﺗﺠﺮﯾﺒﯿﺔ ﻣﻼﺋﻤﺔ ‪.‬‬
‫‪- 97 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪‬‬
‫ﺷﺪة اﻹﺷﻌﺎع ﻓﻲ اﻷﺣﻤﺎض‬

‫اﻟﺸﺮوط اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ‬ ‫رﻗﻢ اﻟﻮﺳﻂ‬
‫اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺪﻣﺠﺔ‬
‫‪ + ADN‬ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات رﯾﺒﯿﺔ ‪ ARN +‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ‪ +‬أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ‬
‫‪+++++++++‬‬ ‫‪1‬‬
‫ﻣﺸﻌﺔ ‪ + ARNt + ATP +‬أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ ‪ +‬رﯾﺒﻮزوﻣﺎت‬
‫‪+‬‬ ‫ﻧﻔﺲ ﻋﻨﺎﺻﺮ اﻟﻮﺳﻂ )‪ + (1‬اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ) ‪( Rifamycine‬‬ ‫‪2‬‬
‫أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺸﻌﺔ ‪ + ARNt + ATP +‬أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ‬
‫‪++++++++++‬‬ ‫‪3‬‬
‫‪ +‬رﯾﺒﻮزوﻣﺎت ‪ +‬اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ) ‪ARNm + ( Rifamycine‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) أ (‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب (‬
‫‪ – 1‬ﻗﺎرن ﺑﯿﻦ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬

‫‪ – 2‬ﻧﺎﻗﺶ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﺻﺤﺔ إﺣﺪى اﻟﻔﺮﺿﯿﺎت اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﺳﺎﺑﻘﺎ ﻣﺤﺪد ﺑﺪﻗﺔ ﻣﺴﺘﻮى ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد‬
‫اﻟﺤﯿﻮي ) ‪. ( Rifamycine‬‬
‫اﻟﺠﺰء اﻟﺜﺎﻟﺚ ‪:‬‬
‫ﻟﺨﺺ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﻣﻦ ﺧﻼل ﻣﺎ ﺳﺒﻖ و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ﻣﺮاﺣﻞ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﺒﺮزا اﻟﻤﺴﺘﻮﯾﺎت اﻟﻤﺤﺘﻤﻠﺔ ﻟﺘﺄﺛﯿﺮ ﻣﺨﺘﻠﻒ‬
‫اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟـﺤــــﻞ ‪:‬‬
‫‪ - 1‬ﺗﺤﻠﯿﻞ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻨﺤﻨﯿﺎت ﺗﻐﯿﺮ ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺑﺪﻻﻟﺔ اﻟﺰﻣﻦ ﻓﻲ أوﺳﺎط ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي‬
‫‪ Rifamycine‬ﺣﯿﺚ ‪( 0.25 ) :‬‬
‫ﻋﻨﺪ ﺗﺮﻛﯿﺰ ‪ 1µg/ml‬ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ‪ :‬ﺗﻜﻮن ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ أﻋﻈﻤﯿﺔ ‪ % 200‬و ﺑﺰﯾﺎدة ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟﻤﻀﺎد‬
‫اﻟﺤﯿﻮي ﺗﺘﻨﺎﻗﺺ ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺣﺘﻰ ﺗﻨﻌﺪم ﻋﻨﺪ ﺗﺮﻛﯿﺰ ‪ ، 8µg/ml‬و ھﺬا ﯾﺪل ﻋﻠﻰ أن اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ﯾﺆﺛﺮ ﺳﻠﺒﺎ‬
‫ﻋﻠﻰ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪( 4 × 0.25 ) .‬‬
‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪ :‬اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ‪ Rifamycine‬ﯾﺜﺒﻂ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﯿﻮﻗﻒ ﻧﺸﺎطﮭﺎ وﺗﻜﺎﺛﺮھﺎ ‪( 0.25 ) .‬‬
‫ﻣﻼﺣﻈﺔ ‪ :‬ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ ﻣﺎ ظﮭﺮ اﻟﺘﺤﻠﯿﻞ ﻋﻠﻰ ﺷﻜﻞ ﻗﺮاءة اﻟﻤﻌﻄﯿﺎت ﻛﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﺗﻤﻨﺢ ) ‪ 0.5‬ن ( ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ ﺗﺮﻛﯿﺰ ‪ 1µg/ml‬ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ‪ :‬ﺗﻜﻮن ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ أﻋﻈﻤﯿﺔ ‪. % 200‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ ﺗﺮﻛﯿﺰ ‪ 2µg/ml‬ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ‪ :‬ﺗﺮﺗﻔﻊ ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ارﺗﻔﺎﻋﺎ طﻔﯿﻔﺎ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ ﺗﺮﻛﯿﺰ ‪ 4µg/ml‬ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ‪ :‬ﻧﺨﻔﺾ ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ إﻟﻰ ‪. % 50‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ ﺗﺮﻛﯿﺰ ‪ 8µg/ml‬ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ‪ :‬ﺗﻨﺨﻔﺾ ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ إﻟﻰ أن ﺗﻨﻌﺪم ‪2‬‬
‫‪ – 2‬اﻗﺘﺮاح ﺛﻼث ﻓﺮﺿﯿﺎت ﺗﺤﺪد ﻣﻦ ﺧﻼﻟﮭﺎ ﻣﺴﺘﻮى ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ) ‪ ( Rifamycine‬ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻷوﻟﻰ ‪ :‬ﯾﺆﺛﺮ اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ) ﺗﺜﺒﯿﻂ أﻧﺰﯾﻢ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ( ‪( 0.25 ) .‬‬
‫‪ -‬اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ‪ :‬ﯾﺆﺛﺮ اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ )ﯾﺜﺒﻂ أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ ( ‪( 0.25 ) .‬‬
‫‪ -‬اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﺜﺎﻟﺜﺔ ‪ :‬ﯾﺆﺛﺮ اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺮﯾﺒﻮزوﻣﺎت ﺧﻼل ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ) ﯾﺜﺒﻂ ﻧﺸﺎط‬
‫اﻟﺮﺑﻮزوﻣﺎت( ‪( 0.25 ) .‬‬
‫‪ – 1‬ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﺑﯿﻦ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ ‪ : 1‬ﺗﺠﺮﺑﺔ ﺷﺎھﺪة ﻋﻨﺪ ﺗﻮﻓﺮ ﻛﻞ اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ اﻟﻀﺮورﯾﺔ ﻟﺤﺪوث ﻋﻤﻠﯿﺘﻲ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ و اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ وﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻟﻤﻀﺎد‬
‫اﻟﺤﯿﻮي ﻧﻼﺣﻆ أن ﺷﺪة اﻻﺷﻌﺎع ﻓﻲ اﻻﺣﻤﺎض اﻻﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺪﻣﺠﺔ ﻣﺮﺗﻔﻌﺔ ﻣﻤﺎ ﯾﺪل ﻋﻠﻰ ﺣﺪوث ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ ‪: 2‬ﻋﻨﺪ إﺿﺎﻓﺔ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ﻧﻼﺣﻆ أن ﺷﺪة اﻻﺷﻌﺎع ﻓﻲ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺪﻣﺠﺔ ﻗﻠﯿﻠﺔ ﺟﺪا ﻣﻤﺎ ﯾﺪل ﻋﻠﻰ‬
‫ﺗﻮﻗﻒ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪( 0.25 ) .‬‬
‫وﻣﻦ ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ ) ‪ ( 2‬ﺑﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ ) ‪ ( 1‬ﯾﺘﺒﻦ أن اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ﯾﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ اﻟﻤﺘﺪﺧﻠﺔ ﻓﻲ ﻋﻤﻠﯿﺔ‬
‫ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪( 0.25 ) .‬‬
‫ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ ‪: 3‬ﻓﻲ وﺟﻮد اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي وﻓﻲ ﻏﯿﺎب ﻋﻨﺎﺻﺮ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ وﺑﺘﻮﻓﺮ ﻋﻨﺎﺻﺮ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ﻓﻘﻂ ﻧﻼﺣﻆ أن ﺷﺪة‬
‫اﻻﺷﻌﺎع ﻓﻲ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺪﻣﺠﺔ ﻣﺮﺗﻔﻌﺔ ﻣﻤﺎ ﯾﺪل ﻋﻠﻰ ﺣﺪوث ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪( 0.25 ) .‬‬
‫وﻣﻦ ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ)‪ (3‬ﺑﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ)‪ (2‬ﯾﺘﺒﻦ أن اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ﯾﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ ﻋﻨﺎﺻﺮ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ﻓﻘﻂ ‪( 0.25 ) .‬‬
‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪ :‬ﯾﺜﺒﻂ اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻦ ﺧﻼل ﺗﻮﻗﯿﻒ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ‪( 0.25 ) .‬‬
‫‪ – 2‬ﻣﻨﺎﻗﺸﺔ ﺻﺤﺔ إﺣﺪى اﻟﻔﺮﺿﯿﺎت اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﺳﺎﺑﻘﺎ ﻣﺤﺪد ﺑﺪﻗﺔ ﻣﺴﺘﻮى ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ) ‪. ( Rifamycine‬‬
‫ﻣﻦ ﺧﻼل اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﺘﺒﯿﻦ أن اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﻻ ﯾﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ و ﻻ ﻋﻠﻰ‬
‫ﻋﻤﻞ اﻟﺮﯾﺒﻮزوﻣﺎت ﻷن ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ ) ‪ ( 3‬و ﺑﺎﻟﺮﻏﻢ ﻣﻦ وﺟﻮد اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﺗﻢ دﻣﺞ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ‬
‫اﻟـ ‪ ، ( 0.5 ) ARNm‬ﻓﻲ ﺣﯿﻦ ﯾﺘﺒﯿﻦ ﻣﻦ ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻮﺳﻄﯿﻦ ) ‪ ( 2‬و ) ‪ ( 3‬ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﻋﻠﻰ ﻋﻤﻠﯿﺔ‬
‫اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ و ﯾﻈﮭﺮ ﺟﻠﯿﺎ ﻣﻦ ﺧﻼل ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﺑﺤﯿﺚ ﻛﻠﻤﺎ زاد ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﻗﻠﺖ‬
‫اﻟﺴﺮﻋﺔ اﻻﺑﺘﺪاﺋﯿﺔ ﻟﻨﺸﺎط أﻧﺰﯾﻢ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ‪ ،‬ﻣﺎ ﯾﺒﯿﻦ أن اﻟـ ‪ Rifamycine‬ﯾﺜﺒﻂ ﻋﻤﻞ أﻧﺰﯾﻢ اﻟـ ‪ARN‬‬
‫ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز اﻟﻤﺴﺆوول ﻋﻦ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ) ‪ ( 0.5‬اﻟﺬي ﯾﺆﻛﺪ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻷوﻟﻰ ‪( 0.5 ) .‬‬
‫ﺗﻠﺨﯿﺺ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﻣﺮاﺣﻞ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻊ إﺑﺮاز اﻟﻤﺴﺘﻮﯾﺎت اﻟﻤﺤﺘﻤﻠﺔ ﻟﺘﺄﺛﯿﺮ ﻣﺨﺘﻠﻒ اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ‪.‬‬
‫ﺗﻌﺘﺒﺮ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﺟﺰﯾﺌﺎت ﺣﯿﻮﯾﺔ ﻣﮭﻤﺔ ﺑﺤﯿﺚ ﺗﺘﻮﻗﻒ ﺣﯿﺎة اﻟﻜﺎﺋﻦ اﻟﺤﻲ ﻓﻲ ﻗﺪرﺗﮫ ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺒﮭﺎ ﻓﻤﺎ ھﻲ ﻣﺮاﺣﻞ ﺗﺮﻛﯿﺐ‬
‫اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ واﻟﻤﺴﺘﻮﯾﺎت اﻟﻤﺤﺘﻤﻠﺔ ﻟﺘﺄﺛﯿﺮ ﻣﺨﺘﻠﻒ اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ؟‬
‫ﺗﻤﺮ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺑﺎﻟﻤﺮاﺣﻞ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬

‫‪‬‬
‫‪ -1‬ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ‪:‬‬

‫ﯾﺘﻢ ﺧﻼﻟﮭﺎ اﻟﺘﺼﻨﯿﻊ اﻟﺤﯿﻮي ﻟﻠـ ﻣﻦ‪ ARNm‬اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ ﺳﻠﺴﻠﺔ واﺣﺪة ﻣﻦ اﻟـ ‪ ADN‬ﻓﻲ وﺟﻮد اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز‬
‫و اﻟﻨﻮﯾﻜﻠﯿﻮﺗﯿﺪات اﻟﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﺤﺮة‪( 0.5 ) .‬‬
‫ﻋﻨﺪ ﺗﺄﺛﺮ أﺣﺪ ھﺬه اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ ﺗﺘﻮﻗﻒ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ‪ ،‬ﻣﺜﻞ ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟـ ‪Rifamycine‬‬
‫ﻋﻠﻰ ﻧﺸﺎط إﻧﺰﯾﻢ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ‪( 0.5 ) .‬‬
‫‪ -2‬ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪:‬‬
‫‪ -‬ﯾﻨﺸﻂ أﻧﺰﯾﻢ ﻧﻮﻋﻲ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﺑﺮﺑﻄﮭﺎ ﻣﻊ اﻟـ ‪ ARNt‬اﻟﻤﻮاﻓﻖ ﻓﻲ وﺟﻮد اﻟﻄﺎﻗﺔ ‪( 0.25 ).‬‬
‫ﯾﻤﻜﻦ أن ﺗﺆﺛﺮ ﺑﻌﺾ اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻋﻠﻰ ﻧﺸﺎط ھﺬا اﻷﻧﺰﯾﻢ ﻓﺘﺘﻮﻗﻒ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪( 0.5 ) .‬‬
‫‪ -‬ﺗﺮﺗﺒﻂ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ ﻣﺘﺘﺎﻟﯿﺔ ﻣﺤﺪدة ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺮﯾﺒﻮزوم اﻟﺬي ﯾﻨﺘﻘﻞ ﺑﻤﻌﺪل راﻣﺰة ﻋﻠﻰ طﻮل اﻟـ ‪ARNm‬‬
‫ﻟﺘﺘﺸﻜﻞ ﺗﺪرﯾﺠﯿﺎ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﺒﺘﯿﺪﯾﺔ إﻟﻰ أن ﯾﺼﻞ إﻟﻰ إﺣﺪى راﻣﺰات اﻟﺘﻮﻗﻒ ﻟﺘﻨﺘﮭﻲ ﺑﺬﻟﻚ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪( 0.5 ).‬‬
‫ﯾﻤﻜﻦ أن ﺗﺆﺛﺮ ﺑﻌﺾ اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻋﻠﻰ ﻧﺸﺎط اﻟﺮﯾﺒﻮزوم ﻓﺘﺘﻮﻗﻒ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﺗﺨﺘﻠﻒ ﻣﺴﺘﻮﯾﺎت ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻨﺪ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ وﻟﺬا ﺗﺴﺘﻌﻤﻞ ﻓﻲ اﻟﻘﻀﺎء ﻋﻠﻰ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ‬
‫اﻟﻀﺎرة ‪( 0.5 ) .‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2019 : 37‬ش ر‬
‫ﯾﺘﻮﻗﻒ اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻠﻰ ﺛﺒﺎت ﺑﻨﯿﺘﮫ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ‪ ،‬ﺗﮭﺪف اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ إﻟﻰ ﻣﻌﺮﻓﺔ ﻛﯿﻔﯿﺔ اﻛﺘﺴﺎب اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ‬
‫ﻟﺒﻨﯿﺘﮫ اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ ‪.‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻜﻮن ﻣﻦ ﺳﻠﺴﻠﺔ ﺑﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﺗﻢ اﻟﺤﺼﻮل ﻋﻠﯿﮭﺎ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﻣﺒﺮﻣﺞ‬
‫راﺳﺘﻮب ‪ ،‬ﺑﯿﻨﻤﺎ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻋﺒﺎرة ﻋﻦ ﺟﺰء ﺗﻮﺿﯿﺤﻲ ﻟﮭﺎ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬أﻛﺘﺐ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ‪ ،‬ﺛﻢ ﺣﺪد اﻟﻤﺴﺘﻮى اﻟﺒﻨﺎﺋﻲ ﻟﮭﺬا اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﻨﺸﺄ ﺑﯿﻦ اﻟﺤﻤﻀﯿﻦ اﻷﻣﯿﻨﯿﯿﻦ اﻟﻤﺆطﺮﯾﻦ راﺑﻄﺔ ﺗﺴﺎھﻢ ﻓﻲ ﺛﺒﺎت اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﮭﺬا اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻣﺜﻞ اﻟﺼﯿﻐﺔ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ﻟﻠﺠﺰء اﻟﻤﺆطﺮ ‪ ،‬ﺛﻢ أﺣﺴﺐ ﻛﺘﻠﺘﮫ اﻟﻤﻮﻟﯿﺔ إذا ﻋﻠﻤﺖ أن ‪C=12 , H=1 , O=16 :‬‬
‫‪R Glu‬‬ ‫‪-(CH2)2-COOH ,‬‬ ‫‪R Lys‬‬ ‫‪-(CH2)-NH2‬‬
‫اﻟﻜﺘﻠﺔ اﻟﻤﻮﻟﯿﺔ ﻟﻠـ ‪ 146 = Lys‬غ ‪ /‬ﻣﻮل ‪ ،‬اﻟﻜﺘﻠﺔ اﻟﻤﻮﻟﯿﺔ ﻟﻠـ ‪ 147 = Glu‬غ ‪ /‬ﻣﻮل ‪.‬‬
‫‪ – 3‬ﻋﻠﻞ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﮭﺬا اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻌﺘﻤﺪا ﻋﻠﻰ اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪.‬‬
‫‪ – 4‬أﻛﺘﺐ ﻧﺼﺎ ﻋﻠﻤﯿﺎ ﺗﺒﯿﻦ ﻓﯿﮫ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺑﻨﯿﺔ و وظﯿﻔﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻦ ﺧﻼل ﻣﺎ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮫ ﻓﻲ ھﺬه اﻟﺪراﺳﺔ و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬ﻛﺘﺎﺑﺔ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ‪3 × 0.25 ...............................................................................................................................................................................‬‬

‫‪ : 1‬ﺑﻨﯿﺔ ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ ﻣﻄﻮﯾﺔ ‪ : 2 ، β‬ﺑﻨﯿﺔ ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ ﻣﻄﻮﯾﺔ ‪ : 3 ، α‬ﻣﻨﻄﻘﺔ اﻧﻌﻄﺎف ‪.‬‬
‫ﺗﺤﺪﯾﺪ اﻟﻤﺴﺘﻮى اﻟﺒﻨﺎﺋﻲ ﻟﮭﺬا اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪0.25 ................................................................................................................................................................. .‬‬
‫ﺑﻨﯿﺔ ﺛﺎﻟﺜﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﻤﺜﯿﻞ اﻟﺼﯿﻐﺔ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ﻟﻠﺠﺰء اﻟﻤﺆطﺮ ‪0.75 .................................................................................................................................................... .‬‬
‫ﺣﺴﺎب ﻛﺘﻠﺘﮫ اﻟﻤﻮﻟﯿﺔ ‪0.5 .......................................................................................................................................................................................................... .‬‬

‫) ‪ ( 147 + 146‬ـــ ‪ 257 = 36‬غ ‪ /‬ﻣﻮل ‪.‬‬
‫‪ – 3‬ﺗﻌﻠﯿﻞ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﮭﺬا اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻌﺘﻤﺪا ﻋﻠﻰ اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪3 × 0.25 ..................... .‬‬
‫‪ -‬ﺳﻠﺴﻠﺔ ﺑﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ واﺣﺪة ‪.‬‬
‫‪ -‬ﺑﻨﯿﺎت ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ ﺣﻠﺰوﻧﯿﺔ و ﺑﻨﯿﺎت ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ ورﻗﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ -‬وﺟﻮد ﻣﻨﺎطﻖ اﻧﻌﻄﺎف ‪.‬‬
‫‪ – 4‬ﻛﺘﺎﺑﺔ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﺗﺒﯿﻦ ﻓﯿﮫ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺑﻨﯿﺔ و وظﯿﻔﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪3 ............................................................................................................ .‬‬
‫ﺗﻈﮭﺮ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﺑﻨﯿﺎت ﻓﺮاﻏﯿﺔ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ‪ .‬ﻓﻤﺎ ھﻲ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺑﻨﯿﺔ و وظﯿﻔﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ؟ ) ‪. ( 0.5‬‬
‫ﯾﺘﻮﻗﻒ اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻠﻰ ﺑﻨﯿﺘﮫ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ) ‪ ( 0.25‬و اﻟﺘﻲ ﯾﺤﺪدھﺎ ﻋﺪد ‪ ،‬ﻧﻮع و ﺗﺮﺗﯿﺐ اﻷﺣﻤﺎض‬
‫اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﺪاﺧﻠﺔ ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ) ‪ ( 0.5‬و ﻛﺬا اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ) ﺟﺴﻮر ﻛﺒﯿﺮﯾﺘﯿﺔ ‪ ،‬ﺷﺎردﯾﺔ ھﯿﺪروﺟﯿﻨﯿﺔ‬
‫‪ ،‬ﻛﺎرھﺔ ﻟﻠﻤﺎء ( ) ‪ ( 0.5‬اﻟﻨﺎﺷﺌﺔ ﺑﯿﻦ اﻟﺴﻼﺳﻞ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ﻷﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺤﺪدة و ﻣﺘﻮﺿﻌﺔ ﺑﻄﺮﯾﻘﺔ دﻗﯿﻘﺔ ) ‪( 0.25‬‬
‫ﺗﺴﻤﺢ ﺑﺘﻘﺎرب ﺑﻌﺾ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺸﻜﻠﺔ ﻣﻨﻄﻘﺔ ﻓﻌﺎﻟﺔ ﺗﻜﺴﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ اﻟﻮظﯿﻔﺔ ) ‪.( 0.25‬‬
‫أي ﺧﻠﻞ ﻓﻲ اﻟﻤﻮرﺛﺔ ﯾﺆدي إﻟﻰ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻤﺎ ﯾﻔﻘﺪ ﺗﺨﺼﺼﮫ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ) ‪. ( 0.25‬‬
‫إذن اﻟﻤﺤﺎﻓﻈﺔ ﻋﻠﻰ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺗﺆدي إﻟﻰ اﻟﻤﺤﺎﻓﻈﺔ ﻋﻠﻰ آداء وظﯿﻔﺘﮫ ) ‪. ( 0.25‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2019 : 38‬ش ر‬
‫ﺗﺮﻛﺐ اﻟﺨﻠﯿﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎﺗﮭﺎ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ ‪ 20‬ﻧﻮﻋﺎ ﻣﻦ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﺣﺴﺐ ﻣﻌﻠﻮﻣﺔ وراﺛﯿﺔ ﯾﺤﻤﻠﮭﺎ ‪ ARNm‬و ھﻮ ﻣﺘﻌﺪد‬
‫ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪي ﯾﺪﺧﻞ ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺒﮫ ‪ 4‬أﻧﻮاع ﻣﻦ اﻟﻘﻮاﻋﺪ اﻵزوﺗﯿﺔ ‪ .‬ﻓﻜﯿﻒ ﺗﻮاﻓﻖ ‪ 4‬أﻧﻮاع ﻣﻦ اﻟﻘﻮاﻋﺪ اﻵزوﺗﯿﺔ ‪ 20‬ﺣﻤﻀﺎ أﻣﯿﻨﯿﺎ‬
‫؟‬
‫ﻟﺘﺤﺪﯾﺪ ھﺬا اﻟﺘﻮاﻓﻖ اﻗﺘﺮﺣﺖ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫» إن أي ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﯾﺘﺤﺪد ﻓﻲ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﺑـ ‪ n‬ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪة ﻣﻦ اﻟـ ‪ « ARNm‬ﺣﯿﺚ ‪ n‬ﻋﺪد طﺒﯿﻌﻲ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬أ – ﺣﺪد أﺻﻐﺮ ﻗﯿﻤﺔ ﻟـ ‪ n‬ﺗﺴﻤﺢ ﺑﺘﻌﯿﯿﻦ ﻣﺨﺘﻠﻒ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪ اﻟﻤﺮﻛﺐ ﻣﻦ طﺮف اﻟﺨﻠﯿﺔ ‪ .‬ﺑﺮر إﺟﺎﺑﺘﻚ‪.‬‬
‫ب – أﻋﺪ ﺻﯿﺎﻏﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ﻋﻠﻰ ﺿﻮء ذﻟﻚ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﻟﻠﺘﺤﻘﻖ ﻣﻦ ﺻﺤﺔ ھﺬه اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﺳﺘﻌﻤﻞ ﻛﻞ ﻣﻦ ‪ Crick‬و ‪ Brenner‬ﻓﻲ ﺳﻨﺔ ‪ 1961‬ﺑﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﻣﺼﺎﺑﺔ ﺑﻔﯿﺮوس‬
‫ﻣﻌﺎﻟﺞ ﺑﻌﻮاﻣﻞ ﻣﺴﺒﺒﺔ ﻟﻠﻄﻔﺮات ﺗﺤﺪث ﺗﻐﯿﯿﺮا ﻓﻲ ﻋﺪد ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ‪ ADN‬اﻟﻔﯿﺮوﺳﻲ ‪ .‬ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺪراﺳﺔ ﻣﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ ﺟﺪول‬
‫اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫ﻣﺘﺘﺎﻟﯿﺔ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ اﻟﺬي ﯾﺴﺘﻌﻤﻠﮫ اﻟﻔﯿﺮوس‬ ‫ﺗﻐﯿﺮ ﻋﺪد ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ‪ ADN‬اﻟﻔﯿﺮوﺳﻲ‬
‫ﻓﻲ إﺻﺎﺑﺔ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﺑﺎﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﻲ اﻟﻔﯿﺮوس اﻟﻄﺒﯿﻌﻲ ) اﻟﻤﺮﺟﻌﻲ (‬
‫ﻣﻤﺎﺛﻠﺔ‬ ‫ﻋﺪم ﺗﻐﯿﯿﺮ ﻓﻲ ﻋﺪد اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات‬
‫ﻋﺪد ﻣﺨﺘﻠﻒ ﻣﻦ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ‬ ‫إﺿﺎﻓﺔ أو ﺣﺬف ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪة‬
‫ﻋﺪد ﻣﺨﺘﻠﻒ ﻣﻦ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ‬ ‫إﺿﺎﻓﺔ أو ﺣﺬف ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪﺗﯿﻦ‬
‫ﻣﻤﺎﺛﻠﺔ ﻣﺎ ﻋﺪا ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ إﺿﺎﻓﻲ‬ ‫إﺿﺎﻓﺔ ﺛﻼث ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات‬
‫ﻣﻤﺎﺛﻠﺔ ﻣﺎ ﻋﺪا ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﻧﺎﻗﺺ‬ ‫ﺣﺬف ﺛﻼث ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات‬
‫‪ -‬أﺛﺒﺖ ﺑﺎﺳﺘﺪﻻل ﻣﻨﻄﻘﻲ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ ‪.‬‬
‫ﻓﻲ ﻧﻔﺴﺔ ﺳﻨﺔ ‪ 1961‬أﻧﺠﺰ ﻛﻞ ﻣﻦ ‪ Niremberg‬و ‪ Mattthaei‬ﺗﺠﺮﺑﺔ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﺨﻠﺺ ﺑﻜﺘﯿﺮي ﯾﺤﺘﻮي ﻋﻠﻰ ﺟﻤﯿﻊ‬
‫اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ اﻟﻀﺮوروﯾﺔ ﻟﺘﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ و ﺧﺎل ﻣﻦ اﻟـ ‪ ADN‬و ﻣﻦ اﻟـ ‪ ، ARNm‬أﺿﺎﻓﺎ ﻟﻠﻤﺴﺘﺨﻠﺺ ﺧﻠﯿﻄﺎ ﻣﻦ ﻣﺨﺘﻠﻒ‬
‫أﻧﻮاع اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ و ‪ ARNm‬ﻣﺼﻨﻌﺎ ﻣﻦ ﺗﺘﺎﺑﻊ ﻧﻮع واﺣﺪ ﻣﻦ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ‪.‬‬
‫ﺑﺎﻟﻤﻮازاة اﺳﺘﻌﻤﻞ اﻟﺒﺎﺣﺚ " ‪ ARNm " Khorana Har Gobin‬ﻣﺼﻨﻊ ﻣﻦ ‪ 3‬راﻣﺰات أو ‪ 4‬راﻣﺰات و ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل‬
‫أﻛﺜﺮ ﻣﻦ ﻧﻮع ﻣﻦ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ‪.‬‬
‫و اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﯾﻤﺜﻞ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺎرب اﻟﻤﻨﺠﺰة ‪ ،‬و اﻟﺘﻲ ﻣﻜﻨﺖ ﻻﺣﻘﺎ ﻣﻦ ﺣﻞ اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ﻛﻤﺎ ھﻮ ﻣﺒﯿﻦ‬
‫ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫ﻣﺘﻌﺪد اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪ‬
‫‪ ARNm‬اﻟﻤﺼﻨﻊ ﻣﻀﺎف إﻟﻰ اﻟﻤﺴﺘﺨﻠﺺ‬ ‫اﻟﺘﺠﺎرب‬
‫اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮫ‬
‫‪Phe-Phe-Phe….‬‬ ‫…‪…UUUUU‬‬ ‫ﻣﺘﻌﺪد ‪Poly U‬‬
‫‪ ARNm‬ﻣﺼﻨﻊ ﻣﻦ‬ ‫ﺗﺠﺎرب‬
‫‪Lys-Lys-Lys….‬‬ ‫…‪…AAAAA‬‬ ‫ﻣﺘﻌﺪد ‪Poly A‬‬
‫ﺗﺘﺎﺑﻊ ﻧﻮع واﺣﺪ‬ ‫‪Niremberg‬‬
‫‪Pro-Pro-Pro….‬‬ ‫…‪…CCCCC‬‬ ‫ﻣﻦ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات‬
‫ﻣﺘﻌﺪد ‪Poly C‬‬ ‫و ‪Mattthei‬‬
‫‪Ser-Leu-Ser‬‬ ‫‪UCUCUCUCU‬‬ ‫ﻣﺘﻌﺪد ‪Poly UC‬‬
‫‪ ARNm‬ﻣﺼﻨﻊ‬
‫ﺗﺠﺎرب‬
‫ﻣﻦ ‪ 3‬ﺛﻢ ‪ 4‬راﻣﺰات‬
‫‪Khorana‬‬
‫ﻣﺘﻌﺪد ‪Thr-His-Thr-His ACACACACACAC Poly AC‬‬ ‫ﻣﻦ ﺗﻜﺮار ﻧﻮﻋﯿﻦ‬
‫‪Har‬‬
‫ﻣﻦ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ‪.‬‬
‫‪Gobin‬‬
‫ﺛﻨﺎﺋﯿﺎت أو ﺛﻼﺛﯿﺎت‬ ‫‪ ARNm‬ﻣﺼﻨﻊ ﻣﻦ ‪ 4‬راﻣﺰات و ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ‪ 3‬أﻧﻮاع ﻣﻦ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات‬
‫ﺑﯿﺒﺘﯿﺪ‬ ‫ﻣﻦ ﺑﯿﻨﮭﺎ اﻟﺮاﻣﺰات اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪ UAG , UAA :‬أو ‪. UGA‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ‬
‫‪ – 1‬ﻣﻦ ﺗﺠﺎرب ‪ Niremberg‬و ‪: Mattthei‬‬

‫أ – ﺑﯿﻦ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻓﻲ اﻟـ ‪ ARNm‬و اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫ب – ﻋﯿﻦ اﻟﺮاﻣﺰات اﻟﺘﻲ ﺗﺤﺪد اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﻮﻗﻊ ﻋﺪد أﻧﻮاع اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﯾﻤﻜﻦ اﻟﻜﺸﻒ ﻋﻦ راﻣﺰاﺗﮭﺎ وﻓﻘﺎ ﻟﺸﺮوط ﺗﺠﺮﺑﺔ ‪Niremberg‬‬
‫و ‪. Mattthei‬‬
‫‪ – 3‬ﻓﺴﺮ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﺠﺎرب ‪.Khorana Har Gobin‬‬
‫ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﻤﻌﻠﻮﻣﺎت اﻟﺘﻲ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮭﺎ ﻓﻲ اﻟﺠﺰء اﻷول و اﻟﺠﺰء اﻟﺜﺎﻧﻲ و ﺟﺪول اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ‪ ،‬وﺿﺢ ﻛﯿﻒ ﺗﺘﺤﻜﻢ‬
‫ﻣﺠﻤﻮع اﻟﺮاﻣﺰات اﻟﻤﻤﻜﻨﺔ ﻓﻲ اﻟـ‪ ARNm‬ﻓﻲ اﺳﺘﻌﻤﺎل اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﻌﺮوﻓﺔ و اﻟﻤﺴﺘﻌﻤﻠﺔ ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬أ – ﺗﺤﺪﯾﺪ أﺻﻐﺮ ﻗﯿﻤﺔ ﻟـ ‪ n‬ﺗﺴﻤﺢ ﺑﺘﻌﯿﯿﻦ ﻣﺨﺘﻠﻒ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪ اﻟﻤﺮﻛﺐ ﻣﻦ طﺮف اﻟﺨﻠﯿﺔ ‪.‬‬
‫أﻗﻞ ﻋﺪد ﻟـ ‪ n‬ھﻮ ‪0.50 ............................................................................................................................................................................................................. . 3‬‬
‫ﺗﺒﺮﯾﺮ اﻹﺟﺎﺑﺔ ‪.‬‬
‫ﺗﺘﺎﺑﻊ ﺛﻼث ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﯾﻌﻄﻲ ‪ 64‬إﻣﻜﺎﻧﯿﺔ ﻣﺎ ﯾﻐﻄﻲ اﻟـ ‪ 20‬ﺣﻤﻀﺎ اﻣﯿﻨﯿﺎ ‪0.75 ............................................................................................ .‬‬
‫ب – إﻋﺎدة ﺻﯿﺎﻏﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ﻋﻠﻰ ﺿﻮء ذﻟﻚ ‪.‬‬
‫إن أي ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﯾﺘﺤﺪد ﻓﻲ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﺑﺘﺘﺎﺑﻊ ‪ 3‬ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻣﻦ اﻟـ ‪1 ............................................................ . ARNm‬‬
‫‪ – 2‬إﺛﺒﺎت ﺑﺎﺳﺘﺪﻻل ﻣﻨﻄﻘﻲ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ ‪.‬‬
‫ﻣﻦ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ ﻧﺠﺪ ‪1 × 3 ............................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ إﺿﺎﻓﺔ ‪ 3‬ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﯾﻀﺎف ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﻓﻲ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ) اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ( ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ ﺣﺬف ‪ 3‬ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻧﻘﺺ ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﻓﻲ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ) اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ( ‪.‬‬
‫إذن ﯾﺤﺪد اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ﺑﺘﺘﺎﺑﻊ ﺛﻼث ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻓﻲ اﻟـ ‪1 ) ADN‬ن ( ) راﻣﺰة اﻟـ ‪ ، ( ARNm‬و ھﺬا ﯾﺆﻛﺪ ﺻﺤﺔ‬
‫اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ) ‪1.25 ......................................................................................................................................................................................................... . ( 0.25‬‬
‫‪ – 1‬ﻣﻦ ﺗﺠﺎرب ‪ Niremberg‬و ‪: Mattthei‬‬
‫أ – ﺗﺒﯿﺎن اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻓﻲ اﻟـ ‪ ARNm‬و اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫ﻣﻦ ﺗﺠﺎرب ‪ Niremberg‬و ‪ Mattthei‬ﻓﺈن ﺗﺘﺎﺑﻊ ﻧﻮع اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻓﻲ اﻟـ ‪ ARNm‬ﯾﺸﻔﺮ ﻟﻨﻮع اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ‬
‫اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪1 .................................................................................................................................................................................................................................. .‬‬
‫ب – ﺗﻌﯿﯿﻦ اﻟﺮاﻣﺰات اﻟﺘﻲ ﺗﺤﺪد اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﺗﺘﺎﺑﻊ ‪ 3‬ﻗﻮاﻋﺪ ﻣﻦ اﻟـ ‪ U‬ﯾﺸﻜﻞ راﻣﺰة ‪ UUU‬ﺗﺸﻔﺮ ﻟﺤﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ھﻮ اﻟﻔﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ ‪0.50 ............................................. . Phe‬‬
‫‪ -‬ﺗﺘﺎﺑﻊ ‪ 3‬ﻗﻮاﻋﺪ ﻣﻦ اﻟـ ‪ A‬ﯾﺸﻜﻞ راﻣﺰة ‪ AAA‬ﺗﺸﻔﺮ ﻟﺤﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ھﻮ اﻟﻠﯿﺰﯾﻦ ‪0.50 ........................................................... . Lys‬‬
‫‪ -‬ﺗﺘﺎﺑﻊ ‪ 3‬ﻗﻮاﻋﺪ ﻣﻦ اﻟـ ‪ C‬ﯾﺸﻜﻞ راﻣﺰة ‪ CCC‬ﺗﺸﻔﺮ ﻟﺤﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ھﻮ اﻟﺒﺮوﻟﯿﻦ ‪0.50 ........................................................ . Pro‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﻮﻗﻊ ﻋﺪد أﻧﻮاع اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﯾﻤﻜﻦ اﻟﻜﺸﻒ ﻋﻦ راﻣﺰاﺗﮭﺎ وﻓﻘﺎ ﻟﺸﺮوط ﺗﺠﺮﺑﺔ ‪ Niremberg‬و‬
‫‪. Mattthei‬‬
‫ﺗﺴﻤﺢ ﺗﺠﺮﺑﺔ ‪ Niremberg‬و ‪ Mattthei‬ﺑﺎﻟﻜﺸﻒ ﻋﻦ اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ﻻﺳﺘﻌﻤﻞ أرﺑﻊ )‪(4‬أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻘﻂ ‪0.50 .‬‬
‫‪ – 3‬ﺗﻔﺴﯿﺮ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﺠﺎرب ‪.Khorana Har Gobin‬‬
‫* ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ ﺣﺼﻮﻟﮫ ﻋﻠﻰ ﺑﯿﺒﺘﯿﺪات ﻣﻦ ﺗﺘﺎﺑﻊ ﻧﻮﻋﯿﻦ ﻣﻦ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ‪:‬‬
‫‪ -‬اﻟﺴﯿﺮﯾﻦ ) ‪ ( Ser‬ﯾﺤﺪده ﺗﺘﺎﺑﻊ ) ‪ ( UCU‬و اﻟﻠﻮﺳﯿﻦ ) ‪ ( Leu‬ﯾﺤﺪد ﺑﺘﺘﺎﺑﻊ ) ‪0.50 ..................................... . ( CUC‬‬
‫‪ -‬اﻟﺜﺮﯾﻮﻧﻲ ) ‪ ( Thr‬ﯾﺤﺪده ﺗﺘﺎﺑﻊ ) ‪ ( ACA‬و اﻟﮭﯿﺴﺘﯿﺪﯾﻦ) ‪ ( His‬ﯾﺤﺪد ﺑﺘﺘﺎﺑﻊ ) ‪0.50 ................................ . ( CAC‬‬
‫* ﯾﻔﺴﺮ إﻧﺘﺎج ﺛﻨﺎﺋﯿﺎت و ﺛﻼﺛﯿﺎت ﺑﯿﺒﺘﯿﺪ ﻋﻨﺪ اﺳﺘﻌﻤﺎل ‪ 4‬رازات ﻣﻦ ‪ 3‬أﻧﻮاع ﻣﻦ اﻟﻘﻮاﻋﺪ ﺑﻮﺟﻮد راﻣﺰات ﻻ ﯾﻘﺎﺑﻠﮭﺎ أي‬
‫ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ و ھﻲ راﻣﺰات اﻟﺘﻮﻗﻒ ) ‪0.75 .............................................................................................................................................. . ( Stop‬‬
‫و ﺗﺘﻤﺜﻞ ﻓﻲ اﻟﺮاﻣﺰات اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪0.75 .................................................................................................................... . UGA , UAA , UAG :‬‬
‫ﺗﻮﺿﯿﺢ ﻛﯿﻒ ﺗﺘﺤﻜﻢ ﻣﺠﻤﻮع اﻟﺮاﻣﺰات اﻟﻤﻤﻜﻨﺔ ﻓﻲ اﻟـ ‪ ARNm‬ﻓﻲ اﺳﺘﻌﻤﺎل اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﻌﺮوﻓﺔ و اﻟﻤﺴﺘﻌﻤﻠﺔ‬
‫ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت‪.‬‬
‫* ﯾﺘﺸﻜﻞ اﻟـ ‪ ARNm‬ﻣﻦ أرﺑﻊ أﻧﻮاع ﻣﻦ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﺗﺨﺘﻠﻒ ﺑﻨﻮع اﻟﻘﺎﻋﺪة اﻵزوﺗﯿﺔ ‪0.50 ................... .A , C , U , G‬‬
‫* ﺗﺴﻤﺢ اﻷرﺑﻊ أﻧﻮاع ﻣﻦ اﻟﻘﻮاﻋﺪ ﻓﻲ ﻟـ ‪ ARNm‬ﺑﺘﻜﻮﯾﻦ ‪ 64‬راﻣﺰة ‪0.25 .............................................................................................. .‬‬
‫* ﻛﻞ راﻣﺰة ﻣﻦ ﺗﺘﺎﺑﻊ ‪ 3‬ﻣﻦ اﻟﻘﻮاﻋﺪ ﺗﺸﻜﻞ اﻟﺮاﻣﺰة وﺣﺪة اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ‪0.50 .................................................................................... .‬‬
‫* ﺗﺘﺤﻜﻢ ﺑﻌﺾ اﻟﺮاﻣﺰات ﻓﻲ اﺳﺘﻌﻤﺎل ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ واﺣﺪ ﻣﺜﻞ راﻣﺰة اﻻﻧﻄﻼق‪AUG‬اﻟﺘﻲ ﺗﺸﻔﺮ ﻻﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﻤﯿﺜﯿﻮﻧﯿﻦ‪0.25 .‬‬
‫* ﯾﺸﻔﺮ ﻻﺳﺘﻌﻤﺎل ﺑﻌﺾ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ أﻛﺜﺮ ﻣﻦ راﻣﺰة ‪:‬‬
‫‪ -‬ﻣﻦ راﻣﺰﺗﯿﻦ ﻣﺜﻞ ‪ AAU :‬و ‪0.25 ........................................................................................................................................ . ( Asn ) AAC‬‬
‫‪ -‬ﻣﻦ ‪ 3‬راﻣﺰات ﻣﺜﻞ ‪ AUA :‬و ‪ AUC‬و ‪0.25 .............................................................................................................. . ( Ile ) AUU‬‬
‫‪ -‬ﻣﻦ ‪ 4‬راﻣﺰات ﻣﺜﻞ ‪ GCU :‬و ‪ GCC‬و ‪ GCA‬و ‪0.25 ............................................................................... . ( Ala ) GCG‬‬
‫‪ -‬ﻣﻦ ‪ 6‬راﻣﺰات ﻣﺜﻞ ‪ CUU :‬و ‪ CUC‬و ‪ CUA‬و ‪ CUG‬و ‪ UUA‬و ‪0.25 .......................... . ( Leu ) UUG‬‬
‫* ﺑﻌﺾ اﻟﺮاﻣﺰات ﻟﯿﺲ ﻟﮭﺎ ﻣﻌﻨﻰ و ھﻲ ‪ ) UGA , UAA , UAG :‬راﻣﺰات اﻟﺘﻮﻗﻒ ( ‪0.25 ................................................ .‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2020 : 39‬ع ت‬
‫ﺗﺘﺄﺛﺮ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺑﻌﻮاﻣﻞ ﻛﺜﯿﺮة ‪ ،‬ﻣﻨﮭﺎ ﻣﺎ ﯾﻌﻤﻞ ﻋﻠﻰ إﯾﻘﺎف ﺗﺮﻛﯿﺒﮫ ‪ ،‬و ﻓﻲ ھﺬا اﻹطﺎر ﯾﺴﻌﻰ اﻟﺒﺎﺣﺜﻮن‬
‫إﻟﻰ اﺳﺘﻐﻼل اﻟﻤﻮاد اﻟﻤﺜﺒﻄﺔ ﻟﺘﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﻲ ﻋﻼج اﻷورام اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ‪ ،‬وﻣﻦ ھﺬه اﻟﻤﻮاد " اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ‪"Ricine‬‬
‫اﻟﻤﺴﺘﺨﺮﺟﺔ ﻣﻦ ﺑﺬور ﻧﺒﺎت اﻟﺨﺮوع ‪ .‬ﻟﻤﻌﺮﻓﺔ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻣﺎدة " اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ " ﺗﻘﺘﺮح ﻋﻠﯿﻚ اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫ﺗﻤﺜﻞ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﻣﺨﺒﺮﯾﺔ ﻟﺘﺄﺛﯿﺮ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫‪ ‬ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﻓﻲ وﺟﻮد و ﻏﯿﺎب ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ ‬ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﻣﺘﺎﺑﻌﺔ ﻧﺴﺒﺔ إدﻣﺎج اﻟﺘﺎﯾﻤﯿﺪﯾﻦ و اﻟﻠﻮﺳﯿﻦ اﻟﻤﺸﻌﯿﻦ ﻟﻌﯿﻨﺎت ﻣﻦ اﻟﺨﻼﯾﺎ‬
‫اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﺗﻢ ﺣﻀﻨﮭﺎ ﻓﻲ ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﺣﻠﻞ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻣﺒﺮزا اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ اﻟﻤﺒﯿﻨﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( و اﻟﻈﻮاھﺮ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ‬
‫ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ) ب ( ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﻟﺘﺤﺪﯾﺪ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﯾﻘﺘﺮح ﻣﺎ ﯾﻠﻲ ‪:‬‬
‫‪ ‬اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪ :‬ﯾﻤﺜﻞ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﻣﺘﺎﺑﻌﺔ ﻧﺴﺒﺔ إدﻣﺎج اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ اﻟﻤﺸﻊ ﻟﻌﯿﻨﺎت ﻣﻦ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﺗﻢ‬
‫ﺣﻀﻨﮭﺎ ﻓﻲ وﺟﻮد ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ ‬اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ ﻧﻔﺲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ‪ :‬ﯾﻤﺜﻞ ﺗﻄﻮر إدﻣﺎج اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ " ﻓﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ " اﻟﻤﺸﻊ ﻓﻲ وﺳﻄﻲ اﻟﺰرع ‪:‬‬
‫‪ ‬اﻟﻮﺳﻂ اﻷول ‪ :‬ﯾﺤﺘﻮي ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﺨﻠﺺ ﺧﻠﻮي ﺧﺎل ﻣﻦ اﻟـ ‪ ARNm‬أﺿﯿﻒ ﻟﮫ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ " ﻓﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ "‬
‫اﻟﻤﺸﻊ و ﻣﺘﻌﺪد اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ ‪.‬‬
‫‪ ‬اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺜﺎﻧﻲ ‪ :‬ﯾﺤﺘﻮي ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﺨﻠﺺ ﺧﻠﻮي ﺧﺎل ﻣﻦ اﻟـ ‪ ARNm‬أﺿﯿﻒ ﻟﮫ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ " ﻓﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ "‬
‫اﻟﻤﺸﻊ و ﻣﺘﻌﺪد اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ و ‪ 0.5‬ﻣﯿﻜﺮوﻏﺮام ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫ﻣﻼﺣﻈﺔ ‪ :‬اﻟﺜﻼﺛﯿﺔ ‪ UUU‬ﻋﻠﻰ ﺣﺎﻣﻞ اﻟﺸﻔﺮة ‪ ARNm‬ﺗﺸﻔﺮ ﻟﻠﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ " ﻓﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ " ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ -‬ﺣﻠﻞ ﻣﻨﺤﻨﯿﺎت اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( ) ب ( ﻣﺒﺮزا اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﺣﻮل ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﻹظﮭﺎر آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﺗﻘﺘﺮح ﻋﻠﯿﻚ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 3‬ــ ‪.‬‬
‫‪ -‬أﻋﻂ ﺣﻼ ﻟﻠﻤﺸﻜﻠﺔ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ اﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﻤﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 3‬ــ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫ﺗﺤﻠﯿﻞ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ‪0.5............................................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﺗﻄﻮر اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﻓﻲ ﻏﯿﺎب و ﻓﻲ وﺟﻮد ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﺑﺘﺮﻛﯿﺰ ‪ 15‬ﻣﯿﻜﺮوﻏﺮام‪/‬ﻣﻞ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ ﻏﯿﺎب ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻧﻼﺣﻆ ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﺑﺸﻜﻞ ﻛﺜﯿﻒ وﻋﺸﻮاﺋﻲ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ وﺟﻮد ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﺑﺘﺮﻛﯿﺰ ‪ 15‬ﻣﯿﻜﺮوﻏﺮام‪ /‬ﻣﻞ ﻧﻼﺣﻆ ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﺑﺸﻜﻞ ﺿﻌﯿﻒ وﻣﻨﺘﻈﻢ ‪.‬‬
‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪0.5................................................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﺗﺜﺒﻂ ) أو ﺗﺤﺪ ( ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪0.5............................................................................................................................................................................................................................ :‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ) ب ( ﻧﺘﺎﺋﺞ ﻣﺘﺎﺑﻌﺔ ﻧﺴﺒﺔ إدﻣﺎج ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﺘﺎﯾﻤﯿﺪﯾﻦ واﻟﻠﻮﺳﯿﻦ اﻟﻤﺸﻌﯿﻦ ﻟﻌﯿﻨﺎت ﻣﻦ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﺗﻢ‬
‫ﺣﻀﻨﮭﺎ ﻓﻲ ﻏﯿﺎب وﻓﻲ وﺟﻮد ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ ﻏﯿﺎب ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻧﻼﺣﻆ دﻣﺞ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﺘﺎﯾﻤﺪﯾﻦ واﻟﻠﻮﺳﯿﻦ اﻟﻤﺸﻌﯿﻦ ﺑﻨﺴﺒﺔ ‪ 111‬ﻣﻦ طﺮف اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ وﺟﻮد ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ وﺑﺘﺮﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﺣﺘﻰ ‪ 11‬ﻣﯿﻜﺮوﻏﺮام‪ /‬ﻣﻞ ‪ ،‬ﺗﻘﻞ ﻧﺴﺒﺔ دﻣﺞ اﻟﺘﺎﯾﻤﯿﺪﯾﻦ اﻟﻤﺸﻊ ﻓﻲ اﻟـ ‪ADN‬‬
‫إﻟﻰ ‪ % 55‬و اﻟﻠﻮﺳﯿﻦ اﻟﻤﺸﻊ ﻓﻲ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ اﻟﻤﺘﺸﻜﻞ إﻟﻰ ‪ % 21‬ﻣﻦ طﺮف اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬
‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪0.5................................................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﺗﺜﺒﻂ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﺗَﻀﺎﻋﻒ اﻟـ ‪ ADN‬ﻓﻲ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ‪.‬‬
‫إﺑﺮاز اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ اﻟﻤﺒﯿﻨﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( و اﻟﻈﻮاھﺮ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪1............................ :‬‬
‫ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﯾﺴﻤﺢ ﺑﺘﻀﺎﻋﻒ اﻟـ ‪ ADN‬وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﺗﺘﻜﺎﺛﺮ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ - 1‬ﺗﺤﻠﯿﻞ ﻣﻨﺤﻨﯿﺎت اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( ) ب ( ‪:‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ‪0.25.......................................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﺗﻄﻮر ﻧﺴﺒﺔ دﻣﺞ اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ ﺑﺪﻻﻟﺔ ﺗﻐﯿﺮ ﺗﺮﻛﯿﺰ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫ﻧﻼﺣﻆ ﺛﺒﺎت ﻧﺴﺒﺔ دﻣﺞ اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ اﻟﻤﺸﻊ ﻋﻨﺪ ﻗﯿﻤﺔ أﻋﻈﻤﯿﺔ ﺑﻨﺴﺒﺔ ‪ % 100‬ﻣﮭﻤﺎ زاد ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ‪.‬‬
‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪0.5....................................................................................................................................................................................................................................:‬‬
‫اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻻ ﯾﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ دﻣﺞ اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻻ ﯾﻤﻨﻊ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪0.25 × 2 .......................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ) ب ( ﺗﻄﻮرإدﻣﺎج اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ " ﻓﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ " اﻟﻤﺸﻊ ﺑﺪﻻﻟﺔ اﻟﺰﻣﻦ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ ﻏﯿﺎب ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ و إﺿﺎﻓﺔ ﻣﺘﻌﺪد اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ ﻣﻊ اﻟﻔﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ اﻟﻤﺸﻊ ﻧﻼﺣﻆ دﻣﺞ اﻟﻔﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ ﻓﻲ ﻣﺘﻌﺪد اﻟﻔﯿﻨﯿﻞ‬
‫أﻻﻧﯿﻦ وﺗﺰداد ﻛﻤﯿﺔ اﻟﺪﻣﺞ ﻣﻊ اﻟﺰﻣﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ وﺟﻮد ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ و إﺿﺎﻓﺔ ﻣﺘﻌﺪد اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ ﻣﻊ اﻟﻔﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ ﻧﻼﺣﻆ دﻣﺞ طﻔﯿﻒ ﻟﻠﻔﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ ﯾﻤﻜﻦ إھﻤﺎﻟﮫ ‪.‬‬
‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪0.5................................................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﺗﻌﯿﻖ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻦ ﺧﻼل إﻋﺎﻗﺔ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪.‬‬
‫إﺑﺮاز اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﺣﻮل ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪:‬‬
‫‪ -‬إذا ﻛﺎﻧﺖ ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻻ ﺗﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ وﺗﻌﯿﻖ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ﻓﻤﺎ ﻣﺴﺘﻮى ﺗﺄﺛﯿﺮھﺎ ؟ ‪0.5..............................‬‬
‫‪ -‬ﻛﯿﻒ ﯾﺆﺛﺮ اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻋﻠﻰ آﻟﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ؟‬
‫‪ – 2‬ﺗﻘﺪﯾﻢ ﺣﻞ ﻟﻠﻤﺸﻜﻠﺔ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ اﺳﺘﻐﻼل ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 3‬ــ ‪:‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ ﻏﯿﺎب ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﯾﺘﺸﻜﻞ رﯾﺒﻮزوم وظﯿﻔﻲ وﺗﺘﻢ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ وﯾﺘﺮﻛﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ‬
‫‪ -‬ﻓﻲ وﺟﻮد ﻣﺎدة اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻻ ﯾﺘﺸﻜﻞ رﯾﺒﻮزوم وظﯿﻔﻲ ﻓﻼ ﺗﺘﻢ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ وﻻ ﯾﺘﻢ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺣﯿﺚ ﺗﺘﺜﺒﺖ ﻣﺎدة‬
‫اﻟﺮﯾﺴﯿﻦ ﻋﻠﻰ اﻟـ ) ‪ ARNr (28s‬ﻟﺘﺤﺖ اﻟﻮﺣﺪة اﻟﺮﯾﺒﻮزوﻣﯿﺔ اﻟﻜﺒﺮى ﻣﻤﺎ ﯾﻤﻨﻊ ﺗﺸﻜﻞ رﯾﺒﻮزوم وظﯿﻔﻲ وھﺬا ﯾﻌﯿﻖ‬
‫ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ﻓﻼ ﯾﺘﻢ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2020 : 40‬ش ر‬
‫ﺗﺘﻤﯿﺰ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﺑﺒﻨﯿﺔ ﻓﺮاﻏﯿﺔ ﻧﻮﻋﯿﺔ ﺗﻜﺘﺴﺒﮭﺎ ﻣﻦ اﻟﺨﺼﺎﺋﺺ اﻟﻜﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺔ ﻟﻸﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﻜﻮﻧﺔ ﻟﮭﺎ و ﻣﻦ ﺗﺮﺗﯿﺒﮭﺎ ‪.‬‬
‫ﻟﻠﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ ﺑﻌﺾ ﺧﺼﺎﺋﺺ ھﺬه اﻟﻮﺣﺪات اﻟﺒﻨﺎﺋﯿﺔ ﺗﻘﺘﺮح ﻋﻠﯿﻚ اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫‪ – 1‬ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ اﻟﻤﻮاﻟﯿﺔ أﻧﻮاع اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ اﻟﻤﺴﺎھﻤﺔ ﻓﻲ ﺛﺒﺎت اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ‪.‬‬
‫‪ -‬ﺗﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ‪.‬‬

‫‪ – 2‬ﺗﻢ ﻓﺼﻞ أرﺑﻊ وﺣﺪات ﺑﻨﺎﺋﯿﺔ ﻷﺣﺪ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ‪ ،‬ﺳﻼﺳﻠﮭﺎ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ﻛﻤﺎ ﯾﻠﻲ ‪:‬‬
‫‪R1 = -CH3‬‬ ‫‪, R2 = -(CH2)2-COOH , R3 = -CH2 – SH , R4 = -(CH2)4 – NH2‬‬
‫‪ -‬ﺻﻨﻒ اﻟﻮﺣﺪات اﻷرﺑﻌﺔ ﺣﺴﺐ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 3‬ﯾﻈﮭﺮ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﻓﺼﻞ ﺧﻠﯿﻂ ﻣﻦ اﻟﻮﺣﺪات اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﺗﻘﻨﯿﺔ اﻟﮭﺠﺮة اﻟﻜﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺔ ﻓﻲ وﺳﻂ‬
‫ذي ‪. PH = 6.11‬‬
‫إذا ﻋﻠﻤﺖ أن اﻟﻮﺣﺪة اﻟﺒﻨﺎﺋﯿﺔ ذات اﻟﺠﺬر ‪ R1‬ﻟﮭﺎ ‪. PHi = 6.11‬‬
‫‪ -‬أﻧﺴﺐ اﻟﺒﻘﻊ ) س ‪ ،‬ع ‪ ،‬ص ‪ ،‬ي ( إﻟﻰ اﻟﻮﺣﺪات ذات اﻟﺠﺬور ‪ R4 ، R3 ، R2 ، R1‬ﻣﻊ اﻟﺘﻌﻠﯿﻞ ‪.‬‬
‫‪ – 4‬أﻛﺘﺐ ﻧﺼﺎ ﻋﻠﻤﯿﺎ ﺗﺒﯿﻦ ﻓﯿﮫ ﺗﺄﺛﯿﺮ درﺟﺔ ‪ PH‬اﻟﻮﺳﻂ ﻋﻠﻰ اﺳﺘﻘﺮار اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻣﻦ ﻧﺘﺎﺋﺞ ھﺬه اﻟﺪراﺳﺔ‬
‫و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬اﻟﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ‪0.25 ×4 .............................................................................................................................................................. :‬‬

‫‪ - 1‬رﺑﻄﺔ ﻛﺎرھﺔ ﻟ ّﻠﻤﺎء ‪ - 2 ،‬راﺑﻄﺔ ھﯿﺪروﺟﯿﻨﯿﺔ ‪ - 3 ،‬ﺟﺴﺮﺛ ّﻨﺎﺋﻲ اﻟﻜﺒﺮﯾﺖ ‪ - 4 ،‬راﺑﻄﺔ ﺷﺎردﯾﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﺼﻨﯿﻒ اﻟﻮﺣﺪات اﻷرﺑﻌﺔ ﺣﺴﺐ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ‪0.25 ×4 .................................................................................................................... :‬‬
‫‪ R1‬و ‪ : R3‬ﺣﻤﻀﺎنأ ّﻣﯿﻨﯿﺎن ﻣﺘﻌﺎدﻻن ‪ : R2 ،‬ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﺣﺎﻣﻀﻲ ‪ : R4 ،‬ﺣﻤﺾأ ّﻣﯿﻨﻲ ﻗﺎﻋﺪي ‪.‬‬
‫‪ – 3‬ﻧﺴﺐ اﻟﺒﻘﻊ ) س ‪ ،‬ع ‪ ،‬ص ‪ ،‬ي ( إﻟﻰ اﻟﻮﺣﺪات ذات اﻟﺠﺬور ‪ R4 ، R3 ، R2 ، R1‬ﻣﻊ اﻟﺘﻌﻠﯿﻞ ‪0.75 ×4 ................. :‬‬
‫اﻟﺒﻘﻌﺔ ) س ( ‪ :‬ﺗﻮاﻓﻖ اﻟﺤﻤﺾاﻷ ّ ﻣﯿﻨﻲ اﻟﺬي ﺳﻠﺴﻠﺘﮫ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ) ‪. ( R2‬‬
‫‪-‬‬
‫اﻟﺘﻌﻠﯿﻞ ‪ :‬ﻓﻲ درﺟﺔ ‪ PH‬اﻟﻮﺳﻂ = ‪ ، 6.11‬ﯾﺤﺪث ﺗﺄﯾﻦ اﻟﻤﺠﻤﻮﻋﺔ اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ اﻟﺤﻤﻀﯿﺔ ) ‪ ( COO‬و ﺗﺄﯾﻦ اﻟﻤﺠﻤﻮﻋﺔ‬
‫اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ) ‪ ( NH3+‬و ﺗﺄﯾﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ) ‪ ، ( COO-‬ﻓﺘﻜﻮن اﻟﺸﺤﻨﺔ اﻹﺟﻤﺎﻟﯿﺔ ﻟﻠﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ھﻲ‪ :‬ــ ‪. 1‬‬
‫اﻟﺒﻘﻌﺔ ) ي ( ‪ :‬ﺗﻮاﻓﻖ اﻟﺤﻤﺾاﻷ ّ ﻣﯿﻨﻲ اﻟﺬي ﺳﻠﺴﻠﺘﮫ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ) ‪. ( R4‬‬

‫‪-‬‬
‫اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ) ‪ ( NH3+‬و ﺗﺄﯾﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ) ‪ ، ( NH3+‬ﻓﺘﻜﻮن اﻟﺸﺤﻨﺔ اﻹﺟﻤﺎﻟﯿﺔ ﻟﻠﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ھﻲ ‪. 1 + :‬‬
‫اﻟﺒﻘﻌﺔ ) ع ( ‪ :‬ﺗﻮاﻓﻖ اﻟﺤﻤﺾاﻷ ّ ﻣﯿﻨﻲ اﻟﺬي ﺳﻠﺴﻠﺘﮫ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ) ‪. ( R3‬‬

‫‪-‬‬
‫اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ) ‪ ( NH3+‬و ﻋﺪم ﺗﺄﯾﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ‪ ،‬ﻓﮭﻮ ﻣﺘﻌﺎدل ﻛﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺎ ‪ ،‬و ﺗﻜﻮن اﻟﺸﺤﻨﺔ اﻹﺟﻤﺎﻟﯿﺔ ﻟﻠﺤﻤﺾ‬
‫اﻷﻣﯿﻨﻲ ھﻲ ‪ ، 0 :‬و ﺗﺒﻘﻰ اﻟﺠﺰﯾﺌﺔ ﻓﻲ وﺿﻌﯿﺔ اﻻﻧﻄﻼق ‪.‬‬
‫اﻟﺒﻘﻌﺔ ) ص ( ‪ :‬ﺗﻮاﻓﻖ اﻟﺤﻤﺾاﻷ ّ ﻣﯿﻨﻲ اﻟﺬي ﺳﻠﺴﻠﺘﮫ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ) ‪. ( R1‬‬

‫‪-‬‬
‫اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ) ‪ ( NH3+‬و ﻋﺪم ﺗﺄﯾﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ‪ ،‬ﻓﮭﻮ ﻣﺘﻌﺎدل ﻛﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺎ ‪ ،‬و ﺗﻜﻮن اﻟﺸﺤﻨﺔ اﻹﺟﻤﺎﻟﯿﺔ ﻟﻠﺤﻤﺾ‬
‫اﻷﻣﯿﻨﻲ ھﻲ ‪ ، 0 :‬و ﺗﺒﻘﻰ اﻟﺠﺰﯾﺌﺔ ﻓﻲ وﺿﻌﯿﺔ اﻻﻧﻄﻼق ‪.‬‬
‫‪ – 4‬ﻛﺘﺎﺑﺔ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﯾﺒﯿﻦ ﻓﯿﮫ ﺗﺄﺛﯿﺮ درﺟﺔ ‪ PH‬اﻟﻮﺳﻂ ﻋﻠﻰ اﺳﺘﻘﺮار اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻣﻦ ﻧﺘﺎﺋﺞ ھﺬه‬
‫اﻟﺪراﺳﺔ و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪0.5 + 02 + 0.5 .................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﺗﺨﺘﻠﻒ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻋﻦ ﺑﻌﻀﮭﺎ ﺑﺎﻟﻘﺪرة ﻋﻠﻰ اﻟﺘﻔﻜﻚ اﻟﺸﺎردي ﻟﺴﻼﺳﻠﮭﺎ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﺗﺤﺪد ط ّﺒﯿﻌﺘﮭﺎ اﻟﺤﻤﻘﻠﯿﺔ‬
‫و ﺧﺼﺎﺋﺼﮭﺎ اﻟﻜﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺔ ‪ .‬ﻓ ّﻤﺎ ﻋﻼﻗﺔ ھﺬه اﻟﺨﺎﺻﯿﺔ ﺑﺎﺳﺘﻘﺮار اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ؟‬
‫ﺗﺆﺛﺮ درﺟﺔ ﺣﻤﻮﺿﺔ اﻟﻮﺳﻂ ﻋﻠﻰ اﻟﺤﺎﻟﺔ اﻟﻜﮭﺮﺑﺎﺋﯿﺔ ﻟ ّﻠﻮظﺎﺋﻒ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ﻟﻸﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓ ّﻲ اﻟﺴﻼﺳﻞ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ‪ .‬ﻓﻔﻲ‬
‫درﺟﺔ اﻟـ ‪ PH‬اﻟﻤﻼﺋﻤﺔ ﯾﺘﻢ اﻟﻤﺤﺎﻓﻈﺔ ﻋﻠﻰ ﺛﺒﺎت و اﺳﺘﻘﺮار اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ﯾﺤﺪث ﺗﺠﺎذب ﺷﺎردي ﺑﯿﻦ‬
‫ﺷﺤﻨﺔ اﻟﺴﻼﺳﻞ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ اﻟﺴﺎﻟﺒﺔ ) ‪ ( COO-‬ﻧﺤﻮ ﺷﺤﻨﺔ اﻟﺴﻼﺳﻞ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ اﻟﻤﻮﺟﺒﺔ ) ‪ ( NH3+‬ﻣﻜﻮﻧﺔ راﺑﻄﺔ ﺷﺎردﯾﺔ ‪.‬‬
‫إذا ﺗﻐﯿﺮت ﺷﺤﻨﺔ اﻟﺴﻼﺳﻞ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ﻟﻸﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﺒﺔ ﺑﺴﺒﺐ ﺗﻐﯿﺮ ‪ PH‬اﻟﻮﺳﻂ ‪ ،‬ﺗﺨﺘﻔﻲ اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﺸﺎردﯾﺔ ﻣﻤﺎ ﯾﺆدي إﻟﻰ‬
‫ﻓ ّﻘﺪان اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ اﻟﻄﺒﯿﻌﯿﺔ اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻷن اﻟﺮواﺑﻂاﻟﺸﺎردﯾﺔ ّ ﺗﺴﺎھﻢﻓ ّﻲ اﻟﺤﻔﺎظ ﻋﻠﻰ اﺳﺘﻘﺮار ﺑﻨﯿﺘﮫ اﻟﻔﺮﻏﯿﺔ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2020 : 41‬ش ر‬
‫إن اﻟﺘﻌﺮض اﻟﻤﺴﺘﻤﺮ و اﻟﻤﻔﺮط ﻷﺷﻌﺔ اﻟﺸﻤﺲ ﻗﺪ ﯾﻨﺠﻢ ﻋﻨﮫ اﻹﺻﺎﺑﺔ ﺑﺴﺮطﺎن اﻟﺠﻠﺪ ‪ ،‬و ﻹظﮭﺎر اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺗﺄﺛﯿﺮ أﺷﻌﺔ‬
‫اﻟﺸﻤﺲ و ظﮭﻮر ھﺬا اﻟﺪاء ﻧﻘﺘﺮح اﻟﺪراﺳﺔ اﻵﺗﯿﺔ ‪:‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﻮﺻﻠﺖ اﻷﺑﺤﺎث اﻟﻌﻠﻤﯿﺔ ﻻﻛﺘﺸﺎف ﺑﺮوﺗﯿﻨﯿﻦ ﯾﺮاﻗﺒﺎن اﻻﻧﻘﺴﺎم اﻟﺨﯿﻄﻲ اﻟﻤﺘﺴﺎوي ﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺠﻠﺪ ﻣﻦ ﺟﮭﺔ ‪ ،‬و ﻣﻦ ﺟﮭﺔ‬
‫أﺧﺮى ﺗﺒﯿﻦ أن اﻷورام اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﺗﻨﺘﺞ ﻋﻦ اﻧﻘﺴﺎم ﻋﺸﻮاﺋﻲ ﻟﻠﺨﻼﯾﺎ اﻟﻌﺎدﯾﺔ و ﺗﺤﻮﻟﮭﺎ إﻟﻰ ﺧﻼﯾﺎ ﺳﺮطﺎﻧﯿﺔ ﺟﻠﺪﯾﺔ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﺻﻎ اﻟﻤﺸﻜﻞ اﻟﻌﻠﻤﻲ اﻟﺬي ﺗﻄﺮﺣﮫ ھﺬه اﻷﺑﺤﺎث اﻟﻌﻠﻤﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬إن ﺣﺎﺟﺔ اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ ﻟﺨﻼﯾﺎ ﺟﺪﯾﺪة ﯾﺘﻄﻠﺐ ﺗﺮﻛﯿﺐ ﺑﺮوﺗﯿﻦ ﻏﺸﺎﺋﻲ ﯾﺮﻣﺰ ﻟﮫ ﺑـ ) ‪ ( Ras‬ﯾﻨﺸﻂ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﻧﻘﺴﺎم اﻟﺨﻠﻮي‬
‫إذ ﯾﺤﻔﺰ ﺟﺰﯾﺌﺔ اﻟـ ‪ ADN‬ﻋﻠﻰ اﻟﺘﻀﺎﻋﻒ ‪ ،‬و ﻓﻲ ﻧﮭﺎﯾﺔ اﻻﻧﻘﺴﺎم ﯾﺘﺪﺧﻞ ﺑﺮوﺗﯿﻦ آﺧﺮ ﯾﺮﻣﺰ ﻟﮫ ﺑـ ) ‪ ( p35‬ﻟﺘﻮﻗﯿﻒ‬
‫اﻻﻧﻘﺴﺎم و ذﻟﻚ ﺑﺘﺜﺒﯿﻄﮫ ﻟﻨﺸﺎط ﺑﺮوﺗﯿﻦ ) ‪. ( Ras‬‬
‫‪ -‬اﻗﺘﺮح ﻓﺮﺿﯿﺔ ﺗﻔﺴﺮ ﺑﮭﺎ ﺳﺒﺐ ﺣﺪوث ﺳﺮطﺎن اﻟﺠﻠﺪ ‪.‬‬
‫ﺳﻤﺤﺖ اﻟﺪراﺳﺎت ﺑﻌﺰل اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺴﺆوﻟﺔ ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ) ‪ ( Ras‬ﺣﯿﺚ ﯾﻤﺜﻞ ‪:‬‬
‫‪ ‬اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﺟﺰء ﻣﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻟﻤﻮرﺛﺔ ) ‪ ( Ras‬ﻟﻠﺨﻠﯿﺔ اﻟﻌﺎدﯾﺔ ‪.‬‬
‫‪ ‬اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﺟﺰء ﻣﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﻏﯿﺮ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻟﻤﻮرﺛﺔ ) ‪ ( Ras‬ﻟﻠﺨﻠﯿﺔ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ ‬اﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﯾﻤﺜﻞ ﻗﺎﻣﻮس اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺑﯿﻦ أن اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﺗﺴﻤﺢ ﺑﺎﺧﺘﺒﺎر ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﺮﺟﻢ ﺟﺰء اﻟﻤﻮرﺛﺔ ) ‪ ( Ras‬اﻟﻤﻮﺿﺢ ﺑﺎﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ـــ إﻟﻰ ﺗﺘﺎﻟﻲ أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺴﺘﻐﻼ ﻗﺎﻣﻮس اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ‬
‫اﻟﻤﻮﺿﺢ ﺑﺎﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫‪ – 3‬ﯾﺒﯿﻦ ﺟﺪول اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﺟﺰء ﻣﻦ اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺴﺆوﻟﺔ ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ) ‪ ( p35‬ﻣﻦ ﺧﻠﯿﺔ ﻋﺎدﯾﺔ و اﻟﺠﺰء ﻧﻔﺴﮫ‬
‫ﻣﻦ ﺧﻠﯿﺔ ﺳﺮطﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬
‫ﺟﺰء اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺴﺆوﻟﺔ ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ) ‪( p35‬‬ ‫ﺟﺰء اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺴﺆوﻟﺔ ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ) ‪( p35‬‬
‫ﻣﻨﺰوع ﻣﻦ ﺧﻠﯿﺔ ﺳﺮطﺎﻧﯿﺔ‬ ‫ﻣﻨﺰوع ﻣﻦ ﺧﻠﯿﺔ ﻋﺎدﯾﺔ‬
‫‪TCA CTT CCG AT‬‬ ‫‪TCA CTA TCC GAT‬‬
‫‪ -‬اﺷﺮح اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﺑﺎﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﻟﺘﺄﻛﯿﺪ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ‪.‬‬
‫أﻛﺘﺐ ﻧﺼﺎ ﻋﻠﻤﯿﺎ ﺗﺒﺮز ﻣﻦ ﺧﻼﻟﮫ ﻣﺨﺎطﺮ اﻟﺘﻌﺮض اﻟﻤﺴﺘﻤﺮ ﻷﺷﻌﺔ اﻟﺸﻤﺲ ﻋﻠﻰ ﻋﻀﻮﯾﺔ اﻹﻧﺴﺎن ﻣﺴﺘﻌﯿﻨﺎ ﺑﺎﻟﻤﻌﺎرف‬
‫اﻟﻤﺒﻨﯿﺔ ﻓﻲ ھﺬه اﻟﺪراﺳﺔ و ﻣﻜﺘﺴﺒﺎﺗﻚ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬ﺻﯿﺎﻏﺔ اﻟﻤﺸﻜﻞ اﻟﻌﻠﻤﻲ اﻟﺬي ﺗﻄﺮﺣﮫ ھﺬه اﻷﺑﺤﺎث اﻟﻌﻠﻤﯿﺔ ‪1.25 ............................................................................................................ :‬‬
‫ﻛﯿﻒ ﯾﺨﺘﻞ ﺗﻨﻈﯿﻢ اﻻﻧﻘﺴﺎم اﻟﺨﻠﻮي ﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺠﻠﺪﻓ ّﺘﺘﺤﻮل إﻟﻰ ﺧﻼﯾﺎ ﺳﺮطﺎﻧﯿﺔ ؟‬
‫‪ – 2‬اﻗﺘﺮاح ﻓﺮﺿﯿﺔ ﺗﻔﺴﺮ ﺑﮭﺎ ﺳﺒﺐ ﺣﺪوث ﺳﺮطﺎن اﻟﺠﻠﺪ ‪1.25 ....................................................................................................................... :‬‬
‫ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ P35‬ﻓ ّﯿﻔﻘﺪ وظﯿﻔﺘﮫ ﻓ ّﻲ ﺗﺜﺒﯿﻂ ‪ Ras‬ﻓ ّﯿﺨﺘﻞ ﺗﻨﻈﯿﻢ اﻻﻧﻘﺴﺎم اﻟﺨﻠﻮي ﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺠﻠﺪ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﺒﯿﺎن أن اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﺗﺴﻤﺢ ﺑﺎﺧﺘﺒﺎر ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ‪02 .............................................................. :‬‬
‫ﻧ ّﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺘﺎﺑﻊ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪي ﻓ ّﻲ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻟﻠﺨﻠﯿﺔ اﻟﻌﺎدﯾﺔ ﺗﺘﻜﺎﻣﻞ ﻣﻊ اﻟﺘﺘﺎﺑﻊ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪي ﻓ ّﻲ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﻏﯿﺮ‬
‫اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻟﻠﺨﻠﯿﺔ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ‪ ،‬ﻓ ّﮭﺬان اﻟﺠﺰﯾﺌﺎن ﻣﻦ اﻟﻤﻮرﺛﺘﯿﻦ اﻟﻤﺴﺆوﻟﺘﯿﻦ ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ Ras‬ﻋﻨﺪ ﻛﻞ ﻣﻦ‬
‫اﻟﺨﻠﯿﺘﯿﻦ اﻟﻌﺎدﯾﺔ و اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﻣﺘﻤﺎﺛﻼن و ﯾﺸﻔﺮان ﻟﻨﻔﺲ ﻋﺪد ‪ ،‬ﻧﻮع و ﺗﺮﺗﯿﺐ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓ ّﻲ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪Ras‬‬
‫ﺑﻨﻔﺲ اﻟﺒﻨﯿﺔ ‪.‬‬
‫وھﺬا ﻣﺎ ﯾﺒﯿﻦأ ّن اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ Ras‬ﻋﻨﺪ اﻟﺸﺨﺼﯿﻦ اﻟﺴﻠﯿﻢ و اﻟﻤﺼﺎب ﺑﺎﻟﺴﺮطﺎنﻣﺘﻤﺎﺛﻠﺔ ّ و أن ھﺬه اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ ﺗﺒﯿﻦأ ّن اﻟـ ‪Ras‬‬
‫ﻟﯿﺲ ﺳﺒﺒﺎ ﻓ ّﻲ ﺣﺪوث ﺳﺮطﺎن اﻟﺠﻠﺪ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﺮﺟﻤﺔ ﺟﺰء اﻟﻤﻮرﺛﺔ ) ‪ ( Ras‬اﻟﻤﻮﺿﺢ ﺑﺎﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ـــ إﻷى ﺗﺘﺎﻟﻲ أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺴﺘﻐﻼ ﻗﺎﻣﻮس اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ‬
‫اﻟﻤﻮﺿﺢ ﺑﺎﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪1 ×2 ......................................................................................................................................................... :‬‬
‫‪ – 3‬ﺷﺮح اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﺑﺎﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﻟﺘﺄﻛﯿﺪ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ‪2 ................................................................................................ :‬‬
‫ﺑﻤﻘﺎرﻧﺔ اﻟﺘﺘﺎﺑﻊ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪي ﻟﺠﺰء اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺴﺆوﻟﺔ ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟـ ‪ P53‬ﻓ ّﻲ اﻟﺨﻠﯿﺔ اﻟﻌﺎدﯾﺔواﻟﺨﻠﯿﺔ ّ اﻟﻮرﻣﯿﺔ ‪ ،‬ﻧ ّﺴﺠﻞ‬
‫ﺣﺬف ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪة ) ‪ ( A‬ﻣﻦ ﻣﻮرﺛﺔ اﻟﺨﻠﯿﺔ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﻣﻤﺎ ﻧﺘﺞ ﻋﻨﮫ ﺗﻐﯿﺮ ﻓ ّﻲ ﻋﺪد اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ‬
‫‪ P35‬اﻟﻄ ّﺎﻓﺮ ‪ ،‬ﻓﻔﻘﺪ ﺑﻨﯿﺘﮫ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ اﻟﻄ ّﺒﯿﻌﯿﺔ و ﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻓ ّﻘﺪ وظﯿﻔﺘﮫ ّ ) ﻗﺪرﺗﮫ ﻋﻠﻰ ﻣﺮاﻗﺒﺔ اﻻﻧﻘﺴﺎم ( ‪ ،‬وھﺬا ﻣﺎ ﯾﺆﻛﺪ ﺻﺤﺔ‬
‫اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ‪.‬‬

‫ﻛﺘﺎﺑﺔ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﯾﺒﺮز ﻣﻦ ﺧﻼﻟﮫ ﻣﺨﺎطﺮ اﻟﺘﻌﺮض اﻟﻤﺴﺘﻤﺮ ﻷﺷﻌﺔ اﻟﺸﻤﺲ ﻋﻠﻰ ﻋﻀﻮﯾﺔ اﻻﻧﺴﺎن ﻣﺴﺘﻌﯿﻨﺎ ﺑﺎﻟﻤﻌﺎرف‬
‫اﻟﻤﺒﻨﯿﺔ ﻓﻲ ھﺬه اﻟﺪراﺳﺔ و ﻣﻜﺘﺴﺒﺎﺗﻚ ‪0.75 + 2 + 0.75 ................................................................................................................................... :‬‬
‫ﯾﻨﺠﻢ ﺳﺮطﺎن اﻟﺠﻠﺪ ﻋﻦ اﻻﻧﻘﺴﺎم اﻟﻌﺸﻮاﺋﻲ ﻟﻠﺨﻼﯾﺎ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﻋﻮاﻣﻞ ﻣﺘﻌﺪدة ﻣﻦ ﺑﯿﻨﮭﺎ اﻟﺘﻌﺮض اﻟﺪاﺋﻢ واﻟﻤﺴﺘﻤﺮ ﻷﺷﻌﺔ‬
‫اﻟﺸﻤﺲ ‪.‬ﻓ ّﻜﯿﻒ ﺗﺘﺴﺒﺐ ھﺬه اﻷﺧﯿﺮة ﻓ ّﻲ ﺣﺪوث ﺳﺮطﺎن اﻟﺠﻠﺪ ؟‬
‫ﯾﺘﻀﻤﻦ اﻟﻌﺮض اﻷﻓﻜﺎر اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫‪ ‬ﺗﺄﺛﯿﺮأ ّﺷﻌﺔ اﻟﺸﻤﺲ ﻓ ّﻲ ﺣﺪوثط ّﻔﺮات وراﺛﯿﺔ‪.‬‬
‫‪ ‬ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻄ ّﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ﻋﻠﻰ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ‪.‬‬
‫‪ ‬ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻓ ّﻲ وظﯿﻔﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ‪.‬‬
‫‪ ‬ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﺨﻠﻞ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻋﻠﻰ ﻣﺮا ﻗﺒﺔ اﻻﻧﻘﺴﺎم اﻟﺨﻠﻮي‪.‬‬
‫ﯾﺘﺴﺒﺐ اﻟﺘﻌﺮض اﻟﻤﺴﺘﻤﺮ ﻷﺷﻌﺔ اﻟﺸﻤﺲ ﻓ ّﻲ ﺣﺪوث ط ّﻔﺮات وراﺛﯿﺔ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﻤﻮرﺛﺎت ﯾﻨﺠﻢ ﻋﻨﮭﺎ ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎتﻏ ّ ﯿﺮ‬
‫طﺒﯿﻌﯿﺔ ﻣﻤﺎ ﯾﻔ ّﻘﺪھﺎ وظﯿﻔﺘﮭﺎ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2020 : 42‬ش ر‬
‫إن ﺗﻮازن اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ ﻣﺮﺗﺒﻂ ﺑﺎﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ‪ ،‬و أي ﺧﻠﻞ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮاھﺎ ﯾﺆدي إﻟﻰ اﺧﺘﻼل ﻓﻲ ﻋﻤﻠﮭﺎ ‪.‬‬
‫ﻹظﮭﺎر أھﻤﯿﺔ ھﺬا اﻟﺘﺨﺼﺺ ﺗﻘﺘﺮح اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫ﻓﻘﺮ اﻟﺪم اﻟﻤﻨﺠﻠﻲ ) اﻟﺪرﯾﺒﺎﻧﻮﺳﯿﺘﻮز ( ﻣﺮض ﯾﺼﯿﺐ ﺑﻌﺾ اﻷﺷﺨﺎص و ﻣﻦ أﻋﺮاﺿﮫ ) اﻟﺸﻌﻮر ﺑﺎﻟﺘﻌﺐ ‪ ،‬ﺻﻌﻮﺑﺔ‬
‫ﻓﻲ اﻟﺘﻨﻔﺲ ‪ ،‬ﻛﺮﯾﺎت دﻣﮫ اﻟﺤﻤﺮاء ﺗﺄﺧﺬ ﺷﻜﻼ ﻣﻨﺠﻠﯿﺎ ‪. ( .....‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻣﻈﮭﺮ ﻛﺮﯾﺎت اﻟﺪم اﻟﺤﻤﺮاء ﺗﺤﺖ اﻟﻤﮭﺮ اﻟﻀﻮﺋﻲ و ﺟﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ اﻟﻄﺒﯿﻌﻲ‬
‫) ‪ ( HbA‬ﻋﻨﺪ ﺷﺨﺺ ﺳﻠﯿﻢ ﺗﻢ اﻟﺤﺼﻮل ﻋﻠﯿﮭﺎ ﺑﻤﺒﺮﻣﺞ ﺧﺎص ‪.‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻣﻈﮭﺮ ﻛﺮﯾﺎت اﻟﺪم اﻟﺤﻤﺮاء ﺗﺤﺖ اﻟﻤﺠﮭﺮ اﻟﻀﻮﺋﻲ و ﺟﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﻏﯿﺮ‬
‫اﻟﻄﺒﯿﻌﻲ ) ‪ ( HbS‬ﻋﻨﺪ ﺷﺨﺺ ﻣﺼﺎب ﺑﺎﻟﺪرﯾﺒﺎﻧﻮﺳﯿﺘﻮز ﺗﻢ اﻟﺤﺼﻮل ﻋﻠﯿﮭﺎ ﺑﻨﻔﺲ اﻟﻤﺒﺮﻣﺞ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺣﺪد ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻨﯿﻦ اﻟﻤﻤﺜﻠﯿﻦ ﺑﺎﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( ﻣﻊ اﻟﺘﻌﻠﯿﻞ ‪ ،‬ﺛﻢ أﺑﺮز اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ اﻟﻤﻄﺮوﺣﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬اﻗﺘﺮح ﻓﺮﺿﯿﺔ ﺗﻔﺴﺮ ﺑﮭﺎ ﺳﺒﺐ اﻻﺧﺘﻼل اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ) ‪. ( HbS‬‬
‫ﻟﺘﺤﺪﯾﺪ ﻣﺼﺪر اﻟﺨﻠﻞ ﺗﻢ اﺳﺘﻌﻤﺎل ﺑﺮﻧﺎﻣﺞ ‪ Anagène‬ﻟﺪراﺳﺔ ﺟﺰء ﻣﻦ ﻣﻮرﺛﺔ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ) ‪ ( β‬ﻟﻠﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﻋﻨﺪ ﻛﻞ ﻣﻦ‬
‫اﻟﺸﺨﺺ اﻟﺴﻠﯿﻢ و اﻟﺸﺨﺺ اﻟﻤﺼﺎب ﺑﺎﻟﺪرﯾﺒﺎﻧﻮﺳﯿﺘﻮز ‪ .‬اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﻣﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﻗﺎرن ﺑﯿﻦ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﻋﻨﺪ اﻟﺸﺨﺼﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﺤﻘﻖ ﻣﻦ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ‪.‬‬
‫وﺿﺢ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺑﻨﯿﺔ و وظﯿﻔﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻤﺎ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮫ و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﺤﺪﯾﺪ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻨﯿﻦ اﻟﻤﻤﺜﻠﯿﻦ ﺑﺎﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( ‪0.5 ............................................................................ :‬‬
‫ﺑﻨﯿﺔ راﺑﻌﯿﺔ ّ ‪.‬‬
‫ﻣﻊ اﻟﺘﻌﻠﯿﻞ ‪0.5 ................................................................................................................................................................................................................................ :‬‬
‫وﺟﻮدأ ّﻛﺜﺮ ﻣﻦ ﺳﻠﺴﻠﺘﯿﻦ ﺑﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺘﯿﻦ ﻟﻜﻞ ﻣﻨﮭﺎ ﺑﻨﯿﺔﺛ ّﺎﻟﺜﯿﺔ ﻣﺮﺗﺒﻄﺔ ﻣﻊ ﺑﻌﻀﮭﺎ‪.‬‬
‫إﺑﺮاز اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ اﻟﻤﻄﺮوﺣﺔ ‪1.5 ................................................................................................................................................................................................ :‬‬
‫ﯾﺘﻤﯿﺰ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟـ ‪ HbA‬و اﻟـ ‪ HbS‬ﺑﻨﻔﺲ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ‪ .‬ﻓﻤﺎ ﺳﺒﺐ ﻧﻘﺺ اﻟﻜﻔﺎءة اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ ﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ اﻟـ ‪ HbS‬؟‬
‫‪ – 2‬اﻗﺘﺮاح ﻓﺮﺿﯿﺔ ﺗﻔﺴﺮ ﺑﮭﺎ ﺳﺒﺐ اﻻﺧﺘﻼل اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ) ‪1.5 ...................................................................................... : ( HbS‬‬
‫ﯾﻌﻮد ﺳﺒﺐ اﻻﺧﺘﻼل اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ إﻟﻰ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﺗﻐﯿﺮ ﻋﺪد أ ّو ﻧﻮع أ ّو ﺗﺘﺎﻟﻲ اﻷﺣﻤﺎض‬
‫اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﻜﻮﻧﺔ ﻟﮫ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﺑﯿﻦ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﻋﻨﺪ اﻟﺸﺨﺼﯿﻦ ‪1 ×3 ........................................................................................................................... :‬‬
‫ﻣﻦ ﺧﻼل اﻟﻤﻘﺎرﻧﺔ ﺑﯿﻦ ﺗﺘﺎﺑﻊ ﺟﺰء ﻣﻮرﺛﺔ ﺑﯿﺘﺎ ) ‪ ( β‬ﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﺷﺨﺺ ﺳﻠﯿﻢ و ﺷﺨﺺ ﻣﺼﺎب ﻧﻼﺣﻆ ‪:‬‬
‫‪ -‬ﺗﻤﺎﺛﻞ ﺗﺘﺎﺑﻊ ﻧ ّ ﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻟ ّﺸﺨﺺ ﺳﻠﯿﻢ وﺷﺨﺺ ﻣﺼﺎب ﺑﺎﻟﺪرﯾﺒﺎﻧﻮﺳﯿﺘﻮز‪.‬‬
‫‪ -‬اﺧﺘﻼف ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺜﻼﺛﯿﺔ رﻗﻢ ‪ 6‬ﺣﯿﺚ ﺗﻢ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪة ‪ T‬ﺑﺎﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪة ‪ A‬ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪة‬
‫رﻗﻢ ‪. 20‬‬
‫‪ -‬ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ رﻗﻢ ‪ 6‬ﻣﻦ ‪ Glu‬إﻟﻰ ‪. Val‬‬
‫‪ – 2‬اﻟﺘﺤﻘﻖ ﻣﻦ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ‪1 ............................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﺗﻌﺘﺒﺮ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ﺻﺤﯿﺤﺔ ﻷن ﺗﻐﯿﺮ ﻧ ّ ﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪة واﺣﺪة ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺜﻼﺛﯿﺔ رﻗﻢ ‪ 6‬أ ّدى إﻟﻰ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ‪Glu‬‬
‫إﻟﻰ ‪ Val‬و ﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ HbA‬إﻟﻰ ‪ HbS‬ﻧﺘﺞ ﻋﻨﮫ ﺧﻠﻞ وظﯿﻔﻲ ﻣﺘﻤﺜﻞ ﻓ ّﻲ إﺻﺎﺑﺔ اﻟﺸﺨﺺ ﺑﻤﺮضﻓ ّﻘﺮ اﻟﺪم‬
‫اﻟﻤﻨﺠﻠﻲ ‪.‬‬
‫ﺗﻮﺿﯿﺢ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺑﻨﯿﺔ و وظﯿﻔﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻤﺎ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮫ و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪0.5 + 03+ 0.5....... :‬‬
‫ﺑﯿﻨﺖ اﻟﺪراﺳﺎتأ ّنأ ّي ﺧﻠﻞﻓ ّﻲ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﯾﻨﺠﻢ ﻋﻨﮫ ﺧﻠﻞﻓ ّﻲ وظﯿﻔﺘﮫ ‪.‬‬
‫ﯾﻌﻮد اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت إﻟﻰ اﻛﺘﺴﺎﺑﮭﺎ ﺑﻨﯿﺔ ﻓﺮاﻏﯿﺔ ﻣﺤﺪدة ﺑﻌﺪد و ﻧﻮع و ﺗﺘﺎﻟﻲ ﻣﺤﺪد ﻣﻦ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ‬
‫ﺣﺴﺐ ﺗﺘﺎﺑﻊ ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺸﻔﺮة ﻟﮭﺎ ‪ ،‬ﺣﯿﺚ أ ّي ﺗﻐﯿﺮ ﻓ ّﻲ ﻋﺪد أ ّو ﻧﻮع أ ّو ﺗﺘﺎﻟﻲ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﯾﺆدي إﻟﻰ ﺗﻐﯿﺮ‬
‫اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ اﻟﻤﻮاﻓﻖ و ﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ ،‬ﺑﺴﺒﺐ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﺘﻲ ﺗﻨﺸﺄ ﺑﯿﻦ ﺟﺬور أ ّﺣﻤﺎض‬
‫أ ّﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺤﺪدة واﻟﺘﻲ ﺗﺤﺎﻓﻆ ﻋﻠﻰ ا ّﺳﺘﻘﺮار ﺑﻨﯿﺘﮭﺎ ‪ ،‬وﯾﻨﺠﻢ ﻋﻦ ھﺬا اﻟﺘﻐﯿﺮ ﺧﻠﻞ ﻓ ّﻲ ﻋﻤﻠﮭﺎ وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻓ ّﻘﺪان اﻟﺘﻮازن اﻟﻮظﯿﻔﻲ‬
‫ﻟﻠﻌﻀﻮﯾﺔ ‪.‬‬
‫ﺗﺘﻮﻗﻒ اﻟﻜﻔﺎءة اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻋﻠﻰ ﺑﻨﯿﺘﮭﺎ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﺗﺤﺪدھﺎ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﻜﻮﻧﺔ ﻟﮭﺎ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2021 : 43‬ع ت‬
‫ﺗﺮﻛﺐ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺤﯿﺔ ﺑﺂﻟﯿﺎت ﻣﺤﺪدة ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻣﺘﻨﻮﻋﺔ ذات أھﻤﯿﺔ ﺣﯿﻮﯾﺔ ‪ ،‬ﺗﺨﺼﺼﮭﺎ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻣﺮﺗﺒﻂ ﺑﺒﻨﯿﺘﮭﺎ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ‪.‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ﻣﺮاﺣﻞ ﺗﺮﻛﯿﺐ ﺑﺮوﺗﯿﻦ وظﯿﻔﻲ ) اﻟﺨﻠﯿﺔ " س " ( و اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﻤﺜﻞ ﺑﻨﯿﺘﮫ‬
‫اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل ﻣﺒﺮﻣﺞ ) ‪ ، ( Rastop‬أﻣﺎ اﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ﻓﯿﻈﮭﺮ ﺑﻌﺾ اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﻜﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ اﻟﻤﻮﺟﻮدة ﻓﻲ ھﺬه اﻟﺒﻨﯿﺔ‬
‫اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﻤﺮﺣﻠﺘﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( ﻣﻦ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ‪ ،‬و ﻋﻠﻰ اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ﻣﻦ ‪ 1‬إﻟﻰ ‪ 4‬ﻣﻦ اﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ‪ ،‬ﺛﻢ‬
‫ﺣﺪد ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ) س ( اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻊ اﻟﺘﻌﻠﯿﻞ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺑﯿﻦ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ آﻟﯿﺎت ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ و ﻛﯿﻔﯿﺔ اﻛﺘﺴﺎﺑﮫ ﺗﺨﺼﺼﺎ وظﯿﻔﯿﺎ ﻣﻦ ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ و ﻣﻜﺘﺴﺒﺎﺗﻚ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬اﻟﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﻤﺮﺣﻠﺘﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( ﻣﻦ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ‪0.25 × 2.......................................................................................................... :‬‬
‫اﻟﻤﺮﺣﻠﺔ ) أ ( ‪ :‬اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ‪.‬‬
‫اﻟﻤﺮﺣﻠﺔ ) ب ( ‪ :‬اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪.‬‬
‫اﻟﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ﻣﻦ ‪ 1‬إﻟﻰ ‪ 4‬ﻣﻦ اﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ‪0.25 × 4........................................................................................................ :‬‬
‫‪ : 1‬راﺑﻄﺔ ﺷﺎردﯾﺔ ‪ : 2 ،‬راﺑﻄﺔ ھﯿﺪروﺟﯿﻨﯿﺔ ‪ : 3 ،‬ﺟﺴﺮ ﺛﻨﺎﺋﻲ اﻟﻜﺒﺮﯾﺖ ‪ : 4 ،‬رواﺑﻂ ) أﻗﻄﺎب ( ﻛﺎرھﺔ ﻟﻠﻤﺎء ‪.‬‬
‫ﺗﺤﺪﯾﺪ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ) س ( اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪0.25 ....................................................................................... :‬‬
‫ﺑﻨﯿﺔ ﺛﺎﻟﺜﯿﺔ ‪.‬‬
‫اﻟﺘﻌﻠﯿﻞ ‪0.25 × 3.......................................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﺳﻠﺴﻠﺔ ﺑﺒﺘﯿﺪﯾﺔ واﺣﺪة ﺗﻀﻤﻨﺖ ﺑﻨﯿﺎت ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ ﺣﻠﺰوﻧﯿﺔ )‪ (α‬وأﺧﺮى ورﯾﻘﯿﺔ )‪ (β‬وﻣﻨﺎطﻖ اﻧﻌﻄﺎف‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﺒﯿﺎن ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ آﻟﯿﺎت ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ و ﻛﯿﻔﯿﺔ اﻛﺘﺴﺎﺑﮫ ﺗﺨﺼﺼﺎ وظﯿﻔﯿﺎ ﻣﻦ ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ و ﻣﻜﺘﺴﺒﺎﺗﻚ ‪:‬‬
‫ﻣﻘﺪﻣﺔ ‪ :‬ﺗﺆطﺮ اﻟﻤﺸﻜﻠﺔ " ﻛﯿﻒ ﯾﺘﺸﻜﻞ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ وﻛﯿﻒ ﯾﻜﺘﺴﺐ ﺗﺨﺼﺼﺎ وظﯿﻔﯿﺎ " ؟‪× 2.............................................................‬‬
‫‪0.25‬‬
‫اﻟﻌﺮض‪ :‬ﯾﺘﻀﻤﻦ اﻟﻤﻮارد اﻷﺳﺎﺳﯿﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ﻓﻲ ﺷﻜﻞ ﻣﻨﺴﺠﻢ وﻣﻨﻈﻢ‪× 3................................................................................................ .‬‬
‫‪0.25‬‬
‫آﻟﯿﺎت ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ واﻟﺘﺮﺟﻤﺔ‪ ،‬ﯾﺘﻜﻮن اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻦ ﻋﺪد‪ ،‬ﻧﻮع و ﺗﺴﻠﺴﻞ ﻣﺤﺪد ﻟﻸﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ وﻓﻘﺎ‬
‫ﻟﻠﻤﻌﻠﻮﻣﺔ اﻟﻮراﺛﯿﺔ‪.‬‬
‫ﯾﻜﺘﺴﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ اﻟﻤﺘﺸﻜﻞ ﺑﻨﯿﺔ ﺛﻼﺛﯿﺔ اﻷﺑﻌﺎد ﺑﺎﻧﻄﻮاء اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﻧﺸﺎط اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﺘﻲ ﺗﻨﺸﺄ ﺑﯿﻦ اﻟﺴﻼﺳﻞ‬
‫اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ اﻟﺤﺮة ﻟﻸﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ‪.‬‬
‫ﺗﺴﺘﻘﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻋﻨﺪ ﺗﺸﻜﻞ رواﺑﻂ ﻓﻲ أﻣﺎﻛﻦ ﻣﺤﺪدة ﻗﺪ ﺗﻜﻮن ھﺪروﺟﯿﻨﯿﺔ ‪ ،‬ﺷﺎردﯾﺔ‪ ،‬ﻛﺎرھﺔ ﻟﻠﻤﺎء‪ ،‬وﺟﺴﻮر ﺛﻨﺎﺋﯿﺔ‬
‫اﻟﻜﺒﺮﯾﺖ ﻓﺘﺼﺒﺢ اﻟﺒﻨﯿﺔ وظﯿﻔﯿﺔ‪.‬‬
‫اﻟﺨﺎﺗﻤﺔ ‪× 2............................................................................................................................................................................................................................. :‬‬
‫‪0.25‬‬
‫ﺗﺘﻮﻗﻒ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ‪ ،‬ﻋﻠﻰ اﻟﺮواﺑﻂ ) ﺛﻨﺎﺋﯿﺔ اﻟﻜﺒﺮﯾﺖ‪ ،‬ﺷﺎردﯾﺔ ‪ ( ....،‬اﻟﺘﻲ ﺗﻨﺸﺄ‬
‫ﺑﯿﻦ أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺤﺪدة ‪ ،‬وﻣﺘﻤﻮﺿﻌﺔ ﺑﻄﺮﯾﻘﺔ دﻗﯿﻘﺔ ﻓﻲ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﺣﺴﺐ اﻟﺮﺳﺎﻟﺔ اﻟﻮراﺛﯿﺔ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2021 : 44‬ع ت‬
‫ﺗﺸﺘﺮك ﺟﻤﯿﻊ اﻟﻜﺎﺋﻨﺎت اﻟﺤﯿﺔ ﻓﻲ وﺣﺪة اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ) اﻟﺮاﻣﺰة ( ‪ ،‬و ﻛﺬا اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ اﻟﮭﯿﻮﻟﯿﺔ اﻟﻼزﻣﺔ ﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ھﺬه‬
‫اﻟﺸﻔﺮة إﻟﻰ ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻧﻮﻋﯿﺔ ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ﯾﺨﻀﻊ ﺗﺘﺎﺑﻊ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ إﻟﻰ ﺗﺘﺎﺑﻊ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻓﻲ اﻟـ‬
‫‪ ARNm‬ﺣﺴﺐ ﺟﺪول اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ‪ ،‬ﻟﻜﻦ ﻟﮭﺬه اﻟﻘﺎﻋﺪة اﺳﺘﺜﻨﺎءات ﯾﺴﻌﻰ اﻟﺒﺎﺣﺜﻮن ﻻﺳﺘﻐﻼﻟﮭﺎ ﻓﻲ ﻋﻼج ﺑﻌﺾ‬
‫اﻻﺧﺘﻼﻻت اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ اﻟﻮراﺛﯿﺔ ‪.‬‬
‫ﻧﻘﺪم ﻟﻚ دراﺳﺎت أﺟﺮﯾﺖ ﻋﻠﻰ ﻛﺎﺋﻦ وﺣﯿﺪ اﻟﺨﻠﯿﺔ )‪ ( Tétrahymena‬وﻓﻖ اﻟﻤﺮاﺣﻞ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫اﻟﻤﺮﺣﻠﺔ اﻷوﻟﻰ ‪ :‬ﯾﺮﻛﺐ اﻟـ ‪ Tétrahymena‬ﺑﺮوﺗﯿﻦ ) ‪ ( A‬ﯾﺘﻜﻮن ﻣﻦ ‪ 134‬ﺣﻤﻀﺎ أﻣﯿﻨﯿﺎ ‪.‬‬
‫اﻟﻤﺮﺣﻠﺔ اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ‪ :‬ﺣﻀﺮ ﻣﺴﺘﺨﻠﺺ ﺧﻠﻮي ﻣﻦ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻻﻧﺸﺎﺋﯿﺔ ﻟﻜﺮﯾﺎت اﻟﺪم اﻟﺤﻤﺮاء ﻟﻸرﻧﺐ ‪ ،‬ﺑﮫ ﻛﻞ اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ اﻟﻀﺮوروﯾﺔ‬
‫ﻟﻠﺘﺮﺟﻤﺔ و ﻣﻨﺰوع اﻟـ ‪ ، ARNm‬ﯾﻀﺎف إﻟﯿﮫ اﻟـ ‪ ARNm‬اﻟﺨﺎص ﺑﺎﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ) ‪ ( A‬ﻋﺰل ﻣﻦ ﻛﺎﺋﻦ‬
‫اﻟـ ‪ Tétrahymena‬و أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺸﻌﺔ ‪ ،‬ﻓﺘﻢ اﻟﺤﺼﻮل ﻋﻠﻰ ﻣﺘﻌﺪدات ﺑﯿﺒﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﻗﺼﯿﺮة ‪.‬‬
‫اﻟﻤﺮﺣﻠﺔ اﻟﺜﺎﻟﺜﺔ ‪ :‬أظﮭﺮت دراﺳﺎت ﻣﻜﻤﻠﺔ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ ﺷﻜﻠﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪ ،‬ﺣﯿﺚ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﻤﺜﻞ ﺟﺰء‬
‫ﻣﻦ اﻟـ ‪ ARNm‬أﺧﺬ ﻣﻦ ھﯿﻮﻟﻰ اﻟـ ‪ ، Tétrahymena‬ﺑﯿﻨﻤﺎ ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﺟﺰء ﻣﻦ ﺟﺪول‬
‫اﻟﺸﻔﺮة‬
‫اﻟﻮراﺛﯿﺔ ﻋﻨﺪ اﻟـ ‪ Tétrahymena‬و ﻋﻨﺪ ﻛﺎﺋﻨﺎت ﺣﯿﺔ أﺧﺮى ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺣﻠﻞ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺮﺣﻠﺘﯿﻦ اﻷوﻟﻰ و اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬

‫‪ – 2‬ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل ﺷﻜﻠﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪ ،‬اﺷﺮح ﺳﺒﺐ اﻻﺧﺘﻼف اﻟﻤﻼﺣﻆ ﻓﻲ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺮﺣﻠﺘﯿﻦ اﻷوﻟﻰ و اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬

‫ﻟﺘﻔﺴﯿﺮ اﺧﺘﻼف ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﻌﺒﯿﺮ اﻟﻤﻮرﺛﻲ ﻟﻠـ ‪ ARNm‬اﻟﻤﻮﺿﺢ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻋﻨﺪ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻷرﻧﺐ‬
‫و اﻟـ ‪ Tétrahymena‬و إﻣﻜﺎﻧﯿﺔ اﻻﺳﺘﻔﺎدة ﻣﻦ ذﻟﻚ ﻓﻲ ﻋﻼج ﺑﻌﺾ اﻻﺧﺘﻼﻻت اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ ‪ ،‬ﻧﻘﺪم ﻟﻚ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﺣﯿﺚ‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻌﻄﯿﺎت ﻋﻠﻤﯿﺔ ‪ ،‬أﻣﺎ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻓﯿﻤﺜﻞ ﺟﺰء ﻣﻦ ﺑﺪاﯾﺔ اﻷﻟﯿﻞ اﻟﻌﺎدي ) ‪ ( R1‬ﻟﻤﻮرﺛﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻦ اﻟﻜﺎزﯾﺌﯿﻦ‬
‫ﻓﻲ ﺣﻠﯿﺐ اﻷم ‪ ،‬و ﺟﺰء ﻣﻦ ﺑﺪاﯾﺔ اﻷﻟﯿﻞ اﻟﻄﺎﻓﺮ ) ‪ ( R2‬ﻟﮭﺬه اﻟﻤﻮرﺛﺔ ‪ ،‬و اﻟﺬي ﯾﺘﺴﺒﺐ ﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻟﻜﺎزﯾﺌﯿﻦ ﻣﻦ ﺣﻠﯿﺐ اﻷم‬
‫و ﯾﻨﺘﺞ ﻋﻦ ذﻟﻚ ﺧﻠﻞ ﻓﻲ ﻧﻤﻮ رﺿﯿﻌﮭﺎ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫ﺗﻤﻠﻚ اﻟـ ‪ Tétrahymena‬ﺟﺰﯾﺌﺎت ﻣﺸﺎﺑﮭﺔ ﻟﻠـ ‪ ARNt‬اﻟﻌﺎدﯾﺔ ﺗﺴﻤﻰ ﺑـ ‪ ، Iso-accepteurs d’ARNt‬ﺣﯿﺚ‬

‫أن ھﺬه اﻟﺠﺰﯾﺌﺎت ﻟﮭﺎ ﻗﺪرة اﻻرﺗﺒﺎط ﺑﺎﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ اﻟﻐﻠﻮﺗﺎﻣﯿﻦ ) ‪ ، ( Gln‬و ﻣﻦ ﺟﮭﺔ أﺧﺮى ﺗﻤﻠﻚ راﻣﺰات ﻣﻀﺎدة‬
‫ﺗﻤﻜﻨﮭﺎ ﻣﻦ اﻟﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ ﺑﻌﺾ راﻣﺰات اﻟﺘﻮﻗﻒ ﻓﻲ اﻟـ ‪. ARNm‬‬
‫ﯾﻤﻜﻦ ﻣﺨﺒﺮﯾﺎ ﺗﺼﻨﯿﻊ ﺟﺰﯾﺌﺎت اﻟـ ‪ ARNt‬ﻟﮭﺎ اﻟﻘﺪرة ﻋﻠﻰ ﺣﻤﻞ أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ‪ ،‬و ﻓﻲ ﻧﻔﺲ اﻟﻮﻗﺖ ﺗﻤﻠﻚ‬
‫راﻣﺰات ﻣﻀﺎدة ﻣﻌﺪﻟﺔ ﺗﻤﻜﻨﮭﺎ ﻣﻦ اﻟﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ إﺣﺪى راﻣﺰات اﻟﺘﻮﻗﻒ ‪.‬‬
‫‪R1‬‬ ‫‪TAC-TCC-CTC-AAT-CTT-AAT-TTG‬‬
‫‪R2‬‬ ‫‪TAC-TCC-CTC-AAT-CTT-ATT-TTG‬‬
‫ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪:‬‬

‫‪ – 1‬ﻓﺴﺮ اﺧﺘﻼف ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﻌﺒﯿﺮ اﻟﻤﻮرﺛﻲ ﻟﻠـ ‪ ARNm‬اﻟﻤﺒﯿﻦ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻋﻨﺪ اﻷرﻧﺐ‬
‫و اﻟـ ‪. Tétrahymena‬‬
‫‪ – 2‬اﻗﺘﺮح ﺣﻼ ﯾﺆدي إﻟﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﻜﺎزﯾﺌﯿﻦ ﻓﻲ ﺣﻠﯿﺐ اﻷم اﻟﻌﺎﺟﺰة ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺒﮫ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﺤﻠﯿﻞ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺮﺣﻠﺘﯿﻦ اﻷوﻟﻰ و اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ‪0.25 × 2.......................................................................................................................................... :‬‬
‫اﻟﻤﺮﺣﻞ اﻷوﻟﻰ ‪:‬‬
‫ﯾﺘﺮﺟﻢ اﻟـ ‪ ARNm‬ﻓﻲ ھﯿﻮﻟﻰ اﻟـ ‪ Tetrahymena‬إﻟﻰ ﺑﺮوﺗﯿﻦ ‪ A‬ﻛﺎﻣﻼ ﺑـ ‪134‬ﺣﻤﻀﺎ أﻣﯿﻨﯿﺎ‪.‬‬
‫اﻟﻤﺮﺣﻞ اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ‪:‬‬
‫ﯾﺘﺮﺟﻢ اﻟـ ‪ ARNm‬اﻟﺨﺎص ﺑﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ A‬ﻟﻠـ ‪ Tetrahymena‬إﻟﻰ ﻣﺘﻌﺪدات ﺑﯿﺒﺘﯿﺪ ﻗﺼﯿﺮة ﻓﻲ اﻟﻤﺴﺘﺨﻠﺺ اﻟﺨﻠﻮي ﻟﻠﺨﻼﯾﺎ‬
‫اﻹﻧﺸﺎﺋﯿﺔ ﻟﻜﺮﯾﺎت اﻟﺪم اﻟﺤﻤﺮاء ﻟﻸرﻧﺐ‪.‬‬
‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪0.25 × 2..................................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﻧﺎﺗﺞ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ﯾﺨﺘﻠﻒ ﺑﯿﻦ اﻟـ ‪ Tetrahymena‬واﻟﻤﺴﺘﺨﻠﺺ اﻟﺨﻠﻮي ﻟﻠﺨﻼﯾﺎ اﻹﻧﺸﺎﺋﯿﺔ ﻟﻜﺮﯾﺎت اﻟﺪم اﻟﺤﻤﺮاء ﻟﻸرﻧﺐ ‪،‬‬
‫رﻏﻢ ﺗﻤﺎﺛﻞ اﻟـ ‪. ARNm‬‬
‫‪ – 2‬ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل ﺷﻜﻠﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪ ،‬ﺷﺮح ﺳﺒﺐ اﻻﺧﺘﻼف اﻟﻤﻼﺣﻆ ﻓﻲ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺮﺣﻠﺘﯿﻦ اﻷوﻟﻰ و اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ‪0.25 × 4........ :‬‬
‫ﻣﻦ اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ) أ ( و ) ب ( ﯾﻤﻜﻦ ﺗﺮﺟﻤﺔ اﻟـ ‪ ARNm‬اﻟﻤﻌﻨﻲ ﻋﻨﺪ ﻛﻞ ﻣﻦ‪:‬‬
‫ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﺮﺟﻤﺔ اﻟـ ‪ARNm‬‬ ‫اﻟﻜﺎﺋﻦ‬
‫‪Ile-Met-Tyr-Lys-Gln-Val-Ala-Gln-Thr-Gln-Leu‬‬ ‫‪Tetrahymena‬‬
‫‪Ile-Met-Tyr-Lys‬‬ ‫اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻹﻧﺸﺎﺋﯿﺔ ﻟﻜﺮﯾﺎت اﻟﺪم اﻟﺤﻤﺮاء ﻟﻸرﻧﺐ‬
‫ﺷﺮح ﺳﺒﺐ اﺧﺘﻼف ﻧﺎﺗﺞ اﻟﺘﻌﺒﯿﺮ اﻟﻤﻮرﺛﻲ ﻋﻦ ﻧﻔﺲ اﻟـ ‪0.25 × 2............................................................................................. : ARNm‬‬
‫ﯾﺮﺟﻊ إﻟﻰ أ ن راﻣﺰة اﻟﺘﻮﻗﻒ ) ‪ ( UAA‬ﻋﻨﺪ اﻷرﻧﺐ ﺗﺸﻔﺮ ﻟﺤﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ اﻟـ ‪ Gln‬ﻋﻨﺪ اﻟـ ‪. Tetrahymena‬‬
‫ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪:‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﻔﺴﯿﺮ اﺧﺘﻼف ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﻌﺒﯿﺮ اﻟﻤﻮرﺛﻲ ﻟﻠـ ‪ ARNm‬ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪0.25 × 8...... :‬‬
‫ﺗﺴﺘﻄﯿﻊ اﻟـ ‪ Tetrahymena‬ﻣﻮاﺻﻠﺔ ﺗﺮﺟﻤﺔ ﺳﻠﺴﻠﺔ اﻟـ ‪ ARNm‬رﻏﻢ وﺟﻮد إﺣﺪى راﻣﺰﺗﻲ اﻟﺘﻮﻗﻒ ‪ UAA‬أو‬
‫‪UAG‬وذﻟﻚ ﻟﻮﺟﻮد ‪ ARNt‬ﺧﺎص ) ‪ ( Iso-accepteur d’ARNt‬ﺣﺎﻣﻞ ﻟﻠـ ‪ ، Gln‬وﯾﻤﻠﻚ راﻣﺰات ﻣﻀﺎدة ﺗﺘﻌﺮف‬
‫ﻋﻠﻰ اﻟﺮاﻣﺰات ‪ UAA‬أو ‪ UAG‬وﺗﺘﺮﺟﻤﮭﺎ إﻟﻰ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ﻏﻠﻮﺗﺎﻣﯿﻦ ‪ ، Gln‬أﻣﺎ ﻋﻨﺪ اﻷرﻧﺐ ﺗﺘﻮﻗﻒ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ﻋﻨﺪ‬
‫اﻟﺮاﻣﺰة ‪ UAG‬ﻟﻌﺪم اﻣﺘﻼﻛﮫ ‪ ARNt‬ﯾﻤﻜﻨﮫ اﻟﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ ھﺬه اﻟﺮاﻣﺰة وﺗﺮﺟﻤﺘﮭﺎ‪.‬‬
‫ﻓﯿﻨﺘﺞ ﻋﻦ ذﻟﻚ ﺑﺮوﺗﯿﻦ ﻣﻦ ‪ 134‬ﺣﻤﻀﺎ أﻣﯿﻨﯿﺎ ﻋﻨﺪ اﻟـ ‪ Tetrahymena‬و ﺑﯿﺒﺘﯿﺪات ﻗﺼﯿﺮة ﻋﻨﺪ اﻷرﻧﺐ رﻏﻢ ﺗﻤﺎﺛﻞ‬
‫اﻟـ ‪. ARNm‬‬
‫‪ – 2‬اﻗﺘﺮاح ﺣﻞ ﯾﺆدي إﻟﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﻜﺎزﯾﺌﯿﻦ ﻓﻲ ﺣﻠﯿﺐ اﻷم اﻟﻌﺎﺟﺰة ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺒﮫ ‪0.25 ............................................................................ :‬‬
‫ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪0.25 ............................................................................................................................................................. :‬‬
‫ﯾﻤﻜﻦ ﺗﺼﻨﯿﻊ ﺟﺰﯾﺌﺎت ‪ ARNt‬ﺧﺎﺻﺔ ﺗﺮﺗﺒﻂ ﻣﻊ ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﻣﻌﯿﻦ‪ ،‬وﻟﮭﺎ راﻣﺰات ﻣﻀﺎدة ﻣﻌﺪﻟﺔ ﯾﻤﻜﻨﮭﺎ اﻟﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ‬
‫راﻣﺰة اﻟﺘﻮﻗﻒ ‪.‬‬
‫ﻣﻦ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪:‬‬
‫ﻋﻨﺪ ﺗﺮﺟﻤﺔ أﻟﯿﻠﻲ ﻣﻮرﺛﺔ اﻟﻜﺎزﯾﺌﯿﻦ اﻟﻌﺎدي ‪ R1‬و اﻟﻄﺎﻓﺮ ‪: R2‬‬
‫‪0.25 × 3...................................‬‬ ‫…‪TAC – TCC – CTC – AAT – CTT – AAT - TTG‬‬
‫‪R1‬‬
‫‪AUG – AGG -GAG – UUA – GAA – UUA - AAC...‬‬
‫…‪Met - Arg – Glu - Leu - Glu - Leu - Asn‬‬
‫‪0.25 × 3....................................‬‬ ‫‪TAC - TCC – CTC – AAT – CTT – ATT - TTG...‬‬
‫‪R2‬‬
‫‪AUG - AGG – GAG – UUA – GAA – UAA - AAC...‬‬
‫‪Glu - Leu - Glu - Arg - Met‬‬
‫اﺳﺘﺒﺪال اﻟـ ‪ U‬ﺑﺎﻟـ ‪ A‬ﻓﻲ اﻟﺮاﻣﺰة ‪ ، 6‬ﺗﻈﮭﺮ راﻣﺰة ﺗﻮﻗﻒ ﺑﺪل راﻣﺰة اﻟـ ‪ Leu‬ﻣﻤﺎ ﯾﺆدي إﻟﻰ وﻗﻒ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﻜﺎزﯾﺌﯿﻦ‬
‫و ﻣﻦ ﺛﻢ ﻏﯿﺎﺑﮫ ﻓﻲ ﺣﻠﯿﺐ اﻷم اﻟﻌﺎﺟﺰة ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺒﮫ‪.‬‬
‫ﯾﻤﻜﻦ ﺗﺼﻨﯿﻊ ‪ ARNt‬ﺧﺎص ﯾﺤﻤﻞ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ‪ Leu‬و ﯾﻤﻠﻚ راﻣﺰة ﻣﻀﺎدة ھﻲ اﻟـ ‪ AUU‬ﻟﺘﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ راﻣﺰة‬
‫اﻟﺘﻮﻗﻒ ‪ ، UAA‬و ﺑﺬﻟﻚ ﻻ ﺗﺘﻮﻗﻒ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ﻋﻨﺪ ھﺬه اﻟﺮاﻣﺰة ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ﯾﻘﺪم ھﺬا اﻟـ ‪ ARNt‬ﻛﻌﻼج ﻟﻸم اﻟﻌﺎﺟﺰة‬
‫ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﻜﺎزﯾﺌﯿﻦ‪0.25 × 3............................................................................................................................................................................................... .‬‬
‫ﻣﻼﺣﻆ ‪ :‬ﺗﻘﺒﻞ اﻗﺘﺮاﺣﺎت أﺧﺮى ﺷﺮط أن ﺗﻜﻮن وﺟﯿﮭﺔ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2021 : 45‬ش ر‬
‫ﺗﺴﺘﻌﻤﻞ اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻓﻲ ﻋﻼج اﻹﺻﺎﺑﺎت اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺔ ﺣﯿﺚ ﺗﺜﺒﻂ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت اﻟﻀﺮورﯾﺔ ﻟﻨﻤﻮ و ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ‬
‫ﻟﻜﻦ ﻏﺎﻟﺒﺎ ﻣﺎ ﺗﻈﮭﺮ ﺳﻼﻻت ﻣﻘﺎوﻣﺔ ﻟﮭﺬه اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ‪ .‬ﻓﻜﯿﻒ ﯾﺆﺛﺮ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ﻋﻠﻰ ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﻟﺘﺼﺒﺢ‬
‫ﺳﻼﻟﺔ ﻣﻘﺎوﻣﺔ ﻟﮫ ؟‬
‫ﯾﺸﻜﻞ اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ) ‪ ( Macrolide‬ﻋﺎﺋﻠﺔ ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ‪ ،‬ﺳﻤﺤﺖ إﺿﺎﻓﺘﮫ ﻟﻤﺴﺘﺨﻠﺺ ﺧﻠﻮي ﺑﻜﺘﯿﺮي ﯾﺤﺘﻮي ﻛﻞ‬
‫اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ و اﻟﻌﻀﯿﺎت اﻟﻀﺮورﯾﺔ ﻟﺘﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ ،‬أﺿﯿﻒ إﻟﯿﮫ اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ اﻟﻤﺸﻊ و أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺸﻌﺔ ﺑﺎﻟﺤﺼﻮل ﻋﻠﻰ‬
‫اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪ ،‬أﻣﺎ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ ﻧﻔﺲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ﯾﻮﺿﺢ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ‬
‫اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي اﻟﻤﻀﺎف ﻓﻲ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺣﺪد اﻟﻤﺴﺘﻮى اﻟﻤﺤﺘﻤﻞ ﻟﺘﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي "اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ " ﺑﺘﺤﻠﯿﻠﻚ ﻟﻠﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺑﺎﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﻠﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪:‬‬
‫أ – اﺷﺮح آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي " اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ " ﻋﻠﻰ ﺗﻜﺎﺛﺮ و ﻧﻤﻮ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ‪.‬‬
‫ب – اﻗﺘﺮح ﻓﺮﺿﯿﺔ ﺗﻔﺴﺮ ﺑﮭﺎ ﻛﯿﻔﯿﺔ إﻓﻼت ﺳﻼﻻت ﻣﻦ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﻣﻦ ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي و ﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ اﻛﺘﺴﺎﺑﮭﺎ ﻣﻘﺎوﻣﺔ ﻟﮫ ‪.‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ آﻟﯿﺔ ﻋﻤﻞ ﺟﺰﯾﺌﺎت ﻏﺸﺎء اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ اﻟﺘﻲ ﻟﮭﺎ ﻋﻼﻗﺔ ﺑﺎﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ‪ .‬ﺳﻤﺤﺖ دراﺳﺎت‬
‫ﺗﺠﺮﯾﺒﯿﺔ ﻋﻠﻰ ﺳﻼﻟﺘﯿﻦ ﻣﻦ ﻧﻔﺲ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ إﺣﺪاھﻤﺎ ﺣﺴﺎﺳﺔ ﻟﻠﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ) طﺒﯿﻌﯿﺔ ( و اﻷﺧﺮى ﻣﻘﺎوﻣﺔ ﻟﮫ ) طﺎﻓﺮة (‬
‫ﺑﺎﻟﺤﺼﻮل ﻋﻠﻰ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ ﺟﺪول اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫ﯾﺮﺗﺒﻂ ﺗﺮﻛﯿﺐ ﺑﺮوﺗﯿﻦ اﻟﻤﻀﺨﺔ اﻟﻐﺸﺎﺋﯿﺔ ﻋﻨﺪ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﺑﺘﺮﻛﯿﺐ ﺑﺮوﺗﯿﻦ آﺧﺮ ) ‪ . ( Mex.R‬ﺗﻮﺿﺢ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 3‬ــ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ‬
‫ﻏﯿﺮ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻟﻤﻮرﺛﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻦ ) ‪ ( Mex.R‬ﻋﻨﺪ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﺤﺴﺎﺳﺔ و اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻤﻘﺎوﻣﺔ ‪ ،‬أﻣﺎ اﻟﺸﻜﻞ ) ب (‬
‫ﻓﯿﻤﺜﻞ ﺟﺰء ﻣﻦ ﺟﺪول اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ‪.‬‬
‫اﺗﺠﺎه اﻟﻘﺮاءة‬
‫‪107‬‬ ‫‪108‬‬ ‫‪109‬‬ ‫‪110‬‬ ‫‪111 112‬‬ ‫‪113‬‬ ‫‪114‬‬ ‫‪115‬‬
‫اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺒﯿﻌﯿ ﺔ‬
‫‪CAT GCG GAA GCC‬‬ ‫‪ATC ATG TCA TGC GTG‬‬
‫اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺎﻓﺮة‬ ‫‪CAT GCG GAA GCC‬‬ ‫‪ATC ATG TCA TGA GTG‬‬
‫‪UAA GUG UGC CAU GCG‬‬ ‫‪ACU UCA GAG‬‬ ‫‪AUC‬‬
‫اﻟﺮاﻣﺰات‬ ‫‪AUG‬‬
‫‪UGA GUA UGU CAC GCC‬‬ ‫‪ACC UCG GAA‬‬ ‫‪AUA‬‬
‫اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ‬ ‫‪Stop Val‬‬ ‫‪Cys‬‬ ‫‪His‬‬ ‫‪Ala‬‬ ‫‪Thr Ser‬‬ ‫‪Glu Met‬‬ ‫‪Ile‬‬
‫‪ – 1‬ﺑﺎﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺘﯿﻦ ــ ‪ 2‬ــ و ــ ‪ 3‬ــ ‪ ،‬ﻓﺴﺮ ﻛﯿﻒ اﻛﺘﺴﺒﺖ إﺣﺪى اﻟﺴﻼﻟﺘﯿﻦ ﺧﺎﺻﯿﺔ ﻣﻘﺎوﻣﺔ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﻗﺪم ﻧﺼﯿﺤﺔ ﺣﻮل ﻋﻮاﻗﺐ اﻻﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﻤﻔﺮط ﻟﻠﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻛﻌﻼج ﻟﻤﺨﺘﻠﻒ اﻷﻣﺮاض ‪.‬‬
‫اﻋﺘﻤﺎدا ﻋﻠﻰ اﻟﻤﻌﻠﻮﻣﺎت اﻟﺘﻲ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮭﺎ ﺧﻼل ھﺬه اﻟﺪراﺳﺔ و ﻣﻌﺎرﻓﻚ ‪ ،‬ﺑﯿﻦ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ دﻗﯿﻖ ﻛﯿﻒ ﯾﻤﻜﻦ اﺳﺘﻌﻤﺎل‬
‫اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻓﻲ ﻣﻜﺎﻓﺤﺔ اﻹﺻﺎﺑﺎت اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺔ و ﻓﻲ ﻧﻔﺲ اﻟﻮﻗﺖ ﺗﺠﻨﺐ ظﮭﻮر ﺳﻼﻻت ﻣﻘﺎوﻣﺔ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﺤﺪﯾﺪ اﻟﻤﺴﺘﻮى اﻟﻤﺤﺘﻤﻞ ﻟﺘﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي "اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ " ﺑﺘﺤﻠﯿﻠﻚ ﻟﻠﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪:‬‬
‫ﺗﺤﻠﯿﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪0.5 ....................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﻤﻨﺤﻨﻰ ﺗﻐﯿﺮ ﻧﺴﺒﺔ اﻹﺷﻌﺎع ﺑﺪﻻﻟﺔ اﻟﺰﻣﻦ ‪.‬‬
‫ﻣﻦ ‪ 0‬إﻟﻰ ‪ 40‬د ‪ :‬ﺗﺰداد اﻟﻨﺴﺒﺔ اﻟﻤﺌﻮﯾﺔ ﻹدﻣﺎج اﻟﯿﻮرﯾﺪﯾﻦ اﻟﻤﺸﻊ ﻣﻦ ‪ 0‬إﻟﻰ ‪ ، % 70‬وﺗﻜﻮن ﻧﺴﺒﺔ إدﻣﺎج اﻷﺣﻤﺎض‬
‫اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﺸﻌﺔ ﻗﻠﯿﻠﺔ ﻣﻦ ‪ 0‬إﻟﻰ ‪ % 10‬و ﺗﺒﻘﻰ ﻧﺴﺒﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺔ ﻗﻠﯿﻠﺔ ﺟﺪا ً ‪.‬‬
‫ﺗﺤﺪﯾﺪ ﻣﺴﺘﻮى ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ‪0.5 ...................................................................................................................................................................................:‬‬
‫ﯾﺆﺛﺮ اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﻋﻠﻰ ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ و ﻻ ﯾﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻟﻨﺴﺦ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪:‬‬
‫أ – ﺷﺮح آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي "اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ " ﻋﻠﻰ ﺗﻜﺎﺛﺮ و ﻧﻤﻮ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ‪0.5 × 3 ............................................................... :‬‬
‫ﯾﺘﻮﺿﻊ ﺟﺰيء اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﻋﻠﻰ اﻟﺮﯾﺒﻮزوم ﺣﯿﺚ ﯾﺮﺗﺒﻂ ﻣﻊ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ اﻷول ‪ Met‬اﻟﻤﻮﺟﻮد ﻓﻲ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﻤﻮﻗﻊ ‪P‬‬
‫ﻟﻠﺮﯾﺒﻮزوم ﻣﺎﻧﻌﺎ ﺗﺸﻜﻞ اﻟﺮاﺑﻄﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﺑﯿﻦ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ اﻷول واﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ اﻟﻤﻮاﻟﻲ ﻓﻲ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﻤﻮﻗﻊ ‪. A‬‬
‫ﯾﻤﻨﻊ اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﺗﺸﻜﻞ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺮﯾﺒﻮزوم و ﺑﺬﻟﻚ ﻻ ﯾﺮﻛﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﻼ ﺗﺘﻜﺎﺛﺮ و ﻻ ﺗﻨﻤﻮ اﻟﺒﻜﺘﺮﯾﺎ‪.‬‬
‫ب – اﻗﺘﺮاح ﻓﺮﺿﯿﺔ ﺗﻔﺴﯿﺮﯾﺔ ‪1 ......................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﺗﻌﻤﻞ اﻟﺒﻜﺘﺮﯾﺎ ﻋﻠﻰ إﺧﺮاج اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ اﻟﺪاﺧﻞ ﻋﺒﺮ ﻏﺸﺎﺋﮭﺎ ﺣﺘﻰ ﻻ ﯾﺘﺜﺒﺖ ﻋﻠﻰ اﻟﺮﯾﺒﻮزوم ‪.‬‬
‫ﻣﻼﺣﻈﺔ ‪ :‬ﺗﻘﺒﻞ ﻛﻞ ﻓﺮﺿﯿﺔ وﺟﯿﮭﺔ ﻣﺜﻞ ‪ :‬ﻣﻨﻊ دﺧﻮل اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﻋﺒﺮ ﻏﺸﺎء اﻟﺒﻜﺘﺮﯾﺎ ‪.‬‬
‫ﻣﻨﻊ ﺗﺜﺒﯿﺘﮫ ﻋﻠﻰ اﻟﺮﯾﺒﻮزوم ‪.‬‬
‫‪– 1‬ﺗﻔﺴﯿﺮ ﻛﯿﻒ اﻛﺘﺴﺒﺖ إﺣﺪى اﻟﺴﻼﻟﺘﯿﻦ ﺧﺎﺻﯿﺔ ﻣﻘﺎوﻣﺔ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي و ذﻟﻚ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﻮﺛﯿﻘﺘﯿﻦ ــ ‪ 2‬ــ و ــ ‪ 3‬ــ ‪:‬‬
‫اﺳﺘﻐﻼل اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪:‬‬
‫‪ -‬ﺗﻨﻔﺬ ﺟﺰﯾﺌﺎت اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﻋﺒﺮ ﻗﻨﻮات ﻏﺸﺎﺋﯿﺔ ﻣﻦ اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺨﺎرج ﺧﻠﻮي إﻟﻰ ھﯿﻮﻟﻰ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ‪0.25 ..................................... .‬‬
‫‪ -‬ﯾﺘﻢ إﺧﺮاج ﺟﺰﯾﺌﺎت اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﻣﻦ ھﯿﻮﻟﻰ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ إﻟﻰ اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺨﺎرج ﺧﻠﻮي ﻋﺒﺮ ﻣﻀﺨﺎت ﻏﺸﺎﺋﯿﺔ‪0.25 ................... .‬‬
‫إذن ﺗﺮﺗﺒﻂ ﻋﻼﻗﺔ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﺑﺎﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﺑﺎﺣﺘﻮاء أﻏﺸﯿﺘﮭﺎ ﻋﻠﻰ ﻗﻨﻮات ﻟﺪﺧﻮﻟﮭﺎ وﻣﻀﺨﺎت ﻹﺧﺮاﺟﮭﺎ‪0.5 .................................... .‬‬
‫اﺳﺘﻐﻼل اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪:‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺒﯿﻌﯿﺔ ﯾﻜﻮن ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ داﺧﻞ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ أﻛﺒﺮ ﻣﻦ ﺗﺮﻛﯿﺰه ﺧﺎرﺟﮭﺎ وﻋﺪد ﻗﻠﯿﻞ ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺨﺎت‬
‫اﻟﻐﺸﺎﺋﯿﺔ‪0.25 ....................................................................................................................................................................................................................... .‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺎﻓﺮة ﯾﻜﻮن ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ داﺧﻞ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ أﻗﻞ ﻣﻦ ﺗﺮﻛﯿﺰه ﺧﺎرﺟﮭﺎ وﻋﺪد أﻛﺒﺮ ﻣﻦ اﻟﻤﻀﺨﺎت‬
‫اﻟﻐﺸﺎﺋﯿﺔ‪0.25 ....................................................................................................................................................................................................................... .‬‬
‫وﻣﻨﮫ ﺗﻨﺘﺞ ﻣﻘﺎوﻣﺔ اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺎﻓﺮة ﻟﻠﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ﻋﻦ ارﺗﻔﺎع ﻋﺪد اﻟﻤﻀﺨﺎت اﻟﻐﺸﺎﺋﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﺗﻌﻤﻞ ﻋﻠﻰ إﺧﺮاﺟﮫ ﻣﻦ‬
‫اﻟﮭﯿﻮﻟﻰ و ﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ اﻟﺘﺨﻠﺺ ﻣﻨﮫ‪0.5 .................................................................................................................................................................................... .‬‬
‫اﺳﺘﻐﻼل اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 3‬ــ ‪:‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺒﯿﻌﯿﺔ ﯾﻜﻮن ﺗﺘﺎﺑﻊ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻓﻲ ﺟﺰء اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺴﺆوﻟﺔ ) اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﻏﯿﺮ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ( ﻋﻦ‬
‫ﺗﺮﻛﯿﺐ ﺑﺮوﺗﯿﻦ ‪ Mex.R‬ﻛﻤﺎ ﯾﻠﻲ ‪:‬‬
‫‪CAT GCG GAA GCC ATC ATG TCA TGC GTG‬‬
‫‪ -‬ﻓﯿﻜﻮن ﺟﺰء اﻟـ ‪ ARNm‬اﻟﻨﺎﺗﺞ ﻋﻦ اﻟﻨﺴﺦ ‪0.25 ......................................................................................................................................... :‬‬
‫‪CAU GCG GAA GCC AUC AUG UCA UGC GUG‬‬
‫‪ -‬ﻣﺎ ﯾﺆدي إﻟﻰ ﺗﺮﺟﻤﺔ ھﺬا اﻟﺠﺰء إﻟﻰ اﻟﺠﺰء ﻣﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ‪0.5 .............................................................................................. :‬‬
‫‪His-Ala-Glu-Ala-Ile-Met-Ser-Cys-Val‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺎﻓﺮة ﯾﻜﻮن ﺗﺘﺎﺑﻊ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات ﻓﻲ ﺟﺰء اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺴﺆوﻟﺔ ) اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﻏﯿﺮ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ (ﻋﻦ ﺗﺮﻛﯿﺐ‬
‫ﺑﺮوﺗﯿﻦ ‪ Mex.R‬ﻛﻤﺎ ﯾﻠﻲ‪:‬‬
‫‪CAT GCG GAA GCC ATC ATG TCA TGA GTG‬‬
‫‪ -‬ﻓﯿﻜﻮن ﺟﺰء اﻟـ ‪ ARNm‬اﻟﻨﺎﺗﺞ ﻋﻦ اﻟﻨﺴﺦ‪0.25 ........................................................................................................................................... :‬‬
‫‪CAU GCG GAA GCC AUC AUG UCA UGA GUG‬‬
‫‪ -‬ﻣﺎ ﯾﺆدي إﻟﻰ ﺗﺮﺟﻤﺔ ھﺬا اﻟﺠﺰء ﻣﻦ اﻟﻤﻮرﺛﺔ إﻟﻰ اﻟﺠﺰء ﻣﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ‪0.5 .................................................................... :‬‬
‫‪His-Ala-Glu-Ala-Ile-Met-Ser‬‬

‫‪‬‬
‫وﻣﻨﮫ أدى اﺳﺘﺒﺪال اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪة ‪ C‬ﻓﻲ اﻟﺜﻼﺛﯿﺔ ‪ 114‬ﻣﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﻏﯿﺮ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻋﻨﺪ اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺎﻓﺮة إﻟﻰ ﺗﻐﯿﺮ راﻣﺰة‬
‫اﻟـ ‪ Cys‬إﻟﻰ راﻣﺰة اﻟﺘﻮﻗﻒ ﻧﺘﺞ ﻋﻨﮫ ﺳﻠﺴﻠﺔ ﺑﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﺑﻌﺪد أﻗﻞ ﻣﻦ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ‪0.5 .................................................................. .‬‬
‫ﺗﻔﺴﯿﺮ ﻛﯿﻔﯿﺔ اﻛﺘﺴﺎب ﺧﺎﺻﯿﺔ ﻣﻘﺎوﻣﺔ اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﻋﻨﺪ اﻟﺴﻼﻟﺔ اﻟﻄﺎﻓﺮة‪:‬‬
‫ﺗﺤﺘﻮي أﻏﺸﯿﺔ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﻋﻠﻰ ﻗﻨﻮات ﺗﺴﻤﺢ ﺑﺪﺧﻮل اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ إﻟﻰ ھﯿﻮﻟﻰ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ وﻣﻀﺨﺎت ﺗﻌﻤﻞ ﻋﻠﻰ إﺧﺮاﺟﮫ‪ ،‬ﯾﺜﺒﻂ‬
‫ﺗﺮﻛﯿﺐ ھﺬه اﻟﻤﻀﺨﺎت ﺑﺮوﺗﯿﻦ آﺧﺮ ‪ Mex.R‬واﻟﺬي ﯾﺼﺒﺢ ﻏﯿﺮ ﻓﻌﺎل ﻧﺘﯿﺠﺔ اﻟﻄﻔﺮة اﻟﺘﻲ ﺗﻤﺲ ﻣﻮرﺛﺘﮫ ﻣﻤﺎ ﯾﺰﯾﺪ ﻣﻦ ﻋﺪد‬
‫اﻟﻤﻀﺨﺎت ﻓﺘﺘﺨﻠﺺ اﻟﺒﻜﺘﺮﯾﺎ ﺑﺬﻟﻚ ﻣﻦ اﻟﻤﺎﻛﺮوﻟﯿﺪ ﻣﺎﻧﻌﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮه وﻣﻜﺘﺴﺒﺔ ﻣﻘﺎوﻣﺔ ﻟﮫ‪0.5 × 3 ........................................................... .‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﻘﺪﯾﻢ ﻧﺼﯿﺤﺔ ﺣﻮل ﻋﻮاﻗﺐ اﻻﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﻤﻔﺮط ﻟﻠﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻛﻌﻼج ﻟﻤﺨﺘﻠﻒ اﻷﻣﺮاض ‪1 .............................................. :‬‬
‫ﺗﺠﻨﺐ اﻹﻓﺮاط ﻓﻲ اﺳﺘﺨﺪام اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻛﺪواء ﺿﺪ اﻻﻣﺮاض اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺔ ‪ ،‬وﻋﺪم ﺗﻨﺎوﻟﮭﺎ دون اﺳﺘﺸﺎرة طﺒﯿﺔ‬
‫واﻻﻟﺘﺰام ﺑﺎﻟﻤﺪة اﻟﺰﻣﻨﯿﺔ اﻟﻤﺤﺪدة ﻟﺘﻨﺎوﻟﮭﺎ ﺣﺘﻰ ﻻ ﯾﺆدي إﻟﻰ اﻛﺘﺴﺎب اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ﻣﻘﺎوﻣﺔ ﻟﮭﺬه اﻷﻧﻮاع ﻣﻦ اﻷدوﯾﺔ ﻓﺘﺼﺒﺢ‬
‫دون أي ﻓﻌﺎﻟﯿﺔ‪.‬‬
‫ﺗﺒﯿﺎن ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ دﻗﯿﻖ ﻛﯿﻒ ﯾﻤﻜﻦ اﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻓﻲ ﻣﻜﺎﻓﺤﺔ اﻹﺻﺎﺑﺎت اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺔ و ﻓﻲ ﻧﻔﺲ اﻟﻮﻗﺖ‬
‫ﺗﺠﻨﺐ ظﮭﻮر ﺳﻼﻻت ﻣﻘﺎوﻣﺔ ‪2 .......................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﯾﻤﻜﻦ اﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ ﻓﻲ ﻣﻜﺎﻓﺤﺔ اﻹﺻﺎﺑﺎت اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺔ ﺣﯿﺚ ﺗﺜﺒﻂ ﺗﺮﻛﯿﺐ ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎﺗﮭﺎ ﻓﻲ إﺣﺪى ﻣﺮاﺣﻠﮫ وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ‬
‫ﺗﻤﻨﻊ ﻧﻤﻮھﺎ وﺗﻜﺎﺛﺮھﺎ‪.‬‬
‫ﻟﺘﺠﻨﺐ ظﮭﻮر ﺳﻼﻻت ﺑﻜﺘﯿﺮﯾﺔ ﻣﻘﺎوﻣﺔ ﻟﻠﻤﻀﺎدات اﻟﺤﯿﻮﯾﺔ وﺟﺐ اﺳﺘﻌﻤﺎﻟﮭﺎ ﺗﺤﺖ اﻟﻤﺮاﻓﻘﺔ اﻟﻄﺒﯿﺔ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2021 : 46‬ش ر‬
‫ﯾﺮﻛﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻨﺪ اﻟﺨﻼﯾﺎ ﺣﻘﯿﻘﯿﺔ اﻟﻨﻮاة ﺑﺘﺪﺧﻞ ﻋﻨﺎﺻﺮ ﻣﺘﺨﺼﺼﺔ ‪ ،‬ﻟﻠﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ آﻟﯿﺔ ﻋﻤﻞ ﺑﻌﺾ ھﺬه اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ ﺗﻘﺘﺮح‬
‫ﻋﻠﯿﻚ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻼن ) أ ( و ) ب ( رﺳﻤﯿﻦ ﺗﺨﻄﯿﻄﯿﯿﻦ ﯾﻮﺿﺤﺎن دور اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ﻓﻲ ھﺬه اﻟﻈﺎھﺮة ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺳﻢ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ و اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ‪.‬‬

‫‪ – 2‬ﺣﺪد ﻓﻲ أي ﻣﺮﺣﻠﺔ ﯾﺘﺪﺧﻞ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ﻣﺒﺮزا ﻣﻘﺮھﺎ و ﻧﺎﺗﺠﮭﺎ ‪.‬‬
‫‪ – 3‬أﻛﺘﺐ ﻣﻌﺎدﻟﺔ ﺗﺸﻜﻞ اﻟﺠﺰء اﻟﻤﺆطﺮ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪.‬‬
‫‪ – 4‬وﺿﺢ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﻛﯿﻔﯿﺔ ﺗﺪﺧﻞ اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪0.25 × 8‬‬ ‫‪ – 1‬ﺗﺴﻤﯿﺔ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ و اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ‪.‬‬
‫‪.......................................................................................................‬‬
‫‪ : 1‬ﻧﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات رﯾﺒﯿﺔ ﺣﺮة ‪ : 2 ،‬ﺳﻠﺴﻠﺔ اﻟـ ‪ ADN‬اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ‪ : 3 ،‬ﺳﻠﺴﻠﺔ اﻟـ ‪ ADN‬ﻏﯿﺮ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ‬
‫‪ ) ARNt : 4‬ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﻣﻨﺸﻂ ( ‪ : 5 ،‬ﺗﺤﺖ وﺣﺪة رﯾﺒﻮزوﻣﯿﺔ ﺻﻐﺮى ‪ : 6 ،‬ﺗﺤﺖ وﺣﺪة رﯾﺒﻮزوﻣﯿﺔ ﻛﺒﺮى‪.‬‬
‫) س( ‪ :‬أﻧﺰﯾﻢ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ‪ ) ،‬ع ( ‪ :‬رﯾﺒﻮزوم ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﺤﺪﯾﺪ اﻟﻤﺮﺣﻠﺔ اﻟﺘﻲ ﯾﺘﺪﺧﻞ ﻓﺒﮭﺎ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ﻣﺒﺮزا ﻣﻘﺮھﺎ و ﻧﺎﺗﺠﮭﺎ ‪0.25 × 6 ........................... .‬‬
‫ﯾﺪﺧﻞ اﻟﻌﻨﺼﺮ) س ( ﻓﻲ ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ‬
‫ﻣﻘﺮھﺎ ‪ :‬ﻧﻮاة اﻟﺨﻠﯿﺔ‬
‫ﯾﻨﺘﺞ ﻋﻨﮭﺎ ‪:‬ﺳﻠﺴﻠﺔ اﻟـ ‪. ARNm‬‬
‫ﯾﺪﺧﻞ اﻟﻌﻨﺼﺮ) ع ( ﻓﻲ ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪.‬‬
‫ﻣﻘﺮھﺎ ‪:‬ھﯿﻮﻟﻰ اﻟﺨﻠﯿﺔ) ﺗﻘﺒﻞ اﻟﺸﺒﻜﺔ اﻟﮭﯿﻮﻟﯿﺔ اﻟﻤﺤﺒﺒﺔ ( ‪.‬‬
‫ﯾﻨﺘﺞ ﻋﻨﮭﺎ ‪:‬ﻣﺘﻌﺪد اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪ )ﺑﺮوﺗﯿﻦ( ‪.‬‬
‫‪ – 3‬ﻛﺘﺎﺑﺔ ﻣﻌﺎدﻟﺔ ﺗﺸﻜﻞ اﻟﺠﺰء اﻟﻤﺆطﺮ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪1.5 ........................................................................................................................... .‬‬
‫‪ – 4‬وﺿﺢ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﻛﯿﻔﯿﺔ ﺗﺪﺧﻞ اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬

‫اﻟﻤﻘﺪﻣﺔ ‪0.5 .................................................................................................................................................................................................................................. :‬‬
‫ﺗﺘﺪﺧﻞ ﻋﺪة ﻋﻨﺎﺻﺮ ﻣﺘﺨﺼﺼﺔ ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻨﺪ ﺧﻼﯾﺎ ﺣﻘﯿﻘﯿﺔ اﻟﻨﻮاة أھﻤﮭﺎ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز و اﻟﺮﯾﺒﻮزوم‪.‬‬
‫ﻓﻜﯿﻒ ﯾﺘﺪﺧﻼن ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ؟‬
‫اﻟﻌﺮض‪. :‬‬
‫‪ -‬ذﻛﺮ دور اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ﻓﻲ ‪0.25 × 3 ........................................................................................................................................... :‬‬

‫‪ ‬اﻟﺘﺜﺒﺖ ﻋﻠﻰ ﺑﺪاﯾﺔ اﻟﻤﻮرﺛﺔ‪.‬‬
‫‪ ‬ﻓﻚ ﺗﺤﻠﺰن ﺟﺰﯾﺌﺔ اﻟـ ‪ ADN‬ـ‬
‫‪ ‬رﺑﻂ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪات اﻟﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﺤﺮة‪.‬‬
‫‪ -‬ذﻛﺮ دور اﻟﺮﯾﺒﻮزوم ﻓﻲ ‪0.25 × 2 ................................................................................................................................................................ :‬‬
‫‪ ‬اﻟﺘﺜﺒﺖ ﻋﻠﻰ ﺑﺪاﯾﺔ اﻟـ ‪. ARNm‬‬
‫‪ ‬رﺑﻂ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ ﻣﺘﺘﺎﻟﯿﺔ ﻣﺤﺪدة وﻓﻖ اﻟﻤﻌﻠﻮﻣﺔ اﻟﻮراﺛﯿﺔ‪.‬‬
‫اﻟﺨﺎﺗﻤﺔ ‪0.75 ............................................................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫ﻓﻲ‬ ‫ﯾﻀﻤﻦ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ﻓﻲ اﻟﻨﻮاة اﻟﺘﻲ ﯾﻨﺘﺞ ﻋﻨﮭﺎ اﻟـ ‪ ARNm‬اﻟﺬي ﯾﺘﺮﺟﻤﮫ اﻟﺮﯾﺒﻮزوم‬
‫اﻟﮭﯿﻮﻟﻰ إﻟﻰ ﺳﻠﺴﻠﺔ ﺑﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 2021 : 47‬ش ر‬
‫اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﺟﺰﯾﺌﺎت ﺣﯿﻮﯾﺔ ھﺎﻣﺔ ﺗﺘﻌﺪد أدوارھﺎ ﻓﻲ ﺧﻼﯾﺎ اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ ﺣﺴﺐ ﺗﺨﺼﺼﺎﺗﮭﺎ اﻟﻮظﯿﻔﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﺗﺘﻮﻗﻒ ﻋﻠﻰ ﺑﻨﯿﺘﮭﺎ‬
‫اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ‪ ،‬و اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ﺗﺒﺮز ﻋﻼﻗﺔ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺑﻮظﯿﻔﺘﮫ ‪.‬‬
‫ﺗﺘﻤﯿﺰ ﺟﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﺑﺒﻨﯿﺔ راﺑﻌﯿﺔ ﻣﻜﻮﻧﺔ ﻣﻦ ﺳﻠﺴﻠﺘﯿﻦ ) ‪ ( α‬و ﺳﻠﺴﻠﺘﯿﻦ ) ‪ ، ( β‬ﻟﮭﺎ ﻗﺪرة اﻻرﺗﺒﺎط ﺑﺜﻨﺎﺋﻲ‬
‫اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ) ‪ ( O2‬ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺮﺋﺘﯿﻦ و ﻗﺪرة ﺗﺤﺮﯾﺮه ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻷﻧﺴﺠﺔ ﺣﺴﺐ ﺷﺮوط ﻓﯿﺰﯾﻮﻟﻮﺟﯿﺔ ﻣﺤﺪدة ‪.‬‬
‫ﺗﻤﺜﻞ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ـــ ‪ 1‬ــ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﺠﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ و رﺳﻤﯿﻦ ﺗﺨﻄﯿﻄﯿﯿﻦ ﻟﻨﻔﺲ اﻟﺠﺰﯾﺌﺔ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺘﯿﻦ وظﯿﻔﯿﺘﯿﻦ‬
‫ﻣﺨﺘﻠﻔﺘﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﻗﺎرن ﺑﯿﻦ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( R‬و اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( T‬ﻟﺠﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ‪.‬‬

‫‪ – 2‬ﻗﺪم ﻓﺮﺿﯿﺔ ﺗﻔﺴﺮ ﺑﮭﺎ ﺳﺒﺐ ﺗﻐﯿﺮ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ‪.‬‬
‫ﻻﺧﺘﺒﺎر ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﺳﺎﺑﻘﺎ ﻧﻘﺪم اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﺨﻄﻄﺎ ﺗﻔﺴﯿﺮﯾﺎ ﻵﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﺗﻐﯿﺮ ‪ PH‬ﺑﻼزﻣﺎ اﻟﺪم اﻟﺼﺎدر ﻣﻦ اﻟﺮﺋﺘﯿﻦ و اﻟﻮارد إﻟﻰ اﻟﺨﻼﯾﺎ ‪.‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﺑﻨﯿﺔ ﻓﺮاﻏﯿﺔ ﻟﺠﺰء وظﯿﻔﻲ ﻟﻜﻞ ﻣﻦ ﺟﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ) ‪ ( R‬و ) ‪ ( T‬ﻣﺄﺧﻮذة ﻋﻦ ﻣﺒﺮﻣﺞ‬
‫‪. Rastop‬‬

‫‪‬‬
‫‪ – 1‬ﺣﻠﻞ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﻣﺒﺮزا ﺳﺒﺐ اﻟﺘﻐﯿﺮ ﻓﻲ اﻟـ ‪. PH‬‬
‫‪ – 2‬أ – ﻓﺴﺮ اﻟﺮﺳﻮﻣﺎت اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫ب – ﻧﺎﻗﺶ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫‪ – 3‬ﺑﯿﻦ إذن ﺧﻄﻮرة اﻧﺨﻔﺎض ‪ PH‬اﻟﺪم ﻋﻠﻰ ﺳﻼﻣﺔ اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻻﺧﺘﻨﺎق ﺑﻐﺎز اﻟﻔﺤﻢ ) ‪. ( CO2‬‬
‫ﻣﻦ ﺧﻼل ﻣﺎ ﺳﺒﻖ و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪:‬‬
‫ﻟﺨﺺ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ و وظﯿﻔﺘﮫ ﻣﺒﺮزا ﺗﺄﺛﺮ ھﺬه اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﻌﻮاﻣﻞ اﻟﻮﺳﻂ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫ﺗﺘﻜﻮن اﻟﺒﻨﯿﺘﺎن ) ‪ ( R‬و ) ‪ ( T‬ﻣﻦ ﻧﻔﺲ اﻟﺴﻼﺳﻞ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ‪ β1 , α2 , α1‬و ‪ β2‬ﻣﺘﺮاﺑﻄﺔ ﻓﯿﻤﺎ ﺑﯿﻨﮭﺎ ﺑﺮواﺑﻂ ﻛﺎرھﺔ‬
‫ﻟﻠﻤﺎء‪0.25 ....................................................................................................................................................................................................................................... .‬‬
‫ﻓﻲ اﻟﺒﻨﯿﺔ )‪ (R‬ﺗﺘﺮاﺑﻂ ھﺬه اﻟﺴﻼﺳﻞ ﺑﺮواﺑﻂ ﻛﺎرھﺔ ﻟﻠﻤﺎء ﻓﻘﻂ ﻓﺘﻜﻮن ﻣﺘﺒﺎﻋﺪة ﻣﻤﺎ ﯾﺴﻤﺢ ﺑﺘﺜﺒﯿﺖ ﺟﺰﯾﺌﺔ ﺛﻨﺎﺋﻲ‬
‫اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ‪0.5 ....................................................................................................................................................................................................................................‬‬
‫أﻣﺎ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( T‬ﻓﺘﺘﺮاﺑﻂ ﻓﯿﮭﺎ اﻟﺴﻼﺳﻞ ﺑﺮواﺑﻂ ﻛﺎرھﺔ ﻟﻠﻤﺎء ﺑﺎﻹﺿﺎﻓﺔ إﻟﻰ رواﺑﻂ أﺧﺮى ﻓﺘﺘﻘﺎرب اﻟﺴﻼﺳﻞ ﻣﺤﺮرة ً ﺟﺰﯾﺌﺔ‬
‫ﺛﻨﺎﺋﻲ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ‪0.5 ................................................................................................................................................................................................................... .‬‬
‫وﻣﻨﮫ ﻧﺴﺘﻨﺘﺞ أن ﺟﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﺗﺘﻐﯿﺮ ﺑﻨﯿﺘﮭﺎ ﻷداء وظﯿﻔﺔ ﻣﺤﺪدة‪0.25 ..................................................................................... .‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﻘﺪﯾﻢ ﻓﺮﺿﯿﺔ ﺗﻔﺴﺮ ﺑﮭﺎ ﺳﺒﺐ ﺗﻐﯿﺮ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ‪.‬‬
‫ﺗﻘﺒﻞ إﺣﺪى اﻟﻔﺮﺿﯿﺎت اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪1 .......................................................................................................................................................................................... :‬‬
‫‪ -‬ﺗﺘﻐﯿﺮ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﻧﺸﺄة أو اﺧﺘﻔﺎء رواﺑﻂ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ‪.‬‬
‫‪ -‬ﺗﺘﻐﯿﺮ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﻧﺸﺄة أو اﺧﺘﻔﺎء رواﺑﻂ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ﺑﺤﺴﺐ ﺗﻐﯿﺮ أﺣﺪ اﻟﺸﺮوط اﻟﻔﯿﺰﯾﻮﻟﻮﺟﯿﺔ‪.‬‬
‫‪ -‬ﺗﺘﻐﯿﺮ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﻧﺸﺄة أو اﺧﺘﻔﺎء رواﺑﻂ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ﺑﺤﺴﺐ ﺗﻐﯿﺮ ‪ pH‬اﻟﻮﺳﻂ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﺤﻠﯿﻞ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﻣﺒﺮزا ﺳﺒﺐ اﻟﺘﻐﯿﺮ ﻓﻲ اﻟـ ‪. PH‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ) أ ( ﻣﺨﻄﻄﺎ ﺗﻔﺴﯿﺮﯾﺎ ﻵﻟﯿﺔ ﺗﻐﯿﺮ ‪ pH‬ﺑﻼزﻣﺎ اﻟﺪم اﻟﺼﺎدر ﻣﻦ اﻟﺮﺋﺘﯿﻦ واﻟﻮارد إﻟﻰ اﻟﺨﻼﯾﺎ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺮﺋﺘﯿﻦ ﯾﺜﺒﺖ ﺛﻨﺎﺋﻲ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﻋﻠﻰ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( R‬و ﯾﻜﻮن ‪ pH‬اﻟﺪم اﻟﺼﺎدر ﯾﺴﺎوي ‪0.50 ........………… 7.4‬‬
‫‪ -‬ﻋﻨﺪ وﺻﻮﻟﮫ إﻟﻰ اﻟﺨﻼﯾﺎ ﯾﻨﺨﻔﺾ ‪ pH‬اﻟﺪم إﻟﻰ ‪ 7.3‬وﺗﺘﻐﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ )‪ (R‬إﻟﻰ اﻟﺒﻨﯿﺔ )‪ (T‬ﻓﯿﺘﺤﺮر ﺛﻨﺎﺋﻲ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ‪0.50‬‬
‫‪ -‬ﺗﺴﺘﻌﻤﻞ اﻟﺨﻠﯿﺔ ﺛﻨﺎﺋﻲ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ ﻓﻲ اﻟﺘﻨﻔﺲ ﻣﺤﺮرة ﻏﺎز ﺛﻨﺎﺋﻲ أﻛﺴﯿﺪ اﻟﻜﺮﺑﻮن اﻟﺬي ﯾﺘﻔﺎﻋﻞ ﻣﻊ اﻟﻤﺎء ﻣﻨﺘﺠﺎ ‪HCO3-‬‬
‫و ﺑﺮوﺗﻮﻧﺎ ً )‪ ( H+‬اﻟﺬي ﯾﺨﻔﺾ ‪ pH‬اﻟﺪم اﻟﺼﺎدر ﻣﻦ اﻟﺮﺋﺘﯿﻦ ﻣﻦ ‪ 7.4‬إﻟﻰ ‪0.50 .................................................................... . 7.3‬‬
‫وﻣﻨﮫ ﻧﺴﺘﻨﺘﺞ أن ﺑﻨﯿﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﺗﺘﻐﯿﺮ ﻣﻦ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( R‬إﻟﻰ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( T‬ﺑﺘﻐﯿﺮ ‪ pH‬اﻟﺪم‪0.50 ........................................... .‬‬
‫‪ – 2‬أ – ﺗﻔﺴﯿﺮ اﻟﺮﺳﻮﻣﺎت اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﯾﻔﺴﺮ ﺗﺒﺎﻋﺪ ﺣﻤﺾ اﻷﺳﺒﺎرﺗﯿﻚ ) ‪ ( 94‬واﻟﮭﺴﺘﯿﺪﯾﻦ ) ‪ ( 146‬ﺑﻤﺴﺎﻓﺔ ‪ 8A°‬ﺑﻌﺪم ﺗﺸﻜﻞ راﺑﻄﺔ ﺷﺎردﯾﺔ ﺑﯿﻨﮭﻤﺎ‬
‫ﻧﺘﯿﺠﺔ ﻋﺪم ﺗﺄﯾﻦ اﻟﮭﺴﺘﯿﺪﯾﻦ ﻋﻨﺪ ‪ pH = 7,4‬رﻏﻢ ﺗﺄﯾﻦ اﻟﻮظﯿﻔﺔ اﻟﻜﺮﺑﻮﻛﺴﯿﻠﯿﺔ ﻟﺤﻤﺾ اﻷﺳﺒﺎرﺗﯿﻚ‪1 ........................ .‬‬
‫‪ -‬ﯾﻔﺴﺮ ﺗﻘﺎرﺑﮭﻤﺎ ﻓﻲ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( T‬ﺑﻤﺴﺎﻓﺔ ‪ 2 A°‬ﺑﺘﺸﻜﻞ راﺑﻄﺔ ﺷﺎردﯾﺔ ﺑﯿﻨﮭﻤﺎ ﻧﺘﯿﺠﺔ ﺗﺄﯾﻦ اﻟﻮظﯿﻔﺔ اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ‬
‫ﻟﻠﮭﺴﺘﯿﺪﯾﻦ ﻋﻨﺪ ‪1 .......................................................................................................................................................................... . pH = 7,3‬‬
‫ب – ﻣﻨﺎﻗﺸﺔ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫ﻣﻦ اﻟﺸﻜﻞ) أ ( ‪ :‬إن اﻟﺒﺮوﺗﻮن ‪ H+‬اﻟﻤﺘﺤﺮر ﻋﻦ ﺗﻔﺎﻋﻞ اﻟـ ‪ CO2‬و ‪ H2O‬ﯾﺨﻔﺾ ‪ pH‬اﻟﺪم ﻣﻦ ‪ 7.4‬إﻟﻰ ‪ 7.3‬ﻣﻤﺎ ﯾﺘﺴﺒﺐ‬
‫ﻓﻲ ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( R‬إﻟﻰ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪0.75 ........................................................................................................................................................... . ( T‬‬
‫وﻣﻦ اﻟﺸﻜﻞ) ب( ‪ :‬إن ﺗﻐﯿﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( R‬إﻟﻰ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( T‬ﻛﺎن ﻧﺘﯿﺠﺔ ﺗﺸﻜﻞ راﺑﻄﺔ ﺷﺎردﯾﺔ ﺑﯿﻦ ﺣﻤﺾ اﻟﮭﯿﺴﺘﯿﺪﯾﻦ )‪(146‬‬
‫و ﺣﻤﺾ اﻷﺳﺒﺎرﺗﯿﻚ ) ‪ ( 94‬ﺑﺴﺒﺐ اﻧﺨﻔﺎض ‪ pH‬اﻟﺪم‪0.75 ........................................................................................................................... .‬‬
‫و ھﺬا ﻣﺎ ﯾﺆﻛﺪ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ‪ .‬اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ‪0.50 ........................................................................................................................................................ .‬‬
‫‪ – 3‬ﺗﺒﯿﺎن ﺧﻄﻮرة اﻧﺨﻔﺎض ‪ PH‬اﻟﺪم ﻋﻠﻰ ﺳﻼﻣﺔ اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻻﺧﺘﻨﺎق ﺑﻐﺎز اﻟﻔﺤﻢ ) ‪1 ............................... . ( CO2‬‬
‫إن ارﺗﻔﺎع ﻧﺴﺒﺔ ‪ CO2‬ﻓﻲ اﻟﺪم ﯾﺴﺒﺐ اﻧﺨﻔﺎض ‪ pH‬اﻟﺪم ﻣﻤﺎ ﯾﺆدي إﻟﻰ ﺑﻘﺎء ﺟﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪( T‬‬
‫اﻟﺘﻲ ﻟﯿﺲ ﻟﮭﺎ ﻗﺪرة ﺗﺜﺒﯿﺖ ) ‪ ( O2‬وﻋﺪم ﺗﻐﯿﺮھﺎ إﻟﻰ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( R‬اﻟﺘﻲ ﺗﺴﻤﺢ ﺑﺎرﺗﺒﺎط ﺟﺰﯾﺌﺔ ﺛﻨﺎﺋﻲ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ‪ ،‬ﻣﻤﺎ‬
‫ﯾﺘﺴﺒﺐ ﻓﻲ ﻋﺪم إﻣﺪاد اﻟﺨﻼﯾﺎ ﺑﺜﻨﺎﺋﻲ اﻷﻛﺴﺠﯿﻦ‪.‬‬
‫ﺗﻠﺨﯿﺺ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ و وظﯿﻔﺘﮫ ﻣﺒﺮزا ﺗﺄﺛﺮ ھﺬه اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﻌﻮاﻣﻞ اﻟﻮﺳﻂ ‪.‬‬
‫ﯾﺘﻀﻤﻦ اﻟﻨﺺ اﻟﻌﻠﻤﻲ اﻟﻤﻮارد اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫‪ -‬اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﺟﺰﯾﺌﺎت ﺣﯿﻮﯾﺔ ھﺎﻣﺔ ﺗﺘﻌﺪد أدوارھﺎ ﻓﻲ ﺧﻼﯾﺎ اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ ﺣﺴﺐ ﺗﺨﺼﺼﺎﺗﮭﺎ اﻟﺘﻲ ﺗﺘﻮﻗﻒ ﻋﻠﻰ ﺑﻨﯿﺘﮭﺎ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ‪.‬‬
‫‪ -‬ﻓﻜﯿﻒ ﺗﺘﺤﻜﻢ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﻲ وظﯿﻔﺘﮫ؟‪0.50 ......................................................................................................................................................‬‬
‫‪ -‬ﺗﺘﻮﻗﻒ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻠﻰ اﻟﺮواﺑﻂ اﻟﺘﻲ ﺗﻨﺸﺄ ﺑﯿﻦ أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺤﺪدة‬
‫)ﺟﺴﻮر ﺛﻨﺎﺋﯿﺔ اﻟﻜﺒﺮﯾﺖ‪ ،‬ﺷﺎردﯾﺔ‪ ،‬ﻛﺎرھﺔ ﻟﻠﻤﺎء‪ ،‬ھﯿﺪروﺟﯿﻨﯿﺔ ( وﻣﺘﻮﺿﻌﺔ ﺑﻄﺮﯾﻘﺔ دﻗﯿﻘﺔ ﻓﻲ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ‪0.75 .‬‬
‫‪ -‬ﺗﺘﺄﺛﺮ اﻟﺒﻨﯿﺔ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺑﻌﻮاﻣﻞ اﻟﻮﺳﻂ ﻛﺪرﺟﺔ اﻟـ ‪ pH‬واﻟﺤﺮارة ﺣﯿﺚ أي ﺗﻐﯿﺮ طﻔﯿﻒ ﻗﺪ ﯾﺆدي إﻟﻰ ﻧﺸﺄة‬
‫أو ﻛﺴﺮ رواﺑﻂ ﺟﺎﻧﺒﯿﺔ) ﻛﺎﻟﺮواﺑﻂ اﻟﺸﺎردﯾﺔ ( و ﯾﻨﺘﺞ ﻋﻦ ذﻟﻚ ﺗﻐﯿﺮ ﻓﻲ ﺑﻨﯿﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ وﺑﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻓﻲ وظﯿﻔﺘﮫ‪0.750 ............‬‬
‫‪ -‬إن ﺗﻌﺪد أدوار اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻣﺮﺗﺒﻂ ﺑﻌﺪد‪ ،‬ﻧﻮع وﺗﺮﺗﯿﺐ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﺗﺮﺑﻄﮭﺎ رواﺑﻂ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ﺗﻨﺸﺄ ﻓﻲ ﺷﺮوط‬
‫ﻓﯿﺰﯾﻮﻟﻮﺟﯿﺔ ﻣﺤﺪدة ﻟﺘﻌﻄﻲ ﺑﻨﯿﺔ ﻣﻌﯿﻨﺔ ﺗﺴﻤﺢ ﻟﮭﺎ ﺑﺎﻟﻘﯿﺎم ﺑﻮظﯿﻔﺔ ﻣﺤﺪدة‪0.50 .................................................................................... .‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 08 ) : 48‬ﻧﻘﺎط ( ‪ 2022‬ع ‪ .‬ت‬
‫اﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ ) ‪ ( gentamicine‬ﻣﻦ ﻋﺎﺋﻠﺔ اﻷﻣﯿﻨﻮﻏﻠﻮزﯾﺪات ﯾﺴﺘﺨﺪم ﺿﺪ اﻹﺻﺎﺑﺎت اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺔ ﻛﻤﺎ أﻧﮫ‬
‫أﺻﺒﺢ ﻣﻦ اﻻھﺘﻤﺎﻣﺎت اﻟﻜﺒﯿﺮة ﻓﻲ اﻷﺳﺎﻟﯿﺐ اﻟﻌﻼﺟﯿﺔ ﻟﺒﻌﺾ اﻷﻣﺮاض اﻟﻮراﺛﯿﺔ ﻟﻨﺎﺗﺠﺔ ﻋﻦ اﻟﻄﻔﺮات اﻟﻤﺆدﯾﺔ إﻟﻰ إﻧﺘﺎج‬
‫ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻏﯿﺮ ﻛﺎﻣﻠﺔ ﻋﻨﺪ اﻹﻧﺴﺎن ‪.‬‬
‫اﻧﺤﻼل اﻟﺒﺸﺮة اﻟﻔﻘﺎﻋﻲ ﻣﺮض وراﺛﻲ ﻧﺎﺗﺞ ﻋﻦ طﻔﺮة ﺗﺆدي إﻟﻰ ﻋﺪم اﻛﺘﻤﺎل ﺗﺼﻨﯿﻊ ﺑﺮوﺗﯿﻦ اﻟﻼﻣﯿﻨﯿﻦ ) ‪( Laminine‬‬
‫اﻟﻀﺮوري ﻻﻟﺘﺼﺎق اﻟﺒﺸﺮة ﻋﻨﺪ اﻻﻧﺴﺎن ‪.‬‬
‫ﺳﻤﺢ ﺗﺘﺒﻊ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻌﺎﻟﺠﺔ ﺑﺎﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ﺟﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ ﺿﺪ ﺑﻜﺘﯿﺮﯾﺎ و ﻋﻨﺪ ﺷﺨﺺ ﻣﺼﺎب ﺑﻤﺾ اﻧﺤﻼل اﻟﺒﺸﺮة اﻟﻔﻘﺎﻋﻲ‬
‫ﺑﺎﻟﺤﺼﻮل ﻋﻠﻰ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﻤﺜﻞ ﺗﻐﯿﺮ ﻋﺪد ﻣﺴﺘﻌﻤﺮات ﺑﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ‪ E.coli‬ﻓﻲ ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ﻣﻦ اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﻤﺜﻞ ﻧﺘﺎﺋﺞ دراﺳﺔ ﻣﺨﺒﺮﯾﺔ ﻟﻤﺘﺎﺑﻌﺔ ﻧﺴﺒﺔ اﻟﺘﺮﻛﯿﺐ اﻟﺤﯿﻮي ﻟﻠﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻨﺪ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ ‪ E.coli‬ﻓﻲ وﺟﻮد‬
‫ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ﻣﻦ اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ ‪ ARNm‬اﺻﻄﻨﺎﻋﻲ ) ﻣﺘﻌﺪد اﻟﯿﻮراﺳﯿﻞ ( ﯾﺸﻔﺮ ﻟﻤﺘﻌﺪد اﻟﻔﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ ﻓﻲ‬
‫وﺟﻮد اﻟﻔﯿﻨﯿﻞ أﻻﻧﯿﻦ و اﻟﻠﻮﺳﯿﻦ ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ و ذﻟﻚ ﺑﻘﯿﺎس ﻧﺴﺒﺔ دﻣﺞ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ اﻟﻠﻮﺳﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ﯾﻤﺜﻞ ﺗﻄﻮر ﻧﺴﺒﺔ اﻟﺘﻌﺒﯿﺮ ﻋﻦ ﺑﺮوﺗﯿﻦ اﻟﻼﻣﯿﻨﯿﻦ اﻟﻤﻜﺘﻤﻞ و اﻟﻮظﯿﻔﻲ ﻋﻨﺪ ﺷﺨﺺ ﻣﺼﺎب ﺑﻤﺮض اﻧﺤﻼل‬
‫اﻟﺒﺸﺮة اﻟﻔﻘﺎﻋﻲ ﻣﻌﺎﻟﺞ ﺑﺎﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي ﺟﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) د ( ﯾﻤﺜﻞ رﺳﻤﺎ ﺗﺨﻄﯿﻄﯿﺎ ﻹﺣﺪى ﻣﺮاﺣﻞ ﺗﺼﻨﯿﻊ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﻲ وﺟﻮد اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺑﯿﻦ ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﻤﻌﺎﻣﻠﺔ ﺑﺎﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ ﺿﺪ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ و ﻋﻠﻰ اﻟﺸﺨﺺ اﻟﻤﺼﺎب ﻣﺒﺮزا اﻟﻤﺸﻜﻞ اﻟﻤﻄﺮوح و ذﻟﻚ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل‬
‫ﻣﻨﮭﺠﻲ ﻟﻸﺷﻜﺎل ) أ ‪ ،‬ب ‪ ،‬ج ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬اﻗﺘﺮح ﻓﺮﺿﯿﺔ وﺟﯿﮭﺔ ﺗﺴﻤﺢ ﺑﺘﺤﺪﯾﺪ طﺮﯾﻘﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ اﻋﺘﻤﺎدا ﻋﻠﻰ ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﺸﻜﻞ ) د ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫ﻓﻲ دراﺳﺔ ﻣﻜﻤﻠﺔ ﻟﻠﺒﺤﺚ ﻋﻦ طﺮﯾﻘﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ )‪ ( gentamicine‬ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى آﻟﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ﻋﻨﺪ ﻛﻞ ﻣﻦ‬
‫اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ و اﻟﺸﺨﺺ اﻟﻤﺼﺎب ﺑﻤﺮض اﻧﺤﻼل اﻟﺒﺸﺮة اﻟﻔﻘﺎﻋﻲ ﺗﻢ اﻟﺤﺼﻮل ﻋﻠﻰ ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﻤﺜﻞ ﺟﺰءا ﻣﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻟﻤﻮرﺛﺔ أﺣﺪ ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎت اﻟﻨﻤﻮ ﻋﻨﺪ اﻟﺒﻜﺘﯿﺮﯾﺎ و ﻧﺎﺗﺞ ﺗﻌﺒﯿﺮھﺎ اﻟﻤﻮرﺛﻲ ﻓﻲ‬
‫وﺟﻮد اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﻤﺜﻞ ﺟﺰءا ﻣﻦ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﻤﺴﺘﻨﺴﺨﺔ ﻟﻤﻮرﺛﺔ ) ‪ ( Lam3‬اﻟﻄﺎﻓﺮة اﻟﻤﺴﺆوﻟﺔ ﻋﻦ ﺗﺼﻨﯿﻊ ﺑﺮوﺗﯿﻦ اﻟﻼﻣﯿﻦ‬
‫ﻋﻨﺪ ﺷﺨﺺ ﻣﺼﺎب ﺑﻤﺮض اﻧﺤﻼل اﻟﺒﺸﺮة اﻟﻔﻘﺎﻋﻲ و ﻧﺎﺗﺞ ﺗﻌﺒﯿﺮھﺎ اﻟﻤﻮرﺛﻲ ﻓﻲ وﺟﻮد اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ﯾﻤﺜﻞ ﺟﺰءا ﻣﻦ ﺟﺪول اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ ﻟﺒﻌﺾ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ -‬وﺿﺢ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل ﻣﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ طﺮﯾﻘﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﻦ ﻣﺼﺎدﻗﺎ ﻋﻠﻰ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ‪.‬‬
‫اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻤﺎ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮫ ﻣﻦ ھﺬه اﻟﺪراﺳﺔ ﺑﺮر اﻻھﺘﻤﺎﻣﺎت اﻟﻤﺘﺰاﯾﺪة ﺑﺎﻟﻤﻀﺎد اﻟﺤﯿﻮي اﻟﺠﯿﻨﺘﺎﻣﯿﺴﯿﻦ )‪( gentamicine‬‬
‫ﻓﻲ اﻷﺳﺎﻟﯿﺐ اﻟﻌﻼﺟﯿﺔ ‪.‬‬


- 131 - https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/ ‫ ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ‬: ‫اﻷﺳﺘﺎذ‬



‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 07 ) : 49‬ﻧﻘﺎط ( ‪ 2022‬ع ‪ .‬ت‬
‫ﯾﻤﻜﻦ ﻟﺒﻌﺾ اﻟﻤﻮاد ﻣﺜﻞ ﻣﺎدة )‪ ( α-amanitine‬اﻟﻤﺴﺘﺨﺮﺟﺔ ﻣﻦ ﻓﻄﺮ ‪ Amanita-phalloide‬أن ﺗﺆﺛﺮ ﻋﻠﻰ ﻋﻤﻠﺔ‬
‫ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ .‬اﺳﺘﻌﻤﻞ اﻟﺒﺎﺣﺜﻮن ﺧﺼﺎﺋﺺ ﺗﺄﺛﯿﺮ ھﺬه اﻟﻤﺎدة ﻓﻲ ﻋﻼج ﺑﻌﺾ اﻷورام اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬
‫ﻟﻔﮭﻢ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻣﺎدة )‪ ( α-amanitine‬ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺗﻘﺘﺮح ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﻤﺜﻞ ﺗﺘﺒﻊ ﻧﺸﺎط أﻧﺰﯾﻢ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ﻋﻨﺪ ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ ﻣﺎدة )‪. ( α-amanitine‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﻮﺿﺢ ﻧﺸﺎط أﻧﺰﯾﻢ اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ﻋﻠﻰ اﻟﻤﺴﺘﻮى اﻟﺠﺰﯾﺌﻲ ﻓﻲ اﻟﺤﺎﻟﺔ اﻟﻄﺒﯿﻌﯿﺔ و ﻓﻲ وﺟﻮد ﻣﺎدة‬
‫)‪. ( α-amanitine‬‬
‫‪ -‬وﺿﺢ ﻛﯿﻔﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ﻣﺎدة )‪ ( α-amanitine‬ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﺸﻜﻠﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫ﺗﻢ ﺗﻄﻮﯾﺮ ﻋﻼج ﺟﺪﯾﺪ ﯾﺴﺘﮭﺪف اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﻣﺒﻨﻲ ﻋﻠﻰ أﺳﺎس اﻟﺠﻤﻊ ﺑﯿﻦ ﺗﺄﺛﯿﺮ )‪ ( α-amanitine‬و ﻧﻮﻋﯿﺔ‬
‫اﻷﺟﺴﺎم اﻟﻤﻀﺎدة ﯾﺪﻋﻰ اﺧﺘﺼﺎرا ) ‪ ، ( ATAC‬ﻟﺪراﺳﺔ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ھﺬا اﻟﻌﻼج ﻧﻘﺪم اﻟﻤﻌﻄﯿﺎت اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪2‬‬
‫ــ ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﻮﺿﺢ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﺘﺒﻊ ﺣﺠﻢ اﻷورام اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﻋﻨﺪ ﻣﺠﻤﻮﻋﺔ ﻓﺌﺮان ﺗﻠﻘﺖ ﺟﺮﻋﺎت ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ﻣﻦ دواء ) ‪ATAC‬‬
‫( ﻋﻦ طﺮﯾﻖ اﻟﺤﻘﻦ اﻟﻮرﯾﺪي و أﺧﺮى ﻟﻢ ﺗﺘﻠﻖ ھﺬا اﻟﺪواء ‪.‬‬
‫‪ -‬اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﺒﺮز آﻟﯿﺔ ﻋﻤﻞ دواء ) ‪ ( ATAC‬ﻋﻠﻰ اﻟﻤﺴﺘﻮى اﻟﺨﻠﻮي ‪.‬‬
‫‪ -‬اﺷﺮح آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ دواء ) ‪ ( ATAC‬ﻋﻠﻰ اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﺴﺮطﺎﻧﯿﺔ ﻣﺒﺮزا دور اﻷﺟﺴﺎم اﻟﻤﻀﺎدة ﻓﻲ ذﻟﻚ ‪ ،‬اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ اﺳﺘﻐﻼل‬
‫ﺷﻜﻠﻲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬


: ‫اﻟـﺤــــﻞ‬



‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 08 ) : 50‬ﻧﻘﺎط ( ‪ 2022‬ش ‪ .‬ر‬
‫ﺗﺆدي ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ اﻟﺘﻌﺒﯿﺮ ﻋﻦ اﻟﻤﻌﻠﻮﻣﺔ اﻟﻮراﺛﯿﺔ اﻟﺘﻲ ﯾﺤﻤﻠﮭﺎ اﻟـ ‪ ARNm‬ﺑﻤﺘﺘﺎﻟﯿﺔ أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ﻓﻲ اﻟﮭﯿﻮﻟﻰ‬
‫اﻟﺨﻠﻮﯾﺔ ﺑﺘﺪﺧﻞ اﻟﺮﯾﺒﻮزوم ‪ ،‬ﻟﻔﮭﻢ دور ھﺬه اﻟﻌﻀﯿﺔ ﺗﻘﺘﺮح اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ﻣﻦ ‪ 1‬إﻟﻰ ‪ ، 8‬ﺛﻢ ﺻﻒ اﻻﻧﺘﻘﺎل ﻣﻦ اﻟﺨﻄﻮة ) أ ( إﻟﻰ اﻟﺨﻄﻮة ) ب ( ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﻣﺜﻞ اﻟﺘﻔﺎﻋﻞ ) س ( ﺑﯿﻦ اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) ‪ ( D‬و ) ‪ ( E‬ﺑﻤﻌﺎدﻟﺔ ﻛﯿﻤﯿﺎﺋﯿﺔ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﺼﯿﻐﺔ اﻟﻌﺎﻣﺔ ﻟﻸﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 3‬أﺣﺴﺐ اﻟﻮزن اﻟﺠﺰﯾﺌﻲ ﻟﮭﺬه اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺒﯿﺒﺘﯿﺪﯾﺔ ﺑﻌﺪ اﻧﺘﮭﺎء ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ إذا ﻋﻠﻤﺖ أن ﻣﺘﻮﺳﻂ اﻟﻜﺘﻠﺔ اﻟﻤﻮﻟﯿﺔ‬
‫ﻟﻠﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ﻓﯿﮭﺎ ﯾﻘﺪر ﺑـ ‪ 136 g/mol‬و اﻟﻜﺘﻠﺔ اﻟﻤﻮﻟﯿﺔ ﻟﺠﺰﯾﺌﺔ اﻟﻤﺎء ﺑـ ‪. 18 g/mol‬‬
‫‪ – 4‬وﺿﺢ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﻣﻨﻈﻢ و ﻣﮭﯿﻜﻞ دور اﻟﺮﯾﺒﻮزوم ﻓﻲ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ﻣﺒﺮزا ﺷﺮوط ھﺬه اﻟﻤﺮﺣﻠﺔ اﻋﺘﻤﺎدا ﻋﻠﻰ ﻣﺎ‬
‫ﺗﻘﺪﻣﮫ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪.‬‬


: ‫اﻟـﺤــــﻞ‬



‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 12 ) : 51‬ﻧﻘﺎط ( ‪ 2022‬ش ‪ .‬ر‬
‫ﺗﻨﺘﺞ اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻧﻮﻋﯿﺔ ﻷداء وظﺎﺋﻒ ﻣﺘﺨﺼﺼﺔ ة إن أي ﺧﻠﻞ ﻓﻲ ﺧﺼﺎﺋﺼﮭﺎ ﯾﻨﺘﺞ ﻋﻨﮫ ﻗﺼﻮر ﻓﻲ اﻟﻮظﺎﺋﻒ اﻟﺘﻲ‬
‫ﯾﺆدﯾﮭﺎ ‪.‬‬
‫ﯾﺘﻢ ﺗﻨﻈﯿﻢ اﻣﺘﺼﺎص اﻟﺤﺪﯾﺪ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺰﻏﺒﺎت اﻟﻤﻌﻮﯾﺔ ﺑﺘﺪﺧﻞ ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻧﻮﻋﯿﺔ ﺗﺮﻛﺐ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺨﻼﯾﺎ اﻟﻜﺒﺪﯾﺔ‪.‬‬
‫ﯾﻌﺎﻧﻲ ﺑﻌﺾ اﻷﺷﺨﺎص ﻣﻦ ﻣﺮض ﻧﺎﺗﺞ ﻋﻦ اﻣﺘﺼﺎص ﻛﻤﯿﺎت ﻣﺮﺗﻔﻌﺔ ﻣﻦ اﻟﺤﺪﯾﺪ ﻣﺎ ﯾﺆدي إﻟﻰ ﺗﺨﺮﯾﺒﮫ ﻓﻲ اﻷﻋﻀﺎء و‬
‫ظﮭﻮر أﻋﺮض اﻟﻤﺮض ‪.‬‬
‫ﺗﻮﺿﺢ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ اﻵﻟﯿﺎت اﻟﺘﻲ ﺗﻨﻈﻢ اﻣﺘﺼﺎص اﻟﺤﺪﯾﺪ ﻋﻨﺪ ﺷﺨﺺ ﺳﻠﯿﻢ و آﺧﺮ ﻣﺮﯾﺾ ‪.‬‬
‫‪ -‬اﻗﺘﺮح ﺗﻔﺴﯿﺮا ﻷﺳﺒﺎب ھﺬا اﻟﻤﺮض ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬

‫‪ -‬ﯾﻮﺿﺢ ﺟﺪول اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﻣﻌﺎﯾﺮة ﻛﻤﯿﺔ اﻟﺤﺪﯾﺪ اﻟﻤﻤﺘﺼﺔ ﯾﻮﻣﯿﺎ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺰﻏﺒﺎت اﻟﻤﻌﻮﯾﺔ و اﻟﻜﻤﯿﺔ اﻟﻤﺨﺰﻧﺔ‬
‫ﻓﻲ اﻷﻋﻀﺎء ﻋﻨﺪ ﺷﺨﺺ ﺳﻠﯿﻢ و آﺧﺮ ﻣﺮﯾﺾ ﻣﻦ ﺟﮭﺔ ‪ ،‬و ﺑﺮوﺗﯿﻦ اﻟﮭﯿﺒﺴﯿﺪﯾﻦ ) ‪ ( Hepcidine‬ﻣﻦ ﺟﮭﺔ أﺧﺮى ‪.‬‬
‫اﻟﺠﺪول ) ‪ ( 1‬ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ‬

‫‪‬‬
‫‪ -‬ﺗﺸﺮف ﻋﻠﻰ ﺑﻨﺎء ﺑﺮوﺗﯿﻦ اﻟﮭﯿﺒﺴﯿﺪﯾﻦ اﻟﻤﻮرﺛﺔ ) ‪ ( HAMP‬اﻟﻤﺤﻤﻮﻟﺔ ﻋﻠﻰ اﻟﺼﺒﻐﻲ رﻗﻢ ‪ 19‬ﻟﮭﺎ أﻟﯿﻠﯿﻦ ‪.‬‬
‫ﯾﻘﺪم اﻟﺠﺪول ) ‪ ( 2‬ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ اﻟﺘﺘﺎﺑﻊ اﻟﻨﻮﻛﻠﯿﻮﺗﯿﺪي ﻟﺠﺰء ﻣﻦ أﻟﯿﻠﻲ اﻟﻤﻮرﺛﺔ اﻟﻤﺸﺮﻓﺔ ﻋﻠﻰ ﺗﺮﻛﯿﺐ ﺑﺮوﺗﯿﻦ‬
‫اﻟﮭﯿﺒﺴﯿﺪﯾﻦ ﻋﻨﺪ ﺷﺨﺺ ﺳﻠﺴﻢ و آﺧﺮ ﯾﻌﺎﻧﻲ ﻣﻦ أﻋﺮاض ﻏﻺﻓﺮاط ﻓﻲ اﻣﺘﺼﺎص اﻟﺤﺪﯾﺪﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﺰﻏﺒﺎت اﻟﻤﻌﻮﯾﺔ ‪.‬‬
‫اﻟﺠﺪول ) ‪ ( 2‬ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ‬
‫‪ -‬ﯾﻌﻄﻰ ﺟﺰء ﻣﻦ ﺟﺪول اﻟﺸﻔﺮة اﻟﻮراﺛﯿﺔ اﻵﺗﻲ ‪:‬‬
‫‪ -‬وﺿﺢ ﺳﺒﺐ ظﮭﻮر أﻋﺮاض اﻟﻤﺮض اﻟﻤﺮﺗﺒﻂ ﺑﺈﻓﺮاط اﻣﺘﺼﺎص اﻟﺤﺪﯾﺪ ﻋﻨﺪ اﻟﺸﺨﺺ اﻟﻤﺮﯾﺾ ﺑﻤﺎ ﯾﺴﻤﺢ ﻟﻚ ﺑﺎﻟﺘﺤﻘﻖ ﻣﻦ‬
‫أﺣﺪ اﻟﺘﻔﺴﯿﺮات اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺔ ﻣﺴﺘﻌﯿﻨﺎ ﺑﺎﻟﻤﻌﻠﻮﻣﺎت اﻟﺘﻲ ﺗﻘﺪﻣﮭﺎ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫ﺑﺎﻻﻋﺘﻤﺎد ﻋﻠﻰ اﻟﻤﻌﻠﻮﻣﺎت اﻟﻤﺘﻮﺻﻞ إﻟﯿﮭﺎ ﻣﻦ ﺧﻼل ھﺬه اﻟﺪراﺳﺔ و ﻣﻌﺎرﻓﻚ ﺑﯿﻦ اﻟﻌﻼﻗﺔ ﺑﯿﻦ اﻟﺨﻠﻞ اﻟﻮراﺛﻲ ) اﻟﻨﻤﻂ‬
‫اﻟﻮراﺛﻲ ( و أﻋﺮاض اﻟﻤﺮض ) اﻟﻨﻤﻂ اﻟﻈﺎھﺮي ( ﻋﻨﺪ اﻟﺸﺨﺺ اﻟﻤﺮﯾﺾ ‪.‬‬


: ‫اﻟــﺤـــﻞ‬



‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 07 ) : 52‬ﻧﻘﺎط ( ‪ 2023‬ع ‪ .‬ت‬
‫ﺗﺘﺄﺛﺮ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﺑﻌﻮاﻣﻞ ﻋﺪﯾﺪة ‪ ،‬ﻣﻨﮭﺎ ﻣﺎ ﯾﻌﻤﻞ ﻋﻠﻰ إﯾﻘﺎف ﺗﺮﻛﯿﺒﮫ ‪ ،‬و ﻓﻲ ھﺬا اﻹطﺎر ﯾﺴﻌﻰ اﻟﺒﺎﺣﺜﻮن إﻟﻰ‬
‫اﺳﺘﻐﻼل ﺑﻌﺾ اﻟﻤﻮاد اﻟﻤﺜﺒﻄﺔ ﻟﺘﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﻲ ﻋﻼج ﺑﻌﺾ اﻷﻣﺮاض ‪.‬‬
‫اﻟﻤﻼرﯾﺎ ﻣﺮض ﯾﺴﺒﺒﮫ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ " ﺑﻼﺳﻤﻮدﯾﻮم " اﻟﺬي ﯾﺴﺘﮭﺪف ﻛﺮﯾﺎت اﻟﺪم اﻟﺤﻤﺮاء ﻣﺤﺪﺛﺎ ﺑﺬﻟﻚ ﻓﻘﺮ اﻟﺪم ‪ ،‬ﯾﻌﺎﻟﺞ ھﺬا‬
‫اﻟﻤﺮض ﺣﺎﻟﯿﺎ ﺑﺪواء ‪. ML901‬‬
‫ﻗﺼﺪ ﻣﻌﺮﻓﺔ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ھﺬا اﻟﺪواء ﻋﻠﻰ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ و ﻋﺪم ﺗﺄﺛﯿﺮه ﻋﻠﻰ اﻹﻧﺴﺎن ﺗﻘﺪم ﻟﻚ اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫ﺗﻤﺜﻞ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﺠﺮﯾﺒﯿﺔ ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﯾﺘﺮﺟﻢ ﻗﯿﺎس ﻣﻌﺪل اﻟﻄﻔﯿﻠﯿﺎت ﻓﻲ اﻟﺪم ﺑﻌﺪ اﻹﺻﺎﺑﺔ دون ﻋﻼج و ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻟﻌﻼج ﺑﺪواء اﻟـ ‪. ML901‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﯾﻤﺜﻞ ﻧﺴﺒﺔ ﺣﺪوث ﻣﺮاﺣﻞ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻓﻲ ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ دواء اﻟـ ‪. ML901‬‬
‫‪ – 1‬ﻗﺎرن ﺑﯿﻦ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬

‫‪ – 2‬ﺣﻠﻞ ﻣﻨﺤﻨﯿﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫ﻟﻔﮭﻢ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ دواء اﻟـ ‪ ML901‬ﻧﻘﺪم ﻟﻚ اﻟﻤﻌﻄﯿﺎت اﻟﺘﺎﻟﯿﺔ ‪:‬‬
‫ﺗﻤﺜﻞ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺸﻜﯿﻞ ﻣﻌﻘﺪ ‪ ) ARNt-Tyr‬ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ﺗﯿﺮوزﯾﻦ ـــ ‪ ( ARNt‬ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ و ﻋﻨﺪ اﻹﻧﺴﺎن‬
‫ﻓﻲ ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ دواء اﻟـ ‪. ML901‬‬
‫ﺗﻮﺿﺢ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 3‬ــ ﻧﻤﺬﺟﺔ ﺗﻔﺴﯿﺮﯾﺔ ﻟﻌﻤﻞ أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ ) ﺗﯿﺮوزﯾﻦ أﻣﯿﻨﻮ ــ أﺳﯿﻞ ‪ ARNt‬ﺳﻨﺘﯿﺘﺎز ( ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻓﻲ‬
‫ﻏﯿﺎب و وﺟﻮد دواء اﻟـ ‪. ML901‬‬


. ( 3 ) ‫ ( و‬2 ) ‫ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ و ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻮﺛﯿﻘﺘﯿﻦ‬ML901 ‫ ﺑﺮر أھﻤﯿﺔ اﺳﺘﻌﻤﺎل دواء اﻟـ‬-

‫‪‬‬
‫‪ 7‬ﻧﻘﺎط‬ ‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ اﻟﺜﺎﻧﻲ‪):‬ﺗﻘﺒﻞ اﻹﺟﺎﺑﺔ ﻋﻨﺪ اﺳﺘﻐﻼل اﻟﻮﺛﺎﺋﻖ ﺑﻜﻞ طﺮﯾﻘﺔ ﺗﺆدي إﻟﻰ ﻧﻔﺲ اﻟﻨﺘﯿﺠﺔ(‬
‫‪ – 1‬ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﺑﯿﻦ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﻤﻮﺿﺤﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫* اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ‪ :‬ﯾﻤﺜﻞ أﻋﻤﺪة ﺑﯿﺎﻧﯿﺔ ﻟﻘﯿﺎس ﻣﻌﺪل اﻟﻄﻔﯿﻠﯿﺎت ﻓﻲ اﻟﺪم ﺑﻌﺪ اﻹﺻﺎﺑﺔ‪ ،‬دون ﻋﻼج وﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ‬
‫‪0.25‬‬ ‫اﻟﻌﻼج ﺑﺪواء ‪ML901‬ﺣﯿﺚ‪:‬‬
‫‪1.25‬‬ ‫‪0.25‬‬ ‫‪‬ﻓﻲ اﻟﯿﻮم اﻟﺜﺎﻟﺚ )ﺑﺪاﯾﺔ اﻟﻌﻼج(‪ :‬ﯾﻜﻮن ﻣﻌﺪل اﻟﻄﻔﯿﻠﯿﺎت ﻣﺮﺗﻔﻌﺎ و ﻣﺘﺴﺎوﯾﺎ ﻓﻲ اﻟﺤﺎﻟﺘﯿﻦ ﯾﻘﺪر ﺑـ ‪. % 70‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪‬ﻣﻦ اﻟﯿﻮم اﻟﺮاﺑﻊ إﻟﻰ اﻟﯿﻮم اﻟﺴﺎﺑﻊ ‪:‬ﯾﺮﺗﻔﻊ ﻣﻌﺪل اﻟﻄﻔﯿﻠﯿﺎت ﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻟﻌﻼج ﻟﯿﺒﻠﻎ ‪ %100‬ﻓﻲ اﻟﯿﻮم‬
‫‪0.50‬‬
‫اﻟﺴﺎﺑﻊ ‪ ،‬ﺑﯿﻨﻤﺎ ﯾﻨﺨﻔﺾ ﺑﺎﺳﺘﻌﻤﺎل اﻟﺪواء وﯾﺴﺘﻤﺮ ذﻟﻚ ﺣﺘﻰ اﻻﻧﻌﺪام‪.‬‬
‫*اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج‪ :‬ﯾﺜﺒﻂ دواء ‪ ML901‬ﺗﻜﺎﺛﺮ طﻔﯿﻠﻲ اﻟﺒﻼﺳﻤﻮدﯾﻮم اﻟﻤﺴﺒﺐ ﻟﻠﻤﻼرﯾﺎ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﺗﺤﻠﯿﻞ ﻣﻨﺤﻨﯿﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬
‫* اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪ :‬ﯾﻤﺜﻞ ﻣﻨﺤﯿﯿﻦ ﺑﯿﺎﻧﯿﯿﻦ ﻟﺘﻐﯿﺮات ﻧﺴﺒﺔ ﺣﺪوث ﻣﺮاﺣﻞ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ) اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ‬
‫‪0.25‬‬
‫و اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ( ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﺑﺪﻻﻟﺔ ﺗﺮﻛﯿﺰ دواء ‪) ML901‬و‪ ،‬ت( ﺑﺤﯿﺚ ﻧﻼﺣﻆ ‪:‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪1.25‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪‬اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ‪ :‬ﻧﺴﺒﺘﮫ أﻋﻈﻤﯿﺔ وﺛﺎﺑﺘﺔ ﻋﻨﺪ ‪ %100‬ﻣﮭﻤﺎ ﻛﺎن ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟﺪواء‪.‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫‪‬اﻟﺘﺮﺟﻤـــﺔ ‪ - :‬ﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻟﺪواء أو وﺟﻮده ﺑﺘﺮﻛﯿﺰ اﻗﻞ ﻣﻦ ‪ 1.5‬ﻧﺴﺒﺘﮭﺎ ﺛﺎﺑﺘﺔ ﻋﻨﺪ ‪. %100‬‬
‫‪ -‬ﻓﻲ ﺗﺮاﻛﯿﺰ اﻟﺪواء أﻛﺒﺮ ﻣﻦ ‪ 1.5‬ﺗﺘﻨﺎﻗﺺ ﻧﺴﺒﺘﮭﺎ إﻟﻰ أن ﺗﻨﻌﺪم ﻋﻨﺪ ‪.05‬‬
‫*اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج‪ :‬ﯾﺜﺒﻂ دواء ‪ ML901‬ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﺒﺮﯾﺮ أھﻤﯿﺔ اﺳﺘﻌﻤﺎل دواء اﻟـ ‪ ML901‬اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ و ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻮﺛﯿﻘﺘﯿﻦ ) ‪ ( 2‬و ) ‪. ( 3‬‬
‫اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪ :‬ﺗﻤﺜﻞ ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺸﻜﯿﻞ ﻣﻌﻘﺪ ‪ Tyr-ARNt‬ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ وﻋﻨﺪ اﻹﻧﺴﺎن ﺑﺤﯿﺚ‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫‪‬ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ‪ :‬ﺗﺘﻨﺎﻗﺺ ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺸﻜﻞ اﻟﻤﻌﻘﺪ ‪ Tyr-ARNt‬ﻛﻠﻤﺎ زاد ﺗﺮﻛﯿﺰ ‪ ML901‬ﺣﺘﻰ ﺗﻨﻌﺪم ﻋﻨﺪ‬
‫‪1.00‬‬
‫اﻟﺘﺮﻛﯿﺰ ‪ 3‬و‪ .‬ت ﻣﻦ اﻟﺪواء ‪.‬‬
‫‪0.25‬‬
‫‪‬وﻋﻨﺪ اﻹﻧﺴﺎن‪ :‬ﺗﺒﻘﻰ ھﺬه اﻟﻨﺴﺒﺔ أﻋﻈﻤﯿﺔ و ﺛﺎﺑﺘﺔ ‪. %100‬‬
‫*اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج‪ :‬دواء ‪ ML901‬ﯾﺜﺒﻂ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ﺗﯿﺮوزﯾﻦ ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻓﻘﻂ‪.‬‬
‫‪0.50‬‬
‫اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 3‬ــ ‪ :‬ﺗﻤﺜﻞ ﻧﻤﺬﺟﺔ ﺗﻔﺴﯿﺮﯾﺔ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى إﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ )ﺗﯿﺮوزﯾﻦ أﻣﯿﻨﻮاﺳﯿﻞ ‪ ARNt‬ﺳﻨﺘﯿﺘﺎز(‬
‫‪0.25‬‬ ‫ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﺑﺤﯿﺚ‪:‬‬
‫‪X‬‬ ‫‪ ‬ﯾﺘﺜﺒﺖ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﺘﯿﺮوزﯾﻦ و اﻟـ ‪ATP‬ﻋﻠﻰ أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ ﻓﻲ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﺨﺎص ﺑﻜﻞ ﻣﻨﮭﻤﺎ‪.‬‬
‫‪4‬‬ ‫‪ ‬ﯾﺘﺸﻜﻞ ﻣﺮﻛﺐ وﺳﯿﻂ "‪ - AMP‬ﺗﯿﺮوزﯾﻦ " ﺑﻌﺪ إﻣﺎھﺔ اﻟـ ‪. ATP‬‬
‫‪ ‬ﯾﺘﺜﺒﺖ اﻟـ ‪ ARNt‬اﻟﺨﺎص ﺑﺎﻟﺘﯿﺮوزﯾﻦ ﻓﻲ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﺨﺎص ﺑﮫ ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ‪.‬‬
‫‪ ‬ﯾﻨﻔﺼﻞ اﻟـ ‪ AMP‬ﻋﻦ اﻟﺘﯿﺮوزﯾﻦ وﯾﺮﺗﺒﻂ ھﺬا اﻷﺧﯿﺮ ﺑﺎﻟـ‪ARNt‬اﻟﺨﺎص ﺑﮫ ﻣﺸﻜﻼ اﻟﻤﻌﻘﺪ‬
‫‪2.50‬‬ ‫‪Tyr-ARNt‬‬
‫‪‬ﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻟﺪواء ‪:‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫ﯾﺘﺤﺮر اﻟﻤﻌﻘﺪ ‪ Tyr-ARNt‬ﻣﻦ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ ‪.‬‬
‫‪‬ﻓﻲ وﺟﻮد دواء‪: ML901‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫‪ -‬ﺑﻌﺪ ﺗﺸﻜﯿﻞ اﻟﻤﻌﻘﺪ ‪ Tyr-ARNt‬ﯾﺘﺤﺮر اﻟـ ‪ AMP‬و ﯾﺘﻮﺿﻊ ﻓﻲ ﻣﻜﺎﻧﮫ دواء‪ ، ML901‬ﯾﺆدي ذﻟﻚ إﻟﻰ‬
‫ﺗﻔﻜﻚ اﻟﻤﻌﻘﺪ" ‪ ، " Tyr-ARNt‬ﻓﯿﺮﺗﺒﻂ اﻟﺘﯿﺮوزﯾﻦ ﺑﺪواء ‪ ML901‬ﻟﯿﺘﺤﺮر‪ARNt‬ﻣﻦ اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ‪.‬‬
‫‪0.5‬‬ ‫*اﻹﺳﺘﻨﺘﺎج‪ :‬ﯾ ُﻔﻜﻚ دواء ‪ ML901‬اﻟﻤﻌﻘﺪ "‪ " Tyr-ARNt‬ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻷﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ‬
‫ﻓﯿﻤﻨﻊ ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ﺗﯿﺮوزﯾﻦ‪.‬‬
‫اﻟﺮﺑﻂ )اﻟﺘﺒﺮﯾﺮ( ‪:‬‬

‫‪0.5‬‬
‫‪‬ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ‪ :‬دواء ‪ ML901‬ﯾﺜﺒﻂ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ﺗﯿﺮوزﯾﻦ وذﻟﻚ ﺑﺎرﺗﺒﺎطﮫ ﺑﺎﻟﺘﯿﺮوزﯾﻦ‬
‫‪1.00‬‬ ‫ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى اﻟﻤﻮﻗﻊ اﻟﻔﻌﺎل ﻟﻸﻧﺰﯾﻢ ﻟﺘﺸﺎﺑﮫ ﺑﻨﯿﺘﮫ ﻣﻊ اﻟـ‪ AMP‬ﻣﻤﺎ ﯾﺆدي إﻟﻲ ﻋﺪم ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ وﻋﺪم‬
‫‪0.5‬‬
‫ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ‪.‬‬
‫‪‬ﻋﻨﺪ اﻹﻧﺴﺎن‪ :‬ﻻ ﯾﻤﻨﻊ اﻟﺪواء ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻟﺘﯿﺮوزﯾﻦ ﻓﺘﺘﻢ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ ‪ 12 ) : 53‬ﻧﻘﺎط ( ‪ 2023‬ش ‪ .‬ر‬
‫ﯾﺘﻮﻗﻒ ﻧﺸﺎط اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت ﻋﻠﻰ ﺑﻨﯿﺘﮭﺎ اﻟﻔﺮاﻏﯿﺔ ‪ .‬ﯾﮭﺘﻢ اﻟﺒﺎﺣﺜﻮن ﻓﻲ ﻣﺠﺎل اﻟﺼﯿﺪﻟﺔ ﺑﺎﺳﺘﮭﺪاف ﺑﻌﺾ اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ اﻟﻤﺘﺪﺧﻠﺔ‬
‫ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ ،‬و ﻓﻲ ھﺬا اﻹطﺎر و ﻟﻌﻼج ﻣﺮض اﻟﻤﻼرﯾﺎ أﻧﺘﺞ دواء " ھﺎﻟﻮﻓﯿﺠﯿﻨﻮن ‪ " Halofuginone‬و ھﻮ‬
‫ﻣﺮﻛﺐ اﺻﻄﻨﺎﻋﻲ ﻣﺸﺘﻖ ﻣﻦ ﻣﺎدة طﺒﯿﻌﯿﺔ ) ‪ ( febrifugine‬ﻣﻮﺟﻮدة ﻓﻲ ﻋﺸﺐ ﺻﯿﻨﻲ ﯾﺪﻋﻰ ‪. Dichroa febrifuga‬‬
‫ﻟﻤﻌﺮﻓﺔ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ ھﺬا اﻟﻤﺮﻛﺐ ﻋﻠﻰ طﻔﯿﻠﻲ اﻟﺒﻼﺳﻤﻮدﯾﻮم اﻟﻤﺴﺒﺐ ﻟﻠﻤﻼرﯾﺎ ﻧﻘﺘﺮح ﻋﻠﯿﻚ اﻟﺪراﺳﺔ اﻵﺗﯿﺔ ‪:‬‬
‫‪ -‬ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ﻧﺴﺒﺔ ﻧﻤﻮ ھﺬا اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻓﻲ وﺟﻮد ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ دواء ‪ Halofuginone‬ﺿﻤﻦ‬
‫ﺷﺮوط ﻣﻼﺋﻤﺔ ‪.‬‬
‫‪ -‬ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ ﻧﻔﺲ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ﻧﺴﺒﺔ ﺑﺮوﺗﯿﻨﺎت اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ اﻟﻤﺮﻛﺒﺔ ﻓﻲ ﺷﺮوط ﻣﻼﺋﻤﺔ و ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ دواء‬
‫‪. Halofuginone‬‬
‫‪ -‬اﻗﺘﺮح ﻓﺮﺿﯿﺘﯿﻦ ﺣﻮل ﺗﺄﺛﯿﺮ ھﺬا اﻟﺪواء ﻋﻠﻰ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ اﻟﻤﺴﺒﺐ ﻟﻤﺮض اﻟﻤﻼرﯾﺎ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ـــ و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪.‬‬

‫ﻟﻠﺘﺄﻛﺪ ﻣﻦ ﺻﺤﺔ إﺣﺪى اﻟﻔﺮﺿﯿﺘﯿﻦ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺘﯿﻦ ﺳﺎﺑﻘﺎ ﻧﻘﺪم ﻟﻚ اﻟﺪراﺳﺔ اﻵﺗﯿﺔ ‪:‬‬
‫ﯾﻠﺨﺺ ﺟﺪول اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﺷﺮوط و ﻧﺘﺎﺋﺞ ﺗﺠﺮﯾﺒﯿﺔ ﻓﻲ أوﺳﺎط ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ‪.‬‬
‫ﯾﻤﺜﻞ اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ﻧﺘﺎﺋﺞ ﻗﯿﺎس ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺸﻜﻞ أﻧﻮاع اﻟﻤﻌﻘﺪات " ﺣﻤﺾ أﻣﯿﻨﻲ ـــ ‪" ARNt‬‬
‫) ‪ ( ARNt-aa‬اﻟﻤﺤﺼﻞ ﻋﻠﯿﮭﺎ ﻓﻲ وﺳﻄﯿﻦ ﺣﯿﻮﯾﯿﻦ ﺑﮭﻤﺎ ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ دواء ‪ ، Halofuginone‬ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫اﻟﻮﺳﻂ اﻷول ‪ :‬ﯾﺤﺘﻮي ﻋﻠﻰ ﻛﻞ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺎﻋﺪا اﻟﺒﺮوﻟﯿﻦ ) ‪. ( Pro‬‬
‫اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺜﺎﻧﻲ ‪ :‬ﯾﺤﺘﻮي اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ﺑﺮوﻟﯿﻦ ) ‪ ( Pro‬ﻓﻘﻂ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ‬ ‫اﻟﺸﺮوط اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ‬ ‫اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﻲ‬

‫‪ + ATP + ARNt + ARNm‬أﺣﻤﺎض اﻣﯿﻨﯿﺔ ‪ +‬رﯾﺒﻮزوﻣﺎت‬
‫ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ‬ ‫‪1‬‬
‫‪ +‬أﻧﺰﯾﻤﺎت ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ‪.‬‬
‫ﻋﺪم ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ‬ ‫ﻧﻔﺲ ﻣﺤﺘﻮى اﻟﻮﺳﻂ ) ‪ + ( 1‬دواء ‪ Halofuginone‬ﺑﺘﺮﻛﯿﺰ ‪ ) 3‬و‪ .‬ت (‬ ‫‪2‬‬
‫‪ + ATP + ARNm‬أﺣﻤﺎض اﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﻨﺸﻄﺔ ‪ +‬رﯾﺒﻮزوﻣﺎت‬
‫ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ‬ ‫‪3‬‬
‫‪ +‬دواء ‪ Halofuginone‬ﺑﺘﺮﻛﯿﺰ ‪ ) 3‬و‪ .‬ت ( ) وﺣﺪة ﺗﻘﺮﯾﺒﯿﺔ ( ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ج (‬ ‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب (‬
‫‪ – 1‬ﺑﯿﻦ آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ دواء ‪ Halofuginone‬ﻋﻠﻰ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻣﻤﺎ ﯾﺴﻤﺢ ﻟﻚ ﺑﺎﻟﻤﺼﺎدﻗﺔ ﻋﻠﻰ ﺻﺤﺔ إﺣﺪى اﻟﻔﺮﺿﯿﺘﯿﻦ‬
‫اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺘﯿﻦ ﺳﺎﺑﻘﺎ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ و أﺷﻜﺎل اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫‪ – 2‬ﯾﺘﻨﺎول ﺑﻌﺾ اﻟﻤﺮﺿﻰ أﺣﯿﺎﻧﺎ اﻷدوﯾﺔ دون اﺣﺘﺮام اﻟﻤﻘﺎدﯾﺮ اﻟﻤﺤﺪدة ﻓﻲ اﻟﻮﺻﻔﺎت اﻟﻄﺒﯿﺔ ‪.‬‬
‫ﻗﺪم ﻧﺼﯿﺤﺔ ﻣﺒﺮرة ﻟﺘﻔﺎدي ذﻟﻚ ‪.‬‬
‫ﻟﺨﺺ ﻓﻲ ﻣﺨﻄﻂ آﻟﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﻲ ﻏﯿﺎب و وﺟﻮد دواء ‪ Halofuginone‬ﻣﻌﺘﻤﺪا ﻋﻠﻰ ﻣﺎ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮫ ﻓﻲ ھﺬه‬
‫اﻟﺪراﺳﺔ و ﻣﻜﺘﺴﺒﺎﺗﻚ ‪.‬‬

‫‪‬‬
‫‪ 12‬ﻧﻘطﺔ‬ ‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ اﻟﺜﺎﻧﻲ ‪:‬‬
‫‪ -‬اﻗﺘﺮاح ﻓﺮﺿﯿﺘﯿﻦ ﺣﻮل ﺗﺄﺛﯿﺮ ھﺬا اﻟﺪواء ﻋﻠﻰ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ اﻟﻤﺴﺒﺐ ﻟﻤﺮض اﻟﻤﻼرﯾﺎ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ـــ‬
‫و ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ ‪.‬‬
‫اﺳﺘﻐﻼل أﺷﻜﺎل اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪:‬‬
‫‪1.50‬‬ ‫اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ‪ :‬ﯾﻤﺜﻞ ﻧﺴﺒﺔ ﻧﻤﻮ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﺑﺪﻻﻟﺔ اﻟﺘﺮاﻛﯿﺰ اﻟﻤﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ اﻟﺪواء ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫ﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻟﺪواء و ﻋﻨﺪ ﺗﺮاﻛﯿﺰ أﻗﻞ ﻣﻦ ‪ 1.5‬و ‪ .‬ت ﻣﻦ اﻟﺪواء ‪ :‬ﺗﺜﺒﺖ ﻧﺴﺒﺔ ﻧﻤﻮ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻋﻨﺪ ‪. % 100‬‬
‫‪0.50‬‬
‫ﻣﻦ اﻟﺘﺮاﻛﯿﺰ ‪ 1.5‬إﻟﻰ ‪ ) 5‬و ‪ .‬ت ( ﻣﻦ اﻟﺪواء ‪ :‬ﺗﺘﻨﺎﻗﺺ ﻧﺴﺒﺔ ﻧﻤﻮ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻣﻦ ‪ % 100‬إﻟﻰ أن ﺗﻜﺎد‬
‫‪0.50‬‬
‫ﺗﻨﻌﺪم اﺑﺘﺪاء ﻣﻦ اﻟﺘﺮﻛﯿﺰ ‪ ) 5‬و ‪ .‬ت ( ‪.‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪ :‬دواء اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﯾﻮﻗﻒ ﻧﻤﻮ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻋﻨﺪ ﺗﺮاﻛﯿﺰ ﻣﺤﺪدة ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪ :‬ﯾﻤﺜﻞ ﻧﺴﺒﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت اﻟﻤﺮﻛﺒﺔ ﺑﺪﻻﻟﺔ ﺗﺮﻛﯿﺰ اﻟﺪواء " ‪ ، " Halofuginone‬ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫ﻣﻦ اﻟﺘﺮﻛﯿﺰ ‪ 1‬إﻟﻰ ‪ ) 4‬و‪ .‬ت ( ﻣﻦ اﻟﺪواء ‪ :‬ﻧﺴﺠﻞ ﺗﻨﺎﻗﺺ ﻛﻤﯿﺔ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻨﺎت اﻟﻤﺼﻨﻌﺔ ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ‬
‫‪1.00‬‬
‫ﻣﻦ ‪ %100‬إﻟﻰ أن ﺗﻨﻌﺪم ‪.‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪ :‬دواء اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﯾﺜﺒﻂ ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ‪.‬‬
‫اﻟﺮﺑﻂ ) اﻗﺘﺮاح اﻟﻔﺮﺿﯿﺘﯿﻦ ( ‪:‬‬
‫دواء اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﯾﻮﻗﻒ ﺗﻜﺎﺛﺮ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ اﻟﻤﺴﺒﺐ ﻟﻠﻤﻼرﯾﺎ ﺑﺘﺜﺒﯿﻂ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪ ،‬و ﻋﻠﯿﮫ ﯾﻤﻜﻦ‬
‫اﻗﺘﺮاح اﻟﻔﺮﺿﯿﺘﯿﻦ اﻟﺘﺎﻟﯿﺘﯿﻦ ‪:‬‬
‫‪1.00‬‬ ‫‪0.50‬‬ ‫اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ) ‪ : ( 01‬ﯾﺜﺒﻂ دواء اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ‪.‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ) ‪ : ( 02‬ﯾﺜﺒﻂ دواء اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪.‬‬
‫ﻣﻼﺣﻈﺔ ‪ :‬ﺗﻘﺒﻞ أي ﻓﺮﺿﯿﺔ وﺟﯿﮭﺔ ‪.‬‬
‫‪ – 1‬ﺗﺒﯿﺎن آﻟﯿﺔ ﺗﺄﺛﯿﺮ دواء ‪ Halofuginone‬ﻋﻠﻰ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻣﻤﺎ ﯾﺴﻤﺢ ﻟﻚ ﺑﺎﻟﻤﺼﺎدﻗﺔ ﻋﻠﻰ ﺻﺤﺔ إﺣﺪى‬
‫اﻟﻔﺮﺿﯿﺘﯿﻦ اﻟﻤﻘﺘﺮﺣﺘﯿﻦ ﺳﺎﺑﻘﺎ ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل ﻣﻌﻠﻮﻣﺎﺗﻚ و أﺷﻜﺎل اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ‪ :‬ﯾﻤﺜﻞ ﺟﺪوﻻ ﯾﻠﺨﺺ ﺷﺮوط ﺗﺠﺮﯾﺒﯿﺔ و ﻧﺘﺎﺋﺠﮭﺎ ﻓﻲ أوﺳﺎط ﻣﺨﺘﻠﻔﺔ ‪ ،‬ﺣﯿﺚ ‪:‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﻲ ) ‪ : ( 1‬ﻋﻨﺪ ﺗﻮﻓﺮ ﻛﻞ اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ اﻟﻼزﻣﺔ ﻟﻤﺮﺣﻠﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ و ﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻟﺪواء ﯾﺘﻢ‬
‫ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪02.00‬‬ ‫‪0.50‬‬
‫ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﻲ ) ‪ : ( 2‬ﻓﻲ وﺟﻮد ﻛﻞ اﻟﻌﻨﺎﺻﺮ اﻟﻼزﻣﺔ ﻟﻤﺮﺣﻠﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ إﺿﺎﻓﺔ إﻟﻰ اﻟﺪواء ﺑﺘﺮﻛﯿﺰ ‪3‬‬
‫) و ‪ .‬ت ( ﻻ ﯾﺘﻢ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﻲ ) ‪ : ( 3‬ﻣﻦ ﻣﻜﻮﻧﺎت اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﻲ ) ‪ ( 1‬و ﻋﻨﺪ اﺳﺘﺒﺪال ﻋﻨﺎﺻﺮ ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ‬
‫) أﺣﻤﺎض أﻣﯿﻨﯿﺔ ‪ ،‬أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ اﻟﻨﻮﻋﻲ ‪ ( ARNt ،‬ﺑﺎﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ اﻟﻤﻨﺸﻄﺔ و رﻏﻢ وﺟﻮد اﻟﺪواء‬
‫ﯾﺘﻢ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪ :‬ﯾﺜﺒﻂ دواء اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﻋﻤﻠﯿﺔ ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ أﺛﻨﺎء ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ‪ :‬ﯾﻤﺜﻞ ﻣﻨﺤﻨﻰ ﺑﯿﺎﻧﻲ ﻟﻨﺴﺒﺔ ﺗﺸﻜﻞ أﻧﻮاع اﻟﻤﻌﻘﺪات " ‪ " ARNt - aa‬ﻓﻲ وﺟﻮد ﺗﺮاﻛﯿﺰ‬
‫ﻣﺘﺰاﯾﺪة ﻣﻦ اﻟﺪواء ﺣﯿﺚ ﻧﻼﺣﻆ ‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ اﻷول و ﻓﻲ وﺟﻮد ﻛﻞ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ ﻣﺎ ﻋﺪا اﻟﺒﺮوﻟﯿﻦ ) ‪ ، ( Pro‬ﺗﻜﻮن ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺸﻜﻞ أﻧﻮاع‬
‫×‬ ‫اﻟﻤﻌﻘﺪات " ‪ " ARNt - aa‬ﻓﻲ ﻗﯿﻤﺔ أﻋﻈﻤﯿﺔ ﺗﻘﺪر ﺑـ ‪. % 100‬‬
‫‪01.50‬‬ ‫‪2‬‬ ‫ﺑﯿﻨﻤﺎ ﻓﻲ اﻟﻮﺳﻂ اﻟﺜﺎﻧﻲ و ﻓﻲ وﺟﻮد اﻟﺒﺮوﻟﯿﻦ ) ‪ ( Pro‬ﻓﻘﻂ ‪ ،‬ﻧﻼﺣﻆ ﺛﺒﺎت ﻧﺴﺒﺔ ﺗﺸﻜﻞ أﻧﻮاع اﻟﻤﻌﻘﺪات"‬
‫‪ " ARNt - aa‬ﻋﻨﺪ ‪ ، % 100‬و ﺗﻨﺎﻗﺼﮭﺎ ﻓﻲ اﻟﺘﺮاﻛﯿﺰ ﻣﻦ ‪ ) 1.5‬و ‪.‬ت ( إﻟﻰ ‪ ) 6‬و ‪ .‬ت ( إﻟﻰ أن‬
‫ﺗﻨﻌﺪم‬
‫‪0.50‬‬ ‫اﻻﺳﺘﻨﺘﺎج ‪ :‬دواء اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﯾﻤﻨﻊ ﺗﺸﻜﻞ اﻟﻤﻌﻘﺪ " ‪ " ARNt - Pro‬اﻟﻀﺮوري ﻟﻌﻤﻠﯿﺔ‬
‫اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪.‬‬
‫اﻟﺸﻜﻞ ) ج ( ‪ :‬ﯾﻮﺿﺢ ﻧﺸﺎط أﻧﺰﯾﻢ ‪ ) ProRs‬أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ اﻟﻨﻮﻋﻲ اﻟﺨﺎص ﺑﺎﻟﻄﻔﯿﻠﻲ اﻟﻤﺴﺒﺐ ﻟﻠﻤﻼرﯾﺎ (‬
‫ﺣﯿﺚ ﻧﻼﺣﻆ ‪:‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫ﻓﻲ ﻏﯿﺎب اﻟﺪواء ‪ :‬ﯾﺘﺸﻜﻞ ﻣﻌﻘﺪ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ " ‪. " ARNt - Pro‬‬
‫‪01.00‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫ﻓﻲ وﺟﻮد اﻟﺪواء ‪ :‬ﯾﺘﻮﺿﻊ اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﻓﻲ ﻣﻮﻗﻊ ﺗﺜﺒﺖ ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ﺑﺮوﻟﯿﻦ )‪(Pro‬‬
‫و اﻟـ ‪. ARNt‬‬

‫‪‬‬
‫‪ 12‬ﻧﻘطﺔ‬ ‫اﻟﺘﻤﺮﯾﻦ اﻟﺜﺎﻧﻲ ‪:‬‬

‫اﻟﺮﺑﻂ ) ﺗﺒﯿﺎن آﻟﯿﺔ اﻟﺘﺄﺛﯿﺮ ( ‪:‬‬
‫ﻣﻦ ﺧﻼل أﺷﻜﺎل اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪ ،‬ﯾﺘﺠﻠﻰ ‪:‬‬
‫‪0.25‬‬ ‫اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﯾﺜﺒﻂ ﻧﻮﻋﯿﺎ آﻟﯿﺔ ﺗﻨﺸﯿﻂ اﻷﺣﻤﺎض اﻷﻣﯿﻨﯿﺔ و ذﻟﻚ ﺑﺘﻮﺿﻌﮫ ﻓﻲ اﻟﻤﻮاﻗﻊ اﻟﺨﺎﺻﺔ‬
‫×‬ ‫ﺑﺎرﺗﺒﺎط ﻛﻞ ﻣﻦ اﻟـ ‪ ARNt‬و اﻟﺤﻤﺾ اﻷﻣﯿﻨﻲ ‪ pRO‬ﻋﻠﻰ ﻣﺴﺘﻮى أﻧﺰﯾﻢ اﻟﺘﻨﺸﯿﻂ اﻟﻨﻮﻋﻲ ‪. ProRs‬‬
‫‪4‬‬ ‫ﯾﺆدي ذﻟﻚ إﻟﻰ ﻋﺪم ﺗﺸﻜﻞ اﻟﻤﻌﻘﺪ " ‪. " ARNt - Pro‬‬
‫‪01.50‬‬
‫و ﻣﻨﮫ ﺗﺘﻮﻗﻒ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ ‪.‬‬
‫و ﯾﺘﺜﺒﻂ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻋﻨﺪ اﻟﻄﻔﯿﻠﻲ ﻣﺴﺒﺒﺎ ﻋﺪم ﻧﻤﻮه ‪.‬‬
‫و ھﺬا ﻣﺎ ﯾﺆﻛﺪ ﺻﺤﺔ اﻟﻔﺮﺿﯿﺔ ) ‪ ( 2‬اﻟﺘﻲ ﺗﻨﺺ ﻋﻠﻰ أن دواء اﻟـ ‪ Halofuginone‬ﯾﺜﺒﻂ ﻋﻤﻠﯿﺔ اﻟﺘﺮﺟﻤﺔ‪.‬‬
‫‪0.50‬‬
‫‪ – 2‬ﯾﺘﻨﺎول ﺑﻌﺾ اﻟﻤﺮﺿﻰ أﺣﯿﺎﻧﺎ اﻷدوﯾﺔ دون اﺣﺘﺮام اﻟﻤﻘﺎدﯾﺮ اﻟﻤﺤﺪدة ﻓﻲ اﻟﻮﺻﻔﺎت اﻟﻄﺒﯿﺔ ‪.‬‬
‫ﺗﻘﺪﯾﻢ ﻧﺼﯿﺤﺔ ﻣﺒﺮرة ﻟﺘﻔﺎدي ذﻟﻚ ‪.‬‬
‫‪0.50‬‬ ‫‪0.50‬‬ ‫ﯾﻨﺼﺢ ﺑﺎﻻﻟﺘﺰام ﺑﺎﻟﻤﻘﺎدﯾﺮ اﻟﻤﺴﺠﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﻮﺻﻔﺎت اﻟﻄﺒﯿﺔ ﻷﻧﮫ و ﻛﻤﺎ ﯾﻈﮭﺮ ﻣﻦ ﺧﻼل اﻟﺪراﺳﺔ اﻟﺴﺎﺑﻘﺔ أن‬
‫اﻟﺘﺮاﻛﯿﺰ اﻟﻀﻌﯿﻔﺔ ﻟﻠﺪواء ﻟﯿﺲ ﻟﮭﺎ ﻣﻔﻌﻮل ‪ ،‬أﻣﺎ اﻟﺘﺮاﻛﯿﺰ اﻟﻌﺎﻟﯿﺔ ﻓﻘﺪ ﺗﺆﺛﺮ ﺳﻠﺒﺎ ﻋﻠﻰ اﻟﻌﻀﻮﯾﺔ ‪.‬‬

‫ﺗﻠﺨﯿﺺ ﻓﻲ ﻣﺨﻄﻂ آﻟﯿﺔ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ﻓﻲ ﻏﯿﺎب و وﺟﻮد دواء ‪ Halofuginone‬ﻣﻌﺘﻤﺪا ﻋﻠﻰ ﻣﺎ ﺗﻮﺻﻠﺖ إﻟﯿﮫ‬
‫ﻓﻲ ھﺬه اﻟﺪراﺳﺔ و ﻣﻜﺘﺴﺒﺎﺗﻚ ‪.‬‬
‫‪03.00‬‬


Fb : Ferah Aissa
https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/

255117511485916/ - Aissa

Uploaded by

Document Information

Original Title

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

255117511485916/ - Aissa

Uploaded by

Copyright:

Available Formats



‫ ﻓـــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ‬: ‫اﻷﺳﺘﺎذ‬

‫ﺛﺎﻧﻮﯾﺔ ھﻮاري ﺑﻮﻣﺪﯾـﻦ‬

-1- https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/ ‫ ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ‬: ‫اﻷﺳﺘﺎذ‬

‫‪ - 1‬ﺣﻠﻞ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 1‬ــ ‪.‬‬

‫‪- 97 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫ﺷﺪة اﻹﺷﻌﺎع ﻓﻲ اﻷﺣﻤﺎض‬

‫‪ – 1‬ﻗﺎرن ﺑﯿﻦ اﻟﻨﺘﺎﺋﺞ اﻟﺘﺠﺮﯾﺒﯿﺔ اﻟﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺸﻜﻞ ) أ ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪.‬‬

‫‪- 98 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 99 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ -1‬ﻣﺮﺣﻠﺔ اﻻﺳﺘﻨﺴﺎخ ‪:‬‬

‫‪- 100 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 101 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ – 1‬ﻛﺘﺎﺑﺔ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ‪3 × 0.25 ...............................................................................................................................................................................‬‬

‫ﺣﺴﺎب ﻛﺘﻠﺘﮫ اﻟﻤﻮﻟﯿﺔ ‪0.5 .......................................................................................................................................................................................................... .‬‬

‫‪- 102 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 103 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫اﻟﺸﻜﻞ ) ب ( ﻟﻠﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ‬

‫‪ – 1‬ﻣﻦ ﺗﺠﺎرب ‪ Niremberg‬و ‪: Mattthei‬‬

‫‪- 104 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 105 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 106 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ -‬أﻋﻂ ﺣﻼ ﻟﻠﻤﺸﻜﻠﺔ اﻧﻄﻼﻗﺎ ﻣﻦ اﺳﺘﻐﻼﻟﻚ ﻟﻤﻌﻄﯿﺎت اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 3‬ــ ‪.‬‬

‫‪- 107 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 108 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ -‬ﺗﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ‪.‬‬

‫‪ -‬ﺻﻨﻒ اﻟﻮﺣﺪات اﻷرﺑﻌﺔ ﺣﺴﺐ اﻟﺴﻠﺴﻠﺔ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ‪.‬‬

‫‪- 109 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ – 1‬اﻟﺘﻌﺮف ﻋﻠﻰ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ ‪0.25 ×4 .............................................................................................................................................................. :‬‬

‫اﻟﺒﻘﻌﺔ ) ي ( ‪ :‬ﺗﻮاﻓﻖ اﻟﺤﻤﺾاﻷ ّ ﻣﯿﻨﻲ اﻟﺬي ﺳﻠﺴﻠﺘﮫ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ) ‪. ( R4‬‬

‫اﻟﺒﻘﻌﺔ ) ع ( ‪ :‬ﺗﻮاﻓﻖ اﻟﺤﻤﺾاﻷ ّ ﻣﯿﻨﻲ اﻟﺬي ﺳﻠﺴﻠﺘﮫ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ) ‪. ( R3‬‬

‫اﻟﺒﻘﻌﺔ ) ص ( ‪ :‬ﺗﻮاﻓﻖ اﻟﺤﻤﺾاﻷ ّ ﻣﯿﻨﻲ اﻟﺬي ﺳﻠﺴﻠﺘﮫ اﻟﺠﺎﻧﺒﯿﺔ ) ‪. ( R1‬‬

‫‪- 110 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 111 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫اﻟﺠﺰء اﻟﺜﺎﻟﺚ ‪:‬‬

‫‪- 112 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 113 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 114 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 115 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 116 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ – 1‬ﺣﻠﻞ ﻧﺘﺎﺋﺞ اﻟﻤﺮﺣﻠﺘﯿﻦ اﻷوﻟﻰ و اﻟﺜﺎﻧﯿﺔ ‪.‬‬

‫اﻟﺠﺰء اﻟﺜﺎﻧﻲ ‪:‬‬

‫‪- 117 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫ﺗﻤﻠﻚ اﻟـ ‪ Tétrahymena‬ﺟﺰﯾﺌﺎت ﻣﺸﺎﺑﮭﺔ ﻟﻠـ ‪ ARNt‬اﻟﻌﺎدﯾﺔ ﺗﺴﻤﻰ ﺑـ ‪ ، Iso-accepteurs d’ARNt‬ﺣﯿﺚ‬

‫ﺑﺎﺳﺘﻐﻼل اﻟﺸﻜﻠﯿﻦ ) أ ( و ) ب ( ﻣﻦ اﻟﻮﺛﯿﻘﺔ ــ ‪ 2‬ــ ‪:‬‬

‫‪- 118 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 119 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 120 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 121 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 122 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 123 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ – 1‬ﺳﻢ اﻟﺒﯿﺎﻧﺎت اﻟﻤﺮﻗﻤﺔ و اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ‪.‬‬

‫‪- 124 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ – 4‬وﺿﺢ ﻓﻲ ﻧﺺ ﻋﻠﻤﻲ ﻛﯿﻔﯿﺔ ﺗﺪﺧﻞ اﻟﻌﻨﺼﺮﯾﻦ ) س ( و ) ع ( ﻓﻲ ﺗﺮﻛﯿﺐ اﻟﺒﺮوﺗﯿﻦ ‪.‬‬

‫‪ -‬ذﻛﺮ دور اﻟـ ‪ ARN‬ﺑﻮﻟﯿﻤﯿﺮاز ﻓﻲ ‪0.25 × 3 ........................................................................................................................................... :‬‬

‫‪- 125 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪ – 1‬ﻗﺎرن ﺑﯿﻦ اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( R‬و اﻟﺒﻨﯿﺔ ) ‪ ( T‬ﻟﺠﺰﯾﺌﺔ اﻟﮭﯿﻤﻮﻏﻠﻮﺑﯿﻦ ‪.‬‬

‫‪- 126 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 127 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 128 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 129 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

‫‪- 130 -‬‬ ‫اﻷﺳﺘﺎذ ‪ :‬ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ ‪https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/‬‬

- 131 - https://www.facebook.com/Ferah-Aissa-255117511485916/ ‫ ﻓــﺮاح ﻋﯿﺴﻰ‬: ‫اﻷﺳﺘﺎذ‬